CN114502794A - 蛋白质成型体的制备方法 - Google Patents

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Abstract

本发明的目的在于提供一种有助于制备蛋白质成型体的方法，该方法不仅能够维持足够的强度，还可以解决因蛋白质所含羟基的酯化而产生的问题。本发明所述蛋白质成型体的制备方法包括在对含有羟基被酯化的蛋白质的原料成型体施加拉力的状态下，通过使其与酸性或碱性介质接触，对酯基进行水解的工序。

Description

蛋白质成型体的制备方法
技术领域
本发明涉及一种蛋白质成型体的制备方法。
背景技术
丝绸等蛋白质纤维与来源于石油的合成纤维不同，具有较高的生物降解性，因此随着近年来环境问题日益加剧，有望作为合成纤维的替代品在各种用途中得到运用。作为制备蛋白质纤维的方法，一种使用甲酸等酸进行纺丝的方法广为人知。例如，专利文献1公开了用酸对含结构多肽的生物试料进行处理的方法。
现有技术文献
专利文献
专利文献1：日本特表2004-503204号公报
发明内容
发明所要解决的问题
本发明人等发现，使用以甲酸等羧酸作为溶剂的掺杂液(纺丝原液)制备而成的蛋白质纤维在纺丝过程中通过蛋白质中羟基与羧酸之间的脱水缩合反应来形成酯基。本发明人等还发现如下课题，即以这种方法得到的蛋白质纤维中，添加到蛋白质上的酯基有时会以蛋白质表面或内部残留的微量甲酸等羧酸作为催化剂进行水解，而使羧酸游离，游离的羧酸会导致恶臭等。根据本发明人等对该课题的研究可知，通过使羟基被酯化的蛋白质与酸性或碱性介质接触，对酯基进行水解，可以去除或减少导致恶臭等的酯基。
如上所述，蛋白质纤维等蛋白质成型体有望在各种用途中得到运用，因此在某些用途中有望具有足够的强度。然而，发现如下课题，即只通过使羟基被酯化的蛋白质与酸性或碱性介质接触，对酯基进行水解，无法得到足够的强度。本发明旨在解决本发明人等新发现的该课题。
即，本发明的目的在于提供一种有助于制备蛋白质成型体的方法，该方法不仅能够维持足够的强度，还可以解决因蛋白质所含羟基的酯化而产生的问题。此外，本发明的目的在于提供一种蛋白质成型体的加工方法，该加工方法不仅能够维持足够的强度，还可以解决因蛋白质所含羟基的酯化而产生的问题。
用于解决问题的方法
本发明涉及例如以下各发明。
[1]
一种蛋白质成型体的制备方法，其包括在对含有羟基被酯化的蛋白质的原料成型体施加拉力的状态下，通过使其与酸性或碱性介质接触，对酯基进行水解的工序。
[2]
如[1]所述的蛋白质成型体的制备方法，其中，上述介质为水溶液。
[3]
如[2]所述的蛋白质成型体的制备方法，其中，上述水溶液为pH值小于12的碱性水溶液。
[4]
如[2]或[3]所述的蛋白质成型体的制备方法，其中，上述拉力为上述原料成型体不会因与上述水溶液接触而收缩的大小。
[5]
如[1]～[4]中任一项所述的蛋白质成型体的制备方法，其中，上述蛋白质为结构蛋白质。
[6]
如[5]所述的蛋白质成型体的制备方法，其中，上述结构蛋白质为丝心蛋白。
[7]
如[6]所述的蛋白质成型体的制备方法，其中，上述丝心蛋白为蜘蛛丝丝心蛋白。
[8]
如[1]～[7]中任一项所述的蛋白质成型体的制备方法，其中，上述羟基被酯化的蛋白质含有甲酸酯。
[9]
如[1]～[8]中任一项所述的蛋白质成型体的制备方法，其中，上述原料成型体为选自纤维、加热加压成型体、薄膜、多孔质体、凝胶及树脂的至少一种。
[10]
一种蛋白质成型体的加工方法，其包括在对含有羟基被酯化的蛋白质的蛋白质成型体施加拉力的状态下，通过使其与酸性或碱性介质接触，对酯基进行水解的工序。
发明效果
本发明提供一种有助于制备蛋白质成型体的方法，该方法不仅能够维持足够的强度，还可以解决因蛋白质所含羟基的酯化而产生的问题。此外，本发明提供一种蛋白质成型体的加工方法，该加工方法不仅能够维持足够的强度，还可以解决因蛋白质所含羟基的酯化而产生的问题。
附图说明
图1是表示改造丝心蛋白的结构域序列的一例的示意图。
图2是表示改造丝心蛋白的结构域序列的一例的示意图。
图3是表示改造丝心蛋白的结构域序列的一例的示意图。
图4是蛋白质纤维酯基水解处理前后的FT-IR光谱图(1730cm-1：基于酯C＝O的峰)。
图5是表示伸长度评估中应力(纵轴)-伸长度(横轴)曲线的图。
具体实施方式
以下，对本发明具体实施方式详细进行说明。但是，本发明并不限于下述任何实施方式。
(蛋白质成型体的制备方法)
本实施方式所述蛋白质成型体的制备方法包括在对含有羟基被酯化的蛋白质的原料成型体施加拉力的状态下，通过使其与酸性或碱性介质接触，对酯基进行水解的工序。
在本实施方式中，原料成型体可以为选自纤维、加热加压成型体、薄膜、多孔质体、凝胶及树脂的至少一种。
在本实施方式中，原料成型体包含羟基被酯化的蛋白质。在本说明书中，“羟基被酯化的蛋白质”是指蛋白质的羟基与羧酸通过酯键相结合而形成的含酯基的蛋白质。羟基被酯化的蛋白质可以含有甲酸酯、乙酸酯、丙酸酯等，优选含有甲酸酯。
(蛋白质)
本实施方式所述蛋白质(以下也可称为“目标蛋白质”)例如可以是结构蛋白质。结构蛋白质是指形成活性结构的蛋白质或来源于其的蛋白质。即，结构蛋白质可以是天然来源的结构蛋白质，也可以是依据天然来源的结构蛋白质的氨基酸序列对该氨基酸序列的一部分(例如，该氨基酸序列的10％以下)进行过改造的改造蛋白质。
作为结构蛋白质，例如可以列举出丝心蛋白、胶原蛋白、卵磷脂、弹性蛋白、角蛋白以及来源于它们的蛋白质等。丝心蛋白例如可以为选自蚕丝丝心蛋白、蜘蛛丝丝心蛋白、蜂丝丝心蛋白的1种以上。结构蛋白质可以为蚕丝丝心蛋白、蜘蛛丝丝心蛋白或者它们的组合。
丝心蛋白包含天然来源的丝心蛋白和改造丝心蛋白。在本说明书中，“天然来源的丝心蛋白”是指具有与天然来源的丝心蛋白相同的氨基酸序列的丝心蛋白，“改造丝心蛋白”是指具有与天然来源的丝心蛋白不同的氨基酸序列的丝心蛋白。
丝心蛋白优选为蜘蛛丝丝心蛋白。蜘蛛丝丝心蛋白包括天然蜘蛛丝丝心蛋白以及来源于天然蜘蛛丝丝心蛋白的改造丝心蛋白。作为天然蜘蛛丝丝心蛋白，例如，可以列举出蜘蛛类产生的蛛丝蛋白。
丝心蛋白例如可以列举出包含式1：[(A)n基序-REP1]m或式2：[(A)n基序-REP1]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。丝心蛋白可以在结构域序列的N末端侧和C末端侧中的任意一个末端侧或两个末端侧进一步添加氨基酸序列(N末端序列和C末端序列)。N末端序列及C末端序列并不限定于此，通常为丝心蛋白中不具有特征性氨基酸基序重复的区域，并且由100个残基左右的氨基酸构成。
在本说明书中，"结构域序列"为生成丝心蛋白特有的结晶区(通常相当于氨基酸序列的(A)n基序)和非晶区(通常相当于氨基酸序列的REP)的氨基酸序列，是指式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的氨基酸序列。这里，(A)n基序表示以丙氨酸残基为主的氨基酸序列，氨基酸残基数为2～27。(A)n基序的氨基酸残基数可以是2～20、4～27、4～20、8～20、10～20、4～16、8～16或10～16的整数。此外，只要(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于氨基酸残基总数的比例为40％以上即可，可以为60％以上、70％以上、80％以上、83％以上、85％以上、86％以上、90％以上、95％以上或100％(意味着其仅由丙氨酸残基构成)。在结构域序列中存在的多个(A)n基序中的至少7个可以仅由丙氨酸残基构成。REP表示由2～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。REP可以是由10～200个氨基酸残基构成的氨基酸序列。m表示2～300的整数，也可以为10～300的整数。存在的多个(A)n基序彼此可以为相同的氨基酸序列，也可以为不同的氨基酸序列。存在的多个REP可以是彼此相同的氨基酸序列，也可以是彼此不同的氨基酸序列。
例如可通过对克隆得到的天然来源的丝心蛋白的基因序列进行例如相当于置换、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基的氨基酸序列的改造，从而可以得到改造丝心蛋白。氨基酸残基的置换、缺失、插入及/或添加可以通过局部特异性突变诱发法等本领域技术人员熟知的方法来进行。具体而言，可以根据Nucleic Acid Res.10，6487(1982)、Methods in Enzymology，100，448(1983)等文献中记载的方法来进行。
天然来源的丝心蛋白是包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质，具体而言，例如，可以列举出昆虫或蜘蛛类产生的丝心蛋白。
作为昆虫产生的丝心蛋白，例如，可以列举出家蚕(Bombyx mori)、野桑蚕(Bombyxmandarina)、天蚕(Antheraea yamamai)、柞蚕(Anteraea pernyi)、枫蚕(Eriogynapyretorum)、蓖麻蚕(Pilosamia Cynthia ricini)、樗蚕(Samia cynthia)、樟蚕(Caligurajaponica)、印度柞蚕(Antheraea mylitta)、琥珀蚕(Antheraea assama)等蚕产生的蚕丝蛋白及雀蜂(Vespa simillima xanthoptera)幼虫吐出的蜂丝蛋白。
作为昆虫产生的丝心蛋白的更具体示例，例如，可以列举出蚕·丝心蛋白L链(GenBank登录号M76430(碱基序列)及AAA27840.1(氨基酸序列))。
作为蜘蛛类产生的丝心蛋白，例如，可以列举出大腹园蛛、十字园蛛、肥胖园蛛、五纹园蛛和野岛园蛛(Araneus nojimai)等属于园蛛属(Araneus属)的蜘蛛、青新园蛛、嗜水新园蛛、灌木新园蛛和类青新园蛛等属于新园蛛属(Neoscona属)的蜘蛛、小岬蛛等属于岬蛛属(Pronus属)的蜘蛛、蟾蜍曲腹蛛和对称曲腹蛛等属于曲腹蛛属(Cyrtarachne属)的蜘蛛、库氏棘腹蛛和乳突棘腹蛛等属于棘腹蛛属(Gasteracantha属)的蜘蛛、何氏瘤腹蛛和六刺瘤腹蛛等属于瘤腹蛛属(Ordgarius属)的蜘蛛、悦目金蛛、小悦目金蛛和横纹金蛛等属于金蛛属(Argiope属)的蜘蛛、双峰尾园蛛等属于尾园蛛属(Arachnura属)的蜘蛛、褐吊叶蛛等属于吊叶蛛属(Acusilas属)的蜘蛛、红云斑蛛、花云斑蛛和全色云斑蛛等属于云斑蛛属(Cytophora属)的蜘蛛、丑锥头蛛等属于锥头蛛属(Poltys属)的蜘蛛、八瘤艾蛛、四突艾蛛、圆腹艾蛛和黑尾艾蛛等属于艾蛛属(Cyclosa属)的蜘蛛和日本壮头蛛等属于壮头蛛属(Chorizopes属)的蜘蛛所产生的蛛丝蛋白、以及前齿肖蛸、锥腹肖蛸、直伸肖蛸和鳞纹肖蛸等属于肖蛸属(Tetragnatha属)的蜘蛛、纵条银鳞蛛、肩斑银鳞蛛和小肩斑银鳞蛛等属于银鳞蛛属(Leucauge属)的蜘蛛、棒络新妇和斑络新妇等属于络新妇属(Nephila属)的蜘蛛、美丽麦蛛等属于麦蛛属(Menosira属)的蜘蛛、柔弱粗螯蛛等属于锯螯蛛属(Dyschiriognatha属)的蜘蛛、红斑寇蛛、哈氏寇蛛、几何寇蛛和间斑寇蛛等属于寇蛛属(Latrodectus属)的蜘蛛、以及属于育儿网蛛属(Euprosthenops属)的蜘蛛等属于肖蛸科(Tetragnathidae科)的蜘蛛所产生的蛛丝蛋白。作为蛛丝蛋白，例如，可以列举出MaSp(MaSp1和MaSp2)、ADF(ADF3和ADF4)等牵引丝蛋白、MiSp(MiSp1和MiSp2)等。
作为蜘蛛类产生的蛛丝蛋白的更具体示例，例如，可以列举出fibroin-3(adf-3)[来源于Araneus diadematus](GenBank登录号AAC47010(氨基酸序列)、U47855(碱基序列))、fibroin-4(adf-4)[来源于Araneus diadematus](GenBank登录号AAC47011(氨基酸序列)、U47856(碱基序列))、dragline silk protein spidroin 1[来源于Nephilaclavipes](GenBank登录号AAC04504(氨基酸序列)、U37520(碱基序列))、major ampullatespidroin 1[来源于Latrodectus hesperus](GenBank登录号ABR68856(氨基酸序列)、EF595246(碱基序列))、dragline silk protein spidroin 2[来源于Nephila clavata](GenBank登录号AAL32472(氨基酸序列)、AF441245(碱基序列))、major ampullatespidroin 1[来源于Euprosthenops australis](GenBank登录号CAJ00428(氨基酸序列)、AJ973155(碱基序列))、以及major ampullate spidroin 2[Euprosthenops australis](GenBank登录号CAM32249.1(氨基酸序列)、AM490169(碱基序列))、minor ampullate silkprotein 1[Nephila clavipes](GenBank登录号AAC14589.1(氨基酸序列))、minorampullate silk protein 2[Nephila clavipes](GenBank登录号AAC14591.1(氨基酸序列))、minor ampullate spidroin-like protein[Nephilengys cruentata](GenBank登录号ABR37278.1(氨基酸序列)等。
作为天然来源的丝心蛋白的更具体示例，可以进一步列举出在NCBI GenBank中登录有序列信息的丝心蛋白。例如，可以通过从NCBI GenBank中登录的序列信息中的包含INV作为分类码(DIVISION)的序列中提取出在定义(DEFINITION)中记载有蛛丝蛋白、壶状腺、丝心蛋白、"丝和多肽"或"丝和蛋白质"作为关键词的序列，从CDS中提取出指定产物的字符串，从来源(SOURCE)中提取出在组织类型(TISSUE TYPE)中记载有指定字符串的序列来确认。
改造丝心蛋白可以是改造蚕丝(丝绸)丝心蛋白(对蚕产生的蚕丝蛋白的氨基酸序列进行过改造的丝心蛋白)，也可以是改造蜘蛛丝丝心蛋白(对蜘蛛类产生的蛛丝蛋白的氨基酸序列进行过改造的丝心蛋白)。作为改造丝心蛋白，优选改造蜘蛛丝丝心蛋白。
作为改造丝心蛋白的具体示例，可以列举出来源于蜘蛛大壶状腺产生的大吐丝管牵引丝蛋白的改造丝心蛋白(第1改造丝心蛋白)、具有甘氨酸残基含量降低的结构域序列的改造丝心蛋白(第2改造丝心蛋白)、具有(A)n基序含量降低的结构域序列的改造丝心蛋白(第3改造丝心蛋白)、甘氨酸残基含量及(A)n基序含量降低的改造丝心蛋白(第4改造丝心蛋白)、具有包含局部大疏水性指标区域的结构域序列的改造丝心蛋白(第5改造丝心蛋白)、以及具有谷氨酰胺残基含量降低的结构域序列的改造丝心蛋白(第6改造丝心蛋白)。
作为第1改造丝心蛋白，可以列举出包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。在第1改性丝心蛋白中，(A)n基序的氨基酸残基数优选为3～20的整数，更优选为4～20的整数，进一步优选为8～20的整数，更进一步优选为10～20的整数，进一步还优选为4～16的整数，特别优选为8～16的整数，最优选为10～16的整数。在第1改性丝心蛋白中，式1中构成REP的氨基酸残基数优选为10～200个残基，更优选为10～150个残基，进一步优选为20～100个残基，更进一步优选为20～75个残基。在第1改造丝心蛋白中，式1：[(A)n基序-REP]m所示的氨基酸序列所含的甘氨酸残基、丝氨酸残基及丙氨酸残基的合计残基数相对于氨基酸残基总数优选为40％以上，更优选为60％以上，进一步优选为70％以上。
第1改造丝心蛋白可以为以下多肽，该多肽包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的氨基酸序列的单元，并且C末端序列为序列号1～3中任意一个所示的氨基酸序列、或与序列号1～3中任意一个所示的氨基酸序列具有90％以上的同源性的氨基酸序列。
序列号1所示的氨基酸序列与由ADF3(GI：1263287、NCBI)的氨基酸序列的C末端的50个残基的氨基酸构成的氨基酸序列相同，序列号2所示的氨基酸序列与从序列号1所示的氨基酸序列的C末端除去20个残基后的氨基酸序列相同，序列号3所示的氨基酸序列与从序列号1所示的氨基酸序列的C末端除去29个残基后的氨基酸序列相同。
作为第1改造丝心蛋白的更具体示例，可以列举出包含与(1-i)序列号4(recombinant spider silk protein ADF3KaiLargeNRSH1)所示的氨基酸序列、或者(1-ii)序列号4所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。序列一致性优选为95％以上。
序列号4所示的氨基酸序列为在N末端添加有由起始密码子、His10标签及HRV3C蛋白酶(Human rhinovirus 3C蛋白酶)识别位点构成的氨基酸序列(序列号5)的ADF3的氨基酸序列中，以使第1～13位的重复区域增加为约2倍、并且在第1154位氨基酸残基处终止翻译的方式突变后得到。序列号4所示的氨基酸序列的C末端的氨基酸序列与序列号3所示的氨基酸序列相同。
(1-i)的改造丝心蛋白可以由序列号4所示的氨基酸序列构成。
第2改造丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，具有甘氨酸残基含量降低的氨基酸序列。第2改造丝心蛋白与天然来源的丝心蛋白相比，可以具有相当于至少REP中的一个或多个甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。
第2改性丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，在REP中选自GGX及GPGXX(其中，G表示甘氨酸残基，P表示脯氨酸残基，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)中的至少一种基序序列中，可以具有相当于至少一个或多个该基序序列中的一个甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。
第2改造丝心蛋白中，上述甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的基序序列的比例相对于全部基序序列可以为10％以上。
第2改性丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，并且可以具有下述氨基酸序列，即将从上述结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列后所得序列中的全部REP包含的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)构成的氨基酸序列的氨基酸残基总数设为z，并且将从上述结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列后所得序列中的氨基酸残基总数设为w时，z/w为30％以上、40％以上、50％以上或50.9％以上。(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于氨基酸残基总数可以为83％以上，优选为86％以上，更优选为90％以上，进一步优选为95％以上，更进一步优选为100％(意味着仅由丙氨酸残基构成)。
第2改造丝心蛋白优选地通过将GGX基序中的一个甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基来提高由XGX构成的氨基酸序列的含有比例。在第2改性丝心蛋白中，结构域序列中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例优选为30％以下，更优选为20％以下，进一步优选为10％以下，更进一步优选为6％以下，进一步还优选为4％以下，特别优选为2％以下。结构域序列中的由GGX构成的氨基酸序列的含有比例可以通过下述由XGX构成的氨基酸序列的含有比例(z/w)的计算方法的相同方法来计算。
对z/w的计算方法进一步进行详细说明。首先，在包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的丝心蛋白(改性丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后所得序列中包含的全部REP中，提取由XGX构成的氨基酸序列。构成XGX的氨基酸残基总数为z。例如，当提取出50个由XGX构成的氨基酸序列时(没有重复)，z为50×3＝150。此外，如果存在含在两个XGX中的X(中间的X)，例如，由XGXGX组成的氨基酸序列，则重复部分将从计算中扣除(在XGXGX的情况下有5个氨基酸残基)。w为从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后所得序列中包含的氨基酸残基总数。例如，为图1所示的结构域序列时，w为4+50+4+100+4+10+4+20+4+30＝230(已经除去位于最靠C末端侧的(A)n基序)。然后，通过z除以w，可以计算出z/w(％)。
这里，对天然来源的丝心蛋白中的z/w进行说明。首先，如上所述，通过例举出的方法对NCBI GenBank中登录有氨基酸序列信息的丝心蛋白进行确认后，提取出663种丝心蛋白(其中，来源于蜘蛛类的丝心蛋白为415种)。根据所提取的所有丝心蛋白中的包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列且丝心蛋白中由GGX构成的氨基酸序列的含有比例为6％以下的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列，按照上述计算方法，计算出z/w。其结果如下，即天然来源的丝心蛋白中的z/w均小于50.9％(最大为50.86％)。
在第2改造丝心蛋白中，z/w优选为50.9％以上，更优选为56.1％以上，进一步优选为58.7％以上，更进一步优选为70％以上，进一步还优选为80％以上。z/w的上限并没有特别限制，例如可以为95％以下。
例如，可以通过如下方式进行改造来获得第2改造丝心蛋白，即从克隆得到的天然来源的丝心蛋白的基因序列中，对编码甘氨酸残基的碱基序列的至少一部分进行置换，并使其编码其他氨基酸残基。此时，作为改造的甘氨酸残基，可以选择GGX基序及GPGXX基序中的一个甘氨酸残基，也可以通过将z/w设定为50.9％以上的方式进行置换。此外，例如，也可以根据天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列设计满足上述实施方式的氨基酸序列，并通过化学合成用于编码所设计的氨基酸序列的核酸来获得。在任意情况下，除了可进行相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的甘氨酸残基置换为其他氨基酸残基的改造外，还可进一步进行相当于置换、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基的氨基酸序列改造。
作为上述其他氨基酸残基，只要是除甘氨酸残基以外的氨基酸残基即可，并没有特别限制，优选为缬氨酸(V)残基、亮氨酸(L)残基、异亮氨酸(I)残基、蛋氨酸(M)残基、脯氨酸(P)残基、苯丙氨酸(F)残基及色氨酸(W)残基等疏水性氨基酸残基、谷氨酰胺(Q)残基、天冬酰胺(N)残基、丝氨酸(S)残基、赖氨酸(K)残基及谷氨酸(E)残基等亲水性氨基酸残基，更优选为缬氨酸(V)残基、亮氨酸(L)残基、异亮氨酸(I)残基、苯丙氨酸(F)残基及谷氨酰胺(Q)残基，进一步优选为谷氨酰胺(Q)残基。
作为第2改造丝心蛋白的更具体示例，可以列举出包含与(2-i)序列号6(Met-PRT380)、序列号7(Met-PRT410)、序列号8(Met-PRT525)或序列号9(Met-PRT799)所示的氨基酸序列、或者(2-ii)序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(2-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号6所示的氨基酸序列是将相当于天然来源的丝心蛋白的序列号10(Met-PRT313)所示的氨基酸序列的REP中的GGX全部置换为GQX而得到的氨基酸序列。序列号7所示的氨基酸序列在序列号6所示的氨基酸序列中从N末端侧向C末端侧使(A)n基序每隔2个发生缺失，并进一步在C末端序列的近端插入一个[(A)n基序-REP]。序列号8所示的氨基酸序列在序列号7所示的氨基酸序列的各(A)n基序的C末端侧插入2个丙氨酸残基，进一步将部分谷氨酰胺(Q)残基置换为丝氨酸(S)残基，并且使C末端侧的部分氨基酸缺失以使得其与序列号7的分子量几乎相同。序列号9所示的氨基酸序列在将序列号7所示的氨基酸序列中存在的20个结构域序列的区域(其中，该区域的C末端侧的数个氨基酸残基被置换)重复4次后的序列的C末端添加指定的铰链序列和His标签序列。
序列号10所示的氨基酸序列(相当于天然来源的丝心蛋白)中的z/w值为46.8％。序列号6所示的氨基酸序列、序列号7所示的氨基酸序列、序列号8所示的氨基酸序列及序列号9所示的氨基酸序列中的z/w值分别为58.7％、70.1％、66.1％及70.0％。此外，序列号10、序列号6、序列号7、序列号8及序列号9所示的氨基酸序列的锯齿比率(在下文中说明)为1：1.8～11.3的x/y值分别为15.0％、15.0％、93.4％、92.7％及89.8％。
(2-i)的改造丝心蛋白可以由序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列构成。
(2-ii)的改造丝心蛋白包含与序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性的氨基酸序列。(2-ii)的改性丝心蛋白亦为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(2-ii)的改性丝心蛋白与序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性，并且将REP中所含的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)构成的氨基酸序列的氨基酸残基总数设为z，将上述结构域序列中的REP的氨基酸残基总数设为w时，z/w优选为50.9％以上。
第2改造丝心蛋白可以在N末端及C末端中的任意一端或两端包含标签序列。由此，可以实现改造丝心蛋白的分离、固定、检测及可视化等。
作为标签序列，例如，可以列举出利用与其他分子的特异性亲和性(结合性、亲和性)的亲和性标签。作为亲和性标签的具体示例，可以列举出组氨酸标签(His标签)。His标签是由4至10个左右的组氨酸残基排列而成的短肽，具有与镍等金属离子特异性结合的性质，因此可以用于通过金属螯合层析(chelating metal chromatography)进行的改性丝心蛋白的分离。作为标签序列的具体示例，例如，可以列举出序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列及铰链序列的氨基酸序列)。
此外，也可以利用与谷胱甘肽特异性结合的谷胱甘肽-S-转移酶(GST)、与麦芽糖特异性结合的麦芽糖结合蛋白(MBP)等标签序列。
更进一步地，还可以使用利用抗原抗体反应的“表位标签”。通过添加用于显示抗原性的肽(表位)作为标签序列，可以结合针对该表位的抗体。作为表位标签，可以列举出HA(流感病毒血凝素的肽序列)标签、myc标签、FLAG标签等。通过利用表位标签，可以轻易地以高特异性对改造丝心蛋白进行纯化。
更进一步地，也可以使用利用特定的蛋白酶将标签序列切除而得到的标签。也可以通过对经由该标签序列吸附的蛋白质进行蛋白酶处理，来回收切除标签序列后的改造丝心蛋白。
作为含有标签序列的改造丝心蛋白的更具体示例，可以列举出包含与(2-iii)序列号12(PRT380)、序列号13(PRT410)、序列号14(PRT525)或序列号15(PRT799)所示的氨基酸序列、或者(2-iv)序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号16(PRT313)、序列号12、序列号13、序列号14及序列号15所示的氨基酸序列分别在序列号10、序列号6、序列号7、序列号8及序列号9所示的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列及铰链序列)。
(2-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列构成。
(2-iv)的改造丝心蛋白包含与序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性的氨基酸序列。(2-iv)的改性丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(2-iv)的改性丝心蛋白与序列号12、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性，并且将REP中所含的由XGX(其中，X表示甘氨酸以外的氨基酸残基)构成的氨基酸序列的氨基酸残基总数设为z，将上述结构域序列中的REP的氨基酸残基总数设为w时，z/w优选为50.9％以上。
第2改造丝心蛋白可以含有用于将重组蛋白生产系统中所生产的蛋白质释放到宿主外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主种类来适当设定。
第3改造丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，具有(A)n基序的含量降低的氨基酸序列。第3改造丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，可以具有相当于缺失至少一个或多个(A)n基序的氨基酸序列。
第3改造丝心蛋白可以具有相当于从天然来源的丝心蛋白中缺失10～40％(A)n基序的氨基酸序列。
第3改造丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，其可以具有相当于至少从N末端侧向C末端侧每1～3个(A)n基序中缺失一个(A)n基序的氨基酸序列。
第3改造丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，其可以具有相当于至少从N末端侧向C末端侧依次重复发生2个连续(A)n基序缺失及一个(A)n基序缺失的氨基酸序列。
第3改造丝心蛋白的结构域序列可以具有相当于至少从N末端侧向C末端侧每隔2个发生一次(A)n基序缺失的氨基酸序列。
第3改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，并且可以具有下述氨基酸序列：即从N末端侧向C末端侧依次比较相邻的2个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数，将氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数设为1，并且将另一个REP的氨基酸残基数的比值为1.8～11.3的相邻的2个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加得到的合计值的最大值设为x，将结构域序列的氨基酸残基总数设为y时，x/y为20％以上、30％以上、40％以上或50％以上。(A)n基序中的丙氨酸残基数相对于氨基酸残基总数可以为83％以上，优选为86％以上，更优选为90％以上，进一步优选为95％以上，更进一步优选为100％(意味着仅由丙氨酸残基构成)。
参照图1进一步详细说明x/y的计算方法。图1示出了从改造丝心蛋白中除去N末端序列及C末端序列后的结构域序列。该结构域序列从N末端侧(左侧)起具有(A)n基序-第1REP(50个氨基酸残基)-(A)n基序-第2REP(100个氨基酸残基)-(A)n基序-第3REP(10个氨基酸残基)-(A)n基序-第4REP(20个氨基酸残基)-(A)n基序-第5REP(30个氨基酸残基)-(A)n基序的序列。
以不重复的方式从N末端侧向C末端侧依次选择相邻的2个[(A)n基序-REP]单元。此时，也可以存在未被选择的[(A)n基序-REP]单元。图1示出了模式1(第1REP与第2REP的比较、以及第3REP与第4REP的比较)、模式2(第1REP与第2REP的比较、以及第4REP与第5REP的比较)、模式3(第2REP与第3REP的比较、以及第4REP与第5REP的比较)、模式4(第1REP与第2REP的比较)。另外，除此之外还存在选择方法。
然后，对各模式中所选择的相邻的2个[(A)n基序-REP]单元中的各REP的氨基酸残基数进行比较。将氨基酸残基数较少的一方设为1，求出另一方氨基酸残基数与其的比值，通过这种方式进行比较。例如，将第1REP(50个氨基酸残基)与第2REP(100个氨基酸残基)进行比较时，将氨基酸残基数较少的第1REP设为1，则第2REP的氨基酸残基数的比值为100/50＝2。同样地，将第4REP(20个氨基酸残基)与第5REP(30个氨基酸残基)进行比较时，将氨基酸残基数较少的第4REP设为1，则第5REP的氨基酸残基数的比值为30/20＝1.5。
图1中，用实线表示将氨基酸残基数较少一方设为1时另一方氨基酸残基数的比值为1.8～11.3的[(A)n基序-REP]单元的组。在本说明书中，将该比值称为锯齿比率。用虚线表示将氨基酸残基数较少一方设为1时另一方氨基酸残基数的比值小于1.8或大于11.3的[(A)n基序-REP]单元的组。
在各模式中，将实线所示的相邻的2个[(A)n基序-REP]单元的所有氨基酸残基数相加(不仅是REP，还是(A)n基序的氨基酸残基数)。而且，将相加后的合计值进行比较，并将该合计值最大的模式的合计值(合计值的最大值)设为x。在图1所示的示例中，模式1的合计值最大。
然后，可以通过x除以结构域序列的氨基酸残基总数y来计算出x/y(％)。
在第3改造丝心蛋白中，x/y优选为50％以上，更优选为60％以上，进一步优选为65％以上，更进一步优选为70％以上，进一步还优选为75％以上，特别优选为80％以上。x/y的上限并没有特别限制，例如可以为100％以下。锯齿比率为1：1.9～11.3时，x/y优选为89.6％以上，锯齿比率为1：1.8～3.4时，x/y优选为77.1％以上，锯齿比率为1：1.9～8.4时，x/y优选为75.9％以上，锯齿比率为1：1.9～4.1时，x/y优选为64.2％以上。
第3改造丝心蛋白为结构域序列中存在多个的(A)n基序的至少7个仅由丙氨酸残基构成的改造丝心蛋白时，x/y优选为46.4％以上，更优选为50％以上，进一步优选为55％以上，更进一步优选为60％以上，进一步还优选为70％以上，特别优选为80％以上。x/y的上限并没有特别限制，为100％以下即可。
这里，对天然来源的丝心蛋白中的x/y进行说明。首先，如上所述，通过例举出的方法对NCBI GenBank中登录有氨基酸序列信息的丝心蛋白进行确认后，提取出663种丝心蛋白(其中，来源于蜘蛛类的丝心蛋白为415种)。根据所提取的所有丝心蛋白中的由式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列构成的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列，按照上述计算方法，计算出x/y。其结果如下，即天然来源的丝心蛋白中的x/y均小于64.2％(最大为64.14％)。
例如，可以通过从克隆得到的天然来源的丝心蛋白的基因序列中，以将x/y设为64.2％以上的方式使编码(A)n基序的序列中的一个或多个缺失，从而得到第3改造丝心蛋白。此外，例如，也可以设计出相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中，以将x/y设为64.2％以上的方式使一个或多个(A)n基序发生缺失的氨基酸序列，并通过化学合成用于编码所设计的氨基酸序列的核酸来获得。在任意情况下，除了可进行相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中缺失(A)n基序的改造外，还可以进一步进行相当于置换、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基的氨基酸序列改造。
作为第3改造丝心蛋白的更具体示例，可以列举出包含与(3-i)序列号17(Met-PRT399)、序列号7(Met-PRT410)、序列号8(Met-PRT525)或序列号9(Met-PRT799)所示的氨基酸序列、或者(3-ii)序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(3-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号17所示的氨基酸序列在相当于天然来源的丝心蛋白的序列号10(Met-PRT313)所示的氨基酸序列中从N末端侧向C末端侧使(A)n基序每隔2个发生缺失，并进一步在C末端序列的近端插入一个[(A)n基序-REP]。序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列如第2改造丝心蛋白的说明所示。
序列号10所示的氨基酸序列(相当于天然来源的丝心蛋白)的锯齿比率为1：1.8～11.3中的x/y值为15.0％。序列号17所示的氨基酸序列及序列号7所示的氨基酸序列中的x/y值均为93.4％。序列号8所示的氨基酸序列中的x/y值为92.7％。序列号9所示的氨基酸序列中的x/y值为89.8％。序列号10、序列号17、序列号7、序列号8及序列号9所示的氨基酸序列中的z/w值分别为46.8％、56.2％、70.1％、66.1％及70.0％。
(3-i)的改造丝心蛋白可以由序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列构成。
(3-ii)的改造丝心蛋白包含与序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性的氨基酸序列。(3-ii)的改性丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(3-ii)的改造丝心蛋白与序列号17、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性，并且从N末端侧向C末端侧依次比较相邻的2个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数，将氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数设为1，并且将另一个REP的氨基酸残基数的比值为1.8～11.3(锯齿比率为1：1.8～11.3)的相邻的2个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加得到的合计值的最大值设为x，将结构域序列的氨基酸残基总数设为y时，x/y优选为64.2％以上。
第3改造丝心蛋白可以在N末端及C末端中的任意一端或两端含有上述标签序列。
作为含有标签序列的改造丝心蛋白的更具体示例，可以列举出包含与(3-iii)序列号18(PRT399)、序列号13(PRT410)、序列号14(PRT525)或序列号15(PRT799)所示的氨基酸序列、或者(3-iv)序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号18、序列号13、序列号14及序列号15所示的氨基酸序列分别在序列号17、序列号7、序列号8及序列号9所示的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列及铰链序列)。
(3-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列构成。
(3-iv)的改造丝心蛋白包含与序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性的氨基酸序列。(3-iv)的改性丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(3-iv)的改造丝心蛋白与序列号18、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性，并且从N末端侧向C末端侧依次比较相邻的2个[(A)n基序-REP]单元的REP的氨基酸残基数，将氨基酸残基数少的REP的氨基酸残基数设为1，并且将另一个REP的氨基酸残基数的比值为1.8～11.3的相邻的2个[(A)n基序-REP]单元的氨基酸残基数相加得到的合计值的最大值设为x，将结构域序列的氨基酸残基总数设为y时，x/y优选为64.2％以上。
第3改造丝心蛋白可以含有用于将重组蛋白生产系统所生产的蛋白质释放到宿主外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主种类来适当设定。
第4改造丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，具有(A)n基序含量降低且甘氨酸残基含量降低的氨基酸序列。第4改性丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，可以具有相当于至少一个或多个(A)n基序缺失且至少REP中的一个或多个甘氨酸残基被置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。即，第4改性丝心蛋白是兼具上述第2改性丝心蛋白和第3改性丝心蛋白的特征的改性丝心蛋白。具体实施方式等如第2改造丝心蛋白及第3改造丝心蛋白的说明所示。
作为第4改造丝心蛋白的更具体示例，可以列举出包含与(4-i)序列号7(Met-PRT410)、序列号8(Met-PRT525)、序列号9(Met-PRT799)、序列号13(PRT410)、序列号14(PRT525)或序列号15(PRT799)所示的氨基酸序列、或者(4-ii)序列号7、序列号8、序列号9、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。包含序列号7、序列号8、序列号9、序列号13、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白的具体实施方式如上所述。
第5改造丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，其可以具有相当于REP中的一个或多个氨基酸残基被置换为大疏水性指标氨基酸残基及/或在REP中插入一个或多个大疏水性指标氨基酸残基、且包含局部大疏水性指标区域的氨基酸序列。
局部大疏水性指标区域优选由连续的2～4个氨基酸残基构成。
上述大疏水性指标氨基酸残基更优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、蛋氨酸(M)及丙氨酸(A)的氨基酸残基。
第5改造丝心蛋白与天然来源的丝心蛋白相比，除了可进行相当于REP中的一个或多个氨基酸残基被置换为大疏水性指标氨基酸残基及/或在REP中插入一个或多个大疏水性指标氨基酸残基的改造外，进一步与天然来源的丝心蛋白相比，还可以进行相当于置换、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基的氨基酸序列改造。
例如，可以通过从克隆得到的天然来源的丝心蛋白的基因序列中将REP中的一个或多个亲水性氨基酸残基(例如疏水性指标为负的氨基酸残基)置换为疏水性氨基酸残基(例如疏水性指标为正的氨基酸残基)、及/或在REP中插入一个或多个疏水性氨基酸残基，从而得到第5改造丝心蛋白。此外，例如，也可以设计出相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的一个或多个亲水性氨基酸残基置换为疏水性氨基酸残基、及/或在REP中插入一个或多个疏水性氨基酸残基的氨基酸序列，并通过化学合成用于编码所设计的氨基酸序列的核酸来获得。在任意情况下，除了可进行相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中将REP中的一个或多个亲水性氨基酸残基置换为疏水性氨基酸残基、及/或在REP中插入一个或多个疏水性氨基酸残基的改造外，还可以进一步进行相当于置换、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基的氨基酸序列改造。
第5改造丝心蛋白包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列，并且可以具有下述氨基酸序列：即在从上述结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列所得序列中包含的所有REP中，将连续4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域中包含的氨基酸残基总数设为p，将从上述结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至上述结构域序列的C末端为止的序列所得序列中包含的氨基酸残基总数设为q时，p/q为6.2％以上。
关于氨基酸残基的疏水性指标，使用公知的指标(Hydropathy index：Kyte J，&Doolittle R(1982)″A simple method for displaying the hydropathic character ofa protein″，J.Mol.Biol.，157，pp.105-132)。具体而言，各氨基酸的疏水性指标(亲水指数，以下也记为“HI”)如下述表1所示。
[表1]
氨基酸 HI 氨基酸 HI
异亮氨酸(Ile) 4.5 色氨酸(Trp) -0.9
缬氨酸(Val) 4.2 酪氨酸(Tyr) -1.3
亮氨酸(Leu) 3.8 脯氨酸(Pro) -1.6
苯丙氨酸(Phe) 2.8 组氨酸(His) -3.2
半胱氨酸(Cys) 2.5 天冬酰胺(Asn) -3.5
蛋氨酸(Met) 1.9 天冬氨酸(Asp) -3.5
丙氨酸(Ala) 1.8 谷氨酰胺(Gln) -3.5
甘氨酸(Gly) -0.4 谷氨酸(Glu) -3.5
苏氨酸(Thr) -0.7 赖氨酸(Lys) -3.9
丝氨酸(Ser) -0.8 精氨酸(Arg) -4.5
对p/q的计算方法进一步进行详细说明。在计算中，使用从式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列所得序列(以下称为“序列A”)。首先，在序列A包含的所有REP中，计算连续4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值。疏水性指标的平均值通过连续4个氨基酸残基中含有的各氨基酸残基的HI总和除以4(氨基酸残基数)求出。疏水性指标的平均值针对所有连续4个氨基酸残基求出(各氨基酸残基用于1～4次平均值的计算)。接着，确定连续4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域。即使某个氨基酸残基属于多处“疏水性指标的平均值为2.6以上的连续4个氨基酸残基”，也会作为一个氨基酸残基包含在区域中。而且，该区域中所含的氨基酸残基总数为p。此外，序列A中所含的氨基酸残基总数为q。
例如，提取到20处“疏水性指标的平均值为2.6以上的连续4个氨基酸残基”时(没有重复)，在连续4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域中含有20处连续4个氨基酸残基(没有重复)，p为20×4＝80。此外，例如，2处“疏水性指标的平均值为2.6以上的连续4个氨基酸残基”中只有一个氨基酸残基重复存在时，在连续4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域中含有7个氨基酸残基(p＝2×4-1＝7，“-1”为扣除重复部分)。例如，图2所示的结构域序列中，“疏水性指标的平均值为2.6以上的连续4个氨基酸残基”没有重复且存在7个，因此p为7×4＝28。此外，例如，图2所示的结构域序列中，q为4+50+4+40+4+10+4+20+4+30＝170(不包含位于C末端侧最后的(A)n基序)。然后,通过p除以q，可以计算出p/q(％)。图2中28/170＝16.47％。
在第5改造丝心蛋白中，p/q优选为6.2％以上，更优选为7％以上，进一步优选为10％以上，更进一步优选为20％以上，进一步还优选为30％以上。p/q的上限并没有特别限制，例如可以为45％以下。
例如，对于克隆得到的天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列，通过将REP中的一个或多个亲水性氨基酸残基(例如疏水性指标为负的氨基酸残基)置换为疏水性氨基酸残基(例如疏水性指标为正的氨基酸残基)、及/或在REP中插入一个或多个疏水性氨基酸残基，以使其满足上述p/q的条件，将其改造成包含局部大疏水性指标区域的氨基酸序列，从而得到第5改造丝心蛋白。此外，例如，也可以根据天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列设计满足上述p/q条件的氨基酸序列，并通过化学合成用于编码所设计的氨基酸序列的核酸来获得。在任意情况下，与天然来源的丝心蛋白相比，除了可进行相当于REP中的一个或多个氨基酸残基被置换为大疏水性指标氨基酸残基及/或在REP中插入一个或多个大疏水性指标氨基酸残基的改造外，还可以进一步进行相当于置换、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基的改造。
作为大疏水性指标氨基酸残基，并没有特别限制，优选为异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、蛋氨酸(M)及丙氨酸(A)，更优选为缬氨酸(V)、亮氨酸(L)及异亮氨酸(I)。
作为第5改造丝心蛋白的更具体示例，可以列举出包含与(5-i)序列号19(Met-PRT720)、序列号20(Met-PRT665)或序列号21(Met-PRT666)所示的氨基酸序列、或者(5-ii)序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(5-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号19所示的氨基酸序列与序列号7(Met-PRT410)所示的氨基酸序列相比，除C末端侧的终端的结构域序列外，每隔一个REP分别插入2处由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)，进而将一部分的谷氨酰胺(Q)残基置换为丝氨酸(S)残基，并且使C末端侧的一部分氨基酸缺失。序列号20所示的氨基酸序列与序列号8(Met-PRT525)所示的氨基酸序列相比，每隔一个REP分别插入1处由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)。序列号21所示的氨基酸序列与序列号8所示的氨基酸序列相比，每隔一个REP分别插入2处由3个氨基酸残基构成的氨基酸序列(VLI)。
(5-i)的改造丝心蛋白可以由序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列构成。
(5-ii)的改造丝心蛋白包含与序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性的氨基酸序列。(5-ii)的改造丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(5-ii)的改造丝心蛋白与序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性，并且在从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后所得序列中包含的所有REP中，将连续4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域中包含的氨基酸残基总数设为p，将从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后所得序列中包含的氨基酸残基总数设为q时，p/q优选为6.2％以上。
第5改造丝心蛋白可以在N末端及C末端中的任意一端或两端包含标签序列。
作为包含标签序列的改造丝心蛋白的更具体示例，可以列举出包含与(5-iii)序列号22(PRT720)、序列号23(PRT665)或序列号24(PRT666)所示的氨基酸序列、或者(5-iv)序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号22、序列号23及序列号24所示的氨基酸序列分别在序列号19、序列号20及序列号21所示的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列及铰链序列)。
(5-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列构成。
(5-iv)的改造丝心蛋白包含与序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性的氨基酸序列。(5-iv)的改性丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(5-iv)的改造丝心蛋白与序列号22、序列号23或序列号24所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性，并且在从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后所得序列中包含的所有REP中，将连续4个氨基酸残基的疏水性指标的平均值为2.6以上的区域中包含的氨基酸残基总数设为p，将从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后所得序列中包含的氨基酸残基总数设为q时，p/q优选为6.2％以上。
第5改造丝心蛋白可以包含用于将重组蛋白生产系统所生产的蛋白质释放到宿主外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主种类来适当设定。
第6改造丝心蛋白与天然来源的丝心蛋白相比，具有谷氨酰胺残基含量降低的氨基酸序列。
第6改造丝心蛋白优选在REP的氨基酸序列中包含选自GGX基序及GPGXX基序中的至少1种基序。
第6改造丝心蛋白在REP中包含GPGXX基序时，GPGXX基序含有率通常为1％以上，也可以为5％以上，优选为10％以上。GPGXX基序含有率的上限并没有特别限制，可以为50％以下，也可以为30％以下。
在本说明书中，“GPGXX基序含有率”是通过以下方法计算出的值。
在包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，在从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后所得序列中包含的所有REP中，将该区域中包含的GPGXX基序的个数总数乘以3得到的数(即，相当于GPGXX基序中的G及P的总数)设为s，并且将从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列且除去(A)n基序后得到的所有REP的氨基酸残基总数设为t时，以s/t来计算GPGXX基序含有率。
在GPGXX基序含有率的计算中，将“从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后所得序列”作为对象是为了排除下述影响：“位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列”(相当于REP的序列)中有时包含与丝心蛋白的特征性序列相关性低的序列，m较小时(即，结构域序列较短时)会影响GPGXX基序含有率的计算结果。另外，“GPGXX基序”位于REP的C末端时，即使“XX”例如为“AA”，也作为“GPGXX基序”来处理。
图3是表示改造丝心蛋白的结构域序列的示意图。参照图3来具体说明GPGXX基序含有率的计算方法。首先，在图3所示的改造丝心蛋白的结构域序列(“[(A)n基序-REP]m-(A)n基序”类型)中，所有REP都包含在“从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后所得序列”(图3中“区域A”所示的序列)中，因此用于计算s的GPGXX基序的个数为7，s为7×3＝21。同样地，所有REP都包含在“从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后所得序列”(图3中“区域A”所示的序列)中，因此从该序列中进一步除去(A)n基序后得到的所有REP的氨基酸残基总数t为50+40+10+20+30＝150。然后，通过s除以t，可以计算出s/t(％)，在图3的改造丝心蛋白的情况下，为21/150＝14.0％。
第6改造丝心蛋白中，谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下，更优选为7％以下，进一步优选为4％以下，特别优选为0％。
在本说明书中，“谷氨酰胺残基含有率”是通过以下方法计算出的值。
在包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，在从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后所得序列(相当于图3的“区域A”的序列)中包含的所有REP中，将该区域中包含的谷氨酰胺残基总数设为u，并且将从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列且进一步除去(A)n基序后得到的所有REP的氨基酸残基总数设为t时，以u/t来计算谷氨酰胺残基含有率。在谷氨酰胺残基含有率的计算中，以“从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后所得序列”为对象的理由与上述理由相同。
第6改造丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，可以具有相当于REP中的一个或多个谷氨酰胺残基发生缺失或置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列。
“其他氨基酸残基”只要是谷氨酰胺残基以外的氨基酸残基即可，优选为疏水性指标大于谷氨酰胺残基的氨基酸残基。氨基酸残基的疏水性指标如表1所示。
如表1所示，作为疏水性指标大于谷氨酰胺残基的氨基酸残基，可以列举出选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、蛋氨酸(M)、丙氨酸(A)、甘氨酸(G)、苏氨酸(T)、丝氨酸(S)、色氨酸(W)、酪氨酸(Y)、脯氨酸(P)及组氨酸(H)的氨基酸残基。其中，更优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)、苯丙氨酸(F)、半胱氨酸(C)、蛋氨酸(M)及丙氨酸(A)的氨基酸残基，进一步优选为选自异亮氨酸(I)、缬氨酸(V)、亮氨酸(L)及苯丙氨酸(F)的氨基酸残基。
第6改造丝心蛋白中的REP的疏水性程度优选为-0.8以上，更优选为-0.7以上，进一步优选为0以上，更进一步优选为0.3以上，特别优选为0.4以上。REP的疏水性程度的上限并没有特别限制，可以为1.0以下，也可以为0.7以下。
在本说明书中，“REP的疏水性程度”为通过以下方法计算出的值。
在包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的丝心蛋白(改造丝心蛋白或天然来源的丝心蛋白)中，在从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后所得序列(相当于图3的“区域A”的序列)中包含的所有REP中，将该区域的各氨基酸残基的疏水性指标总和设为v，并且将从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列且进一步除去(A)n基序后得到的所有REP的氨基酸残基总数设为t时，以v/t来计算REP的疏水性程度。在REP的疏水性程度的计算中，以“从结构域序列中除去自位于最靠C末端侧的(A)n基序至结构域序列的C末端为止的序列后所得序列”为对象的理由与上述理由相同。
第6改造丝心蛋白的结构域序列与天然来源的丝心蛋白相比，除了可进行相当于缺失REP中的一个或多个谷氨酰胺残基及/或将REP中的一个或多个谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基的改造外，还可以进一步进行相当于置换、缺失、插入及/或添加一个或多个氨基酸残基的氨基酸序列改造。
例如，可以通过从克隆得到的天然来源的丝心蛋白的基因序列中缺失REP中的一个或多个谷氨酰胺残基及/或将REP中的一个或多个谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基，从而得到第6改造丝心蛋白。此外，例如，也可以设计出相当于从天然来源的丝心蛋白的氨基酸序列中缺失REP中的一个或多个谷氨酰胺残基及/或将REP中的一个或多个谷氨酰胺残基置换为其他氨基酸残基的氨基酸序列，并通过化学合成用于编码所设计的氨基酸序列的核酸来获得。
作为第6改造丝心蛋白的更具体示例，可以列举出包含(6-i)序列号25(Met-PRT888)、序列号26(Met-PRT965)、序列号27(Met-PRT889)、序列号28(Met-PRT916)、序列号29(Met-PRT918)、序列号30(Met-PRT699)、序列号31(Met-PRT698)、序列号32(Met-PRT966)、序列号41(Met-PRT917)或序列号42(Met-PRT1028)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者包含与(6-ii)序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32、序列号41或序列号42所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
对(6-i)的改造丝心蛋白进行说明。序列号25所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列(Met-PRT410)中的QQ全部置换为VL而得到的氨基酸序列。序列号26所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为TS，并且将剩余的Q置换为A而得到的氨基酸序列。序列号27所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VL，并且将剩余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。序列号28所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VI，并且将剩余的Q置换为L而得到的氨基酸序列。序列号29所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VF，并且将剩余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。
序列号30所示的氨基酸序列是将序列号8所示的氨基酸序列(Met-PRT525)中的QQ全部置换为VL而得到的氨基酸序列。序列号31所示的氨基酸序列是将序列号8所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为VL，并且将剩余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。
序列号32所示的氨基酸序列是将序列号7所示的氨基酸序列(Met-PRT410)中存在的20个结构域序列的区域重复2次后所得序列中的QQ全部置换为VF，并且将剩余的Q置换为I而得到的氨基酸序列。
序列号41所示的氨基酸序列(Met-PRT917)是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为LI，并且将剩余的Q置换为V而得到的氨基酸序列。序列号42所示的氨基酸序列(Met-PRT1028)是将序列号7所示的氨基酸序列中的QQ全部置换为IF，并且将剩余的Q置换为T而得到的氨基酸序列。
序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32、序列号41及序列号42所示的氨基酸序列的谷氨酰胺残基含有率均为9％以下(表2)。
[表2]
改造丝心蛋白 谷氨酰胺残基含有率 GPGXX基序含有率 REP的疏水性程度
Met-PRT410(序列号7) 17.7％ 27.9％ -1.52
Met-PRT888(序列号25) 6.3％ 27.9％ -0.07
Met-PRT965(序列号26) 0.0％ 27.9％ -0.65
Met-PRT889(序列号27) 0.0％ 27.9％ 0.35
Met-PRT916(序列号28) 0.0％ 27.9％ 0.47
Met-PRT918(序列号29) 0.0％ 27.9％ 0.45
Met-PRT699(序列号30) 3.6％ 26.4％ -0.78
Met-PRT698(序列号31) 0.0％ 26.4％ -0.03
Met-PRT966(序列号32) 0.0％ 28.0％ 0.35
Met-PRT917(序列号41) 0.0％ 27.9％ 0.46
Met-PRT1028(序列号42) 0.0％ 28.1％ 0.05
(6-i)的改造丝心蛋白可以由序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32、序列号41或序列号42所示的氨基酸序列构成。
(6-ii)的改造丝心蛋白包含与序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32、序列号41或序列号42所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性的氨基酸序列。(6-ii)的改性丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(6-ii)的改造丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下。此外，(6-ii)的改造丝心蛋白的GPGXX基序含有率优选为10％以上。
第6改造丝心蛋白可以在N末端及C末端中的任意一端或两端包含标签序列。由此，可以实现改造丝心蛋白的分离、固定、检测及可视化等。
作为含有标签序列的改造丝心蛋白的更具体示例，可以列举出包含(6-iii)序列号33(PRT888)、序列号34(PRT965)、序列号35(PRT889)、序列号36(PRT916)、序列号37(PRT918)、序列号38(PRT699)、序列号39(PRT698)、序列号40(PRT966)、序列号43(PRT917)或序列号44(PRT1028)所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白、或者包含与(6-iv)序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40、序列号43或序列号44所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40、序列号43及序列号44所示的氨基酸序列分别在序列号25、序列号26、序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32、序列号41及序列号42所示的氨基酸序列的N末端添加序列号11所示的氨基酸序列(包含His标签序列及铰链序列)。由于只在N末端添加有标签序列，因此谷氨酰胺残基含有率没有变化，序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40、序列号43及序列号44所示的氨基酸序列的谷氨酰胺残基含有率均为9％以下(表3)。
[表3]
改造丝心蛋白 谷氨酰胺残基含有率 GPGXX基序含有率 REP的疏水性程度
PRT888(序列号33) 6.3％ 27.9 -0.07
PRT965(序列号34) 0.0％ 27.9 -0.65
PRT889(序列号35) 0.0％ 27.9 0.35
PRT916(序列号36) 0.0％ 27.9 0.47
PRT918(序列号37) 0.0％ 27.9 0.45
PRT699(序列号38) 3.6％ 26.4 -0.78
PRT698(序列号39) 0.0％ 26.4 -0.03
PRT966(序列号40) 0.0％ 28.0 0.35
PRT917(序列号43) 0.0％ 27.9 0.46
PRT1028(序列号44) 0.0％ 28.1 0.05
(6-iii)的改造丝心蛋白可以由序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40、序列号43或序列号44所示的氨基酸序列构成。
(6-iv)的改造丝心蛋白包含与序列号33、序列号34、序列号35、序列号36、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40、序列号43或序列号44所示的氨基酸序列具有90％以上序列一致性的氨基酸序列。(6-iv)的改性丝心蛋白也为包含式1：[(A)n基序-REP]m或式2：[(A)n基序-REP]m-(A)n基序所示的结构域序列的蛋白质。上述序列一致性优选为95％以上。
(6-iv)的改造丝心蛋白的谷氨酰胺残基含有率优选为9％以下。此外，(6-iv)的改造丝心蛋白的GPGXX基序含有率优选为10％以上。
第6改造丝心蛋白可以含有用于将重组蛋白生产系统所生产的蛋白质释放到宿主外部的分泌信号。分泌信号的序列可以根据宿主种类来适当设定。
改造丝心蛋白可以为兼具第1改造丝心蛋白、第2改造丝心蛋白、第3改造丝心蛋白、第4改造丝心蛋白、第5改造丝心蛋白及第6改造丝心蛋白所具有特征中的至少2种以上特征的改造丝心蛋白。
改造丝心蛋白可以是亲水性改造丝心蛋白，也可以是疏水性改造丝心蛋白。求出构成改造丝心蛋白的所有氨基酸残基的疏水性指标(HI)总和，然后通过该总和除以氨基酸残基总数得到值(平均HI)，疏水性改造丝心蛋白是指该值(平均HI)为0以上的改造丝心蛋白。疏水性指标如表1所示。此外，亲水性改造丝心蛋白是指上述平均HI小于0的改造丝心蛋白。
作为疏水性改造丝心蛋白，例如，可以列举出上述第6改造丝心蛋白。作为疏水性改造丝心蛋白的更具体示例，可以列举出包含序列号27、序列号28、序列号29、序列号30、序列号31、序列号32、序列号33或序列号43所示的氨基酸序列、以及序列号35、序列号37、序列号38、序列号39、序列号40、序列号41或序列号44所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
作为亲水性改造丝心蛋白，例如，可以列举出上述第1改造丝心蛋白、第2改造丝心蛋白、第3改造丝心蛋白、第4改造丝心蛋白及第5改造丝心蛋白。作为亲水性改造丝心蛋白的更具体示例，可以列举出包含序列号4所示的氨基酸序列、序列号6、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列、序列号13、序列号11、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列、序列号18、序列号7、序列号8或序列号9所示的氨基酸序列、序列号17、序列号11、序列号14或序列号15所示的氨基酸序列、序列号19、序列号20或序列号21所示的氨基酸序列的改造丝心蛋白。
(蛋白质的制备方法)
例如，利用具有编码蛋白质的核酸序列和以可工作方式连接于该核酸序列的一个或多个调控序列的表达载体进行转化得到宿主，通过该宿主来表达该核酸，从而可以生产该蛋白质。
编码蛋白质的基因的制备方法并没有特别限制。例如，可以利用编码天然结构蛋白质的基因，并利用聚合酶链式反应(PCR)等进行扩增及克隆，通过该方法或化学合成方法来制备基因。基因的化学合成方法也没有特别限制，例如，可以根据由NCBI网络数据库等获得的结构蛋白质的氨基酸序列信息，并使用AKTA oligopilot plus 10/100(GEHealthcare Japan株式会社)等自动合成得到寡核苷酸，利用PCR等对该寡核苷酸进行连接，通过该方法化学合成基因。此时，为了便于进行蛋白质的纯化及确认，可以合成编码以下蛋白质的基因：该蛋白质由在上述氨基酸序列N末端添加由起始密码子及His10标签构成的氨基酸序列后得到的氨基酸序列构成。
调控序列为控制宿主中蛋白质表达的序列(例如，启动子、增强子、核糖体结合序列、转录终止序列等)，并且可以根据宿主种类来适当选择。作为启动子，也可以使用在宿主细胞中发挥功能且可表达诱导蛋白质的诱导型启动子。诱导型启动子为可以通过诱导物质(表达诱导剂)的存在、阻遏分子的不存在、或者温度、渗透压或pH值的上升或下降等物理因素来控制转录的启动子。
表达载体种类可以根据宿主种类来适当选择质粒载体、病毒载体、柯斯质粒载体、福斯质粒载体、人工染色体载体等。作为表达载体，优选使用能够在宿主细胞中自主复制、或者能够整合到宿主染色体中、且在能够转录编码蛋白质的核酸的位置含有启动子的载体。
作为宿主，可以优选使用原核生物、以及酵母、丝状真菌、昆虫细胞、动物细胞及植物细胞等真核生物中的任意一种。
作为原核生物的优选示例，可以列举出属于埃希氏菌属、短芽孢杆菌属、沙雷氏菌属、芽孢杆菌属、微杆菌属、短杆菌属、棒杆菌属及假单胞菌属等的细菌。作为属于埃希氏菌属的微生物，例如，可以列举出大肠杆菌等。作为属于短芽孢杆菌属的微生物，例如，可以列举出土壤短芽孢杆菌等。作为属于沙雷氏菌属的微生物，例如，可以列举出液化沙雷氏菌等。作为属于芽孢杆菌属的微生物，例如，可以列举出枯草芽孢杆菌等。作为属于微杆菌属的微生物，例如，可以列举出嗜氨微杆菌等。作为属于短杆菌属的微生物，例如，可以列举出叉开短杆菌等。作为属于棒杆菌属的微生物，例如，可以列举出产氨棒杆菌等。作为属于假单胞菌(Pseudomonas)属的微生物，例如，可以列举出恶臭假单胞菌等。
以原核生物作为宿主时，作为导入编码重组蛋白质的核酸的载体，例如，可以列举出pBTrp2(勃林格殷格翰公司制)、pGEX(Pharmacia公司制)、pUC18、pBluescriptII、pSupex、pET22b、pCold、pUB110、pNCO2(日本特开2002-238569号公报)等。
作为真核生物宿主，例如，可以列举出酵母及丝状真菌(霉菌等)。作为酵母，例如，可以列举出属于酵母属、毕赤酵母属、裂殖酵母属等的酵母。作为丝状真菌，例如，可以列举出属于曲霉属、青霉属、木霉(Trichoderma)属等的丝状真菌。
以真核生物作为宿主时，作为导入编码蛋白质的核酸的载体，例如，可以列举出YEP13(ATCC37115)、YEp24(ATCC37051)等。作为向上述宿主细胞中导入表达载体的方法，只要是向上述宿主细胞中导入DNA的方法都可以使用。例如，可以列举出使用钙离子的方法〔Proc.Natl.Acad.Sci.USA,69,2110(1972)〕、电穿孔法、原生质球法、原生质体法、乙酸锂法、感受态法等。
作为基于利用表达载体进行转化后的宿主的核酸表达方法，除了直接表达以外，还可以依据分子克隆第2版中记载的方法等进行分泌生产、融合蛋白表达等。
例如，可以将利用表达载体进行转化后的宿主在培养用培养基中进行培养，使蛋白质在培养用培养基中生成并蓄积，从该培养用培养基中收集，从而可以制备出蛋白质。将宿主在培养用培养基中进行培养的方法可以按照宿主培养通常使用的方法来进行。
宿主为大肠杆菌等原核生物或酵母等真核生物时，作为培养用培养基，只要是含有宿主可同化的碳源、氮源及无机盐类等且能够高效进行宿主培养的培养基即可，可以使用天然培养基及合成培养基中的任意一种。
作为碳源，只要是上述转化微生物可同化的物质即可，例如，可以使用葡萄糖、果糖、蔗糖以及含有这些糖的糖蜜、淀粉及淀粉水解物等碳水化合物、乙酸及丙酸等有机酸、以及乙醇及丙醇等醇类。作为氮源，例如，可以使用氨、氯化铵、硫酸铵、乙酸铵及磷酸铵等无机酸或有机酸的铵盐、其它含氮化合物、以及蛋白胨、肉提取物、酵母提取物、玉米浆、酪蛋白水解物、豆粕及豆粕水解物、各种发酵菌体及其消化产物。作为无机盐，可以使用例如磷酸二氢钾、磷酸氢二钾、磷酸镁、硫酸镁、氯化钠、硫酸亚铁、硫酸锰、硫酸铜和碳酸钙。
大肠杆菌等原核生物或酵母等真核生物的培养例如可以在振荡培养或深部通气搅拌培养等需氧条件下进行。培养温度例如为15～40℃。培养时间通常为16小时～7天。培养中的培养用培养基的pH值优选保持在3.0～9.0之间。培养用培养基的pH值的调整可以使用无机酸、有机酸、碱溶液、尿素、碳酸钙及氨等进行。
此外，在培养中，可以根据需要在培养用培养基中添加氨苄青霉素及四环素等抗生素。对利用将诱导型启动子作为启动子的表达载体进行转化后的微生物进行培养时，可以根据需要在培养基中添加诱导剂。例如，对利用采用lac启动子的表达载体进行转化后的微生物进行培养时，可以在培养基中添加异丙基-β-D-硫代半乳糖吡喃糖苷等；对利用采用trp启动子的表达载体进行转化后的微生物进行培养时，可以在培养基中添加吲哚丙烯酸等。
所表达蛋白质的分离和纯化可按常规方法进行。例如，该蛋白质以溶解状态在细胞内表达时，培养结束后，通过离心分离回收宿主细胞，将其悬浮于水系缓冲液中，然后利用超声波破碎机、弗氏细胞压碎器、Manton-Gaulin高压匀浆器及戴诺研磨机等将宿主细胞破碎，从而得到无细胞提取液。从对该无细胞提取液进行离心分离而得到的上清液中，单独或组合使用蛋白质分离纯化中通常使用的方法、即溶剂提取法、利用硫酸铵等的盐析法、脱盐法、利用有机溶剂的沉淀法、使用二乙氨基乙基(DEAE)-琼脂糖、DIAION HPA-75(三菱化成公司制)等树脂的阴离子交换层析法、使用S-Sepharose FF(Pharmacia公司制)等树脂的阳离子交换层析法、使用丁基琼脂糖、苯基琼脂糖等树脂的疏水性层析法、使用分子筛的凝胶过滤法、亲和层析法、色谱聚焦法、等电点电泳等电泳法等方法，能够得到纯化标准品。
另外，蛋白质在细胞内形成不溶体而表达时，同样地在回收宿主细胞后，将其破碎并进行离心分离，由此以沉淀分级的形式回收蛋白质的不溶体。回收的蛋白质的不溶体可以利用蛋白质变性剂进行可溶化。执行该操作后，利用与上述同样的分离纯化法可以得到蛋白质的纯化标准品。该蛋白质分泌到细胞外时，可以从培养上清液中回收该蛋白质。即，利用离心分离等方法对培养物进行处理来获得培养上清液，使用与上述同样的分离纯化法，能够从该培养上清液中获得纯化标准品。
[水解工序]
本实施方式所述制备方法包括在对含有羟基被酯化的蛋白质的原料成型体施加拉力的状态下，通过使其与酸性或碱性介质接触，对酯基进行水解的工序(下称“水解工序”)。可以认为，在施加拉力的状态下进行水解，介质向原料成型体内部渗透的情况会受到抑制，因此原料成型体内部的酯基不易被除去或减少，只有原料成型体表面的酯基容易被除去或减少。即便只将这种原料成型体表面的酯基除去或减少，也足以有望抑制因成型体中酯基水解产生恶臭等的情况。此外，可以推测蛋白质成型体强度降低是原料成型体内部蛋白质主链被水解造成的。因此，可以认为，在施加拉力的状态下进行水解，蛋白质成型体不仅能够维持足够的强度，还可以解决因蛋白质所含羟基的酯化而产生的问题。此外，在施加拉力的状态下进行水解，蛋白质成型体的韧性(应力(强度)-伸长度曲线中被应力(强度)和伸长度包围的区域的面积)得到提高。
在本实施方式中，优选拉力为原料成型体不会因与介质(例如，水溶液)接触而收缩的大小。拉力可以利用例如纤维缠绕(FW)法来施加，并且可以通过施加的荷载等进行调节。
原料成型体不会因与介质接触而收缩的拉力可以通过例如以下方式来决定，即在向原料成型体施加各种拉力的状态下使其与介质接触，求出使原料成型体与介质接触前后的大小(例如，原料成型体为纤维时是指纤维长度，为加热加压成型体、多孔质体及凝胶时是指体积，为薄膜时是指面积)变化率为87～113％、优选为90～110％、更优选为93～107％、特别优选为95～105％的拉力。
例如，原料成型体为纤维(原料纤维)时，处理时的拉力优选为150MPa以下，更优选为125MPa以下，进一步优选为100MPa以下，最优选为75MPa以下。
在本实施方式中，介质是酸性或碱性介质。介质可以是能够进行酯溶剂分解的醇类溶剂及胺类有机溶剂等，但是从便于实施属于溶剂分解其中一类的水解处理的角度来看，优选含有水分，更优选为水溶液、水蒸气等。碱性水溶液(介质)只要呈碱性即可，例如，可以是pH值大于7的碱性水溶液，从抑制分子链水解及副反应的角度来看，优选为pH值小于12的碱性水溶液。酸性水溶液(介质)只要呈酸性即可，例如，可以是pH值小于7的酸性水溶液，从抑制分子链水解及副反应的角度来看，优选为pH值大于1的酸性水溶液。
在本实施方式中，作为实施水解的方法，例如，可以列举出使原料成型体与酸性或碱性水溶液接触的方法。此时，相对于蛋白质溶液总量，酸性物质或碱性物质的量优选为0.1质量％以上，更优选为1.0质量％以上。
可用于水解的酸性物质并没有特别限制，可以为无机酸或有机酸的任意一种。作为无机酸，例如，可以列举出盐酸、硫酸、硝酸、磷酸和硼酸等。作为有机酸，例如，可以列举出羧酸和磺酸等。作为羧酸，例如，可以列举出甲酸、乙酸、二氯乙酸、三氟乙酸、丙酸、丁酸、异丁酸、戊酸、己酸、辛酸、癸酸、苯甲酸等单羧酸，癸酸、月桂酸、肉豆蔻酸、棕榈酸、硬脂酸、花生酸、山嵛酸、木蜡酸、蜡酸、褐煤酸、蜂花酸及蜡蚧酸等饱和脂肪族羧酸，十一烯酸、油酸、反油酸、鲸蜡烯酸、芥酸、巴西烯酸、山梨酸、亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸、丙炔酸及硬脂炔酸等不饱和脂肪族羧酸，以及草酸、丙二酸、琥珀酸、戊二酸、己二酸、庚二酸、辛二酸、壬二酸、癸二酸、十一烷二酸、巴西基酸、马来酸、富马酸及戊烯二酸等二羧酸。羧酸可以是酸酐或酰氯的形式。作为磺酸，例如，可以列举出甲磺酸、三氟甲磺酸、苯磺酸及对甲苯磺酸等。
可用于水解的碱性物质只要可溶于水，则并没有特别限制，可以为无机碱或有机碱的任意一种。无机碱只要可溶于水，则并没有特别限制。作为无机碱，例如，可以列举出氢氧化钾、氢氧化钠、碳酸氢钠及碳酸钠等。作为有机碱，例如，可以列举出氨、甲胺、二甲胺、三甲胺、乙胺、二乙胺、三乙胺等烷基胺，氨基乙醇、甲氨基乙醇、二甲氨基乙醇、乙氨基乙醇、二乙氨基乙醇和二乙醇胺等一级胺至三级胺。
酯基水解是一种平衡反应。可以将与酯基解离时所产生酸相同的酸用作水解所需的酸，但优选不使用这类酸。
在本实施方式中，水解在酸性或碱性条件下进行。优选pH值1～6的酸性条件或pH值8～14的碱性条件，并且可以利用所使用的酸性物质或碱性物质进行调节。
在本实施方式中，使用碱性水溶液时，因后述理由，pH值优选为大于8小于12。
使用碱性水溶液时，羧酸经水解解离后，形成羧酸阴离子。此时，失去亲电性，因此不易发生逆反应。从这点来看，碱性水溶液(介质)比酸性更优选。从即使不加热也表现出高反应性的角度来看，碱性水溶液的pH值优选为8～14；从水解反应速率的角度来看，pH值优选为大于8。此外，原料组合物为成型体时，在强碱性环境下，从将分散破坏、酰胺水解等分子链断裂保持在最小限度的角度来看，pH值优选为小于12。
酯基水解在酸性或碱性水溶液中快速进行，因此反应时间没有限制，但从充分去除酯基的角度来看，优选超过1分钟。
在本实施方式中，水解温度并没有特别限制，但是例如可以为5℃以上、10℃以上、20℃以上、30℃以上或80℃以上。此外，水解温度例如可以为90℃以下、80℃以下、50℃以下、40℃以下或35℃以下。
在本实施方式中，从用于水解的水溶液中取出的成型体上可能残留酸性物质或碱性物质，该酸性物质或碱性物质可能引起分子链断裂。为了防止这种分子链断裂的情况，蛋白质成型体的制备方法还可以包括去除残留酸性物质或碱性物质的工序。作为去除残留酸性物质或碱性物质的工序，例如，可以列举出用水清洗该成型体的工序。
(原料成型体的制备方法)
在本实施方式中，原料成型体的制备方法并没有特别限制，例如，可以为包括以下各工序的方法。
[溶解工序]
溶解工序是将蛋白质溶解到溶剂(例如，甲酸等羧酸)中得到蛋白质溶液的工序。
在溶解工序中，作为要溶解的蛋白质(以下也可称为“以下目标蛋白质”)，可以使用经过纯化的蛋白质，也可以使用表达蛋白质(重组蛋白质)的宿主细胞中的蛋白质。经过纯化的蛋白质可以是从表达蛋白质的宿主细胞中纯化的蛋白质。将宿主细胞中的蛋白质作为目标蛋白质溶解时，使宿主细胞与溶剂接触，将该宿主细胞中的蛋白质溶解到溶剂中。宿主细胞只要表达出目标蛋白质即可，例如，可以是完整细胞，也可以是经过破坏处理等处理后的细胞。此外，也可以是已进行过简单纯化处理的细胞。
作为从表达出蛋白质的宿主细胞中纯化蛋白质的方法，并没有特别限制，但是可以使用例如日本特许6077570号公报及日本特许6077569号公报中记载的方法等。
在溶解工序中，使用甲酸等羧酸作为溶剂时，蛋白质中的羟基与羧酸进行脱水缩合反应，生成被酯化的蛋白质。作为羧酸，例如，可以使用甲酸、乙酸、二氯乙酸、三氟乙酸、丙酸、丁酸、异丁酸、戊酸、己酸、辛酸、癸酸、苯甲酸等单羧酸，癸酸、月桂酸、肉豆蔻酸、棕榈酸、硬脂酸、花生酸、山嵛酸、木蜡酸、蜡酸、褐煤酸、蜂花酸及蜡蚧酸等饱和脂肪族羧酸，十一烯酸、油酸、反油酸、鲸蜡烯酸、芥酸、巴西烯酸、山梨酸、亚油酸、亚麻酸、花生四烯酸、丙炔酸及硬脂炔酸等不饱和脂肪族羧酸，以及草酸、丙二酸、琥珀酸、戊二酸、己二酸、庚二酸、辛二酸、壬二酸、癸二酸、十一烷二酸、巴西基酸、马来酸、富马酸及戊烯二酸等二羧酸。羧酸可以是酸酐或酰氯的形式。
溶解工序可以在室温下进行，也可以保持在各种加热温度下，使蛋白质溶解到溶剂中。加热温度的保持时间并没有特别限制，可以是10分钟以上，并且考虑到工业生产，优选为10～120分钟，更优选为10～60分钟，进一步优选为10～30分钟。在蛋白质充分溶解且夹杂物(目标蛋白质以外的物质)溶解少的条件下，可以适当设定加热温度的保持时间。
为溶解蛋白质而添加的溶剂的添加量只要是能够溶解蛋白质的量，并没有特别限制。
溶解经过纯化的蛋白质时，溶剂的添加量按溶剂体积(mL)相对于蛋白质(含蛋白质的干粉)重量(g)的比值(体积(mL)/重量(g))计算，可以为1～100倍、1～50倍、1～25倍、1～10倍、1～5倍。
溶解表达出蛋白质的宿主细胞中的蛋白质时，溶剂的添加量按溶剂(mL)相对于宿主细胞重量(g)的比值(体积(mL)/重量(g))计算，可以为1～100倍、1～50倍、1～25倍、1～10倍、1～5倍。
溶剂可以含有无机盐。在溶剂中添加无机盐可以提高蛋白质的溶解度。
作为可添加到溶剂中的无机盐，可以列举出碱金属卤化物、碱土金属卤化物、碱土金属硝酸盐、硫氰酸盐、高氯酸盐等。
作为碱金属卤化物，例如，可以列举出溴化钾、溴化钠、溴化锂、氯化钾、氯化钠、氯化锂、氟化钠、氟化钾、氟化铯、碘化钾、碘化钠、碘化锂等。
作为碱土类金属卤化物，例如，可以列举出氯化钙、氯化镁、溴化镁、溴化钙、碘化镁、碘化钙等。
作为碱土金属硝酸盐，例如，可以列举出硝酸钙、硝酸镁、硝酸锶、硝酸钡等。
作为硫氰酸盐，例如，可以列举出硫氰酸钠、硫氰酸铵、硫氰酸胍等。
作为高氯酸盐，例如，可以列举出高氯酸铵、高氯酸钾、高氯酸钙、高氯酸银、高氯酸钠、高氯酸镁等。
这些无机盐可以单独使用一种，也可以同时使用两种以上。
作为优选无机盐，可以列举出碱金属卤化物及碱土金属卤化物。作为优选无机盐的具体示例，可以列举出氯化锂、氯化钙等。
无机盐添加量(含量)相对于溶剂总质量可以是0.5质量％以上10质量％以下，或者是0.5质量％以上5质量％以下。
蛋白质溶液可以根据需要去除不溶物。即，原料成型体的制备方法在溶解工序后可根据需要包括从蛋白质溶液中去除不溶物的工序。作为从蛋白质溶液中去除不溶物的方法，可以列举出离心分离、滚筒过滤器、压榨过滤器等过滤器过滤等一般方法。采用过滤器过滤时，通过同时使用铈硅石、硅藻土等助滤剂及预涂剂等，可以更加有效地从蛋白质溶液中去除不溶物。
蛋白质溶液含有蛋白质和溶解该蛋白质的溶剂(溶解用溶剂)。蛋白质溶液在溶解工序中可以含有与蛋白质一起包含的夹杂物。蛋白质溶液可以是蛋白质成型体的成型用溶液。
蛋白质溶液中的蛋白质含量相对于蛋白质溶液总量可以为5质量％以上35质量％以下，或者5质量％以上50质量％以下。
生成羟基被酯化的蛋白质的方法并没有特别限制，可以是在上述溶解工序中通过使用甲酸等羧酸作为溶剂生成的方法，也可以是不在上述溶解工序中生成的方法。作为这种方法，例如，可以是在使选自羧酸、酸酐及酰氯的至少一种与丝氨酸、酪氨酸、苏氨酸等具有羟基的蛋白质反应的工序中生成的方法。
[成型工序]
成型工序是利用蛋白质溶液对原料成型体进行成型的工序。作为原料成型体的形状，并没有特别限制，可以列举出纤维、加热加压成型体、薄膜、多孔质体、凝胶、树脂等。
蛋白质溶液优选可通过要成型的原料成型体来调节蛋白质的浓度及粘度。
作为调节蛋白质溶液中蛋白质浓度的方法，并没有特别限制，例如，可以列举出通过蒸馏使溶剂挥发从而提高蛋白质浓度的方法、在溶解工序中使用蛋白质浓度较高物质的方法、或者将溶剂添加量相对于蛋白质的量减少的方法等。
适于纺丝的粘度通常为10～50,000cP(厘泊)，粘度例如可以使用京都电子工业公司制造的商品名“EMS粘度计”进行测量。蛋白质溶液的粘度不在10～10,000cP(厘泊)范围内时，可以将蛋白质溶液的粘度调节到能够纺丝的粘度。粘度调节可以使用上述方法等。溶剂可以包含上述列出的优选无机盐。
上述要成型的原料成型体为纤维时(原料纤维)，可根据需要将蛋白质溶液中的蛋白质含量(浓度)调节到能够纺丝的浓度及粘度。调节蛋白质浓度及粘度的方法并没有特别限制。此外，作为纺丝方法，可以列举出湿法纺丝等。将调节到适于纺丝的浓度及粘度的蛋白质溶液作为掺杂液添加到凝固液中后，蛋白质凝固。此时，通过将蛋白质溶液作为丝状液体添加到凝固液中，蛋白质可凝固成丝状，并形成丝(未拉伸丝)。未拉伸丝例如可依据日本特许第5584932号公报所记载的方法来形成。
下面示出湿法纺丝的示例，但是纺丝方法并没有特别限制，可以是干湿法纺丝等。
湿法纺丝-拉伸
(a)湿法纺丝
凝固液只要是能够脱溶剂的溶液即可。凝固液优选使用甲醇、乙醇、2-丙醇等碳原子数1～5的低级醇或丙酮。凝固液可以含有水。从纺丝稳定性的角度来看，凝固液温度优选为5～30℃。
将蛋白质溶液作为丝状液体添加的方法并没有特别限制，例如，可以列举出从纺丝用喷丝头挤到脱溶剂槽的凝固液中的方法。蛋白质凝固后得到未拉伸丝。将蛋白质溶液挤到凝固液中时的挤出速度可根据喷丝头直径及蛋白质溶液粘度等适当设定，例如，采用具有直径0.1～0.6mm喷嘴的注射泵时，从纺丝稳定性的角度来看，挤出速度优选为每孔0.2～6.0mL/h，更优选为每孔1.4～4.0mL/h。装盛凝固液的脱溶剂槽(凝固液槽)的长度并没有特别限制，例如，长度可以为200～500mm。蛋白质凝固形成的未拉伸丝的收丝速度可以为例如1～14m/min，停滞时间可以为例如0.01～0.15min。从脱溶剂效率的角度来看，未拉伸丝的收丝速度优选为1～3m/min。蛋白质凝固形成的未拉伸丝可以进一步在凝固液中拉伸(预拉伸)，但是从抑制凝固液所用低级醇蒸发的角度来看，优选为将凝固液维持在低温，以未拉伸丝的状态从凝固液中收取。
(b)拉伸
还可以包括将通过上述方法获得的未拉伸丝进一步拉伸的工序。拉伸可以是一段拉伸，也可以是两段以上的多段拉伸。多段拉伸后，可以使分子多段取向，总拉伸倍率也会增加，因此适合制备高韧性纤维。
在湿法纺丝中，可以对原料纤维进行防缩处理。作为原料纤维的防缩方法，例如，可以列举出以下方法：纺丝后将尚未与水接触的蛋白质纤维与水接触，以发生不可逆收缩的方法(遇水收缩法)；纺丝后对尚未与水接触的蛋白质纤维进行加热，使处于加热状态的蛋白质纤维松弛，以发生不可逆收缩的方法(干热收缩法)等。
可以认为，蛋白质纤维的不可逆收缩例如是由以下原因引起的。即，可以认为，其中一个原因是由蛋白质纤维的二级结构或三级结构引起的，另一个原因例如是在因制备工序中的拉伸等而产生残余应力的蛋白质纤维中，由残余应力被缓和而引起的。
遇水收缩法包括纺丝后将尚未与水接触的蛋白质纤维与水接触，以发生不可逆收缩的工序(收缩工序)。在该收缩工序中，通过与水接触，蛋白质纤维在不受外力影响的情况下发生收缩。接触的水可以是液体、气体中的任意一种状态的水。将蛋白质纤维与水接触的方法并没有特别限定，例如，可以列举出以下方法：将蛋白质纤维浸渍在水中的方法、将水以常温或加温后的蒸汽等状态喷到蛋白质纤维上的方法、将蛋白质纤维暴露在充满水蒸气的高湿度环境下的方法等。这些方法中，由于能够有效缩短收缩时间，并且能够简化加工设备等，因此优选将蛋白质纤维浸渍在水中的方法。作为该将蛋白质纤维浸渍在水中的方法，具体而言，例如，有将蛋白质纤维投入装有指定温度的水的容器内，并使其与水接触的方法等。
与蛋白质纤维接触的水温并没有特别限定，例如，优选低于沸点。在该温度下，可提高操作性及收缩工序的作业性等。此外，水温的上限值优选为90℃以下，更优选为80℃以下。水温的下限值优选为10℃以上，更优选为40℃以上，进一步优选为70℃以上。与蛋白质纤维接触的水温可根据构成蛋白质纤维的纤维来调节。此外，在使水分与蛋白质纤维接触期间，水温可以固定，也可以使水温变动为指定温度。
将蛋白质纤维与水接触的时间并没有特别限制，例如，可以为1分钟以上。该时间可以为10分钟以上，也可以为20分钟以上，还可以为30分钟以上。此外，该时间的上限并没有特别限制，但是从缩短制备工序时间的角度、以及排除蛋白质纤维水解可能性等角度来看，例如，可以为120分钟以下，也可以为90分钟以下，还可以为60分钟以下。
在遇水收缩法中，继收缩工序之后，还可以进一步包括将蛋白质纤维与水接触后进行干燥的工序(干燥工序)。
干燥工序中的干燥方法并没有特别限制，例如，可以是自然干燥，也可以使用干燥设备强制干燥。作为干燥温度，只要是低于蛋白质受到热损伤的温度即可，并没有任何限制，通常为20～150℃范围内的温度，优选为40～120℃范围内的温度，更优选为60～100℃范围内的温度。在该温度范围内，蛋白质不会发生热损伤等，并且能够更加快速高效地对蛋白质纤维进行干燥。干燥时间可根据干燥温度等适当选择，例如，可采用能够排除蛋白质纤维过度干燥对编织体品质及物理性能等造成的影响的时间。
干热收缩法包括以下工序：纺丝后对尚未与水接触的蛋白质纤维进行加热的工序(加热工序)；使处于加热状态的蛋白质纤维松弛，以发生不可逆收缩的工序(松弛收缩工序)。
在加热工序中，加热温度优选为蛋白质纤维所用蛋白质软化温度以上。本说明书中的蛋白质软化温度是指蛋白质纤维因应力缓和而开始收缩的温度。在蛋白质软化温度以上的加热松弛收缩中，纤维收缩到只靠纤维中水分脱离无法达到的收缩程度，其结果所得蛋白质纤维与水接触后发生的收缩、即尺寸变化得到充分抑制。加热温度优选为80℃以上，更优选为180℃～280℃，进一步优选为200℃～240℃，更进一步优选为220℃～240℃。
从加热处理后的纤维伸长度的角度来看，加热工序中的加热时间优选为60秒以下，更优选为30秒以下，进一步优选为5秒以下。可以认为，该加热时间的长度对应力的影响不大。
在松弛收缩工序中，松弛倍率优选为超过1倍，更优选为1.4倍以上，进一步优选为1.7倍以上，特别优选为2倍以上。松弛倍率例如可通过蛋白质纤维的送出速度相对于卷绕速度的比值来掌握。
原料成型体为加热加压成型体(原料加热加压成型体)时，形成原料加热加压成型体的方法并没有特殊限制。例如，将干燥蛋白质粉末加入加压成型机后，使用手压机等进行加压及加热，可达到干燥蛋白质粉末所需的温度，从而获得加热加压成型体。此外，原料加热加压成型体可依据日本特许文献(特愿2017-539869、PCT/JP2016/076500)中记载的方法来形成。
原料成型体为薄膜(原料薄膜)时，可根据需要将蛋白质溶液调节到能够薄膜化的浓度及粘度。作为对蛋白质进行薄膜化的方法并没有特别限制，可以列举出通过将蛋白质溶液以指定厚度涂布到对溶剂具有耐受性的平板上，形成涂膜，从涂膜上去除溶剂，从而得到指定厚度薄膜的方法等。
作为形成指定厚度薄膜的方法，例如，可以列举出铸膜法。通过铸膜法形成薄膜时，使用涂布机、刮刀涂布机等夹具用蛋白质溶液在平板上进行铸膜，形成厚度数微米以上的铸膜，然后将其减压干燥或浸渍到脱溶剂槽中将溶剂脱离，从而可得到蛋白质薄膜(多肽膜)。原料薄膜可依据日本特许第5678283号公报中记载的方法来形成。
原料成型体为多孔质体(原料多孔质体)时，可根据需要调节到能够多孔质化的浓度及粘度。形成原料多孔质体的方法并没有特别限制。例如，可以列举出以下方法：向调节到适于多孔质化的浓度及粘度的蛋白质溶液中添加适量的发泡剂，去除溶剂后，得到多孔质体的方法；或者，依据日本特许第5796147号中记载的方法进行。
原料成型体为凝胶(原料凝胶)时，形成原料凝胶的方法并没有特殊限制。例如，可通过将干燥蛋白质溶解到溶解用溶剂中以得到多肽溶液的溶液生成工序、以及将该溶液生成工序中生成的溶液置换为水溶性溶剂的工序，得到原料凝胶。此时，可以在溶液生成工序与将溶解用溶剂置换为水溶性溶剂的工序之间增加浇筑到模具中成型为指定形状的工序，或者在将该溶解用溶剂置换为水溶性溶剂的工序后切割成指定形状。此外，原料凝胶可依据日本特许第5782580中记载的方法来形成。
原料成型体为树脂(原料树脂)时，可根据需要将蛋白质溶液调节到能够树脂化的浓度及粘度。形成原料树脂的方法并没有特别限制，可依据日本特许第5678283号公报等中记载的方法来制备。
〔蛋白质成型体的加工方法〕
本实施方式所述蛋白质成型体的加工方法包括在对含有羟基被酯化的蛋白质的蛋白质成型体施加拉力的状态下，通过使其与酸性或碱性介质接触，对酯基进行水解的工序。
在本实施方式中，羟基被酯化的蛋白质、拉力大小、施加拉力的方法、酸性或碱性介质的性质、以及对酯基进行水解的方法可以适用与上述蛋白质成型体的制备方法的说明内容相同的实施方式。蛋白质成型体可以通过包括在上述蛋白质成型体的制备方法中说明的对酯基进行水解的工序(水解工序)的方法获得，也可以通过不包括水解工序的方法获得。
本实施方式所述加工方法能够使蛋白质中的羟基重新露出，因此可提供一种蛋白质成型体的加工方法，该加工方法不仅能够维持足够的强度，还可以解决因蛋白质所含羟基的酯化而产生的问题。
[实施例]
以下，通过实施例对本发明进行更具体的说明，但本发明并不限定于实施例。
(蛋白质的制备〕
(1)表达载体的制备
根据来源于金纺蜘蛛(Nephila clavipes)的丝心蛋白(GenBank登录号：P46804.1、GI：1174415)的碱基序列和氨基酸序列，来设计具有序列号40的蜘蛛丝丝心蛋白(以下也称为“PRT966”)。
然后，合成用于编码所设计的蛋白质(蜘蛛丝丝心蛋白)的核酸。在该核酸中，在5’末端添加NdeI位点，并在终止密码子的下游添加EcoRI位点。将该核酸克隆到克隆载体(pUC118)上。然后，用NdeI及EcoRI对该核酸进行限制酶处理并进行切出后，分别重组为蛋白质表达载体pET-22b(+)，以得到表达载体。
(2)蛋白质的表达
用(1)中所得到的表达载体转化大肠杆菌BLR(DE3)。将该转化的大肠杆菌在含有氨苄青霉素的2mL LB培养基中培养15小时。将该培养液添加到含有氨苄青霉素的100mL种子培养用培养基(表4)中，以使OD600达到0.005。将培养液温度保持在30℃，进行烧瓶培养直至OD600达到5为止(约15小时)，得到种子培养液。
[表4]
种于培养用培养基
Figure BDA0003568514960000441
将该种子培养液添加到加有500mL生产培养基(表5)的发酵罐中，以使OD600达到0.05。将培养液温度保持在37℃，将pH值恒定控制在6.9下进行培养。此外，将培养液中的溶解氧浓度维持在溶解氧饱和浓度的20％。
[表5]
生产培养基
Figure BDA0003568514960000451
在生产培养基中的葡萄糖完全消耗后，立即以1mL/分钟的速度添加进料液(葡萄糖455g/1L、酵母提取物120g/1L)。将培养液温度保持在37℃，将pH值恒定控制在6.9下进行培养。此外，将培养液中的溶解氧浓度维持在溶解氧饱和浓度的20％，培养20小时。然后，向培养液中添加1M的异丙基-β-硫代半乳糖吡喃糖苷(IPTG)以使其最终浓度为1mM，并表达诱导改造丝心蛋白。在添加IPTG后经过20个小时，离心分离培养液，并且回收菌体。使用由添加IPTG前和添加IPTG后的培养液制备的菌体进行SDS-PAGE，通过取决于添加IPTG的目标重组蛋白质的条带的出现，确认目标蛋白质(蜘蛛丝丝心蛋白)的表达。
(3)蛋白质的纯化
将添加IPTG2小时后回收的菌体用20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)进行清洗。将清洗后菌体悬浮在含有约1mM PMSF的20mM Tris-HCl缓冲液(pH7.4)中，用高压均质器(GFANiro Soavi公司制)来破碎细胞。对破碎后细胞进行离心分离，得到沉淀物。利用20mMTris-HCl缓冲液(pH7.4)清洗所得到的沉淀物，直至达到高纯度为止。将清洗后沉淀物以达到100mg/mL浓度的方式悬浮在8M胍缓冲液(8M胍盐酸盐、10mM磷酸二氢钠、20mM NaCl、1mMTris-HCl、pH7.0)中，在60℃下用搅拌器搅拌30分钟，使其溶解。溶解后，使用透析管(三光纯药株式会社制的纤维素管36/32)用水进行透析。通过离心分离来回收透析后得到的白色凝聚蛋白质，用冻干机去除水分，通过回收冻干粉，而获得蛋白质(蜘蛛丝丝心蛋白)。
(4)原料纤维的制备
将蜘蛛丝丝心蛋白的干粉溶解到甲酸中，用孔径1μm的金属过滤器进行过滤，得到掺杂液(掺杂液中的蛋白质浓度：30质量％)。使用公知的纺丝装置，通过齿轮泵将掺杂液排到凝固液中。纺丝条件如下所示。由此得到原料纤维(原料蜘蛛丝丝心蛋白纤维)。
(纺丝条件)
喷嘴孔径：0.1mm
凝固液：甲醇
凝固液温度：25℃
水清洗浴温度：25℃
热辊温度：60℃
(5)水解处理
按以下工序[i]～[iii]对(4)中得到的原料纤维进行水解处理。
[i]将原料纤维浸渍到碱性水溶液中搅拌。
[ii]用自来水对原料纤维进行清洗，使其为pH8.0以下。
[iii]将原料纤维自然干燥两天。
表6示出了工序[i]中的处理条件。在实施例1中，利用绕丝机FWM-1500LF(旭化成工程株式会社制)，一边对300×300×2(mm)的不锈钢板施加张力(负荷：10N)，一边缠绕原料纤维(卷宽：20cm，层叠数：20ply)
[表6]
Figure BDA0003568514960000461
(6)通过采用傅里叶变换红外分光光度计(Nicolet iS50FT-IR、Thermo FisherScientific株式会社制)的ATR法(全反射法)对利用FT-IR进行甲酰残基(甲酸酯基)去除评估(5)中获得的各纤维进行测量，进行甲酰残基去除评估。在IR光谱中确认各纤维(实施例1(n＝4)及比较例1)的波数1730cm-1(属于甲酰残基C＝O的峰，图4中箭头)的峰高度，对有无检测到峰进行评估(图4)。如果未检测到峰，则判断甲酰残基已被去除。另外，将未进行上述(5)水解处理的用作对照。
通过图4可以确认，用碱性水溶液对原料纤维进行水解后，使甲酰残基进行水解反应，蛋白质纤维中的甲酰残基被去除(实施例1及比较例1)。
在FT-IR光谱图(图4)中利用洛伦兹函数对峰进行拟合，将水解处理前后强度没有变化的峰(1470cm-1附近)选为基准峰，求出甲酸酯所引起的峰的面积相对于该基准峰面积的比例(面积比)。求出实施例1中的面积比，并与对照中的面积比进行比较，计算出实施例1中的甲酰残基比例[％]。结果如表7所示。
[表7]
Figure BDA0003568514960000471
另外，假设处理前所有羟基都被甲酰化，用蜘蛛丝丝心蛋白中的羟基(1.88mmol/g)乘以甲酰残基的比例(27.89％)，可以计算出未脱甲酰化部分为0.52mmol/g。利用该计算结果可以计算出脱甲酰化部分为1.36mmol/g(＝1.88mmol/g-0.52mmol/g)。
(7)伸长度的评估
将经水解处理并干燥的各纤维以纤维长度20mm固定在夹紧夹具上，在称重传感器容量2N、预张力1.25cmN/tex、温度20℃、相对湿度65％的条件下，利用Textechno公司制单纤维拉伸试验机FAVIMAT+，以10mm/分钟的拉伸速度对应力(强度)及伸长度进行测量。结果如图5所示。
将实施例1与比较例1进行比较，结果显示水解处理时施加拉力可以提高蛋白质纤维的强度。此外，将对照与实施例1进行比较，结果显示水解处理时施加拉力，伸长度会增加，蛋白质纤维的韧性(被应力(强度)和伸长度包围的区域的面积)得到提高。
序列表
<110> Spiber株式会社
<120> 一种蛋白质成型体的制备方法
<130> 19PS059WO1
<160> 44
<170> PatentIn 3.5版
<210> 1
<211> 50
<212> PRT
<213> 十字园蛛
<400> 1
Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu Leu Glu Val Val Ser Ala
1 5 10 15
Leu Val Ser Ile Leu Gly Ser Ser Ser Ile Gly Gln Ile Asn Tyr Gly
20 25 30
Ala Ser Ala Gln Tyr Thr Gln Met Val Gly Gln Ser Val Ala Gln Ala
35 40 45
Leu Ala
50
<210> 2
<211> 30
<212> PRT
<213> 十字园蛛
<400> 2
Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu Leu Glu Val Val Ser Ala
1 5 10 15
Leu Val Ser Ile Leu Gly Ser Ser Ser Ile Gly Gln Ile Asn
20 25 30
<210> 3
<211> 21
<212> PRT
<213> 十字园蛛
<400> 3
Ser Gly Cys Asp Val Leu Val Gln Ala Leu Leu Glu Val Val Ser Ala
1 5 10 15
Leu Val Ser Ile Leu
20
<210> 4
<211> 1154
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> 重组蛛丝蛋白ADF3KaiLargeNRSH1
<400> 4
Met His His His His His His His His His His Ser Ser Gly Ser Ser
1 5 10 15
Leu Glu Val Leu Phe Gln Gly Pro Ala Arg Ala Gly Ser Gly Gln Gln
20 25 30
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Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala
145 150 155 160
Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly
165 170 175
Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala
180 185 190
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Gly Pro Gly Gly Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala
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Ala Ala Ala Gly Gly Tyr Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly
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Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
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705 710 715 720
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<210> 5
<211> 24
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> His标签和起始密码子
<400> 5
Met His His His His His His His His His His Ser Ser Gly Ser Ser
1 5 10 15
Leu Glu Val Leu Phe Gln Gly Pro
20
<210> 6
<211> 597
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT380
<400> 6
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1 5 10 15
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Gly Pro Gly Ala Ser
595
<210> 7
<211> 590
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT410
<400> 7
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1 5 10 15
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Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly
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Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro
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Gly Gln Tyr Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr
180 185 190
Gly Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Gly
195 200 205
Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala
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Ala Ala Ala Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser
225 230 235 240
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly
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Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Gln Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln
260 265 270
Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala
275 280 285
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala
290 295 300
Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Tyr Gly
305 310 315 320
Pro Gly Ser Ser Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser
325 330 335
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro
340 345 350
Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gln Gln
355 360 365
Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly
370 375 380
Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
385 390 395 400
Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala
405 410 415
Ala Ala Ala Gly Gln Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Gln Tyr Gly Pro Tyr
420 425 430
Gly Pro Gly Gln Ser Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Gln Gly Pro
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Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Gln Ser Ala Ala Ala Ala Ala
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Gly Pro Gly Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Gln Asn Gly
485 490 495
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Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala
565 570 575
Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser
580 585 590
<210> 8
<211> 565
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT525
<400> 8
Met Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
1 5 10 15
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Asn Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly
20 25 30
Pro Gly Gln Ser Gly Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Gly Gln
35 40 45
Gln Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
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Gln Tyr Gly Pro Gly Gln Gln Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala
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Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Gln Gln Gly Pro Gly Ala Ser Gly
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Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Tyr Gly Ser Gly Pro Gly
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Gln Gln Gly Pro Tyr Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
130 135 140
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Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr
305 310 315 320
Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Gly
325 330 335
Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala
340 345 350
Ala Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile
355 360 365
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro Gly Val Phe
370 375 380
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr
385 390 395 400
Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ile Tyr Gly
405 410 415
Pro Gly Val Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile
420 425 430
Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser
435 440 445
Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala
450 455 460
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
465 470 475 480
Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly
485 490 495
Ile Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Ile Asn Gly Pro Gly Ser Gly Ile
500 505 510
Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala
515 520 525
Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
530 535 540
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Val
545 550 555 560
Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro
565 570 575
Gly Val Phe Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
580 585 590
Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
595 600 605
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Asn Gly Pro
610 615 620
Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly
625 630 635 640
Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala
645 650 655
Ala Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Ser Ala Ser
660 665 670
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ala
675 680 685
Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
690 695 700
Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly
705 710 715 720
Val Phe Gly Pro Tyr Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser
725 730 735
Gly Ile Tyr Gly Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly
740 745 750
Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala
755 760 765
Ala Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Tyr Ala Ser
770 775 780
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly
785 790 795 800
Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Val
805 810 815
Phe Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Val Phe
820 825 830
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr
835 840 845
Gly Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly
850 855 860
Ile Asn Gly Pro Gly Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro
865 870 875 880
Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr
885 890 895
Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Pro Gly
900 905 910
Val Phe Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Gly Pro Gly Val
915 920 925
Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile
930 935 940
Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala
945 950 955 960
Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr
965 970 975
Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
980 985 990
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val
995 1000 1005
Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly
1010 1015 1020
Ser Gly Pro Gly Ile Tyr Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Gly
1025 1030 1035
Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala
1040 1045 1050
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly
1055 1060 1065
Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
1070 1075 1080
Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Ile Asn Gly Pro Gly
1085 1090 1095
Ser Gly Ile Tyr Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Gly Ile Ser Ala
1100 1105 1110
Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly
1115 1120 1125
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ile Tyr
1130 1135 1140
Gly Ser Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ile Ser
1145 1150 1155
Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly Val Phe Gly Pro Tyr Ala Ser
1160 1165 1170
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Val Phe Gly Pro Gly
1175 1180 1185
Ala Ser
1190
<210> 41
<211> 590
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT917
<400> 41
Met Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
1 5 10 15
Ala Ala Ala Gly Val Asn Gly Pro Gly Ser Gly Leu Ile Gly Pro Gly
20 25 30
Val Ser Gly Val Tyr Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Gly Leu Ile Gly
35 40 45
Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Val Tyr Gly Pro
50 55 60
Gly Leu Ile Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
65 70 75 80
Ser Gly Leu Ile Gly Pro Gly Ala Ser Gly Val Tyr Gly Pro Gly Leu
85 90 95
Ile Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala
100 105 110
Gly Val Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Gly Ser Ala
115 120 125
Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Val Tyr Gly Val Gly Pro Tyr
130 135 140
Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Val Tyr Gly Pro Gly Leu Ile Gly
145 150 155 160
Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Leu Ile Gly Pro
165 170 175
Gly Val Tyr Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Val Tyr
180 185 190
Gly Ser Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Val Ser Gly
195 200 205
Ser Gly Leu Ile Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala
210 215 220
Ala Ala Ala Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser
225 230 235 240
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Val Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Leu Ile Gly
245 250 255
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Val Asn Gly Pro Gly Ser Gly Val
260 265 270
Tyr Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Gly Val Ser Ala Ala Ala Ala Ala
275 280 285
Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala
290 295 300
Ala Ala Gly Val Tyr Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Gly Val Tyr Gly
305 310 315 320
Pro Gly Ser Ser Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser
325 330 335
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Val Tyr Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro
340 345 350
Tyr Gly Pro Gly Val Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Val Tyr Leu Ile
355 360 365
Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly
370 375 380
Leu Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
385 390 395 400
Pro Gly Val Tyr Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala
405 410 415
Ala Ala Ala Gly Val Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Val Tyr Gly Pro Tyr
420 425 430
Gly Pro Gly Val Ser Gly Pro Gly Ser Gly Leu Ile Gly Val Gly Pro
435 440 445
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Val Tyr Gly Pro
450 455 460
Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Val Ser Ala Ala Ala Ala Ala
465 470 475 480
Gly Pro Gly Ser Gly Val Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Val Asn Gly
485 490 495
Pro Gly Ser Gly Val Tyr Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Gly Val Ser
500 505 510
Ala Ala Ala Ala Ala Gly Val Tyr Leu Ile Gly Pro Gly Leu Ile Gly
515 520 525
Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Val Tyr Gly
530 535 540
Ser Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Val Ser Gly Ser
545 550 555 560
Gly Leu Ile Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala
565 570 575
Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Leu Ile Gly Pro Gly Ala Ser
580 585 590
<210> 42
<211> 587
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> Met-PRT1028
<400> 42
Met Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala
1 5 10 15
Ala Ala Ala Gly Thr Gly Pro Gly Ser Gly Ile Phe Gly Pro Gly Thr
20 25 30
Ser Gly Thr Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro
35 40 45
Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Thr Tyr Gly Pro Gly
50 55 60
Ile Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser
65 70 75 80
Gly Ile Phe Gly Pro Gly Ala Ser Gly Thr Tyr Gly Pro Gly Ile Phe
85 90 95
Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
100 105 110
Thr Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Ser Ala Ala
115 120 125
Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Thr Tyr Gly Thr Gly Pro Tyr Gly
130 135 140
Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Thr Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro
145 150 155 160
Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Ile Phe Gly Pro Gly
165 170 175
Thr Tyr Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Gly
180 185 190
Ser Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Thr Ser Gly Ser
195 200 205
Gly Ile Phe Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala
210 215 220
Ala Ala Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala
225 230 235 240
Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro
245 250 255
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Thr Gly Pro Gly Ser Gly Thr Tyr Gly
260 265 270
Pro Gly Ile Phe Gly Pro Gly Thr Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
275 280 285
Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala
290 295 300
Gly Thr Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Gly Thr Tyr Gly Pro Gly
305 310 315 320
Ser Ser Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala
325 330 335
Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly
340 345 350
Pro Gly Thr Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Ile Phe Gly Pro
355 360 365
Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Ile Phe
370 375 380
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
385 390 395 400
Thr Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala
405 410 415
Ala Gly Thr Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Thr Tyr Gly Pro Tyr Gly Pro
420 425 430
Gly Thr Ser Gly Pro Gly Ser Gly Ile Phe Gly Thr Gly Pro Tyr Gly
435 440 445
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Gly Pro Gly Ile
450 455 460
Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Thr Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
465 470 475 480
Gly Ser Gly Thr Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Thr Gly Pro Gly Ser
485 490 495
Gly Thr Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Gly Thr Ser Ala Ala Ala
500 505 510
Ala Ala Gly Thr Tyr Ile Phe Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly
515 520 525
Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Gly Ser Gly Pro
530 535 540
Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Thr Ser Gly Ser Gly Ile Phe
545 550 555 560
Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
565 570 575
Pro Gly Ser Gly Ile Phe Gly Pro Gly Ala Ser
580 585
<210> 43
<211> 601
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> PRT917
<400> 43
Met His His His His His His Ser Ser Gly Ser Ser Gly Pro Gly Leu
1 5 10 15
Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Val
20 25 30
Asn Gly Pro Gly Ser Gly Leu Ile Gly Pro Gly Val Ser Gly Val Tyr
35 40 45
Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Gly Ser Ser Ala
50 55 60
Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Val Tyr Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro
65 70 75 80
Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Leu Ile Gly
85 90 95
Pro Gly Ala Ser Gly Val Tyr Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Gly Leu
100 105 110
Ile Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Val Tyr Gly Ser
115 120 125
Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
130 135 140
Pro Gly Ser Gly Val Tyr Gly Val Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser
145 150 155 160
Gly Pro Gly Val Tyr Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Ser Ala Ser Ala
165 170 175
Ala Ala Ala Ala Gly Ser Gly Leu Ile Gly Pro Gly Val Tyr Gly Pro
180 185 190
Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Val Tyr Gly Ser Gly Pro Gly
195 200 205
Leu Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Val Ser Gly Ser Gly Leu Ile Gly
210 215 220
Pro Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
225 230 235 240
Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala
245 250 255
Gly Val Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
260 265 270
Ala Ser Gly Val Asn Gly Pro Gly Ser Gly Val Tyr Gly Pro Gly Leu
275 280 285
Ile Gly Pro Gly Val Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Leu Ile
290 295 300
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Val Tyr
305 310 315 320
Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Gly Val Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Gly
325 330 335
Pro Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala
340 345 350
Ala Gly Val Tyr Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Val
355 360 365
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Val Tyr Leu Ile Gly Pro Gly Leu Ile
370 375 380
Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Tyr
385 390 395 400
Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Val Tyr Gly
405 410 415
Pro Gly Leu Ile Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Val
420 425 430
Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Val Tyr Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Val Ser
435 440 445
Gly Pro Gly Ser Gly Leu Ile Gly Val Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala
450 455 460
Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Val Tyr Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro
465 470 475 480
Tyr Gly Pro Gly Val Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly
485 490 495
Val Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Val Asn Gly Pro Gly Ser Gly Val
500 505 510
Tyr Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Gly Val Ser Ala Ala Ala Ala Ala
515 520 525
Gly Val Tyr Leu Ile Gly Pro Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly
530 535 540
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Val Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Leu
545 550 555 560
Ile Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Val Ser Gly Ser Gly Leu Ile Gly Pro
565 570 575
Gly Leu Ile Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
580 585 590
Ser Gly Leu Ile Gly Pro Gly Ala Ser
595 600
<210> 44
<211> 598
<212> PRT
<213> 人工序列
<220>
<223> PRT1028
<400> 44
Met His His His His His His Ser Ser Gly Ser Ser Gly Pro Gly Ile
1 5 10 15
Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Thr
20 25 30
Gly Pro Gly Ser Gly Ile Phe Gly Pro Gly Thr Ser Gly Thr Tyr Gly
35 40 45
Pro Gly Ile Phe Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala
50 55 60
Ala Ala Ala Gly Pro Gly Thr Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Ser
65 70 75 80
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Ile Phe Gly Pro
85 90 95
Gly Ala Ser Gly Thr Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Gly Ile Phe
100 105 110
Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Gly Ser Gly
115 120 125
Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro
130 135 140
Gly Ser Gly Thr Tyr Gly Thr Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly
145 150 155 160
Pro Gly Thr Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala
165 170 175
Ala Ala Ala Gly Ser Gly Ile Phe Gly Pro Gly Thr Tyr Gly Pro Tyr
180 185 190
Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Ile
195 200 205
Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Thr Ser Gly Ser Gly Ile Phe Gly Pro
210 215 220
Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly
225 230 235 240
Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
245 250 255
Thr Tyr Gly Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala
260 265 270
Ser Gly Thr Gly Pro Gly Ser Gly Thr Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly
275 280 285
Pro Gly Thr Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro
290 295 300
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Gly Pro
305 310 315 320
Gly Ile Phe Gly Pro Gly Thr Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Gly Pro Gly
325 330 335
Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ser Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly
340 345 350
Thr Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Thr Ser Ala
355 360 365
Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Ile Phe Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro
370 375 380
Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro
385 390 395 400
Gly Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Thr Tyr Gly Pro Gly
405 410 415
Ile Phe Gly Pro Ser Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Gly
420 425 430
Ser Gly Pro Gly Thr Tyr Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Thr Ser Gly Pro
435 440 445
Gly Ser Gly Ile Phe Gly Thr Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
450 455 460
Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly
465 470 475 480
Pro Gly Thr Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Thr Tyr
485 490 495
Gly Pro Gly Ala Ser Gly Thr Gly Pro Gly Ser Gly Thr Tyr Gly Pro
500 505 510
Gly Ile Phe Gly Pro Gly Thr Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr
515 520 525
Ile Phe Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro Tyr Gly Pro Gly Ala Ser Ala
530 535 540
Ala Ala Ala Ala Gly Thr Tyr Gly Ser Gly Pro Gly Ile Phe Gly Pro
545 550 555 560
Tyr Gly Pro Gly Thr Ser Gly Ser Gly Ile Phe Gly Pro Gly Ile Phe
565 570 575
Gly Pro Tyr Ala Ser Ala Ala Ala Ala Ala Gly Pro Gly Ser Gly Ile
580 585 590
Phe Gly Pro Gly Ala Ser
595

Claims (10)

1.一种蛋白质成型体的制备方法，其包括在对含有羟基被酯化的蛋白质的原料成型体施加拉力的状态下，通过使其与酸性或碱性介质接触，对酯基进行水解的工序。
2.如权利要求1所述的蛋白质成型体的制备方法，其中，所述介质为水溶液。
3.如权利要求2所述的蛋白质成型体的制备方法，其中，所述水溶液为pH值小于12的碱性水溶液。
4.如权利要求2或3所述的蛋白质成型体的制备方法，其中，所述拉力为所述原料成型体不会因与所述水溶液接触而收缩的大小。
5.如权利要求1～4中任一项所述的蛋白质成型体的制备方法，其中，所述蛋白质为结构蛋白质。
6.如权利要求5所述的蛋白质成型体的制备方法，其中，所述结构蛋白质为丝心蛋白。
7.如权利要求6所述的蛋白质成型体的制备方法，其中，所述丝心蛋白为蜘蛛丝丝心蛋白。
8.如权利要求1～7中任一项所述的蛋白质成型体的制备方法，其中，所述羟基被酯化的蛋白质含有甲酸酯。
9.如权利要求1～8中任一项所述的蛋白质成型体的制备方法，其中，所述原料成型体为选自纤维、加热加压成型体、薄膜、多孔质体、凝胶及树脂的至少一种。
10.一种蛋白质成型体的加工方法，其包括在对含有羟基被酯化的蛋白质的蛋白质成型体施加拉力的状态下，通过使其与酸性或碱性介质接触，对酯基进行水解的工序。
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