RU2012140429A - Способ увеличения занятости участков n-ликозилирования на терапевтических гликопротеинах, продуцируемых в p pastoris - Google Patents
Способ увеличения занятости участков n-ликозилирования на терапевтических гликопротеинах, продуцируемых в p pastoris Download PDFInfo
- Publication number
- RU2012140429A RU2012140429A RU2012140429/10A RU2012140429A RU2012140429A RU 2012140429 A RU2012140429 A RU 2012140429A RU 2012140429/10 A RU2012140429/10 A RU 2012140429/10A RU 2012140429 A RU2012140429 A RU 2012140429A RU 2012140429 A RU2012140429 A RU 2012140429A
- Authority
- RU
- Russia
- Prior art keywords
- antibody
- protein
- pichia
- host cell
- heterologous
- Prior art date
Links
- 102000003886 Glycoproteins Human genes 0.000 title claims abstract 23
- 108090000288 Glycoproteins Proteins 0.000 title claims abstract 23
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims abstract 21
- 230000001225 therapeutic effect Effects 0.000 title 1
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 claims abstract 32
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 claims abstract 28
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 claims abstract 24
- 108010089072 Dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycotransferase Proteins 0.000 claims abstract 16
- 102000003951 Erythropoietin Human genes 0.000 claims abstract 8
- 108090000394 Erythropoietin Proteins 0.000 claims abstract 8
- 102000004269 Granulocyte Colony-Stimulating Factor Human genes 0.000 claims abstract 8
- 108010017080 Granulocyte Colony-Stimulating Factor Proteins 0.000 claims abstract 8
- 102000004457 Granulocyte-Macrophage Colony-Stimulating Factor Human genes 0.000 claims abstract 8
- 108010017213 Granulocyte-Macrophage Colony-Stimulating Factor Proteins 0.000 claims abstract 8
- 229940105423 erythropoietin Drugs 0.000 claims abstract 8
- 102000039446 nucleic acids Human genes 0.000 claims abstract 8
- 108020004707 nucleic acids Proteins 0.000 claims abstract 8
- 150000007523 nucleic acids Chemical group 0.000 claims abstract 8
- OXCMYAYHXIHQOA-UHFFFAOYSA-N potassium;[2-butyl-5-chloro-3-[[4-[2-(1,2,4-triaza-3-azanidacyclopenta-1,4-dien-5-yl)phenyl]phenyl]methyl]imidazol-4-yl]methanol Chemical compound [K+].CCCCC1=NC(Cl)=C(CO)N1CC1=CC=C(C=2C(=CC=CC=2)C2=N[N-]N=N2)C=C1 OXCMYAYHXIHQOA-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract 8
- 230000004988 N-glycosylation Effects 0.000 claims abstract 5
- 102000004411 Antithrombin III Human genes 0.000 claims abstract 4
- 108090000935 Antithrombin III Proteins 0.000 claims abstract 4
- 108010039209 Blood Coagulation Factors Proteins 0.000 claims abstract 4
- 102000015081 Blood Coagulation Factors Human genes 0.000 claims abstract 4
- 102100022641 Coagulation factor IX Human genes 0.000 claims abstract 4
- 102000004127 Cytokines Human genes 0.000 claims abstract 4
- 108090000695 Cytokines Proteins 0.000 claims abstract 4
- 102100038002 Dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycosyltransferase subunit STT3A Human genes 0.000 claims abstract 4
- 102100037443 Dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycosyltransferase subunit STT3B Human genes 0.000 claims abstract 4
- 108010076282 Factor IX Proteins 0.000 claims abstract 4
- 108010054218 Factor VIII Proteins 0.000 claims abstract 4
- 102000001690 Factor VIII Human genes 0.000 claims abstract 4
- 101000661592 Homo sapiens Dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycosyltransferase subunit STT3A Proteins 0.000 claims abstract 4
- 101000879240 Homo sapiens Dolichyl-diphosphooligosaccharide-protein glycosyltransferase subunit STT3B Proteins 0.000 claims abstract 4
- 101500025568 Homo sapiens Saposin-D Proteins 0.000 claims abstract 4
- 108060003951 Immunoglobulin Proteins 0.000 claims abstract 4
- 102000006992 Interferon-alpha Human genes 0.000 claims abstract 4
- 108010047761 Interferon-alpha Proteins 0.000 claims abstract 4
- 102000003996 Interferon-beta Human genes 0.000 claims abstract 4
- 108090000467 Interferon-beta Proteins 0.000 claims abstract 4
- 102000008070 Interferon-gamma Human genes 0.000 claims abstract 4
- 108010074328 Interferon-gamma Proteins 0.000 claims abstract 4
- 241000222732 Leishmania major Species 0.000 claims abstract 4
- 108090000190 Thrombin Proteins 0.000 claims abstract 4
- 229960005348 antithrombin iii Drugs 0.000 claims abstract 4
- 239000003114 blood coagulation factor Substances 0.000 claims abstract 4
- 229960004222 factor ix Drugs 0.000 claims abstract 4
- 229960000301 factor viii Drugs 0.000 claims abstract 4
- 230000004927 fusion Effects 0.000 claims abstract 4
- 229940100689 human protein c Drugs 0.000 claims abstract 4
- 102000018358 immunoglobulin Human genes 0.000 claims abstract 4
- 229940072221 immunoglobulins Drugs 0.000 claims abstract 4
- 229960003130 interferon gamma Drugs 0.000 claims abstract 4
- 108010045648 interferon omega 1 Proteins 0.000 claims abstract 4
- 229960001388 interferon-beta Drugs 0.000 claims abstract 4
- 229960004072 thrombin Drugs 0.000 claims abstract 4
- 238000012258 culturing Methods 0.000 claims abstract 3
- 241001137872 Leishmania sp. Species 0.000 claims abstract 2
- 102000005962 receptors Human genes 0.000 claims 13
- 108020003175 receptors Proteins 0.000 claims 13
- 241000235648 Pichia Species 0.000 claims 11
- 241000725643 Respiratory syncytial virus Species 0.000 claims 9
- 108020001507 fusion proteins Proteins 0.000 claims 9
- 102000037865 fusion proteins Human genes 0.000 claims 9
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims 8
- 241000235058 Komagataella pastoris Species 0.000 claims 6
- 102000017420 CD3 protein, epsilon/gamma/delta subunit Human genes 0.000 claims 4
- WQZGKKKJIJFFOK-QTVWNMPRSA-N D-mannopyranose Chemical compound OC[C@H]1OC(O)[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-QTVWNMPRSA-N 0.000 claims 4
- 101150029707 ERBB2 gene Proteins 0.000 claims 4
- 241000223218 Fusarium Species 0.000 claims 4
- 101001078143 Homo sapiens Integrin alpha-IIb Proteins 0.000 claims 4
- 102100025306 Integrin alpha-IIb Human genes 0.000 claims 4
- 241001489174 Ogataea minuta Species 0.000 claims 4
- 108060008682 Tumor Necrosis Factor Proteins 0.000 claims 4
- 102000000852 Tumor Necrosis Factor-alpha Human genes 0.000 claims 4
- 102000005789 Vascular Endothelial Growth Factors Human genes 0.000 claims 4
- 108010019530 Vascular Endothelial Growth Factors Proteins 0.000 claims 4
- UHPMCKVQTMMPCG-UHFFFAOYSA-N 5,8-dihydroxy-2-methoxy-6-methyl-7-(2-oxopropyl)naphthalene-1,4-dione Chemical compound CC1=C(CC(C)=O)C(O)=C2C(=O)C(OC)=CC(=O)C2=C1O UHPMCKVQTMMPCG-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- 102000012936 Angiostatins Human genes 0.000 claims 3
- 108010079709 Angiostatins Proteins 0.000 claims 3
- 102000004121 Annexin A5 Human genes 0.000 claims 3
- 108090000672 Annexin A5 Proteins 0.000 claims 3
- 101001107784 Caenorhabditis elegans Deoxyribonuclease-2 Proteins 0.000 claims 3
- OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N Calcium Chemical compound [Ca] OYPRJOBELJOOCE-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- 102000014914 Carrier Proteins Human genes 0.000 claims 3
- 102100024539 Chymase Human genes 0.000 claims 3
- 108090000227 Chymases Proteins 0.000 claims 3
- 102000001493 Cyclophilins Human genes 0.000 claims 3
- 108010068682 Cyclophilins Proteins 0.000 claims 3
- 101800003838 Epidermal growth factor Proteins 0.000 claims 3
- 108091006020 Fc-tagged proteins Proteins 0.000 claims 3
- 102000012673 Follicle Stimulating Hormone Human genes 0.000 claims 3
- 108010079345 Follicle Stimulating Hormone Proteins 0.000 claims 3
- 102000004547 Glucosylceramidase Human genes 0.000 claims 3
- 108010017544 Glucosylceramidase Proteins 0.000 claims 3
- 108010051696 Growth Hormone Proteins 0.000 claims 3
- 101001057504 Homo sapiens Interferon-stimulated gene 20 kDa protein Proteins 0.000 claims 3
- 101001055144 Homo sapiens Interleukin-2 receptor subunit alpha Proteins 0.000 claims 3
- 101000605403 Homo sapiens Plasminogen Proteins 0.000 claims 3
- 101000611183 Homo sapiens Tumor necrosis factor Proteins 0.000 claims 3
- 102100027268 Interferon-stimulated gene 20 kDa protein Human genes 0.000 claims 3
- 108010038453 Interleukin-2 Receptors Proteins 0.000 claims 3
- 102000010789 Interleukin-2 Receptors Human genes 0.000 claims 3
- 102000015696 Interleukins Human genes 0.000 claims 3
- 108010063738 Interleukins Proteins 0.000 claims 3
- 102000008108 Osteoprotegerin Human genes 0.000 claims 3
- 108010035042 Osteoprotegerin Proteins 0.000 claims 3
- 102100033237 Pro-epidermal growth factor Human genes 0.000 claims 3
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 claims 3
- 235000014680 Saccharomyces cerevisiae Nutrition 0.000 claims 3
- 102100038803 Somatotropin Human genes 0.000 claims 3
- 101710162629 Trypsin inhibitor Proteins 0.000 claims 3
- 229940122618 Trypsin inhibitor Drugs 0.000 claims 3
- 102100040247 Tumor necrosis factor Human genes 0.000 claims 3
- 102000003990 Urokinase-type plasminogen activator Human genes 0.000 claims 3
- 108090000435 Urokinase-type plasminogen activator Proteins 0.000 claims 3
- 239000012190 activator Substances 0.000 claims 3
- 102000015395 alpha 1-Antitrypsin Human genes 0.000 claims 3
- 108010050122 alpha 1-Antitrypsin Proteins 0.000 claims 3
- 229940024142 alpha 1-antitrypsin Drugs 0.000 claims 3
- 102000013529 alpha-Fetoproteins Human genes 0.000 claims 3
- 108010026331 alpha-Fetoproteins Proteins 0.000 claims 3
- 239000000427 antigen Substances 0.000 claims 3
- 102000036639 antigens Human genes 0.000 claims 3
- 108091007433 antigens Proteins 0.000 claims 3
- FZCSTZYAHCUGEM-UHFFFAOYSA-N aspergillomarasmine B Natural products OC(=O)CNC(C(O)=O)CNC(C(O)=O)CC(O)=O FZCSTZYAHCUGEM-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- 108091008324 binding proteins Proteins 0.000 claims 3
- 229910052791 calcium Inorganic materials 0.000 claims 3
- 239000011575 calcium Substances 0.000 claims 3
- 210000001151 cytotoxic T lymphocyte Anatomy 0.000 claims 3
- 230000003511 endothelial effect Effects 0.000 claims 3
- 229940116977 epidermal growth factor Drugs 0.000 claims 3
- 229940028334 follicle stimulating hormone Drugs 0.000 claims 3
- 239000000122 growth hormone Substances 0.000 claims 3
- 239000003112 inhibitor Substances 0.000 claims 3
- 102000028416 insulin-like growth factor binding Human genes 0.000 claims 3
- 108091022911 insulin-like growth factor binding Proteins 0.000 claims 3
- 229940047122 interleukins Drugs 0.000 claims 3
- 239000003446 ligand Substances 0.000 claims 3
- XXUPLYBCNPLTIW-UHFFFAOYSA-N octadec-7-ynoic acid Chemical compound CCCCCCCCCCC#CCCCCCC(O)=O XXUPLYBCNPLTIW-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 3
- 239000002243 precursor Substances 0.000 claims 3
- 239000000018 receptor agonist Substances 0.000 claims 3
- 229940044601 receptor agonist Drugs 0.000 claims 3
- 239000002753 trypsin inhibitor Substances 0.000 claims 3
- 210000002700 urine Anatomy 0.000 claims 3
- VBEQCZHXXJYVRD-GACYYNSASA-N uroanthelone Chemical compound C([C@@H](C(=O)N[C@H](C(=O)N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H](CC(N)=O)C(=O)N[C@@H](CS)C(=O)N[C@H](C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)CC)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC=1C=CC(O)=CC=1)C(=O)N[C@@H](CO)C(=O)NCC(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CS)C(=O)N[C@@H](CCC(N)=O)C(=O)N[C@@H]([C@@H](C)O)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@@H](CC=1C2=CC=CC=C2NC=1)C(=O)N[C@@H](CCC(O)=O)C(=O)N[C@@H](CC(C)C)C(=O)N[C@@H](CCCNC(N)=N)C(O)=O)C(C)C)[C@@H](C)O)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](CCC(O)=O)NC(=O)[C@@H](NC(=O)[C@H](CC=1NC=NC=1)NC(=O)[C@H](CCSC)NC(=O)[C@H](CS)NC(=O)[C@@H](NC(=O)CNC(=O)CNC(=O)[C@H](CC(N)=O)NC(=O)[C@H](CC(C)C)NC(=O)[C@H](CS)NC(=O)[C@H](CC=1C=CC(O)=CC=1)NC(=O)CNC(=O)[C@H](CC(O)=O)NC(=O)[C@H](CC=1C=CC(O)=CC=1)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@H]1N(CCC1)C(=O)[C@H](CS)NC(=O)CNC(=O)[C@H]1N(CCC1)C(=O)[C@H](CC=1C=CC(O)=CC=1)NC(=O)[C@H](CO)NC(=O)[C@@H](N)CC(N)=O)C(C)C)[C@@H](C)CC)C1=CC=C(O)C=C1 VBEQCZHXXJYVRD-GACYYNSASA-N 0.000 claims 3
- 229960005356 urokinase Drugs 0.000 claims 3
- 230000002792 vascular Effects 0.000 claims 3
- 241000351920 Aspergillus nidulans Species 0.000 claims 2
- 241000228245 Aspergillus niger Species 0.000 claims 2
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 claims 2
- 235000002247 Aspergillus oryzae Nutrition 0.000 claims 2
- 241000151861 Barnettozyma salicaria Species 0.000 claims 2
- 241000222122 Candida albicans Species 0.000 claims 2
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 claims 2
- 241000567178 Fusarium venenatum Species 0.000 claims 2
- 241000238631 Hexapoda Species 0.000 claims 2
- 241000235649 Kluyveromyces Species 0.000 claims 2
- 241001138401 Kluyveromyces lactis Species 0.000 claims 2
- 241000222722 Leishmania <genus> Species 0.000 claims 2
- 241000221961 Neurospora crassa Species 0.000 claims 2
- 241000320412 Ogataea angusta Species 0.000 claims 2
- 241001452677 Ogataea methanolica Species 0.000 claims 2
- 241000489470 Ogataea trehalophila Species 0.000 claims 2
- 241000826199 Ogataea wickerhamii Species 0.000 claims 2
- 241000530350 Phaffomyces opuntiae Species 0.000 claims 2
- 241000529953 Phaffomyces thermotolerans Species 0.000 claims 2
- 241000235062 Pichia membranifaciens Species 0.000 claims 2
- 241000235070 Saccharomyces Species 0.000 claims 2
- 241000499912 Trichoderma reesei Species 0.000 claims 2
- 229940095731 candida albicans Drugs 0.000 claims 2
- 239000003937 drug carrier Substances 0.000 claims 2
- 210000004962 mammalian cell Anatomy 0.000 claims 2
- 241000123346 Chrysosporium Species 0.000 claims 1
- 241001674013 Chrysosporium lucknowense Species 0.000 claims 1
- 102000001301 EGF receptor Human genes 0.000 claims 1
- 108060006698 EGF receptor Proteins 0.000 claims 1
- 241000233866 Fungi Species 0.000 claims 1
- OVRNDRQMDRJTHS-UHFFFAOYSA-N N-acelyl-D-glucosamine Natural products CC(=O)NC1C(O)OC(CO)C(O)C1O OVRNDRQMDRJTHS-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims 1
- OVRNDRQMDRJTHS-RTRLPJTCSA-N N-acetyl-D-glucosamine Chemical compound CC(=O)N[C@H]1C(O)O[C@H](CO)[C@@H](O)[C@@H]1O OVRNDRQMDRJTHS-RTRLPJTCSA-N 0.000 claims 1
- MBLBDJOUHNCFQT-LXGUWJNJSA-N N-acetylglucosamine Natural products CC(=O)N[C@@H](C=O)[C@@H](O)[C@H](O)[C@H](O)CO MBLBDJOUHNCFQT-LXGUWJNJSA-N 0.000 claims 1
- 230000004989 O-glycosylation Effects 0.000 claims 1
- 241000370136 Wickerhamomyces pijperi Species 0.000 claims 1
- 241000894007 species Species 0.000 claims 1
- 108091000069 Cystinyl Aminopeptidase Proteins 0.000 abstract 1
- 102100020872 Leucyl-cystinyl aminopeptidase Human genes 0.000 abstract 1
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 abstract 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P31/00—Antiinfectives, i.e. antibiotics, antiseptics, chemotherapeutics
- A61P31/12—Antivirals
- A61P31/14—Antivirals for RNA viruses
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/44—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans from protozoa
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
- C07K16/08—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from viruses
- C07K16/10—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from viruses from RNA viruses
- C07K16/1027—Paramyxoviridae, e.g. respiratory syncytial virus
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
- C07K16/18—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans
- C07K16/28—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans against receptors, cell surface antigens or cell surface determinants
- C07K16/2863—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans against receptors, cell surface antigens or cell surface determinants against receptors for growth factors, growth regulators
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
- C07K16/18—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans
- C07K16/32—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies against material from animals or humans against translation products of oncogenes
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
- C12N15/79—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
- C12N15/80—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for fungi
- C12N15/81—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for fungi for yeasts
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12P—FERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
- C12P21/00—Preparation of peptides or proteins
- C12P21/005—Glycopeptides, glycoproteins
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
- C07K2317/10—Immunoglobulins specific features characterized by their source of isolation or production
- C07K2317/14—Specific host cells or culture conditions, e.g. components, pH or temperature
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
- C07K2317/20—Immunoglobulins specific features characterized by taxonomic origin
- C07K2317/21—Immunoglobulins specific features characterized by taxonomic origin from primates, e.g. man
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2317/00—Immunoglobulins specific features
- C07K2317/40—Immunoglobulins specific features characterized by post-translational modification
- C07K2317/41—Glycosylation, sialylation, or fucosylation
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Zoology (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Immunology (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Virology (AREA)
- Mycology (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Oncology (AREA)
- Pulmonology (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Plant Pathology (AREA)
- Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
- Communicable Diseases (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Public Health (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Enzymes And Modification Thereof (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
1. Способ получения гетерологичного гликопротеина, включающий:(a) предоставление клетки-хозяина, содержащей по меньшей мере одну молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую гетерологичную состоящую из одной субъединицы олигосахарилтрансферазу, и молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую гетерологичный гликопротеин, и где экспрессированы эндогенные гены клетки-хозяина, кодирующие белки, составляющие эндогенный ОТазный комплекс; и(b) культивирование клетки-хозяина в условиях экспрессии гетерологичного гликопротеина с получением гетерологичного гликопротеина.2. Способ по п.1, где состоящая из одной субъединицы олигосахарилтрансфераза представляет собой белок STT3A, белок STT3B, белок STT3C, белок STT3D вида Leishmania sp. или их сочетания.3. Способ по п.1, где состоящая из одной субъединицы олигосахарилтрансфераза представляет собой белок STT3D Leishmania major.4. Способ по п.1, где по меньшей мере 70% гетерологичных гликопротеинов, продуцируемых клеткой-хозяином, содержат полностью занятые участки N-гликозилирования.5. Способ по п.1, где клетка-хозяин генетически сконструирована для продуцирования гликопротеинов, содержащих один или более характерных для млекопитающих или для человека N-гликанов.6. Способ по п.1, где гетерологичный белок представляет собой эритропоэтин (EPO); цитокины, такие как интерферон α, интерферон β, интерферон γ и интерферон ω; и гранулоцитарный колониестимулирующий фактор (GCSF); гранулоцитарно-макрофагальный колониестимулирующий фактор (GM-CSF); факторы свертывания, такие как фактор VIII, фактор IX и белок C человека; антитромбин III; тромбин; α-цепь растворимого рецептора IgE; иммуноглобулины, такие как IgG, фрагменты IgG, слияния IgG
Claims (26)
1. Способ получения гетерологичного гликопротеина, включающий:
(a) предоставление клетки-хозяина, содержащей по меньшей мере одну молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую гетерологичную состоящую из одной субъединицы олигосахарилтрансферазу, и молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую гетерологичный гликопротеин, и где экспрессированы эндогенные гены клетки-хозяина, кодирующие белки, составляющие эндогенный ОТазный комплекс; и
(b) культивирование клетки-хозяина в условиях экспрессии гетерологичного гликопротеина с получением гетерологичного гликопротеина.
2. Способ по п.1, где состоящая из одной субъединицы олигосахарилтрансфераза представляет собой белок STT3A, белок STT3B, белок STT3C, белок STT3D вида Leishmania sp. или их сочетания.
3. Способ по п.1, где состоящая из одной субъединицы олигосахарилтрансфераза представляет собой белок STT3D Leishmania major.
4. Способ по п.1, где по меньшей мере 70% гетерологичных гликопротеинов, продуцируемых клеткой-хозяином, содержат полностью занятые участки N-гликозилирования.
5. Способ по п.1, где клетка-хозяин генетически сконструирована для продуцирования гликопротеинов, содержащих один или более характерных для млекопитающих или для человека N-гликанов.
6. Способ по п.1, где гетерологичный белок представляет собой эритропоэтин (EPO); цитокины, такие как интерферон α, интерферон β, интерферон γ и интерферон ω; и гранулоцитарный колониестимулирующий фактор (GCSF); гранулоцитарно-макрофагальный колониестимулирующий фактор (GM-CSF); факторы свертывания, такие как фактор VIII, фактор IX и белок C человека; антитромбин III; тромбин; α-цепь растворимого рецептора IgE; иммуноглобулины, такие как IgG, фрагменты IgG, слияния IgG и IgM; иммуноадгезины и другие слитые с Fc белки, такие как слитые белки растворимого рецептора TNF-Fc; слитые белки RAGE-Fc; интерлейкины; урокиназу; химазу; ингибитор трипсина мочи; IGF-связывающий белок; эпидермальный фактор роста; фактор высвобождения гормона роста; слитый белок аннексина V; ангиостатин; фактор роста эндотелия сосудов-2; миелоидный предшественник ингибирующего фактора-1; остеопротегерин; α-1-антитрипсин; α-фетопротеины; ДНКазу II; домен "двойной петли" 3 плазминогена человека; глюкоцереброзидазу; связывающий TNF белок 1; фолликулостимулирующий гормон; ассоциированный с цитотоксическими T-лимфоцитами антиген 4-Ig; трансмембранный активатор и модулятор кальция и лиганд циклофилина; глюкагоноподобный белок 1 или агонист рецептора IL-2.
7. Способ по п.1, где гетерологичный белок представляет собой антитело к Her2, антитело к RSV (респираторно-синцитиальному вирусу), антитело к TNFα, антитело к VEGF, антитело к рецептору CD3, антитело 7E3 к CD41, антитело к CD25, антитело к CD52, антитело к CD33, антитело к IgE, антитело к CD11a, антитело к рецептору EGF или антитело к CD20.
8. Способ по п.1, где клетка-хозяин выбрана из группы, состоящей из Pichia pastoris, Pichia finlandica, Pichia trehalophila, Pichia koclamae, Pichia membranaefaciens, Pichia opuntiae, Pichia thermotolerans, Pichia salictaria, Pichia guercuum, Pichia pijperi, Pichia stiptis, Pichia methanolica, Pichia minuta (Ogataea minuta, Pichia lindneri), видов Pichia, Saccharomyces cerevisiae, видов Saccharomyces, Hansenula polymorpha, видов Kluyveromyces, Kluyveromyces lactis, Candida albicans, Aspergillus nidulans, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae, Trichoderma reesei, Chrysosporium lucknowense, видов Fusarium, Fusarium gramineum, Fusarium venenatum, Neurospora crassa, клеток растений, клеток насекомых и клеток млекопитающих.
9. Способ по п.1, где клетка-хозяин представляет собой мутант P. pastoris по och1.
10. Способ получения композиции гликопротеина, в котором по меньшей мере 70% участков N-гликозилирования на гликопротеинах в композиции заняты N-гликанами, включающий:
(a) предоставление рекомбинантной клетки-хозяина, содержащей по меньшей мере одну молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую гетерологичную состоящую из одной субъединицы олигосахарилтрансферазу, и молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую гликопротеин, и где экспрессированы гены клетки-хозяина, кодирующие эндогенный ОТазный комплекс; и
(b) культивирование рекомбинантной клетки-хозяина в условиях экспрессии гликопротеина с получением композиций, в которых по меньшей мере 70% участков N-гликозилирования на гликопротеинах в композиции заняты N-гликанами.
11. Способ по п.10, где состоящая из одной субъединицы олигосахарилтрансфераза представляет собой белок STT3A, белок STT3B, белок STT3C, белок STT3D вида Leishmania или их сочетания.
12. Способ по п.10, где состоящая из одной субъединицы олигосахарилтрансфераза представляет собой белок STT3D Leishmania major.
13. Способ по п.10, где гетерологичный белок представляет собой эритропоэтин (EPO); цитокины, такие как интерферон α, интерферон β, интерферон γ и интерферон ω; и гранулоцитарный колониестимулирующий фактор (GCSF); гранулоцитарно-макрофагальный колониестимулирующий фактор (GM-CSF); факторы свертывания, такие как фактор VIII, фактор IX и белок C человека; антитромбин III; тромбин; α-цепь растворимого рецептора IgE; иммуноглобулины, такие как IgG, фрагменты IgG, слияния IgG и IgM; иммуноадгезины и другие слитые с Fc белки, такие как слитые белки растворимого рецептора TNF-Fc; слитые белки RAGE-Fc; интерлейкины; урокиназу; химазу; ингибитор трипсина мочи; IGF-связывающий белок; эпидермальный фактор роста; фактор высвобождения гормона роста; слитый белок аннексина V; ангиостатин; фактор роста эндотелия сосудов-2; миелоидный предшественник ингибирующего фактора-1; остеопротегерин; α-1-антитрипсин; α-фетопротеины; ДНКаза II; домен "двойной петли" 3 плазминогена человека; глюкоцереброзидазу; связывающий TNF белок 1; фолликулостимулирующий гормон; ассоциированный с цитотоксическими T-лимфоцитами антиген 4-Ig; трансмембранный активатор и модулятор кальция и лиганд циклофилина; глюкагоноподобный белок 1 или агонист рецептора IL-2.
14. Способ по п.10, где гетерологичный белок представляет собой антитело к Her2, антитело к RSV (респираторно-синцитиальному вирусу), антитело к TNFα, антитело к VEGF, антитело к рецептору CD3, антитело 7E3 к CD41, антитело к CD25, антитело к CD52, антитело к CD33, антитело к IgE, антитело к CD11a, антитело к рецептору EGF или антитело к CD20.
15. Способ по п.10, где рекомбинантная клетка-хозяин представляет собой клетку-хозяина дрожжей или нитевидного гриба.
16. Клетка-хозяин, содержащая:
(a) первую молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую по меньшей мере одну гетерологичную состоящую из одной субъединицы олигосахарилтрансферазу; и
(b) вторую молекулу нуклеиновой кислоты, кодирующую гетерологичный гликопротеин; и
клетка-хозяин экспрессирует гены, кодирующие белки, составляющие эндогенный олигосахарилтрансферазный (ОТазный) комплекс.
17. Клетка-хозяин по п.16, где состоящая из одной субъединицы олигосахарилтрансфераза представляет собой белок STT3A, белок STT3B, белок STT3C или белок STT3D вида Leishmania.
18. Клетка-хозяин по п.16, где состоящая из одной субъединицы олигосахарилтрансфераза представляет собой белок STT3D Leishmania major.
19. Клетка-хозяин по п.16, где клетка-хозяин генетически сконструирована для продуцирования гликопротеинов, содержащих один или более характерных для млекопитающих или для человека N-гликанов.
20. Клетка-хозяин по п.16, где гетерологичный гликопротеин представляет собой эритропоэтин (EPO); цитокины, такие как интерферон α, интерферон β, интерферон γ и интерферон ω; и гранулоцитарный колониестимулирующий фактор (GCSF); гранулоцитарно-макрофагальный колониестимулирующий фактор (GM-CSF); факторы свертывания, такие как фактор VIII, фактор IX и белок C человека; антитромбин III; тромбин; α-цепь растворимого рецептора IgE; иммуноглобулины, такие как IgG, фрагменты IgG, слияния IgG и IgM; иммуноадгезины и другие слитые с Fc белки, такие как слитые белки растворимого рецептора TNF-Fc; слитые белки RAGE-Fc; интерлейкины; урокиназу; химазу; ингибитор трипсина мочи; IGF-связывающий белок; эпидермальный фактор роста; фактор высвобождения гормона роста; слитый белок аннексина V; ангиостатин; фактор роста эндотелия сосудов-2; миелоидный предшественник ингибирующего фактора-1; остеопротегерин; α-1-антитрипсин; α-фетопротеины; ДНКазу II; домен "двойной петли" 3 плазминогена человека; глюкоцереброзидазу; связывающий TNF белок 1; фолликулостимулирующий гормон; ассоциированный с цитотоксическими T-лимфоцитами антиген 4-Ig; трансмембранный активатор и модулятор кальция и лиганд циклофилина; глюкагоноподобный белок 1 или агонист рецептора IL-2.
21. Клетка-хозяин по п.16, где гетерологичный гликопротеин представляет собой антитело к Her2, антитело к RSV (респираторно-синцитиальному вирусу), антитело к TNFα, антитело к VEGF, антитело к рецептору CD3, антитело 7E3 к CD41, антитело к CD25, антитело к CD52, антитело к CD33, антитело к IgE, антитело к CD11a, антитело к рецептору EGF или антитело к CD20.
22. Клетка-хозяин по п.16, где клетка-хозяин выбрана из группы, состоящей из Pichia pastoris, Pichia finlandica, Pichia trehalophila, Pichia koclamae, Pichia membranaefaciens, Pichia opuntiae, Pichia thermotolerans, Pichia salictaria, Pichia guercuum, Pichia pijperi, Pichia stiptis, Pichia methanolica, Pichia minuta (Ogataea minuta, Pichia lindneri), видов Pichia, Saccharomyces cerevisiae, видов Saccharomyces, Hansenula polymorpha, видов Kluyveromyces, Kluyveromyces lactis, Candida albicans, Aspergillus nidulans, Aspergillus niger, Aspergillus oryzae, Trichoderma reesei, Chrysosporium lucknowense, видов Fusarium, Fusarium gramineum, Fusarium venenatum, Neurospora crassa, клеток растений, клеток насекомых и клеток млекопитающих.
23. Композиция гликопротеина, содержащая:
множество антител, где по меньшей мере у 70% молекул антител в композиции заняты оба участка N-гликозилирования и приблизительно от 50 до 70 молярных % N-гликанов представляют собой G0, 15-25 мол.% N-гликанов представляют собой G1 и приблизительно от 5 до 15 мол.% N-гликанов содержат коровую структуру Man5GlcNAc2, и фармацевтически приемлемый носитель.
24. Композиция по п.23, где антитела содержат антитело, выбранное из группы, состоящей из антитела к Her2, антитела к RSV (респираторно-синцитиальному вирусу), антитела к TNFα, антитела к VEGF, антитела к рецептору CD3, антитела 7E3 к CD41, антитела к CD25, антитела к CD52, антитела к CD33, антитела к IgE, антитела к CD11a, антитела к рецептору EGF и антитела к CD20.
25. Рекомбинантная клетка-хозяин Pichia pastoris с генотипом, который является таким же, как генотип рекомбинантного штамма Pichia pastoris YGLY14401.
26. Применение рекомбинантных Pichia pastoris для получения композиции антител, содержащей антитела к RSV, с профилем N- и O-гликозилирования
и фармацевтически приемлемый носитель.
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| US30764210P | 2010-02-24 | 2010-02-24 | |
| US61/307,642 | 2010-02-24 | ||
| PCT/US2011/025878 WO2011106389A1 (en) | 2010-02-24 | 2011-02-23 | Method for increasing n-glycosylation site occupancy on therapeutic glycoproteins produced in pichia pastoris |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| RU2012140429A true RU2012140429A (ru) | 2014-03-27 |
Family
ID=44507177
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| RU2012140429/10A RU2012140429A (ru) | 2010-02-24 | 2011-02-23 | Способ увеличения занятости участков n-ликозилирования на терапевтических гликопротеинах, продуцируемых в p pastoris |
Country Status (11)
| Country | Link |
|---|---|
| US (2) | US8715963B2 (ru) |
| EP (1) | EP2539430B1 (ru) |
| JP (1) | JP5976549B2 (ru) |
| KR (1) | KR101930961B1 (ru) |
| CN (1) | CN102858949B (ru) |
| AU (1) | AU2011220878A1 (ru) |
| BR (1) | BR112012020882A2 (ru) |
| CA (1) | CA2788992A1 (ru) |
| MX (1) | MX2012009802A (ru) |
| RU (1) | RU2012140429A (ru) |
| WO (1) | WO2011106389A1 (ru) |
Families Citing this family (45)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US11377485B2 (en) | 2009-12-02 | 2022-07-05 | Academia Sinica | Methods for modifying human antibodies by glycan engineering |
| US10087236B2 (en) | 2009-12-02 | 2018-10-02 | Academia Sinica | Methods for modifying human antibodies by glycan engineering |
| WO2011130332A1 (en) | 2010-04-12 | 2011-10-20 | Academia Sinica | Glycan arrays for high throughput screening of viruses |
| WO2013062939A2 (en) * | 2011-10-28 | 2013-05-02 | Merck Sharp & Dohme Corp. | Methods for increasing n-glycan occupancy and reducing production of hybrid n-glycans in pichia pastoris strains lacking alg3 expression |
| BR112014016587A2 (pt) | 2012-01-05 | 2020-10-27 | Novartis Ag | células fúngicas filamentosas deficientes de protease e métodos de uso das mesmas |
| EP2852610B1 (en) * | 2012-05-23 | 2018-07-11 | Glykos Finland Oy | Production of fucosylated glycoproteins |
| US20150104444A1 (en) * | 2012-06-01 | 2015-04-16 | Momenta Pharmaceuticals, Inc. | Methods related to trastuzumab |
| US9707276B2 (en) | 2012-12-03 | 2017-07-18 | Merck Sharp & Dohme Corp. | O-glycosylated carboxy terminal portion (CTP) peptide-based insulin and insulin analogues |
| WO2014099632A1 (en) * | 2012-12-17 | 2014-06-26 | Merck Sharp & Dohme Corp. | Pmt2, och1, pmt5 mutant cells |
| EP2956158A4 (en) * | 2013-02-13 | 2016-10-05 | Merck Sharp & Dohme | METHODS FOR INCREASING OCCUPANCY OF N-GLYCANS AND REDUCING HYBRID N-GLYCAN PRODUCTION IN PICHIA PASTORIS STRAINS THAT DO NOT EXPRESS ALG3 |
| US10435704B2 (en) | 2013-06-04 | 2019-10-08 | Icon Genetics Gmbh | Method of co-expressing a glycoprotein and a single-subunit olicosaccharyltransferase in a plant |
| WO2015001460A2 (en) * | 2013-07-01 | 2015-01-08 | Biocon Limited | Signal sequence for protein expression in pichia pastoris |
| PL3016970T3 (pl) * | 2013-07-04 | 2019-09-30 | Glykos Finland Oy | Komórki grzybów nitkowatych z niedoborem O-mannozylotransferazy i sposoby ich zastosowania |
| CA2916905A1 (en) | 2013-07-10 | 2015-01-15 | Novartis Ag | Multiple proteases deficient filamentous fungal cells and methods of use thereof |
| PL3019621T3 (pl) * | 2013-07-10 | 2019-05-31 | Glykos Finland Oy | Wytwarzanie glikoprotein o zwiększonym zajmowaniu miejsca N-glikozylacji |
| WO2015034920A2 (en) * | 2013-09-03 | 2015-03-12 | Sloan-Kettering Institute For Cancer Research | Granulocyte macrophage colony-stimulating factor compositions |
| EP3041484B1 (en) | 2013-09-06 | 2021-03-03 | Academia Sinica | Human inkt cell activation using glycolipids with altered glycosyl groups |
| CA2948369C (en) * | 2014-04-17 | 2023-09-26 | Boehringer Ingelheim Rcv Gmbh & Co Kg | Recombinant host cell engineered to overexpress helper proteins |
| US10005847B2 (en) * | 2014-05-27 | 2018-06-26 | Academia Sinica | Anti-HER2 glycoantibodies and uses thereof |
| KR102576850B1 (ko) | 2014-05-27 | 2023-09-11 | 아카데미아 시니카 | 박테로이드 기원의 푸코시다제 및 이의 사용 방법 |
| KR20170003720A (ko) | 2014-05-27 | 2017-01-09 | 아카데미아 시니카 | 항-ｃｄ20 글리코항체 및 이의 용도 |
| CA2950433A1 (en) | 2014-05-28 | 2015-12-03 | Academia Sinica | Anti-tnf-alpha glycoantibodies and uses thereof |
| SG11201700446XA (en) * | 2014-07-21 | 2017-02-27 | Glykos Finland Oy | Production of glycoproteins with mammalian-like n-glycans in filamentous fungi |
| CN105779490A (zh) * | 2014-12-16 | 2016-07-20 | 北京集智新创科技有限公司 | 一种och1缺陷型抗cd20四价抗体表达毕赤酵母的构建方法 |
| KR102007930B1 (ko) | 2014-12-31 | 2019-08-06 | 주식회사 엘지화학 | 재조합 당단백질의 글리코실화 조절 방법 |
| US10495645B2 (en) | 2015-01-16 | 2019-12-03 | Academia Sinica | Cancer markers and methods of use thereof |
| AU2015378564A1 (en) | 2015-01-24 | 2017-07-13 | Academia Sinica | Novel glycan conjugates and methods of use thereof |
| HUE051749T2 (hu) | 2015-03-02 | 2021-03-29 | Conagen Inc | Labirintusgomba mikroorganizmusokból származó szabályozó elemek |
| US20180215797A1 (en) * | 2015-08-13 | 2018-08-02 | Glykos Finland Oy | Regulatory Protein Deficient Trichoderma Cells and Methods of Use Thereof |
| CN105087405A (zh) * | 2015-09-17 | 2015-11-25 | 杭州研真生物科技有限公司 | 一种毕赤酵母低糖基化突变菌株及其应用 |
| US11027021B2 (en) | 2016-03-15 | 2021-06-08 | Seagen Inc. | Combinations of PBD-based antibody drug conjugates with Bcl-2 inhibitors |
| EP3463463A4 (en) | 2016-06-03 | 2020-01-15 | Seattle Genetics, Inc. | COMBINATION OF CD33 ANTIBODY-ACTIVE SUBSTANCE CONJUGATES WITH CHEMOTHERAPEUTICS |
| EP3469001A4 (en) | 2016-06-09 | 2020-05-06 | Seattle Genetics, Inc. | COMBINATIONS OF PBD-BASED ANTIBODY CONJUGATES WITH FLT3 INHIBITORS |
| US20190225674A1 (en) * | 2016-07-11 | 2019-07-25 | Massachusetts Institute Of Technology | Tools for next generation komagataella (pichia) engineering |
| CN109963868B (zh) | 2016-08-22 | 2023-11-14 | 醣基生医股份有限公司 | 抗体、结合片段及使用方法 |
| US10633454B2 (en) | 2016-11-01 | 2020-04-28 | Conagen Inc. | Expression of modified glycoproteins and glycopeptides |
| WO2019023806A1 (en) * | 2017-08-03 | 2019-02-07 | Plantform Corporation | TRANSIENT SILENING OF ARGONAUTE1 AND ARGONAUTE4 TO INCREASE EXPRESSION OF RECOMBINANT PROTEIN IN PLANTS |
| US11674125B2 (en) | 2017-12-18 | 2023-06-13 | The General Hospital Corporation | Glycoengineering |
| CN112041456A (zh) * | 2018-05-01 | 2020-12-04 | 科纳根公司 | 用于产生具有低硫酸化的糖分子的重组生物体和方法 |
| EP3788164A4 (en) * | 2018-05-01 | 2022-01-26 | Conagen Inc. | RECOMBINANT ORGANISMS AND METHODS FOR PRODUCTION OF HIGH GLYCAN OCCUPANCY GLYCOMOLECULES |
| EP3824084A4 (en) * | 2018-09-24 | 2021-12-22 | Orta Dogu Teknik Universitesi | MODIFIED AOX1 PROMOTER VARIANTS |
| US11110132B2 (en) * | 2018-11-09 | 2021-09-07 | Ohio State Innovation Foundation | Live attenuated parasitic vaccine |
| CA3149430A1 (en) * | 2019-08-09 | 2021-02-18 | Glaxosmithkline Biologicals Sa | Mutated pglb oligosaccharyltransferase enzymes |
| CN113549560B (zh) * | 2020-04-24 | 2024-02-13 | 中国人民解放军军事科学院军事医学研究院 | 一种用于糖蛋白制备的工程化酵母构建方法及其菌株 |
| AU2022314712A1 (en) * | 2021-07-23 | 2024-02-29 | Clara Foods Co. | Protein compositions and methods of production |
Family Cites Families (47)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US4816567A (en) | 1983-04-08 | 1989-03-28 | Genentech, Inc. | Recombinant immunoglobin preparations |
| US5156965A (en) | 1983-11-29 | 1992-10-20 | Igen, Inc. | Catalytic antibodies |
| WO1985002414A1 (en) | 1983-11-29 | 1985-06-06 | Igen, Inc. | Method of catalyzing chemical reactions |
| US5037750A (en) | 1984-11-27 | 1991-08-06 | Igen, Inc. | Method for producing antibodies which catalyze chemical reactions |
| US4818700A (en) | 1985-10-25 | 1989-04-04 | Phillips Petroleum Company | Pichia pastoris argininosuccinate lyase gene and uses thereof |
| DE4244915C2 (de) | 1992-08-14 | 1998-12-03 | Widmar Prof Dr Tanner | DNA-Moleküle codierend Proteine, die an der O-Glykosylierung von Proteinen beteiligt sind |
| US5733757A (en) | 1995-12-15 | 1998-03-31 | The Scripps Research Institute | Aldolase catalytic antibody |
| US20040136986A1 (en) | 1997-10-31 | 2004-07-15 | Genentech, Inc. | Methods and compositions comprising glycoprotein glycoforms |
| WO1999054342A1 (en) | 1998-04-20 | 1999-10-28 | Pablo Umana | Glycosylation engineering of antibodies for improving antibody-dependent cellular cytotoxicity |
| EP2264177B1 (en) | 1998-12-09 | 2015-09-30 | Phyton Holdings, LLC | Glycoproteins having human-type glycosylation |
| US6949372B2 (en) | 1999-03-02 | 2005-09-27 | The Johns Hopkins University | Engineering intracellular sialylation pathways |
| DE60006100T2 (de) | 1999-05-17 | 2004-07-01 | Conjuchem, Inc., Montreal | Lang wirkende insulinotrope peptide |
| WO2000069900A2 (en) | 1999-05-17 | 2000-11-23 | Conjuchem, Inc. | Protection of endogenous therapeutic peptides from peptidase activity through conjugation to blood components |
| AU2001256762A1 (en) | 2000-05-17 | 2001-11-26 | Mitsubishi Pharma Corporation | Process for producing protein with reduction of acidic sugar chain and glycoprotein produced thereby |
| US7863020B2 (en) | 2000-06-28 | 2011-01-04 | Glycofi, Inc. | Production of sialylated N-glycans in lower eukaryotes |
| US7795002B2 (en) | 2000-06-28 | 2010-09-14 | Glycofi, Inc. | Production of galactosylated glycoproteins in lower eukaryotes |
| US7625756B2 (en) | 2000-06-28 | 2009-12-01 | GycoFi, Inc. | Expression of class 2 mannosidase and class III mannosidase in lower eukaryotic cells |
| DE60139720D1 (de) | 2000-06-28 | 2009-10-08 | Glycofi Inc | Verfahren für die Herstellung modifizierter Glykoproteine |
| US7449308B2 (en) | 2000-06-28 | 2008-11-11 | Glycofi, Inc. | Combinatorial DNA library for producing modified N-glycans in lower eukaryotes |
| US7598055B2 (en) | 2000-06-28 | 2009-10-06 | Glycofi, Inc. | N-acetylglucosaminyltransferase III expression in lower eukaryotes |
| US8697394B2 (en) | 2000-06-28 | 2014-04-15 | Glycofi, Inc. | Production of modified glycoproteins having multiple antennary structures |
| CN100423777C (zh) | 2001-10-25 | 2008-10-08 | 杰南技术公司 | 糖蛋白组合物 |
| EP2359685B1 (en) | 2001-12-27 | 2013-12-04 | GlycoFi, Inc. | Methods to engineer mammalian-type carbohydrate structures |
| CN1930288B (zh) | 2002-04-09 | 2012-08-08 | 协和发酵麒麟株式会社 | 基因组被修饰的细胞 |
| CA2549932C (en) | 2002-12-20 | 2013-08-20 | Greenovation Biotech Gmbh | Production of heterologous glycosylated proteins in bryophyte cells |
| US7332299B2 (en) | 2003-02-20 | 2008-02-19 | Glycofi, Inc. | Endomannosidases in the modification of glycoproteins in eukaryotes |
| US7514253B2 (en) | 2003-05-16 | 2009-04-07 | Glycofi, Inc. | URA5 gene and methods for stable genetic integration in yeast |
| JP4870569B2 (ja) | 2003-11-13 | 2012-02-08 | ハンミ ホールディングス カンパニー リミテッド | 免疫グロブリン断片を用いた蛋白質結合体およびその製造方法 |
| AU2004293103C1 (en) * | 2003-11-24 | 2010-12-02 | Ratiopharm Gmbh | Glycopegylated erythropoietin |
| US7259007B2 (en) | 2003-12-24 | 2007-08-21 | Glycofi, Inc. | Methods for eliminating mannosylphosphorylation of glycans in the production of glycoproteins |
| US7479389B2 (en) | 2004-03-02 | 2009-01-20 | Glycofi, Inc. | ARG1, ARG2, ARG3, HIS1, HIS2, HIS5, HIS6 genes and methods for stable genetic integration |
| EP2365089B1 (en) | 2004-03-17 | 2014-05-14 | GlycoFi, Inc. | Method of engineering a cytidine monophosphate-sialic acid synthetic pathway in yeast |
| EP1747280B1 (en) | 2004-04-29 | 2018-01-17 | GlycoFi, Inc. | Methods for reducing or eliminating alpha-mannosidase resistant glycans in the production of glycoproteins |
| US7004906B1 (en) | 2004-07-26 | 2006-02-28 | Siemens Medical Solutions Usa, Inc. | Contrast agent imaging with agent specific ultrasound detection |
| WO2006107990A2 (en) | 2005-04-05 | 2006-10-12 | The Johns Hopkins University | Improving protein n-glycosylation of eukaryotic cells using dolichol-linked oligosaccharide synthesis pathway, other n-gylosylation-increasing methods, and engineered hosts expressing products with increased n-glycosylation |
| KR100754667B1 (ko) | 2005-04-08 | 2007-09-03 | 한미약품 주식회사 | 비펩타이드성 중합체로 개질된 면역글로불린 Ｆｃ 단편 및이를 포함하는 약제학적 조성물 |
| US7741539B2 (en) | 2005-07-12 | 2010-06-22 | Greenovation Biotech Gmbh | Transformed plant cell expressing five mammalian proteins involved in sialylation and a protein involved in galactosylation |
| CA2628725A1 (en) | 2005-11-15 | 2007-05-31 | Glycofi, Inc. | Production of glycoproteins with reduced o-glycosylation |
| BRPI0711898A2 (pt) | 2006-05-19 | 2011-12-27 | Glycofi Inc | composiÇço de proteÍna da eritropoietina substancialmente homogÊnea, composiÇço farmacÊutica, e, mÉtodos de aumentar hematàcrito em um mamÍfero, e de produzir uma composiÇço de eritropoietina |
| EP1878747A1 (en) | 2006-07-11 | 2008-01-16 | greenovation Biotech GmbH | Glyco-engineered antibodies |
| EP2134834B1 (en) | 2007-03-07 | 2013-04-17 | GlycoFi, Inc. | Production of glycoproteins with modified fucosylation |
| CN104480140B (zh) * | 2007-04-03 | 2019-12-31 | 奥克西雷恩英国有限公司 | 分子的糖基化 |
| CA2705925C (en) | 2007-12-19 | 2019-03-12 | Glycofi, Inc. | Yeast strains for protein production |
| EP2245151B1 (en) | 2008-02-20 | 2014-12-24 | GlycoFi, Inc. | Vectors and yeast strains for protein production |
| MX2011001706A (es) | 2008-08-12 | 2011-03-24 | Glycofi Inc | Vectores mejorados y cepas de levadura para produccion de proteina: sobreexpresion de ca2+ atpasa. |
| TW201028431A (en) | 2008-10-31 | 2010-08-01 | Lonza Ag | Novel tools for the production of glycosylated proteins in host cells |
| EP2400984A4 (en) * | 2009-02-25 | 2013-01-23 | Merck Sharp & Dohme | HER2 ANTIBODY COMPOSITIONS |
-
2011
- 2011-02-23 CN CN201180011130.XA patent/CN102858949B/zh active Active
- 2011-02-23 AU AU2011220878A patent/AU2011220878A1/en not_active Abandoned
- 2011-02-23 JP JP2012555104A patent/JP5976549B2/ja active Active
- 2011-02-23 CA CA2788992A patent/CA2788992A1/en not_active Abandoned
- 2011-02-23 WO PCT/US2011/025878 patent/WO2011106389A1/en active Application Filing
- 2011-02-23 RU RU2012140429/10A patent/RU2012140429A/ru not_active Application Discontinuation
- 2011-02-23 KR KR1020127022052A patent/KR101930961B1/ko active IP Right Grant
- 2011-02-23 EP EP11747972.5A patent/EP2539430B1/en active Active
- 2011-02-23 US US13/579,972 patent/US8715963B2/en active Active
- 2011-02-23 MX MX2012009802A patent/MX2012009802A/es not_active Application Discontinuation
- 2011-02-23 BR BR112012020882A patent/BR112012020882A2/pt not_active IP Right Cessation
-
2014
- 2014-02-17 US US14/181,786 patent/US20140227290A1/en not_active Abandoned
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| US20120328626A1 (en) | 2012-12-27 |
| US20140227290A1 (en) | 2014-08-14 |
| KR101930961B1 (ko) | 2018-12-19 |
| BR112012020882A2 (pt) | 2015-11-03 |
| WO2011106389A1 (en) | 2011-09-01 |
| EP2539430A4 (en) | 2014-02-12 |
| JP5976549B2 (ja) | 2016-08-24 |
| KR20120134116A (ko) | 2012-12-11 |
| US8715963B2 (en) | 2014-05-06 |
| EP2539430A1 (en) | 2013-01-02 |
| AU2011220878A1 (en) | 2012-08-23 |
| EP2539430B1 (en) | 2016-09-14 |
| CN102858949A (zh) | 2013-01-02 |
| JP2013520205A (ja) | 2013-06-06 |
| CN102858949B (zh) | 2016-07-06 |
| MX2012009802A (es) | 2012-09-12 |
| CA2788992A1 (en) | 2011-09-01 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| RU2012140429A (ru) | Способ увеличения занятости участков n-ликозилирования на терапевтических гликопротеинах, продуцируемых в p pastoris | |
| Wells et al. | Cellular engineering for therapeutic protein production: product quality, host modification, and process improvement | |
| US9631216B2 (en) | Method for reducing heterogeneity of antibodies and a process of producing the antibodies thereof | |
| CN102333872B (zh) | 在糖工程化的酵母巴斯德毕赤酵母中对半乳糖同化途径的代谢工程化 | |
| CN101365783B (zh) | 具有降低的o-糖基化的糖蛋白的产生 | |
| ES2589655T3 (es) | Método para producir proteínas en Pichia pastoris que carecen de actividad de unión cruzada detectable a anticuerpos frente a antígenos de célula hospedadora | |
| US9428784B2 (en) | Methods for increasing N-glycan occupancy and reducing production of hybrid N-glycans in pichia pastoris strains lacking ALG3 expression | |
| AU2005206251A1 (en) | Production of a monoclonal antibody in a heterokaryon fungus or in a fungal host cell | |
| JP2023126248A (ja) | 細胞培養培地 | |
| RU2009136982A (ru) | Продукция гликопротеинов с модифицированным фукозилированием | |
| TWI666318B (zh) | 在經轉形的微生物如巴斯德畢赤氏酵母中的多－複製策略用於多－次級單元的蛋白質如抗體之高效價且高純度生產技術 | |
| JP2015503338A (ja) | 組換えタンパク質の分解を低減させる方法および材料 | |
| JP7267284B2 (ja) | ポリエーテルイオノフォアを使用するタンパク質マンノシル化プロファイルの調節方法 | |
| US9518100B2 (en) | Methods for increasing N-glycan occupancy and reducing production of hybrid N-glycans in Pichia pastoris strains lacking Alg3 expression | |
| DK2655600T3 (en) | METHODS FOR CULTIVATING HUMAN MYELOID LEUKEMIC CELLS AND CELLS DERIVED FROM THERE | |
| US20130244265A1 (en) | Secretion of recombinant polypeptides in the extracellular medium of diatoms | |
| Bahrami et al. | Production of recombinant human granulocyte-colony stimulating factor by Pichia pastoris | |
| JPWO2018110616A1 (ja) | 新規宿主細胞及びそれを用いた目的タンパク質の製造方法 | |
| CN115537445A (zh) | 用含尿苷和n-乙酰葡糖胺的培养基调节甘露聚糖糖型 | |
| NZ621199B2 (en) | Multi-copy strategy for high-titer and high-purity production of multi-subunit proteins such as antibodies in transformed microbes such as pichia pastoris |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| FA93 | Acknowledgement of application withdrawn (no request for examination) |
Effective date: 20140225 |