JP2020141608A - α−エチル化された糖類の製造方法 - Google Patents
α−エチル化された糖類の製造方法 Download PDFInfo
- Publication number
- JP2020141608A JP2020141608A JP2019041331A JP2019041331A JP2020141608A JP 2020141608 A JP2020141608 A JP 2020141608A JP 2019041331 A JP2019041331 A JP 2019041331A JP 2019041331 A JP2019041331 A JP 2019041331A JP 2020141608 A JP2020141608 A JP 2020141608A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- ethylmaltoside
- ethylisomaltoside
- producing
- glucosidase
- solution
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims abstract description 30
- 150000008163 sugars Chemical class 0.000 title 1
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 27
- 108010028144 alpha-Glucosidases Proteins 0.000 claims abstract description 27
- 102100024295 Maltase-glucoamylase Human genes 0.000 claims abstract description 24
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 19
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 claims abstract description 15
- OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 100676-05-9 Natural products OC1C(O)C(O)C(CO)OC1OCC1C(O)C(O)C(O)C(OC2C(OC(O)C(O)C2O)CO)O1 OWEGMIWEEQEYGQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 12
- GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N Maltose Natural products O[C@@H]1[C@@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O[C@@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)OC(O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-PICCSMPSSA-N 0.000 claims abstract description 12
- GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N beta-maltose Chemical compound OC[C@H]1O[C@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)[C@H](O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QUYVBRFLSA-N 0.000 claims abstract description 4
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 claims description 21
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 claims description 17
- 239000008103 glucose Substances 0.000 claims description 17
- 238000000746 purification Methods 0.000 claims description 17
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 claims description 9
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 claims description 8
- 238000000926 separation method Methods 0.000 claims description 8
- 241000233866 Fungi Species 0.000 claims description 7
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 claims description 6
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 claims description 6
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 6
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 6
- 238000004811 liquid chromatography Methods 0.000 claims description 6
- 101100001186 Aspergillus oryzae (strain ATCC 42149 / RIB 40) agdA gene Proteins 0.000 claims description 4
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 3
- 244000005700 microbiome Species 0.000 claims description 3
- 238000011156 evaluation Methods 0.000 claims description 2
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 claims description 2
- -1 α-ethyl Chemical group 0.000 abstract description 11
- 235000006694 eating habits Nutrition 0.000 abstract description 3
- 238000007670 refining Methods 0.000 abstract 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 28
- 235000014680 Saccharomyces cerevisiae Nutrition 0.000 description 19
- WEVYAHXRMPXWCK-UHFFFAOYSA-N Acetonitrile Chemical compound CC#N WEVYAHXRMPXWCK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 15
- 238000004128 high performance liquid chromatography Methods 0.000 description 7
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 description 7
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 description 7
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 7
- PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N Glycerine Chemical compound OCC(O)CO PEDCQBHIVMGVHV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- WYUFTYLVLQZQNH-UHFFFAOYSA-N ethyl β-d-glucopyranoside Chemical compound CCOC1OC(CO)C(O)C(O)C1O WYUFTYLVLQZQNH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- 238000005160 1H NMR spectroscopy Methods 0.000 description 5
- 239000012901 Milli-Q water Substances 0.000 description 5
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 5
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 5
- 229920001542 oligosaccharide Polymers 0.000 description 5
- 150000002482 oligosaccharides Chemical class 0.000 description 5
- 238000003786 synthesis reaction Methods 0.000 description 5
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 4
- 230000002194 synthesizing effect Effects 0.000 description 4
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 4
- 238000005481 NMR spectroscopy Methods 0.000 description 3
- 239000007853 buffer solution Substances 0.000 description 3
- 239000003054 catalyst Substances 0.000 description 3
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 description 3
- 238000010828 elution Methods 0.000 description 3
- 125000001495 ethyl group Chemical group [H]C([H])([H])C([H])([H])* 0.000 description 3
- 229930182470 glycoside Natural products 0.000 description 3
- 150000002338 glycosides Chemical class 0.000 description 3
- 239000002184 metal Substances 0.000 description 3
- 238000002415 sodium dodecyl sulfate polyacrylamide gel electrophoresis Methods 0.000 description 3
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Chemical compound O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 241000186361 Actinobacteria <class> Species 0.000 description 2
- 239000008351 acetate buffer Substances 0.000 description 2
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 239000000306 component Substances 0.000 description 2
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 description 2
- 238000012258 culturing Methods 0.000 description 2
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 2
- 239000000463 material Substances 0.000 description 2
- 238000005259 measurement Methods 0.000 description 2
- 239000012533 medium component Substances 0.000 description 2
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 2
- 230000001766 physiological effect Effects 0.000 description 2
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 2
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 2
- 235000020083 shōchū Nutrition 0.000 description 2
- 238000012916 structural analysis Methods 0.000 description 2
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 2
- 238000012546 transfer Methods 0.000 description 2
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 2
- WYUFTYLVLQZQNH-CBQIKETKSA-N (2s,3r,4s,5s,6r)-2-ethoxy-6-(hydroxymethyl)oxane-3,4,5-triol Chemical compound CCO[C@H]1O[C@H](CO)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H]1O WYUFTYLVLQZQNH-CBQIKETKSA-N 0.000 description 1
- NZZFEUNDIKEEJZ-UHFFFAOYSA-N 2-(hydroxymethyl)-6-[2-(3,4,5-trihydroxy-6-methoxyoxan-2-yl)ethyl]oxane-3,4,5-triol Chemical compound OC1C(O)C(O)C(OC)OC1CCC1C(O)C(O)C(O)C(CO)O1 NZZFEUNDIKEEJZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- HRPVXLWXLXDGHG-UHFFFAOYSA-N Acrylamide Chemical compound NC(=O)C=C HRPVXLWXLXDGHG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241001247482 Amsonia Species 0.000 description 1
- 241001513093 Aspergillus awamori Species 0.000 description 1
- 241000122821 Aspergillus kawachii Species 0.000 description 1
- 241000459887 Aspergillus luchuensis Species 0.000 description 1
- 241000131386 Aspergillus sojae Species 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 108010001682 Dextranase Proteins 0.000 description 1
- 108010073178 Glucan 1,4-alpha-Glucosidase Proteins 0.000 description 1
- 102100022624 Glucoamylase Human genes 0.000 description 1
- 239000006173 Good's buffer Substances 0.000 description 1
- 244000294411 Mirabilis expansa Species 0.000 description 1
- 235000015429 Mirabilis expansa Nutrition 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 1
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 1
- 239000012722 SDS sample buffer Substances 0.000 description 1
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 1
- 238000002835 absorbance Methods 0.000 description 1
- 208000035405 autosomal recessive with axonal neuropathy spinocerebellar ataxia Diseases 0.000 description 1
- 235000020054 awamori Nutrition 0.000 description 1
- 235000019658 bitter taste Nutrition 0.000 description 1
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 1
- 230000001013 cariogenic effect Effects 0.000 description 1
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 description 1
- 238000011109 contamination Methods 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 239000006071 cream Substances 0.000 description 1
- 238000007405 data analysis Methods 0.000 description 1
- 235000005911 diet Nutrition 0.000 description 1
- 230000000378 dietary effect Effects 0.000 description 1
- 238000001962 electrophoresis Methods 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 230000001747 exhibiting effect Effects 0.000 description 1
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 1
- 230000037406 food intake Effects 0.000 description 1
- 238000005194 fractionation Methods 0.000 description 1
- 125000003147 glycosyl group Chemical group 0.000 description 1
- 230000002443 hepatoprotective effect Effects 0.000 description 1
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 1
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 239000006210 lotion Substances 0.000 description 1
- 239000003550 marker Substances 0.000 description 1
- 235000013536 miso Nutrition 0.000 description 1
- 230000003020 moisturizing effect Effects 0.000 description 1
- 239000008055 phosphate buffer solution Substances 0.000 description 1
- 239000002243 precursor Substances 0.000 description 1
- 230000003449 preventive effect Effects 0.000 description 1
- 238000011002 quantification Methods 0.000 description 1
- 235000019992 sake Nutrition 0.000 description 1
- 238000010608 single channel array normalization Methods 0.000 description 1
- 235000013555 soy sauce Nutrition 0.000 description 1
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 1
- 239000008107 starch Substances 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 239000000758 substrate Substances 0.000 description 1
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 1
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 1
- 238000001308 synthesis method Methods 0.000 description 1
- 238000010189 synthetic method Methods 0.000 description 1
- 235000019640 taste Nutrition 0.000 description 1
- 230000004584 weight gain Effects 0.000 description 1
- 235000019786 weight gain Nutrition 0.000 description 1
Abstract
Description
<目的>
麹菌が生産するプロテアーゼや、グルコアミラーゼを除去し、α−エチルマルトシド(α−EM)及びα−エチルイソマルトシド(α−EiM)合成に用いるα−グルコシダーゼを精製することを目的とした。
(1)供試菌株
アスペルギルス・オリゼー(Aspergilus oryzae)NTAA1株(受領番号NITE AP−02912)を使用した。この菌株は、アスペルギルス・オリゼー(Aspergilus oryzae)niaD300株にagdAを組み込み作製したAgdA高発現株である。
YPM(1:1:5)培地を300mL△フラスコ5本に100 mL分注し、それぞれNTAA1株を1白金耳接種した。30℃、130rpmで6日間振とう培養した後、Miracloth(Millipore)によって菌体を除去し、培養液を得た。
培養液を100kDaカットの限外ろ過フィルター(Amicon Ultra−15mL Centrifugal Filters Ultracel−100K:Millipore)を用いて、4℃、5000Gで遠心ろ過した。
α−グルコシダーゼ(以下「AGL」という。)活性を糖化力分別定量キット(キッコーマンバイオケミファ株式会社)で測定した。
試料の総タンパク量をUV法で測定した。a=0.7b(a:吸光度、b:タンパク質濃度(mg/ml)、波長:280nm)とした。
試料50μLに、2×SDS化サンプルバッファーを50μL加えボルテックスで撹拌した後、100℃で3分煮沸し、SDS化した。泳動ゲルの分離ゲルはアクリルアミド濃度10%のものを作製し、分子量マーカー(Bluestar Prestained Maker MWP03:NIPPON Genetics EUROPE GmbH)を5μL、SDS化した試料を10μLアプライし、20mAで80分泳動し、CBB染色した。
(2)の培養によって、培養液が260 mL得られた。このうち、210 mLを限外濾過したところ、濾過残液が21mL得られた(表1)。限外濾過後AGL活性は約6.4倍に濃縮されていた。収量は64%で一部のAgdAが失われているが、SDS−PAGEによってAgdAタンパク質のバンドは濃く検出され、精製度は6.2となった事から、AgdAタンパク質以外のタンパク質が除去され、AgdAタンパク質が濃縮されていることが示された(図1)。
<目的>
粗精製AgdAを用いてα−EM及びα−EiM(これらをまとめて「α−EM等」ということがある)を合成することを目的とした。
(1)合成条件
α−EM等合成液をエタノール40%、マルトース5%、酢酸緩衝液10mM(pH5.0)、粗精製α−グルコシダーゼ0.18unit/mLに調製し、37℃で48h反応させることによりα−EM及びα−EiMを合成した。80℃で10min加熱することで反応を停止させた。
液体クロマトグラフィーにはSIL−20A、SCL−10Avp及びLC−20AD(株式会社島津製作所)を用い、カラムはShodex SUGAR SZ5532(6.0×150mm)を用いた。導入量は5μL、流速は0.9mL/minとし、25%Milli−Q Water/75%アセトニトリルのアイソクラティック条件で行った。検出器はshodex RI−501を用いた。
37℃で48h反応させたα−EM等合成液をHPLCによって分析したところ、全不揮発成分に対して2.7%のα−EM等が合成された。α−EM等のピークは溶出時間4.8minと5.5minに2つ確認され、溶出時間の早いものがα−エチルマルトシド(α−EM)、遅いものがα−エチルイソマルトシド(α−EiM)であった。これらはおよそ1:19の割合で生産された(図2においては単に「α−EM」と表記する)。
<目的>
効率的な精製を行うには、α−EM及びα−EiM以外の不揮発性成分含量が少ないことが合成液として望ましい。前記2で作成したα−EM等合成液中に多く含まれているグルコースを除去するため、酵母を用いたインタクトセル処理によって、グルコースを消費することを目的とした(表2)。
(1)酵母前培養
供試菌株にはきょうかい酵母901号を用いた。GYP(2:0.5:0.5)培地をα−EM等合成液の3倍容量調製し、酵母を1白金耳接種後、30℃で2日間静置培養した。
前記(1)で前培養した酵母を2000rpmで10分間遠心分離した。上清を捨て、蒸留水で菌体洗浄した後、再度遠心分離を行った。この洗浄工程を2回行い、培地成分を取り除いた。
α−EM等合成液を減圧蒸留しエタノールを除き、蒸留水で全糖5%に調製した。これに前記(2)で洗浄した酵母を添加し、30℃で5時間インタクトセル処理を行った。インタクトセル処理後、遠心分離によって酵母を除去した。
前記(3)によって処理したα−EM等合成液をHPLCによって分析した。LCにはSIL−20A、SCL−10Avp及びLC−20AD(株式会社島津製作所)カラムはShodex SUGAR SZ5532(6.0×150mm)を用いた。導入量は5μL、流速は0.9mL/minとし、25%Milli−Q Water/75%アセトニトリルのアイソクラティック条件で行った。検出器はshodex RI−501を用いた。
本方法によって処理したことで、α−EM等合成液中のグルコースはHPLCによって検出されなくなり、ほぼ完全に除去することが出来た(図3)。酵母によってグリセロールが生産されるが、微量であるため、後の精製において支障をきたすことはない。
<目的>
本発明の合成方法により、α−エチルマルトシド(α−EM)及びα−エチルイソマルトシド(α−EiM)の2つの構造異性体を持ったα−エチルマルトシドが合成される。本精製工程では、構造異性体を分離し、純度の高いα−エチルマルトシド(α−EM)及びα−エチルイソマルトシド(α−EiM)を精製することを目的とした。
(1)α−EMの分取
LCにはSIL−20A、SCL−10Avp及びLC−20AD(株式会社島津製作所)カラムはAsahipak NH2P−130G 7B(7.5×50mm)(昭和電工株式会社)及びAsahipak NH2P−90 20F(20×300mm)(昭和電工株式会社)を用いた。導入量は100μL、流速は5.0mL/minとし、35%Milli−Q Water/65%アセトニトリルのアイソクラティック条件で行った。検出器はshodex RI−501を用いた。前記3においてグルコースを除去したα−EM等合成液を全糖40%に調整し、試料とした。溶出時間18.5〜21.1minのフラクションを回収し、α−エチルマルトシド(α−EM)及びα−エチルイソマルトシド(α−EiM)をまとめて分取した(図4)。
前記(1)の移動相組成を25%Milli−Q Water/75%アセトニトリルに変更し、再度HPLCによって分取した。前記(1)で回収したフラクションを濃縮し、α−EMを20%に調整したものを試料とした。溶出時間30.3〜32.5min、33.7〜36.2minのフラクションを回収し、凍結乾燥することでα−エチルマルトシド(Ethyl α−maltoside)及びα−エチルイソマルトシド(Ethyl α−isomaltoside)を回収した(図5)。
前記(2) によって精製したα−エチルマルトシド(Ethyl α−maltoside)及びα−エチルイソマルトシド(Ethyl α−isomaltoside)をHPLCによって分析した。LCにはSIL−20A、SCL−10Avp及びLC−20AD(株式会社島津製作所)カラムはShodex SUGAR SZ5532(6.0×150mm)を用いた。導入量は5μL、流速は0.9mL/minとし、25%Milli−Q Water/75%アセトニトリルのアイソクラティック条件で行った。検出器はshodex RI−501を用いた。
前記(1)において試料12.5 mLからフラクションを回収したところ、α−EMの回収量は157mgで回収率は73.7%であった。続いて前記(2)により、α−エチルマルトシド(α−EM)及びα−エチルイソマルトシド(α−EiM)を単離したところ、α−エチルマルトシド(α−EM)が10.6mg、α−エチルイソマルトシド(α−EiM)が128.1mg得られた。これらの純度を求めたところ、α−エチルマルトシド(α−EM)は僅かに不純物のピークが検出されたが、純度は94.8%で、高い精度で精製されていた(図6)。一方で、α−エチルイソマルトシド(α−EiM)は不純物が検出されず、極めて高い精度で精製されていた(図7)。
次に、精製されたα−エチルマルトシド及びα−エチルイソマルトシドについて1H−NMRを用いて、構造を解析した。具体的には、日本電子製NMR機器を用い、室温にて500MHz、SCAN回数128回程度の条件で行った。データ解析は、ACLICE2 for windows ver.4を用いて行った。
Claims (13)
- エタノールと、マルトースとを含む溶液に、α−グルコシダーゼを添加することにより合成液を調製する工程と、
前記合成液を酵素反応させることによりα−エチルマルトシド及びα−エチルイソマルトシドを酵素的に生成する酵素反応工程と、
を有する、α−エチルマルトシド及びα−エチルイソマルトシドの製造方法。 - 前記α−グルコシダーゼが、アスペルギルス(Aspergillus)属糸状菌由来の酵素である、請求項1に記載のα−エチルマルトシド及びα−エチルイソマルトシドの製造方法。
- 前記α−グルコシダーゼが、アスペルギルス・オリゼー(Aspergillus oryzae)由来の酵素である、請求項1又は2に記載のα−エチルマルトシド及びα−エチルイソマルトシドの製造方法。
- 前記アスペルギルス(Aspergillus)属糸状菌が、α−グルコシダーゼ遺伝子(agdA)を組み込み作製したAgdA高発現株である、請求項2又は3に記載のα−エチルマルトシド及びα−エチルイソマルトシドの製造方法。
- 前記アスペルギルス(Aspergillus oryzae)属糸状菌が、独立行政法人製品評価技術基盤機構特許微生物寄託センターに受領番号NITE AP−02912として寄託されたNTAA1株である、請求項2〜4のいずれか1項に記載のα−エチルマルトシド及びα−エチルイソマルトシドの製造方法。
- 前記エタノール濃度が、20〜60重量%である、請求項1〜5のいずれか1項に記載のα−エチルマルトシド及びα−エチルイソマルトシドの製造方法。
- 前記マルトース濃度が、1〜10重量%である、請求項1〜6のいずれか1項に記載のα−エチルマルトシド及びα−エチルイソマルトシドの製造方法。
- 前記α−グルコシダーゼ濃度が、0.5〜70Unit/100mlである、請求項1〜6のいずれか1項に記載のα−エチルマルトシド及びα−エチルイソマルトシドの製造方法。
- 前記酵素反応工程が、10〜60℃、1〜48時間反応させる工程である、請求項1〜8のいずれか1項に記載のα−エチルマルトシド及びα−エチルイソマルトシドの製造方法。
- さらに、前記酵素反応工程の後、80℃以上で10分以上加熱することにより、酵素反応を停止する加熱処理工程を有する、請求項1〜9のいずれか1項に記載のα−エチルマルトシド及びα−エチルイソマルトシドの製造方法。
- さらに、前記加熱処理工程の後、酵母を添加することにより、酵素反応液中に存在するグルコースを酵母により消費させるインタクトセル処理工程を有する、請求項10に記載のα−エチルマルトシド及びα−エチルイソマルトシドの製造方法。
- さらに、前記インタクトセル処理工程の後、α−エチルマルトシドと、α−エチルイソマルトシドとを分離精製する分離精製工程を有する、請求項11に記載のα−エチルマルトシド及びα−エチルイソマルトシドの製造方法。
- 前記分離精製工程が、前記インタクトセル処理した溶液を全糖40%に調整する工程と、
液体クロマトグラフィーによりα−エチルマルトシド及びα−エチルイソマルトシドを含むフラクションを回収する工程と、
前記α−エチルマルトシド及びα−エチルイソマルトシドを含むフラクションを濃縮し、再度液体クロマトグラフィーによりα−エチルマルトシドを含むフラクションと、α−エチルイソマルトシドを含むフラクションをそれぞれ回収する工程と、
回収液を凍結乾燥する工程と、
を有する、請求項12に記載のα−エチルマルトシド及びα−エチルイソマルトシドの製造方法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2019041331A JP2020141608A (ja) | 2019-03-07 | 2019-03-07 | α−エチル化された糖類の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP2019041331A JP2020141608A (ja) | 2019-03-07 | 2019-03-07 | α−エチル化された糖類の製造方法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JP2020141608A true JP2020141608A (ja) | 2020-09-10 |
JP2020141608A5 JP2020141608A5 (ja) | 2022-04-15 |
Family
ID=72354794
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2019041331A Pending JP2020141608A (ja) | 2019-03-07 | 2019-03-07 | α−エチル化された糖類の製造方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JP2020141608A (ja) |
-
2019
- 2019-03-07 JP JP2019041331A patent/JP2020141608A/ja active Pending
Non-Patent Citations (2)
Title |
---|
BIOSCI. BIOTECH. BIOCHEM., vol. 59(8), JPN6023003223, 1995, pages 1516 - 1521, ISSN: 0004976794 * |
日本農芸化学会2019年度大会要旨集, JPN6023003224, 5 March 2019 (2019-03-05), ISSN: 0004976793 * |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
Gonçalves et al. | Characterization of white wine mannoproteins | |
JP5687426B2 (ja) | 香味付与剤及びそれを含有するビールテイスト飲料 | |
Delgado De La Torre et al. | Characterization and comparison of wine lees by liquid chromatography–mass spectrometry in high-resolution mode | |
KR101808749B1 (ko) | 진세노사이드 글리코시다제를 이용한 진세노사이드 20(S)-Rg3 및 20(S)-Rh2의 제조방법 | |
KR102258788B1 (ko) | 진세노사이드 컴파운드 케이 전환 효소를 생산하는 신규 누룩균 아스퍼질러스 나이거 c2-2 균주 및 이의 이용 | |
Lin et al. | Protein Hydrolysate from Brewer’s Spent Grain and its Inhibitory Ability of α-glucosidase | |
JP2020141608A (ja) | α−エチル化された糖類の製造方法 | |
JP2001008695A (ja) | ポリフェノールの濃縮・回収方法およびポリフェノール高含有酵母。 | |
JP2004173552A (ja) | 酒類製造用の米糖化液の製造方法 | |
JP3061363B2 (ja) | ガラクト硫酸オリゴ糖、その製造方法およびその用途 | |
TWI486452B (zh) | 以微生物轉化生產白藜蘆醇(resveratrol)的方法 | |
KR20050031212A (ko) | 아가리쿠스 버섯균사체 액체배양법에 의해 생성된이소플라본-베타디글루칸 및 그의 제조방법 | |
JP2988656B2 (ja) | 新規リグナン配糖体の製造法 | |
JP6292072B2 (ja) | ヒアルロン酸合成酵素誘導作用を呈する脂肪酸誘導体及びその製造方法 | |
JP3119365B2 (ja) | 酒類、食品の製造方法 | |
KR20190011691A (ko) | 비스코자임 엘을 처리하여 뽕나무 잎 추출물 내 퀘르세틴을 수득하는 방법 | |
WO2023276167A1 (ja) | サーチュイン活性化剤 | |
KR101525956B1 (ko) | 베타-글루코시데이즈를 이용한 퀘세틴 또는 이소퀘시트린의 제조방법 | |
JP3150835B2 (ja) | リグナン配糖体およびリグナン類の製造法 | |
JP4601922B2 (ja) | リグナン化合物の製造方法 | |
JP2018139549A (ja) | ペプチド系抗生物質の生産用培地、及びそれを用いたペプチド系抗生物質の製造方法 | |
JP2009215231A (ja) | 結晶1,5−d−アンヒドログルシトールの製造法 | |
JP2002209597A (ja) | L−アラビノースの精製方法 | |
JP3431574B2 (ja) | メナキノン−7の製造方法 | |
TWI519642B (zh) | 新穎之布魯塞爾德克酵母菌 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20220222 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20220215 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20220412 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20230131 |
|
A977 | Report on retrieval |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A971007 Effective date: 20230131 |
|
A601 | Written request for extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A601 Effective date: 20230330 |
|
A02 | Decision of refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A02 Effective date: 20230725 |