RU2312893C2 - СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-АМИНОКИСЛОТ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИИ, ПРИНАДЛЕЖАЩЕЙ К РОДУ Escherichia - Google Patents

СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-АМИНОКИСЛОТ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИИ, ПРИНАДЛЕЖАЩЕЙ К РОДУ Escherichia Download PDF

Info

Publication number
RU2312893C2
RU2312893C2 RU2006100893/13A RU2006100893A RU2312893C2 RU 2312893 C2 RU2312893 C2 RU 2312893C2 RU 2006100893/13 A RU2006100893/13 A RU 2006100893/13A RU 2006100893 A RU2006100893 A RU 2006100893A RU 2312893 C2 RU2312893 C2 RU 2312893C2
Authority
RU
Russia
Prior art keywords
bacterium
gene
amino acid
acetylglucose
amino
Prior art date
Application number
RU2006100893/13A
Other languages
English (en)
Other versions
RU2006100893A (ru
Inventor
Леонид Романович Птицын (RU)
Леонид Романович Птицын
Ирина Борисовна Альтман (RU)
Ирина Борисовна Альтман
рова Вероника Александровна Котл (RU)
Вероника Александровна КОТЛЯРОВА
Юрий Иванович Козлов (RU)
Юрий Иванович Козлов
Original Assignee
Закрытое акционерное общество "Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" (ЗАО АГРИ)
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed by Закрытое акционерное общество "Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" (ЗАО АГРИ) filed Critical Закрытое акционерное общество "Научно-исследовательский институт Аджиномото-Генетика" (ЗАО АГРИ)
Priority to RU2006100893/13A priority Critical patent/RU2312893C2/ru
Publication of RU2006100893A publication Critical patent/RU2006100893A/ru
Application granted granted Critical
Publication of RU2312893C2 publication Critical patent/RU2312893C2/ru

Links

Images

Landscapes

  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)

Abstract

Изобретение относится к биотехнологии, в частности к микроорганизму и способу получения L-аминокислоты. Выращивают бактерию продуцент L-аминокислоты, принадлежащую к роду Escherichia и модифицированную таким образом, что активность N-ацетилглюкозоаминопермеазы в указанной бактерии повышена, и выделяют L-аминокислоты из культуральной жидкости. Изобретение позволяет повысить эффективность способа получения L-аминокислот. 2 н. и 25 з.п. ф-лы, 2 ил., 5 табл.

Description

Текст описания приведен в факсимильном виде.
Figure 00000001
Figure 00000002
Figure 00000003
Figure 00000004
Figure 00000005
Figure 00000006
Figure 00000007
Figure 00000008
Figure 00000009
Figure 00000010
Figure 00000011
Figure 00000012
Figure 00000013
Figure 00000014
Figure 00000015
Figure 00000016
Figure 00000017
Figure 00000018
Figure 00000019
Figure 00000020
Figure 00000021
Figure 00000022
Figure 00000023
Figure 00000024
Figure 00000025
Figure 00000026
Figure 00000027
Figure 00000028
Figure 00000029
Figure 00000030
Figure 00000031
Figure 00000032
Figure 00000033
Figure 00000034
Figure 00000035
Figure 00000036
Figure 00000037
Figure 00000038
Figure 00000039
Figure 00000040
Figure 00000041
Figure 00000042
Figure 00000043
Figure 00000044
Figure 00000045
Figure 00000046
Figure 00000047
Figure 00000048
Figure 00000049
Figure 00000050

Claims (27)

1. Бактерия-продуцент L-аминокислоты, принадлежащая к роду Escherichia, модифицированная таким образом, что активность N-ацетилглюкозоаминопермеазы в указанной бактерии повышена.
2. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что активность N-ацетилглюкозоаминопермеазы повышена за счет усиления экспрессии гена, кодирующего N-ацетилглюкозоаминопермеазу.
3. Бактерия по п.2, отличающаяся тем, что указанная активность N-ацетилглюкозоаминопермеазы повышена за счет модификации последовательности, контролирующей экспрессию гена, кодирующего N-ацетилглюкозоаминопермеазу или за счет увеличения количества копий гена, кодирующего N-ацетилглюкозоаминопермеазу.
4. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанная бактерия дополнительно модифицирована таким образом, что активность глюкокиназы в данной бактерии повышена.
5. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанная бактерия дополнительно модифицирована таким образом, что активность ксилозоизомеразы в данной бактерии повышена.
6. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанный ген кодирует N-ацетилглюкозоаминопермеазу, выбранную из группы, состоящей из:
(A) белка, включающего аминокислотную последовательность, приведенную в Списке последовательностей под номером SEQ ID NO:2; и
(B) вариант белка с аминокислотной последовательностью, представленной в Списке последовательностей под номером SEQ ID NO:2, который обладает активностью N-ацетилглюкозоаминопермеазы.
7. Бактерия по п.2, отличающаяся тем, что указанный ген, кодирующий N-ацетилглюкозоаминопермеазу, включает в себя ДНК, выбранную из группы, состоящей из:
(a) ДНК, которая включает в себя нуклеотидную последовательность с 1 по 1947 нуклеотид, представленную в Списке последовательностей под номером SEQ ID NO:1; и
(b) ДНК, которая гибридизуется с нуклеотидной последовательностью с 1 по 1947 нуклеотид, представленной в Списке последовательностей под номером SEQ ID NO:1, или с зондом, который может быть синтезирован на основе указанной нуклеотидной последовательности, в жестких условиях и кодирует белок, обладающий активностью N-ацетилглюкозоаминопермеазы.
8. Бактерия по п.7, отличающаяся тем, что указанные жесткие условия включают в себя отмывку при 60°С и концентрации солей 1×SSC и 0,1% SDS в течение 15 мин.
9. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанной бактерией является бактерия- продуцент L-треонина.
10. Бактерия по п.9, отличающаяся тем, что указанная бактерия дополнительно модифицирована таким образом, что такая бактерия обладает усиленной экспрессией гена, выбранного из группы, состоящей из:
мутантного гена thrA, кодирующего аспартокиназа-гомосериндегидрогеназу I, устойчивую к ингибированию треонином по типу обратной связи;
гена thrB, кодирующего гомосеринкиназу;
гена thrC, кодирующего треонинсинтазу;
гена rhtA, предположительно кодирующего трансмембранный белок;
гена asd, кодирующего аспартат-β-семиальдегиддегидрогеназу;
гена aspC, кодирующего аспартатаминотрансферазу (аспартаттрансаминазу); или их комбинации.
11. Бактерия по п.10, отличающаяся тем, что указанная бактерия дополнительно модифицирована таким образом, что такая бактерия обладает усиленной экспрессией указанного мутантного гена thrA, указанного гена thrB, указанного гена thrC и указанного гена rhtA.
12. Бактерия по п.10, отличающаяся тем, что указанная бактерия дополнительно модифицирована таким образом, что ген crr, кодирующий регулятор катаболитной репрессии в такой бактерии, инактивирован.
13. Бактерия по п.12, отличающаяся тем, что указанная бактерия далее модифицирована таким образом, что такая бактерия обладает усиленной экспрессией указанного мутантного гена thrA, указанного гена thrB, указанного гена thrC и указанного гена rhtA.
14. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанной бактерией является бактерия- продуцент L-лизина.
15. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанной бактерией является бактерия- продуцент L-гистидина.
16. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанной бактерией является бактерия- продуцент L-фенилаланина.
17. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанной бактерией является бактерия- продуцент L-аргинина.
18. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанной бактерией является бактерия- продуцент L-триптофана.
19. Бактерия по п.1, отличающаяся тем, что указанной бактерией является бактерия- продуцент L-глутаминовой кислоты.
20. Способ получения L-аминокислоты, включающий в себя выращивание бактерии по п.1 в питательной среде, вызывающее накопление указанной L-аминокислоты в культуральной жидкости и выделение указанной L-аминокислоты из культуральной жидкости.
21. Способ по п.20, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-треонин.
22. Способ по п.20, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-лизин.
23. Способ по п.20, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-гистидин.
24. Способ по п.20, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является -L-фенилаланин.
25. Способ по п.20, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-аргинин.
26. Способ по п.20, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-триптофан.
27. Способ по п.20, отличающийся тем, что указанной L-аминокислотой является L-глутаминовая кислота.
RU2006100893/13A 2006-01-17 2006-01-17 СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-АМИНОКИСЛОТ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИИ, ПРИНАДЛЕЖАЩЕЙ К РОДУ Escherichia RU2312893C2 (ru)

Priority Applications (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
RU2006100893/13A RU2312893C2 (ru) 2006-01-17 2006-01-17 СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-АМИНОКИСЛОТ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИИ, ПРИНАДЛЕЖАЩЕЙ К РОДУ Escherichia

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
RU2006100893/13A RU2312893C2 (ru) 2006-01-17 2006-01-17 СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-АМИНОКИСЛОТ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИИ, ПРИНАДЛЕЖАЩЕЙ К РОДУ Escherichia

Related Parent Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2005101111/13A Substitution RU2005101111A (ru) 2005-01-19 2005-01-19 Способ получения l-аминокислот с использованием бактерий семейства enterobacteriaceae

Publications (2)

Publication Number Publication Date
RU2006100893A RU2006100893A (ru) 2007-07-27
RU2312893C2 true RU2312893C2 (ru) 2007-12-20

Family

ID=38431398

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
RU2006100893/13A RU2312893C2 (ru) 2006-01-17 2006-01-17 СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-АМИНОКИСЛОТ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИИ, ПРИНАДЛЕЖАЩЕЙ К РОДУ Escherichia

Country Status (1)

Country Link
RU (1) RU2312893C2 (ru)

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2733433C1 (ru) * 2014-05-23 2020-10-01 СиДжей ЧеилДжеданг Корп. Микроорганизм, обладающий улучшенным уровнем внутриклеточной энергии, и способ продуцирования L-аминокислоты с его помощью

Cited By (1)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
RU2733433C1 (ru) * 2014-05-23 2020-10-01 СиДжей ЧеилДжеданг Корп. Микроорганизм, обладающий улучшенным уровнем внутриклеточной энергии, и способ продуцирования L-аминокислоты с его помощью

Also Published As

Publication number Publication date
RU2006100893A (ru) 2007-07-27

Similar Documents

Publication Publication Date Title
JP5486029B2 (ja) 遺伝子増幅によるリジン産生の増加
KR100976072B1 (ko) 에스세리키아속 세균을 사용하는 ｌ-트레오닌의 제조방법
JP6518317B2 (ja) フィードバック抵抗性アセトヒドロキシ酸シンターゼ変異体及びそれを用いたｌ−バリンの生産方法
JP5745552B2 (ja) カダベリンの生産方法
RU2002104983A (ru) Способ получения L-треонина с использованием бактерий, принадлежащих к роду Escherichia
CN103497979B (zh) 用于改良生产天冬氨酸衍生的氨基酸及化学品的改变的乙醛酸支路
RU2001130146A (ru) Бактерия, продуцирующая l-аминокислоту, и способ получения l-аминокислоты
RU2614253C1 (ru) Микроорганизм, продуцирующий о-ацетилгомосерин, и способ получения о-ацетилгомосерина с использованием этого микроорганизма
KR101337165B1 (ko) 코리네형 박테리아의 ｒｅｌ 유전자의 대립유전자
RU2008142988A (ru) Способ производства l-аминокислот
CN1914328A (zh) 属于埃希氏菌属的产l－苏氨酸细菌以及生产l－苏氨酸的方法
JPWO2006035831A1 (ja) Ｌ−アルギニン、ｌ−オルニチンまたはｌ−シトルリンの製造法
JP5232247B2 (ja) Ｌ−サクシニルアミノアシラーゼ、およびこれを用いたｌ−アミノ酸の製造方法
RU2004137719A (ru) Способ получения l-аминокислот с использованием бактерий семейства enterobacteriaceae
CN102947460A (zh) 通过发酵生产l-鸟氨酸的方法
DK200900060U3 (da) Nukleotidsekvenser fra coryneforme bakterier som koder for proteiner der deltager i L-serinstofskiftet
JP7295276B2 (ja) Ｌ－トレオニン排出タンパク質の変異体及びそれを用いたｌ－トレオニン生産方法
JP2023503415A (ja) 内膜タンパク質の変異体及びそれを用いた目的産物生産方法
JPWO2009136500A1 (ja) Ｌ−サクシニルアミノアシラーゼ、およびこれを用いたｌ−アミノ酸の製造方法
KR101276978B1 (ko) 코리네형 박테리아의 ｐｒｐｄ-1 유전자의 대립유전자
KR20090086554A (ko) 코리네형 박테리아의 ｏｘｙｒ 유전자의 대립유전자
RU2312893C2 (ru) СПОСОБ ПОЛУЧЕНИЯ L-АМИНОКИСЛОТ С ИСПОЛЬЗОВАНИЕМ БАКТЕРИИ, ПРИНАДЛЕЖАЩЕЙ К РОДУ Escherichia
JP2009507505A (ja) 微生物を使用するアミノ酸産生法
RU2732338C1 (ru) Микроорганизм для получения L-аминокислоты с повышенной активностью α-глюкозидазы и способ получения L-аминокислоты с его использованием
RU2004130954A (ru) Способ получения l-аминокислот с использованием бактерий семейства enterobacteriaceae