EP2171047A1 - Entfernung von nebenprodukten aus vernetzbaren zubereitungen - Google Patents

Entfernung von nebenprodukten aus vernetzbaren zubereitungen

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Publication number
EP2171047A1
EP2171047A1 EP08774307A EP08774307A EP2171047A1 EP 2171047 A1 EP2171047 A1 EP 2171047A1 EP 08774307 A EP08774307 A EP 08774307A EP 08774307 A EP08774307 A EP 08774307A EP 2171047 A1 EP2171047 A1 EP 2171047A1
Authority
EP
European Patent Office
Prior art keywords
enzyme
use according
preparation
whole
coa
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Withdrawn
Application number
EP08774307A
Other languages
English (en)
French (fr)
Inventor
Timothy O'connell
Karl-Heinz Maurer
Cornelia Kluin
Inken PRÜSER
Hanns Misiak
Michael Krebs
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Henkel AG and Co KGaA
Original Assignee
Henkel AG and Co KGaA
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Henkel AG and Co KGaA filed Critical Henkel AG and Co KGaA
Publication of EP2171047A1 publication Critical patent/EP2171047A1/de
Withdrawn legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C08—ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08G—MACROMOLECULAR COMPOUNDS OBTAINED OTHERWISE THAN BY REACTIONS ONLY INVOLVING UNSATURATED CARBON-TO-CARBON BONDS
    • C08G18/00—Polymeric products of isocyanates or isothiocyanates
    • C08G18/06—Polymeric products of isocyanates or isothiocyanates with compounds having active hydrogen
    • C08G18/28—Polymeric products of isocyanates or isothiocyanates with compounds having active hydrogen characterised by the compounds used containing active hydrogen
    • C08G18/2805—Compounds having only one group containing active hydrogen
    • C08G18/288—Compounds containing at least one heteroatom other than oxygen or nitrogen
    • C08G18/289—Compounds containing at least one heteroatom other than oxygen or nitrogen containing silicon
    • C—CHEMISTRY; METALLURGY
    • C09—DYES; PAINTS; POLISHES; NATURAL RESINS; ADHESIVES; COMPOSITIONS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; APPLICATIONS OF MATERIALS NOT OTHERWISE PROVIDED FOR
    • C09K—MATERIALS FOR MISCELLANEOUS APPLICATIONS, NOT PROVIDED FOR ELSEWHERE
    • C09K3/00—Materials not provided for elsewhere
    • C09K3/10—Materials in mouldable or extrudable form for sealing or packing joints or covers
    • C09K3/1006—Materials in mouldable or extrudable form for sealing or packing joints or covers characterised by the chemical nature of one of its constituents
    • C09K3/1018—Macromolecular compounds having one or more carbon-to-silicon linkages

Definitions

  • the present invention relates to the use of enzymes and / or whole-cell catalysts for removing unwanted by-products from crosslinkable preparations.
  • crosslinking reactions produce undesirable by-products. These are generally low molecular weight compounds which are liberated from the crosslinking components at the end of the crosslinking reaction.
  • methanol is produced as a by-product in the curing of certain silicone sealants which carry methoxy groups as a reactive group.
  • the object of the present invention was to enable the removal of such by-products and in particular to reduce the release of such by-products into the environment.
  • a first subject of the present invention is therefore the use of enzymes and / or microorganisms which produce these enzymes - also referred to below as "whole-cell catalysts" - for the removal of in particular unwanted by-products from crosslinkable preparations.
  • crosslinkable (or crosslinking) preparation is to be understood as meaning any preparation which contains crosslinkable or crosslinking components.
  • these may be preparations in which the crosslinking reaction has not yet begun, in which preparations the crosslinking reaction has already begun, but has not yet been completed, the crosslinking reaction being only started as well as being at an advanced stage, as well as preparations in which the crosslinking reaction is already largely or completely completed.
  • the enzyme and / or the whole-cell catalyst may in this case be present both in the crosslinkable preparation itself, but they may also be added in the course of the application of the crosslinkable preparation.
  • the addition may in this case both shortly before the application of the Preparation as well as shortly after the application of the preparation to the application site, in particular, for example, after the application of a jointing compound in the joint, carried out, so after the process of crosslinking has already begun.
  • a further subject of the present invention is therefore also a crosslinkable preparation, characterized in that it contains crosslinkable components, in particular crosslinkable monomers, as well as at least one enzyme and / or at least one whole-cell catalyst.
  • Another object of the present invention is therefore also a multi-component kit comprising a crosslinkable preparation and a preparation containing at least one enzyme and / or at least one whole-cell catalyst.
  • a further subject-matter of the present invention is therefore likewise a process for the removal of, in particular, unwanted by-products from crosslinkable preparations, characterized in that a crosslinkable preparation which releases undesired by-products during crosslinking is brought into contact with an enzyme and / or a whole-cell catalyst, to remove the by-product, wherein the enzyme and / or the whole-cell catalyst can either be incorporated into the crosslinkable preparation and / or this can be added in the course of application, that is before, during or after the application.
  • “adding in” is meant generally contacting between crosslinkable preparation and enzyme and / or whole-cell biocatalyst, i.e., both mixing and surface application may occur.
  • the application in this case takes place after the application of the crosslinkable preparation to the application site, in particular after the application of a jointing compound into the joint.
  • the enzyme and / or the whole-cell catalyst are preferably added here in the form of a surfactant-containing preparation to the crosslinkable preparation applied to the site of application.
  • the application is preferably carried out immediately after the application of the crosslinkable preparation, so that the crosslinking or the physical setting has only begun and the resulting by-product can be degraded immediately after release.
  • a preferred subject of the invention is therefore a process for the removal of by-products, in particular unwanted by-products, from crosslinkable preparations, characterized in that a) initially a crosslinkable preparation on the Application site is applied and b) then a surfactant-containing preparation containing at least one enzyme and / or at least one whole-cell biocatalyst, is applied to the crosslinkable preparation.
  • the crosslinkable preparation is preferably a silane-curing preparation, in particular a crosslinkable silicone composition or crosslinkable silyl group-containing prepolymers such as MS polymers, silanated acrylates, silanized polyolefins, in particular silanized polyisobutene, or silanized polyurethanes or mixtures of these substances, where:
  • the preparation containing the silicone composition or the crosslinkable silyl group-containing prepolymers is preferably a sealant, in particular a jointing compound.
  • sealant in particular a jointing compound.
  • the undesired by-product in a preferred embodiment is accordingly an alcohol, preferably ethanol or methanol, an organic acid, in particular acetic acid, an oxime, in particular a ketoxime, a benzamide or an amine.
  • the enzyme to be used in accordance with the invention and / or the enzyme produced by the whole cell catalyst to be employed according to the invention is selected in a preferred embodiment from alcohol-degrading, especially methanol-degrading enzymes, acetic acid-degrading enzymes, oxime-degrading, especially ketoxime-degrading enzymes, enzymes degrading benzamides and amines-degrading enzymes ,
  • the enzyme may in this case generally be selected from enzymes which convert the corresponding by-product into another product in some way. In addition to the degradation, therefore, about the conversion into another organic substance is conceivable.
  • inventively employable methanol-degrading enzymes are in particular called alcohol dehydrogenases (EC 1.1.1.1, 1.1.1.2 or 1.1.99.8), methanol dehydrogenase (EC 1.1.1.244), cyclohexanol dehydrogenase (EC 1.1.1.245), cholesterol Oxidase (EC 1.1.3.6), alcohol oxidase (EC 1.1.3.13), formaldehyde dismutase (EC 1.2.99.4), catalase (EC 1.11.1.6), methanol 5-hydroxybenzimidazolylcobamide co-methyltransferase (EC 2.1.1.90 ), Alcohol O-acetyltransferase (EC 2.3.1.84), sucrose phosphorylase (EC 2.4.1.7), levansucrase (EC 2.4.1.10), O-acetyl homoserine aminocarboxypropyltransferase (EC 2.5.1.49), alcohol sulfotransferase (EC 2.8
  • fatty acyl ethyl ester synthase (EC 3.1.1.67), acid phosphatase (EC 3.1.3.2), phospholipase D (EC 3.1.4.4), venom exonuclease (EC 3.1.15.1), alpha-glucosidase ( EC 3.2.1.20) beta-glucosidase (EC 3.2.1.21), alpha-galactosidase (EC 3.2.1.22), beta-mannosidase (EC 3.2.1.25), xylan 1, 4-beta-xylosidase (EC 3.2.1.37), beta-N- Acetylhexosaminidase (EC 3.2.1.52), L-iduronidase (EC 3.2.1.76), glucan-1, 6-alphasomaltosidase (EC 3.2.1.94), glycopeptide alpha-N-acetylgalactosaminidase (EC 3.2.1.97), endoglycosylceramidase (EC 3.2.12.1.
  • acetic acid or acetate-degrading enzymes which can be used according to the invention are, in particular, hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH) (EC 1.1.1.34), 3-ketosteroid reductase (EC 1.1.1.270), aldehydes ferredoxin oxidoreductase (EC 1.2.7.5) , Manganese peroxidase (EC 1.11.1.13), Arsenate reductase (donor) (EC 1.20.99.1), Selenate reductase (EC 1.97.1.9), Phosphoribosylglycinamide formyltransferase (EC 2.1.2.2), Cysteine synthase (EC 2.5.1.47), Acetates kinase (EC 2.7.2.1), carbamate kinase (EC 2.7.2.2), formats kinase (EC 2.7.2.6), butyrate kinase (EC 2.7.2.7), propionate kin
  • acetoxybutynylbithiophene deacetylase EC 3.1.1.54
  • acetylsalicylate deacetylase EC 3.1.1.55
  • methylumbelliferyl-acetate deacetylase EC 3.1.1.56
  • bis (2-ethylhexyl) phthalate esterase EC 3.1.1.60
  • 5- ( 3,4-diacetoxybut-1-ynyl) -2,2'-bithiophene deacetylase EC 3.1.1.66
  • acetyl xylan esterase EC 3.1.1.72
  • feruloyl esterase EC 3.1.1.73
  • cutinase EC 3.1.1.74)
  • Acetylmalazine esterase EC 3.1.1.80
  • acetyl-CoA hydrolase EC 3.1.2.
  • Citramalate lyase (EC 4.1.3.22), Acetate-CoA ligase (EC 6.2.1.1), Acetate-CoA ligase (ADP-forming) (EC 6.2.1.13), Acetoacetate-CoA ligase (EC 6.2.1.16), Propionate-CoA ligase (EC 6.2.1.17), [Citrate (pro-3S) -lyase] ligase (EC 6.2.1.22), benzoate-CoA ligase (EC 6.2.1.25) and phenylacetate-CoA ligase (EC 6.2.1.30) ,
  • oxime-degrading enzymes which can be used according to the invention, mention may be made in particular of aldehyde oxidase (EC 1.2.3.1), pyridoxal 5'-phosphate synthase (EC 1.4.3.5), cytochrome b5 reductase (EC 1.6.2.2), hydroxylamine reductase (NADH) ( EC 1.7.1.10), 4- Hydroxyphenylacetaldehyde oxime monooxygenase (EC 1.14.13.68), Camphor 5-monooxygenase (EC 1.14.15.1), isobutyraldoxime O-methyltransferase (EC 2.1.1.91), 3-hydroxymethylcephem carbamoyltransferase (EC 2.1.3.7), diacylglycerol O-acyltransferase (EC 2.3 .1.20), long-chain alcohol O-fatty acyltransferase (EC 2.3.1.75), oximinotransferase (EC EC
  • benzamide-degrading enzymes which can be used according to the invention, mention may be made in particular of NAD (P) H dehydrogenase (quinone) (EC 1.6.5.2), flavin-containing monooxygenase (EC 1.14.13.8), polygalacturonate 4-alpha-galacturonosyltransferase (EC 2.4.1.43) , Amidase (EC 3.5.1.4), urethanase (EC 3.5.1.75), nitrilase (EC 3.5.5.1) and aliphatic nitrilase (EC 3.5.5.7).
  • NAD NAD
  • quinone quinone
  • flavin-containing monooxygenase EC 1.14.13.8
  • Amidase EC 3.5.1.4
  • urethanase EC 3.5.1.75
  • nitrilase EC 3.5.5.1
  • microorganisms selected from Acetoctobacter methanolicus, Acetobacter pasteurianus, Achromobacter methanolophila, Acidomonas methanolica, Aeropyrum pernix, Alteromonas sp., Alteromonas thalassomethanolica, Aminomonas aminovorus, Amycolatopsis methanolica, Ancylobacter sp., Bacillus methanolicus, Bacillus sp., Bacillus stearothermophilus, Basidiomycete sp., Butyribacterium methylotrophicum, Candida boidinii, Candida cariosilignicola, Candida glabrata, Candida methanolica, Candida methanosorbosa, Candida molischiana, Candida sonorensis, Candida sp., Candida succiphila, Clostridium thermosaccharolyticum, Desulfotomacul
  • a cell disruption of a microorganism which produces the desired enzyme in particular one of the abovementioned microorganisms, be carried out and either the cell disruption can be used as such or the enzyme is further purified from this cell disruption and / or enriched.
  • the desired enzyme can also be expressed heterologously in other microorganisms, in particular bacteria, and the cell disruption can then also be used here, or else the enzyme can be further purified and / or enriched from the cell disruption.
  • This further reactant is then incorporated into the crosslinkable preparation, preferably together with the enzyme and / or the whole-cell catalyst, or applied to the crosslinkable preparation together with the enzyme and / or the whole-cell catalyst.
  • the enzyme and / or the whole-cell catalyst is incorporated in the crosslinkable preparation and the further reactant is introduced later into the crosslinkable preparation or applied to the crosslinkable preparation.
  • the further reactant is contained in the crosslinkable preparation and for the enzyme and / or the whole-cell catalyst to be introduced later into the crosslinkable preparation or applied to the crosslinkable preparation.
  • enzyme and / or whole-cell catalyst and further reactant both later introduced into the crosslinkable preparation or to the crosslinkable preparation are applied, but not in a single, but in two temporally successive steps.
  • the alcohol oxidase catalyzes the conversion of methanol and oxygen to formaldehyde and hydrogen peroxide. If such an enzyme as the alcohol oxidase is used, then other substances are preferably used which intercept or degrade these undesired secondary products. These may be, in particular, chemical reagents-in the case of formaldehyde, for example, amines-or else further enzymes and / or whole-cell catalysts which degrade or convert these undesired products.
  • a whole-cell catalyst which has a plurality of enzyme activities, such that, for example, the conversion of methanol into formaldehyde and its further degradation are catalysed by a single whole-cell catalyst.
  • the enzymes and / or whole-cell catalysts can be added in any form established according to the prior art. These include, for example, by granulation, extrusion, spray drying or lyophilization of the enzyme solution and / or cell dispersion together with other substances, preferably polymers, solid preparations or, especially in liquid or gel formulated solutions of the enzymes, advantageously as concentrated as possible, low in water and / or mixed with stabilizers.
  • the enzymes and / or cells for both the solid and liquid dosage forms may be adsorbed and / or encapsulated on a solid support.
  • the encapsulated form lends itself to protecting the enzymes and / or cells from other ingredients or to allow controlled release. Depending on the size of these capsules, a distinction is made according to MiIIi, micro and nano capsules.
  • the enzyme and / or the whole-cell catalyst may first be mixed with a germinatable matrix substance such as sodium aiginate, agarose or Sephadex and optionally a filler such as quartz sand or silica.
  • a germinatable matrix substance such as sodium aiginate, agarose or Sephadex
  • a filler such as quartz sand or silica.
  • encapsulation may also be accomplished by spray-drying or extruding the enzyme solution or cell dispersion together with a preferably natural polymer, or by embedding the enzyme or cells in a gel or core-shell type structure where the core is filled with water -, air and / or chemical impermeable Protective layer is coated.
  • further active ingredients for example stabilizers, emulsifiers, pigments or dyes may be applied in superposed layers.
  • Such capsules are prepared by methods known per se, for example by shaking or rolling granulation or in fluid-bed processes.
  • such granules for example by applying polymeric film-forming agent, low in dust and storage stable due to the coating.
  • the shell or protective layer of the capsules and / or the carrier may consist of natural, synthetic or semisynthetic materials, as well as mixtures thereof.
  • shell materials of natural origin for example, saccharides or polysaccharides such as gum arabic, agar-agar, agarose, sucrose, maltodextrins, alginic acid and its salts, in particular sodium or calcium alginate, chitosan, starch, dextran or shellac, peptides, protein hydrolysates or polypeptides such as collagen, Albumin or gelatin, fats, fatty acids, cetyl alcohol, lecithins or waxes.
  • saccharides or polysaccharides such as gum arabic, agar-agar, agarose, sucrose, maltodextrins, alginic acid and its salts, in particular sodium or calcium alginate, chitosan, starch, dextran or shellac, peptides, protein hydrolysates or polypeptid
  • chemically modified celluloses in particular cellulose esters and ethers, such as cellulose acetate, ethylcellulose, hydroxypropylcellulose, hydroxypropylmethylcellulose, carbylmethylcellulose or nitrocellulose derivatives, and starch derivatives, in particular ethers and esters of amylose and amylopectin, can be used as semisynthetic shell materials.
  • synthetic shell materials for example, polymers such as polyacrylates, polyamides, polyvinyl alcohol, polyvinyl acetate or polyvinylpyrrolidone can be used.
  • compounds such as alginate-polylysine alginate, nylon, silicone rubber, nylon-polyethyleneimine, polylactic acid, polyglycolic acid, chitosan alginate, cellulose sulfate poly (dimethyldiallyl) - ammonium chloride, hydroxyethyl methacrylate-methyl methacrylate, chitosan carboxymethylcellulose or hydrogels for the production of the coating and / or used as a carrier.
  • the enclosure may in particular comprise polyelectrolyte complexes.
  • Polyelectrolyte complexes are formed by interaction between polycations and polyanions.
  • polycations come here in particular natural products such as chitosan, but also synthetic polymers such as polyethyleneimine, Polydiethyldiallylammoniumchlorid, copolymers of diallyl ammonium salts and acrylamides, quaternized vinylpyrrolidine / vinylimidazole polymers, condensation products of polyglycols and amines, cationic silicone polymers such as amodimethicones, copolymers of adipic acid and Dimethylaminohydroxypropyldiethylentriamin, copolymers of Acrylic acid and dimethyldiallylammonium chloride, polyaminopolyamides and their crosslinked water-soluble polymers, condensation products of dihaloalkylene such as bis-dimethylamino-1, 3-propane and quaternized ammonium
  • Suitable polyanions are water-soluble cellulose derivatives, in particular carboxymethyl cellulose or cellulose sulfate, pectins and alginates, carboxylated or succinylated chitosan derivatives or synthetic polymers such as polyacrylic or polymethacrylic acids.
  • the enzyme and / or the whole-cell catalyst is granulated together with a chemically inert carrier material and a chemically inert binder.
  • the support material may in this case be selected from inorganic substances, such as, for example, clays, silicates or sulfates, in particular talc, silicic acids, metal oxides, in particular aluminum oxides and / or titanium dioxide, silicates, in particular phyllosilicates, sodium aluminum silicates, bentonites and / or aluminosilicates (zeolites).
  • inorganic substances such as, for example, clays, silicates or sulfates, in particular talc, silicic acids, metal oxides, in particular aluminum oxides and / or titanium dioxide, silicates, in particular phyllosilicates, sodium aluminum silicates, bentonites and / or aluminosilicates (zeolites).
  • PVA polyvinyl alcohol
  • Suitable binders in this embodiment are in particular non-crosslinked, polymeric compounds selected from the group of polyacrylates, polymethacrylates, methacrylic acid-ethyl acrylate copolymers, polyvinylpyrrolidones, polysaccharides or substituted polysaccharides, in particular cellulose ethers, and / or polyvinyl alcohols (PVA), preferably partially hydrolyzed polyvinyl alcohols and / or ethoxylated polyvinyl alcohols and their copolymers and mixtures. Due to their adsorption properties and their simultaneously present binding effect, PVA or its derivatives are thus suitable both as a carrier material and as a binder component. They can therefore be used as binders, if they are not already used as a carrier material.
  • the coating is preferably chosen so that upon application, the release of the enzyme and / or whole-cell catalyst is easy.
  • metal, ceramic or limestone-based supports can also be used for immobilizing the enzyme and / or the whole-cell catalyst.
  • the enzyme and / or the whole-cell catalyst can also be protected by addition of stabilizing substances during storage against damage such as inactivation, denaturation or disintegration such as by physical influences, oxidation or proteolytic cleavage.
  • One group of stabilizers useful in this invention are reversible protease inhibitors.
  • Benzamidine hydrochloride, borax, boric acids, boronic acids or their salts or esters are frequently used for this purpose, including, in particular, derivatives with aromatic groups, for example ortho, meta or para-substituted phenylboronic acids, in particular 4-formylphenylboronic acid, or the salts or Esters of the compounds mentioned.
  • peptide aldehydes that is oligopeptides with a reduced C-terminus, especially those of 2 to 50 monomers are used for this purpose.
  • the peptidic reversible protease inhibitors include including ovomucoid and leupeptin.
  • specific, reversible peptide inhibitors for the protease subtilisin and fusion proteins from proteases and specific peptide inhibitors are suitable.
  • enzyme stabilizers are amino alcohols such as mono-, di-, triethanol- and -propanolamine and mixtures thereof, aliphatic carboxylic acids up to C 12 , such as succinic acid, other dicarboxylic acids or salts of said acids. End-capped fatty acid amide alkoxylates are also suitable for this purpose. Certain organic acids used as builders are additionally capable of stabilizing a contained enzyme.
  • Lower aliphatic alcohols but especially polyols such as glycerol, ethylene glycol, propylene glycol or sorbitol are other frequently used enzyme stabilizers.
  • Di-glycerol phosphate also protects against denaturation due to physical influences.
  • calcium and / or magnesium salts are used, such as calcium acetate or calcium formate.
  • Polyamide oligomers or polymeric compounds such as lignin, water-soluble vinyl copolymers or cellulose ethers, acrylic polymers and / or polyamides stabilize the enzyme preparation, inter alia, against physical influences or pH fluctuations.
  • Polyamine N-oxide containing polymers act simultaneously as enzyme stabilizers and as dye transfer inhibitors.
  • Other polymeric stabilizers are linear C 8 -C 18 polyoxyalkylenes.
  • alkylpolyglycosides can stabilize the enzymatic components of the agent according to the invention and are able, preferably, to additionally increase their performance.
  • Reducing agents and antioxidants increase the stability of the enzymes to oxidative degradation;
  • sulfur-containing reducing agents are familiar.
  • Other examples are sodium sulfite and reducing sugars.
  • peptide-aldehyde stabilizers for example of polyols, boric acid and / or borax, the combination of boric acid or borate, reducing salts and succinic acid or other dicarboxylic acids or the combination of boric acid or borate with polyols or polyamino compounds and with reducing salts.
  • the effect of peptide-aldehyde stabilizers is favorably enhanced by the combination with boric acid and / or boric acid derivatives and polyols, and still further by the additional action of divalent cations, such as calcium ions.
  • enzyme and / or the whole-cell catalyst As far as the enzyme and / or the whole-cell catalyst is incorporated into the polymerizable preparation, it is necessary that the enzyme and / or the whole-cell catalyst be in a dry state. Insofar as the enzyme and / or the whole-cell catalyst only during the application of the polymerizable preparation is added, enzyme and / or whole-cell catalyst can also be present in liquid, gel or pasty form.
  • the enzymes and / or whole cell catalysts can be added starting from a prior art protein recovery and preparation in concentrated aqueous or nonaqueous solution, suspension or emulsion, but also in gel form or encapsulated or as dried powder.
  • Such preparations according to the invention are generally prepared by simply mixing the ingredients, which can be added in bulk or as a solution in an automatic mixer.
  • Solvents which can be used in liquid, gelatinous or pasty preparations originate, for example, from the group of monohydric or polyhydric alcohols, alkanolamines or glycol ethers, provided they are miscible with water in the concentration range indicated.
  • the solvents are preferably selected from ethanol, n- or i-propanol, butanols, ethylene glycol methyl ether, ethylene glycol ethyl ether, ethylene glycol propyl ether, ethylene glycol mono-n-butyl ether, diethylene glycol methyl ether, diethylene glycol ethyl ether, propylene glycol methyl, -ethyl or -propyl ether, dipropylene glycol monomethyl, or -ethyl ether, diisopropylene glycol monomethyl, or ethyl ether, methoxy, ethoxy or butoxy triglycol, 1-butoxyethoxy-2-propanol, 3-methyl-3-methoxybutanol, propylene glycol t-butyl ether and mixtures of these solvents.
  • one or more thickeners or thickening systems can be contained in the liquid, gelatinous or pasty preparation. These high-molecular substances, which are also called swelling agents, usually absorb the liquids and swell up to finally pass into viscous true or colloidal solutions.
  • Suitable thickeners are inorganic or polymeric organic compounds.
  • the inorganic thickeners include, for example, polysilicic acids, clay minerals such as montmorillonites, zeolites, silicas and bentonites.
  • the organic thickeners are derived from the groups of natural polymers, modified natural polymers and fully synthetic polymers.
  • Such naturally derived polymers include, for example, agar-agar, carrageenan, tragacanth, gum arabic, alginates, pectins, polyoses, guar gum, locust bean gum, starch, dextrins, gelatin and casein.
  • Modified natural products which are used as thickeners, come mainly from the group of modified starches and celluloses.
  • carboxymethylcellulose and other cellulose ethers, hydroxyethyl and propylcellulose and core flour ethers may be mentioned here.
  • Fully synthetic thickeners are polymers such as polyacrylic and polymethacrylic compounds, vinyl polymers, polycarboxylic acids, polyethers, polyimines, polyamides and polyurethanes.
  • the crosslinkable preparations according to the invention are selected from adhesive, sealant and coating compounds, insulating materials, as well as sealants and adhesives.
  • Particularly preferred sealants are jointing compounds, silicone adhesive, carpet fixer and tile adhesive.
  • Sealants and in particular jointing compounds typically contain organic polymers and, in many cases, mineral or organic fillers and other additives.
  • Suitable polymers are, for example, thermoplastic elastomers, as described in DE-A-3602526, preferably polyurethanes and acrylates. Suitable polymers are also mentioned in the published specifications DE-A-3726547, DE-A-029504 and DE-A-4009095 as well as in DE-A-19704553 and DE-A-4233077, to which reference is hereby fully made.
  • sealants are materials according to DIN EN 26927, in particular those which cure plastically or elastically as sealants.
  • the sealants of the invention may contain all additives typical of the corresponding sealants, such as typical thickeners, reinforcing fillers, crosslinkers, crosslinking catalysts, pigments, adhesives or other bulk extenders.
  • the active ingredients to be used can be prepared by dispersing in a manner known to those skilled in the art, for example by the use of dispersing equipment, kneaders, planetary mixers, etc., excluding moisture and oxygen, both in the finished and in parts of these sealants or together with one or more components Sealants are incorporated.
  • Sealants which can be used according to the invention can be produced both on silicone, urethane and on acrylic base or about on MS polymer basis.
  • Urethane-based sealants are disclosed, for example, in Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry (8th Edition 2003, Chapter 4) and US 4,417,042.
  • Silicone sealants are known to the person skilled in the art, for example from EP 0 118 030 A, EP 0 316 591 A, EP 0 327 847 A, EP 0 553 143 A, DE 19549 425 A and US 4,417,042.
  • Examples of acrylic sealants are disclosed inter alia in WO 01/09249 or US 5,077,360.
  • sealants based on MS polymers are described, for example, in EP 0 824 574, US Pat 3,971,751, US 4,960,844, US 3,979,344, US 3,632,557, DE 4029504, EP 601 021 or EP 370 464.
  • the jointing compound is a silicone-based jointing compound, in particular selected from acetate, alkoxy, oxime, benzamide and amine silicones.
  • the Fungedichtungsmasse contains here preferably as polyorganosiloxanes and as organosilicon compounds with hydrolyzable groups compounds such as are described in the patent US 5,378,406 in the amounts specified therein, the relevant disclosure of which is hereby made the subject of this patent application.
  • systems crosslinking at room temperature for example as described in EP 0 327 847 or US Pat. No. 5,077,360, are preferred.
  • These may be single-component or multicomponent systems, it being possible for catalyst and crosslinker to be present separately in the multicomponent systems (for example disclosed in US Pat. Nos. 4,891,400 and 5,502,144), or other so-called silicone RVT 2K systems, in particular platinum-free systems ,
  • so-called one-component systems which contain all ingredients for the construction of a sealant, are stored with the conclusion of humidity and / or atmospheric oxygen and cure at the site under reaction with the humidity. It is also possible to use so-called silicone neutral systems in which the reaction of crosslinking agents with the water of the ambient air does not lead to corrosive, acidic, basic or odor-intensive fission products. Examples of such systems are disclosed in DE 19549 425, US 4,417,042 or EP 0 327 847.
  • the sealants and especially jointing compounds may contain aqueous or organic solvents.
  • Suitable organic solvents are hydrocarbons such as cyclohexane, toluene or else xylene or petroleum ether.
  • Other solvents include ketones such as methyl butyl ketone or chlorinated hydrocarbons.
  • the sealants may contain other rubbery polymers.
  • the sealants come relatively low molecular weight, commercially available types of polyisobutylene, polyisoprene or polybutadiene styrene in question.
  • the co-use of degraded Naturkauschuk or neoprene rubber is possible.
  • even at room temperature still flowable types can be used, which are often referred to as "liquid rubber”.
  • the sealing compounds of the invention can be used to connect or seal the most diverse materials. This is intended primarily for use on concrete, glass, plaster and / or enamel, as well as ceramics and porcelain. But also the bonding or sealing of moldings or profiles made of aluminum, steel, zinc or even plastics such as PVC or polyurethanes or acrylic resins is possible. Finally, the sealing of wood or wood materials with a variety of other materials is mentioned.
  • the stability of jointing compounds is usually achieved by the addition of finely divided solids - also called fillers.
  • fillers can be distinguished in such organic and inorganic type.
  • inorganic fillers for example silicic acid / silica (coated or uncoated), chalk-coated or uncoated, and / or zeolites may be preferred. The latter can also act as a desiccant.
  • the fillers generally contribute significantly to the sealant having a necessary internal hold after application such that leakage or debound of the sealant from vertical joints is prevented.
  • the cited additives or fillers can be classified into pigments and thixotropic fillers, also abbreviated as thixotropic agents.
  • Suitable thixotropic agents are the known thixotropic agents such as bentones, kaolins or organic compounds such as hydrogenated castor oil or derivatives thereof with polyfunctional amines or the reaction products of stearic acid or ricinoleic acid with ethylenediamine. Particularly advantageous is the co-use of silica, in particular of silica from pyrolysis has been found.
  • suitable thixotropic agents are essentially swellable polymer powders. Examples of these are polyacrylonitrile, polyurethane, polyvinyl chloride, polyacrylic acid esters, polyvinyl alcohols, polyvinyl acetates and the corresponding copolymers.
  • the properties of a jointing compound can be further improved if further components are added to the plastic powder used as thixotropic agent. These are substances that fall under the category of plasticizers used for plastics or swelling agents and swelling aids.
  • plasticizers in particular for the sealing compounds based on urethane or acrylic from the class of phthalic acid into consideration.
  • examples of applicable compounds from this class of substances are dioctyl phthalate, dibutyl phthalate and benzyl butyl phthalate.
  • Further suitable classes of substances are chloroparaffins, alkylsulfonic acid esters of, for example, phenols or cresols, and fatty acid esters.
  • silicone sealants are as plasticizers silicone oils, particularly preferably polydimethylsiloxanes, and hydrocarbons and / or mixtures thereof, of which especially hydrocarbons or mixtures thereof having a boiling point of greater than 200 ° C, especially greater 230 0 C, well suited.
  • Suitable source aids are those low molecular weight organic substances which are miscible with the polymer powder and the plasticizer. Such source aids can be found in the relevant plastic and polymer manuals for the expert.
  • Preferred swelling aids for polyvinyl chloride powder are esters, ketones, aliphatic hydrocarbons, aromatic hydrocarbons and aromatic hydrocarbons with alkyl substituents.
  • Pigments and dyes used are the substances known for these uses, such as titanium dioxide, iron oxides and carbon black
  • stabilizers such as benzoyl chloride, acetyl chloride, Toluolsulfonklaremethylester, carbodiimides and / or polycarbodiimides are added to the sealants.
  • olefins having 8 to 20 carbon atoms have been found.
  • these can also fulfill the tasks of plasticizers or swelling agents.
  • a further object of the present invention is a method for determining the amount of volatile by-product released in crosslinking processes, comprising the steps of: a) placing a solvent-containing shell on a larger shell enclosing it; b) on the peripheral free surface of the larger shell c) the solvent is optionally mixed, preferably using a stirring fish, d) after completion of the crosslinking reaction, the content of by-product contained in the solvent is determined analytically.
  • the solvent is preferably water, the volatile by-product preferably being a water-soluble by-product, in particular methanol.
  • Example 2 Determination of the liberated methanol in the one and two-chamber system
  • the amount of liberated methanol was determined in the single-chamber system (method 1) and in the two-chamber system (method 2). It has been found that the amount of detectable released methanol can be better determined with the two-chamber system than with the single-chamber system. While it was possible to detect 1.2% by weight of methanol with the single-chamber system, it was possible with the two-chamber system to detect 1.6% by weight of methanol O ', based in each case on the total amount of sealing compound used.
  • Example 3 Methanol degradation by the alcohol oxidase from Candida boidinii The bicameral system was used as described in Example 1. After applying the sealant, a powder of Candida boidinii alcohol oxidase was evenly distributed on the applied sealant and then the amount as described above released methanol determined. The amount of methanol released could thus be reduced by 15%.
  • Example 4 Methanol degradation by a crude cell extract from Pichia
  • the bicameral system was used as described in Example 1. After applying the
  • Methanol determined. The amount of methanol released could thus be reduced by more than 50%.
  • Example 5 Methanol degradation by a mixture of alpha-glucosidase and D-cellobiose The bicameral system was used as described in Example 1. After applying the sealant, a mixture of alpha-glucosidase and D-cellobiose was evenly distributed on the applied sealant and then the amount of released methanol was determined as previously described. The addition of D-cellobiose is required here, since the alpha-glucosidase in addition to the methanol requires another substrate. The amount of methanol released could thus be reduced by about 50%.
  • Example 6 Overview of enzymes which can be used according to the invention
  • a 1 L glass bottle is shown with introduced jointing compound.
  • the amount of methanol released from the methoxysilicone is determined for comparison on the one hand with untreated and on the other hand with enzymes or whole-cell catalysts treated jointing compounds.
  • Fig. 2 an inventive two-chamber system is shown.
  • the inner chamber is water, which is stirred with a stirring fish.
  • the jointing compound is applied and then optionally applied an enzyme or whole-cell catalyst-containing solution or suspension and then determines the content of methanol in the aqueous solution.

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Abstract

Die vorliegende Erfindung betrifft die Verwendung von Enzymen und/oder Ganzzellkatalysatoren zur Entfernung unerwünschter Nebenprodukte aus vernetzbaren Zubereitungen.

Description

Entfernung von Nebenprodukten aus vernetzbaren Zubereitungen
Die vorliegende Erfindung betrifft die Verwendung von Enzymen und/oder Ganzzellkatalysatoren zur Entfernung unerwünschter Nebenprodukte aus vemetzbaren Zubereitungen.
Bei einigen Vernetzungsreaktionen entstehen unerwünschte Nebenprodukte. Es handelt sich hierbei in der Regel um niedermolekulare Verbindungen, die beim Ablauf der Vernetzungsreaktion von den vernetzenden Komponenten freigesetzt werden. So entsteht etwa bei der Aushärtung bestimmter Silikondichtungsmassen, die Methoxy-Gruppen als reaktive Gruppe tragen, Methanol als Nebenprodukt.
Aufgabe der vorliegenden Erfindung war es, die Entfernung solcher Nebenprodukte zu ermöglichen und insbesondere die Freisetzung solcher Nebenprodukte in die Umgebung zu vermindern.
Überraschenderweise hat sich nun herausgestellt, dass durch die Verwendung von Enzymen sowie von diese Enzyme produzierenden Mikroorganismen die Freisetzung der genannten unerwünschten Nebenprodukte wirksam unterdrückt werden kann. Dies war vor allem insofern überraschend, als dass nicht erwartet werden konnte, dass die betreffenden Enzyme und Mikroorganismen in den vernetzbaren Zubereitungen im aktiven bzw. nativen Zustand erhalten werden können, um einen wirksamen Abbau der unerwünschten Nebenprodukte bewirken zu können.
Ein erster Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist daher die Verwendung von Enzymen und/oder Mikroorganismen, die diese Enzyme produzieren - im Folgenden auch „Ganzzellkatalysatoren" genannt-, zur Entfernung von insbesondere unerwünschten Nebenprodukten aus vernetzbaren Zubereitungen.
"Unter vernetzbarer (oder vernetzender) Zubereitung ist erfindungsgemäß jede beliebige Zubereitung zu verstehen, die vernetzbare oder vernetzende Komponenten enthält. Hinsichtlich des Grades der Vernetzung kann es sich hierbei um Zubereitungen handeln, bei denen die Vernetzungsreaktion noch nicht begonnen hat, um Zubereitungen, bei denen die Vernetzungsreaktion bereits begonnen hat, aber noch nicht abgeschlossen ist, wobei die Vernetzungsreaktion erst gestartet sein als sich auch in einem bereits fortgeschrittenen Stadium befinden kann, wie auch um Zubereitungen, bei denen die Vernetzungsreaktion bereits weitgehend oder vollständig abgeschlossen ist.
Das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator kann hierbei sowohl in der vernetzbaren Zubereitung selbst enthalten sein, sie können jedoch ebenso im Zuge der Applikation der vemetzbaren Zubereitung hinzu gegeben werden. Die Zugabe kann hierbei sowohl kurz vor der Applikation der Zubereitung als auch kurz nach der Applikation der Zubereitung auf den Applikationsort, insbesondere etwa nach der Applikation einer Fugendichtungsmasse in die Fuge, erfolgen, also nachdem der Vorgang der Vernetzung bereits begonnen hat.
Weiterer Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist daher auch eine vernetzbare Zubereitung, dadurch gekennzeichnet, dass sie vernetzbare Komponenten, insbesondere vernetzbare Monomere, sowie mindestens ein Enzym und/oder mindestens einen Ganzzellkatalysator enthält.
Weiterer Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist daher auch ein Mehrkomponenten-Kit, umfassend eine vernetzbare Zubereitung und eine Zubereitung, die mindestens ein Enzym und/oder mindestens einen Ganzzellkatalysator enthält.
Weiterer Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist daher aber ebenso ein Verfahren zur Entfernung von insbesondere unerwünschten Nebenprodukten aus vernetzbaren Zubereitungen, dadurch gekennzeichnet, dass man eine vernetzbare Zubereitung, die bei der Vernetzung unerwünschte Nebenprodukte freisetzt, mit einem Enzym und/oder einem Ganzzellkatalysator in Kontakt bringt, um das Nebenprodukt zu entfernen, wobei das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator entweder in die vernetzbare Zubereitung eingearbeitet sein kann und/oder dieser im Verlaufe der Applikation, das heißt vor, während oder nach der Applikation, hinzu gegeben werden kann. Unter „Hinzugeben" ist hierbei allgemein das In-Kontakt-Bringen zwischen vernetzbarer Zubereitung und Enzym und/oder Ganzzellbiokatalysator zu verstehen, d.h. es kann etwa sowohl ein Vermischen als auch ein oberflächliches Auftragen erfolgen.
In einer bevorzugten Ausführungsform erfolgt die Applikation hierbei nach dem Auftragen der vernetzbaren Zubereitung auf den Applikationsort, insbesondere nach der Applikation einer Fugendichtungsmasse in die Fuge. Das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator werden hierbei vorzugsweise in Form einer Tensid-haltigen Zubereitung auf die auf den Applikationsort aufgetragene vernetzbare Zubereitung hinzugegeben. Es kann hierbei dann gleichzeitig Glattstreichen der vernetzbaren Zubereitung, insbesondere der Fugendichtungsmasse, beispielsweise unter Verwendung eines Gummihandschuhs, erfolgen. Die Applikation erfolgt hierbei vorzugsweise unmittelbar nach dem Auftragen der vernetzbaren Zubereitung, so dass die Vernetzung oder das physikalische Abbinden erst begonnen hat und das entstehende Nebenprodukt unmittelbar nach der Freisetzung abgebaut werden kann. Es ist jedoch ebenso auch denkbar, wenn auch erfindungsgemäß weniger bevorzugt, die Applikation von Enzym und/oder Ganzzellkatalysator erst nach Beendigung der Vernetzung vorzunehmen, da auch dann freigesetztes Methanol noch wirksam entfernt werden kann.
Ein bevorzugter erfindungsgemäßer Gegenstand ist daher ein Verfahren zur Entfernung von Nebenprodukten, insbesondere unerwünschten Nebenprodukten, aus vernetzbaren Zubereitungen, dadurch gekennzeichnet, dass a) zunächst eine vernetzbare Zubereitung auf den Applikationsort aufgetragen wird und b) daran anschließend eine Tensid-haltige Zubereitung, die mindestens ein Enzym und/oder mindestens einen Ganzzeilbiokatalysator enthält, auf die vernetzbare Zubereitung aufgetragen wird.
Bei der vernetzbaren Zubereitung handelt es sich vorzugsweise um eine silanhärtende Zubereitung, insbesondere um eine vernetzbare Silikonmasse oder um vernetzbare Silylgruppen- haltige Prepolymere wie MS-Polymere, silanisierte Acrylate, silanisierte Polyolefine, insbesondere silanisiertes Polyisobuten, oder silanisierte Polyurethane oder Mischungen dieser Substanzen, wobei es sich bei der Silikonmasse oder um die vernetzbare Silylgruppen-haltige Prepolymere enthaltende Zubereitung vorzugsweise um eine Dichtungsmasse, insbesondere um eine Fugendichtungsmasse, handelt. Der Begriff „silanisiert" bedeutet in diesem Zusammenhang, dass es sich um überAlkoxy-, Acetat-, Oxim-, Benzamid- oder Aminsilangruppen vernetzende Verbindungen handelt.
Bei dem unerwünschten Nebenprodukt handelt es sich in einer bevorzugten Ausführungsform entsprechend um einen Alkohol, vorzugsweise um Ethanol oder Methanol, um eine organische Säure, insbesondere um Essigsäure, um ein Oxim, insbesondere ein Ketoxim, um einen Benzamid oder um ein Amin.
Das erfindungsgemäß einzusetzenden Enzym und/oder das vom erfindungsgemäß einzusetzenden Ganzzellkatalysator produzierte Enzym ist in einer bevorzugten Ausführungsform entsprechend ausgewählt aus Alkohol abbauenden, insbesondere Methanol abbauenden Enzymen, aus Essigsäure abbauenden Enzymen, Oxim abbauenden, insbesondere Ketoxim abbauenden Enzymen, Benzamide abbauenden Enzymen sowie Amine abbauenden Enzymen.
Das Enzym kann hierbei generell ausgewählt sein aus Enzymen, die das entsprechende Nebenprodukt in irgendeiner Weise in ein anderes Produkt überführen. Neben dem Abbau ist daher etwa auch die Umwandlung in eine andere organische Substanz denkbar.
Als Beispiele für erfindungsgemäß einsetzbare Methanol abbauende Enzyme seien insbesondere genannt Alkohol-Dehydrogenasen (EC 1.1.1.1, 1.1.1.2 oder 1.1.99.8), Methanol-Dehydrogenase (EC 1.1.1.244), Cyclohexanol-Dehydrogenase (EC 1.1.1.245), Cholesterol-Oxidase (EC 1.1.3.6), Alkohol-Oxidase (EC 1.1.3.13), Formaldehyd-Dismutase (EC 1.2.99.4), Katalase (EC 1.11.1.6), Methanol-5-hydroxybenzimidazolylcobamide Co-methyltransferase (EC 2.1.1.90), Alkohol O- acetyltransferase (EC 2.3.1.84), Sucrose-Phosphorylase (EC 2.4.1.7), Levansucrase (EC 2.4.1.10), O-Acetylhomoserin-Aminocarboxypropyltransferase (EC 2.5.1.49), Alkohol- Sulfotransferase (EC 2.8.2.2), fatty-acyl-ethyl-ester synthase (EC 3.1.1.67), acid Phosphatase (EC 3.1.3.2), Phospholipase D (EC 3.1.4.4), Venom-Exonuklease (EC 3.1.15.1), alpha-Glucosidase (EC 3.2.1.20) beta-Glucosidase (EC 3.2.1.21), alpha-Galactosidase (EC 3.2.1.22), beta- Mannosidase (EC 3.2.1.25), Xylan 1 ,4-beta-xylosidase (EC 3.2.1.37), beta-N- Acetyihexosaminidase (EC 3.2.1.52), L-Iduronidase (EC 3.2.1.76), Glucan-1 ,6-alpha- lsomaltosidase (EC 3.2.1.94), glycopeptide alpha-N-acetylgalactosaminidase (EC 3.2.1.97), Endoglycosylceramidase (EC 3.2.1.123), Chymotrypsin (EC 3.4.21.1) und omega-Amidase (EC 3.5.1.3).
Als Beispiele für erfindungsgemäß einsetzbare Essigsäure bzw. Acetat abbauende Enzyme seien insbesondere genannt Hydroxymethylglutaryl-CoA Reductase (NADPH) (EC 1.1.1.34), 3-Keto- steroid Reductase (EC 1.1.1.270), Aldehyde ferredoxin oxidoreductase (EC 1.2.7.5), Manganese peroxidase (EC 1.11.1.13), Arsenate reductase (donor) (EC 1.20.99.1), Selenate reductase (EC 1.97.1.9), Phosphoribosylglycinamide formyltransferase (EC 2.1.2.2), Cysteine Synthase (EC 2.5.1.47), Acetate kinase (EC 2.7.2.1), Carbamate kinase (EC 2.7.2.2), Formate kinase (EC 2.7.2.6), Butyrate kinase (EC 2.7.2.7), Propionate kinase (EC 2.7.2.15), Propionate CoA-transferase (EC 2.8.3.1), Acetate CoA-transferase (EC 2.8.3.8), Butyrate- acetoacetate CoA-transferase (EC 2.8.3.9), Glutaconate CoA-transferase (EC 2.8.3.12), 5- Hydroxypentanoate CoA-transferase (EC 2.8.3.14), Carboxylesterase (EC 3.1.1.1),Arylesterase (EC 3.1.1.2), Triacylglycerol lipase (EC 3.1.1.3), Acetylesterase (EC 3.1.1.6), Acetylcholinesterase (EC 3.1.1.7), Cholinesterase (EC 3.1.1.8), Tropinesterase (EC 3.1.1.10), Pectinesterase (EC 3.1.1.11), Sterol esterase (EC 3.1.1.13), Retinyl-palmitate esterase (EC 3.1.1.21), Dihydrocoumarin hydrolase (EC 3.1.1.35), Lipoprotein lipase (EC 3.1.1.34), Cephalosporin-C deacetylase (EC 3.1.1.41), Alpha-amino-acid esterase (EC 3.1.1.43), 4-Methyloxaloacetate esterase (EC 3.1.1.44), i-Alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase (EC 3.1.1.47), Wax-ester hydrolase (EC 3.1.1.50), 4-Acetamidobutyryl-CoA deacetylase (EC 3.5.1.51), Sialate O-acetylesterase (EC 3.1.1.53), Acetoxybutynylbithiophene deacetylase (EC 3.1.1.54), Acetylsalicylate deacetylase (EC 3.1.1.55), Methylumbelliferyl-acetate deacetylase (EC 3.1.1.56), Bis(2-ethylhexyl)phthalate esterase (EC 3.1.1.60), 5-(3,4-Diacetoxybut-1 -ynyl)-2,2'-bithiophene deacetylase (EC 3.1.1.66), Acetylxylan esterase (EC 3.1.1.72), Feruloyl esterase (EC 3.1.1.73), Cutinase (EC 3.1.1.74), Acetylajmaline esterase (EC 3.1.1.80), Acetyl-CoA hydrolase (EC 3.1.2.1), Palmitoyl-CoA hydrolase (EC 3.1.2.2), Glutathione thiolesterase (EC 3.1.2.7), [Citrate-(pro-3S)-lyase] thiolesterase (EC 3.1.2.16), ADP-dependent short-chain-acyl-CoA hydrolase (EC 3.1.2.18), Acyl-CoA hydrolase (EC 3.1.2.20), Aryldialkylphosphatase (EC 3.1.8.1), Amidase (EC 3.5.1.4), Aryl-acylamidase (EC 3.5.1.13), N-Acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase (EC 3.5.1.25), Chitin deacetylase (EC 3.5.1.41), N-Acyl-D-amino-acid deacylase (EC 3.5.1.81), Citrate (pro-3S)-lyase (EC 4.1.3.6), Citramalate lyase (EC 4.1.3.22), Acetate-CoA ligase (EC 6.2.1.1), Acetate-CoA ligase (ADP-forming) (EC 6.2.1.13), Acetoacetate-CoA ligase (EC 6.2.1.16), Propionate-CoA ligase (EC 6.2.1.17), [Citrate (pro-3S)-lyase] ligase (EC 6.2.1.22), Benzoate-CoA ligase (EC 6.2.1.25) und Phenylacetate-CoA ligase (EC 6.2.1.30).
Als Beispiele für erfindungsgemäß einsetzbare Oxime abbauende Enzyme seien insbesondere genannt Aldehyde oxidase (EC 1.2.3.1), Pyridoxal 5'-phosphate synthase (EC 1.4.3.5), Cytochrome-b5 reductase (EC 1.6.2.2), Hydroxylamine reductase (NADH) (EC 1.7.1.10), 4- Hydroxyphenylacetaldehyde oxime monooxygenase (EC 1.14.13.68), Camphor 5-monooxygenase (EC 1.14.15.1), Isobutyraldoxime O-methyltransferase (EC 2.1.1.91), 3-Hydroxymethylcephem carbamoyltransferase (EC 2.1.3.7), Diacylglycerol O-acyltransferase (EC 2.3.1.20), Long-chain- alcohol O-fatty-acyltransferase (EC 2.3.1.75), Oximinotransferase (EC 2.6.3.1), Beta-Iactamase (EC 3.5.2.6), Aliphatic aldoxime dehydratase (EC 4.99.1.5), Indoleacetaldoxime dehydratase (EC 4.99.1.6) und Phenylacetaldoxime dehydratase (EC 4.99.1.7).
Als Beispiele für erfindungsgemäß einsetzbare Benzamide abbauende Enzyme seien insbesondere genannt NAD(P)H dehydrogenase (quinone) (EC 1.6.5.2), Flavin-containing monooxygenase (EC 1.14.13.8), Polygalacturonate 4-alpha-galacturonosyltransferase (EC 2.4.1.43), Amidase (EC 3.5.1.4), Urethanase (EC 3.5.1.75), Nitrilase (EC 3.5.5.1) und Aliphatic nitrilase (EC 3.5.5.7).
Als Ganzzellkatalysatoren, die Methanol abbauende Enzyme natürlicherweise produzieren, können insbesondere Mikroorganismen ausgewählt aus Acθtobacter methanolicus, Acetobacter pasteurianus, Achromobacter methanolophila, Acidomonas methanolica, Aeropyrum pernix, Alteromonas sp., Alteromonas thalassomethanolica, Aminomonas aminovorus, Amycolatopsis methanolica, Ancylobacter sp., Bacillus methanolicus, Bacillus sp., Bacillus stearothermophilus, Basidiomycete sp., Butyribacterium methylotrophicum, Candida boidinii, Candida cariosilignicola, Candida glabrata, Candida methanolica, Candida methanosorbosa, Candida molischiana, Candida sonorensis, Candida sp., Candida succiphila, Clostridium thermosaccharolyticum, Desulfotomaculum solfataricum, Hansenula polymorpha, Hansenula polymorphe , Hyphomicrobium denitrificans, Hyphomicrobium sp., Lactobacillus brevis, Methanolobus tindarius, Methanomicrococcus blatticola, Methanomonas methylovora, Methanomonas methylovora subsp. Thiaminophila, Methanosarcina mazei, Methanosphaera stadtmanae, Methylobacillus glycogenes, Methylobacillus methanolovorus sp., Methylobacterium aminovorans, Methylobacterium extorquens, Methylobacterium fujisawaense, Methylobacterium lusitanum, Methylobacterium mesophilicum, Methylobacterium organophilum, Methylobacterium radiotolerans, Methylobacterium rhodesianum, Methylobacterium rhodinum, Methylobacterium sp., Methylobacterium suomiense, Methylobacterium zatmanii, Methylococcus capsulatus, Methylocystis sp., Methylomicrobium album, Methylomonas clara, Methylomonas methanica, Methylomonas probus, Methylomonas sp., Methylophaga marina, Methylophaga talassica, Methylophilus methylotrophus, Methylophilus sp., Methylosinus spoήum, Methylosinus trichosporium, Methylovorus glucosotrophus, Microcyclus eburneus, Moorella mulderi, Mycobacterium gastri, Mycobacterium smegmatis, Ogataea pini, Paracoccus alcaliphilus, Paracoccus denitrificans, Paracoccus sp., Peniophora gigantean, Phanerochaete chrysosporium, Pichia aganobii, Pichia angusta, Pichia cellobiosa, Pichia lindneri, Pichia methanolica, Pichia minuta var. minuta , Pichia pastoris, Pichia sp., Polyporus obtusus, Poria contigua, Protaminobacter candidus, Protaminobacter ruber subsp. machidanus , Protaminobacter thiaminophaga, Protaminobacter thiaminophagus, Pseudomonas aeruginosa, Pseudomonas fluorescens, Pseudomonas insueta, Pseudomonas methanolica, Pseudomonas polysaccharogenes, Pseudomonas putida, Pseudomonas sp., Pseudomonas viscogena, Radulum casearium, Rhodococcus rubber, Rhodococcus sp., Rhodopseudomonas acidophila, Saccharomyces cerevisiae, Schizosaccharomyces pombe, Sporothrix nivea, Stenotrophomonas maltophilia, Streptomyces hygroscopicus, Sulfolobus solfataricus, Thermoanaerobacter brockii, Thermoanaerobacter ethanolicus, Thermomicrobium roseum, Thermotoga lettingae, Torulopsis domercqii, Torulopsis enokii, Torulopsis glabrata, Torulopsis ingeniosa, Torulopsis methanolovescens, Torulopsis methanophiles, Torulopsis methanosorbosa, Torulopsis methanothermo, Torulopsis sonorensis, Trichoderma lignorum, Wickerhamiella domercqiae und Xanthobacter autotrophicus eingesetzt werden.
Um eine Enzym-haltige Zubereitung zu erhalten, kann ein Zellaufschluss eines Mikroorganismus, der das gewünschte Enzym produziert, insbesondere eines der zuvor genannten Mikroorganismen, durchgeführt werden und entweder bereits der Zellaufschluss als solcher verwendet werden oder aber das Enzym ausgehend von diesem Zellaufschluss weiter aufgereinigt und/oder angereichert werden.
Alternativ kann das gewünschte Enzym auch in anderen Mikroorganismen, insbesondere Bakterien, heterolog exprimiert werden und auch hier anschließend der Zellaufschluss verwendet werden oder aber das Enzym ausgehend von dem Zellaufschluss weiter aufgereinigt und/oder angereichert werden.
Einige der genannten Enzyme benötigen zur Umsetzung des Nebenprodukts weiterer Reaktanten, die etwa aus den Tabellen 1 bis 4 hervorgehen. So kann es etwa zur enzymatischen Umsetzung des Methanols in Abhängigkeit vom gewählten Enzym notwendig sein einen weiteren Reaktanten ausgewählt aus NAD+, Saccharose oder Cellobiose hinzuzugeben, sofern dieser nicht auch bereits in dem Zellaufschluss vorhanden ist und/oder von dem Ganzzellbiokatalysator produziert wird.
Dieser weitere Reaktant wird dann entsprechend vorzugsweise zusammen mit dem Enzym und/oder dem Ganzzellkatalysator in die vernetzbare Zubereitung mit eingearbeitet oder zusammen mit dem Enzym und/oder dem Ganzzellkatalysator auf die vernetzbare Zubereitung appliziert.
Des Weiteren ist es jedoch erfindungsgemäß natürlich auch möglich, dass etwa das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator in die vernetzbare Zubereitung eingearbeitet ist und der weitere Reaktant erst später in die vernetzbare Zubereitung eingebracht bzw. auf die vernetzbare Zubereitung appliziert wird. Ebenso ist es auch umgekehrt möglich, dass der weitere Reaktant in der vernetzbaren Zubereitung enthalten ist und das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator erst später in die vernetzbare Zubereitung eingebracht bzw. auf die vernetzbare Zubereitung appliziert wird. Des Weiteren ist es natürlich ebenso möglich, dass Enzym und/oder Ganzzellkatalysator sowie weiterer Reaktant beide erst später in die vernetzbare Zubereitung eingebracht bzw. auf die vernetzbare Zubereitung appliziert werden, jedoch nicht in einem einzigen, sondern in zwei zeitlich aufeinander folgenden Schritten.
Bei einigen Umsetzungsreaktionen kann ein Produkt entstehen, das selbst auch nicht besonders erwünscht ist. So katalysiert etwa die Alkoholoxidase die Umsetzung von Methanol und Sauerstoff zu Formaldehyd und Wasserstoffperoxid. Sofern ein solches Enzym wie die Alkoholoxidase eingesetzt wird, werden dann vorzugsweise weitere Substanzen eingesetzt, die diese unerwünschten Folgeprodukte abfangen oder abbauen. Es kann sich hierbei insbesondere um chemische Reagenzien - im Falle des Formaldehyds beispielsweise um Amine- oder aber um weitere Enzyme und/oder Ganzzellkatalysatoren handeln, die diese unerwünschten Produkte abbauen oder umwandeln. Es kann hierbei insbesondere auch ein Ganzzellkatalysator eingesetzt werden, der mehrere Enzymaktivitäten aufweist, so dass etwa die Umwandlung von Methanol zu Formaldehyd sowie dessen weiterer Abbau von einem einzigen Ganzzellkatalysator katalysiert wird.
Erfindungsgemäß können die Enzyme und/oder Ganzzellkatalysatoren in jeder nach dem Stand der Technik etablierten Form zugesetzt werden. Hierzu gehören beispielsweise die durch Granulation, Extrusion, Sprühtrocknung oder Lyophilisierung der Enzymlösung und/oder Zelldispersion gemeinsam mit weiteren Substanzen, vorzugsweise mit Polymeren, erhaltenen festen Präparationen oder, insbesondere bei flüssigen oder gelförmigen Mitteln, Lösungen der Enzyme, vorteilhafterweise möglichst konzentriert, wasserarm und/oder mit Stabilisatoren versetzt. Alternativ können die Enzyme und/oder Zellen sowohl für die feste als auch für die flüssige Darreichungsform auf einem festen Träger adsorbiert und/oder verkapselt werden.
Die verkapselte Form bietet sich an, um die Enzyme und/oder Zellen vor anderen Bestandteilen zu schützen oder um eine kontrollierte Freisetzung (controlled release) zu ermöglichen. Je nach der Größe dieser Kapseln wird nach MiIIi-, Mikro- und Nanokapseln unterschieden.
Zur Herstellung der Kapseln, die Enzym und/oder Ganzzellkatalysator enthalten, können das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator zunächst mit einer vertropfbaren Grundsubstanz wie etwa Natriumaiginat, Agarose oder Sephadex sowie gegebenenfalls einem Füllstoff wie Quarzsand oder Kieselerde vermischt werden. Durch Fällung der so erhaltenen Mischung etwa in einem lonen- oder Temperaturfällbad können kugelförmige Partikel erhalten werden, die prinzipiell bereits als solche erfindungsgemäß einsetzbar sind. Vorzugsweise erfolgt jedoch weiterhin Umhüllung der so erhaltenen kugelförmigen Partikel mit einer inerten Schutzschicht.
Verkapselung kann alternativ beispielsweise auch durch Sprühtrocknung oder Extrusion der Enzymlösung oder Zelldispersion zusammen mit einem vorzugsweise natürlichen Polymer erfolgen oder etwa durch Einbettung des Enzyms oder der Zellen in ein Gel oder in eine Struktur vom Kern- Schale-Typ, bei dem der Kern mit einer Wasser-, Luft- und/oder Chemikalien-undurchlässigen Schutzschicht überzogen ist. In aufgelagerten Schichten können hierbei gegebenenfalls weitere Wirkstoffe, beispielsweise Stabilisatoren, Emulgatoren, Pigmente oder Farbstoffe aufgebracht werden. Derartige Kapseln werden nach an sich bekannten Methoden, beispielsweise durch Schüttel- oder Rollgranulation oder in Fluid-bed-Prozessen hergestellt. Vorteilhafterweise sind derartige Granulate, beispielsweise durch Aufbringen polymerer Filmbildner, staubarm und aufgrund der Beschichtung lagerstabil.
Die Hülle oder Schutzschicht der Kapseln und/oder der Träger kann aus natürlichen, synthetischen oder halbsynthetischen Materialien sowie aus Mischungen davon bestehen. Als Hüllmaterialien natürlichen Ursprungs können beispielsweise Saccharide oder Polysaccharide wie Gummi arabicum, Agar-Agar, Agarose, Saccharose, Maltodextrine, Alginsäure sowie deren Salze, insbesondere Natrium- oder Calciumalginat, Chitosan, Stärke, Dextran oder Schellack, Peptide, Proteinhydrolysate oder Polypeptide wie Kollagen, Albumin oder Gelatine, Fette, Fettsäuren, Cetylalkohol, Lecithine oder Wachse eingesetzt werden. Als halbsynthetische Hüllmaterialien können insbesondere chemisch modifizierte Cellulosen, insbesondere CeIIu loseester und -ether wie etwa Celluloseacetat, Ethylcellulose, Hydroxypropylcellulose, Hydroxypropylmethylcellulose, Carbylmethylcellulose oder Nitrocellulosederivate, sowie Stärkederivate, insbesondere Ether und Ester der Amylose und des Amylopektins, eingesetzt werden. Als synthetische Hüllmaterialien können beispielsweise Polymere wie Polyacrylate, Polyamide, Polyvinylalkohol, Polyvinylacetat oder Polyvinylpyrrolidon eingesetzt werden. Des Weiteren können insbesondere auch Verbindungen wie Alginat-Polylysin-Alginat, Nylon, Silikongummi, Nylon-Polyethylenimin, Polymilchsäure, Polyglykolsäure, Chitosan-Alginat, Cellulosesulfat-poly(dimethyldiallyl)- ammoniumchlorid, Hydroxyethylmethacrylat-methylmethacrylat, Chitosancarboxymethylcellulose oder Hydrogele zur Herstellung der Umhüllung und/oder als Träger eingesetzt werden.
Die Umhüllung kann insbesondere Polyelektrolytkomplexe umfassen. Polyelektrolytkomplexe entstehen durch Wechselwirkung zwischen Polykationen und Polyanionen. Als Polykationen kommen hierbei insbesondere Naturstoffe wie Chitosan, aber auch synthetische Polymere wie Polyethylenimin, Polydiethyldiallylammoniumchlorid, Copolymere von Diallylammoniumsalzen und Acrylamiden, quatemierte Vinylpyrrolidin/Vinylimidazol-Polymere, Kondensationsprodukte von Polyglycolen und Aminen, kationische Siliconpolymere wie Amodimethicone, Copolymere der Adipinsäure und Dimethylaminohydroxypropyldiethylentriamin, Copolymere der Acrylsäure und Dimethyldiallylammoniumchlorid, Polyaminopolyamide sowie deren vernetzte wasserlöslichen Polymere, Kondensationsprodukte aus Dihalogenalkylen wie Bis-Dimethylamino-1 ,3-propan sowie quatemierte Ammoniumsalz-Polymere in Betracht. Als Polyanionen können beispielsweise wasserlösliche Cellulosederivate, insbesondere Carboxymethylcellulose oder Cellulosesulfat, Pectine und Alginate, carboxylierte oder succinylierte Chitosanderivate oder synthetische Polymere wie Polyacryl- oder Polymethacrylsäuren eingesetzt werden. In einer bevorzugten Ausführungsform wird das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator zusammen mit einem chemisch inerten Trägermaterial und einem chemisch inerten Bindemittel granuliert. Das Trägermaterial kann hierbei ausgewählt sein aus anorganischen Substanzen, wie beispielsweise Tonen, Silikaten oder Sulfaten, insbesondere Talkum, Kieselsäuren, Metalloxiden, insbesondere Aluminiumoxiden und/oder Titandioxid, Silikaten, insbesondere Schichtsilikaten, Natriumaluminiumsilikaten, Bentoniten und/oder Alumosilikaten (Zeolithen). Es kann sich aber auch um eine organische Verbindung wie beispielsweise Polyvinylalkohol (PVA), insbesondere um zumindest teilweise hydrolysiertes PVA handeln.
Als Bindemittel eignen sich in dieser Ausführungsform insbesondere nicht quervernetzte, polymere Verbindungen ausgewählt aus der Gruppe der Polyacrylate, Polymethacrylate, Methacrylsäure- Ethylacrylat-Copolymere, Polyvinylpyrrolidone, Polysaccharide oder substituierten Polysaccharide, insbesondere Celluloseether, und/oder Polyvinylalkohole (PVA), vorzugsweise partiell hydrolysierte Polyvinylalkohole und/oder ethoxylierte Polyvinylalkohole sowie deren Copolymere und Mischungen. PVA bzw. seine Derivate sind aufgrund ihrer Adsorptionseigenschaften und ihrer gleichzeitig vorhandenen Bindewirkung somit sowohl als Trägermaterial als auch als Bindemittelkomponente geeignet. Sie können daher als Bindemittel eingesetzt werden, falls sie nicht schon als Trägermaterial eingesetzt werden.
Weiterhin ist es erfindungsgemäß möglich, zwei oder mehrere Enzyme zusammen zu konfektionieren, so dass ein einzelnes Granulat mehrere Enzymaktivitäten aufweist.
Die Umhüllung wird vorzugsweise so gewählt, dass bei Applikation leicht die Freisetzung des Enzyms und/oder Ganzzellkatalysators erfolgt.
Des Weiteren können beispielsweise auch Träger auf Metall-, Keramik- oder Kalkstein-Basis zur Immobilisierung des Enzyms und/oder des Ganzzellkatalysators verwendet werden.
Außer durch Verkapselung und Immobilisierung kann das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator auch durch Zusatz stabilisierender Substanzen während der Lagerung gegen Schädigungen wie beispielsweise Inaktivierung, Denaturierung oder Zerfall etwa durch physikalische Einflüsse, Oxidation oder proteolytische Spaltung geschützt werden.
Eine Gruppe von erfindungsgemäß geeigneten Stabilisatoren sind reversible Proteaseinhibitoren. Häufig werden hierfür Benzamidin-Hydrochlorid, Borax, Borsäuren, Boronsäuren oder deren Salze oder Ester eingesetzt, darunter vor allem Derivate mit aromatischen Gruppen, etwa Ortho-, meta- oder para-substituierte Phenylboronsäuren, insbesondere 4-Formylphenyl-Boronsäure, beziehungsweise die Salze oder Ester der genannten Verbindungen. Auch Peptidaldehyde, das heißt Oligopeptide mit reduziertem C-Terminus, insbesondere solche aus 2 bis 50 Monomeren werden zu diesem Zweck eingesetzt. Zu den peptidischen reversiblen Proteaseinhibitoren gehören unter anderem Ovomucoid und Leupeptin. Auch spezifische, reversible Peptid-inhibitoren für die Protease Subtilisin sowie Fusionsproteine aus Proteasen und spezifischen Peptid-inhibitoren sind hierfür geeignet.
Weitere Enzymstabilisatoren sind Aminoalkohole wie Mono-, Di-, Triethanol- und -Propanolamin und deren Mischungen, aliphatische Carbonsäuren bis zu C12, wie beispielsweise Bernsteinsäure, andere Dicarbonsäuren oder Salze der genannten Säuren. Auch endgruppenverschlossene Fettsäureamidalkoxylate sind für diesen Zweck geeignet. Bestimmte als Builder eingesetzte organische Säuren vermögen zusätzlich ein enthaltenes Enzym zu stabilisieren.
Niedere aliphatische Alkohole, vor allem aber Polyole, wie beispielsweise Glycerin, Ethylenglykol, Propylenglykol oder Sorbit sind weitere häufig eingesetzte Enzymstabilisatoren. Auch Di- Glycerinphosphat schützt gegen Denaturierung durch physikalische Einflüsse. Ebenso werden Calcium- und/oder Magnesiumsalze eingesetzt, wie beispielsweise Calciumacetat oder Calcium- Formiat.
Polyamid-Oligomere oder polymere Verbindungen wie Lignin, wasserlösliche Vinyl-Copolymere oder Cellulose-Ether, Acryl-Polymere und/oder Polyamide stabilisieren die Enzym-Präparation unter anderem gegenüber physikalischen Einflüssen oder pH-Wert-Schwankungen. Polyamin-N- Oxid-enthaltende Polymere wirken gleichzeitig als Enzymstabilisatoren und als Farbübertragungsinhibitoren. Andere polymere Stabilisatoren sind lineare C8-C18 Polyoxyalkylene. Auch Alkylpolyglycoside können die enzymatischen Komponenten des erfindungsgemäßen Mittels stabilisieren und vermögen vorzugsweise diese zusätzlich in ihrer Leistung zu steigern.
Reduktionsmittel und Antioxidantien erhöhen die Stabilität der Enzyme gegenüber oxidativem Zerfall; hierfür sind beispielsweise schwefelhaltige Reduktionsmittel geläufig. Andere Beispiele sind Natrium-Sulfit und reduzierende Zucker.
Besonders bevorzugt werden Kombinationen von Stabilisatoren eingesetzt, beispielsweise aus Polyolen, Borsäure und/oder Borax, die Kombination von Borsäure oder Borat, reduzierenden Salzen und Bernsteinsäure oder anderen Dicarbonsäuren oder die Kombination von Borsäure oder Borat mit Polyolen oder Polyaminoverbindungen und mit reduzierenden Salzen. Die Wirkung von Peptid-Aldehyd-Stabilisatoren wird günstigerweise durch die Kombination mit Borsäure und/oder Borsäurederivaten und Polyolen gesteigert und noch weiter durch die zusätzliche Wirkung von zweiwertigen Kationen, wie zum Beispiel Calcium-Ionen.
Soweit das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator in die polymerisierbare Zubereitung eingearbeitet wird, ist es erforderlich, dass das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator in trockenem Zustand vorliegt. Insofern das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator erst während der Applikation der polymerisierbaren Zubereitung zugegeben wird, können Enzym und/oder Ganzzellkatalysator auch in flüssiger, gelförmiger oder pastöser Form vorliegen.
Zur Herstellung solcher flüssigen, gelförmigen oder pastösen erfindungsgemäßen Formen können die Enzyme und/oder Ganzzellkatalysatoren ausgehend von einer nach dem Stand der Technik durchgeführten Proteingewinnung und Präparation in konzentrierter wäßriger oder nichtwäßriger Lösung, Suspension oder Emulsion zugesetzt werden, aber auch in Gelform oder verkapselt oder als getrocknetes Pulver. Derartige erfindungsgemäße Zubereitungen werden in der Regel durch einfaches Mischen der Inhaltsstoffe hergestellt, die in Substanz oder als Lösung in einen automatischen Mischer gegeben werden können.
Lösungsmittel, die in flüssigen, gelförmigen oder pastösen Zubereitungen eingesetzt werden können, stammen beispielsweise aus der Gruppe ein- oder mehrwertigen Alkohole, Alkanolamine oder Glycolether, sofern sie im angegebenen Konzentrationsbereich mit Wasser mischbar sind. Vorzugsweise werden die Lösungsmittel ausgewählt aus Ethanol, n- oder i-Propanol, Butanolen, Ethylenglykolmethylether, Ethylenglykolethylether, Ethylenglykolpropylether, Ethylenglykolmono-n- butylether, Diethylenglykol-methylether, Diethylenglykolethylether, Propylenglykolmethyl-, -ethyl- oder -propyl-ether, Dipropylenglykolmonomethyl-, oder -ethylether, Di- isopropylenglykolmonomethyl-, oder -ethylether, Methoxy-, Ethoxy- oder Butoxytriglykol, 1- Butoxyethoxy-2-propanol, 3-Methyl-3-methoxybutanol, Propylen-glykol-t-butylether sowie Mischungen dieser Lösungsmittel.
Zur Einstellung der Viskosität können in der flüssigen, gelförmigen oder pastösen Zubereitung ein oder mehrere Verdicker, beziehungsweise Verdickungssysteme enthalten sein. Diese hochmolekularen Stoffe, die auch Quell(ungs)mittel genannt werden, saugen meist die Flüssigkeiten auf und quellen dabei auf, um schließlich in zähflüssige echte oder kolloide Lösungen überzugehen. Geeignete Verdicker sind anorganische oder polymere organische Verbindungen. Zu den anorganischen Verdickern zählen beispielsweise Polykieselsäuren, Tonmineralien wie Montmorillonite, Zeolithe, Kieselsäuern und Bentonite. Die organischen Verdicker stammen aus den Gruppen der natürlichen Polymere, der abgewandelten natürlichen Polymere und der vollsynthetischen Polymere. Solche aus der Natur stammenden Polymere sind beispielsweise Agar-Agar, Carrageen, Tragant, Gummi arabicum, Alginate, Pektine, Polyosen, Guar-Mehl, Johannisbrotbaumkernmehl, Stärke, Dextrine, Gelatine und Casein. Abgewandelte Naturstoffe, die als Verdicker verwendet werden, stammen vor allem aus der Gruppe der modifizierten Stärken und Cellulosen. Beispielhaft seien hier Carboxymethylcellulose und andere Celluloseether, Hydroxyethyl- und -propylcellulose sowie Kernmehlether genannt. Vollsynthetische Verdicker sind Polymere wie Polyacryl- und Polymethacryl-Verbindungen, Vinylpolymere, Polycarbonsäuren, Polyether, Polyimine, Polyamide und Polyurethane. Vernetzbare Zubereitungen
Vorzugsweise sind die erfindungsgemäßen vemetzbaren Zubereitungen ausgewählt aus Klebe-, Dichtungs- und Beschichtungsmassen, isoliermaterialien, sowie Dichtungs- und Klebstoffen. Besonders bevorzugte Dichtungsmassen sind Fugendichtungsmassen, Silikonkleber, Teppichfixierer und Fliesenkleber.
Dichtungsmassen und insbesondere Fugendichtungsmassen enthalten typischerweise organische Polymere sowie in vielen Fällen mineralische oder organische Füllstoffe und sonstige Additive.
Geeignete Polymere sind beispielsweise thermoplastische Elastomere, wie in der DE-A-3602526 beschrieben, vorzugsweise Polyurethane und Acrylate. Geeignete Polymere sind auch in den Offenlegungsschriften DE-A-3726547, DE-A^029504 und DE-A-4009095 sowie in DE-A- 19704553 und DE-A-4233077 genannt, auf die hiermit in vollem Umfang Bezug genommen wird.
Erfindungsgemäß kann die Ausrüstung der erfindungsgemäßen Dichtstoffe sowohl im ungehärteten oder bei unter 60 0C gehärteten Zustand erfolgen. Dichtstoffe sind im erfindungsgemäßen Zusammenhang Materialien gemäß DIN EN 26927, insbesondere solche, die plastisch oder elastisch als Dichtstoffe aushärten. Die erfindungsgemäßen Dichtstoffe können alle für die entsprechenden Dichtungsmassen typischen Zusatzstoffe, wie z.B. typische Verdickungsmittel, verstärkende Füllstoffe, Vernetzer, Vernetzungskatalysatoren, Pigmente, Haftmittel oder sonstige Volumenextender enthalten. Die einzusetzenden Wirkstoffe können durch Eindispergieren in dem Fachmann bekannter Weise, z.B. durch die Verwendung von Dispergiereinrichtungen, Kneter, Planetenmischer usw., unter Ausschluss von Feuchtigkeit und Sauerstoff sowohl in die fertige als auch in Teile dieser Dichtungsmassen bzw. zusammen mit einer oder mehreren Komponenten der Dichtungsmassen eingearbeitet werden.
Selbst die Behandlung von bereits ausgehärteten, vernetzten Dichtungsmassenoberflächen kann durch Aufbringen von Lösungen bzw. Suspensionen der erfindungsgemäßen Enzyme und/oder Ganzzellkatalysatoren durchgeführt werden, wobei das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator etwa auch durch Quellung oder Diffusion in die Dichtungsmasse transportiert werden kann.
Erfindungsgemäß einsetzbare Dichtstoffe können sowohl auf Silikon-, Urethan- als auch auf Acrylbasis oder etwa auf MS-Polymerbasis hergestellt werden. Dichtstoffe auf Urethanbasis sind bspw. in Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry (8. Auflage 2003, Kapitel 4) sowie US 4,417,042 offenbart. Silikondichtstoffe sind dem Fachmann bekannt, bspw. aus der EP 0 118 030 A, EP 0 316 591 A, EP 0 327 847 A, EP 0 553 143 A, DE 19549 425 A und US 4,417,042. Beispiele für Acryldichtstoffe sind u.a. in der WO 01/09249 oder der US 5,077,360 offenbart. Beispiele für Dichtstoffe auf MS-Polymerbasis sind beispielsweise in der EP 0 824 574, US 3,971 ,751 , US 4,960,844, US 3,979,344, US 3,632,557, DE 4029504, EP 601 021 oder der EP 370 464 offenbart.
In einer besonders bevorzugten Ausführungsform handelt es sich bei der Fugendichtungsmasse um eine Fugendichtungsmasse auf Silikon-Basis, insbesondere ausgewählt aus Acetat-, Alkoxy-, Oxim-, Benzamid- und Aminsilikonen. Die Fungedichtungsmasse enthält hierbei vorzugsweise als Polyorganosiloxane und als Organosilikonverbindungen mit hydrolysierbaren Gruppen Verbindungen wie sie in der Patentschrift US 5,378,406 beschrieben werden in den dort angegebenen Mengen, deren diesbezügliche Offenbarung hiermit zum Gegenstand dieser Patentanmeldung gemacht wird.
insbesondere sind bei Raumtemperatur vernetzende Systeme, wie bspw. in der EP 0 327 847 oder US 5,077,360 beschrieben, bevorzugt. Dabei kann es sich um ein- oder mehrkomponentige Systeme handeln, wobei in den mehrkomponentigen Systemen Katalysator und Vernetzer getrennt vorliegen können (beispielsweise offenbart in den Patentschriften US 4,891 ,400 und US 5,502,144), oder andere sogenannte Silikon RVT 2K-Systeme, insbesondere platinfreie Systeme.
Besonders bevorzugt sind sogenannte Einkomponentensysteme, die alle Inhaltsstoffe zum Aufbau einer Dichtungsmasse enthalten, unter Abschluß von Luftfeuchtigkeit und/oder Luftsauerstoff gelagert werden und am Einsatzort unter Reaktion mit der Luftfeuchtigkeit aushärten. Es können auch sogenannte Silikon-Neutralsysteme eingesetzt werden, in denen die Umsetzung von Vernetzern mit dem Wasser der Umgebungsluft nicht zu korrosiven, sauren, basischen oder geruchsintensiven Spaltprodukten führt. Beispiele für solche Systeme sind in der DE 19549 425, der US 4,417,042 oder der EP 0 327 847 offenbart.
Die Dichtungsmassen und insbesondere Fugendichtungsmassen können wäßrige oder organische Lösungsmittel enthalten. Als organische Lösungsmittel kommen Kohlenwasserstoffe wie Cyclohexan, Toluol oder auch Xylol oder Petrolether in Frage. Weitere Lösungsmittel sind Ketone wie Methylbutylketon oder Chlorkohlenwasserstoffe.
Weiterhin können die Dichtungsmassen noch weitere kautschukartige Polymere enthalten. Hier kommen relativ niedermolekulare, handelsübliche Typen von Polyisobutylen, Polyisopren oder auch Polybutadienstyrol in Frage. Auch die Mitverwendung von abgebautem Naturkauschuk oder von Neoprenkautschuk ist möglich. Hier können auch bei Raumtemperatur noch fließfähige Typen eingesetzt werden, welche häufig als "Flüssigkautschuk" bezeichnet werden.
Die erfindungsgemäßen Dichtungsmassen können verwendet werden, um die verschiedensten Materialien miteinander zu verbinden bzw. abzudichten. Hier ist in erster Linie an die Verwendung auf Beton, auf Glas, auf Putz und/oder Emaille sowie Keramik und Porzellan gedacht. Aber auch das Verbinden bzw. Abdichten von Formteilen bzw. Profilen aus Aluminium, Stahl, Zink oder auch aus Kunststoffen wie PVC oder Polyurethanen oder Acrylharzen ist möglich. Schließlich sei das Abdichten von Holz oder Holzmaterialien mit den verschiedensten anderen Werkstoffen erwähnt.
Die Standfestigkeit von Fugendichtungsmassen wird in der Regel durch Zusatz von feinteiligen Feststoffen — auch Füllstoffe genannt — erzielt. Diese lassen sich in solche organischer und solche anorganischer Art unterscheiden. Als anorganische Füllstoffe können beispielsweise Kieselsäure/Siliciumdioxid (gecoatet oder ungecoatet), Kreide — gecoatet oder ungecoatet — und/oder Zeolithe bevorzugt sein. Letztere können zudem auch als Trockenmittel fungieren. Als organischer Füllstoff kommt z. B. PVC- Pulver in Betracht. Die Füllstoffe tragen im allgemeinen wesentlich dazu bei, dass die Dichtungsmasse nach der Anwendung einen notwendigen inneren Halt besitzt, so dass ein Auslaufen oder Ausbuchten der Dichtungsmasse aus senkrechten Fugen verhindert wird. Die genannten Zusatz- bzw. Füllstoffe lassen sich in Pigmente und thixotropierende Füllstoffe, auch verkürzt als Thixotropiermittel bezeichnet, einteilen.
Als Thixotropierungsmittel eignen sich die bekannten Thixotropierungsmittel wir Bentone, Kaoline oder auch organische Verbindungen wie hydriertes Rizinusöl bzw. Derivate desselben mit mehrfunktionellen Aminen oder die Umsetzungsprodukte von Stearinsäure oder Rizinolsäure mit Ethylendiamin. Als besonders günstig hat sich die Mitverwendung von Kieselsäure, insbesondere von Kieselsäure aus der Pyrolyse erwiesen. Außerdem kommen als Thixotropiermittel im wesentlichen quellfähige Polymerpulver in Betracht. Beispiele sind hierfür Polyacrylnitril, Polyurethan, Polyvinylchlorid, Polyacrylsäureester, Polyvinylalkohole, Polyvinylacetate sowie die entsprechenden Copolymerisate. Besonders gute Ergebnisse lassen sich mit feinteiligem Polyvinylchloridpulver erhalten. Neben den Thixotropierungsmitteln können auch noch zusätzlich Haftvermittler eingesetzt werden wie etwa Mercaptoalkylsilan. Hier hat es sich als zweckmäßig erwiesen, ein Monomercaptoalkyltrialkoxysiian einzusetzen. Handelsüblich ist beispielsweise das Mercaptopropyltrimethoxysilan.
Die Eigenschaften einer Fugendichtungsmasse lassen sich noch weiter verbessern, wenn dem als Thixotropiermittel verwendeten Kunststoffpulver weitere Komponenten zugesetzt werden. Dabei handelt es sich um Stoffe, die unter die Kategorie der für Kunststoffe angewendeten Weichmacher bzw. Quellmittel und Quellhilfsmittel fallen.
Es kommen z. B. Weichmacher, insbesondere für die Dichtungsmassen auf Urethan- bzw. Acrylbasis aus der Klasse der Phthalsäureester in Betracht. Beispiele für anwendbare Verbindungen aus dieser Substanzklasse sind Dioctylphthalat, Dibutylphthalat und Benzylbutylphthalat. Weitere geeignete Substanzklassen sind Chlorparaffine, Alkylsulfonsäureester etwa der Phenole oder Kresole sowie Fettsäureester. Für die Silikondichtungsmassen sind als Weichmacher Silikonöle, besonders bevorzugt Polydimethylsiloxane, sowie Kohlenwasserstoffe und/oder deren Gemische, von denen besonders Kohlenwasserstoffe bzw. deren Gemische mit einem Siedepunkt von größer 200°C, insbesondere größer 230 0C, gut geeignet.
Als Quellhilfsmittel sind solche niedermolekularen organischen Substanzen einsetzbar, die mit dem Polymerpulver und dem Weichmacher mischbar sind. Derartige Quellhilfsmittel lassen sich den einschlägigen Kunststoff- und Polymer-Handbüchern für den Fachmann entnehmen. Als bevorzugte Quellhilfsmittel für Polyvinylchloridpulver dienen Ester, Ketone, aliphatische Kohlenwasserstoffe, aromatische Kohlenwasserstoffe sowie aromatische Kohlenwasserstoffe mit Alkylsubstituenten.
Als Pigmente und Farbstoffe werden die für diese Verwendungszwecke bekannten Substanzen wie Titandioxid, Eisenoxide und Ruß verwendet
Zur Verbesserung der Lagerstabilität werden bekanntermaßen den Dichtungsmassen Stabilisatoren wie Benzoylchlorid, Acetylchlorid, Toluolsulfonsäuremethylester, Carbodiimide und/oder Polycarbodiimide zugesetzt. Als besonders gute Stabilisatoren haben sich Olefine mit 8 bis 20 Kohlenstoffatomen erwiesen. Neben der stabilisierenden Wirkung können diese auch Aufgaben von Weichmachern bzw. Quellmitteln erfüllen. Bevorzugt werden Olefine mit 8 bis 18 Kohlenstoffatomen, insbesondere wenn die Doppelbindung in 1,2-Stellung angeordnet ist. Beste Ergebnisse erhält man, wenn die Molekülstruktur dieser Stabilisatoren linear ist.
Ein weiterer Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist ein Verfahren zur Bestimmung der Menge an freigesetztem flüchtigem Nebenprodukt bei Vernetzungsverfahren, folgende Schritte umfassend: a) eine Lösungsmittel-haltige Schale wird auf einer sie umschließenden größeren Schale angeordnet, b) auf der peripheren freien Fläche der größeren Schale wird die vernetzbare Zubereitung aufgebracht und die größere Schale anschließend durch Aufbringen einer luftundurchlässigen Abdichtung verschlossen, c) das Lösungsmittel wird gegebenenfalls, vorzugsweise unter Einsatz eines Rührfischs, durchmischt, d) nach Beendigung der Vernetzungsreaktion wird der Gehalt an in dem Lösungsmittel enthaltenem Nebenprodukt analytisch bestimmt.
Bei dem Lösungsmittel handelt es sich hierbei vorzugsweise um Wasser, bei dem flüchtigen Nebenprodukt vorzugsweise um ein wasserlösliches Nebenprodukt, insbesondere um Methanol. Ausführungsbeispiele
Beispiel 1 : Messmethode
a) Methode 1 (Einkammersystem):
Zur Untersuchung des freigesetzten Methanols einer Methoxysilikon-Dichtungsmasse erfolgte - nach abgeschlossener Aushärtung - die Auswaschung des Luftraumes einer luftdicht verschlossenen 50 ml bis 1 L-Glasflasche mit Wasser. Die Aushärtung vollzog sich über 12 bis 48 Stunden. Zur Auswaschung wurden 10 bis 100 ml Wasser eingesetzt. Während der Aushärtung wurde die Flasche liegend gelagert (s. Fig. 1). Das Produkt hatte keinen direkten Wasserkontakt. Nach Aushärtung bei Raumtemperatur und 1 ,5 h bei 4°C wurden die Gefäße 10 Minuten kräftig geschüttelt. Die Inkubation bei 4°C bewirkt eine niedrigere Sättigungsgrenze für Methanol in der Gasphase. Die resultierenden Lösungen wurden dann mittels GC analysiert und der Methanolgehalt quantifiziert.
b) Methode 2 (Zweikammersystem):
Die Untersuchung des freigesetzten Methanols einer Methoxysilikon-Dichtungsmasse erfolgte - nach abgeschlossener Aushärtung - in einem luftdicht verschlossenen Zweikammergefäß (s. Fig. 2). Die Aushärtung vollzog sich über 12 bis 48 Stunden. Zur Methanolabsorption wurden 3 bis 100 ml Wasser eingesetzt. Das Produkt hatte keinen direkten Wasserkontakt. Während der Aushärtung bei Raumtemperatur und 1 ,5 h bei 4°C wurde das Wasser ständig durchgemischt, um das Methanol effizient zu absorbieren. Die äußere Kunststoffechale enthält das Produkt, die innere Glasschale ist mit Wasser gefüllt. Das Wasser wird zur besseren Aufnahme des freigesetzten Methanols gerührt. Die äußere Schale wird luftdicht verschlossen. Die Inkubation bei 40C bewirkt eine niedrigere Sättigungsgrenze für Methanol in der Gasphase. Die resultierenden Lösungen wurden dann mittels GC analysiert und der Methanolgehalt quantifiziert.
Beispiel 2: Ermittlung des freigesetzten Methanols im Ein- und Zweikammersystem Die Menge an freigesetztem Methanol wurde im Einkammersystem (Methode 1) sowie im Zweikammersystem (Methode 2) bestimmt. Es wurde festgestellt, dass die Menge an bestimmbaren freigesetztem Methanol mit dem Zweikammersystem besser bestimmt werden kann als mit dem Einkammersystem. Während mit dem Einkammersystem 1,2 Gew.-% an Methanol nachgewiesen werden konnte, konnte mit dem Zweikammersystem 1 ,6 Gew.-% an Methanol O'eweils bezogen auf die eingesetzte Gesamtmenge an Dichtungmasse) nachgewiesen werden.
Beispiel 3: Methanolabbau durch die Alkoholoxidase aus Candida boidinii Das Zweikammersystem wurde wie in Beispiel 1 beschrieben verwendet. Nach dem Auftragen der Dichtungsmasse wurde ein Pulver der Alkoholoxidase aus Candida boidinii gleichmäßig auf der aufgetragenen Dichtungsmasse verteilt und anschließend wie zuvor beschrieben die Menge an freigesetztem Methanol bestimmt. Die Menge an freigestztem Methanol konnte so um 15 % reduziert werden.
Beispiel 4: Methanolabbau durch einen Zell-Rohextrakt aus Pichia
Das Zweikammersystem wurde wie in Beispiel 1 beschrieben verwendet. Nach dem Auftragen der
Dichtungsmasse wurde ein Zell-Rohextrakt aus Pichia gleichmäßig auf der aufgetragenen
Dichtungsmasse verteilt und anschließend wie zuvor beschrieben die Menge an freigesetztem
Methanol bestimmt. Die Menge an freigestztem Methanol konnte so um über 50 % reduziert werden.
Beispiel 5: Methanolabbau durch eine Mischung aus alpha-Glucosidase und D-Cellobiose Das Zweikammersystem wurde wie in Beispiel 1 beschrieben verwendet. Nach dem Auftragen der Dichtungsmasse wurde eine Mischung aus alpha-Glucosidase und D-Cellobiose gleichmäßig auf der aufgetragenen Dichtungsmasse verteilt und anschließend wie zuvor beschrieben die Menge an freigesetztem Methanol bestimmt. Die Zugabe an D-Cellobiose ist hier erforderlich, da die alpha- Glucosidase neben dem Methanol ein weiteres Substrat benötigt. Die Menge an freigestztem Methanol konnte so um ca. 50 % reduziert werden.
Beispiel 6: Übersicht über erfindungsgemäß einsetzbare Enzyme
Tabelle 1: Methanol abbauende Enzyme
Tabelle 2: Acetat abbauende Enzyme Tabelle 3: Oxime abbauende Enzyme
Tabelle 4: Benzamid abbauende Enzyme
Abbildungen
In Fig. 1 ist eine 1 L-Glasflasche mit eingebrachter Fugendichtungsmasse dargestellt. Die Menge an aus dem Methoxysilikon freigesetztem Methanol wird zum Vergleich zum einen mit unbehandelter und zum anderen mit durch Enzyme oder Ganzzellkatalysatoren behandelten Fugendichtungsmassen ermittelt.
In Fig. 2 ist ein erfindungsgemäßes Zweikammersystem dargestellt. In der inneren Kammer befindet sich Wasser, das mit einem Rührfisch umgerührt wird. Auf den Boden der äußeren Kammer wird die Fugendichtungsmasse aufgetragen sowie anschließend gegebenenfalls eine Enzym- oder Ganzzellkatalysator-haltige Lösung oder Suspension aufgetragen und anschließend der Gehalt an Methanol in der wässrigen Lösung bestimmt.

Claims

Patentansprüche
1. Verwendung von Enzymen und/oder Ganzzellkatalysatoren zur Entfernung von Nebenprodukten aus vernetzbaren Zubereitungen
2. Verwendung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der vernetzbaren Zubereitung um eine Zubereitung auf Silikon-, Urethan-, Acryl- oder auf MS- Polymerbasis handelt.
3. Verwendung nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der Zubereitung um eine silanhärtende Zubereitung handelt.
4. Verwendung nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, dass die silanhärtende Zubereitung Acetat-, Alkoxy-, Oxim-, Benzamid- und/oder Aminsilikone enthält.
5. Verwendung nach einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei dem Nebenprodukt um einen Alkohol, eine organische Säure, ein Oxim, einen Benzamid oder ein Amin handelt.
6. Verwendung nach einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei dem Nebenprodukt um ein toxisches, geruchsintensives, korrosives, saures oder basisches Nebenprodukt handelt.
7. Verwendung nach einem der vorhergehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei dem Enzym um ein Alkohol abbauendes Enzym handelt.
8. Verwendung nach Anspruch 7, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei dem Alkohol abbauenden Enzym um ein Methanol abbauendes Enzym handelt.
9. Verwendung nach Anspruch 8, dadurch gekennzeichnet, dass das Methanol abbauende Enzym ausgewählt ist aus Alkohol-Dehydrogenasen, Methanol-Dehydrogenase, Cyclohexanol-Dehydrogenase, Cholesterol-Oxidase, Alkohol-Oxidase, Formaldehyd- Dismutase, Katalase, Methanol-5-hydroxybenzimidazolylcobamide Co-methyltransferase, Alkohol O-acetyltransferase, Sucrose-Phosphorylase, Levansucrase, O-Acetylhomoserin- Aminocarboxypropyltransferase, Alkohol-Sulfotransferase, fatty-acyl-ethyl-ester synthase, acid Phosphatase, Phospholipase D, Venom-Exonuklease, beta-Glucosidase, alpha- Galactosidase, beta-Mannosidase, Xylan-1,4-beta-Xylosidase, beta-N- Acetylhexosaminidase, L-Iduronidase, Glucan-1 ,6-alpha-lsomaltosidase, Glycopeptid- alpha-N-Acetylgalactosaminidase, Endoglycosylceramidase, Chymotrypsin und omega- Amidase.
10. Verwendung nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei dem Enzym um ein Essigsäure bzw. Acetat abbauendes Enzym handelt.
11. Verwendung nach Anspruch 10, dadurch gekennzeichnet, dass das Essigsäure bzw. Acetat abbauende Enzym ausgewählt ist aus Hydroxymethylglutaryl-CoA Reductase (NADPH), 3- Keto- Steroid Reductase, Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, Manganese peroxidase, Arsenate reductase (donor), Selenate reductase, Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, Cysteine Synth ase, Acetate kinase, Carbamate kinase, Formate kinase, Butyrate kinase, Propionate kinase, Propionate CoA-transferase, Acetate CoA-transferase, Butyrate-acetoacetate CoA-transferase, Glutaconate CoA-transferase, 5- Hydroxypentanoate CoA-transferase, Carboxylesterase, Arylesterase, Triacylglycerol lipase, Acetylesterase, Acetylcholinesterase, Cholinesterase, Tropinesterase, Pectinesterase, Sterol esterase, Retinyl-palmitate esterase, Dihydrocoumarin hydrolase, Lipoprotein lipase, Cephalosporin-C deacetylase, Alpha-amino-acid esterase, 4- Methyloxaloacetate esterase, 1-Alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase, Wax-ester hydrolase, 4-Acetamidobutyryl-CoA deacetylase, Sialate O-acetyiesterase, Acetoxybutynylbithiophene deacetylase, Acetylsalicylate deacetylase, Methylumbelliferyl- acetate deacetylase, Bis(2-ethylhexyl)phthalate esterase, 5-(3,4-Diacetoxybut-1 -ynyl)-2,2'- bithiophene deacetylase, Acetylxylan esterase, Feruloyl esterase, Cutinase, Acetylajmaline esterase, Acetyl-CoA hydrolase, Palmitoyl-CoA hydrolase, Glutathione thiolesterase, [Citrate-(pro-3S)-lyase] thiolesterase, ADP-dependent short-chain-acyl-CoA hydrolase, Acyl-CoA hydrolase, Aryldialkylphosphatase, Amidase, Aryl-acylamidase, N- Acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase, Chitin deacetylase, N-Acyl-D-amino-acid deacylase, Citrate (pro-3S)-lyase, Citramalate lyase, Acetate-CoA ligase, Acetate-CoA ligase (ADP-forming), Acetoacetate-CoA ligase, Propionate-CoA ligase, [Citrate (pro-3S)- lyase] ligase, Benzoate-CoA ligase und Phenylacetate-CoA ligase.
12. Verwendung nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei dem Enzym um ein Oxime abbauendes Enzym handelt.
13. Verwendung nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass das Oxime abbauende Enzym ausgewählt ist aus Aldehyde oxidase, Pyridoxal 5'-phosphate synthase, Cytochrome-b5 reductase, Hydroxylamine reductase (NADH), 4- Hydroxyphenylacetaldehyde oxime monooxygenase, Camphor 5-monooxygenase, Isobutyraldoxime O-methyltransferase, 3-Hydroxymethylcephem carbamoyltransferase, Diacylglycerol O-acyltransferase, Long-chain-alcohol O-fatty-acyltransferase, Oximinotransferase, Beta-Iactamase, Aliphatic aldoxime dehydratase, Indoleacetaldoxime dehydratase und Phenylacetaldoxime dehydratase.
14. Verwendung nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei dem Enzym um ein Benzamid abbauendes Enzym handelt.
15. Verwendung nach Anspruch 14, dadurch gekennzeichnet, dass das Benzamid abbauende Enzym ausgewählt ist aus NAD(P)H dehydrogenase (quinone), Flavin-containing monooxygenase, Polygalacturonate 4-alpha-galacturonosyltransferase, Amidase, Urethanase, Nitrilase und Aliphatic nitrilase.
16. Verwendung nach Anspruch 1 , dadurch gekennzeichnet, dass der Ganzzellkatalysator ausgewählt ist aus Acetobacter methanolicus, Acetobacter pasteurianus, Achromobacter methanolophila, Acidomonas methanolica, Aeropyrum pernix, Alteromonas sp., Alteromonas thalassomethanolica, Aminomonas aminovorus, Amycolatopsis methanolica, Ancylobactersp., Bacillus methanolicus, Bacillus sp., Bacillus stearothermophilus, Basidiomycete sp., Butyribacterium methylotrophicum, Candida boidinii, Candida cariosilignicola, Candida glabrata, Candida methanolica, Candida methanosorbosa, Candida molischiana, Candida sonorensis, Candida sp., Candida succiphila, Clostridium thermosaccharolyticum, Desulfotomaculum solfataricum, Hansenula polymorpha, Hansenula polymorpha , Hyphomicrobium denitrificans, Hyphomicrobium sp., Lactobacillus brevis, Methanolobus tindarius, Methanomicrococcus blatticola, Methanomonas methylovora, Methanomonas methylovora subsp. Thiaminophila, Methanosarcina mazei, Methanosphaera stadtmanae, Methylobacillus glycogenes, Methylobacillus methanolovorus sp., Methylobacterium aminovorans, Methylobacterium extorquens, Methylobacterium fujisawaense, Methylobacterium lusitanum, Methylobacterium mesophilicum, Methylobacterium organophilum, Methylobacterium radiotolerans, Methylobacteπum rhodesianum, Methylobacterium rhodinum, Methylobacterium sp., Methylobacterium suomiense, Methylobacterium zatmanii, Methylococcus capsulatus, Methylocystis sp., Methylomicrobium album, Methylomonas Clara, Methylomonas methanica, Methylomonas probus, Methylomonas sp., Methylophaga marina, Methylophaga talassica, Methylophilus methylotrophus, Methylophilus sp., Methylosinus sporium, Methylosinus trichosporium, Methylovorus glucosotrophus, Microcyclus eburneus, Moorella mulderi, Mycobacterium gastri, Mycobacterium smegmatis, Ogataea pini, Paracoccus alcaliphilus, Paracoccus denitrificans, Paracoccus sp., Peniophora gigantean, Phanerochaete chrysosporium, Pichia aganobii, Pichia angusta, Pichia cellobiosa, Pichia lindneri, Pichia methanolica, Pichia minuta var. minuta , Pichia pastoris, Pichia sp., Polyporus obtusus, Poria contigua, Protaminobacter candidus, Protaminobacter ruber subsp. machidanus, Protaminobacter thiaminophaga, Protaminobacter thiaminophagus, Pseudomonas aeruginosa, Pseudomonas fluorescens, Pseudomonas insueta, Pseudomonas methanolica, Pseudomonas polysaccharogenes, Pseudomonas putida, Pseudomonas sp., Pseudomonas viscogena, Radulum casearium, Rhodococcus rubber, Rhodococcus sp., Rhodopseudomonas acidophila, Saccharomyces cerevisiae, Schizosaccharomyces pombe, Sporothrix nivea, Stenotrophomonas maltophilia, Streptomyces hygroscopicus, Sulfolobus solfataricus, Thermoanaerobacter brockii, Thermoanaerobacter ethanolicus, Thermomicrobium roseum, Thermotoga lettingae, Torulopsis domercqii, Torulopsis enokii, Torulopsis glabrata, Torulopsis ingeniosa, Torulopsis methanolovescens, Torulopsis methanophiles, Torulopsis methanosorbosa, Torulopsis methanothermo, Torulopsis sonorensis, Trichoderma lignorum, Wickerhamiella domercqiae und Xanthobacter autotrophicus.
17. Verwendung nach einem der vorhergehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator in verkapselter und/oder immobilisierter Form vorliegen.
18. Verwendung nach Anspruch 17, dadurch gekennzeichnet, dass das Hüllmaterial und/oder der Träger ausgewählt sind aus Polysacchariden wie Gummi arabicum, Agar-Agar, Agarose, Saccharose, Maltodextrine, Alginsäure sowie deren Salzen, Chitosan, Stärke, Dextran oder Schellack, Peptiden, Proteinhydrolysaten oder Polypeptiden wie Kollagen, Albumin oder Gelatine, Fetten, Fettsäuren, Cetylalkohol, Lecithinen oder Wachsen, chemisch modifizierten Cellulosen, insbesondere Celluloseester und -ether wie etwa Celluloseacetat, Ethylcellulose, Hydroxypropylcellulose, Hydroxypropylmethylcellulose, Carbylmethylcellulose oder Nitrocellulosederivate, Stärkederivaten, Polymeren wie Polyacrylaten, Polyamiden, Polyvinylalkohol, Polyvinylacetat oder Polyvinylpyrrolidon, Alginat-Polylysin-Alginat, Nylon, Silikongummi, Nylon-Polyethylenimin, Polymilchsäure, Polyglykolsäure, Chitosan-Alginat, Cellulosesulfat-poly(dimethyldiallyl)-ammoniumchlorid, Hydroxyethylmethacrylat-methylmethacrylat, Chitosancarboxymethylcellulose, Hydrogelen, Sephadex, Metallen, Keramik oder Kalkstein.
19. Verwendung nach Anspruch 17, dadurch gekennzeichnet, dass das Hüllmaterial und/oder der Träger einen Polyelektrolytkomplex umfasst, wobei das Polykation ausgewählt ist aus Chitosan, Polyethylenimin, Polydiethyldiallylammoniumchlorid, Copolymeren von Diallylammoniumsalzen und Acrylamiden, quaternierten Vinylpyrrolidin/Vinylimidazol- Polymeren, Kondensationsprodukten von Polyglycolen und Aminen, kationischen Siliconpolymeren, Copolymeren der Adipinsäure und
Dimethylaminohydroxypropyldiethylentriamin, Copolymeren der Acrylsäure und Dimethyldiallylammoniumchlorid, Polyaminopolyamiden sowie deren vernetzten wasserlöslichen Polymeren, Kondensationsprodukten aus Dihalogenalkylen wie Bis- Dimethyiamino-1 ,3-propan und quaternierten Ammoniumsalz-Polymeren, und das Polyanin ausgewählt ist aus wasserlöslichen Cellulosederivaten, Pectinen, Alginaten, carboxylierten oder succinylierten Chitosanderivaten sowie synthethischen anionischen Polymeren wie Polyacryl- und Polymethacrylsäuren.
20. Verwendung nach Anspruch 17, dadurch gekennzeichnet, dass das Hüllmaterial und/oder der Träger eine erste Komponente ausgewählt aus anorganischen Substanzen, wie beispielsweise Tonen, Silikaten oder Sulfaten, insbesondere Talkum, Kieselsäuren, Metalloxiden, insbesondere Aluminiumoxiden und/oder Titandioxid, Silikaten, insbesondere Schichtsilikaten, Natriumaluminiumsilikaten, Bentoniten und/oder Alumosilikaten (Zeolithen) und organischen Substanzen wie Polyvinylalkohol (PVA) oder teilweise hydrolysiertes PVA, sowie eine zweite Komponente ausgewählt aus nicht quervernetzten, polymeren Verbindungen ausgewählt aus der Gruppe der Polyacrylate, Polymethacrylate, Methacrylsäure-Ethylacrylat-Copolymere, Polyvinylpyrrolidone, Polysaccharide oder substituierten Polysaccharide, insbesondere Celluloseether, und/oder Polyvinylalkohole (PVA), vorzugsweise partiell hydrolysierte Polyvinylalkohole und/oder ethoxylierte Polyvinylalkohole sowie deren Copolymere und Mischungen, enthält.
21. Verfahren zur Entfernung von Nebenprodukten aus polymerisierbaren Zubereitungen, dadurch gekennzeichnet, dass man eine vernetzbare Zubereitung mit einem Enzym und/oder Ganzzellkatalysator in Kontakt bringt, um das Nebenprodukt zu entfernen.
22. Verfahren nach Anspruch 21, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator in die vernetzbare Zubereitung eingearbeitet ist.
23. Verfahren nach Anspruch 21, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator vor, während oder nach der Applikation der vernetzbaren Zubereitung dieser hinzugegeben wird.
24. Verfahren nach Anspruch 23, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator in Form einer Tensid-haltigen Zubereitung auf die auf den Applikationsort aufgetragene vernetzbaren Zubereitung aufgetragen wird.
25. Verfahren nach einem der Ansprüche 21 bis 24, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator in verkapselter, immobilisierter und/oder auf sonstige Weise stabilisierter Form eingesetzt wird.
26. Verfahren nach einem der Ansprüche 21 bis 25, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei dem unerwünschten Nebenprodukt um einen Alkohol, insbesondere Methanol, um eine organische Säure, insbesondere Essigsäure, um ein Oxim, insbesondere ein Ketoxim, um ein Benzamid oder um ein Amin handelt.
27. Verfahren nach einem der Ansprüche 21 bis 26, dadurch gekennzeichnet, dass die vernetzbare Zubereitung Acetat-, Alkoxy-, Oxim-, Benzamid- und/oder Aminsilikon- Monomere enthält.
28. Verfahren nach einem der Ansprüche 21 bis 27, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der vernetzbaren Zubereitung um eine Dichtungsmasse handelt.
29. Vernetzbare Zubereitung, dadurch gekennzeichnet, dass sie mindestens ein Enzym und/oder mindestens einen Ganzzellkatalysator enthält.
30. Vernetzbare Zubereitung nach Anspruch 29, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator dazu in der Lage ist, ein bei der Vernetzugsreaktion entstehendes Nebenprodukt umzusetzen.
31. Vernetzbare Zubereitung nach Anspruch 30, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei dem Nebenprodukt um einen Alkohol, insbesondere Methanol, um eine organische Säure, insbesondere Essigsäure, um ein Oxim, insbesondere ein Ketoxim, um ein Benzamid oder um ein Amin handelt..
32. Vernetzbare Zubereitung nach einem der Ansprüche 29 bis 31, dadurch gekennzeichnet, dass die polymerisierbare Zubereitung Acetat-, Alkoxy-, Oxim-, Benzamid- und/oder Aminsilikon-Monomere enthält.
33. Vernetzbare Zubereitung nach einem der vorhergehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator in verkapselter, immobilisierter und/oder auf sonstige Weise stabilisierter Form vorliegen.
34. Mehrkomponenten-Kit umfassend eine vernetzbare Zubereitung sowie eine Zubereitung, die mindestens ein Enzym und/oder einen Ganzzellkatalysator enthält.
35. Mehrkomponenten-Kit nach Anspruch 25, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator dazu in der Lage ist, ein bei der Vemetzungsreaktion entstehendes Nebenprodukt umzusetzen.
36. Verfahren zur Bestimmung der Menge an freigesetztem flüchtigem Nebenprodukt bei Vernetzungsverfahren, folgende Schritte umfassend: a) eine Lösungsmittel-haltige Schale wird auf einer sie umschließenden größeren Schale angeordnet, b) auf der peripheren freien Fläche der größeren Schale wird die polymerisierbare Zubereitung aufgebracht und die größere Schale anschließend durch Aufbringen einer luftundurchlässigen Abdichtung verschlossen, c) das Lösungsmittel wird gegebenenfalls durchmischt, nach Beendigung der Vernetzungsreaktion wird der Gehalt an in dem Lösungsmittel enthaltenem Nebenprodukt analytisch bestimmt.
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