JP4874105B2 - テアニンの製造法 - Google Patents
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Description
また、別の工業的生産方法として、Pseudomonas属由来のグルタミナーゼのγ−グルタミル基転移反応を利用して、L−グルタミンとエチルアミンからテアニンを合成する酵素法が報告されている(特開平11-225789)。加えて、この酵素を担体に固定化した酵素法が開発されている(特開平5−328986)。しかし、Pseudomonas属由来のグルタミナーゼを用いた場合には、テアニンを合成する反応と共に、加水分解反応によってL−グルタミン酸が副反応物として合成されてしまう。このため、副産物としてのL−グルタミン酸が、テアニン精製を煩雑にするという問題点がある。
本発明に用いられるエチルアミン誘導体とは、エチルアミン、エチルアミン塩酸塩、エチルアミン塩化金酸塩、エチルアミン脂肪酸塩、エチルアミンピクラート、エチルアミンのN−ベンゼンスルホニル化合物、エチルアミンのN−p−トルエンスルホニル化合物等が挙げられるが、これらに限定されない。また、特にこれらのうち、エチルアミン、エチルアミン塩酸塩を用いることが好ましい。
本発明におけるBacillus属由来のグルタミナーゼの起源は特に限定されるものではないが、好ましくは、Bacillus subtilis, Bacillus amyloliquefaciens, Bacillus coagulans, Bacillus lentus, Bacillus licheniformis, Bacillus polymixa, Bacillus stearothermophilus, Bacillus thermoproteolyticus由来の酵素である。グルタミナーゼ比活性が特に高い菌が好ましいという観点から見ると、最も好ましくはBacillus subtilis, Bacillus amyloliquefaciens由来のグルタミナーゼである。
また、Bacillus属由来のグルタミナーゼは、バイオテクノロジーを応用して、遺伝子組替え等の改変菌によって製造したものも用いることができる。
本発明におけるカビ由来のグルタミナーゼの起源は、特に限定されるものではないが、好ましくは、Aspergillus oryzae, Aspergillus niger, Penicillium notatum, Rizopus stolonifer, Mucor sponosus由来の酵素である。グルタミナーゼ比活性が特に高い菌が好ましいという観点より、最も好ましくはAspergillus oryzae, Aspergillus niger由来のグルタミナーゼである。
また、カビ由来のグルタミナーゼは、バイオテクノロジーを応用して、遺伝子組替え等の改変菌によって製造したものも用いることができる。
本発明における酵母由来のグルタミナーゼの起源は特に限定されるものではないが、好ましくは、Saccharomyces cerevisiae, Saccharomyces rouxii, Candida utilis, Candida antarctica, Hansenulla anomala, Schizosaccaromyces octosporus由来の酵素である。グルタミナーゼ比活性が特に高い菌が好ましいという観点から見ると、最も好ましくはSaccharomyces cerevisiae, Saccharomyces rouxii, Candida utilis, Candida antarctica由来のグルタミナーゼである。
また、酵母由来のグルタミナーゼは、バイオテクノロジーを応用して、遺伝子組替え等の改変菌によって製造したものも用いることができる。
Bacillus subtilis をグルコース0.3%、ポリペプトン3.0%、酵母エキス1.0%、塩化ナトリウム0.5%を含むpH7.0の培地にて30℃の温度で培養した。得られた培養液を遠心分離し、培養上清を得た。この培養上清に冷エタノールを添加し、得られた沈殿を遠心分離、回収した。得られた沈殿物をリン酸緩衝溶液(pH7.0)に溶解し、透析を行った。透析液は、DEAE−Sepharose Fast Flowを用いて吸着した後に、塩溶液による溶離により蛋白質の純度を高めた。得られたグルタミナーゼ溶液をUF膜(UFP-5-C-3MA)(アマシャムバイオサイエンス(株))を用いて、濃縮及び脱塩を行い、精製グルタミナーゼを得た。培養上清のグルタミナーゼ比活性は、67mU/mgであった。
Bacillus amyloliquefaciens をグルコース0.3%、ポリペプトン3.0%、酵母エキス1.0%、塩化ナトリウム0.5%を含むpH7.0の培地にて30℃の温度で培養した。得られた培養液を遠心分離し、培養上清を得た。この培養上清に冷エタノールを添加し、得られた沈殿を遠心分離、回収した。得られた沈殿物をリン酸緩衝溶液(pH7.0)に溶解し透析を行った。透析液は、DEAE−Sepharose Fast Flowを用いて吸着した後に塩溶液による溶離により蛋白質の純度を高めた。得られたグルタミナーゼ溶液をUF膜(UFP-5-C-3MA)(アマシャムバイオサイエンス(株))を用いて、濃縮及び脱塩を行い、精製グルタミナーゼを得た。培養上清のグルタミナーゼ比活性は、53mU/mgであった。
Bacillus coagulans をグルコース0.3%、ポリペプトン3.0%、酵母エキス1.0%、塩化ナトリウム0.5%を含むpH7.0の培地にて30℃の温度で培養した。得られた培養液を遠心分離し、培養上清を得た。この培養上清に冷エタノールを添加し、得られた沈殿を遠心分離、回収した。得られた沈殿物をリン酸緩衝溶液(pH7.0)に溶解し透析を行った。透析液は、DEAE−Sepharose Fast Flowを用いて吸着した後に塩溶液による溶離により蛋白質の純度を高めた。得られたグルタミナーゼ溶液をUF膜(UFP-5-C-3MA)(アマシャムバイオサイエンス(株))を用いて、濃縮及び脱塩を行い、精製グルタミナーゼを得た。培養上清のグルタミナーゼ比活性は、43mU/mgであった。
Bacillus licheniformisをグルコース0.3%、ポリペプトン3.0%、酵母エキス1.0%、塩化ナトリウム0.5%を含むpH7.0の培地にて30℃の温度で培養した。得られた培養液を遠心分離し、培養上清を得た。この培養上清に冷エタノールを添加し、得られた沈殿を遠心分離、回収した。得られた沈殿物をリン酸緩衝溶液(pH7.0)に溶解し透析を行った。透析液は、DEAE−Sepharose Fast Flowを用いて吸着した後に塩溶液による溶離により蛋白質の純度を高めた。得られたグルタミナーゼ溶液をUF膜(UFP-5-C-3MA)(アマシャムバイオサイエンス(株))を用いて、濃縮及び脱塩を行い、精製グルタミナーゼを得た。培養上清のグルタミナーゼ比活性は、40mU/mgであった。
Bacillus cereusをグルコース0.3%、ポリペプトン3.0%、酵母エキス1.0%、塩化ナトリウム0.5%を含むpH7.0の培地にて30℃の温度で培養した。得られた培養液を遠心分離し、培養上清を得た。この培養上清に冷エタノールを添加し、得られた沈殿を遠心分離、回収した。得られた沈殿物をリン酸緩衝溶液(pH7.0)に溶解し透析を行った。透析液は、DEAE−Sepharose Fast Flowを用いて吸着した後に塩溶液による溶離により蛋白質の純度を高めた。得られたグルタミナーゼ溶液をUF膜(UFP-5-C-3MA)(アマシャムバイオサイエンス(株))を用いて、濃縮及び脱塩を行い、精製グルタミナーゼを得た。培養上清のグルタミナーゼ比活性は、5mU/mgであった。
Pseudomonas nitroreducens をグルタミン酸ナトリウム0.6%、酵母エキス0.1%、グルコース1.0%、KH2PO4 0.05%、K2HPO40.05%、MgSO4・7H2O 0.07%、EDTA−Fe 0.01%を含む培養液(pH7)を用いて、30L容のジャーファメンター(30L、通気1vvm=25L/分、回転数2,000rpm)中、Pseudomonas nitroreducens を約20時間培養した。得られた培養液175L分の菌体を洗浄後、30mMリン酸カリウム緩衝液(pH7.0)7.5Lに懸濁し、5〜20℃で超音波破砕し、菌体破砕物を得た。
精製グルタミナーゼ(0.1mL)を用いて、基質溶液10mL(0.5M L−グルタミン、及び種々の濃度のエチルアミン)をpH10.0、温度30℃の条件にて、テアニンの酵素合成を行った。
テアニンの酵素合成を行った酵素反応液中のテアニン量及びグルタミン酸量は、反応液を適宜希釈した後、HPLCにかけることにより定量した。得られたテアニン量(mol/L)及びグルタミン酸量(mol/L)を用いて、基質のグルタミン量(mol/L)からのモル転換率(%)を計算した。
HPLCの定量条件は、下表の通りであった。
実施例1〜実施例5、及び比較例1で調整した各微生物由来のグルタミナーゼを用いて、実施例6の条件でテアニン酵素合成試験を行った。試験後のテアニン量、及びグルタミン酸量は、実施例7の条件で測定した。試験の結果を図1に示した。
Aspergilus oryzae をモルツエキス(Malt extract)2.0%、グルコース2.0%、ペプトン0.1%、酵母エキス(Yeast extract)0.1%を含むpH5.0の培地にて30℃の温度で培養した。得られた培養液を遠心分離し、培養上清を得た。この培養上清に冷エタノールを添加し、得られた沈殿を遠心分離、回収した。得られた沈殿物をリン酸緩衝溶液(pH7.0)に溶解し透析を行った。透析液は、DEAE−Sepharose Fast Flowを用いて吸着した後に塩溶液による溶離により蛋白質の純度を高めた。得られたグルタミナーゼ溶液をUF膜(UFP-5-C-3MA)(アマシャムバイオサイエンス(株))を用いて、濃縮及び脱塩を行い、精製グルタミナーゼを得た。培養上清のグルタミナーゼ比活性は、42mU/mgであった。
Aspergilus niger をモルツエキス2.0%、グルコース2.0%、ペプトン0.1%、酵母エキス0.1%を含むpH5.0の培地にて30℃の温度で培養した。得られた培養液を遠心分離し、培養上清を得た。この培養上清に冷エタノールを添加し、得られた沈殿を遠心分離、回収した。得られた沈殿物をリン酸緩衝溶液(pH7.0)に溶解し透析を行った。透析液は、DEAE−Sepharose Fast Flowを用いて吸着した後に塩溶液による溶離により蛋白質の純度を高めた。得られたグルタミナーゼ溶液をUF膜(UFP-5-C-3MA)(アマシャムバイオサイエンス(株))を用いて、濃縮及び脱塩を行い、精製グルタミナーゼを得た。培養上清のグルタミナーゼ比活性は、39mU/mgであった。
Rizopus stolonifer をモルツエキス2.0%、グルコース2.0%、ペプトン0.1%、酵母エキス0.1%を含むpH5.0の培地にて30℃の温度で培養した。得られた培養液を遠心分離し、培養上清を得た。この培養上清に冷エタノールを添加し、得られた沈殿を遠心分離、回収した。得られた沈殿物をリン酸緩衝溶液(pH7.0)に溶解し透析を行った。透析液は、DEAE−Sepharose Fast Flowを用いて吸着した後に塩溶液による溶離により蛋白質の純度を高めた。得られたグルタミナーゼ溶液をUF膜(UFP-5-C-3MA)(アマシャムバイオサイエンス(株))を用いて、濃縮及び脱塩を行い、精製グルタミナーゼを得た。培養上清のグルタミナーゼ比活性は、15mU/mgであった。
Mucor sponosus をモルツエキス2.0%、グルコース2.0%、ペプトン0.1%、酵母エキス0.1%を含むpH5.0の培地にて30℃の温度で培養した。得られた培養液を遠心分離し、培養上清を得た。この培養上清に冷エタノールを添加し、得られた沈殿を遠心分離、回収した。得られた沈殿物をリン酸緩衝溶液(pH7.0)に溶解し透析を行った。透析液は、DEAE−Sepharose Fast Flowを用いて吸着した後に塩溶液による溶離により蛋白質の純度を高めた。得られたグルタミナーゼ溶液をUF膜(UFP-5-C-3MA)(アマシャムバイオサイエンス(株))を用いて、濃縮及び脱塩を行い、精製グルタミナーゼを得た。培養上清のグルタミナーゼ比活性は、5mU/mgであった。
実施例8〜実施例11、及び比較例1で調整した各微生物由来のグルタミナーゼを用いて、実施例6の条件でテアニン酵素合成試験を行った。試験後のテアニン量、及びグルタミン酸量は、実施例7の条件で測定した。試験の結果を図2に示した。
Saccharomyces cerevisiae をモルツエキス0.3%、酵母エキス0.3%、ペプトン0.5%、グルコース1.0%を含むpH5.0の培地にて30℃の温度で培養した。得られた培養液を遠心分離し、培養上清を得た。この培養上清に冷エタノールを添加し、得られた沈殿を遠心分離、回収した。得られた沈殿物をリン酸緩衝溶液(pH7.0)に溶解し透析を行った。透析液は、DEAE−Sepharose Fast Flowを用いて吸着した後に塩溶液による溶離により蛋白質の純度を高めた。得られたグルタミナーゼ溶液をUF膜(UFP-5-C-3MA)(アマシャムバイオサイエンス(株))を用いて、濃縮及び脱塩を行い、精製グルタミナーゼを得た。培養上清のグルタミナーゼ比活性は、45mU/mgであった。
Saccharomyces rouxii をモルツエキス0.3%、酵母エキス0.3%、ペプトン0.5%、グルコース1.0%を含むpH5.0の培地にて30℃の温度で培養した。得られた培養液を遠心分離し、培養上清を得た。この培養上清に冷エタノールを添加し、得られた沈殿を遠心分離、回収した。得られた沈殿物をリン酸緩衝溶液(pH7.0)に溶解し透析を行った。透析液は、DEAE−Sepharose Fast Flowを用いて吸着した後に塩溶液による溶離により蛋白質の純度を高めた。得られたグルタミナーゼ溶液をUF膜(UFP-5-C-3MA)(アマシャムバイオサイエンス(株))を用いて、濃縮及び脱塩を行い、精製グルタミナーゼを得た。培養上清のグルタミナーゼ比活性は、40mU/mgであった。
Candida utilis をモルツエキス0.3%、酵母エキス0.3%、ペプトン0.5%、グルコース1.0%を含むpH5.0の培地にて30℃の温度で培養した。得られた培養液を遠心分離し、培養上清を得た。この培養上清に冷エタノールを添加し、得られた沈殿を遠心分離、回収した。得られた沈殿物をリン酸緩衝溶液(pH7.0)に溶解し透析を行った。透析液は、DEAE−Sepharose Fast Flowを用いて吸着した後に塩溶液による溶離により蛋白質の純度を高めた。得られたグルタミナーゼ溶液をUF膜(UFP-5-C-3MA)(アマシャムバイオサイエンス(株))を用いて、濃縮及び脱塩を行い、精製グルタミナーゼを得た。培養上清のグルタミナーゼ比活性は、30mU/mgであった。
Candida antarctica をモルツエキス0.3%、酵母エキス0.3%、ペプトン0.5%、グルコース1.0%を含むpH5.0の培地にて30℃の温度で培養した。得られた培養液を遠心分離し、培養上清を得た。この培養上清に冷エタノールを添加し、得られた沈殿を遠心分離、回収した。得られた沈殿物をリン酸緩衝溶液(pH7.0)に溶解し透析を行った。透析液は、DEAE−Sepharose Fast Flowを用いて吸着した後に塩溶液による溶離により蛋白質の純度を高めた。得られたグルタミナーゼ溶液をUF膜(UFP-5-C-3MA)(アマシャムバイオサイエンス(株))を用いて、濃縮及び脱塩を行い、精製グルタミナーゼを得た。培養上清のグルタミナーゼ比活性は、25mU/mgであった。
Hansenulla anomala をモルツエキス0.3%、酵母エキス0.3%、ペプトン0.5%、グルコース1.0%を含むpH5.0の培地にて30℃の温度で培養した。得られた培養液を遠心分離し、培養上清を得た。この培養上清に冷エタノールを添加し、得られた沈殿を遠心分離、回収した。得られた沈殿物をリン酸緩衝溶液(pH7.0)に溶解し透析を行った。透析液は、DEAE−Sepharose Fast Flowを用いて吸着した後に塩溶液による溶離により蛋白質の純度を高めた。得られたグルタミナーゼ溶液をUF膜(UFP-5-C-3MA)(アマシャムバイオサイエンス(株))を用いて、濃縮及び脱塩を行い、精製グルタミナーゼを得た。培養上清のグルタミナーゼ比活性は、15mU/mgであった。
実施例12〜実施例16、及び比較例1で調整した各属由来のグルタミナーゼを用いて、実施例6の条件でテアニン酵素合成試験を行った。試験後のテアニン量、及びグルタミン酸量は、実施例7の条件で測定した。試験の結果を図3に示した。
キトサンビーズである市販品のキトパール4010(富士紡績(株))を50mMリン酸ナトリウム緩衝液(pH7.4)に24時間浸漬した。この平衡化後キトパール4010の10mLを実施例3にて調製したグルタミナーゼ(15mg/mL)25mLに浸漬し、約2時間振盪した。その後、付着液を除去したキトパール4010を2.5%グルタルアルデヒド溶液に加え、さらに2時間振盪した。グルタルアルデヒド処理後、30倍量の50mMリン酸ナトリウム緩衝液(pH7.4)を用いて吸光度(280nm)が0.01以下になるまで洗浄し、カラムに充填した。
実施例17にて調整した固定化グルタミナーゼを使用し、基質溶液(4%グルタミン、25%エチルアミン
pH10.0)を30℃、SV=0.2の流速で通筒した場合、70%の収率でテアニンを得ることができた。
実施例3にて得られた精製グルタミナーゼ(15mg/mL)25mLに対し、陰イオン交換樹脂であるダイヤイオンHPA25(三菱化学(株))を10mL添加後、約2時間振盪した。その後、付着液を除去したHPA25を2.5%グルタルアルデヒド溶液に加え、さらに2時間振盪した。グルタルアルデヒド処理後、30倍量の50mMリン酸ナトリウム緩衝液(pH7.4)を用いて吸光度(280nm)が0.01以下になるまで洗浄し、カラムに充填した。
実施例19にて調整した固定化グルタミナーゼを使用し、基質溶液(4%グルタミン、25%エチルアミン
pH10.0)を30℃、SV=0.2の流速で通筒した場合、75%の収率でテアニンを得ることができた。
テアニンの反応液からの単離精製は、反応液よりエチルアミンを減圧濃縮により除去した後に、RO膜による脱塩を行い、その後Dowex50×8、Dowex1×2カラムクロマトグラフィーにかけ、これをエタノール処理することにより行った。
この単離物質をアミノ酸アナライザー、ペーパークロマトグラフィーにかけたところ、テアニン標準物質と同じ挙動を示した。また、単離物質を塩酸あるいはグルタミナーゼで加水分解処理を行ったところ、1:1の割合でL−グルタミン酸とエチルアミンを生じた。このように、単離物質がグルタミナーゼによって加水分解されたことから、エチルアミンがL−グルタミン酸のγ位に結合していたことが示された。また、加水分解で生じたL−グルタミン酸がL型であることは、L−グルタミン酸デヒドロゲナーゼ(GluDH)により確認された。図4には、テアニン標品及び単離物質のIRスペクトルを示した。両物質は、共に同等のスペクトルを示した。これらのことから、単離物質がテアニンであることが確認された。
Claims (3)
- バチルス アミロリクエファシエンス(Bacillus amyloliquefaciens), バチルス コアグランス(Bacillus coagulans), アスペルギルス ニガー(Aspergillus niger), リゾプス ストロニフェラ(Rizopus stolonifer), サッカロマイセス セレビシエ(Saccharomyces cerevisiae), サッカロマイセス ロキシイ(Saccharomyces rouxii), カンジダ ユーティリス(Candida utilis)およびカンジダ アンタルクティカ(Candida antarctica)からなる群から選択される一種または二種以上の微生物由来のグルタミナーゼをグルタミンとエチルアミン誘導体に作用させることを特徴とするテアニンの製造法において、
(i)前記微生物の培養上清のグルタミナーゼ比活性が10mU/mg以上、
(ii)前記グルタミナーゼは、主産物であるテアニンと副産物であるグルタミン酸との比(テアニン/グルタミン酸)が5よりも大、
(iii)テアニン酵素合成時のpHが9〜12、
(vi)L-グルタミンからテアニンへのモル転換率が70%以上、および
(v)L-グルタミンからグルタミン酸へのモル転換率が6%以下である、という(i)〜(v)の条件を全て満足することを特徴とするテアニンの製造法。 - 上記(vi)において、L-グルタミンからテアニンへのモル転換率が70%〜78%であることを特徴とする請求項1に記載のテアニンの製造法。
- 前記グルタミナーゼが、担体に固定化されていることを特徴とする請求項1または2に記載のテアニンの製造法。
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