DE102007034726A1 - Entfernung von Nebenprodukten aus vernetzbaren Zubereitungen - Google Patents

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Abstract

Die vorliegende Erfindung betrifft die Verwendung von Enzymen und/oder Ganzzellkatalysatoren zur Entfernung unerwünschter Nebenprodukte aus vernetzbaren Zubereitungen.

Description

  • Die vorliegende Erfindung betrifft die Verwendung von Enzymen und/oder Ganzzellkatalysatoren zur Entfernung unerwünschter Nebenprodukte aus vernetzbaren Zubereitungen.
  • Bei einigen Vernetzungsreaktionen entstehen unerwünschte Nebenprodukte. Es handelt sich hierbei in der Regel um niedermolekulare Verbindungen, die beim Ablauf der Vernetzungsreaktion von den vernetzenden Komponenten freigesetzt werden. So entsteht etwa bei der Aushärtung bestimmter Silikondichtungsmassen, die Methoxy-Gruppen als reaktive Gruppe tragen, Methanol als Nebenprodukt.
  • Aufgabe der vorliegenden Erfindung war es, die Entfernung solcher Nebenprodukte zu ermöglichen und insbesondere die Freisetzung solcher Nebenprodukte in die Umgebung zu vermindern.
  • Überraschenderweise hat sich nun herausgestellt, dass durch die Verwendung von Enzymen sowie von diese Enzyme produzierenden Mikroorganismen die Freisetzung der genannten unerwünschten Nebenprodukte wirksam unterdrückt werden kann. Dies war vor allem insofern überraschend, als dass nicht erwartet werden konnte, dass die betreffenden Enzyme und Mikroorganismen in den vernetzbaren Zubereitungen im aktiven bzw. nativen Zustand erhalten werden können, um einen wirksamen Abbau der unerwünschten Nebenprodukte bewirken zu können.
  • Ein erster Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist daher die Verwendung von Enzymen und/oder Mikroorganismen, die diese Enzyme produzieren – im Folgenden auch "Ganzzellkatalysatoren" genannt –, zur Entfernung von insbesondere unerwünschten Nebenprodukten aus vernetzbaren Zubereitungen.
  • Unter vernetzbarer (oder vernetzender) Zubereitung ist erfindungsgemäß jede beliebige Zubereitung zu verstehen, die vernetzbare oder vernetzende Komponenten enthält. Hinsichtlich des Grades der Vernetzung kann es sich hierbei um Zubereitungen handeln, bei denen die Vernetzungsreaktion noch nicht begonnen hat, um Zubereitungen, bei denen die Vernetzungsreaktion bereits begonnen hat, aber noch nicht abgeschlossen ist, wobei die Vernetzungsreaktion erst gestartet sein als sich auch in einem bereits fortgeschrittenen Stadium befinden kann, wie auch um Zubereitungen, bei denen die Vernetzungsreaktion bereits weitgehend oder vollständig abgeschlossen ist.
  • Das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator kann hierbei sowohl in der vernetzbaren Zubereitung selbst enthalten sein, sie können jedoch ebenso im Zuge der Applikation der vernetzbaren Zubereitung hinzu gegeben werden. Die Zugabe kann hierbei sowohl kurz vor der Applikation der Zubereitung als auch kurz nach der Applikation der Zubereitung auf den Applikationsort, insbesondere etwa nach der Applikation einer Fugendichtungsmasse in die Fuge, erfolgen, also nachdem der Vorgang der Vernetzung bereits begonnen hat.
  • Weiterer Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist daher auch eine vernetzbare Zubereitung, dadurch gekennzeichnet, dass sie vernetzbare Komponenten, insbesondere vernetzbare Monomere, sowie mindestens ein Enzym und/oder mindestens einen Ganzzellkatalysator enthält.
  • Weiterer Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist daher auch ein Mehrkomponenten-Kit, umfassend eine vernetzbare Zubereitung und eine Zubereitung, die mindestens ein Enzym und/oder mindestens einen Ganzzellkatalysator enthält.
  • Weiterer Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist daher aber ebenso ein Verfahren zur Entfernung von insbesondere unerwünschten Nebenprodukten aus vernetzbaren Zubereitungen, dadurch gekennzeichnet, dass man eine vernetzbare Zubereitung, die bei der Vernetzung unerwünschte Nebenprodukte freisetzt, mit einem Enzym und/oder einem Ganzzellkatalysator in Kontakt bringt, um das Nebenprodukt zu entfernen, wobei das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator entweder in die vernetzbare Zubereitung eingearbeitet sein kann und/oder dieser im Verlaufe der Applikation, das heißt vor, während oder nach der Applikation, hinzu gegeben werden kann. Unter „Hinzugeben" ist hierbei allgemein das In-Kontakt-Bringen zwischen vernetzbarer Zubereitung und Enzym und/oder Ganzzellbiokatalysator zu verstehen, d. h. es kann etwa sowohl ein Vermischen als auch ein oberflächliches Auftragen erfolgen.
  • In einer bevorzugten Ausführungsform erfolgt die Applikation hierbei nach dem Auftragen der vernetzbaren Zubereitung auf den Applikationsort, insbesondere nach der Applikation einer Fugendichtungsmasse in die Fuge. Das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator werden hierbei vorzugsweise in Form einer Tensid-haltigen Zubereitung auf die auf den Applikationsort aufgetragene vernetzbare Zubereitung hinzugegeben. Es kann hierbei dann gleichzeitig Glattstreichen der vernetzbaren Zubereitung, insbesondere der Fugendichtungsmasse, beispielsweise unter Verwendung eines Gummihandschuhs, erfolgen.
  • Die Applikation erfolgt hierbei vorzugsweise unmittelbar nach dem Auftragen der vernetzbaren Zubereitung, so dass die Vernetzung oder das physikalische Abbinden erst begonnen hat und das entstehende Nebenprodukt unmittelbar nach der Freisetzung abgebaut werden kann. Es ist jedoch ebenso auch denkbar, wenn auch erfindungsgemäß weniger bevorzugt, die Applikation von Enzym und/oder Ganzzellkatalysator erst nach Beendigung der Vernetzung vorzunehmen, da auch dann freigesetztes Methanol noch wirksam entfernt werden kann.
  • Ein bevorzugter erfindungsgemäßer Gegenstand ist daher ein Verfahren zur Entfernung von Nebenprodukten, insbesondere unerwünschten Nebenprodukten, aus vernetzbaren Zubereitungen, dadurch gekennzeichnet, dass a) zunächst eine vernetzbare Zubereitung auf den Applikationsort aufgetragen wird und b) daran anschließend eine Tensid-haltige Zubereitung, die mindestens ein Enzym und/oder mindestens einen Ganzzellbiokatalysator enthält, auf die vernetzbare Zubereitung aufgetragen wird.
  • Bei der vernetzbaren Zubereitung handelt es sich vorzugsweise um eine silanhärtende Zubereitung, insbesondere um eine vernetzbare Silikonmasse oder um vernetzbare Silylgruppen-haltige Prepolymere wie MS-Polymere, silanisierte Acrylate, silanisierte Polyolefine, insbesondere silanisiertes Polyisobuten, oder silanisierte Polyurethane oder Mischungen dieser Substanzen, wobei es sich bei der Silikonmasse oder um die vernetzbare Silylgruppen-haltige Prepolymere enthaltende Zubereitung vorzugsweise um eine Dichtungsmasse, insbesondere um eine Fugendichtungsmasse, handelt. Der Begriff „silanisiert" bedeutet in diesem Zusammenhang, dass es sich um über Alkoxy-, Acetat-, Oxim-, Benzamid- oder Aminsilangruppen vernetzende Verbindungen handelt.
  • Bei dem unerwünschten Nebenprodukt handelt es sich in einer bevorzugten Ausführungsform entsprechend um einen Alkohol, vorzugsweise um Ethanol oder Methanol, um eine organische Säure, insbesondere um Essigsäure, um ein Oxim, insbesondere ein Ketoxim, um einen Benzamid oder um ein Amin.
  • Das erfindungsgemäß einzusetzenden Enzym und/oder das vom erfindungsgemäß einzusetzenden Ganzzellkatalysator produzierte Enzym ist in einer bevorzugten Ausführungsform entsprechend ausgewählt aus Alkohol abbauenden, insbesondere Methanol abbauenden Enzymen, aus Essigsäure abbauenden Enzymen, Oxim abbauenden, insbesondere Ketoxim abbauenden Enzymen, Benzamide abbauenden Enzymen sowie Amine abbauenden Enzymen.
  • Das Enzym kann hierbei generell ausgewählt sein aus Enzymen, die das entsprechende Nebenprodukt in irgendeiner Weise in ein anderes Produkt überführen. Neben dem Abbau ist daher etwa auch die Umwandlung in eine andere organische Substanz denkbar.
  • Als Beispiele für erfindungsgemäß einsetzbare Methanol abbauende Enzyme seien insbesondere genannt Alkohol-Dehydrogenasen (EC 1.1.1.1, 1.1.1.2 oder 1.1.99.8), Methanol-Dehydrogenase (EC 1.1.1.244), Cyclohexanol-Dehydrogenase (EC 1.1.1.245), Cholesterol-Oxidase (EC 1.1.3.6), Alkohol-Oxidase (EC 1.1.3.13), Formaldehyd-Dismutase (EC 1.2.99.4), Katalase (EC 1.11.1.6), Methanol-5-hydroxybenzimidazolylcobamide Co-methyltransferase (EC 2.1.1.90), Alkohol O-acetyltransferase (EC 2.3.1.84), Sucrose-Phosphorylase (EC 2.4.1.7), Levansucrase (EC 2.4.1.10), O-Acetylhomoserin-Aminocarboxypropyltransferase (EC 2.5.1.49), Alkohol-Sulfotransferase (EC 2.8.2.2), fatty-acyl-ethyl-ester synthase (EC 3.1.1.67), acid phosphatase (EC 3.1.3.2), Phospholipase D (EC 3.1.4.4), Venom-Exonuklease (EC 3.1.15.1), alpha-Glucosidase (EC 3.2.1.20) beta-Glucosidase (EC 3.2.1.21), alpha-Galactosidase (EC 3.2.1.22), beta-Mannosidase (EC 3.2.1.25), Xylan 1,4-beta-xylosidase (EC 3.2.1.37), beta-N-Acetylhexosaminidase (EC 3.2.1.52), L-Iduronidase (EC 3.2.1.76), Glucan-1,6-alpha-Isomaltosidase (EC 3.2.1.94), glycopeptide alpha-N-acetylgalactosaminidase (EC 3.2.1.97), Endoglycosylceramidase (EC 3.2.1.123), Chymotrypsin (EC 3.4.21.1) und omega-Amidase (EC 3.5.1.3).
  • Als Beispiele für erfindungsgemäß einsetzbare Essigsäure bzw. Acetat abbauende Enzyme seien insbesondere genannt Hydroxymethylglutaryl-CoA Reductase (NADPH) (EC 1.1.1.34), 3-Ketosteroid Reductase (EC 1.1.1.270), Aldehyde ferredoxin oxidoreductase (EC 1.2.7.5), Manganese peroxidase (EC 1.11.1.13), Arsenate reductase (donor) (EC 1.20.99.1), Selenate reductase (EC 1.97.1.9), Phosphoribosylglycinamide formyltransferase (EC 2.1.2.2), Cysteine Synthase (EC 2.5.1.47), Acetate kinase (EC 2.7.2.1), Carbamate kinase (EC 2.7.2.2), Formate kinase (EC 2.7.2.6), Butyrate kinase (EC 2.7.2.7), Propionate kinase (EC 2.7.2.15), Propionate CoA-transferase (EC 2.8.3.1), Acetate CoA-transferase (EC 2.8.3.8), Butyrateacetoacetate CoA-transferase (EC 2.8.3.9), Glutaconate CoA-transferase (EC 2.8.3.12), 5-Hydroxypentanoate CoA-transferase (EC 2.8.3.14), Carboxylesterase (EC 3.1.1.1), Arylesterase (EC 3.1.1.2), Triacylglycerol lipase (EC 3.1.1.3), Acetylesterase (EC 3.1.1.6), Acetylcholinesterase (EC 3.1.1.7), Cholinesterase (EC 3.1.1.8), Tropinesterase (EC 3.1.1.10), Pectinesterase (EC 3.1.1.11), Sterol esterase (EC 3.1.1.13), Retinyl-palmitate esterase (EC 3.1.1.21), Dihydrocoumarin hydrolase (EC 3.1.1.35), Lipoprotein lipase (EC 3.1.1.34), Cephalosporin-C deacetylase (EC 3.1.1.41), Alpha-amino-acid esterase (EC 3.1.1.43), 4-Methyloxaloacetate esterase (EC 3.1.1.44), 1-Alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase (EC 3.1.1.47), Wax-ester hydrolase (EC 3.1.1.50), 4-Acetamidobutyryl-CoA deacetylase (EC 3.5.1.51), Sialate O-acetylesterase (EC 3.1.1.53), Acetoxybutynylbithiophene deacetylase (EC 3.1.1.54), Acetylsalicylate deacetylase (EC 3.1.1.55), Methylumbelliferyl-acetate deacetylase (EC 3.1.1.56), Bis(2-ethylhexyl)phthalate esterase (EC 3.1.1.60), 5-(3,4-Diacetoxybut-1-ynyl)-2,2'-bithiophene deacetylase (EC 3.1.1.66), Acetylxylan esterase (EC 3.11.72), Feruloyl esterase (EC 3.1.1.73), Cutinase (EC 3.1.1.74), Acetylajmaline esterase (EC 3.1.1.80), Acetyl-CoA hydrolase (EC 3.1.2.1),
    Palmitoyl-CoA hydrolase (EC 3.1.2.2), Glutathione thiolesterase (EC 3.1.2.7), [Citrate-(pro-3S)-lyase]thiolesterase (EC 3.1.2.16), ADP-dependent short-chain-acyl-CoA hydrolase (EC 3.1.2.18), Acyl-CoA hydrolase (EC 3.1.2.20), Aryldialkylphosphatase (EC 3.1.8.1), Amidase (EC 3.5.1.4), Aryl-acylamidase (EC 3.5.1.13), N-Acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase (EC 3.5.1.25), Chitin deacetylase (EC 3.5.1.41), N-Acyl-D-amino-acid deacylase (EC 3.5.1.81), Citrate(pro-3S)-lyase (EC 4.1.3.6), Citramalate lyase (EC 4.1.3.22), Acetate-CoA ligase (EC 6.2.1.1), Acetate-CoA ligase (ADP-forming) (EC 6.2.1.13), Acetoacetate-CoA ligase (EC 6.2.1.16), Propionate-CoA ligase (EC 6.2.1.17), [Citrate(pro-3S)-lyase]ligase (EC 6.2.1.22), Benzoate-CoA ligase (EC 6.2.1.25) und Phenylacetate-CoA ligase (EC 6.2.1.30).
  • Als Beispiele für erfindungsgemäß einsetzbare Oxime abbauende Enzyme seien insbesondere genannt Aldehyde oxidase (EC 1.2.3.1), Pyridoxal 5'-phosphate synthase (EC 1.4.3.5), Cytochrome-b5 reductase (EC 1.6.2.2), Hydroxylamine reductase (NADH) (EC 1.7.1.10), 4-Hydroxyphenylacetaldehyde oxime monooxygenase (EC 1.14.13.68), Camphor 5-monooxygenase (EC 1.14.15.1), Isobutyraldoxime O-methyltransferase (EC 2.1.1.91), 3-Hydroxymethylcephem carbamoyltransferase (EC 2.1.3.7), Diacylglycerol O-acyltransferase (EC 2.3.1.20), Long-chain-alcohol O-fatty-acyltransferase (EC 2.3.1.75), Oximinotransferase (EC 2.6.3.1), Beta-lactamase (EC 3.5.2.6), Aliphatic aldoxime dehydratase (EC 4.99.1.5), Indoleacetaldoxime dehydratase (EC 4.99.1.6) und Phenylacetaldoxime dehydratase (EC 4.99.1.7).
  • Als Beispiele für erfindungsgemäß einsetzbare Benzamide abbauende Enzyme seien insbesondere genannt NAD(P)H dehydrogenase (quinone) (EC 1.6.5.2), Flavin-containing monooxygenase (EC 1.14.13.8), Polygalacturonate 4-alpha-galacturonosyltransferase (EC 2.4.1.43), Amidase (EC 3.5.1.4), Urethanase (EC 3.5.1.75), Nitrilase (EC 3.5.5.1) und Aliphatic nitrilase (EC 3.5.5.7).
  • Als Ganzzellkatalysatoren, die Methanol abbauende Enzyme natürlicherweise produzieren, können insbesondere Mikroorganismen ausgewählt aus Acetobacter methanolicus, Acetobacter pasteurianus, Achromobacter methanolophila, Acidomonas methanolica, Aeropyrum pernix, Alteromonas sp., Alteromonas thalassomethanolica, Aminomonas aminovorus, Amycolatopsis methanolica, Ancylobacter sp., Bacillus methanolicus, Bacillus sp., Bacillus stearothermophilus, Basidiomycete sp., Butyribacterium methylotrophicum, Candida boidinii, Candida cariosilignicola, Candida glabrata, Candida methanolica, Candida methanosorbosa, Candida molischiana, Candida sonorensis, Candida sp., Candida succiphila, Clostridium thermosaccharolyticum, Desulfotomaculum solfataricum, Hansenula polymorpha, Hansenula polymorpha, Hyphomicrobium denitrificans, Hyphomicrobium sp., Lactobacillus brevis, Methanolobus tindarius, Methanomicrococcus blatticola, Methanomonas methylovora, Methanomonas methylovora subsp. Thiaminophila, Methanosarcina mazei, Methanosphaera stadtmanae, Methylobacillus glycogenes, Methylobacillus methanolovorus sp., Methylobacterium aminovorans, Methylobacterium extorquens, Methylobacterium fujisawaense, Methylobacterium lusitanum, Methylobacterium mesophilicum, Methylobacterium organophilum, Methylobacterium radiotolerans, Methylobacterium rhodesianum, Methylobacterium rhodinum, Methylobacterium sp., Methylobacterium suomiense, Methylobacterium zatmanii, Methylococcus capsulatus, Methylocystis sp., Methylomicrobium album, Methylomonas clara, Methylomonas methanica, Methylomonas probus, Methylomonas sp., Methylophaga marina, Methylophaga talassica, Methylophilus methylotrophus, Methylophilus sp., Methylosinus sporium, Methylosinus trichosporium, Methylovorus glucosotrophus, Microcyclus eburneus, Moorella mulderi, Mycobacterium gastri, Mycobacterium smegmatis, Ogataea pini, Paracoccus alcaliphilus, Paracoccus denitrificans, Paracoccus sp., Peniophora gigantean, Phanerochaete chrysosporium, Pichia aganobii, Pichia angusta, Pichia cellobiosa, Pichia lindneri, Pichia methanolica, Pichia minuta var. minuta , Pichia pastoris, Pichia sp., Polyporus obtusus, Poria contigua, Protaminobacter candidus, Protaminobacter ruber subsp. machidanus, Protaminobacter thiaminophaga, Protaminobacter thiaminophagus, Pseudomonas aeruginosa, Pseudomonas fluorescens, Pseudomonas insueta, Pseudomonas methanolica, Pseudomonas polysaccharogenes, Pseudomonas putida, Pseudomonas sp., Pseudomonas viscogena, Radulum casearium, Rhodococcus rubber, Rhodococcus sp., Rhodopseudomonas acidophila, Saccharomyces cerevisiae, Schizosaccharomyces pombe, Sporothrix nivea, Stenotrophomonas maltophilia, Streptomyces hygroscopicus, Sulfolobus solfataricus, Thermoanaerobacter brockii, Thermoanaerobacter ethanolicus, Thermomicrobium roseum, Thermotoga lettingae, Torulopsis domercqii, Torulopsis enokii, Torulopsis glabrata, Torulopsis ingeniosa, Torulopsis methanolovescens, Torulopsis methanophiles, Torulopsis methanosorbosa, Torulopsis methanothermo, Torulopsis sonorensis, Trichoderma lignorum, Wickerhamiella domercqiae und Xanthobacter autotrophicus eingesetzt werden.
  • Um eine Enzym-haltige Zubereitung zu erhalten, kann ein Zellaufschluss eines Mikroorganismus, der das gewünschte Enzym produziert, insbesondere eines der zuvor genannten Mikroorganismen, durchgeführt werden und entweder bereits der Zellaufschluss als solcher verwendet werden oder aber das Enzym ausgehend von diesem Zellaufschluss weiter aufgereinigt und/oder angereichert werden.
  • Alternativ kann das gewünschte Enzym auch in anderen Mikroorganismen, insbesondere Bakterien, heterolog exprimiert werden und auch hier anschließend der Zellaufschluss verwendet werden oder aber das Enzym ausgehend von dem Zellaufschluss weiter aufgereinigt und/oder angereichert werden.
  • Einige der genannten Enzyme benötigen zur Umsetzung des Nebenprodukts weiterer Recktanten, die etwa aus den Tabellen 1 bis 4 hervorgehen. So kann es etwa zur enzymatischen Umsetzung des Methanols in Abhängigkeit vom gewählten Enzym notwendig sein einen weiteren Recktanten ausgewählt aus NAD+, Saccharose oder Cellobiose hinzuzugeben, sofern dieser nicht auch bereits in dem Zellaufschluss vorhanden ist und/oder von dem Ganzzellbiokatalysator produziert wird.
  • Dieser weitere Reaktant wird dann entsprechend vorzugsweise zusammen mit dem Enzym und/oder dem Ganzzellkatalysator in die vernetzbare Zubereitung mit eingearbeitet oder zusammen mit dem Enzym und/oder dem Ganzzellkatalysator auf die vernetzbare Zubereitung appliziert.
  • Des Weiteren ist es jedoch erfindungsgemäß natürlich auch möglich, dass etwa das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator in die vernetzbare Zubereitung eingearbeitet ist und der weitere Reaktant erst später in die vernetzbare Zubereitung eingebracht bzw. auf die vernetzbare Zubereitung appliziert wird. Ebenso ist es auch umgekehrt möglich, dass der weitere Reaktant in der vernetzbaren Zubereitung enthalten ist und das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator erst später in die vernetzbare Zubereitung eingebracht bzw. auf die vernetzbare Zubereitung appliziert wird. Des Weiteren ist es natürlich ebenso möglich, dass Enzym und/oder Ganzzellkatalysator sowie weiterer Reaktant beide erst später in die vernetzbare Zubereitung eingebracht bzw. auf die vernetzbare Zubereitung appliziert werden, jedoch nicht in einem einzigen, sondern in zwei zeitlich aufeinander folgenden Schritten.
  • Bei einigen Umsetzungsreaktionen kann ein Produkt entstehen, das selbst auch nicht besonders erwünscht ist. So katalysiert etwa die Alkoholoxidase die Umsetzung von Methanol und Sauerstoff zu Formaldehyd und Wasserstoffperoxid. Sofern ein solches Enzym wie die Alkoholoxidase eingesetzt wird, werden dann vorzugsweise weitere Substanzen eingesetzt, die diese unerwünschten Folgeprodukte abfangen oder abbauen. Es kann sich hierbei insbesondere um chemische Reagenzien – im Falle des Formaldehyds beispielsweise um Amine – oder aber um weitere Enzyme und/oder Ganzzellkatalysatoren handeln, die diese unerwünschten Produkte abbauen oder umwandeln. Es kann hierbei insbesondere auch ein Ganzzellkatalysator eingesetzt werden, der mehrere Enzymaktivitäten aufweist, so dass etwa die Umwandlung von Methanol zu Formaldehyd sowie dessen weiterer Abbau von einem einzigen Ganzzellkatalysator katalysiert wird.
  • Erfindungsgemäß können die Enzyme und/oder Ganzzellkatalysatoren in jeder nach dem Stand der Technik etablierten Form zugesetzt werden. Hierzu gehören beispielsweise die durch Granulation, Extrusion, Sprühtrocknung oder Lyophilisierung der Enzymlösung und/oder Zelldispersion gemeinsam mit weiteren Substanzen, vorzugsweise mit Polymeren, erhaltenen festen Präparationen oder, insbesondere bei flüssigen oder gelförmigen Mitteln, Lösungen der Enzyme, vorteilhafterweise möglichst konzentriert, wasserarm und/oder mit Stabilisatoren versetzt. Alternativ können die Enzyme und/oder Zellen sowohl für die feste als auch für die flüssige Darreichungsform auf einem festen Träger adsorbiert und/oder verkapselt werden.
  • Die verkapselte Form bietet sich an, um die Enzyme und/oder Zellen vor anderen Bestandteilen zu schützen oder um eine kontrollierte Freisetzung (controlled release) zu ermöglichen. Je nach der Größe dieser Kapseln wird nach Milli-, Mikro- und Nanokapseln unterschieden.
  • Zur Herstellung der Kapseln, die Enzym und/oder Ganzzellkatalysator enthalten, können das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator zunächst mit einer vertropfbaren Grundsubstanz wie etwa Natriumalginat, Agarose oder Sephadex sowie gegebenenfalls einem Füllstoff wie Quarzsand oder Kieselerde vermischt werden. Durch Fällung der so erhaltenen Mischung etwa in einem Ionen- oder Temperaturfällbad können kugelförmige Partikel erhalten werden, die prinzipiell bereits als solche erfindungsgemäß einsetzbar sind. Vorzugsweise erfolgt jedoch weiterhin Umhüllung der so erhaltenen kugelförmigen Partikel mit einer inerten Schutzschicht.
  • Verkapselung kann alternativ beispielsweise auch durch Sprühtrocknung oder Extrusion der Enzymlösung oder Zelldispersion zusammen mit einem vorzugsweise natürlichen Polymer erfolgen oder etwa durch Einbettung des Enzyms oder der Zellen in ein Gel oder in eine Struktur vom Kern-Schale-Typ, bei dem der Kern mit einer Wasser-, Luft- und/oder Chemikalienundurchlässigen Schutzschicht überzogen ist. In aufgelagerten Schichten können hierbei gegebenenfalls weitere Wirkstoffe, beispielsweise Stabilisatoren, Emulgatoren, Pigmente oder Farbstoffe aufgebracht werden. Derartige Kapseln werden nach an sich bekannten Methoden, beispielsweise durch Schüttel- oder Rollgranulation oder in Fluid-bed-Prozessen hergestellt. Vorteilhafterweise sind derartige Granulate, beispielsweise durch Aufbringen polymerer Filmbildner, staubarm und aufgrund der Beschichtung lagerstabil.
  • Die Hülle oder Schutzschicht der Kapseln und/oder der Träger kann aus natürlichen, synthetischen oder halbsynthetischen Materialien sowie aus Mischungen davon bestehen. Als Hüllmaterialien natürlichen Ursprungs können beispielsweise Saccharide oder Polysaccharide wie Gummi arabicum, Agar-Agar, Agarose, Saccharose, Maltodextrine, Alginsäure sowie deren Salze, insbesondere Natrium- oder Calciumalginat, Chitosan, Stärke, Dextran oder Schellack, Peptide, Proteinhydrolysate oder Polypeptide wie Kollagen, Albumin oder Gelatine, Fette, Fettsäuren, Cetylalkohol, Lecithine oder Wachse eingesetzt werden. Als halbsynthetische Hüllmaterialien können insbesondere chemisch modifizierte Cellulosen, insbesondere Celluloseester und -ether wie etwa Celluloseacetat, Ethylcellulose, Hydroxypropylcellulose, Hydroxypropylmethylcellulose, Carbylmethylcellulose oder Nitrocellulosederivate, sowie Stärkederivate, insbesondere Ether und Ester der Amylose und des Amylopektins, eingesetzt werden. Als synthetische Hüllmaterialien können beispielsweise Polymere wie Polyacrylate, Polyamide, Polyvinylalkohol, Polyvinylacetat oder Polyvinylpyrrolidon eingesetzt werden. Des Weiteren können insbesondere auch Verbindungen wie Alginat-Polylysin-Alginat, Nylon, Silikongummi, Nylon-Polyethylenimin, Polymilchsäure, Polyglylsolsäure, Chitosan-Alginat, Cellulosesulfat-poly(dimethyldiallyl)-ammoniumchlorid, Hydroxyethylmethacrylatmethylmethacrylat, Chitosancarboxymethylcellulose oder Hydrogele zur Herstellung der Umhüllung und/oder als Träger eingesetzt werden.
  • Die Umhüllung kann insbesondere Polyelektrolytkomplexe umfassen. Polyelektrolytkomplexe entstehen durch Wechselwirkung zwischen Polykationen und Polyanionen. Als Polykationen kommen hierbei insbesondere Naturstoffe wie Chitosan, aber auch synthetische Polymere wie Polyethylenimin, Polydiethyldiallylammoniumchlorid, Copolymere von Diallylammoniumsalzen und Acrylamiden, quaternierte Vinylpyrrolidin/Vinylimidazol-Polymere, Kondensationsprodukte von Polyglycolen und Aminen, kationische Siliconpolymere wie Amodimethicone, Copolymere der Adipinsäure und Dimethylaminohydroxypropyldiethylentriamin, Copolymere der Acrylsäure und Dimethyldiallylammoniumchlorid, Polyaminopolyamide sowie deren vernetzte wasserlöslichen Polymere, Kondensationsprodukte aus Dihalogenalkylen wie Bis-Dimethylamino-1,3-propan sowie quaternierte Ammoniumsalz-Polymere in Betracht. Als Polyanionen können beispielsweise wasserlösliche Cellulosederivate, insbesondere Carboxymethylcellulose oder Cellulosesulfat, Pectine und Alginate, carboxylierte oder succinylierte Chitosanderivate oder synthetische Polymere wie Polyacryl- oder Polymethacrylsäuren eingesetzt werden.
  • In einer bevorzugten Ausführungsform wird das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator zusammen mit einem chemisch inerten Trägermaterial und einem chemisch inerten Bindemittel granuliert. Das Trägermaterial kann hierbei ausgewählt sein aus anorganischen Substanzen, wie beispielsweise Tonen, Silikaten oder Sulfaten, insbesondere Talkum, Kieselsäuren, Metalloxiden, insbesondere Aluminiumoxiden und/oder Titandioxid, Silikaten, insbesondere Schichtsilikaten, Natriumaluminiumsilikaten, Bentoniten und/oder Alumosilikaten (Zeolithen). Es kann sich aber auch um eine organische Verbindung wie beispielsweise Polyvinylalkohol (PVA), insbesondere um zumindest teilweise hydrolysiertes PVA handeln.
  • Als Bindemittel eignen sich in dieser Ausführungsform insbesondere nicht quervernetzte, polymere Verbindungen ausgewählt aus der Gruppe der Polyacrylate, Polymethacrylate, Methacrylsäure-Ethylacrylat-Copolymere, Polyvinylpyrrolidone, Polysaccharide oder substituierten Polysaccharide, insbesondere Celluloseether, und/oder Polyvinylalkohole (PVA), vorzugsweise partiell hydrolysierte Polyvinylalkohole und/oder ethoxylierte Polyvinylalkohole sowie deren Copolymere und Mischungen. PVA bzw. seine Derivate sind aufgrund ihrer Adsorptionseigenschaften und ihrer gleichzeitig vorhandenen Bindewirkung somit sowohl als Trägermaterial als auch als Bindemittelkomponente geeignet. Sie können daher als Bindemittel eingesetzt werden, falls sie nicht schon als Trägermaterial eingesetzt werden.
  • Weiterhin ist es erfindungsgemäß möglich, zwei oder mehrere Enzyme zusammen zu konfektionieren, so dass ein einzelnes Granulat mehrere Enzymaktivitäten aufweist.
  • Die Umhüllung wird vorzugsweise so gewählt, dass bei Applikation leicht die Freisetzung des Enzyms und/oder Ganzzellkatalysators erfolgt.
  • Des Weiteren können beispielsweise auch Träger auf Metall-, Keramik- oder Kalkstein-Basis zur Immobilisierung des Enzyms und/oder des Ganzzellkatalysators verwendet werden.
  • Außer durch Verkapselung und Immobilisierung kann das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator auch durch Zusatz stabilisierender Substanzen während der Lagerung gegen Schädigungen wie beispielsweise Inaktivierung, Denaturierung oder Zerfall etwa durch physikalische Einflüsse, Oxidation oder proteolytische Spaltung geschützt werden.
  • Eine Gruppe von erfindungsgemäß geeigneten Stabilisatoren sind reversible Proteaseinhibitoren. Häufig werden hierfür Benzamidin-Hydrochlorid, Borax, Borsäuren, Boronsäuren oder deren Salze oder Ester eingesetzt, darunter vor allem Derivate mit aromatischen Gruppen, etwa ortho-, meta- oder para-substituierte Phenylboronsäuren, insbesondere 4-Formylphenyl-Boronsäure, beziehungsweise die Salze oder Ester der genannten Verbindungen. Auch Peptidaldehyde, das heißt Oligopeptide mit reduziertem C-Terminus, insbesondere solche aus 2 bis 50 Monomeren werden zu diesem Zweck eingesetzt. Zu den peptidischen reversiblen Proteaseinhibitoren gehören unter anderem Ovomucoid und Leupeptin. Auch spezifische, reversible Peptid-Inhibitoren für die Protease Subtilisin sowie Fusionsproteine aus Proteasen und spezifischen Peptid-Inhibitoren sind hierfür geeignet.
  • Weitere Enzymstabilisatoren sind Aminoalkohole wie Mono-, Di-, Triethanol- und -Propanolamin und deren Mischungen, aliphatische Carbonsäuren bis zu C12, wie beispielsweise Bernsteinsäure, andere Dicarbonsäuren oder Salze der genannten Säuren. Auch endgruppenverschlossene Fettsäureamidalkoxylate sind für diesen Zweck geeignet. Bestimmte als Builder eingesetzte organische Säuren vermögen zusätzlich ein enthaltenes Enzym zu stabilisieren.
  • Niedere aliphatische Alkohole, vor allem aber Polyole, wie beispielsweise Glycerin, Ethylenglykol, Propylenglykol oder Sorbit sind weitere häufig eingesetzte Enzymstabilisatoren. Auch Di-Glycerinphosphat schützt gegen Denaturierung durch physikalische Einflüsse. Ebenso werden Calcium- und/oder Magnesiumsalze eingesetzt, wie beispielsweise Calciumacetat oder Calcium-Formiat.
  • Polyamid-Oligomere oder polymere Verbindungen wie Lignin, wasserlösliche Vinyl-Copolymere oder Cellulose-Ether, Acryl-Polymere und/oder Polyamide stabilisieren die Enzym-Präparation unter anderem gegenüber physikalischen Einflüssen oder pH-Wert-Schwankungen. Polyamin-N-Oxid-enthaltende Polymere wirken gleichzeitig als Enzymstabilisatoren und als Farbübertragungsinhibitoren. Andere polymere Stabilisatoren sind lineare C8-C18 Polyoxyalkylene. Auch Alkylpolyglycoside können die enzymatischen Komponenten des erfindungsgemäßen Mittels stabilisieren und vermögen vorzugsweise diese zusätzlich in ihrer Leistung zu steigern.
  • Reduktionsmittel und Antioxidantien erhöhen die Stabilität der Enzyme gegenüber oxidativem Zerfall; hierfür sind beispielsweise schwefelhaltige Reduktionsmittel geläufig. Andere Beispiele sind Natrium-Sulfit und reduzierende Zucker.
  • Besonders bevorzugt werden Kombinationen von Stabilisatoren eingesetzt, beispielsweise aus Polyolen, Borsäure und/oder Borax, die Kombination von Borsäure oder Borat, reduzierenden Salzen und Bernsteinsäure oder anderen Dicarbonsäuren oder die Kombination von Borsäure oder Borat mit Polyolen oder Polyaminoverbindungen und mit reduzierenden Salzen. Die Wirkung von Peptid-Aldehyd-Stabilisatoren wird günstigerweise durch die Kombination mit Borsäure und/oder Borsäurederivaten und Polyolen gesteigert und noch weiter durch die zusätzliche Wirkung von zweiwertigen Kationen, wie zum Beispiel Calcium-Ionen.
  • Soweit das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator in die polymerisierbare Zubereitung eingearbeitet wird, ist es erforderlich, dass das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator in trockenem Zustand vorliegt. Insofern das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator erst während der Applikation der polymerisierbaren Zubereitung zugegeben wird, können Enzym und/oder Ganzzellkatalysator auch in flüssiger, gelförmiger oder pastöser Form vorliegen.
  • Zur Herstellung solcher flüssigen, gelförmigen oder pastösen erfindungsgemäßen Formen können die Enzyme und/oder Ganzzellkatalysatoren ausgehend von einer nach dem Stand der Technik durchgeführten Proteingewinnung und Präparation in konzentrierter wäßriger oder nichtwäßriger Lösung, Suspension oder Emulsion zugesetzt werden, aber auch in Gelform oder verkapselt oder als getrocknetes Pulver. Derartige erfindungsgemäße Zubereitungen werden in der Regel durch einfaches Mischen der Inhaltsstoffe hergestellt, die in Substanz oder als Lösung in einen automatischen Mischer gegeben werden können.
  • Lösungsmittel, die in flüssigen, gelförmigen oder pastösen Zubereitungen eingesetzt werden können, stammen beispielsweise aus der Gruppe ein- oder mehrwertigen Alkohole, Alkanolamine oder Glycolether, sofern sie im angegebenen Konzentrationsbereich mit Wasser mischbar sind. Vorzugsweise werden die Lösungsmittel ausgewählt aus Ethanol, n- oder i-Propanol, Butanolen, Ethylenglykolmethylether, Ethylenglykolethylether, Ethylenglykolpropylether, Ethylenglykolmono-n-butylether, Diethylenglykol-methylether, Diethylenglykolethylether, Propylenglykolmethyl-, -ethyl- oder -propyl-ether, Dipropylenglykolmonomethyl-, oder -ethylether, Diisopropylenglykolmonomethyl-, oder -ethylether, Methoxy-, Ethoxy- oder Butoxytriglykol, 1-Butoxyethoxy-2-propanol, 3-Methyl-3-methoxybutanol, Propylen-glykol-t-butylether sowie Mischungen dieser Lösungsmittel.
  • Zur Einstellung der Viskosität können in der flüssigen, gelförmigen oder pastösen Zubereitung ein oder mehrere Verdicker, beziehungsweise Verdickungssysteme enthalten sein. Diese hochmolekularen Stoffe, die auch Quell(ungs)mittel genannt werden, saugen meist die Flüssigkeiten auf und quellen dabei auf, um schließlich in zähflüssige echte oder kolloide Lösungen überzugehen. Geeignete Verdicker sind anorganische oder polymere organische Verbindungen. Zu den anorganischen Verdickern zählen beispielsweise Polykieselsäuren, Tonmineralien wie Montmorillonite, Zeolithe, Kieselsäuern und Bentonite. Die organischen Verdicker stammen aus den Gruppen der natürlichen Polymere, der abgewandelten natürlichen Polymere und der vollsynthetischen Polymere. Solche aus der Natur stammenden Polymere sind beispielsweise Agar-Agar, Carrageen, Tragant, Gummi arabicum, Alginate, Pektine, Polyosen, Guar-Mehl, Johannisbrotbaumkernmehl, Stärke, Dextrine, Gelatine und Casein. Abgewandelte Naturstoffe, die als Verdicker verwendet werden, stammen vor allem aus der Gruppe der modifizierten Stärken und Cellulosen. Beispielhaft seien hier Carboxymethylcellulose und andere Celluloseether, Hydroxyethyl- und -propylcellulose sowie Kernmehlether genannt. Vollsynthetische Verdicker sind Polymere wie Polyacryl- und Polymethacryl-Verbindungen, Vinylpolymere, Polycarbonsäuren, Polyether, Polyimine, Polyamide und Polyurethane.
  • Vernetzbare Zubereitungen
  • Vorzugsweise sind die erfindungsgemäßen vernetzbaren Zubereitungen ausgewählt aus Klebe-, Dichtungs- und Beschichtungsmassen, Isoliermaterialien, sowie Dichtungs- und Klebstoffen. Besonders bevorzugte Dichtungsmassen sind Fugendichtungsmassen, Silikonkleber, Teppichfixierer und Fliesenkleber.
  • Dichtungsmassen und insbesondere Fugendichtungsmassen enthalten typischerweise organische Polymere sowie in vielen Fällen mineralische oder organische Füllstoffe und sonstige Additive.
  • Geeignete Polymere sind beispielsweise thermoplastische Elastomere, wie in der DE-A-3602526 beschrieben, vorzugsweise Polyurethane und Acrylate. Geeignete Polymere sind auch in den Offenlegungsschriften DE-A-3726547 , DE-A-4029504 und DE-A-4009095 sowie in DE-A-19704553 und DE-A-4233077 genannt, auf die hiermit in vollem Umfang Bezug genommen wird.
  • Erfindungsgemäß kann die Ausrüstung der erfindungsgemäßen Dichtstoffe sowohl im ungehärteten oder bei unter 60°C gehärteten Zustand erfolgen. Dichtstoffe sind im erfindungsgemäßen Zusammenhang Materialien gemäß DIN EN 26927, insbesondere solche, die plastisch oder elastisch als Dichtstoffe aushärten. Die erfindungsgemäßen Dichtstoffe können alle für die entsprechenden Dichtungsmassen typischen Zusatzstoffe, wie z. B. typische Verdickungsmittel, verstärkende Füllstoffe, Vernetzer, Vernetzungskatalysatoren, Pigmente, Haftmittel oder sonstige Volumenextender enthalten. Die einzusetzenden Wirkstoffe können durch Eindispergieren in dem Fachmann bekannter Weise, z. B. durch die Verwendung von. Dispergiereinrichtungen, Kneter, Planetenmischer usw., unter Ausschluss von Feuchtigkeit und Sauerstoff sowohl in die fertige als auch in Teile dieser Dichtungsmassen bzw. zusammen mit einer oder mehreren Komponenten der Dichtungsmassen eingearbeitet werden.
  • Selbst die Behandlung von bereits ausgehärteten, vernetzten Dichtungsmassenoberflächen kann durch Aufbringen von Lösungen bzw. Suspensionen der erfindungsgemäßen Enzyme und/oder Ganzzellkatalysatoren durchgeführt werden, wobei das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator etwa auch durch Quellung oder Diffusion in die Dichtungsmasse transportiert werden kann.
  • Erfindungsgemäß einsetzbare Dichtstoffe können sowohl auf Silikon-, Urethan- als auch auf Acrylbasis oder etwa auf MS-Polymerbasis hergestellt werden. Dichtstoffe auf Urethanbasis sind bspw. in Ullmann's Encyclopedia of Industrial Chemistry (8. Auflage 2003, Kapitel 4) sowie US 4,417,042 offenbart. Silikondichtstoffe sind dem Fachmann bekannt, bspw. aus der EP 0 118 030 A , EP 0 316 591 A , EP 0 327 847 A , EP 0 553 143 A , DE 195 49 425 A und US 4,417,042 . Beispiele für Acryldichtstoffe sind u. a. in der WO 01/09249 oder der US 5,077,360 offenbart. Beispiele für Dichtstoffe auf MS-Polymerbasis sind beispielsweise in der EP 0 824 574 , US 3,971,751 , US 4,960,844 , US 3,979,344 , US 3,632,557 , DE 4029504 , EP 601 021 oder der EP 370 464 offenbart.
  • In einer besonders bevorzugten Ausführungsform handelt es sich bei der Fugendichtungsmasse um eine Fugendichtungsmasse auf Silikon-Basis, insbesondere ausgewählt aus Acetat-, Alkoxy-, Oxim-, Benzamid- und Aminsilikonen. Die Fungedichtungsmasse enthält hierbei vorzugsweise als Polyorganosiloxane und als Organosilikonverbindungen mit hydrolysierbaren Gruppen Verbindungen wie sie in der Patentschrift US 5,378,406 beschrieben werden in den dort angegebenen Mengen, deren diesbezügliche Offenbarung hiermit zum Gegenstand dieser Patentanmeldung gemacht wird.
  • Insbesondere sind bei Raumtemperatur vernetzende Systeme, wie bspw. in der EP 0 327 847 oder US 5,077,360 beschrieben, bevorzugt. Dabei kann es sich um ein- oder mehrkomponentige Systeme handeln, wobei in den mehrkomponentigen Systemen Katalysator und Vernetzer getrennt vorliegen können (beispielsweise offenbart in den Patentschriften US 4,891,400 und US 5,502,144 ), oder andere sogenannte Silikon RVT 2K-Systeme, insbesondere platinfreie Systeme.
  • Besonders bevorzugt sind sogenannte Einkomponentensysteme, die alle Inhaltsstoffe zum Aufbau einer Dichtungsmasse enthalten, unter Abschluß von Luftfeuchtigkeit und/oder Luftsauerstoff gelagert werden und am Einsatzort unter Reaktion mit der Luftfeuchtigkeit aushärten. Es können auch sogenannte Silikon-Neutralsysteme eingesetzt werden, in denen die Umsetzung von Vernetzern mit dem Wasser der Umgebungsluft nicht zu korrosiven, sauren, basischen oder geruchsintensiven Spaltprodukten führt. Beispiele für solche Systeme sind in der DE 195 49 425 , der US 4,417,042 oder der EP 0 327 847 offenbart.
  • Die Dichtungsmassen und insbesondere Fugendichtungsmassen können wäßrige oder organische Lösungsmittel enthalten. Als organische Lösungsmittel kommen Kohlenwasserstoffe wie Cyclohexan, Toluol oder auch Xylol oder Petrolether in Frage. Weitere Lösungsmittel sind Ketone wie Methylbutylketon oder Chlorkohlenwasserstoffe.
  • Weiterhin können die Dichtungsmassen noch weitere kautschukartige Polymere enthalten. Hier kommen relativ niedermolekulare, handelsübliche Typen von Polyisobutylen, Polyisopren oder auch Polybutadienstyrol in Frage. Auch die Mitverwendung von abgebautem Naturkauschuk oder von Neoprenkautschuk ist möglich. Hier können auch bei Raumtemperatur noch fließfähige Typen eingesetzt werden, welche häufig als "Flüssigkautschuk" bezeichnet werden.
  • Die erfindungsgemäßen Dichtungsmassen können verwendet werden, um die verschiedensten Materialien miteinander zu verbinden bzw. abzudichten. Hier ist in erster Linie an die Verwendung auf Beton, auf Glas, auf Putz und/oder Emaille sowie Keramik und Porzellan gedacht. Aber auch das Verbinden bzw. Abdichten von Formteilen bzw. Profilen aus Aluminium, Stahl, Zink oder auch aus Kunststoffen wie PVC oder Polyurethanen oder Acrylharzen ist möglich. Schließlich sei das Abdichten von Holz oder Holzmaterialien mit den verschiedensten anderen Werkstoffen erwähnt.
  • Die Standfestigkeit von Fugendichtungsmassen wird in der Regel durch Zusatz von feinteiligen Feststoffen – auch Füllstoffe genannt – erzielt. Diese lassen sich in solche organischer und solche anorganischer Art unterscheiden. Als anorganische Füllstoffe können beispielsweise Kieselsäure/Siliciumdioxid (gecoatet oder ungecoatet), Kreide – gecoatet oder ungecoatet – und/oder Zeolithe bevorzugt sein. Letztere können zudem auch als Trockenmittel fungieren. Als organischer Füllstoff kommt z. B. PVC-Pulver in Betracht. Die Füllstoffe tragen im allgemeinen wesentlich dazu bei, dass die Dichtungsmasse nach der Anwendung einen notwendigen inneren Halt besitzt, so dass ein Auslaufen oder Ausbuchten der Dichtungsmasse aus senkrechten Fugen verhindert wird. Die genannten Zusatz- bzw. Füllstoffe lassen sich in Pigmente und thixotropierende Füllstoffe, auch verkürzt als Thixotropiermittel bezeichnet, einteilen.
  • Als Thixotropierungsmittel eignen sich die bekannten Thixotropierungsmittel wir Gentone, Kaoline oder auch organische Verbindungen wie hydriertes Rizinusöl bzw. Derivate desselben mit mehrfunktionellen Aminen oder die Umsetzungsprodukte von Stearinsäure oder Rizinolsäure mit Ethylendiamin. Als besonders günstig hat sich die Mitverwendung von Kieselsäure, insbesondere von Kieselsäure aus der Pyrolyse erwiesen. Außerdem kommen als Thixotropiermittel im wesentlichen quellfähige Polymerpulver in Betracht. Beispiele sind hierfür Polyacrylnitril, Polyurethan, Polyvinylchlorid, Polyacrylsäureester, Polyvinylalkohole, Polyvinylacetate sowie die entsprechenden Copolymerisate. Besonders gute Ergebnisse lassen sich mit feinteiligem Polyvinylchloridpulver erhalten. Neben den Thixotropierungsmitteln können auch noch zusätzlich Haftvermittler eingesetzt werden wie etwa Mercaptoalkylsilan. Hier hat es sich als zweckmäßig erwiesen, ein Monomercaptoalkyltrialkoxysilan einzusetzen. Handelsüblich ist beispielsweise das Mercaptopropyltrimethoxysilan.
  • Die Eigenschaften einer Fugendichtungsmasse lassen sich noch weiter verbessern, wenn dem als Thixotropiermittel verwendeten Kunststoffpulver weitere Komponenten zugesetzt werden. Dabei handelt es sich um Stoffe, die unter die Kategorie der für Kunststoffe angewendeten Weichmacher bzw. Quellmittel und Quellhilfsmittel fallen.
  • Es kommen z. B. Weichmacher, insbesondere für die Dichtungsmassen auf Urethan- bzw. Acrylbasis aus der Klasse der Phthalsäureester in Betracht. Beispiele für anwendbare Verbindungen aus dieser Substanzklasse sind Dioctylphthalat, Dibutylphthalat und Benzylbutylphthalat. Weitere geeignete Substanzklassen sind Chlorparaffine, Alkylsulfonsäureester etwa der Phenole oder Kresole sowie Fettsäureester.
  • Für die Silikondichtungsmassen sind als Weichmacher Silikonöle, besonders bevorzugt Polydimethylsiloxane, sowie Kohlenwasserstoffe und/oder deren Gemische, von denen besonders Kohlenwasserstoffe bzw. deren Gemische mit einem Siedepunkt von größer 200°C, insbesondere größer 230°C, gut geeignet.
  • Als Quellhilfsmittel sind solche niedermolekularen organischen Substanzen einsetzbar, die mit dem Polymerpulver und dem Weichmacher mischbar sind. Derartige Quellhilfsmittel lassen sich den einschlägigen Kunststoff- und Polymer-Handbüchern für den Fachmann entnehmen. Als bevorzugte Quellhilfsmittel für Polyvinylchloridpulver dienen Ester, Ketone, aliphatische Kohlenwasserstoffe, aromatische Kohlenwasserstoffe sowie aromatische Kohlenwasserstoffe mit Alkylsubstituenten.
  • Als Pigmente und Farbstoffe werden die für diese Verwendungszwecke bekannten Substanzen wie Titandioxid, Eisenoxide und Ruß verwendet
  • Zur Verbesserung der Lagerstabilität werden bekanntermaßen den Dichtungsmassen Stabilisatoren wie Benzoylchlorid, Acetylchlorid, Toluolsulfonsäuremethylester, Carbodiimide und/oder Polycarbodiimide zugesetzt. Als besonders gute Stabilisatoren haben sich Olefine mit 8 bis 20 Kohlenstoffatomen, erwiesen. Neben der stabilisierenden Wirkung können diese auch Aufgaben von Weichmachern bzw. Quellmitteln erfüllen. Bevorzugt werden Olefine mit 8 bis 18 Kohlenstoffatomen, insbesondere wenn die Doppelbindung in 1,2-Stellung angeordnet ist. Beste Ergebnisse erhält man, wenn die Molekülstruktur dieser Stabilisatoren linear ist.
  • Ein weiterer Gegenstand der vorliegenden Erfindung ist ein Verfahren zur Bestimmung der Menge an freigesetztem flüchtigem Nebenprodukt bei Vernetzungsverfahren, folgende Schritte umfassend:
    • a) eine Lösungsmittel-haltige Schale wird auf einer sie umschließenden größeren Schale angeordnet,
    • b) auf der peripheren freien Fläche der größeren Schale wird die vernetzbare Zubereitung aufgebracht und die größere Schale anschließend durch Aufbringen einer luftundurchlässigen Abdichtung verschlossen,
    • c) das Lösungsmittel wird gegebenenfalls, vorzugsweise unter Einsatz eines Rührfischs, durchmischt,
    • d) nach Beendigung der Vernetzungsreaktion wird der Gehalt an in dem Lösungsmittel enthaltenem Nebenprodukt analytisch bestimmt.
  • Bei dem Lösungsmittel handelt es sich hierbei vorzugsweise um Wasser, bei dem flüchtigen Nebenprodukt vorzugsweise um ein wasserlösliches Nebenprodukt, insbesondere um Methanol.
  • Ausführungsbeispiele
  • Beispiel 1: Messmethode
  • a) Methode 1 (Einkammersystem):
  • Zur Untersuchung des freigesetzten Methanols einer Methoxysilikon-Dichtungsmasse erfolgte – nach abgeschlossener Aushärtung – die Auswaschung des Luftraumes einer luftdicht verschlossenen 50 ml bis 1 L-Glasflasche mit Wasser. Die Aushärtung vollzog sich über 12 bis 48 Stunden. Zur Auswaschung wurden 10 bis 100 ml Wasser eingesetzt. Während der Aushärtung wurde die Flasche liegend gelagert (s. 1). Das Produkt hatte keinen direkten Wasserkontakt. Nach Aushärtung bei Raumtemperatur und 1,5 h bei 4°C wurden die Gefäße 10 Minuten kräftig geschüttelt. Die Inkubation bei 4°C bewirkt eine niedrigere Sättigungsgrenze für Methanol in der Gasphase. Die resultierenden Lösungen wurden dann mittels GC analysiert und der Methanolgehalt quantifiziert.
  • b) Methode 2 (Zweikammersystem):
  • Die Untersuchung des freigesetzten Methanols einer Methoxysilikon-Dichtungsmasse erfolgte – nach abgeschlossener Aushärtung – in einem luftdicht verschlossenen Zweikammergefäß (s. 2). Die Aushärtung vollzog sich über 12 bis 48 Stunden. Zur Methanolabsorption wurden 3 bis 100 ml Wasser eingesetzt. Das Produkt hatte keinen direkten Wasserkontakt. Während der Aushärtung bei Raumtemperatur und 1,5 h bei 4°C wurde das Wasser ständig durchgemischt, um das Methanol effizient zu absorbieren. Die äußere Kunststoffschale enthält das Produkt, die innere Glasschale ist mit Wasser gefüllt. Das Wasser wird zur besseren Aufnahme des freigesetzten Methanols gerührt. Die äußere Schale wird luftdicht verschlossen. Die Inkubation bei 4°C bewirkt eine niedrigere Sättigungsgrenze für Methanol in der Gasphase. Die resultierenden Lösungen wurden dann mittels GC analysiert und der Methanolgehalt quantifiziert.
  • Beispiel 2: Ermittlung des freigesetzten Methanols im Ein- und Zweikammersystem
  • Die Menge an freigesetztem Methanol wurde im Einkammersystem (Methode 1) sowie im Zweikammersystem (Methode 2) bestimmt. Es wurde festgestellt, dass die Menge an bestimmbaren freigesetztem Methanol mit dem Zweikammersystem besser bestimmt werden kann als mit dem Einkammersystem. Während mit dem Einkammersystem 1,2 Gew.-% an Methanol nachgewiesen werden konnte, konnte mit dem Zweikammersystem 1,6 Gew.-% an Methanol (jeweils bezogen auf die eingesetzte Gesamtmenge an Dichtungmasse) nachgewiesen werden.
  • Beispiel 3: Methanolabbau durch die Alkoholoxidase aus Candida boidinii
  • Das Zweikammersystem wurde wie in Beispiel 1 beschrieben verwendet. Nach dem Auftragen der Dichtungsmasse wurde ein Pulver der Alkoholoxidase aus Candida boidinii gleichmäßig auf der aufgetragenen Dichtungsmasse verteilt und anschließend wie zuvor beschrieben die Menge an freigesetztem Methanol bestimmt. Die Menge an freigestztem Methanol konnte so um 15% reduziert werden.
  • Beispiel 4: Methanolabbau durch einen Zell-Rohextrakt aus Pichia
  • Das Zweikammersystem wurde wie in Beispiel 1 beschrieben verwendet. Nach dem Auftragen der Dichtungsmasse wurde ein Zell-Rohextrakt aus Pichia gleichmäßig auf der aufgetragenen Dichtungsmasse verteilt und anschließend wie zuvor beschrieben die Menge an freigesetztem Methanol bestimmt. Die Menge an freigestztem Methanol konnte so um über 50% reduziert werden.
  • Beispiel 5: Methanolabbau durch eine Mischung aus alpha-Glucosidase und D-Cellobiose
  • Das Zweikammersystem wurde wie in Beispiel 1 beschrieben verwendet. Nach dem Auftragen der Dichtungsmasse wurde eine Mischung aus alpha-Glucosidase und D-Cellobiose gleichmäßig auf der aufgetragenen Dichtungsmasse verteilt und anschließend wie zuvor beschrieben die Menge an freigesetztem Methanol bestimmt. Die Zugabe an D-Cellobiose ist hier erforderlich, da die alpha-Glucosidase neben dem Methanol ein weiteres Substrat benötigt. Die Menge an freigestztem Methanol konnte so um ca. 50% reduziert werden.
  • Beispiel 6: Übersicht über erfindungsgemäß einsetzbare Enzyme,
  • Tabelle 1: Methanol abbauende Enzyme
    EC Nr Enzym-Name Beispiel-Reaktion(en)
    1.1.1.1 alcohol dehydrogenase methanol + NAD+ = formaldehyde + NADH
    1.1.1.2 alcohol dehydrogenase (NADP+) methanol + NADP+ = formaldehyde + NADPH
    1.1.1.244 methanol dehydrogenase methanol + NAD+ = formaldehyde + NADH
    1.1.1.245 cyclohexanol dehydrogenase methanol + NAD+ = formaldehyde + NADH
    1.1.3.6 cholesterol oxidase methanol + O2 = methanal + H2O2
    1.1.3.13 alcohol oxidase methanol + O2 = formaldehyde + H2O2
    1.1.99.8 alcohol dehydrogenase (acceptor) methanol + acceptor = formaldehyde + reduced acceptor
    1.2.99.4 formaldehyde dismutase formate + methanol = formaldehyde
    1.11.1.6 catalase methanol + H2O2 = formaldehyde + ? ethyl hydrogen peroxide + methanol = acetaldehyde + ?
    2.1.1.90 methanol-5-hydroxybenzimidazolylcobamid e Co-methyltransferase methanol + 5-hydroxybenzimidazolylcobamide = Co-methyl-Co-5-hydroxybenzimidazolylcobamide + H2O methanol + cob(I)alamin = methyl-cob(III)alamin + H2O
    2.3.1.84 alcohol O-acetyltransferase methanol + acetyl-CoA = methyl acetate + CoA
    2.4.1.7 sucrose phosphorylase alpha-D-glucose 1-phosphate + methanol = alpha-D-methylglucoside + phosphate sucrose + methanol = alpha-D-glucose + beta-D-fructose + alpha-D-methylglucoside
    2.4.1.10 levansucrase sucrose + methanol = glucose + methyl-beta-D-fructoside
    2.5.1.49 O-acetylhomoserine aminocarboxypropyltransferase O-acetyl-L-homoserine + methanol = O-methylhomoserine + acetic acid
    2.8.2.2 alcohol sulfotransferase 3'-phosphoadenylylsulfate + methanol = adenosine 3',5'-bisphosphate + methyl sulfate
    3.1.1.67 fatty-acyl-ethyl-ester synthase oleate + methanol = methyl oleate + H2O
    3.1.3.2 acid phosphatase p-nitrophenyl phosphate + methanol = p-nitrophenol + methylphosphate
    3.1.4.4 phospholipase D phosphatidylcholine + methanol = phosphatidylmethanol + choline
    3.1.15.1 venom exonuclease adenosine 5'-triphosphate + methanol = adenosine 5'-monophosphate-O-methyl ester + H2O + diphosphate
    3.2.1.20 alpha-glucosidase melibiose + methanol = ?
    3.2.1.20 alpha-glucosidase cellobiose + methanol = ?
    3.2.1.21 beta-glucosidase cellobiose + methanol = methyl-beta-D-glucopyranoside + beta-D-glucose
    3.2.1.22 alpha-galactosidase phenyl alpha-D-galactoside + methanol = methyl alpha-D-galactoside + phenol melibiose + methanol = methyl alpha-D-galactoside + D-glucose raffinose + methanol = methyl alpha-D-galactoside + verbascose + ajugose stachyose + methanol = methyl alpha-D-galactoside + verbascose + ajugose
    3.2.1.25 beta-mannosidase mannobiose + methanol = ?
    3.2.1.37 xylan 1,4-beta-xylosidase 4-nitrophenyl-beta-D-xylopyranoside + methanol = 4-nitrophenyl + methyl-beta-D-xylopyranoside + D-xylopyranose
    3.2.1.37 xylan 1,4-beta-xylosidase phenyl beta-D-xylopyranoside + methanol = methyl beta-D-xylopyranoside + phenol
    3.2.1.52 beta-N-acetylhexosaminidase di-N-acetylchitobiose + methanol = methyl N-acetylglucosaminide + tri-N-acetylchitotriose + ?
    3.2.1.76 L-iduronidase 4-methylumbelliferyl-alpha-L-iduronide + methanol = ?
    3.2.1.94 glucan 1,6-alpha-isomaltosidase dextran + methanol = methyl alpha-isomaltoside + H2O
    3.2.1.97 glycopeptide alpha-N-acetylgalactosaminidase beta-D-Gal-(1-3)-alpha-D-GalNAc-(1-O)-p-nitrophenyl + methanol = beta-D-Gal-(1-3)-alpha-D-GalNAc-(1-O)-methyl + p-nitrophenol
    3.2.1.123 endoglycosylceramidase Galbeta(1-3)GalNAcbeta(1-4)(NeuAcalpha(2-3))Galbeta(1-4)Glcbeta(1-1)ceramide + methanol = ?
    3.4.21.1 chymotrypsin N-benzoyl-L-tyrosine ethyl ester + methanol = N-benzoyl-L-tyrosine methyl ester + ethanol
    3.5.1.3 omega-amidase glutaramate + methanol = glutarate methyl ester + hydroxylamine
    Tabelle 2: Acetat abbauende Enzyme
    EC Nr Enzym-Name Beispiel-Reaktion(en)
    1.1.1.34 hydroxymethylglutaryl-CoA reductase (NADPH) (R,S)-mevaldehyde + acetate = ?
    1.1.1.270 3-keto-steroid reductase 24-methylenepollinastanone + NADPH + acetate = 24-methylenepollinastanyl-acetate + NADP+
    1.2.7.5 aldehyde ferredoxin oxidoreductase acetate + H+ + reduced methyl viologen = acetaldehyde + H2O + oxidized methyl viologen
    1.11.1.13 manganese peroxidase NADH + acetate = NAD+ + ?
    1.20.99.1 arsenate reductase (donor) arsenate + acetate = arsenite + ?
    1.97.1.9 selenate reductase selenate + acetate = selenite + H2O + CO2
    2.1.2.2 phosphoribosylglycinamide formyltransferase acetate + ATP = acetyl phosphate + ADP
    2.5.1.47 cysteine synthase L-Cys + acetate = O-acetyl-L-Ser + H2S L-Cys + acetate = ?
    2.7.2.1 acetate kinase ATP + acetate = ADP + acetyl phosphate ITP + acetate = IDP + acetyl phosphate GTP + acetate = GDP + acetyl phosphate TTP + acetate = TDP + acetyl phosphate CTP + acetate = CDP + acetyl phosphate UTP + acetate = UDP + acetyl phosphate
    2.7.2.2 carbamate kinase ATP + NH3 + acetate = ADP + ?
    2.7.2.6 formate kinase ATP + acetate = ADP + acetyl phosphate
    2.7.2.7 butyrate kinase ATP + acetate = ADP + acetyl phosphate
    2.7.2.15 propionate kinase acetate + ATP = acetyl phosphate + ADP
    2.8.3.1 propionate CoA-transferase propional-CoA + acetate = propanoate + acetyl-CoA
    2.8.3.8 acetate CoA-transferase butanoyl-CoA + acetate = butanoate + acetyl-CoA pentanoyl-CoA + acetate = pentanoate + acetyl-CoA valeryl-CoA + acetate = valerate + acetyl-CoA butanoyl-CoA + acetate = ?
    2.8.3.9 butyrate-acetoacetate CoA-transferase acetate + acetoacetyl-CoA = acetyl-CoA + acetoacetate crotonyl-CoA + acetate = crotonate + acetyl-CoA
    2.8.3.12 glutaconate CoA-transferase glutaryl-CoA + acetate = glutarate + acetyl-CoA
    2.8.3.14 5-hydroxypentanoate CoA-transferase 5-hydroxypentanoyl-CoA + acetate = acetyl-CoA + 5-hydroxypentanoate propionyl-CoA + acetate = acetyl-CoA + propanoate acetyl-CoA + acetate = acetyl-CoA + acetate butyryl-CoA + acetate = acetyl-CoA + butanoate pentanoyl-CoA + acetate = acetyl-CoA + pentanoate
    3.1.1.1 carboxylesterase ethanol + acetate = ethyl acetate + H2O ethanol + acetate = ethyl acetate a carboxylic ester + H2O = an alcohol + a carboxylic acid anion
    3.1.1.2 arylesterase a phenyl acetate + H2O = a phenol + acetate
    3.1.1.3 triacylglycerol lipase triacylglycerol + H2O = diacylglycerol + a carboxylate
    3.1.1.6 acetylesterase an acetic ester + H2O = an alcohol + acetate
    3.1.1.7 acetylcholinesterase acetylcholine + H2O = choline + acetate
    3.1.1.8 cholinesterase an acylcholine + H2O = choline + a carboxylate
    3.1.1.10 tropinesterase 4-nitrophenylacetate + H2O = 4-nitrophenol + acetate
    3.1.1.11 pectinesterase 4-nitrophenylacetate + H2O = 4-nitrophenol + acetate
    3.1.1.13 sterol esterase steryl ester + H2O = sterol + fatty acid
    3.1.1.21 retinyl-palmitate esterase retinyl acetate + H2O = retinol + acetate
    3.1.1.35 dihydrocoumarin hydrolase
    3.1.1.34 lipoprotein lipase triacylglycerol + H2O = diacylglycerol + a carboxylate
    3.1.1.41 cephalosporin-C deacetylase 4-nitrophenylacetate + H2O = 4-nitrophenol + acetate
    3.1.1.43 alpha-amino-acid esterase methyl acetate = acetate + methanol
    3.1.1.44 4-methyloxaloacetate esterase oxaloacetate-4-methyl ester + H2O = oxaloacetate + methanol
    3.1.1.47 1-alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase 2-acetyl-1-alkyl-sn-glycero-3-phosphocholine + H2O = 1-alkyl-sn-glycero-3-phosphocholine + acetate
    3.1.1.50 wax-ester hydrolase a wax ester + H2O = a long-chain alcohol + a long-chain carboxylate
    3.5.1.51 4-acetamidobutyryl-CoA deacetylase 4-acetamidobutanoyl-CoA + H2O = acetate + 4-aminobutanoyl-CoA
    3.1.1.53 sialate O-acetylesterase N-acetyl-O-acetylneuraminate + H2O = N-acetylneuraminate + acetate
    3.1.1.54 acetoxybutynylbithiophene deacetylase 5-(4-acetoxybut-1-ynyl)-2,2'-bithiophene + H2O = 5-(4-hydroxy-but-1-ynyl)-2,2'-bithiophene + acetate
    3.1.1.55 acetylsalicylate deacetylase acetylsalicylate + H2O = salicylate + acetate
    3.1.1.56 methylumbelliferyl-acetate deacetylase 4-methylumbelliferyl acetate + H2O = 4-methylumbelliferone + acetate
    3.1.1.60 bis(2-ethylhexyl)phthalate esterase 4-nitrophenylacetate + H2O = 4-nitrophenol + acetate
    3.1.1.66 5-(3,4-diacetoxybut-1-ynyl)-2,2'-bithiophene deacetylase 5-(3,4-diacetoxybut-1-ynyl)-2,2'-bithiophene + H2O = 5-(3-hydroxy-4-acetoxybut-1-ynyl)-2,2'-bithiophene + acetate
    3.1.1.72 Acetylxylan esterase 2,3,4-tri-O-acetyl beta-D-xylopyranoside + H2O = 4-O-acetyl beta-D-xylopyranoside + acetate
    3.1.1.73 feruloyl esterase 1-naphthyl acetate + H2O = acetic acid + 1-naphthol
    3.1.1.74 cutinase 4-nitrophenylacetate + H2O = 4-nitrophenol + acetate
    3.1.1.80 acetylajmaline esterase 17-O-acetylajmaline + H2O = ajmaline + acetate
    3.1.2.1 acetyl-CoA hydrolase acetyl-CoA + H2O = CoA + acetate
    3.1.2.2 palmitoyl-CoA hydrolase 4-nitrophenylacetate + H2O = 4-nitrophenol + acetate
    3.1.2.7 glutathione thiolesterase S-acylglutathione + H2O = glutathione + a carboxylate
    3.1.2.16 [citrate-(pro-3S)-lyase]thiolesterase [citrate(pro-3S)-lyase](acetyl form) + H2O = [citrate(pro-3S)-lyase](thiol form) + acetate
    3.1.2.18 ADP-dependent short-chain-acyl-CoA hydrolase acyl-CoA + H2O = CoA + a carboxylate
    3.1.2.20 acyl-CoA hydrolase acyl-CoA + H2O = CoA + a carboxylate
    3.1.8.1 aryldialkylphosphatase beta-naphthyl acetate + H2O = 2-naphthol + acetate
    3.5.1.4 amidase phenetidine + acetate = phenacetin + H2O
    3.5.1.13 aryl-acylamidase an anilide + H2O = a carboxylate + aniline
    3.5.1.25 N-acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase D-glucosamine 6-phosphate + acetate = N-acetyl-D-glucosamine 6-phosphate + H2O
    3.5.1.41 chitin deacetylase p-nitrophenyl 2-amino-2-deoxy-beta-D-glucopyranosyl-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranoside + acetate = p-nitrophenyl N,N'-diacetyl-beta-chitobioside + H2O chitobiose + acetate = 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranosyl-(1-4)-2-amino-2-deoxy-D-glucose + H2O (N-acetyl-D-glucosamine)4 + acetate = ? + H2O
    chitosan tetramer + acetate = beta-N-acetyl-D-glucosamine-(1-4)-beta-N-acetyl-D-glucosamine(1-4)-beta-N-acetyl-D-glucosamine-(1-4)-D-glucosamine + H2O
    3.5.1.81 N-Acyl-D-amino-acid deacylase Acetate + D-ethionine = N-Acetyl-D-ethionine + H2O
    4.1.3.6 citrate(pro-3S)-lyase acetate + oxaloacetate = citrate
    4.1.3.22 citramalate lyase acetate + pyruvate = (+)-citramalate
    6.2.1.1 Acetate-CoA ligase ATP + acetate + CoA = AMP + diphosphate + acetyl-CoA dATP + acetate + CoA = dAMP + diphosphate + acetyl-CoA ADP + acetate + CoA = AMP + diphosphate + acetyl-CoA UTP + acetate + CoA = UMP + diphosphate + acetyl-CoA CTP + acetate + CoA = CMP + diphosphate + acetyl-CoA GTP + acetate + CoA = GMP + diphosphate + acetyl-CoA ATP + acetate + seleno-CoA = AMP + diphosphate + acetyl-seleno-CoA ATP + acetate + CoA = ?
    6.2.1.13 Acetate-CoA ligase (ADP-forming) ATP + acetate + CoA = ADP + phosphate + acetyl-CoA GTP + acetate + CoA = GDP + phosphate + acetyl-CoA
    6.2.1.16 Acetoacetate-CoA ligase ATP + acetate + CoA = AMP + diphosphate + acetyl-CoA
    6.2.1.17 Propionate-CoA ligase ATP + acetate + CoA = AMP + diphosphate + acetyl-CoA
    6.2.1.22 [citrate(pro-3S)-lyase]ligase ATP + acetate + citrate(pro-3S)-lyase = AMP + diphosphate + citrate(pro-3S)-lyase dATP + acetate + citrate(pro-3S)-lyase = dAMP + diphosphate + citrate(pro-3S)-lyase ITP + acetate + citrate(pro-3S)-lyase = IMP + diphosphate + citrate(pro-3S)-lyase GTP + acetate + citrate(pro-3S)-lyase = GMP + diphosphate + citrate(pro-3S)-lyase CTP + acetate + citrate(pro-3S)-lyase = CMP + diphosphate + citrate(pro-3S)-lyase UTP + acetate + citrate(pro-3S)-lyase = UMP + diphosphate + citrate(pro-3S)-lyase dTTP + acetate + citrate(pro-3S)-lyase = dTMP + diphosphate + citrate(pro-3S)-lyase ATP + acetate + citrate(pro-3S)-lyase(thiol form) = AMP + diphosphate + citrate(pro-3S)-lyase (acetyl form) ATP + acetate + citrate(pro-3S)-lyase = ?
    6.2.1.25 Benzoate-CoA ligase ATP + acetate + CoA = AMP + diphosphate + acetyl-CoA
    6.2.1.30 phenylacetate-CoA ligase ATP + acetate + CoA = AMP + diphosphate + acetyl-CoA
    Tabelle 3: Oxime abbauende Enzyme
    EC Nr Enzym-Name Beispiel-Reaktion(en)
    1.2.3.1 aldehyde oxidase (1S)-camphor oxime + H2O + 2-hydroxypyrimidine = (1S)-camphor + (1S)-camphor imine + NH3
    1.2.3.1 aldehyde oxidase acetophenone oxime + H2O + 2-hydroxypyrimidine = acetophenone + NH3
    1.2.3.1 aldehyde oxidase benzamidoxime + H2O + 2-hydroxypyrimidine = benzamidine + ?
    1.2.3.1 aldehyde oxidase salicylaldoxime + H2O + 2-hydroxypyrimidine = salicylaldehyde + NH3
    1.4.3.5 pyridoxal 5'-phosphate synthase 5'-phospho-pyridoxal-O-carboxymethyloxime + H2O + O2 = O-carboxymethylpyridoxal 5'-phosphate + hydroxylamine + H2O2
    1.4.3.5 pyridoxal 5'-phosphate synthase 5'-phospho-pyridoxaloxime + H2O + O2 = pyridoxal 5'-phosphate + hydroxylamine + H2O2
    1.6.2.2 cytochrome-b5 reductase benzamidoxime + NADH = ?
    1.7.1.10 hydroxylamine reductase (NADH) benzamidoxime + NADH = benzamidine + NAD+
    1.14.13.68 4-hydroxyphenylacetaldehyde oxime monooxygenase (Z)-3-methylbutanaloxime + NADPH + O2 = 3-methylbutyronitrile + NADP+ + H2O
    1.14.13.68 4-hydroxyphenylacetaldehyde oxime monooxygenase (Z)-4-hydroxyphenylacetaldehyde oxime + NADPH + O2 = 4-hydroxymandelonitrile + NADP+ + H2O
    1.14.13.68 4-hydroxyphenylacetaldehyde oxime monooxygenase 2-hydroxy(p-hydroxyphenyl)acetaldoxime = 4-hydroxymandelonitrile + H2O
    1.14.13.68 4-hydroxyphenylacetaldehyde oxime monooxygenase 4-hydroxyphenylacetaldehyde oxime + NADPH + O2 = 4-hydroxymandelonitrile + NADP+ +2 H2O
    1.14.15.1 camphor 5-monooxygenase (1R)-camphor oxime + putidaredoxin + O2 = ? + oxidized putidaredoxin + H2O
    2.1.1.91 isobutyraldoxime O-methyltransferase 2-methylbutyraldoxime + S-adenosyl-L-methionine = 2-methylbutyraldoxime methyl ether + S-adenosyl-L-homocysteine
    2.1.1.91 isobutyraldoxime O-methyltransferase 3-methylbutyraldoxime + S-adenosyl-L-methionine = 3-methylbutyraldoxime methyl ether + S-adenosyl-L-homocysteine
    2.1.1.91 isobutyraldoxime O-methyltransferase isobutyraldoxime + S-adenosyl-L-methionine = isobutyraldoxime methyl ether + S-adenosyl-L-homocysteine
    2.1.1.91 isobutyraldoxime O-methyltransferase methacrylaldoxime + S-adenosyl-L-methionine = methacrylaldoxime methyl ether + S-adenosyl-L-homocysteine
    2.1.1.91 isobutyraldoxime O-methyltransferase n-butyraldoxime + S-adenosyl-L-methionine = n-butyraldoxime methyl ether + S-adenosyl-L-homocysteine
    2.1.1.91 isobutyraldoxime O-methyltransferase n-pentanaldoxime + S-adenosyl-L-methionine = n-pentanaldoxime methyl ether + S-adenosyl-L-homocysteine
    2.1.1.91 isobutyraldoxime O-methyltransferase n-propionaldoxime + S-adenosyl-L-methionine = n-propionaldoxime methyl ether + S-adenosyl-L-homocysteine
    2.1.3.7 3-hydroxymethylcephem carbamoyltransferase carbamoyl phosphate + decarbamoylcefuroxime = carbamoylcefuroxime + phosphate
    2.3.1.20 diacylglycerol O-acyltransferase acyl-CoA + cyclohexanone oxime = ? + CoA
    2.3.1.75 long-chain-alcohol O-fattyacyltransferase cyclohexanone oxime + palmitoyl-CoA = ? + CoA
    2.6.3.1 oximinotransferase D-glucose oxime + pyruvate = pyruvic oxime + D-glucose
    2.6.3.1 oximinotransferase pyruvate oxime + acetone = pyruvate + acetoxime
    2.6.3.1 oximinotransferase pyruvate oxime + acetaldehyde = pyruvate + acetaldoxime
    2.6.3.1 oximinotransferase pyruvic oxime + 2-oxoglutarate = ketoglutaric oxime + pyruvate
    3.5.2.6 beta-lactamase ceftizoxime + H2O = ?
    3.5.2.6 beta-lactamase cefuroxime + H2O = ?
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase (E)-pyridine-3-aldoxime = pyridine-3-nitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase (E/Z)-2-phenylpropionaldoxime = 2-phenylpropiononitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase (E/Z)-acetaldoxime = acetonitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase (E/Z)-cyclohexanecarboxaldehyde oxime = ?
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase (E/Z)-indoleacetaldoxime = indoleacetonitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase (E/Z)-isobutyraldoxime = isobutyronitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase (E/Z)-isocapronaldoxime = isocaprononitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase (E/Z)-isovaleraldoxime = isovaleronitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase (E/Z)-mandelaldoxime = mandelonitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase (E/Z)-n-butyraldoxime = n-butyronitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase (E/Z)-n-capronaldoxime = n-caprononitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase (E/Z)-n-valeraldoxime = n-valeronitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase (E/Z)-propionaldoxime = propiononitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase (E/Z)-pyridine-2-aldoxime = pyridine-2-nitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase (Z)-3-phenylpropionaldoxime = 3-phenylpropiononitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase (Z)-phenylacetaldoxime = phenylacetonitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase aldoxime = nitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase aliphatic aldoxime = aliphatic nitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase alkylaldoxime = alkylnitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase an aliphatic aldoxime = an aliphatic nitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase butyraldoxime = butyronitrile + H2O
    4.99.1.5 aliphatic aldoxime dehydratase n-butyraldoxime = n-butyronitrile + H2O
    4.99.1.6 indoleacetaldoxime dehydratase 3-Indoleacetaldoxime = 3-Indoleacetonitrile
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (E/Z)-2-phenylpropionaldoxime = (E/Z)-2-phenylpropiononitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (E/Z)-4-phenylbutyraldoxime = phenylbutyronitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (E/Z)-4-phenylbuyraldoxime = (E/Z)-4-phenylbuyronitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (E/Z)-indoleacetaldoxime = indoleacetonitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (E/Z)-indoleacetaldoxime = (E/Z)-indoleacetonitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (E/Z)-isocapronaldoxime = isocapronitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (E/Z)-isovaleraldoxime = isovaleronitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (E/Z)-mandelaldoxime = (E/Z)-mandeloacetonitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (E/Z)-n-butyraldoxime = n-butyronitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (E/Z)-n-capronaldoxime = n-caprononitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (E/Z)-n-capronaldoxime = n-capronitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (E/Z)-n-valeraldoxime = n-valeronitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (E/Z)-propionaldoxime = propionitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (Z)-3-phenylpropionaldoxime = 3-phenylpropionitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (Z)-3-phenylpropionaldoxime = phenylpropionitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (Z)-naphthoacetaldoxime = naphthoacetonitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (Z)-p-chlorophenylacetaldoxime = p-chlorophenylacetonitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (Z)-p-methoxyphenylacetaldoxime = p-methoxyphenylacetonitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase (Z)-phenylacetaldehyde oxime = phenylacetonitrile + H2O
    4.99.1.7 phenylacetaldoxime dehydratase Z-3-phenylpropionaldoxime = Z-3-phenylpropiononitrile + H2O
    Tabelle 4: Benzamid abbauende Enzyme
    EC Nr Enzym-Name Beispiel-Reaktion(en)
    1.6.5.2 NAD(P)H dehydrogenase (quinone) 5-(aziridin-1-yl)-2,4-dinitrobenzamide + NAD(P)H = 5-(aziridin-1-yl)-4-hydroxylamino-2-nitrobenzamide + NAD(P) +
    1.6.5.2 NAD(P)H dehydrogenase (quinone) 5-(aziridin-1-yl)-2,4-dinitrobenzamide + reduced dihydronicotineamide riboside = 5-(aziridin-1-yl)-4-hydroxylamino-2-nitrobenzamide + oxidized reduced dihydronicotineamide riboside
    1.14.13.8 flavin-containing monooxygenase thiobenzamide + NADPH + O2 = ?
    2.4.1.43 polygalacturonate 4-alphagalacturonosyltransferase UDP-D-galacturonic acid + 2-aminobenzamidelabeled oligogalacturonide = ?
    3.5.1.4 amidase benzamide + H2O = benzoic acid + NH3
    3.5.1.4 amidase benzamide = benzoic acid + NH3
    3.5.1.4 amidase benzamide + hydroxylamine = benzoylhydroxamic acid + NH3
    3.5.1.75 urethanase benzamide + H2O = ?
    3.5.5.1 nitrilase benzamide + H2O = benzoic acid + NH3
    3.5.5.7 Aliphatic nitrilase benzamide + H2O = ?
  • Abbildungen
  • In 1 ist eine 1 L-Glasflasche mit eingebrachter Fugendichtungsmasse dargestellt. Die Menge an aus dem Methoxysilikon freigesetztem Methanol wird zum Vergleich zum einen mit unbehandelter und zum anderen mit durch Enzyme oder Ganzzellkatalysatoren behandelten Fugendichtungsmassen ermittelt.
  • In 2 ist ein erfindungsgemäßes Zweikammersystem dargestellt. In der inneren Kammer befindet sich Wasser, das mit einem Rührfisch umgerührt wird. Auf den Boden der äußeren Kammer wird die Fugendichtungsmasse aufgetragen sowie anschließend gegebenenfalls eine Enzym- oder Ganzzellkatalysator-haltige Lösung oder Suspension aufgetragen und anschließend der Gehalt an Methanol in der wässrigen Lösung bestimmt.
  • ZITATE ENTHALTEN IN DER BESCHREIBUNG
  • Diese Liste der vom Anmelder aufgeführten Dokumente wurde automatisiert erzeugt und ist ausschließlich zur besseren Information des Lesers aufgenommen. Die Liste ist nicht Bestandteil der deutschen Patent- bzw. Gebrauchsmusteranmeldung. Das DPMA übernimmt keinerlei Haftung für etwaige Fehler oder Auslassungen.
  • Zitierte Patentliteratur
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Claims (36)

  1. Verwendung von Enzymen und/oder Ganzzellkatalysatoren zur Entfernung von Nebenprodukten aus vernetzbaren Zubereitungen
  2. Verwendung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der vernetzbaren Zubereitung um eine Zubereitung auf Silikon-, Urethan-, Acryl- oder auf MS-Polymerbasis handelt.
  3. Verwendung nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der Zubereitung um eine silanhärtende Zubereitung handelt.
  4. Verwendung nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, dass die silanhärtende Zubereitung Acetat-, Alkoxy-, Oxim-, Benzamid- und/oder Aminsilikone enthält.
  5. Verwendung nach einem der Ansprüche 1 bis 4, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei dem Nebenprodukt um einen Alkohol, eine organische Säure, ein Oxim, einen Benzamid oder ein Amin handelt.
  6. Verwendung nach einem der Ansprüche 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei dem Nebenprodukt um ein toxisches, geruchsintensives, korrosives, saures oder basisches Nebenprodukt handelt.
  7. Verwendung nach einem der vorhergehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei dem Enzym um ein Alkohol abbauendes Enzym handelt.
  8. Verwendung nach Anspruch 7, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei dem Alkohol abbauenden Enzym um ein Methanol abbauendes Enzym handelt.
  9. Verwendung nach Anspruch 8, dadurch gekennzeichnet, dass das Methanol abbauende Enzym ausgewählt ist aus Alkohol-Dehydrogenasen, Methanol-Dehydrogenase, Cyclohexanol-Dehydrogenase, Cholesterol-Oxidase, Alkohol-Oxidase, Formaldehyd-Dismutase, Katalase, Methanol-5-hydroxybenzimidazolylcobamide Co-methyltransferase, Alkohol O-acetyltransferase, Sucrose-Phosphorylase, Levansucrase, O-Acetylhomoserin-Aminocarboxypropyltransferase, Alkohol-Sulfotransferase, fatty-acyl-ethyl-ester synthase, acid phosphatase, Phospholipase D, Venom-Exonuklease, beta-Glucosidase, alpha-Galactosidase, beta-Mannosidase, Xylan-1,4-beta-Xylosidase, beta-N-Acetylhexosaminidase, L-Iduronidase, Glucan-1,6-alpha-Isomaltosidase, Glycopeptid- alpha-N-Acetylgalactosaminidase, Endoglycosylceramidase, Chymotrypsin und omega-Amidase.
  10. Verwendung nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei dem Enzym um ein Essigsäure bzw. Acetat abbauendes Enzym handelt.
  11. Verwendung nach Anspruch 10, dadurch gekennzeichnet, dass das Essigsäure bzw. Acetat abbauende Enzym ausgewählt ist aus Hydroxymethylglutaryl-CoA Reductase (NADPH), 3-Keto-steroid Reductase, Aldehyde ferredoxin oxidoreductase, Manganese peroxidase, Arsenate reductase (donor), Selenate reductase, Phosphoribosylglycinamide formyltransferase, Cysteine Synthase, Acetate kinase, Carbamate kinase, Formate kinase, Butyrate kinase, Propionate kinase, Propionate CoA-transferase, Acetate CoA-transferase, Butyrate-acetoacetate CoA-transferase, Glutaconate CoA-transferase, 5-Hydroxypentanoate CoA-transferase, Carboxylesterase, Arylesterase, Triacylglycerol lipase, Acetylesterase, Acetylcholinesterase, Cholinesterase, Tropinesterase, Pectinesterase, Sterol esterase, Retinyl-palmitate esterase, Dihydrocoumarin hydrolase, Lipoprotein ligase, Cephalosporin-C deacetylase, Alpha-amino-acid esterase, 4-Methyloxaloacetate esterase, 1-Alkyl-2-acetylglycerophosphocholine esterase, Wax-ester hydrolase, 4-Acetamidobutyryl-CoA deacetylase, Sialate O-acetylesterase, Acetoxybutynylbithiophene deacetylase, Acetylsalicylate deacetylase, Methylumbelliferyl-Acetate deacetylase, Bis(2-ethylhexyl)phthalate esterase, 5-(3,4-Diacetoxybut-1-ynyl)-2,2'-bithiophene deacetylase, Acetylxylan esterase, Feruloyl esterase, Cutinase, Acetylajmaline esterase, Acetyl-CoA hydrolase, Palmitoyl-CoA hydrolase, Glutathione thiolesterase, [Citrate-(pro-3S)-lyase]thiolesterase, ADP-dependent short-chain-acyl-CoA hydrolase, Acyl-CoA hydrolase, Aryldialkylphosphatase, Amidase, Aryl-acylamidase, N-Acetylglucosamine-6-phosphate deacetylase, Chitin deacetylase, N-Acyl-D-amino-acid deacylase, Citrate(pro-3S)-lyase, Citramalate lyase, Acetate-CoA ligase, Acetate-CoA ligase (ADP-forming), Acetoacetate-CoA ligase, Propionate-CoA ligase, [Citrate(pro-3S)-lyase]ligase, Benzoate-CoA ligase und Phenylacetate-CoA ligase.
  12. Verwendung nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei dem Enzym um ein Oxime abbauendes Enzym handelt.
  13. Verwendung nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass das Oxime abbauende Enzym ausgewählt ist aus Aldehyde oxidase, Pyridoxal 5'-phosphate synthase, Cytochrome-b5 reductase, Hydroxylamine reductase (NADH), 4-Hydroxyphenylacetaldehyde oxime monooxygenase, Camphor 5-monooxygenase, Isobutyraldoxime O-methyltransferase, 3-Hydroxymethylcephem carbamoyltransferase, Diacylglycerol O-acyltransferase, Long-chain-alcohol O-fatty-acyltransferase, Oximinotransferase, Beta-lactamase, Aliphatic aldoxime dehydratase, Indoleacetaldoxime dehydratase und Phenylacetaldoxime dehydratase.
  14. Verwendung nach einem der Ansprüche 1 bis 6, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei dem Enzym um ein Benzamid abbauendes Enzym handelt.
  15. Verwendung nach Anspruch 14, dadurch gekennzeichnet, dass das Benzamid abbauende Enzym ausgewählt ist aus NAD(P)H dehydrogenase (quinone), Flavincontaining monooxygenase, Polygalacturonate 4-alpha-galacturonosyltransferase, Amidase, Urethanase, Nitrilase und Aliphatic nitrilase.
  16. Verwendung nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass der Ganzzellkatalysator ausgewählt ist aus Acetobacter methanolicus, Acetobacter pasteurianus, Achromobacter methanolophila, Acidomonas methanolica, Aeropyrum pernix, Alteromonas sp., Alteromonas thalassomethanolica, Aminomonas aminovorus, Amycolatopsis methanolica, Ancylobacter sp., Bacillus methanolicus, Bacillus sp., Bacillus stearothermophilus, Basidiomycete sp., Butyribacterium methylotrophicum, Candida boidinhi, Candida cariosilignicola, Candida glabrata, Candida methanolica, Candida methanosorbosa, Candida molischiana, Candida sonorensis, Candida sp., Candida succiphila, Clostridium thermosaccharolyticum, Desulfotomaculum solfataricum, Hansenula polymorpha, Hansenula polymorpha, Hyphomicrobium denitrificans, Hyphomicrobium sp., Lactobacillus brevis, Methanolobus tindarius, Methanomicrococcus blatticola, Methanomonas methylovora, Methanomonas methylovora subsp. Thiaminophila, Methanosarcina mazei, Methanosphaera stadtmanae, Methylobacillus glycogenes, Methylobacillus methanolovorus sp., Methylobacterium aminovorans, Methylobacterium extorquens, Methylobacterium fujisawaense, Methylobacterium lusitanum, Methylobacterium mesophilicum, Methylobacterium organophilum, Methylobacterium radiotolerans, Methylobacterium rhodesianum, Methylobacterium rhodinum, Methylobacterium sp., Methylobacterium suomiense, Methylobacterium zatmanii, Methylococcus capsulatus, Methylocystis sp., Methylomicrobium album, Methylomonas clara, Methylomonas methanica, Methylomonas probus, Methylomonas sp., Methylophaga marina, Methylophaga talassica, Methylophilus methylotrophus, Methylophilus sp., Methylosinus sporium, Methylosinus trichosporium, Methylovorus glucosotrophus, Microcyclus eburneus, Moorella mulderi, Mycobacterium gastri, Mycobacterium smegmatis, Ogataea pini, Paracoccus alcaliphilus, Paracoccus denitrificans, Paracoccus sp., Peniophora gigantean, Phanerochaete chrysosporium, Pichia aganobii, Pichia angusta, Pichia cellobiosa, Pichia lindneri, Pichia methanolica, Pichia minuta var. minuta, Pichia pastoris, Pichia sp., Polyporus obtusus, Poria contigua, Protaminobacter candidus, Protaminobacter ruber subsp. machidanus , Protaminobacter thiaminophaga, Protaminobacter thiaminophagus, Pseudomonas aeruginosa, Pseudomonas fluorescens, Pseudomonas insueta, Pseudomonas methanolica, Pseudomonas polysaccharogenes, Pseudomonas putida, Pseudomonas sp., Pseudomonas viscogena, Radulum casearium, Rhodococcus rubber, Rhodococcus sp., Rhodopseudomonas acidophila, Saccharomyces cerevisiae, Schizosaccharomyces pombe, Sporothrix nivea, Stenotrophomonas maltophilia, Streptomyces hygroscopicus, Sulfolobus solfataricus, Thermoanaerobacter brockii, Thermoanaerobacter ethanolicus, Thermomicrobium roseum, Thermotoga lettingae, Torulopsis domercqii, Torulopsis enokii, Torulopsis glabrata, Torulopsis ingeniosa, Torulopsis methanolovescens, Torulopsis methanophiles, Torulopsis methanosorbosa, Torulopsis methanothermo, Torulopsis sonorensis, Trichoderma lignorum, Wickerhamiella domercqiae und Xanthobacter autotrophicus.
  17. Verwendung nach einem der vorhergehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator in verkapselter und/oder immobilisierter Form vorliegen.
  18. Verwendung nach Anspruch 17, dadurch gekennzeichnet, dass das Hüllmaterial und/oder der Träger ausgewählt sind aus Polysacchariden wie Gummi arabicum, Agar-Agar, Agarose, Saccharose, Maltodextrine, Alginsäure sowie deren Salzen, Chitosan, Stärke, Dextran oder Schellack, Peptiden, Proteinhydrolysaten oder Polypeptiden wie Kollagen, Albumin oder Gelatine, Fetten, Fettsäuren, Cetylalkohol, Lecithinen oder Wachsen, chemisch modifizierten Cellulosen, insbesondere Celluloseester und -ether wie etwa Celluloseacetat, Ethylcellulose, Hydroxypropylcellulose, Hydroxypropylmethylcellulose, Carbylmethylcellulose oder Nitrocellulosederivate, Stärkederivaten, Polymeren wie Polyacrylaten, Polyamiden, Polyvinylalkohol, Polyvinylacetat oder Polyvinylpyrrolidon, Alginat-Polylysin-Alginat, Nylon, Silikongummi, Nylon-Polyethylenimin, Polymilchsäure, Polyglykolsäure, Chitosan-Alginat, Cellulosesulfat-poly(dimethyldiallyl)-ammoniumchlorid, Hydroxyethylmethacrylat-methylmethacrylat, Chitosancarboxymethylcellulose, Hydrogelen, Sephadex, Metallen, Keramik oder Kalkstein.
  19. Verwendung nach Anspruch 17, dadurch gekennzeichnet, dass das Hüllmaterial und/oder der Träger einen Polyelektrolytkomplex umfasst, wobei das Polykation ausgewählt ist aus Chitosan, Polyethylenimin, Polydiethyldiallylammoniumchlorid, Copolymeren von Diallylammoniumsalzen und Acrylamiden, quaternierten Vinylpyrrolidin/Vinylimidazol-Polymeren, Kondensationsprodukten von Polyglycolen und Aminen, kationischen Siliconpolymeren, Copolymeren der Adipinsäure und Dimethylaminohydroxypropyldiethylentriamin, Copolymeren der Acrylsäure und Dimethyldiallylammoniumchlorid, Polyaminopolyamiden sowie deren vernetzten wasserlöslichen Polymeren, Kondensationsprodukten aus Dihalogenalkylen wie Bis-Dimethylamino-1,3-propan und quaternierten Ammoniumsalz-Polymeren, und das Polyanin ausgewählt ist aus wasserlöslichen Cellulosederivaten, Pectinen, Alginaten, carboxylierten oder succinylierten Chitosanderivaten sowie synthethischen anionischen Polymeren wie Polyacryl- und Polymethacrylsäuren.
  20. Verwendung nach Anspruch 17, dadurch gekennzeichnet, dass das Hüllmaterial und/oder der Träger eine erste Komponente ausgewählt aus anorganischen Substanzen, wie beispielsweise Tonen, Silikaten oder Sulfaten, insbesondere Talkum, Kieselsäuren, Metalloxiden, insbesondere Aluminiumoxiden und/oder Titandioxid, Silikaten, insbesondere Schichtsilikaten, Natriumaluminiumsilikaten, Bentoniten und/oder Alumosilikaten (Zeolithen) und organischen Substanzen wie Polyvinylalkohol (PVA) oder teilweise hydrolysiertes PVA, sowie eine zweite Komponente ausgewählt aus nicht quervernetzten, polymeren Verbindungen ausgewählt aus der Gruppe der Polyacrylate, Polymethacrylate, Methacrylsäure-Ethylacrylat-Copolymere, Polyvinylpyrrolidone, Polysaccharide oder substituierten Polysaccharide, insbesondere Celluloseether, und/oder Polyvinylalkohole (PVA), vorzugsweise partiell hydrolysierte Polyvinylalkohole und/oder ethoxylierte Polyvinylalkohole sowie deren Copolymere und Mischungen, enthält.
  21. Verfahren zur Entfernung von Nebenprodukten aus polymerisierbaren Zubereitungen, dadurch gekennzeichnet, dass man eine vernetzbare Zubereitung mit einem Enzym und/oder Ganzzellkatalysator in Kontakt bringt, um das Nebenprodukt zu entfernen.
  22. Verfahren nach Anspruch 21, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator in die vernetzbare Zubereitung eingearbeitet ist.
  23. Verfahren nach Anspruch 21, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator vor, während oder nach der Applikation der vernetzbaren Zubereitung dieser hinzugegeben wird.
  24. Verfahren nach Anspruch 23, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator in Form einer Tensid-haltigen Zubereitung auf die auf den Applikationsort aufgetragene vernetzbaren Zubereitung aufgetragen wird.
  25. Verfahren nach einem der Ansprüche 21 bis 24, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator in verkapselter, immobilisierter und/oder auf sonstige Weise stabilisierter Form eingesetzt wird.
  26. Verfahren nach einem der Ansprüche 21 bis 25, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei dem unerwünschten Nebenprodukt um einen Alkohol, insbesondere Methanol, um eine organische Säure, insbesondere Essigsäure, um ein Oxim, insbesondere ein Ketoxim, um ein Benzamid oder um ein Amin handelt.
  27. Verfahren nach einem der Ansprüche 21 bis 26, dadurch gekennzeichnet, dass die vernetzbare Zubereitung Acetat-, Alkoxy-, Oxim-, Benzamid- und/oder Aminsilikon-Monomere enthält.
  28. Verfahren nach einem der Ansprüche 21 bis 27, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei der vernetzbaren Zubereitung um eine Dichtungsmasse handelt.
  29. Vernetzbare Zubereitung, dadurch gekennzeichnet, dass sie mindestens ein Enzym und/oder mindestens einen Ganzzellkatalysator enthält.
  30. Vernetzbare Zubereitung nach Anspruch 29, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator dazu in der Lage ist, ein bei der Vernetzugsreaktion entstehendes Nebenprodukt umzusetzen.
  31. Vernetzbare Zubereitung nach Anspruch 30, dadurch gekennzeichnet, dass es sich bei dem Nebenprodukt um einen Alkohol, insbesondere Methanol, um eine organische Säure, insbesondere Essigsäure, um ein Oxim, insbesondere ein Ketoxim, um ein Benzamid oder um ein Amin handelt.
  32. Vernetzbare Zubereitung nach einem der Ansprüche 29 bis 31, dadurch gekennzeichnet, dass die polymerisierbare Zubereitung Acetat-, Alkoxy-, Oxim-, Benzamid- und/oder Aminsilikon-Monomere enthält.
  33. Vernetzbare Zubereitung nach einem der vorhergehenden Ansprüche, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator in verkapselter, immobilisierter und/oder auf sonstige Weise stabilisierter Form vorliegen.
  34. Mehrkomponenten-Kit umfassend eine vernetzbare Zubereitung sowie eine Zubereitung, die mindestens ein Enzym und/oder einen Ganzzellkatalysator enthält.
  35. Mehrkomponenten-Kit nach Anspruch 25, dadurch gekennzeichnet, dass das Enzym und/oder der Ganzzellkatalysator dazu in der Lage ist, ein bei der Vernetzungsreaktion entstehendes Nebenprodukt umzusetzen.
  36. Verfahren zur Bestimmung der Menge an freigesetztem flüchtigem Nebenprodukt bei Vernetzungsverfahren, folgende Schritte umfassend: a) eine Lösungsmittel-haltige Schale wird auf einer sie umschließenden größeren Schale angeordnet, b) auf der peripheren freien Fläche der größeren Schale wird die polymerisierbare Zubereitung aufgebracht und die größere Schale anschließend durch Aufbringen einer luftundurchlässigen Abdichtung verschlossen, c) das Lösungsmittel wird gegebenenfalls durchmischt, d) nach Beendigung der Vernetzungsreaktion wird der Gehalt an in dem Lösungsmittel enthaltenem Nebenprodukt analytisch bestimmt.
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