JP2019088322A - フィードバック抵抗性アセトヒドロキシ酸シンターゼ変異体及びそれを用いたl−バリンの生産方法 - Google Patents
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Abstract
Description
生産する方法を提供することにある。
ン酸分子との縮合反応を触媒し、バリンの前駆体であるアセト乳酸を生産したり、ピルビン酸のデカルボキシル化と2−ケトブチレート(2-ketobutyrate)との縮合反応を触媒し、イソロイシンの前駆体であるアセトヒドロキシブチレートを生成することができる。
、ilvB遺伝子はアセトヒドロキシ酸シンターゼの大サブユニット(large subunit)
を、ilvN遺伝子はアセトヒドロキシ酸シンターゼの小サブユニット(small subunit
)をそれぞれコードする。このうち、ilvN遺伝子によりコードされる小サブユニットがフィードバック阻害に大いに関与すると考えられる。
L−バリンに対するフィードバック阻害が解除されることを確認した。
に対するフィードバック阻害が解除されたものであれば制限なく含まれ、このような相同性を有する配列として、実質的に配列番号4のアミノ酸配列で記載されたタンパク質と同一又はそれに相応する生物学的活性を有するアミノ酸配列であれば、一部の配列が欠失、改変、置換又は付加されたアミノ酸配列を有する場合も、本発明の範囲に含まれることは自明である。
、NTG)、ジエポキシブタン、エチルメタンスルホネート、マスタード化合物、ヒドラジ
ン及び亜硝酸を含むが、このような化合物に限定されるものではない。また、物理的な突然変異の誘発要因は、紫外線及びガンマ放射線を含むことができるが、これに限定されない。
ロキシバリン(α-hydroxyvaline、AHV)、チアゾールアラニン(thiazole alanine、TA
)及びノルバリン(Norvaline、NV)に対して耐性を有する変異株である。本発明では、
上記コリネバクテリウム・グルタミクムKCCM11201PにNTGを処理し、このような菌株の中からα−アミノ酪酸(α-Aminobutyric aicd、ABA)に耐性を示す変異株を
獲得し、これをNA100−311と命名した。上記NA100−311と親菌株を比較すると、同量の細胞が生産するL−バリンの量が20.3%ほど増加したという結果が示された。また、この塩基配列を分析した結果、上記変異株のアセトヒドロキシ酸シンターゼのアミノ酸配列上に突然変異が起こり、具体的には配列番号3のアミノ酸配列で137番目のアミノ酸残基であるロイシンがフェニルアラニンに置換されたことを確認することができた(実施例2)。
するポリヌクレオチド及び上記ポリヌクレオチドを含む発現ベクターを提供する。
ルタミクムが挙げられる。
い。
攪拌法、ポリエチレングリコール(PEG)を用いた形質転換法、デキストラン硫酸、リポ
フェクタミン(lipopectamine)及び乾燥/抑制媒介された形質転換法などがある。上記
ベクターを形質転換させるための方法は、上記例に限定されず、当業界において通常用いられる形質転換又はトランスフェクション法を制限なく用いることができる。また、上記伝達されたポリヌクレオチドは、宿主細胞内で発現できるものであれば、宿主細胞の染色体内に挿入されて位置するか、又は染色体外に位置することができる。また、上記ポリヌクレオチドは、宿主細胞内に導入されて発現することができるものであれば、如何なる形態で導入されても構わない。例えば、上記ポリヌクレオチドは、それ自体で発現するのに必要なあらゆる要素を含むポリヌクレオチド構造体である発現カセット(expression cassette)の形態で宿主細胞に導入することができ、これに限定されない。上記発現カセッ
トは、通常、上記遺伝子のオープンリーディングフレーム(open reading frame、以下「ORF」と略称する)に作動可能に連結されているプロモーター(promoter)、転写終結シグナル、リボソーム結合部位、及び翻訳終結シグナルを含む。上記発現カセットは、それ自体の複製が可能な発現ベクターの形態であってもよい。また、上記ポリヌクレオチドは、それ自体の形態で宿主細胞に導入され、宿主細胞で発現に必要な配列と作動可能に連結されているものであってもよいが、特にこれに限定されるものではない。
ことができる。具体的には、上記培養方法の例には、回分式培養(batch culture)、連
続式培養(continuous culture)及び流加式培養(fed-batch culture)が含まれるが、
これに限定されるものではない。このような様々な方法は、例えば、「Biochemical Engineering」(非特許文献1)などに開示されている。
L−バリン生産能が向上した微生物変異株を得るために、下記のような方法を用いて微
生物の変異を誘導した。
00mMのリン酸緩衝溶液(phosphate buffer)で洗浄した。NTG処理した菌株を下記成分の最小培地に塗抹して死滅率を求めた結果、死滅率は99.6%であった。
原糖20g、ペプトン10g、酵母抽出物5g、尿素1.5g、KH2PO4 4g、
K2HPO4 8g、MgSO4・7H2O 0.5g、ビオチン100μg、チアミン
HCl 1000μg、カルシウム−パントテン酸2000μg、ニコチンアミド2000μg(蒸留水1リットル基準)、pH 7.0
グルコース100g、(NH4)2SO4 40g、大豆タンパク質(Soy Protein)2.5g、トウモロコシ浸漬固形分(Corn Steep Solids)5g、尿素3g、KH2PO4 1g、MgSO4・7H2O 0.5g、ビオチン100μg、チアミン塩酸塩1,000μg、カルシウム−パントテン酸2000μg、ニコチン酸アミド3,000μg、CaCO3 30g(蒸留水1リットル基準)、pH7.0
実施例1で選定された変異株コリネバクテリウム・グルタミクムNA100−311のL−バリン生産性を確認するために、下記のような方法で培養した。
グルコース100g、(NH4)2SO4 40g、大豆タンパク質2.5g、トウモ
ロコシ浸漬固形分(Corn Steep Solids)5g、尿素3g、KH2PO4 1g、MgSO4・7H2O 0.5g、ビオチン100μg、チアミン塩酸塩1000μg、カルシウム−パントテン酸2000μg、ニコチンアミド3000μg、CaCO3 30g(蒸
留水1リットル基準)、pH7.0
上記実施例2で確認された変異塩基配列を含むベクターを製作するために、上記変異株の染色体DNAを鋳型とし、配列番号1と2のプライマーを用いて94℃で1分間の変性、58℃で30秒間の結合、72℃で1分間のPfu DNAポリメラーゼで重合するという条件を25回繰り返すPCR方法により、BamHIとXbaI制限酵素の部位を有する約950個の塩基対の断片を増幅した。増幅した断片を、制限酵素BamHIとXbaIで処理した後、同一の酵素で処理したpDZでライゲーション(ligation)によりpDZ−ilvN(L137F)を作製した。
上記変異株で発見されたilvN変異塩基配列を含む菌株を製作するために、親菌株としてL−バリン生産菌株コリネバクテリウム・グルタミクムKCCM11201Pを使用した。
ニルアラニンに置換されているL−バリン生産菌株を確保した。ilvNの塩基置換の有無は、配列番号1と2プライマーを用いて94℃で1分間の変性、58℃で30秒間の結合、72℃で40秒間のTaq DNAポリメラーゼで重合するという条件を28回繰り返すPCR方法により、約950個の塩基対の断片を増幅した後、配列番号2のプライマーで塩基配列を分析して確認した。
上記実施例4で作製したL−バリン生産菌株であるコリネバクテリウム・グルタミクムKCJ−644からL−バリンを生成するために、下記のような方法で培養した。
上記実施例4で作製したL−バリン生産菌株であるコリネバクテリウム・グルタミクムKCJ−644からアセトヒドロキシ酸シンターゼの活性を測定するために、下記のような方法で実験した。
性を測定した。各菌株におけるアセトヒドロキシ酸シンターゼの活性測定結果は、表3の通りである。
Claims (8)
- 配列番号3で表されるアミノ酸配列のN−末端から137番目のアミノ酸残基であるロイシン(Leucine、L)がロイシン以外のアミノ酸に置換されることによりL−バリンに対するフィードバック阻害が解除された、アセトヒドロキシ酸シンターゼ変異体。
- 前記変異体が、配列番号4のアミノ酸配列を有する、請求項1に記載のアセトヒドロキシ酸シンターゼ変異体。
- 請求項1のアセトヒドロキシ酸シンターゼ変異体をコードするポリヌクレオチド。
- 請求項3のポリヌクレオチドを含む、発現ベクター。
- 請求項1のアセトヒドロキシ酸シンターゼ変異体を含む、L−バリンを生産するコリネバクテリウム属微生物。
- 前記アセトヒドロキシ酸シンターゼ変異体が、配列番号4のアミノ酸配列を有する、請求項5に記載のL−バリンを生産するコリネバクテリウム属微生物。
- 前記コリネバクテリウム属微生物が、コリネバクテリウム・グルタミクムである、請求項5に記載のL−バリンを生産するコリネバクテリウム属微生物。
- (a)請求項5〜7のいずれか一項に記載のL−バリンを生産するコリネバクテリウム属微生物を培地で培養してL−バリンを生成する段階、及び、
(b)前記微生物又は培地からL−バリンを回収する段階を含む、L−バリンを生産する方法。
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