CN106866816A - 从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法 - Google Patents
从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法 Download PDFInfo
- Publication number
- CN106866816A CN106866816A CN201710244376.0A CN201710244376A CN106866816A CN 106866816 A CN106866816 A CN 106866816A CN 201710244376 A CN201710244376 A CN 201710244376A CN 106866816 A CN106866816 A CN 106866816A
- Authority
- CN
- China
- Prior art keywords
- pigskin
- collagen
- extracted
- acid
- distilled water
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Pending
Links
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 title claims abstract description 50
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 title claims abstract description 50
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 title claims abstract description 50
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract description 27
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 30
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims abstract description 25
- 238000005238 degreasing Methods 0.000 claims abstract description 15
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims abstract description 11
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims abstract description 11
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 claims abstract description 10
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 claims abstract description 10
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 claims abstract description 10
- 238000009777 vacuum freeze-drying Methods 0.000 claims abstract description 8
- 239000000284 extract Substances 0.000 claims abstract description 6
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Chemical compound O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 42
- 239000012153 distilled water Substances 0.000 claims description 28
- 239000002245 particle Substances 0.000 claims description 23
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 claims description 14
- SQGYOTSLMSWVJD-UHFFFAOYSA-N silver(1+) nitrate Chemical compound [Ag+].[O-]N(=O)=O SQGYOTSLMSWVJD-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 14
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 claims description 7
- 229910019142 PO4 Inorganic materials 0.000 claims description 7
- ANFZRGMDGDYNGA-UHFFFAOYSA-N ethyl acetate;propan-2-ol Chemical compound CC(C)O.CCOC(C)=O ANFZRGMDGDYNGA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims description 7
- 239000007788 liquid Substances 0.000 claims description 7
- 239000003960 organic solvent Substances 0.000 claims description 7
- 239000010452 phosphate Substances 0.000 claims description 7
- 239000000843 powder Substances 0.000 claims description 7
- 238000005185 salting out Methods 0.000 claims description 7
- 229910001961 silver nitrate Inorganic materials 0.000 claims description 7
- 229910052708 sodium Inorganic materials 0.000 claims description 7
- 239000011734 sodium Substances 0.000 claims description 7
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 claims description 7
- 210000002784 stomach Anatomy 0.000 claims description 7
- 210000004003 subcutaneous fat Anatomy 0.000 claims description 7
- 238000009738 saturating Methods 0.000 claims 1
- 238000000605 extraction Methods 0.000 abstract description 12
- 238000011084 recovery Methods 0.000 abstract description 8
- 238000004140 cleaning Methods 0.000 abstract 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 abstract 1
- 238000000502 dialysis Methods 0.000 description 6
- 210000002318 cardia Anatomy 0.000 description 5
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 3
- 238000003809 water extraction Methods 0.000 description 3
- 239000000463 material Substances 0.000 description 2
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 2
- 102000003886 Glycoproteins Human genes 0.000 description 1
- 108090000288 Glycoproteins Proteins 0.000 description 1
- 241000124008 Mammalia Species 0.000 description 1
- 206010054949 Metaplasia Diseases 0.000 description 1
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 1
- 238000007792 addition Methods 0.000 description 1
- 230000015572 biosynthetic process Effects 0.000 description 1
- 210000004204 blood vessel Anatomy 0.000 description 1
- 210000000988 bone and bone Anatomy 0.000 description 1
- 210000002808 connective tissue Anatomy 0.000 description 1
- 239000000470 constituent Substances 0.000 description 1
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 description 1
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 1
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 1
- 230000001066 destructive effect Effects 0.000 description 1
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 1
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 1
- 238000003912 environmental pollution Methods 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 210000003041 ligament Anatomy 0.000 description 1
- 230000015689 metaplastic ossification Effects 0.000 description 1
- 230000001394 metastastic effect Effects 0.000 description 1
- 206010061289 metastatic neoplasm Diseases 0.000 description 1
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 1
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 description 1
- 210000003491 skin Anatomy 0.000 description 1
- 210000002435 tendon Anatomy 0.000 description 1
- 210000001519 tissue Anatomy 0.000 description 1
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/78—Connective tissue peptides, e.g. collagen, elastin, laminin, fibronectin, vitronectin or cold insoluble globulin [CIG]
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
- C12P21/06—Preparation of peptides or proteins produced by the hydrolysis of a peptide bond, e.g. hydrolysate products
Landscapes
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Zoology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Cosmetics (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
本发明提供从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法，包括以下步骤：(1)将猪皮清理洗净后，切成颗粒状，洗净沥干；(2)对猪皮脱脂后，置于‑20℃条件下保存备用；(3)在酸性下，采用胃蛋白酶进行酶解提取；(4)待提取结束后，先后进行盐析和透析，真空冷冻干燥后即可得到产品。本发明采用醋酸和胃蛋白酶相结合提取，一方面对环境无污染，另一方面完好保留胶原蛋白的活性成分，同时在酶用量为0.0125mg/g、提取时间60h、提取温度为4℃最优提取条件下提取，胶原蛋白的提取率高达19.87％，提取率高，且使猪皮得到最大利用价值，且该方法简单、易于操作、提取成本低，适合工业化生产。
Description
技术领域
本发明涉及活性胶原蛋白肽的提取工艺，具体涉及从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法。
背景技术
胶原蛋白又叫胶原，是一种含糖蛋白质，在自然界分布广泛，主要分布在哺乳动物的结缔组织中，作为皮肤、骨骼、肌腱、韧带、血管的构成材料。胶原特有的空间结构赋予其优异的理化性质和生物活性-生物相容性、生物可降解性和低抗原性等，从而成为目前研究和应用最为广泛的一类结构蛋白，在食品、化妆品、组织工程和生物医学材料等领域得到了广泛应用。
目前，从动物组织中提取胶原的方法主要有单独使用或联用酸法、碱法、酶解法及热水抽提法。其中，酸法、碱法和热水抽提法胶原溶出率很低，且酸法、碱法对环境污染严重，水抽提法得到的往往是胶原的变性产物，而酶法转移性强、破坏性小，能更好地获得活性胶原，但水解不够彻底。
发明内容
针对现有技术的不足，本发明的目的是从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法，本提取方法采用醋酸和胃蛋白酶相结合，对环境无污染、保留活性成分，且提取率高，同时提高猪皮的利用率。
为了达到上述目的，本发明采取的技术方案是：
从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法，包括以下步骤：
(1)将猪皮皮下脂肪和表面的毛发剔除干净，利用蒸馏水彻底洗净后，切成猪皮小颗粒状，再用蒸馏水润洗一遍，沥干水；
(2)在40℃条件下，用体积比为5:3的异丙醇个乙酸乙酯混合有机溶剂，按照料液比为1:4m/v对猪皮颗粒脱脂4.5h，然后用蒸馏水反复润洗猪皮颗粒直至无有机溶剂气味，沥干水后，置于-20℃条件下保存备用；
(3)将脱脂后的猪皮颗粒置于醋酸中，按与猪皮质量比为0.012～0.013mg/g加入胃蛋白酶，置于温度为3～5℃的条件下提取55～65h；
(4)待提取结束后，加入氯化钠粉末进行盐析出胶原絮状沉淀，然后将胶原絮状沉淀溶于0.4mol/L醋酸溶液中，再注入透析袋内并先后于0.02mol/L的磷酸钠溶液和蒸馏水中透析3～4天后，用硝酸银溶液检测透析液至无浑浊现象为止，真空冷冻干燥后即可得到产品。
作为优选技术方案，为了使猪皮中的胶原蛋白尽可能溶解于胃蛋白酶，有利于提高胶原蛋白的提取率，同时避免胃蛋白酶的浪费，所述步骤(3)中加入胃蛋白酶与猪皮的质量比0.0125mg/g。
作为优选技术方案，为了使猪皮中的胶原蛋白尽可能溶解于胃蛋白酶，有利于提高胶原蛋白的提取率，同时防止提取过长浪费能源，所述步骤(3)中提取60h。
作为优选技术方案，为了保证温度合适，使猪皮中的胶原蛋白尽可能溶解于胃蛋白酶，有利于提高胶原蛋白的提取率，所述步骤(3)中置于温度为4℃的条件下提取。
作为优选技术方案，为了尽可能使猪皮中的胶原蛋白都溶解出来，提高提取率，同时防止猪皮颗粒太小损坏胶原蛋白，所述步骤(1)中的猪皮小颗粒状的规格为4.5mm×4.5mm。
与现有技术相比，本发明具有的效益：本发明采用醋酸和胃蛋白酶相结合提取，一方面对环境无污染，另一方面完好保留胶原蛋白的活性成分，同时在酶用量为0.0125mg/g、提取时间60h、提取温度为4℃最优提取条件下提取，胶原蛋白的提取率高达19.87％，提取率高，且使猪皮得到最大利用价值，且该方法简单、易于操作、提取成本低，适合工业化生产。
具体实施方式
下面结合具体实施例对本发明作进一步地说明。
实施例1
从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法，包括以下步骤：
(1)将猪皮皮下脂肪和表面的毛发剔除干净，利用蒸馏水彻底洗净后，切成4.5mm×4.5mm的猪皮小颗粒状，再用蒸馏水润洗一遍，沥干水；
(2)在40℃条件下，用体积比为5:3的异丙醇个乙酸乙酯混合有机溶剂，按照料液比为1:4m/v对猪皮颗粒脱脂4.5h，然后用蒸馏水反复润洗猪皮颗粒直至无有机溶剂气味，沥干水后，置于-20℃条件下保存备用；
(3)将脱脂后的猪皮颗粒置于醋酸中，按与猪皮质量比为0.012mg/g加入胃蛋白酶，置于温度为3℃的条件下提取55h；
(4)待提取结束后，加入氯化钠粉末进行盐析出胶原絮状沉淀，然后将胶原絮状沉淀溶于0.4mol/L醋酸溶液中，再注入透析袋内并先后于0.02mol/L的磷酸钠溶液和蒸馏水中透析3～4天后，用硝酸银溶液检测透析液至无浑浊现象为止，真空冷冻干燥后即可得到产品。
实施例2
从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法，包括以下步骤：
(1)将猪皮皮下脂肪和表面的毛发剔除干净，利用蒸馏水彻底洗净后，切成猪皮小颗粒状，再用蒸馏水润洗一遍，沥干水；
(2)在40℃条件下，用体积比为5:3的异丙醇个乙酸乙酯混合有机溶剂，按照料液比为1:4m/v对猪皮颗粒脱脂4.5h，然后用蒸馏水反复润洗猪皮颗粒直至无有机溶剂气味，沥干水后，置于-20℃条件下保存备用；
(3)将脱脂后的猪皮颗粒置于醋酸中，按与猪皮质量比为0.0122mg/g加入胃蛋白酶，置于温度为3.5℃的条件下提取57h；
(4)待提取结束后，加入氯化钠粉末进行盐析出胶原絮状沉淀，然后将胶原絮状沉淀溶于0.4mol/L醋酸溶液中，再注入透析袋内并先后于0.02mol/L的磷酸钠溶液和蒸馏水中透析3～4天后，用硝酸银溶液检测透析液至无浑浊现象为止，真空冷冻干燥后即可得到产品。
实施例3
从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法，包括以下步骤：
(1)将猪皮皮下脂肪和表面的毛发剔除干净，利用蒸馏水彻底洗净后，切成4.5mm×4.5mm的猪皮小颗粒状，再用蒸馏水润洗一遍，沥干水；
(2)在40℃条件下，用体积比为5:3的异丙醇个乙酸乙酯混合有机溶剂，按照料液比为1:4m/v对猪皮颗粒脱脂4.5h，然后用蒸馏水反复润洗猪皮颗粒直至无有机溶剂气味，沥干水后，置于-20℃条件下保存备用；
(3)将脱脂后的猪皮颗粒置于醋酸中，按与猪皮质量比为0.0124mg/g加入胃蛋白酶，置于温度为4℃的条件下提取60h；
(4)待提取结束后，加入氯化钠粉末进行盐析出胶原絮状沉淀，然后将胶原絮状沉淀溶于0.4mol/L醋酸溶液中，再注入透析袋内并先后于0.02mol/L的磷酸钠溶液和蒸馏水中透析3～4天后，用硝酸银溶液检测透析液至无浑浊现象为止，真空冷冻干燥后即可得到产品。
实施例4
从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法，包括以下步骤：
(1)将猪皮皮下脂肪和表面的毛发剔除干净，利用蒸馏水彻底洗净后，切成猪皮小颗粒状，再用蒸馏水润洗一遍，沥干水；
(2)在40℃条件下，用体积比为5:3的异丙醇个乙酸乙酯混合有机溶剂，按照料液比为1:4m/v对猪皮颗粒脱脂4.5h，然后用蒸馏水反复润洗猪皮颗粒直至无有机溶剂气味，沥干水后，置于-20℃条件下保存备用；
(3)将脱脂后的猪皮颗粒置于醋酸中，按与猪皮质量比为0.0127mg/g加入胃蛋白酶，置于温度为4.5℃的条件下提取63h；
(4)待提取结束后，加入氯化钠粉末进行盐析出胶原絮状沉淀，然后将胶原絮状沉淀溶于0.4mol/L醋酸溶液中，再注入透析袋内并先后于0.02mol/L的磷酸钠溶液和蒸馏水中透析3～4天后，用硝酸银溶液检测透析液至无浑浊现象为止，真空冷冻干燥后即可得到产品。
实施例5
从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法，包括以下步骤：
(1)将猪皮皮下脂肪和表面的毛发剔除干净，利用蒸馏水彻底洗净后，切成4.5mm×4.5mm的猪皮小颗粒状，再用蒸馏水润洗一遍，沥干水；
(2)在40℃条件下，用体积比为5:3的异丙醇个乙酸乙酯混合有机溶剂，按照料液比为1:4m/v对猪皮颗粒脱脂4.5h，然后用蒸馏水反复润洗猪皮颗粒直至无有机溶剂气味，沥干水后，置于-20℃条件下保存备用；
(3)将脱脂后的猪皮颗粒置于醋酸中，按与猪皮质量比为0.013mg/g加入胃蛋白酶，置于温度为5℃的条件下提取65h；
(4)待提取结束后，加入氯化钠粉末进行盐析出胶原絮状沉淀，然后将胶原絮状沉淀溶于0.4mol/L醋酸溶液中，再注入透析袋内并先后于0.02mol/L的磷酸钠溶液和蒸馏水中透析3～4天后，用硝酸银溶液检测透析液至无浑浊现象为止，真空冷冻干燥后即可得到产品。
应当指出，以上案例仅是本发明有代表性的例子。显然，本发明的技术方案并不限于上述实施例，还可以有许多变性。
Claims (5)
1.从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法，其特征在于，包括以下步骤：
(1)将猪皮皮下脂肪和表面的毛发剔除干净，利用蒸馏水彻底洗净后，切成猪皮小颗粒状，再用蒸馏水润洗一遍，沥干水；
(2)在40℃条件下，用体积比为5:3的异丙醇个乙酸乙酯混合有机溶剂，按照料液比为1:4m/v对猪皮颗粒脱脂4.5h，然后用蒸馏水反复润洗猪皮颗粒直至无有机溶剂气味，沥干水后，置于-20℃条件下保存备用；
(3)将脱脂后的猪皮颗粒置于醋酸中，按与猪皮质量比为0.012～0.013mg/g加入胃蛋白酶，置于温度为3～5℃的条件下提取55～65h；
(4)待提取结束后，加入氯化钠粉末进行盐析出胶原絮状沉淀，然后将胶原絮状沉淀溶于0.4mol/L醋酸溶液中，再注入透析袋内并先后于0.02mol/L的磷酸钠溶液和蒸馏水中透析3～4天后，用硝酸银溶液检测透析液至无浑浊现象为止，真空冷冻干燥后即可得到产品。
2.根据权利要求1所述的从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法，其特征在于：所述步骤(3)中加入胃蛋白酶与猪皮的质量比0.0125mg/g。
3.根据权利要求2所述的从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法，其特征在于：所述步骤(3)中提取60h。
4.根据权利要求3所述的从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法，其特征在于：所述步骤(3)中置于温度为4℃的条件下提取。
5.根据权利要求1～4任意一项所述的从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法，其特征在于：所述步骤(1)中的猪皮小颗粒状的规格为4.5mm×4.5mm。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CN201710244376.0A CN106866816A (zh) | 2017-04-14 | 2017-04-14 | 从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| CN201710244376.0A CN106866816A (zh) | 2017-04-14 | 2017-04-14 | 从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| CN106866816A true CN106866816A (zh) | 2017-06-20 |
Family
ID=59162487
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| CN201710244376.0A Pending CN106866816A (zh) | 2017-04-14 | 2017-04-14 | 从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| CN (1) | CN106866816A (zh) |
Cited By (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN107475337A (zh) * | 2017-08-18 | 2017-12-15 | 合肥丰洁生物科技有限公司 | 一种从动物皮脂中提取胶原蛋白的方法 |
| CN109762060A (zh) * | 2017-11-10 | 2019-05-17 | 惠合再生医学生技股份有限公司 | 胶原蛋白处理方法 |
| CN110066845A (zh) * | 2019-05-31 | 2019-07-30 | 中国医药集团总公司四川抗菌素工业研究所 | 猪胆皮胶原蛋白的制备方法 |
| CN110292653A (zh) * | 2019-07-09 | 2019-10-01 | 洛阳理工学院 | 一种具有抑菌功效的胶原基纳米复合止血材料及其制备方法 |
| CN110655568A (zh) * | 2019-09-27 | 2020-01-07 | 成都维德医疗器械有限责任公司 | 一种酸性酶解法提取胶原蛋白的方法 |
| CN110973343A (zh) * | 2019-12-26 | 2020-04-10 | 苏州红冠庄国药股份有限公司 | 一种鹿皮胶粉、制备方法和应用方法 |
| CN112891609A (zh) * | 2021-01-15 | 2021-06-04 | 蚌埠学院 | 一种以羊皮为原料的多孔材料及其制备方法、应用 |
| CN113462736A (zh) * | 2021-08-24 | 2021-10-01 | 华南师大(清远)科技创新研究院有限公司 | 从猪皮中获取去端肽胶原蛋白的制备方法及胶原蛋白 |
Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN102363798A (zh) * | 2011-11-15 | 2012-02-29 | 无锡贝迪生物工程有限公司 | 胶原蛋白海绵的制备工艺 |
| CN102391374A (zh) * | 2011-11-15 | 2012-03-28 | 无锡贝迪生物工程有限公司 | 一种具有三螺旋结构的活性胶原的制备方法 |
| CN105255983A (zh) * | 2015-11-30 | 2016-01-20 | 江南大学 | 一种胶原蛋白的提取工艺 |
-
2017
- 2017-04-14 CN CN201710244376.0A patent/CN106866816A/zh active Pending
Patent Citations (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN102363798A (zh) * | 2011-11-15 | 2012-02-29 | 无锡贝迪生物工程有限公司 | 胶原蛋白海绵的制备工艺 |
| CN102391374A (zh) * | 2011-11-15 | 2012-03-28 | 无锡贝迪生物工程有限公司 | 一种具有三螺旋结构的活性胶原的制备方法 |
| CN105255983A (zh) * | 2015-11-30 | 2016-01-20 | 江南大学 | 一种胶原蛋白的提取工艺 |
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| 乔恩楠等: "结构蛋白—猪皮胶原的提取及其理化特性的表征", 《武汉纺织大学学报》 * |
Cited By (9)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| CN107475337A (zh) * | 2017-08-18 | 2017-12-15 | 合肥丰洁生物科技有限公司 | 一种从动物皮脂中提取胶原蛋白的方法 |
| CN109762060A (zh) * | 2017-11-10 | 2019-05-17 | 惠合再生医学生技股份有限公司 | 胶原蛋白处理方法 |
| CN110066845A (zh) * | 2019-05-31 | 2019-07-30 | 中国医药集团总公司四川抗菌素工业研究所 | 猪胆皮胶原蛋白的制备方法 |
| CN110292653A (zh) * | 2019-07-09 | 2019-10-01 | 洛阳理工学院 | 一种具有抑菌功效的胶原基纳米复合止血材料及其制备方法 |
| CN110292653B (zh) * | 2019-07-09 | 2021-11-26 | 洛阳理工学院 | 一种具有抑菌功效的胶原基纳米复合止血材料及其制备方法 |
| CN110655568A (zh) * | 2019-09-27 | 2020-01-07 | 成都维德医疗器械有限责任公司 | 一种酸性酶解法提取胶原蛋白的方法 |
| CN110973343A (zh) * | 2019-12-26 | 2020-04-10 | 苏州红冠庄国药股份有限公司 | 一种鹿皮胶粉、制备方法和应用方法 |
| CN112891609A (zh) * | 2021-01-15 | 2021-06-04 | 蚌埠学院 | 一种以羊皮为原料的多孔材料及其制备方法、应用 |
| CN113462736A (zh) * | 2021-08-24 | 2021-10-01 | 华南师大(清远)科技创新研究院有限公司 | 从猪皮中获取去端肽胶原蛋白的制备方法及胶原蛋白 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| CN106866816A (zh) | 从猪皮中提取胶原蛋白的酸酶结合法 | |
| CN102702346B (zh) | 一种从鱼皮中提取酸溶性胶原蛋白的方法及所得到的产品 | |
| CN101230088B (zh) | 从动物皮或/和腱提取未变性天然胶原蛋白的方法 | |
| CN106701879A (zh) | 一种提取i型胶原蛋白的方法 | |
| CN109180808B (zh) | 一种鱼鳞胶原蛋白及其制备方法和应用 | |
| CN101766251A (zh) | 从猪血中提取改性血浆蛋白粉、补血活性肽的方法 | |
| CN107586818A (zh) | 一种日本黄姑鱼鱼皮胶原蛋白的提取方法及应用 | |
| CN106929556A (zh) | 一种梅花鹿鹿皮胶原蛋白的提取方法 | |
| CN101434642A (zh) | 无变性猪皮不溶性胶原粉的制造方法 | |
| CN106174436A (zh) | 一种复合酶解鱼骨素的制备方法 | |
| CN107523600A (zh) | 促进人成骨细胞增殖的骨胶原多肽的制备方法与用途 | |
| CN108976306A (zh) | 一种从海带中提取分离多糖的方法 | |
| CN104939159A (zh) | 一种海带粉的制作方法 | |
| CN106367461A (zh) | 一种从猪皮中提取低分子量活性胶原蛋白肽的方法 | |
| CN104212862A (zh) | 一种林蛙蛋白和骨钙的提取方法 | |
| CN106632665A (zh) | 一种利用乳酸提取淡水鱼皮胶原蛋白的方法 | |
| CN102217699B (zh) | 一种鱿鱼皮蛋白活性肽的制备方法 | |
| KR20190005926A (ko) | 양막 유래 원료의 제조 방법, 화장품의 제조 방법 및 건강 식품의 제조 방법 | |
| CN103947818B (zh) | 一种鱿鱼活性肽的制备方法 | |
| CN105212200A (zh) | 食用菌中天然菌菇素的提取方法及富菌菇素蔬鲜调料制备方法 | |
| CN110079575A (zh) | 一种提取低分子量鹿筋胶原蛋白的方法 | |
| CN109251245A (zh) | 一种从牛蹄中取牛蹄筋提取蹄筋胶原蛋白的方法 | |
| CN104397764A (zh) | 海参肠加工利用过程中脱盐去泥沙提取活性物质的方法 | |
| KR20150004007A (ko) | 황칠 유용성분 생산방법 | |
| CN108887588B (zh) | 一种利用酶法制备羊骨粉的方法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| PB01 | Publication | ||
| PB01 | Publication | ||
| SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
| SE01 | Entry into force of request for substantive examination | ||
| RJ01 | Rejection of invention patent application after publication |
Application publication date: 20170620 |
|
| RJ01 | Rejection of invention patent application after publication |