DE2018107A1 - Verfahren zur Gewinnung von nativem Albumin und bzw. oder Globulin aus wässrigen Lösungen - Google Patents
Verfahren zur Gewinnung von nativem Albumin und bzw. oder Globulin aus wässrigen LösungenInfo
- Publication number
- DE2018107A1 DE2018107A1 DE19702018107 DE2018107A DE2018107A1 DE 2018107 A1 DE2018107 A1 DE 2018107A1 DE 19702018107 DE19702018107 DE 19702018107 DE 2018107 A DE2018107 A DE 2018107A DE 2018107 A1 DE2018107 A1 DE 2018107A1
- Authority
- DE
- Germany
- Prior art keywords
- albumins
- solution
- globulins
- value
- proteins
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 title claims description 31
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 title claims description 31
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 29
- 102000006395 Globulins Human genes 0.000 title claims description 24
- 108010044091 Globulins Proteins 0.000 title claims description 24
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 title claims description 7
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims description 26
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims description 26
- 239000000243 solution Substances 0.000 claims description 23
- 239000002253 acid Substances 0.000 claims description 9
- 239000007858 starting material Substances 0.000 claims description 6
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 claims description 5
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 claims description 5
- 239000007787 solid Substances 0.000 claims description 4
- 150000001875 compounds Chemical class 0.000 claims description 3
- 150000007514 bases Chemical class 0.000 claims description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 2
- 239000012670 alkaline solution Substances 0.000 claims 2
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 24
- 239000005862 Whey Substances 0.000 description 16
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 description 16
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 description 16
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 14
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 11
- 235000011121 sodium hydroxide Nutrition 0.000 description 8
- XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N Iron Chemical compound [Fe] XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 7
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 description 7
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 7
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 7
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 6
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 6
- 239000000047 product Substances 0.000 description 4
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 4
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 description 3
- KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N citric acid Chemical compound OC(=O)CC(O)(C(O)=O)CC(O)=O KRKNYBCHXYNGOX-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 238000005189 flocculation Methods 0.000 description 3
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 3
- 229910052742 iron Inorganic materials 0.000 description 3
- 235000021317 phosphate Nutrition 0.000 description 3
- 150000003013 phosphoric acid derivatives Chemical class 0.000 description 3
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N Lactose Natural products OC[C@H]1O[C@@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 description 2
- 150000001450 anions Chemical class 0.000 description 2
- 150000001768 cations Chemical class 0.000 description 2
- 239000007795 chemical reaction product Substances 0.000 description 2
- 230000016615 flocculation Effects 0.000 description 2
- 239000008101 lactose Substances 0.000 description 2
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 2
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 2
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 2
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 2
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-M Chloride anion Chemical compound [Cl-] VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 235000002918 Fraxinus excelsior Nutrition 0.000 description 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 1
- 102000004407 Lactalbumin Human genes 0.000 description 1
- 108090000942 Lactalbumin Proteins 0.000 description 1
- 229920000388 Polyphosphate Polymers 0.000 description 1
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 1
- 150000007513 acids Chemical class 0.000 description 1
- 230000001464 adherent effect Effects 0.000 description 1
- 238000007605 air drying Methods 0.000 description 1
- 239000002956 ash Substances 0.000 description 1
- AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L calcium dihydroxide Chemical compound [OH-].[OH-].[Ca+2] AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000000920 calcium hydroxide Substances 0.000 description 1
- 229910001861 calcium hydroxide Inorganic materials 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 238000001816 cooling Methods 0.000 description 1
- 230000007812 deficiency Effects 0.000 description 1
- GUJOJGAPFQRJSV-UHFFFAOYSA-N dialuminum;dioxosilane;oxygen(2-);hydrate Chemical compound O.[O-2].[O-2].[O-2].[Al+3].[Al+3].O=[Si]=O.O=[Si]=O.O=[Si]=O.O=[Si]=O GUJOJGAPFQRJSV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000010790 dilution Methods 0.000 description 1
- 239000012895 dilution Substances 0.000 description 1
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 description 1
- 238000001704 evaporation Methods 0.000 description 1
- 230000008020 evaporation Effects 0.000 description 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 description 1
- 239000012467 final product Substances 0.000 description 1
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 1
- 230000003993 interaction Effects 0.000 description 1
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 1
- 150000002505 iron Chemical class 0.000 description 1
- -1 iron (IIl) chloride Chemical class 0.000 description 1
- 150000002506 iron compounds Chemical class 0.000 description 1
- 235000014413 iron hydroxide Nutrition 0.000 description 1
- 159000000014 iron salts Chemical class 0.000 description 1
- NCNCGGDMXMBVIA-UHFFFAOYSA-L iron(ii) hydroxide Chemical compound [OH-].[OH-].[Fe+2] NCNCGGDMXMBVIA-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 229910052901 montmorillonite Inorganic materials 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- 150000007524 organic acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000005985 organic acids Nutrition 0.000 description 1
- 238000013021 overheating Methods 0.000 description 1
- 230000035515 penetration Effects 0.000 description 1
- 239000000575 pesticide Substances 0.000 description 1
- 239000001205 polyphosphate Substances 0.000 description 1
- 235000011176 polyphosphates Nutrition 0.000 description 1
- OQZCJRJRGMMSGK-UHFFFAOYSA-M potassium metaphosphate Chemical compound [K+].[O-]P(=O)=O OQZCJRJRGMMSGK-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 1
- 229940099402 potassium metaphosphate Drugs 0.000 description 1
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 1
- 239000013049 sediment Substances 0.000 description 1
- 210000002966 serum Anatomy 0.000 description 1
- 239000011734 sodium Substances 0.000 description 1
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C21/00—Whey; Whey preparations
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/06—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from blood
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/20—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey
- A23J1/205—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey from whey, e.g. lactalbumine
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
- Y10S530/827—Proteins from mammals or birds
- Y10S530/829—Blood
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
- Y10S530/827—Proteins from mammals or birds
- Y10S530/829—Blood
- Y10S530/83—Plasma; serum
-
- Y—GENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
- Y10S—TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
- Y10S530/00—Chemistry: natural resins or derivatives; peptides or proteins; lignins or reaction products thereof
- Y10S530/827—Proteins from mammals or birds
- Y10S530/833—Whey; cheese
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Dairy Products (AREA)
Description
" Verfahren zur Gewinnung von nativera Albumin und "bzw. oder
Globulin aus wässrigen Lösungen fl
Priorität: 22. April 1969, Holland, hr. 69.06198
Die Erfindung betrifft ein neues Verfahren zur Gewinnung von na-
bzw.
tiven Albuminen und/oder Globulinen aus einer wässrigen Lösung, wie Molke und Blut. Es sind bereits verschiedene Verfahren zur Gewinnung von Proteinen aus Molke bekannt. So wird' in der holländischen Patentanmeldung Nr. 293 320 ein Verfahren beschrieben, nach dem man. bei Hauratemperatur und unter Beachtung gewis-0er Wechselwirkungen von Kationen und Anionen den p^-V/ert einer sauren Mölice mit Hilfe eines schwachen Ionenaustauschers, wie Montmorillonit, stetig von 4 auf 7 und dann durch Zusatz geringer Mengen Calciumhydroxid sofort auf 8 erhöht, wodurch verschiedene ProfeiJiffaktionen ausgefällt werden. Diese Methode hat jedoch den Nachteil, dass die Kosten der Proteingewinnung in keinem Verhältniß zu üenen der üblichen Verfahren stehen.
tiven Albuminen und/oder Globulinen aus einer wässrigen Lösung, wie Molke und Blut. Es sind bereits verschiedene Verfahren zur Gewinnung von Proteinen aus Molke bekannt. So wird' in der holländischen Patentanmeldung Nr. 293 320 ein Verfahren beschrieben, nach dem man. bei Hauratemperatur und unter Beachtung gewis-0er Wechselwirkungen von Kationen und Anionen den p^-V/ert einer sauren Mölice mit Hilfe eines schwachen Ionenaustauschers, wie Montmorillonit, stetig von 4 auf 7 und dann durch Zusatz geringer Mengen Calciumhydroxid sofort auf 8 erhöht, wodurch verschiedene ProfeiJiffaktionen ausgefällt werden. Diese Methode hat jedoch den Nachteil, dass die Kosten der Proteingewinnung in keinem Verhältniß zu üenen der üblichen Verfahren stehen.
009846/1941
BAD OR/G/NAL
Aus der holländiscnen Patentanmeldung Kr. 254 554 ist ein weiteres
Verfahren bekannt, bei dem die Molke zuerst unter vermindertem Druck eingedampft und anschliessend durch 'Einleiten von '
Dampf auf einen Gesamtfeststoffgehalt von 80 bis 85 Gew.-^ konzentriert
wird. Das erhaltene Produkt ist zwar wasserlöslich, doch hat dieses Verfahren den Nachteil, dass die erhaltene Molkepaste
einen zu hohen Salzgehalt aufweist, so dass sie nur sehr begrenzt verwendbar ist.
In der deutschen Patentscnrift. Nr. 830 153 wird ein Verfahren
beschrieben, nach dem Molke mit 0,2 bis 2 g Eisen in Form von Eisenverbindungen, wie Eisen(IIl)-chlorid, pro Liter Molke versetzt
wird. Man erhält eine Fällung, die Albumin und Phosphate enthält.
Nach dem in der deutschen Patentschrift Nr. 835 982 beschriebenen Verfahren werden die Albumine und Phosphate ebenfalls durch
Zusatz eines Eisensalzes aus der Molke ausgefällt, und ausserdem wird der pVj-Wert auf etwa 8 erhöht. Sin Nachteil der Verfahren,
bei denen man die Albumine mit Hilfe von Eisensalzen ausfällt, ist natürlich, dass das Eisen in Form von Eisenhydroxid im erhaltenen
Produkt verbleibt, wodurch die Farbe der Proteine leidet.
In der britischen Patentschrift Nr. 1 045 860 wird ein Verfahren beschrieben, bei dem die Albumine durch Zusatz von Polyphosphates
wie Natrium - oder Kaliummetaphosphat, ausgefällt werden. Man erhält Lactalbuminphosphate.
0098 45/1941
ORlGm INSPECTED
Schliesslich ist in der deutschen Patentschrift Hr. 810 687 ein Verfahren zur Gewinnung von Albuminen "beschrieben, bei dem man
zuerst "den p„-Wert von saurer Molke auf 7 bis ·7,5 einstellt,- die
Molke dann auf 10O0C erhitzt, sofort danach auf 4O0G abkühlt
und den pH-Wert auf den isoelektrischen Punkt von Albumin senkt.
Ein Nachteil dieses Verfahrens ist es, dass die dabei erhaltenen Proteine durch das Erhitzen denaturiert werden.
Aufgabe der Erfindung war es, Albumine und bzw, oder Globuline ohne die dem Verfahren'der deutschen Patentschrift Nr. 810 687
anhaftenden Mangel in nativer Form aus wässrigen Lösungen, wie Molke oder Blut,zu gewinnen. Diese Aufgabe wird durch die Erfindung
gelöst.
Gegenstand der Erfindung ist somit ein Verfahren zur Gewinnung von nativen Albuminen und bzw. oder Globulinen aus wässrigen Lösungen,
wobei zuerst der pH-Wert der Lösung erhöht und anschliessend
auf den isoelektrischen Punkt erniedrigt wird und' die Proteine ausgeflockt und abgetrennt werden, das dadurch gekennzeichnet
ist, dass man den pH-Wert der Lösung durch Zusatz
einer physiologisch verträglichen, basisch reagierenden Verbindung bei einer Temperatur unterhalb der Denaturierungstempera- ■
bzw.
tür der Albumine und/oder Globuline auf mindestens 8,5 erhöht,
sofort danach den p^-Wert durch Zusatz einer Säure bei einer
Temperatur unterhalb der Penaturierungstemperatur der Albumine
bzw.
und ouer Globuline bis sum isoelektrischen Punkt der Albumine
und ouer Globuline bis sum isoelektrischen Punkt der Albumine
und oder GloDuline (+ 0,1 p„-Einheiten) senkt, die ausgeällten
Proteine abtrennt und gegebenenfalls das ganze Verfahren nch einmal oder mehrere Ma1B wiederholt*
: 0*845/1841
Durch diese Änderung der p„-Werte wird die Bindung zwischen den
Proteinen, Anionen und Kationen gebrochen oder geschwächt, wodurch
sich die Löslichkeit der Proteine beim Isoelektrischen Punkt verringert. Das Verfahren der.Erfindung wird im allgemeinen
bei 'Temperaturen von 40 bis 500C durchgeführt.
Wird als Ausgangsmaterial Molke verwendet, so nimmt man vorzugsweise
eine Mischung aus gleichen.Teilen Wasser unu der Flüssigkeit,
die zurückbleibt, nachdem die Lactose aus der durch Eindampfen auf 60 Gew. -fo Feststoff gehalt gebrachten Molke auskristallisiert
und abgeschleudert wurde. Diese Flüssigkeit enthält 10 bis 12 Gew.-^ Albumine und Globuline. Nach Verdünnen mit
gleicher Menge Wasser erhält man somit ein Ausgangsmaterial mit 5 bis 6 Gew.-$ Albuminen und Globulinen.
Ein weiteres brauchbares Ausgangsmaterial ist eine wässrige Lösung
-von Molkepulver.
Verwendet man Blut und Blutserum (zentrifugiertes Blut) als Ausgangsmaterial
, so wird es vor dem Erwärmen und Alkalischmachen mit einer gleichen Menge Wasser verdünnt.
Wird als Ausgangsmaterial Blut verwendet, so ist das Verfahren weniger kompliziert als bei Molke, da Blut einen geringeren Salzgehalt
als Molke hat.
Die Einstellung der Lösung auf einen pH-Wert von mindestens 8,5
wird vorzugsweise bei einer Temperatur v^on 450G vorgenommen. Alle
physiologisch verträglichen Basen, wie NaOH, KOH und g
können für diesen Zweck verwendet werden. Vorzugsweise wird $ Natronlauge verwendet. Der pH-Wert der Lösung kann ohne
009845/1941
weiteres 9 überschreiten, vorzugsweise stellt man die Lösung jedoch
auf einen p^-Wert von"9,5 bis 10,5 ein.
Die Einstellung des ρτ,-Wertes auf den isoelektrischen Punkt kann
bei jeder unterhalb der Denaturierungstemperatur der Albumine
bzw.
und/oder Globuline liegenden Temperatur vorgenommen werden. Temperaturen
von 40 bis 50 C werden bevorzugt. Beispiele für geeignete
physiologisch verträgliche Säuren sind HCl, H2SO,, Η,ΡΟ.
und organische Säuren, insbesondere Citronensäure.
Der Pjr-Y/ert wird möglichst genau auf den isoelektrischen Punkt
eingestellt, der je -nach dem Salzgehalt der Lösung bei 4,0 bis 5,2 liegt. Bei zu niedrigem p^-V/ert gehen die Proteine wieder
in Lösung; prj-Werte unter denen des isoelektrischen Punktes sol-
bzw.
len daher vermieden werden. Albumine und/oaer Globuline beginnen
auszuflocken, sobald die Säure zugegeben wird, da dann eine zur
Auslösung der Ausflockung ausreichende lokale Säurekonzentration vorhanden ist. Diese lokalen, relativ hohen Säurekonzentrationen
können aber auch dadurch entstehen, dass langsam gerührt werden muss, um die Struktur der entstehenden Flocken nicht zu
zerstören. Gegen dieses örtliche Ausflocken ist nichts einzuwenden,
da es den Zwecken der Erfindung voll und ganz entspricht.
bzw.
Ist der Ausflockungsprozess der Albumine und/oder Globuline beendet,so
kann man sie nach den üblichen Verfahren abtrennen, z. B. durch Zentrifugieren unter starker Gravitationskraft, und an
der Luft trocknen.
In vielen Fällen ist der Salzgehalt der erhaltenen Albumine und/
oder Globuline höher als es fur Kahrungsmittelzwecke wünschenswert
ist, In diesen Fällen wird das abgetrennte Produkt bei Baum-
009845/1841 sad ordinal
temperatur in alkalisch gemachtem Wasser wieder aufgelöst, bis
bzw.
man eine Losung erhält, die 5-6 Gew.-^ Albumine und/oder Globuline
enthält. Der ρ,,-Wert wird durch Zusatz einer physiolo^igisch
verträglichen,basisch.reagierenden Verbindung bei einer
Temperatur unterhalb der Denaturierungstemperatur der Albumine
bzw.
und/oder Globuline auf 8,5 erhöht;, sofort danach durch Zusatz
und/oder Globuline auf 8,5 erhöht;, sofort danach durch Zusatz
einer Säure bei einer temperatur unterhalb der Denaturierungs-
bzw«
temperatur der Albumine und/oder' Globuline auf den isoelektrischen
Punkt ( +_ 0,1 p,r~Einheiten) gesenkt, die ausgefällten
Proteine werden abgetrennt, und das ganze Verfahren wird gegebenenfalls noch einmal oder mehrere Male wiederholt. Das Endprodukt
ist in einer neutralen oder scnwach basischen Flüssigkeit löslich.
Die Beispiele erläutern die Erfindung.
Ein Gemisch aus 10 Liter Schweineblut und 10 Liter Wasser wurde
in einem Kolben im Wasserbad auf 40 C erwärmt. Durch Zusatz von 33. zeiger natronlauge wurde der p„-Wert auf 10 erhöht« Gleich
darauf wurde die Lösung unter langsamem.Kühren mit 35 ^i^er
Salzsäure auf p„ 5,1 eingestellt«, Dann begannen die Albumine und
Globuline auszuflocken. Die. ganze Mischung wurde zentrifugiert.
Ss wurde ein leicht gefärbter Proteinniederschlag erhalten, der in Wasser mit einem ρττ-Wert von 8 dispergiert wurde. Das Verfahren
wurde wiederholt. Das Endprodukt wies nach 24-stündiger Lufttrocknung einen Heinheitsgrad von 90 °ß>
auf»
009845/1941 bad urinal
10 Liter eingedampfte Molke mit einem Feststoffgehalt von
30 Gew.-fo wurden auf 410C erwärmt. Danach wurde durch Zusatz von
auf
33 $-iger Natronlauge der p„-Wert /11,5 eingestellt. Sofort danach
wurde die Lösung unter langsamem Rühren mit 35 $-iger Salzsäure auf pjj-V/ert 4,0 eingestellt. Die Albumine und Globuline
begannen auszuflocken und wurden abzentrifugiert. Das Sediment
wurde in Wasser bis zu einer Proteinkonzentration von 5 Gew.-fi
dispergiert, die Dispersion dann auf 41°C erwärmt und mit 30 $-
iger Natronlauge auf.p„ 9 eingestellt, wobei die Proteine in Lösung
gehen. Durch Zusatz 35 ^-iger Salzsäure wurden die Proteine
bei einem p^-Wert von 4,1 ausgefällt.
Die ausgeflockten Proteine wurden erneut abzentrifugiert und bis zu einem Pest stoff gehalt von 20 Gew.-$ in V/asser dispergiert.
Danach wurden die Proteine durch Zusatz von 30 Jfa-i^er Natronlauge
bis auf Pu 8,5 gelöst. Die erhaltene Lösung wurde in einem
Sprühtrockner bei Temperaturen bis zu 80 C getrocknet. Das Endprodukt enthielt 90 Gew.-^ Protein.
In einem 15 Liter fassenden Stutzen wurden 4 Liter Flüssigkeit
mit 10 Gew.-0Ji Proteingehalt und 6 Liter Wasser vermischt. Das Gemisch
wurde unter Rühren auf 46 C erwärmt, -^abei wurde besonders
darauf geachtet, dass keine lokale Überhitzung erfolgt und keine Luft eingerührt wird. Danach würde das Gemisch unter kräftigem
Rühren mit 30 $-iger Natronlauge versetzt, bis ein p,,-¥ert von
10,5 erreicht war. !lach 2 Minuten wurde der p„-Wert durch Zusatz
"' Jöiger Salzsäure unter langsamem W ren sv.f 4>1 gesenkt. Die
Proteine fielen langsam als weisse, flockige toasise aus und setz-
βδ/94
ten sich ab. Nach dem Abgiessen der klaren»überstehenden Flüssigkeit
wurden die Proteine zuerst abzentrifugiert und dann wieder in Wasser aufgenommen, dessen p„-Wert mit Salzsäure auf
4,1 eingestellt worden war. Nach dem Rühren und gegebenenfalls Abgiessen·der überstehenden Flüssigkeit wurden die Proteine nochmals
abzentrifugiert, in Wasser aufgenommen und unter kräftigem Rühren durch Zusatz von Natronlauge bis zu einem p^-Wert von
8,5 gelöst» Durch .Zusatz von Essigsäure bis zu einem p„-Wert
von 4,1 wurden die Proteine nochmals ausgefällt und abzentrifugiert. Die erhaltenen Proteine wurden hierauf unter Rühren in
möglichst wenig Wasser von p^-Wert 8 gelöst.
Die erhaltene Lösung wurde in einem Sprühtrockner bei einer
Lufttemperatur von 85°C getrocknet. Das erhaltene Produkt war wasserlöslich und es hatte folgende Zusammensetzung:
86 Gew.-5ε Protein
5 Gew,-$ Feuchtigkeit
5 Gew,-$ Feuchtigkeit
Spuren Lactose
5 GeWo=»$ Asche
5 GeWo=»$ Asche
einige Prozent organische Salze.
009845/1841
Claims (6)
- Patentansprü ehe) ■XJ Verfahren zur Gewinnung von nativen Albuminen und bzw. oder Globulinen aus wässrigen Lösungen, wobei zuerst der p„-Wert · der Lösung erhöht und anschliessend. auf den isoelektrischen Punkt erniedrigt wird und die Proteine ausgeflockt und abgetrennt werden, dadurch gekennzeichnet, dass man aen Pjj-Wert der Lösung durch Zusatz einer physiologisch verträglichen,basisch reagierenden Verbindung bei einer Terupera-b av/.tür unterhalb der Denaturierungstemperatur der Albumine und/oder Globuline auf mindestens 8,5 erhöht, sofort danach den p^-Wert durch Zusatz einer Säure bei einer Temperatur unterhalb derbzw. Denaturierungstemperatur der Albumine und /oder Globuline bisbzw.zum isoelektrischen Punkt der Albumine und/oder Globuline ( ±.0fl Pu-Einheiten) senkt, die ausgefällten Proteine abtrennt und gegebenenfalls das ganze Verfahren noch einmal oder mehrere Male wiederholt.
- 2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, dass man als Ausgangsmaterial eine Albumin/ Globulin-Lösung mit 5 bis 6 Gew.-^ Proteinfeststdffgehalt verwendete
- 3. Verfahren nach Anspruch 1 oder 2, dadurch gekennze lehnet, dass man den p„-Wert der Lösung mit der basisch reagierenden Verbindung zunächst auf 9>5 bis 10,5 erhöht.009845/19*1BAD
- 4. Verfahren nach Anspruch 1 bis 3, dadux'ch gekennzeichnet, dass man den p^-Wert der alkalischen Lösung mit der Säure auf den isoelektrischen Punkt der Albuminebzw. .und/oder Globuline senkt.
- 5. Verfahren nach Anspruch 4» dadurch gekennzeichnet, dass man die lösung bei 45 G mit der basisch reagierenden Verbindung versetzt.
- 6. Verfahren nach Anspruch 1 bis 5, dadurch gekennzeichnet, dass man die alkalische Lösung bei 40 bis 50 G mit der -Säure versetzt.Q09845/13A1
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
NL6906198A NL6906198A (de) | 1969-04-22 | 1969-04-22 |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
DE2018107A1 true DE2018107A1 (de) | 1970-11-05 |
Family
ID=19806758
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
DE19702018107 Pending DE2018107A1 (de) | 1969-04-22 | 1970-04-15 | Verfahren zur Gewinnung von nativem Albumin und bzw. oder Globulin aus wässrigen Lösungen |
Country Status (8)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US3687928A (de) |
AU (1) | AU1389570A (de) |
BE (1) | BE749322A (de) |
DE (1) | DE2018107A1 (de) |
FR (1) | FR2039347A1 (de) |
IT (1) | IT990488B (de) |
LU (1) | LU60765A1 (de) |
NL (1) | NL6906198A (de) |
Families Citing this family (14)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US4007115A (en) * | 1974-04-12 | 1977-02-08 | Eli Lilly And Company | Process for treating spent monensic acid antibiotic fermentation broth containing relatively high concentrations of fatty and proteinaceous residues |
US4267100A (en) * | 1975-05-30 | 1981-05-12 | Stauffer Chemical Company | Process for forming an egg white substitute |
GB1473824A (en) * | 1975-05-30 | 1977-05-18 | Stauffer Chemical Co | Process for forming an egg white substitute |
US4111803A (en) * | 1977-06-03 | 1978-09-05 | The United States Of America As Represented By The Secretary Of Agriculture | Process for recovering proteinaceous matter from acid whey and tannery unhairing effluents |
SE8006102L (sv) * | 1980-09-02 | 1982-03-03 | Gambro Ab | Sett att utvinna en peptidinnehallande forening samt medel for genomforande av settet |
US4376072A (en) * | 1980-11-17 | 1983-03-08 | New Zealand Milk Products, Inc. | Method of producing milk protein isolates and milk protein/vegetable protein isolates and compositions of same |
US4834974A (en) * | 1986-01-13 | 1989-05-30 | Protein Technologies, Inc. | Immunologically active whey fraction and recovery process |
US4816252A (en) * | 1985-04-15 | 1989-03-28 | Protein Technology, Inc. | Product and process for transferring passive immunity to newborn domestic animals using ultrafiltered whey containing immunoglobulins |
US5198213A (en) * | 1985-04-15 | 1993-03-30 | Protein Technology, Inc. | Method of disease treatment utilizing an immunologically whey fraction |
US5219578A (en) * | 1991-02-25 | 1993-06-15 | Innovet, Inc. | Composition and method for immunostimulation in mammals |
US5707678A (en) * | 1995-04-12 | 1998-01-13 | Galagen Inc. | Method for microfiltration of milk or colostral whey |
US5670196A (en) * | 1995-04-12 | 1997-09-23 | Galagen Inc. | Method for microfiltration of milk or colostral whey |
US20030166866A1 (en) * | 2002-01-28 | 2003-09-04 | Land O' Lakes, Inc. | Method of processing a proteinaceous material to recover K-casein macropeptide and polymers of a-lactalbumin and B-lactoglobulin |
CN106417613A (zh) * | 2015-08-07 | 2017-02-22 | 内蒙古伊利实业集团股份有限公司 | 一种富含α-乳白蛋白的乳清粉及其制备方法 |
Family Cites Families (10)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US2450810A (en) * | 1948-10-05 | X p process for the recovery of protein | ||
US2684960A (en) * | 1954-07-27 | Method of isolating protein from | ||
US669361A (en) * | 1900-09-08 | 1901-03-05 | Georg Deycke | Process of obtaining albumen. |
US1428820A (en) * | 1921-12-12 | 1922-09-12 | Thomson David | Process for the extraction of proteids and lactose from whey |
US2219791A (en) * | 1937-06-28 | 1940-10-29 | Rare Chemicals Inc | Process for obtaining proteohormones with albumen character |
US2391559A (en) * | 1941-12-18 | 1945-12-25 | June E Faulkner | Beverage |
US2460550A (en) * | 1945-08-10 | 1949-02-01 | John S Sharpe Res Foundation O | Modified globin and method for its preparation |
US2923665A (en) * | 1956-11-07 | 1960-02-02 | American Cyanamid Co | Processes for preparing human plasminogen from human placenta sources |
US3018280A (en) * | 1958-07-08 | 1962-01-23 | Borden Co | Seedmeal protein composition |
US3476739A (en) * | 1968-03-04 | 1969-11-04 | Erving S Sternberg | Recovery of protein and oil from oilcontaining seeds by treatment with a saturated solution of calcium hydroxide |
-
1969
- 1969-04-22 NL NL6906198A patent/NL6906198A/xx unknown
-
1970
- 1970-04-15 AU AU13895/70A patent/AU1389570A/en not_active Expired
- 1970-04-15 DE DE19702018107 patent/DE2018107A1/de active Pending
- 1970-04-20 FR FR7014261A patent/FR2039347A1/fr not_active Withdrawn
- 1970-04-21 IT IT68352/70A patent/IT990488B/it active
- 1970-04-21 LU LU60765D patent/LU60765A1/xx unknown
- 1970-04-21 US US30601A patent/US3687928A/en not_active Expired - Lifetime
- 1970-04-22 BE BE749322D patent/BE749322A/nl unknown
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
BE749322A (nl) | 1970-10-22 |
LU60765A1 (de) | 1970-06-26 |
IT990488B (it) | 1975-06-20 |
US3687928A (en) | 1972-08-29 |
FR2039347A1 (de) | 1971-01-15 |
AU1389570A (en) | 1971-10-21 |
NL6906198A (de) | 1970-10-26 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
DE2018107A1 (de) | Verfahren zur Gewinnung von nativem Albumin und bzw. oder Globulin aus wässrigen Lösungen | |
DE2503840C3 (de) | Verfahren zur Herstellung von Frischkäse und Frischkäsezubereitungen | |
DE1667959C3 (de) | Verfahren zur Herstellung von Sojaproteinen mit hoher Gelbildungsfähigkeit | |
DE2546787A1 (de) | Verfahren zur herstellung von gereinigten proteinisolaten | |
DE69011595T2 (de) | Klebendes Bindemittel für Papierüberzugszusammensetzungen mit verbesserter Stabilität und Weisse. | |
DE2832843C2 (de) | ||
DE2625104B2 (de) | Kaffeeweiße | |
DE907175C (de) | Verfahren zur Gewinnung von Cystin aus Gemischen verschiedener Aminosaeuren | |
DE1695969A1 (de) | Verfahren zur Herstellung eines kosmetischen Wirkstoffes und diesen Wirkstoff enthaltende Haarpflegemittel | |
DE2213956A1 (de) | Verfahren zur Herstellung von trockenen Sojaproteingemischen | |
DE837643C (de) | Verfahren zur Gewinnung von OEl und Proteinen aus Fisch | |
DE1095101B (de) | Verfahren zur Herstellung eines Leimstoffes fuer Papier | |
DE297530C (de) | ||
DE1920475C3 (de) | Verfahren zur Herstellung eines Sojaproteinproduktes | |
AT31675B (de) | Verfahren zur Gewinnung von Azidalbumin. | |
AT130401B (de) | Verfahren zur Herstellung von für Genußzwecke geeigneten Ersatzmitteln für Kochsalz. | |
DE695809C (de) | Verfahren zur Herstellung von Farbstoffen | |
DE694140C (de) | Verfahren zur Herstellung von Titansaeure bzw. Titanpigmenten | |
DE1921793A1 (de) | Verfahren zur Herstellung eines Milchproduktes unter Verwendung von Molke | |
DE195646C (de) | Verfahren zur Abscheidung von Manganverbindungen aus einer durch Aufschliessen von Fischfleisch erhaltenen und mit Permanganat behandelten Proteosenlösung. | |
CH507663A (de) | Verfahren zur Gewinnung von Proteinen, Fetten, Nukleotiden und Salzen aus Fisch | |
DE642375C (de) | Verfahren zur Gewinnung von Puddingstaerke aus Kartoffelstaerke | |
DE398009C (de) | Verfahren zur Herstellung eines von anorganischen Salzen freien, hellfarbigen Albumins aus Blutserum | |
DE216234C (de) | Verfahren zur Herstellung von trockenem Kasein in fein verteilter Form | |
AT129792B (de) | Reinigungsverfahren für die beim Aufschließen von Holz nach dem Sulfatverfahren aus der Schwarzlauge sich abscheidende Seife. |