JPH04297500A - 着色劣化性の小さいペプチド及びその製造方法 - Google Patents
着色劣化性の小さいペプチド及びその製造方法Info
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- JPH04297500A JPH04297500A JP3121961A JP12196191A JPH04297500A JP H04297500 A JPH04297500 A JP H04297500A JP 3121961 A JP3121961 A JP 3121961A JP 12196191 A JP12196191 A JP 12196191A JP H04297500 A JPH04297500 A JP H04297500A
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Landscapes
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Non-Alcoholic Beverages (AREA)
- Cosmetics (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【0001】
【産業上の利用分野】本発明は、飲料、化粧品などの分
野への応用に適した着色劣化性の小さいペプチドの製法
に関する。
野への応用に適した着色劣化性の小さいペプチドの製法
に関する。
【0002】
【従来の技術】■ 発明の背景
蛋白質を加水分解することにより得られるペプチド、殊
にオリゴペプチドは、消化管よりの吸収が良好であると
共に、保湿性を有するので、近来経口又は経管投与用栄
養剤、スポーツ用飲料及び肥満改善用ダイエット、化粧
品基材等として需要が増えている。
にオリゴペプチドは、消化管よりの吸収が良好であると
共に、保湿性を有するので、近来経口又は経管投与用栄
養剤、スポーツ用飲料及び肥満改善用ダイエット、化粧
品基材等として需要が増えている。
【0003】■ 従来技術の問題点
しかし市販のペプチド、殊に植物蛋白性のペプチドは、
水系下で高温短時間加熱するか又は低温下でも長時間放
置すると、褐色にして着色して色調が悪化する。この着
色変化の原因は、原料蛋白質中に夾雑する又は加水分解
によりそれから遊離した糖と、加水分解産物であるアミ
ノ酸とが起こすアミノカルボニル反応によるものと推定
されるが、この観点からペプチドの着色性改良を試みた
報告はない。
水系下で高温短時間加熱するか又は低温下でも長時間放
置すると、褐色にして着色して色調が悪化する。この着
色変化の原因は、原料蛋白質中に夾雑する又は加水分解
によりそれから遊離した糖と、加水分解産物であるアミ
ノ酸とが起こすアミノカルボニル反応によるものと推定
されるが、この観点からペプチドの着色性改良を試みた
報告はない。
【0004】
【発明が解決しようとする課題】以上の実情に鑑み、本
発明は、着色劣化の少ないペプチド及びその製造法を提
供するのを目的とする。
発明は、着色劣化の少ないペプチド及びその製造法を提
供するのを目的とする。
【0005】
【課題を解決するための手段】■ 概念本発明者は着
色の少ない植物蛋白性ペプチドを得るべく研究した結果
、該ペプチド中の糖含量を1%以下とすること、及び同
じく遊離アミノ酸の含量を2%以下とすることにより褐
変反応を抑制しうることを見出し、進んでその工業的な
製造手段を検討した結果、本発明に到達した。
色の少ない植物蛋白性ペプチドを得るべく研究した結果
、該ペプチド中の糖含量を1%以下とすること、及び同
じく遊離アミノ酸の含量を2%以下とすることにより褐
変反応を抑制しうることを見出し、進んでその工業的な
製造手段を検討した結果、本発明に到達した。
【0006】■ 概要
以上の課題を解決するため、本発明は、■遊離糖の含量
が1%以下、遊離アミノ酸の含量が2%以下である着色
劣化性の小さい植物蛋白性ペプチド及び■等電点付近で
洗浄した植物性蛋白質をエンドプロテアーゼを用いて加
水分解することを特徴とする着色劣化性の小さいペプチ
ドの製造方法を要旨とする。以下、発明を構成する諸要
素等につき項分けして説明する。
が1%以下、遊離アミノ酸の含量が2%以下である着色
劣化性の小さい植物蛋白性ペプチド及び■等電点付近で
洗浄した植物性蛋白質をエンドプロテアーゼを用いて加
水分解することを特徴とする着色劣化性の小さいペプチ
ドの製造方法を要旨とする。以下、発明を構成する諸要
素等につき項分けして説明する。
【0007】■ 蛋白質
本発明ペプチド原料となる蛋白質としては、動物、植物
及び微生物起源の全ゆる蛋白質を包含するが、少なくと
も食餌療法用や健康食品用としては、アミノ酸バランス
の取れた良質の蛋白質が好ましい。大豆蛋白、落花生蛋
白などの植物種子蛋白は、メチオニンの含量がやや少な
い点を除けば、カゼイン、ラクトアルブミン、オボアル
ブミン等に劣らない良質の蛋白質である。
及び微生物起源の全ゆる蛋白質を包含するが、少なくと
も食餌療法用や健康食品用としては、アミノ酸バランス
の取れた良質の蛋白質が好ましい。大豆蛋白、落花生蛋
白などの植物種子蛋白は、メチオニンの含量がやや少な
い点を除けば、カゼイン、ラクトアルブミン、オボアル
ブミン等に劣らない良質の蛋白質である。
【0008】■ ペプチド
本発明でいうペプチドは、平均鎖長2〜10、好ましく
は3〜6程度の単位アミノ酸のペプチド結合−CO−N
H− から構成された類白色の水溶性粉末である。この
ものは、原料蛋白をエンドプロテアーゼ(エンドペプチ
ダーゼ)液にて処理後、不溶性の画分及び水を除去する
ことにより製造される。酵素処理に先立ち、蛋白質を等
電点付近で水洗し、対アミノ基反応性の糖含量を1%未
満に抑えることが目的達成のための条件である。
は3〜6程度の単位アミノ酸のペプチド結合−CO−N
H− から構成された類白色の水溶性粉末である。この
ものは、原料蛋白をエンドプロテアーゼ(エンドペプチ
ダーゼ)液にて処理後、不溶性の画分及び水を除去する
ことにより製造される。酵素処理に先立ち、蛋白質を等
電点付近で水洗し、対アミノ基反応性の糖含量を1%未
満に抑えることが目的達成のための条件である。
【0009】■ エンドプロテアーゼ蛋白質又はペプ
チドにおけるペプチド結合を切断する酵素は、慣用的に
エキソプロテアーゼとエンドプロテアーゼとに分類され
るが、本発明では特に後者のエンドプロテアーゼを選択
する。後記実施例に示すように、エキソプロテアーゼを
夾雑する酵素を使用したときは遊離アミノ酸の量が多く
なり、発明の目的とする遊離アミノ酸量1%以下の製品
が得られない。勿論、ゲル濾過などの物理的手段又はア
シル化などの化学的手段によりアミノ酸や低分子ペプチ
ドを分画することも不可能ではないが、経費が高くつき
工業的ではなくなる。
チドにおけるペプチド結合を切断する酵素は、慣用的に
エキソプロテアーゼとエンドプロテアーゼとに分類され
るが、本発明では特に後者のエンドプロテアーゼを選択
する。後記実施例に示すように、エキソプロテアーゼを
夾雑する酵素を使用したときは遊離アミノ酸の量が多く
なり、発明の目的とする遊離アミノ酸量1%以下の製品
が得られない。勿論、ゲル濾過などの物理的手段又はア
シル化などの化学的手段によりアミノ酸や低分子ペプチ
ドを分画することも不可能ではないが、経費が高くつき
工業的ではなくなる。
【0010】ここにエンドプロテアーゼとしては、例え
ばペプシン、レンニン、トリプシン、キモトリプシン、
カテプシン、パパイン、ブロメラインなどがあるが、工
業的には、種々のカビ類、放線菌類、バシリス、クロス
トリジウム、ストレプトマイセス等の細菌類など産生す
る微生物酵素が好適である。
ばペプシン、レンニン、トリプシン、キモトリプシン、
カテプシン、パパイン、ブロメラインなどがあるが、工
業的には、種々のカビ類、放線菌類、バシリス、クロス
トリジウム、ストレプトマイセス等の細菌類など産生す
る微生物酵素が好適である。
【0011】
【作用】遊離糖の含量が1%以下、遊離アミノ酸の含量
が2%以下に抑えることにより、加熱時又は長時間放置
時のペプチド水溶液の褐変が顕著に抑制される。これは
、多分褐変反応を起こすのに必要なアミノ酸の閾値がこ
の近辺に存在するであろうことを示唆する。
が2%以下に抑えることにより、加熱時又は長時間放置
時のペプチド水溶液の褐変が顕著に抑制される。これは
、多分褐変反応を起こすのに必要なアミノ酸の閾値がこ
の近辺に存在するであろうことを示唆する。
【0012】またエンドプロテアーゼは、蛋白質及びそ
の分解により生成したポリペプチドの内部のペプチド係
合を切断するから、エキソプロテアーゼを使用したとき
より遊離アミノ酸の副生が少ない。このため、前段処理
としての水洗処理と組み合わせることにより、褐変化の
起こり難い良質のペプチドを生成する。
の分解により生成したポリペプチドの内部のペプチド係
合を切断するから、エキソプロテアーゼを使用したとき
より遊離アミノ酸の副生が少ない。このため、前段処理
としての水洗処理と組み合わせることにより、褐変化の
起こり難い良質のペプチドを生成する。
【0013】
【実施例】以下、実施例及び比較例により発明実施の態
様及び効果につき説明するが、例示は単に説明用のもの
で、発明思想の制限又は限定を意味するものではない。
様及び効果につき説明するが、例示は単に説明用のもの
で、発明思想の制限又は限定を意味するものではない。
【0014】比較例1,2
分離大豆蛋白(出願人会社製《ニューフジプロ−R(登
録商標)》100 重量部(以下同じ)を水900 部
に溶かし、これにエンドプロテアーゼを含む蛋白分解酵
素(大和化成株式会社製《プロチン》又はエンドプロテ
アーゼとエキソプロテアーゼとを含有する蛋白分解酵素
(協和マイルス株式会社製《タカミネFPC》の各単独
2部を加え、50℃で5時間インキュベートした後、遠
心分離(5000 r.p.mx 30分)して不溶物
を除去した。
録商標)》100 重量部(以下同じ)を水900 部
に溶かし、これにエンドプロテアーゼを含む蛋白分解酵
素(大和化成株式会社製《プロチン》又はエンドプロテ
アーゼとエキソプロテアーゼとを含有する蛋白分解酵素
(協和マイルス株式会社製《タカミネFPC》の各単独
2部を加え、50℃で5時間インキュベートした後、遠
心分離(5000 r.p.mx 30分)して不溶物
を除去した。
【0015】得られた上清を80〜85℃で20分間加
熱して酵素の失活と殺菌を行った後、凍結乾燥してペプ
チド製品を得た。得られた製品の組成とその水溶液の色
調(調整直後及び加速試験後)を下表1に示す。
熱して酵素の失活と殺菌を行った後、凍結乾燥してペプ
チド製品を得た。得られた製品の組成とその水溶液の色
調(調整直後及び加速試験後)を下表1に示す。
【表1】
【0016】上表記載の如く、ペプチド中の遊離アミノ
酸含量を低下させることにより、色調の悪化が顕著に抑
制されるが、次記実施例の製品に比べると劣る。
酸含量を低下させることにより、色調の悪化が顕著に抑
制されるが、次記実施例の製品に比べると劣る。
【0017】実施例1及び比較例3
分離大豆蛋白(前出)100 部を水600 部に溶か
してpHを4.5 に下げ、析出物を遠心分離(500
0 r.p.m x30分)して可溶性画分450 部
を除いた。
してpHを4.5 に下げ、析出物を遠心分離(500
0 r.p.m x30分)して可溶性画分450 部
を除いた。
【0018】残りの不溶性画分250 部に水750
部を加え、更に20%苛性ソーダでpHを7.0 に調
整したもの、及び対照として分離大豆蛋白(前出)10
0 部に水900 部を加え溶解させたものに対し夫々
《プロチン》(前出)2部を加え、前例と同様に酵素分
解後、遠心分離及び凍結乾燥してペプチドを得た。得ら
れた製品の組成とその水溶液の色調(調整直後及び加速
試験後)を下表2に示す。
部を加え、更に20%苛性ソーダでpHを7.0 に調
整したもの、及び対照として分離大豆蛋白(前出)10
0 部に水900 部を加え溶解させたものに対し夫々
《プロチン》(前出)2部を加え、前例と同様に酵素分
解後、遠心分離及び凍結乾燥してペプチドを得た。得ら
れた製品の組成とその水溶液の色調(調整直後及び加速
試験後)を下表2に示す。
【0019】
【表2】
【0020】上表記載の如く、ペプチド中の遊離糖及び
遊離アミノ酸含量を共に減少させることにより、色調の
悪化が顕著に抑制される。
遊離アミノ酸含量を共に減少させることにより、色調の
悪化が顕著に抑制される。
【0021】
【発明の効果】以上説明した通り、本発明は、着色劣化
の少ないペプチド及びその製造法を提供できたことによ
り、蛋白質補強飲料や化粧品基材などの着色劣化の懸念
される分野へのペプチドの利用範囲が拡大される。
の少ないペプチド及びその製造法を提供できたことによ
り、蛋白質補強飲料や化粧品基材などの着色劣化の懸念
される分野へのペプチドの利用範囲が拡大される。
Claims (3)
- 【請求項1】 遊離糖の含量が1%以下、遊離アミノ
酸の含量が2%以下である着色劣化性の小さい植物蛋白
性ペプチド。 - 【請求項2】 等電点付近で洗浄した植物性蛋白質を
エンドプロテアーゼを用いて加水分解することを特徴と
する着色劣化性の小さいペプチドの製造方法。 - 【請求項3】 蛋白質が大豆蛋白質である請求項2の
製造方法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP3121961A JPH04297500A (ja) | 1991-03-26 | 1991-03-26 | 着色劣化性の小さいペプチド及びその製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP3121961A JPH04297500A (ja) | 1991-03-26 | 1991-03-26 | 着色劣化性の小さいペプチド及びその製造方法 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH04297500A true JPH04297500A (ja) | 1992-10-21 |
Family
ID=14824187
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP3121961A Pending JPH04297500A (ja) | 1991-03-26 | 1991-03-26 | 着色劣化性の小さいペプチド及びその製造方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPH04297500A (ja) |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2011045342A (ja) * | 2009-08-28 | 2011-03-10 | Cosmo Shokuhin Kk | ポテトペプチド混合物の製造方法 |
JP2020058332A (ja) * | 2018-10-13 | 2020-04-16 | 伸亮 矢倉 | タンパク濃縮物合成ペースト類製造方法 |
-
1991
- 1991-03-26 JP JP3121961A patent/JPH04297500A/ja active Pending
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2011045342A (ja) * | 2009-08-28 | 2011-03-10 | Cosmo Shokuhin Kk | ポテトペプチド混合物の製造方法 |
JP2020058332A (ja) * | 2018-10-13 | 2020-04-16 | 伸亮 矢倉 | タンパク濃縮物合成ペースト類製造方法 |
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