CN105820355A - 京尼平交联鱼源胶原复合材料及其制备方法 - Google Patents

京尼平交联鱼源胶原复合材料及其制备方法 Download PDF

Info

Publication number
CN105820355A
CN105820355A CN201610206505.2A CN201610206505A CN105820355A CN 105820355 A CN105820355 A CN 105820355A CN 201610206505 A CN201610206505 A CN 201610206505A CN 105820355 A CN105820355 A CN 105820355A
Authority
CN
China
Prior art keywords
fish
collagen
fish skin
genipin
preparation
Prior art date
Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
Granted
Application number
CN201610206505.2A
Other languages
English (en)
Other versions
CN105820355B (zh
Inventor
李�杰
Current Assignee (The listed assignees may be inaccurate. Google has not performed a legal analysis and makes no representation or warranty as to the accuracy of the list.)
Dongying Yuchen Technology Co.,Ltd.
Original Assignee
李�杰
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by 李�杰 filed Critical 李�杰
Priority to CN201610206505.2A priority Critical patent/CN105820355B/zh
Publication of CN105820355A publication Critical patent/CN105820355A/zh
Application granted granted Critical
Publication of CN105820355B publication Critical patent/CN105820355B/zh
Active legal-status Critical Current
Anticipated expiration legal-status Critical

Links

Classifications

    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C08ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08JWORKING-UP; GENERAL PROCESSES OF COMPOUNDING; AFTER-TREATMENT NOT COVERED BY SUBCLASSES C08B, C08C, C08F, C08G or C08H
    • C08J3/00Processes of treating or compounding macromolecular substances
    • C08J3/24Crosslinking, e.g. vulcanising, of macromolecules
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C07ORGANIC CHEMISTRY
    • C07KPEPTIDES
    • C07K14/00Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
    • C07K14/435Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
    • C07K14/78Connective tissue peptides, e.g. collagen, elastin, laminin, fibronectin, vitronectin or cold insoluble globulin [CIG]
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P21/00Preparation of peptides or proteins
    • C12P21/06Preparation of peptides or proteins produced by the hydrolysis of a peptide bond, e.g. hydrolysate products
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C08ORGANIC MACROMOLECULAR COMPOUNDS; THEIR PREPARATION OR CHEMICAL WORKING-UP; COMPOSITIONS BASED THEREON
    • C08JWORKING-UP; GENERAL PROCESSES OF COMPOUNDING; AFTER-TREATMENT NOT COVERED BY SUBCLASSES C08B, C08C, C08F, C08G or C08H
    • C08J2389/00Characterised by the use of proteins; Derivatives thereof

Landscapes

  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Biophysics (AREA)
  • Polymers & Plastics (AREA)
  • Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
  • Gastroenterology & Hepatology (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Toxicology (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Peptides Or Proteins (AREA)
  • Cosmetics (AREA)

Abstract

一种京尼平交联鱼源胶原复合材料,所述复合材料由鱼源酶促溶性胶原蛋白和京尼平制成,所述鱼源酶促溶性胶原蛋白从鱼皮中获得,所述京尼平溶液是京尼平用溶剂溶解,质量体积比为0.625%~1.0%。本发明还涉及一种京尼平交联鱼源胶原复合材料的制备方法。在上述复合材料及其制备方法中,采用胃蛋白酶结合盐析提取的方法提取鱼皮中的胶原蛋白,得到鱼源酶促溶性胶原蛋白,再与天然生物交联剂京尼平进行交联,具有细胞毒性小和良好的生物相容性特点。

Description

京尼平交联鱼源胶原复合材料及其制备方法
技术领域
本发明涉及海洋生物医用材料领域,特别涉及一种京尼平交联鱼源胶原复合材料及其制备方法。
背景技术
我国是水产品加工大国,其中山东省水产品加工总量连续多年居全国第一。由此产生大量的水产品加工下脚料,这些下脚料大多被遗弃或简单地充作低值资源利用,没有做到物尽其用,有时还污染了环境。罗非鱼、金枪鱼和鱿鱼是我国加工量比较大且集中的温带或热带水生生物,每年产生大量鱼皮、鱼骨、鱼头等下脚料。研究表明鱼皮干物质70%以上为胶原。
近年来,疯牛病、口蹄疫等流行病频发,国际上对哺乳动物胶原生物材料检疫非常严格,为其应用带来了困扰。此外,在某些宗教人群中,猪来源的胶原被禁止使用。在这种情况下,医用生物材料的研究逐渐倾向于水产胶原。国外有关学者利用海蜇胶原制备了一种软骨组织支架;在国内,发现利用鱿鱼皮和草鱼胶原构建胶原海绵的研究。
目前,与人工合成的生物材料(如聚乳酸、聚羟基乙酸等)相比,热变性温度过低、机体内降解速率过快以及材料机械性能不理想是天然胶原蛋白的主要不足之处。国内外学者围绕天然胶原蛋白的性能改进开展了大量前沿研究,其中分子交联技术是改善天然胶原蛋白性能的常用手段之一。
传统的交联方法大都使用化学合成类交联剂进行,而这类交联剂本身具有相对较高的细胞毒性,导致所得的生物材料在植入受体以后,会影响正常组织的生长。
发明内容
基于此,有必要提供一种细胞毒性小、生物相容性好的京尼平交联鱼源胶原复合材料及其制备方法。
一种京尼平交联鱼源胶原复合材料,所述复合材料由鱼源酶促溶性胶原蛋白和京尼平制成,所述鱼源酶促溶性胶原蛋白从鱼皮中获得,所述京尼平溶液是京尼平用溶剂溶解,质量体积比为0.625%~1.0%。
在其中一个实施例中,所述鱼皮为罗非鱼、金枪鱼或鱿鱼的鱼皮。
一种京尼平交联鱼源胶原复合材料的制备方法,包括以下步骤:
提供鱼皮,采用正丁醇对所述鱼皮进行脱脂,得到脱脂鱼皮;
采用蒸馏水清洗所述脱脂鱼皮后,将所述脱脂鱼皮浸泡在NaOH水溶液中以除去所述脱脂鱼皮的非胶原成分,然后水洗至中性得到鱼皮胶原蛋白;
往所述鱼皮胶原蛋白中加入0.2mol/L~0.5mol/L的醋酸溶液和1%~2%胃蛋白酶,并在4℃磁力搅拌提取48h~72h,离心后上清液得到酶促溶性胶原蛋白;
往所述酶促溶性胶原蛋白加入NaCl溶液,离心,收集沉淀物溶于0.2mol/L~0.5mol/L醋酸溶液中,采用Na2HPO4溶液透析后离心,收集沉淀物复溶于0.2mol/L~0.5mol/L的醋酸溶液中,采用0.02mol/L~0.1mol/L的醋酸溶液透析后再用蒸馏水透析,得到未经交联的酶促溶性胶原蛋白溶液;
往所述酶促溶性胶原蛋白溶液中加入质量分数为0.625~1%的京尼平交联剂,所述鱼源酶促溶性胶原蛋白和所述京尼平的质量比为:1:100~200,在25℃下静置交联反应1h~3h,冻干,随后用磷酸盐缓冲液漂洗,再用蒸馏水清洗,冷冻干燥,得到京尼平交联鱼源胶原复合材料。
在其中一个实施例中,所述正丁醇的体积百分比为10%~15%,所述鱼皮与所述正丁醇的质量体积比w/v为1:20~1:40;所述脱脂时间为24h~48h。
在其中一个实施例中,所述NaOH水溶液的浓度为0.1mol/L~0.4mol/L,所述脱脂鱼皮与所述NaOH水溶液的质量体积比w/v为1:20~1:50,所述脱脂鱼皮浸泡在NaOH水溶液中的浸泡时间为24h~48h。
在其中一个实施例中,在往所述鱼皮胶原蛋白中加入0.2mol/L~0.5mol/L的醋酸溶液和1%~2%胃蛋白酶中,所述鱼皮胶原蛋白和所述醋酸溶液的质量体积比w/v为1:20~1:50。
在其中一个实施例中,往所述酶促溶性胶原蛋白加入NaCl溶液至最终NaCl浓度为0.9mol/L~1mol/L,所述Na2HPO4溶液的浓度为0.02mol/L~0.1mol/L。
在其中一个实施例中,采用0.02mol/L~0.1mol/L的醋酸溶液透析的时间为1d~2d,采用蒸馏水透析的时间为2d~3d。
在其中一个实施例中,所述磷酸盐缓冲液的浓度为0.01M~0.02M,pH为7.4~8.4。
在其中一个实施例中,所述鱼皮来自罗非鱼、金枪鱼或鱿鱼的鱼皮。
在上述京尼平交联鱼源胶原复合材料及其制备方法,京尼平是传统中药杜仲的活性成分之一,是从京尼平甙中分离、提纯而获得的。京尼平属于环烯醚萜类的化合物,具有羟基、羧基等多个活性官能基团,而且可以以单分子和多分子形式进行交联,这些都为使京尼平成为胶原体系比较理想的交联剂提供了良好的基础条件。鱼皮中的主要成分为胶原蛋白(占总质量70%以上),采用胃蛋白酶结合盐析提取的方法提取鱼皮中的胶原蛋白,得到鱼源酶促溶性胶原蛋白,再与天然生物交联剂京尼平进行交联,具有细胞毒性小和良好的生物相容性特点。
附图说明
图1为一实施方式的京尼平交联鱼源胶原复合材料制备方法的流程图。
具体实施方式
下面结合实施方式及附图,对京尼平交联鱼源胶原复合材料及其制备方法作进一步的详细说明。
一实施方式的京尼平交联鱼源胶原复合材料,该复合材料由鱼源酶促溶性胶原蛋白和京尼平制成。其中,所述鱼源酶促溶性胶原蛋白从鱼皮中获得,所述京尼平溶液是京尼平用溶剂溶解,质量体积比为0.625%~1.0%。
在一实施方式中,该鱼源酶促溶性胶原蛋白从鱼皮中获得。该鱼皮为罗非鱼、金枪鱼、鱿鱼鱼皮。鱼皮是鱼类加工业过程中产生的废弃物,其利用程度很低,只有小部分被加工成饲料和肥料,绝大部分被直接丢弃,不仅严重污染了环境,而且造成了资源的浪费。鱼皮的主要成分为纤维状胶原蛋白,其含量最高可占蛋白质总量的80%,因此从鱼皮中提取胶原蛋白不仅能够充分利用资源,提高鱼类加工的附加值,而且可以减少环境污染,对促进鱼类加工业的发展具有重要意义。
京尼平是传统中药杜仲的活性成分之一,是从京尼平甙中分离、提纯而获得的。京尼平属于环烯醚萜类的化合物,具有羟基、羧基等多个活性官能基团,而且可以以单分子和多分子形式进行交联,这些都为使京尼平成为胶原体系比较理想的交联剂提供了良好的基础条件。
请参阅图1,一实施方式的京尼平交联鱼源胶原复合材料的制备方法,包括以下步骤:
S110、提供鱼皮,采用正丁醇对该鱼皮进行脱脂,得到脱脂鱼皮。
在一实施方式中,鱼皮来自罗非鱼、金枪鱼、鱿鱼的鱼皮。
在一实施方式中,该正丁醇的体积百分比为10%~15%,该鱼皮与该正丁醇的质量体积比w/v为1:20~1:40;该脱脂时间为24h~48h。采用正丁醇脱脂,正丁醇挥发性较好,鱼皮中残留毒性较小。
S120、采用蒸馏水清洗该脱脂鱼皮后,将该脱脂鱼皮浸泡在NaOH水溶液中以除去该脱脂鱼皮的非胶原成分,然后水洗至中性得到鱼皮胶原蛋白。NaOH溶液对蛋白质有极高的溶出率,在溶出杂蛋白的同时,鱼皮原料中胶原蛋白(羟脯氨酸)的流失率也低于其他脱杂试剂。
在一实施方式中,该NaOH水溶液的浓度为0.1mol/L~0.4mol/L,该脱脂鱼皮与NaOH水溶液的质量体积比w/v=1:20~1:50。该脱脂鱼皮浸泡在NaOH水溶液中的浸泡时间为24h~48h。
S130、往该鱼皮胶原蛋白中加入0.2mol/L~0.5mol/L的醋酸溶液和1%~2%胃蛋白酶,并在4℃磁力搅拌提取48h~72h,离心后上清液得到酶促溶性胶原蛋白(Pepsin-solublecollagen,PSC)。采用低浓度的醋酸能更大程度的破坏分子间的离子键,使胶原纤维溶胀,胶原蛋白提取率升高。胃蛋白酶能溶解胶原蛋白,专一催化胶原蛋白的非螺旋区端肽,使提取率升高。
在一实施方式中,该鱼皮胶原蛋白和该醋酸溶液的质量体积比w/v为1:20~1:50。在一实施方式中,该胃蛋白酶具体为胃蛋白酶(750U,Sigma)。
S140、往该酶促溶性胶原蛋白加入NaCl溶液,离心,收集沉淀物溶于0.2mol/L~0.5mol/L醋酸溶液中,采用Na2HPO4溶液透析后离心,收集沉淀物溶于0.2mol/L~0.5mol/L的醋酸溶液中,采用0.02mol/L~0.1mol/L的醋酸溶液透析后再用蒸馏水透析,得到未经交联的酶促溶性胶原蛋白溶液。利用Na2HPO4溶液将无机盐等小分子物质降低到最小值。
其中,往该酶促溶性胶原蛋白加入NaCl溶液至最终NaCl浓度为0.9mol/L~1mol/L,该Na2HPO4溶液的浓度为0.02mol/L~0.1mol/L。采用0.02mol/L~0.1mol/L的醋酸溶液透析的时间为1d~2d,采用蒸馏水透析的时间为2d~3d。
S150、往该酶促溶性胶原蛋白溶液中加入京尼平交联剂,所述京尼平溶液是京尼平用溶剂溶解,质量体积比为0.625%~1.0%,在25℃下静置交联反应1h~3h,冻干,随后用磷酸盐缓冲液漂洗,再用蒸馏水清洗,冷冻干燥,得到京尼平交联鱼源胶原复合材料。
在一实施方式中,该磷酸盐缓冲液的浓度为0.01M~0.02M,pH为7.4~8.4。
在上述京尼平交联鱼源胶原复合材料及其制备方法,京尼平是传统中药杜仲的活性成分之一,是从京尼平甙中分离、提纯而获得的。京尼平属于环烯醚萜类的化合物,具有羟基、羧基等多个活性官能基团,而且可以以单分子和多分子形式进行交联,这些都为使京尼平成为胶原体系比较理想的交联剂提供了良好的基础条件。鱼皮中的主要成分为胶原蛋白(占总质量80%以上),采用胃蛋白酶结合盐析提取的方法提取鱼皮中的胶原蛋白,得到鱼源酶促溶性胶原蛋白,再与天然生物交联剂京尼平进行交联,具有细胞毒性小和良好的生物相容性特点。
实施例
实施例1
取15g罗非鱼鱼皮用10%(v)正丁醇(w/v=1:20)脱脂24h(8h更换一次),蒸馏水冲洗后用浓度为0.1mol/L的NaOH水溶液中浸泡24h(w/v=1:20)以除去非胶原成分(8h更换一次),水洗至中性。然后加入0.5mol/L醋酸溶液(w/v=1:50)和1%的胃蛋白酶(750U,Sigma),4℃磁力搅拌提取48h,10000r/min离心30min,上清液即为酶促溶性胶原蛋白。在上清液中加入NaCl至最终浓度C(NaCl)=0.9mol/L,离心,收集沉淀溶于0.5mol/L醋酸溶液中,用0.02mol/L的Na2HPO4溶液(pH8.6)透析24h后离心收集沉淀,重新溶解于0.5mol/L醋酸溶液中,用0.1mol/L醋酸溶液透析1d,再用蒸馏水透析2d,即可得到未经交联的酶促溶性胶原蛋白溶液。取上述溶液10ml,加入0.625%的京尼平交联剂,在25℃下静置交联反应3h,冻干,随后用磷酸盐缓冲液(0.01M,pH7.4)漂洗数次,最后用蒸馏水清洗,冷冻干燥,即得到罗非鱼鱼皮京尼平交联鱼源胶原复合材料。
实施例2
取30g(金枪鱼)鱼皮用12%(v)正丁醇(w/v=1:40)脱脂48h(8h更换一次),蒸馏水冲洗后用浓度为0.4mol/L的NaOH水溶液中浸泡48h(w/v=1:20)以除去非胶原成分(8h更换一次),水洗至中性。然后加入0.5mol/L醋酸溶液(w/v=1:50)和1%的胃蛋白酶(750U,Sigma),4℃磁力搅拌提取48h,10000r/min离心30min,上清液即为酶促溶性胶原蛋白。在上清液中加入NaCl至最终浓度C(NaCl)=1mol/L,离心,收集沉淀溶于0.5mol/L醋酸溶液中,用0.1mol/L的Na2HPO4溶液(pH8.6)透析24h后离心收集沉淀,重新溶解于0.5mol/L醋酸溶液中,用0.1mol/L醋酸溶液透析2d,再用蒸馏水透析2d,即可得到未经交联的酶促溶性胶原蛋白溶液。取上述溶液10ml,加入1%的京尼平交联剂,在25℃下静置交联反应3d,冻干,随后用磷酸盐缓冲液(0.01M,pH8.4)漂洗数次,最后用蒸馏水清洗,冷冻干燥,即得到金枪鱼鱼皮京尼平交联鱼源胶原复合材料。
实施例3
取10g(鱿鱼)鱼皮用15%(v)正丁醇(w/v=1:30)脱脂36h(8h更换一次),蒸馏水冲洗后用浓度为0.2mol/L的NaOH水溶液中浸泡24h(w/v=1:20)以除去非胶原成分(8h更换一次),水洗至中性。然后加入0.2mol/L醋酸溶液(w/v=1:20)和1%的胃蛋白酶(750U,Sigma),4℃磁力搅拌提取48h,10000r/min离心30min,上清液即为酶促溶性胶原蛋白。在上清液中加入NaCl至最终浓度C(NaCl)=0.9mol/L,离心,收集沉淀溶于0.2mol/L醋酸溶液中,用0.02mol/L的Na2HPO4溶液(pH8.6)透析24h后离心收集沉淀,重新溶解于0.2mol/L醋酸溶液中,用0.02mol/L醋酸溶液透析1d,再用蒸馏水透析2d,即可得到未经交联的酶促溶性胶原蛋白溶液。取上述溶液10ml,加入0.625%的京尼平交联剂,在25℃下静置交联反应3d,冻干,随后用磷酸盐缓冲液(0.01M,pH7.4)漂洗数次,最后用蒸馏水清洗,冷冻干燥,即得到鱿鱼鱼皮京尼平交联鱼源胶原复合材料。
实施例4
取50g罗非鱼鱼皮用15%(v)正丁醇(w/v=1:50)脱脂48h(8h更换一次),蒸馏水冲洗后用浓度为0.4mol/L的NaOH水溶液中浸泡48h(w/v=1:20)以除去非胶原成分(8h更换一次),水洗至中性。然后加入0.5mol/L醋酸溶液(w/v=1:50)和2%的胃蛋白酶(750U,Sigma),4℃磁力搅拌提取48h,10000r/min离心30min,上清液即为酶促溶性胶原蛋白。在上清液中加入NaCl至最终浓度C(NaCl)=1mol/L,离心,收集沉淀溶于0.5mol/L醋酸溶液中,用0.1mol/L的Na2HPO4溶液(pH8.6)透析48h后离心收集沉淀,重新溶解于0.5mol/L醋酸溶液中,用0.1mol/L醋酸溶液透析2d,再用蒸馏水透析3d,即可得到未经交联的酶促溶性胶原蛋白溶液。取上述溶液10ml,加入1%的京尼平交联剂,在25℃下静置交联反应3d,冻干,随后用磷酸盐缓冲液(0.02M,pH8.4)漂洗数次,最后用蒸馏水清洗,冷冻干燥,即得到罗非鱼鱼皮京尼平交联鱼源胶原复合材料。
以上所述实施例仅表达了本发明的几种实施方式,其描述较为具体和详细,但并不能因此而理解为对本发明专利范围的限制。应当指出的是,对于本领域的普通技术人员来说,在不脱离本发明构思的前提下,还可以做出若干变形和改进,这些都属于本发明的保护范围。因此,本发明专利的保护范围应以所附权利要求为准。

Claims (10)

1.一种京尼平交联鱼源胶原复合材料,其特征在于,所述复合材料由鱼源酶促溶性胶原蛋白和京尼平制成,所述鱼源酶促溶性胶原蛋白从鱼皮中获得,所述京尼平溶液是京尼平用溶剂溶解,质量体积比为0.625%~1.0%。
2.根据权利要求1所述的京尼平交联鱼源胶原复合材料,其特征在于,所述鱼皮为罗非鱼、金枪鱼或鱿鱼的鱼皮。
3.一种京尼平交联鱼源胶原复合材料的制备方法,其特征在于,包括以下步骤:
提供鱼皮,采用正丁醇对所述鱼皮进行脱脂,得到脱脂鱼皮;
采用蒸馏水清洗所述脱脂鱼皮后,将所述脱脂鱼皮浸泡在NaOH水溶液中以除去所述脱脂鱼皮的非胶原成分,然后水洗至中性得到鱼皮胶原蛋白;
往所述鱼皮胶原蛋白中加入0.2mol/L~0.5mol/L的醋酸溶液和1%~2%胃蛋白酶,并在4℃磁力搅拌提取48h~72h,离心后上清液得到酶促溶性胶原蛋白;
往所述酶促溶性胶原蛋白加入NaCl溶液,离心,收集沉淀物溶于0.2mol/L~0.5mol/L醋酸溶液中,采用Na2HPO4溶液透析后离心,收集沉淀物复溶于0.2mol/L~0.5mol/L的醋酸溶液中,采用0.02mol/L~0.1mol/L的醋酸溶液透析后再用蒸馏水透析,得到未经交联的酶促溶性胶原蛋白溶液;
往所述酶促溶性胶原蛋白溶液中加入质量分数为0.625~1%的京尼平交联剂,所述鱼源酶促溶性胶原蛋白和所述京尼平的质量比为:1:100~200,在25℃下静置交联反应1h~3h,冻干,随后用磷酸盐缓冲液漂洗,再用蒸馏水清洗,冷冻干燥,得到京尼平交联鱼源胶原复合材料。
4.根据权利要求3所述的制备方法,其特征在于,所述正丁醇的体积百分比为10%~15%,所述鱼皮与所述正丁醇的质量体积比w/v为1:20~1:40;所述脱脂时间为24h~48h。
5.根据权利要求3所述的制备方法,其特征在于,所述NaOH水溶液的浓度为0.1mol/L~0.4mol/L,所述脱脂鱼皮与所述NaOH水溶液的质量体积比w/v为1:20~1:50,所述脱脂鱼皮浸泡在NaOH水溶液中的浸泡时间为24h~48h。
6.根据权利要求3所述的制备方法,其特征在于,在往所述鱼皮胶原蛋白中加入0.2mol/L~0.5mol/L的醋酸溶液和1%~2%胃蛋白酶中,所述鱼皮胶原蛋白和所述醋酸溶液的质量体积比w/v为1:20~1:50。
7.根据权利要求3所述的制备方法,其特征在于,往所述酶促溶性胶原蛋白加入NaCl溶液至最终NaCl浓度为0.9mol/L~1mol/L,所述Na2HPO4溶液的浓度为0.02mol/L~0.1mol/L。
8.根据权利要求3所述的制备方法,其特征在于,采用0.02mol/L~0.1mol/L的醋酸溶液透析的时间为1d~2d,采用蒸馏水透析的时间为2d~3d。
9.根据权利要求3所述的制备方法,其特征在于,所述磷酸盐缓冲液的浓度为0.01M~0.02M,pH为7.4~8.4。
10.根据权利要求3所述的制备方法,其特征在于,所述鱼皮来自罗非鱼、金枪鱼或鱿鱼的鱼皮。
CN201610206505.2A 2016-04-05 2016-04-05 京尼平交联鱼源胶原复合材料及其制备方法 Active CN105820355B (zh)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN201610206505.2A CN105820355B (zh) 2016-04-05 2016-04-05 京尼平交联鱼源胶原复合材料及其制备方法

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
CN201610206505.2A CN105820355B (zh) 2016-04-05 2016-04-05 京尼平交联鱼源胶原复合材料及其制备方法

Publications (2)

Publication Number Publication Date
CN105820355A true CN105820355A (zh) 2016-08-03
CN105820355B CN105820355B (zh) 2019-12-27

Family

ID=56526569

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
CN201610206505.2A Active CN105820355B (zh) 2016-04-05 2016-04-05 京尼平交联鱼源胶原复合材料及其制备方法

Country Status (1)

Country Link
CN (1) CN105820355B (zh)

Cited By (5)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN107936579A (zh) * 2017-12-19 2018-04-20 中国科学院烟台海岸带研究所 一种双网络水凝胶的制备方法
CN108329634A (zh) * 2017-01-20 2018-07-27 中国科学院烟台海岸带研究所 胶原蛋白/碳纳米管/聚丙烯酰胺复合水凝胶及其制备方法
CN109354886A (zh) * 2018-11-07 2019-02-19 中国科学院烟台海岸带研究所 复合水凝胶及其制备方法
CN113372436A (zh) * 2021-07-08 2021-09-10 中国海洋大学 一种鱼皮源外层致密内层疏松的医用胶原膜及其制备方法
CN116575241A (zh) * 2023-03-24 2023-08-11 南通通州江华纺织有限公司 一种基于纳米纤维素纤维的面膜基布及其制备方法

Citations (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN103007357A (zh) * 2012-12-25 2013-04-03 福建省博特生物科技有限公司 一种碳纳米管/胶原基复合材料的应用
CN103690996A (zh) * 2013-12-26 2014-04-02 中国水产科学研究院长江水产研究所 一种基于鱼皮胶原蛋白的生物复合材料及制备方法
CN104027835A (zh) * 2014-05-28 2014-09-10 中国科学院烟台海岸带研究所 一种水产鱼皮胶原蛋白纳吸棉及其制备方法
CN104031274A (zh) * 2014-05-28 2014-09-10 中国科学院烟台海岸带研究所 一种水产鱼皮胶原蛋白水凝胶的制备方法

Patent Citations (4)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN103007357A (zh) * 2012-12-25 2013-04-03 福建省博特生物科技有限公司 一种碳纳米管/胶原基复合材料的应用
CN103690996A (zh) * 2013-12-26 2014-04-02 中国水产科学研究院长江水产研究所 一种基于鱼皮胶原蛋白的生物复合材料及制备方法
CN104027835A (zh) * 2014-05-28 2014-09-10 中国科学院烟台海岸带研究所 一种水产鱼皮胶原蛋白纳吸棉及其制备方法
CN104031274A (zh) * 2014-05-28 2014-09-10 中国科学院烟台海岸带研究所 一种水产鱼皮胶原蛋白水凝胶的制备方法

Cited By (6)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
CN108329634A (zh) * 2017-01-20 2018-07-27 中国科学院烟台海岸带研究所 胶原蛋白/碳纳米管/聚丙烯酰胺复合水凝胶及其制备方法
CN107936579A (zh) * 2017-12-19 2018-04-20 中国科学院烟台海岸带研究所 一种双网络水凝胶的制备方法
CN109354886A (zh) * 2018-11-07 2019-02-19 中国科学院烟台海岸带研究所 复合水凝胶及其制备方法
CN113372436A (zh) * 2021-07-08 2021-09-10 中国海洋大学 一种鱼皮源外层致密内层疏松的医用胶原膜及其制备方法
CN116575241A (zh) * 2023-03-24 2023-08-11 南通通州江华纺织有限公司 一种基于纳米纤维素纤维的面膜基布及其制备方法
CN116575241B (zh) * 2023-03-24 2023-10-31 南通通州江华纺织有限公司 一种基于纳米纤维素纤维的面膜基布及其制备方法

Also Published As

Publication number Publication date
CN105820355B (zh) 2019-12-27

Similar Documents

Publication Publication Date Title
CN105820355A (zh) 京尼平交联鱼源胶原复合材料及其制备方法
CN102676619B (zh) 一种海洋鱼类鱼皮的综合利用工艺
CN102690370B (zh) 一种海洋鱼类鱼骨的综合利用工艺
CN101366975B (zh) 脱细胞小肠粘膜下层生物材料的制备方法
CN103536967B (zh) 一种制备细胞外基质支架材料的脱细胞方法
CN105755078B (zh) 一种医用级鱼皮胶原的制备方法及其应用
CN103882082B (zh) 一种i型和v型胶原蛋白的制备方法
CN102225218B (zh) 一种利用超声波制备脱细胞真皮基质的方法
CN101773687B (zh) 一种复合软组织补片的制备方法
CN106075584A (zh) 可注射性软骨脱细胞外基质混合脱钙骨基质水凝胶及其制备方法
CN101434642A (zh) 无变性猪皮不溶性胶原粉的制造方法
CN110922475A (zh) 一种酶解提取猪皮胶原蛋白的方法
CN102550900A (zh) 一种利用淡水鱼皮制备食用明胶的方法
CN106367460A (zh) 一种酸性条件下胶原蛋白海绵的制备方法
CN103961752B (zh) 组织再生引导膜及其制备方法
CN113717273A (zh) 天然胶原材料及天然胶原材料的制备方法、用途
CN102671242B (zh) 一种脱细胞心包材料的制备方法
CN102772822A (zh) 胶原基质作为组织工程支架材料的应用
CN106032546A (zh) 从鱼鳞中提取医用材料基胶原蛋白的方法
CN102676620A (zh) 一种高分子量鱿鱼皮胶原蛋白的制备方法
CN100485002C (zh) 一种骨胶原凝胶液的制备方法
CN1784986A (zh) 一种猪皮本体高效纯化的方法
CN101245104B (zh) 一种海洋头足类动物皮胶原蛋白及其制备方法
CN105481978B (zh) 一种高纯度胶原蛋白的制备方法
CN202458781U (zh) 一种冻干脱细胞猪主动脉血管基质

Legal Events

Date Code Title Description
C06 Publication
PB01 Publication
SE01 Entry into force of request for substantive examination
SE01 Entry into force of request for substantive examination
GR01 Patent grant
GR01 Patent grant
TR01 Transfer of patent right
TR01 Transfer of patent right

Effective date of registration: 20201225

Address after: 246001 e-commerce Industrial Park, NO.48 Renmin Road, Yingjiang District, Anqing City, Anhui Province

Patentee after: Wang Zhao

Address before: 266000 Heilongjiang Middle Road, Licang District, Qingdao City, Shandong Province

Patentee before: Li Jie

TR01 Transfer of patent right
TR01 Transfer of patent right

Effective date of registration: 20211209

Address after: 257000 room 320, Wanda harbor city, No. 25-1, Gangcheng Road, dongyinggang Economic Development Zone, Dongying City, Shandong Province

Patentee after: Dongying Yuchen Technology Co.,Ltd.

Address before: 246001 e-commerce Industrial Park, NO.48 Renmin Road, Yingjiang District, Anqing City, Anhui Province

Patentee before: Wang Zhao