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Diese
Anmeldung ist eine Continuation-in-Part der US-Anmeldung mit der
Seriennummer 08/611.829, eingereicht am 6. März 1996.
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Diese
Erfindung betrifft den Bereich der Textilverarbeitung und die Verwendung
von Enzymen.
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HINTERGRUND
DER ERFINDUNG
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Fasern
und Gewebe aus Baumwolle und anderen Textilmaterialien sind nicht
geeignet, in ihrem Rohzustand gefärbt oder endverarbeitet zu
werden, da sie eine geringe Benetzbarkeit, die durch Kontaktwinkel
im Bereich von 93° bis
95° gekennzeichnet
ist, und eine geringe Wasserretention, typischerweise in der Größenordnung
von 0,15 ml Wasser pro mg Faser oder weniger, aufweisen. Bei auf
Cellulose basierenden Fasern werden diese Eigenschaften den Verunreinigungen
in den Materialien zugeschrieben, die nicht Cellulose sind. Die
Verunreinigungen sind typischerweise von wachsähnlicher oder öliger Natur.
Die Entfernung dieser Nicht-Cellulosederivate wird in der Textilverarbeitung
durch eine Verarbeitung mit alkalischer Vorwäsche erreicht, welche durchgeführt wird,
indem die Materialien in eine siedende Laugenlösung getaucht werden. Eine alkalische
Vorwäsche
ist sowohl zeit- als auch energieaufwendig und verursacht Abwasser,
das bedeutende Mengen an Salzen enthält, nachdem die verwendete
Base neutralisiert wurde.
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Synthetische
Fasern, wie z.B. Polyester, weisen ähnlich hohe Wasserkontaktwinkel,
eine geringe Benetzbarkeit und eine minimale Wasserretention auf.
Im Gegensatz zu auf Cellulose basierenden Fasern werden diese Wirkungen
nicht durch die Gegenwart von Verunreinigungen verursacht, sondern
sind eher eine Eigencharakteristik der Polyesteroberfläche. Wenn
Polyesterfasern gefärbt
werden sollen, wird die Situation dadurch komplizierter, dass Standardpolyesterfasern
und aus diesen hergestellte Gewebe keine reaktiven Färbestellen
aufweisen. Polyesterfasern werden gewöhnlicherweise gefärbt, indem
Farbstoffe in amorphen Bereichen der Fasern verbreitet werden. Es
wurden auch Verfahren entwickelt, um die Farbstoffaufnahme und ande re
Eigenschaften von Polyester durch eine Modifizierung der Faseroberfläche zu verbessern.
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Die
Modifizierung der Oberfläche
von Polyesterfasern durch physikalische oder chemische Mittel ist bekannt.
Es werden beispielsweise anionische Stellen zu Polyesterfasern unter
Verwendung von 5-Sulfoisophthalat hinzugefügt, um Polyesterfasern dazu
zu veranlassen, mit kationischen Farbstoffen zu reagieren. Ähnlich dem
Verfahren für
cellulosehältige
Fasern wird die Oberfläche
von Polyesterfasern durch eine Alkalibehandlung der frisch stranggepressten
Faser modifiziert, um den Komfort zu verbessern und die Wasserabsorption
zu steigern. Offenbarungen dieser Behandlungen finden sich in US-Patent
Nr. 5.069.846 und US-Patent Nr. 5.069.847. Die Alkalibehandlung
von Polyestern führt
jedoch oft zu einer Senkung der Faserfestigkeit.
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Enzyme
werden bereits in der Textilindustrie verwendet, und in der Literatur
werden verschiedene Verwendungen offenbart. Die gewöhnlicherweise
verwendeten Enzyme umfassen Amylasen, Cellulasen, Pektinasen und
Lipasen. Bei typischen Anwendungen werden Amylasen zur Entfernung
von Schlichtemitteln (z.B. Stärke)
eingesetzt, Cellulasen werden verwendet, um das Oberflächenfinish
von Baumwollfasern zu verändern
oder Verunreinigungen von diesen zu entfernen, und Lipasen werden
eingesetzt, um Fette und Öle
von der Oberfläche
von natürlichen
Fasern (z.B. Baumwolle, Seide etc.) zu entfernen.
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Amylasen
werden verwendet, um Schlichtemittel, die vor dem Weben auf die
Garne aufgetragen wurden, um eine Beschädigung der Kettenfäden während des
Webens zu verhindern, aus Geweben zu entfernen. Das Schlichtemittel
wird vor den weiteren Verarbeitungsverfahren, wie z.B. Bleichen
oder Färben,
entfernt. Das gängigste
Schlichtemittel ist Stärke.
Beispiele für
handelsübliche α-Amylasen
umfassen AQUAZYM® und TERMAMYL® (Novo
Nordisk A/S).
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Enzyme
werden auch für
das Finish von Denim-Bekleidung eingesetzt, um einen weichen Griff
und einen modernen, getragenen Look zu erzielen, welcher normaler weise
durch Stone- oder Acid-Washing erzielt wird. Die zu diesem Zweck
eingesetzten Enzyme sind mikrobielle Cellulasen.
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Eine
weitere Verwendung von Cellulasen bei der Behandlung von Baumwolle
wird von U. Rössner,
Enzymatic degradation of impurities in cotton, Melliand Textilberichte
74, 144–148
(1993) (Melliand English 2, E63–E65
(1993)) offenbart. Die Cellulasen in der Rössner-Offenbarung wurden als
Ersatz für
Basen verwendet. Die Cellulasen wurden in Kombination mit Tensiden
verwendet, deren Verwendung offensichtlich für notwendig gehalten wurde,
um Benetzbarkeit zu erzielen. Die Behandlungslösungen umfassten auch eine
nicht spezifizierte Pufferlösung.
Die Enzymreaktionen wurden durch das Waschen am Siedepunkt für eine nicht
spezifizierte Zeit beendet. Das angegebene Ziel der Enzymbehandlung
war es, die Qualität
der Fertigprodukte durch Enthaaren, Glätten und inneres Erweichen
zu verbessern. Es wird nicht erwähnt,
dass die Benetzbarkeit oder Absorptionsfähigkeit der Produkte dauerhaft
verbessert wird.
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Pektinasen
wurden eingesetzt, um Polysaccharidverunreinigungen aus Fasern,
wie z.B. Ramie, Flachs, Hanf und Jute, zu entfernen, indem die Faser
mit einer wässrigen
Lösung
des Enzyms beispielsweise bei 40 °C
bei einem pH-Wert von 4,7 24 h lang inkubiert wird (JP-A 4289206).
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Die
Verwendung von Lipasen zur Entfernung von Ölflecken von Bekleidung ist
auf dem Gebiet der Wassermittelerzeugung bekannt (z.B. US-Patent
Nr. 4.810.414). Lipasen werden auch im Bereich des Textilfinishings
verwendet. Petersen offenbart beispielsweise die Behandlung von
natürlichen
Fasern mit Lipasen zur Entfernung von Rückständen von Triglyceriden und
anderen fettigen Materialien. Das Verfahren ist auch nützlich,
um Öl-
oder Esterbeschichtungen, die während
der Verarbeitung aufgetragen wurden, zu entfernen (WO 93/13256).
Petersen erwähnt
nicht, dass Lipasen zur Veränderung
der Eigenschaften einer Polyesterfaser verwendet werden können, indem
sie strukturelle Esterbindungen an der Oberfläche der Faser spalten. Lund
et al. offenbaren die Verwendung von Lipasen in einer organischen
Lösung
zur Modifizierung der Oberfläche
bestimmter Fasern mit Carbonsäuren.
Die Lipasen werden zur Esterbildung zwischen den Carbonsäuren und
Fasern, die reaktive Hydroxylgruppen an ihrer Oberfläche aufweisen,
eingesetzt (WO 96/13632).
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Die
alkalische Verarbeitung von Fasern unter Verwendung von NaOH weist
einige Eigennachteile auf. Die Verwendung von großen Mengen
an siedendem wässrigem
Natriumhydroxid ist aus Sicherheitsgründen sowie aus Gründen der
Annehmlichkeit und wegen des nach der Neutralisierung des Alkalibads
anfallenden Menge an Abfallsalz nicht wünschenswert. Die Verwendung
von heißen
Basen zur Behandlung von Fasern führt auch zu einer Beschädigung der
Fasern, wodurch deren Festigkeit und Haltbarkeit verringert wird.
Demnach würde
ein Mittel zur Behandlung von Fasern zur Steigerung ihrer Benetzbarkeit
und ihrer Absorptionsfähigkeit,
wodurch die Verwendung eines Alkalibades vermieden werden könnte, einen
großen
Fortschritt auf dem Gebiet der Textilverarbeitung darstellen. Überraschenderweise
stellt die vorliegende Erfindung ein solches Mittel bereit.
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ZUSAMMENFASSUNG
DER ERFINDUNG
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Es
wurde nun entdeckt, dass die Wasserbenetzbarkeit und -absorptionsfähigkeit
von Baumwollfasern durch eine Behandlung mit einem Gemisch aus einer
Pektinase und einer Cellulase entweder als einzigem Behandlungsschritt
oder nach einer kurzen Kochbehandlung in neutralem Wasser gesteigert
werden können,
wodurch eine Wasserbenetzbarkeit und ein Weißheitsgrad erzielt werden können, die
der durch eine alkalischen Vorwäsche
erzielten Wasserbenetzbarkeit und dem Weißheitsgrad entsprechen oder
diese sogar übertreffen. Durch
die Enzyme besteht kein Bedarf mehr nach dem hohen pH-Wert dem alkalischen
Waschen, und alkalische Abwässer
werden verhindert. Durch die Enzyme besteht auch nicht länger ein
Bedarf an Tensiden, wodurch die damit verbundenen Kosten entfallen,
und die Enzymbehandlung kann bei mäßigen Temperaturen durchgeführt werden.
Es wurde festgestellt, dass die Enzymbehandlung von Geweben ohne
Tenside den Kontaktwinkel deutlich senkt und dass die resultierenden
Gewebe etwa 25 % bis 40 % mehr Wasser absorbieren können als
Gewebe, die durch eine alkalische Wäsche behandelt werden.
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In
einer Ausführungsform
stellt die vorliegende Erfindung daher ein Verfahren zur Steigerung
der Wasserbenetzbarkeit und der Absorptionsfähigkeit von Baumwollfasern
ohne alkalische Wäsche
bereit, umfassend die Behandlung der Baumwollfasern mit einem Enzymgemisch
aus Pektinase und Cellulase in einem wässrigen Medium, wobei dieses
wässrige
Medium keine Tenside enthält.
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Diese
und andere Eigenschaften und Vorteile der Erfindung werden anhand
der folgenden Beschreibung deutlich.
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KURZBESCHREIBUNG
DER ZEICHNUNGEN
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1.
Benetzbarkeit (Kontaktwinkel und Wasserretention) von rohen und
gewaschenen Baumwollgeweben.
- Wasserkontaktwinkel
- ⦁ Wasserretention
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2.
Auswirkungen der Pektinase- und Cellulasebehandlung auf die physikalischen
Eigenschaften von Baumwoligeweben.
- a. Wasserkontaktwinkel
- b. Wasserretention
- c. Gewichtsverlust
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3.
Auswirkungen auf die physikalischen Eigenschaften von Baumwollgewebe
von mit Pektinase und Cellulase behandeltem Gewebe, die auf eine
Vorbehandlung mit Wasser bei 100 °C
folgt.
- a. Wasserkontaktwinkel
- b. Wasserretention
- c. Dicke
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4.
Benetzbarkeit von Baumwollgeweben, die mit Wasser mit einer Temperatur
von 100 °C
und Pektinase verschieden lang behandelt wurden.
- Wasserkontaktwinkel
- ⦁ Wasserretention
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DETAILLIERTE
BESCHREIBUNG DER ERFINDUNG UND DER BEVORZUGTEN AUSFÜHRUNGSFORMEN
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Pektinasen
(auch als pektische Enzyme bekannt), die für die praktische Umsetzung
dieser Erfindung eingesetzt werden können, umfassen Pektinesterasen
und pektische Depolymerasen. Beispiele für pektische Depolymerasen sind
Endopolygalakturonase, Endopektatlyase, Endopektinlyase, Exopolygalakturonase
und Exopektatlyase. Quellen für
Pektinesterasen sind höhere
Pflanzen, zahlreiche Pilze (wie z.B. einige Hefepilze) und bestimmte
Bakterien. Quellen für
pektische Depolymerasen sind pflanzen-pathogene und saprotrophe
Pilze sowie Bakterien und Hefen.
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Beispiele
für Cellulasen,
die in dieser Erfindung eingesetzt werden können, sind Endoglukanase, Exoglukanase
und β-Glukosidase. "Cellulolytische Enzyme" oder "Cellulase-Enzyme" bezeichnen Pilz-Exoglukanasen
oder Exocellobiohydrolasen, Endoglukanasen und β-Glukosidasen. Diese drei verschiedenen
Arten von Cellulase-Enzymen
wirken synergistisch, um Cellulose und ihre Derivate in Glucose
umzuwandeln.
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Eine
Cellulosezusammensetzung, die von einer natürlich vorkommenden Quelle produziert
wird und die eine oder mehrere Cellobiohydrolasetyp- und Endoglukanasekomponenten
umfasst, wobei jede dieser Komponenten in dem Anteil vorliegt, in
der sie von der Quelle produziert wird, wird hierin manchmal als
ein "vollständiges Cellulasesystem" oder eine "vollständige Cellulasezusammensetzung" bezeichnet, um sie
von Klassifizierungen und Cellulasekomponenten, die davon isoliert
werden, von unvollständigen
Cellulasezusammensetzungen, die von Bakterien und einigen Pilzen erzeugt
werden, von einer Cellulasezusammensetzung, die von einem Mikroorganismus
erhalten wird, der genetisch so modifiziert wurde, dass er einen
oder mehrere der Cellobiohydrolasetyp- und/oder Endoglukanasetyp-Komponenten
von Cellulase über-
oder unterproduziert oder nicht produziert, oder von einer trunkierten
Cellulase-Enzymzusammensetzung
zu unterscheiden. Eine Analyse der für CBHI, CBHII, EGI, EGII und
EGV kodierenden Gene in Trichoderma longibrachiatum zeigt beispielsweise
eine Domänenstruktur,
die eine katalytische Kernregion oder -domäne (CCD), eine Gelenk- oder
Verbindungsregion (die Bezeichnungen werden hierin austauschbar
verwendet) und eine Celluolosebindungsregion oder -domäne (CBD)
umfasst. Trunkierte Enzyme, d.h. ein Expressionsprodukt, das eine
katalytische Kerndomäne
in Abwesenheit der Verbindungsdomäne umfasst, sind für die Behandlung
von Textilien nützlich
und werden als im Schutzumfang dieser Erfindung befindlich betrachtet.
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Zur
Verwendung in dieser Erfindung sind Cellulasen aus Pflanzen-, Pilz-
oder Bakterienquellen bevorzugt. Spezifische Beispiele für Pilzcellulasen
umfassen die von Trichoderma-Spezies, umfassend Trichoderma longibrachiatum,
Trichoderma viride, Trichoderma koningii, Penicillium-Spezies, Humicola-Spezies,
umfassend Humicola insolens, Apergillus-Spezies und Fusarium-Spezies
stammenden Cellulasen. Bakteriencellulasen stammen von Organismen,
wie z.B. Thermomonospora-Spezies, Cellulomonas-Spezies, Bacillus-Spezies,
Pseudomonas-Spezies, Streptomyces-Spezies und Clostridium-Spezies
Andere Organismen, die Cellulasen produzieren können, die für die Herstellung der hierin
beschriebenen Cellulasezusammensetzungen geeignet sind, sind im
Britischen Patent Nr. 2 094 826A und PCT-Veröffentlichung Nr. 96/29397 offenbart.
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Proteasen
(auch als Peptidasen bekannt), die für diese Erfindung verwendet
werden können,
umfassen Serinpeptidasen, wie z.B. Trypsin, Chymotrypsin und Subtilisine;
Thiolproteasen, wie z.B. Bromelain und Papain; Aminopeptidasen sowie
Carboxypeptidasen. Proteasen können
aus vielen verschiedenen Quellen erhalten werden. Proteasen, die
für die
praktische Umsetzung der Verfahren dieser Erfindung verwendet werden können, umfassen
beispielsweise die in US-Patent Nr. 4.990.452 offenbarten.
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Lipasen
können
aus Milch, Hefen, Bakterien, Weizenkeimen, tierischen Quellen (z.B.
Pankreas) und zahlreichen Pilzen erhalten werden. Beispiele für Lipasen,
die für
die praktische Umsetzung dieser Erfindung verwendet werden können, umfassen
die aus Candida, Pichia, Streptomyces, Bacillus, Pseudomonas, Mucor, Rhizopus
und Extrakten von gemeinem Nutzvieh (z.B. Scheine, Schalte, Rinder
etc.) erhaltenen. Beispiele für nützliche
Lipasen sind in US-Patent Nr. 5.278.066 offenbart.
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Enzyme,
die in der vorliegenden Erfindung zweckdienlich sind, können gemäß den auf
dem Gebiet der Erfindung bekannten Verfahren hergestellt werden.
Es ist beispielsweise möglich,
Zusammensetzungen nativer Enzyme oder von Enzymen des Wildtyps unter
Einsatz von Standardfermentations- und -Reinigungsarbeitsvorschriften
herzustellen. Solche Fermentationsverfahren für das Kultivieren von enzymproduzierenden Mikroorganismen,
umfassend Pilze und Bakterien, zur Herstellung von für die vorliegende
Erfindung nutzbaren Enzymen sind an sich auf dem Gebiet der Erfindung
bekannt. Cellulase-, Lipase-, Protease- und Pektinasezusammensetzungen
können
beispielsweise entweder durch feste oder submerse Kulturen, umfassend
Batch-, Fed-Batch- oder Durchflussverfahren, hergestellt werden.
Die Sammlung und Reinigung von derart hergestellten Enzymen aus
der Fermentationsnährlösung kann
auch durch Verfahren erfolgen, die an sich auf dem Gebiet der Erfindung
bekannt sind. Enzymzusammensetzungen, die in die für einen
Organismus typische Fermentationsmatrix inkorporiert sind, können durch
Reinigungstechniken basierend auf den bekannten Merkmalen und Eigenschaften
erhalten werden. Im Wesentlichen reine Komponentenenzyme, wie Cellulase,
Protease, Pektinase oder Lipase, können beispielsweise durch anerkannte,
in der Literatur veröffentlichte
Trennverfahren, wie z.B. eine Ionenaustauschchromatographie bei
einem geeigneten pH-Wert, eine Affinitätschromatographie, eine Größenausschlusschromatographie
und dergleichen, erhalten werden. Bei der Ionenaustauschchromatographie
(gewöhnlicherweise
Anionenaustauschchromatographie) ist es beispielsweise möglich, Enzymkomponenten
durch das Eluieren mit einem pH-Gradienten oder einem Salz-Gradienten
oder einem pH- und einem Salz-Gradienten zu trennen. Nach der Reinigung
könnte
die erforderliche Menge an erwünschten
Komponenten neu kombiniert werden.
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Zusätzlich dazu
ist es möglich,
einen Mikroorganismus gentechnisch so zu verändern, dass er ein bestimmtes
Enzym überproduziert
oder es in Abwesenheit anderer Enzyme oder Proteinverunreinigungen
produziert. Auf ähnliche
Weise ist es möglich,
mutierte Enzyme zu produzieren, die zusätzliche wertvolle Eigenschaften
für die
Textilanwendungen aufweisen, wie z.B. Thermostabilität, Alkali-
oder Säurebeständigkeit,
Tensidbeständigkeit,
erhöhter
pH-Bereich oder gesteigerte Aktivität. Solche Enzyme liegen auch
im Schutzumfang der Erfindung.
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Es
ist anzumerken, dass nicht die Quelle des Enzyms für die vorliegende
Erfindung entscheidend ist, sondern die Aktivität, die es für das relevante Substrat darstellt.
Dementsprechend kann, gemäß der vorliegenden
Lehre, jede beliebige Enzymzusammensetzung mit geeignetem Aktivitätsprofil
für eine
bestimmte Anwendung ausgewählt
werden. Selbstverständlich
sollten bei der Auswahl eines bestimmten Enzyms für eine bestimmte
Anwendung die Bedingungen, unter welchen dieses eingesetzt wird,
berücksichtigt
werden, wobei die Auswahl durch die Anpassung der biochemischen
Eigenschaften, wie z.B. von pH-Optimum, Temperaturoptimum, Ionen- und Salzeffekten,
an die spezifischen Bedingungen, unter welchen das Enzym verwendet
werden wird, vorteilhaft verbessert werden kann. Enzyme, die innerhalb
des Schutzumfangs dieser Erfindung liegen, können auch von Handelslieferanten
erhalten werden. Einige dieser Lieferanten sind ICN, Biomedicals,
Costa Mesa, Kalifornien, USA; Sigma Chemical Company, St. Louis,
Missouri, USA, und Novo Nordisk Biotech, Inc., Dänemark, sowie Genencor International
Inc., Rochester, New York, USA.
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Puffer,
die in der vorliegenden Erfindung zweckdienlich sind, sind jene,
die auf dem Gebiet der Erfindung anerkannte Säure/Base-Reagenzien sind und
die Enzymzusammensetzung zur Vermeidung von unerwünschten
pH- Verschiebungen während
der Behandelung der Faser, des Gewebes oder des Garns stabilisieren.
In dieser Hinsicht ist anerkannt, dass viele Enzymaktivitäten pH-abhängig sind.
So weist beispielsweise eine bestimmte Enzymzusammensetzung innerhalb
eines definierten pH-Bereichs
Enzymaktivität
auf, wobei die optimale Enzymaktivität im Allgemeinen in einem kleinen
Anteil dieses definierten Bereichs vorliegt. Der spezifische pH-Bereich für enzymatische
Aktivität
variiert mit jeder Enzymzusammensetzung. Außerdem ist es während der
Enzymbehandlung von Fasern, Gewebe oder Garn möglich, dass der pH-Wert der
ursprünglichen Reaktion
außerhalb
des für
die Aktivität
erforderlichen Bereichs liegt. Es ist weiters möglich, dass sich der pH-Wert
während
der Behandlung von Fasern, Gewebe oder Garn beispielsweise durch
die Erzeugung eines Reaktionsprodukts, das den pH-Wert der Lösung verändert, verändert. In
beiden Fällen
könnte
der resultierende pH-Wert einer ungepufferten Enzymlösung außerhalb
des für
die Aktivität
erforderlichen Bereichs liegen. Wenn das passiert, kommt es zu einem
unerwünschten
Rückgang
oder zur Beendigung der Aktivität.
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Angesichts
des eben Angesprochenen sollte der pH-Wert der Enzymlösung in
dem für
die Aktivität
erforderlichen Bereich gehalten werden. Eine Möglichkeit, um das zu erreichen,
ist die einfache Überwachung des
pH-Werts des Systems und die Anpassung des pH-Werts nach Bedarf
durch die Zugabe von Säure
oder Base. In einer bevorzugten Ausführungsform wird der pH-Wert
des Systems jedoch vorzugsweise durch den Einsatz einer Pufferlösung in
der Enzymlösung
in dem gewünschten
pH-Bereich gehalten.
Im Allgemeinen wird eine ausreichende Menge an Puffer eingesetzt,
um den pH-Wert der Lösung
in einem Bereich zu halten, in dem die verwendeten Enzyme Aktivität aufweisen.
Da verschiedene Enzymzusammensetzungen in verschiedenen pH-Bereichen
Aktivität
aufweisen, wird der verwendete spezifische Puffer in Abhängigkeit
von der verwendeten spezifischen Enzymzusammensetzung ausgewählt. Der/die
für die
Verwendung mit der verwendeten Enzymzusammensetzung ausgewählte(n)
Puffer können
von einem Fachmann auf dem Gebiet der Erfindung unter Berücksichtigung
des pH-Bereichs und des Optimums für die verwendete Enzymzusammensetzung
sowie des pH-Werts der Lösung
einfach bestimmt werden.
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Vorzugsweise
ist der verwendete Puffer mit der Enzymzusammensetzung in Bezug
auf die Gegenwart von Ionen und Salzen kompatibel und hält den pH-Wert
der Lösung
innerhalb des für
eine optimale Aktivität erforderlichen
pH-Bereichs. Geeignete Puffer umfassen Natriumcitrat, Ammoniumacetat,
Natriumacetat, Dinatriumphosphat und weitere. Beispiele für organische
Puffer, die für
die praktische Umsetzung der Erfindung zweckdienlich sind, umfassen
Kaliumhydrogenphthalat, Kaliumhydrogen tartrat, Essigsäure, Natriumacetat und
Tri(hydroxymethyl)aminomethan. Beispiele für anorganische Puffer, die
bei der praktischen Umsetzung der Erfindung eingesetzt werden können, umfassen
Natriumphosphat und Kaliumphosphat (umfassend die mono- und diprotischen
Salze), Natriumcarbonat, Natriumbicarbonat und Natriumborat. Die
Puffersubstanzen sind vorzugsweise anorganische Puffer.
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Faser,
Gewebe oder Garn werden mit der Enzymlösung unter Bedingungen, die
wirksam eine Enzymtätigkeit
ermöglichen,
um die gewünschten
Auswirkungen auf das Gewebe zu haben, inkubiert. Während der Enzymbehandlung
können
der pH-Wert, der
Flüssigkeitsanteil,
Temperatur und Reaktionszeit beispielsweise zur Optimierung der
Bedingungen, unter welchen das Enzym aktiv ist, angepasst werden. "Effektive Bedingungen" beziehen sich notwendigerweise
auf den pH-Wert, den Flüssigkeitsanteil
und die Temperatur, die es den Enzymen ermöglichen, effizient mit dem
Substrat zu reagieren. Die Reaktionsbedingungen für jedes
beliebige Enzym können
unter Einsatz von bekannten Verfahren leicht bestimmt werden.
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Dementsprechend
hängt der
pH-Wert der Lösung,
in die ein bestimmtes Enzym zugesetzt wird, notwendigerweise von
der Identität
des spezifischen Enzyms ab. In Bezug auf Pilzcellulasen wird der
pH-Wert der Lösung,
wenn die Cellulase von Trichoderma longibrachiatum stammt, vorzugsweise
in einem sauren bis neutralen Bereich von etwa 4–7 gehalten, während Cellulase
von Humicola insolens wirksam im neutralen Bereich, d.h. von etwa
6–8, aktiv
ist. Wenn andererseits Cellulase aus bakteriellen Quellen verwendet
wird, d.h. Bacillus, ist es möglich,
viel höhere
pH-Werte in dem Bereich von etwa 6–11 zu verwenden. In Bezug
auf Lipasen verweisen die Anwender auf die Tabellen 1–3, die
zahlreiche Beispiele für
Lipasezusammensetzungen anführen,
die bei verschiedenen pH-Werten und Temperaturen eingesetzt werden
können.
Pektinase- und Proteasezusammensetzungen sind auf ähnliche
Weise bei verschiedenen pH-Werten zweckdienlich. Pektinasen sind
jedoch oft dann nützlich,
wenn sie bei pH-Werten von etwa 4–6 eingesetzt werden, und viele
Proteasen, d.h. jene von Bacillus-Spezies, d.h. lentus, sind für basische
pH-Werte von etwa 7–11
einsetzbar.
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Bei
bestimmten Anwendungen ist es wünschenswert,
Enzyme zu verwenden, die entweder bei basischen oder bei sauren
pH-Werten aktiv sind. Die Erfindung umfasst die Variation des pH-Werts
des Reaktionsgemischs und, wenn erforderlich, der Identität (oder
Quelle) der Enzyme, um die gewünschte
Wirkung auf das Gewebe zu erzielen. Demnach können beispielsweise Lipasen,
die bei verschiedenen pH-Werten aktiv sind, genutzt werden, um die
erwünschten
Reaktionsbedingungen und somit die erwünschten Gewebeeigenschaften
zu erzielen. Die Tabellen 1, 2 und 3 führen Beispiele für Lipasen
an, die in verschiedenen pH-Bereichen aktiv sind und die gemeinsam
ein Arsenal an Lipasen bilden, die unter relativ variablen Bedingungen
eingesetzt werden können.
Die Wahl von Lipasen zur Veranschaulichung der verschiedenen Bedingungen,
unter welchen verschiedene Enzyme, die für die praktische Umsetzung
der Erfindung zweckdienlich sind, reaktiv sind, dient lediglich
der Veranschaulichung und nicht der Definition oder Einschränkung des
Schutzumfangs der Erfindung.
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Tabelle
1: Temperaturoptima und pH-Optima für ausgewählte Lipasen
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Tabelle
2: Mikroorganismen, die Lipasen produzieren, welche bei pH-Wert
5,5, aber nicht bei pH-Wert 7,5 aktiv sind.
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Tabelle
3: Mikroorganismen, die Lipasen produzieren, die bei pH-Wert 7,5,
aber nicht bei pH-Wert 5,5 aktiv sind.
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Die
Menge des Enzyms in der Behandlungslösung kann variieren und ist
für die
Erfindung nicht wesentlich, bis auf dass erwartet wird, dass stärkere Lösungen bereits bei
kürzerer
Behandlungsdauer wirksam sind. Der Einsatz verschiedener Verfahren,
die Fachleuten auf dem Gebiet der Erfindung für die Bestimmung der Proteinkonzentration
bekannt sind und von diesen verwendet werden, z.B. das Lowry-Verfahren, das COOMASSIE-Blau-Verfahren
etc., liegt im Schutzumfang der vorliegenden Erfindung. Auf ähnliche
Weise wissen Fachleute auf dem Gebiet der Erfindung, dass die Aktivität der Enzyme
durch Verfahren, die auf dem Gebiet der Erfindung standardmäßig eingesetzt
werden, bestimmt werden kann. Die Enzymkonzentrationen können in
einem Bereich von etwa 0,0001 g/l bis etwa 5,0 g/l liegen. In den
meisten Fällen
liegt die Enzymkonzentration in einem Bereich von etwa 0,0001 g/l
bis etwa 1,0 g/l. Pektinasen und Cellulasen liegen vorzugsweise in
einem Bereich von etwa 0,1 g/l bis etwa 1,0 g/l vor. Lipasen liegen
vorzugsweise in dem Bereich von etwa 0,01 g/l bis etwa 1,0 g/l und
besonders bevorzugt in einem Bereich von etwa 0,01 g/l bis etwa
0,2 g/l vor. Proteasen liegen vorzugsweise in einem Bereich von
etwa 0,01 g/l bis etwa 0,1 g/l vor.
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Die
Behandlungslösung
ist oft eine wässrige
Lösung
des Enzyms und einer Puffers, jedoch kann das Enzym auch in einer
wässrigen
Lösung
ohne Puffer verwendet werden. Die Behandlungslösung kann zusätzliche
Inhaltsstoffe umfassen, obwohl vorzugsweise nur das Enzym und der
Puffer vorhanden sind. Die Behandlungslösung umfasst kein Tensid.
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Die
optimale Behandlungstemperatur variiert in Abhängigkeit von dem Typ und der
Quelle des verwendeten Enzyms. Die Reaktionstemperaturen, die für Enzymzusammensetzungen
eingesetzt werden können, werden
von zwei konkurrierenden Faktoren bestimmt. Erstens entsprechen
höhere
Temperaturen im Allgemeinen einer verbesserten Reaktionskinetik,
d.h. schnelleren Reaktionen, welche geringere Reaktionszeiten im Vergleich
mit den bei niedrigeren Temperaturen erforderlichen Reaktionszeiten
ermöglichen.
Dementsprechend betragen die Reaktionstemperaturen im Allgemeinen
zumindest etwa 10 °C
oder mehr. Zweitens verlieren viele Enzyme, wie Proteine, über einer
bestimmten Reaktionstemperatur, wobei diese Temperatur von der Natur
des verwendeten Enzyms abhängt,
ihre Aktivität.
Wenn eine Reaktions temperatur also zu weit ansteigt, kommt es in
der Folge der Denaturierung des Enzyms zum Verlust der gewünschten
Enzymaktivität.
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Der
einsetzbare Temperaturbereich liegt in einem Bereich von etwa 10 °C bis etwa
90 °C und
meistens in einem Bereich von etwa 20 °C bis etwa 60 °C. Pektinasen,
Cellulasen und Proteasen, wie sie hierin als Beispiel angeführt werden,
werden vorzugsweise bei Temperaturen von etwa 35 °C bis etwa
60 °C eingesetzt, während Lipasen,
wie sie hierin als Beispiel angeführt werden, vorzugsweise bei
Temperaturen von etwa 20 °C
bis etwa 35 °C
eingesetzt werden. Diese Temperaturbereiche werden nur als Beispiele
bereitgestellt, und die Verwendung von Enzymen, die bei Temperaturen
außerhalb
dieses Bereichs aktiv sind, liegt ebenfalls im Schutzumfang dieser
Erfindung. Wie in Tabelle 1 angeführt ist beispielsweise bekannt,
dass Lipasen aus verschiedenen Quellen in einem Temperaturbereich
von etwa 22 °C
bis etwa 80 °C
aktiv sind. Außerdem
bietet die Verwendung von Enzymen aus thermophilen, alkalophilen
oder acidophilen Organismen die Möglichkeit, relativ extreme
Bedingungen bei der Verarbeitung des Textils einzusetzen. Die Variation
von Reaktionstemperatur und dem Enzym, das verwendet wird, um die
gewünschte
Auswirkung auf das verarbeitete Gewebe zu erzielen, liegt im Schutzumfang
der vorliegenden Erfindung.
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Die
optimale Behandlungszeit variiert in Abhängigkeit von dem Typ und der
Quelle des verwendeten Enzyms, der Enzymaktivität und der Konzentration in
der Behandlungslösung
sowie von der Temperatur und dem pH-Wert, bei welchen die Behandlung
erfolgt. In den meisten Fällen
ist es wünschenswert,
dass eine wirksame Behandlung innerhalb eines Zeitrahmens von etwa
10 min bis etwa 1 h erfolgt. Bevorzugte Reaktionszeiten liegen in
einem Bereich von etwa 5 min bis etwa 30 min, wobei eine Zeit von
etwa 10 min besonders bevorzugt ist.
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Die
Beendigung der Enzymbehandlung kann dadurch erfolgen, dass die Fasern
aus dem Kontakt mit den Enzymen entfernt werden, oder vorzugsweise
dadurch, dass der pH-Wert oder die Temperatur der Behandlungslösung in
einen Bereich verlagert wird, in dem das Enzym inaktiv ist. Bei
anderen Aspekten der Erfindung wird die Reaktion dadurch beendet,
indem das Gewebe aus dem Reaktionsmedium entfernt und mit einem
Puffer mit einem pH-Wert gewaschen wird, bei dem das Enzym instabil
oder inaktiv ist. Die Reaktionen auf Gewebe, das mit Enzymen behandelt
wird, die unter sauren Bedingungen aktiv sind, können demnach durch das Eintauchen
oder Waschen der Fasern in einem basischen Puffer beendet werden,
während
Reaktionen auf Gewebe unter Verwendung von Enzymen, die unter basischen
Bedingungen aktiv sind, durch das Eintauchen oder Waschen der Fasern
in einem sauren Puffer beendet werden können.
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Bei
jenen Ausführungsformen
der Erfindung, bei welchen die Enzymbehandlung nach dem Einbringen des
Textilmaterials in siedendes Wasser erfolgt, kann das Wasser, das
bei der Siedebehandlung verwendet wird, entweder einfaches Wasser
oder eine wässrige
Pufferlösung
sein. Der Druck, unter dem das Kochen erfolgt, ist nicht entscheidend,
wobei atmosphärischer
Druck im Allgemeinen am günstigsten
ist. Die Dauer der Siedebehandlung ist nicht wesentlich, obwohl
die besten Ergebnisse im Allgemeinen bei Siedezeiten von zumindest
etwa 0,1 min, vorzugsweise von etwa 0,3 bis etwa 6 min, erzielt
werden.
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Die
Textilmaterialien, bei welchen die Erfindung eingesetzt werden kann,
umfassen Fasern, Garne und Gewebe, die Baumwollfasern umfassen.
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Das
erfindungsgemäße Verfahren
kann bei Fasern in der Form von losen Fasern oder bei zu einem Faservlies
kombinierten Fasern, bei Geweben oder Gewirken eingesetzt werden.
Gewebe und Faservliese sind zu bevorzugen. Weiters sind die Fasern
vorzugsweise im Wesentlichen frei von Stärke oder anderen Schlichtematerialien.
-
Die
folgenden Beispiele werden zur Veranschaulichung angeführt und
sollen nicht zur Einschränkung des
Schutzumfangs der Erfindung dienen.
-
BEISPIELE
-
Diese
Beispiele veranschaulichen verschiedene Arten der Behandlung von
Baumwolle, wobei manche mit Enzymen gemäß der vorliegenden Erfindung
erfolgen und andere den Stand der Technik darstellen, sowie die
Auswirkung dieser Behandlungen auf die Benetzbarkeit und die strukturellen
Eigenschaften der Probestücke.
Die im folgenden Abschnitt, Materialien und Verfahren, verwendeten
Techniken wurden bei allen Beispielen eingesetzt.
-
Materialien und Verfahren
-
Allgemeines:
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Alle
Chemikalien waren zertifizierte ACS-Güte-Chemikalien mit Ausnahme
des analysenreinen Natriumphosphats (Fisher Scientific). Für die Wasserreinigung
wurde ein Millipore-Mill-Q-Wassersystem eingesetzt. Die Temperatur
der Reaktionen wurde von einer Omega-Temperaturkontrollvorrichtung
(Modell CN7600) mit einer mit Tef-Ion beschichteten Kupfer(+)-Konstantan(–)-Temperatursonde
vom T-Typ kontrolliert. Das Vermischen wurde durch einen von oben
beladbaren Barnant-Mischer mit geringer Geschwindigkeit mit einem Rührblatt
mit einem Durchmesser von einem Zoll (2,54 cm), das gerade unter
die Flüssigkeitsoberfläche eingetaucht
wurde, unterstützt.
Nach der Behandlung wurde das Gewebe getrocknet, und die Gewichtsveränderung
wurde als ΔW(%)
berechnet:
worin
W; das ursprüngliche
Gewicht des Gewebes und W
t das Endgewicht
des Gewebes ist.
-
Gewebecharakterisierung
-
Die
Gewebedichte und -dicke wurden durch das ASTM-Verfahren 1910 charakterisiert.
Die Garnzugeigenschaften wurden unter Verwendung eines Instron-Zugtesters
(Modell 1122 TM) mit standardmäßigen pneumatischen
Klemmen (ASTM-Verfahren 2256) bestimmt. Insgesamt wurden 20 Kettenfäden bei
einer Messlänge
von 7,5 cm und einer Belastungsrate von 200 mm/min gemessen. Die
lineare Dichte der Garne wurde berechnet, indem der Durchschnitt
des Gewichts von 20 4 cm langen Garnabschnitten nach einer zumindest
24-stündigen
Konditionierung bestimmt wurde. T-Tests wurden zur Bestimmung der signifikanten
Unterschiede zwischen den Proben eingesetzt.
-
Ein
Spektrophotometer von Minolta (Modell CM-2002) wurde eingesetzt,
um die Farbe der Gewebeproben zu bestimmen. Durch die „Commission
Internationale de l'Eclairage" (CIE) bestimmte
L*a*b*-Farbabstandswerte wurden unter Verwendung des CIE-Standardbeleuchtungskörpers D
(6500 K Tageslicht) in einem Standardbetrachtungswinkel von 10° ermittelt.
Die L*-Werfe wurden verwendet, um die Helligkeit der Gewebeproben
zu beschreiben, d.h. je höher
der L*-Wert, desto heller die Farbe. Die ermittelte Gewebefarbe
war bei jeder Probe der Mittelwert aus fünf Messungen, die an fünf zufällig ausgewählten Stellen
des Gewebes durchgeführt
wurden.
-
Wasserkontaktwinkel
-
Die
Wasserkontaktwinkel (KW) der Gewebe wurden ausgehend von der Benetzungsfähigkeit
(Fw), die mittels einer Tensiometervorrichtung
bestimmt wurde, berechnet. Detaillierte experimentelle Verfahren
zur Bestimmung der Kontaktwinkel wurden beschrieben. Y.L. Hsieh
et al., Textile Research Journal 62 (11), 677–685 (1992). Die den Wasserkontaktwinkeln
zugrundeliegenden Theorien und deren Bestimmung wurden ebenfalls beschrieben.
Y.L. Hsieh, Textile Research Journal 65 (5), 299–307 (1995). Die Messvorrichtung
umfasste eine Elektronenmikrowaage von RG Cahn, eine motor-ähnliche
Steuervorrichtung (Modell 18008), die an einen umkehrbaren Umsetzer
von Oriel (Modell 16617) angeschlossen war, ein Multimeter mit automatischer Bereichseinstellung
von Keithley (Modell 175) und einen Messstreifen-Aufzeichner von
ABB Goerz (Modell SE120). Die Umsetzer-Steuervorrichtung steuert
den Kontakt zwischen der Benetzungsflüssigkeit und der aufgehängten Gewebeprobe,
indem die Benetzungsflüssigkeit
an den unteren Rand der Gewebeprobe bewegt wird.
-
Zwei
aufeinander folgende Benetzungsfähigkeitsmessungen
in Wasser (γ =
72,6 Dyn/cm) und Hexadecan (γ =
26,7 Dyn/cm) wurden herangezogen, um die Wasser-KW der Gewebeproben zu bestimmen. Die erste
Messung erfolgte in Wasser, um die Benetzungsfähigkeit und die Wasserretention
in Wasser zu ermitteln. Die Benetzungsfähigkeit war die Differenz zwischen
dem Wert der fortschreitenden, stationären Benetzungsfähigkeit
(Bst) und dem Gewicht der gesamten gebundenen
Flüssigkeit
(BSP): Fw =
(Bst – Bsp)·g Gl. 2Fw steht für
die vertikale Kraft, die die Flüssigkeit
auf die Gewebeprobe ausübt,
und Fw ist: Fw = pγLVcosθ Gl. 3worin γLV die
Oberflächenspannung
der Benetzungsflüssigkeit,
p der Umfang der Gewebeprobe und θ der Wasser-KW ist.
-
Nach
dem Trocknen wurde eine zweite Messung in Hexadecan dazu herangezogen,
um den Probenumfang zu berechnen und die vertikale Flüssigkeitsretentionskapazität der Probe
zu bestimmen. Unter Annahme eines KW von 0 wurde der Umfang der
Probe ausgehend von der Benetzungsfähigkeit in Hexadecan (F
hexn) berechnet:
-
Wenn γLV und
p bekannt sind, kann der Wasser-KW ausgehend von der Benetzungsfähigkeit
in Wasser (Fw) berechnet werden.
-
-
Die
Werte der vertikalen Flüssigkeitsretentionskapazität (C
v) und der Wasserretention (C
m)
wurden ausgehend von dem Gewicht der gesamten, gebunden Flüssigkeit
(B
sp) jeweils in Hexadecan und Wasser ermittelt.
Die C-Werte der Flüssigkeitsretention
(μl/g) wurden
durch das Gewicht der Proben normalisiert:
worin ρ die Dichte
von Hexadecan oder Wasser ist, wenn C
v bzw.
C
m abgeleitet werden. Die Hexadecanflüssigkeitsretentionskapazität weist
auf das gesamte Porenvolumen für
die Flüssigkeitsretention
hin. Bei jedem Gewebe wurden fünf
Messungen durchgeführt
und deren Mittelwert ermittelt.
-
Die
Flüssigkeitsretentionskapazität (C
l) kann auch ausgehend von der Gewebeporosität und der
Dichten der Flüssigkeit
und des Feststoffs berechnet werden:
worin ρ
l die
Flüssigkeitsdichte
ist. Außerdem
kann die maximale Flüssigkeitsretentionskapazität (C
m) der Gewebe durch das Abwiegen der Fasern
vor (W
d) und nach (W
m)
der 25-minütigen
Immersion in Hexadecan bestimmt werden:
Cm = (Wm – Wd)/Wd Gl. 8 -
Baumwollgewebe
-
Bei
jedem der untenstehenden Beispiele 1–4 werden die Auswirkungen
der verschiedenen Bedingungen auf Baumwollgewebe beschrieben. Bei
jedem dieser Beispiele wurde Baumwollgewebe als Leinenbindung verwendet,
wobei ein 100%iges Baumwollgewebe (Nisshinbo California Incorporated)
in dieser Studie verwendet wurde. Jede Gewebeprobe wurde zu einer
Größe von 10
cm mal 14 cm zugeschnitten und ausgefasert. Ein Gewebestück dieser
Dimension wog etwa 1,5 g. Das Gewebe umfasst ein minimales Ausmaß an Stärkeschlichtemitteln,
wie durch das gesprenkelte hellgraue Licht bei der Reaktion mit
Iod angezeigt wird. Um Veränderungen
der Faseroberflächenstruktur
zu verhindern, wurde nicht versucht, das Schlichtemittel zu entfernen.
Nach den Reaktionen wurde das Baumwollgewebe 3 bis 4 Tage lang bei
einer Feuchtigkeit von 65 % und 70 °C getrocknet.
-
BEISPIEL 1
-
Dieses
Beispiel zeigt die Technik der alkalischen Vorwäsche von Baumwolle nach dem
Stand der Technik und führt
die durch diese Vorwäsche
entstehenden physikalischen Veränderungen
des Gewebes im Detail an. Eine Vorwäsche mit NaOH verursachte eine
deutliche Gewichtsabnahme und das Einlaufen des Gewebes. Die Vorwäsche verbesserte
auch den Wasserkontaktwinkel und die Wasserretention des Gewebes.
-
Vor
der Vorwäsche
wog das Gewebe im Durchschnitt 13,8 mg/cm2 und
wies eine Dicke von 320 um auf. Das Gewebe umfasste 69 Garne/Zoll
in der Kettenrichtung und 67 Garne/Zoll in der Füllrichtung. Das unbehandelte
Baumwollgewebe war hydrophob mit einem Wasser-KW von 93,9° (± 3,3°). Das Gewebe
wies eine hellgelbe Farbe mit einem L*-Wert von 85,1 auf.
-
Das
Baumwollgewebe wurde in 4%igem NaOH bei 100 °C vorgewaschen und dann mit
heißem
Wasser ausgespült,
bis das Spülwasser
neutral war. Gleichung 1 wurde verwendet, um den Prozentsatz der
Fasergewichtsveränderung
zu berechnen. Die physikalischen Eigenschaften des vorgewaschenen
Gewebes wurden mit jenen des Gewebes vor der Vorwäsche verglichen.
Für die
alkalische Vorwäsche
wurde ein 0,4:1-Verhältnis
(l/g) von Flüssigkeit
zu Gewebe eingesetzt. Die NaOH-Behandlungen wurden in einem 2-1-Kessel,
der in einem 2-1-Heizmantel erhitzt wurde, durchgeführt. Die
Behandlungsbedingungen und -ergebnisse sind in Tabelle 4 angeführt.
-
Tabelle
4: Auswirkungen der alkalischen Vorwäsche auf Gewebe- und Garneigenschaften
-
Die
Vorwäsche
in einer 4%igen Natriumhydroxidlösung
bei 100 °C
für 1 h
verursachte einen deutlichen Gewichtsverlust und das Einlaufen des
Gewebes, wie durch die gesteigerte Gewebedicke und Gewebedichte gezeigt
wird. Die Gewebebenetzbarkeit verbesserte sich durch die Vorwäsche. Der
Wasserkontaktwinkel (43,1 °)
und die Wasserretention (2,87 μl/mg)
wurden signifikant verbessert. Das Gewebe wurde auch heller mit
einem erhöhten
L*-Wert. Eine längere
Vorwäsche
von 2 h verursachte einen etwas höheren Gewichtsverlust ohne
ein weiteres Einlaufen des Gewebes. Sowohl die Benetzbarkeit als
auch die Helligkeit wurden durch eine längere Vorwäsche verbessert, jedoch blieb
die Wasserretention gleich. Es ist wichtig, dass die Vorwäsche auch
die Festigkeit und die lineare Dichte der Garne senkte.
-
BEISPIEL 2
-
Dieses
Beispiel führt
die Auswirkungen von Puffer auf die Eigenschaften von Baumwollgewebe
detailliert aus. Um die Auswirkungen von Enzymen zu differenzieren,
mussten die Auswirkungen der Puffer allein (ohne die Enzyme) bestimmt
werden. Baumwollgewebe wurde mit drei Pufferlösungen unter denselben Bedingungen
wie bei den jeweiligen Enzymreaktionen behandelt.
-
Für die Behandlung
mit Puffer wurde ein 0,33:1-Verhältnis
(l/g) von Flüssigkeit
zu Gewebe verwendet. Die Puffer waren Natriumcarbonat mit einem
pH-Wert von 10,5 (für
Protease) und zwei Natriumphosphat-Puffer, einer mit einem pH-Wert
von 5 (für
Cellulase und Pektinase) und der andere mit einem pH-Wert von 8,5 (für Lipase).
Im Allgemeinen hatten die Puffer geringe bis keine Auswirkungen
auf die Benetzungseigenschaften der Baumwollgewebe. Der Natriumcarbonat-Puffer
mit einem pH-Wert von 10,5 und der Natriumphosphat-Puffer mit einem
pH-Wert von 5,0 veränderte
den Wasserbenetzungs-KW der Baumwollgewebe nicht. Der Natriumphosphat-Puffer
mit einem pH-Wert von 8,5 senkte den Wasser-KW auf 83,0°, was immer
noch deutlich hydrophob ist. Die Ergebnisse sind in Tabelle 5 zusammengefasst. Tabelle
5: Auswirkungen von Pufferlösungen
auf Baumwolle
- NaPhos = Natriumphosphat
- NaCarb = Natriumcarbonat
-
Die
Behandlung mit jeder der drei Pufferlösungen hellte die Gewebefarbe
auf und verursachte das Einlaufen des Gewebes, wie durch die gesteigerte
Gewebedicke und -dichte deutlich wird. Das Gewebegewicht wurde jedoch
durch diese Puffer unterschiedlich beeinflusst. Der Natriumcarbonat-Puffer
veränderte
das Gewebegewicht nicht, während
die NatriumphosphatPuffer das Gewebegewicht um 4 bis 6 verringerten,
was etwa der Hälfte
des durch die Vorwäsche
verursachten Gewichtsverlusts entsprach. Bis auf die reduzierte Garnfestigkeit
der mit Natriumcarbonat behandelten Baumwolle war die Garnfestigkeit
nach der Behandlung mit den anderen beiden Puffern von Baumwolle
nach Vorwäsche ähnlich.
Die gemäßigte Temperatur
und Bewegung, die bei diesen Pufferbehandlungen eingesetzt wurden,
verursachten das Einlaufen des Gewebes, ohne die Wasserbenetzungs-
oder Wasserretentionseigenschaften der Baumwollgewebe wesentlich
zu verändern.
-
Deshalb
konnte gezeigt werden, dass die geringen Auswirkungen dieser Puffer
auf die Wasserbenetzungs- und Wasserretentionseigenschaften von
Rohbaumwollgeweben ihre Beeinflussung der Bewertung der Wirksamkeit
der ausgewählten
Enzyme minimierten.
-
BEISPIEL 3
-
Dieses
Beispiel erläutert
detailliert die Behandlung von Baumwollgeweben mit einer Reihe von
Enzymtypen. Idente Gewebestoffmuster wurden mit vier verschiedenen
Enzymen, umfassend eine Pektinase, eine Cellulase, eine Protease
und eine Lipase, behandelt. Nach der Behandlung des Gewebes wurden
die Enzyme inaktiviert, und das Gewebe wurde mit Puffer gewaschen
und getrocknet. Das getrocknete Gewebe wurde durch die Messung des
Gewichtsverlusts, der Dicke, der Gewebedichte, der Helligkeit, des
Kontaktwinkels, der Wasserretention, der linearen Dichte und der
Festigkeit charakterisiert.
-
Vier
Enzymtypen, d.h. Pektinase, Cellulase, Protease und Lipase (Genencor
International, South San Francisco, CA), wurden in Bezug auf ihre
Wirksamkeit bei der Verbesserung der Wasserbenetzungs- und Wasserretentionseigenschaften
von Baum- wollgeweben
untersucht. Die unbehandelten Rohbaumwollgewebe waren hydrophob
mit einem Wasser-KW von 93,9° (± 3,30)
und einem Wasserretentionswert von 0,15 μl/mg (± 0,10). Das Gewebe war hellgelb
(L* = 85,1). Jede der Puffer alleine steigerte die Helligkeit der
Gewebefarbe und das Einlaufen des Gewebes, aber hatten eine geringe
oder keine Auswirkung auf die Wasserbenetzungs- und Wasserretentionseigenschaften
der Rohbaumwollgewebe. Demnach beeinflussten die Puffer die Bewertung
der Auswirkungen der Enzyme nicht.
-
Alle
Enzymbehandlungen folgten demselben Verfahren und variierten nur
in Bezug auf die Temperatur und/oder den verwendeten Puffer. Jede
Behandlung unter variierenden Bedingungen wurde einmal durchgeführt, um
die Wirksamkeit der einzelnen Enzyme zu ermitteln. Natriumphosphat-Puffer
wurden für
Pektinase-, Cellulase- und Lipaseenzyme verwendet, und ein Natriumcarbonat-Puffer
wurde für
das Proteaseenzym verwendet (Tabelle 6). Die Pektinase stammte von
Aspergillus niger, die Cellulase von Trichoderma, die Protease von
Bacillus-Spezies (Subtilisintyp) und die Lipase von Pseudomonas
mendocina.
-
Die
Pufferlösung
wurde auf eine konstante Temperatur gebracht, bevor das Enzym zu
der Lösung
zugesetzt wurde. Alle Enzym- und Pufferbehandlungen dauerten 1 h,
während
ein Mischer die Homogenität
während
der Reaktionsdauer aufrechterhielt. Am Ende jeder Reaktion wurde
die Probe 2 min lang in eine Spülpufferlösung getaucht.
Die Enzyme wurden durch den pH-Wert des Spülpuffers inaktiviert. Die Gewebestoffmuster
wurden dann 3 min lang zentrifugiert (International Clinical Centrifuge).
Fünf abwechselnde
Behandlungen mit 2-min-Wasserbädern
bei Raumtemperatur gefolgt von dreiminütigem Zentrifugieren schlossen
das Spülverfahren
ab. Die Probe wurde dann bei 65 % relativer Luftfeuchtigkeit und
70 °F getrocknet.
Das Gewebegewicht während
des Trocknens wurde durch das Wiegen jeder Probe alle 24 h überwacht,
bis keine Gewichtsveränderung
mehr beobachtet wurde. Dieses Endgewicht (W
t)
wurde in 3 bis 4 Tagen erhalten und wurde herangezogen, um die Gewichtsveränderung
gemäß Gleichung
1 zu berechnen. Tabelle
6: Enzymreaktionsbedingungen
- • Pektinase enthält eine
unbestimmte Menge an Cellulase.
-
Bei
der Untersuchung der Auswirkungen der Enzyme auf die Baumwollgewebe
erfolgten alle Vergleiche mit jenen Gewebestoffmustern, die mit
den entsprechenden Pufferlösungen
ohne zugesetztes Enzym behandelt wurden. Die Lipasebehandlungen
hatten weder eine Auswirkung auf die Wasserbenetzungs- und Wasserretentionseigenschaften
noch auf die physikalischen Eigenschaften der Baumwollgewebe (Tabelle
7). Diese Lipase war unter den angewandten Bedingungen nicht wirksam
zur Verbesserung der Wasserbenetzungseigenschaften von Baumwolle.
Deshalb wurden keine weiteren Untersuchungen unter Verwendung dieser
Lipase durchgeführt.
-
Die
Proteasebehandlung veränderte
die Benetzungseigenschaften und die Gewebeeigenschaften, d.h. Dicke,
Gewebedichte und Helligkeit (Tabelle 7), ebenfalls nicht. Interessanterweise
wies das mit Protease behandelte Baumwollgewebe einen deutlich verbesserten
Wasseretentionswert von 1,11 μl/mg
auf. Bei dieser Proteasebehandlung ging die Festigkeit nur leicht
zurück.
-
Tabelle
7: Auswirkungen von Lipase und Protease auf Baumwolle
-
Tabelle
8: Auswirkungen von Pektinase und Cellulase auf Baumwolle
-
Wenn
diese Behandlung mit einem Enzymgemisch aus Pektinase und Cellulase
in einem wässrigen Medium,
fakultativ weist das wässrige
Medium einen pH-Wert von etwa 4 bis etwa 6 auf, und bei einer Temperatur
in einem Bereich von etwa 25 °C
bis etwa 60 °C
erfolgt, werden die Fasern mit einem wässrigen Medium mit einem pH-Wert von etwa 7,5
bis etwa 9,0 behandelt, nachdem die Fasern mit dem Enzymgemisch behandelt
wurden, und/oder die Behandlung umfasst das Eintauchen der Fa sern
in siedendes Wasser für
etwa 0,3 min bis etwa 30 min, bevor die Fasern mit dem Enzymgemisch
behandelt werden.
-
Die
Pektinase hatte wie die Lipase keine Auswirkung auf den Wasser-KW,
die Wasserretention oder andere Gewebeeigenschaften, d.h. Dicke,
Dichte und Helligkeit (Tabelle 8 und 2). Ein
minimaler Gewichtsverlust wurde nach der Behandlung mit Pektinase
beobachtet. Die Cellulase war das einzige Enzym, das, wenn es alleine
auf Rohbaumwolle aufgetragen wurde, zu deutlichen Verbesserungen
der Wasserbenetzung (KW) und der Wasserretention führte (2a, 2b).
Obwohl nichts auf das Einlaufen des Gewebes nach der Cellulasebehandlung
hindeutete, stiegen der Gewichtsverlust des Gewebes (2c) und die Helligkeit (Tabelle 8) leicht
an. Es schien, dass die Cellulase Zugang zu der Cellulose gewinnen
und die hydrophoben Komponenten, die nicht Cellulose waren, von
der Gewebeoberfläche
entfernen konnte.
-
Die
deutlichste Verbesserung der Benetzung konnte dann erzielt werden,
wenn Pektinase und Cellulase in einer einzigen Behandlung kombiniert
wurden (Tabelle 8 und 2). Sowohl der Wasser-KW als
auch der Wasserretentionswert liegen in dem Bereich, der zuvor für herkömmlich vorgewaschene
Gewebe beobachtet wurde (2a, 2b). Der Gewichtsverlust (2c)
war geringer als bei Cellulase allein, und die Dicke, die Dichte
und die Helligkeit veränderten
sich trotz der verbesserten Benetzbarkeit nicht. Die Pektinasebehandlung
verursachte nur einen leichten Rückgang
der Garnfestigkeit, während
die Cellulase die Garnfestigkeit deutlich senkte. Die kombinierte
Behandlung mit Pektinase und Cellulase senkte die Festigkeit weiter
als die der nur mit Cellulase behandelten Probe.
-
Das
synergistische Wirken von Cellulase und Pektinase bei der kombinierten
Behandlung verbesserte erfolgreich die Benetzungseigenschaften der
Baumwollgewebe. Cellulase, die, wo es möglich ist, die Cellulose hydrolysiert,
unterstützte
offensichtlich die Wirkung der Pektinase durch eine Verstärkung der
Zugänglichkeit des
Pektinmaterials. Zugang zu den Pektinen kann durch das Spalten der
Cellulose gewonnen werden, welche die Komponenten der Gewebeoberflächen, die
nicht Cellu lose sind, unterstützt.
Demnach scheint ein synergistischer Effekt von Cellulase und Pektinase
darauf hinzudeuten, dass sich manche, wenn nicht alle, Pektine nahe
der Sekundärzellwand
befinden. Wenn das stimmt, sollte das Entfernen der Pektine die
anderen Komponenten, die nicht Cellulose sind und sich auf den Gewebeoberflächen befinden,
freisetzen.
-
Dieses
Beispiel zeigt, dass Lipasen und Pektinasen nur geringe Auswirkungen
auf die Benetzbarkeit und andere Eigenschaften von Baumwollgewebe
haben. Im Gegensatz dazu verbessert die Behandlung mit Cellulasen
sowohl die Wasserbenetzbarkeit als auch die Wasserretention von
Baumwollgewebe. Interessanterweise wurden die deutlichsten Veränderungen
der physikalischen Eigenschaften des Baumwollgewebes durch eine
Behandlung mit einem Gemisch aus Cellulase und Pektinase erzielt.
-
BEISPIEL 4
-
Dieses
Beispiel veranschaulicht die Auswirkungen der Behandlung von Baumwolle
mit siedendem Wasser allein oder gefolgt von einer Enzymbehandlung.
-
4.1 Siedendes Wasser
-
Drei
zweiminütige
Immersionen in Wasser bei 100 °C
senkten den Wasser-KW des Baumwollgewebes um 16° und steigerten den Wasserretentionswert
auf 1,05 μl/mg
(3a, 3b).
Die großen
Standardabweichungen von beiden Werten wiesen darauf hin, dass die
behandelten Gewebeoberflächen
eine sehr uneinheitliche Wasserbenetzbarkeit aufwiesen. Die Vorbehandlung
von Baumwollgewebe mit Wasser bei 100 °C (Tabelle 9) hatte Auswirkungen
auf die Garnfestigkeit und die Gewebehelligkeit, die mit jenen vergleichbar
sind, die durch eine Vorwäsche
hervorgerufen werden (Tabelle 5). Der Gewichtsverlust war geringer,
und der Anstieg der Gewebedicke war bei den kurz mit Wasser mit
100 °C vorbehandelten
Geweben größer als
bei den vorgewaschenen Geweben. Demnach verursachte die Vorwäsche einen
größeren Gewichtsverlust
und größeres Einlaufen in
den planaren Richtungen als die drei zweiminütigen Immersionen in Wasser
mit 100 °C.
-
Tabelle
9: Auswirkungen von Enzymen auf mit Wasser mit 100 °C vorbehandelte
Baumwolle
-
4.2 Siedendes Wasser gefolgt
von einer Enzymbehandlung
-
Die
Pektinase- und Cellulasebehandlungen nach der Vorbehandlung mit
Wasser mit 100 °C
verbesserten die Benetzungseigenschaften des Baumwollgewebes mehr
als wenn diese Enzyme direkt auf Rohbaumwollgewebe aufgetragen wurden
(3a). Diese Vorbehandlung bot offensichtlich
keine zusätzlichen Vorteile
für die
kombinierte Behandlung mit Pektinase und Cellulase; der Gewebe-KW
fiel bereits in einen Bereich von Werten, die mit jenen von herkömmlich vorgewaschenen
Baumwollgeweben vergleichbar waren. Diese Vorbehandlung verbesserte
auch die Auswirkungen von Protease nicht; im Vergleich mit den Geweben, die
mit Protease allein behandelt wurden, konnten keine weiteren Verbesserungen
der Wasserbenetzung (83,2° ± 14,1) noch
der Wasserretentionseigenschaften (1,32 μl/mg ± 1,09) festgestellt werden.
-
Eine
Vorbehandlung mit Wasser bei 100 °C
verbesserte die Wirksamkeit von Pektinase- und Cellulaseenzymen.
Die Benetzungs-KW der vorbehandelten Gewebe waren niedriger als
jene der Gewebe, die nur mit dem entsprechenden Enzym allein behandelt
wurden (3a). Diese Vorbehandlung steigerte
die Auswirkungen von Pektinase stärker als jene von Cellulase.
Diese beiden Enzyme führten,
wenn sie einzeln auf Rohbaumwollgewebe aufgetragen wurden, zu deutlich
verschiedenen Benetzungseigenschaften. Das Auftragen dieser Enzyme
auf vorbehandelte Baumwollgewebe hatte jedoch dieselben Benetzungseigenschaften
zur Folge. Baumwollgewebe, die nach einer Vorbehandlung mit Wasser
bei 100 °C
entweder mit Pektinase oder Cellulase behandelt werden, verhalten
sich sehr ähnlich
wie die kombinierte Pektinase und Cellulase. Diese drei Enzymreaktionen
führten
zur Herstellung von Baumwollgeweben mit Wasser-KW und Wasserretentionswerten,
die in dem Bereich der Werte von herkömmlich vorgewaschenen Baumwollgeweben
liegen. Die Wasserbenetzungs- und Wasserretentionsdaten für die vorbehandelten
und die mit Cellulase behandelten Gewebe variierten weniger, was
auf einheitlichere Auswirkungen hindeutet. Sowohl für Pektinase
als auch für
Cellulase wurde der Zugang zu den Pektinen und der Cellulose in
der Baumwolle durch das Schmelzen der Oberflächenwachse und -fette verbessert,
wobei diese Substanzen entweder neu auf der Gewebeoberfläche verteilt
wurden oder in dem Wasser mit 100 °C dispergiert wurden.
-
Da
die Pektinase in Kombination mit einer Vorbehandlung mit Wasser
mit 100 °C
am vielversprechendsten war, wurden die Auswirkungen der Dauer der
Pektinasebehandlung bewertet. Wenn die Behandlung auf 30 min reduziert
wurde, war der Wasser-KW 24° größer als
nach einer einstündigen
Behandlung, und die Wasserretention wurde um etwa 2 μl/mg gesenkt
(4). Die hohe Standardabweichung für den Wasser-KW
deutete auf eine nicht einheitliche Aktivität auf der Gewebeoberfläche hin.
Durch eine weitere Reduktion der Behandlungsdauer auf 10 min wurde
die Pek tinase wirkungslos. Unter den untersuchten Bedingungen musste
die Reaktion mit dieser Pektinase länger als 30 min dauern, um
Benetzungseigenschaften zu produzieren, die jenen von Baumwolle
nach einer alkalischen Vorwäsche ähnlich sind.
-
Zusammengefasst
verbesserte die Vorbehandlung mit Wasser bei 100 °C die Auswirkungen
der individuellen Pektinase- und Cellulasereaktionen auf Baumwollgewebe,
aber nicht die der kombinierten Pektinase-Cellulase-Behandlung.
Die am deutlichsten verbesserten Wasserbenetzungs- und Wasserretentionseigenschaften
mit der geringsten Festigkeitsreduktion des Baumwollgewebes konnten
durch die Kombination einer Wasservorbehandlung mit einer Pektinasereaktion
erzielt werden. Von den in dieser Untersuchung bewerteten Enzymen
ist die Pektinase in Kombination mit einer Vorbehandlung die vielversprechendste
Alternative zur alkalischen Vorwäsche.
Die Verwendung von Enzymen zur hydrolytischen Entfernung von Nicht-Cellulosekomponenten
aus Baumwollgewebe bietet viele mögliche Vorteile im Vergleich
mit dem derzeitigen Verfahren der alkalischen Vorwäsche. Enzymreaktionen
machen die Textilverarbeitung flexibler, da es vielfältigere
Reaktionsbedingungen, wie z.B. pH-Wert, Dauer und Temperatur, gibt.
Die Temperaturen für
wirksame Enzymreaktionen lagen deutlich unter jenen, die bei der
alkalischen Vorwäsche
eingesetzt werden, und weisen somit deutliche Vorteile in Bezug
auf den Energieverbrauch auf.
-
Zusammengefasst
wurden die Auswirkungen verschiedener Enzymtypen in Bezug auf die
Verbesserung der Benetzbarkeits- und Wasserretentionseigenschaften
von Baumwollgewebe bestimmt. Die deutlichste Verbesserung wurde
bei Kombinationen von Cellulase und Pektinase beobachtet. So senkt
beispielsweise eine 10-minütige
Reaktion (1 g/l, pH-Wert 8,0, 35 °C)
den Wasserbenetzungskontaktwinkel von normalem PET von 75,8° auf 38,4° (± 2,5)
und steigert die Wasserretention von 0,22 μl/mg auf 1,06 μl/mg. Eine
alkalische Hydrolyse von PET-Gewebe unter optimalen Bedingungen
(3 N NaOH bei 55 °C
für 2 h)
führte
zu einem Wasserkontaktwinkel von 65,0° (± 8,0) und einem Wasserretentionswert
von 0,32 (± 0,01) μl/mg. Die
Reaktionsbedingungen wurden für
zwei der Lipasen, d.h. A und E, optimiert. Die Enzymreakti onen erwiesen
sich unter gemäßigteren
Bedingungen, umfassend eine relativ kurze Reaktionszeit (10 min),
bei Umgebungstemperatur (25 °C)
und ohne Einsatz eines Puffers, als wirksam. Die verbesserte Wasserbenetzbarkeit
wurde von der Beibehaltung der vollen Festigkeit begleitet, im Vergleich
mit der durch die alkalische Hydrolyse reduzierten Festigkeit und
Masse. Lipase E erwies sich auch für die Verbesserung der Benetzungs-
und Absorptionseigenschaften von sulfoniertem Polyester und Mikrodenierpolyestergeweben
wirksam.
