JP7367977B2 - タンパク質捲縮ステープルの製造方法 - Google Patents
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Description
[1]
a)改変フィブロインを含む人工フィブロインフィラメントを準備する工程と、
b)上記人工フィブロインフィラメントをカットして、人工フィブロインステープルを得るカット工程と、
c)上記カット工程に先だって、上記人工フィブロインフィラメントを水性媒体と接触させて捲縮させるか、若しくは上記カット工程の後に、上記人工フィブロインステープルを水性媒体と接触させて捲縮させる捲縮工程と、
を含む、タンパク質捲縮ステープルの製造方法。
[2]
上記人工フィブロインフィラメントの、下記式で定義される、乾燥後の収縮率が7%超である、[1]のタンパク質捲縮ステープルの製造方法。
乾燥後の収縮率={1-(水性媒体に接触させ、次いで乾燥させた後の人工フィブロインフィラメントの長さ/水性媒体に接触させる前の人工フィブロインフィラメントの長さ)}×100(%)。
[3]
上記人工フィブロインフィラメントの、下記式で定義される、湿潤時収縮率が2%以上である、[1]又は[2]のタンパク質捲縮ステープルの製造方法。
湿潤時収縮率={1-(水性溶媒に接触させて湿潤状態にした人工フィブロインフィラメントの長さ/水性溶媒と接触する前の人工フィブロインフィラメントの長さ)}×100(%)
[4]
上記改変フィブロインが改変クモ糸フィブロインであり、且つ、上記人工フィブロインフィラメントが人工クモ糸フィブロインフィラメントである、[1]~[3]のいずれかのタンパク質捲縮ステープルの製造方法。
[5]
上記捲縮工程で使用する上記水性媒体が、水を含む10~230℃の液体又は気体である、[1]~[4]のいずれかのタンパク質捲縮ステープルの製造方法。
[6]
上記捲縮工程が、上記人工フィブロインフィラメント又は上記人工フィブロインステープルを上記水性媒体と接触させた後に、さらに乾燥させることを含む、[1]~[5]のいずれかのタンパク質捲縮ステープルの製造方法。
[7]
上記捲縮工程で使用する上記水性媒体が揮発性溶媒を含む、[1]~[6]
のいずれかのタンパク質捲縮ステープルの製造方法。
工程は、改変フィブロインを含む人工フィブロインフィラメントを準備する工程である。ここで、フィラメント(「長繊維」ともいう)はステープル(「短繊維」ともいう)と共に当業者にとって自明なことである。
本実施形態に係る改変フィブロインは、式1:[(A)nモチーフ-REP]m、又は式2:[(A)nモチーフ-REP]m-(A)nモチーフで表されるドメイン配列を含むタンパク質である。改変フィブロインは、ドメイン配列のN末端側及びC末端側のいずれか一方又は両方に更にアミノ酸配列(N末端配列及びC末端配列)が付加されていてもよい。N末端配列及びC末端配列は、これに限定されるものではないが、典型的には、フィブロインに特徴的なアミノ酸モチーフの反復を有さない領域であり、100残基程度のアミノ酸からなる。
式1:[(A)nモチーフ-REP]m、又は式2:[(A)nモチーフ-REP]m-(A)nモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン(改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン)において、最もC末端側に位置する(A)nモチーフからドメイン配列のC末端までの配列をドメイン配列から除いた配列に含まれる全てのREPにおいて、その領域に含まれるGPGXXモチーフの個数の総数を3倍した数(即ち、GPGXXモチーフ中のG及びPの総数に相当)をsとし、最もC末端側に位置する(A)nモチーフからドメイン配列のC末端までの配列をドメイン配列から除き、更に(A)nモチーフを除いた全REPのアミノ酸残基の総数をtとしたときに、GPGXXモチーフ含有率はs/tとして算出される。
式1:[(A)nモチーフ-REP]m、又は式2:[(A)nモチーフ-REP]m-(A)nモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン(改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン)において、最もC末端側に位置する(A)nモチーフからドメイン配列のC末端までの配列をドメイン配列から除いた配列(図3の「領域A」に相当する配列。)に含まれる全てのREPにおいて、その領域に含まれるグルタミン残基の総数をuとし、最もC末端側に位置する(A)nモチーフからドメイン配列のC末端までの配列をドメイン配列から除き、更に(A)nモチーフを除いた全REPのアミノ酸残基の総数をtとしたときに、グルタミン残基含有率はu/tとして算出される。グルタミン残基含有率の算出において、「最もC末端側に位置する(A)nモチーフからドメイン配列のC末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としている理由は、上述した理由と同様である。
式1:[(A)nモチーフ-REP]m、又は式2:[(A)nモチーフ-REP]m-(A)nモチーフで表されるドメイン配列を含むフィブロイン(改変フィブロイン又は天然由来のフィブロイン)において、最もC末端側に位置する(A)nモチーフからドメイン配列のC末端までの配列をドメイン配列から除いた配列(図1の「領域A」に相当する配列。)に含まれる全てのREPにおいて、その領域の各アミノ酸残基の疎水性指標の総和をvとし、最もC末端側に位置する(A)nモチーフからドメイン配列のC末端までの配列をドメイン配列から除き、更に(A)nモチーフを除いた全REPのアミノ酸残基の総数をtとしたときに、REPの疎水性度はv/tとして算出される。REPの疎水性度の算出において、「最もC末端側に位置する(A)nモチーフからドメイン配列のC末端までの配列をドメイン配列から除いた配列」を対象としている理由は、上述した理由と同様である。
本実施形態に係る改変フィブロイン(以下、単に「タンパク質」ともいう場合がある)は、例えば、当該改変フィブロインをコードする核酸配列と、当該核酸配列に作動可能に連結された1又は複数の調節配列とを有する発現ベクターで形質転換された宿主により、当該核酸を発現させることにより生産することができる。
人工フィブロインフィラメント(以下、「人工タンパク質フィラメント」や単に「タンパク質繊維」という場合がある)は、改変フィブロインを主成分として含んでいれば、その他のタンパク質や夾雑物を含んでいてもよい。人工フィブロインフィラメントが人工クモ糸フィブロインフィラメントであることが好ましい。人工フィブロインフィラメントは、公知の紡糸方法によって製造することができる。すなわち、例えば、改変フィブロインを主成分として含むタンパク質フィラメントを製造する際には、まず、上述した方法に準じて製造した改変フィブロインをジメチルスルホキシド(DMSO)、N,N-ジメチルホルムアミド(DMF)、ギ酸、又はヘキサフルオロイソプロパノール(HFIP)等の溶媒に、必要に応じて、溶解促進剤としての無機塩と共に添加し、溶解してドープ液を作製する。次いで、このドープ液を用いて、湿式紡糸、乾式紡糸、乾湿式紡糸又は溶融紡糸等の公知の紡糸方法により紡糸して、タンパク質フィラメントを得ることができる。好ましい紡糸方法としては、湿式紡糸又は乾湿式紡糸を挙げることができる。
乾燥後の収縮率={1-(水性媒体に接触させ、次いで乾燥させた後の人工フィブロインフィラメントの長さ/水性媒体に接触させる前の人工フィブロインフィラメントの長さ)}×100(%)
湿潤時収縮率={1-(水性媒体に接触させて湿潤状態にした人工フィブロインフィラメントの長さの長さ/水性媒体と接触する前の人工フィブロインフィラメントの長さ)}×100(%)
工程b(カット工程)は、人工フィブロインフィラメントをカットして、人工フィブロインステープルを得る工程である。ここで、工程bが工程cの前に行われる場合は、カットする人工フィブロインフィラメントは、捲縮される前の人工フィブロインフィラメントであり、工程bが工程cの後に行われる場合は、カットする人工フィブロインフィラメントは、捲縮された後の人工フィブロインフィラメントである。
工程c(捲縮工程)は、人工フィブロインフィラメント又は人工フィブロインステープルを水性媒体と接触させて捲縮させる(以下、「水捲縮」という場合がある)工程である。ここで、工程cが工程bの前に行われる場合は、水と接触させ縮れさせることにより捲縮させるのは人工フィブロインフィラメントであり、工程cが工程bの後に行われる場合は、水と接触させ縮れさせることにより捲縮させるのは、人工フィブロインフィラメントをカットして得た人工フィブロインステープルである。
乾燥後の収縮率={1-(捲縮させ、次いで乾燥させた後の人工フィブロインフィラメント若しくは人工フィブロイン質ステープルの長さ/水性媒体に接触させる前の人工フィブロインフィラメント若しくは人工フィブロインステープルの長さ)}×100(%)
湿潤時収縮率={1-(水に接触させて湿潤状態にした人工フィブロインフィラメント若しくは人工フィブロイン質ステープルの長さの長さ/紡糸後、水と接触する前の人造フィブロイン繊維の長さ)}×100(%)
得られたタンパク質捲縮ステープルは、柔らかい感触を呈する単繊維であり、紡績糸、不織布、コンポジットなどの複合材の製造に用いることができる。
(1)プラスミド発現株の作製
ネフィラ・クラビペス(Nephila clavipes)由来のフィブロイン(GenBankアクセッション番号:P46804.1、GI:1174415)の塩基配列及びアミノ酸配列に基づき、配列番号13で示されるアミノ酸配列を有する改変フィブロイン(以下、「PRT799」ともいう。)を設計した。なお、配列番号13で示されるアミノ酸配列は、ネフィラ・クラビペス由来のフィブロインのアミノ酸配列に対して、生産性の向上を目的としてアミノ酸残基の置換、挿入及び欠失を施したアミノ酸配列を有し、さらにN末端に配列番号5で示されるアミノ酸配列(タグ配列及びヒンジ配列)が付加されている。
配列番号13で示されるアミノ酸配列を有するタンパク質をコードする核酸を含むpET22b(+)発現ベクターで、大腸菌BLR(DE3)を形質転換した。当該形質転換大腸菌を、アンピシリンを含む2mLのLB培地で15時間培養した。当該培養液を、アンピシリンを含む100mLのシード培養用培地(表4)にOD600が0.005となるように添加した。培養液温度を30℃に保ち、OD600が5になるまでフラスコ培養を行い(約15時間)、シード培養液を得た。
IPTGを添加してから2時間後に回収した菌体を20mM Tris-HCl buffer(pH7.4)で洗浄した。洗浄後の菌体を約1mMのPMSFを含む20mMTris-HCl緩衝液(pH7.4)に懸濁させ、高圧ホモジナイザー(GEA Niro Soavi社製)で細胞を破砕した。破砕した細胞を遠心分離し、沈殿物を得た。得られた沈殿物を、高純度になるまで20mMTris-HCl緩衝液(pH7.4)で洗浄した。洗浄後の沈殿物を100mg/mLの濃度になるように8M グアニジン緩衝液(8Mグアニジン塩酸塩、10mMリン酸二水素ナトリウム、20mMNaCl、1mMTris-HCl、pH7.0)で懸濁し、60℃で30分間、スターラーで撹拌し、溶解させた。溶解後、透析チューブ(三光純薬株式会社製のセルロースチューブ36/32)を用いて水で透析を行った。透析後に得られた白色の凝集タンパク質を遠心分離により回収し、凍結乾燥機で水分を除き、凍結乾燥粉末を回収することにより、改変クモ糸フィブロイン「PRT799」を得た。
DMSOに、上述の改変フィブロイン(PRT799)を濃度24質量%となるよう添加した後、溶解促進剤としてLiClを濃度4.0質量%となるように添加した。その後、シェーカーを使用して、改変フィブロインを3時間かけて溶解させ、DMSO溶液を得た。得られたDMSO溶液中のゴミと泡を取り除き、ドープ液とした。ドープ液の溶液粘度は90℃において5000cP(センチポアズ)であった。
凝固液(メタノール)の温度:5~10℃
延伸倍率:4.52倍
乾燥温度:80℃
人工クモ糸タンパク質の製造例で得られてボビンに巻きとられた人工クモ糸フィラメントを複数本束ねて卓上型繊維裁断機で40mmの長さに裁断して、人工クモ糸タンパク質ステープルを作製した。作製した人工クモ糸タンパク質ステープルを40℃の水に1分浸漬して縮れさせることで捲縮させた後、40℃で18時間乾燥させて、捲縮ステープルを得た。得られた捲縮ステープルを図5に示す。なお、水への浸漬時の人工クモ糸タンパク質ステープルの収縮率は50%であった。
人工クモ糸タンパク質の製造例で得られてボビンに巻きとられた人工クモ糸フィラメントを複数本束ねて卓上型繊維裁断機で40mmの長さに裁断して、人工クモ糸タンパク質ステープルを作製した。市販の帯電防止用油剤を1重量%の濃度(油剤分散液中の濃度)となるように水に分散させて油剤分散液を得た。作製した人工クモ糸タンパク質ステープルを20℃の油剤分散液に1分浸漬して縮れさせることで捲縮させた後、40℃で18時間乾燥させて、捲縮ステープルを得た。得られた捲縮ステープルを図6に示す。なお、油剤分散液への浸漬時の人工クモ糸タンパク質ステープルの収縮率は50%であった。
人工クモ糸タンパク質フィラメントを単にカットして、無捲縮ステープルを得た。得られた無捲縮ステープルの写真を図7に示す。
人工クモ糸タンパク質の製造例で得られてボビンに巻きとられた人工クモ糸フィラメントを複数本束ねて卓上型繊維裁断機で40mmの長さに裁断して、人工クモ糸タンパク質ステープルを作製した。作製した人工クモ糸タンパク質ステープルを、20℃の水とメタノールの混合液(メタノール濃度50質量%)に、1分浸漬して縮れさせることで捲縮させた後、40℃で18時間乾燥させて、捲縮ステープルを得た。
Claims (6)
- a)改変フィブロインを含む人工フィブロインフィラメントを準備する工程と、
b)前記人工フィブロインフィラメントをカットして、人工フィブロインステープルを得るカット工程と、
c)前記カット工程に先だって、前記人工フィブロインフィラメントを水性媒体と接触させて外力によらずに捲縮させるか、若しくは前記カット工程の後に、前記人工フィブロインステープルを水性媒体と接触させて外力によらずに捲縮させる捲縮工程と、
を含み、
前記捲縮工程で使用する前記水性媒体が、水を含む25~100℃の液体(気体を除く)であり、前記改変フィブロインは、
式1:[(A) n モチーフ-REP] m 、又は
式2:[(A) n モチーフ-REP] m -(A) n モチーフ
(式1及び式2中、(A) n モチーフはアミノ酸残基が2~27であるアミノ酸配列を示し、(A) n モチーフ中の全アミノ酸残基数に対するアラニン残基数が40%以上であり、REPは2~200アミノ酸残基から構成されるアミノ酸配列を示し、mは2~300の整数を示し、複数存在する(A) n モチーフは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよく、複数存在するREPは、互いに同一のアミノ酸配列でもよく、異なるアミノ酸配列でもよい)
で表されるドメイン配列を含み、前記ドメイン配列が天然由来のフィブロインのアミノ酸配列とは異なる、タンパク質捲縮ステープルの製造方法。 - 前記人工フィブロインフィラメントの、下記式で定義される、乾燥後の収縮率が7%超である、請求項1に記載のタンパク質捲縮ステープルの製造方法。
乾燥後の収縮率={1-(水性媒体に接触させ、次いで乾燥させた後の人工フィブロインフィラメントの長さ/水性媒体に接触させる前の人工フィブロインフィラメントの長さ)}×100(%)。 - 前記人工フィブロインフィラメントの、下記式で定義される、湿潤時収縮率が2%以上である、請求項1又は2に記載のタンパク質捲縮ステープルの製造方法。
湿潤時収縮率={1-(水性溶媒に接触させて湿潤状態にした人工フィブロインフィラメントの長さ/紡糸後、水性溶媒と接触する前の人工フィブロインフィラメントの長さ)}×100(%) - 前記改変フィブロインが改変クモ糸フィブロインであり、且つ、前記人工フィブロインフィラメントが人工クモ糸フィブロインフィラメントである、請求項1~3のいずれか一項に記載のタンパク質捲縮ステープルの製造方法。
- 前記捲縮工程が、前記人工フィブロインフィラメント又は前記人工フィブロインステープルを前記水性媒体と接触させた後に、さらに乾燥させることを含む、請求項1~4のいずれか一項に記載のタンパク質捲縮ステープルの製造方法。
- 前記捲縮工程で使用する前記水性媒体が揮発性溶媒を含む、請求項1~5のいずれか一項に記載のタンパク質捲縮ステープルの製造方法。
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Citations (9)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2002020958A (ja) | 2000-07-06 | 2002-01-23 | Gunze Ltd | 絹原綿加工方法 |
JP2003227064A (ja) | 2002-02-05 | 2003-08-15 | National Institute Of Agrobiological Sciences | 塩縮した天然繊維ならびにその製造方法 |
CN1566422A (zh) | 2003-06-16 | 2005-01-19 | 中国华源集团有限公司 | 一种立体卷曲蛋白质纤维及其制备方法 |
US20060027247A1 (en) | 2004-08-06 | 2006-02-09 | Thomas Studney | Transgenic spider silk floss |
WO2012165476A1 (ja) | 2011-06-01 | 2012-12-06 | スパイバー株式会社 | 人造ポリペプチド繊維及びその製造方法 |
WO2016201369A1 (en) | 2015-06-11 | 2016-12-15 | Bolt Threads, Inc. | Recombinant protein fiber yarns with improved properties |
WO2017188434A1 (ja) | 2016-04-28 | 2017-11-02 | Spiber株式会社 | 改変フィブロイン |
WO2018087239A1 (en) | 2016-11-11 | 2018-05-17 | Amsilk Gmbh | Use of a shrinkable biopolymer fiber as sensor |
WO2018164234A1 (ja) | 2017-03-10 | 2018-09-13 | カジナイロン株式会社 | タンパク質繊維の製造方法、及びタンパク質繊維の防縮方法 |
Family Cites Families (20)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
NL52647C (ja) * | 1938-09-29 | |||
BE458874A (ja) * | 1943-10-20 | |||
GB750526A (en) * | 1953-12-31 | 1956-06-20 | Adshead & Geeson Ltd | Improvements in the treatment of fabrics in tubular form made from yarns of regenerated protein and in the treatment of such yarns |
US4141207A (en) * | 1977-09-02 | 1979-02-27 | Shigesaburo Mizushima | Process for producing curl shrunk silk yarn |
JPS6170075A (ja) * | 1984-09-12 | 1986-04-10 | 水島 繁三郎 | 形状記憶生糸の製造方法 |
JPH01183534A (ja) * | 1988-01-18 | 1989-07-21 | Shigesaburo Mizushima | 天然繊維記憶形状糸の製造法 |
US5989894A (en) * | 1990-04-20 | 1999-11-23 | University Of Wyoming | Isolated DNA coding for spider silk protein, a replicable vector and a transformed cell containing the DNA |
JPH06346314A (ja) * | 1993-06-02 | 1994-12-20 | Toyobo Co Ltd | 再生絹フィブロイン繊維およびその製造方法 |
JP3723949B2 (ja) * | 1995-10-27 | 2005-12-07 | 松岡機業株式会社 | 潜在捲縮性生糸の製造方法 |
JPH10266007A (ja) * | 1997-03-24 | 1998-10-06 | Kanegafuchi Chem Ind Co Ltd | カール付与方法及び該方法を用いてなる頭飾品 |
JP3753945B2 (ja) | 2001-02-14 | 2006-03-08 | ヒゲタ醤油株式会社 | 大腸菌とブレビバチルス属細菌間のプラスミドシャトルベクター |
JP2005502347A (ja) * | 2001-08-29 | 2005-01-27 | ユニバーシティ オブ ワイオミング | クモ糸タンパク質をコードする核酸、ポリペプチド、抗体とそれらの使用方法 |
AU2003202949A1 (en) * | 2002-01-11 | 2003-07-30 | Ali Alwattari | Methods and apparatus for spinning spider silk protein |
JP2006207069A (ja) * | 2005-01-27 | 2006-08-10 | Yuuhou:Kk | 絹不織布 |
EP1976868B1 (en) * | 2005-12-30 | 2015-02-18 | Spiber Technologies AB | Spider silk proteins and methods for producing spider silk proteins |
WO2013120143A1 (en) * | 2012-02-17 | 2013-08-22 | Commonwealth Scientific And Industrial Research Organisation | Method of promoting the formation of cross-links between coiled coil silk proteins |
AU2013355327A1 (en) * | 2012-12-05 | 2015-06-11 | Sangamo Therapeutics, Inc. | Methods and compositions for regulation of metabolic disorders |
TWI638918B (zh) * | 2014-08-29 | 2018-10-21 | 北面服飾公司 | 經矽藻土粒子處理之纖維及其他構築體 |
KR102045830B1 (ko) * | 2015-06-29 | 2019-11-18 | 모던 메도우 아이엔씨. | 배양된 세포로부터의 원단 및 이의 제조 방법 |
JP2019518882A (ja) * | 2016-06-10 | 2019-07-04 | ボルト スレッズ インコーポレイテッド | 改善された特性を有する組換えタンパク質繊維糸 |
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Patent Citations (9)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JP2002020958A (ja) | 2000-07-06 | 2002-01-23 | Gunze Ltd | 絹原綿加工方法 |
JP2003227064A (ja) | 2002-02-05 | 2003-08-15 | National Institute Of Agrobiological Sciences | 塩縮した天然繊維ならびにその製造方法 |
CN1566422A (zh) | 2003-06-16 | 2005-01-19 | 中国华源集团有限公司 | 一种立体卷曲蛋白质纤维及其制备方法 |
US20060027247A1 (en) | 2004-08-06 | 2006-02-09 | Thomas Studney | Transgenic spider silk floss |
WO2012165476A1 (ja) | 2011-06-01 | 2012-12-06 | スパイバー株式会社 | 人造ポリペプチド繊維及びその製造方法 |
WO2016201369A1 (en) | 2015-06-11 | 2016-12-15 | Bolt Threads, Inc. | Recombinant protein fiber yarns with improved properties |
WO2017188434A1 (ja) | 2016-04-28 | 2017-11-02 | Spiber株式会社 | 改変フィブロイン |
WO2018087239A1 (en) | 2016-11-11 | 2018-05-17 | Amsilk Gmbh | Use of a shrinkable biopolymer fiber as sensor |
WO2018164234A1 (ja) | 2017-03-10 | 2018-09-13 | カジナイロン株式会社 | タンパク質繊維の製造方法、及びタンパク質繊維の防縮方法 |
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