JP2021061851A - がんワクチン - Google Patents

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Abstract

【課題】がん免疫療法において使用するための、（ａ）単離の免疫原性ＴＡＡポリペプチド（すなわち、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドおよび免疫原性ＴＥＲＴポリペプチド）、（ｂ）１つまたは複数の免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする単離の核酸分子、（ｃ）免疫原性ＴＡＡポリペプチドまたは免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする単離の核酸分子を含むワクチン組成物、ならびに（ｄ）当該ポリペプチド、核酸分子および組成物を提供する。【解決手段】免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドをコードする少なくとも１つのヌクレオチド配列、免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードする少なくとも１つのヌクレオチド配列、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドをコードする少なくとも１つのヌクレオチド配列のうち、いずれか２つの配列を含む核酸分子含む多抗原構築物。【選択図】なし

Description

関連出願の参照
本出願は、２０１６年１月１９日出願の米国仮特許出願第６２／２８０，６３６号および２０１６年１１月８日出願の米国仮特許出願第６２／４１９，１９０号に対する優先権を主張している。上記の出願のそれぞれの内容全体が、参照により本明細書に組み込まれている。
本発明は一般に、免疫療法、とりわけ、新生物による障害を治療または予防するためのワクチンおよび方法に関する。
全世界において、がんが、死亡の主要な原因である。がんは、多様な臓器、例として、膵臓、卵巣、乳房、肺、結腸および直腸において生じ得る。米国においては、膵臓がんは、がん死亡の４番目に多い原因である。膵臓がんは、膵臓の外分泌または内分泌構成要素において生じ得る。外分泌系がんは、（１）群を抜いて最も一般的なタイプである、膵臓腺癌、（２）外分泌系膵臓がんの５％に相当する、腺房細胞癌、（３）膵臓がんの１％を占める、嚢胞腺癌、ならびに（４）その他の希少な形態のがん、例として、膵芽腫、腺扁平上皮癌、印環細胞癌、肝様癌、膠様細胞癌、未分化癌、および破骨細胞様巨細胞を有する未分化癌を含む。
卵巣がんは、女性の間のがんの約３％を占めるが、女性の生殖器系のいずれのその他のがんよりも多くの死亡を引き起こす。卵巣がんは、（１）上皮性がん、例として、上皮性卵巣癌、（２）生殖細胞がん、例として、未熟奇形腫、および（３）間質がん、例として、顆粒膜細胞腫を含む。
乳がんは、アメリカ人女性の間で２番目に多いがんであり、女性におけるがん死亡の第２の主要な原因である。乳がんを、ホルモン受容体およびＨＥＲ２／ｎｅｕの状況に基づいて、例として、（１）ホルモン受容体陽性がん（この場合、がん細胞が、エストロゲン受容体またはプロゲステロン受容体のいずれかを含有する）、（２）ホルモン受容体陰性がん（この場合、がん細胞は、エストロゲン受容体およびプロゲステロン受容体のいずれも有しない）、（３）ＨＥＲ２／ｎｅｕ陽性（この場合、がんが、過剰なＨＥＲ２／ｎｅｕタンパク質またはＨＥＲ２／ｎｅｕ遺伝子の余分なコピーを有する）、（４）ＨＥＲ２／ｎｅｕ陰性がん（この場合、がんは、過剰なＨＥＲ２／ｎｅｕを有しない）、（５）三種陰性がん（この場合、乳がん細胞は、エストロゲン受容体、ノルプロゲステロン受容体および過剰なＨＥＲ２のいずれも有しない）、ならびに（６）三種陽性がん（この場合、がんが、エストロゲン受容体陽性であり、プロゲステロン受容体陽性であり、多過ぎるＨＥＲ２を有する）に分類することができる。
肺がんは、全てのがん死亡の４分の１超を占め、群を抜いて、男性および女性の両方におけるがん死亡の主要な原因である。肺がんの最も一般的なタイプが、非小細胞肺がん（ＮＳＣＬＣ）であり、これは、肺がんの約８５％〜９０％を占める。ＮＳＣＬＣは、いくつかのサブタイプ、例として、扁平上皮細胞（類表皮）癌、腺癌、大細胞（未分化）癌、腺扁平上皮癌および肉腫様癌にさらに分類することができる。肺がんの２番目に多いタイプは、小細胞肺がん（ＳＣＬＣ）であり、これは、全ての肺がんの約１０％〜１５％を占める。
結腸直腸がん（ＣＲＣ）は、米国では男性および女性の両方を組み合わせると、がん関連死亡の第２の主要な原因となる。腺癌が、ＣＲＣの最も一般的なタイプであり、これは、結腸直腸がんの９５％超を占める。ＣＲＣのその他のあまり一般的ではないタイプは、カルチノイド腫瘍、胃腸管間質腫瘍（ＧＩＳＴ）、リンパ腫および肉腫を含む。
胃がんは、世界における、がん関連死亡の３番目に多い原因である。胃がんは、依然として治癒が困難であり、その理由は、主として、ほとんどの患者が進行性疾患を提示するからである。現時点の米国では、胃がんは、１５番目に多いがんである。胃がんの約９０〜９５％は、腺癌であり、その他のあまり一般的ではないタイプは、リンパ腫（４％）、ＧＩＳＴ、およびカルチノイド腫瘍（３％）を含む。
一部の循環がんおよび固形がんの管理においては、がん管理の従来レジメンが成功している。しかし、多くのタイプのがんは、従来のアプローチに対して抵抗性である。近年、がんのための免疫療法、特に、がんワクチンおよび抗体療法が探索されている。がん免疫療法の１つのアプローチは、標的のがん細胞上の腫瘍関連抗原（ＴＡＡ）に対して活性な全身免疫応答を生成するために、免疫原を投与することを伴う。多数の腫瘍関連抗原が同定されるに至り、これらの抗原のうちの多くが、がんの治療または予防のための、ウイルス、細菌、タンパク質、ペプチドまたはＤＮＡに基づくワクチンとして探索されてきたが、これまでのほとんどの臨床治験は、治療のための製品をもたらすことができないでいる。したがって、がんの治療または予防において使用することができる免疫原が必要とされている。
本開示は、がん免疫療法において使用するための、腫瘍関連抗原ＭＵＣ１、メソテリンおよびＴＥＲＴに由来する免疫原、ならびにそのような免疫原を含む組成物に関する。
ヒトムチン１（ＭＵＣ１；エピシアリン、ＰＥＭ、Ｈ２３Ａｇ、ＥＭＡ、ＣＡ１５−３およびＭＣＡとしてもまた公知である）は、単層上皮および腺上皮の頂端膜側上に発現する多型性の膜貫通糖タンパク質である。ＭＵＣ１遺伝子は、シグナルペプチド配列を含む、単一のポリペプチド鎖の前駆体をコードする。翻訳の直後に、シグナルペプチド配列は除去され、ＭＵＣ１前駆体の残りの部分は、２つのペプチド断片、すなわち、より長いＮ末端サブユニット（ＭＵＣ１−ＮまたはＭＵＣ１α）およびより短いＣ末端サブユニット（ＭＵＣ１−ＣまたはＭＵＣ１β）にさらに切断（ｃｌｅａｖｅ）される。成熟したＭＵＣ１は、ＭＵＣ１−ＮおよびＭＵＣ１−Ｃを含み、これらは、安定な水素結合を介して結び付いている。ＭＵＣ１−Ｎは、細胞外ドメインであり、２０個のアミノ酸残基の可変数タンデムリピート（ＶＮＴＲ）を２５〜１２５個含有する。ＭＵＣ１−Ｃは、（およそ５３個のアミノ酸の）短い細胞外領域、（およそ２８個のアミノ酸の）膜貫通ドメイン、および（およそ７２個のアミノ酸の）細胞質内テールを含有する。ＭＵＣ１の細胞質内テール（ＭＵＣ１−ＣＴ）は、高度に保存されているセリン残基およびチロシン残基を含有し、これらの残基は、増殖因子受容体および細胞内キナーゼによりリン酸化される。ヒトＭＵＣ１は、異なるタイプの、ＭＵＣ１のＲＮＡの代替のスプライシングの結果生じる複数のアイソフォームとして存在する。完全長のヒトＭＵＣ１アイソフォーム１タンパク質前駆体のアミノ酸配列（アイソフォーム１、Ｕｎｉｐｒｏｔ Ｐ１５９４１−１）を、配列番号１として提供する（「ＭＵＣ１アイソフォーム１参照ポリペプチド」）。これまでに、ヒトＭＵＣ１の少なくとも１６個のその他のアイソフォームが報告されており（Ｕｎｉｐｒｏｔ Ｐ１５９４１−２〜Ｐ１５９４１−１７）、これらは、アイソフォーム１の配列と比較すると、多様な挿入、欠失または置換を含む。これらのアイソフォームは、アイソフォーム２、３、４、５、６、Ｙ、８、９、Ｆ、Ｙ−ＬＳＰ、Ｓ２、Ｍ６、ＺＤ、Ｔ１０、Ｅ２およびＪ１３として公知である（それぞれ、Ｕｎｉｐｒｏｔ Ｐ１５９４１−２〜Ｐ１５９４１−１７）。完全長のヒトＭＵＣ１アイソフォーム１前駆体タンパク質は、１２５５個のアミノ酸からなり、これは、アミノ酸１〜２３に、シグナルペプチド配列を含む。成熟したＭＵＣ１タンパク質のＭＵＣ１−ＮおよびＭＵＣ１−Ｃドメインはそれぞれ、アミノ酸２４〜１０９７および１０９８〜１２５５からなる。
メソテリン（ＭＳＬＮとしてもまた公知である）は、胸膜、腹膜および心膜を裏打ちする細胞の表面上に存在する膜結合型糖タンパク質であり、中皮腫、卵巣および膵臓腺癌を含めた、いくつかのヒト腫瘍において過剰発現する。メソテリン遺伝子は、７１キロダルトン（ｋＤａ）の前駆体タンパク質をコードし、このタンパク質はプロセシングされて、４０ｋＤａのメソテリンタンパク質および分泌型の巨核球増強因子（ＭＰＦ）タンパク質になる（Ｃｈａｎｇら、Ｐｒｏｃ Ｎａｔｌ Ａｃａｄ Ｓｃｉ ＵＳＡ（１９９６）９３：１３６〜４０）。ＭＳＬＮ遺伝子の代替のスプライシングの結果、少なくとも４つのメソテリンアイソフォームが生じる。アイソフォーム１（Ｕｎｉｐｒｏｔ Ｑ１３４２１−１）、アイソフォーム２（Ｕｎｉｐｒｏｔ Ｑ１３４２１−３）、アイソフォーム３（Ｕｎｉｐｒｏｔ Ｑ１３４２１−２）およびアイソフォーム４（Ｕｎｉｐｒｏｔ Ｑ１３４２１−４）のアミノ酸配列が、Ｕｎｉｐｒｏｔ（ｗｗｗ．ｕｎｉｐｒｏｔ．ｏｒｇ）において入手可能である。完全長のヒトＭＳＬＮアイソフォーム２前駆体タンパク質のアミノ酸配列（Ｕｎｉｐｒｏｔ識別子 Ｑ１３４２１−３）は、６２２個のアミノ酸からなり、配列番号２として提供する（「メソテリン前駆体アイソフォーム２参照ポリペプチド」）。ＭＳＬＮの細胞質内部分は、配列番号２のアミノ酸残基３７〜５９７を含む。アイソフォーム２は、ＭＳＬＮの主要な形態である。アイソフォーム１は、６３０個のアミノ酸からなり、アイソフォーム２とは、アイソフォーム２の配列の４０９位において８つのアミノ酸（ＰＱＡＰＲＲＰＬ）の挿入を有することによって異なる。アイソフォーム２と比較すると、アイソフォーム３は、（アイソフォーム２の５９３〜６２２位において）代替のＣ末端を有し、一方、アイソフォーム４は、アミノ酸４４の欠失を有する。アイソフォーム２は、最初に、６２２個のアミノ酸の前駆体として翻訳され、これは、Ｎ末端においてシグナルペプチド配列（アミノ酸１〜３６）を含み、Ｃ末端においてＧＰＩアンカー配列を含む。シグナルペプチド配列およびＧＰＩアンカー配列は、切断（ｃｌｅａｖｅ）され除かれて、成熟したメソテリンとなり得る。
テロメラーゼ逆転写酵素（またはＴＥＲＴ）は、テロメラーゼの触媒性の構成要素であり、これは、テロメア反復ＴＴＡＧＧＧの添加によりテロメア末端を維持することに関与するリボ核タンパク質ポリメラーゼである。ＴＥＲＴに加えて、テロメラーゼはまた、ＲＮＡ構成要素も含み、これは、テロメア反復のための鋳型として働く。ヒトＴＥＲＴ遺伝子は、１１３２個のアミノ酸のタンパク質をコードする。ヒトＴＥＲＴのいくつかのアイソフォームが存在し、それらは、代替のスプライシングの結果生じる。アイソフォーム１、アイソフォーム２、アイソフォーム３およびアイソフォーム４のアミノ酸配列が、Ｕｎｉｐｒｏｔ（＜ｗｗｗ．ｕｎｉｐｒｏｔ．ｏｒｇ＞）において入手可能である（それぞれ、Ｕｎｉｐｒｏｔ識別子 Ｏ１４７４６−１、Ｏ１４７４６−２、Ｏ１４７４６−３およびＯ１４７４６−４）。また、本明細書では、ヒト完全長ＴＥＲＴアイソフォーム１タンパク質のアミノ酸配列（アイソフォーム１、Ｇｅｎｂａｎｋ ＡＡＤ３００３７、Ｕｎｉｐｒｏｔ Ｏ１４７４６−１）も、配列番号３として提供する（「ＴＥＲＴアイソフォーム１参照ポリペプチド」）。ＴＥＲＴアイソフォーム１（Ｏ１４７４６−１）と比較すると、アイソフォーム２（Ｏ１４７４６−２）は、アミノ酸７６４〜８０７の交換（ＳＴＬＴＤＬＱＰＹＭ．．．ＬＮＥＡＳＳＧＬＦＤ−＞ＬＲＰＶＰＧＤＰＡＧ．．．ＡＧＲＡＡＰＡＦＧＧ）およびＣ末端のアミノ酸８０８〜１１３２の欠失を有し、アイソフォーム３（Ｏ１４７４６−３）は、アミノ酸８８５〜９４７の欠失を有し、アイソフォーム４（Ｏ１４７４６−４）は、アミノ酸７１１〜７２２および８０８〜１１３２の欠失、ならびにアミノ酸７６４〜８０７の交換（ＳＴＬＴＤＬＱＰＹＭ．．．ＬＮＥＡＳＳＧＬＦＤ−＞ＬＲＰＶＰＧＤＰＡＧ．．．ＡＧＲＡＡＰＡＦＧＧ）を有する。
いくつかの態様では、本開示は、がんを治療するために、ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよびＴＥＲＴに由来する、単離の免疫原性ポリペプチドを提供し、本開示は、例えば、ｉｎ ｖｉｖｏで（例えば、ヒトを含めた、動物において）免疫応答を惹起するのに、またはワクチン中の構成要素として使用するのに有用である。
その他の態様では、本開示は、本開示が提供する免疫原性ポリペプチドをコードする核酸分子を提供する。いくつかの実施形態では、本開示は、多抗原核酸構築物を提供し、それぞれの構築物が、２または３つ以上の免疫原性ポリペプチドをコードする。
本開示はまた、本発明の１つまたは複数の核酸分子を含有するベクターも提供する。ベクターは、核酸分子がコードする免疫原性ＴＡＡポリペプチドをクローニングするかまたは発現させるのに、または組成物、例として、ワクチン中の核酸分子を、宿主細胞または宿主動物もしくはヒトに送達するのに有用である。
いくつかのさらなる態様では、本開示は、１つもしくは複数の免疫原性ＴＡＡポリペプチド、免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする単離の核酸分子、または免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする核酸分子を含有するベクターもしくはプラスミドを含む組成物を提供する。いくつかの実施形態では、組成物は、哺乳動物、例として、マウス、イヌ、サルまたはヒトにおいてＴＡＡに対する免疫応答を惹起するのに有用な免疫原性組成物である。いくつかの実施形態では、組成物は、哺乳動物、例として、ヒトを免疫化するのに、異常な細胞増殖を阻害するのに、がんの発生に対する保護をもたらすのに（予防としての使用に）、またはＴＡＡの過剰発現と関連がある障害、例として、がん、特に、膵臓がん、卵巣がんおよび三種陰性乳がんを治療するのに（治療薬としての使用に）有用なワクチン組成物である。
さらなるその他の態様では、本開示は、本明細書上記に記載した免疫原性ＴＡＡポリペプチド、単離の核酸分子、および免疫原性ＴＡＡポリペプチドまたは単離の核酸分子を含む組成物を使用する方法を提供する。いくつかの実施形態では、本開示は、哺乳動物、特に、ヒトにおいてＴＡＡに対する免疫応答を惹起する方法であって、標的のＴＡＡに対して免疫原性である、本発明が提供するポリペプチドの有効量、そのような免疫原性ポリペプチドをコードする単離の核酸分子の有効量、またはそのような免疫原性ＴＡＡポリペプチドもしくはそのような免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする単離の核酸分子を含む組成物を哺乳動物に投与するステップを含む方法を提供する。ポリペプチドワクチンまたは核酸ワクチンは、１つまたは複数のアジュバントまたは免疫調節剤と一緒に使用することができる。
Ａ．定義
用語「アジュバント」は、ワクチン免疫原が惹起する免疫応答の増強、加速または延長をもたらすことが可能である物質を指す。
用語「アゴニスト」は、別の分子（例として、受容体）の活性を促進する（誘発する、引き起こす、増強する、または増加させる）物質を指す。アゴニストという用語は、受容体に結合する物質、および受容体には結合しないが、受容体の機能を促進する物質を包含する。
用語「アンタゴニスト」または「阻害剤」は、別の分子、または受容体の生物学的活性を部分的または完全に遮断する、阻害する、または中和する物質を指す。
用語「併用投与」は、治療期間の間に２つ以上の薬剤を同じ対象に投与することを指す。２つ以上の薬剤を、単一製剤中に包含し、したがって、同時に投与することができる。代わって、２つ以上の薬剤を、物理的に別個の製剤とし、別個に、対象に順次または同時に投与することもできる。用語「同時に投与する」または「同時投与」は、第１の薬剤の投与と第２の薬剤の投与とが相互に時間的にオーバーラップすることを意味し、一方、用語「順次に投与する」または「順次投与」は、第１の薬剤の投与と第２の薬剤の投与とが相互に時間的にオーバーラップしないことを意味する。
用語「細胞質の」または「細胞質内の」は、特定のポリペプチドをコードするヌクレオチド配列を、宿主細胞により発現させると、発現させたポリペプチドは、宿主細胞の内側に保持されることが予測されることを意味する。
用語「縮重バリアント」は、塩基の置換を有するが、同じポリペプチドをコードする核酸配列を指す。
用語「有効量」は、哺乳動物において所望の効果を引き起こすのに十分である、哺乳動物に投与する量を指す。
所与のポリペプチドの「断片」という用語は、所与のポリペプチドよりも短く、所与のポリペプチドの配列と１００％の同一性を共有するポリペプチドを指す。
免疫原性ＴＡＡポリペプチドの「機能性バリアント」という用語は、参照免疫原性ＴＡＡポリペプチドのアミノ酸の数の９０％〜１１０％を含み、参照ＴＡＡポリペプチドのアミノ酸配列に対して、１００％よりも低いが、９５％よりも高い同一性を有し、参照免疫原性ＴＡＡポリペプチドと同じまたはそれに類似する免疫原性特性を保有するポリペプチドを指す。
用語「同一」は、ヌクレオチドまたはアミノ酸のぴったり同じ配列をそれぞれ共有する、２つ以上の核酸、または２つ以上のポリペプチドを指す。用語「パーセント同一性」は、２つ以上の核酸またはポリペプチド間の類似性のレベルを記載する。２つの配列をバイオインフォマティクスソフトウエアにより整列させる場合、配列間でぴったり一致するヌクレオチド／アミノ酸の数に１００を掛け、ギャップを含む、整列させる領域の長さで割ることによって、「パーセント同一性」を計算する。例えば、整列させると、１０個のミスマッチを示す、１００アミノ酸長の２つのポリペプチドは、９０％同一である。
用語「免疫エフェクター細胞増強剤」または「ＩＥＣ増強剤」は、哺乳動物の１つまたは複数のタイプの免疫エフェクター細胞の数、質および／または機能を増加させるおよび／または増強することが可能な物質を指す。免疫エフェクター細胞の例として、細胞溶解性ＣＤ８Ｔ細胞、ＣＤ４Ｔ細胞、ＮＫ細胞およびＢ細胞が挙げられる。
用語「免疫調節剤」は、哺乳動物の自然免疫系、液性免疫系または細胞性免疫系の任意の構成要素の働きまたは機能を変化させる（例えば、阻害する、減少させる、増加させる、増強する、または刺激する）ことが可能な物質を指す。したがって、用語「免疫調節剤」は、本明細書の定義に従う「免疫エフェクター細胞増強剤」および本明細書の定義に従う「免疫抑制細胞阻害剤」、ならびに哺乳動物の免疫系の任意のその他の構成要素に影響を及ぼす物質を包含する。
用語「免疫応答」は、宿主脊椎動物の免疫系による、特定の物質（例として、抗原または免疫原）に対する検出可能な任意の応答を指し、それらとして、これらに限定されないが、自然免疫応答（例えば、トール様受容体シグナル伝達カスケードの活性化）、細胞媒介型免疫応答（例えば、Ｔ細胞、例として、抗原特異的Ｔ細胞、および免疫系の非特異的細胞が媒介する応答）、ならびに液性免疫応答（例えば、Ｂ細胞が媒介する応答、例として、血漿、リンパ液および／または組織液内への抗体の生成および分泌）が挙げられる。免疫応答の例には、トール様受容体活性化の変化（例えば、増加）、リンホカイン（例えば、サイトカイン（例えば、Ｔｈ１、Ｔｈ２もしくはＴｈ１７型サイトカイン）またはケモカイン）の発現または分泌、マクロファージの活性化、樹状細胞の活性化、Ｔ細胞（例えば、ＣＤ４＋またはＣＤ８＋Ｔ細胞）の活性化、ＮＫ細胞の活性化、Ｂ細胞の活性化（例えば、抗体の生成および／または分泌）、免疫原（例えば、抗原、免疫原性ポリペプチド）のＭＨＣ分子への結合、細胞傷害性Ｔリンパ球（「ＣＴＬ」）応答の誘発、Ｂ細胞応答（例えば、抗体産生）の誘発、ならびに免疫系の細胞（例えば、Ｔ細胞およびＢ細胞）の拡大増殖（例えば、細胞集団の成長）、ならびに抗原提示細胞による抗原のプロセシングおよび提示の増加が含まれる。用語「免疫応答」はまた、ｉｎ ｖｉｔｒｏで、脊椎動物の免疫系の１つまたは複数の構成要素が、特定の物質（例として、抗原または免疫原）に対する、任意の検出可能な応答も包含する。
用語「免疫原」は、免疫原性である物質を指す。
用語「免疫原性」は、物質が、哺乳動物（例として、ヒト）への投与時に、単独であってもまたは担体に連結している場合であっても、哺乳動物において、アジュバントの存在下または非存在下で、免疫応答を引き起こす、惹起する、刺激する、もしくは誘発する、または特定の抗原に対する既存の免疫応答を改善する、増強する、増加させる、もしくは延長する能力を指す。
用語「免疫原性組成物」は、免疫原性である組成物を指す。
用語「免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド」は、ヒトネイティブＭＵＣ１タンパク質に対して、またはヒトネイティブＭＵＣ１タンパク質を発現する細胞に対して、免疫原性であるポリペプチドを指す。このポリペプチドは、ヒトネイティブＭＵＣ１タンパク質のアミノ酸配列と同じアミノ酸配列を有する場合、またはヒトネイティブＭＵＣ１タンパク質のアミノ酸配列と比較すると、１つもしくは複数の突然変異を呈する場合がある。
用語「免疫原性ＭＳＬＮポリペプチド」は、ヒトネイティブＭＳＬＮタンパク質に対して、またはヒトネイティブＭＳＬＮタンパク質を発現する細胞に対して、免疫原性であるポリペプチドを指す。このポリペプチドは、ヒトネイティブＭＳＬＮタンパク質のアミノ酸配列と同じアミノ酸配列を有する場合、またはヒトネイティブＭＳＬＮタンパク質のアミノ酸配列と比較すると、１つもしくは複数の突然変異を呈する場合がある。
用語「免疫原性ＴＥＲＴポリペプチド」は、ヒトネイティブＴＥＲＴタンパク質に対して、またはヒトネイティブＴＥＲＴタンパク質を発現する細胞に対して、免疫原性であるポリペプチドを指す。このポリペプチドは、ヒトネイティブＴＥＲＴタンパク質のアミノ酸配列と同じアミノ酸配列を有する場合、またはヒトネイティブＴＥＲＴタンパク質のアミノ酸配列と比較すると、１つまたは複数の突然変異を呈する場合がある。
用語「免疫原性ＴＡＡポリペプチド」は、本明細書上記の定義にそれぞれ従う、「免疫原性ＭＳＬＮポリペプチド」、「免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド」または「免疫原性ＴＥＲＴポリペプチド」を指す。
用語「免疫原性ＭＵＣ１核酸分子」は、本明細書の定義に従う「免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド」をコードする核酸分子を指す。
用語「免疫原性ＭＳＬＮ核酸分子」は、本明細書の定義に従う「免疫原性ＭＳＬＮポリペプチド」をコードする核酸分子を指す。
用語「免疫原性ＴＥＲＴ核酸分子」は、本明細書の定義に従う「免疫原性ＴＥＲＴポリペプチド」をコードする核酸分子を指す。
用語「免疫原性ＴＡＡ核酸分子」は、本明細書上記の定義に従う「免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド」、「免疫原性ＭＳＬＮポリペプチド」または「免疫原性ＴＥＲＴポリペプチド」をコードする核酸分子を指す。
用語「免疫抑制細胞阻害剤」または「ＩＳＣ阻害剤」は、哺乳動物の免疫抑制細胞の数および／または機能を低下させるおよび／または抑制することが可能な物質を指す。免疫抑制細胞の例として、調節性Ｔ細胞（「Ｔｒｅｇ」）、骨髄由来サプレッサー細胞および腫瘍関連マクロファージが挙げられる。
用語「哺乳動物」は、哺乳綱の任意の動物種を指す。哺乳動物の例として、ヒト；非ヒト霊長類、例として、サル；実験動物、例として、ラット、マウス、モルモット；家畜、例として、ネコ、イヌ、ウサギ、ウシ、ヒツジ、ヤギ、ウマおよびブタ；ならびに捕獲野生動物、例として、ライオン、トラ、ゾウ等が挙げられる。
用語「膜結合型」は、特定のポリペプチドをコードするヌクレオチド配列を、宿主細胞により発現させると、発現させたポリペプチドと細胞の膜とが結合する、つながる、または別の形で結び付くことを意味する。
用語「新生物による障害」は、細胞が異常に速くかつ無制御の速度で増殖し、その速度は、周囲の正常組織の速度を上回り、周囲の正常組織の速度との協調性がない状態を指す。これは通常、「腫瘍」として公知の固体病変または塊に至る。この用語は、良性および悪性の新生物による障害を包含する。用語「悪性の新生物による障害」は、本開示では用語「がん」と交換可能に使用し、腫瘍細胞の体内のその他の場所に広がる（「転移」として公知の）能力を特徴とする、新生物による障害を指す。用語「良性の新生物による障害」は、腫瘍細胞が転移する能力を欠く、新生物による障害を指す。
用語「突然変異」は、参照タンパク質またはポリペプチドのアミノ酸配列と比較する場合の、タンパク質またはポリペプチドのアミノ酸配列中のアミノ酸残基の欠失、付加または置換を指す。
用語「作動可能に連結する」は、記載する構成要素が、それらの意図する様式で機能することを可能にする関係にある並置を指す。導入遺伝子に「作動可能に連結している」制御配列は、導入遺伝子の発現が制御配列に適合する条件下で達成されるようにライゲーションが行われている。
用語「医薬組成物」は、所望の生理学的、薬理学的または治療的作用を惹起するために対象（例えば、ヒト患者）に投与するのに適切な固体または液体組成物を指す。医薬組成物は、１つまたは複数の活性成分を含有することに加えて、１つまたは複数の薬学的に許容できる賦形剤も含有することができる。
用語「薬学的に許容できる賦形剤」は、免疫原性組成物、医薬組成物またはワクチン組成物中の、活性成分（例えば、抗原、抗原をコードする核酸、免疫調節剤またはアジュバント）以外の物質であって、活性成分に適合し、組成物を投与する対象において顕著な、都合の悪い効果を引き起こすことがない物質を指す。
用語「ペプチド」、「ポリペプチド」および「タンパク質」は、本明細書では交換可能に使用し、任意の長さの高分子形態のアミノ酸、および改変されたポリペプチド骨格を有するポリペプチドを指し、前者のアミノ酸には、コードアミノ酸および非コードアミノ酸、化学的もしくは生化学的に改変されたアミノ酸、または誘導体化されたアミノ酸が含まれ得る。
用語「予防」または「予防する」は、（ａ）障害が生じないようにすること、または（ｂ）障害の発症もしくは障害の症状の発症を遅延させることを指す。
ポリペプチドの文脈での用語「分泌型」は、ポリペプチドをコードするヌクレオチド配列を、宿主細胞により発現させると、発現させたポリペプチドが、宿主細胞外に分泌されることを意味する。
免疫調節剤、例として、タンパク質キナーゼ阻害剤の量を記載するために使用する場合の用語「最適以下用量」は、免疫調節剤を単独で患者に投与する場合に、治療している疾患に対して所望の治療効果をもたらすのに必要な最小量を下回る、免疫調節剤の用量を指す。
用語「対象」は、ヒトまたは非ヒト哺乳動物を指す。
用語「治療している」、「治療」または「治療する」は、障害を無効にすること、障害の重症度を低下させること、または障害の症状の重症度もしくは発生頻度を低下させることを指す。
用語「腫瘍関連抗原」または「ＴＡＡ」は、腫瘍細胞が特異的に発現するか、または腫瘍細胞が、同じ組織型の非腫瘍細胞よりも高い頻度もしくは密度で発現する抗原を指す。腫瘍関連抗原は、宿主が通例発現しない抗原である場合、宿主が通例発現する分子において、突然変異している、切断されている、誤って折り畳まれている、もしくは別の点で異常が顕在化している分子である場合、通例発現する分子と同一であるが、異常に高いレベルで発現する分子である場合、または異常である状況もしくは環境で発現する分子である場合がある。腫瘍関連抗原は、例えば、タンパク質もしくはタンパク質断片、複合炭水化物、ガングリオシド、ハプテン、核酸、またはこれらの任意の組合せ、それとも、その他の生物学的分子であり得る。
用語「ワクチン」は、哺乳動物（例として、ヒト）に投与して、特定の１つまたは複数の抗原に対する保護的な免疫応答を惹起するための免疫原性組成物を指す。ワクチンの主要な活性成分は、免疫原（複数可）である。
用語「ベクター」は、宿主細胞内に外来核酸分子を輸送または移入することが可能である、核酸分子または改変された微生物を指す。外来核酸分子は、「挿入体」または「導入遺伝子」と呼ぶ。ベクターは一般に、挿入体、およびベクターの骨格として働くより大きな配列からなる。ベクターの構造または起源に基づくと、主要なタイプのベクターには、プラスミドベクター、コスミドベクター、ファージベクター（例として、ラムダファージ）、ウイルスベクター（例として、アデノウイルスベクター）、人工染色体、および細菌ベクターが含まれる。
Ｂ．免疫原性腫瘍関連抗原（ＴＡＡ）ポリペプチド
いくつかの態様では、本開示は、単離の免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、単離のＴＥＲＴポリペプチドおよび単離のＭＳＬＮポリペプチドを提供し、これらは、例えば、ｉｎ ｖｉｖｏで（例えば、ヒトを含めた、動物において）もしくはｉｎ ｖｉｔｒｏで免疫応答を惹起するのに、エフェクターＴ細胞を活性化させるのに、またはＭＵＣ１、ＴＥＲＴおよびＭＳＬＮに特異的な抗体をそれぞれ生成するのに、または、がん、例として、膵臓がん、卵巣がん、および乳がん、特に、三種陰性乳がんを治療するために、ワクチン中の構成要素として使用するのに有用である。
これらの免疫原性ＴＡＡポリペプチドは、本開示に照らして、当技術分野で公知の方法により調製することができる。免疫応答を惹起するポリペプチドの能力を、ｉｎ ｖｉｔｒｏでのアッセイまたはｉｎ ｖｉｖｏでのアッセイにおいて測定することができる。免疫応答を惹起するポリペプチドまたはＤＮＡ構築物の能力を決定するためのｉｎ ｖｉｔｒｏでのアッセイは、当技術分野で公知である。そのようなｉｎ ｖｉｔｒｏでのアッセイの１つの例が、開示が本出願に組み込まれている米国特許第７，３８７，８８２号の記載に従う、Ｔ細胞応答を刺激するポリペプチドまたはポリペプチドを発現する核酸の能力の測定である。このアッセイの方法は、（１）培養物中の抗原提示細胞を抗原と接触させるステップであって、それにより、抗原提示細胞が抗原を取り込みプロセシングすることで１つまたは複数のプロセシングされた抗原を産生することができる、ステップと、（２）Ｔ細胞がプロセシングされた抗原のうちの１つまたは複数に応答するのに十分な条件下で、抗原提示細胞をＴ細胞と接触させるステップと、（３）Ｔ細胞がプロセシングされた抗原のうちの１つまたは複数に応答するかどうかを決定するステップとを含む。使用するＴ細胞は、ＣＤ８＋Ｔ細胞またはＣＤ４＋Ｔ細胞であり得る。Ｔ細胞応答は、１つまたは複数のサイトカイン、例として、インターフェロン−ガンマおよびインターロイキン−２の放出、ならびに抗原提示細胞（腫瘍細胞）の溶解を測定することによって決定することができる。Ｂ細胞応答は、抗体の産生を測定することによって決定することができる。
Ｂ−１．免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド
一態様では、本開示は、ヒトネイティブＭＵＣ１に由来する、単離の免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドを提供し、この場合、ＭＵＣ１ポリペプチドは、ヒトネイティブＭＵＣ１タンパク質に対して導入された１つまたは複数の突然変異を呈する。突然変異の例として、ＭＵＣ１タンパク質のＶＮＴＲ領域中の２０個のアミノ酸のタンデムリピートの全部ではないが一部の欠失、シグナルペプチド配列の全体的または部分的な欠失、およびＭＵＣ１アイソフォーム中に見出される非コンセンサスアミノ酸配列のアミノ酸の欠失が挙げられる。したがって、いくつかの実施形態では、本開示が提供する免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドは、（１）ヒトＭＵＣ１タンパク質の２０個のアミノ酸のタンデムリピート３〜３０個のアミノ酸配列、および（２）ＶＮＴＲ領域に隣接する、ヒトＭＵＣ１タンパク質のアミノ酸配列を含む。いくつかの特定の実施形態では、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドは、（１）ヒトＭＵＣ１のタンデムリピート５〜２５個のアミノ酸配列、および（２）ＶＮＴＲ領域に隣接する、ヒトＭＵＣ１タンパク質のアミノ酸配列を含む。いくつかのさらなる実施形態では、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドは、細胞質内形態（または「ｃＭＵＣ１」）をとる。用語「細胞質内形態」は、ヒトネイティブＭＵＣ１タンパク質の分泌配列（アミノ酸１〜２３；「シグナルペプチド配列」としてもまた公知である）を全体的または部分的に欠く免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドを指す。分泌配列が細胞中で発現すると、ポリペプチドは分泌経路に入るが、この事象は、分泌配列のアミノ酸の欠失により阻止されることが予測される。いくつかのその他の実施形態では、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドは、ＭＵＣ１の膜結合形態のアミノ酸配列を含む。
本開示が提供する免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドは、当技術分野で公知であるかまたは将来発見されるヒトＭＵＣ１アイソフォームのうちのいずれかのアミノ酸配列に由来、それから構築または調製することができ、それらとして、例えば、Ｕｎｉｐｒｏｔのアイソフォーム１、２、３、４、５、６、Ｙ、８、９、Ｆ、Ｙ−ＬＳＰ、Ｓ２、Ｍ６、ＺＤ、Ｔ１０、Ｅ２およびＪ１３（それぞれ、Ｕｎｉｐｒｏｔ Ｐ１５９４１−１〜Ｐ１５９４１−１７）が挙げられる。いくつかの実施形態では、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドは、ヒトＭＵＣ１アイソフォーム１の部分であるアミノ酸配列を含み、ヒトＭＵＣ１アイソフォーム１のアミノ酸配列を、配列番号１に記載する。具体的な実施形態では、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドは、配列番号１のアミノ酸配列のアミノ酸２４〜２２５および１０９８〜１２５５を含む。別の具体的な実施形態では、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドは、配列番号１のアミノ酸配列のアミノ酸２２〜２２５および９４６〜１２５５を含む。いくつかのその他の具体的な実施形態では、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドは、
（１）配列番号８のアミノ酸配列（プラスミド１０２７のポリペプチド）、
（２）配列番号８のアミノ酸４〜５３７を含むアミノ酸配列、
（３）配列番号８のアミノ酸２４〜５３７を含むアミノ酸配列、
（４）配列番号１６のアミノ酸配列（プラスミド１１９７のポリペプチド）、
（５）配列番号１６のアミノ酸４〜５１７を含むアミノ酸配列、および
（６）配列番号１６のアミノ酸４〜５１７を含むアミノ酸配列であって、配列番号１６中、５１３位におけるアミノ酸がＴであるアミノ酸配列
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれらのアミノ酸配列からなる。
いくつかの具体的な実施形態では、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドは、配列番号８（プラスミド１０２７のポリペプチド）または配列番号１６（プラスミド１１９７のポリペプチド）のアミノ酸配列を含む。
Ｂ−２．免疫原性ＭＳＬＮポリペプチド
一態様では、本開示は、単離の免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドを提供し、これらのポリペプチドは、ヒトＭＳＬＮ前駆体に、ＭＳＬＮ前駆体のシグナルペプチド配列の一部または全体の欠失により由来する。したがって、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドは、ネイティブなヒトＭＳＬＮ前駆体のアミノ酸配列を含み、この場合、ＭＳＬＮ前駆体のシグナルペプチド配列の部分または全体が存在しない。いくつかの実施形態ではまた、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチド中、ネイティブなヒトＭＳＬＮのＧＰＩアンカー配列（すなわち、配列番号２のアミノ酸５９８〜６２２）の部分または全体が存在しない。本明細書で使用する場合、用語「ヒトＭＳＬＮ」は、任意のヒトＭＳＬＮアイソフォーム、例として、アイソフォーム１、２、３または４を包含する。いくつかの特定の実施形態では、ヒトＭＳＬＮは、ヒトＭＳＬＮアイソフォーム２である。
いくつかの特定の実施形態では、単離の免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドは、
１）配列番号２のアミノ酸配列のアミノ酸３７〜５９７を含むか、またはそれらのアミノ酸からなるポリペプチド、
２）配列番号２のアミノ酸配列のアミノ酸３７〜５９７からなるアミノ酸配列と少なくとも９０％、９５％、９８％または９９％同一であるアミノ酸配列を含むポリペプチド、
３）配列番号６のアミノ酸配列もしくは配列番号６のアミノ酸配列のアミノ酸４〜５６４を含むか、またはそれらのアミノ酸配列もしくはそれらのアミノ酸からなるポリペプチド、および
４）配列番号６のアミノ酸配列（「プラスミド１１０３のポリペプチド」）に対して、少なくとも９３％〜９９％、９４％〜９８％または９４％〜９７％の同一性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチド
からなる群から選択される。
Ｂ−３．免疫原性ＴＥＲＴポリペプチド
別の態様では、本開示は、単離の免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドを提供し、これらのポリペプチドは、ヒトＴＥＲＴタンパク質に、ＴＥＲＴタンパク質の最大６００個のＮ末端アミノ酸の欠失により由来する。したがって、いくつかの実施形態では、免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドは、配列番号３に記載するＴＥＲＴアイソフォーム１のアミノ酸配列を含み、この場合、ＴＥＲＴアイソフォーム１のアミノ酸配列のＮ末端（アミノ末端）に由来する最大約６００個のアミノ酸が存在しない。免疫原性ＴＥＲＴポリペプチド中、ＴＥＲＴアイソフォーム１のＮ末端に由来する６００個までの任意の数のアミノ酸が存在しなくてよい。例えば、免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドにおいて、配列番号３のＴＥＲＴアイソフォーム１の１位から、５０位、１００位、１５０位、２００位、２４５位、３００位、３５０位、４００位、４５０位、５００位、５５０位または６００位までのＮ末端アミノ酸が存在しなくてよい。したがって、本開示が提供する免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドは、配列番号３のアミノ酸５１〜１１３２、１０１〜１１３２、１５１〜１１３２、２０１〜１１３２、２５１〜１１３２、３０１〜１１３２、３５１〜１１３２、４０１〜１１３２、４５１〜１１３２、５０１〜１１３２または５５１〜１１３２を含むことができる。免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドはまた、その他のＴＥＲＴアイソフォームから構築することもできる。しかし、ポリペプチドを、Ｃ末端が切断されているＴＥＲＴアイソフォームから構築する場合には、好ましくは、より少数のアミノ酸をＮ末端から欠失させることができる。
いくつかのさらなる実施形態では、免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドは、ＴＥＲＴの触媒性ドメインを不活性化する、アミノ酸の１つまたは複数の突然変異をさらに含む。アミノ酸のそのような突然変異の例として、配列番号３の７１２位におけるアスパラギン酸のアラニンによる置換（Ｄ７１２Ａ）、および配列番号３の７１３位におけるバリンのイソロイシンによる置換（Ｖ７１３Ｉ）が挙げられる。いくつかの実施形態では、免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドは、突然変異Ｄ７１２ＡおよびＶ７１３Ｉの両方を含む。
いくつかの具体的な実施形態では、本開示は、
１）配列番号１０のアミノ酸配列もしくは配列番号１０（「プラスミド１１１２のポリペプチド」）のアミノ酸２〜８９２を含むポリペプチド、またはこれらのポリペプチドの機能性バリアント、
２）配列番号１４のアミノ酸配列もしくは配列番号１４（「プラスミド１３２６のポリペプチド」）のアミノ酸３〜７８９を含むポリペプチド、またはこれらのポリペプチドの機能性バリアント、および
３）配列番号１２のアミノ酸配列もしくは配列番号１２（「プラスミド１３３０のポリペプチド」）のアミノ酸４〜５９１を含むポリペプチド、またはこれらのポリペプチドの機能性バリアント
からなる群から選択される免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドを提供する。
Ｃ．免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする核酸分子
いくつかの態様では、本開示は、それぞれが、本開示が提供する１、２または３つ以上の別個の免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする核酸分子を提供する。核酸分子は、デオキシリボヌクレオチド（ＤＮＡ）またはリボヌクレオチド（ＲＮＡ）であり得る。したがって、核酸分子は、本明細書に開示するヌクレオチド配列を含むことができ、この場合、チミジン（Ｔ）はまた、ウラシル（Ｕ）であってもよく、このことは、ＤＮＡとＲＮＡとの間の化学構造の差を反映する。核酸分子は、改変形態であっても、一本鎖もしくは二本鎖形態であっても、または直鎖もしくは環状形態であってもよい。核酸分子は、本開示に照らして、当技術分野で公知の方法を使用して調製することができる。
Ｃ−１．単一抗原構築物
一態様では、本開示は、単離の核酸分子を提供し、この分子は、本開示が提供する単一免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、単一免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドまたは単一免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードするヌクレオチド配列を含む。１つの免疫原性ＴＡＡポリペプチド、例として、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドまたは免疫原性ＴＥＲＴのみをコードする核酸分子もまた、本明細書では「単一抗原構築物」と呼ぶ。
Ｃ−１ａ．ＭＵＣ１単一抗原構築物
いくつかの実施形態では、本開示は、本開示で提供する免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドをコードする単離の核酸分子を提供する。核酸分子がコードする免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドは、細胞質内形態（もしくはｃＭＵＣ１）または膜結合形態（もしくはｍＭＵＣ１）をとることができる。用語「膜結合形態」は、宿主細胞によりコード核酸から発現させると、宿主の細胞膜に結合する、つながる、または別の形で結び付く免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドを指す。
いくつかの具体的な実施形態では、本開示が提供する単離の核酸分子は、
（１）配列番号８のアミノ酸配列（プラスミド１０２７のポリペプチド）を含む免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、
（２）配列番号８のアミノ酸４〜５３７を含む免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、
（３）配列番号８のアミノ酸２４〜５３７を含む免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、
（４）配列番号１６のアミノ酸配列（プラスミド１１９７のポリペプチド）を含む免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、
（５）配列番号１６のアミノ酸４〜５１７を含む免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、
（６）配列番号１６のアミノ酸４〜５１７を含む免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドであって、５１３位におけるアミノ酸がＴである免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、ならびに
（７）配列番号１のアミノ酸２４〜２２５および９４６〜１２５５を含む免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドからなる群から選択される免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドをコードするヌクレオチド配列を含む。
いくつかのその他の具体的な実施形態では、本開示が提供する単離の核酸分子は、
（１）配列番号７のヌクレオチド配列（プラスミド１０２７）、
（２）配列番号７のヌクレオチド１０〜１６１１を含むヌクレオチド配列、
（３）配列番号１５（プラスミド１１９７）のヌクレオチド配列、および
（４）配列番号１５のヌクレオチド１０〜１５５１を含むヌクレオチド配列
からなる群から選択されるヌクレオチド配列またはその縮重バリアントを含む。
Ｃ−１ｂ．ＭＳＬＮ単一抗原構築物
いくつかの実施形態では、本開示は、本開示で提供する免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドをコードする単離の核酸分子を提供する。
いくつかの特定の実施形態では、単離の核酸分子は、
１）配列番号２のアミノ酸配列のアミノ酸３７〜５９７を含むか、またはそれらのアミノ酸からなる免疫原性ＭＳＬＮポリペプチド、
２）配列番号２のアミノ酸配列のアミノ酸３７〜５９７からなるアミノ酸配列と少なくとも９０％、９５％、９８％または９９％同一であるアミノ酸配列を含む免疫原性ＭＳＬＮポリペプチド、
３）配列番号６のアミノ酸配列を含むか、またはそれらのアミノ酸配列からなる免疫原性ＭＳＬＮポリペプチド、および
４）配列番号６のアミノ酸配列（「プラスミド１１０３のポリペプチド」）に対して、少なくとも９３％〜９９％、９４％〜９８％または９４％〜９７％の同一性を有するアミノ酸配列を含む免疫原性ＭＳＬＮポリペプチド
からなる群から選択される免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドをコードする。
いくつかのその他の具体的な実施形態では、本開示が提供する単離の核酸分子は、
（１）配列番号５のヌクレオチド配列、および
（２）配列番号５のヌクレオチド１０〜１６９２を含むヌクレオチド配列
からなる群から選択されるヌクレオチド配列またはその縮重バリアントを含む。
Ｃ−１ｃ．ＴＥＲＴ単一抗原構築物
いくつかのその他の実施形態では、本開示は、本開示で提供する免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードする単離の核酸分子を提供する。
本開示が提供する核酸がコードする免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドは、ＴＥＲＴアイソフォーム１のアミノ酸配列のＮ末端に由来する最大６００個のアミノ酸の欠失を含有することができる。一般に、免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドは、ＴＥＲＴタンパク質のＮ末端からより少数のアミノ酸が欠失している場合に、より強力な免疫原性を保有することを予測することができる。ＴＥＲＴタンパク質から欠失させることができるＮ末端アミノ酸の数は、どのようにポリペプチドをコードする核酸分子を使用または送達しようとするかに基づいて決定することができる。例えば、核酸分子を、特定のウイルスベクターを使用して送達しようとする場合、使用するベクターの能力に基づいて、欠失を決定することができる。
いくつかの実施形態では、核酸分子がコードする免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドは、ＴＥＲＴの触媒性ドメインを不活性化する、アミノ酸の１つまたは複数の突然変異を含む。アミノ酸のそのような突然変異の例として、配列番号３の７１２位におけるアスパラギン酸のアラニンによる置換（Ｄ７１２Ａ）、および配列番号３の７１３位におけるバリンのイソロイシンによる置換（Ｖ７１３Ｉ）が挙げられる。いくつかの実施形態では、免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドは、突然変異Ｄ７１２ＡおよびＶ７１３Ｉの両方を含む。
いくつかの具体的な実施形態では、単離の核酸分子は、
（１）配列番号１０のアミノ酸配列もしくは配列番号１０（「プラスミド１１１２のポリペプチド」）のアミノ酸２〜８９２を含む免疫原性ＴＥＲＴポリペプチド、またはこれらのポリペプチドの機能性バリアント、
（２）配列番号１４のアミノ酸配列もしくは配列番号１４（「プラスミド１３２６のポリペプチド」）のアミノ酸３〜７８９を含む免疫原性ＴＥＲＴポリペプチド、またはこれらのポリペプチドの機能性バリアント、および
（３）配列番号１２のアミノ酸配列もしくは配列番号１２（「プラスミド１３３０のポリペプチド」）のアミノ酸４〜５９１を含む免疫原性ＴＥＲＴポリペプチド、またはこれらのポリペプチドの機能性バリアント
からなる群から選択される免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードする。
いくつかの特定の実施形態では、単離の核酸分子は、
（１）配列番号９のヌクレオチド配列（ＴＥＲＴ２４０）、
（２）配列番号９のヌクレオチド４〜２６７９を含むヌクレオチド配列、
（３）配列番号１１のヌクレオチド配列（ＴＥＲＴ５４１）、
（４）配列番号１１のヌクレオチド１０〜１７８２を含むヌクレオチド配列、
（５）配列番号１３のヌクレオチド配列（ＴＥＲＴ３４２）、および
（６）配列番号１３のヌクレオチド７〜２３７３を含むヌクレオチド配列
からなる群から選択されるヌクレオチド配列またはその縮重バリアントを含む。
Ｃ−２．多抗原構築物
別の態様では、本開示は、それぞれが、２または３つ以上の異なる免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする核酸分子を提供する。本開示ではまた、２つ以上の免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする核酸分子を、「多抗原構築物」、「多抗原ワクチン」、「多抗原プラスミド」等とも呼ぶ。本開示ではまた、２つの異なる免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする核酸分子を、「二重抗原構築物」、「二重抗原ワクチン」または「二重抗原プラスミド」等とも呼ぶ。本開示ではまた、３つの異なる免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする核酸分子を、「三重抗原構築物」、「三重抗原ワクチン」または「三重抗原プラスミド」とも呼ぶ。
本開示が提供する多抗原構築物は、本開示に照らして、当技術分野で公知の多様な技法を使用して調製することができる。例えば、多抗原構築物は、単一のプラスミド内に複数の独立のプロモーターを組み込むことによって構築することができる（Ｈｕａｎｇ，Ｙ．、Ｚ．Ｃｈｅｎら（２００８）、「Ｄｅｓｉｇｎ，ｃｏｎｓｔｒｕｃｔｉｏｎ，ａｎｄ ｃｈａｒａｃｔｅｒｉｚａｔｉｏｎ ｏｆ ａ ｄｕａｌ−ｐｒｏｍｏｔｅｒ ｍｕｌｔｉｇｅｎｉｃ ＤＮＡ ｖａｃｃｉｎｅ ｄｉｒｅｃｔｅｄ ａｇａｉｎｓｔ ａｎ ＨＩＶ−１ ｓｕｂｔｙｐｅ Ｃ／Ｂ’ ｒｅｃｏｍｂｉｎａｎｔ」、Ｊ Ａｃｑｕｉｒ Ｉｍｍｕｎｅ Ｄｅｆｉｃ Ｓｙｎｄｒ、４７（４）：４０３〜４１１；Ｘｕ，Ｋ．、Ｚ．Ｙ．Ｌｉｎｇら（２０１１）、「Ｂｒｏａｄ ｈｕｍｏｒａｌ ａｎｄ ｃｅｌｌｕｌａｒ ｉｍｍｕｎｉｔｙ ｅｌｉｃｉｔｅｄ ｂｙ ａ ｂｉｖａｌｅｎｔ ＤＮＡ ｖａｃｃｉｎｅ ｅｎｃｏｄｉｎｇ ＨＡ ａｎｄ ＮＰ ｇｅｎｅｓ ｆｒｏｍ ａｎ Ｈ５Ｎ１ ｖｉｒｕｓ」、Ｖｉｒａｌ Ｉｍｍｕｎｏｌ、２４（１）：４５〜５６）。プラスミドは、複数の発現カセットを担持するように遺伝子工学により作製することができ、発現カセットはそれぞれ、ａ）エンハンサーエレメントがあってもまたはなくても、ＲＮＡポリメラーゼ依存性の転写を開始するための真核生物プロモーター、ｂ）標的抗原をコードする遺伝子、およびｃ）転写ターミネーター配列からなる。プラスミドが、トランスフェクトされた細胞の核に送達されると、転写が、各プロモーターから開始されて、別個のｍＲＮＡの産生が生じ、各ｍＲＮＡが、標的抗原のうちの１つをコードする。ｍＲＮＡは、独立に翻訳され、それにより、所望の抗原が産生される。
また、本開示が提供する多抗原構築物は、ウイルスの２Ａペプチドの使用を通して構築することもできる（Ｓｚｙｍｃｚａｋ，Ａ．Ｌ．およびＤ．Ａ．Ｖｉｇｎａｌｉ（２００５）、「Ｄｅｖｅｌｏｐｍｅｎｔ ｏｆ ２Ａ ｐｅｐｔｉｄｅ−ｂａｓｅｄ ｓｔｒａｔｅｇｉｅｓ ｉｎ ｔｈｅ ｄｅｓｉｇｎ ｏｆ ｍｕｌｔｉｃｉｓｔｒｏｎｉｃ ｖｅｃｔｏｒｓ」、Ｅｘｐｅｒｔ Ｏｐｉｎ Ｂｉｏｌ Ｔｈｅｒ、５（５）：６２７〜６３８；ｄｅ Ｆｅｌｉｐｅ，Ｐ．、Ｇ．Ａ．Ｌｕｋｅら（２００６）、「Ｅ ｕｎｕｍ ｐｌｕｒｉｂｕｓ： ｍｕｌｔｉｐｌｅ ｐｒｏｔｅｉｎｓ ｆｒｏｍ ａ ｓｅｌｆ−ｐｒｏｃｅｓｓｉｎｇ ｐｏｌｙｐｒｏｔｅｉｎ」、Ｔｒｅｎｄｓ Ｂｉｏｔｅｃｈｎｏｌ、２４（２）：６８〜７５；Ｌｕｋｅ，Ｇ．Ａ．、Ｐ．ｄｅ Ｆｅｌｉｐｅら、（２００８）、「Ｏｃｃｕｒｒｅｎｃｅ， ｆｕｎｃｔｉｏｎ ａｎｄ ｅｖｏｌｕｔｉｏｎａｒｙ ｏｒｉｇｉｎｓ ｏｆ ‘２Ａ−ｌｉｋｅ’ ｓｅｑｕｅｎｃｅｓ ｉｎ ｖｉｒｕｓ ｇｅｎｏｍｅｓ」、Ｊ Ｇｅｎ Ｖｉｒｏｌ、８９（Ｐｔ４）：１０３６〜１０４２；Ｉｂｒａｈｉｍｉ，Ａ．、Ｇ．Ｖａｎｄｅ Ｖｅｌｄｅら（２００９）、「Ｈｉｇｈｌｙ ｅｆｆｉｃｉｅｎｔ ｍｕｌｔｉｃｉｓｔｒｏｎｉｃ ｌｅｎｔｉｖｉｒａｌ ｖｅｃｔｏｒｓ ｗｉｔｈ ｐｅｐｔｉｄｅ ２Ａ ｓｅｑｕｅｎｃｅｓ」、Ｈｕｍ Ｇｅｎｅ Ｔｈｅｒ、２０（８）：８４５〜８６０；Ｋｉｍ，Ｊ．Ｈ．、Ｓ．Ｒ．Ｌｅｅら（２０１１）、「Ｈｉｇｈ ｃｌｅａｖａｇｅ ｅｆｆｉｃｉｅｎｃｙ ｏｆ ａ ２Ａ ｐｅｐｔｉｄｅ ｄｅｒｉｖｅｄ ｆｒｏｍ ｐｏｒｃｉｎｅ ｔｅｓｃｈｏｖｉｒｕｓ−１ ｉｎ ｈｕｍａｎ ｃｅｌｌ ｌｉｎｅｓ，ｚｅｂｒａｆｉｓｈ ａｎｄ ｍｉｃｅ」、ＰＬｏＳ Ｏｎｅ、６（４）：ｅ１８５５６）。これらのペプチドは、切断（ｃｌｅａｖａｇｅ）カセットまたはＣＨＹＳＥＬ（シス作用性ヒドロラーゼエレメント）ともまた呼ばれ、およそ２０アミノ酸長であり、高度に保存されているカルボキシ末端Ｄ−Ｖ／Ｉ−ＥＸＮＰＧＰモチーフを有する（表１９）。これらのペプチドは、自然界においては稀であり、最も一般的には、口蹄疫ウイルス（Ｆｏｏｔ−ａｎｄ−ｍｏｕｔｈ ｄｉｓｅａｓｅ ｖｉｒｕｓ）（ＦＭＤＶ）、ウマ鼻炎Ａウイルス（Ｅｑｕｉｎｅ ｒｈｉｎｉｔｉｓ Ａ ｖｉｒｕｓ）（ＥＲＡＶ）、ウマ鼻炎Ｂウイルス（Ｅｑｕｉｎｅ ｒｈｉｎｉｔｉｓ Ｂ ｖｉｒｕｓ）（ＥＲＢＶ）、脳心筋炎ウイルス（Ｅｎｃｅｐｈａｌｏｍｙｏｃａｒｄｉｔｉｓ ｖｉｒｕｓ）（ＥＭＣＶ）、ブタテッショウウイルス（Ｐｏｒｃｉｎｅ ｔｅｓｃｈｏｖｉｒｕｓ）（ＰＴＶ）、およびゾセア・アシグナウイルス（Ｔｈｏｓｅａ ａｓｉｇｎａ ｖｉｒｕｓ）（ＴＡＶ）等のウイルス中に見出される（Ｌｕｋｅ，Ｇ．Ａ．、Ｐ．ｄｅ Ｆｅｌｉｐｅら（２００８）、「Ｏｃｃｕｒｒｅｎｃｅ， ｆｕｎｃｔｉｏｎ ａｎｄ ｅｖｏｌｕｔｉｏｎａｒｙ ｏｒｉｇｉｎｓ ｏｆ ‘２Ａ−ｌｉｋｅ’ ｓｅｑｕｅｎｃｅｓ ｉｎ ｖｉｒｕｓ ｇｅｎｏｍｅｓ」、Ｊ Ｇｅｎ Ｖｉｒｏｌ、８９（Ｐｔ４）：１０３６〜１０４２）。２Ａに基づく多抗原発現戦略では、複数の標的抗原をコードする遺伝子を、単一のオープンリーディングフレーム中に一緒にして連結し、遺伝子は、ウイルスの２Ａペプチドをコードする配列により分離されている。オープンリーディングフレーム全体を、単一のプロモーターおよびターミネーターを有するベクター中にクローニングすることができる。構築物が宿主細胞に送達されると、複数の抗原をコードするｍＲＮＡが転写され、単一のポリタンパク質として翻訳される。２Ａペプチドの翻訳の間に、リボゾームが、Ｃ末端のグリシンとプロリンとの間の結合を読み飛ばす。リボゾームによる読飛ばしが、同時翻訳における自己触媒性の「切断（ｃｌｅａｖａｇｅ）」のように作用し、２Ａペプチドの上流のペプチド配列を、下流のペプチド配列から放出させる。２つのタンパク質抗原間への２Ａペプチドの組込みにより、上流のポリペプチドのＣ末端上への約２０個のアミノ酸の付加、および下流のタンパク質のＮ末端への１つのアミノ酸（プロリン）の付加が生じ得る。この方法の改作では、偏在するプロテアーゼにより、上流のタンパク質からカセットが切断（ｃｌｅａｖｅ）されるように、プロテアーゼ切断（ｃｌｅａｖａｇｅ）部位を、２ＡカセットのＮ末端に組み込むことができる（Ｆａｎｇ，Ｊ．、Ｓ．Ｙｉら（２００７）、「Ａｎ ａｎｔｉｂｏｄｙ ｄｅｌｉｖｅｒｙ ｓｙｓｔｅｍ ｆｏｒ ｒｅｇｕｌａｔｅｄ ｅｘｐｒｅｓｓｉｏｎ ｏｆ ｔｈｅｒａｐｅｕｔｉｃ ｌｅｖｅｌｓ ｏｆ ｍｏｎｏｃｌｏｎａｌ ａｎｔｉｂｏｄｉｅｓ ｉｎ ｖｉｖｏ」、Ｍｏｌ Ｔｈｅｒ、１５（６）：１１５３〜１１５９）。
本開示が提供する多抗原構築物を構築するための別の戦略は、配列内リボゾーム進入部位またはＩＲＥＳの使用を伴う。配列内リボゾーム進入部位は、特定のＲＮＡ分子の５’非翻訳領域中に見出されるＲＮＡエレメントである（Ｂｏｎｎａｌ，Ｓ．、Ｃ．Ｂｏｕｔｏｎｎｅｔら（２００３）、「ＩＲＥＳｄｂ：ｔｈｅ Ｉｎｔｅｒｎａｌ Ｒｉｂｏｓｏｍｅ Ｅｎｔｒｙ Ｓｉｔｅ ｄａｔａｂａｓｅ」、Ｎｕｃｌｅｉｃ Ａｃｉｄｓ Ｒｅｓ、３１（１）：４２７〜４２８）。それらは、真核生物のリボゾームをＲＮＡに引き付けて、下流のオープンリーディングフレームの翻訳を容易にする。通常の細胞性７−メチルグアノシンキャップ依存性翻訳とは異なり、ＩＲＥＳ媒介型翻訳は、ＲＮＡ分子内部の遠くのＡＵＧコドンから開始することができる。この極めて効率的なプロセスを活用して、多シストロン性の発現ベクター中で使用することができる（Ｂｏｃｈｋｏｖ，Ｙ．Ａ．およびＡ．Ｃ．Ｐａｌｍｅｎｂｅｒｇ（２００６）、「Ｔｒａｎｓｌａｔｉｏｎａｌ ｅｆｆｉｃｉｅｎｃｙ ｏｆ ＥＭＣＶ ＩＲＥＳ ｉｎ ｂｉｃｉｓｔｒｏｎｉｃ ｖｅｃｔｏｒｓ ｉｓ ｄｅｐｅｎｄｅｎｔ ｕｐｏｎ ＩＲＥＳ ｓｅｑｕｅｎｃｅ ａｎｄ ｇｅｎｅ ｌｏｃａｔｉｏｎ」、Ｂｉｏｔｅｃｈｎｉｑｕｅｓ、４１（３）：２８３〜２８４、２８６、２８８）。典型的には、ベクター内に、２つの導入遺伝子を、ＩＲＥＳにより隔てられた２つの別個のオープンリーディングフレームとして、プロモーターと転写ターミネーターとの間に挿入する。構築物が宿主細胞に送達されると、両方の導入遺伝子をコードする単一の長い転写物が転写される。第１のＯＲＦが、従来のキャップ依存性の様式で翻訳されて、ＩＲＥＳの上流の終止コドンで終結する。第２のＯＲＦは、ＩＲＥＳを使用するキャップ非依存性の様式で翻訳される。このようにして、２つの独立のタンパク質が、単一の発現カセットを有するベクターから転写された単一のｍＲＮＡから産生され得る。
いくつかの態様では、本開示は、２つのコードヌクレオチド配列を含む二重抗原構築物を提供し、この場合、コードヌクレオチド配列のそれぞれが、個別の免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする。そのような二重抗原構築物の構造を、式（Ｉ）に示す：
ＴＡＡ１−スペーサー１−ＴＡＡ２（Ｉ）
｛式（Ｉ）中、
（ｉ）ＴＡＡ１およびＴＡＡ２は、ヌクレオチド配列であり、それぞれが、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドおよび免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドからなる群から選択される免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードし、この場合、ＴＡＡ１とＴＡＡ２とは、異なる免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードし、
（ｉｉ）スペーサー１は、スペーサーのヌクレオチド配列であり、存在しない場合がある｝。
いくつかの実施形態では、本開示は、式（Ｉ）の二重抗原構築物を提供し、この場合、式（Ｉ）中、ＴＡＡ１は、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドをコードするヌクレオチド配列であり、ＴＡＡ２は、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドまたは免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードするヌクレオチド配列である。
いくつかのその他の実施形態では、本開示は、式（Ｉ）の二重抗原構築物を提供し、この場合、式（Ｉ）中、ＴＡＡ１は、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドをコードするヌクレオチド配列であり、ＴＡＡ２は、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドまたは免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードするヌクレオチド配列である。
いくつかのさらなる実施形態では、本開示は、式（Ｉ）の二重抗原構築物を提供し、この場合、式（Ｉ）中、ＴＡＡ１は、免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードするヌクレオチド配列であり、ＴＡＡ２は、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドまたは免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドをコードするヌクレオチド配列である。
いくつかの具体的な実施形態では、本開示は、
（１）ＭＵＣ１−２Ａ−ＴＥＲＴ（ＩＩ）
（２）ＭＵＣ１−２Ａ−ＭＳＬＮ（ＩＩＩ）
（３）ＭＳＬＮ−２Ａ−ＴＥＲＴ（ＩＶ）
（４）ＭＳＬＮ−２Ａ−ＭＵＣ１（Ｖ）
（５）ＴＥＲＴ−２Ａ−ＭＳＬＮ（ＶＩ）
（６）ＴＥＲＴ−２Ａ−ＭＵＣ１（ＶＩＩ）
｛式（ＩＩ）〜（ＶＩＩ）のそれぞれにおいて、（ｉ）ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよびＴＥＲＴはそれぞれ、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドおよび免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードするヌクレオチド配列を表し、（ｉｉ）２Ａは、２Ａペプチドをコードするヌクレオチド配列である｝
からなる群から選択される式の二重抗原構築物を提供する。
いくつかのその他の態様では、本開示は、３つのコードヌクレオチド配列を含む三重抗原構築物を提供し、この場合、コードヌクレオチド配列のそれぞれが、異なる個別の免疫原性ＴＡＡポリペプチドを発現する。三重抗原構築物の構造を、式（ＶＩＩＩ）に示す：
ＴＡＡ１−スペーサー１−ＴＡＡ２−スペーサー２−ＴＡＡ３（ＶＩＩＩ）
｛式（ＶＩＩＩ）中、
（ｉ）ＴＡＡ１、ＴＡＡ２およびＴＡＡ３はそれぞれ、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドおよび免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドからなる群から選択される免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードするヌクレオチド配列であり、この場合、ＴＡＡ１、ＴＡＡ２およびＴＡＡ３は、異なる免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードし、
（ｉｉ）スペーサー１およびスペーサー２はそれぞれ、スペーサーのヌクレオチド配列であり、この場合、（ａ）スペーサー１とスペーサー２とは、同じまたは異なる場合があり、（ｂ）スペーサー１が存在しない場合もあれば、またはスペーサー２が存在しない場合もあれば、またはスペーサー１およびスペーサー２の両方が存在しない場合もある｝。
用語「スペーサーのヌクレオチド配列」は、本開示で使用する場合、核酸分子のオープンリーディングフレーム中の２つのコード配列または導入遺伝子間に挿入されており、核酸分子からの２つの別個の遺伝子産物の同時発現または翻訳を可能にするように機能するヌクレオチド配列を指す。本開示が提供する多抗原構築物中で使用することができるスペーサーのヌクレオチド配列の例として、真核生物プロモーター、２Ａペプチドをコードするヌクレオチド配列、および配列内リボゾーム進入部位（ＩＲＥＳ）が挙げられる。２Ａペプチドの例として、口蹄疫ウイルス（ｆｏｏｔ−ａｎｄ−ｍｏｕｔｈ ｄｉｓｅａｓｅ ｖｉｒｕｓ）の２Ａペプチド（ＦＭＤ２Ａ）、ウマ鼻炎Ａウイルス（ｅｑｕｉｎｅ ｒｈｉｎｉｔｉｓ Ａ ｖｉｒｕｓ）の２Ａペプチド（ＥＲＡ２Ａ）、ウマ鼻炎Ｂウイルス（Ｅｑｕｉｎｅ ｒｈｉｎｉｔｉｓ Ｂ ｖｉｒｕｓ）の２Ａペプチド（ＥＲＢ２Ａ）、脳心筋炎ウイルス（ｅｎｃｅｐｈａｌｏｍｙｏｃａｒｄｉｔｉｓ ｖｉｒｕｓ）の２Ａペプチド（ＥＭＣ２Ａ）、ブタテッショウウイルス（ｐｏｒｃｉｎｅ ｔｅｓｃｈｏｖｉｒｕｓ）の２Ａペプチド（ＰＴ２Ａ）、およびゾセア・アシグナ（Ｔｈｏｓｅａ ａｓｉｇｎａ）ウイルスの２Ａペプチド（Ｔ２Ａ）が挙げられる。これらの２Ａペプチドの配列を、表１９に提供する。
いくつかの実施形態では、スペーサー１およびスペーサー２は、独立に、２Ａペプチドをコードするヌクレオチド配列であるか、またはＧＧＳＧＧをコードするヌクレオチド配列である。
いくつかの実施形態では、本開示は、式（ＶＩＩＩ）の三重抗原構築物を提供し、この場合、式（ＶＩＩＩ）中、（ｉ）ＴＡＡ１は、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドをコードするヌクレオチド配列であり、（ｉｉ）ＴＡＡ２は、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドをコードするヌクレオチド配列であり、（ｉｉｉ）ＴＡＡ３は、免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードするヌクレオチド配列である。
いくつかのその他の実施形態では、本開示は、式（ＶＩＩＩ）の三重抗原構築物を提供し、この場合、式（ＶＩＩＩ）中、（ｉ）ＴＡＡ１は、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドをコードするヌクレオチド配列であり、（ｉｉ）ＴＡＡ２は、免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードするヌクレオチド配列であり、（ｉｉｉ）ＴＡＡ３は、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドをコードするヌクレオチド配列である。
いくつかのその他の実施形態では、本開示は、式（ＶＩＩＩ）の三重抗原構築物を提供し、この場合、式（ＶＩＩＩ）中、（ｉ）ＴＡＡ１は、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドをコードするヌクレオチド配列であり、（ｉｉ）ＴＡＡ２は、免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードするヌクレオチド配列であり、（ｉｉｉ）ＴＡＡ３は、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドをコードするヌクレオチド配列である。
いくつかのその他の実施形態では、本開示は、式（ＶＩＩＩ）の三重抗原構築物を提供し、この場合、式（ＶＩＩＩ）中、（ｉ）ＴＡＡ１は、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドをコードするヌクレオチド配列であり、（ｉｉ）ＴＡＡ２は、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドをコードするヌクレオチド配列であり、（ｉｉｉ）ＴＡＡ３は、免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードするヌクレオチド配列である。
いくつかの具体的な実施形態では、本開示は、
（１）ＭＵＣ１−２Ａ−ＭＳＬＮ−２Ａ−ＴＥＲＴ（ＩＸ）
（２）ＭＵＣ１−２Ａ−ＴＥＲＴ−２Ａ−ＭＳＬＮ（Ｘ）
（３）ＭＳＬＮ−２Ａ−ＭＵＣ１−２Ａ−ＴＥＲＴ（ＸＩ）
（４）ＭＳＬＮ−２Ａ−ＴＥＲＴ−２Ａ−ＭＵＣ１（ＸＩＩ）
（５）ＴＥＲＴ−２Ａ−ＭＵＣ１−２Ａ−ＭＳＬＮ（ＸＩＩＩ）
（６）ＴＥＲＴ−２Ａ−ＭＳＬＮ−２Ａ−ＭＵＣ１（ＸＩＶ）
｛式（ＩＸ）〜（ＸＩＶ）のそれぞれにおいて、（ｉ）ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよびＴＥＲＴはそれぞれ、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドおよび免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードするヌクレオチド配列を表し、（ｉｉ）２Ａは、２Ａペプチドをコードするヌクレオチド配列である｝
からなる群から選択される式の三重抗原構築物を提供する。
多抗原構築物がコードする免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドは、完全長のＭＳＬＮタンパク質、またはその断片、例として、細胞質内、分泌型もしくは膜結合型断片であり得る。いくつかの実施形態では、多抗原構築物は、
１）配列番号２のアミノ酸配列のアミノ酸３７〜５９７を含むか、またはそれらのアミノ酸からなるポリペプチド、
２）配列番号２のアミノ酸配列のアミノ酸３７〜５９７からなるアミノ酸配列と少なくとも９０％、９５％、９８％または９９％同一であるアミノ酸配列を含むポリペプチド、
３）配列番号６のアミノ酸配列もしくは配列番号６のアミノ酸配列のアミノ酸４〜５６４を含むか、またはそれらのアミノ酸配列もしくはそれらのアミノ酸からなるポリペプチド、および
４）配列番号８のアミノ酸配列（「プラスミド１１０３のポリペプチド」）に対して、少なくとも９３％〜９９％、９４％〜９８％または９４％〜９７％の同一性を有するアミノ酸配列を含むポリペプチド
からなる群から選択される免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドをコードするヌクレオチド配列を含む。
いくつかの特定の実施形態では、多抗原構築物は、配列番号５のヌクレオチド配列またはその縮重バリアントを含む。
多抗原構築物がコードする免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドは、（１）ヒトＭＵＣ１タンパク質の２０個のアミノ酸のタンデムリピート３〜３０個のアミノ酸配列、および（２）ＶＮＴＲ領域に隣接する、ヒトＭＵＣ１タンパク質のアミノ酸配列を含むことができる。いくつかの実施形態では、多抗原構築物は、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドをコードするヌクレオチド配列を含み、この場合、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドは、
（１）配列番号８のアミノ酸配列（プラスミド１０２７のポリペプチド）、
（２）配列番号８のアミノ酸４〜５３７を含むアミノ酸配列、
（３）配列番号８のアミノ酸２４〜５３７を含むアミノ酸配列、
（４）配列番号１６のアミノ酸配列（プラスミド１１９７のポリペプチド）、
（５）配列番号１６のアミノ酸４〜５１７を含むアミノ酸配列、および
（６）５１３位におけるアミノ酸がＴであるという条件の、配列番号１６のアミノ酸４〜５１７を含むアミノ酸配列
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれらのアミノ酸配列からなる。
いくつかの特定の実施形態では、多抗原構築物は、配列番号７のヌクレオチド配列、配列番号１５のヌクレオチド配列、または配列番号７もしくは１５のヌクレオチド配列の縮重バリアントを含む。
多抗原構築物がコードする免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドは、完全長のタンパク質または任意の切断型の形態であり得る。完全長のＴＥＲＴタンパク質は、切断型の形態よりも強力な免疫応答を生成することが予測される。しかし、構築物を送達するために選ばれた特定のベクターによっては、ベクターが、完全なＴＥＲＴタンパク質をコードする遺伝子を担持する能力を有しない場合がある。したがって、導入遺伝子が特定のベクター内に納まるように、当該タンパク質から、いくつかのアミノ酸の欠失を作製することができる。ＴＥＲＴタンパク質配列中、アミノ酸の欠失は、Ｎ末端から作製してもよく、Ｃ末端から作製してもよく、またはどこで作製してもよい。核局在化シグナルを除去し、それにより、当該ポリペプチドを細胞質内ポリペプチドとし、抗原のプロセシング／提示の細胞機構へのアクセスを増加させるために、追加の欠失を作製することもできる。いくつかの実施形態では、免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドにおいて、ＴＥＲＴタンパク質のＮ末端から２００、３００、４００、５００または６００位までのアミノ酸が存在しない。ＴＥＲＴの触媒性ドメインを不活性化するために、追加のアミノ酸の突然変異を導入することもできる。そのような突然変異の例として、Ｄ７１２ＡおよびＶ７１３Ｔが挙げられる。
いくつかのさらなる実施形態では、多抗原構築物は、免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードするヌクレオチド配列を含み、この場合、免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドは、
１）配列番号１０のアミノ酸配列（「プラスミド１１１２のポリペプチド」；ＴＥＲＴ２４０）、
２）配列番号１２のアミノ酸配列（「プラスミド１３３０のポリペプチド」；ＴＥＲＴ５４１）、および
３）配列番号１４のアミノ酸配列（「プラスミド１３２６のポリペプチド」；ＴＥＲＴ３４３）
からなる群から選択されるアミノ酸配列を含むか、またはそれらのアミノ酸配列からなる。
いくつかの特定の実施形態では、多抗原構築物は、配列番号９、１１もしくは１３のヌクレオチド配列、または配列番号９、１１もしくは１３のヌクレオチド配列の縮重バリアントを含む。
いくつかの特定の実施形態では、本開示は、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドおよび免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドをコードする二重抗原構築物を提供し、この構築物は、
（１）配列番号１８、２０、２２または２４のアミノ酸配列をコードするヌクレオチド配列、
（２）配列番号１７、１９、２１または２３のヌクレオチド配列、および
（３）配列番号１７、１９、２１または２３のヌクレオチド配列の縮重バリアント
からなる群から選択されるヌクレオチド配列を含む。
いくつかのその他の特定の実施形態では、本開示は、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドおよび免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードする二重抗原構築物を提供し、この構築物は、
（１）配列番号２６、２８、３０、３２または３４のアミノ酸配列をコードするヌクレオチド配列、
（２）配列番号２５、２７、２９、３１または３３のヌクレオチド配列、および
（３）配列番号２５、２７、２９、３１または３３のヌクレオチド配列の縮重バリアント
からなる群から選択されるヌクレオチド配列を含む。
いくつかのその他の特定の実施形態では、本開示は、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドおよび免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードする二重抗原構築物を提供し、この構築物は、
（１）配列番号３６、３８、４０または４２のアミノ酸配列をコードするヌクレオチド配列、
（２）配列番号３５、３７、３９または４１のヌクレオチド配列、および
（３）配列番号３５、３７、３９または４１のヌクレオチド配列の縮重バリアント
からなる群から選択されるヌクレオチド配列を含む。
いくつかのその他の特定の実施形態では、本開示は、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドおよび免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードする三重抗原構築物を提供し、この構築物は、
（１）配列番号４４、４６、４８、５０、５２、５４、５６、５８、６０、６２、６４または６６のアミノ酸配列をコードするヌクレオチド配列、
（２）配列番号４３、４５、４７、４９、５１、５３、５５、５７、５９、６１、６３または６５のヌクレオチド配列、および
（３）配列番号４３、４５、４７、４９、５１、５３、５５、５７、５９、６１、６３または６５のヌクレオチド配列の縮重バリアント
からなる群から選択されるヌクレオチド配列を含む。
Ｄ．免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする核酸分子を含有するベクター
本発明の別の態様は、単一抗原構築物、二重抗原構築物、三重抗原構築物およびその他の多抗原構築物を含めた、本開示が提供する核酸分子のうちのいずれかの１つまたは複数を含有するベクターに関する。ベクターは、核酸分子がコードする免疫原性ＴＡＡポリペプチドをクローニングする、もしくは発現させるのに、または組成物、例として、ワクチン中の核酸分子を、宿主細胞、もしくは宿主動物、例として、ヒトに送達するのに有用である。いくつかの特定の実施形態では、ベクターは、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドおよび免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードする三重抗原構築物を含み、この場合、三重抗原構築物は、
（１）配列番号４４、４６、４８、５０、５２、５４、５６、５８、６０、６２、６４または６６のアミノ酸配列をコードするヌクレオチド配列、
（２）配列番号４３、４５、４７、４９、５１、５３、５５、５７、５９、６１、６３または６５のヌクレオチド配列、および
（３）配列番号４３、４５、４７、４９、５１、５３、５５、５７、５９、６１、６３または６５のヌクレオチド配列の縮重バリアント
からなる群から選択されるヌクレオチド配列を含む。
多種多様なベクター、例として、プラスミドベクター、コスミドベクター、ファージベクターおよびウイルスベクターを、本発明の核酸分子を含有し、発現するように調製することができる。
いくつかの実施形態では、本開示は、本発明の核酸分子を含有するプラスミドに基づくベクターを提供する。適切なプラスミドベクターの例として、ｐＢＲ３２５、ｐＵＣ１８、ｐＳＫＦ、ｐＥＴ２３ＤおよびｐＧＢ−２が挙げられる。プラスミドベクターのその他の例、およびそのようなベクターを構築する方法が、米国特許第５，５８０，８５９号、第５，５８９，４６６号、第５，６８８，６８８号、第５，８１４，４８２号および第５，５８０，８５９号に記載されている。
その他の実施形態では、本発明は、ウイルス、例として、レトロウイルス、アルファウイルスおよびアデノウイルスから構築されるベクターを提供する。レトロウイルスベクターの例が、米国特許第５，２１９，７４０号、第５，７１６，６１３号、第５，８５１，５２９号、第５，５９１，６２４号、第５，７１６，８２６号、第５，７１６，８３２号および第５，８１７，４９１号に記載されている。アルファウイルスから生成することができるベクターの代表的な例が、米国特許第５，０９１，３０９号および第５，２１７，８７９号、第５，８４３，７２３号および第５，７８９，２４５号に記載されている。
いくつかの特定の実施形態では、本開示は、非ヒト霊長類アデノウイルス、例として、サルアデノウイルスに由来するアデノウイルスベクターを提供する。そのようなアデノウイルスベクターの例、およびそれらの調製が、ＰＣＴ出願公開ＷＯ２００５／０７１０９３およびＷＯ２０１０／０８６１８９に記載されており、それらには、サルアデノウイルス、例として、ＣｈＡｄ３、ＣｈＡｄ４、ＣｈＡｄ５、ＣｈＡｄ７、ＣｈＡｄ８、ＣｈＡｄ９、ＣｈＡｄ１０、ＣｈＡｄ１１、ＣｈＡｄ１６、ＣｈＡｄ１７、ＣｈＡｄ１９、ＣｈＡｄ２０、ＣｈＡｄ２２、ＣｈＡｄ２４、ＣｈＡｄ２６、ＣｈＡｄ３０、ＣｈＡｄ３１、ＣｈＡｄ３７、ＣｈＡｄ３８、ＣｈＡｄ４４、ＣｈＡｄ６３、ＣｈＡｄ６８、ＣｈＡｄ８２、ＣｈＡｄ５５、ＣｈＡｄ７３、ＣｈＡｄ８３、ＣｈＡｄ１４６、ＣｈＡｄ１４７、ＰａｎＡｄ１、Ｐａｎ Ａｄ２およびＰａｎ Ａｄ３から構築される非複製性ベクター、ならびにサルアデノウイルスＡｄ４またはＡｄ７から構築される複製コンピテントなベクターが含まれる。サルアデノウイルスからアデノウイルスベクターを構築する場合には、Ｅ１Ａ、Ｅ１Ｂ、Ｅ２Ａ、Ｅ２Ｂ、Ｅ３およびＥ４から選択される、ウイルスのゲノム領域に由来する初期遺伝子のうちの１つまたは複数を、欠失させるか、または欠失もしくは突然変異により非機能性にすることが好ましい。特定の実施形態では、ベクターを、ＣｈＡｄ３またはＣｈＡｄ６８から構築する。また、適切なベクターを、その他のウイルス、例として、（１）ポックスウイルス（ｐｏｘ ｖｉｒｕｓ）、例として、カナリアポックスウイルス（ｃａｎａｒｙ ｐｏｘ ｖｉｒｕｓ）またはワクシニアウイルス（ｖａｃｃｉｎｉａ ｖｉｒｕｓ）（Ｆｉｓｈｅｒ−Ｈｏｃｈら、ＰＮＡＳ、８６：３１７〜３２１、１９８９；Ｆｌｅｘｎｅｒら、Ａｎｎ．Ｎ．Ｙ．Ａｃａｄ．Ｓｃｉ．、５６９：８６〜１０３、１９８９；Ｆｌｅｘｎｅｒら、Ｖａｃｃｉｎｅ、８：１７〜２１、１９９０；米国特許第４，６０３，１１２号、第４，７６９，３３０号および第５，０１７，４８７号；ＷＯ８９／０１９７３）、（２）ＳＶ４０（Ｍｕｌｌｉｇａｎら、Ｎａｔｕｒｅ、２７７：１０８〜１１４、１９７９）、（３）ヘルペス（ｈｅｒｐｅｓ）（Ｋｉｔ、Ａｄｖ．Ｅｘｐ．Ｍｅｄ．Ｂｉｏｌ．、２１５：２１９〜２３６、１９８９；米国特許第５，２８８，６４１号）；ならびに（４）レンチウイルス（ｌｅｎｔｉｖｉｒｕｓ）、例として、ＨＩＶ（Ｐｏｚｎａｎｓｋｙ、Ｊ．Ｖｉｒｏｌ．、６５：５３２〜５３６、１９９１）から生成することもできる。
ベクターを構築する方法は、当技術分野で周知である。発現ベクターは典型的には、発現させようとする核酸配列に作動可能に連結している１つまたは複数の制御エレメントを含む。用語「制御エレメント」はまとめて、プロモーター領域、ポリアデニル化シグナル、転写終結配列、上流の調節ドメイン、複製開始点、配列内リボゾーム進入部位（「ＩＲＥＳ」）、エンハンサー等を指し、まとめると、これらにより、レシピエント細胞中で、コード配列の複製、転写および翻訳がもたらされる。選択されたコード配列が、妥当な宿主細胞中で複製、転写および翻訳されることが可能である限り、これらの制御エレメントの全てが常に存在する必要はない。制御エレメントは、当業者に公知のいくつかの要因、例として、具体的な宿主細胞、およびその他のベクター構成要素の供給源または構造に基づいて選択される。免疫原性ＴＡＡポリペプチドの発現を増強するために、コザック配列を、免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする配列の上流に提供することができる。脊椎動物については、公知のコザック配列は、（ＧＣＣ）ＮＣＣＡＴＧＧであり、この場合、Ｎは、ＡまたはＧであり、ＧＣＣが、保存されている程度は低い。使用することができる例示的なコザック配列として、ＧＡＡＣＡＴＧＧ、ＡＣＣＡＵＧＧおよびＡＣＣＡＴＧＧが挙げられる。
Ｅ．免疫原性ＴＡＡポリペプチドを含む組成物（ポリペプチド組成物）
別の態様では、本開示は、ポリペプチド組成物を提供し、これらは、本開示が提供する、１つまたは複数の単離の免疫原性ＴＡＡポリペプチドを含む（「ポリペプチド組成物」）。いくつかの実施形態では、ポリペプチド組成物は、哺乳動物、例として、マウス、イヌ、非ヒト霊長類またはヒトにおいて、ＴＡＡタンパク質に対する免疫応答を惹起するのに有用な免疫原性組成物である。いくつかのその他の実施形態では、ポリペプチド組成物は、ヒトに投与するための医薬組成物である。さらなるその他の実施形態では、ポリペプチド組成物は、哺乳動物、例として、ヒトを免疫化するのに、異常な細胞増殖を阻害するのに、がんの発生に対する保護をもたらすのに（予防としての使用に）、またはＴＡＡの過剰発現と関連がある障害、例として、がんを治療するのに（治療薬としての使用に）有用なワクチン組成物である。
本開示が提供するポリペプチド組成物は、単一のタイプの免疫原性ＴＡＡポリペプチド、例として、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチド、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドまたは免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドを含有することができる。組成物はまた、２つ以上の異なるタイプの免疫原性ＴＡＡポリペプチドの組合せを含有することもできる。例えば、ポリペプチド組成物は、免疫原性ＴＡＡポリペプチドを、以下の組合せ、すなわち、
１）免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドおよび免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、
２）免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドおよびＴＥＲＴポリペプチド、または
３）免疫原性ＭＳＬＮポリペプチド、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドおよびＴＥＲＴポリペプチド
のうちのいずれかで含有することができる。
いくつかの実施形態では、本開示が提供するポリペプチド組成物、例として、免疫原性組成物、医薬組成物またはワクチン組成物は、薬学的に許容できる賦形剤をさらに含む。免疫原性、医薬またはワクチン組成物に適切な、薬学的に許容できる賦形剤は、当技術分野で公知である。組成物中で使用することができる適切な賦形剤の例として、生体適合性の油、例として、ナタネ油、ヒマワリ油、落花生油、綿実油、ホホバ油、スクワラン、スクアレン；生理食塩水溶液、保存剤および浸透圧制御剤、担体ガス、ｐＨ制御剤、有機溶媒、疎水性の薬剤、酵素阻害剤、水吸収性ポリマー、界面活性剤、吸収促進剤、ｐＨ改変物質、ならびに抗酸化剤が挙げられる。
組成物、特に、免疫原性組成物またはワクチン組成物中の免疫原性ＴＡＡポリペプチドは、レシピエントに投与するために、担体に連結する、担体にコンジュゲート化する、または別の方法により担体内に組み込むことができる。用語「担体」は、免疫原性ポリペプチドをレシピエント（例えば、患者）に送達するために、免疫原性ポリペプチドが、つながるか、または別の形で結び付くことができる物質または構造を指す。担体自体が免疫原性である場合がある。担体の例として、免疫原性ポリペプチド、免疫ＣｐＧアイランド、キーホールリンペットヘモシアニン（ＫＬＨ）、破傷風トキソイド（ＴＴ）、コレラ毒素サブユニットＢ（ＣＴＢ）、細菌もしくは細菌ゴースト、リポソーム、キトソーム、ビロソーム、マイクロスフェア、樹状細胞、またはそれらの同類が挙げられる。１つまたは複数の免疫原性ＴＡＡポリペプチド分子を、単一の担体分子に連結することができる。免疫原性ポリペプチドを担体に連結するための方法は、当技術分野で公知である。
本開示が提供するワクチン組成物または免疫原性組成物は、１つまたは複数の免疫調節剤またはアジュバントと併用してかまたは組み合わせて使用することができる。免疫調節剤またはアジュバントは、ワクチン組成物もしくは免疫原性組成物とは別個に製剤化してもよく、または同じ組成物製剤の部分であってもよい。したがって、いくつかの実施形態では、本開示は、１つまたは複数の免疫調節剤またはアジュバントをさらに含むワクチン組成物を提供する。免疫調節剤およびアジュバントの例を、本明細書下記に提供する。
免疫原性およびワクチン組成物を含めた、ポリペプチド組成物は、任意の適切な投与剤型、例として、液体の剤型（例えば、液剤、懸濁剤または乳濁液）および固体の剤型（例えば、カプセル剤、錠剤または散剤）に、当業者に公知の方法により調製することができる。
Ｆ．免疫原性ＴＡＡ核酸分子を含む組成物（核酸組成物）
本開示はまた、核酸組成物も提供し、これらは、本開示が提供する単離の核酸分子またはベクターを含む（「核酸組成物」）。核酸組成物は、ｉｎ ｖｉｔｒｏ、またはヒトを含めた、哺乳動物においてｉｎ ｖｉｖｏで、ＴＡＡタンパク質に対する免疫応答を惹起するのに有用である。いくつかの実施形態では、核酸組成物は、免疫原性組成物または医薬組成物である。
いくつかの特定の実施形態では、核酸組成物は、（１）異常な細胞増殖を阻害して、がんの発生に対する保護をもたらす（予防として使用する）ため、（２）ＴＡＡの過剰発現と関連があるがんを治療する（治療薬として使用する）ため、または（３）特定のヒトＴＡＡ、例として、ＭＳＬＮ、ＭＵＣ１もしくはＴＥＲＴに対する免疫応答を惹起するために、ヒトに投与するためのＤＮＡワクチン組成物である。組成物中の核酸分子は、「裸」の核酸分子、すなわち、単に、トランスフェクションまたは発現を促進するエレメントを含有しない、単離のＤＮＡの形態であり得る。代わって、組成物中の核酸分子は、ベクター、例として、プラスミドベクターまたはウイルスベクター内に組み込まれる。
本開示が提供する核酸組成物は、それぞれが、１つのタイプの免疫原性ＴＡＡポリペプチド、例として、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチド、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドまたは免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドのみをコードする個別の、単離の核酸分子を含むことができる。
核酸組成物は、２つ以上のタイプの免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする多抗原構築物を含むことができる。例えば、多抗原構築物は、以下の組合せ、すなわち、
（１）免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドおよび免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、
（２）免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドおよび免疫原性ＴＥＲＴポリペプチド、
（３）免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドおよび免疫原性ＴＥＲＴポリペプチド、ならびに
（４）免疫原性ＭＳＬＮポリペプチド、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドおよび免疫原性ＴＥＲＴポリペプチド
のうちのいずれかの、２つ以上の免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードすることができる。
いくつかの特定の実施形態では、本開示が提供する組成物は、
（１）配列番号１８、２０、２２または２４；２６、２８、３０、３２または３４；３６、３８、３０、４０または４２のアミノ酸配列をコードするヌクレオチド配列、
（２）配列番号１７、１９、２１または２３；２５、２７、２９、３１または３３；３５、３７、３９または４１のヌクレオチド配列、および
（３）配列番号１７、１９、２１または２３；２５、２７、２９、３１または３３；３５、３７、３９または４１のヌクレオチド配列の縮重バリアント
からなる群から選択されるヌクレオチド配列を含む二重抗原構築物を含む。
いくつかのその他の特定の実施形態では、本開示が提供する組成物は、
（１）配列番号４４、４６、４８、５０、５２、５４、５６、５８、６０、６２、６４または６６のアミノ酸配列をコードするヌクレオチド配列、
（２）配列番号４３、４５、４７、４９、５１、５３、５５、５７、５９、６１、６３または６５のヌクレオチド配列、および
（３）配列番号４３、４５、４７、４９、５１、５３、５５、５７、５９、６１、６３または６５のヌクレオチド配列の縮重バリアント
からなる群から選択されるヌクレオチド配列を含む三重抗原構築物を含む。
核酸組成物、例として、医薬組成物またはＤＮＡワクチン組成物は、薬学的に許容できる賦形剤をさらに含むことができる。ＤＮＡワクチン組成物を含めた、核酸組成物に適切な、薬学的に許容できる賦形剤は、当業者に周知である。そのような賦形剤は、水性または非水性の液体、懸濁液および乳濁液であり得る。非水性の賦形剤の例として、プロピレングリコール、ポリエチレングリコール、植物油、例として、オリーブ油、および注射用有機エステル、例として、エチルオレエートが挙げられる。水性の賦形剤の例として、生理食塩水および緩衝性媒体を含めて、水、アルコール／水の溶液、乳濁液または懸濁液が挙げられる。適切な賦形剤にはまた、ポリヌクレオチド分子の細胞への取込みを支援する薬剤も含まれる。そのような薬剤の例が、（ｉ）細胞透過性を改変する化学物質、例として、ブピバカイン、（ｉｉ）ポリヌクレオチドを封入するためのリポソームもしくはウイルス粒子、または（ｉｉｉ）自体がポリヌクレオチドと結び付くカチオン性脂質もしくはシリカ；金もしくはタングステン微小粒子である。アニオン性および中性リポソームは、当技術分野で周知であり（リポソームを作製するための方法の詳細な記載については、例えば、Ｌｉｐｏｓｏｍｅｓ：Ａ Ｐｒａｃｔｉｃａｌ Ａｐｐｒｏａｃｈ、ＲＰＣ Ｎｅｗ Ｅｄ、ＩＲＬ ｐｒｅｓｓ（１９９０）を参照されたい）、ポリヌクレオチドを含めた、広い範囲の産物を送達するのに有用である。カチオン性脂質もまた、当技術分野で公知であり、一般に、遺伝子を送達するために使用される。そのような脂質には、Ｌｉｐｏｆｅｃｔｉｎ（商標）が含まれ、また、それらは、ＤＯＴＭＡ（Ｎ−［１−（２，３−ジオレイルオキシ）プロピル］−Ｎ，Ｎ，Ｎ−トリメチルアンモニウムクロリド）、ＤＯＴＡＰ（１，２−ｂｉｓ（オレイルオキシ）−３（トリメチルアンモニオ）プロパン）、ＤＤＡＢ（ジメチルジオクタデシル−アンモニウムブロミド）、ＤＯＧＳ（ジオクタデシルアミドログリシルスペルミン）、およびコレステロール誘導体、例として、ＤＣＣｈｏｌ（３ｂｅｔａ−（Ｎ−（Ｎ’，Ｎ’−ジメチルアミノメタン）−カルバモイル）コレステロール）としても公知である。これらのカチオン性脂質についての記載を、ＥＰ１８７，７０２、ＷＯ９０／１１０９２、米国特許第５，２８３，１８５号、ＷＯ９１／１５５０１、ＷＯ９５／２６３５６および米国特許第５，５２７，９２８号に見出すことができる。本開示が提供する核酸ワクチンと共に使用することができる特定の有用なカチオン性脂質製剤が、ＶＡＸＦＥＣＴＩＮであり、これは、カチオン性脂質（ＧＡＰ−ＤＭＯＲＩＥ）と中性リン脂質（ＤＰｙＰＥ）との混合物であり、これらは、水性ビヒクル中で組み合わせると、自己集合して、リポソームを形成する。好ましくは、遺伝子を送達するためのカチオン性脂質は、例えば、ＷＯ９０／１１０９２の記載に従って、中性脂質、例として、ＤＯＰＥ（ジオレイルホスファチジルエタノールアミン）と合わせて使用する。さらに、核酸構築物、例として、ＤＮＡ構築物はまた、非イオン性ブロックコポリマー、例として、ＣＲＬ１００５を用いて製剤化することもできる。
本開示が提供する核酸ワクチン組成物または免疫原性組成物は、１つまたは複数の免疫調節剤と併用してまたは組み合わせて使用することができる。本開示が提供する核酸ワクチン組成物または免疫原性組成物はまた、１つまたは複数のアジュバントと併用してまたは組み合わせて使用することもできる。さらに、本開示が提供する核酸ワクチン組成物または免疫原性組成物は、１つまたは複数の免疫調節剤および１つまたは複数のアジュバントと併用してまたは組み合わせて使用することもできる。免疫調節剤またはアジュバントは、核酸組成物とは別個に製剤化してもよく、または同じ組成物製剤の部分であってもよい。したがって、いくつかの実施形態では、本開示は、１つもしくは複数の免疫調節剤および／または１つもしくは複数のアジュバントをさらに含む核酸ワクチン組成物を提供する。免疫調節剤およびアジュバントの例を、本明細書下記に提供する。
ワクチン組成物を含めた、核酸組成物は、任意の適切な投与剤型、例として、液体の剤型（例えば、液剤、懸濁剤または乳濁液）および固体の剤型（例えば、カプセル剤、錠剤または散剤）に、当業者に公知の方法により調製することができる。
Ｇ．免疫原性ＴＡＡポリペプチド、免疫原性ＴＡＡ核酸分子および免疫原性ＴＡＡ組成物の使用
その他の態様では、本開示は、本明細書上記に記載した免疫原性ＴＡＡのポリペプチド、単離の核酸分子および組成物を使用する方法を提供する。
一態様では、本開示は、哺乳動物、特に、ヒトにおいてＴＡＡに対する免疫応答を惹起する方法であって、（１）標的のＴＡＡに対して免疫原性である免疫原性ＴＡＡポリペプチド、（２）１つもしくは複数の免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする単離の核酸分子、（３）１つもしくは複数の免疫原性ＴＡＡポリペプチドを含む組成物、または（４）１つもしくは複数の免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする単離の核酸分子を含む組成物を、有効量で哺乳動物に投与するステップを含む方法を提供する。いくつかの実施形態では、本開示は、ヒトにおいてＭＳＬＮに対する免疫応答を惹起する方法であって、本開示が提供する免疫原性ＭＳＬＮ組成物の有効量をヒトに投与するステップを含む方法を提供し、この場合、免疫原性ＭＳＬＮ組成物は、（１）免疫原性ＭＳＬＮポリペプチド、（２）免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドをコードする単離の核酸分子、（３）免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドを含む組成物、または（４）免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドをコードする単離の核酸分子を含む組成物から選択される。いくつかのその他の実施形態では、本開示は、ヒトにおいてＭＵＣ１に対する免疫応答を惹起する方法であって、本開示が提供する免疫原性ＭＵＣ１組成物の有効量をヒトに投与するステップを含む方法を提供し、この場合、免疫原性ＭＵＣ１組成物は、（１）免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、（２）免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドをコードする単離の核酸分子、（３）免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドを含む組成物、または（４）免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドをコードする単離の核酸分子を含む組成物から選択される。いくつかの実施形態では、本開示は、ヒトにおいてＴＥＲＴに対する免疫応答を惹起する方法であって、本開示が提供する免疫原性ＴＥＲＴ組成物の有効量をヒトに投与するステップを含む方法を提供し、この場合、免疫原性ＴＥＲＴ組成物は、（１）免疫原性ＴＥＲＴポリペプチド、（２）免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードする単離の核酸分子、（３）免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドを含む組成物、または（４）免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードする単離の核酸分子を含む組成物から選択される。
別の態様では、本開示は、ヒトにおいて異常な細胞増殖を阻害する方法を提供し、この場合、異常な細胞増殖は、ＴＡＡの過剰発現と関連がある。方法は、過剰発現されたＴＡＡに対して免疫原性である、本開示が提供する免疫原性ＴＡＡ組成物の有効量をヒトに投与するステップを含む。免疫原性ＴＡＡ組成物は、（１）免疫原性ＴＡＡポリペプチド、（２）１つもしくは複数の免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする単離の核酸分子、（３）免疫原性ＴＡＡポリペプチドを含む組成物、または（４）１つもしくは複数の免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする単離の核酸分子を含む組成物であり得る。異常な細胞増殖は、ヒトの任意の臓器または組織、例として、乳房、胃、卵巣、肺、膀胱、大腸（例えば、結腸および直腸）、腎臓、膵臓、ならびに前立腺にあり得る。いくつかの実施形態では、方法は、乳房、卵巣、膵臓、結腸、肺、胃および直腸における異常な細胞増殖を阻害するための方法である。
別の態様では、本開示は、ヒトにおいてがんを治療する方法を提供し、この場合、がんは、ＴＡＡの過剰発現と関連がある。方法は、過剰発現されたＴＡＡに対する免疫応答を惹起することが可能な、免疫原性ＴＡＡ組成物の有効量をヒトに投与するステップを含む。免疫原性ＴＡＡ組成物は、（１）免疫原性ＴＡＡポリペプチド、（２）１つもしくは複数の免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする単離の核酸分子、（３）免疫原性ＴＡＡポリペプチドを含む組成物、または（４）１つもしくは複数の免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする単離の核酸分子を含む組成物であり得る。
いくつかの実施形態では、本開示は、ヒトにおいてがんを治療する方法であって、本明細書上記で提供した核酸組成物の有効量をヒトに投与するステップを含む方法を提供する。組成物中の核酸は、１つの特定の免疫原性ＴＡＡポリペプチド、例として、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチド、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドまたは免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドのみをコードする単一抗原構築物であり得る。組成物中の核酸はまた、２または３つ以上の異なる免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする多抗原構築物であり得る。
いくつかの具体的な実施形態では、本開示は、ヒトにおいてがんを治療する方法であって、二重抗原構築物を含む組成物の有効量をヒトに投与するステップを含む方法を提供する。二重抗原構築物は、（１）免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドおよび免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、（２）免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドおよび免疫原性ＴＥＲＴポリペプチド、（３）免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドおよび免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドから選択される、任意の２つの異なる免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードすることができる。
いくつかのその他の具体的な実施形態では、本開示は、ヒトにおいてがんを治療する方法を提供し、この場合、がんは、ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよびＴＥＲＴから選択される１つまたは複数のＴＡＡの過剰発現と関連があり、この方法は、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチド、免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドおよび免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードする三重抗原構築物を含む組成物の有効量をヒトに投与するステップを含む。
腫瘍関連抗原ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよび／またはＴＥＲＴを過剰発現する任意のがんを、本開示が提供する方法により治療することができる。がんの例として、乳がん、卵巣がん、肺がん（例として、小細胞肺がんおよび非小細胞肺がん）、結腸直腸がん、胃がん、ならびに膵臓がんが挙げられる。いくつかの特定の実施形態では、本開示は、ヒトにおいてがんを治療する方法を提供し、この方法は、三重抗原構築物を含む組成物の有効量をヒトに投与するステップを含み、この場合、がんは、（１）乳がん、例として、三種陰性（トリプルネガティブ）乳がん、（２）膵臓がん、例として、膵管腺癌、または（３）卵巣がん、例として、卵巣腺癌である。
ポリペプチドおよび核酸組成物を、いくつかの適切な、当技術分野で公知の方法により、ヒトを含めた、動物に投与することができる。適切な方法の例として、（１）筋肉内、皮内、表皮内または皮下投与、（２）経口投与、ならびに（３）外用適用（例として、眼、鼻腔内および膣内への適用）が挙げられる。使用することができる、核酸ワクチン組成物の皮内または表皮内投与の１つの特定の方法が、ＰｏｗｄｅｒＭｅｄにより市販されている粒子媒介型表皮送達（Ｐａｒｔｉｃｌｅ Ｍｅｄｉａｔｅｄ Ｅｐｉｄｅｒｍａｌ Ｄｅｌｉｖｅｒｙ）（ＰＭＥＤ（商標））によるワクチン送達デバイスを使用する遺伝子銃送達である。ＰＭＥＤは、ワクチンを動物またはヒトに投与する無針の方法である。ＰＭＥＤシステムでは、微小金粒子上にＤＮＡを沈殿させ、次いで、これらの粒子を、ヘリウムガスにより表皮内に高圧噴霧する。ＤＮＡをコートした金粒子が、表皮のＡＰＣおよび角化細胞に送達され、これらの細胞の核内に入ると、ＤＮＡが、金を離れて溶出し、転写活性となって、コードタンパク質を産生する。核酸ワクチンを筋肉内投与するための１つの特定の方法が、電気穿孔である。電気穿孔は、制御された電気パルスを使用して、細胞膜中に一時的な細孔を生み出し、このことにより、筋肉内注射された核酸ワクチンの細胞への取込みが容易になる。ＣｐＧを、核酸ワクチンと組み合わせて使用する場合には、ＣｐＧと核酸ワクチンとを、１つの製剤中に合剤として製剤化することができ、この製剤を、電気穿孔により筋肉内投与する。
本開示が提供する所与の方法において投与しようとする組成物中の免疫原性ＴＡＡポリペプチドまたは免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードする核酸の有効量は、当業者が容易に決定することができ、いくつかの要因に依存するであろう。がん、例として、膵臓がん、卵巣がんおよび乳がんを治療する方法において、免疫原性ＴＡＡポリペプチドまたは免疫原性ＴＡＡ核酸の有効量を決定する際に検討することができる要因として、これらに限定されないが、（１）対象の免疫状態および健康を含めた、治療しようとする対象、（２）治療しようとするがんの重症度または段階、（３）使用するかまたは発現させる特定の免疫原性ＴＡＡポリペプチド、（４）所望される保護または治療の程度、（５）投与方法およびスケジュール、ならびに（６）使用するその他の治療剤（例として、アジュバントまたは免疫調節剤）が挙げられる。多抗原ワクチン組成物を含めた、核酸ワクチン組成物の場合、製剤化および送達の方法は、有効な免疫応答を惹起するのに必要な核酸の用量を決定するための主要な要因に属する。例えば、核酸の有効量は、核酸ワクチン組成物を、水性液剤として製剤化し、針による皮下注射または空気圧を用いる注入により投与する場合には、２μｇ／投与〜１０ｍｇ／投与の範囲であり得、一方、核酸を、コートされた金製ビーズとして調製し、遺伝子銃技術を使用して送達する場合には、わずか１６ｎｇ／投与〜１６μｇ／投与が必要となり得る。電気穿孔による核酸ワクチンについての用量範囲は一般に、０．５〜１０ｍｇ／投与の範囲である。電気穿孔により、核酸ワクチンを、合剤中でＣｐＧと一緒に投与する場合には、核酸ワクチンの用量は、０．５〜５ｍｇ／投与の範囲であり得、ＣｐＧの用量は典型的には、０．０５ｍｇ〜５ｍｇ／投与の範囲であり、例として、１人当たり、０．０５、０．２、０．６または１．２ｍｇ／投与である。
本発明の核酸またはポリペプチドのワクチン組成物を、プライム−ブースト戦略において使用して、ロバストなかつ長期にわたる免疫応答を誘発することができる。同じ免疫原性構築物の反復注射に基づく、プライムおよびブーストを行うワクチン接種プロトコールは、周知である。一般に、第１の投与は、保護的な免疫をもたらすことができないが、免疫系を「プライムする」に過ぎない。第２または第３の投与（「ブースト」）の後に、保護的な免疫応答が発生する。ブーストは、従来の技法に従って行い、経験により、投与スケジュール、投与経路、選ばれたアジュバント、用量、および別のワクチンと共に投与する場合に可能な配列の観点からさらに最適化することもできる。一実施形態では、本発明の核酸またはポリペプチドのワクチンは、同じワクチンを複数回投与で動物に投与する、従来の同形的プライム−ブースト戦略において使用される。別の実施形態では、核酸またはポリペプチドのワクチン組成物は、同じ抗原を含有する異なるタイプのワクチンを所定の時間間隔で投与する、異形的プライム−ブーストワクチン接種において使用される。例えば、核酸構築物を、初回投与（「プライム」）では、プラスミドの形態で投与し、その後の投与（「ブースト」）では、ベクターの部分として投与することができ、逆もまたしかりである。
本開示のポリペプチドまたは核酸ワクチンの組成物は、１つまたは複数のアジュバントと一緒に使用することができる。適切なアジュバントの例として、（１）水中油型乳濁液の製剤（その他の特定の免疫賦活剤、例として、ムラミルポリペプチドまたは細菌細胞壁構成要素を有する場合または有しない場合がある）、例として、（ａ）ＭＦ５９（商標）（ＰＣＴ公開第ＷＯ９０／１４８３７号；Ｖａｃｃｉｎｅ ｄｅｓｉｇｎ：ｔｈｅ ｓｕｂｕｎｉｔ ａｎｄ ａｄｊｕｖａｎｔ ａｐｐｒｏａｃｈ、Ｃｈａｐｔｅｒ １０、ＰｏｗｅｌｌおよびＮｅｗｍａｎ編、Ｐｌｅｎｕｍ Ｐｒｅｓｓ、１９９５）（５％のスクアレン、０．５％のＴｗｅｅｎ８０（ポリオキシエチレンソルビタンモノ−オレエート）および０．５％のＳｐａｎ８５（ソルビタントリオレエート）を含有し、顕微溶液化装置を使用してサブミクロン粒子に製剤化されている）、（ｂ）ＳＡＦ（１０％のスクアレン、０．４％のＴｗｅｅｎ８０、５％のｐｌｕｒｏｎｉｃブロックポリマーＬ１２１およびｔｈｒ−ＭＤＰを含有し、顕微溶液化して、サブミクロン乳濁液になされているか、またはボルテックスして、より大きな粒子サイズの乳濁液を生成している）、さらに、（ｃ）ＲＩＢＩ（商標）アジュバントシステム（ＲＡＳ）（Ｒｉｂｉ Ｉｍｍｕｎｏｃｈｅｍ、Ｈａｍｉｌｔｏｎ、ＭＴ）（２％のスクアレン、０．２％のＴｗｅｅｎ８０、ならびに１つまたは複数の細菌細胞壁構成要素、例として、モノホスホリルリピドＡ（ＭＰＬ）、トレハロースジミコール酸（ＴＤＭ）および細胞壁骨格（ＣＷＳ）を含有する）、（２）サポニンアジュバント、例として、ＱＳ２１、ＳＴＩＭＵＬＯＮ（商標）（Ｃａｍｂｒｉｄｇｅ Ｂｉｏｓｃｉｅｎｃｅ、Ｗｏｒｃｅｓｔｅｒ、ＭＡ）、Ａｂｉｓｃｏ（登録商標）（Ｉｓｃｏｎｏｖａ、スウェーデン）またはＩｓｃｏｍａｔｒｉｘ（登録商標）（Ｃｏｍｍｏｎｗｅａｌｔｈ Ｓｅｒｕｍ Ｌａｂｏｒａｔｏｒｉｅｓ、オーストラリア）；（３）完全フロイントアジュバント（ＣＦＡ）および不完全フロイントアジュバント（ＩＦＡ）；（４）サイトカイン、例として、インターロイキン（例えば、ＩＬ−１、ＩＬ−２、ＩＬ−４、ＩＬ−５、ＩＬ−６、ＩＬ−７、ＩＬ−１２（ＰＴＣ公開第ＷＯ９９／４４６３６号）等）、インターフェロン（例えば、ガンマインターフェロン）、マクロファージコロニー刺激因子（Ｍ−ＣＳＦ）および腫瘍壊死因子（ＴＮＦ）；（５）モノホスホリルリピドＡ（ＭＰＬ）または３−Ｏ−脱アシル化ＭＰＬ（３ｄＭＰＬ）、（ＷＯ００／５６３５８）；（６）３ｄＭＰＬの、ＱＳ２１および／または水中油型乳濁液との組合せ（ＥＰ−Ａ−０８３５３１８、ＥＰ−Ａ−０７３５８９８、ＥＰ−Ａ−０７６１２３１）；（７）ＣｐＧモチーフを含む、すなわち、少なくとも１つのＣＧジヌクレオチドを含有するオリゴヌクレオチド（この場合、シトシンは非メチル化されている）（ＷＯ９８／４０１００、ＷＯ９８／５５４９５、ＷＯ９８／３７９１９およびＷＯ９８／５２５８１）；（８）ポリオキシエチレンエーテルまたはポリオキシエチレンエステル（ＷＯ９９／５２５４９）；（９）オクトキシノールと組み合わせたポリオキシエチレンソルビタンエステル界面活性剤（ＷＯ０１／２１２０７）、または少なくとも１つの追加の非イオン性界面活性剤、例として、オクトキシノールと組み合わせたポリオキシエチレンアルキルエーテルもしくはエステルの界面活性剤（ＷＯ０１／２１１５２）；（１０）サポニンおよび免疫賦活性オリゴヌクレオチド（例えば、ＣｐＧオリゴヌクレオチド）（ＷＯ００／６２８００）；（１１）アルミニウム塩（ミョウバン）を含めた、金属塩、例として、リン酸アルミニウムおよび水酸化アルミニウム；（１２）サポニンおよび水中油型乳濁液（ＷＯ９９／１１２４１）；ならびに（１３）サポニン（例えば、ＱＳ２１）、３ｄＭＰＬおよびＩＭ２の組合せ（ＷＯ９８／５７６５９）が挙げられる。
さらに、哺乳動物においてがんを含めた、新生物による障害を治療するために、本開示が提供する、ワクチン組成物を含めた、ポリペプチド組成物または核酸組成物は、１つまたは複数の免疫調節剤と組み合わせて投与することもできる。免疫調節剤は、免疫抑制細胞阻害剤（ＩＳＣ阻害剤）または免疫エフェクター細胞増強剤（ＩＥＣ増強剤）であり得る。さらに、１つまたは複数のＩＳＣ阻害剤を、１つまたは複数のＩＥＣ増強剤と組み合わせて使用することもできる。免疫調節剤は、（１）静脈内、筋肉内等の全身投与または経口投与、および（２）局所投与、例として、皮内および皮下投与を含めた、任意の適切な方法および経路により投与することができる。妥当または適切な場合には、一般に、局所投与が、全身投与に比して好ましい。いずれの免疫調節剤の局所投与も、医薬品の局所投与に適切である、哺乳動物の身体の任意の場所において実施することができるが、これらの免疫調節剤は、ワクチンが流入するリンパ節に密接に近接する局所で投与するのがより好ましい。
組成物、例として、ワクチンは、使用する免疫調節剤のいずれかまたは全部と、同時または順次に投与することができる。同様に、２つ以上の免疫調節剤を使用する場合も、それらを相互に、同時または順次に投与することができる。いくつかの実施形態では、ワクチンを、１つの免疫調節剤に関しては、（例えば、混合物として）同時に投与するが、１つまたは複数の追加の免疫調節剤に関しては、順次に投与する。ワクチンと免疫調節剤との併用投与は、ワクチンおよび少なくとも１つの免疫調節剤を投与し、その結果、抗原と免疫調節剤とを同時に投与しないにもかかわらず、それぞれが、投与部位、例として、ワクチンが流入するリンパ節に同時に存在する場合を含むことができる。ワクチンと免疫調節剤との併用投与はまた、ワクチンまたは免疫調節剤が、投与部位から浄化されるが、浄化されたワクチンまたは免疫調節剤の、細胞への少なくとも１つの作用が、投与部位、例として、ワクチンが流入するリンパ節で、少なくとも、１つまたは複数の追加の免疫調節剤を当該投与部位に投与するまで持続する場合も含むことができる。核酸ワクチンを、ＣｐＧと組み合わせて投与する場合では、ワクチンとＣｐＧとを、単一製剤中に含有させ、任意の適切な方法により一緒に投与することができる。いくつかの実施形態では、合剤（混合物）中の核酸ワクチンおよびＣｐＧを、電気穿孔と組み合わせた筋肉内注射により投与する。
いくつかの実施形態では、ポリペプチド組成物または核酸組成物と組み合わせて使用する免疫調節剤は、ＩＳＣ阻害剤である。
ＩＳＣ阻害剤の例として、（１）タンパク質キナーゼ阻害剤、例として、イマチニブ、ソラフェニブ、ラパチニブ、ＢＩＲＢ−７９６およびＡＺＤ−１１５２、ＡＭＧ７０６、Ｚａｃｔｉｍａ（ＺＤ６４７４）、ＭＰ−４１２、ソラフェニブ（ＢＡＹ４３−９００６）、ダサチニブ、ＣＥＰ−７０１（ｌｅｓｔａｕｒｔｉｎｉｂ）、ＸＬ６４７、ＸＬ９９９、Ｔｙｋｅｒｂ（ラパチニブ）、ＭＬＮ５１８（ＣＴ５３５１８として以前から公知）、ＰＫＣ４１２、ＳＴ１５７１、ＡＥＥ７８８、ＯＳＩ−９３０、ＯＳＩ−８１７、スニチニブリンゴ酸塩（ＳＵＴＥＮＴ）、アキシチニブ（ＡＧ−０１３７３６）、エルロチニブ、ゲフィチニブ、アキシチニブ、ボスチニブ、テムシロリムス、ならびにニロチニブ（ＡＭＮ１０７）。いくつかの特定の実施形態では、チロシンキナーゼ阻害剤は、スニチニブ、ソラフェニブ、またはスニチニブもしくはソラフェニブの薬学的に許容できる塩もしくは誘導体（例として、リンゴ酸塩もしくはトシル化物）；（２）シクロオキシゲナーゼ−２（ＣＯＸ−２）阻害剤、例として、セレコキシブおよびロフェコキシブ；（３）ホスホジエステラーゼ５型（ＰＤＥ５）阻害剤、例として、ａｖａｎａｆｉｌ、ｌｏｄｅｎａｆｉｌ、ｍｉｒｏｄｅｎａｆｉｌ、シルデナフィル、タダラフィル、バルデナフィル、ｕｄｅｎａｆｉｌおよびｚａｐｒｉｎａｓｔが挙げられるＰＤＥ５阻害剤の例、（４）ＤＮＡ架橋剤、例として、シクロホスファミドである。
いくつかの実施形態では、ポリペプチド組成物または核酸組成物と組み合わせて使用する免疫調節剤は、ＩＥＣ増強剤である。２つ以上のＩＥＣ増強剤を、一緒に使用することができる。
使用することができるＩＥＣ増強剤の例として、（１）ＴＮＦＲアゴニスト、例として、ＯＸ４０のアゴニスト、４−１ＢＢのアゴニスト（例として、ＢＭＳ−６６３５１３）、ＧＩＴＲのアゴニスト（例として、ＴＲＸ５１８）およびＣＤ４０のアゴニスト（例として、ＣＤ４０作動性の抗体）；（２）ＣＴＬＡ−４阻害剤、例として、イピリムマブおよびトレメリムマブ；（３）ＴＬＲアゴニスト、例として、ＣｐＧ７９０９（５’ＴＣＧＴＣＧＴＴＴＴＧＴＣＧＴＴＴＴＧＴＣＧＴＴ３’）、ＣｐＧ２４５５５（５’ＴＣＧＴＣＧＴＴＴＴＴＣＧＧＴＧＣＴＴＴＴ３’（ＣｐＧ２４５５５）およびＣｐＧ１０１０３（５’ＴＣＧＴＣＧＴＴＴＴＴＣＧＧＴＣＧＴＴＴＴ３’）；（４）プログラム細胞死（ｐｒｏｇｒａｍｍｅｄ ｃｅｌｌ ｄｅａｔｈ）タンパク質１（ＰＤ−１）阻害剤、例として、ニボルマブおよびペムブロリズマブ；ならびに（５）ＰＤ−Ｌ１阻害剤、例として、アテゾリズマブ、デュルバルマブおよびｖｅｌｕｍａｂ；さらに、（６）ＩＤＯ１阻害剤が挙げられる。
いくつかの実施形態では、ＩＥＣ増強剤は、ＣＤ４０アゴニスト抗体であり、これは、ヒトの、ヒト化のまたはヒト部分を有するキメラの抗ＣＤ４０抗体であり得る。具体的なＣＤ４０アゴニスト抗体の例として、Ｇ２８−５、ｍＡｂ８９、ＥＡ−５またはＳ２Ｃ６モノクローナル抗体、およびＣＰ８７０，８９３が挙げられる。ＣＰ−８７０，８９３は、抗腫瘍療法として臨床的に検討されてきた完全ヒトＣＤ４０作動性モノクローナル抗体（ｍＡｂ）である。ＣＰ８７０，８９３の構造および調製が、ＷＯ２００３０４１０７０に開示されている（この開示内では、当該抗体は「２１．４．１」と同定されており、当該抗体の重鎖および軽鎖のアミノ酸配列をそれぞれ、配列番号４０および配列番号４１に記載する）。ＣＰ−８７０，８９３は、本開示の組成物と組み合わせて使用するには、任意の適切な経路、例として、皮内、皮下または筋肉内注射により投与することができる。ＣＰ８７０８９３の有効量は一般に、０．０１〜０．２５ｍｇ／ｋｇの範囲である。いくつかの実施形態では、ＣＰ８７０８９３は、０．０５〜０．１ｍｇ／ｋｇの量で投与する。
いくつかのその他の実施形態では、ＩＥＣ増強剤は、ＣＴＬＡ−４阻害剤、例として、イピリムマブおよびトレメリムマブである。イピリムマブ（ＭＥＸ−０１０またはＭＤＸ−１０１としてもまた公知である）は、ＹＥＲＶＯＹとして市販されており、ヒト抗ヒトＣＴＬＡ−４抗体である。イピリムマブはまた、そのＣＡＳ登録番号４７７２０２−００−９により参照することができ、ＰＴＣ公開第ＷＯ０１／１４４２４号では、抗体１０ＤＩとして開示されている。トレメリムマブ（ＣＰ−６７５，２０６としてもまた公知である）は、完全ヒトＩｇＧ２モノクローナル抗体であり、ＣＡＳ番号７４５０１３−５９−６を有する。トレメリムマブは、米国特許第６，６８２，７３６号に開示されており、この特許は、その全体が参照により本明細書に組み込まれており、この抗体は、この開示内では抗体１１．２．１と同定されており、その重鎖および軽鎖のアミノ酸配列をそれぞれ、配列番号４２および４３に記載する。トレメリムマブは、本開示が提供する組成物と組み合わせて使用するには、局所、特に、皮内または皮下に投与することができる。皮内または皮下に投与するトレメリムマブの有効量は典型的には、１人当たり５〜２００ｍｇ／投与の範囲である。いくつかの実施形態では、トレメリムマブの有効量は、１人当たり１０〜１５０ｍｇ／投与の範囲である。いくつかの特定の実施形態では、トレメリムマブの有効量は、１人当たり約１０、２５、５０、７５、１００、１２５、１５０、１７５または２００ｍｇ／投与である。
いくつかのその他の実施形態では、免疫調節剤は、ＰＤ−１阻害剤またはＰＤ−Ｌ１阻害剤、例として、ニボルマブ、ペムブロリズマブ、ＲＮ８８８（抗ＰＤ−１抗体）、アテゾリズマブ（Ｒｏｃｈｅ製のＰＤ−Ｌ１特異的ｍＡｂ）、デュルバルマブ（Ａｓｔｒａ Ｚｅｎｅｃａ製のＰＤ−Ｌ１特異的ｍＡｂ）およびアベルマブ（Ｍｅｒｃｋ製のＰＤ−Ｌ１特異的ｍＡｂ）である。（Ｏｋａｚａｋｉ Ｔら、Ｉｎｔｅｒｎａｔｉｏｎａｌ Ｉｍｍｕｎｏｌｏｇｙ（２００７）；１９，７：８１３〜８２４；Ｓｕｎｓｈｉｎｅ Ｊら、Ｃｕｒｒ Ｏｐｉｎ Ｐｈａｒｍａｃｏｌ．、２０１５ Ａｕｇ；２３：３２〜８）。
その他の実施形態では、本開示は、抗がんワクチンを含めた、ワクチンとの免疫調節剤の使用を提供し、この場合、免疫調節剤は、インドールアミン２，３−ジオキシゲナーゼ１（「ＩＤＯ１」としてもまた公知である）の阻害剤である。ＩＤＯ１は、抑制表現型に対する免疫細胞の機能を調節することが見出され、したがって、腫瘍の、宿主の免疫監視からの回避を部分的に担うと考えられた。この酵素は、必須アミノ酸トリプトファンを、キヌレニンおよびその他の代謝産物に分解する。これらの代謝産物およびトリプトファン不足から、エフェクターＴ細胞の機能の抑制および調節性Ｔ細胞の分化の増大が生じることが見出された。ＩＤＯ１阻害剤は、大型の分子、例として、抗体であっても、または低分子、例として、化合物であってもよい。
いくつかの特定の実施形態では、本開示が提供するポリペプチド組成物または核酸組成物を、ＷＯ２０１０／００５９５８に開示されている、１，２，５−オキサジアゾール誘導体ＩＤＯ１阻害剤と組み合わせて使用する。具体的な１，２，５−オキサジアゾール誘導体ＩＤＯ１阻害剤の例として、以下の化合物、すなわち、
４−（｛２−［（アミノスルホニル）アミノ］エチル｝アミノ）−Ｎ−（３−ブロモ−４−フルオロフェニル）−Ｎ’−ヒドロキシ−１，２，５−オキサジアゾール−３−カルボキシイミドアミド、
４−（｛２［（アミノスルホニル）アミノ］エチル｝アミノ）−Ｎ−（３−クロロ−４−フルオロフェニル）−Ｎ’−ヒドロキシ−１，２，５−オキサジアゾール３−カルボキシイミドアミド、
４−（｛２［（アミノスルホニル）アミノ］エチル｝アミノ）−Ｎ−［４−フルオロ−３−（トリフルオロメチル）フェニル］−Ｎ’−ヒドロキシ−１，２，５オキサジアゾール−３−カルボキシイミドアミド、
４−（｛２［（アミノスルホニル）アミノ］エチル｝アミノ）−Ｎ’−ヒドロキシ−Ｎ−［３−（トリフルオロメチル）フェニル］−１，２，５オキサジアゾール−３−カルボキシイミドアミド、
４−（｛２［（アミノスルホニル）アミノ］エチル｝アミノ）−Ｎ−（３−シアノ−４−フルオロフェニル）−Ｎ’−ヒドロキシ−１，２，５−オキサジアゾール３−カルボキシイミドアミド、
４−（｛２［（アミノスルホニル）アミノ］エチル｝アミノ）−Ｎ−［（４−ブロモ−２−フリル）メチル］−Ｎ’−ヒドロキシ−１，２，５オキサジアゾール−３−カルボキシイミドアミド、または
４−（｛２［（アミノスルホニル）アミノ］エチル｝アミノ）−Ｎ−［（４−クロロ−２−フリル）メチル］−Ｎ’−ヒドロキシ−１，２，５オキサジアゾール−３−カルボキシイミドアミド
が挙げられる。
１，２，５−オキサジアゾール誘導体ＩＤＯ１阻害剤は典型的には、１日当たり１または２回経口投与し、経口投与による有効量は一般に、患者１人当たり２５ｍｇ〜１０００ｍｇ／投与の範囲にあり、例として、２５ｍｇ、５０ｍｇ、１００ｍｇ、２００ｍｇ、３００ｍｇ、４００ｍｇ、５００ｍｇ、６００ｍｇ、７００ｍｇ、８００ｍｇまたは１０００ｍｇである。特定の実施形態では、本開示が提供するポリペプチド組成物または核酸組成物を、２５ｍｇまたは５０ｍｇ／投与で１日当たり２回経口投与する４−（｛２−［（アミノスルホニル）アミノ］エチル｝アミノ）−Ｎ−（３−ブロモ−４−フルオロフェニル）−Ｎ’−ヒドロキシ−１，２，５−オキサジアゾール−３−カルボキシイミドアミドと組み合わせて使用する。１，２，５−オキサジアゾール誘導体は、全体が参照により本明細書に組み込まれている米国特許第８，０８８，８０３号の記載に従って合成することができる。
いくつかのその他の具体的な実施形態では、本開示が提供するポリペプチド組成物または核酸組成物を、ＷＯ２０１５／１７３７６４に開示されているピロリジン−２，５−ジオン誘導体ＩＤＯ１阻害剤と組み合わせて使用する。具体的なピロリジン−２，５−ジオン誘導体阻害剤の例として、以下の化合物、すなわち、
３−（５−フルオロ−１Ｈ−インドール−３−イル）ピロリジン−２，５−ジオン、
（３−２Ｈ）−３−（５−フルオロ−１Ｈ−インドール−３−イル）ピロリジン−２，５−ジオン、
（−）−（Ｒ）−３−（５−フルオロ−１Ｈ−インドール−３−イル）ピロリジン−２，５−ジオン、
３−（１Ｈ−インドール−３−イル）ピロリジン−２，５−ジオン、
（−）−（Ｒ）−３−（１Ｈ−インドール−３−イル）ピロリジン−２，５−ジオン、
３−（５−クロロ−１Ｈ−インドール−３−イル）ピロリジン−２，５−ジオン、
（−）−（Ｒ）−３−（５−クロロ−１Ｈ−インドール−３−イル）ピロリジン−２，５−ジオン、
３−（５−ブロモ−１Ｈ−インドール−３−イル）ピロリジン−２，５−ジオン、
３−（５，６−ジフルオロ−１Ｈ−インドール−３−イル）ピロリジン−２，５−ジオン、および
３−（６−クロロ−１Ｈ−インドール−３−イル）ピロリジン−２，５−ジオン
が挙げられる。
ピロリジン−２，５−ジオン誘導体ＩＤＯ１阻害剤は典型的には、１日当たり１または２回経口投与し、経口投与による有効量は一般に、患者１人当たり５０ｍｇ〜１０００ｍｇ／投与の範囲であり、例として、１２５ｍｇ、２５０ｍｇ、５００ｍｇ、７５０ｍｇまたは１０００ｍｇである。特定の実施形態では、本開示が提供するポリペプチド組成物または核酸組成物を、患者１人当たり１２５〜１００ｍｇ／投与で１日当たり１回経口投与する３−（５−フルオロ−１Ｈ−インドール−３−イル）ピロリジン−２，５−ジオンと組み合わせて使用する。ピロリジン−２，５−ジオン誘導体は、全体が参照により本明細書に組み込まれている米国特許出願公開第ＵＳ２０１５３２９５２５号の記載に従って合成することができる。
Ｈ．実施例
本発明の特定の実施形態を例証するために、以下の実施例を提供する。いかなる場合であっても、これらの実施例が本発明の範囲を制限すると解釈してはならない。上記の論述およびこれらの実施例から、当業者は、本発明の必須の特徴を確認することができ、本発明を多様な使用法および条件に適応させるために、本発明の精神および範囲から逸脱することなく、本発明の多様な変化形態および改変形態を作製することができる。
（実施例１）
単一抗原構築物、二重抗原構築物および三重抗原構築物の構築
実施例１により、単一抗原構築物、二重抗原構築物および三重抗原構築物の構築を例証する。別段の言及がない限り、ＭＵＣ１タンパク質、ＭＳＬＮタンパク質およびＴＥＲＴタンパク質のアミノ酸の位置または残基への言及はそれぞれ、配列番号１に記載する、ヒトＭＵＣ１アイソフォーム１前駆体タンパク質のアミノ酸配列、配列番号２に記載する、ヒトメソテリン（ＭＳＬＮ）アイソフォーム２前駆体タンパク質のアミノ酸配列、および配列番号３に記載する、ヒトＴＥＲＴアイソフォーム１前駆体タンパク質のアミノ酸配列を指す。
１Ａ．単一抗原構築物
プラスミド１０２７（ＭＵＣ１）。プラスミド１０２７を、遺伝子合成および制限断片の交換の技法を使用して生成した。５×タンデムリピートＶＮＴＲ領域を有するヒトＭＵＣ１のアミノ酸配列を、遺伝子の最適化および合成のためにＧｅｎｅＡｒｔに送った。ポリペプチドをコードする遺伝子を、発現について最適化し、合成し、クローニングした。ＭＵＣ−１のオープンリーディングフレームを、ＧｅｎｅＡｒｔベクターからＮｈｅＩおよびＢｇｌＩＩを用いる消化により切り出し、同様に消化したプラスミドｐＰＪＶ７５６３内に挿入した。プラスミド１０２７のオープンリーディングフレーム（ＯＲＦ）のヌクレオチド配列を、配列番号７に記載する。プラスミド１０２７がコードするアミノ酸配列を、配列番号８に記載する。
プラスミド１１０３（ｃＭＳＬＮ）。プラスミド１１０３を、ＰＣＲおよび制限断片の交換の技法を使用して構築した。最初に、プラスミド１０８４から、ＰＣＲにより、プライマー、すなわち、ＭＳＬＮ３４およびＭＳＬＮ５９８を用いて、メソテリン前駆体のアミノ酸３７〜５９７をコードする遺伝子を増幅して、アンプリコンの５’および３’末端においてそれぞれ、ＮｈｅＩ制限部位およびＢｇｌＩＩ制限部位の付加を得た。アンプリコンを、ＮｈｅＩおよびＢｇｌ ＩＩを用いて消化し、同様に消化したプラスミドｐＰＪＶ７５６３内に挿入した。プラスミド１１０３のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号５に記載する。プラスミド１１０３がコードするアミノ酸配列を、配列番号６に記載する。
プラスミド１１１２（ＴＥＲＴ２４０）。プラスミド１１１２を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、プラスミド１０６５から、ＰＣＲにより、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ ＴＥＲＴ２４１Ｇおよびｒ ＴＥＲＴ ｃｏ＃ ｐＭｅｄを用いて、ＴＥＲＴのアミノ酸２４１〜１１３２をコードする遺伝子を増幅した。アンプリコンを、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１１１２のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号９に記載する。プラスミド１１１２がコードするアミノ酸配列を、配列番号１０に記載する。
プラスミド１１９７（ｃＭＵＣ１）。プラスミド１１９７を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、プラスミド１０２７から、ＰＣＲにより、プライマー、すなわち、ＩＤ１１９７ＦおよびＩＤ１１９７Ｒを用いて、ＭＵＣ１のアミノ酸２２〜２２５、９４６〜１２５５をコードする遺伝子を増幅した。アンプリコンを、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１１９７のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号１５に記載する。プラスミド１１９７がコードするアミノ酸配列を、配列番号１６に記載する。
プラスミド１３２６（ＴＥＲＴ３４３）。プラスミド１３２６を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、プラスミド１１１２から、ＰＣＲにより、プライマー、すなわち、ＴｅｒｔΔ３４３−ＦおよびＴｅｒｔ−Ｒを用いて、ＴＥＲＴのアミノ酸３４４〜１１３２をコードする遺伝子を増幅した。アンプリコンを、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１３２６のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号１３に記載する。プラスミド１３２６がコードするアミノ酸配列を、配列番号１４に記載する。
プラスミド１３３０（ＴＥＲＴ５４１）。プラスミド１３３０を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、プラスミド１１１２から、ＰＣＲにより、プライマー、すなわち、ＴｅｒｔΔ５４１−ＦおよびＴｅｒｔ−Ｒを用いて、ＴＥＲＴのアミノ酸５４２〜１１３２をコードする遺伝子を増幅した。アンプリコンを、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１３３０のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号１１に記載する。プラスミド１３３０がコードするアミノ酸配列を、配列番号１２に記載する。
１Ｂ．二重抗原構築物
プラスミド１１５８（ｃＭＳＬＮ−ＰＴ２Ａ−Ｍｕｃ１）。プラスミド１１５８を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１１０３から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ ｃＭＳＬＮおよびｒ ＰＴＶ２Ａ Ｂａｍｈ ｃＭＳＬＮを用いて、メソテリン前駆体のアミノ酸３７〜５９７をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１０２７から、プライマー、すなわち、ｆ１ ＰＴＶ２Ａ Ｍｕｃ、ｆ２ ＰＴＶ２Ａおよびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｍｕｃを用いて、ヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ酸２〜２２５、９４６〜１２５５をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、ｃＭＳＬＮの３’末端およびＭｕｃ１の５’末端においてオーバーラップするＰＴＶ２Ａ配列の付加を得た。アンプリコンを一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１１５８のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号２３に記載する。プラスミド１１５８がコードするアミノ酸配列を、配列番号２４に記載する。
プラスミド１１５９（Ｍｕｃ１−ＰＴ２Ａ−ｃＭＳＬＮ）。プラスミド１１５９を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１１０３から、プライマー、すなわち、ｆ１ ＰＴＶ２Ａ ｃＭＳＬＮ、ｆ２ ＰＴＶ２Ａおよびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ ｃＭＳＬＮを用いて、メソテリン前駆体のアミノ酸３７〜５９７をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１０２７から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ Ｍｕｃおよびｒ ＰＴＶ２Ａ Ｂａｍｈ Ｍｕｃを用いて、ヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ酸２〜２２５、９４６〜１２５５をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、ｃＭＳＬＮの５’末端およびＭｕｃ１の３’末端においてオーバーラップするＰＴＶ２Ａ配列の付加を得た。アンプリコンを一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１１５９のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号２１に記載する。プラスミド１１５９がコードするアミノ酸配列を、配列番号２２に記載する。
プラスミド１２６９（Ｍｕｃ１−Ｔｅｒ２４０）。プラスミド１２６９を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１１１２から、プライマー、すなわち、ｆ ｔｇ ｌｉｎｋ Ｔｅｒ２４０およびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｔｅｒ２４０を用いて、ヒトテロメラーゼのアミノ酸２４１〜１１３２をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１０２７から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ Ｍｕｃおよびｒ ｌｉｎｋ ｍｕｃを用いて、ヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ酸２〜２２５、９４６〜１２５５をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、Ｔｅｒｔの５’末端およびＭｕｃ１の３’末端においてオーバーラップするＧＧＳＧＧリンカーの付加を得た。アンプリコンを一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１２６９のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号２５に記載する。プラスミド１２６９がコードするアミノ酸配列を、配列番号２６に記載する。
プラスミド１２７０（Ｍｕｃ１−ＥＲＢ２Ａ−Ｔｅｒ２４０）。プラスミド１２７０を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１１１２から、プライマー、すなわち、ｆ２ ＥＲＢＶ２Ａ、ｆ１ ＥＲＢＶ２Ａ Ｔｅｒ２４０およびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｔｅｒ２４０を用いて、ヒトテロメラーゼのアミノ酸２４１〜１１３２をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１０２７から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ Ｍｕｃおよびｒ ＥＲＢ２Ａ Ｂａｍｈ Ｍｕｃを用いて、ヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ酸２〜２２５、９４６〜１２５５をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、Ｔｅｒｔの５’末端およびＭｕｃ１の３’末端においてオーバーラップするＥＲＢＶ２Ａ配列の付加を得た。アンプリコンを一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１２７０のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号２７に記載する。プラスミド１２７０がコードするアミノ酸配列を、配列番号２８に記載する。
プラスミド１２７１（Ｔｅｒ２４０−ＥＲＢ２Ａ−Ｍｕｃ１）。プラスミド１２７１を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１１１２から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ Ｔｅｒ２４０およびｒ ＥＲＢ２Ａ Ｂａｍｈ Ｔｅｒ２４０を用いて、ヒトテロメラーゼのアミノ酸２４１〜１１３２をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１０２７から、プライマー、すなわち、ｆ２ ＥＲＢＶ２Ａ、ｆ１ ＥＲＢＶ２Ａ Ｍｕｃおよびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｍｕｃを用いて、ヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ酸２〜２２５、９４６〜１２５５をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、Ｔｅｒｔの３’末端およびＭｕｃ１の５’末端においてオーバーラップするＥＲＢＶ２Ａ配列の付加を得た。アンプリコンを一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１２７１のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号２９に記載する。プラスミド１２７１がコードするアミノ酸配列を、配列番号３０に記載する。
プラスミド１２７２（Ｔｅｒ２４０−Ｔ２Ａ−ｃＭＳＬＮ）。プラスミド１２７２を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１１１２から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ Ｔｅｒ２４０およびｒ Ｔ２Ａ Ｔｅｒｔ２４０を用いて、ヒトテロメラーゼのアミノ酸２４１〜１１３２をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１１０３から、プライマー、すなわち、ｆ２ Ｔ２Ａ、ｆ１ Ｔ２Ａ ｃＭＳＬＮおよびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ ｃＭＳＬＮを用いて、メソテリン前駆体のアミノ酸３７〜５９７をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、Ｔｅｒｔの３’末端およびｃＭＳＬＮの５’末端においてオーバーラップするＴＡＶ２Ａ配列の付加を得た。アンプリコンを一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１２７２のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号３５に記載する。プラスミド１２７２がコードするアミノ酸配列を、配列番号３６に記載する。
プラスミド１２７３（Ｔｅｒｔ２４０−ｃＭＳＬＮ）。プラスミド１２７３を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１１１２から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ Ｔｅｒ２４０およびｒ ｌｉｎｋ Ｔｅｒｔ２４０を用いて、ヒトテロメラーゼのアミノ酸２４１〜１１３２をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１１０３から、プライマー、すなわち、ｆ ｔｅｒｔ ｉｎｋ ｃＭＳＬＮおよびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ ｃＭＳＬＮを用いて、メソテリン前駆体のアミノ酸３７〜５９７をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、Ｔｅｒｔの３’末端およびｃＭＳＬＮの５’末端においてオーバーラップするＧＧＳＧＧリンカーの付加を得た。アンプリコンを一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１２７３のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号３７に記載する。プラスミド１２７３がコードするアミノ酸配列を、配列番号３８に記載する。
プラスミド１２７４（ｃＭＳＬＮ−Ｔ２Ａ−Ｔｅｒｔ２４０）。プラスミド１２７４を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１１１２から、プライマー、すなわち、ｆ２ Ｔ２Ａ、ｆ１ Ｔ２Ａ Ｔｅｒｔ２４０およびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｔｅｒ２４０を用いて、ヒトテロメラーゼのアミノ酸２４１〜１１３２をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１１０３から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ ｃＭＳＬＮおよびｒ Ｔ２Ａ Ｂａｍｈ ｃＭＳＬＮを用いて、メソテリン前駆体のアミノ酸３７〜５９７をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、Ｔｅｒｔの５’末端およびｃＭＳＬＮの３’末端においてオーバーラップするＴＡＶ２Ａ配列の付加を得た。アンプリコンを一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１２７４のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号３９に記載する。プラスミド１２７４がコードするアミノ酸配列を、配列番号４０に記載する。
プラスミド１２７５（ｃＭＳＬＮ−Ｔｅｒｔ２４０）。プラスミド１２７５を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１１１２から、プライマー、すなわち、ｆ ｔｇ ｌｉｎｋ Ｔｅｒ２４０およびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｔｅｒ２４０を用いて、ヒトテロメラーゼのアミノ酸２４１〜１１３２をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１１０３から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ ｃＭＳＬＮおよびｒ ｌｉｎｋ ｃＭＳＬＮを用いて、メソテリン前駆体のアミノ酸３７〜５９７をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、Ｔｅｒｔの５’末端およびｃＭＳＬＮの３’末端においてオーバーラップするＧＧＳＧＧリンカーの付加を得た。アンプリコンを一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１２７５のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号４１に記載する。プラスミド１２７５がコードするアミノ酸配列を、配列番号４２に記載する。
プラスミド１２８６（ｃＭｕｃ１−ＥＲＢ２Ａ−Ｔｅｒｔ２４０）。プラスミド１２８６を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１１１２から、プライマー、すなわち、ｆ２ ＥＲＢＶ２Ａ、ｆ１ ＥＲＢＶ２Ａ Ｔｅｒ２４０およびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｔｅｒ２４０を用いて、ヒトテロメラーゼのアミノ酸２４１〜１１３２をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１１９７から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ ｃｙｔＭｕｃおよびｒ ＥＲＢ２Ａ Ｂａｍｈ Ｍｕｃを用いて、ヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ酸２２〜２２５、９４６〜１２５５をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、Ｔｅｒｔの５’末端およびＭｕｃ１の３’末端においてオーバーラップするＥＲＢＶ２Ａ配列の付加を得た。アンプリコンを一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１２８６のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号３１に記載する。プラスミド１２８６がコードするアミノ酸配列を、配列番号３２に記載する。
プラスミド１２８７（Ｔｅｒｔ２４０−ＥＲＢ２Ａ−ｃＭｕｃ１）。プラスミド１２８７を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１１１２から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ Ｔｅｒ２４０およびｒ ＥＲＢ２Ａ Ｂａｍｈ Ｔｅｒ２４０を用いて、ヒトテロメラーゼのアミノ酸２４１〜１１３２をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１１９７から、プライマー、すなわち、ｆ２ ＥＲＢＶ２Ａ、ｆ１ ＥＲＢＶ２Ａ ｃＭｕｃおよびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｍｕｃを用いて、ヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ酸２２〜２２５、９４６〜１２５５をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、Ｔｅｒｔの３’末端およびＭｕｃ１の５’末端においてオーバーラップするＥＲＢＶ２Ａ配列の付加を得た。アンプリコンを一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１２８７のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号３３に記載する。プラスミド１２８７がコードするアミノ酸配列を、配列番号３４に記載する。
プラスミド１３１３（Ｍｕｃ１−ＥＭＣ２Ａ−ｃＭＳＬＮ）。プラスミド１３１３を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１１０３から、プライマー、すなわち、ＥＭＣＶ＿ｃＭＳＬＮ＿Ｆ−３３、ＥＭＣＶ２Ａ＿Ｆ−３４およびｐＭＥＤ＿ｃＭＳＬＮ＿Ｒ−３７を用いて、メソテリン前駆体のアミノ酸３７〜５９７をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１０２７から、プライマー、すなわち、ｐＭＥＤ＿ＭＵＣ１＿Ｆ−３１、ＥＭＣＶ２Ａ＿Ｒ−３６およびＥＭＣＶ＿Ｍｕｃ１＿Ｒ−３５を用いて、ヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ酸２〜２２５、９４６〜１２５５をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、ｃＭＳＬＮの５’末端およびＭｕｃ１の３’末端においてオーバーラップするＥＭＣＶ２Ａ配列の付加を得た。アンプリコンを一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１３１３のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号１９に記載する。プラスミド１３１３がコードするアミノ酸配列を、配列番号２０に記載する。
プラスミド１３１６（ｃＭＳＬＮ−ＥＭＣ２Ａ−Ｍｕｃ１）。プラスミド１３１６を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１１０３から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ ｃＭＳＬＮおよびｒ ＥＭ２Ａ Ｂａｍｈ ｃＭＳＬＮを用いて、ヒトメソテリン前駆体のアミノ酸３７〜５９７をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１０２７から、プライマー、すなわち、ｆ１ ＥＭ２Ａ Ｍｕｃ、ｆ２ ＥＭＣＶ２Ａおよびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｍｕｃを用いて、ヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ酸２〜２２５、９４６〜１２５５をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、ｃＭＳＬＮの３’末端およびＭｕｃ１の５’末端においてオーバーラップするＥＭＣＶ２Ａ配列の付加を得た。アンプリコンを一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１３１６のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号１７に記載する。プラスミド１３１６がコードするアミノ酸配列を、配列番号１８に記載する。
１Ｃ．三重抗原構築物
プラスミド１３１７（Ｍｕｃ１−ＥＭＣ２Ａ−ｃＭＳＬＮ−Ｔ２Ａ−Ｔｅｒｔ２４０）。プラスミド１３１７を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１３１３から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ Ｍｕｃおよびｒ ＭＳＬＮ １０５１−１０３３を用いて、ヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ酸２〜２２５、９４６〜１２５５、ＥＭＣＶ２Ａペプチドおよびメソテリン前駆体のアミノ末端の半分をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１２７４から、プライマー、すなわち、ｆ ＭＳＬＮ １０２８−１０５１およびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｔｅｒ２４０を用いて、メソテリン前駆体のカルボキシ末端の半分、ＴＡＶ２Ａペプチドおよびヒトテロメラーゼのアミノ酸２４１〜１１３２をコードする遺伝子を増幅した。部分的にオーバーラップするアンプリコンを、Ｄｐｎ Ｉを用いて消化し、一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１３１７のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号４３に記載する。プラスミド１３１７がコードするアミノ酸配列を、配列番号４４に記載する。
プラスミド１３１８（Ｍｕｃ１−ＥＲＢ２Ａ−Ｔｅｒｔ２４０−Ｔ２Ａ−ｃＭＳＬＮ）。プラスミド１３１８を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１２７０から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ Ｍｕｃおよびｒ ｔｅｒｔ １６０２−１５７９を用いて、ヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ酸２〜２２５、９４６〜１２５５、ＥＲＢＶ２Ａペプチドおよびヒトテロメラーゼのアミノ末端の半分をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１２７２から、プライマー、すなわち、ｆ ｔｅｒｔ １５８４−１６０７およびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ ｃＭＳＬＮを用いて、テロメラーゼのカルボキシ末端の半分、ＴＡＶ２Ａペプチドおよびヒトメソテリン前駆体のアミノ酸３７〜５９７をコードする遺伝子を増幅した。部分的にオーバーラップするアンプリコンを、Ｄｐｎ Ｉを用いて消化し、一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１３１８のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号４５に記載する。プラスミド１３１８がコードするアミノ酸配列を、配列番号４６に記載する。
プラスミド１３１９（ｃＭＳＬＮ−ＥＭＣ２Ａ−Ｍｕｃ１−ＥＲＢ２Ａ−Ｔｅｒｔ２４０）。プラスミド１３１９を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１３１６から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ ｃＭＳＬＮおよびｒ ｍｕｃ ９８６−９６３を用いて、ヒトメソテリン前駆体のアミノ酸３７〜５９７、ＥＭＣＶ２ＡペプチドおよびヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ末端の半分をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１２７０から、プライマー、すなわち、ｆ Ｍｕｃ ９６０−９８３およびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｔｅｒ２４０を用いて、Ｍｕｃｉｎ−１のカルボキシ末端の半分、ＥＲＢＶ２Ａペプチドおよびヒトテロメラーゼのアミノ酸２４１〜１１３２をコードする遺伝子を増幅した。部分的にオーバーラップするアンプリコンを、Ｄｐｎ Ｉを用いて消化し、一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１３１９のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号４７に記載する。プラスミド１３１９がコードするアミノ酸配列を、配列番号４８に記載する。
プラスミド１３２０（ｃＭＳＬＮ−Ｔ２Ａ−Ｔｅｒｔ２４０−ＥＲＢ２Ａ−Ｍｕｃ１）。プラスミド１３２０を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１２７４から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ ｃＭＳＬＮおよびｒ ｔｅｒｔ １６０２−１５７９を用いて、ヒトメソテリン前駆体のアミノ酸３７〜５９７、ＴＡＶ２Ａペプチドおよびヒトテロメラーゼのアミノ末端の半分をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１２７１から、プライマー、すなわち、ｆ ｔｅｒｔ １５８４−１６０７およびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｍｕｃを用いて、テロメラーゼのカルボキシ末端の半分、ＥＲＢＶ２ＡペプチドおよびヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ酸２〜２２５、９４６〜１２５５をコードする遺伝子を増幅した。部分的にオーバーラップするアンプリコンを、Ｄｐｎ Ｉを用いて消化し、一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１３２０のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号４９に記載する。プラスミド１３２０がコードするアミノ酸配列を、配列番号５０に記載する。
プラスミド１３２１（Ｔｅｒｔ２４０−Ｔ２Ａ−ｃＭＳＬＮ−ＥＭＣ２Ａ−Ｍｕｃ１）。プラスミド１３２１を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１１１２から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ Ｔｅｒ２４０およびｒ ｔｅｒｔ １６０２−１５７９を用いて、ヒトテロメラーゼのアミノ末端の半分をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１２７２から、プライマー、すなわち、ｆ ｔｅｒｔ １５８４−１６０７およびｒ ＭＳＬＮ １０５１−１０３３を用いて、テロメラーゼのカルボキシ末端の半分、ＴＡＶ２Ａペプチドおよびヒトメソテリン前駆体のアミノ末端の半分をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１３１６から、プライマー、すなわち、ｆ ＭＳＬＮ １０２８−１０５１およびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｍｕｃを用いて、ヒトメソテリン前駆体のカルボキシ末端の半分、ＥＭＣＶ２ＡペプチドおよびヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ酸２〜２２５、９４６〜１２５５をコードする遺伝子を増幅した。３つの部分的にオーバーラップするアンプリコンを一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１３２１のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号５１に記載する。プラスミド１３２１がコードするアミノ酸配列を、配列番号５２に記載する。
プラスミド１３２２（Ｔｅｒｔ２４０−ＥＲＢ２Ａ−Ｍｕｃ１−ＥＭＣ２Ａ−ｃＭＳＬＮ）。プラスミド１３２２を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１２７１から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ Ｔｅｒ２４０およびｒ ｍｕｃ ９８６−９６３を用いて、ヒトテロメラーゼのアミノ酸２４１〜１１３２、ＥＲＢＶ２ＡペプチドおよびヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ末端の半分をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１３１３から、プライマー、すなわち、ｆ Ｍｕｃ ９６０−９８３およびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ ｃＭＳＬＮを用いて、Ｍｕｃｉｎ−１のカルボキシ末端の半分、ＥＭＣＶ２Ａペプチドおよびヒトメソテリン前駆体のアミノ酸３７〜５９７をコードする遺伝子を増幅した。部分的にオーバーラップするアンプリコンを、Ｄｐｎ Ｉを用いて消化し、一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１３２２のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号５３に記載する。プラスミド１３２２がコードするアミノ酸配列を、配列番号５４に記載する。
プラスミド１３５１（Ｍｕｃ１−ＥＭＣ２Ａ−ｃＭＳＬＮ−Ｔ２Ａ−Ｔｅｒｔ５４１）。プラスミド１３５１を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１３１３から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ Ｍｕｃおよびｒ Ｔ２Ａ Ｂａｍｈ ｃＭＳＬＮを用いて、ヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ酸２〜２２５、９４６〜１２５５、ＥＭＣＶ２Ａペプチドおよびヒトメソテリン前駆体をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１３３０から、プライマー、すなわち、ｆ１ Ｔ２Ａ Ｔｅｒｔ ｄ５４１、ｆ２ Ｔ２Ａおよびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｔｅｒ２４０を用いて、ＴＡＶ２Ａペプチドおよびヒトテロメラーゼのアミノ酸５４１〜１１３２をコードする遺伝子を増幅した。部分的にオーバーラップするアンプリコンを、Ｄｐｎ Ｉを用いて消化し、一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１３５１のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号５５に記載する。プラスミド１３５１がコードするアミノ酸配列を、配列番号５６に記載する。
プラスミド１３５２（ｃＭＳＬＮ−ＥＭＣ２Ａ−Ｍｕｃ１−ＥＲＢ２Ａ−Ｔｅｒｔ５４１）。プラスミド１３５２を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１３１６から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ ｃＭＳＬＮおよびｒ ＥＲＢ２Ａ Ｂａｍｈ Ｍｕｃを用いて、ヒトメソテリン前駆体のアミノ酸３７〜５９７、ＥＭＣＶ２ＡペプチドおよびヒトＭｕｃｉｎ−１をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１３３０から、プライマー、すなわち、ｆ１ ＥＲＢＶ２Ａ Ｔｅｒｔ ｄ５４１、ｆ２ ＥＲＢＶ２Ａおよびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｔｅｒ２４０を用いて、ＥＲＢＶ２Ａペプチドおよびヒトテロメラーゼのアミノ酸５４１〜１１３２をコードする遺伝子を増幅した。部分的にオーバーラップするアンプリコンを、Ｄｐｎ Ｉを用いて消化し、一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１３５２のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号５７に記載する。プラスミド１３５２がコードするアミノ酸配列を、配列番号５８に記載する。
プラスミド１３５３（ｃＭＳＬＮ−Ｔ２Ａ−Ｔｅｒｔ５４１−ＥＲＢ２Ａ−Ｍｕｃ１）。プラスミド１３５３を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１１０３から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ ｃＭＳＬＮ、ｒ２ Ｔ２Ａおよびｒ Ｔ２Ａ Ｂａｍｈ ｃＭＳＬＮを用いて、ヒトメソテリン前駆体のアミノ酸３７〜５９７をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１２７１から、プライマー、すなわち、ｆ１ Ｔ２Ａ Ｔｅｒｔ ｄ５４１およびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｍｕｃを用いて、ＴＡＶ２Ａペプチド、ヒトテロメラーゼのアミノ酸５４１〜１１３２、ＥＲＢＶ２ＡペプチドおよびヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ酸２〜２２５、９４６〜１２５５をコードする遺伝子を増幅した。部分的にオーバーラップするアンプリコンを、Ｄｐｎ Ｉを用いて消化し、一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１３５３のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号５９に記載する。プラスミド１３５３がコードするアミノ酸配列を、配列番号６０に記載する。
プラスミド１３５４（Ｍｕｃ１−ＥＭＣ２Ａ−ｃＭＳＬＮ−Ｔ２Ａ−Ｔｅｒｔ３４２）。プラスミド１３５４を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１３１３から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ Ｍｕｃおよびｒ Ｔ２Ａ Ｂａｍｈ ｃＭＳＬＮを用いて、ヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ酸２〜２２５、９４６〜１２５５、ＥＭＣＶ２Ａペプチドおよびヒトメソテリン前駆体をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１３２６から、プライマー、すなわち、ｆ１ Ｔ２Ａ Ｔｅｒｔ ｄ３４２、ｆ２ Ｔ２Ａおよびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｔｅｒ２４０を用いて、ＴＡＶ２Ａペプチドおよびヒトテロメラーゼのアミノ酸３４２〜１１３２をコードする遺伝子を増幅した。部分的にオーバーラップするアンプリコンを、Ｄｐｎ Ｉを用いて消化し、一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１３５４のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号６１に記載する。プラスミド１３５４がコードするアミノ酸配列を、配列番号６２に記載する。
プラスミド１３５５（ｃＭＳＬＮ−ＥＭＣ２Ａ−Ｍｕｃ１−ＥＲＢ２Ａ−Ｔｅｒｔ３４２）。プラスミド１３５５を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１３１６から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ ｃＭＳＬＮおよびｒ ＥＲＢ２Ａ Ｂａｍｈ Ｍｕｃを用いて、ヒトメソテリン前駆体のアミノ酸３７〜５９７、ＥＭＣＶ２ＡペプチドおよびヒトＭｕｃｉｎ−１をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１３２６から、プライマー、すなわち、ｆ１ ＥＲＢＶ２Ａ Ｔｅｒ ｄ３４２、ｆ２ ＥＲＢＶ２Ａおよびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｔｅｒ２４０を用いて、ＥＲＢＶ２Ａペプチドおよびヒトテロメラーゼのアミノ酸３４２〜１１３２をコードする遺伝子を増幅した。部分的にオーバーラップするアンプリコンを、Ｄｐｎ Ｉを用いて消化し、一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１３５５のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号６３に記載する。プラスミド１３５５がコードするアミノ酸配列を、配列番号６４に記載する。
プラスミド１３５６（ｃＭＳＬＮ−Ｔ２Ａ−Ｔｅｒｔ３４２−ＥＲＢ２Ａ−Ｍｕｃ１）。プラスミド１３５６を、ＰＣＲおよびシームレスクローニングの技法を使用して構築した。最初に、ＰＣＲにより、プラスミド１１０３から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ ｃＭＳＬＮ、ｒ２ Ｔ２Ａおよびｒ Ｔ２Ａ Ｂａｍｈ ｃＭＳＬＮを用いて、ヒトメソテリン前駆体のアミノ酸３７〜５９７をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、プラスミド１２７１から、プライマー、すなわち、ｆ１ Ｔ２Ａ Ｔｅｒｔ ｄ３４２およびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｍｕｃを用いて、ＴＡＶ２Ａペプチド、ヒトテロメラーゼのアミノ酸３４２〜１１３２、ＥＲＢＶ２ＡペプチドおよびヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ酸２〜２２５、９４６〜１２５５をコードする遺伝子を増幅した。部分的にオーバーラップするアンプリコンを、Ｄｐｎ Ｉを用いて消化し、一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。結果として得られたクローン第３番が、意図しない一塩基変異を含有した。突然変異を矯正するために、クローン第３番を鋳型として使用して、ＰＣＲおよびシームレスクローニングを反復した。ＰＣＲにより、クローン第３番から、プライマー、すなわち、ｆ ｐｍｅｄ Ｎｈｅ ｃＭＳＬＮおよびｒ ｔｅｒｔ １６０２−１５７９を用いて、ヒトメソテリン前駆体のアミノ酸３７〜５９７、ＴＡＶ２Ａペプチドおよびヒトテロメラーゼのアミノ末端の半分をコードする遺伝子を増幅した。ＰＣＲにより、クローン第３番から、プライマー、すなわち、ｆ ｔｅｒｔ １５８４−１６０７およびｒ ｐｍｅｄ Ｂｇｌ Ｍｕｃを用いて、テロメラーゼのカルボキシ末端の半分、ＥＲＢＶ２ＡペプチドおよびヒトＭｕｃｉｎ−１のアミノ酸２〜２２５、９４６〜１２５５をコードする遺伝子を増幅した。部分的にオーバーラップするアンプリコンを、Ｄｐｎ Ｉを用いて消化し、一緒にして混合し、シームレスクローニングにより、ｐＰＪＶ７５６３のＮｈｅ Ｉ部位／Ｂｇｌ ＩＩ部位中にクローニングした。プラスミド１３５６のオープンリーディングフレームのヌクレオチド配列を、配列番号６５に記載する。プラスミド１３５６がコードするアミノ酸配列を、配列番号６６に記載する。
１Ｄ．ベクターの構築
単一抗原構築物または多抗原構築物を発現させるためのベクターを、チンパンジーアデノウイルスＡｄ６８のゲノム配列から構築した。３つのバージョンの、導入遺伝子を有しないＡｄＣ６８骨格（「空ベクター」と呼ばれる）を、ｉｎ ｓｉｌｉｃｏで設計した。ベクターは、ウイルスを複製不全にし、導入遺伝子を挿入する余地を生み出すための、ウイルス内に遺伝子工学により作製したＥ１およびＥ３の欠失の程度においてのみ異なった。ベクターＡｄＣ６８ＷおよびＡｄＣ６８Ｘは、国際特許出願ＷＯ２０１５／０６３６４７Ａ１に記載された。塩基４５６〜３２５６および２７４７６〜３１８３１の欠失を担持するベクターＡｄＣ６８Ｙは、ＡｄＣ６８Ｘに比して生育特性の改善を示し、ＡｄＣ６８Ｗよりも高い導入遺伝子運搬能力を有するように遺伝子工学により作製した。３つの空ベクターは全て、ｉｎ ｖｉｔｒｏでのオリゴ合成、およびその後の、大腸菌（Ｅｓｃｈｅｒｉｃｈｉａ ｃｏｌｉ）（Ｅ．ｃｏｌｉ）および酵母中での組換え媒介型中間体アセンブリ（ｒｅｃｏｍｂｉｎａｔｉｏｎ−ｍｅｄｉａｔｅｄ ｉｎｔｅｒｍｅｄｉａｔｅ ａｓｓｅｍｂｌｙ）を利用する多段階プロセスにおいて生化学的に合成した。ＰＣＲにより、実施例に記載したプラスミドから、多様な免疫原性ＴＡＡポリペプチドをコードするオープンリーディングフレームを増幅した。次いで、オープンリーディングフレームを、空ベクターのバクミド内に挿入した。組換えウイルスのゲノムを、バクミドから、ＰａｃＩを用いる消化により放出させ、直鎖状の核酸を、Ｅ１補完接着性ＨＥＫ２９３細胞株内にトランスフェクトした。目に見える細胞変性効果およびアデノウイルスの増殖巣の形成に基づいて、凍結／解凍を複数回行って、細胞からウイルスを放出させることによって、培養物を収集した。標準的な技法により、ウイルスを増幅および精製した。
（実施例２）
免疫原性ＭＵＣ１の単一抗原構築物の免疫原性
ＨＬＡ−Ａ２／ＤＲ１マウスにおける研究
研究デザイン。１２匹の雌雄混合ＨＬＡ−Ａ２／ＤＲ１マウスを、（配列番号８の膜結合型免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドをコードする）ＤＮＡ構築物プラスミド１０２７、または（配列番号１６の細胞質免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドをコードする）プラスミド１１９７を用いて、ＰＭＥＤ法を使用して、第０日にプライムし、第１４日にブーストした。第２１日に、マウスを屠殺し、脾細胞を、インターフェロン−ガンマ（ＩＦＮ−γ）エリスポット（ＥＬＩＳｐｏｔ）および細胞内サイトカイン染色（ＩＣＳ）アッセイにおいて、ＭＵＣ１特異的細胞免疫原性について評価した。
粒子媒介型表皮送達（ＰＭＥＤ）。ＰＭＥＤは、核酸ワクチンを動物またはヒトに投与する無針の方法である。ＰＭＥＤシステムでは、微小金粒子上にＤＮＡを沈殿させ、次いで、これらの粒子を、ヘリウムガスにより表皮内に高圧噴霧する。ＮＤ１０は、単回使用デバイスであり、金粒子を送達するために、内部シリンダーからの加圧ヘリウムを使用し、Ｘ１５は、反復使用送達デバイスであり、金粒子を送達するために、高圧ホースを介してＸ１５に接続されている外部ヘリウムタンクを使用する。これらのデバイスの両方を研究において使用して、ＭＵＣ１のＤＮＡプラスミドを送達した。金粒子の直径は通常、１〜３μｍであり、１ｍｇの金粒子当たり、２μｇの抗原ＤＮＡプラスミドを含有するように、粒子を製剤化した。（Ｓｈａｒｐｅ，Ｍ．ら：Ｐ．Ｐｒｏｔｅｃｔｉｏｎ ｏｆ ｍｉｃｅ ｆｒｏｍ Ｈ５Ｎ１ ｉｎｆｌｕｅｎｚａ ｃｈａｌｌｅｎｇｅ ｂｙ ｐｒｏｐｈｙｌａｃｔｉｃ ＤＮＡ ｖａｃｃｉｎａｔｉｏｎ ｕｓｉｎｇ ｐａｒｔｉｃｌｅ ｍｅｄｉａｔｅｄ ｅｐｉｄｅｒｍａｌ ｄｅｌｉｖｅｒｙ、Ｖａｃｃｉｎｅ、２００７、２５（３４）：６３９２〜９８；Ｒｏｂｅｒｔｓ ＬＫら：Ｃｌｉｎｉｃａｌ ｓａｆｅｔｙ ａｎｄ ｅｆｆｉｃａｃｙ ｏｆ ａ ｐｏｗｄｅｒｅｄ Ｈｅｐａｔｉｔｉｓ Ｂ ｎｕｃｌｅｉｃ ａｃｉｄ ｖａｃｃｉｎｅ ｄｅｌｉｖｅｒｅｄ ｔｏ ｔｈｅ ｅｐｉｄｅｒｍｉｓ ｂｙ ａ ｃｏｍｍｅｒｃｉａｌ ｐｒｏｔｏｔｙｐｅ ｄｅｖｉｃｅ、Ｖａｃｃｉｎｅ、２００５；２３（４０）：４８６７〜７８）。
ＩＦＮ−γＥＬＩＳｐｏｔアッセイ。ＩＦＮ−γＥＬＩＳｐｏｔプレート中で、個々の動物から得られた脾細胞を、個別のＡｇ特異的ペプチド（各ペプチドについて、２〜１０μｇ／ｍｌ、２．５〜５×１０５個の細胞／ウエル）、または（１１個のアミノ酸がオーバーラップし、Ａｇ特異的アミノ酸配列全体を包含する）１５アミノ酸長のＡｇ特異的ペプチドのプール（各ペプチドについて、２〜５μｇ／ｍｌ、１．２５〜５×１０５個の細胞／ウエル）と三つ組で共インキュベートした（ペプチドのプールの表（表１８）、および表１５〜１７もまた参照されたい）。製造元の使用説明に従って、プレートを、３７℃、５％のＣＯ２で約１６時間インキュベートし、次いで、洗浄し、展開した。ＣＴＬリーダーを用いて、ＩＦＮ−γスポット形成細胞（ＳＦＣ）の数を計数した。三つ組の平均を計算し、ペプチドを含有しない陰性対照のウエルの応答を減じた。次いで、ＳＦＣのカウント数を正規化して、１×１０６個の脾細胞当たりの応答を記載した。表中の抗原特異的応答は、Ａｇ特異的ペプチドまたはＡｇ特異的ペプチドのプールに対する応答の総和を表す。
ＩＣＳアッセイ。Ｕ底９６ウエルプレート型組織培養プレート中で、個々の動物から得られた脾細胞を、Ｈ−２ｂ拘束性、ＨＬＡ−Ａ２拘束性もしくはＨＬＡ−Ａ２４拘束性Ａｇ特異的ペプチド（各ペプチドについて、５〜１０μｇ／ｍｌ、１〜２×１０６個の脾細胞／ウエル）、または（１１個のアミノ酸がオーバーラップし、Ａｇ特異的アミノ酸配列全体を包含する）１５アミノ酸長のＡｇ特異的ペプチドのプール（各ペプチドについて、２〜５μｇ／ｍｌ、１〜２×１０６個の脾細胞／ウエル）と共インキュベートした（ペプチドのプールの表（表１８）、および表１５〜１７もまた参照されたい）。プレートを、３７℃、５％のＣＯ２で約１６時間インキュベートした。次いで、細胞を、ＣＤ８＋Ｔ細胞からの細胞内ＩＦＮ−γの発現を検出するために染色し、固定した。フローサイトメーター上で、細胞を捕らえた。各動物について、データを、ペプチドを含有しない陰性対照のウエル中で得られた応答を減じた後の、ペプチドＡｇ特異的またはペプチドプールＡｇ特異的ＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞の頻度として提示した。
サンドイッチＥＬＩＳＡアッセイ。標準的なサンドイッチＥＬＩＳＡアッセイを、Ｔｅｃａｎ Ｅｖｏ、Ｂｉｏｍｅｋ ＦｘＰおよびＢｉｏＴｅｋ４０５Ｓｅｌｅｃｔ ＴＳ自動装置を使用して行った。３８４ウエルマイクロプレート（平坦なウエル、高い結合性）を、１×ＰＢＳ中の１．０μｇ／ｍＬのヒトＭＵＣ１タンパク質またはヒトＭＳＬＮタンパク質（抗原）を用いて、２５μｌ／ウエルでコートし、４℃で一晩インキュベートした。翌朝、プレートを、０．０５％のＴｗｅｅｎ２０を有するＰＢＳ（ＰＢＳ−Ｔ）中の５％のＦＢＳを用いて、ＲＴで１時間ブロックした。９６Ｕ底ウエルプレート中のＰＢＳ−Ｔ中で、マウス血清を、１／１００の開始希釈度に調製した。Ｔｅｃａｎ Ｅｖｏにより、ＰＢＳ−Ｔ中で、９つの希釈度増加点にわたり、１／２対数段階希釈を行い、続いて、９６ウエルプレートから、２５μｌ／ウエルの希釈した血清を、３８４ウエルプレートにスタンプした。３８４ウエルプレートを、振とう器上、６００ＲＰＭにて、ＲＴで１時間インキュベートし、次いで、ＢｉｏＴｅｋ ＥＬ４０５Ｓｅｌｅｃｔ ＴＳプレート洗浄機を使用して、プレートを、ＰＢＳ−Ｔ中で４回洗浄した。二次マウス抗ＩｇＧ−ＨＲＰ抗体を妥当な希釈度に希釈し、Ｂｉｏｍｅｋ ＦｘＰにより、３８４ウエルプレート内に、２５μｌ／ウエルでスタンプし、振とう器上、６００ＲＰＭにて、ＲＴで１時間インキュベートし、続いて、洗浄を５回反復した。Ｂｉｏｍｅｋ ＦｘＰを使用して、プレートを、２５μｌ／ウエルのＲＴ ＴＭＢ基質でスタンプし、暗所にて、ＲＴで３０分間インキュベートし、続いて、２５μｌ／ウエルの酸、すなわち、１ＮのＨ２ＳＯ４をスタンプして、酵素反応を停止した。Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ ＤｅｖｉｃｅｓのＳｐｅｃｔｒａｍａｘ３４０ＰＣ／３８４Ｐｌｕｓ上で、プレートを、４５０ｎｍの波長で読み取った。データを、１．０のＯＤにおける計算タイターとして報告し、検出限界は９９．０であった。各プレート中で、市販の抗原特異的モノクローナル抗体を、陽性対照として使用して、プレート間で変動する性能を追跡し、無関係なワクチンを接種したマウスの血清を、陰性対照として使用し、ＰＢＳ−Ｔのみのウエルを使用して、非特異的結合のバックグランドをモニターした。表中のタイターは、個々の動物から惹起された抗原特異的ＩｇＧのタイターを表す。
結果。表１に、ＭＵＣ１ペプチドライブラリーに由来するペプチドのプール（表１５および１８もまた参照されたい）またはＭＵＣ１ペプチドのａａ５１６〜５３０それぞれと共に培養したＨＬＡ−Ａ２／ＤＲ１脾細胞から得られたＥＬＩＳｐｏｔおよびＩＣＳのデータを示す。第３列中の数は、ＭＵＣ１ペプチドのプールを用いる再刺激およびバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γスポットの数）／（１０６個の脾細胞）を表す。第４列中の数は、ＭＵＣ１ペプチドのａａ５１６〜５３０を用いる再刺激およびバックグランドの減算の後の、ＩＦＮ−γ＋であるＣＤ８＋Ｔ細胞の頻度を表す。陽性の応答を、＞１００のＳＦＣ、および＞０．０５％のＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞の頻度を有する場合と定義する。表１に示すように、上記の実施例１Ａに記載した完全長膜結合型ＭＵＣ１構築物（プラスミド１０２７）および細胞質ＭＵＣ１構築物（プラスミド１１９７）を用いて作製した免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドは、ＨＬＡ−Ａ２拘束性ＭＵＣ１ペプチドのａａ５１６〜５３０に特異的なＣＤ８＋Ｔ細胞応答を含めた、ＭＵＣ１特異的Ｔ細胞応答を誘発することが可能である。細胞質ＭＵＣ１抗原のフォーマットが、最も強力なＴ細胞応答を誘発した。重要なことに、ＭＵＣ１ペプチドのａａ５１６〜５３０に対するがん患者に由来するＴ細胞応答が、ｉｎ ｖｉｔｒｏでの抗腫瘍性の効能と相関することが示されており（Ｊｏｃｈｅｍｓ Ｃら、Ｃａｎｃｅｒ Ｉｍｍｕｎｏｌ Ｉｍｍｕｎｏｔｈｅｒ（２０１４）、６３：１６１〜１７４）、このことは、この特定のエピトープに対する細胞性応答を高めることの重要性を実証している。
Figure 2021061851
ＨＬＡ−Ａ２４マウスにおける研究
研究デザイン。雌雄混合ＨＬＡ−Ａ２４マウスを、ＤＮＡ構築物プラスミド１０２７を用いて、ＰＭＥＤ投与により、第０日にプライムし、第１４、２８および４２日にブーストした。第２１日に、マウスを屠殺し、脾細胞を、ＭＵＣ１特異的細胞免疫原性について評価した（ＥＬＩＳｐｏｔ）。
結果。表２に、ＭＵＣ１ペプチドライブラリーに由来するペプチドのプールと共に培養したＨＬＡ−Ａ２４脾細胞から得られたＥＬＩＳｐｏｔのデータを示す（ペプチドのプールの表（表１８）、および表１５もまた参照されたい）。第３列中の数は、ＭＵＣ１ペプチドのプールを用いる再刺激およびバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γスポットの数）／（１０６個の脾細胞）を表す。肉太の書体で示す数は、少なくとも１つの試験したペプチドのプールが、多過ぎて計数できなかったことを示し、したがって、本当の数値は、少なくとも記述した値である。陽性の応答を、＞１００のＳＦＣを有する場合と定義する。表２に示すように、膜結合型ＭＵＣ１構築物は、ＭＵＣ１特異的細胞性応答を誘発することが可能である。
Figure 2021061851
サルにおける研究
研究デザイン。１４頭の中国産カニクイマカクザルを、細胞質ＭＵＣ１抗原（プラスミド１１９７）または完全長膜結合型ＭＵＣ１抗原（プラスミド１０２７）をコードするＡｄＣ６８Ｗアデノウイルスベクターを用いて、２×１０１１個のウイルス粒子で、両側筋肉内注射（合計１ｍＬ）によりプライムした。２９日後に、電気穿孔により両側筋肉内送達する（合計２ｍＬ）、細胞質ＭＵＣ１抗原または完全長膜結合型ＭＵＣ１抗原をコードするＤＮＡを用いて、動物をブーストした。抗ＣＴＬＡ−４を、第１日（３２ｍｇ）および第２９日（５０ｍｇ）に皮下投与した。最後の免疫化から１４日後に、動物から採血し、ＭＵＣ１に特異的な細胞性応答（ＥＬＩＳｐｏｔ、ＩＣＳ）および液性応答（ＥＬＩＳＡ）をそれぞれ評価するために、ＰＢＭＣおよび血清を単離した。
ＮＨＰ特異的免疫アッセイ。
ＥＬＩＳｐｏｔアッセイ。ＩＦＮ−γＥＬＩＳｐｏｔプレート中で、個々の動物から得られたＰＢＭＣを、（１１個のアミノ酸がオーバーラップし、Ａｇ特異的アミノ酸配列全体を包含する）１５アミノ酸長のＡｇ特異的ペプチドのプール（各ペプチドについて、２μｇ／ｍｌ、４×１０５個の細胞／ウエル）と二つ組で共インキュベートした（ペプチドのプールの表（表１８）、および表１５〜１７もまた参照されたい）。製造元の使用説明に従って、プレートを、３７℃、５％のＣＯ２で約１６時間インキュベートし、次いで、洗浄し、展開した。ＣＴＬリーダーを用いて、ＩＦＮ−γスポット形成細胞（ＳＦＣ）の数を計数した。二つ組の平均を計算し、ペプチドを含有しない陰性対照のウエルの応答を減じた。次いで、ＳＦＣのカウント数を正規化して、１×１０６個のＰＢＭＣ当たりの応答を記載した。表中の抗原特異的応答は、Ａｇ特異的ペプチドのプールに対する応答の総和を表す。
ＩＣＳアッセイ。Ｕ底９６ウエルプレート型組織培養プレート中で、個々の動物から得られたＰＢＭＣを、（１１個のアミノ酸がオーバーラップし、ネイティブ完全長ＭＵＣ１アミノ酸配列全体を包含する）１５アミノ酸長のＭＵＣ１ペプチドのプール（表１５を参照されたい）（各ペプチドについて、２μｇ／ｍｌ、１．５〜２×１０６個のＰＢＭＣ／ウエル）と共インキュベートする。プレートを、３７℃、５％のＣＯ２で約１６時間インキュベートし、次いで、ＣＤ８Ｔ細胞からの細胞内ＩＦＮ−γの発現を検出するために染色した。固定の後に、フローサイトメーター上で、細胞を捕らえた。結果を、個々の動物について、ペプチドを含有しない陰性対照のウエル中で得られた応答を減じ、１×１０６個のＣＤ８＋Ｔ細胞に対して正規化した後の、ＭＵＣ１、ＭＳＬＮまたはＴＥＲＴに特異的なＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞の数として提示する。
サンドイッチＥＬＩＳＡアッセイ。標準的なサンドイッチＥＬＩＳＡアッセイを、Ｔｅｃａｎ Ｅｖｏ、Ｂｉｏｍｅｋ ＦｘＰおよびＢｉｏＴｅｋ４０５Ｓｅｌｅｃｔ ＴＳ自動装置を使用して行った。３８４ウエルマイクロプレート（平坦なウエル、高い結合性）を、１×ＰＢＳ中の１．０μｇ／ｍＬのヒトＭＵＣ１タンパク質またはヒトＭＳＬＮタンパク質（抗原）を用いて、２５μｌ／ウエルでコートし、４℃で一晩インキュベートした。翌朝、プレートを、０．０５％のＴｗｅｅｎ２０を有するＰＢＳ（ＰＢＳ−Ｔ）中の５％のＦＢＳを用いて、ＲＴで１時間ブロックした。９６Ｕ底ウエルプレート中のＰＢＳ−Ｔ中で、中国産カニクイマカクザル（Ｃｈｉｎｅｓｅ ｃｙｎｏｍｏｌｇｕｓ ｍａｃａｑｕｅｓ）から得られた血清を、１／１００の開始希釈度に調製した。Ｔｅｃａｎ Ｅｖｏにより、ＰＢＳ−Ｔ中で、９つの希釈度増加点にわたり、１／２対数段階希釈を行い、続いて、９６ウエルプレートから、２５μｌ／ウエルの希釈した血清を、３８４ウエルプレートにスタンプした。３８４ウエルプレートを、振とう器上、６００ＲＰＭにて、ＲＴで１時間インキュベートし、次いで、ＢｉｏＴｅｋ ＥＬ４０５Ｓｅｌｅｃｔ ＴＳプレート洗浄機を使用して、プレートを、ＰＢＳ−Ｔ中で４回洗浄した。カニクイザルＩｇＧと交差反応する二次アカゲザル抗ＩｇＧ−ＨＲＰ抗体を、妥当な希釈度に希釈し、Ｂｉｏｍｅｋ ＦｘＰにより、３８４ウエルプレート内に、２５μｌ／ウエルでスタンプし、振とう器上、６００ＲＰＭにて、ＲＴで１時間インキュベートし、続いて、洗浄を５回反復した。Ｂｉｏｍｅｋ ＦｘＰを使用して、プレートを、２５μｌ／ウエルのＲＴ ＴＭＢ基質でスタンプし、暗所にて、ＲＴで３０分間インキュベートし、続いて、２５μｌ／ウエルの酸、すなわち、１ＮのＨ２ＳＯ４をスタンプして、酵素反応を停止した。Ｍｏｌｅｃｕｌａｒ ＤｅｖｉｃｅｓのＳｐｅｃｔｒａｍａｘ３４０ＰＣ／３８４Ｐｌｕｓ上で、プレートを、４５０ｎｍの波長で読み取った。データを、１．０のＯＤにおける計算タイターとして報告し、検出限界は９９．０であった。各プレート中で、市販の抗原特異的モノクローナル抗体を、陽性対照として使用して、プレート間で変動する性能を追跡し、無関係なワクチンを接種したマウスの血清を、陰性対照として使用し、ＰＢＳ−Ｔのみのウエルを使用して、非特異的結合のバックグランドをモニターした。表中のタイターは、個々の動物から惹起された抗原特異的ＩｇＧのタイターを表す。
結果。表３に、ＭＵＣ１ペプチドライブラリーに由来するペプチドのプールと共に培養した中国産カニクイマカクザルのＰＢＭＣから得られたＥＬＩＳｐｏｔおよびＩＣＳのデータ（ペプチドのプールの表（表１８）、および表１５もまた参照されたい）、ならびに中国産カニクイマカクザルの血清から得られたＥＬＩＳＡのデータを示す。第３列中の数は、ＭＵＣ１ペプチドのプールを用いる再刺激およびバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γスポットの数）／（１０６個のＰＢＭＣ）を表す。第４列中の数は、ＭＵＣ１ペプチドのプールを用いる再刺激およびバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞の数）／（１０６個のＣＤ８＋Ｔ細胞）を表す。第５列中の数は、抗ＭＵＣ１ＩｇＧタイター（光学密度（Ｏ．Ｄ）＝１、検出限界（Ｌ．Ｏ．Ｄ）＝９９．０）を表す。陽性の応答を、＞５０のＳＦＣ、＞５０個である、（ＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞）／（１×１０６個のＣＤ８＋Ｔ細胞）、および＞９９のＩｇＧタイターを有する場合と定義する。表３に示すように、細胞質ＭＵＣ１構築物（１１９７）およびネイティブ完全長膜結合型ＭＵＣ１構築物（１０２７）を用いて作製した免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドは、ＭＵＣ１に特異的なＴおよびＢ細胞応答を誘発することが可能である。ネイティブ完全長膜結合型ＭＵＣ１構築物（１０２７）は、全般的に最良の、ＭＵＣ１に特異的な細胞性および液性応答を誘発することが示された。
Figure 2021061851
（実施例３）
ＭＳＬＮ単一抗原構築物の免疫原性
Ｐａｓｔｅｕｒ（ＨＬＡ−Ａ２／ＤＲ１）マウスにおける免疫応答研究
研究デザイン。１２匹の雌ＨＬＡ−Ａ２／ＤＲ１マウスを、膜結合型ＭＳＬＮ抗原（プラスミド１０８４）または細胞質ＭＳＬＮ抗原（プラスミド１１０３）をコードするＡｄＣ６８Ｗアデノウイルスベクターを用いて、１×１０１０個のウイルス粒子で、筋肉内注射（５０μｌ）によりプライムした。２８日後に、動物を、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドをコードするＤＮＡ単一抗原構築物を用いて、実施例２の記載に従ってＰＭＥＤ法を使用してブーストした。７日後に、ＩＦＮ−γＥＬＩＳｐｏｔおよびＩＣＳアッセイにおいて、抗原特異的Ｔ細胞応答を測定した。
結果。表４に、ＭＳＬＮペプチドライブラリーに由来するペプチドのプール（ペプチドのプールの表（表１８）、および表１６もまた参照されたい）またはＭＳＬＮペプチドのａａ５０〜６４、ａａ１０２〜１１６およびａａ５４２〜５５６それぞれと共に培養したＨＬＡ−Ａ２／ＤＲ１脾細胞から得られたＥＬＩＳｐｏｔおよびＩＣＳのデータを示す。第３列中の数は、ＭＳＬＮペプチドのプールを用いる再刺激およびバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γスポットの数）／（１０６個の脾細胞）を表す。第４列中の数は、ＭＳＬＮペプチドのａａ５０〜６４、ａａ１０２〜１１６およびａａ５４２〜５５６を用いる再刺激ならびにバックグランドの減算の後の、ＩＦＮ−γ＋であるＣＤ８＋Ｔ細胞の頻度を表す。陽性の応答を、＞１００のＳＦＣ、および＞０．０５％のＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞の頻度を有する場合と定義する。表４に示すように、上記の実施例１Ａに記載した膜結合型ＭＳＬＮ構築物（１０８４）および細胞質ＭＳＬＮ構築物（１１０３）を用いて作製した免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドは、ＭＳＬＮ特異的Ｔ細胞応答を誘発することが可能である。細胞質ＭＳＬＮ抗原のフォーマットが、最も強力なＭＳＬＮ特異的Ｔ細胞応答を誘発した。
Figure 2021061851
ＨＬＡ Ａ２４マウスにおける免疫応答研究
研究デザイン。１２匹の雌雄混合ＨＬＡ−Ａ２４マウスを、各ワクチン接種の間に２週間の間隔を置くプライム／ブースト／ブースト／ブーストのレジメンにおいて、膜結合型ＭＳＬＮ ＤＮＡ構築物（１０８４）または細胞質ＭＳＬＮ ＤＮＡ構築物（１１０３）を用いて、ＰＭＥＤ法を使用して免疫化した。最後の免疫化から７日後に、ＩＦＮ−γＥＬＩＳｐｏｔおよびＩＣＳアッセイにおいて、ＭＳＬＮ特異的Ｔ細胞応答を測定した。
結果。表５に、ＭＳＬＮペプチドライブラリーに由来するペプチドのプール（ペプチドのプールの表（表１８）、および表１６もまた参照されたい）またはＭＳＬＮペプチドのａａ１３０〜１４４およびａａ２３０〜２４４それぞれと共に培養したＨＬＡ−Ａ２４脾細胞から得られたＥＬＩＳｐｏｔおよびＩＣＳのデータを示す。第３列中の数は、ＭＳＬＮペプチドのプールを用いる再刺激およびバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γスポットの数）／（１０６個の脾細胞）を表す。第４列中の数は、ＭＳＬＮペプチドのａａ１３０〜１４４およびａａ２３０〜２４４を用いる再刺激ならびにバックグランドの減算の後の、ＩＦＮ−γ＋であるＣＤ８＋Ｔ細胞の頻度を表す。陽性の応答を、＞１００のＳＦＣ、および＞０．０５％のＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞の頻度を有する場合と定義する。表５に示すように、膜結合型ＭＳＬＮ構築物（１０８４）および細胞質ＭＳＬＮ構築物（１１０３）を用いてもたらした免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドは、ＭＳＬＮ特異的Ｔ細胞応答を誘発することが可能である。細胞質ＭＳＬＮ抗原のフォーマットが、最も強力なＭＳＬＮ特異的Ｔ細胞応答を誘発した。
Figure 2021061851
サルにおける免疫応答研究
研究デザイン。１４頭の中国産カニクイマカクザルを、膜結合型ＭＳＬＮ抗原（プラスミド１０８４）または細胞質ＭＳＬＮ抗原（プラスミド１１０３）をコードするＡｄＣ６８Ｗアデノウイルスベクターを用いて、２×１０１１個のウイルス粒子で、両側筋肉内注射（合計１ｍＬ）によりプライムした。２９日後に、電気穿孔により両側筋肉内送達する（合計２ｍＬ）、膜結合型ＭＳＬＮ抗原をコードするＤＮＡ（１０８４）または細胞質ＭＳＬＮ抗原をコードするＤＮＡ（１１０３）を用いて、動物をブーストした。抗ＣＴＬＡ−４を、第１日（３２ｍｇ）および第２９日（５０ｍｇ）に皮下投与した。最後の免疫化から１４日後に、動物から採血し、ＭＳＬＮに特異的な細胞性応答（ＥＬＩＳｐｏｔ、ＩＣＳ）および液性応答（ＥＬＩＳＡ）をそれぞれ評価するために、ＰＢＭＣおよび血清を単離した。
結果。表６に、ＭＳＬＮペプチドライブラリーに由来するペプチドのプール（ペプチドのプールの表（表１８）、および表１６もまた参照されたい）と共に培養した中国産カニクイマカクザルのＰＢＭＣから得られたＥＬＩＳｐｏｔおよびＩＣＳのデータ、ならびに中国産カニクイマカクザルの血清から得られたＥＬＩＳＡのデータを示す。第３列中の数は、ＭＳＬＮペプチドのプールを用いる再刺激およびバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γスポットの数）／（１０６個の脾細胞）を表す。第４列中の数は、ＭＳＬＮペプチドのプールを用いる再刺激およびバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞の数）／（１０６個のＣＤ８＋Ｔ細胞）を表す。第５列中の数は、抗ＭＳＬＮ ＩｇＧタイター（光学密度（Ｏ．Ｄ）＝１、検出限界（Ｌ．Ｏ．Ｄ）＝９９．０）を表す。陽性の応答を、＞５０のＳＦＣ、＞５０個である、（ＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞）／（１×１０６個のＣＤ８＋Ｔ細胞）、および＞９９のＩｇＧタイターを有する場合と定義する。表６に示すように、膜結合型ＭＳＬＮ構築物（１０８４）および細胞質ＭＳＬＮ構築物（１１０３）を用いて作製した免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドは、ＭＳＬＮに特異的なＴおよびＢ細胞応答を誘発することが可能である。細胞質内ＭＳＬＮ構築物（プラスミド１１０３）は、最も強力なＭＳＬＮ特異的細胞性応答を誘発することが示され、対照的に、膜結合型ＭＳＬＮ構築物（プラスミド１０８４）は、最も強力なＭＳＬＮ特異的液性応答を誘発することが示された。
Figure 2021061851
（実施例４）
ＴＥＲＴ単一抗原構築物の免疫原性
Ｐａｓｔｅｕｒマウスにおける免疫応答研究
研究デザイン。６匹の雌雄混合ＨＬＡ−Ａ２／ＤＲ１マウスを、切断型（Δ２４０）細胞質免疫原性ＴＥＲＴポリペプチド（プラスミド１１１２）をコードするＡｄＣ６８Ｗアデノウイルスベクターを用いて、１×１０１０個のウイルス粒子で、筋肉内注射（５０μｌ）によりプライムした。２８日後に、電気穿孔により両側に送達する（２×２０μｌ）、切断型（Δ２４０）細胞質ＴＥＲＴ抗原をコードするＤＮＡ（プラスミド１１１２）５０μｇを用いて、動物を筋肉内からブーストした。７日後に、ＩＦＮ−γＥＬＩＳｐｏｔおよびＩＣＳアッセイにおいて、抗原特異的Ｔ細胞応答を測定した。
結果。表７に、ＴＥＲＴペプチドライブラリーに由来するペプチドのプール（ペプチドのプールの表（表１８）、および表１７もまた参照されたい）またはＴＥＲＴペプチドのａａ８６１〜８７５それぞれと共に培養したＨＬＡ−Ａ２／ＤＲ１脾細胞から得られたＥＬＩＳｐｏｔおよびＩＣＳのデータを示す。第３列中の数は、ＴＥＲＴペプチドのプールを用いる再刺激およびバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γスポットの数）／（１０６個の脾細胞）を表す。第４列中の数は、ＴＥＲＴペプチドのａａ８６１〜８７５を用いる再刺激およびバックグランドの減算の後の、ＩＦＮ−γ＋であるＣＤ８＋Ｔ細胞の頻度を表す。陽性の応答を、＞１００のＳＦＣ、および＞０．０５％のＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞の頻度を有する場合と定義する。表７に示すように、上記の実施例１Ａに記載した切断型（Δ２４０）細胞質ＴＥＲＴ構築物を用いて作製した免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドは、ＨＬＡ−Ａ２拘束性ＴＥＲＴ特異的ＣＤ８Ｔ細胞応答を誘発することが可能である。
Figure 2021061851
ＨＬＡ Ａ２４マウスにおける免疫応答研究
研究デザイン。８匹の雌雄混合ＨＬＡ−Ａ２４マウスを、切断型（Δ２４０）細胞質ＴＥＲＴ抗原（プラスミド１１１２）をコードするＡｄＣ６８Ｗアデノウイルスベクターを用いて、総数１×１０１０個のウイルス粒子で、両側筋肉内注射（各前脛骨筋内へ５０μｌ）によりプライムした。１４日後に、電気穿孔により両側に送達する（２×２０μｌ）、切断型（Δ２４０）細胞質ＴＥＲＴ抗原をコードするＤＮＡ（プラスミド１１１２）５０μｇを用いて、動物を筋肉内からブーストした。７日後に、ＩＦＮ−γＥＬＩＳｐｏｔおよびＩＣＳアッセイにおいて、抗原特異的Ｔ細胞応答を測定した。
結果。表８に、ＴＥＲＴペプチドライブラリーに由来するペプチドのプール（ペプチドのプールの表（表１８）、および表１７もまた参照されたい）またはＴＥＲＴペプチドのａａ８４１〜８５５それぞれと共に培養したＨＬＡ−Ａ２４脾細胞から得られたＩＦＮ−γＥＬＩＳｐｏｔおよびＩＣＳのデータを示す。第３列中の数は、ＴＥＲＴペプチドのプールを用いる再刺激およびバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γスポットの数）／（１０６個の脾細胞）を表す。第４列中の数は、ＴＥＲＴペプチドのａａ８４１〜８５５を用いる再刺激およびバックグランドの減算の後の、ＩＦＮ−γ＋であるＣＤ８＋Ｔ細胞の頻度を表す。肉太の書体で示す数は、少なくとも１つの試験したペプチドのプールが、多過ぎて計数できなかったことを示し、したがって、本当の数値は、少なくとも記述した値である。陽性の応答を、＞１００のＳＦＣ、および＞０．１％のＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞の頻度を有する場合と定義する。表８に示すように、切断型（Δ２４０）細胞質ＴＥＲＴ構築物（１１１２）を用いて作製した免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドは、ＨＬＡ−Ａ２４拘束性ＴＥＲＴ特異的ＣＤ８＋Ｔ細胞応答を誘発することが可能である。
Figure 2021061851
サルにおける免疫応答研究
研究デザイン。８頭の中国産カニクイマカクザルを、切断型（Δ２４０）細胞質ＴＥＲＴ抗原（プラスミド１１１２）をコードするＡｄＣ６８Ｗアデノウイルスベクターを用いて、２×１０１１個のウイルス粒子で、両側筋肉内注射（合計１ｍＬ）によりプライムした。３０日および６４日後に、電気穿孔により両側筋肉内送達する（合計２ｍＬ）、切断型（Δ２４０）細胞質ＴＥＲＴ抗原をコードするＤＮＡ（プラスミド１１１２）を用いて、動物をブーストした。抗ＣＴＬＡ−４を、第１日（３２ｍｇ）、第３１日（５０ｍｇ）および第６５日（７５ｍｇ）に皮下投与した。最後の免疫化から１４日後に、動物から採血し、ＴＥＲＴ特異的細胞性応答を評価する（ＥＬＩＳｐｏｔ、ＩＣＳ）ために、ＰＢＭＣを単離した。
結果。表９に、ＴＥＲＴペプチドライブラリーに由来するペプチドのプール（ペプチドのプールの表（表１８）、および表１７もまた参照されたい）と共に培養した中国産カニクイマカクザルのＰＢＭＣから得られたＥＬＩＳｐｏｔおよびＩＣＳのデータを示す。第３列中の数は、ＴＥＲＴペプチドのプールを用いる再刺激およびバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γスポットの数）／（１０６個の脾細胞）を表す。第４列中の数は、ＴＥＲＴペプチドのプールを用いる再刺激およびバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞の数）／（１０６個のＣＤ８＋Ｔ細胞）を表す。陽性の応答を、＞５０のＳＦＣ、および＞５０個である、（ＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞）／（１×１０６個のＣＤ８＋Ｔ細胞）を有する場合と定義する。表９に示すように、切断型（Δ２４０）細胞質ＴＥＲＴ構築物（プラスミド１１１２）を用いて作製した免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドは、ＴＥＲＴ特異的Ｔ細胞応答を誘発することが可能である。
Figure 2021061851
（実施例５）
二重抗原構築物の免疫原性
サルにおける免疫応答研究
研究デザイン。２４頭の中国産カニクイマカクザルを、ヒトネイティブ完全長膜結合型ＭＵＣ１抗原（ＭＵＣ１）およびヒト切断型（Δ２４０）細胞質ＴＥＲＴ抗原（ＴＥＲＴΔ２４０）をコードする二重抗原型アデノウイルスＡｄＣ６８Ｗベクターを用いて、２×１０１１個のウイルス粒子で、両側筋肉内注射（合計１ｍＬ）によりプライムした。３０日および６４日後に、電気穿孔により両側筋肉内送達する（合計２ｍＬ）、同じ２つの抗原をコードする二重抗原ＤＮＡ構築物（プラスミド１２７０、１２７１および１２６９）を用いて、動物をブーストした。抗ＣＴＬＡ−４を、第１日（３２ｍｇ）、第３１日（５０ｍｇ）および第６５日（７５ｍｇ）に皮下投与した。最後の免疫化から１４日後に、動物から採血し、ＭＵＣ１およびＴＥＲＴに特異的な細胞性応答（ＥＬＩＳｐｏｔ、ＩＣＳ）ならびにＭＵＣ１特異的液性応答（ＥＬＩＳＡ）をそれぞれ評価するために、ＰＢＭＣならびに血清を単離した。両方の抗原を同時発現する、全部で３種の異なる二重抗原ワクチン構築物、すなわち、ａ）ＭＵＣ１−２Ａ−ＴＥＲＴΔ２４０（プラスミド１２７０）、すなわち、２Ａペプチドにより連結されているＭＵＣ１およびＴＥＲＴをコードする、ＡｄＣ６８ＷベクターおよびＤＮＡプラスミド、ｂ）ＴＥＲＴΔ２４０−２Ａ−ＭＵＣ１（プラスミド１２７１）、すなわち、２Ａペプチドにより連結されているＴＥＲＴおよびＭＵＣ１をコードする、ＡｄＣ６８ＷベクターおよびＤＮＡプラスミド、ｃ）ＭＵＣ１−ＴＥＲＴΔ２４０（プラスミド１２６９）、すなわち、ＭＵＣ１−ＴＥＲＴの融合タンパク質をコードする、ＡｄＣ６８ＷベクターおよびＤＮＡプラスミドを評価した（構築物の表もまた参照されたい）。
結果。表１０に、ＭＵＣ１ペプチドライブラリーおよびＴＥＲＴペプチドライブラリーに由来するペプチドのプール（ペプチドのプールの表（表１８）、ならびに表１５および１７もまた参照されたい）と共に培養した中国産カニクイマカクザルのＰＢＭＣから得られたＥＬＩＳｐｏｔおよびＩＣＳのデータ、ならびに中国産カニクイマカクザルの血清から得られたＥＬＩＳＡのデータを示す。陽性の応答を、＞５０のＳＦＣ、＞５０個である、（ＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞）／（１×１０６個のＣＤ８＋Ｔ細胞）、および＞９９のＩｇＧタイターを有する場合と定義する。第３列および第６列中の数はそれぞれ、ＭＵＣ１およびＴＥＲＴのペプチドのプールを用いる再刺激ならびにバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γスポットの数）／（１０６個の脾細胞）を表す。肉太の書体で示す数は、少なくとも１つの試験したペプチドのプールが、多過ぎて計数できなかったことを示し、したがって、本当の数値は、少なくとも記述した値である。第４列および第７列中の数はそれぞれ、ＭＵＣ１ペプチドのプールおよびＴＥＲＴペプチドのプールを用いる再刺激ならびにバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞の数）／（１０６個のＣＤ８＋Ｔ細胞）を表す。第５列中の数は、抗ＭＵＣ１ＩｇＧタイター（光学密度（Ｏ．Ｄ）＝１、検出限界（Ｌ．Ｏ．Ｄ）＝９９．０）を表す。表１０に示すように、ＭＵＣ１およびＴＥＲＴを発現する二重抗原構築物（プラスミド１２７０、１２７１および１２６９）を用いて作製した免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドおよび免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドは、ＭＵＣ１およびＴＥＲＴに特異的なＴ細胞応答ならびにＭＵＣ１特異的Ｂ細胞応答を誘発することが可能である。ＭＵＣ１−ＴＥＲＴの融合タンパク質をコードする二重抗原構築物１２６９は、最も強力な全般的ＭＵＣ１特異的細胞性応答を誘発することが示され、対照的に、二重抗原構築物プラスミド１２７１（ＴＥＲＴ−２Ａ−ＭＵＣ１）は、最も強力な全般的ＴＥＲＴ特異的細胞性応答を誘発することが示された。３つの二重抗原構築物は全て、同等のＭＵＣ１特異的液性応答を誘発することが示された。
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（実施例６）
三重抗原構築物の免疫原性
実施例６は、ヒトネイティブ完全長膜結合型ＭＵＣ１抗原（ＭＵＣ１）、ヒト細胞質ＭＳＬＮ抗原（ｃＭＳＬＮ）およびヒト切断型（Δ２４０）細胞質ＴＥＲＴ抗原（ＴＥＲＴΔ２４０またはＴＥＲＴΔ５４１）を発現する三重抗原型アデノウイルスおよび三重抗原核酸ワクチン構築物の、３つのコードがん抗原全てに対する、Ａｇに特異的なＴおよびＢ細胞応答を惹起する能力を例証する。
Ｃ５７ＢＬ／６Ｊマウスにおける、電気穿孔を使用する免疫応答研究
研究デザイン。４８匹の雌Ｃ５７ＢＬ／６Ｊマウスを、ヒトＭＵＣ１、ｃＭＳＬＮおよびＴＥＲＴΔ２４０をコードする三重抗原ＤＮＡ構築物を用いて免疫化した。各ワクチン接種の間に２週間の間隔を置くプライム／ブーストのレジメンにおいて、三重抗原ＤＮＡワクチン（１００μｇ）を、同時電気穿孔を用いて、（各前脛骨筋内に）両側筋肉内送達した（合計２０μｌ）。最後の免疫化から７日後に、ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよびＴＥＲＴに特異的な細胞性応答ならびにＭＵＣ１およびＭＳＬＮに特異的な液性応答をそれぞれ、ＩＦＮ−γＥＬＩＳｐｏｔアッセイならびにＥＬＩＳＡアッセイにおいて測定した。２Ａペプチドにより連結されている３つの抗原全てをコードする、全部で６つの異なる三重抗原ＤＮＡ構築物を以下の通り使用した：ＭＵＣ１−２Ａ−ｃＭＳＬＮ−２Ａ−ＴＥＲＴΔ２４０（プラスミド１３１７）、ＭＵＣ１−２Ａ−ＴＥＲＴΔ２４０−２Ａ−ｃＭＳＬＮ（プラスミド１３１８）、ｃＭＳＬＮ−２Ａ−ＭＵＣ１−２Ａ−ＴＥＲＴΔ２４０（プラスミド１３１９）、ｃＭＳＬＮ−２Ａ−ＴＥＲＴΔ２４０−２Ａ−ＭＵＣ１（プラスミド１３２０）、ＴＥＲＴΔ２４０−２Ａ−ｃＭＳＬＮ−２Ａ−ＭＵＣ１（プラスミド１３２１）、ＴＥＲＴΔ２４０−２Ａ−ＭＵＣ１−２Ａ−ｃＭＳＬＮ（プラスミド１３２２）（構築物の表もまた参照されたい）。
結果。表１１に、ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよびＴＥＲＴのペプチドライブラリーに由来するペプチドのプール（ペプチドのプールの表（表１８）、および表１５〜１７もまた参照されたい）と共に培養したＣ５７ＢＬ／６Ｊ脾細胞から得られたＥＬＩＳｐｏｔのデータ、およびＣ５７ＢＬ／６Ｊマウス血清から得られたＥＬＩＳＡのデータを示す。陽性の応答を、＞１００のＳＦＣ、および＞９９のＩｇＧタイターを有する場合と定義する。第３列、第５列および第７列中の数はそれぞれ、ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよびＴＥＲＴのペプチドのプールを用いる再刺激ならびにバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γスポットの数）／（１０６個の脾細胞）を表す。肉太の書体で示す数は、少なくとも１つの試験したペプチドのプールが、多過ぎて計数できなかったことを示し、したがって、本当の数値は、少なくとも記述した値である。第４列および第６列中の数はそれぞれ、抗ＭＵＣ１ＩｇＧタイターおよび抗ＭＳＬＮ ＩｇＧタイター（光学密度（Ｏ．Ｄ）＝１、検出限界（Ｌ．Ｏ．Ｄ）＝９９．０）を表す。表１１に示すように、ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよびＴＥＲＴを発現する三重抗原構築物を用いて作製した免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドおよび免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドは、３つの抗原全てに対するＴ細胞応答およびＭＵＣ１に対するＢ細胞応答を誘発することが可能であり、対照的に、三重抗原構築物プラスミド１３１７、１３１８および１３２２のみが、ＭＳＬＮに対するＢ細胞応答を誘発することが可能である。
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Ｃ５７ＢＬ／６Ｊマウスにおける、アデノウイルスベクターを使用する免疫応答研究
研究デザイン。３６匹の雌Ｃ５７ＢＬ／６Ｊマウスを、ヒトＭＵＣ１、ｃＭＳＬＮ、およびＴＥＲＴΔ２４０またはＴＥＲＴΔ５４１をコードする三重抗原型アデノウイルスベクターを用いて、１×１０１０個のウイルス粒子で、筋肉内注射（５０μｌ）によりプライムした。２８日後に、同時電気穿孔を用いて（各前脛骨筋内に）両側筋肉内送達する（合計２０μｌ）、三重抗原ＤＮＡ構築物（５０μｇ）を用いて、動物をブーストした。最後の免疫化から７日後に、ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよびＴＥＲＴに特異的な細胞性応答ならびにＭＵＣ１およびＭＳＬＮに特異的な液性応答をそれぞれ、ＩＦＮ−γＥＬＩＳｐｏｔおよびＩＣＳアッセイならびにＥＬＩＳＡアッセイにおいて測定した。全部で、２Ａペプチドにより連結されているＭＵＣ１、ｃＭＳＬＮおよびＴＥＲＴΔ２４０をコードする、３種の三重抗原型アデノウイルスおよび三重抗原ＤＮＡ構築物、ならびに２Ａペプチドにより連結されているＭＵＣ１、ｃＭＳＬＮおよびＴＥＲＴΔ５４１をコードする、３種の三重抗原型アデノウイルスおよび三重抗原ＤＮＡ構築物を以下の通り使用した：ＭＵＣ１−２Ａ−ｃＭＳＬＮ−２Ａ−ＴＥＲＴΔ２４０（プラスミド１３１７）、ｃＭＳＬＮ−２Ａ−ＭＵＣ１−２Ａ−ＴＥＲＴΔ２４０（プラスミド１３１９）、ｃＭＳＬＮ−２Ａ−ＴＥＲＴΔ２４０−２Ａ−ＭＵＣ１（プラスミド１３２０）；およびＭＵＣ１−２Ａ−ｃＭＳＬＮ−２Ａ−ＴＥＲＴΔ５４１（プラスミド１３５１）、ｃＭＳＬＮ−２Ａ−ＭＵＣ１−２Ａ−ＴＥＲＴΔ５４１（プラスミド１３５２）、ｃＭＳＬＮ−２Ａ−ＴＥＲＴΔ５４１−２Ａ−ＭＵＣ１（プラスミド１３５３）（構築物の表もまた参照されたい）。
結果。表１２に、ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよびＴＥＲＴのペプチドライブラリーに由来するペプチドのプール（ペプチドのプールの表（表１８）、および表１５〜１７もまた参照されたい）と共に培養したＣ５７ＢＬ／６Ｊ脾細胞から得られたＥＬＩＳｐｏｔのデータ、ＴＥＲＴペプチドのａａ１０２５〜１０３９と共に培養したＣ５７ＢＬ／６Ｊ脾細胞から得られたＩＣＳのデータ、およびＣ５７ＢＬ／６Ｊマウス血清から得られたＥＬＩＳＡのデータを示す。陽性の応答を、＞１００のＳＦＣ、＞０．１％のＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞の頻度、および＞９９のＩｇＧタイターを有する場合と定義する。第３列、第５列および第７列中の数はそれぞれ、ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよびＴＥＲＴのペプチドのプールを用いる再刺激ならびにバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γスポットの数）／（１０６個の脾細胞）を表す。肉太の書体で示す数は、少なくとも１つの試験したペプチドのプールが、多過ぎて計数できなかったことを示し、したがって、本当の数値は、少なくとも記述した値である。第８列中の数は、ＴＥＲＴ特異的ペプチドであるＴＥＲＴのａａ１０２５〜１０３９を用いる再刺激およびバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞の数）／（１０６個のＣＤ８＋Ｔ細胞）を表す。第４列および第６列中の数はそれぞれ、抗ＭＵＣ１ＩｇＧタイターおよび抗ＭＳＬＮ ＩｇＧタイター（光学密度（Ｏ．Ｄ）＝１、検出限界（Ｌ．Ｏ．Ｄ）＝９９．０）を表す。表１２に示すように、ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよびＴＥＲＴを発現する三重抗原構築物を用いて作製した免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドおよび免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドは、３つの抗原全てに対するＴ細胞応答およびＭＵＣ１に対するＢ細胞応答を誘発することが可能であり、対照的に、三重抗原構築物１３１７および１３５１のみが、ＭＳＬＮに対するＢ細胞応答を誘発することが可能である。
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ＨＬＡ−Ａ２４マウスにおける免疫応答研究
研究デザイン。８匹の雌雄混合ＨＬＡ−Ａ２４マウスを、ヒトＭＵＣ１、ｃＭＳＬＮおよびＴＥＲＴΔ２４０をコードするアデノウイルスＡｄＣ６８Ｙ三重抗原構築物（プラスミド１３１７；ＭＵＣ１−２Ａ−ｃＭＳＬＮ−２Ａ−ＴＥＲＴΔ２４０）を用いて、１×１０１０個のウイルス粒子で、筋肉内注射（各前脛骨筋内へ５０μｌ）によりプライムした。１４日後に、（同時電気穿孔を用いて各前脛骨筋内に送達する）（２０μｌ）、同じ３つの抗原をコードする三重抗原ＤＮＡ構築物（プラスミド１３１７）５０μｇを用いて、動物を筋肉内からブーストした。最後の免疫化から７日後に、ＩＦＮ−γＥＬＩＳｐｏｔアッセイにおいて、ＨＬＡ−Ａ２４拘束性ＭＵＣ１特異的細胞性応答を測定した。
結果。表１３に、ＭＵＣ１ペプチドのａａ５２４〜５３２と共に培養したＨＬＡ−Ａ２４脾細胞から得られたＥＬＩＳｐｏｔのデータを示す。陽性の応答を、＞５０のＳＦＣを有する場合と定義する。第３列中の数は、ＭＵＣ１ペプチドのａａ５２４〜５３２を用いる再刺激およびバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γスポットの数）／（１０６個の脾細胞）を表す。表１３に示すように、ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよびＴＥＲＴを発現する三重抗原構築物１３１７を用いて作製した免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドは、ＨＬＡ−Ａ２４拘束性ＭＵＣ１ペプチドのａａ５２４〜５３２に特異的なＣＤ８＋Ｔ細胞応答を誘発することが可能である。重要なことに、この特定のＭＵＣ１ペプチドに対してがん患者から得られたＴ細胞応答が、ｉｎ ｖｉｔｒｏでの抗腫瘍性の効能と相関することが示されており（Ｊｏｃｈｅｍｓ Ｃら、Ｃａｎｃｅｒ Ｉｍｍｕｎｏｌ Ｉｍｍｕｎｏｔｈｅｒ（２０１４）６３：１６１〜１７４）、このことは、この特定のエピトープに対する細胞性応答を高めることの重要性を実証している。
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サルにおける免疫応答研究
研究デザイン。２４頭の中国産カニクイマカクザルを、ヒトネイティブ完全長膜結合型ＭＵＣ１（ＭＵＣ１）抗原、ヒト細胞質内ＭＳＬＮ（ｃＭＳＬＮ）抗原およびヒト切断型（Δ２４０）細胞質ＴＥＲＴ（ＴＥＲＴΔ２４０）抗原をコードするＡｄＣ６８Ｙアデノウイルスベクターを用いて、２×１０１１個のウイルス粒子で、両側筋肉内注射（合計１ｍＬ）によりプライムした。２８日および５６日後に、電気穿孔により両側筋肉内送達する（合計２ｍＬ）、同じ３つの抗原をコードするＤＮＡを用いて、動物をブーストした。抗ＣＴＬＡ−４を、第１日（３２ｍｇ）、第２９日（５０ｍｇ）および第５７日（７５ｍｇ）に皮下投与した。最後の免疫化から２１日後に、動物から採血し、ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよびＴＥＲＴに特異的な細胞性応答（ＥＬＩＳｐｏｔ、ＩＣＳ）ならびにＭＵＣ１およびＭＳＬＮに特異的な液性応答（ＥＬＩＳＡ）をそれぞれ評価するために、ＰＢＭＣならびに血清を単離した。２Ａペプチドにより連結されているＭＵＣ１、ｃＭＳＬＮおよびＴＥＲＴΔ２４０をコードする、全部で３種の三重抗原型アデノウイルスおよび三重抗原ＤＮＡ構築物、すなわち、ＭＵＣ１−２Ａ−ｃＭＳＬＮ−２Ａ−ＴＥＲＴΔ２４０（プラスミド１３１７）、ｃＭＳＬＮ−２Ａ−ＭＵＣ１−２Ａ−ＴＥＲＴΔ２４０（プラスミド１３１９）、およびｃＭＳＬＮ−２Ａ−ＴＥＲＴΔ２４０−２Ａ−ＭＵＣ１（プラスミド１３２０）を評価した。
結果。表１４Ａ、表１４Ｂおよび表１４Ｃに、ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよびＴＥＲＴのペプチドライブラリーに由来するペプチドのプール（ペプチドのプールの表（表１８）、および表１５〜１７もまた参照されたい）と共に培養した中国産カニクイマカクザルのＰＢＭＣから得られたＥＬＩＳｐｏｔおよびＩＣＳのデータ、ならびに中国産カニクイマカクザルの血清から得られたＥＬＩＳＡのデータを示す。陽性の応答を、＞５０のＳＦＣ、＞５０個である、（ＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞）／（１×１０６個のＣＤ８＋Ｔ細胞）、および＞９９のＩｇＧタイターを有する場合と定義する。第３列、第６列および第９列中の数はそれぞれ、ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよびＴＥＲＴのペプチドのプールを用いる再刺激ならびにバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γスポットの数）／（１０６個の脾細胞）を表す。肉太の書体で示す数は、少なくとも１つの試験したペプチドのプールが、多過ぎて計数できなかったことを示し、したがって、本当の数値は、少なくとも記述した値である。第４列、第７列および第１０列中の数はそれぞれ、ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよびＴＥＲＴのペプチドのプールを用いる再刺激ならびにバックグランドの減算の後の、（ＩＦＮ−γ＋ＣＤ８＋Ｔ細胞の数）／（１０６個のＣＤ８＋Ｔ細胞）を表す。第５列および第８列中の数はそれぞれ、抗ＭＵＣ１ＩｇＧタイターおよび抗ＭＳＬＮ ＩｇＧタイター（光学密度（Ｏ．Ｄ）＝１、検出限界（Ｌ．Ｏ．Ｄ）＝９９．０）を表す。表１４に示すように、ＭＵＣ１、ＭＳＬＮおよびＴＥＲＴを発現する三重Ａｇ構築物を用いて作製した免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチド、免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドおよび免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドは、３つの抗原全てに対する細胞性応答およびＭＵＣ１に対する液性応答を誘発することが可能である。しかし、三重抗原構築物１３１７のみが、顕著なＭＳＬＮ特異的Ｂ細胞応答を誘発することが可能である。
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（実施例７）
ワクチンと免疫調節剤との組合せ
抗がんワクチンを、抗細胞傷害性Ｔリンパ球抗原（ＣＴＬＡ４）抗体および／またはインドールアミン２，３−ジオキシゲナーゼ１（ＩＤＯ１）阻害剤と組み合わせて投与した場合の、腫瘍成長阻害効果の増強を例証するために、以下の実施例を提供する。
研究手順。
研究の第０日に、ＢＡＬＢ−ｎｅｕＴマウスに、ＴＵＢＯ腫瘍細胞を皮下注射により移植した。研究の第７日から、マウスに、２００ｍｇ／Ｋｇの３−（５−フルオロ−１Ｈ−インドール−３−イル）ピロリジン−２，５−ジオン（ＩＤＯ１阻害剤）またはビヒクルを、経口経管栄養を使用して１日２回投与した。比較群は、研究の第７日以降ビヒクルを投与するシャムであった。研究の第１０日に、充当したマウスを、ラットＨＥＲ２（ｒＨＥＲ２）を発現するように遺伝子工学により作製したアデノウイルスベクター（ｒＨＥＲ２ワクチン）またはｒＨＥＲ２導入遺伝子を欠くベクター（対照ワクチン）の１×１０１０個のウイルス粒子を用いて、筋肉内注射により免疫化した。続いて、２５０μｇの抗ＣＴＬＡ４抗体（ＣＴＬＡ−４に対するマウスモノクローナル抗体、クローン９Ｄ９）またはＩｇＧ２アイソタイプの対照のモノクローナル抗体を、アデノウイルスベクターを注射した部位からの流入があるリンパ節に密接に近接する皮下に注射した。その後、マウスを、１００μｇのｒＨＥＲ２をコードするＤＮＡプラスミド（ｒＨＥＲ２ワクチン）またはｒＨＥＲ２導入遺伝子を欠くＤＮＡプラスミド（対照ワクチン）を用いて、電気穿孔により２週間に１回免疫化した。ＤＮＡプラスミドの投与に続いて、２５０μｇの抗ＣＴＬＡ４抗体を、ＤＮＡプラスミドを注射した部位からの流入があるリンパ節に密接に近接する皮下に注射した。腫瘍の進行を追跡するために、研究全体を通して、皮下の腫瘍体積を週２回測定した。皮下の腫瘍体積が２０００ｍｍ３に達した動物または疾患の不可逆的な徴候を呈した動物を安楽死させた。
結果。
各治療群における個々の動物の皮下の腫瘍体積を、表２０−Ａ〜表２０−Ｈに提示する。
抗ＣＴＬＡ４抗体単独を用いて治療したマウスにおいても、ＩＤＯ１阻害剤単独を用いて治療したマウスにおいても、腫瘍の成長速度に対する効果は観察されなかった。しかし、ｒＨＥＲ２ワクチン単独を用いて治療した動物のうちのいくつかにおいて、より緩慢な成長速度が観察された。抗ＣＴＬＡ４抗体と組み合わせたｒＨＥＲ２ワクチンを用いて治療したマウス、およびＩＤＯ１阻害剤と組み合わせたｒＨＥＲ２ワクチンを用いて治療したマウスは、対応する対照の動物と比較して、腫瘍の成長速度の低下を示した。腫瘍の成長阻害は、ｒＨＥＲ２ワクチン、抗ＣＴＬＡ４抗体およびＩＤＯ１阻害剤を用いて治療したマウスにおいて最も目覚しかった。
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生の配列表
配列番号１．ＭＵＣ１アイソフォーム１タンパク質（参照ポリペプチド；Ｕｎｉｐｒｏｔ Ｐ１５９４１−１）（ヒト）
ＭＴＰＧＴＱＳＰＦＦＬＬＬＬＬＴＶＬＴＶＶＴＧＳＧＨＡＳＳＴＰＧＧＥＫＥＴＳＡＴＱＲＳＳＶＰＳＳＴＥＫＮＡＶＳＭＴＳＳＶＬＳＳＨＳＰＧＳＧＳＳＴＴＱＧＱＤＶＴＬＡＰＡＴＥＰＡＳＧＳＡＡＴＷＧＱＤＶＴＳＶＰＶＴＲＰＡＬＧＳＴＴＰＰＡＨＤＶＴＳＡＰＤＮＫＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＮＲＰＡＬＧＳＴＡＰＰＶＨＮＶＴＳＡＳＧＳＡＳＧＳＡＳＴＬＶＨＮＧＴＳＡＲＡＴＴＴＰＡＳＫＳＴＰＦＳＩＰＳＨＨＳＤＴＰＴＴＬＡＳＨＳＴＫＴＤＡＳＳＴＨＨＳＳＶＰＰＬＴＳＳＮＨＳＴＳＰＱＬＳＴＧＶＳＦＦＦＬＳＦＨＩＳＮＬＱＦＮＳＳＬＥＤＰＳＴＤＹＹＱＥＬＱＲＤＩＳＥＭＦＬＱＩＹＫＱＧＧＦＬＧＬＳＮＩＫＦＲＰＧＳＶＶＶＱＬＴＬＡＦＲＥＧＴＩＮＶＨＤＶＥＴＱＦＮＱＹＫＴＥＡＡＳＲＹＮＬＴＩＳＤＶＳＶＳＤＶＰＦＰＦＳＡＱＳＧＡＧＶＰＧＷＧＩＡＬＬＶＬＶＣＶＬＶＡＬＡＩＶＹＬＩＡＬＡＶＣＱＣＲＲＫＮＹＧＱＬＤＩＦＰＡＲＤＴＹＨＰＭＳＥＹＰＴＹＨＴＨＧＲＹＶＰＰＳＳＴＤＲＳＰＹＥＫＶＳＡＧＮＧＧＳＳＬＳＹＴＮＰＡＶＡＡＴＳＡＮＬ
配列番号２．メソテリンアイソフォーム２前駆体タンパク質（参照ポリペプチド；Ｕｎｉｐｒｏｔ Ｑ１３４２１−３）（ヒト）
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配列番号３．ＴＥＲＴアイソフォーム１タンパク質（参照ポリペプチド；Ｇｅｎｂａｎｋ ＡＡＤ３００３７、Ｕｎｉｐｒｏｔ Ｏ１４７４６−１）（ヒト）
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配列番号４．ＡｄＣ６８Ｙ、空
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配列番号５．プラスミド１１０３のＯＲＦ（ｃＭＳＬＮ）
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配列番号６．プラスミド１１０３のポリペプチド（ｃＭＳＬＮ）
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配列番号７．プラスミド１０２７のＯＲＦ（ＭＵＣ１）
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配列番号８．プラスミド１０２７のポリペプチド（５３７ ａａ）（ＭＵＣ１）
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配列番号９．プラスミド１１１２のＯＲＦ（ＴＥＲＴ２４０）
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配列番号１０．プラスミド１１１２のポリペプチド（ＴＥＲＴ２４０）
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配列番号１１．プラスミド１３３０のＯＲＦ（ＴＥＲＴ５４１）
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配列番号１２．プラスミド１３３０のポリペプチド（ＴＥＲＴ５４１）
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配列番号１３．プラスミド１３２６のＯＲＦ（ＴＥＲＴ３４３）
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配列番号１４．プラスミド１３２６のポリペプチド（ＴＥＲＴ３４３）
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配列番号１５．プラスミド１１９７のＯＲＦ（ｃＭＵＣ１）
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配列番号１６．プラスミド１１９７のポリペプチド）（ｃＭＵＣ１）
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配列番号１７．プラスミド１３１６のＯＲＦ
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配列番号１８．プラスミド１３１６のポリペプチド
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配列番号１９．プラスミド１３１３のＯＲＦ
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配列番号２０．プラスミド１３１３のポリペプチド
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配列番号２１．プラスミド１１５９のＯＲＦ
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配列番号２２．プラスミド１１５９のポリペプチド
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配列番号２３．プラスミド１１５８のＯＲＦ
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配列番号２４．プラスミド１１５８のポリペプチド
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配列番号２５．プラスミド１２６９のＯＲＦ
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配列番号２６．プラスミド１２６９のポリペプチド
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配列番号２７．プラスミド１２７０のＯＲＦ
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配列番号２８．プラスミド１２７０のポリペプチド
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配列番号２９．プラスミド１２７１のＯＲＦ
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配列番号３０．プラスミド１２７１のポリペプチド
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配列番号３１．プラスミド１２８６のＯＲＦ
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配列番号３２．プラスミド１２８６のポリペプチド
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配列番号３３．プラスミド１２８７のＯＲＦ
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配列番号３４．プラスミド１２８７のポリペプチド
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配列番号３５．プラスミド１２７２のＯＲＦ
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配列番号３６．プラスミド１２７２のポリペプチド
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配列番号３７．プラスミド１２７３のＯＲＦ
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配列番号３８．プラスミド１２７３のポリペプチド
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配列番号３９．プラスミド１２７４のＯＲＦ
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配列番号４０．プラスミド１２７４のポリペプチド
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配列番号４１．プラスミド１２７５のＯＲＦ
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配列番号４２．プラスミド１２７５のポリペプチド
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配列番号４３．プラスミド１３１７のＯＲＦ
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配列番号４４．プラスミド１３１７のポリペプチド
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配列番号４５．プラスミド１３１８のＯＲＦ
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配列番号４６．プラスミド１３１８のポリペプチド
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配列番号４７．プラスミド１３１９のＯＲＦ
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配列番号４８．プラスミド１３１９のポリペプチド
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配列番号４９．プラスミド１３２０のＯＲＦ
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配列番号５０．プラスミド１３２０のポリペプチド
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配列番号５１．プラスミド１３２１のＯＲＦ
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配列番号５２．プラスミド１３２１のポリペプチド
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配列番号５３．プラスミド１３２２のＯＲＦ
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配列番号５４．プラスミド１３２２のポリペプチド
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配列番号５５．プラスミド１３５１のＯＲＦ
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配列番号５６．プラスミド１３５１のポリペプチド
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配列番号５７．プラスミド１３５２のＯＲＦ
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配列番号５８．プラスミド１３５２のポリペプチド
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配列番号５９．プラスミド１３５３のＯＲＦ
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配列番号６０．プラスミド１３５３のポリペプチド
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配列番号６１．プラスミド１３５４のＯＲＦ
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配列番号６２．プラスミド１３５４のポリペプチド
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配列番号６３．プラスミド１３５５のＯＲＦ
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配列番号６４．プラスミド１３５５のポリペプチド
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配列番号６５．プラスミド１３５６のＯＲＦ
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配列番号６６．プラスミド１３５６のポリペプチド
ＭＡＳＬＡＧＥＴＧＱＥＡＡＰＬＤＧＶＬＡＮＰＰＮＩＳＳＬＳＰＲＱＬＬＧＦＰＣＡＥＶＳＧＬＳＴＥＲＶＲＥＬＡＶＡＬＡＱＫＮＶＫＬＳＴＥＱＬＲＣＬＡＨＲＬＳＥＰＰＥＤＬＤＡＬＰＬＤＬＬＬＦＬＮＰＤＡＦＳＧＰＱＡＣＴＲＦＦＳＲＩＴＫＡＮＶＤＬＬＰＲＧＡＰＥＲＱＲＬＬＰＡＡＬＡＣＷＧＶＲＧＳＬＬＳＥＡＤＶＲＡＬＧＧＬＡＣＤＬＰＧＲＦＶＡＥＳＡＥＶＬＬＰＲＬＶＳＣＰＧＰＬＤＱＤＱＱＥＡＡＲＡＡＬＱＧＧＧＰＰＹＧＰＰＳＴＷＳＶＳＴＭＤＡＬＲＧＬＬＰＶＬＧＱＰＩＩＲＳＩＰＱＧＩＶＡＡＷＲＱＲＳＳＲＤＰＳＷＲＱＰＥＲＴＩＬＲＰＲＦＲＲＥＶＥＫＴＡＣＰＳＧＫＫＡＲＥＩＤＥＳＬＩＦＹＫＫＷＥＬＥＡＣＶＤＡＡＬＬＡＴＱＭＤＲＶＮＡＩＰＦＴＹＥＱＬＤＶＬＫＨＫＬＤＥＬＹＰＱＧＹＰＥＳＶＩＱＨＬＧＹＬＦＬＫＭＳＰＥＤＩＲＫＷＮＶＴＳＬＥＴＬＫＡＬＬＥＶＮＫＧＨＥＭＳＰＱＶＡＴＬＩＤＲＦＶＫＧＲＧＱＬＤＫＤＴＬＤＴＬＴＡＦＹＰＧＹＬＣＳＬＳＰＥＥＬＳＳＶＰＰＳＳＩＷＡＶＲＰＱＤＬＤＴＣＤＰＲＱＬＤＶＬＹＰＫＡＲＬＡＦＱＮＭＮＧＳＥＹＦＶＫＩＱＳＦＬＧＧＡＰＴＥＤＬＫＡＬＳＱＱＮＶＳＭＤＬＡＴＦＭＫＬＲＴＤＡＶＬＰＬＴＶＡＥＶＱＫＬＬＧＰＨＶＥＧＬＫＡＥＥＲＨＲＰＶＲＤＷＩＬＲＱＲＱＤＤＬＤＴＬＧＬＧＬＱＧＧＩＰＮＧＹＬＶＬＤＬＳＭＱＥＡＬＧＳＧＥＧＲＧＳＬＬＴＣＧＤＶＥＥＮＰＧＰＳＦＬＬＳＳＬＲＰＳＬＴＧＡＲＲＬＶＥＴＩＦＬＧＳＲＰＷＭＰＧＴＰＲＲＬＰＲＬＰＱＲＹＷＱＭＲＰＬＦＬＥＬＬＧＮＨＡＱＣＰＹＧＶＬＬＫＴＨＣＰＬＲＡＡＶＴＰＡＡＧＶＣＡＲＥＫＰＱＧＳＶＡＡＰＥＥＥＤＴＤＰＲＲＬＶＱＬＬＲＱＨＳＳＰＷＱＶＹＧＦＶＲＡＣＬＲＲＬＶＰＰＧＬＷＧＳＲＨＮＥＲＲＦＬＲＮＴＫＫＦＩＳＬＧＫＨＡＫＬＳＬＱＥＬＴＷＫＭＳＶＲＤＣＡＷＬＲＲＳＰＧＶＧＣＶＰＡＡＥＨＲＬＲＥＥＩＬＡＫＦＬＨＷＬＭＳＶＹＶＶＥＬＬＲＳＦＦＹＶＴＥＴＴＦＱＫＮＲＬＦＦＹＲＫＳＶＷＳＫＬＱＳＩＧＩＲＱＨＬＫＲＶＱＬＲＥＬＳＥＡＥＶＲＱＨＲＥＡＲＰＡＬＬＴＳＲＬＲＦＩＰＫＰＤＧＬＲＰＩＶＮＭＤＹＶＶＧＡＲＴＦＲＲＥＫＲＡＥＲＬＴＳＲＶＫＡＬＦＳＶＬＮＹＥＲＡＲＲＰＧＬＬＧＡＳＶＬＧＬＤＤＩＨＲＡＷＲＴＦＶＬＲＶＲＡＱＤＰＰＰＥＬＹＦＶＫＶＡＩＴＧＡＹＤＴＩＰＱＤＲＬＴＥＶＩＡＳＩＩＫＰＱＮＴＹＣＶＲＲＹＡＶＶＱＫＡＡＨＧＨＶＲＫＡＦＫＳＨＶＳＴＬＴＤＬＱＰＹＭＲＱＦＶＡＨＬＱＥＴＳＰＬＲＤＡＶＶＩＥＱＳＳＳＬＮＥＡＳＳＧＬＦＤＶＦＬＲＦＭＣＨＨＡＶＲＩＲＧＫＳＹＶＱＣＱＧＩＰＱＧＳＩＬＳＴＬＬＣＳＬＣＹＧＤＭＥＮＫＬＦＡＧＩＲＲＤＧＬＬＬＲＬＶＤＤＦＬＬＶＴＰＨＬＴＨＡＫＴＦＬＲＴＬＶＲＧＶＰＥＹＧＣＶＶＮＬＲＫＴＶＶＮＦＰＶＥＤＥＡＬＧＧＴＡＦＶＱＭＰＡＨＧＬＦＰＷＣＧＬＬＬＤＴＲＴＬＥＶＱＳＤＹＳＳＹＡＲＴＳＩＲＡＳＬＴＦＮＲＧＦＫＡＧＲＮＭＲＲＫＬＦＧＶＬＲＬＫＣＨＳＬＦＬＤＬＱＶＮＳＬＱＴＶＣＴＮＩＹＫＩＬＬＬＱＡＹＲＦＨＡＣＶＬＱＬＰＦＨＱＱＶＷＫＮＰＴＦＦＬＲＶＩＳＤＴＡＳＬＣＹＳＩＬＫＡＫＮＡＧＭＳＬＧＡＫＧＡＡＧＰＬＰＳＥＡＶＱＷＬＣＨＱＡＦＬＬＫＬＴＲＨＲＶＴＹＶＰＬＬＧＳＬＲＴＡＱＴＱＬＳＲＫＬＰＧＴＴＬＴＡＬＥＡＡＡＮＰＡＬＰＳＤＦＫＴＩＬＤＧＳＧＴＩＬＳＥＧＡＴＮＦＳＬＬＫＬＡＧＤＶＥＬＮＰＧＰＴＰＧＴＱＳＰＦＦＬＬＬＬＬＴＶＬＴＶＶＴＧＳＧＨＡＳＳＴＰＧＧＥＫＥＴＳＡＴＱＲＳＳＶＰＳＳＴＥＫＮＡＶＳＭＴＳＳＶＬＳＳＨＳＰＧＳＧＳＳＴＴＱＧＱＤＶＴＬＡＰＡＴＥＰＡＳＧＳＡＡＴＷＧＱＤＶＴＳＶＰＶＴＲＰＡＬＧＳＴＴＰＰＡＨＤＶＴＳＡＰＤＮＫＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＰＧＳＴＡＰＰＡＨＧＶＴＳＡＰＤＴＲＰＡＬＧＳＴＡＰＰＶＨＮＶＴＳＡＳＧＳＡＳＧＳＡＳＴＬＶＨＮＧＴＳＡＲＡＴＴＴＰＡＳＫＳＴＰＦＳＩＰＳＨＨＳＤＴＰＴＴＬＡＳＨＳＴＫＴＤＡＳＳＴＨＨＳＳＶＰＰＬＴＳＳＮＨＳＴＳＰＱＬＳＴＧＶＳＦＦＦＬＳＦＨＩＳＮＬＱＦＮＳＳＬＥＤＰＳＴＤＹＹＱＥＬＱＲＤＩＳＥＭＦＬＱＩＹＫＱＧＧＦＬＧＬＳＮＩＫＦＲＰＧＳＶＶＶＱＬＴＬＡＦＲＥＧＴＩＮＶＨＤＶＥＴＱＦＮＱＹＫＴＥＡＡＳＲＹＮＬＴＩＳＤＶＳＶＳＤＶＰＦＰＦＳＡＱＳＧＡＧＶＰＧＷＧＩＡＬＬＶＬＶＣＶＬＶＡＬＡＩＶＹＬＩＡＬＡＶＣＱＣＲＲＫＮＹＧＱＬＤＩＦＰＡＲＤＴＹＨＰＭＳＥＹＰＴＹＨＴＨＧＲＹＶＰＰＳＳＴＤＲＳＰＹＥＫＶＳＡＧＮＧＧＳＳＬＳＹＴＮＰＡＶＡＡＡＳＡＮＬ
２Ａペプチド（配列番号６７〜７４）：
２Ａペプチドは全て、核酸配列ＧＧＡＴＣＣＧＧＣがコードするグリシン−セリン−グリシン（ＧＳＧ）リンカーから始まる。
配列番号６７．脳心筋炎ウイルス（Ｅｎｃｅｐｈａｌｏｍｙｏｃａｒｄｉｔｉｓ ｖｉｒｕｓ）（ＥＭＣＶ）の２Ａのヌクレオチド配列：
ｇｇａｔｃｃｇｇｃａｇａａｔｃｔｔｃａａｃｇｃｃｃａｃｔａｃｇｃｃｇｇｃｔａｃｔｔｃｇｃｃｇａｃｃｔｇｃｔｇａｔｃｃａｃｇａｃａｔｃｇａｇａｃａａａｃｃｃｔｇｇｃｃｃｃ
配列番号６８．脳心筋炎ウイルス（Ｅｎｃｅｐｈａｌｏｍｙｏｃａｒｄｉｔｉｓ ｖｉｒｕｓ）（ＥＭＣＶ）の２Ａのアミノ酸配列：
ＧＳＧＲＩＦＮＡＨＹＡＧＹＦＡＤＬＬＩＨＤＩＥＴＮＰＧＰ
配列番号６９．ゾセア・アシグナ（Ｔｈｏｓｅａ ａｓｉｇｎａ）ウイルス（ＴＡＶ）の２Ａのヌクレオチド配列：
ｇｇａｔｃｃｇｇｃｇａｇｇｇｃａｇａｇｇｃａｇｃｃｔｇｃｔｇａｃａｔｇｔｇｇｃｇａｃｇｔｇｇａａｇａｇａａｃｃｃｔｇｇｃｃｃｃ
配列番号７０．ゾセア・アシグナ（Ｔｈｏｓｅａ ａｓｉｇｎａ）ウイルス（ＴＡＶ）の２Ａのアミノ酸配列：
ＧＳＧＥＧＲＧＳＬＬＴＣＧＤＶＥＥＮＰＧＰ
配列番号７１．ウマ鼻炎Ｂウイルス（Ｅｑｕｉｎｅ ｒｈｉｎｉｔｉｓ Ｂ ｖｉｒｕｓ）（ＥＲＢＶ）の２Ａのヌクレオチド配列：
ｇｇａｔｃｃｇｇｃａｃａａｔｃｃｔｇｔｃｔｇａｇｇｇｃｇｃｃａｃｃａａｃｔｔｃａｇｃｃｔｇｃｔｇａａａｃｔｇｇｃｃｇｇｃｇａｃｇｔｇｇａａｃｔｇａａｃｃｃｔｇｇｃｃｃｔ
配列番号７２．ウマ鼻炎Ｂウイルス（Ｅｑｕｉｎｅ ｒｈｉｎｉｔｉｓ Ｂ ｖｉｒｕｓ）（ＥＲＢＶ）の２Ａのアミノ酸配列：
ＧＳＧＴＩＬＳＥＧＡＴＮＦＳＬＬＫＬＡＧＤＶＥＬＮＰＧＰ
配列番号７３．ブタテッショウウイルス（Ｐｏｒｃｉｎｅ ｔｅｓｃｈｏｖｉｒｕｓ）（ＰＴＶ）の２Ａのヌクレオチド配列：
ｇｇａｔｃｃｇｇｃｇｃｃａｃｃａａｔｔｔｃａｇｃｃｔｇｃｔｇａａａｃａｇｇｃｃｇｇｃｇａｃｇｔｇｇａａｇａｇａａｃｃｃｔｇｇｃｃｃｔ
配列番号７４．ブタテッショウウイルス（Ｐｏｒｃｉｎｅ ｔｅｓｃｈｏｖｉｒｕｓ）（ＰＴＶ）の２Ａのアミノ酸配列：
ＧＳＧＡＴＮＦＳＬＬＫＱＡＧＤＶＥＥＮＰＧＰ
Figure 2021061851
Figure 2021061851
Figure 2021061851

Claims (1)

  1. （ｉ）免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドをコードする少なくとも１つのヌクレオチド配列および免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードする少なくとも１つのヌクレオチド配列を含む核酸分子、
    （ｉｉ）免疫原性ＭＵＣ１ポリペプチドをコードする少なくとも１つのヌクレオチド配列および免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドをコードする少なくとも１つのヌクレオチド配列を含む核酸分子、ならびに
    （ｉｉｉ）免疫原性ＴＥＲＴポリペプチドをコードする少なくとも１つのヌクレオチド配列および免疫原性ＭＳＬＮポリペプチドをコードする少なくとも１つのヌクレオチド配列を含む核酸分子
    からなる群から選択される核酸分子を含む多抗原構築物。
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