DE2211101A1 - Neues dekapeptid mit hormon-wirkung - Google Patents

Neues dekapeptid mit hormon-wirkung

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DE2211101A1
DE2211101A1 DE19722211101 DE2211101A DE2211101A1 DE 2211101 A1 DE2211101 A1 DE 2211101A1 DE 19722211101 DE19722211101 DE 19722211101 DE 2211101 A DE2211101 A DE 2211101A DE 2211101 A1 DE2211101 A1 DE 2211101A1
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Rolf Dr Geiger
Wolfgang Dr Koenig
Juergen Dr Sandow
Hans Dr Wissmann
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Hoechst AG
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Hoechst AG
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    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K7/00Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
    • C07K7/04Linear peptides containing only normal peptide links
    • C07K7/23Luteinising hormone-releasing hormone [LHRH]; Related peptides
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K38/00Medicinal preparations containing peptides

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Description

  • Neues Dekapeptid mit Hormon-Wirklung Gegenstand der Erfindung sind neue Peptide dr allgemeinen Formel I Pyr-His-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-X-Pro-Gly-NH2 (I) 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 worin Pyr den L Pyroglutamylrest und X L-Lysin oder L-Ornithin bedeutet. Gegenstand der Erfindung ist weiterhin ein Verfahren zur Herstellung von Dekapeptiden der allgemeinen Formel I Pyr-His-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-X-Pro-Gly-NH2 (I) 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 worin Pyr den I,-Pyroglutamylrest und X B-Iysin oder L-Ornithin bedeuten, das dadurch gekennzeichnet ist, daß man eine Aminosäure oder ein Peptidbruchstück mit höchstens 9 Aminosäuren der obigen Aminosäuresequenz und freier Carboxylgruppe mit einer Aminosäure oder einem Peptidbruchstück mit den restlichen Aminosäuren der obigen Aminosäuresequenz und freier Aminogruppe nach der Azidmethode oder der Methode der aktivierten Ester in der in der Peptidchemie iiblichen Weise kondensiert.
  • Die Darstellung der neuen Vergindungen der allgemeinen Formel 1 folgt den bekannten Methoden der Peptidchemie und kann grundsätzlich entweder stufenweise vom Carboxylende her vorgenommen werden, gg:ft. nach der Feetkörper-Technik, oder nan kondensiert in der Endstufe zwei Fragmente, wobei die Kondensationsstelle beliebig gewählt werden kann. Man kann auch beide Methoden kombinieren.
  • Alle drei Möglichkeiten sind in der Literatur bei der Synthese des analogen Naturproduktes bereits beschrieben.
  • So führt nach Biochem. Biophys. Res. Commun. 45(1971) Seite 822 der stufenweise Aufbau nach der Festkörpertechnik zum Ziel, in derselben Zeitschrift 45 (1971) Seite 767 ist die Pragmentkondensation beschrieben und in 44 (1971), Seite 1566 dieser Zeitschrift die Kombination beider Methoden.
  • So kann maii z. B. ein Peptid der allgemeinen Formel II H-lrp-Ser-yr-Gly-Leu-,Y(Boc)-Pro-Gly-NH (11) in dem Boc den tert.-Butyloxycarbonylrest bedeutet und X die oben genannte Bedeutung besitzt, entweder mit Pyr-His-OH mittels Dicyclohexylcarbodiimid (DCC) in Anwesenheit von 1-Hydroxybenzotriazol (HOBt) kondensieren oder das Peptid der allgemeinen Formel II mit Z-His-N3 zur Reaktion bringen. Man spaltet vom gebildeten Nonapeptid der Formel III Z-His-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-X(Boc)-Pro-Gly-NH2 (III) die Z-Schutzgruppe,bevorzugt durch katalytische Hydrierung an Palladium ab und setzt das Reaktionsprodukt mit Pyr-OH in Anwesenheit von DCC und einer aktive Ester bildenden Verbindung, bevorzugt 1-Hydroxybenzotriazol oder N-Hydroxysuccinimid um. Man kann auch mit einem aktiven Ester der L-Pyroglutaminsäure, bevorzugt dem 2.4.5-Trichlorphenyl-, Pentachlorphenyl ester oder -, gg. in Anwesenheit von 1-Hydroxybenzotriazol, umsetzen und das Reaktionsprodukt der allgemeinen Formel IV Pyr-His-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-X(Boc)-Pro-Gly-NH2 (IV) durch Behandlung und einer starken Säure wie Salzsäure oder Trifluoressigsäure von der Boc-Gruppe befreien.
  • Das Peptid der allgemeinen Formel II kann analog. Biochem.
  • Biophys. Res. Commun. 45 (1971) Seite 767 hergestellt werden (siche experimenteller Teil). Es wird mit Pyr-His-OH kondensiert, wobei als Kondensationsmittel Dicyclohexylcarbodiimid (DOC) bevorzugt wird, vorteilhaft nach Chem.
  • Ber. 103 (1970) Seite 788 unter Zusatz von 1-Hydroxybenzotriazol (HOBt).
  • Zur Darstellung von Pyr-His-OH sind ebenfalls mehrere Wege gangbar. Ein besonders günstiges Verfahren wird im experimentellen Teil bescbrieben. Man geht von Z-Gln (Mbh)-OH, hergestellt nach Chem. Ber. 103 (1970) Seite 2041, und H-His-OCH3 aus, die mit Hilfe von DCC in Anwesenheit von 1-Hydroxybenzotriszol miteinander kondensiert werden.
  • Das gebildete Z-Gln (Mbh)-His-OCH3 wird mit Alkalilauge zu Z-Gln (MbH)-His-OH verseift. Durch Kochen in Trifluoressigsäure entsteht hieraus Pyr-His-OH.
  • Als Lösungsmittel für die Kondensationsreaktion verwendet man bevorzugt ein N.N-Dialkyl-carbonsäureamid wie Dimethylformamid Dimethylacetamid N-Methylp yrrolidinon oder Tetramethylharnstoff, ferner Pho sphorsäure-tris-dimethylamid. Die Reaktionstemperatur liegt vorteilhaft zwischen etwa -10° und +400. Bevorzugt arbeitet man bei Raumtemperatur.
  • Die Peptide der allgemeinen Formel II sind in an sich bekannter Weise mit Z-His-N3 (Benzyloxycarbonyl-L-histidin-azid) umzusetzen. Auch hier dienen als bevorzugte Lösungsmittel Dimethylformamid, Dimethylacetaxnid, N-Methylpyrrolidinon oder Tetramethylharnstoff, ferner Phosphorsäure-tris-dimethylamid, ggf. in Mischung miteinander. Das Azid kann in wenig Essigester gelöst sein. Die Reaktionstempertur liget etwa zwischen 0° und +10°, bevorzugt bei etwa +4°.
  • Das Reaktionsprodukt kann leicht durch seine Schwerlöslichkeit in Wasser und IsopropylalkohollÄther isoliert werden. Die Abspaltung der Z-Schutzgruppe durch katalytische 'Hydrierung nimmt man entweder in 80 bis 95-proz.
  • Essigsäure vor, oder man hydriert in einem Lösungsmittel wie Methanol oder Dimethylformamid bei einem pH-Wert von etwa 3-5 unter Zugabe einer Säure wie z. B. 1101 oder einer organischen Sulfonsäure wie Toluolsulfosäure.
  • Die Verbindung der allgemeinen Formel III, in der Z durch H ersetzt ist, wird dann mit Pyroglutaminsäure in Anwesenheit von DCC und 1-Hydroxybenzotriazol unter den oben beschriebenen Bedingungen umgesetzt, oder man bringt die Verbindungen der allgemeinen Pormel III, in denen Z durch H ersetzt ist, mit einem Aktivester der Pyroglutaminsäure, z. B. dem 2.4.5-Trichlor-, oder Pentachlorphenylester in Reaktion. Man bevorzugt auch hier als Lösungsmittel N.N-Dialkyl-carbonsäureamide wie z. B.
  • Dimethylformamid, Dimethylacetamid, Tetramethylharnstoff, N-Methylpyrrolidin on ferner Phosphorsäure-tris-dimethylamid. Die lösungsmittel können auch gemischt werden. Die Reaktionstemperatur kann zwischen etwa 0° und etwa 600 liegen, bevorzugt wird bei Raumtemperatur gearbeitet. Zur Erhöhung der Reaktionsgeschwindigkeit können N-Hydroxyverbindungen, z. B. 1-Hydroxybenzotriazol oder N-Hydroxysuccinimid, zugesetzt werden.
  • Nach beendeter Reaktion fallt man das rohe Peptid der allge!neinen Formel IV mit Äther oder Äther/Petroläther (1:1) aus und spaltet die Boc-Gruppe durch Behandeln mit einer starken Säure, z. 3. Trifluoressigsäure oder Salzsäure bei Raumtemperstur ab.
  • Die Reinigung der erfindungsgemäßen Peptide kann z. B.
  • durch Gegenstromverteilung oder durch Verteilungschromatographie an Sepbadex -LH 20 vorgenommen werden. Sephadex-LH 20 ist ein durch Epichlorhydrin vernetztes Dextran-Gel, dessen noch freie OH-Gruppen zusätzlich veräthert sind.
  • Als Medium eignen sich Systeme, die aus Wasser, Essigsäure und Alkoholen mit 4-5 C-Atomen bestehen, z. B. n-Butanol-Essigsäure-Wasser (4:2:20).
  • Zum Nachweis und zur Charakterisierung der erfindungsgemäßen Verbindungen dienen die Aminosäureanalyse, ferner die Dünnschichtchromatographie auf Silicagel und Anfärbung mit Ninhydrin, nach Reindl-Hoppe und Pauly.
  • Die neuen Verbindungen besitzen die biologische Wirkung des natürlichen Releasing-Hormons für LH und FSH, (Abkürzungen: LRH oder LH-RH/FJH-RH) d. h.-, sie bewirken die Ausschüttung des luteinisierenden und des follikelstimulierenden Hormons aus der Hypophyse. Das natürliche Hormon unterscheidet sich von den erfindungsgemäßen Verbind dungen der allgemeinen Formel I dadurch, daß in ihm X für Arginin steht.
  • Gegenüber dem natürlichen Hormon besitzen die erfindungsgemaßen Verbindungen jedoch den Vorteil, beim pH des Körpergewebes, also bei etwa pK 7.2 bis 7.4, schwerlöslich zu sein, während sie unterhalb etwa pH 7 mit physiologisch vorträglichen Säuren wasserlösliche, injizierbare Salze bilden.
  • Die Schwerlöslichkeit der erfindungsgemäßen Verbindungen beim pH des Körpergewebes mag einer der Gründe dafür sein, daß sie nach intramuskulärer Injektionen einen starken Depoteffekt entfalten.
  • Dieser Depoteffekt kann noch erhöht werden, wenn man die erfindungsgemäßen Verbindungen als. Zinksalze oder zusammen mit Polyphloretinphosphat, vorteilhaft im Komplex mit einem Gelatinederivat vom Typ des Haemaccel-R , appliziert.
  • Haemaccel ist eine teil weise abogebaute mit Hexamethylendiisocyanat vernetzte Gelatine.
  • Eine besonders günstige Depotwirkung, selbst ohne die genannten Hilfsmittel, wird mit der Verbindung der allgemeinen Formel I, in der X für L-Ornithin steht, erzielt.
  • Zur erfindungsgemäßen weiteren Verbesserung der Depotwirkung werden Zink-salze hergestellt. Man geht dabei am vorteilhaftesten so vor, daß man diese Salze zusammen mit überschüssJgem Zinkionen ggf. in Anwesenheit von Phosphat, durch Einstellen des pH auf etwa 7.2 bis 8.5 als Mischung mit basischem Zinkhydroxyd bzw. Zinkphosphat ausfällt.
  • Vor Herstellung dieser Suspensionen löst man die erfindnngsgemäßen Peptide unterhalb pH 6 in Wasser, gibt etwa die 20-100fache Menge Zinkchlorid und ggf. die 5-20fache Menge Dinatriumphosphat zu. Dann stellt man mit 1nNaOH auf pH 7.2 bis 9 ein. Man fügt die zur Erzielung von Isotonie errechnete Menge NaCl zu und füllt mit dest. Wasser auf ein bestimmtes Volumen auf. Das Wasser enthält 0.1-1% Benzylalkohol, Phenol oder 4-Hydroxybenzoesäureester, um die Sterilität der Lösung zu garantieren; lml der Lösung soll etwa 0.025 mg bis 5 mg bevorzugt 0,05-2mg der erfindungsgeinäßen Peptide enthalten.
  • Soll die Verbesserung der Depotwirkung durch Zusatz von Polyphloretinphosphat und ggf. einem Gelatinederivat vom Typ des Haemaccels R erreicht werden, so vereinigt man die Lösung der erfindungsgemäßen Verbindungen in Wasser (pH etwa 6 bis 6.5 mit der mit NaOH auf etwa pH 6.5 bis 6.8 eingestellten wäßrigen Lösung des Polyphloretinphosphats, oder man vereinigt zunächst die Lösungen der erfindungsgemäßen Verbindungen mit der wäßrigen Lösung des Gelatinederivats und gibt dann die wäßrige Lösung des Polyphloret; phosphats zu.
  • Vorteilhaft werden Polyphloretinphosphat und Gelatin derivat in größerem Überschuß eingesetzt, mindestens in jeweils 20facher, höchstens in etwa 500facher Gelfichtsmenge.
  • Die Herstellung von Polyphloretinphosphat ist in der Deutschen Patentschrift 929 664 in den Beispielen 1, 4 und 5 beschrieben, das erfindungsgemäß verwendete Gelatinederivat kann nach der deutschen Patentschrift 1 155 124, Beispiel 1, oder 1 118 792, Beispiel 1, hergestellt werden.
  • Die erfindungsgemäßen Verbindungen sind Arzneimittel, die bei Hypothalamus-Insuffizienz die Ausschüttung der luteinisierenden und des follikelstimulierenden Hormone aus dem Hypophysenvorderlappen bewirken. Sie werden deshalb zur Behandlung von Amenorrhöe, sowie zur Behebung weiblicher und männlicher Sterilität verwendet, soweit diese hypothalamisch-hypophysären Ursprungs ist.
  • Abkürzungen: DCC Dicyclohexyl-carbodiimid DC DÜnnschichtchroma-HOBt 1-Hydroxybenzotriazol tographie auf Si-TosOH pToluolsulfosäure licagel-Platten THF Tetrahydrofuran DMF Dimethylformamid RF(A) R-ert im Laufmittel Methyläthylketon:Pyridin: Wasser : Essigsäure (70 : 15 : 15 : 2) RE-Wert im Laufmittel n-Butanol-Eisessig-Wasser (6:2:2).
  • Beispiel 1 Pyr-His-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-Orn-Pro-Gly-NH2 ("[Orn8] LRH") a) Z-Pro-Gly-NH2 125 g (0.5 Mol) Z-Pro-OH und 55 g (0.5 Mol) H-Gly-NH2, HCl werden zusammen mit 64 ml (0.5 Mol) N-Äthylmorpholin in 1 ltr. Pyridin gelöst. Man kühlt auf 00, gibt 110 g (0.53 Mol) DCC zu und rührt 5 Stdn. bei Raumtemperatur.
  • Man filtriert ausgefallenen Dicyclohexylharnstoff ab, engt die Lösung i. Vak. zur Trockene ein und nimmt den Rückstand in Methylenchlorid/Wasser (2:1) auf. Die Wasserphase wird nach Abfiltrieren von wenig restlichem Harnstoff abgetrennt, die Methylenchloridphase zweimal mit etwas Wasser gewaschen. Die vereinigten Wasserphasen werden nochmals mit etwas Methylenchlorid extrahiert, das Methylenchlorid wird rnit der Hauptmenge vereinigt.
  • Nun trocknet man die Lösung über Na2S04 und destilliert das Lösungsmittel ab. Es bleibt ein Öl zurück, das man in 300 ml heißem Essigester löst. Beim Abkühlen fällt z -Pro-Gly-NH2 kristallin aus. Man wäscht die Kristalle mit Äther und trocknet sie im Vakuum.
  • Ausb. 10 kg (69 %), Schmp. 142-143°. [α]28D 38,9° (o=1 in Methanol).
  • b) H-Pro-Gly-NH2, TosOH 91 g (0.3 Mol) Z-Pro-Gly-NH2 werden in 400 ml Methanol gelöst. Man hydriert in Anwesenheit von Palladium und hält das pH durch Zulauf von 2n Toluolsulfosäure bei etwa 4.5. Nach 5 Std. ist die Hydrierung beendet.
  • Säureverbrauch ber. 150 ml, tatsächlicher Verbrauch 145 ml.
  • Im DC kein Ausgangsprodukt mehr erkennbar, Man destilliert das Lösungsmittel ab und erhält ein Harz.
  • c) Z-Orn(Boc )-Pro-Gly-NH2 Man löst 73.2 g (0.2 Mol) Z-Orn(Boc)-OH und 68.6 g (0.2 Mol) H-Pro-Gly-NH2, TosOH in 1 Xltr. DMF, gibt 25.6 ml (0.2 Mol) N-Äthylmorpholin und 27 g HOBt (0.2 Mol) und bei -5° 43 g (0.21 Mol) DCC zu. Dann rührt man 3 Stdn. bei Raumtemperatur, filtriert vom ausgefallenen Harnstoff ab, destilliert das Lösungsmittel i. Va-. ab, nimmt den Rückstand in Essigester auf und wäscht die Essigesterlösung nacheinander mit eiskalter im Zitronensäure, in Natriumbicarbonat und Wasser. Danm trocknet man die Lösung über Natriumsulfat, destilliert denEssigester ab und verreibt den Rückstand mit Petroläther. Aminosäureanalyse nach Hydrolyse mit 6n HCl (18 Stdn. 1200): Gly 1.00 Pro 0,96 Orn 1.01 Ausbeute 85.0 G (84 %) d) H-Orn (Boc)-Pro-Gly-NH2, TosOh 84 g (0.165 Mol) der Z-Verbindung werden in 1 Ltr.
  • Methanol gelöst und wie unter Beispiel Ib) beschrieben hydriert. Man destilliert das Methanol i. Vak. ab, verreibt den Rückstand, der etwas hygroskopisch ist, mit Äther und trocknet ihn i. Vak. über H2SO4 und KOH.
  • Ausb. 78.5 g (71 %).
  • e) Z-Gly-Leu-OBut 42 g (0.224 Mol) H-Leu-OBut und 46.8 g (C.224 Mol) Z-Gly-OH werden mit 30.2 g (0.224 Mol) HOBt in 400 ml THF gelöst.
  • Man gibt bei 0° 49.2 g (0.238 Mol) DCC in 100 ml THF zu und rührt 5 Stdn. bei Raumtemperatur. Dann filtriert man von ausgefallenem Harnstoff ab und entfernt das Lösungsmittel i. Vakuum. Der Rückstand wird in Essigester gelöst, die Essigesterlösung bei 0° mit KHSO4/K2SO4 (50 G KHSO4 + 100 g K2SO4 pro Ltr. Wasser), dann mit in Natriumbicarbonat und Wasser gewaschen, über Natriumsulfat getrocknet und i. Vak. eingedampft.
  • Das zurückbleibende Öl nimmt man in 100 ml Äther auf und versetzt die ggf. filtrierte Lösung mit 1 Ltr.
  • Petroläther. Der gallertige Niederschlag wird abzentrifugiert und mit Petroläther gewaschen. Ausb. 75.5 g (89 %).
  • [α]28D = - 30.1° (c=1 in Methanol). Reinheitsprüfung durch DC in Heptan:Pyridin:tert.-Butanol (5:1:1).
  • t f) H-Gly-Leu-OBut 75 g der Z-Verbindung werden in Methanol an Palladium hydriert, bis im Chromatogramm kein Ausgangsprodukt mehr zu erkennen ist. Nach Abdestillieren des Methanols i. Vak. bleibt ein Öl zurück Ausb. 47 g (94 %).
  • g) Z-Trp-Ser-Tyr-OCH3 Man löst 156.5 g (0.426 Mol) Z-Urp-OH, 140 g (0.44 Mol) H-Ser-Tyr-OCH3, HCl, 60 g (0.44 Mol) HOBt und 67 ml (0.53 Mol) N-Äthylmorpholin in 1.3 Ltr. DM1? und gibt bei 0° die Lösung von 100 g (0.484 Mol) DCC in 150 ml DMF zu. Man rührt 3 Stdn. bei Raumtemperatur und filtriert nach weiterem mehrstündigem Stehen bei etwa 40 von Harnstoff ab. DMF wird i. Vak. abdestilliert, der Rückstand in Essigester aufgenommen, die Essigesterlösung mit 10%-iger Zitronensäurelösung, 10%-iger Sodalösung und Wasser gewaschen, und über Natriumsulfat getrocknet Nach Eindampfen des Essigesters kocht man den Rückstand erneut mit 600 ml Essigester aus. Es tritt keine vollständige Lösung mehr ein und beim Abkühlen beginnt die Eristallisation. Nach Kühlen im Eisbad werden die Kristalle abfiltriert. Ausb. 171 g (64.5 %).
  • [α]22D = 6.2° (c=1 in DMF) h) Z-Trp-Ser-Tyr-N2H3 83 g (0.138 Mol) Z-Trp-Ser-Tyr-OCH3 werden in 850 ml Methanol unter Erwärmen gelöst. Man kühlt auf Raumtemperatur und fügt 33.5 ml (0.67 Mol) Rydrazinhydrat zu. Nach 24 Stdn. wird das ausgefallene Hydrazid abfiltriert, mit Methanol gewaschen und über H2SO4 im Vakuum getrocknet. Nach Pulverisieren des getrockneten Materials wurde nochmals mit Methanol ausgekocht und wiederum auf gleiche Weise getrocknet.
  • Ausbeute. 64.5 g (77%), Schmp. 226-227°, [α]20D = - 14.3° (c=1 in DMF) i) Z-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-OBut 60.2 g (0.1 Mol) des nach h) hergestellten Hydrazids werden in 190 ml DMF gelöst. Man gibt bei -10° 40 ml 0.2 Mol 5 n HCl zu und tropft dann bei dieser Temperatur unter starkem Rühren dt Lösung von 7.25 g (0.105 Mol) NaNO2 in 15 ml Wasser ein. Nach 10. Min. Rühren bei 100 gibt man einige Körnchen Harnstoff zu, nach weiteren 2 Min. 450 ml Essigester von -20° und etwas NaClO Die wäßrige Unterphase wird abgetrennt und noch zweimal mit 80 ml vorgekühltem Essigester extrahiert. Die vereinigten Essigesterlösungen werden mit 10%-iger NaCl-Lösung gewaschen, über vorgekühltem iZa2S04 getrocknet und mit 26.8 g (0.11 Mol) H-Gly-Leu-OBu versetzt. Nach 24 Stdn. (4°C) destilliert man i. Vak. die Hauptmenge des Lösungsmittels ab, veretzt den Rückstand mit Äther und filtriert die feste Masse ab. Sie wird zur Reinigung mit 250 ml Methanol ausgekocht, abfiltriert und i. Vak. getrocknet.
  • Ausb. 54 g (66.5 %), [α]22D = -25.10 (c=1 in Methanol) Elementar- und Aminosaureanalysen korrekt.
  • k) Z-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-OH t 40.8 g (005 Mol) Z-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-OBut werden in 120 ml Trifluoressigsäure 45 Min. bei Raumtemperatur aufbewahrt. Man destilliert dann die Trifluoressigsäure i. Vak. ab und verreibt den Rückstand mehrmals mit Äther. Nach dem Trocknen wird nchrmals mit Wasser verrieben und i. Vak. bei 50° über Natronkalk getrocknet. Ausb. quantitativ.DC: RF(A) 0.88 x Ausgangsverbindung.
  • 1) Z-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-Orn (Boc)-Pro-Gly-NH2 7.58 g (0.01 Mol) Z-lrp-Ser-Tyr-Gly-Leu-OH und 5.47 g (0.01 Mol) K-Orn(Boc)-Pro-Gly-NH2, TosOH werden in 100 ml DMF gelöst. Man gibt 2.7 g (0.02 Mol) HOBt, 1.28 ml (0.01 Mol) N-Äthyl-morpholin und 2.5 g (0.012 Mol) DCC und-rnhrt 5 Stdn. bei Raumtemperatur. Nach Absaugen des Harnstoffs destilliert man das Lösungsmittel i. Vak. ab. Der Rückstand wird in wenig Methanol gelöst und mit 0.5 n NaHC03 ausgefällt, die Fällung wiederholt. Der mit Wasser gewaschene Niederschlag wird noch zweimal aus Isopropanol/Äther umgefällt und dann i. Vak. getrocknet. Ausb. 7.3 g (65%).
  • Aminosäureanalyse : Gly2.00 Ser 0.86 Pro0.97 Leu1.02 Tyr0.92 °rn1.02i Trp/Tyr - 0.98.
  • m) H-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-Orn (Boc)-Pro-Gly-NH2, TosOH 7.0 g des nach 1) hergestellten Oktapeptids werden in 100 ml Methenol analog b) katalytisch hydriert. Verbrauch 2n TosOH bor. 6.32 ml, gef. 6.45 ml. Man filtriert den Katalysator ab und bringt i. Vak. zur Trockene.
  • Ausb. fast quantitativ. R1(B): 0.71 x Z-Verbindung.
  • n) Z-His-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-Orn (Boc)-Pro-Gly-NH2 Die Lösung von 3.8 g (0.012 Mol) Z-His-ND in 20 ml Essigester (-10°) wird mit der Lösung von 11.63 g (0.01 Mol) des nach m) hergestellten H-Oktapeptids in 150 ml DMF vereinigt. Man fügt 1.28 ml (0.01 Mol) N-Äthylmorpholin zu und bewahrt 24 Stdn. bei 44° auf.
  • Dann destilliert man die Hauptmenge des Lösungsmittels i. Vak. ab und versetzt den Rückstand mit Äther.
  • Der Rückstand wird mit Isopropanol digeriert und mit Äther gewaschen. Ausb. 9.6g (76%).
  • Molverhältnis Eis:Gly = 0.97 : 2.00 c) H-His-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-Orn (Boc)-Pro-Gly-NH2 9.5 g der nach n) hergestellten Z-Verbindung werden in 100 ml 90-proz. Essigsäure an Palladium katalytisch hydriert. Nach beendeter Hydrierung filtriert man vom Katalysator ab und engt die Lösung i. Vak.
  • zur Trockene ein. Der Rückstand wird mit In NaHCO3 und Wasser verrieben und i. Vak. getrocknet. Ausb.
  • fast quantitativ. RF (B) : 0.60 x Z-Verbindung.
  • p) Z-Gln (Mbh) -His-OMe 456 g (0.9 Mol) Z-Gln (Mbh)-OH, 242 g (1 Mol) H-His-OMe. 2 HCl und 270 g (2 Mol) HOBt werden in 3 1 DMF verrührt. Dazu gibt man 260 ml(2 Mol) N-Äthylmorpholin und bei 0° eine kalte Lösung von 220 g (ca. 1 Mol) DCC in wenig DM1?. Man rührt 1 Stde. bei 00, 2 Stdn bei Raumtemperatur und läßt über Nacht bei Raumtemperautr stehen. Anderntags wird der Niederschlag (Dicyclohexylharnstoff) abgesaugt und das Filtrat mit etwa 3 kg is und anschließend mit etwa 10-20 1 Wasser versetzt. Mit einer gesättigten KHCO3-Lösung wird ein pH von 8 eingestellt. Man rührt gut durch und läßt 1 Stde. bei 0° stehen.
  • Nun wird abgesaugt und mit Wasser gut gewaschen.
  • Bei 400C wird im Vakuumtrockenschrank getrocknet.
  • Die Substanz trocknet nur sehr langsam und wurde daher noch in feuchtem Zustand verseift. Eine kleine Probe wurde getrocknet und aus Methanol umkristallisiert.
  • Schmp-. 204 - 2070 [α]D = -0,3° (c=1,Dimethylacetamid) q) Z-Gln(Mbh )-His-OH Die nach p)gewonnene, noch etwas feuchte Substanz wird in etwa 5 1 Dioxan/Wasser-Mischung (80:20) suspendiert und mit Thymolphthalein versetzt. Nun gibt man so lange In NaOH zu, bis sich die blaue Reaktionslösung nicht mehr entfärbt (theoretischer Verbrauch etwa 930 ml). Nach beendeter Reaktion wird von noch ungelöstem Material (in der Hauptsache Dicyclohexylharnstoff) abgesaugt und das Filtrat mit der gleichen Menge 1n HCl versetzt, wie in NaOH verbraucht worden war. Die resultierende Lösung wird eingeengt und der Rückstand mit Wasser verrieben. Die Substanz wird abgesaugt und getrocknet. Zur Reinigung wird die feinzerriebene Substanz mit Tetrahydrofuran aufgekocht und heiß abgesaugt, mit heißem Tetrahydrofuran nachgewaschen und getrocknet.
  • Ausb. 495 g (85 %, bezogen auf H-Gln(Mbh)-OH) Schmp. 183 - 188°, [α]20D = +4,2° (c=1, Dimethylacetamid) r) tyr-His-OH 36 g (56 mMol) Z-Cln (Mbh)-His-OH werden in 120 ml Trifluoressigsäure und 12 ml Anisol 90 Min. am Rückfluß gekocht. Anschließend wird die Trifluoressigsäure abdestilliert und der Rückstand zwischen ither und Wasser verteilt. Die wässrige Phase wird 2 x mit Äther extrahiert u mit Amberlite IR 45 (Acetat-Form) verrührt bis der pH der Lösung etwa 3.5 erreicht hat.
  • Die wässrige Lösung wird gefriergetrocknet. Das Lyophylisat wird iii wenig Methanol gelöst. Diese methanolische Lösung läßt man unter Rühren in etwa 200 ml Äther eintropfen. Das entstehende amorphe Produkt wird abgesaugt und über P205 getrocknet (hygroskopisch!).
  • Ausb. i4.2 g Dihydrat (84 %), [α]30 D = 3.9° (c=1, in Wasser) s) Pyr-His-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-Orn-Pro-Gly-NH2 ("[Orn8] tl) M) Man löst 2.2 g (5.5 mMol) Pyr-His-OH, 5.82 g (SmMol) des nach m) hergestellten Oktapeptids, 740 mg HOBt (5.5 mMol) und 0.64 ml (5 mMol) N-Äthylmorpholin in 50 ml DMF. gibt 3.1 g (15 mMol) DCC zu und rührt über Nacht bei Raumtemperatur. mach Abfiltrieren des Harnstoffs destilliert man einen Teil des DMF i. Vak.
  • ab, fällt das Reaktionsprodukt durch ther/Petroläther (1:1) aus, reinigt den Niederschlag durch Digerieren mit In NaHCO3 und Wasser und Unfällen aus Isopropanol/Äther. Ausb. 4.0 g.
  • Man spaltet anschließend die Boc-Gruppe durch Behandeln mit 20 ml 90-proz. Triffluoressigsäure während 45 Min. ab und fällt mit Äther.
  • Zur weiteren Reinigung nimmt man diese Produkte in 50 ml 90-proz. Methanol auf und behandelt mit der Acetatform eines schwach basischen Austauschers, z. B.
  • Amberlite IR-45, um das Salz des Dekapeptids mit Trifluoressigsäure in das Acetat zu verwandeln. Anschließend wird das Lösungsmittel abdestilliert und der Rückstand mit Äther verrieben.
  • Die Verteilungschromatographie an Sephades LH 20 wird wie folgt vorgenommen: 4 Liter Wasser, 800 ml n-Butanol und 400 ml Eisessig werden im Scheidetrichter geschüttelt. 120 g "Sephadex LH 20" werden mit 150 ml der oberen (organischen) Phase verrührt. Man l£ßt 5 Min. stehen und gibt dann 700 ml der unteren (wäßrigen) Phase zu. Man läßt 3 Stdn.
  • bei Haumtemp. stehen und füllt eine Säule (2.5 x 100 cm).
  • 500 mg rohen ; werden in etwa 5 ml der wässrigen Phase gelöst und auf oben beschriebener Säule aufgetragen. Eluiert wird mit der wässrigen Phase.
  • Die [Orn8] LRH enthaltenden Fraktionen werden eingeengt.
  • Der Rückstand wird in dest. Wasser gelöst und gefriergetrocknet. Ausb. 80 mg chrom. einheitlich.
  • [Orn8] LRH als Acetat ruR7D = -21.6 (c = 0.5, in Wasser).
  • Aminosäureanalyse: Tyr (1.01), Leu (1.02), Gly (200), Glu (1.00), Ser (0.87), Pro (0.98).
  • ß) Man löst 1.13 g (1 mMol) des nach o) hergestellten H-Nonapeptids, 0,142 g (1.1 itol) Pyrolglutaminsäure und 0.27 g (2 mMol) HOBt in 15 ml DMF, gibt 0.62 g (3 mMol) DCC zu und rührt über Nacht. Man filtriert dann von etwas Harnstoff ab und fällt das Reaktionsprodukt mit Äther/Petroläther (1:1) aus. Weitere Reinigung wie oben unter ).
  • Ausb. 180 mg reines ßOrn87LRH acetat.
  • ) Man löst 1.13 g (1 mMol) des nach o) hergestellten H-Nonapeptides in 15 ml DMF und gibt 0.415 g (1.1 mMol) Pyroglutaminsäure-pentachlorphenylester zu. Nach Stehen über Nacht bei Raumtemperatur arbeitet man nach ß) auf und reinigt wie unter α) beschrieben. Ausb.
  • 230 mg reines [Orn8] LRH Acetat mit den unter d beschriebenen Eigenschaften.
  • 2) Man löst 1.13 g (1mMol) des nach o) hergestellten H-Nonapeptids in 15 ml DMF und gibt 0.34 g Pyroglutaminsäure-2,4,5-Trichlorphenylester (1.1 mMol) und 0.135 g (1mMol) HOBt zu.Nach 1 Stde. Stehen bei Raumtemperatur arbeitet man nach ß) auf und reinigt wie unter &) beschrieben. Ausb. 245 mg reines [Orn8] LRH-Acetat mit den unter α) aufgeführten Eigenschafton.
  • Beispiel 2 Pyr-His-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-Lys-Pro-Gly-NH2 ("[Lys8] LRH") a) Z-Lys (Boc)-Pro-Gly-NH2 76.0 g (0.2 Mol) Z-Lys(Boc)-OH und 68.6 g (0.2 Mol) H-Pro-Gly-NH2, TosOH werden zusammen mit 25.6 ml (0.2 Mol) N-Äthylmorpholin und 27 g (0.2 Mol) HOBt in 1 Ltr. DMF gelöst. Nach Zugabe von 43 g (0.21 Mol) DCC bei -5° arbeitet man analog Beispiel 1c) weiter.
  • Ausb. 91.0 g (85.4 %). Aminosäureanalyse: Gly1.00 Pro0.99 Lys1.00 b) H-Lys(Boc)-Pro-Gly-NH2, TosOH Man hydriert 88 g der Z-Verbindung in 1 Litt. Methanol analog Beispiel 1 d) und erhält nach Aufarbeitung die Verbindung als schaumige Masse in fast quantitativer Ausbeute.
  • DC: RF(B) : 0.28 x Z-Verbindung c) Z-Trp-Ser-Try-Gly-Leu-Lys (Boc)-Pro-Gly-NH2 7.58 g (0.01 Mol) Z-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-OH, hergestellt nach Beispiel 1k), 5.6 g (0.01 H-Lys(Boc)-Pro-Gly-NH2, TosOH, 2.7 g (0.02 Mol) HOBt, 1.28 ml (0.01 Mol) N-Äthylmorpholin und 2.5 g (0.012 Mol) DCC werden analog Beispiel 11) umgesetzt. Die Aufarbeitung erfolgt ebenfalls analog Beispiel 11).
  • Ausb. 6.3 g (55.1 %). Aminosäureanalyse: Ser0.89 Gly2.00 Pro0.98 Leu1.00 Tyr0.94 Lys1.01 ; Trp/Tyr=0.99 d) H=Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-Lys (Boc)-Leu-Gly-NH2, TosOh Hydrierung der nach Beispiel 2c) hergestellten Verbindung analog Beispiel 1m). Ausb. fast quantitativ DC : RF (A) 0.82 x Z-Verbindung.
  • e) Z-His-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-Lys (Bon)-Leu-Pro-Gly-NH2 Man setzt analog Beispiel 1n) 3.8 g (0.012 Mol) Z-His-N3 mit 11,8 g (0.01 Mol) des nach Beispiel 2d) hergestellten Oktapeptids in Anwesenheit von 1.28 ml (0.01 Mol) N-Äthylmorpholin um und erhält 9.5 g (74 %) des Z-Nonapeptids. Molverhältnis His:Gly-= Gly = 0.99:1.00 f) H-His-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-Lys (Boc)-Leu-Pro-Gly-NH2 9.3 g des nach Beispiel 2e) hergestellten Z-Nonapeptids werden analog 10) hydriert und aufgearbeitet.
  • DC : Ry(B) = Q.62 x Z-Verbindung.
  • g) Pyr-His-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-Lys (Boc)-Pro-Gly-NH2 α) 2.2 g (5.SmMol) Pyr-His-OH, hergestellt nach Beispiel ir), 5.85 g (5 mMol des nach Beispiel 2,d)hergestellten Oktapeptids, X 0.74 g (5.5 mMol) HOBt, 0.64 ml (SmMol) N-Äthylmorpholin und 3.1 g (15 mMol) DCC werden analog Beispiel 1s ) miteinander umgesetzt.
  • Die weitere Aufarbeitung, Abspaltung der Schutzgruppen und Reinigung des Reaktionsprodükts folgt demselben Beispiel.
  • Rohausbeute 4.1 g der geschützten Verbindung.
  • Ausb. 500 mg des nach der Schutzgruppenabspaltung erhaltenen Acetats wurden nach der Verteilungschromatographie an Sephadex LH-20 85 mg der reinen Verbindung erhalten.
  • Aminosäurcanalyse : Ser0.78 Glu1.01 Gly2.00 Pro1.00 Leu1.02 Tyr0.97 Lys1.02 [α]22D = - 37.4° (c=0.5 in Wasser) ß) Man setzt 1.14 g (1 mMol) des nach Beispiel 2f) hergestellten Nonapeptids mit 0.142 g (1.1 mMol) Pyroglutaminsäure, 0.27 g 2 mMol) HOBt und 0.62 g (3 mMol) DCC analog Beispiel 1sß) miteinander um und arbeitet nach demselben Beispiel auf.
  • Ausb. nach Reinigung durch Verteilungschromatographie an Sephadex IH-20 220 mg reines 8 #) Man löst 1.14 g (1mMol) des nach Beispiel 2f) hergestellten Nonapeptids in 15 ml DM1? und gibt 034 g (1.1 mMol) Pyroglutaminsäure-2.4.5-trichlorphenylester zu. Nach 24-stundigem Stehen bei Raumtenperatur wird analog Beispiel Is ß) weitergearbeitet. Nach Reinigung der von der Schutzgruppe befreiton Verbindung an Sephadex LH-20 erhält man 202 mg des reinen [Lys8] LRH.
  • Beispiel 3 Man stellt eine Lösung folgender Bestandteile 2.5 mg[Orn8] LRH-acetat 500 mg ZnCl2 250 mg NaCl 0.8 g Benzylalkohol in 80 ml Wasser her, dann stellt man mit 1 n NaOH aufpH 8.3 ein, wobei eine Suspension ausfällt, und füllt mit Wasser auf 100.0 ml auf. Die Lösung wird nach Sterilfiltration in Ampullen zu 1 oder 2 ml abgefüllt.
  • Beispiel 4 Man stellt die in Beispiel 3 beschriebene Suspension her, verwendet 100 mg anstelle von 2,5 mg [Orn8] LRH-acetat Beispiel 5 Man stellt analog Beispiel 3 eine Suspension her, die 2.5 mg [Lys8] LRH-acetat anstelle von [Orn8] LRH-acetat.
  • Beispiel 6 Man stellt analog Beispiel 3 eine Suspension her, die 200 mg tisys87DRH-acetat in 100 ml enthält.
  • Beispiel 7 Man stellt eine Lösung folgender Bestandteile 2.5 mg [Orn8] LRH-acetat 500 mg ZnCl2 100 mg Dinatriumphosphat 2 H20 200 mg NaCl 1000 mg Benzylalkohol in 80 m Wasser her, dann stellt man mit In NaOH auf pH 8.2 ein, wobei eine Suspension ausfllt, und füllt mit Wasser auf 100.0 ml auf. Die Lösung wird nach Sterilfiltration in Ampullen zu 1 oder 2 ml abgefüllt.
  • Beispiel 8 Man stellt die in Beispiel 7 beschriebene Suspension her, geht jedoch von 50 mg anstelle von 2,5 mg [Orn8] LRH-acetat aus.
  • Beispiel 9 Man stellt die in Beispiel 7 beschriebene Suspension her, verwendet jedoch 200 mg anstelle von 2,5 mg [Orn8] LRH-acetat.
  • Beispiel 10 Man stellt analog Beispiel 7 eine Suspension her, die 50 mg [Lys8] LRH-acetat in 100 ml enthält.
  • B e i s p i e 1 11 Man stellt analog Beispiel 7 eine Suspension her, die 200 mg mg [Lys8] LRH-acetat in 100 ml enthält.
  • Beispiel 12 1 g Polyphloretinphosphat wird unter Einstellen des pH auf 6.8 mittels 1n NaOH in 50 ml Wasser gelöst.
  • Man gibt die Lösung von 2.5 mg [Orn8] LRH-acetat und 200 mg NaCl in etwas Wasser zu und füllt mit Wasser auf 100 ml auf. Nach Sterilfiltration wird in Ampullen zu 1 oder ml abgefällt.
  • B e-i s p i e 1 13 Man stellt analog Beispiel 12 eine Lösung her, die 100 mg [Orn8] LRH-acetat und 5 g Polyphloretinphosphat in 100 ml enthält.
  • B e i s p i e 1 14 Man stellt analog Beispiel 12 eine Lösung her, die 200 mg [Lys8] LRH-acetat und 5 g Polyphloretinphosphat in 100 ml enthält.
  • B e i s p i e 1 15 1 g Polyphloretinphosphat wird analog Beispiel 12 in 50 ml Wasser bei pH 6.8 gelöst. Gleichzeitig löst man 2.5 mg [Orn8] LRH-acetat, 200 mg NaCl und 1 g Gelatinederivat (hergestellt nach dem Deutschen Patent 1 118 792, Beispiel 1, und anschließend lyophilisiert) in 40 ml Wasser, vereinigt die Lösungen und füllt mit Wasser auf 100 ml auf. Nach Sterilfiltration wird in Ampullen zu 1 oder 2 ml abgefüllt.
  • B e i s p i e 1 16 Man stellt analog Beispiel 15 eine Lösung her, die 2.5 g Polyphloretinphosphat, 2.5 g Gelatinederivat und 100 mg [Orn8] LRH-acetat in 100 ml enthält.
  • B e i s p i e 1 17 Man stellt analog Beispiel 15 eine Lösung her, die 2.5 g Polyphloretinphosphat, 2.5 g Gelatinederivat und 50 mg ELys% liRH-acetat in 100 ml enthält.

Claims (1)

  1. P a t e n t a n s p r ü c h e
    1.) Verfahren zur Herstellung von Dekapeptiden der allge meinen Formel I Pyr-His-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-X-Pro-Gly-NH2 (I) 1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 worin Pyr den L-Pyroglutamylrest und X L-Lysin oder L-Ornithin bedeuten, dadurch gekennzeichnet, daß man eine Aminosäure oder ein Peptidbruchstück, bestehend aus höchstens 9 Aminosäuren der obigen Aminosäuresequenz, mit freier Carboxylgruppe mit einer Aminosäure oder einem Peptidbruchstück, bestehend aus den restlichen Aminosäuren der obigen Aminosäuresequenz, mit freier Aminogruppe nach der Azidmethode oder der Methode der aktivierten Ester in der in der Peptid chemie üblichen Weise kondensiert.
    2.) Das Peptidamid der Formel Pyr-His-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-Orn-Pro-Gly-NH2 3.) Das eptidamid der Formel Pyr-Kis-Trp-Ser-Tyr-Gly-Leu-Lys-Pro-Gly-NH2 4.) Komplexverbindungen der in den Ansprüchen 2 und 3 genannten Peptide mit Zinkphosphat und/oder Zinkhydroxyd 5.) Komplexverbindungen der in den Ansprüchen 2 und 3 genannten Peptide mit Polyphloretinphosphat oder Polyphloretinpliosphat und Gelatinederivaton aus teilweise abgebauter, mit Hexamethylendiisocyanat vernetzter Gelatine.
    6.) Verfahren zur Herstellung von Suspensionen der Komplexverbindungen nach Anspruch 4, dadurch gekennzeichnet, daß man Lösungen der Peptide nach Anspruch 2 und 3, die lösliche Zinksalze und lösliche Phosphate und ggf. ein Desinfektionsmittel enthalten, mit Alkalilauge auf etwa pH 7.5-9 einstellt.
    7.) Verfahren zur Herstellung der Komplexverbindungen nach Anspruch 5, dadurch gekennzeichnet, daß man die wäßrige Lösung eines Alkalisalzes von Polyphloretinphosphat, die etwa pH 6.5-7 besitzen soll, mit der Lösung eines Peptides nach Anspruch 2 oder 3 und ggf.
    eines Gelatinederivates aus teilweise abgebauter mit Hexamethylendiisocyanat vernetzter Gelatine vereinigt.
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* Cited by examiner, † Cited by third party
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DE2905502A1 (de) * 1979-02-14 1980-09-04 Hoechst Ag Verfahren zur herstellung von lh-rh und lh-rh-analoga unter verwendung von pyro-glu-his(dnp)-oh
AT394727B (de) * 1983-12-23 1992-06-10 Koezponti Valto Hitelbank Verfahren zur herstellung von neuen gonadoliberin-derivaten

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