JP2007529234A - 光学活性アミノ酸をホールセル触媒を用いて製造する方法 - Google Patents
光学活性アミノ酸をホールセル触媒を用いて製造する方法 Download PDFInfo
- Publication number
- JP2007529234A JP2007529234A JP2007504327A JP2007504327A JP2007529234A JP 2007529234 A JP2007529234 A JP 2007529234A JP 2007504327 A JP2007504327 A JP 2007504327A JP 2007504327 A JP2007504327 A JP 2007504327A JP 2007529234 A JP2007529234 A JP 2007529234A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- cofactor
- substrate
- amino acid
- dehydrogenase
- reaction
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
Images
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P13/00—Preparation of nitrogen-containing organic compounds
- C12P13/04—Alpha- or beta- amino acids
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P41/00—Processes using enzymes or microorganisms to separate optical isomers from a racemic mixture
- C12P41/002—Processes using enzymes or microorganisms to separate optical isomers from a racemic mixture by oxidation/reduction reactions
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Analytical Chemistry (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Organic Low-Molecular-Weight Compounds And Preparation Thereof (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
Abstract
Description
図1 pAM3.25(Seq. ID No. 9):
pJOE4580.2の構築
プラスミドpJOE4580.2を、公表されたプラスミドpJOE3075(T. Stumpp, B. Wilms及びJ. Altenbuchner (2000) Biospektrum 1/2000: 33-36)から、制限エンドヌクレアーゼNdeI/HindIIIで切断することにより及びこれを2つのオリゴヌクレオチドで置換することでmalE遺伝子を除去することにより形成し、前記オリゴヌクレオチドは再度NdeI及びHindIII切断部位を補完し、そして前記部位に加えてNheI及びAatII及びPstI切断部位を有した。プラスミドpJOE773(J. Altenbuchner, P. Viell, I. Pelletier (1992) Positive selection vectors based on palindromic DNA sequences. Methods Enzymol 216: 457-466)からのSmaI断片を、前記断片は大腸菌lacZアルファ遺伝子を有するが、前記NheI切断部位中にクレノウポリメラーゼ及びdNTPsを用いた充填後に挿入した。前記プラスミドを収容する場合には、大腸菌JM109は、X−Gal及びIPTGを有するLBプレート上で青色コロニーを生じる。前記プラスミドはpJOE4580.2と命名された。FDH配列(Seq. ID No. 7)を前記プラスミド中にクローニングした。この生じるプラスミドは、pAM3.25と命名された。
pJOE4580.2の構築
プラスミドpJOE4580.2を、公表されたプラスミドpJOE3075(T. Stumpp, B. Wilms及びJ. Altenbuchner (2000) Biospektrum 1/2000: 33-36)から、制限エンドヌクレアーゼNdeI/HindIIIで切断することにより及びこれを2つのオリゴヌクレオチドで置換することでmalE遺伝子を除去することにより形成し、前記オリゴヌクレオチドは再度NdeI及びHindIII切断部位を補完し、そして前記部位に加えてNheI及びAatII及びPstI切断部位を有した。プラスミドpJOE773(J. Altenbuchner, P. Viell, I. Pelletier (1992) Positive selection vectors based on palindromic DNA sequences. Methods Enzymol 216: 457-466)からのSmaI断片を、前記断片は大腸菌lacZアルファ遺伝子を有するが、前記NheI切断部位中にクレノウポリメラーゼ及びdNTPsを用いた充填後に挿入した。前記プラスミドを収容する場合には、大腸菌JM109は、X−Gal及びIPTGを有するLBプレート上で青色コロニーを生じる。前記プラスミドはpJOE4580.2と命名された。LeuDH配列(Seq. ID No. 5)を前記プラスミド中に挿入した。この新規のプラスミドをpAM5.22と命名した。
pHWG640.12(Seq. ID No. 11)の構築
プラスミドpHWG640.12は以前には公表されておらず、従ってその構築を以下のように説明する。前記プラスミドpHWG640.12を、公表されたプラスミドpAW229から出発して、容易に手直し可能な様式において構築した。プラスミドpAW229は、ラムノースプロモーターを有するpACYC184誘導体である。pAW229(B. Wilms, A. Wiese, C. Syldatk, R. Mattes, J. Altenbuchner (2001) J. Biotechnol 86: 19-30)から出発して、このhyuC遺伝子を前記プラスミドからNdeI/HindIIIを用いて切り出し、PCR断片で置換し、前記断片はこの同一の制限酵素で切断されかつ大腸菌K12 sfcA(リンゴ酸酵素)遺伝子を含有する。この生じるプラスミドはpHWG640.12と呼ばれる。LeuDH配列を前記プラスミド中に挿入した。この新規のプラスミドをpAM8.21と命名した。
scfA遺伝子(Seq. ID No. 11)をプラスミドpAM8.21から欠失させた。この新規のプラスミドをpAM10.1と命名した。
誘導時間に依存したロイシンデヒドロゲナーゼ(LeuDH)及びギ酸デヒドロゲナーゼ(FDH)の比活性及び光学密度のコース表示による生体触媒;この発酵条件のより詳細な説明に関しては、実験セクションを参照のこと。
ホールセル触媒の製造
遺伝子増幅及びクローニング
ギ酸デヒドロゲナーゼ(FDH、fdh3(カンジダ・ボイジニから)、酸化に対してより低い感受性を有する変異体)及びロイシンデヒドロゲナーゼ(バシラス・セレウスLeuDH)を、トリメチルピルビン酸をtert−ロイシンへと補因子の再生と共に変換するホールセル触媒のためにクローニングするために、前記二つの酵素のための遺伝子を、最初にPCRにより、上述の株から得られた染色体DNAから増幅した。使用したオリゴヌクレオチドを表1に列記し、このPCR混合物の組成を表2に、そしてPCRプログラムを表3に示した。
HPLC分析によりFDH/LeuDH組み合わせ(大腸菌JM109/pAM3.25/pAM10.1)が、トリメチルピルビン酸をtert−ロイシンへと変換することにおいて、比較のモデル系(リンゴ酸酵素/LeuDH、pAM5.22上)よりもより良好な結果を、熱振盪器中でのミニスケール(1ml)実験において達成することを示したので、プラスミドpAM3.25及びpAM10.1を大腸菌BW3110中に形質転換した(というのもこの株は発酵により適しているからである)。この意図は、前記モデル系を使用して全ての以下の試験のために十分に大きなバイオマスを調製するために高い細胞密度発酵を使用することである。前記発酵を、いかなる抗生物質もなしで実行し、この予備培養は抗生物質存在下で、30℃で、8lの終容積を有する30lの発酵器中で成長させている。このために、前記細胞を最初に30℃で、OD600=50までの回分培養として、そしてグルコースが完全に消費されるまで(およそ22h)成長させた。遺伝子発現を次いで0.2%の終濃度までのラムノースの添加により誘導し(前記ラムノースは濾過により滅菌されている)、その一方で流加培養を自動的に栄養溶液及び無機質(供給I及び供給II)を添加することで開始させた。OD及び酵素活性(後者の場合にはそれぞれの活性試験を用いて測定された)を、試料を前記誘導開始後2時間毎に取得した。発酵が終了するまでのこのOD及び活性のコースを、図5において時間に対してプロットした。
0.9Mのトリメチルピルビン酸溶液50ml(pH7.0に、32%アンモニアで調整)を、これはまた1mMの塩化マグネシウム及び1%(v/v)のトルエンを含有するが、生物触媒(大腸菌JM105(pAM 3.25_10.1)バイオマス)5.85g及びギ酸アンモニア7.95g(2.8モル当量)に添加した。このpHを、反応の開始時にpH7.0に調節し、このあとは更には調節せず、この結果この反応の間にpHが上昇した。この反応温度は30℃であった。8hの反応時間後、24.6%の変換が測定され、その際この変換を更なる15hの撹拌後でさえも更に増加させることは可能でなかった。
ギ酸アンモニウム23.84g(使用した全体の基質量に対して2.8当量に相当)及び生体触媒17.55g(大腸菌JM105(pAM3.25_10.1)バイオマス)を最初に250lの三口フラスコ中に量り取り、この後に28.50mlの脱イオン水及び1Mの塩化マグネシウム溶液150μl(終容積に対して1mMの濃度に相応)を添加した。30℃の反応温度に達すると、この反応を1.8Mのトリメチルピルビン酸溶液7.50ml(pH7.0、32%アンモニアで調節)を添加することで開始させた。このpHを次いで、7.0に32%のアンモニアを添加することで調節した。この後、それぞれの場合において1.8Mのトリメチルピルビン酸溶液(pH7.0、32%アンモニアで調節)7.50mlを最初に2回計量供給し、その後異なる容積の0.9Mのトリメチルピルビン酸(pH7.0、32%アンモニアで調節)を5回計量供給し、その際この全ての添加は定義された時間間隔で行われた。この時間間隔及びそれぞれの場合において計量供給された量を、以下の計量供給表に示した。この終容積は150mlであり、添加した基質の全体の濃度は0.86Mであり、これは112.5g/lのメチルピルビン酸の容積の量に相当する。完全な変換(>98%、HPLCに従って)が、24hの反応時間後観察された。
ギ酸アンモニウム26.48g(使用した全体の基質量に対して2.8当量に相当)、1Mの塩化マグネシウム溶液150μl(終容積に対して1mMの濃度に相応)及び生体触媒19.49g(大腸菌JM105(pAM3.25_10.1)バイオマス)を最初に250lの三口フラスコ中に量り取り、この後に30mlの脱イオン水を添加した。このpHを次いで、7.0に32%のアンモニアを添加することで調節した。この反応温度が30℃に達した後、1.25Mのトリメチルピルビン酸溶液全体で120ml(pH7.0、32%アンモニアで調節)を連続的に、0.2ml/分の流速で10時間にわたって添加した。この終容積は150mlであり、使用した基質の全体の濃度は1.0Mであり、これは130.1g/lのトリメチルピルビン酸の容積の量に相当した。96%の変換(HPLCに従って)が、27hの反応時間後観察された。
ギ酸ナトリウム2.55g(終容積に対して2.5モル/lに相応)を最初に、円錐型の100mlの反応フラスコ(STAT Titrino 718)に添加し、この後で1MのMgCl2溶液15μl(1mMの終濃度に相応)及び1MのTMP溶液4.5ml(pH7、25%アンモニアで調節)及び、1.5体積%のトルエン(終容積に対して)をも添加した。この容積を、脱イオンH2Oで15mlにまでした。この反応温度30℃を安定に維持し、閉ループ水回路により制御した。生体触媒の湿ったバイオマス1gを、前記基質混合物中で再懸濁し、このpHを6.9から7に25%アンモニアで調節した。
株の調製
化学処理したコンピテント大腸菌DSM14459(特許WO03/042412に説明)細胞を、プラスミドpAM10.1(図4、Seq. ID No. 10)(Sambrook et al. 1989, Molecular cloning: A Laboratory Manual, 第2版, Cold Spring Harbor Laboratory Press)を用いて形質転換した。前記プラスミドは、クロラムフェニコールに対する耐性(cat)を有し、かつバシラス・セレウスのロイシンデヒドロゲナーゼ(ldh)をコードする(Stoyan, Tanja; Recktenwald, Achim; Kula, Maria-Regina. Cloning, sequencing and overexpression of the leucinee dehydrogenase gene from Bacillus cereus. Journal of Biotechnology (1997), 54(1), 77-80)。前記pAM−10.1形質転換細胞を次いで、化学処理してコンピテントにし(Sambrook et al., 1989, Molecular cloning: A Laboratory Manual, 第2版, Cold Spring Harbor Laboratory Press)、プラスミドpNO4(図6、Seq. ID No. 13)で形質転換した。pNO4は、アンピシリンに対する耐性(bla)を有し、かつバシラス・サチリスのグルコースデヒドロゲナーゼ(BS−GLUCOSE DEHYDROGENASE)(Glucose dehydrogenase from Bacillus subtilis expressed in Escherichia coli. I: Purification, characterization and comparison with glucose dehydrogenase from Bacillus megaterium. Hilt W; Pfleiderer G; Fortnagel P, Biochimica and biophysica acta (1991 Jan 29), 1076(2), 298-304)をコードする。前記ロイシンデヒドロゲナーゼ及びグルコースデヒドロゲナーゼのための遺伝子は、ラムノースプロモーター(rhaP)の制御下にあった(Stumpp, Tina; Wilms, Burkhard; Altenbuchner, Josef., A new L-rhamnose-inducible expression system for Escherichia coli. BIOspektrum (2000), 6(1), 33-36)。
大腸菌DSM14459(pAM10.1,pNO4)の単一コロニーを、37℃で18時間、振盪(250rpm)により、LB媒体2ml(10gの酵母エキス/l、5gのトリプトン/l、10gのNaCl/l)中で、添加した抗生物質の存在下で(50μgのアンピシリン/l及び20μgのクロラムフェニコール/ml)インキュベーションした。この培養物を、1:100に、誘導物質としてラムノース(2g/l)、添加した抗生物質(50μgのアンピシリン/l及び20μgのクロラムフェニコール/ml)、及び1mMのZnCl2を含有する新鮮なLB媒体中で希釈し、30℃で18時間振盪(250rpm)によりインキュベーションした。この細胞を遠心分離し(10000g、10分間、4℃)、この後でこの上清を捨て、この細胞ペレットを生体変換実験において直接的に、又は−20℃で貯蔵した後に使用した。
生体触媒(大腸菌DSM 14459(pAM 10.1,pNO4)バイオマス)9.98gを、最初に250lの三口フラスコ中の水30ml中に取り込み、その後で32.70gのDグルコースを添加した。pHを次いで、水酸化ナトリウム溶液(25%)の添加により7.0に調整し、この値を反応の間一定に維持した(総消費:13.11ml)。30℃の反応温度に達した後、1.25Mのトリメチルピルビン酸溶液全体で120ml(pH7.0、32%アンモニアで調節)を、0.2ml/分の流速で10時間にわたり連続的に添加した。この終容積は約165mlであり、使用した基質の全体の濃度は約0.9Mであり、これはトリメチルピルビン酸の容積の量118g/lに相応する。この生成物に対して形成された>97%の変換(HPLCによれば)及びエナンチオ選択性>99%eeは、24hの反応時間後に観察された。
Claims (6)
- エナンチオマー富化したL−α−アミノ酸又はこの塩を製造するための方法であって、相応する2−ケトカルボン酸とアンモニウムイオンドナーとを、補因子依存性のアミノ酸デヒドロゲナーゼをコードするクローニングした遺伝子と前記補因子を再生する酵素をコードするクローニングした遺伝子とを有するホールセル触媒の存在下で、反応容積につき≧500mMの全体の基質の導入下で反応させ、その際前記基質の添加は、2−ケトカルボン酸の固定濃度が500mMよりも少ないように計量供給され、かつ補因子の外部からの添加が全体の基質の導入に対して<0.0001当量に相当する、エナンチオマー富化したL−α−アミノ酸又はこの塩を製造するための方法。
- 補因子を前記反応混合物に添加しないことを特徴とする、請求項1記載の方法。
- 前記基質は、流加法に従って計量供給されることを特徴とする、請求項1から3までのいずれか1項記載の方法。
- 前記2−ケトカルボン酸は、450mMより少ない、より有利には400mMより少ない最大固定濃度に維持されることを特徴とする、請求項1から4までのいずれか1項記載の方法。
- 前記ホールセル触媒は、前記基質及び生成物に対する細胞膜の透過性が、この完全系に比較して増加するように、使用前に予備処理されていることを特徴とする、請求項1から5までのいずれか1項記載の方法。
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
DE102004014280A DE102004014280A1 (de) | 2004-03-22 | 2004-03-22 | Verfahren zur Herstellung von optisch aktiven Aminosäuren mittels eines Ganzzellkatalysators |
PCT/EP2005/002933 WO2005093081A1 (en) | 2004-03-22 | 2005-03-18 | Process for preparing optically active amino acids using a whole-cell catalyst |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JP2007529234A true JP2007529234A (ja) | 2007-10-25 |
Family
ID=34961666
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP2007504327A Pending JP2007529234A (ja) | 2004-03-22 | 2005-03-18 | 光学活性アミノ酸をホールセル触媒を用いて製造する方法 |
Country Status (8)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US8105806B2 (ja) |
EP (1) | EP1727908B1 (ja) |
JP (1) | JP2007529234A (ja) |
CN (1) | CN1934264B (ja) |
AT (1) | ATE488597T1 (ja) |
CA (1) | CA2559186C (ja) |
DE (2) | DE102004014280A1 (ja) |
WO (1) | WO2005093081A1 (ja) |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO2012036302A1 (en) * | 2010-09-15 | 2012-03-22 | Sumitomo Chemical Company, Limited | Process for producing vinylglycine derivatives |
JPWO2013027709A1 (ja) * | 2011-08-22 | 2015-03-19 | 公益財団法人地球環境産業技術研究機構 | コリネ型細菌形質転換体及びそれを用いるバリンの製造方法 |
Families Citing this family (9)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP1918375B1 (en) * | 2005-08-02 | 2015-03-11 | Kaneka Corporation | D-amino acid oxidase, and method for production of l-amino acid, 2-oxo acid or cyclic imine |
WO2008047656A1 (fr) * | 2006-10-12 | 2008-04-24 | Kaneka Corporation | Procédé de fabrication d'un acide l-amino |
DE102007042600A1 (de) * | 2007-09-07 | 2009-03-12 | Evonik Degussa Gmbh | Verfahren zur Herstellung von enantiomerenangereichten Aminen |
WO2011100265A2 (en) | 2010-02-10 | 2011-08-18 | Codexis, Inc. | Processes using amino acid dehydrogenases and ketoreductase-based cofactor regenerating system |
CN103966275B (zh) * | 2013-02-05 | 2016-08-17 | 山东斯递尔化工科技有限公司 | 生物法制备高纯度l-叔亮氨酸 |
CN104313071B (zh) * | 2014-10-17 | 2018-04-13 | 湖南宝利士生物技术有限公司 | 高纯L‑α‑氨基酸的生物合成方法 |
CN104561161A (zh) * | 2014-12-22 | 2015-04-29 | 厦门大学 | 一种海洋酶催化不对称还原制备手性叔亮氨酸的方法及酶 |
CN106119272B (zh) * | 2016-07-20 | 2020-03-24 | 江南大学 | 一种高效联产l-苯甘氨酸及葡萄糖酸的策略 |
CN112725205B (zh) * | 2021-02-03 | 2022-05-17 | 淮阴工学院 | 一株酵母属菌种及其筛选方法和应用 |
Citations (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS62289A (ja) * | 1985-06-13 | 1987-01-06 | アンステイテユ・フランセ・デユ・ペトロ−ル | α−ケト酸からのL−α−アミノ酸の酵素学的製造方法 |
Family Cites Families (9)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
DE3581964D1 (de) * | 1984-05-25 | 1991-04-11 | Degussa | Verfahren zur fermentativen herstellung von verzweigtkettigen aliphatischen oder aromatischen l-aminosaeuren aus alpha-ketocarbonsaeuren. |
GB2196333A (en) * | 1986-08-19 | 1988-04-27 | Allelix Inc | Continuous bioconversion process for the preparation of phenylalanine |
FR2628751B1 (fr) * | 1988-03-15 | 1990-09-14 | Inst Francais Du Petrole | Procede de production continue de l-(alpha)-amino acides a partir d'(alpha)-cetoacides a l'aide de cellules de bacillus |
US20020064847A1 (en) * | 1996-10-22 | 2002-05-30 | Daicel Chemical Industries, Ltd. | Novel secondary alcohol dehydrogenase, process for preparing said enzyme, and process for preparing alcohols and ketones using said enzyme |
KR20010071908A (ko) * | 1998-07-15 | 2001-07-31 | 스티븐 비. 데이비스 | 케톤의 입체 선택적인 환원적 아민화 |
DE10146589A1 (de) * | 2001-09-21 | 2003-04-10 | Degussa | Neue Mutanten der Formiatdehydrogenase aus Candida boidinii |
JP3932945B2 (ja) * | 2002-03-27 | 2007-06-20 | 味の素株式会社 | L−アミノ酸の製造法 |
DE10240603A1 (de) * | 2002-09-03 | 2004-03-11 | Degussa Ag | Verwendung von Malat-Dehydrogenase zur NADH-Regenerierung |
DE10313971A1 (de) * | 2003-03-27 | 2004-10-21 | Degussa Ag | Gekoppeltes cofaktorabhängiges enzymatisches Reaktionssystem |
-
2004
- 2004-03-22 DE DE102004014280A patent/DE102004014280A1/de not_active Withdrawn
-
2005
- 2005-03-18 WO PCT/EP2005/002933 patent/WO2005093081A1/en active Application Filing
- 2005-03-18 DE DE602005024776T patent/DE602005024776D1/de active Active
- 2005-03-18 AT AT05716216T patent/ATE488597T1/de active
- 2005-03-18 EP EP05716216A patent/EP1727908B1/en active Active
- 2005-03-18 CN CN2005800091160A patent/CN1934264B/zh active Active
- 2005-03-18 CA CA2559186A patent/CA2559186C/en active Active
- 2005-03-18 US US10/593,567 patent/US8105806B2/en active Active
- 2005-03-18 JP JP2007504327A patent/JP2007529234A/ja active Pending
Patent Citations (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS62289A (ja) * | 1985-06-13 | 1987-01-06 | アンステイテユ・フランセ・デユ・ペトロ−ル | α−ケト酸からのL−α−アミノ酸の酵素学的製造方法 |
Cited By (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO2012036302A1 (en) * | 2010-09-15 | 2012-03-22 | Sumitomo Chemical Company, Limited | Process for producing vinylglycine derivatives |
JPWO2013027709A1 (ja) * | 2011-08-22 | 2015-03-19 | 公益財団法人地球環境産業技術研究機構 | コリネ型細菌形質転換体及びそれを用いるバリンの製造方法 |
US9290770B2 (en) | 2011-08-22 | 2016-03-22 | Research Institute Of Innovative Technology For The Earth | Coryneform bacterium transformant and process for producing valine using the same |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
US8105806B2 (en) | 2012-01-31 |
ATE488597T1 (de) | 2010-12-15 |
CN1934264A (zh) | 2007-03-21 |
CN1934264B (zh) | 2010-06-16 |
EP1727908B1 (en) | 2010-11-17 |
WO2005093081A1 (en) | 2005-10-06 |
DE602005024776D1 (de) | 2010-12-30 |
EP1727908A1 (en) | 2006-12-06 |
CA2559186C (en) | 2014-02-11 |
DE102004014280A1 (de) | 2005-10-27 |
US20090087885A1 (en) | 2009-04-02 |
CA2559186A1 (en) | 2005-10-06 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
JP2007529234A (ja) | 光学活性アミノ酸をホールセル触媒を用いて製造する方法 | |
Galkin et al. | Synthesis of optically active amino acids from alpha-keto acids with Escherichia coli cells expressing heterologous genes | |
US20240101974A1 (en) | D-amino acid oxidase mutants and uses thereof in preparing l-glufosinate | |
US7335757B2 (en) | Carbonyl reductase, gene encoding the same, and process for producing optically active alcohols using the same | |
JPWO2008047656A1 (ja) | L−アミノ酸の製造方法 | |
JP4772434B2 (ja) | 光学活性2−ヒドロキシ−5−(4−メトキシフェニル)−ペンタン酸エステルの製造方法 | |
Ikemi | Industrial chemicals: enzymatic transformation by recombinant microbes | |
US20080145904A1 (en) | Method For Producing Primary Alcohols | |
EP1257659B1 (en) | Method and catalyst system for stereoselectively inverting a chiral center of a chemical compound | |
JP5005672B2 (ja) | 新規カルボニル還元酵素、その遺伝子、およびそれらを利用した光学活性アルコールの製造方法 | |
JP2004049028A (ja) | α−ケト酸還元酵素、その製造方法、およびこれを利用した光学活性α−ヒドロキシ酸の製造方法 | |
WO2004022764A9 (en) | Use of malate dehydrogenase for nadh regeneration | |
WO2007028729A1 (en) | Nocardia globerula alcohol dehydrogenase and use thereof | |
KR20060122822A (ko) | 거울상이성체-농축된 α-히드록시카복실산 및 아미드의제조 방법 | |
EP1774009B1 (en) | Preparation of optically active alcohols with whole-cell catalysts | |
JP4118687B2 (ja) | Arthrobacter crystallopoietes(アリスロバクテリア クリスタロポイテス)DSM20117株由来のD−カルバモイラーゼ | |
US7247465B2 (en) | Screening process for hydantoin racemases | |
JPWO2006109632A1 (ja) | 新規α−ケト酸還元酵素、その遺伝子、およびその利用法 | |
JP4650421B2 (ja) | L体アミノ酸アミド不斉加水分解酵素及びそれをコードするdna | |
CN111448310A (zh) | 手性芳基硫醚的对映体选择性酶促磺化氧化 | |
JP2006174726A (ja) | 微生物の培養方法及び光学活性カルボン酸の製造方法 | |
JP2004065049A (ja) | D−マンデル酸脱水素酵素をコードするポリヌクレオチド、及びその用途 | |
JP2007189949A (ja) | 新規ヒダントイナーゼ及び光学活性アミノ酸誘導体の製造方法 | |
CN115960876A (zh) | 一种天冬氨酸β-脱羧酶突变体 | |
JP2004350625A (ja) | 光学活性n−ベンジル−3−ピロリジノールの製造方法 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A621 | Written request for application examination |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A621 Effective date: 20070824 |
|
A131 | Notification of reasons for refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A131 Effective date: 20100624 |
|
A601 | Written request for extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A601 Effective date: 20100922 |
|
A602 | Written permission of extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A602 Effective date: 20100930 |
|
A601 | Written request for extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A601 Effective date: 20101022 |
|
A602 | Written permission of extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A602 Effective date: 20101029 |
|
A601 | Written request for extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A601 Effective date: 20101124 |
|
A602 | Written permission of extension of time |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A602 Effective date: 20101203 |
|
A521 | Request for written amendment filed |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A523 Effective date: 20101224 |
|
RD04 | Notification of resignation of power of attorney |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A7424 Effective date: 20101227 |
|
RD04 | Notification of resignation of power of attorney |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A7424 Effective date: 20101228 |
|
A02 | Decision of refusal |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: A02 Effective date: 20110407 |