DD285255A7 - Verfahren zur herstellung von fotogelatine - Google Patents

Abstract

Es wird ein Verfahren zur Herstellung von Fotogelatine beschrieben, das im Produktionsprozesz von Gelatine eine enzymatisch gesteuerte Viskositaetsabsenkung auf eine eng begrenzte vorgegebene Zielviskositaet beinhaltet. Dazu wird alkalisch aufgeschlossenes Kollagenmaterial extrahiert und mit fotografisch unbedenklichem Endoproteasepraeparat behandelt. Die Reaktion wird so gesteuert, dasz in Abhaengigkeit vom Ausgangsmaterial und den Sudbedingungen ueber die Prozeszparameter Enzymaktivitaet, Reaktionszeit, Temperatur und Gelatinekonzentration als Endprodukt eine Fotogelatine mit vorgegebener Viskositaet und gleichmaeszigen fotografischen Eigenschaften resultiert.{Gelatine; Produktionsprozesz; Viskositaetsreduzierung; Enzymapplikation; enzymatische Hydrolyse; Endoproteasen; Steuerung; Inaktivierung; Reaktionsbedingungen; fotografische Materialien; Qualitaet}

Description

c%

r|i\c% 1-1 _ηJ₄₀o_CJ

η₀ = Standardviskosität (c= 10%, 40⁰C) Πι = aktuelle Viskosität (c - x%, 4O⁰C) vorgenommen wird

- die durch die enzymatische Hydrolyse zu erreichende Zielviskosität unter Prozeßbedingungen über die Beziehung Standardviskosität- aktuelle Viskosität ermittelt wird, die der vorgegebenen Viskosität des Endproduktes entspricht

- die aus der Beziehung zur aktuellen Viskosität, Standardviskosität und der Gelatinekonzentration ermittelten Enzymaktivität dosiert wird, die nötig ist, die aktuelle Viskosität auf die Zielviskosität unter Prozeßbedingungen abzusenken, so daß das Endprodukt die vorgegebene Viskosität aufweist.

2. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die Konzentration der zu behandelnden Gelatinelösungen zwischen 10 und 25% variiert.

3. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das proteolytische Enzym eine Endoprotease ist.

4. Verfahren nach Anspruch 1 und 3, dadurch gekennzeichnet, daß es sich um eine Endoprotease mikrowellen, pilzlichen, tierischen und/oder pflanzlichen Ursprungs handelt.

5. Verfahren nach Anspruch 1 und 4, dadurch gekennzeichnet, daß eine alkalische Protease aus B. licheniformis 41 ρ ZIMET 10911 angewendet wird.

6. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die Enzymaktivität 0,01 bis 10TEcas/kg Gelatine beträgt.

7. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die Reaktion 15 bis 180min dauert.

8. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß die Reaktionstemperatur 50 bis 7O⁰C beträgt.

9. Verfahren nach Anspruch 1, dadurch gekennzeichnet, daß das Enzym vor der Trocknung der Gelatine thermisch inaktiviert wird.

10. Verfahren nach Anspruch 1 und 9, dadurch gekennzeichnet, daß die Inaktivie, ung des Enzyms durch Temperaturerhöhung auf 75⁰C bis 95°C vorzugsweise auf 80⁰C erfolgt.

11. Verfahren nach Anspruch 1 und 9, dadurch gekennzeichnet, daß die Inaktivierungszeit 15 bis • 120min, vorzugsweise 60min beträgt.

Anwendungsgebiet der Erfindung

Die Erfindung betrifft ein Verfahren zur Herstellung von Fotogelatine.

Charakteristik des bekannten Standes der Technik

«r

Gelatine als Naturprodukt besitzt in Abhängigkeit von den Rohstoffen und insbesondere von den Herstellungsbedingungen sehr unterschiedliche Eigenschaften und Qualitäten. Oa die Gelatine nach wie vor wichtigster Schichtbildner in der Filmindustrie ist, wirken sich die mangelnde Reproduzierbarkeit der Herstellung und eine uneinheitliche Zusammensetzung, bedingt durch eine breite Molekulargewichtsverteilung, sehr nachteilig aus.

Nur durch Mischung verschiedener Gelatinechargen ist js deshalb möglich, ein Produkt annähernd gleicher Qualität bereitzustellen.

Von besonderer Bedeutung für die Herstellung fotografischer Emulsionen sind neben den fotografischen die physikochemischen Eigenschaften wie die Viskosität, die Erstarrungszeit und die Gelfestigkeit der Gelatine.

Hier mangelt es nicht an Versuchen, durch Zusätze an Chemikalien oder physikalische Behandlungen die Gelatine so zu modifizieren, daß ihre Eigenschaften den unterschiedlichen Anforderungen genügen. Im Prozeß der Filmherstellung werden die Begießtechnologien und die Emulsionsrezepturen ständig optimiert. Dadurch resultieren veränderte Anforderungen an die Gelatine), d. h. die Qualitätsparameter müssen in engen Grenzen gehalten werden.

Beim Einsatz in Emulsionen mit hydrophilen Farbkupplern zeig! sich bei den alkalisch aufgeschlossenen Gelatinen eine starke Wechselwirkung zwischen der Gelatine und den hydrophilen Farbkupplern. Als Folge der Wechselwirkung tritt eine Viskositätserhöhung auf, die auf die Bildung von Assoziaten zurückzuführen ist. Dieser Anstieg ist abhängig von der Ausgangsviskosität der zur Emulsionsherstellung eingesetzten Gelatine. Durch diese Veränderung der Theologischen Eigenschaften resultieren Schwierigkeiten beim Beguß

Möglichkeiten zur Eliminierung der Begußstörungen sind:

- der Zusatz von Wasser zur Viskositätsabsenkung

Da das Wasser wieder verdampft werden muß, ist dieser Prozeß mit einem hohen Energieaufwand verbunden. Außerdem ist der Wasserzusatz begrenzt, da die Emulsion nicht beliebig verdünnt werden kann.

- der Einsatz sauer aufgeschlossener Gelatinen

Diese Gelatinen sind jedoch nicht in allen Emulsionsrezepturen einsetzbar, da in panchromatisch sensibilisierten Emulsionen Empfindlichkeitsverluste auftreten.

Im Patent DD-WP 221575 ist der Einsatz saurer Gelatine, die alkalisch geschockt wurde, beschrieben. Da die sauren Gelatinen bereits sehr niedrige Viskositäten aufweisen, erfolgt durch eine zusätzliche alkalische Behandlung eine weitere Viskositätsabsenkung, so daß diese Gelatine nicht mehr getrocknet werden kann und als Hydrolysat ζ jrr Einsatz kommen muß.

Es ist bekannt, daß die meisten proteolyti3chen Enzyme zur Hydrolyse von Gelatine befähigt sind. Proteolytische Enzympräparate dienen hauptsächlich zur Herstellung von Hydrolysaten. Diese zeichnen sich durch geringe Molekulargewichte und sehr niedrige Viskositäten aus.

In der DE-PS 1597544 wird ein Verfahren zur Herstellung fotografischer Emulsionen hoher Deckfestigkeit angegeben, bei dem gelöste Fotogelatine partiell enzymatisch hydrolysiert wird. Anschließend wird das Enzym zerstört und die hydrolysierte Gelatinelösung einer Gelatine-Silberhalogenidemulsion zugesetzt. Das Verfahren sieht lediglich eine Vorbehandlung eines Teils des Handelsproduktes vor, der mit einer unbehandelten Gelatine im Verhältnis von 10 bis 50 Volumenanteilen oder Gew.-% gemischt wird.

Die mit diesem Bindemittelgemisch hergestellten Emulsionen sollen sich durch unveränderte Beschichtungs- und Härtungseigenschaften sowie durch eine hohe Deckfestigkeit auszeichnen. In dem veröffentlichten Verfahren werden vorzugsweise Gelatinelösungen verwendet, deren Viskosität durch den enzymatischen Abbau auf etwa die Hälfte ihres ursprünglichen Wertes vermindert wird. Nachteilig dabei ist aber, daß die enzymatisch hydrolysierten Gelatinen niedriger Viskosität nicht härtbar sind und somit nur in geringen Mengen fotografischen Emulsionen zugesetzt werden können. Bei Zusatz bis zu 50% der Gesamtgelatinemenge müssen diese Gelatinen noch mit Dikarbonsäuren oder Anhydriden doppelt modifiziert werden.

Dem Ziel, das Auftragen der Emulsion auf den Träger zu erleichtern, dient die in der GB-PS 761014 beschriebene enzymatische Hydrolyse. Da hier aber die gesamte Gelatine hydrolysiert wird, ist der Zusatz von Viskositätserhöhenden Stoffen wie Vinylmischpolymerisaten nötig, um die e Drderlichen mechanischen Eigenschaften zu gewährleisten. Den Einsatz enzymatisch abgebauter Gelatine bei der Emulsionszubereitung zur Empfindlichkeitssteigerung beschreibt das DD-WP 55904. Die Erfindung beinhaltet die Hydrolyse der Silberhalogenid-Gelatineemulsion nach der physikalischen Reife. Der Einsatz von Gelatinehydrolysaten ist mit großen Nachteilen verbunden, da die Haltbarkeit der Hydrolysate sehr begrenzt und somit die Lagerung erschwert ist. Der Zeitraum für eine Prüfung ist äußerst kurz und der Transport von Flüssigprodukten sehr problematisch.

Die enzymatische Hydrolyse ist in den genannten Veröffentlichungen nicht Bestandteil des Gelatineherstellungsprozesses, sondern das Handelsprodukt Gelatine wird hydrolysiert.

Ziel der Erfindung

Ziel der Erfindung ist es, Fotogelatine mit definierter Viskosität herzustellen.

Darlegung des Wesens der Erfindung

Aufgabe der Erfindung ist es, Fotogelatine durch ein Verfahren herzustellen, das eine enzymatisch gesteuerte Viskositätsabsenkung auf eine eng begrenzte vorgegebene Zielviskosität beinhaltet, ohne die fotografischen Eigenschaften der Gelatine negativ zu beeinflussen.

Im Gegensatz zu den bisherigen Verfahren zur Viskositätsreduzierung, bei denen ein unkontrollierter Viskositätsabbau erfolgte, der zur Bildung von Hydrolysaten führte, beinhaltet das erfindungsgemäße Verfahren r n:«i gesteuerten Viskositätsabbau. Die Aufgabe wird mit einem Verfahren derart gelöst, daß alkalisch aufgeschlossene Kollagenrohstoffe mit einer Kälkungszeit von 30 bis 100Tagen mit einer 4 bis 5%igen HCI bei einem pH-Wert von 3,5 bis 4,5 entkalkt und anschließend bei einem pH-Wert von 5 bis 6,5 extrahiert werden. Die extrahierte Gelatinelösung wird auf 10 bis 25% konzentriert und die Gelatinequalität (Standardviskosität η₀) mit Hilfe der direkt meßbaren Größen Konzentration C₁ und aktuelle Viskosität η_; (gemessen bei 40°C im Höppler-Viskosimeter oder durch Direktmessung mit einem Rotationsviskosimeter und Temperaturkompensation auf 4O⁰C) bestimmt. Die konzentrierte Gelatinelösung wird unter Rühren mit Enzympräparat (0,01 bis 10TE_c„/kg Gelatine) versetzt (s. Methode nach Beispiel 4 bis 6) und bei einer Temperatur von 50 bis 70°C, vorzugsweise 60°C 15 bis 180min, vorzugsweise 30min behandelt, wodurch eine Steuerung der Viskositätsabsenkung erreicht wird. Anschließend erfolgt die Inaktivierung durch Erhitzen auf 75 bis 95°C, vorzugsweise 80⁰C über einen Zeitraum von 15 bis 120min, vorzugsweise 60min. Die so behandelte Gelatinelösung wird zum Erstarren gebracht, gekrümelt und getrocknet.

Zur Anwendung kommen Endoproteasen mikrowellen, pilzltchen, tierischen und/oder pflanzlichen Ursprungs, die in ihren Eigenschaften weitgehend den Bedingungen der Gelatineproduktion entsprechen und aufgrund ihrer Spezifität zu gleichmäßiger Produktbildung führen

Es gehört zum Wesen der Erfindung:

a) daß die enzymatische Reaktion Bestandteil des Gelatineherstellungsprozesses ist und so ausgeführt wird, daß eine vorgegebene Zielviskosität sowie bestimmte fotografische Eigenschaften der Gelatine erreicht werden

b) zu ermitteln, aufweiche Zielviskosität (η,_οιι) die Viskosität der Gelatine unter Prozeßbedingungen unter Berücksichtigung ihrer Standardviskosität abzusenken ist (Methode nach Beispiel 3)

c) festzulegen, welche Enzymaktivität (E) hierzu erforderlich ist (Methode nach Beispiel 4 bis 6)

d) ein gereinigtes Enzym zu applizieren, welches keine fotografisch aktiven Substanzen mehr enthält.

Das erfindungsgemäße Verfahren ermöglicht es, in Abhängigkeit vom Ausgangsmaterial, der Kälkungszeit, der Entkälkung und den Sudbedingungen durch Endoproteasepräparate sowie durch quantitative Ermittlung der zu applizierenden Enzymaktivität gezielt Gelatine mit vorgegebener Viskosität und gleichmäßigen fotografischen Eigenschaften herzustellen.

Ausführungsbeispiele

Die Erfindung wird durch die folgenden Beispiele näher erläutert:

Beispiel 1

Entfettete Knochenrohmaterialien werden mit 5%iger HCI entmineralisiert und anschließend mit 2%iger Ca(OH)₂-Suspension 40 Tage behandelt.

Das so aufgeschlossene Material wird mit 5%iger HCI bei einem pH von 4,0 im Laufe von 20 h entkalkt und bei einem pH-Wert von 6,0versudet.

Die extrahierte Gelatinelösung wird filtriert, auf 15% konzentriert und mit gereinigter alkalischer Protease aus Bac. licheniformis ZIMET10911 (0,8TE_c„/kg Gelatine) 30min bei einer Temperatur von 6O⁰C behandelt. Nach Inaktivierung des Enzyms bei 8O⁰C (120min) wird die Gelatinelösung zum Erstarren gebracht, gekrümelt und getrocknet.

Beispiel 2

Hautmaterial wird mit 2%iger Ca(OH)₂-Suspension 70 Tage behandelt, mit 5%iger HCI bei einem pH-Wert von 3,5 im Laufe von 20 h entkalkt und bei einem pH-Wert von 6,5 versudet. Die extrahierte Gelatinelösung wird filtriert, auf 20% konzentriert und mit gereinigter alkalischer Protease aus Bac. licheniformis ZIMET10911 (5,5TE_cat/kg Gelatine) 60 min bei einer Temperatur von 50°C behandelt. Nach Inaktivierung des Enzyms bei 9O⁰C (60min) wird die Gelatinelösung erstarrt, gekrümelt und getrocknet.

Beispiel 3

Nach Extraktion und Konzentrieren der Gelatinelösung gemäß Beispiel 1 wird durch aerometrische Bestimmung (Leimspindel) eine Gelatinekonzentration von c = 15% gemessen.

In Figur 1 ist die Abhängigkeit der auf die Standardviskosität n_o normierten aktuellen Gelatineviskositäten r\-, (für eine Temperatur von 40⁰C) grafisch dargestellt. Aus dieser Kurve wird für die Konzentration c = 15%

η, \ 15% VJ<10°C =³'^{02 bestimmt}·

Analog kann so im gesamten Konzentrationsbereich verfahren werden. Bei Messung der aktuellen Viskosität zu (nj) _1S%, « ς = 47mPas χ s läßt sich die Standardviskosität η₀ abschätzen ([η₀] ₎₀%,40·ς)

Po=(Hi)^i5s χ 17—V^s* 1'

wc L\ ⁿ° / ⁴^ J

η₀ = 47mPa χ s χ (3,02)"' η₀ = 15,6mPaxs.

Der zum Vergleich gemessene Wert beträgt 15,2 mPa χ s.

Somit kann die Gelatinequalität (Standardviskosität η₀) indirekt aus den Prozeßdaten Gelatinekonzentration ei und aktuelle Viskosität η, bestimmt werden.

Weiterhin ist festzulegen, welche Zielviskosität bei einer Konzentration von c = 15% und 47 mPa x s erreicht werden muß, wenn durch die enzymatische Hydrolyse eine Standardviskosität von η₀ = 13mPa xs(c = 10%, T = 40°C) erzielt werden soll.

(Hi)^15% = (Ho) ^10% x (—

40¹C 40¹C y Γ

(Πι)^15% = 13,OmPa xsx 3,02 (vgl.Fig. 1)

40¹C

fai)^15% =393mPaxs

40¹C

Die Viskosität der 15%igen Gelatine ist also von 47mPa χ sauf 39,3 mPa χ s abzusenken, wenn die Standardviskosität η₀ von 15,6 m Pa χ sauf 13,OmPa χ s herabgesetzt werden soll.

Analog sind bei anderen Konzentrationswerten aus Fig. 1 die zugehörigen Werte für I -pr- I _<(),_c zu entnehmen und zu verrechnen.

Nachdem die während der enzymatischen Hydrolyse zu erzielende Gelatineviskosität bekannt ist, wird ermittelt, welche Enzymaktivität eines ausgewählten und gereinigten Enzyms appliziert werden muß, um den gewünschten Abbau zu erreichen. Im folgenden werden Beispiele für verschiedene Enzyme und Prozeßbertingungen dargestellt, jeweils mit dem Ziel, die zu applizierende Enzymaktivität zu bestimmen.

Beispiel 4

Drei Gelatinelösungen unterschiedlicher Viskositäten werden nach dem Aussuden und Konzentrieren auf eine Konzentration von c = 10% eingestellt und die Standardviskositäten η₀ mit dem Höppler-Viskosimeterzu 15,7mPa χ s, 18,1 mPa χ sund 24,6mPa x s ermittelt.

In 10-l-Reaktionsgefäßen soll die Viskosität (η₀) mit Hilfe von alkalischer Serinprotease aus Bacillus licheniformis ZIMET 10911 auf die folgenden Zielwerte erniedrigt werden:

Πιοΐι = 15,5mPa χ s; 17,5mPa χ s; 19,OmPa χ s

Die Reaktion wird bei T = 40°C und über eine Dauer von 30 min geführt. Es ist abzuschätzen, welche Enzymaktivitäten (E) einzusetzen sind, um die ausgewiesenen Zielwerte (η_Μιι) zu erreichen (s. Tab. 1 linke Seite).

Tabelle 1

Charge rjo Qsoit Hi« |»

1 15,7 15,5 15,2 0,16

2 18,1 17,5 17,9 0,71

3 24,6 19,0 19,6 5,50

* Die Angabo der EnzymaktivitSt erfolgt durch Messung TCA-Iöslicher Spaltprodukte am Substrat Casein (pH 7,25°C) bei 274nm nach TGL 37686/02 als TE_C„.

Das Nomogramm in Fig. 2 gestattet es, für eine Reaktionstemperatur von T = 40°C und eine Reaktionsdauer von t - 30 min die zu applizierendon Enzymaktivitäten zu ermitteln. So findet man fürr|_loll = 15,5mPa χ seine Enzymaktivität von E = 0,16TE_csl/kg Gelatine (auf der Kurve für η₀ = 15,7mPa χ s), füm.,_on = 17,5mPa χ s eine Enzymaktivität von 0,71 TE_e„/kg Gelatine (auf der Kurve für Ho = 18,1 mPa x s) und für n,_lon = 19,OmPa χ seine Enzymaktivität von 5,50TE_c„/kg Gelatine (auf der Kurve für η₀ = 24,6mPa χ s).

Diese Enzymaktivitäten werden bei 4O⁰C auf die oben angegebenen Gelatinechargen appliziert und nach 30 min die erzielte Viskosität η_;,, (vgl. Tab. 1) gemessen.

Zwischenwerte der Enzymaktivität (E) bei anderen Standardviskositäten (z. B. η₀ = 20,5mPa x s, η₀ = 22,9mPa χ s) können durch Interpolation ermittelt werden.

Für geänderte Reaktionsbedingungen (Temperatur, Zeit, Konzentration) lassen sich andere Nomogramme angeben (vgl.

Beispiele 5 und 6).

Beisplel5

Auch Endoproteasen mit einem anderen Wirkungsmechanismus als die Serinproteasen sind für die gezielte Gelatinehydrolyse entsprechend Beispiel 1 und 2 geeignet.

Im folgenden wird die Applikation von gereinigter neutraler Metallo-Protease aus Bacillus subtilis (Ausgangsprodukt Neutrase 1,5s der Fa. NOVO/DK) dargestellt.

Nach dem Aussuden und Konzentrieren gemäß Beispiel 1 werden sechs unterschiedliche Gelatinechargen auf eine Konzentration von c = 10% eingestellt und die Standardviskositäten η₀ mit dem Höppler-Viskosimeter ermittelt (vgl. Tab. 2).

In 10-I-Reaktionsgefäßen soll die Viskosität (η_α) mit Hilfe der gereinigten Neutrase 1,5 s auf die in Tabelle 2 angegebenen Zielwerte (η,_Οιι) erniedrigt werden. Die Reaktionsführung erfolgt bei einer Temperatur von T = 4O⁰C über eine Zeitdauer

Es ist zu bestimmen, welche Enzymaktivitäten einzusetzen sind, um die ausgewiesenen Zielwerte für die Gelatineviskosität (η,_οιι,

s. Tab.2) zu erreichen.

Tabelle 2

Charge rjo η^ Hj., E

1 16,2 15,0 15,3 0,15

2 25,3 23,0 22,8 0,15

3 26,0 21,0 21,9 0,86

4 28,8 21,5 20,2 1,22

5 26,2 18,0 19,9 1,82

6 32,2 22,0 21,6 1,44

(η) = mPa χ s; (E) χ TE_c„/kg Gelatine

In Figur 3 ist ein Nomogramm dargestellt, welches es gestattet, die zu appliziorenden Enzymaktivitäten zu bestimmen:

(Geltungsbereich: 16,2mPa x ssp_o<32,2mPa χ s, T = 40°C,t = 30min, pH 7,0, c = 10%, für gereinigte Neutrase 1,5s).

Die Punkte für einige ausgewählte Enzymwerte E sind im Nomogramm mit dem Symbol (o) gekennzeichnet. Die ermittelten Enzymaktivitäten für verschiedene Chargen sind in Tabelle 2 aufgeführt (E).

Diese Enzymaktiui^iten wurden bei 4O⁰C auf die in Tabelle 2 angegebenen Gelatinechargen appliziert und nach 30 min die erzielte Viskosität η;,, gemessen. Einige ausgewählte Punkte sind in Figur 3 durch Symbol (®) dargestellt.

Das erfindungsgemäße Verfahren gestattet es also, Gelatine vorgegebener Viskosität herzustellen.

Für Zwischenwerte im angegebenen Intervall der Standardviskositäten η₀ kann im Nomogramm interpoliert werden (vgl. Fig. 3 z.B. η₀ = 22,2mPa χ s, bzw. η₀ = 26,OmPa χ s bzw. 26,2mPa x s).

Für geänderte Reaktionsbedingungen (Temperatur, Zeit, Konzentration) lassen sich andere Nomcgramme abgeben. Die Verfahrensweise bleibt jedoch dieselbe (vgl. Fig. 3 für T = 4O⁰C und t = 30 min; Fig. 4 für T = 45⁰C und t = 60min; Fig. 5 für T = 38°Cundt = 120min bzw. das Vorgehen gemäß Beispiel 6, Fig.6).

Beispiele

In den Beispielen 4 und 5 wurden die Temperatur, die Einwirkzeit sowie die Standardviskosität als Prozeßparameter

berücksichtigt. Eine vollständige Charakterisierung des Verfahrens zur Gelatinehydrolyse unter Produktionsbedingungen erfordert aber auch die Berücksichtigung des Konzentrationseinflusses wie er in Beispiel 3 (Fig. 1) dargestellt wurde.

Nach dem Aussuden und Konzentrieren von Gelatinelösungen auf 10% ^ c < 25%, vorzugsweise 17% < c ^ 21 % werden diese in einem 3500I fassenden Reaktionsgefäß vorgelegt.

Zunächst wird die Konzentration C; und die Viskosität der Gelatinelösung (T = 4O⁰C, cj für jeden Sudauszug (r\_iA) bestimmt (Tab.3). Gemäß Beispiel 3 wird hieraus die Qualität der Gelatine in Form der Standardviskosität η₀ ermittelt (Tab. 3). Die Zielviskositäten η,_Οιι bei c,·, auf die durch Applikation von alkalischer Serinprotease aus Bacillus licheniformis ZIMET 10911 abgebaut werden soll, sind in Tab. 3 aufgeführt.

Mit Hilfe des Nomogramms in Fig.6 erfolgt die Ermittlung der zu applizierenden Enzymaktivität E für den Produktionsprozeß (im Beispiel vorzugsweise bei T = 62 ± 1⁰C, t = 15min).

Tabelle 3	C	HiA	Ho	n.on	Hisoii	E	li.i
Sudauszug	%	mPa χ s	mPa χ s	mPa χ s	Io	TEca,/kg	mPa χ s
	17	180,3	36,1	144,5	3,962	1,16	143,9
1	18	190,9	30,2	159,5	5,281	1,64	167,9
2	19	170,5	21,1	150,0	7,109	1,56	152,8
3	20	202,5	19,5	88,5	4,539	5,43	99,5
4	21	470,7	35,5	392,5	11,056	0,86	423,7
5

Hierzu ist aus der Zielviskosität η_ιΟιι und der zugehörigen Standardviskosität η_α die normierte Viskosität ηι_ιοιι/η_ο zu bilden. Mit Hilfe dieser Werte wird im Nomogramm (Fig. 6) für die zutreffende Konzentration c_; die Enzymaktivität E bestimmt. Für dazwischenliegende Konzentrationen kann interpoliert werden.

Die so ermittelte Enzymaktivität wird auf die Gesamtgelatinemenge (kg) in 3 5001 umgerechnet und unter Rühren in das Reaktionsgefäß eingebracht.

In Tabelle 3 sind die nach 15min Reaktionszeit gemessenen Viskositätswerte η_;,, der, Zielviskositäten ι\_κη gegenübergestellt.

Für geänderte Prozeßbedingungen (48°C < T < 70⁰C, 15min < t < 180min und 15% < c < 25%) lassen sich die entsprechenden Nomogramme angeben und wie in den Beispielen 3 bis 6 auswerten.

Claims (1)

1. Verfahren zur Herstellung von Fotogelatine mit definierter Viskosität aus durch Kälken von kollagenhaltigem Rohmaterial, Entkälken und Extrahieren gewonnenen Gelatinelösungen, gekennzeichnet dadurch, daß diese Gelatinelösungen nach dem Extrahieren und vor dem Trocknen so behandölt werden, daß eine vorgegebene Viskosität des Endproduktes Fotogelatine erreicht wird, indem

- aus den Prozeßmeßdaten Konzentration (c%) und aktuelle Ausgangsviskosität der Gelatinelösung eine indirekte Ermittlung der Standardviskosität über die Beziehung