JP2944306B2 - 繊維の精練方法 - Google Patents
繊維の精練方法Info
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Description
【０００１】
【産業上の利用分野】この発明は未加工の綿繊維と綿繊
維含有繊維およびその加工品（糸、織物、編物および不
織布など）の精錬方法に関し、詳しくは綿繊維からペク
チン物質を遊離しうる酵素の１種以上を含有する酵素液
で、未加工の綿繊維、綿繊維含有繊維又はこれらの加工
品を処理して精錬する方法に関する。
維含有繊維およびその加工品（糸、織物、編物および不
織布など）の精錬方法に関し、詳しくは綿繊維からペク
チン物質を遊離しうる酵素の１種以上を含有する酵素液
で、未加工の綿繊維、綿繊維含有繊維又はこれらの加工
品を処理して精錬する方法に関する。
【０００２】綿繊維は二次膜と、この膜をワインディン
グ層を介して覆う一次膜とで構成されている。一次膜は
ペクチン、コットンワッススおよびタンパク質を主成分
とするクチクル層と網状層からなり、二次膜はセルロー
スで構成されている。このうち一次膜の成分はペクチン
が主要成分である（大野泰雄 繊維と工業、４巻、３２
５頁、１９７１年）。未加工の綿繊維と綿繊維含有繊維
およびその加工品は染色加工などの加工工程に付される
前に綿繊維の一次膜を除去する必要があり、この処理は
一般に精練と呼ばれている。
グ層を介して覆う一次膜とで構成されている。一次膜は
ペクチン、コットンワッススおよびタンパク質を主成分
とするクチクル層と網状層からなり、二次膜はセルロー
スで構成されている。このうち一次膜の成分はペクチン
が主要成分である（大野泰雄 繊維と工業、４巻、３２
５頁、１９７１年）。未加工の綿繊維と綿繊維含有繊維
およびその加工品は染色加工などの加工工程に付される
前に綿繊維の一次膜を除去する必要があり、この処理は
一般に精練と呼ばれている。
【０００３】
【従来の技術および発明が解決しようとする課題】現
在、未加工の綿繊維と綿繊維含有繊維およびその加工品
の精練は水酸化ナトリウムと精練助剤（一般に非イオン
系界面活性剤）などの混合液により高温下（９０℃以
上）で処理することによって行われている。しかしこの
精練法は多くのエネルギーを要し、その上排水は強度の
アルカリ性で高濃度の化学物質を含有しているので排水
処理に多大の費用を要し、環境保護の面から問題が生じ
ている。したがってこの問題を解消または改善する新し
い精練法が望まれている。
在、未加工の綿繊維と綿繊維含有繊維およびその加工品
の精練は水酸化ナトリウムと精練助剤（一般に非イオン
系界面活性剤）などの混合液により高温下（９０℃以
上）で処理することによって行われている。しかしこの
精練法は多くのエネルギーを要し、その上排水は強度の
アルカリ性で高濃度の化学物質を含有しているので排水
処理に多大の費用を要し、環境保護の面から問題が生じ
ている。したがってこの問題を解消または改善する新し
い精練法が望まれている。
【０００４】セルロース繊維を主成分とする植物繊維
を、セルロース分解酵素とペクチン分解酵素を含有する
水溶液で処理する酵素精練法（特開昭５１−１４９９７
６号）および非木材繊維を、プロトペクチン分解酵素を
生産するバチラス属に属する好アルカリ性細菌で処理す
ることからなる非木材繊維のパルプ化法（特公昭５７−
３９６３６号）が知られている。しかしこれらの文献の
発明において処理の対象となっているのは麻類を中心と
する靱皮繊維であり、これらの繊維と全く構造の異なる
綿繊維の酵素による精練法は未開発である。
を、セルロース分解酵素とペクチン分解酵素を含有する
水溶液で処理する酵素精練法（特開昭５１−１４９９７
６号）および非木材繊維を、プロトペクチン分解酵素を
生産するバチラス属に属する好アルカリ性細菌で処理す
ることからなる非木材繊維のパルプ化法（特公昭５７−
３９６３６号）が知られている。しかしこれらの文献の
発明において処理の対象となっているのは麻類を中心と
する靱皮繊維であり、これらの繊維と全く構造の異なる
綿繊維の酵素による精練法は未開発である。
【０００５】
【課題を解決するための手段】この発明の発明者らは、
上記の問題点を改善するために鋭意研究を重ねた結果、
綿繊維からペクチン物質を遊離しうる酵素（プロトペク
チナーゼ、ただし糸状菌に属する微生物を利用して収得
されるものは除く）の１種又はそれ以上を含有する酵素
液に、未加工の綿繊維、綿繊維含有繊維又はその加工品
を浸漬して処理する繊維の精練方法の発明を完成した。
酵素液で処理される対象は、わた状のままの未加工の綿
繊維と綿繊維含有繊維およびこれを加工して得られる
糸、織物、編物、不織布などが含まれる。
上記の問題点を改善するために鋭意研究を重ねた結果、
綿繊維からペクチン物質を遊離しうる酵素（プロトペク
チナーゼ、ただし糸状菌に属する微生物を利用して収得
されるものは除く）の１種又はそれ以上を含有する酵素
液に、未加工の綿繊維、綿繊維含有繊維又はその加工品
を浸漬して処理する繊維の精練方法の発明を完成した。
酵素液で処理される対象は、わた状のままの未加工の綿
繊維と綿繊維含有繊維およびこれを加工して得られる
糸、織物、編物、不織布などが含まれる。
【０００６】この発明に利用する、綿繊維からペクチン
物質を遊離しうる酵素（プロトペクチナーゼ）を生産す
る微生物としては、この発明の発明者らがすでに発見し
たプロトペクチナーゼ生産菌（特公昭５５−４６１５７
号、特開昭５７−８３２８６号、特公昭６１−５０９６
１号、特開昭６３−２１３５０１号および特願平４−４
４８０９号参照）およびその外の多くのプロトペクチナ
ーゼ生産菌を利用することができる。
物質を遊離しうる酵素（プロトペクチナーゼ）を生産す
る微生物としては、この発明の発明者らがすでに発見し
たプロトペクチナーゼ生産菌（特公昭５５−４６１５７
号、特開昭５７−８３２８６号、特公昭６１−５０９６
１号、特開昭６３−２１３５０１号および特願平４−４
４８０９号参照）およびその外の多くのプロトペクチナ
ーゼ生産菌を利用することができる。
【０００７】この発明の発明者らは、微生物が生産する
プロトペクチナーゼについて広く研究した結果、プロト
ペクチナーゼにはペクチン鎖に作用するＡ−タイプとペ
クチン鎖と細胞組織を結合させている中性糖鎖に作用す
るＢ−タイプがあり、Ａ−タイプにはポリガラクチュロ
ナーゼあるいはポリガラクチュロン酸リアーゼ活性を有
する酵素があり、Ｂ−タイプにはアラビナンを分解する
酵素がある（坂井らAgric. Biol. Chem.５４巻、８７０
〜８８９頁、１９９１年）。これらの酵素はいずれもこ
の発明に用いることができる。この発明に用いられるプ
ロトペクチナーゼを生産する微生物の具体例としては次
のものが挙げられる。
プロトペクチナーゼについて広く研究した結果、プロト
ペクチナーゼにはペクチン鎖に作用するＡ−タイプとペ
クチン鎖と細胞組織を結合させている中性糖鎖に作用す
るＢ−タイプがあり、Ａ−タイプにはポリガラクチュロ
ナーゼあるいはポリガラクチュロン酸リアーゼ活性を有
する酵素があり、Ｂ−タイプにはアラビナンを分解する
酵素がある（坂井らAgric. Biol. Chem.５４巻、８７０
〜８８９頁、１９９１年）。これらの酵素はいずれもこ
の発明に用いることができる。この発明に用いられるプ
ロトペクチナーゼを生産する微生物の具体例としては次
のものが挙げられる。
【０００８】１．酵母である下記微生物：トリコスポロ
ン属に属する微生物としてトリコスポロン・ベニシレー
タム（Tricosporon penicillatum）；エンドマイセス属
（Endomyces)に属する微生物として、エンドマイセス・
ジエオトリカム（Endomycesgeotrichum）、エンドマイ
セス・リンドネリ（Endomyces lindneri）；エンドマイ
コプシス属（Endomycopsis）に属する微生物としては、
エンドマイコプシス・カプスラリス（Endomycopsis cap
sularis)、エンドマイコプシス・ベルナリス（endomyco
psis vernalis)；サツカロマイセス属（Saccharomyces)
に属するものとしては、サツカロマイセス・ウバルム
（Saccharomyces uvarum）、サツカロマイセス・バイリ
ー（Saccharomyces bailii）、サツカロマイセス・デル
ブルエキー（Saccharomyces delbrueckii)、サツカロマ
イセス・フアーメンタテイ（Saccharomyces fermentat
i）；シゾサツカロマイセス属（Schizosaccharomyces)
に属するものとして、シゾサツカロマイセス・オクトス
ポルス（Schizosaccharomycesoctosporus）；ピヒア属
（Pichia）に属するものとして、ピヒア・オリエンタリ
ス（Pichia orientalis)、ピヒア・ポリモルフア（Pich
ia polymorpha)、ピヒア・フアリノーサ（Pichia farin
osa)；ハンセヌラ属（Hansenula)に属するものとして、
ハンセヌラサツルヌス（Hansenula saturnus）ハンセヌ
ラ・ミヌタ（Hansenula mimuta）；デバリオマイセス属
（Debaryomyces）に属するものとして、デバリオマイセ
ス・ハンセニー（Debaryomyces hansenii)、デバリオマ
イセス・キヤステリイー（Debaryomyces castellii）；
ハンセニアスポラ属（Hanseniaspora)に属するものとし
て、ハンセニアスポラ・バルビエンシス（Hanseniaspor
a valbyensis）、ハンセニアスポラ・ウバルム（Hansen
iaspora uvarum）；トルロプシス属（Torulopsis）に属
するものとしては、トルロプシス・スフエリカ（Torulo
psis sphaerica）、トルロプシス・ピヌス（Torulopsis
pinus）；カンジダ属（Candida)に属するものとして
は、カンジダ・クルセイ（Candida krusei）、カンジダ
・グラエボーサ（Candida glaebosa）、カンジダ・マケ
ドニエンシス（Candida macedoniensis)；およびクルイ
ベロマイセス属（Kluyveromyces)に属するものとして
は、クルイベロマイセス・フラギリス（Kluyveromyces
fragilis）、クルイベロマイセス・ラクチス（Kluyvero
myces lactis）、クルイベロマイセス・マルキシアヌス
（Kluyveromyces marxianus)、クルイベロマイセス・ド
ロソフイラルム（Kluyveromyces drosophilarum)；およ
びこれらの微生物に類似の微生物と変異株の例えば下記
の菌株：トリコスポロン・ペニシレータム ＳＮＯ−３
ＡＴＣＣ ４２３９７、カンジダ・クルセイ ＩＦ
Ｏ ００１３、カンジダ・グラエボーサ ＩＦＯ １
３５３、カンジダ・マケドニエンシス ＡＫＵ ４５
８７、デバリオマイセス・ハンセニー ＩＦＯ ０７
９４、デバリオマイセス・キャステリー ＩＦＯ １
３５９、エンドマイセス・ヂエオチリカム ＩＦＯ
９５４１、エンドマイセス・リンドネリ ＡＫＵ ４
２０６、ハンセニアスポラ・バルビエンシス ＩＦＯ
０１１５、ハンセニアスポラ・ウバルム ＩＦＯ
１４１３、ハンセヌラ・サツルヌス ＩＦＯ ０１１
７、ハンセヌラ・ミヌタ ＩＦＯ ０９７５、クルイ
ベロマイセス・フラギリス ＩＦＯ ０２８８、クル
イベロマイセス・ラクチス ＩＦＯ １０９０、クル
イベロマイセス・マルキシアヌス ＩＦＯ ０２７
７、クルイベロマイセス・ドロソフィラルム ＩＦＯ
１０１２、ピフィア・オリエンタリス ＩＦＯ １
２７９、ピフィア・ポリモルファ ＡＫＵ ４２５
０、ピフィア・ファリノーサ ＡＫＵ ４２５１、サ
ッカロマイセス・ウバルム ＩＦＯ ０５６５、サッ
カロマイセス・バイリー ＩＦＯ １０４７、サッカ
ロマイセス・デルブルエキー ＩＦＯ ０２８５、サ
ッカロマイセス・ファーメンタティ ＩＦＯ ０４２
２、シゾサッカロマイセス・オクトスポルス ＩＦＯ
０３５３、トルロプシス・スフェリカ ＩＦＯ ０
６４８、トルロプシス・ピヌス ＩＦＯ ０７４１、
エンドマイコプシス・カプスラリア ＩＦＯ ０６７
２、およびエンドマイコプシス・ベルナリス ＡＫＵ
４２１０；
ン属に属する微生物としてトリコスポロン・ベニシレー
タム（Tricosporon penicillatum）；エンドマイセス属
（Endomyces)に属する微生物として、エンドマイセス・
ジエオトリカム（Endomycesgeotrichum）、エンドマイ
セス・リンドネリ（Endomyces lindneri）；エンドマイ
コプシス属（Endomycopsis）に属する微生物としては、
エンドマイコプシス・カプスラリス（Endomycopsis cap
sularis)、エンドマイコプシス・ベルナリス（endomyco
psis vernalis)；サツカロマイセス属（Saccharomyces)
に属するものとしては、サツカロマイセス・ウバルム
（Saccharomyces uvarum）、サツカロマイセス・バイリ
ー（Saccharomyces bailii）、サツカロマイセス・デル
ブルエキー（Saccharomyces delbrueckii)、サツカロマ
イセス・フアーメンタテイ（Saccharomyces fermentat
i）；シゾサツカロマイセス属（Schizosaccharomyces)
に属するものとして、シゾサツカロマイセス・オクトス
ポルス（Schizosaccharomycesoctosporus）；ピヒア属
（Pichia）に属するものとして、ピヒア・オリエンタリ
ス（Pichia orientalis)、ピヒア・ポリモルフア（Pich
ia polymorpha)、ピヒア・フアリノーサ（Pichia farin
osa)；ハンセヌラ属（Hansenula)に属するものとして、
ハンセヌラサツルヌス（Hansenula saturnus）ハンセヌ
ラ・ミヌタ（Hansenula mimuta）；デバリオマイセス属
（Debaryomyces）に属するものとして、デバリオマイセ
ス・ハンセニー（Debaryomyces hansenii)、デバリオマ
イセス・キヤステリイー（Debaryomyces castellii）；
ハンセニアスポラ属（Hanseniaspora)に属するものとし
て、ハンセニアスポラ・バルビエンシス（Hanseniaspor
a valbyensis）、ハンセニアスポラ・ウバルム（Hansen
iaspora uvarum）；トルロプシス属（Torulopsis）に属
するものとしては、トルロプシス・スフエリカ（Torulo
psis sphaerica）、トルロプシス・ピヌス（Torulopsis
pinus）；カンジダ属（Candida)に属するものとして
は、カンジダ・クルセイ（Candida krusei）、カンジダ
・グラエボーサ（Candida glaebosa）、カンジダ・マケ
ドニエンシス（Candida macedoniensis)；およびクルイ
ベロマイセス属（Kluyveromyces)に属するものとして
は、クルイベロマイセス・フラギリス（Kluyveromyces
fragilis）、クルイベロマイセス・ラクチス（Kluyvero
myces lactis）、クルイベロマイセス・マルキシアヌス
（Kluyveromyces marxianus)、クルイベロマイセス・ド
ロソフイラルム（Kluyveromyces drosophilarum)；およ
びこれらの微生物に類似の微生物と変異株の例えば下記
の菌株：トリコスポロン・ペニシレータム ＳＮＯ−３
ＡＴＣＣ ４２３９７、カンジダ・クルセイ ＩＦ
Ｏ ００１３、カンジダ・グラエボーサ ＩＦＯ １
３５３、カンジダ・マケドニエンシス ＡＫＵ ４５
８７、デバリオマイセス・ハンセニー ＩＦＯ ０７
９４、デバリオマイセス・キャステリー ＩＦＯ １
３５９、エンドマイセス・ヂエオチリカム ＩＦＯ
９５４１、エンドマイセス・リンドネリ ＡＫＵ ４
２０６、ハンセニアスポラ・バルビエンシス ＩＦＯ
０１１５、ハンセニアスポラ・ウバルム ＩＦＯ
１４１３、ハンセヌラ・サツルヌス ＩＦＯ ０１１
７、ハンセヌラ・ミヌタ ＩＦＯ ０９７５、クルイ
ベロマイセス・フラギリス ＩＦＯ ０２８８、クル
イベロマイセス・ラクチス ＩＦＯ １０９０、クル
イベロマイセス・マルキシアヌス ＩＦＯ ０２７
７、クルイベロマイセス・ドロソフィラルム ＩＦＯ
１０１２、ピフィア・オリエンタリス ＩＦＯ １
２７９、ピフィア・ポリモルファ ＡＫＵ ４２５
０、ピフィア・ファリノーサ ＡＫＵ ４２５１、サ
ッカロマイセス・ウバルム ＩＦＯ ０５６５、サッ
カロマイセス・バイリー ＩＦＯ １０４７、サッカ
ロマイセス・デルブルエキー ＩＦＯ ０２８５、サ
ッカロマイセス・ファーメンタティ ＩＦＯ ０４２
２、シゾサッカロマイセス・オクトスポルス ＩＦＯ
０３５３、トルロプシス・スフェリカ ＩＦＯ ０
６４８、トルロプシス・ピヌス ＩＦＯ ０７４１、
エンドマイコプシス・カプスラリア ＩＦＯ ０６７
２、およびエンドマイコプシス・ベルナリス ＡＫＵ
４２１０；
【０００９】２．バチルス属の下記微生物：バチルス・
サブチリス（Bacillus subtilis）、バチルス・アミロ
リクェファシエンス（Bacillus amyloliquefaciens）、
バチルス・セレウス（Bacillus cereus）、バチルス・
サーキュランス（Bacillus circulans）、バチルス・コ
アギュランス（Bacillus coagulans）、バチルス・ファ
ームス（Bacillus firmus）、バチルス・リケニホルミ
ス（Bacillus licheniformis）、バチルス・プミルス
（Bacillus pumilus）、バチルス・マセランス（Bacill
us macerans）、およびこれらの菌株に類似する菌と変
異株である例えば下記菌株： バチルス・サブチリス ＩＦＯ ３１０８，３１３
４，３３３６，３５１３，１２１１２，１２１１３，１
２２１０，１３７１９，１３７２１，１４１１７および
１４１４０ バチルス・アミロリクェファシエンス ＩＦＯ １４１４１、 バチルス・セレウス ＩＦＯ ３００２および３１３２、 バチルス・サーキュランス ＩＦＯ １３６３２、 バチルス・コアギュランス ＩＦＯ １２５８３、 バチルス・ファームス ＩＦＯ ３３３０、 バチルス・リケニホルミス ＩＦＯ １４２０６、 バチルス・プルミス ＩＦＯ １２０８７および バチルス・マセランス ＩＦＯ ３４９０；ならびになお、上記バチルス・サブチリス ＩＦＯ３１３４は、
生命工学工業技術研究所（ＢＳ（ＦＥＲＭ ＢＰ−６０
３１）からも入手可能である。
サブチリス（Bacillus subtilis）、バチルス・アミロ
リクェファシエンス（Bacillus amyloliquefaciens）、
バチルス・セレウス（Bacillus cereus）、バチルス・
サーキュランス（Bacillus circulans）、バチルス・コ
アギュランス（Bacillus coagulans）、バチルス・ファ
ームス（Bacillus firmus）、バチルス・リケニホルミ
ス（Bacillus licheniformis）、バチルス・プミルス
（Bacillus pumilus）、バチルス・マセランス（Bacill
us macerans）、およびこれらの菌株に類似する菌と変
異株である例えば下記菌株： バチルス・サブチリス ＩＦＯ ３１０８，３１３
４，３３３６，３５１３，１２１１２，１２１１３，１
２２１０，１３７１９，１３７２１，１４１１７および
１４１４０ バチルス・アミロリクェファシエンス ＩＦＯ １４１４１、 バチルス・セレウス ＩＦＯ ３００２および３１３２、 バチルス・サーキュランス ＩＦＯ １３６３２、 バチルス・コアギュランス ＩＦＯ １２５８３、 バチルス・ファームス ＩＦＯ ３３３０、 バチルス・リケニホルミス ＩＦＯ １４２０６、 バチルス・プルミス ＩＦＯ １２０８７および バチルス・マセランス ＩＦＯ ３４９０；ならびになお、上記バチルス・サブチリス ＩＦＯ３１３４は、
生命工学工業技術研究所（ＢＳ（ＦＥＲＭ ＢＰ−６０
３１）からも入手可能である。
【００１０】
【００１１】上記のプロトペクチナーゼ生産菌のなかで
好ましいのは、クルイベロマイセス・マルキシアヌス
（IFO 0277）、クルイベロマイセス・フラギリス（IFO
0288）、トリコスポロン・ペニシレータム SNO-3（ATCC
42397）、ガラクトマイセス・リーシＬ（IAM 129)、バ
シラス・サブチリス（IFO 12113)及びバチルス・サブチ
リス（IFO 3134）である。
好ましいのは、クルイベロマイセス・マルキシアヌス
（IFO 0277）、クルイベロマイセス・フラギリス（IFO
0288）、トリコスポロン・ペニシレータム SNO-3（ATCC
42397）、ガラクトマイセス・リーシＬ（IAM 129)、バ
シラス・サブチリス（IFO 12113)及びバチルス・サブチ
リス（IFO 3134）である。
【００１２】この発明に用いられる酵素液は、上記の微
生物を常法によって培養して得られる。その培養条件
は、使用する微生物によって必ずしも同一ではないが、
酵素の生産量が最大になるように適宜決定される。培養
に用いられる培地は、特に制限されず、通常の培養に汎
用される各種栄養源を添加した培地のいずれも使用でき
る。汎用される培地には、デンプン、ペプトン、カゼイ
ン加水分解物、酵母エキス、ブドウ糖、あるいは場合に
よってはリン酸塩、マグネシウム塩、カリウム塩などの
無機塩類も適当に添加することができる。また小麦ふす
ま、大豆粉などの栄養源を添加してもよい。
生物を常法によって培養して得られる。その培養条件
は、使用する微生物によって必ずしも同一ではないが、
酵素の生産量が最大になるように適宜決定される。培養
に用いられる培地は、特に制限されず、通常の培養に汎
用される各種栄養源を添加した培地のいずれも使用でき
る。汎用される培地には、デンプン、ペプトン、カゼイ
ン加水分解物、酵母エキス、ブドウ糖、あるいは場合に
よってはリン酸塩、マグネシウム塩、カリウム塩などの
無機塩類も適当に添加することができる。また小麦ふす
ま、大豆粉などの栄養源を添加してもよい。
【００１３】これらの培地での微生物の培養条件は、目
的とする酵素の生産量が最大となるように適宜決定され
るが通常２０〜３７℃、１０〜５０時間培養される。培
養は振盪、静置、通気攪拌あるいは固体培養のいずれで
もよい。上記のようにして得られた培養液は、そのまま
で未加工の綿繊維、綿繊維含有繊維又はその加工品を浸
漬して精錬を行うことができるが、培養液を遠心分離、
濾過、透析などによって菌体などの固形分の全部もしく
は一部を除いた酵素液を用いるのが好ましい。またこの
酵素液をさらに通常の方法例えばカラムクロマトグラフ
ィーなどによって精製して得た酵素を適切な濃度に希釈
した酵素液を用いてもよい。また酵素液にはペクチンの
分解作用を促進する物質例えば無機塩、界面活性剤など
を添加してもよい。
的とする酵素の生産量が最大となるように適宜決定され
るが通常２０〜３７℃、１０〜５０時間培養される。培
養は振盪、静置、通気攪拌あるいは固体培養のいずれで
もよい。上記のようにして得られた培養液は、そのまま
で未加工の綿繊維、綿繊維含有繊維又はその加工品を浸
漬して精錬を行うことができるが、培養液を遠心分離、
濾過、透析などによって菌体などの固形分の全部もしく
は一部を除いた酵素液を用いるのが好ましい。またこの
酵素液をさらに通常の方法例えばカラムクロマトグラフ
ィーなどによって精製して得た酵素を適切な濃度に希釈
した酵素液を用いてもよい。また酵素液にはペクチンの
分解作用を促進する物質例えば無機塩、界面活性剤など
を添加してもよい。
【００１４】酵素液による処理条件（酵素の濃度、温
度、処理時間など）は、処理される対象の種類、処理後
の対象に望まれる特性、使用される酵素の種類などによ
って適宜決定される。また繊維の加工品が糊付け加工さ
れている場合があるが、このような場合は糊抜き剤で前
もって処理するか、または糊抜き剤を酵素液中に入れて
処理してもよい。
度、処理時間など）は、処理される対象の種類、処理後
の対象に望まれる特性、使用される酵素の種類などによ
って適宜決定される。また繊維の加工品が糊付け加工さ
れている場合があるが、このような場合は糊抜き剤で前
もって処理するか、または糊抜き剤を酵素液中に入れて
処理してもよい。
【００１５】
【実施例】次にこの発明を実施例によって説明するがこ
の発明を限定するものではない。
の発明を限定するものではない。
【００１６】実施例１ 各種の微生物を、表１に示す条件で培養し、遠心分離
（10,000ｒｐｍ、２０分、５℃）して得た酵素液に、
０．２％の非イオン界面活性剤リポノックスＮＣ１を含
有する２０ｍＭの酢酸緩衝液（ｐＨ５．０）を添加し
て、酵素活性が１０ユニットの酵素液を作製した。この
酵素液３０ｍｌに２０−１Ｓの綿糸１グラム（約４０メ
ートル）を浸漬して４０℃で処理した。なお、上記酵素
液から酵素を除いたもので処理したものを対照とした。
但し酵素活性は坂井らAgric. Biol. Chem.４６巻、６６
７頁、１９８２年に記載の方法で測定した。表２に、上
記処理で綿繊維から遊離したペクチン量を処理時間毎に
測定した結果と、１８時間処理した後の綿糸の引張り強
度をテンシロン式引張り試験機を用いＪＩＳ−Ｌ−１０
９５の方法に準じて測定した（つかみ間隔２０ｃｍ、引
張り速度は５０ｃｍ／ｍｉｎ、１０回測定の平均値）。
上記結果から、使用した酵素によりペクチン遊離速度は
異なるものの、いずれもペクチン物質が遊離され精練処
理がなされていることは明らかである。
（10,000ｒｐｍ、２０分、５℃）して得た酵素液に、
０．２％の非イオン界面活性剤リポノックスＮＣ１を含
有する２０ｍＭの酢酸緩衝液（ｐＨ５．０）を添加し
て、酵素活性が１０ユニットの酵素液を作製した。この
酵素液３０ｍｌに２０−１Ｓの綿糸１グラム（約４０メ
ートル）を浸漬して４０℃で処理した。なお、上記酵素
液から酵素を除いたもので処理したものを対照とした。
但し酵素活性は坂井らAgric. Biol. Chem.４６巻、６６
７頁、１９８２年に記載の方法で測定した。表２に、上
記処理で綿繊維から遊離したペクチン量を処理時間毎に
測定した結果と、１８時間処理した後の綿糸の引張り強
度をテンシロン式引張り試験機を用いＪＩＳ−Ｌ−１０
９５の方法に準じて測定した（つかみ間隔２０ｃｍ、引
張り速度は５０ｃｍ／ｍｉｎ、１０回測定の平均値）。
上記結果から、使用した酵素によりペクチン遊離速度は
異なるものの、いずれもペクチン物質が遊離され精練処
理がなされていることは明らかである。
【００１７】
【表１】
【００１８】
【表２】
【００１９】実施例２ 実施例１で４０℃にて１８時間処理して得た綿糸の綿繊
維：クロイベロマイセス・マルキシアヌス ＩＦＯ ２
７７、トリコスポロン・ペニシレータム ＳＮＯ−３
ＡＴＣＣ ４２３９７、バチルス・サブチリス ＩＦＯ
１２１１３、バチルス・サブチリス ＩＦＯ ３１３
４およびトラメテス・サンジーナ ＩＦＯ ６４９０そ
れぞれ由来の酵素液で処理したものおよび対照；ならび
に１００ｍＭ水酸化ナトリウム溶液および２０ｍＭ酢酸
緩衝液でそれぞれで実施例１と同じ綿糸を４０℃にて１
８時間処理してえた綿繊維の電子顕微鏡写真を図１、
２、３、４、５、６、７および８に示す。プロトペクチ
ナーゼで処理した綿繊維（図１〜５）は、１００ｍＭ水
酸化ナトリウム溶液で処理した場合と同様に、一次膜が
除去され二次膜が露出しておりプロトペクチナーゼによ
り一次膜が除去され精練処理がなされていることを示し
ている。
維：クロイベロマイセス・マルキシアヌス ＩＦＯ ２
７７、トリコスポロン・ペニシレータム ＳＮＯ−３
ＡＴＣＣ ４２３９７、バチルス・サブチリス ＩＦＯ
１２１１３、バチルス・サブチリス ＩＦＯ ３１３
４およびトラメテス・サンジーナ ＩＦＯ ６４９０そ
れぞれ由来の酵素液で処理したものおよび対照；ならび
に１００ｍＭ水酸化ナトリウム溶液および２０ｍＭ酢酸
緩衝液でそれぞれで実施例１と同じ綿糸を４０℃にて１
８時間処理してえた綿繊維の電子顕微鏡写真を図１、
２、３、４、５、６、７および８に示す。プロトペクチ
ナーゼで処理した綿繊維（図１〜５）は、１００ｍＭ水
酸化ナトリウム溶液で処理した場合と同様に、一次膜が
除去され二次膜が露出しておりプロトペクチナーゼによ
り一次膜が除去され精練処理がなされていることを示し
ている。
【００２０】実施例３ 実施例１と同様にして、クロイベロマイセス・マルキシ
アヌス ＩＦＯ ０２７７、トリコスポロン・ペニシレ
ータム ＳＮＯ−３ ＡＴＣＣ ４２３９７、バチルス
・サブチリス ＩＦＯ １２１１３、バチルス・サブチ
リス ＩＦＯ３１３４およびトラメテス・サンジーナ
ＩＦＯ ６４９０を培養し遠心分離して得た酵素液に
０．２％の非イオン界面活性剤のリボノックスＮＣ１を
含有する２０ｍＭの酢酸緩衝液（ｐＨ５．０）を添加し
て、酵素活性が１２０，０００ユニットの酵素液を作製
した。この酵素液１００ｍｌに下記表３に示す布地を浸
漬し、５０℃で２時間処理した。この処理で遊離したペ
クチン量を表３に示したが、この結果からみて、上記の
各プロトペクチナーゼによってペクチンが遊離し、精練
が行われていることを示している。
アヌス ＩＦＯ ０２７７、トリコスポロン・ペニシレ
ータム ＳＮＯ−３ ＡＴＣＣ ４２３９７、バチルス
・サブチリス ＩＦＯ １２１１３、バチルス・サブチ
リス ＩＦＯ３１３４およびトラメテス・サンジーナ
ＩＦＯ ６４９０を培養し遠心分離して得た酵素液に
０．２％の非イオン界面活性剤のリボノックスＮＣ１を
含有する２０ｍＭの酢酸緩衝液（ｐＨ５．０）を添加し
て、酵素活性が１２０，０００ユニットの酵素液を作製
した。この酵素液１００ｍｌに下記表３に示す布地を浸
漬し、５０℃で２時間処理した。この処理で遊離したペ
クチン量を表３に示したが、この結果からみて、上記の
各プロトペクチナーゼによってペクチンが遊離し、精練
が行われていることを示している。
【００２１】
【表３】
【００２２】
【発明の効果】この発明によれば、微生物の生産するプ
ロトペクチナーゼを用い、綿繊維および綿繊維含有繊維
およびこれらの繊維の加工品の綿繊維からペクチン物質
を遊離させて、従来の化学的精練法と比べて緩和な条件
で綿繊維を精練することができる。
ロトペクチナーゼを用い、綿繊維および綿繊維含有繊維
およびこれらの繊維の加工品の綿繊維からペクチン物質
を遊離させて、従来の化学的精練法と比べて緩和な条件
で綿繊維を精練することができる。
【図１】実施例１においてクロイベロマイセス・マルキ
シアヌス ＩＦＯ ２７７由来の酵素液で処理した綿繊
維の電子顕微鏡写真。
シアヌス ＩＦＯ ２７７由来の酵素液で処理した綿繊
維の電子顕微鏡写真。
【図２】実施例１においてトリコスポロン・ペニシレー
タム ＳＮＯ−３ ＡＴＣＣ４２３９７由来の酵素液で
処理した綿繊維の電子顕微鏡写真。
タム ＳＮＯ−３ ＡＴＣＣ４２３９７由来の酵素液で
処理した綿繊維の電子顕微鏡写真。
【図３】実施例１においてバチルス・サブチリス ＩＦ
Ｏ １２１１３由来の酵素液で処理した綿繊維の電子顕
微鏡写真。
Ｏ １２１１３由来の酵素液で処理した綿繊維の電子顕
微鏡写真。
【図４】実施例１においてバチルス・サブチリス ＩＦ
Ｏ ３１３４由来の酵素液で処理した綿繊維の電子顕微
鏡写真。
Ｏ ３１３４由来の酵素液で処理した綿繊維の電子顕微
鏡写真。
【図５】実施例１においてトラメテスサンジーナ ＩＦ
Ｏ ６４９０由来の酵素液で処理した綿繊維の電子顕微
鏡写真。
Ｏ ６４９０由来の酵素液で処理した綿繊維の電子顕微
鏡写真。
【図６】実施例１において酵素なしの液で処理した綿繊
維（対照）の電子顕微鏡写真。
維（対照）の電子顕微鏡写真。
【図７】実施例１と同じ綿糸を４０℃にて１８時間１０
０ｍＭ水酸化ナトリウム溶液で処理したものの綿繊維の
電子顕微鏡写真。
０ｍＭ水酸化ナトリウム溶液で処理したものの綿繊維の
電子顕微鏡写真。
【図８】実施例１と同じ綿糸を４０℃にて１８時間、２
０ｍＭ酢酸緩衝液で処理して得た綿繊維の電子顕微鏡写
真。
０ｍＭ酢酸緩衝液で処理して得た綿繊維の電子顕微鏡写
真。
フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 ＦＩ (Ｃ１２Ｎ 9/26 Ｃ１２Ｒ 1:72） (Ｃ１２Ｎ 9/26 Ｃ１２Ｒ 1:85） (Ｃ１２Ｎ 9/26 Ｃ１２Ｒ 1:66） (Ｃ１２Ｎ 9/26 Ｃ１２Ｒ 1:01） (Ｃ１２Ｎ 9/26 Ｃ１２Ｒ 1:645） Ｄ０６Ｍ 101:06 (58)調査した分野(Int.Cl.6，ＤＢ名) D06L 1/00 D06M 16/00
Claims (5)
- 【請求項１】 綿繊維からペクチン物質を遊離しうる酵
素（プロトペクチナーゼ、ただし糸状菌に属する微生物
を利用して収得されるものを除く）の１種又はそれ以上
を含有する酵素液に、未加工の綿繊維、綿繊維含有繊維
又はその加工品を浸漬して処理することを特徴とする繊
維の精練方法。 - 【請求項２】 綿繊維からペクチン物質を遊離しうる酵
素が、トリコスポロン属、エンドマイセス属、エンドマ
イコプシス属、サッカロマイセス属、シゾサッカロマイ
セス属、ピヒア属、ハンセヌラ属、デバリオマイセス
属、ハンセニアスポラ属、トルロプシス属、カンジダ
属、クルイベロマイセス属及びバチルス属の微生物が生
産する綿繊維からペクチン物質を遊離させる酵素である
請求項１記載の方法。 - 【請求項３】 綿繊維からペクチン物質を遊離しうる酵
素が、クルイベロマイセス・マルキシアヌス（IFO 027
7）、クルイベロマイセス・フラギリス（IFO0288）、ト
リコスポロン・ペニシレータム SNO-3（ATCC 43397）、
ガラクトマイセス・リーシＬ（IAM 129)、バシラス・サ
ブチリス（IFO 12113)及びバチルス・サブチリス（IFO
3134）が生産する綿繊維からペクチン物質を遊離しうる
酵素である請求項２記載の方法。 - 【請求項４】 酵素液が、綿繊維からペクチン物質を遊
離しうる酵素を生産する微生物の培養液または培養液の
濾過処理液である請求項１記載の方法。 - 【請求項５】 繊維の加工品が、糸、織物、編物および
不織布である請求項１記載の方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP4152823A JP2944306B2 (ja) | 1992-05-19 | 1992-05-19 | 繊維の精練方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP4152823A JP2944306B2 (ja) | 1992-05-19 | 1992-05-19 | 繊維の精練方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH06220772A JPH06220772A (ja) | 1994-08-09 |
| JP2944306B2 true JP2944306B2 (ja) | 1999-09-06 |
Family
ID=15548932
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP4152823A Expired - Lifetime JP2944306B2 (ja) | 1992-05-19 | 1992-05-19 | 繊維の精練方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP2944306B2 (ja) |
Cited By (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN1306107C (zh) * | 2002-12-27 | 2007-03-21 | 长瀬化成株式会社 | 棉纤维用精炼液及连续式棉纤维酶精炼的控制方法 |
| JP2012026053A (ja) * | 2010-07-23 | 2012-02-09 | Kb Tsuzuki Kk | 繊維の処理方法 |
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE69737015T2 (de) | 1996-03-06 | 2007-07-19 | The Regents Of The University Of California, Oakland | Enzymbehandlung, um die benetzbarkeit und absorptionsfähigkeit von textilien zu erhöhen. |
| JP2002238555A (ja) * | 1996-07-17 | 2002-08-27 | Amano Enzyme Inc | ペクチン分解酵素組成物及びその利用 |
| DE10205929A1 (de) * | 2002-02-12 | 2003-08-21 | COGNIS DEUTSCHLAND GMBH & CO. KG, 40589 DüSSELDORF | Verfahren zum gleichzeitigen enzymatischen Entschlichten und Abkochen von cellulosehaltigem Material |
| WO2015015606A1 (ja) * | 2013-07-31 | 2015-02-05 | Ｉｇａバイオリサーチ株式会社 | 繊維の精練方法 |
| CN103952918B (zh) * | 2014-05-13 | 2015-12-02 | 清华大学 | 棉针织物生物酶冷轧堆短流程平幅连续练漂染生产工艺 |
| CN107164284A (zh) * | 2017-07-10 | 2017-09-15 | 佛山市水创科联生态科技有限公司 | 一种除臭微生物菌剂及其制备方法 |
| JP7311132B2 (ja) * | 2018-05-16 | 2023-07-19 | 第一衛材株式会社 | 衛生吸収具 |
-
1992
- 1992-05-19 JP JP4152823A patent/JP2944306B2/ja not_active Expired - Lifetime
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN1306107C (zh) * | 2002-12-27 | 2007-03-21 | 长瀬化成株式会社 | 棉纤维用精炼液及连续式棉纤维酶精炼的控制方法 |
| JP2012026053A (ja) * | 2010-07-23 | 2012-02-09 | Kb Tsuzuki Kk | 繊維の処理方法 |
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| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPH06220772A (ja) | 1994-08-09 |
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