DE353250T1 - Regelung von elektrostatischen interaktionen an metallionen-bindungsstellen zur stabilisierung von proteinen. - Google Patents

Regelung von elektrostatischen interaktionen an metallionen-bindungsstellen zur stabilisierung von proteinen.

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DE353250T1
DE353250T1 DE0353250T DE88904113T DE353250T1 DE 353250 T1 DE353250 T1 DE 353250T1 DE 0353250 T DE0353250 T DE 0353250T DE 88904113 T DE88904113 T DE 88904113T DE 353250 T1 DE353250 T1 DE 353250T1
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protein
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Claims (1)

  1. 21. November 1997 Novo NORDISK A/s N26358DE DO/HW/cp
    PATENTANSPRÜCHE
    &iacgr;&ogr; 1. Verfahren zum Erhöhen der Stabilität eines Proteins, das eine Metallionenbindungsstelle enthält, wobei das Verfahren die folgenden Schritte umfaßt:
    (1) Korrelieren der Metallionenbindungsstelle des Proteins mit einem is Proteinstabilitätsparameter, und
    (2) Verändern der Struktur der Metallionenbindungsstelle durch die Substitution, Insertion und/oder Deletion von Aminosäureresten in unmittelbarer Nähe der Stelle so, daß die elektrostatische Anziehung zwischen den Aminosäureresten an der Metallionenbindungsstelle und dem Metallion erhöht wird.
    2. Verfahren nach Anspruch 1, worin die Korrelation der Metallionenbindungsstelle mit einem Proteinstabilitätsparameter durch die Identifizierung einer Metallionenbindungsstelle mittels Analyse der dreidimensionalen Struktur des Proteins oder einer entwicklungsgeschichtlich verwandten homologen Variante erreicht wird.
    3. Verfahren nach Anspruch 1, worin die Veränderung durch Oligonukleotid-gerichtete in vitro-Mutagenese erreicht wird.
    4. Verfahren nach Anspruch 1, worin die Veränderung durch in vitro-Zufallsmutagenese und anschließendes Screening oder Selektion von
    Varianten erreicht wird, die einen gewünschten Parameter einer erhöhten Proteinstabilität aufweisen.
    5. Verfahren nach Anspruch 1, worin der Schritt (2) weiterhin umfaßt:
    Untersuchen der Aminosäuren der Metallionenbindungsstrukturstelle und Auswählen von Aminosäuren für eine Substitution, Insertion oder Deletion, die dem gebundenen Metallion so nahe wie möglich sind, ohne daß eine inakzeptable sterische Behinderung erzeugt wird, und das die &iacgr;&ogr; Distanz und Geometrie der elektrostatischen Anziehungskräfte an der
    Metallionenbindungsstelle optimiert.
    6. Verfahren nach Anspruch 5, worin die für eine Substitution, Insertion oder Deletion ausgewählten Aminosäuren solche sind, die nicht in
    is entwicklungsgeschichtlich verwandten homologen Proteinen konserviert
    sind.
    7. Verfahren nach Anspruch 5, wobei neutrale oder negativ geladene Aminosäuren positiv geladene Aminosäuren ersetzen.
    8. Verfahren nach Anspruch 5, worin neutrale oder negativ geladene Aminosäuren in die Metallionenbindungsstelle insertiert werden.
    9. Verfahren nach Anspruch 5, worin positiv geladene Aminosäuren aus der Metallionenbindungsstelle deletiert werden.
    10. Protein, das eine Metallionenbindungsstelle enthält, mit einer gegenüber dem Wildtyp-Protein erhöhten Stabilität, erhalten durch Verändern der Aminosäuren an der Metallionenbindungsstelle des Proteins unter Erhöhen der elektrostatischen Anziehungswechselwirkungen zwischen den Aminosäuren an der Metallionenbindungsstelle und dem Metallion.
    11. Protein, das eine Metallionenbindungsstelle enthält, mit einer gegenüber dem Wildtyp-Protein erhöhten Stabilität, das nach dem Verfahren nach Ansprüchen 1 bis 9 hergestellt wurde.
    12. Protein nach Anspruch 10, umfassend ein Enzym.
    13. Protein nach Anspruch 12, umfassend eine Serin-Protease.
    14. Protein nach Anspruch 10, wobei die Metallionenbindungsstelle eine &iacgr;&ogr; zweiwertige Metallionenbindungsstelle ist und wobei das Metallion
    ausgewählt wird aus Ca2+, Mg2+, Ba2+ und Sr2+.
    15. Protein nach Anspruch 14, wobei das Metallion Ca2+ ist.
    16. Serinprotease mit einer gegenüber der Wildtyp-Serinprotease erhöhten Stabilität, erhalten durch Verändern einer oder mehrerer Aminosäuren an der Calciumionbindungsstelle unter Erhöhen der elektrostatischen Anziehungswechselwirkungen zwischen den Aminosäuren an der Calciumionbindungsstelle und dem Calciumion.
    17. Serinprotease nach Anspruch 16, umfassend Subtilisin.
    18. Serinprotease nach Anspruch 17, wobei Subtilisin ausgewählt wird aus der Gruppe bestehend aus Wildtyp-Subtilisin, bestehend aus Subtilisin BPN', Subtilisin Carlsberg, Subtilisin DY, Subtilisin Amylosaccharitricus und Mesentericopeptidase.
    19. Subtilisin mit einer gegenüber dem Wiltyp-Subtilisin erhöhten Stabilität, erhalten durch Verändern der Aminosäuren an der Calciumbindungsstelle unter Erhöhen der elektrostatischen Anziehungswechselwirkungen zwi-
    sehen den Aminosäuren an der Calciumionbindungsstelle und dem Calciumion.
    20. Subtüisin mit einer gegenüber dem Wildtyp-Protein erhöhten Stabilität, das durch das Verfahren nach Ansprüchen 1 bis 9 hergestellt wurde.
    21. Subtüisin nach Anspruch 14, wobei das Subtüisin eine oder mehrere Aminosäuresubstitutionen, ausgewählt aus der Gruppe bestehend aus Asn 76 zu Asp, Ser 78 zu Asp, GIy 131 zu Asp und Pro 172 zu Asp
    &iacgr;&ogr; oder GIu, besitzt.
    22. Serinprotease nach Anspruch 16, wobei Subtüisin durch ein imitiertes Subtilisin-Gen codiert wird.
    is 23. Subtüisin 7172, mit einer Aminosäuresubstitution von Pro 172 zu Asp.
    24. Subtüisin 7148, mit einer Aminosäuresubstitution von GIy 131 zu Asp.
    25. Subtüisin 8312, mit einer Aminosäuresubstitution von Pro 172 zu GIu.
    26. Subtüisin 8331, mit einer Aminosäuresubstitution von GIy 131 zu Asp und Pro 172 zu Asp.
    27. Subtüisin 8347, mit einer Aminosäuresubstitution von Asn 76 zu Asp.
    28. Subtüisin 8364, mit einer Aminosäuresubstitution von Ser 78 zu Asp.
    29. Subtüisin 8374, mit einer Aminosäuresubstitution von Asn 76 zu Asp und Ser 78 zu Asp.
    30. Protein, das eine Metallionenbindungssteile enthält, mit einer Stabilität, die gegenüber dem Wildtyp-Protein, das eine Metallionenbindungssteile enthält, erhöht ist, wobei die Aminosäuresequenz der Metallionenbindungssteile des Proteins, das eine Metallionenbindungssteile enthält, sich durch mindestens eine Aminosäure von der Aminosäuresequenz der Metallionenbindungssteile des Wildtyp-Proteins, das eine Metallionenbindungssteile enthält, unterscheidet.
    31. Protein nach Anspruch 30, das eine Metallionenbindungssteile enthält, &iacgr;&ogr; wobei der Unterschied in der Aminosäuresequenz eine Substitution einer
    Aminosäure umfaßt.
    32. Protein nach Anspruch 30, das eine Metallionenbindungssteile enthält, wobei der Unterschied in der Aminosäuresequenz eine Deletion einer Aminosäure umfaßt.
    33. Protein nach Anspruch 30, das eine Metallionenbindungssteile enthält, wobei der Unterschied in der Aminosäuresequenz eine Addition einer Aminosäure umfaßt.
    34. Waschzubereitung, umfassend das Subtilisin nach einem der Ansprüche 17-29 mit einer Konzentration von 2.000 bis 4.000 Alkaline Delft-Einheiten.
    35. Verfahren zur Verbesserung der Entfernung von proteinhaltigen Flecken auf Stoff/Gewebe, umfassend das Inkontaktbringen des Stoffs mit der Waschzubereitung nach Anspruch 34 und Reinigen des befleckten Stoffs mit der Waschzubereitung.
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