DE2638089A1 - Lipase-praeparate mit verbesserter wirkung - Google Patents

Lipase-praeparate mit verbesserter wirkung

Info

Publication number
DE2638089A1
DE2638089A1 DE19762638089 DE2638089A DE2638089A1 DE 2638089 A1 DE2638089 A1 DE 2638089A1 DE 19762638089 DE19762638089 DE 19762638089 DE 2638089 A DE2638089 A DE 2638089A DE 2638089 A1 DE2638089 A1 DE 2638089A1
Authority
DE
Germany
Prior art keywords
lipase
whey
weight
water
lactose
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Granted
Application number
DE19762638089
Other languages
English (en)
Other versions
DE2638089C2 (de
Inventor
Wolfgang Dr Gretscher
Helmut Dr Orth
Herward Dr Schindler
Guenter Dr Steinmetz
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Evonik Operations GmbH
Original Assignee
Degussa GmbH
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Degussa GmbH filed Critical Degussa GmbH
Priority to DE19762660932 priority Critical patent/DE2660932C2/de
Priority to DE19762638089 priority patent/DE2638089C2/de
Priority to FR7725374A priority patent/FR2362863A1/fr
Priority to GB3525577A priority patent/GB1546328A/en
Publication of DE2638089A1 publication Critical patent/DE2638089A1/de
Application granted granted Critical
Publication of DE2638089C2 publication Critical patent/DE2638089C2/de
Expired legal-status Critical Current

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/96Stabilising an enzyme by forming an adduct or a composition; Forming enzyme conjugates
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12NMICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
    • C12N9/00Enzymes; Proenzymes; Compositions thereof; Processes for preparing, activating, inhibiting, separating or purifying enzymes
    • C12N9/14Hydrolases (3)
    • C12N9/16Hydrolases (3) acting on ester bonds (3.1)
    • C12N9/18Carboxylic ester hydrolases (3.1.1)
    • C12N9/20Triglyceride splitting, e.g. by means of lipase
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Biomedical Technology (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Cosmetics (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)

Description

  • Lipase-Präparate mit verbesserter Wirkung
  • Lipase-Präparate haben technische Bedeutung und könnten beispielsweise zur Fettspaltung verwandt werden. Ebenfalls können Lipase-Präparate zum Beizen bei der Gerbereivorbereitung Verwendung finden, Die Handelsprodukte sind zum Zwecke der Standardisierung mit indifferenten Substanzen wie beispielsweise Zucker, Stärke, Kieselgur usw. vermischt. Diese Zusätze müssen als integrierende Bestandteile der Präparate betrachtet werden. Es hat sich nun gezeigt, daß Lipase häufig durch Zugabe solcher Zusatzstoffe insbesondere dann, wenn es sich um oberflächenaktive Stoffe handelt, eine starke Äktivitätsverminderung erfährt.
  • Es wurde nun gefunden, daß diese Aktivitätsverminderung nicht bzw. nur in ganz geringfügigem Maße eintritt, wenn solche lipasehaltigen Präparate zusätzliche 10 - 50 Gewichtsteile, vorzugsweise 20 - 40 Gewichtsteile (bezogen auf 1 Gewichtsteil Lipase) einer Mischung enthalten, die sich aus folgenden Bestandteilen zusammensetzt: 70 - 90 %, vorzugsweise 82 - 86 % Lactose; 8 - 20 Q vorzugsweise 11 - 13 s Molkenprotein; 0,1 -3 %, vorzugsweise 0,2 - 0,5 ffi Milchfett; 0,1 - 5 %, vorzugsweise 1 - 2 % Molkenmineralstoffe und 0,1 - 3 d09 vorzugsweise 0,5 - 2 % Wasser (% = Gewichtsprozente).
  • Unter Molkenprotein oder Serumprotein versteht man die Proteine, die sich in der unerhitzten Milch nach Ausfällung des Caseins (durch Elektrolyte, besonders Wasserstoffionen oder Lab) befinden. Dieses Milchserumprotein, hat beispielsweise folgende Zusammensetzung: 55 - 65 % ß1 und ß2-Lactoglobulin, 13 - 22 qD -Lactalbumin,- 16 - 25 % Immunglobuline und 3 - 4 % Serumalbumin.
  • Milchfett besteht aus den Triglyceriden gesättigter und ungesättigter Fettsäuren. Die Fettsäurezusammensetzung (in Gewichtsprozent) ist beispielsweise folgende: Buttersäure 2 - 8, vorzugsweise 3,6 - 5,5; Capronsäure 1 - 3, vorzugsweise 1,5 - 2; Caprylsäure 0,1 - 2, vorzugsweise 0,5 - 1; Caprinsäure 0,1. - 5, vorzugsweise 0,3 - 2,5; Laurinsäure 1 - 52 vorzugsweise 2,0 - 2,6; Myristinsäure 5 - 15, vorzugsweise 9,5 - 12; Palmitinsäure 25 - 40, vorzugsweise 28 - 38; Stearinsäure 1 - 15, vorzugsweise 1,5 - 10; gesättigte Säuren über Ct8 1 - 4, vorzugsweise 2 - 3; Decensäure 0,05 - 0,5; Dodecensäure 0,05 -0,5;Tetradecensäure 0,1 - 3; Hexadecensaure 1 - 7; Octadecensäuren 20 - 40, vorzugsweise 25 - 35; Octadecadiensäure 1 - 5; ungesättigte Säuren über 018 1 - 3.
  • Unter Molkenmineralstoffe wird eine Mischung von Phosphaten, Citraten, Chloriden, Sulfaten und Carbonaten des Natriums, Kaliums, Calciums, Magnesiums und spurenweise des Eisens verstanden. Der Gehalt der Metalle in der Salzmischung in Gewichtsprozenten ist beispielsweise folgender: Natrium 2- 8,vorzugsweise 4 - 5 Gewichtsprozent; Kalium 10 - 30, vorzugsweise 15 - 20 Gewichtsprozent; Calcium 2 - 30, vorzugsweise 4 - 15 Gewichtsprozent; Magnesium 0,5 - 3, vorzugsweise 0,8 - 1,5 Gewichtsprozent; Eisen 0,01 - 0,1, vorzugsweise 0,02 - 0,08 Gewichtsprozent. Innerhalb der Mischung kommen, bezogen auf ein Gewichtsteil Magnesium beispielsweise 3 - 8, vorzugsweise 5 - 7 Gewichtsteile Natrium, 2 - 15, vorzugsweise 4 - 8 Gewichtsteile Calcium und 15 - 30, vorzugsweise 18 - 25 Gewichtsteile Kalium.
  • Der Gehalt an Säuren in Gewichtsprozenten in der Salzmischung ist beispielsweise folgender: Phosphatanion (P043 ) 10 - 50, vorzugsweise 15 - 25 Gewichtsprozent; Citratanion 10 - 30, vorzugsweise 15 - 25 Gewichtsprozent; Chloridanion 10 - 20, vorzugsweise 12 - 16 Gewichtsprozent; Sulfatanion 2 - 8, vorzugsweise 3 - 6 Gewichtsprozent; Carbonatanion 2 - 15, vorzugsweise 5 - 10 Gewichtsprozent;bezogen auf 1 g Sulfatanion kommen innerhalb der Mischung beispielsweise 2 - 5, vorzugsweise 2,5 - 3 Gewichtsteile Chloridanion,.3 - 10, vorzugsweise 4 - 6 Gewichtsteile Phosphatanion, 3 - 10, vorzugsweise 4 - 6 Gewichtsteile Citratanion und 0,5 - 2, vorzugsweise 0,8 - 1,5 Carbonatanion.
  • Vorzugsweise werden als erfindungsgemäßes Stabilisierungsmittel 10 - 50 Gewichtsteile, insbesondere 20 - 40 Gewichtsteile (bezogen auf 1 Gewichtsteil Lipase) Sitßmolkenpulver verwendet. Süßmolkenpulver ist ein gängiges Handelsprodukt und wird beispielsweise durch Sprühtrocknung von Molke (süßmolke) hergestellt (siehe Ullmanns Encyclopädie der technischen Chemie, 12. Band (1960) Seite 518). Siehe auch E. Wegelin Netherlands Milk and Dairy Journal 5, 263/73 (1951); S.G. Wiechers, ebenda 6, 127/36 (1952); S.G. Wiechers, A.H. Willem, Nederlandse Centrale Org. voor Toegepast Natuurwetenschappelijk Onderzoek, DBP 819 194, 1949; Food 23, 166/71 (1954.).
  • Das verwendete Süßmolkenpulver stellt ein Gemisch aus 70 - 90 lo, vorzugsweise 82 - 86 % Lactose, 8 - 20 dow vorzugsweise 11 - 13 % Molkenprotein, 0,1 - 3 %, vorzugsweise 0,2 - 0,5 Xdo Milchfett, 0,1 - 5 %vorzugsweise 1 - 2 % Molkenmineralstoffe und 0,1 -3 %, vorzugsweise 0,5 - 2 % Wasser dar (% bedeutet stets Gewichtsprozente).
  • Die zu stabilisierende Lipase kann tierischen oder nichttierischen Ursprungs sein. Beispielsweise handelt es sich um Lipase aus Pankreas oder um Lipase aus Pflanzen, beispielsweise aus Ricinusbohnen oder Lipase aus Mikro organismen, beispielsweise aus Pilzen wie Rhizopus arrhizus, Rhizopus nigricans, Rhizopus oryzae, Rhizopus delemar, Aspergillusarten wie Aspergillus niger, Aspergillus oryzae oder Welchia perfringens, Mycotorula lipolytica, Candida cyclindracea, Geotrichum candidum. Vorzugsweise handelt es sich um Lipase nicht-tierischen Ursprungs.
  • Die Gewinnung der in Betracht kommenden Lipasen erfolgt in der hierfür bekannten Preise und ist beispielsweise angegeben in Ullmanns Encyklopädie der technischen Chemie, Band 7 (1956), Seite 391 - 397, 406 - 411 oder in Bulletin de la SociQtQ de Chimie Biologique 1966, 48 Nr. 6, Seite 747 - 770 und 1968, 50 Nr. 11, Seite 2179 - 2182. Beispielsweise wird eine Pilzlipase entsprechend Bulletin de la socibté de Chimie Biologique 1966, 48 Nr. 6, Seite 747 ff. wie folgt erhalten. Das nach Ab trennung des Myzels aus Kulturen von Pilzsporen erhaltene Filtrat wird im Valruum bei 30° C konzentriert, zentrifugiert und aus der oberen Schicht nach Verdünnung das Enzym mit Aceton bei O C gefällt und im Vakuum getrocknet.
  • Zur weiteren Reinigung wird in Wasser suspendiert, zentrifugiert, S04-Ionen durch Zusatz von Bariumchlorid ausgefällt, das Enzym wiederum mit Aceton ausgefällt und der so erhaltende Rückstand nach Auflösen in destilliertem Wasser über eine mit Calcium beladene Austauschsäule XE64 bei pH 4,7 aufgebracht und durch eine Calziumacetatlösung bei pH 5,7 eluiert. Aus dem Eluat wird nach Einstellen auf pH 6 mit verdünntem Ammoniak das Enzym mit Aceton gefällt und das so erhaltene Produkt durch Suspension in demineralisiertem Wasser nochmals über eine Sephadexsäule G25 chromatographiert.
  • Aus dem so erhaltenen Eluat wird durch Gefriertrocknung (-70° c) die Lipase als Pulver erhalten.
  • Besonders auffällig ist die stabilisierende Wirkung bei einer Lipase aus Rhizopusarten, insbesondere Rhizopus arrhizus.
  • Gemäß dem obenangegebenen Verfahren aus Bull. Soc. Chim.
  • Biol. 1966, Seite 747 ffo wird beispielsweise eine Lipase mit einer Aktivität von 8.800.000 Einheiten/g (Bestimmung mittels einer Olivenölemulsion) erhalten. Diese Lipase stellt ein reines Produkt dar und ist hauptsächlich dadurch gekennzeichnet, daß sie zwei Optimum-pH besitzt, das eine um pH 7 das andere um pH 3,5. Sie verhält sich sowohl in der Papierelektrophorese, in der Polyacrylamidgelelektrophorese als auch in der Chromatographie an Sephadexsäulen wie ein einziges Protein und nähert sich in ihrer Wirkungsweise insbesondere auf Triglyceride der Pankreas-Lipase. (Weitere Eigenschaften siehe Bull. Soc. Chim. Diol. 1966, 48 Nr. 6 Seite 756 - 766.) Eine Aktivitätssteigerung dieser Lipase kann durch eine weitere Reinigung über eine Sephadexkolonne G 100 (in destilliertem Wasser) erhalten werden, wonach man ein Produkt erhält, mit einer Aktivität von 11.000.000 Einheiten/g (siehe Bull. Soc. Chim. Biol. 1968, 50 Nr. 11, Seite 2179 - 2182).
  • Das erfindungsgemäße Stabilisierungsmittel bewirkt eine Verbesserung der Haltbarkeit von Lipase, beim Zusammenbringen und/oder Mischen mit Zusätzen wie sie für Enzym-Handelspräparate üblich sind, insbesondere solchen mit oberflächenaktiven Eigenschaften wie aktive Tonerde, Aluminiumhydroxyd, Aluminiumoxyd, hochdisperse Kieselsäure (Aerosil), Magnet siumcarbonat, Aluminiumsalzen (Aluminiumtrisilikate, Aluminiumphosphate), Dialkylpolysiloxane, Silicagel, Kieselgur und ähnliche.
  • Unter dem Begriff 'aktive Tonerde" werden pulverförmige Oxyde, Oxydhrdrate, Hydroxyde und basische Salze des Aluminiums verstanden, die nicht weniger als 40 ffi Al 203 enthalten (siehe Ullmanns Encyclopädie der technischen Chemie, dritte Auflage, Band 4, Seite 545/546 und Band 13, Seite 356).
  • Insbesondere handelt es sich um ein Aluminiumhydroxyd-Gel, welches durch Fällung von Aluminiumsalz-Lösungen (zum Beispiel Sulfat-Lösungen) mit Ammoniumcarbonat oder Natriumcarbonat und Trocknen des Filterlxchens erhalten wird. (Gehalt an Al203 nicht weniger als 47 dp, vorzugsweise 50 - 60 %.) Der pH einer 4 ideen (Gewicht/Vakuum) Suspension in C02-freiem Wasser soll nicht über 10,0 liegen. Solche Aluminiumhydroxyd-Gele sind zum Beispiel unter der Bezeichnung "Teg" im Handel, Bei der hochdispersen Kieselsäure handelt es sich um eine Kieselsäure, die durch Hydrolyse von Siliciumtetrachlorid in der Wasserstoff-Flamme erhalten wird (Aerosil). Beispielsweise hat eine solche Kieselsäure folgende Kenngrößen: Oberfläche (m²/g) nach BET: 50 - 225, vorzugsweise 120 - 225 bzw. 170 - 225; mittlere Größe der Primärteilchen in Millimikron: 12 - 30, vorzugsweise 12 - 16; Schüttgewicht (normale Ware) in g/Liter: ca. 60; Stampfvolumen (normale Ware nach DIN 53 194) in ml/100 g: 1500 - 2000, vorzugsweise 1700 - 2000; pH-Wert (nach DIN 53 200) in 4 siger wässriger Dispersion: 3,5 - 4,3 vorzugsweise 3,6 - 4,3.
  • Die Dialkylpolysiloxane sind bekannt und im Handelt erhältlich und werden nach den iiblichen Verfahren erhal-ten, beispielsweise durch Polymerisation von Siliconen oder durch Hydrolyse und chemische Kondensation von einer oder mehreren hydrolysierbaren Siliconverbindungeii der allgemeinen Formel R2 SiX2> wobei R eine niedere Alkylgruppe mit 1 - 3 Kohlenstoffatomen, vorzugsweise 1 - 2 C-Atomen ist und X ein Halogenatom (beispielsweise Chlor) oder eine niedere Alkoxygruppe darstellt. Beispiele für solche Ausgangsverbindungen sind Dimethyldichlorsilan, Diäthyldichlorsilan, Dimethyldiäthoxysilan, Methyläthyldichlorsilan, Dibutyldichlorsilan, Dihexylchlorsilan, Äthylbutyldiäthoxysilan und Shnliche.
  • Hierbei wird beispielsweise das hydrolysierbare Silicon unter definierten Bedingungen mit Wasser umgesetzt und so ein Polysiloxan mit der gewünschten Viskosität erhalten. Das bevorzugte Polysiloxan ist Dimethylpolysiloxan.
  • Beispielsweise handelt es sich um ein Material mit dem Freinamen Simethicon. Dieses Material besteht im wesentlichen aus Dimethylpolysiloxan und 4 bis 4 1/2 Oewichtsprozent eines Siliciumdioxid-Aerogels. So besitzt beispielsweise das Silicon-Fließmittel dieser Mischung, welche von der Dow-Corning Chemical Company hergestellt wird, ein Blolelculargewicht zwischen 14.000 und 21.000, einen Siliciumgehalt von 37a3 bis 38,5 %, eine Viskosität bei 250 C von 300 bis 600 centistokes (cs), eine Dichte bei 250 C von 0,965 bis 25 0,970 und einen Brechungsindex nD von 1.403 + 0,002.
  • Das mittlere Molgewicht der Dialkylpolysiloxane liegt vorzugsweise zwischen 14.000 und 30.000, beispielsweise bei ca. 24.000. Die Viskosität der Dialkylpolysiloxane kann beispielsweise zwischen 900 - 1.100 cp (250 C) liegen; vorzugsweise liegt sie zwischen 950 - 1050 cp. Der Anteil an Niederpolymeren (bis zu einem Molgewicht von 700) soll gering sein und unter 0,5 do liegen.
  • Silica-Gel ist eine aktive Kieselsäure, die zum Beispiel aus 5 m/u - 4 mm großen Körnern bestcht. Die innere Gesamtoberfläche von 1 g Silica-Gel kann zum Beispiel 400 - 800 qm groß scin (siehe Römpp Chemie-Lexikon 1966 Band IV 5915 -5916; Ullmanns Encyclopädie der Technischen Chemie Band 15 (1964) Seite 716 - 732). Vorzugsweise liegt die Korngröße zwischen 5 - 100 mr, vorzugsweise 10 - 50 m. Das verwendete Siliciumdioxid hat beispielsweise eine Oberfläche von 100 - 250 m2/g, vorzugsweise 150 bis 200 m2/g. Der Wassergehalt liegt beispielsweise bei 0,5 - 2 %, vorzugsweise zwischen 0,7 -1,5 . Die Herstellung des Siliciumdioxids kann nach bekannten Verfahren erfolgen, wie durch Einwirkung von Schwefelsäure auf Wasserglas oder durch Hydrolyse von SiC14 (Degussa-Verfahren; siehe beispielsweise US-Patent 3 086 851, DAS 1 163 784, DAS 1 210 421, DAS 1 150 955).
  • Die lipasehaltigen Präparate können darüberhinaus noch weitere Enzyme enthalten, zum Beispiel proteolytisch wirksame Enzyme und Amylasen (zum Beispiel Proteasen und Amylasen, wie sie beispielsweise in Enzymkonzentraten aus Aspergillus-Arten wie Aspergillus oryzae oder auch Aspergillus parastiticus vorliegen).
  • Die Herstellu.ng der Präparate erfolgt durch Vermischen der Lipase mit dem erfindungsgemäßen Stabilisierungsmittel sowie gegebenenfalls weiteren üblichen Zusätzen in hierfür üblichen Mischern und Homogenisiergeräten (zum Beispiel Taumelmischer, Zwangsmischer).
  • Beispiel 1 Ein Gewichtsteil Lipase wird mit 20 Gewichtsteilen Aluminiumhydroxyd-Gel (getrocknet) und 30 Teilen Süßmolkenpulver in einem Mörser fein zerrieben und vermischt (Temperatur 200 C).
  • Wird das Süßmolkenpulver weggelassen und durch 30 Gewichtsteile Glucose. ersetzt, dann zeigt sich, daß nach dem Vermischen gegenüber der Mischung mit dem Süßmolkenpulver ein Aktivitätsverlust von rund 40 eingetreten ist.

Claims (6)

  1. Patentansprüche Lipase enthaltendc Enzympräparate, dadurch gekennzeichnet, daß sie als Stabilisierungsmittel eine Mischung aus 10 -90 Gewichtsteile (bezogen auf 1 Gewichtsteil Lipase) einer Mischung enthalten, die sich aus folgenden Bestandtagen zusamnensetzt: 70 - 90 Lactose; 8 - 20 % Mollcenprotein; 0,1 - 3 % Milchfett; 0,1 - 5 do Molkenmineralstoffe und 0,1 - 3 % Wasser ( = Gewichtsprozente).
  2. 2. Präparate nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß sie als Stabilisierungsmittel Süßmolkenpulver enthalten.
  3. 3. Verfahren zur Herstellung von Lipase enthaltenden Enzympräparaten mit verbesserter Wirkung, dadurch gekennzeich net, daß die Lipase zum Zwecke der Stabilisierung mit 10 - 50 Gewichtsteile (bezogen auf 1 Gewichtsteil Lipase) einer Mischung enthalten, die sich aus folgenden Bestandteilen zusammensetzt: 70 - 90 ffi Lactose; 8.- 20 % Molkenprotein; 0,1 - 3 % Milchfett; 0,1 - 5 % Molkenmineralstoffe und 0,1 - 3 % Wasser (% = Gewichtsprozente).
  4. 4. Verfahren nach Anspruch 3, dadurch gekennzeichnet, daß als Stabilisierungsmittel Süi3molkenpulver verwendet wird.
  5. 5. Verwendung einer Mischung aus 70 - 90 qo Lactose 8 - 20 % Molkenprotein, 0,1 - 3 % Milchfett, 0,1 - 5 % Molkenmineralstoffe und 0,1 - 3 % Wasser (% = Gewichtsprozente) zur Stabilisierung von Lipase enthaltenden Enzympräparaten.
  6. 6. Verwendung einer Mischung nach Anspruch 5, dadurch gekennzeichnet, daß Süßmolkenpulver verwendet wird.
DE19762638089 1976-08-24 1976-08-24 Lipase-Präparate mit verbesserter Wirkung Expired DE2638089C2 (de)

Priority Applications (4)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE19762660932 DE2660932C2 (de) 1976-08-24 1976-08-24 Verwendung einer Mischung aus 70 - 90 % Lactose, 8 - 20 % Molkenprotein, 0,1 - 3 % Milchfett, 0,1-5 % Molkenmineralstoffe und 0,1 - 3 % Wasser (% = Gewichtsprozente) zur Stabilisierung von Lipase enthaltenden Enzympräparaten
DE19762638089 DE2638089C2 (de) 1976-08-24 1976-08-24 Lipase-Präparate mit verbesserter Wirkung
FR7725374A FR2362863A1 (fr) 1976-08-24 1977-08-19 Preparations de lipases a action amelioree et preparations medicales ameliorees contenant des lipases d'origine non animale
GB3525577A GB1546328A (en) 1976-08-24 1977-08-23 Non-animal lipase preparations with activity

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE19762638089 DE2638089C2 (de) 1976-08-24 1976-08-24 Lipase-Präparate mit verbesserter Wirkung

Publications (2)

Publication Number Publication Date
DE2638089A1 true DE2638089A1 (de) 1978-03-02
DE2638089C2 DE2638089C2 (de) 1985-04-25

Family

ID=5986232

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
DE19762638089 Expired DE2638089C2 (de) 1976-08-24 1976-08-24 Lipase-Präparate mit verbesserter Wirkung

Country Status (1)

Country Link
DE (1) DE2638089C2 (de)

Cited By (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0317355A2 (de) * 1987-11-19 1989-05-24 Oklahoma Medical Research Foundation Diätzusammensetzungen und Verfahren zur Verwendung von Gallsäure aktivierter Lipase
EP0897973A1 (de) * 1997-08-18 1999-02-24 Clariant GmbH Wasch-und Reinigungsmittel
EP1734114A1 (de) * 2004-04-08 2006-12-20 The Nisshin Oillio Group, Ltd. Lipasepulver, verfahren zur herstellung davon und verwendung davon

Families Citing this family (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE2807090A1 (de) * 1978-02-20 1979-08-23 Degussa Lipase-praeparate mit verbesserter wirkung

Non-Patent Citations (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Title
NICHTS-ERMITTELT *

Cited By (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
EP0317355A2 (de) * 1987-11-19 1989-05-24 Oklahoma Medical Research Foundation Diätzusammensetzungen und Verfahren zur Verwendung von Gallsäure aktivierter Lipase
EP0317355A3 (de) * 1987-11-19 1991-07-17 Oklahoma Medical Research Foundation Diätzusammensetzungen und Verfahren zur Verwendung von Gallsäure aktivierter Lipase
EP0897973A1 (de) * 1997-08-18 1999-02-24 Clariant GmbH Wasch-und Reinigungsmittel
EP1734114A1 (de) * 2004-04-08 2006-12-20 The Nisshin Oillio Group, Ltd. Lipasepulver, verfahren zur herstellung davon und verwendung davon
EP1734114A4 (de) * 2004-04-08 2007-06-06 Nisshin Oillio Group Ltd Lipasepulver, verfahren zur herstellung davon und verwendung davon
US8110386B2 (en) 2004-04-08 2012-02-07 The Nisshin Oillio Group, Ltd. Lipase powder, methods for producing the same and use thereof

Also Published As

Publication number Publication date
DE2638089C2 (de) 1985-04-25

Similar Documents

Publication Publication Date Title
DE69332217T3 (de) Phospholipase A1, Verfahren zu seiner Herstellung und Anwendung
DE2926808A1 (de) Proteaseprodukt mit verringerter allergener wirkung, herstellungsverfahren und waschmittel
DE2149653A1 (de) Synthese-Verfahren fuer die Herstellung von Ascorbinsaeureglukoside
DE2229262B2 (de) Verfahren zur Isolierung einer löslichen Sojabohnenproteinfraktion
DE1940488A1 (de) Verfahren zur Herstellung von Protease durch Kultivierung von Bakterien
DE2638089A1 (de) Lipase-praeparate mit verbesserter wirkung
EP0670830B1 (de) Verfahren zur herstellung dünnflüssiger, lagerstabiler amphotenside
DE2922050A1 (de) Verfahren zur herstellung von homogenen, fluessigen zusammensetzungen
DE2807090C2 (de)
DE3012924C2 (de) Verfahren zur Verringerung der thermischen Stabilität von mikrobiologischem Rennin
DE2660932C2 (de) Verwendung einer Mischung aus 70 - 90 % Lactose, 8 - 20 % Molkenprotein, 0,1 - 3 % Milchfett, 0,1-5 % Molkenmineralstoffe und 0,1 - 3 % Wasser (% = Gewichtsprozente) zur Stabilisierung von Lipase enthaltenden Enzympräparaten
CH643261A5 (de) Verfahren zur gewinnung von riboflavin.
US4497897A (en) Liquid proteinase concentrate and method for preparation
DE2638088C3 (de) Verwendung von SuBmolkenpulver
DE3636825A1 (de) Verfahren zur herstellung von loesungsmittelstabiler (alpha)-amylase
CH641837A5 (de) Beta-galactosidase und verfahren zu deren herstellung.
DE1050703B (de) Verfahren zur Verbesserung der Backfähigkeit von Mehl oder Teig
EP0401661A1 (de) Flüssiges Enzymkonzentrat
DE2745035A1 (de) Als futtermittelzusatz verwendbares zinkbacitracinpraeparat und verfahren zu seiner herstellung
DE2807089A1 (de) Verwendung von proteinen zur stabilisierung von lipase nicht-tierischen ursprungs in arzneizubereitungen
AT363309B (de) Trockenes tierfuttermittel
DE1195434B (de) Verfahren zur Gewinnung von Nisin
DE2435955A1 (de) Verfahren zur herstellung eines titandioxid-pigmentes aus einer titansulfatloesung
DE3439980A1 (de) Verfahren zur reinigung sowie pasteurisierung von urokinase
CH510700A (de) Verfahren zur Herstellung einer von Transglucosidase freien Lösung von Amyloglucosidase und so erhaltenes Amyloglucosidase enthaltendes Enzympräparat

Legal Events

Date Code Title Description
OGA New person/name/address of the applicant
8110 Request for examination paragraph 44
8172 Supplementary division/partition in:

Ref country code: DE

Ref document number: 2660932

Format of ref document f/p: P

Q171 Divided out to:

Ref country code: DE

Ref document number: 2660932

D2 Grant after examination
8364 No opposition during term of opposition
AH Division in

Ref country code: DE

Ref document number: 2660932

Format of ref document f/p: P

8320 Willingness to grant licences declared (paragraph 23)
8339 Ceased/non-payment of the annual fee