JP2873936B2 - 低温活性プロテアーゼ及びその製法 - Google Patents
低温活性プロテアーゼ及びその製法Info
- Publication number
- JP2873936B2 JP2873936B2 JP8151344A JP15134496A JP2873936B2 JP 2873936 B2 JP2873936 B2 JP 2873936B2 JP 8151344 A JP8151344 A JP 8151344A JP 15134496 A JP15134496 A JP 15134496A JP 2873936 B2 JP2873936 B2 JP 2873936B2
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- protease
- enzyme
- temperature
- activity
- present
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Expired - Lifetime
Links
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、低温下の酵素反応
条件で高い蛋白質分解活性を示す酵素及びその製法に関
するものである。
条件で高い蛋白質分解活性を示す酵素及びその製法に関
するものである。
【０００２】
【従来の技術】酵素は通常35〜60℃に活性の至適温度を
持っている。一方、寒冷地など低温環境下に生息する微
生物の中には、より低い温度に至適温度を持つ酵素、低
温活性酵素を生産している可能性がある。低温活性酵素
は、低温下で高い酵素活性を持つその性質から、水でも
よく汚れの落ちる洗剤の開発や温度処理にともなう食味
の低下をおこさずに風味を持たせるなどといった産業用
酵素として多くの可能性を有している。特に、蛋白質分
解酵素、プロテアーゼは、現在、産業用酵素として多く
の需要があるが、今までのところ、耐冷菌などから低温
活性プロテアーゼを単離しようとする試みが幾つかなさ
れたが、至適温度を低温域に持ち、かつ低温で高い活性
を有するプロテアーゼは報告されていない。
持っている。一方、寒冷地など低温環境下に生息する微
生物の中には、より低い温度に至適温度を持つ酵素、低
温活性酵素を生産している可能性がある。低温活性酵素
は、低温下で高い酵素活性を持つその性質から、水でも
よく汚れの落ちる洗剤の開発や温度処理にともなう食味
の低下をおこさずに風味を持たせるなどといった産業用
酵素として多くの可能性を有している。特に、蛋白質分
解酵素、プロテアーゼは、現在、産業用酵素として多く
の需要があるが、今までのところ、耐冷菌などから低温
活性プロテアーゼを単離しようとする試みが幾つかなさ
れたが、至適温度を低温域に持ち、かつ低温で高い活性
を有するプロテアーゼは報告されていない。
【０００３】
【発明が解決しようとする課題】本発明者らは、前記の
背景を踏まえ、低温下で高い蛋白質分解活性を示す特徴
を持つプロテアーゼを見出そうと種々試みた。
背景を踏まえ、低温下で高い蛋白質分解活性を示す特徴
を持つプロテアーゼを見出そうと種々試みた。
【０００４】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、鋭意研究
した結果、シュードモナス(Pseudomonas) 属菌株が低温
下で活性が高い蛋白質分解活性を示す新規な酵素を生産
することを見出し、本発明を完成するに至った。即ち、
本発明の第１は、シュードモナス属細菌由来のプロテア
ーゼであって、至適温度が25〜30℃付近で、 0℃におい
て20％以上の相対活性を示すプロテアーゼであり、本発
明の第２は、下記の理化学的性質： （１）作用：カゼインを加水分解し、アミノ酸及び低分
子ペプチドを生成する。
した結果、シュードモナス(Pseudomonas) 属菌株が低温
下で活性が高い蛋白質分解活性を示す新規な酵素を生産
することを見出し、本発明を完成するに至った。即ち、
本発明の第１は、シュードモナス属細菌由来のプロテア
ーゼであって、至適温度が25〜30℃付近で、 0℃におい
て20％以上の相対活性を示すプロテアーゼであり、本発
明の第２は、下記の理化学的性質： （１）作用：カゼインを加水分解し、アミノ酸及び低分
子ペプチドを生成する。
【０００５】（２）至適温度：25〜30℃付近 （３）熱安定性：25 mM Tris-HCl緩衝液 (pH 7.5) 中で
１時間保温した場合、30℃まで安定である。
１時間保温した場合、30℃まで安定である。
【０００６】（４）至適pH： 7.0付近 （５）安定pH範囲： 6.0〜11.0 （６）分子量：約45,000（SDS-PAGE法） を有するプロテアーゼであり、本発明の第３は、シュー
ドモナス属に属し、前記プロテアーゼを生産する能力を
有する菌株を培養し、培養物から当該プロテアーゼを採
取することを特徴とするプロテアーゼの製法である。
ドモナス属に属し、前記プロテアーゼを生産する能力を
有する菌株を培養し、培養物から当該プロテアーゼを採
取することを特徴とするプロテアーゼの製法である。
【０００７】本発明の第１のプロテアーゼは、前記の理
化学的性質を全て有する必要はないが、これらの性質を
有するものが好ましい。また、本発明の第２のプロテア
ーゼは、シュードモナス属細菌由来のものに限定されな
いが、シュードモナス属細菌由来のプロテアーゼが好ま
しい。本発明の第１及び第２のプロテアーゼは、通常、
カゼイン、ウシ血清アルブミン等の蛋白質を加水分解
し、チロシン等のアミノ酸及び分子量３０００以下の低
分子ペプチドを生成する。
化学的性質を全て有する必要はないが、これらの性質を
有するものが好ましい。また、本発明の第２のプロテア
ーゼは、シュードモナス属細菌由来のものに限定されな
いが、シュードモナス属細菌由来のプロテアーゼが好ま
しい。本発明の第１及び第２のプロテアーゼは、通常、
カゼイン、ウシ血清アルブミン等の蛋白質を加水分解
し、チロシン等のアミノ酸及び分子量３０００以下の低
分子ペプチドを生成する。
【０００８】
【発明の実施の形態】本発明のプロテアーゼの製造に用
いる微生物は、当該プロテアーゼを生産しうる菌株であ
れば、いずれの菌株でもよく、好ましくはシュードモナ
ス属細菌が挙げられ、またこれらの菌株の変種又は変異
株でもよい。シュードモナス属細菌の好適な例として
は、シュードモナス・エスピー(Pseudomonas sp.) PL-4
が挙げられる。
いる微生物は、当該プロテアーゼを生産しうる菌株であ
れば、いずれの菌株でもよく、好ましくはシュードモナ
ス属細菌が挙げられ、またこれらの菌株の変種又は変異
株でもよい。シュードモナス属細菌の好適な例として
は、シュードモナス・エスピー(Pseudomonas sp.) PL-4
が挙げられる。
【０００９】Pseudomonas sp. PL-4は、本発明者らが北
海道産ホッケ腸内より新たに分離した菌株であり、その
菌学的性質は下記のとおりである。なお、本菌を電子顕
微鏡で観察した結果を図１に示す。本菌株は、鞭毛を持
つグラム陰性桿菌で、大きさ 1.0×2.0 μｍ、乳白色、
円形で、平滑なコロニーを形成する。胞子形成能をもた
ず、全ＤＮＡ中のＧ＋Ｃ含量（モル％）が58.7％などと
いった菌学的性質を有する。分類同定の基準として、
「バージェイズ・マニュアル・オブ・デターミネイティ
ブ・バクテリオロジー(Bergey's Manual of Determinat
ive Bacteriology) 」第８版（１９７４年）を参考にし
た。以上の文献及び菌学的性質から、本菌株はシュード
モナス属に属するとみなされ、本菌株をPseudomonas s
p. PL-4と命名した。なお、本菌株は工業技術院生命工
学工業研究所に平成８年１月３１日付けにて、FERM P-1
5410として寄託されている。
海道産ホッケ腸内より新たに分離した菌株であり、その
菌学的性質は下記のとおりである。なお、本菌を電子顕
微鏡で観察した結果を図１に示す。本菌株は、鞭毛を持
つグラム陰性桿菌で、大きさ 1.0×2.0 μｍ、乳白色、
円形で、平滑なコロニーを形成する。胞子形成能をもた
ず、全ＤＮＡ中のＧ＋Ｃ含量（モル％）が58.7％などと
いった菌学的性質を有する。分類同定の基準として、
「バージェイズ・マニュアル・オブ・デターミネイティ
ブ・バクテリオロジー(Bergey's Manual of Determinat
ive Bacteriology) 」第８版（１９７４年）を参考にし
た。以上の文献及び菌学的性質から、本菌株はシュード
モナス属に属するとみなされ、本菌株をPseudomonas s
p. PL-4と命名した。なお、本菌株は工業技術院生命工
学工業研究所に平成８年１月３１日付けにて、FERM P-1
5410として寄託されている。
【００１０】本発明の酵素は、前記プロテアーゼ生産菌
を酵素生産用培地にて培養し、該培養物からプロテアー
ゼを採取することにより製造することができる。プロテ
アーゼ生産菌の培養に使用する培地としては、使用菌株
が資化し得る炭素源、窒素源、無機物、その他必要な栄
養素を適量含有するものであれば、合成培地、天然培地
のいずれも使用できる。炭素源としては、例えばグルコ
ース、マルトースなどが使用される。窒素源としては、
例えばペプトン類、酵母エキス、肉エキスなどの窒素含
有天然物や硝酸ナトリウム、塩化アンモニウムなどの無
機窒素含有化合物が使用される。無機物としては、例え
ばリン酸カリウム、リン酸ナトリウム、硫酸マグネシウ
ム、塩化カルシウム、塩化第二鉄などが使用される。ま
た、プロテアーゼの生産誘導物質として、カゼイン、ゼ
ラチン、ウシ血清アルブミンなどの蛋白質を培地中に添
加しておくことが望ましい。培養は通常振盪培養又は通
気撹拌培養で行う。培養温度は、通常 5〜30℃、好まし
くは10〜15℃に制御する。これら以外の条件でも使用す
る菌株が生育できれば実施できる。培養期間は通常１〜
７日で、菌体外にプロテアーゼが分泌される。
を酵素生産用培地にて培養し、該培養物からプロテアー
ゼを採取することにより製造することができる。プロテ
アーゼ生産菌の培養に使用する培地としては、使用菌株
が資化し得る炭素源、窒素源、無機物、その他必要な栄
養素を適量含有するものであれば、合成培地、天然培地
のいずれも使用できる。炭素源としては、例えばグルコ
ース、マルトースなどが使用される。窒素源としては、
例えばペプトン類、酵母エキス、肉エキスなどの窒素含
有天然物や硝酸ナトリウム、塩化アンモニウムなどの無
機窒素含有化合物が使用される。無機物としては、例え
ばリン酸カリウム、リン酸ナトリウム、硫酸マグネシウ
ム、塩化カルシウム、塩化第二鉄などが使用される。ま
た、プロテアーゼの生産誘導物質として、カゼイン、ゼ
ラチン、ウシ血清アルブミンなどの蛋白質を培地中に添
加しておくことが望ましい。培養は通常振盪培養又は通
気撹拌培養で行う。培養温度は、通常 5〜30℃、好まし
くは10〜15℃に制御する。これら以外の条件でも使用す
る菌株が生育できれば実施できる。培養期間は通常１〜
７日で、菌体外にプロテアーゼが分泌される。
【００１１】本発明の酵素の精製は一般に使用される精
製法を用いればよい。例えば、菌体の分離法には遠心分
離、濾過、限外濾過などのいずれを用いてもよい。更
に、培養上清液については、硫安や芒硝などによる塩析
法、アセトンやエタノールによる有機溶媒沈殿法、更に
はCM（カルボキシメチル）担体あるいはDEAE（ジエチル
アミノエチル）担体などによるイオン交換クロマトグラ
フィー法、アガロース誘導体などを用いたゲル濾過法な
どにより精製することができる。また、これらの方法で
得られた粗酵素液や精製酵素液はグリセロール、シュー
クロース、エチレングリコールなどの安定化剤を添加し
液状酵素剤として、また、スプレードライや凍結乾燥な
どの乾燥法を用いて粉末酵素剤として、更には適当な担
体に固定化して固定化酵素剤として使用可能である。
製法を用いればよい。例えば、菌体の分離法には遠心分
離、濾過、限外濾過などのいずれを用いてもよい。更
に、培養上清液については、硫安や芒硝などによる塩析
法、アセトンやエタノールによる有機溶媒沈殿法、更に
はCM（カルボキシメチル）担体あるいはDEAE（ジエチル
アミノエチル）担体などによるイオン交換クロマトグラ
フィー法、アガロース誘導体などを用いたゲル濾過法な
どにより精製することができる。また、これらの方法で
得られた粗酵素液や精製酵素液はグリセロール、シュー
クロース、エチレングリコールなどの安定化剤を添加し
液状酵素剤として、また、スプレードライや凍結乾燥な
どの乾燥法を用いて粉末酵素剤として、更には適当な担
体に固定化して固定化酵素剤として使用可能である。
【００１２】次に、本発明のプロテアーゼの活性測定法
を示す。反応液は、0.5 ％ (w/v)カゼインを含む50 mM
リン酸緩衝液 (pH 7.0) 800 μｌに酵素液 200μｌを添
加したものである。反応液は、25℃で60分間反応させ
る。反応終了後、5.4 ％ (w/v)トリクロロ酢酸を含む1
M 酢酸−0.67 M酢酸ナトリウム水溶液を 270μｌ添加
し、反応を停止させる。反応停止後、反応液を遠心分離
し、上清液の遊離アミノ酸をフェノール法により測定す
る。盲検は酵素液添加前に反応停止液を酵素反応基質と
なるカゼイン水溶液に添加し、前記と同様に操作を行
う。プロテアーゼの活性の表示は、前記の条件下で１マ
イクロモルのチロシンを遊離させる活性を１単位 (U)と
する。
を示す。反応液は、0.5 ％ (w/v)カゼインを含む50 mM
リン酸緩衝液 (pH 7.0) 800 μｌに酵素液 200μｌを添
加したものである。反応液は、25℃で60分間反応させ
る。反応終了後、5.4 ％ (w/v)トリクロロ酢酸を含む1
M 酢酸−0.67 M酢酸ナトリウム水溶液を 270μｌ添加
し、反応を停止させる。反応停止後、反応液を遠心分離
し、上清液の遊離アミノ酸をフェノール法により測定す
る。盲検は酵素液添加前に反応停止液を酵素反応基質と
なるカゼイン水溶液に添加し、前記と同様に操作を行
う。プロテアーゼの活性の表示は、前記の条件下で１マ
イクロモルのチロシンを遊離させる活性を１単位 (U)と
する。
【００１３】
【実施例】以下、実施例を挙げて本発明を具体的に説明
するが、本発明の範囲は以下の実施例によって何ら限定
されるものではない。
するが、本発明の範囲は以下の実施例によって何ら限定
されるものではない。
【００１４】（実施例１）カゼイン1.0 ％ (w/v)、酵母
エキス0.1 ％ (w/v)、硫酸マグネシウム0.15％(w/v) 、
塩化カルシウム0.05％(w/v) 及び塩化第二鉄0.0015％(w
/v) を含む液体培地100 mlを500 ml容三角フラスコに移
し、121 ℃で15分間オートクレーブ滅菌を行った。種菌
としてPseudomonas sp. PL-4（FERM P-15410）を接種
し、10℃で72時間培養し、培養液を得た。該培養液を遠
心分離し、得られた上清液を透析の後、CM−バイオゲル
カラムクロマトグラフィー、次いでQ-セファロースカラ
ムクロマトグラフィーで分画し、酵素標品を得た。得ら
れたプロテアーゼは下記の性質を有していた。
エキス0.1 ％ (w/v)、硫酸マグネシウム0.15％(w/v) 、
塩化カルシウム0.05％(w/v) 及び塩化第二鉄0.0015％(w
/v) を含む液体培地100 mlを500 ml容三角フラスコに移
し、121 ℃で15分間オートクレーブ滅菌を行った。種菌
としてPseudomonas sp. PL-4（FERM P-15410）を接種
し、10℃で72時間培養し、培養液を得た。該培養液を遠
心分離し、得られた上清液を透析の後、CM−バイオゲル
カラムクロマトグラフィー、次いでQ-セファロースカラ
ムクロマトグラフィーで分画し、酵素標品を得た。得ら
れたプロテアーゼは下記の性質を有していた。
【００１５】（１）下記の反応を触媒した。カゼイン、
ウシ血清アルブミン等の蛋白質を加水分解し、チロシン
等のアミノ酸及び分子量３０００以下の低分子ペプチド
を生成する。 （２）至適温度 各温度における酵素活性を測定した。その結果は図２に
示すとおりであって、至適温度は25〜30℃であった。ま
た、０〜４℃においても約25％の相対活性を示した。こ
のような低温下においても高い蛋白質分解活性を示す酵
素の存在はこれまで報告されていない。 （３）熱安定性 本酵素を、25 mM Tris-HCl緩衝液 (pH 7.5) 中で１時間
保温した後、残存する活性を測定した。その結果は図３
に示すとおりであって、30℃まで安定であった。
ウシ血清アルブミン等の蛋白質を加水分解し、チロシン
等のアミノ酸及び分子量３０００以下の低分子ペプチド
を生成する。 （２）至適温度 各温度における酵素活性を測定した。その結果は図２に
示すとおりであって、至適温度は25〜30℃であった。ま
た、０〜４℃においても約25％の相対活性を示した。こ
のような低温下においても高い蛋白質分解活性を示す酵
素の存在はこれまで報告されていない。 （３）熱安定性 本酵素を、25 mM Tris-HCl緩衝液 (pH 7.5) 中で１時間
保温した後、残存する活性を測定した。その結果は図３
に示すとおりであって、30℃まで安定であった。
【００１６】（４）至適pH ブリトン−ロビンソン緩衝液（pH 3.0〜10.0）中での酵
素活性を測定した。その結果は図４に示すとおりであっ
て、至適pHは7.0 付近であった。 （５）安定pH範囲ブリトン−ロビンソン緩衝液（pH 3.0
〜12.0）中で20℃、１時間保存してその残存活性を測定
した。その結果は図５に示すとおりであって、安定pH域
は6.0 〜11.0であった。 （６）分子量SDS-PAGE法により分析したところ、約45,0
00であった。
素活性を測定した。その結果は図４に示すとおりであっ
て、至適pHは7.0 付近であった。 （５）安定pH範囲ブリトン−ロビンソン緩衝液（pH 3.0
〜12.0）中で20℃、１時間保存してその残存活性を測定
した。その結果は図５に示すとおりであって、安定pH域
は6.0 〜11.0であった。 （６）分子量SDS-PAGE法により分析したところ、約45,0
00であった。
【００１７】
【発明の効果】本発明によれば、低温下で高い活性を有
するプロテアーゼを提供することができる。
するプロテアーゼを提供することができる。
【図１】Pseudomonas sp. PL-4を電子顕微鏡で観察した
結果を表す生物の形態を示す写真である。
結果を表す生物の形態を示す写真である。
【図２】反応温度と本発明酵素の相対活性との関係を示
す図である。
す図である。
【図３】本発明酵素の熱安定性を示す図である。
【図４】反応pHと本発明酵素の相対活性との関係を示す
図である。
図である。
【図５】本発明酵素のpH安定性を示す図である。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (72)発明者 湯本 勲 北海道札幌市豊平区月寒東２条17丁目２ 番１号 工業技術院北海道工業技術研究 所内 (72)発明者 扇谷 悟 北海道札幌市豊平区月寒東２条17丁目２ 番１号 工業技術院北海道工業技術研究 所内 (58)調査した分野(Int.Cl.6，ＤＢ名) C12N 9/52 ＢＩＯＳＩＳ（ＤＩＡＬＯＧ) ＷＰＩ（ＤＩＡＬＯＧ)
Claims (2)
- 【請求項１】 下記の理化学的性質： （１）作用：カゼインを加水分解し、アミノ酸及び低分
子ペプチドを生成する。 （２）至適温度：25〜30℃付近 （３）熱安定性：25 mM Tris-HCl緩衝液 (pH 7.5) 中で
１時間保温した場合、30℃まで安定である。 （４）至適pH： 7.0付近 （５）安定pH範囲： 6.0〜11.0 （６）分子量：約45,000（SDS-PAGE法）を有するプロテ
アーゼ。 - 【請求項２】 シュードモナス属に属し、請求項１記載
のプロテアーゼを生産する能力を有する菌株を培養し、
培養物から当該プロテアーゼを採取することを特徴とす
るプロテアーゼの製法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP8151344A JP2873936B2 (ja) | 1996-06-12 | 1996-06-12 | 低温活性プロテアーゼ及びその製法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP8151344A JP2873936B2 (ja) | 1996-06-12 | 1996-06-12 | 低温活性プロテアーゼ及びその製法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH09327289A JPH09327289A (ja) | 1997-12-22 |
| JP2873936B2 true JP2873936B2 (ja) | 1999-03-24 |
Family
ID=15516523
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP8151344A Expired - Lifetime JP2873936B2 (ja) | 1996-06-12 | 1996-06-12 | 低温活性プロテアーゼ及びその製法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2873936B2 (ja) |
Families Citing this family (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US20160360757A1 (en) * | 2015-06-11 | 2016-12-15 | Biomimetx, SA. | Antifouling Composition and Process for Production Thereof |
-
1996
- 1996-06-12 JP JP8151344A patent/JP2873936B2/ja not_active Expired - Lifetime
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH09327289A (ja) | 1997-12-22 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| US4442214A (en) | Thermo-stable micro-organism | |
| JPH0928376A (ja) | 新規ジペプチジルペプチダーゼｉｖとその製造方法 | |
| US3871963A (en) | Microbial protease and preparation thereof | |
| JPH05219942A (ja) | 細菌クロストリジウム・ヒストリチカムの変異株、その製造法及びその用途 | |
| JP2873936B2 (ja) | 低温活性プロテアーゼ及びその製法 | |
| JPS6322188A (ja) | 新規なｌ−アミノアシラ−ゼ | |
| JP2882652B2 (ja) | アルカリプロテアーゼ及びその生産性微生物 | |
| Bannerman et al. | Isolation and characterization of an enzyme with esterase activity from Micropolyspora faeni | |
| JP2672845B2 (ja) | Ｌ−アラニンデヒドロゲナーゼの製造法 | |
| JP3652526B2 (ja) | プロテアーゼ、これを生産する微生物及び当該プロテアーゼの製造法 | |
| JP3093039B2 (ja) | 新規エステル分解酵素ａおよびその製造方法 | |
| JP3055041B2 (ja) | α−１，２−マンノシダーゼ、その製造方法およびその生産菌 | |
| JPH0783712B2 (ja) | 新規なプロリンアシラーゼ及びその製造法 | |
| JP3820617B2 (ja) | ε−ポリ−Ｌ−リシン分解酵素とそれを用いた低重合度ε−ポリ−Ｌ−リシンの製造法 | |
| JP2885434B2 (ja) | 蛋白質分解酵素及びその製造方法 | |
| Murao et al. | Isolation and characterization of a novel hen egg white lysozyme inhibitor from Bacillus subtilis I-139 | |
| JP2597849B2 (ja) | リゾチーム阻害物質 | |
| Jung et al. | Purification and Characterization of a Bacteriolytic Enzyme from Alkalophilic Bacillus sp. | |
| JPH0795947B2 (ja) | α−１，３−グルカナーゼの製造方法 | |
| KR950009838B1 (ko) | 스트렙토미세스 써모니트리피칸스(Streptomyces thermonitrificans)로부터 유래된 열에 안정한 단백질 분해 효소 | |
| KR0127100B1 (ko) | 신균주 슈우도모나스 속(Pseudomonas sp.) NS-83(KCTC 8600P)와 이를 이용한 신규한 단백질 가수분해효소의 제조방법 | |
| JPH0898683A (ja) | ７−アミノセファロスポラン酸エステラーゼ | |
| JPH04311389A (ja) | 新規なチオールプロテアーゼ | |
| JPH09249A (ja) | 新規プロリダーゼとその製造方法 | |
| Hyun et al. | Purification and characterization of a neutral serine protease from non-sulfur purple photosynthetic bacterium |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| S533 | Written request for registration of change of name |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R313533 |
|
| R350 | Written notification of registration of transfer |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R350 |
|
| EXPY | Cancellation because of completion of term |