JP2011045342A - ポテトペプチド混合物の製造方法 - Google Patents
ポテトペプチド混合物の製造方法 Download PDFInfo
- Publication number
- JP2011045342A JP2011045342A JP2009198848A JP2009198848A JP2011045342A JP 2011045342 A JP2011045342 A JP 2011045342A JP 2009198848 A JP2009198848 A JP 2009198848A JP 2009198848 A JP2009198848 A JP 2009198848A JP 2011045342 A JP2011045342 A JP 2011045342A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- protein
- potato
- hydrochloric acid
- solution
- dried
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 244000061456 Solanum tuberosum Species 0.000 title claims abstract description 120
- 235000002595 Solanum tuberosum Nutrition 0.000 title claims abstract description 120
- 239000000203 mixture Substances 0.000 title claims abstract description 53
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 title claims abstract description 47
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims abstract description 20
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract description 132
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract description 132
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 125
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 103
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 48
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 32
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 32
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims description 31
- 239000000463 material Substances 0.000 claims description 21
- 239000011259 mixed solution Substances 0.000 claims description 12
- 235000019733 Fish meal Nutrition 0.000 claims description 7
- 239000004467 fishmeal Substances 0.000 claims description 7
- 238000002156 mixing Methods 0.000 claims description 7
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 claims description 5
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 claims description 5
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 claims description 5
- 235000014680 Saccharomyces cerevisiae Nutrition 0.000 claims description 5
- 241000209140 Triticum Species 0.000 claims description 5
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 claims description 5
- 238000007598 dipping method Methods 0.000 claims description 3
- 239000000843 powder Substances 0.000 claims description 2
- 235000013324 preserved food Nutrition 0.000 claims 2
- 239000006104 solid solution Substances 0.000 claims 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 abstract description 23
- 239000007788 liquid Substances 0.000 abstract description 9
- 238000004040 coloring Methods 0.000 abstract 1
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 120
- XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N Iron Chemical compound [Fe] XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 41
- 229960000583 acetic acid Drugs 0.000 description 37
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 36
- 239000000047 product Substances 0.000 description 24
- 229910052742 iron Inorganic materials 0.000 description 23
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 16
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 16
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 15
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 14
- 239000000049 pigment Substances 0.000 description 13
- 230000007515 enzymatic degradation Effects 0.000 description 12
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 10
- 235000019640 taste Nutrition 0.000 description 10
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 8
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 8
- 230000000052 comparative effect Effects 0.000 description 8
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 8
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 8
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 8
- 239000013049 sediment Substances 0.000 description 8
- 235000019583 umami taste Nutrition 0.000 description 8
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 7
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 7
- 238000000034 method Methods 0.000 description 7
- 150000008442 polyphenolic compounds Chemical class 0.000 description 7
- 235000013824 polyphenols Nutrition 0.000 description 7
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 7
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 6
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 6
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 6
- 150000007524 organic acids Chemical class 0.000 description 6
- 238000004062 sedimentation Methods 0.000 description 6
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 6
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 5
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 5
- -1 iron ion Chemical class 0.000 description 5
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 5
- 239000011347 resin Substances 0.000 description 5
- 229920005989 resin Polymers 0.000 description 5
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 5
- 230000002522 swelling effect Effects 0.000 description 5
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 description 4
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 description 4
- 238000011033 desalting Methods 0.000 description 4
- 238000002474 experimental method Methods 0.000 description 4
- 239000012362 glacial acetic acid Substances 0.000 description 4
- 235000019645 odor Nutrition 0.000 description 4
- 229910001562 pearlite Inorganic materials 0.000 description 4
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 description 4
- 108010082495 Dietary Plant Proteins Proteins 0.000 description 3
- 102000009127 Glutaminase Human genes 0.000 description 3
- 108010073324 Glutaminase Proteins 0.000 description 3
- 101001091385 Homo sapiens Kallikrein-6 Proteins 0.000 description 3
- 102100034866 Kallikrein-6 Human genes 0.000 description 3
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 3
- 239000010775 animal oil Substances 0.000 description 3
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 description 3
- 239000006103 coloring component Substances 0.000 description 3
- 238000004042 decolorization Methods 0.000 description 3
- 239000000975 dye Substances 0.000 description 3
- 230000001747 exhibiting effect Effects 0.000 description 3
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 3
- 235000011194 food seasoning agent Nutrition 0.000 description 3
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 3
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 3
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 description 3
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 3
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 3
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 3
- 235000016068 Berberis vulgaris Nutrition 0.000 description 2
- 241000335053 Beta vulgaris Species 0.000 description 2
- XUMBMVFBXHLACL-UHFFFAOYSA-N Melanin Chemical compound O=C1C(=O)C(C2=CNC3=C(C(C(=O)C4=C32)=O)C)=C2C4=CNC2=C1C XUMBMVFBXHLACL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 108010073771 Soybean Proteins Proteins 0.000 description 2
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N Sulfuric acid Chemical compound OS(O)(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 description 2
- 238000010828 elution Methods 0.000 description 2
- 238000000227 grinding Methods 0.000 description 2
- 235000012015 potatoes Nutrition 0.000 description 2
- 230000008961 swelling Effects 0.000 description 2
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 2
- AUHDWARTFSKSAC-HEIFUQTGSA-N (2S,3R,4S,5R)-3,4-dihydroxy-5-(hydroxymethyl)-2-(6-oxo-1H-purin-9-yl)oxolane-2-carboxylic acid Chemical compound [C@]1([C@H](O)[C@H](O)[C@@H](CO)O1)(N1C=NC=2C(O)=NC=NC12)C(=O)O AUHDWARTFSKSAC-HEIFUQTGSA-N 0.000 description 1
- NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 1,2-bis(ethenyl)benzene;1-ethenyl-2-ethylbenzene;styrene Chemical compound C=CC1=CC=CC=C1.CCC1=CC=CC=C1C=C.C=CC1=CC=CC=C1C=C NWUYHJFMYQTDRP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UUUHXMGGBIUAPW-UHFFFAOYSA-N 1-[1-[2-[[5-amino-2-[[1-[5-(diaminomethylideneamino)-2-[[1-[3-(1h-indol-3-yl)-2-[(5-oxopyrrolidine-2-carbonyl)amino]propanoyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]pentanoyl]pyrrolidine-2-carbonyl]amino]-5-oxopentanoyl]amino]-3-methylpentanoyl]pyrrolidine-2-carbon Chemical compound C1CCC(C(=O)N2C(CCC2)C(O)=O)N1C(=O)C(C(C)CC)NC(=O)C(CCC(N)=O)NC(=O)C1CCCN1C(=O)C(CCCN=C(N)N)NC(=O)C1CCCN1C(=O)C(CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)NC(=O)C1CCC(=O)N1 UUUHXMGGBIUAPW-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- SSZWWUDQMAHNAQ-UHFFFAOYSA-N 3-chloropropane-1,2-diol Chemical compound OCC(O)CCl SSZWWUDQMAHNAQ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108090000145 Bacillolysin Proteins 0.000 description 1
- 108091005658 Basic proteases Proteins 0.000 description 1
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010016626 Dipeptides Proteins 0.000 description 1
- 101000925662 Enterobacteria phage PRD1 Endolysin Proteins 0.000 description 1
- 108010028690 Fish Proteins Proteins 0.000 description 1
- WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N Glutamic acid Natural products OC(=O)C(N)CCC(O)=O WHUUTDBJXJRKMK-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- GRSZFWQUAKGDAV-UHFFFAOYSA-N Inosinic acid Natural products OC1C(O)C(COP(O)(O)=O)OC1N1C(NC=NC2=O)=C2N=C1 GRSZFWQUAKGDAV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 108091005507 Neutral proteases Proteins 0.000 description 1
- 102000035092 Neutral proteases Human genes 0.000 description 1
- 101710163270 Nuclease Proteins 0.000 description 1
- 108010038807 Oligopeptides Proteins 0.000 description 1
- 102000015636 Oligopeptides Human genes 0.000 description 1
- 102000004270 Peptidyl-Dipeptidase A Human genes 0.000 description 1
- 108090000882 Peptidyl-Dipeptidase A Proteins 0.000 description 1
- ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N Potassium Chemical compound [K] ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 1
- 102000003425 Tyrosinase Human genes 0.000 description 1
- 108060008724 Tyrosinase Proteins 0.000 description 1
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 1
- 235000019658 bitter taste Nutrition 0.000 description 1
- 239000001058 brown pigment Substances 0.000 description 1
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 1
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 description 1
- 108010089934 carbohydrase Proteins 0.000 description 1
- 239000003183 carcinogenic agent Substances 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 239000013522 chelant Substances 0.000 description 1
- 230000001112 coagulating effect Effects 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 230000009849 deactivation Effects 0.000 description 1
- 239000007857 degradation product Substances 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 description 1
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 description 1
- 235000013922 glutamic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000004220 glutamic acid Substances 0.000 description 1
- 230000002401 inhibitory effect Effects 0.000 description 1
- 235000013902 inosinic acid Nutrition 0.000 description 1
- 239000004245 inosinic acid Substances 0.000 description 1
- 229940028843 inosinic acid Drugs 0.000 description 1
- 239000003014 ion exchange membrane Substances 0.000 description 1
- 239000003456 ion exchange resin Substances 0.000 description 1
- 229920003303 ion-exchange polymer Polymers 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 238000012423 maintenance Methods 0.000 description 1
- 230000001293 nucleolytic effect Effects 0.000 description 1
- 229920001184 polypeptide Polymers 0.000 description 1
- 239000011591 potassium Substances 0.000 description 1
- 229910052700 potassium Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000001376 precipitating effect Effects 0.000 description 1
- 239000002243 precursor Substances 0.000 description 1
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 1
- 230000017854 proteolysis Effects 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 229940001941 soy protein Drugs 0.000 description 1
- 235000019710 soybean protein Nutrition 0.000 description 1
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 1
- 239000008107 starch Substances 0.000 description 1
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 1
- 230000001502 supplementing effect Effects 0.000 description 1
- 210000005253 yeast cell Anatomy 0.000 description 1
Images
Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
【課題】乾燥ポテトプロテインの酵素分解時に生成する乾燥ポテトプロテイン由来の無機成分、色素を効率的に除去するペプチド混合物の製造方法を製造する方法を提供する。
【解決手段】乾燥ポテトプロテインを濃度の薄い塩酸溶液及び又は酢酸溶液で処理し、処理液から得られた固形分を酵素分解してポテトペプチド混合物を製造する。
【選択図】図１
【解決手段】乾燥ポテトプロテインを濃度の薄い塩酸溶液及び又は酢酸溶液で処理し、処理液から得られた固形分を酵素分解してポテトペプチド混合物を製造する。
【選択図】図１
Description
本発明は、ポテトプロテインとポテトプロテイン以外のプロテインとを酵素分解して、ポテトペプチドを含む混合物を製造する方法に関する。
ポテトプロテインは、馬鈴薯由来のタンパク質であり、良質な植物性タンパク質として利用が期待されている。しかし、大豆たんぱくに比べ、味の点で劣り、また、難消化性であること及び外観が灰褐色で見栄えが悪いため、単独で食品として活用されることはほとんどない。しかし、タンパク質のアミノ酸組成で大豆タンパクに劣ることがないので、補助食品やポテト以外の食材の旨み（うまみ）成分等との混合調味料とすることが提案されている。例えば、特許文献１には、ポテトプロテインを加水分解して、アンジオテンシン変換酵素阻害活性を有するペプチド混合物を製造することが開示されている。また、特許文献２には、ポテトプロテインの加水分解物にビートアミノ酸を配合して調味料を製造することが開示されている。
図３に示すように、ポテトプロテインは、馬鈴薯を磨砕して粗デンプンを抽出した残液に含まれるたんぱく質を加熱して凝固沈殿し、乾燥させることにより製造される。
乾燥ポテトプロテインの加水分解には塩酸を用いる方法と酵素を用いる方法とがある。塩酸を用いた加水分解は酵素分解に比べ、ペプチドへの変換速度が速い。しかし、動植物性プロテインを塩酸で加水分解すると、３−モノクロロ−プロパン１，２−ジオール（以下、ＭＣＰという）という発がん性の疑いのある物質が生成することが知られているため、塩酸で動植物性プロテインを加水分解して、ペプチドあるいはアミノ酸を含有する食品とすることは好まれていない。
乾燥ポテトプロテインの酵素分解を効率的に行うためには、酵素分解の前に水と十分に親和させ、水に懸濁させる必要がある。しかし、ポテトプロテインは水中での分散性が悪く、懸濁が困難であるため、酵素分解効率が低いという問題がある。また、乾燥プロテイン中には馬鈴薯の磨砕時に生成する褐色のポリフェノール酸化物やチロシナーゼによって生成するメラニン色素がタンパク質と結合して存在しているため、乾燥プロテインは灰褐色を呈している。灰褐色成分（以下、色素という）は、タンパク質の酵素分解後に水溶液中に溶出し、ペプチド含有溶液が黒褐色を呈するため、得られるタンパク質分解物が着色し、商品価値に影響を及ぼすので取り除く必要がある。
また、ポテトペプチドをポテト以外の食材の旨み成分等と混合した場合、混合物中に含まれる無機成分が苦味を呈し、混合物の味を悪くする原因になるので、食品又は補助食品とするために無機成分を取り除く必要がある。
色素や無機成分を除去するため、酵素分解後にキレート樹脂や多孔性樹脂等による処理が行われているが、ポテトプロテインには色素や無機成分が多く含まれるため、樹脂等への負荷が大きく、色素や無機成分の除去処理の負荷を軽減することが求められている。
また、前述したように、ポテトペプチドとポテト以外の食材の旨み成分を配合する場合、ポテト以外の食材中の無機成分や鉄分をあらかじめ取り除いておくことが望ましく、特許文献２のように、あらかじめイオン交換樹脂による脱塩、脱色処理が施されたビートアミノ酸をポテトペプチド混合物に配合して調味料とすることが提案されている。
ポテトペプチドをポテト以外の食材の旨み成分と配合するにあたり、ポテトペプチドとポテト以外の食材に対し、それぞれ別々に脱塩、脱色処理を行わずに、乾燥ポテトプロテインとポテト以外のプロテイン含有物とを混合して酵素分解して、脱塩、脱色処理を行うことも考えられる。しかし、（１）乾燥ポテトプロテインの酵素分解効率が低いことに加え、（２）乾燥ポテトプロテインとある種のプロテイン（例えば魚粉）とを混合する場合、乾燥ポテトプロテインに含まれる鉄分と、魚粉等のプロテインに含まれる鉄分とがポテト由来のポリフェノールと反応して色素を生成するため脱色処理の負荷量が大きくなってしまう。したがって、脱塩、脱色処理を施していない乾燥ポテトプロテインとポテト以外のプロテイン含有物とを混合して酵素分解する場合には、イオン交換樹脂処理やイオン交換膜処理等に過剰な負荷をかけることになり、精製工程のメンテナンス、ランニングコストの観点から好ましくないことが指摘されていた。
本発明は、乾燥ポテトプロテインの酵素分解時に生成する黒褐色の色素量を少なくし、かつ酵素分解の効率を改善し、ペプチドの収率を向上させることを目的とする。
本発明は、乾燥ポテトプロテインを希酸溶液に浸漬し、処理液から分離した固形分にポテトプロテイン以外のプロテイン含有物を混合して酵素処理することを特徴とする、ポテトペプチド混合物の製造方法を提供する。
さらに、本発明は、乾燥ポテトプロテインとポテトプロテイン以外のプロテイン含有物とを希酸溶液に浸漬した後、酵素処理することを特徴とする、ポテトペプチド混合物の製造方法を提供する。
本発明によれば、乾燥ポテトプロテインやポテトプロテイン以外のプロテイン含有物に含まれる無機成分や色素又はポリフェノール等の着色成分を効率的に除去することができるので、精製工程における脱塩・脱色処理の負荷を少なくすることができる。また、乾燥ポテトプロテインが希酸溶液中で膨潤するため、酵素分解の効率が良くなり、ペプチド混合物の収率を向上させることが可能となる。さらに、無機成分が効率よく除去されるのでポテトペプチド混合物の味の改善を図ることができる。
以下、本発明を幾つかの実施形態に基づいて具体的に説明する。
「第一実施形態」
乾燥ポテトプロテインを希酸溶液に浸漬し、処理液から分離した固形分にポテトプロテイン以外のプロテイン含有物を混合して酵素処理することを特徴とするポテトペプチド混合物の製造方法の一つの実施形態を図１に示す。この実施形態は、乾燥ポテトプロテインを希酸溶液に浸漬する工程と、溶液区分と固形分を分離する工程と、得られた固形分にポテトプロテイン以外のプロテイン含有物を混合して酵素処理する工程とを含む、ポテトペプチド混合物の製造方法である。
乾燥ポテトプロテインを希酸溶液に浸漬し、処理液から分離した固形分にポテトプロテイン以外のプロテイン含有物を混合して酵素処理することを特徴とするポテトペプチド混合物の製造方法の一つの実施形態を図１に示す。この実施形態は、乾燥ポテトプロテインを希酸溶液に浸漬する工程と、溶液区分と固形分を分離する工程と、得られた固形分にポテトプロテイン以外のプロテイン含有物を混合して酵素処理する工程とを含む、ポテトペプチド混合物の製造方法である。
本明細書中において、ポテトペプチド混合物とは、乾燥ポテトプロテインとポテトプロテイン以外のプロテイン含有物との酵素分解によって生じるジペプチド、オリゴペプチド又は低分子量ポリペプチドやアミノ酸を含む混合物を意味する。
乾燥ポテトプロテインは水に懸濁し難く、かえって固まりやすいため、乾燥ポテトプロテイン中に含まれるカリウム、カルシウム、鉄等の無機成分、色素成分やタンパク質に結合したポリフェノールと鉄分とが水溶液中に溶出し難いという特性がある。
希酸が塩酸や硫酸のような鉱酸である場合、乾燥ポテトプロテインを希酸溶液に十分に浸漬すれば、無機成分や色素が希酸溶液中に溶出する。鉱酸の濃度は０．５〜５重量％、好ましくは１〜３重量％、さらに好ましくは１．５〜２．５重量％の範囲である。鉱酸が塩酸の場合、濃度が０．５％より低くなると無機成分や色素の溶出率が低くなるので好ましくない。
希酸が酢酸に代表される有機酸である場合、乾燥ポテトプロテインは希酸溶液中で膨潤して分散し易くなるため、無機成分や色素が希酸溶液中に溶出しやすくなる。有機酸の濃度は２〜５重量％、好ましくは３〜５重量％である。有機酸が酢酸である場合、濃度が２重量％より低いと膨潤効果が低くなるので好ましくない。
希酸溶液を鉱酸や有機酸の単独溶液としてもよいが、それらの混合溶液とすることが望ましい。この場合、乾燥ポテトプロテインが有機酸により膨潤されるので無機成分や色素が希酸溶液中に溶出されやすくなる。組み合わせる鉱酸と有機酸は、塩酸と酢酸が望ましい。塩酸と酢酸との混合溶液を用いる場合は、塩酸が０．５〜５重量％、好ましくは１〜３重量％、さらに好ましくは１．５％、酢酸が２〜５重量％、好ましくは３重量％である。酢酸濃度が２重量％よりも低いと膨潤効果が低くなり、塩酸濃度が０．５より低くなると無機成分や色素の溶出率が低くなるので好ましくない。
塩酸と酢酸との混合溶液による処理は、１〜２時間程度、６０℃以上、好ましくは８０℃の温度条件で静置して行ってもよいが、緩やかに攪拌することが好ましい。温度が９０℃以上になると、タンパク質が低分子化して収率の低下につながるので好ましくない。
次に、処理液を溶液区分と固形分とに分離する。膨潤したポテトプロテインを含む希酸溶液は、静置することにより、ポテトプロテインが沈降する。この沈降物を濾過することにより、固形分を分離する。さらに分離して得られた固形分を洗浄してもよい。また、固形分の分離に遠心分離等を行ってもよい。
この分離操作により、ポテトプロテインから溶出した無機成分、色素成分、ポリフェノールや鉄分を容易にポテトプロテインから取り除くことができる。
次いで、得られた固形分にポテトプロテイン以外のプロテイン含有物を混合して酵素処理を行う。この操作により、ポテトペプチド混合物を得ることができる。
ポテトプロテイン以外のプロテイン含有物とは、馬鈴薯由来のタンパク質以外のタンパク質を含む食品素材であればよく、好ましくは、ポテトペプチドを構成するアミノ酸成分を補うことのできるアミノ酸を含有するタンパク質素材やポテトペプチド混合物の味の欠点を補うことのできるうまみ成分、特にイノシン酸やその前駆体を含む素材が望ましい。具体的には、ビール酵母、脱脂大豆、魚粉、小麦タンパク等の乾燥食品を例示することができる。好ましくは、ビール酵母や脱脂大豆、小麦タンパクのような植物性タンパク質を含む食品素材である。
酵素は、例えば、酸性プロテアーゼ、中性プロテアーゼ、アルカリプロテアーゼ等のエンド型プロテアーゼを使用すればよく、さらにエキソ型ペプチダーゼを組み合わせて使用することができる。さらに、プロテアーゼやペプチダーゼ以外の酵素、例えば酵母細胞壁溶解酵素、核酸分解酵素や糖質分解酵素等を併用してもよい。酵素処理条件は、使用する酵素の至適ｐＨ、至適温度等により適宜条件を選択して行うことができる。酵素処理後は定法に従って、加熱し失活処理を行うことが好ましい。
ポテトペプチド混合物は、さらに濾過や樹脂処理等の精製を行ってもよく、また乾燥させて粉末としてもよい。
本実施形態の方法は、ポテトプロテインに含まれる無機成分や色素又はポリフェノール等の着色成分を効果的に除去することができるので、ポテトペプチドの精製工程における脱色、脱塩処理の負担を少なくすることができる。
「第二実施形態」
乾燥ポテトプロテインとポテトプロテイン以外のプロテイン含有物とを希酸溶液に浸漬した後、酵素処理するポテトペプチド混合物の製造方法の他の一つの実施形態を図２に示す。この実施形態は、乾燥ポテトプロテインとポテトプロテイン以外のプロテイン含有物とを希酸溶液に浸漬する工程と、溶液区分と固形分を分離する工程と、得られた固形分を酵素処理する工程とを含む、ポテトペプチド混合物の製造方法である。この実施形態２は、乾燥ポテトプロテインとポテトプロテイン以外のプロテイン含有物とを希酸溶液で処理する点で、実施形態１と異なる。
乾燥ポテトプロテインとポテトプロテイン以外のプロテイン含有物とを希酸溶液に浸漬した後、酵素処理するポテトペプチド混合物の製造方法の他の一つの実施形態を図２に示す。この実施形態は、乾燥ポテトプロテインとポテトプロテイン以外のプロテイン含有物とを希酸溶液に浸漬する工程と、溶液区分と固形分を分離する工程と、得られた固形分を酵素処理する工程とを含む、ポテトペプチド混合物の製造方法である。この実施形態２は、乾燥ポテトプロテインとポテトプロテイン以外のプロテイン含有物とを希酸溶液で処理する点で、実施形態１と異なる。
本実施形態に適するポテトプロテイン以外のプロテイン含有物とは、前記した、馬鈴薯以外のタンパク質を含む食品素材であればよいが、好ましくは魚粉のように動物性の油分やタンパク質を多く含むものである。これは、動物性の油分やタンパク質を希酸に浸漬することにより取り除かれるためである。なお、浸漬工程、分離工程及び酵素処理工程の操作条件は第一実施形態と同じである。本第二実施形態の方法は、第一実施形態と同様、ポテトプロテインに含まれる無機成分や色素又はポリフェノール等の着色成分を効果的に除去することができるので、ポテトペプチドの精製工程における脱色、脱塩処理の負担を少なくすることができ、さらに、動物性の油分やタンパク質由来の臭みを取り除くことができるので、匂い及び味の観点から、ポテトペプチド混合物をより食品に適したものとすることができる。
以下、実施例に沿って本発明をさらに具体的に説明する。
ポテトプロテイン１０ｇを塩酸又は塩酸と酢酸の混合溶液に加え、２時間、７９〜８０℃に保ちながら、緩やかに攪拌してから３０分間静置し、沈降物の沈降嵩と上澄み液の鉄イオン濃度及び色の比較を行った。結果を表１に示す。なお、鉄イオン濃度は、ドイツ、Ｅ．メルク社の鉄イオン試験紙を上澄み液に浸し、同試験紙に添付された色度表と比較して得られた数値である。
表１中の膨潤度は、実験例１〜５の沈降嵩を対照の沈降嵩で割った値である。
実験例１より、ポテトプロテインは希塩酸溶液で処理することにより膨潤することがわかる。塩酸単独溶液の場合、濃度２．５重量％で膨潤していることが分かる。
実験例２と実験例４との比較で、塩酸と酢酸が存在することにより、膨潤度が上がることがわかる。混合溶液の場合、塩酸２．５重量％〜５重量％、酢酸０．２重量％〜１重量％で膨潤効果があることがわかる。
上澄み液に溶出した鉄イオンも対照に比べ増加し、上澄み液の色も対照に比べ濃くなっており、希酸溶液に溶出していることがわかる。
実施例２は、実施例１より塩酸濃度を低くした他は、実施例１と同じ条件で処理したものであり、実験例６〜１１として表２に示す。
実施例１同様、ポテトプロテインは希塩酸溶液で処理することにより膨潤することがわかる。また酢酸単独でも、ポテトプロテインが膨潤することがわかる。酢酸濃度は単独溶液の場合、３重量％でも膨潤効果があることがわかる。塩酸と酢酸の混合溶液の場合、塩酸濃度は１重量％〜２重量％でも膨潤効果があることがわかる。上澄み液に溶出した鉄イオンも対照に比べ増加し、上澄み液の色も対照に比べ濃くなっており、希酸溶液に溶出していることがわかる。
ポテトプロテイン５０ｇと魚粉５０ｇに１．５％塩酸５００ミリリットルと氷酢酸３０ミリリットルとを加え、２時間、７９〜８０℃に保ちながら、緩やかに攪拌した後、３０分間静置した。このときの沈降物の沈降嵩は約１７０ミリリットルであった。
沈降物を濾過し、水洗して得られた固形分に水６００ミリリットルを加え、水酸化ナトリウム溶液でｐＨ９．０に調整し、アルカラーゼ２．４Ｌ（ノボノルディスク社製）０．４５ｇを添加し、５７〜６０℃で反応させた。なお、沈降物水洗時の洗浄液は褐色を呈していた。反応終了後、水酸化ナトリウム溶液でｐＨ６．８に調整し、ペプチダーゼＲ（天野エンザイム社製）０．５ｇ及びグルタミナーゼ（大和化成社製）０．３ｇを添加して５５〜６０℃で２０時間反応させた。
反応液を９０℃に加熱して、酵素を失活させてから約３０℃に冷却し、パーライト３０ｇ及び活性炭６ｇを加えて１５分間攪拌した後濾過した。ろ液は淡黄赤色を呈していた。
ろ液を減圧濃縮した後、６０℃で減圧乾燥し、淡黄褐色の乾燥物を４３ｇ得た。乾燥物は、水分３．２％、タンパク質（全窒素×６．２５で算出）７６．９％、食塩９．７％、鉄分２０ｍｇ／１０００ｇであり、回収タンパク量は３３．１ｇであった。
沈降物を濾過し、水洗して得られた固形分に水６００ミリリットルを加え、水酸化ナトリウム溶液でｐＨ９．０に調整し、アルカラーゼ２．４Ｌ（ノボノルディスク社製）０．４５ｇを添加し、５７〜６０℃で反応させた。なお、沈降物水洗時の洗浄液は褐色を呈していた。反応終了後、水酸化ナトリウム溶液でｐＨ６．８に調整し、ペプチダーゼＲ（天野エンザイム社製）０．５ｇ及びグルタミナーゼ（大和化成社製）０．３ｇを添加して５５〜６０℃で２０時間反応させた。
反応液を９０℃に加熱して、酵素を失活させてから約３０℃に冷却し、パーライト３０ｇ及び活性炭６ｇを加えて１５分間攪拌した後濾過した。ろ液は淡黄赤色を呈していた。
ろ液を減圧濃縮した後、６０℃で減圧乾燥し、淡黄褐色の乾燥物を４３ｇ得た。乾燥物は、水分３．２％、タンパク質（全窒素×６．２５で算出）７６．９％、食塩９．７％、鉄分２０ｍｇ／１０００ｇであり、回収タンパク量は３３．１ｇであった。
比較のため、塩酸と酢酸を加えずに処理を行い、ペプチドを製造する実験を行った。ポテトプロテイン５０ｇと魚粉５０ｇに水を加え、２時間攪拌後、濾過し、水洗して固形分を得た。水洗時の洗浄液は淡黄褐色であり、塩酸と酢酸で処理した場合に比べ、薄い色を呈していた。固形分を前述と同じ条件で酵素分解した。得られた乾燥物（３１ｇ）は、淡褐色を呈し、塩酸と酢酸混合液により処理をしたものに比べ、薄汚れた感じを与えるものであった。また、水分は２．９％、タンパク質（全窒素×６．２５で算出）７２．８％、食塩９．２％、鉄分１５０ｍｇ／１０００ｇであり、回収タンパク量は２２．６ｇであった。比較例の乾燥ペプチドは塩酸と酢酸混合物による処理を行ったものに比べ、鉄分を多く含み、回収たんぱく量も低かった。
味や匂いの点においても、比較例の乾燥ペプチドは塩酸と酢酸混合物による処理を行ったものに比べ、生臭い不快臭があり、旨味が少なかった。
ポテトプロテイン５０ｇに１．５％塩酸２５０ミリリットルと氷酢酸１５ミリリットルとを加え、２時間、７９〜８０℃に保ちながら、緩やかに攪拌してから３０分間静置した。このときの沈降物の沈降嵩は約２２０ミリリットルであった。
沈降物を濾過し、水洗して得られた固形分に乾燥ビール酵母５０ｇと水６００ミリリットルを加え、９０℃に加熱して殺菌してから２５℃に冷却した。なお沈降物水洗時の洗浄液は淡赤褐色を呈していた。次いで、水酸化ナトリウム溶液でｐＨ９．１に調整し、アルカラーゼ２．４Ｌ（ノボノルディスク社製）０．４５ｇを添加し、５７〜６０℃で反応させた。
塩酸でｐＨを５．５に調整し、ヌクレアーゼ（天野エンザイム社製）０．１ｇ、プロテアーゼＭ（天野エンザイム社製）０．３ｇ及びデアミザイム（天野エンザイム社製）０．０５ｇを添加し、４７〜５０℃で１８時間反応させた。
反応液を９０℃に加熱して、酵素を失活させてから約３０℃に冷却し、パーライト３０ｇ及び活性炭６ｇを加えて１５分間攪拌した後濾過した。ろ液は淡黄褐色を呈していた。
ろ液を減圧濃縮した後、６０℃で減圧乾燥し、黄褐色の乾燥物を５９ｇ得た。乾燥物は、水分３．０％、タンパク質（全窒素×６．２５で算出）５２．３％、食塩６．２％、鉄分２０ｍｇ／１０００ｇであり、回収タンパク量は３０．９ｇであった。
沈降物を濾過し、水洗して得られた固形分に乾燥ビール酵母５０ｇと水６００ミリリットルを加え、９０℃に加熱して殺菌してから２５℃に冷却した。なお沈降物水洗時の洗浄液は淡赤褐色を呈していた。次いで、水酸化ナトリウム溶液でｐＨ９．１に調整し、アルカラーゼ２．４Ｌ（ノボノルディスク社製）０．４５ｇを添加し、５７〜６０℃で反応させた。
塩酸でｐＨを５．５に調整し、ヌクレアーゼ（天野エンザイム社製）０．１ｇ、プロテアーゼＭ（天野エンザイム社製）０．３ｇ及びデアミザイム（天野エンザイム社製）０．０５ｇを添加し、４７〜５０℃で１８時間反応させた。
反応液を９０℃に加熱して、酵素を失活させてから約３０℃に冷却し、パーライト３０ｇ及び活性炭６ｇを加えて１５分間攪拌した後濾過した。ろ液は淡黄褐色を呈していた。
ろ液を減圧濃縮した後、６０℃で減圧乾燥し、黄褐色の乾燥物を５９ｇ得た。乾燥物は、水分３．０％、タンパク質（全窒素×６．２５で算出）５２．３％、食塩６．２％、鉄分２０ｍｇ／１０００ｇであり、回収タンパク量は３０．９ｇであった。
比較のため、ポテトプロテインを塩酸及び酢酸で処理せずにペプチドを製造する実験を行った。ポテトプロテイン５０ｇに水を加え、室温で２時間攪拌後３０分間静置した。沈降嵩は約７５ミリリットルであった。
沈降物を濾過して水洗して固形物を得た。水洗時の洗浄液は淡黄褐色であり、塩酸と酢酸で処理した場合に比べ、薄い色を呈していた。得られた固形物に乾燥ビール酵母５０ｇ及び水６００ミリリットルを加え、前述同様、酵素処理して暗褐色の乾燥物４３ｇを得た。乾燥物は、塩酸と酢酸混合液による処理をしたものに比べ、薄汚れた感じを与えるものであった。また、水分は３．１％、タンパク質（全窒素×６．２５で算出）５４．９％、食塩７．３％、鉄分２５０ｍｇ／１０００ｇであり、回収タンパク量は２３．６ｇであった。比較例の乾燥物は塩酸と酢酸混合物による処理を行ったものに比べ、鉄分を多く含み、回収たんぱく量も低かった。
味の点においても、比較例の乾燥物は、塩酸と酢酸混合物による処理を行ったものに比べ、旨味が乏しかった。
ポテトプロテイン５０ｇに１．５％塩酸２５０ミリリットルと氷酢酸１５ミリリットルとを加え、２時間、７９〜８０℃に保ちながら、緩やかに攪拌してから３０分間静置した。
沈降物を濾過し、水洗して得られた固形分に脱脂大豆５０ｇと水６００ミリリットルを加え、９０℃に加熱して殺菌してから２５℃に冷却した。なお、沈降物水洗時の洗浄液は淡赤褐色を呈していた。次いで、水酸化ナトリウム溶液でｐＨ９．０に調整し、アルカラーゼ２．４Ｌ（ノボノルディスク社製）０．５ｇを添加し、５７〜６０℃で反応させた。
塩酸でｐＨを５．５に調整し、プロテアーゼＭ（天野エンザイム社製）０．６ｇ及びグルタミナーゼ（天野エンザイム社製）０．３ｇを添加し、５０〜５５℃で１８時間反応させた。
反応液を９０℃に加熱して、酵素を失活させてから約３０℃に冷却し、パーライト３０ｇ及び活性炭８ｇを加えて１５分間攪拌した後濾過した。ろ液は淡黄褐色を呈していた。
ろ液を減圧濃縮した後、６０℃で減圧乾燥し、淡黄褐色の乾燥物５１ｇを得た。乾燥物は、水分３．２％、タンパク質（全窒素×６．２５で算出）５６．２％、食塩９．０％、鉄分２０ｍｇ／１０００ｇであり、回収タンパク量は２８．７ｇであった。
沈降物を濾過し、水洗して得られた固形分に脱脂大豆５０ｇと水６００ミリリットルを加え、９０℃に加熱して殺菌してから２５℃に冷却した。なお、沈降物水洗時の洗浄液は淡赤褐色を呈していた。次いで、水酸化ナトリウム溶液でｐＨ９．０に調整し、アルカラーゼ２．４Ｌ（ノボノルディスク社製）０．５ｇを添加し、５７〜６０℃で反応させた。
塩酸でｐＨを５．５に調整し、プロテアーゼＭ（天野エンザイム社製）０．６ｇ及びグルタミナーゼ（天野エンザイム社製）０．３ｇを添加し、５０〜５５℃で１８時間反応させた。
反応液を９０℃に加熱して、酵素を失活させてから約３０℃に冷却し、パーライト３０ｇ及び活性炭８ｇを加えて１５分間攪拌した後濾過した。ろ液は淡黄褐色を呈していた。
ろ液を減圧濃縮した後、６０℃で減圧乾燥し、淡黄褐色の乾燥物５１ｇを得た。乾燥物は、水分３．２％、タンパク質（全窒素×６．２５で算出）５６．２％、食塩９．０％、鉄分２０ｍｇ／１０００ｇであり、回収タンパク量は２８．７ｇであった。
比較のため、ポテトプロテインを塩酸及び酢酸で処理せずにペプチドを製造する実験を行った。ポテトプロテイン５０ｇに水を加え、室温で２時間攪拌後３０分間静置した。
沈降物を濾過して水洗して固形物を得た。水洗時の洗浄液は淡黄褐色であり、塩酸と酢酸で処理した場合に比べ、薄い色を呈していた。得られた固形物に脱脂大豆５０ｇ及び水６００ミリリットルを加え、前述同様、酵素処理して、僅かに黒ずんだ淡褐色の乾燥物４４ｇを得た。乾燥物は、塩酸と酢酸混合液による処理をしたものに比べ、薄汚れた感じを与えるものであった。また、水分は３．６％、タンパク質（全窒素×６．２５で算出）５５．８％、食塩９．７％、鉄分３５０ｍｇ／１０００ｇであり、回収タンパク量は２４．６ｇであった。比較例の乾燥物は塩酸と酢酸混合物による処理を行ったものに比べ、鉄分を多く含み、回収たんぱく量も低かった。
味の点においても、比較例の乾燥物は、塩酸と酢酸混合物による処理を行ったものに比べ、えぐ味が強く、旨味に乏しかった。
ポテトプロテイン５０ｇに１．５％塩酸２５０ミリリットルと氷酢酸１５ミリリットルとを加え、２時間、７９〜８０℃に保ちながら、緩やかに攪拌してから３０分間静置した。
沈降物を濾過し、水洗して得られた固形分に小麦タンパク５０ｇと水６００ミリリットルを加え、９０℃に加熱して殺菌してから２５℃に冷却した。なお、沈降物水洗時の洗浄液は淡赤褐色を呈していた。次いで、水酸化ナトリウム溶液でｐＨ９．０に調整し、アルカラーゼ２．４Ｌ（ノボノルディスク社製）０．５ｇを添加し、５７〜６０℃で反応させた。
塩酸でｐＨを５．５に調整し、プロテアーゼＭ（天野エンザイム社製）０．６ｇ及びグルタミナーゼ（天野エンザイム社製）０．３ｇを添加し、５０〜５５℃で１８時間反応させた。
反応液を９０℃に加熱して、酵素を失活させてから約３０℃に冷却し、パーライト３０ｇ及び活性炭８ｇを加えて１５分間攪拌した後濾過した。ろ液は淡黄褐色を呈していた。
ろ液を減圧濃縮した後、６０℃で減圧乾燥し、淡褐色の乾燥物を６８ｇ得た。乾燥物は、水分３．５％、タンパク質（全窒素×６．２５で算出）７０．３％、食塩７．８％、鉄分２０ｍｇ／１０００ｇであり、回収タンパク量は４７．８ｇであった。
沈降物を濾過し、水洗して得られた固形分に小麦タンパク５０ｇと水６００ミリリットルを加え、９０℃に加熱して殺菌してから２５℃に冷却した。なお、沈降物水洗時の洗浄液は淡赤褐色を呈していた。次いで、水酸化ナトリウム溶液でｐＨ９．０に調整し、アルカラーゼ２．４Ｌ（ノボノルディスク社製）０．５ｇを添加し、５７〜６０℃で反応させた。
塩酸でｐＨを５．５に調整し、プロテアーゼＭ（天野エンザイム社製）０．６ｇ及びグルタミナーゼ（天野エンザイム社製）０．３ｇを添加し、５０〜５５℃で１８時間反応させた。
反応液を９０℃に加熱して、酵素を失活させてから約３０℃に冷却し、パーライト３０ｇ及び活性炭８ｇを加えて１５分間攪拌した後濾過した。ろ液は淡黄褐色を呈していた。
ろ液を減圧濃縮した後、６０℃で減圧乾燥し、淡褐色の乾燥物を６８ｇ得た。乾燥物は、水分３．５％、タンパク質（全窒素×６．２５で算出）７０．３％、食塩７．８％、鉄分２０ｍｇ／１０００ｇであり、回収タンパク量は４７．８ｇであった。
比較のため、ポテトプロテインを塩酸及び酢酸で処理せずにペプチドを製造する実験を行った。ポテトプロテイン５０ｇに水を加え、室温で２時間攪拌後３０分間静置した。
沈降物を濾過して水洗して固形物を得た。水洗時の洗浄液は淡黄褐色であり、塩酸と酢酸で処理した場合に比べ、薄い色を呈していた。得られた固形物に小麦タンパク５０ｇ及び水６００ミリリットルを加え、前述同様、酵素処理して、暗褐色の乾燥物５１ｇを得た。乾燥物は、塩酸と酢酸混合液による処理をしたものに比べ、薄汚れた感じを与えるものであった。また、水分は３．６％、タンパク質（全窒素×６．２５で算出）７０．６％、食塩８．２％、鉄分１８０ｍｇ／１０００ｇであり、回収タンパク量は３６ｇであった。比較例の乾燥物は塩酸と酢酸混合物による処理を行ったものに比べ、鉄分を多く含み、回収たんぱく量も低かった。
味の点においても、比較例の乾燥物は、塩酸と酢酸混合物による処理を行ったものに比べ、グルタミン酸特有の旨みが少なかった。
Claims (8)
- 乾燥ポテトプロテインを希酸溶液に浸漬し、処理液から分離して得られた固形分にポテトプロテイン以外のプロテイン含有物を混合して酵素処理することを特徴とする、ポテトペプチド混合物の製造方法。
- 前記希酸溶液が塩酸と酢酸の混合溶液である、請求項１記載のポテトペプチド混合物の製造方法。
- 乾燥ポテトプロテインとポテトプロテイン以外のプロテイン含有物とを希酸溶液に浸漬した後、酵素処理することを特徴とする、ポテトペプチド混合物の製造方法。
- 前記希酸溶液が塩酸と酢酸の混合溶液である、請求項３記載のポテトペプチド混合物の製造方法。
- 前記希酸溶液が濃度０．５〜５％の塩酸溶液又は酢酸溶液である、請求項１又は請求項３記載のポテトペプチド混合物の製造方法。
- 前記希酸溶液が塩酸を１〜３％、かつ、酢酸を２〜５％含有する塩酸と酢酸の混合溶液である、請求項２又は４記載のポテトペプチド混合物の製造方法。
- 前記ポテトプロテイン以外のプロテイン含有物が食品乾燥物である、請求項１〜６のいずれかに記載のポテトプペプチド混合物の製造方法。
- 前記食品乾燥物がビール酵母、脱脂大豆、魚粉及び小麦タンパクから選ばれる１以上の乾燥粉である、請求項７記載のポテトペプチド混合物の製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2009198848A JP5560505B2 (ja) | 2009-08-28 | 2009-08-28 | ポテトペプチド混合物の製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP2009198848A JP5560505B2 (ja) | 2009-08-28 | 2009-08-28 | ポテトペプチド混合物の製造方法 |
Publications (3)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JP2011045342A true JP2011045342A (ja) | 2011-03-10 |
| JP2011045342A5 JP2011045342A5 (ja) | 2012-08-30 |
| JP5560505B2 JP5560505B2 (ja) | 2014-07-30 |
Family
ID=43832314
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP2009198848A Active JP5560505B2 (ja) | 2009-08-28 | 2009-08-28 | ポテトペプチド混合物の製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP5560505B2 (ja) |
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN112401213A (zh) * | 2020-11-10 | 2021-02-26 | 中国农业科学院农产品加工研究所 | 一种薯类肽美拉德反应产物及其制备方法和应用 |
Citations (15)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS4843637B1 (ja) * | 1969-03-19 | 1973-12-19 | ||
| JPS6420060A (en) * | 1986-10-13 | 1989-01-24 | Ajinomoto Kk | Nutrient composition |
| JPH0339049A (ja) * | 1989-07-07 | 1991-02-20 | Ajinomoto Co Inc | 低分子ペプチド混合物の製造方法 |
| JPH04297500A (ja) * | 1991-03-26 | 1992-10-21 | Fuji Oil Co Ltd | 着色劣化性の小さいペプチド及びその製造方法 |
| JPH04365451A (ja) * | 1991-01-14 | 1992-12-17 | Cpc Internatl Inc | 加水分解した蛋白質の製造方法およびそれの生成物 |
| JPH05505304A (ja) * | 1990-01-12 | 1993-08-12 | テッセンデルロ ケミ エヌ．ヴィー． | 酵素加水分解物の製造方法 |
| JPH07143861A (ja) * | 1993-11-24 | 1995-06-06 | Cosmo Shokuhin Kk | 調味用アミノ酸液の製造方法及び利用方法 |
| JPH08140585A (ja) * | 1994-11-25 | 1996-06-04 | Hokuren Federation Of Agricult Coop:The | 低分子馬鈴薯蛋白質の製造方法 |
| JPH1132693A (ja) * | 1997-07-23 | 1999-02-09 | Sanei Toka Kk | トウモロコシ蛋白質の酵素分解物およびその製造方法 |
| JP2000001499A (ja) * | 1998-04-16 | 2000-01-07 | Biotec Asa | 生物活性を有するペプチド、その用途、およびその製造方法 |
| JP2000004799A (ja) * | 1998-06-29 | 2000-01-11 | Cosmo Shokuhin Kk | 水溶性ポテトペプチドの製造方法 |
| JP2001506858A (ja) * | 1996-12-23 | 2001-05-29 | デーエスエム ナムローゼ フェンノートシャップ | タンパク質加水分解物の製造方法 |
| DE10060512A1 (de) * | 2000-12-06 | 2002-06-20 | Fermtech Biotechnologische Pro | Verfahren zur Herstellung von alkaloidreduziertem Kartoffelpepton |
| JP2007295831A (ja) * | 2006-04-28 | 2007-11-15 | Tokachiken Shiko Kiko | 水溶性ポテトペプチドの製造方法 |
| WO2008052501A1 (de) * | 2006-10-26 | 2008-05-08 | Emsland-Stärke GmbH | Verfahren zum erhalt von pflanzenproteinfraktionen mittleren molekulargewichts, pflanzenproteinfraktion und verwendung derselben |
-
2009
- 2009-08-28 JP JP2009198848A patent/JP5560505B2/ja active Active
Patent Citations (15)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS4843637B1 (ja) * | 1969-03-19 | 1973-12-19 | ||
| JPS6420060A (en) * | 1986-10-13 | 1989-01-24 | Ajinomoto Kk | Nutrient composition |
| JPH0339049A (ja) * | 1989-07-07 | 1991-02-20 | Ajinomoto Co Inc | 低分子ペプチド混合物の製造方法 |
| JPH05505304A (ja) * | 1990-01-12 | 1993-08-12 | テッセンデルロ ケミ エヌ．ヴィー． | 酵素加水分解物の製造方法 |
| JPH04365451A (ja) * | 1991-01-14 | 1992-12-17 | Cpc Internatl Inc | 加水分解した蛋白質の製造方法およびそれの生成物 |
| JPH04297500A (ja) * | 1991-03-26 | 1992-10-21 | Fuji Oil Co Ltd | 着色劣化性の小さいペプチド及びその製造方法 |
| JPH07143861A (ja) * | 1993-11-24 | 1995-06-06 | Cosmo Shokuhin Kk | 調味用アミノ酸液の製造方法及び利用方法 |
| JPH08140585A (ja) * | 1994-11-25 | 1996-06-04 | Hokuren Federation Of Agricult Coop:The | 低分子馬鈴薯蛋白質の製造方法 |
| JP2001506858A (ja) * | 1996-12-23 | 2001-05-29 | デーエスエム ナムローゼ フェンノートシャップ | タンパク質加水分解物の製造方法 |
| JPH1132693A (ja) * | 1997-07-23 | 1999-02-09 | Sanei Toka Kk | トウモロコシ蛋白質の酵素分解物およびその製造方法 |
| JP2000001499A (ja) * | 1998-04-16 | 2000-01-07 | Biotec Asa | 生物活性を有するペプチド、その用途、およびその製造方法 |
| JP2000004799A (ja) * | 1998-06-29 | 2000-01-11 | Cosmo Shokuhin Kk | 水溶性ポテトペプチドの製造方法 |
| DE10060512A1 (de) * | 2000-12-06 | 2002-06-20 | Fermtech Biotechnologische Pro | Verfahren zur Herstellung von alkaloidreduziertem Kartoffelpepton |
| JP2007295831A (ja) * | 2006-04-28 | 2007-11-15 | Tokachiken Shiko Kiko | 水溶性ポテトペプチドの製造方法 |
| WO2008052501A1 (de) * | 2006-10-26 | 2008-05-08 | Emsland-Stärke GmbH | Verfahren zum erhalt von pflanzenproteinfraktionen mittleren molekulargewichts, pflanzenproteinfraktion und verwendung derselben |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN112401213A (zh) * | 2020-11-10 | 2021-02-26 | 中国农业科学院农产品加工研究所 | 一种薯类肽美拉德反应产物及其制备方法和应用 |
| CN112401213B (zh) * | 2020-11-10 | 2022-04-15 | 中国农业科学院农产品加工研究所 | 一种薯类肽美拉德反应产物及其制备方法和应用 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP5560505B2 (ja) | 2014-07-30 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Shanmugam et al. | Antioxidative peptide derived from enzymatic digestion of buffalo casein | |
| Zheng et al. | Effect of hydrolysis time on the physicochemical and functional properties of corn glutelin by Protamex hydrolysis | |
| Choksawangkarn et al. | Antioxidative peptides from fish sauce by-product: Isolation and characterization | |
| JP7422236B2 (ja) | ハマグリ活性ペプチドの製造方法 | |
| KR102668762B1 (ko) | 키틴, 가수분해물, 및 효소 가수분해에 의해 곤충으로부터 하나 이상의 관심 생성물을 생산하는 방법 | |
| Raghavan et al. | ACE-inhibitory activity of tilapia protein hydrolysates | |
| JP5125514B2 (ja) | 大豆ペプチド混合物の製造法 | |
| JP4226299B2 (ja) | 魚由来ゼラチンペプチドの製造方法 | |
| Anal et al. | Protein hydrolysates and bioactive peptides from seafood and crustacean waste: Their extraction, bioactive properties and industrial perspectives | |
| JP5087042B2 (ja) | エラスチン由来ペプチドの製造方法、及びエラスチン由来ペプチド | |
| JP5560505B2 (ja) | ポテトペプチド混合物の製造方法 | |
| JP4227984B2 (ja) | 食品の香味・呈味改善用組成物 | |
| US20110059212A1 (en) | Method for production of defatted soymilk peptide | |
| KR100612600B1 (ko) | 저분자 대두 펩타이드의 제조방법 | |
| KR102410045B1 (ko) | 어류 단백질의 효소 가수분해물 및 이의 제조방법 | |
| JP2007055919A (ja) | 魚肉由来のペプチド、その製造方法、およびそのペプチドを含む食品 | |
| JP2010248134A (ja) | ペプチド組成物 | |
| JP4924971B2 (ja) | 馬鈴薯由来タンパク質とその部分分解物を含むタンパク質組成物並びにそれらの抽出方法 | |
| KR101079030B1 (ko) | 글루탐산 함량이 높은 미강 유래 단백질 가수분해물의 제조방법 | |
| JP2023518159A (ja) | カルノシンに富む化合物を効率的に製造するためのプロセス方法 | |
| WO2004017763A1 (ja) | 魚醤油様調味料の製造方法 | |
| JPH0581219B2 (ja) | ||
| CN114457137B (zh) | 一种连续循环水解并精准筛选肽分子量的深度水解乳清蛋白的制备方法 | |
| KR100689339B1 (ko) | 계내금으로 부터 유래되는 신규한 단백질 분해 효소 및 그제조방법 | |
| Lasrichan | Enzyme assisted extraction of rice bran protein |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20120713 |
|
| A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20120713 |
|
| A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20140225 |
|
| A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20140411 |
|
| TRDD | Decision of grant or rejection written | ||
| A01 | Written decision to grant a patent or to grant a registration (utility model) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A01 Effective date: 20140507 |
|
| A61 | First payment of annual fees (during grant procedure) |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A61 Effective date: 20140523 |
|
| R150 | Certificate of patent or registration of utility model |
Ref document number: 5560505 Country of ref document: JP Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R150 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| S533 | Written request for registration of change of name |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R313533 |
|
| R350 | Written notification of registration of transfer |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R350 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| S531 | Written request for registration of change of domicile |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R313531 |
|
| R350 | Written notification of registration of transfer |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R350 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |
|
| R250 | Receipt of annual fees |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R250 |