JPH04365451A - 加水分解した蛋白質の製造方法およびそれの生成物 - Google Patents
加水分解した蛋白質の製造方法およびそれの生成物Info
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【0001】
【産業上の利用分野】本発明は、検出できない濃度でモ
ノクロロジヒドロキシプロパノールを含む加水分解した
蛋白質の製造方法に関する。得られる加水分解した蛋白
質は、風味においてさわやで且つ甘味がありそして本質
的な風味増進特性を示し得る。
ノクロロジヒドロキシプロパノールを含む加水分解した
蛋白質の製造方法に関する。得られる加水分解した蛋白
質は、風味においてさわやで且つ甘味がありそして本質
的な風味増進特性を示し得る。
【0002】
【従来の技術】慣用の加水分解蛋白質(HPs)、通例
のように加水分解した多くの植物性蛋白質(HVPs)
の製造は、還流条件のもとで塩酸にて、特に6Mの塩酸
を用いて109℃および大気圧で酸加水分解することに
よって一般に実施される。このような条件のもとでの蛋
白質の加水分解が粗蛋白質中に存在する残留脂肪物質か
ら誘導されるグリセロールを塩素化することになり、モ
ノクロロジヒドロキシプロパノール類(MCDPs)お
よびジクロロプロパノール類(DCPs)を生じる。M
CDPsおよびDCPsが疑問の余地のある性質および
特徴を示すので、それらが存在することは食料品におい
ては望ましくない。DCPsは、標準的方法に見られる
蒸発−または濃縮段階の間に容易に除かれる。しかしな
がらあいにく、MCDPsは除かれずに完成品中に濃縮
されており、それ故に慣用の方法で得られる生成物から
MCDPsを除く為に追加的な処理段階を必要とせざる
を得ない。
のように加水分解した多くの植物性蛋白質(HVPs)
の製造は、還流条件のもとで塩酸にて、特に6Mの塩酸
を用いて109℃および大気圧で酸加水分解することに
よって一般に実施される。このような条件のもとでの蛋
白質の加水分解が粗蛋白質中に存在する残留脂肪物質か
ら誘導されるグリセロールを塩素化することになり、モ
ノクロロジヒドロキシプロパノール類(MCDPs)お
よびジクロロプロパノール類(DCPs)を生じる。M
CDPsおよびDCPsが疑問の余地のある性質および
特徴を示すので、それらが存在することは食料品におい
ては望ましくない。DCPsは、標準的方法に見られる
蒸発−または濃縮段階の間に容易に除かれる。しかしな
がらあいにく、MCDPsは除かれずに完成品中に濃縮
されており、それ故に慣用の方法で得られる生成物から
MCDPsを除く為に追加的な処理段階を必要とせざる
を得ない。
【0003】HPsを製造する為の慣用の酸加水分解法
では、MCDPsおよびDCPsの発生を、塩酸の替わ
りに硫酸または燐酸を使用することによって避けること
ができる。しかしながら硫酸または燐酸での加水分解で
生じるHPsは、一般に苦い風味を示すので、粗悪な品
質である。
では、MCDPsおよびDCPsの発生を、塩酸の替わ
りに硫酸または燐酸を使用することによって避けること
ができる。しかしながら硫酸または燐酸での加水分解で
生じるHPsは、一般に苦い風味を示すので、粗悪な品
質である。
【0004】注目のまとと成っている特別な問題は、M
CDPが通例の酸加水分解の間に、粗蛋白質中に存在す
る残留脂肪物質から誘導されるグリセロールの塩素化に
て、生じることである。例としては約75% が蛋白質
であるビタール(vital)小麦グルテンは約5.0
〜9.5% の脂肪およびその他の脂質物質を含有して
おり、そしてモノ−、ジ−およびトリグリセリド、ホス
ホリポイドおよびグリコリポイドの錯塩混合物の状態の
、グリセロールの豊かな源泉である。塩化物イオン高濃
度の存在、大過剰量の酸、高い還流温度および長い反応
時間を含めた沢山のファクターが、MCDPを生ぜしめ
るものと思われる。更に、結合したグリセロールが非結
合のグリセロールよりもMCDPsを形成するのにより
活性であると考えられている。
CDPが通例の酸加水分解の間に、粗蛋白質中に存在す
る残留脂肪物質から誘導されるグリセロールの塩素化に
て、生じることである。例としては約75% が蛋白質
であるビタール(vital)小麦グルテンは約5.0
〜9.5% の脂肪およびその他の脂質物質を含有して
おり、そしてモノ−、ジ−およびトリグリセリド、ホス
ホリポイドおよびグリコリポイドの錯塩混合物の状態の
、グリセロールの豊かな源泉である。塩化物イオン高濃
度の存在、大過剰量の酸、高い還流温度および長い反応
時間を含めた沢山のファクターが、MCDPを生ぜしめ
るものと思われる。更に、結合したグリセロールが非結
合のグリセロールよりもMCDPsを形成するのにより
活性であると考えられている。
【0005】更に、蛋白質、特に植物性蛋白質を加水分
解するのに酵素を用いることも食品用途分野で公知であ
る──風味増進の目的ではない──。現存する技術で考
えられるものは、米国特許第4,636,388号明細
書に示されている如く、酵素での加水分解の間に苦いペ
プチドが生じるのを排除する様な、機能的に改善された
蛋白質の製造に一般に向けられている。特に、この米国
特許は、酵素での加水分解に特に適合する低灰分蛋白質
生成物を開示している。蛋白質の分散物はゲル化され、
次いで特別な状態で液体中で洗浄され、このゲルから該
液体中に非蛋白質物質の一部が拡散され、次いでその液
体がゲルから分離される。この予備処理された生成物は
次に酵素的に、特に菌質の蛋白分解酵素およびパンクレ
アチンにて加水分解される。
解するのに酵素を用いることも食品用途分野で公知であ
る──風味増進の目的ではない──。現存する技術で考
えられるものは、米国特許第4,636,388号明細
書に示されている如く、酵素での加水分解の間に苦いペ
プチドが生じるのを排除する様な、機能的に改善された
蛋白質の製造に一般に向けられている。特に、この米国
特許は、酵素での加水分解に特に適合する低灰分蛋白質
生成物を開示している。蛋白質の分散物はゲル化され、
次いで特別な状態で液体中で洗浄され、このゲルから該
液体中に非蛋白質物質の一部が拡散され、次いでその液
体がゲルから分離される。この予備処理された生成物は
次に酵素的に、特に菌質の蛋白分解酵素およびパンクレ
アチンにて加水分解される。
【0006】米国特許第4,757,007号明細書に
は、大豆蛋白質を蛋白質分解酵素で部分的に加水分解し
そして次いで得られる加水分解生成物を5% 濃度のト
リクロロ酢酸水溶液を用いて分離することによって、大
豆蛋白質の加水分解生成物を製造する方法が開示され且
つクレームされている。低い溶解性の加水分解蛋白質の
一部は優れた乳化性を有しており、一方、高い溶解性の
ものは優れた発泡性を有している。
は、大豆蛋白質を蛋白質分解酵素で部分的に加水分解し
そして次いで得られる加水分解生成物を5% 濃度のト
リクロロ酢酸水溶液を用いて分離することによって、大
豆蛋白質の加水分解生成物を製造する方法が開示され且
つクレームされている。低い溶解性の加水分解蛋白質の
一部は優れた乳化性を有しており、一方、高い溶解性の
ものは優れた発泡性を有している。
【0007】米国特許第3,830,942号明細書で
は、高酸性食品において特に有用である可溶性蛋白質生
成物が製造されそして蛋白質の富んだ製パン所製品を製
造する時に使用される不溶性蛋白質生成物が製造されて
いる。この米国特許明細書には、脱脂した含油種子物質
の水溶性を形成し、このスラリーのpHを種子材料の等
電点に調整し、このスラリーを高温に加熱し、該スラリ
ーに酵素を添加し、物質の加水分解の間、この混合物を
攪拌しそしてその後に、蛋白質生成物の加水分解したも
のと非加水分解のものとに分離することによって二種類
の生成物を製造する方法が開示されている。
は、高酸性食品において特に有用である可溶性蛋白質生
成物が製造されそして蛋白質の富んだ製パン所製品を製
造する時に使用される不溶性蛋白質生成物が製造されて
いる。この米国特許明細書には、脱脂した含油種子物質
の水溶性を形成し、このスラリーのpHを種子材料の等
電点に調整し、このスラリーを高温に加熱し、該スラリ
ーに酵素を添加し、物質の加水分解の間、この混合物を
攪拌しそしてその後に、蛋白質生成物の加水分解したも
のと非加水分解のものとに分離することによって二種類
の生成物を製造する方法が開示されている。
【0008】酵素加水分解および酸加水分解は一般に別
々の方法であるけれども、一つの文献に蛋白質加水分解
物を得る為に酸加水分解と酵素加水分解との組合せを開
示していることが判った。ソ連特許出願第442,80
0号には、親子関係の蛋白質飼料の調整物を得る方法が
教示されている。原料の蛋白質材料を酵素分解し、次い
で二酸化炭素雰囲気で5.0% の硫酸(4.0N)で
酸加水分解する方法が開示されている。その後に、加水
分解生成物をアニオン交換カラムに通し、水酸化アルミ
ニウムで処理しそしてカチオン交換樹脂を含有するカラ
ムに通す。この酸加水分解は約7時間の間約100℃で
行われる。
々の方法であるけれども、一つの文献に蛋白質加水分解
物を得る為に酸加水分解と酵素加水分解との組合せを開
示していることが判った。ソ連特許出願第442,80
0号には、親子関係の蛋白質飼料の調整物を得る方法が
教示されている。原料の蛋白質材料を酵素分解し、次い
で二酸化炭素雰囲気で5.0% の硫酸(4.0N)で
酸加水分解する方法が開示されている。その後に、加水
分解生成物をアニオン交換カラムに通し、水酸化アルミ
ニウムで処理しそしてカチオン交換樹脂を含有するカラ
ムに通す。この酸加水分解は約7時間の間約100℃で
行われる。
【0009】多くの試みは、種々の目的に使用できる加
水分解蛋白質生成物を製造することであった。しかしな
がら今までのところ、いずれの方法もMCDPおよびD
CPが生じるのを避ける為に酸加水分解のパラメーター
を制御しながら、減少した濃度のまたは存在しない程の
濃度のMCDPおよびDCPを含む加水分解蛋白質を製
造しそしてその加水分解蛋白質生成物が追加的に本質的
な風味増進特性を示すことを可能とする方法を教示して
いない。
水分解蛋白質生成物を製造することであった。しかしな
がら今までのところ、いずれの方法もMCDPおよびD
CPが生じるのを避ける為に酸加水分解のパラメーター
を制御しながら、減少した濃度のまたは存在しない程の
濃度のMCDPおよびDCPを含む加水分解蛋白質を製
造しそしてその加水分解蛋白質生成物が追加的に本質的
な風味増進特性を示すことを可能とする方法を教示して
いない。
【0010】
【発明の構成】本発明者は、検出できない濃度でMCD
Pを含む加水分解蛋白質を製造することに関する。この
結果は、二種類の蛋白質加水分解法を組合せる特異な方
法によって達成される。即ち、穏やかな酸加水分解で脱
アミド化し且つ蛋白質を部分加水分解し、次いで酵素加
水分解して蛋白質を還元してアミノ酸と短鎖ペプチド類
を得る。この方法で得られる加水分解生成物は相当量の
モノナトリウム−グルタマート──原料蛋白質の36%
w/wまで──を含有しておりそしてそれ故に実質的
に風味増進特性を示すことができそして風味においてさ
わやかで且つ甘味があるはずである。
Pを含む加水分解蛋白質を製造することに関する。この
結果は、二種類の蛋白質加水分解法を組合せる特異な方
法によって達成される。即ち、穏やかな酸加水分解で脱
アミド化し且つ蛋白質を部分加水分解し、次いで酵素加
水分解して蛋白質を還元してアミノ酸と短鎖ペプチド類
を得る。この方法で得られる加水分解生成物は相当量の
モノナトリウム−グルタマート──原料蛋白質の36%
w/wまで──を含有しておりそしてそれ故に実質的
に風味増進特性を示すことができそして風味においてさ
わやかで且つ甘味があるはずである。
【0011】検出できない濃度でMCDPを含む加水分
解した蛋白質、特に加水分解した植物性蛋白質を製造す
る方法は、食用品質の蛋白質を少なくとも一種類の鉱酸
の熱い希薄水溶液に添加することによって選択的に脱ア
ミド化して開始する。次いで、得られる脱アミド化蛋白
質のpHを、続く段階で使用すべき特別の酵素の為に、
適切なレベルに調整する。その後で少なくとも一種類の
蛋白質分解酵素を、脱アミド化した蛋白質を少量のペプ
チドおよび遊離アミノ酸に実質的に加水分解する為に添
加する。
解した蛋白質、特に加水分解した植物性蛋白質を製造す
る方法は、食用品質の蛋白質を少なくとも一種類の鉱酸
の熱い希薄水溶液に添加することによって選択的に脱ア
ミド化して開始する。次いで、得られる脱アミド化蛋白
質のpHを、続く段階で使用すべき特別の酵素の為に、
適切なレベルに調整する。その後で少なくとも一種類の
蛋白質分解酵素を、脱アミド化した蛋白質を少量のペプ
チドおよび遊離アミノ酸に実質的に加水分解する為に添
加する。
【0012】食用蛋白質が残留脂質を含有しておりそし
て塩酸を使用する場合には、条件の穏やかさも最終生成
物中のMCDP濃度に直接的に影響する。酸加水分解ま
たは脱アミド化を行う条件は、慣用の方法で使用される
条件よりも著しく穏やかである。特に、穏やかな酸加水
分解は慣用の加水分解法でよりも非常に低い酸濃度、低
い温度および短い期間で実施する。硫酸または燐酸を塩
酸の替わりに使用する場合には、等じ程度の脱アミド化
を達成する為に僅かに高い濃度が必要とされる。しかし
ながら、塩化物は反応混合物中に存在していないので、
脂質が基質中に残留している時に塩素化グリセリド種は
生じない。条件を制御することによって脱アミド化反応
が有利に生じる。即ち、アミド結合が加水分解されるが
、ペプチド結合の加水分解は抑制されるかまたは最小限
にされる。この状況は最終生成物中でMCDPsが生じ
ないせいであると思われる。
て塩酸を使用する場合には、条件の穏やかさも最終生成
物中のMCDP濃度に直接的に影響する。酸加水分解ま
たは脱アミド化を行う条件は、慣用の方法で使用される
条件よりも著しく穏やかである。特に、穏やかな酸加水
分解は慣用の加水分解法でよりも非常に低い酸濃度、低
い温度および短い期間で実施する。硫酸または燐酸を塩
酸の替わりに使用する場合には、等じ程度の脱アミド化
を達成する為に僅かに高い濃度が必要とされる。しかし
ながら、塩化物は反応混合物中に存在していないので、
脂質が基質中に残留している時に塩素化グリセリド種は
生じない。条件を制御することによって脱アミド化反応
が有利に生じる。即ち、アミド結合が加水分解されるが
、ペプチド結合の加水分解は抑制されるかまたは最小限
にされる。この状況は最終生成物中でMCDPsが生じ
ないせいであると思われる。
【0013】本発明の方法は、検出できない濃度でMC
DPを含む生成物を得る為に、蛋白質、特に植物性蛋白
質を加水分解する為の沢山の段階で構成されている。こ
こで使用される“検出できない濃度”という言葉は、1
ppm程度の低い濃度に感応するガスクロマトグラフィ
ー(GC)によって測定した時に検出できない濃度であ
ることを意味する。
DPを含む生成物を得る為に、蛋白質、特に植物性蛋白
質を加水分解する為の沢山の段階で構成されている。こ
こで使用される“検出できない濃度”という言葉は、1
ppm程度の低い濃度に感応するガスクロマトグラフィ
ー(GC)によって測定した時に検出できない濃度であ
ることを意味する。
【0014】特に、食用品質の蛋白質を食用品質の鉱酸
の熱い希薄溶液に添加することによって穏やかな酸加水
分解に委ねる。蛋白質は容易に入手できるあらゆる植物
性蛋白質、例えば──これらに制限されるものでないが
──含油性種子蛋白質(大豆、ピーナッツ、向日葵、綿
実)、穀類蛋白質、葉蛋白質、並びに肉−、血漿−また
はミルク蛋白質またはそれらの組合せである。実質的に
風味増進特性を持つ風味のあるフレーバーを製造する為
の有利な蛋白質は、グルタミン酸を多量に含有している
ので──大抵はグルタミンの状態で存在する──、小麦
グルテン、穀類蛋白質である。穏やかな酸加水分解は、
過剰の水素イオン濃度の水準を最適にすることによって
、蛋白質を最大限に脱アミド化しそして塩酸の場合には
MCDPの形成を最小限にするように設計されている。 特に、食用蛋白質を滴定した後に水素イオン濃度は約0
.001mol(M)またはpH3から約2.0mol
、好ましくは1.0molであり、そして全塩化物濃度
は2.0molを越えるべきでない。
の熱い希薄溶液に添加することによって穏やかな酸加水
分解に委ねる。蛋白質は容易に入手できるあらゆる植物
性蛋白質、例えば──これらに制限されるものでないが
──含油性種子蛋白質(大豆、ピーナッツ、向日葵、綿
実)、穀類蛋白質、葉蛋白質、並びに肉−、血漿−また
はミルク蛋白質またはそれらの組合せである。実質的に
風味増進特性を持つ風味のあるフレーバーを製造する為
の有利な蛋白質は、グルタミン酸を多量に含有している
ので──大抵はグルタミンの状態で存在する──、小麦
グルテン、穀類蛋白質である。穏やかな酸加水分解は、
過剰の水素イオン濃度の水準を最適にすることによって
、蛋白質を最大限に脱アミド化しそして塩酸の場合には
MCDPの形成を最小限にするように設計されている。 特に、食用蛋白質を滴定した後に水素イオン濃度は約0
.001mol(M)またはpH3から約2.0mol
、好ましくは1.0molであり、そして全塩化物濃度
は2.0molを越えるべきでない。
【0015】必要とされる酸の量は実地においては蛋白
質の濃度および蛋白質の種類に依存している。必要とさ
れる蛋白質濃度は個々の蛋白質の種類次第で約1〜約3
0%w/wであり、特に好ましい蛋白質濃度は約5〜約
20% である。使用できる食用品質の酸の例には塩酸
、硫酸、燐酸およびそれらのあらゆる組合せが含まれる
。 脱アミド化段階は約50〜約100℃、殊に約95℃の
温度で2時間より成る長くない、殊に約1時間の期間実
施する。この時点で、脱アミド化工程は50℃以下に反
応温度を下げることによって中止する。生成物は、酵素
加水分解を進める時期に、酸性の状態に保持してもよい
。
質の濃度および蛋白質の種類に依存している。必要とさ
れる蛋白質濃度は個々の蛋白質の種類次第で約1〜約3
0%w/wであり、特に好ましい蛋白質濃度は約5〜約
20% である。使用できる食用品質の酸の例には塩酸
、硫酸、燐酸およびそれらのあらゆる組合せが含まれる
。 脱アミド化段階は約50〜約100℃、殊に約95℃の
温度で2時間より成る長くない、殊に約1時間の期間実
施する。この時点で、脱アミド化工程は50℃以下に反
応温度を下げることによって中止する。生成物は、酵素
加水分解を進める時期に、酸性の状態に保持してもよい
。
【0016】穏やかな酸アミド化反応の後の蛋白質の加
水分解度の程度は、用いる蛋白質および反応条件に依存
して約5〜約30% である。部分的な加水分解による
特典は、蛋白質の相当の部分が可溶性であり、この時点
で続く酵素加水分解の為にそれを分離することができる
点である。場合によっては、全部の反応混合物をpHの
調整後に酵素加水分解に委ねてもよい。これは公知の何
らかの食用品質の塩基を添加することによって達成でき
る。特に有利な塩基は水酸化ナトリウムである。
水分解度の程度は、用いる蛋白質および反応条件に依存
して約5〜約30% である。部分的な加水分解による
特典は、蛋白質の相当の部分が可溶性であり、この時点
で続く酵素加水分解の為にそれを分離することができる
点である。場合によっては、全部の反応混合物をpHの
調整後に酵素加水分解に委ねてもよい。これは公知の何
らかの食用品質の塩基を添加することによって達成でき
る。特に有利な塩基は水酸化ナトリウムである。
【0017】次いで、得られる部分的に加水分解された
蛋白質を少なくとも一種類の蛋白質分解酵素の添加によ
って更に加水分解する。蛋白質分解酵素は酸性、中性ま
たはアルカリ性であってもよい少なくとも一種類のエン
ドプロテアーゼを含有しているべきである。蛋白質分解
酵素は特別の酵素/基質−組合せの為の沢山のパラメー
ター、例えばa)最適な蛋白質分解活性の為の適切なp
H;b)最終生成物の要求に最も合うペプチド結合特異
性;およびc)基質の苦み除去の要求に依存して選択さ
れる。有利な蛋白質の小麦グルテンにとって有利な酵素
は中性のエンドプロテアーゼ、特にProzyme
6(Amano International E
nzyme、Troy、Virgina)である。脱ア
ミド化反応は大部分の疎水性グルタミン残留物を極性の
荷電したグルタミン酸残留物に転化するので、次にグル
タミン酸残留物に加水分解する専門の蛋白質分解酵素が
有益であり得る。例えば、グルタミン酸残留物のカルボ
キシル側鎖に結合するペプチド結合を特別に加水分解す
るStanphylococcus V8のエンドプ
ロテアーゼが特に有用である。
蛋白質を少なくとも一種類の蛋白質分解酵素の添加によ
って更に加水分解する。蛋白質分解酵素は酸性、中性ま
たはアルカリ性であってもよい少なくとも一種類のエン
ドプロテアーゼを含有しているべきである。蛋白質分解
酵素は特別の酵素/基質−組合せの為の沢山のパラメー
ター、例えばa)最適な蛋白質分解活性の為の適切なp
H;b)最終生成物の要求に最も合うペプチド結合特異
性;およびc)基質の苦み除去の要求に依存して選択さ
れる。有利な蛋白質の小麦グルテンにとって有利な酵素
は中性のエンドプロテアーゼ、特にProzyme
6(Amano International E
nzyme、Troy、Virgina)である。脱ア
ミド化反応は大部分の疎水性グルタミン残留物を極性の
荷電したグルタミン酸残留物に転化するので、次にグル
タミン酸残留物に加水分解する専門の蛋白質分解酵素が
有益であり得る。例えば、グルタミン酸残留物のカルボ
キシル側鎖に結合するペプチド結合を特別に加水分解す
るStanphylococcus V8のエンドプ
ロテアーゼが特に有用である。
【0018】脱アミドの酵素加水分解は約25〜約75
℃の温度で、基質の約0.1〜約2.0重量% の量で
存在する中性酵素を用いて約5.5〜約8.5のpHで
行う。これらの条件も、pHが用いる酵素の種類に依存
しているのと同様に、蛋白質−蛋白質分解酵素の組合せ
に依存して変化する。例えば酸性の酵素を使用する場合
には、pHは約1.5〜約4.0の範囲内でありそして
アルカリ性酵素を用いる場合には、pHは約7.0〜約
12.0の範囲内である。最初に上で説明したpH範囲
は中性の蛋白質分解酵素を使用することを基準としてい
る。
℃の温度で、基質の約0.1〜約2.0重量% の量で
存在する中性酵素を用いて約5.5〜約8.5のpHで
行う。これらの条件も、pHが用いる酵素の種類に依存
しているのと同様に、蛋白質−蛋白質分解酵素の組合せ
に依存して変化する。例えば酸性の酵素を使用する場合
には、pHは約1.5〜約4.0の範囲内でありそして
アルカリ性酵素を用いる場合には、pHは約7.0〜約
12.0の範囲内である。最初に上で説明したpH範囲
は中性の蛋白質分解酵素を使用することを基準としてい
る。
【0019】小麦グルテンおよびProzyme 6
の中性蛋白質分解酵素の有利な場合には、酵素加水分解
を約40〜約50℃、特に45℃の温度および約6.0
〜約7.5のpHで実施し、特に有利には約0.5〜1
.0重量% の濃度でProzyme 6を用いて実
施する。酵素加水分解を行う時間は沢山のファクター、
特に酵素濃度、pH、反応温度、基質の濃度および所望
の加水分解度に完全に依存している。特に有利な実施形
態においては、約4時間の期間が示唆されている。
の中性蛋白質分解酵素の有利な場合には、酵素加水分解
を約40〜約50℃、特に45℃の温度および約6.0
〜約7.5のpHで実施し、特に有利には約0.5〜1
.0重量% の濃度でProzyme 6を用いて実
施する。酵素加水分解を行う時間は沢山のファクター、
特に酵素濃度、pH、反応温度、基質の濃度および所望
の加水分解度に完全に依存している。特に有利な実施形
態においては、約4時間の期間が示唆されている。
【0020】酵素加水分解は、風味活性のペプチドおよ
びアミノ酸を放出する必要のあるペプチド結合の加水分
解を完結するように設計されている。これはグルタミン
酸またはモノナトリウム−グルタマートをグルタミンか
ら放出せず、ペプチドに結合するグルタミンのアミド結
合に作用しない──これが脱アミド化の機能である──
。上述の通り、市販のエンドプロテアーゼおよびエキソ
プロテアーゼの全範囲が所望の結果を達成するのに使用
できる。特別なエキソプロテアーゼ、例えばルシンアミ
ノ−ペプチダーゼも含有するProzyme 6は、
加水分解した植物性蛋白質中に存在する疎水性ペプチド
から苦みを減少させることが望まれる場合に使用できる
。
びアミノ酸を放出する必要のあるペプチド結合の加水分
解を完結するように設計されている。これはグルタミン
酸またはモノナトリウム−グルタマートをグルタミンか
ら放出せず、ペプチドに結合するグルタミンのアミド結
合に作用しない──これが脱アミド化の機能である──
。上述の通り、市販のエンドプロテアーゼおよびエキソ
プロテアーゼの全範囲が所望の結果を達成するのに使用
できる。特別なエキソプロテアーゼ、例えばルシンアミ
ノ−ペプチダーゼも含有するProzyme 6は、
加水分解した植物性蛋白質中に存在する疎水性ペプチド
から苦みを減少させることが望まれる場合に使用できる
。
【0021】穏やかな酸脱アミド化は若干のペプチド結
合の加水分解を起こす傾向があるので、同時にまたは順
次に使用されるエンドプロテアーゼとエキソプロテアー
ゼとのあらゆる組合せを、所望の蛋白質分解程度をもた
らすのに使用できる。
合の加水分解を起こす傾向があるので、同時にまたは順
次に使用されるエンドプロテアーゼとエキソプロテアー
ゼとのあらゆる組合せを、所望の蛋白質分解程度をもた
らすのに使用できる。
【0022】この時点で、この酵素工程は所望の段階で
水溶液に酸を添加することによって中止できる。この段
階は、有利な方法の一部であるけれども、必要は段階で
はなく、この段階なしに、加水分解した可溶性蛋白質を
不溶解性物質から分離することができる。しかしながら
水溶液を約2.0〜約4.0のpHにする為の食用品質
の有機−または無機酸を添加して酵素反応を中止させ、
これによって最終点の正確な調整が行え、また加水分解
物に微生物学的安定性を提供するべき、使用されている
酵素に依存して熱の様な別の手段によって酵素活性を終
わらせてもよい。所望の時点で食用品質の酸を添加する
ことが、加水分解した可溶性蛋白質を残りの非加水分解
の不溶性物質からより良く分離せしめる。酵素加水分解
は、加水分解物が所望の溶解性の程度および加水分解の
程度を達成した時に、可能なあらゆる手段で中止できる
。特に溶解性の程度は経済的理由で少なくとも60%
であるべきであり、特に有利には少なくとも90% の
程度であるべきである。加水分解度は約10〜約90%
、特に約50% 〜約70% の範囲内にあるべきで
ある。
水溶液に酸を添加することによって中止できる。この段
階は、有利な方法の一部であるけれども、必要は段階で
はなく、この段階なしに、加水分解した可溶性蛋白質を
不溶解性物質から分離することができる。しかしながら
水溶液を約2.0〜約4.0のpHにする為の食用品質
の有機−または無機酸を添加して酵素反応を中止させ、
これによって最終点の正確な調整が行え、また加水分解
物に微生物学的安定性を提供するべき、使用されている
酵素に依存して熱の様な別の手段によって酵素活性を終
わらせてもよい。所望の時点で食用品質の酸を添加する
ことが、加水分解した可溶性蛋白質を残りの非加水分解
の不溶性物質からより良く分離せしめる。酵素加水分解
は、加水分解物が所望の溶解性の程度および加水分解の
程度を達成した時に、可能なあらゆる手段で中止できる
。特に溶解性の程度は経済的理由で少なくとも60%
であるべきであり、特に有利には少なくとも90% の
程度であるべきである。加水分解度は約10〜約90%
、特に約50% 〜約70% の範囲内にあるべきで
ある。
【0023】次いで加水分解した蛋白質を不溶性の物質
から何らかの適当な慣用の方法、例えば濾過または遠心
分離またはそれらの組合せによって分離する。次いで結
果として生じる、精製されそして中和された加水分解生
成物を、所望の場合には更に加工してより使用可能な状
態にしてもよい。加水分解生成物は脱色および脱臭法に
委ねることができる。これは一般に活性炭を使用するこ
とによって実施する。脱色され、脱臭された加水分解生
成物を次いで濃縮してもよい。これは慣用の沢山の公知
法、例えば噴霧乾燥、減圧乾燥または例えば薄層蒸発装
置によって蒸発することによって行うことができる。
から何らかの適当な慣用の方法、例えば濾過または遠心
分離またはそれらの組合せによって分離する。次いで結
果として生じる、精製されそして中和された加水分解生
成物を、所望の場合には更に加工してより使用可能な状
態にしてもよい。加水分解生成物は脱色および脱臭法に
委ねることができる。これは一般に活性炭を使用するこ
とによって実施する。脱色され、脱臭された加水分解生
成物を次いで濃縮してもよい。これは慣用の沢山の公知
法、例えば噴霧乾燥、減圧乾燥または例えば薄層蒸発装
置によって蒸発することによって行うことができる。
【0024】穏やかな酸脱アミド化の間に、蛋白質骨格
中に存在する実質的に全てのグルタミンをグルタミン酸
に転化することができる。酵素加水分解の間にこのグル
タミン酸が加水分解されて遊離のグルタミン酸に成る。 それ故に最終生成物中に存在するMSGの量は、後続の
脱アミド化および酵素工程並びに用いる基質によって決
められる。例えば、植物性蛋白質が小麦グルテンであり
そして全部のプロセスを完全に転化するよう行う場合に
は、最終生成物中のMSGの濃度は原料蛋白質の約36
% w/w程度であり得る。
中に存在する実質的に全てのグルタミンをグルタミン酸
に転化することができる。酵素加水分解の間にこのグル
タミン酸が加水分解されて遊離のグルタミン酸に成る。 それ故に最終生成物中に存在するMSGの量は、後続の
脱アミド化および酵素工程並びに用いる基質によって決
められる。例えば、植物性蛋白質が小麦グルテンであり
そして全部のプロセスを完全に転化するよう行う場合に
は、最終生成物中のMSGの濃度は原料蛋白質の約36
% w/w程度であり得る。
【0025】
【実施例】以下に本発明の実施例を示す。しかしながら
本発明はこれらに制限されるものではない:実施例1 これは希薄な塩酸および蛋白質分解酵素を用いて蛋白質
含有の脂肪を連続的に加水分解する例である。
本発明はこれらに制限されるものではない:実施例1 これは希薄な塩酸および蛋白質分解酵素を用いて蛋白質
含有の脂肪を連続的に加水分解する例である。
【0026】穏やかな酸脱アミド化
蛋白質の脱アミド化を1kgのスケールの上で10%
(w/w)の蛋白質基質(レシーブドとして)で実施す
る。850.4g の脱イオン水および49.6gの3
5.6% 濃度HCl(0.5N)を2リットルの三つ
口丸底フラスコに導入し、攪拌しながら95℃に加熱す
る。100g のビタール(vital)小麦グルテン
〔これの脂肪含有量は出所次第で一般に3〜10% の
間で変化する(乾燥ベースで75% が蛋白質)〕を反
応器中に側部入口から約3〜5分間に粉末〔Gem
of the West,Manildia M
oilling Corp.)として導入する。冷却
器を該入口に設置しそして反応を1時間に亘って95℃
の一定温度で行う。熱源を反応容器から除き、反応混合
物を氷浴中で迅速に50℃以下に冷却して反応を中止す
る。脱アミド化した蛋白質は測定された時に約101%
の全脱アミド化を示す。
(w/w)の蛋白質基質(レシーブドとして)で実施す
る。850.4g の脱イオン水および49.6gの3
5.6% 濃度HCl(0.5N)を2リットルの三つ
口丸底フラスコに導入し、攪拌しながら95℃に加熱す
る。100g のビタール(vital)小麦グルテン
〔これの脂肪含有量は出所次第で一般に3〜10% の
間で変化する(乾燥ベースで75% が蛋白質)〕を反
応器中に側部入口から約3〜5分間に粉末〔Gem
of the West,Manildia M
oilling Corp.)として導入する。冷却
器を該入口に設置しそして反応を1時間に亘って95℃
の一定温度で行う。熱源を反応容器から除き、反応混合
物を氷浴中で迅速に50℃以下に冷却して反応を中止す
る。脱アミド化した蛋白質は測定された時に約101%
の全脱アミド化を示す。
【0027】酵素加水分解
穏やかな酸脱アミド化反応の生成物の酵素加水分解を一
定温度のウオーターバスによって45±1℃に維持され
た1リットルの容器中で行う。一定のpHを自動滴定p
H装置を介して維持する。酵素加水分解を行う為の一般
的な後続の操作は、脱アミド化生成物(部分的に加水分
解されたビタール小麦グルテン40g を含有する40
0g )を反応容器に導入する。容器および基質を温度
にまでするが、pH電極は標準化しそして反応容器中に
設置して、攪拌下に最終反応温度に平衡化させそして自
動滴定器に4.0Mの水酸化ナトリウムを導入する。滴
定器を目標のpH(7.5)にセットしそして酵素溶液
(脱イオン水中酵素濃度8% w/w)を調製する。反
応が所望の温度に達して時に、反応混合物を攪拌しなが
ら所望のpH(7.5)に滴定する。次いで反応を5m
lの酵素(0.4g のProzyme 6、Ama
no International Enzyme
Co.,Inc.Troy VA.22974)
の添加によって開始する。
定温度のウオーターバスによって45±1℃に維持され
た1リットルの容器中で行う。一定のpHを自動滴定p
H装置を介して維持する。酵素加水分解を行う為の一般
的な後続の操作は、脱アミド化生成物(部分的に加水分
解されたビタール小麦グルテン40g を含有する40
0g )を反応容器に導入する。容器および基質を温度
にまでするが、pH電極は標準化しそして反応容器中に
設置して、攪拌下に最終反応温度に平衡化させそして自
動滴定器に4.0Mの水酸化ナトリウムを導入する。滴
定器を目標のpH(7.5)にセットしそして酵素溶液
(脱イオン水中酵素濃度8% w/w)を調製する。反
応が所望の温度に達して時に、反応混合物を攪拌しなが
ら所望のpH(7.5)に滴定する。次いで反応を5m
lの酵素(0.4g のProzyme 6、Ama
no International Enzyme
Co.,Inc.Troy VA.22974)
の添加によって開始する。
【0028】4時間後に基質を反応器から除きそして標
準的冷蔵庫温度に冷却する。食用品質の濃厚な塩酸(3
6.5% HCl)にてpH5.0に酸性化した後に、
溶解相はから加水分解生成物を16,000XGで15
分間遠心分離することによって回収する。
準的冷蔵庫温度に冷却する。食用品質の濃厚な塩酸(3
6.5% HCl)にてpH5.0に酸性化した後に、
溶解相はから加水分解生成物を16,000XGで15
分間遠心分離することによって回収する。
【0029】次いでMCDP濃度を標準的なGC法によ
って測定した時に、結果はMCDPが1ppmより低か
った。
って測定した時に、結果はMCDPが1ppmより低か
った。
【0030】実施例2
これはグルタミン酸残留物での加水分解の為に第二の種
類の蛋白質分解酵素を添加することの影響を示す例であ
る。
類の蛋白質分解酵素を添加することの影響を示す例であ
る。
【0031】穏やかな酸脱アミド化
穏やかな酸脱アミド化を前述の実施例1に記載したよう
にビタール小麦グルテンについて実施する。
にビタール小麦グルテンについて実施する。
【0032】酵素的加水分解
穏やかな酸脱アミド化の生成物の酵素的な加水分解を、
実施例1に記載したように実施するが、Staphyl
ococcus V8からのエンド−グルC(end
o−glu C)(Sigma Chemical
Co.、セントルイス、ミズーリー州)の蛋白質分
解酵素0.5% (w/w)をProzyme 6の
他に添加する点が相違する。実施例1から予期できるよ
うに、MCDPは最終加水分解生成物中に検出できない
。
実施例1に記載したように実施するが、Staphyl
ococcus V8からのエンド−グルC(end
o−glu C)(Sigma Chemical
Co.、セントルイス、ミズーリー州)の蛋白質分
解酵素0.5% (w/w)をProzyme 6の
他に添加する点が相違する。実施例1から予期できるよ
うに、MCDPは最終加水分解生成物中に検出できない
。
【0033】実施例3
これは、蛋白質含有脂肪を薄い硫酸および蛋白質分解酵
素で連続的に加水分解する例である。
素で連続的に加水分解する例である。
【0034】穏やかな酸脱アミド化
穏やかな酸脱アミド化を実施例1に記載したようにビタ
ール小麦グルテンについて実施するが、0.5Mの硫酸
を0.5MのHClの替わりに使用する(100g の
ビタール小麦グルテンを含有する1.0kgの反応混合
物当たり28.0g の濃硫酸)。脱アミド化生成物は
約88.0% の脱アミド化度を示す。
ール小麦グルテンについて実施するが、0.5Mの硫酸
を0.5MのHClの替わりに使用する(100g の
ビタール小麦グルテンを含有する1.0kgの反応混合
物当たり28.0g の濃硫酸)。脱アミド化生成物は
約88.0% の脱アミド化度を示す。
【0035】酵素的加水分解
穏やかな酸脱アミド化の生成物の酵素的な加水分解を、
実施例1に記載したように実施する。MCDPは、基質
が原因の塩化物が僅かでありそして穏やかな酸脱アミド
化の間に用いる加水分解用酸が塩酸でないので、分析し
なかった。 実施例4 これは、脱脂した蛋白質を薄い塩酸および蛋白質分解酵
素で連続的に加水分解する例である。
実施例1に記載したように実施する。MCDPは、基質
が原因の塩化物が僅かでありそして穏やかな酸脱アミド
化の間に用いる加水分解用酸が塩酸でないので、分析し
なかった。 実施例4 これは、脱脂した蛋白質を薄い塩酸および蛋白質分解酵
素で連続的に加水分解する例である。
【0036】穏やかな酸脱アミド化
穏やかな酸脱アミド化を実施例1に記載したように、単
離した大豆蛋白質(PP620、Protein T
echnologies Internationa
l、Checkerboad Square、セント
ルイス、ミズーリー州)で実施する。
離した大豆蛋白質(PP620、Protein T
echnologies Internationa
l、Checkerboad Square、セント
ルイス、ミズーリー州)で実施する。
【0037】蛋白質の脱アミド化度は約85.0% で
ある。
ある。
【0038】酵素的加水分解
穏やかな酸脱アミド化の生成物の酵素的な加水分解を、
実施例1に記載したように実施する。実施例1から予期
されるように、MCDPは、最終加水分解生成物中に1
ppmまたはそれ以上の濃度で検出されなかった。
実施例1に記載したように実施する。実施例1から予期
されるように、MCDPは、最終加水分解生成物中に1
ppmまたはそれ以上の濃度で検出されなかった。
Claims (25)
- 【請求項1】 検出できない濃度でモノクロロジヒド
ロキシプロパノールを含む加水分解した蛋白質の製造方
法において、(a) 食用品質の蛋白質を希薄な酸水
溶液中で加熱して蛋白質を脱アミド化し;(b) 脱
アミド化した蛋白質を少なくとも一種類の蛋白質分解酵
素の添加によって水溶液中で加水分解し;そして(c)
この加水分解した脱アミド生成物を中和することを
特徴とする、上記方法。 - 【請求項2】 更に、(c)段階からの加水分解生成
物を脱臭および脱色処理する請求項1に記載の方法。 - 【請求項3】 更に、(c)段階からの脱臭および脱
色処理された加水分解生成物を濃縮する請求項2に記載
の方法。 - 【請求項4】 (a)段階の酸が食用品質の鉱酸であ
る請求項1に記載の方法。 - 【請求項5】 食用品質の鉱酸を塩酸、燐酸、硫酸お
よびこれらの組合より成る群から選択する請求項4に記
載の方法。 - 【請求項6】 (a)段階の食用品質の蛋白質は脂肪
種子蛋白質、穀類蛋白質、血漿蛋白質、葉蛋白質、ミル
ク蛋白質、肉蛋白質またはそれらの組合せより成る群か
ら選択される請求項1に記載の方法。 - 【請求項7】 第1段階で添加される蛋白質が約1〜
約30重量% である請求項1に記載の方法。 - 【請求項8】 蛋白質濃度が反応混合物の約5〜約2
0重量% である請求項7に記載の方法。 - 【請求項9】 酸濃度が0.001〜2.0molで
ある請求項6に記載の方法。 - 【請求項10】 酸濃度が1.0molである請求項
9に記載の方法。 - 【請求項11】 (a)段階での反応を約50〜10
0℃の温度で行う請求項1に記載の方法。 - 【請求項12】 (a)段階での反応を約95℃の温
度で行う請求項11に記載の方法。 - 【請求項13】 (b)段階の蛋白質分解酵素がエン
ドプロテアーゼである請求項1に記載の方法。 - 【請求項14】 エンドプロテアーゼが酸性−、中性
−またはアルカリ性蛋白質分解酵素である請求項13に
記載の方法。 - 【請求項15】 (a)段階の脱アミド化した蛋白質
のpHを加水分解前に調整する請求項14に記載の方法
。 - 【請求項16】 pHを約5.5〜約8.5に調整す
る請求項15に記載の方法。 - 【請求項17】 (b)段階での加水分解を少なくと
も二種類の蛋白質分解酵素を順次添加することによって
行う請求項1に記載の方法。 - 【請求項18】 (b)段階での加水分解を、少なく
とも二種類の蛋白質分解酵素を同時に添加することによ
って行う請求項1に記載の方法。 - 【請求項19】 蛋白質分解酵素の少なくとも一種類
がエキソペプチダーゼである請求項18に記載の方法。 - 【請求項20】 脱臭−および脱色処理を活性炭を用
いるて実施する請求項2に記載の方法。 - 【請求項21】 塩酸の存在下にMCDPが生じるの
を排除する為に、食用品質蛋白質が脱脂された蛋白質で
ある請求項6に記載の方法。 - 【請求項22】 食用品質の酸を塩酸、硫酸および燐
酸より成る群から選択する請求項1に記載の方法。 - 【請求項23】 請求項1の方法からの生成物。
- 【請求項24】 風味においてさわやで且つ甘味があ
りそして本質的な風味増進特性を示し得る、検出できな
い濃度でモノクロロジヒドロキシプロパノールを含む加
水分解した植物性蛋白質。 - 【請求項25】 モノナトリウム−グルタマートを原
料蛋白質の36%(w/w)までの量で含有する請求項
24の加水分解した植物性蛋白質。
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US64103891A | 1991-01-14 | 1991-01-14 | |
US07/641038 | 1991-01-14 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH04365451A true JPH04365451A (ja) | 1992-12-17 |
Family
ID=24570695
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP4005097A Withdrawn JPH04365451A (ja) | 1991-01-14 | 1992-01-14 | 加水分解した蛋白質の製造方法およびそれの生成物 |
Country Status (18)
Country | Link |
---|---|
EP (1) | EP0495390B1 (ja) |
JP (1) | JPH04365451A (ja) |
KR (1) | KR100242500B1 (ja) |
AT (1) | ATE140366T1 (ja) |
AU (1) | AU650314B2 (ja) |
BR (1) | BR9200081A (ja) |
CA (1) | CA2059014A1 (ja) |
DE (1) | DE69212170T2 (ja) |
DK (1) | DK0495390T3 (ja) |
ES (1) | ES2090365T3 (ja) |
FI (1) | FI920155A (ja) |
GR (1) | GR3020568T3 (ja) |
HK (1) | HK94797A (ja) |
IE (1) | IE72976B1 (ja) |
MX (1) | MX9200125A (ja) |
NO (1) | NO920163L (ja) |
SG (1) | SG46365A1 (ja) |
UY (1) | UY23352A1 (ja) |
Cited By (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2011045342A (ja) * | 2009-08-28 | 2011-03-10 | Cosmo Shokuhin Kk | ポテトペプチド混合物の製造方法 |
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Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US5180597A (en) * | 1991-01-14 | 1993-01-19 | Cpc International Inc. | Process for the production of hydrolyzed vegetable proteins using gaseous hydrochloric acid and the product therefrom |
FI934340A0 (fi) * | 1993-10-01 | 1993-10-01 | Goeran Sundholm | Foerfarande foer eldslaeckning |
DE4410000C1 (de) * | 1994-03-23 | 1995-03-02 | Henkel Kgaa | Verfahren zur Herstellung hellfarbiger pflanzlicher Proteinhydrolysate |
AU2000279641A1 (en) * | 2000-10-30 | 2002-05-15 | Ajinomoto Co. Inc. | Method for producing protein hydrolysate |
CN111317119A (zh) * | 2020-03-19 | 2020-06-23 | 上海爱普食品工业有限公司 | 一种酸水解植物蛋白通过酶解改善风味及得率的方法 |
CN115944066A (zh) * | 2022-12-30 | 2023-04-11 | 中国水产有限公司 | 一种低氟高氨基态氮含量南极磷虾水解液及其制备方法 |
Family Cites Families (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
DE3712825A1 (de) * | 1987-04-15 | 1988-11-03 | Diamalt Ag | Gesamteiweiss-abbauprodukt |
EP0361595B1 (en) * | 1988-09-26 | 1993-11-18 | Unilever N.V. | Process for preparing improved hydrolysed protein |
US5102987A (en) * | 1988-10-14 | 1992-04-07 | Nestec S.A. | Preparation of hydrolyzed protein having reduced α-chlorohydrin content |
US5180597A (en) * | 1991-01-14 | 1993-01-19 | Cpc International Inc. | Process for the production of hydrolyzed vegetable proteins using gaseous hydrochloric acid and the product therefrom |
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1992
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- 1992-01-09 SG SG1996003599A patent/SG46365A1/en unknown
- 1992-01-09 EP EP92100259A patent/EP0495390B1/en not_active Revoked
- 1992-01-09 AT AT92100259T patent/ATE140366T1/de active
- 1992-01-09 DE DE69212170T patent/DE69212170T2/de not_active Revoked
- 1992-01-09 ES ES92100259T patent/ES2090365T3/es not_active Expired - Lifetime
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- 1992-01-13 BR BR929200081A patent/BR9200081A/pt not_active Application Discontinuation
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- 1992-01-13 MX MX9200125A patent/MX9200125A/es unknown
- 1992-01-14 FI FI920155A patent/FI920155A/fi unknown
- 1992-01-14 AU AU10238/92A patent/AU650314B2/en not_active Ceased
- 1992-01-14 JP JP4005097A patent/JPH04365451A/ja not_active Withdrawn
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1997
- 1997-06-26 HK HK94797A patent/HK94797A/xx not_active IP Right Cessation
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---|---|---|---|---|
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