DE1598325B1 - Laboratoriumsreagens zur Bestimmung der Glutamat-Oxalacetat-Transaminase - Google Patents

Laboratoriumsreagens zur Bestimmung der Glutamat-Oxalacetat-Transaminase

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DE1598325B1 DE1598325A DE1598325DA DE1598325B1 DE 1598325 B1 DE1598325 B1 DE 1598325B1 DE 1598325 A DE1598325 A DE 1598325A DE 1598325D A DE1598325D A DE 1598325DA DE 1598325 B1 DE1598325 B1 DE 1598325B1
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Description

ORIGINAL INSPECTED
3 4
Als erstes wird ein Tris-(hydroxymethyl)-amino- Das trockene, lyophilisierte Pulver, das die Malat-
methan-(abgekürzt:Tris)-Äthylendiaminessigsäure-(ab Dehydrogenase enthält, wird dann zur Abpackung in gekürzt: EDTA)-Stabilisator hergestellt. Dieser Stabili- Kapseln zubereitet. Hierzu werden die folgenden sator bzw. Puffer ist eine Mischung von Tris-(hydroxy- Chemikalien in den angegebenen Mengen eingesetzt:
methyl)-aminomethan und seinem Sulfat-Salz, Am- 5 ^Asparaginsäure 220 bis 260 g
momumsulfatundAthylendiamintetraessigsäure-tetra- «-Ketoglutarsäure 50 bis 60 g
natriumsalz Dinatriumhydrogen-
Em trockenes lyophilisiertes Pulver wird her- phosphat 200 bis 600 g
gestellt, das die Malat-Dehydrogenase (MDH) enthalt. Natriumcarbonat 140 bis 280 g
Hierzu werden die folgenden Chemikalien m den io Mannit 800 bis 2000 ε
angegebenen Mengen eingesetzt: DPNH '.'.'.". 6 bis 8 g
Malat-Dehydrogenase ... 3 bis 6 · 10e Einheiten .
Gummiarabicum 2 bis 10 g Lyophihsiertes Pulver .8 bis 20 -10· Einheiten
Tris-EDTA Puffer 1 bis 4 rnl Die L-AsParagmsaure= «-Ketoglutarsäure, das Di-
15 natriumhydrogenphosphat, das Natriumcarbonat und
Das Gummiarabikum wird in etwa 50 ml Wasser Mannit werden vermischt und 6 bis 10 Stunden in gelöst. Diese Lösung wird anschließend mit der Malat- einer Kugelmühle zu einem feinen Pulver vermählen. Dehydrogenase-Lösung und der Tris-EDTA-Lösung Eine Probe der Mischung von etwa 100 mg wird in vermischt. Hierauf wird die Lösung gefroren und so ungefähr 5 ml Wasser gelöst. Der pH-Wert dieser lange unter vermindertem Druck gehalten, bis jegliche 20 Lösung liegt zwischen 7,4 und 7,6. Wenn der pH-Wert Feuchtigkeit entfernt ist. Dabei entsteht ein trockenes zu niedrig ist, wird eine passende Menge an Natriumlyophilisiertes Pulver, welches das Enzym Malat- carbonat zugesetzt, um ihn anzuheben. Ist der pH-Dehydrogenase zusammen mit Stabilisatoren enthält, Wert zu hoch, werden weitere L-Asparaginsäure und deren Wirkung darin besteht, die Aktivität der Malat- «-Ketoglutarsäure zugefügt. Das Vermählen in der Dehydrogenase auf der gewünschten Höhe zu halten. 25 Kugelmühle wird, falls nötig, wiederholt und das
Das lyophilisierte Pulver, das die Malat-Dehydroge- Pulver anschließend bei 40° C im Vakuum über nase enthält, wird getestet, um die Aktivität des Phosphorpentoxid getrocknet.
Enzyms Malat-Dehydrogenase zu bestimmen. Hierzu Die vorgenannten Pulver werden vermischt, um
wird ein Reagens verwendet, in dem die folgenden einen pH-Wert im gewünschten Bereich sicherzustellen. Chemikalien der angegebenen Mengen enthalten sind: 30 Das DPNH und die errechnete Menge des lyophili-
sierten Pulver, welches Malat-Dehydrogenase enthält,
Oxalessigsäure, 1 mg/ml 0,1 ml wjrd zur Mischung gegeben. Es wird soviel DPNH
DPNH, 2 mg/ml 0,1 ml zugesetzt, daß ein Zehntausendstel der resultierenden
Phosphat-Puffer, 0,1 m, pH 7,5 2,7 ml Mischung gelöst in 3 ml Wasser bei 340 Millimicron
35 eine optische Dichte von 0.8 bis 1,0 ergibt, was
Die genannten Lösungen werden vermischt zu einem praktisch für die Messung ist. Diese Mischung wird flüssigen Reagens, mit dessen Hilfe der Test ausgeführt anschließend in einer Kugelmühle gemahlen,
werden kann. Eine passende Menge des lyophilisierten Das erhaltene Pulver wird in eine Vielzahl von
Pulvers, welches das Enzym Malat-Dehydrogenase Einheitsmengen geteilt. Jede reicht aus, um ein flüssiges enthält, wird in Wasser gelöst. Man verwendet 20 mg 40 Reagens zur Durchführung eines Testes einer Probe des Pulvers auf etwa 20 ml Wasser. Ungefähr 0,02 ml zu ergeben. Jede Einheit wird dann in einen passenden dieser Lösung werden nun mit dem Reagens vereinigt. Behälter wie eine Kapsel gefüllt. Bei Verwendung einer Im gleichen Moment wird die Umwandlung von Gelatinekapsel wird zusammen mit der Kapsel ein DPNH in DPN beginnen. Die Lösung wird in ein Trockenmittel wie Aluminiumoxid verwendet. Es ist geeignetes Spektralphotometer gestellt und die optische 45 wünschenswert, daß stets gleich große Kapseln ver-Dichte im Reagens nach passenden Zeitabschnitten, wendet werden, unabhängig von welcher Charge die z. B. nach jeder Minute, gemessen. Nach mehreren Kapsel hergestellt°wurde.
Ablesungen wird ein Mittelwert gebildet, der die Um eine der Kapseln zu einer Glutamat-Oxalacetat-
Aktivität der Malat-Dehydrogenase im lyophilisierten Transaminase-(GOT)-Bestimmung zu verwenden, wird Pulver anzeigt. Die Änderung der optischen Dichte 50 zunächst eine Probe eines Serums oder einer anderen von 0,001 pro Minute bedeutet eine Aktivität von biologischen Flüssigkeit von passender Größe bereitet. 1 Einheit. Daraus wird die Menge an lyophilisiertem, Eine gemäß diesem Beispiel hergestellte Kapsel wird Malat-Dehydrogenase enthaltenden Pulver berechnet, in einer passenden Menge Wasser gelöst. Das flüssige die einer Aktivität zwischen 8 und 20 · 106 Einheiten Reagens wird mit der Testprobe vermischt. Die entspricht. 55 folgenden Reaktionen laufen ab:
a-Ketoglutarat + Aspartat > Glutamat + Oxalacetat
Oxalacetat+ DPNH MPH ; Malat +DPN
Da «-Ketoglutarat, Asparaginsäure und Malat- DPNH in DPN überführt werden. Die Probe wird in Dehydrogenase in der Kapsel im Überschuß angeboten ein geeignetes Spektralphotometer gestellt und die sind, wird die Geschwindigkeit der genannten Reak- optische Dichte bei 230 Millimicron gemessen. Dationen nur durch die Aktivität der Glutamat-Oxal- 65 durch kann die Geschwindigkeit bestimmt werden, acetat-Transaminase (GOT), die ursprünglich vorlag, mit der DPNH umgewandelt wird. Hieraus kann begrenzt werden. Proportional zur Aktivität der wiederum die Aktivität der Glutamat-Oxalacetatursprünglich vorhandenen Aktivität der GOT wird Transaminase berechnet werden.

Claims (1)

  1. i 598 325
    ι ι ■
    hole, wie Mannit, Gelatine und Natriumchlorid.
    Patentanspruch: Protease ist iii trockener Form sfäBü5. vefliert jedoch
    in wäßrigem Medium rasch ihre Aktivität. Die
    Laboratoriumsreagens zur Bestimmung der GIu- Stabilisatoren sollen also die Protease bei ihrem Kontaniat-Oxalacetat-Transaminase in biologischen 5 takt mit dem Speichel stabilisieren. Flüssigkeiten, bestehend aus Asparaginsäure und Aus der Zeitschrift »Die Pharmazie«, Bd. 2 (1947),
    «-Ketoglutarsäure als Substrate, Malat-Dehydro- S. 349, ist ein Enzym als Trockenreagens, nämlich genäse (MDH) als Enzym, Diphosphoryridin- Urease auf einem Papier als Träger bekannt. Es ist aus nucleotid in reduzierter Form (DPNH) als Coen- H. U. B e r g m e y e r, Methoden der enzymatischen zym sowie einem Alkaliphosphat als Puffer, d a - io Analyse, S. 1000, bekannt, daß Urease-Trockenpulver durch gekennzeichnet, daß es in trok- bei 0 bis 4°C monatelang haltbar sind, während kener Forrn vorliegt und zusätzlich a) Gutnrni- wäßrige Urease-Lösungen instabil sind, arabicum, Äthylendiämintetraessigsäure-tetranatri- In trockenen Mischungen ist das Enzym Malat-
    umsalz, Tris-(hydroxymethyl)-aminomethan und Dehydrogenase gewöhnlich sehr instabil, aber das sein Sulfat Und Ammoniumsulfat sowie b) Mannit 15 Laboratoriumsreagens der Erfindung erwies sich als enthält. überraschend stabil. Das Reagens wird üblicherweise
    in trockener Form in Einheitsmengen, in Behältern
    aus Folie, oder in Kapseln in den Handel gebracht.
    Jede dieser Einheiten enthält eine gerade ausreichende 20 Menge an Reagens, um damit einen einzigen Test
    Aus H. U. B er gmey er, Methoden der enzy- einer Probe durchzuführen. Um eine Bestimmung matischen Analyse, Verlag Chemie GmbH, Weinheim auszuführen, wird eine Packung ausgewählt, die das 1962, S. 837 bis 842, ist es bekannt, die Glutamat- Reagens für diesen besonderen Test enthält. Das Oxalacetat-Transaminase in Serum mittels einer ge- gesamte Reagens in der Packung ist vorher gemessen pufferten Lösung von Asparaginsäure oder ihrem 25 und von festgesetzter Aktivität. Es kann demzufolge Natriumsalz und «-Ketoglutarsäure oder ihrem Na- unmittelbar in einer Standardmenge Wasser zu einem triumsalz als Substrate, Malat-Dehydrogenase als flüssigen Reagens gelöst werden. Dieses flüssige Enzym, reduziertem Diphosphopyridinnucleotid als Reagens wird dann mit der biologischen Probe ge-Coenzym sowie Alkaliphosphaten spektrophotome- mischt und führt zu einer enzymatischen Reaktion, irisch zu bestimmen. Die Lösungen der Einzel- 3d Das Ausmaß oder die Geschwindigkeit dieser Reaktion bestandteile müssen im Eisschrank aufbewahrt werden. ist eine Funktion der Menge oder der Aktivität der zu Die DPNH-Lösung muß wöchentlich erneuert werden. bestimmenden Substanz. In jedem Test wird, unab-Diese Maßnahmen sind für den Kleinverbraucher hängig von der besonderen Art der Bestimmung, ein umständlich, da er im allgemeinen nur geringe Cöenzym aus einer Form iü eine andere überführt, Reagensmengen benötigt und größere Ansätze die 35 wobei die eine Form bei einer bestimmten Wellenlänge Gefahr des Verderbs durch das Wachstum von Mikro- das Licht absorbiert. Dementsprechend wird die Organismen mit sich bringen. optische Dichte der Probe als Funktion der zu beAufgabe der Erfindung ist es, ein Laboratoriums- stimmenden Substanz variieren. Durch Messung der reagens in trockener Form zur Bestimmung der optischen Dichte des Ansatzes zu verschiedenen Zeiten Glutamat-Oxalacetat-Transaminase in biologischen 40 kann man daher die Menge oder die Aktivirät der zu Flüssigkeiten, wie im Serum, zu schaffen, das stabil ist, bestimmenden Substanz errechnen, reproduzierbare Ergebnisse liefert und sich einfach Jeder Bestandteil liegt in einer Menge vor, die
    und bequem, z. B. in Form voü tabletten, verpacken sicherstellt, daß eine einheitliche, meßbare, enzymläßt. Diese Aufgabe wird durch die Erfindung gelöst. katalysierte Reaktion mit Maximalgeschwindigkeit abGegenstand der Erfindung ist somit ein Laboratori- 45 läuft.
    üihsreägeris zur Bestimmung der Giütämät-Öxäiäcetät- Das Beispiel erläutert die Erfindung.
    Transaminase in biologischen Flüssigkeiten, bestehend aus Asparaginsäure und «-Ketoglutarsäure Beispiel als Substrate, Malat-Dehydrogenase (MDH) als Das vollständige Reagens zur Glutamat-Oxalacetat-Enzym, Diphosphopyfidinnucldotid in reduzierter 50 Transaminase<äbgekützt: GOT)-Bestimmung besteht Form (DPNH) als Coenzym sowie einem Alkali- aus einer trockenen Mischung der folgenden Subphosphat als Puffer, das dadurch zusätzlich gekenn- stanzen:
    zeichnet ist, daß es in trockener Form vorliegt und Enzym Malat-Dehydrogenase (MDH),
    zusaiziicn .... Puffer Dinatriumhydrogenphosphat,
    a) Gummiarabicum, Äthyleüdiamiütetiaessigsäure- 55 Stabilisator Güiümi arabicum, Tris-(hydroxymetetranatriumsalz, Tris-(hydroxymethyl>aminome- thyl>aminomethan und sein Sulfatthan und sein Sulfat und Ammoniumsulfat sowie Salz, Ammöniuinsulfat und Äthylen-
    b) Mannit enthält. diamintetraessigsäuretetranatriumsalz, a a TTOA π 4. t tittirmMv. ui * « Substrat Asparaginsäure und a-Ketoglutarsäure, Aus der USA-Patentschrift 3 072 532 ist es bekannt, 60 Co e ReduziertesDiphosphopyridinnucleotid
    proteolytische Enzyme, insbesondere Protease, die m CDPNHI *-*·*-·'
    Sublingualtabletten verwendet werden sollen, mit Füllstoff Mannit wasserlöslichen, stabilisierenden und löslichkeitsfor-
    dernden Substanzen zusammen mit üblichen Trägern Zur Herstellung einer großen Zahl von Einheiten und Exzipienten zu verwenden. Als stabilisierende 65 dieses Reagens wird das folgende Verfahren ange-
    Substanzen werden die verschiedensten Verbindungen wendet, welches eine Charge an trockenem Reagens
    genannt, wie festes Polyäthylenglykol, Pflanzen- liefert, die in einer großen Zahl von kleinen Mengen
    gummen, Kohlenhydrate, Disaccharide, Zuckeralko- aufgeteilt und in etwa 10 000 Kapseln verpackt wird.
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