PL92401B1 - - Google Patents

Download PDF

Info

Publication number
PL92401B1
PL92401B1 PL1973160960A PL16096073A PL92401B1 PL 92401 B1 PL92401 B1 PL 92401B1 PL 1973160960 A PL1973160960 A PL 1973160960A PL 16096073 A PL16096073 A PL 16096073A PL 92401 B1 PL92401 B1 PL 92401B1
Authority
PL
Poland
Prior art keywords
sucrose
minutes
sie
control
cbs
Prior art date
Application number
PL1973160960A
Other languages
English (en)
Priority date (The priority date is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the date listed.)
Filing date
Publication date
Application filed filed Critical
Publication of PL92401B1 publication Critical patent/PL92401B1/pl

Links

Classifications

    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K35/00Medicinal preparations containing materials or reaction products thereof with undetermined constitution
    • A61K35/66Microorganisms or materials therefrom
    • A61K35/74Bacteria
    • CCHEMISTRY; METALLURGY
    • C12BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
    • C12PFERMENTATION OR ENZYME-USING PROCESSES TO SYNTHESISE A DESIRED CHEMICAL COMPOUND OR COMPOSITION OR TO SEPARATE OPTICAL ISOMERS FROM A RACEMIC MIXTURE
    • C12P1/00Preparation of compounds or compositions, not provided for in groups C12P3/00 - C12P39/00, by using microorganisms or enzymes
    • C12P1/06Preparation of compounds or compositions, not provided for in groups C12P3/00 - C12P39/00, by using microorganisms or enzymes by using actinomycetales
    • AHUMAN NECESSITIES
    • A61MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
    • A61KPREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
    • A61K2121/00Preparations for use in therapy
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/803Physical recovery methods, e.g. chromatography, grinding
    • YGENERAL TAGGING OF NEW TECHNOLOGICAL DEVELOPMENTS; GENERAL TAGGING OF CROSS-SECTIONAL TECHNOLOGIES SPANNING OVER SEVERAL SECTIONS OF THE IPC; TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10TECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC
    • Y10STECHNICAL SUBJECTS COVERED BY FORMER USPC CROSS-REFERENCE ART COLLECTIONS [XRACs] AND DIGESTS
    • Y10S435/00Chemistry: molecular biology and microbiology
    • Y10S435/8215Microorganisms
    • Y10S435/822Microorganisms using bacteria or actinomycetales

Landscapes

  • Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
  • Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Health & Medical Sciences (AREA)
  • Organic Chemistry (AREA)
  • Zoology (AREA)
  • Engineering & Computer Science (AREA)
  • Wood Science & Technology (AREA)
  • Mycology (AREA)
  • General Health & Medical Sciences (AREA)
  • Microbiology (AREA)
  • Genetics & Genomics (AREA)
  • General Chemical & Material Sciences (AREA)
  • Biochemistry (AREA)
  • Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
  • General Engineering & Computer Science (AREA)
  • Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
  • Biotechnology (AREA)
  • Animal Behavior & Ethology (AREA)
  • Pharmacology & Pharmacy (AREA)
  • Epidemiology (AREA)
  • Molecular Biology (AREA)
  • Public Health (AREA)
  • Veterinary Medicine (AREA)
  • Medicinal Chemistry (AREA)
  • Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
  • Medicines Containing Plant Substances (AREA)
  • Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
  • Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
  • Enzymes And Modification Thereof (AREA)
  • Cosmetics (AREA)
  • Compounds Of Unknown Constitution (AREA)
  • Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
  • Pharmaceuticals Containing Other Organic And Inorganic Compounds (AREA)

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób otrzymywania inhibitora sacharazy.Opis patentowy RFN DOS nr 2064092 i opis patentowy Wielkiej Brytanii nr 1374751 oparte sa na stwierdzeniu, ze szereg Actinomycetes wytwarza inhibitory hydrolaz glikozydów, a zwlaszcza inhibitory hydrolaz glikozydów, korzystnie enzymów przewodu pokarmowego, rozszczepiajacych weglowodany. Grupa tych inhibitorów jest wzglednie odporna na wyzsza temperature. Naleza one pod wzgledem chemicznym do klasy oligo- lub polisacharydów, lub ich pochodnych. W wymienionych opisach patentowych, np. w przykladach XXVIII—XXXVIII opisany jest sposób uzyskiwania takiego inhibitora amylazy ze szczepu SE 50 Actinoplana- oeae, nalezacego do rzedu Actinomycetales.Ciecze pofermentacyjne szczepu SE 50 maja równiez czesto nieznaczne dzialanie, hamujace sacharaze.Wydzielanie i otrzymywanie w stanie czystym utworzonego inhibitora sacharazy jest bardzo trudne ze wzgledu na zawartosc znacznych ilosci inhibitora amylazy w cieczy pofermentacyjnej.Szczep SE 50 jest zlozony w Centraalbureau voor Schimmelcultures w Baarn w Holandii pod numerem CBS 961.70, a jego mutanty — szczep SE 50/110 i szczep SE 50/13 sa zlozone odpowiednio pod numerami: CBS 674.73 i CBS 614.71.Przedmiotem wynalazku jest sposób, polegajacy na zahamowaniu procesu tworzenia sie inhibitora amylazy i jednoczesnie przyspieszeniu tworzenia sie inhibitora sacharazy. * Sposób wedlug wynalazku polega na tym, ze szczepy SE 50 = CBS 961.70, SE 50/110 = CBS 674.75 lub szczep SE 50/13 = CBS 614.71, w pozywce, zawierajacej wegiel i azot, jak równiez solejnineralne oraz która nie zawiera skrobi;, a zawiera maltoze, poddaje sie fermentacji przy pH = 5,0—8,5 i w temperaturze 15—60°C, a nastepnie z roztworu kulturowego i ewentualnie grzybni izoluje sie inhibitor sacharazy znana metoda, korzystnie przez liofilizacje, wytracanie za pomoca rozpuszczalników i/lub metoda adsorbcyjno-desorpcyjna, po czym ewentualnie oczyszcza.2 92 401 Charakterystyka szczepu SE 50: Actinoplanes SE 50 wyizolowano dnia 22.12.1969, metoda polska; pochodzenie—Kenia, przy Ruiru pole kawowe pH = 6,2. 0,4-1,3/x nieregularna, pofaldowana, pomarszczona 4-13/i ± kulista ca 1// zwiniete lancuszki, ulozone równolegle Grzybnia Postac zaródni Wielkosc zarodni Postac zarodników Wielkosc zarodników Ulozenie zarodników w zarodni Melanina Redukcja azotanu Mleko — peptonizacja Skrobia — hydroliza Wzrost w temperaturze: °C 26°C 32°C 37°C 42°C Kazamina—Pepton Agar-Czapka (CPC) Pepton—Agar Czopka (PC) Agar—Czapka (Cz) Mleko—Agar (Ca) Tyrozyna—Agar (Ty) :} CPC Ty + + ++ ++ + + + + W bardzo dobry SM brazowe SP Agar ciemno-brazowy Spg- W bardzo dobry SM brazowe SP ciemno-brazowy W bardzo dobry SM czerwono-brazowe SP zlotawo-brazowy W dobry SM pomaranczowo-brazowe SP ciemnobrazowy kazeina peptonizuje W sredni SM ciemne, jak Agar SP czarnobrazowy Tyrozyna—krystaliczna nie rozpuszcza sie Platki drozdzowe—drozdze -Agar (HaH) „Emerson" Agar E (Drozdze—skrobia—Agar) Spg + W dobry SM brazowe SP brazowy Spg- Skrobia—Agar W sredni do dobrego i SM blado-brazowo-pomaranczowe Skrobia hydroliza + Spg + W = wzrost, SM = podloze grzybni, Spg = zarodnia, SP = barwnik podloza.Szczep SE 50/13 rózni sie tym do szczepu macierzystego, ze troche slabiej zarodnikuje. Natomiast szczep SE 50/110 w porównaniu do szczepu macierzystego SE 50 wykazuje troche bardziej zdecydowane zarodnikowa¬ nie. Ogólnie jednak szczepy SE 50/13 i SE 50/110 nie wykazuja zadnych zasadniczych róznic w porównaniu do macierzystego szczepu SE 50.92 401 3 Stosowane optymalne pozywki zaweraja np. 3,5% glikozy, 0,5% hydrolizatu kazeiny, 1,3% wyciagu drozdzowego, 0,3% K2HP04,/3,3% CaC03; a wartosci pH pozywki po sterylizacji, ustalona za pomoca NaOH, wynosi 7,8.Pozywki takie po kilkudniowej fermentacji szczepu SE 50 Actinoplanacese daja ciecze pofermentacyjne o zawartosci ponad 10 SI E/ml. Przy zawartosci 300—700 SI E/ml (jednostka ihibitora amylazy) otrzymuje sie stosunek SI E/Al E 15X10"3-3X10"3 (f = SIE/AIEX103).Produkcje inhibitora sacharazy mozna zwiekszyc, dodajac do pozywki maltozy. Na przyklad wprowa¬ dzajac do wymienionej pozywki 1,5% maltozy otrzymuje sie ciecze pofermentacyjne o zawartosci np. 16—18, a nawet do 24 SI E/ml.Dla stosunku SI E/Al E decydujacym czynnikiem jest czas fermentacji. Przerywajac fermentacje na krótko przed lub w chwili osiagniecia maksymalnej zawartosci SIE, co nastepuje juz po 1,5—2 dniowej fermentacji, otrzymuje sie wartosci f, siegajace 180.Wydzielanie inhibitora sacharazy z odpowiednio przefermentowanych pozywek przeprowadza sie albo przez zatezenie cieczy pofermentacyjnej pod zmniejszonym cisnieniem do 1/10—1/20 poczatkowej objetosci i nastepnie liofilizowanie, albo przez stracenie stezonych roztworów 4—10 czesciami objetosciowymi rozpusz¬ czalnika organicznego takiego, jak alkohole lub ketony, korzystnie 5—9 czesciami objetosciowymi acetonu albo bardzo prosto przez adsorpcje inhibitora z obojetnych cieczy pofermentacyjnych 0,5—4%, korzystnie 1—2%, wegla aktywnego i nastepnie desorpcje wodnymi roztworami alkoholi lub acetonem, zwlaszcza przy kwasnych wartosciach pH korzystnie 50% acetonem przy wartosci pH = 2—3. Desorbat zateza sie nastepnie pod zmniejszonym cisnieniem do 1/50—1/200, korzystnie 1/100 pojemnosci wyjsciowej (cieczy pofermentacyjnej), po czym straca sie rozpuszczalnikami organicznymi, korzystnie acetonem. Przewaznie dla uzyskania czystszego preparatu stosuje sie adsorpcje wstepna brazowych barwników, zanieczyszczajacych ciecz pofermentacyjna, na 1—2% wegla aktywnego przy kwasnych wartosciach pH (wartosci pH = 1—4, korzystnie 2—3), przy których niespodziewanie nie zachodzi wyrazna adsorpcja substancji czynnej.Wiadomo, ze u zwierzat i ludzi po podaniu pozywienia lub uzywek, zawierajacych sacharoze, wystepuje hiperglikemia, wywolana szybkim rozszczepieniem sacharozy sacharazami przewodu pokarmowego wedlug schematu: Sacharoza sacharaza glikoza + fruktoza.Hiperglikemie te wystepuja szczególnie silnie i utrzymuja sie przez dluzszy czas szczególnie u cukrzyków.U osób otylych pokarmowa hiperglikemia wywoluje szczególnie silne wydzielanie insuliny,co z kolei prowadzi do zwiekszonej syntezy tluszczów i zmniejszonej ich odbudowy.Otrzymane sposobem wedlug wynalazku inhibitory sacharozy zmniejszaja znacznie pokarmowa hipergli¬ kemie i hiperinsulinemie u szczurów, którym poddano sacharoze.Ponadto wiadomo, ze próchnica wystepuje szczególnie silnie i czesto przy podawaniu pozywienia i uzywek, zawierajacych sacharoze (B.W. Gold: Advances in Applied Microbiology 11 /1969/ 135—157). Zahamowanie rozszczepienia sacharozy inhibitorami, otrzymywanymi sposobem wedlug wynalazku, zmniejsza wytwarzanie sie substancji, powodujacych próchnice.Inhibitory te stosuje sie dlatego jako srodki lecznicze o nastepujacych wskazaniach: Adipositas, Hyperlipae- mia (Atherosclerosis), Diabetes, Prepiabetes, Caries.Dawkowanie 100—10000 SIE jeden lub kilka razy dziennie przed i/lub podczas, i/lub po posilkach per os.Preparaty podaje sie w postaci tabletek, drazetek, kapsulek, roztworów, zawiesin, granulatów, gumy do zucia, pasty do zebów i jako dodatek do srodków zywnosciowych i/lub uzywek zawierajacych sacharoze.Test amylazy. Jednostka inhibitora amylazy (1 AIE) jest ilosc inhibitora, która hamuje aktywnosc dwóch jednostek amylazy o 50%. Jednostka amylazy (AE) jest ilosc enzymu, która wciagu 1 minuty w podanych warunkach doswiadczenia rozszczepia ly równowaznik wiazan glikozydowych w,skrobi, przy czym Ijuwal rozszczepionych wiazan oznacza sie kolorymetrycznie kwasem dwunitrosalicylowym jako 1/iwal redukujacych cukrów i za pomoca krzywej wzorcowej maltozy podaje sie jako /xwal matozy. Dla przeprowadzenia testu 0,1 ml roztworu amylazy (20—22 AE/ml) traktuje sie 0—10jug inhibitora lub 0—20/xg testowanego roztworu w 0,4 ml 0,02 m buforu: glicerofosforan sodu (0,001 m CaCI2 o wartosci pH = 6,9 i utrzymuje sie na lazni wodnej w temperaturze 35°C przez okres 10—20 minut. Nastepnie przez 5 minut utrzymuje sie z 0,5 ml 1% roztworu skrobi, ogrzanego wstepnie do temperatury 35°C (skrobia, rozpuszczalna, Firmy Merck, Darmstadt Nr 1252) i nastepnie traktuje sie 1 ml reagentu dwunitrosalicylowego (P.Bernfeld w Colowick—Kaplan, Meth. Enzymol, tom 1, strona 149).Dla wywolania zabarwienia wsad ogrzewa sie przez 5 minut na wrzacej lazni wodnej, nastepnie chlodzi sie i traktuje 10 ml wody destylowanej. Ekstrynkcje przy 540 nm mierzy sie w stosunku do odpowiednio zalozonej wartosci slepej bez amylazy.4 92 401 Przy obliczaniu odczytuje sie z uprzednio sporzadzonej krzywej wzorcowej amylazy jeszcze istniejaca aktywnosc amylazy po dodaniu inhibitora i z tego oblicza sie hamowanie procentowe aktywnosci wprowadzonej amylazy. Procentowe hamowanie aktywnosci nanosi sie jako funkcje ilorazu: /ig inhibitora* AE** w którym * podaje sie w stosunku do substancji suchej i ** we wsadzie tej samej serii bez inhibitora, odczytujac sie z krzywej punkt, w którym nastepuje hamowanie aktywnosci w 50% i przelicza sie na zawartosc inhibitora w Al E/mg.Test sacharazy. Jednostka inhibitora sacharazy (SIE) jest ilosc inhibitora, która hamuje o 50% aktywnosc dwóch jednostek sacharazy. Jednostka sacharazy (SE) jest ilosc enzymu, która w jednej minucie w podanych warunkach testowych rozszczepia 1 mol sacharozy na glikoze i fruktoze, przy czym 1 mol utworzonej sacharozy oznacza sie ilosciowo za pomoca oksydazy glikozy w warunkach, w których nie nastepuje dalsze rozszczepienie sacharozy. Przy przeprowadzaniu testu 0,05 ml roztworu sacharpzy1 / o zawartosci 0,12 SE traktuje sie 0—20/xg inhibitora lub 0—20/21 do 0,1 ml maleinianu sodu jako buforu ó wartosci pH = 6,0. Utrzymuje sie przez 10 minut w temperaturze 35°C i nastepnie traktuje sie 0,1 ml ogrzanego wstepnie do temperatury 35°C 0,05 m roztworu sacharozy w 0,1 m maleinianie sodowym jako buforze o wartosci pH = 6,0. Utrzymuje sie przez 20 minut w temperaturze 35°C, po czym zatrzymuje sie reakcje sacharazy przez dodanie 1 ml preparatu oksydazy glikozy2) i utrzymuje sie jeszcze przez 30 minut w temperaturze 35°C. Nastepnie dodaje sie 1 ml 50% H2S04 i mierzy sie przy 545 nm w stosunku do odpowiedniej wartosci slepej próby. Przy obliczeniu oblicza sie procentowe hamowanie aktywnosci wprowadzonej sacharazy i z punktu 50% hamowania przelicza sie na SI E/g wzglednie SI E/litr za pomoca krzywej wzorcowej glikozy. 1) Solubilizowana sacharaza z mukozy cienkiego jelita swin wedlug: Borgstrom; A.Dalhlquist, Acta Chem.Scand. 12, 1958 (strona 1997), rozcienczona do odpowiedniej zawartosci SE 0,1 m maleinianem sodu jako buforem o wartosci pH = 6. 2) Preparat oksydazy glikozy otrzymuje sie przez rozpuszczenie 2 mg oksydazy glikozy (Fe.Boehringer Nr 15423 EGAB) w 100 ml 0,565 m buforem tris-HCI o pH = 7 i nastepnie dodanie roztworu detergentu (2 g Tritonu 100+ 8g 95% etanolu p.a), 1 ml roztworu dianizydyny (260 mg Ordianizydyny2HCI w 20 ml H20) j 0,5 ml 0,1% wodnego roztworu peroksydazy (Fa.Boehringer Nr 15302 EPAP).Próby doswiadczalne, stwierdzajace dzialanie inhibitorów sacharazy u szczurów.Dla wywolania pokarmowej hiperglikemii i hiperinsulinemii podaje sie szczurom na czczo (n = 6) 2,5 g/kg sacharozy per os, a innym 6 szczurom podaje sie oprócz sacharozy inhibitor sacharazy w podanej dawce, otrzymany wedlug przykladu V.Po podanych odstepach czasu po podaniu sacharazy bada sie zawartosc glikozy we krwi i insuliny w serum.Próby krwi pobiera sie z retroorbitalnego splotu zyInego. Glikoze oznacza sie za pomoca Auto-Analizera (TechnoconR; Hoffmann; l.biol. Chem. 120, 51 (1937), insuline w serum metoda Halesa i Randle: Biochem.J. 88, 237 (1963).Wyniki podano w tablicy II i III.Przyklad I. W 1 litrowej kolbie Erlenmayera umieszcza sie 120 m I pozywki, zawierajacej 3,5% glikozy, 0,5% hydrolizatu kazeiny, 1,3% wyciagu drozdzowego, 0,3% CaC03, 0,3% K2 HP04, doprowadzonej przed sterylizacja do wartosci pH = 7,8 za pomoca KOH i sterylizuje sie przez 30 minut w temperaturze 121°C, zaszczepia sie 4 ml 3 dniowej kultury posiewowej szczepu SE 50 w pozywce, zawierajacej 3% gliceryny, 3% maki sojowej, 0,2% CaC03, prowadzonej w temperaturze 28°C na wytrzasarce i fermentuje sie w temperaturze 24°C, przy czym po 3 dniowej fermentacji otrzymuje sie ciecz pofermentacyjna, zawierajaca 9,1 SIE/ml i 240 AlE/ml, a po 4 dniowwej fermentacji zawierajaca 10,4 SIE/ml i 675 AlE/ml.P r z y k l,a d II. Do pozywki wedlug przykladu I dodaje sie maltozy w róznych stezeniach, zaszczepia . sie i fermentuje wedlug przykladu I.Otrzymuje sie wydajnosci SIE/MI i AlE/ml, podane w tablicy IV.Przyklad III. Zaszczepia sie i fermentuje pozywke wedlug przykladu I, zawierajaca dodatkowo 1,3% maltozy. Otrzymuje sie po 2 dniowej fermentacji ciecz pofermentacyjna, zawierajaca 14,4 SIE/ml i AlE/ml, a po 4dniowej fermentacji 14,5 SIE/ml i 580 AlE/ml.Przyklad IV. W 1 litrowej kolbie Erlenmayera umieszcza sie 120 ml pozywki, zawierajacej 3% glikozy, 1% maltozy, 0,5% hydralizatu kazeiny, 1,3% wyciagu drozdzowego, 0,3% CaC03, 0,3% K2HP04, doprowadza sie do wartosci pH = 7,2 za pomoca Na2C03 i sterylizuje sie przez 30 minut w temperaturze 121°C, nastepnie zaszczepia sie 3 dniowa kultura posiewowa w ilosci 4 ml, otrzymana przez fermentacje szczepu SE 5092401 5 na wytrzasarce w temperaturze do 28°C, w pozywce, zawierajacej 3% gliceryny, 3% maki sojowej, 0,2% CaC03, po czym prowadzi sie fermentacje w temperaturze 24°C i otrzymuje sie po 4 dniach ciecz pofermentacyjna, zawierajaca 22 SI E/ml i 500 Al E/ml.Przyklad V. Pobiera sie 500 ml brazowej cieczy pofermentacyjnej szczepu SE 50 o zawartosci 22000 SI E/litr, otrzymanej wedlug przykladu IV i doprowadza sie do wartosci pH = 2,5 za pomoca pólstezonego HN03, traktuje sie 5 g wegla aktywnego (Fa.Merck) i miesza sie przez 10 minut. Odwirowuje sie przez 15 minut przy 10000 obrotów/minute i neutralizuje sie klarowny zólty przesacz. Nastepnie zateza 'sie w wyparce rotacyjnej pod cisnieniem 20 torów do 50 ml i otrzymany stezony roztwór traktuje sie 50 ml acetonu, w celu wytracenia nieaktywnych skladników. Klarowny przesacz wkrapla sie, mieszajac, do 400 ml acetonu i wytracony osad zbiera sie na nuczy, przemywa acetoneem i eterem, i suszy pod zmniejszonym cisnieniem w temperaturze pokojowej.Wydajnosc: 1,4 g 6000 SI E/g = 70% wydajnosci teoretycznej w odniesieniu do aktywnosci.Przyklad VI. Przerabia sie wedlug przykladu V 500 ml cieczy pofermentacyjnej szczepu SE 50 o 22000 SI E/litr, otrzymanej wedlug przykladu IV, przy czym nie straca sie acetonem, lecz alkoholem.Wydajnosc: 0,6 g 7000 SIE/g = 38% wydajnosci w odniesieniu do aktywnosci.Przyklad VII. Pobiera sie 1 litr fermentowanej wedlug przykladu IV ciemnobrazowej cieczy pofer¬ mentacyjnej (21000 SI E/litr), doprowadza sie do wartosci pH = 3,5 pólstezonym kwasem azotowym, traktuje sie 10 g wegla aktywnego (Fa.Merck) i 10 g pomocniczego srodka filtracyjnego Clarcell i 10 minut miesza sie, potem saczy sie przez nucze, zaopatrzona w warstwe Clarcell o wysokosci 1—2 cm i przesacz zobojetnia sie amoniakiem. Placek filtracyjny odrzuca sie. Do obojetnego przesaczu (19000 SIE/litr) dodaje sie 1,5% wegla aktywnego i miesza sie 10 minut, po czym ponownie saczy sie. Przesacz, awierajacy jeszcze okolo 10% aktywnosci, odrzuca sie. Dla odzyskania tych resztek aktywnosci adsorbuje sie ponownie 0,5% wegla aktywnego i laczy sie osady weglowe. Osad weglowy, zawierajacy sacharaze, przemywa sie mala iloscia wody i nastepnie dla desorpcji skladnika czynnego przemywa sie 3 razy po 50 ml 50% acetonu o wartosci pH = 2,5 (HCI) i miesza siie przez 10 minut. Kazdorazowo sie saczy i laczy sie trzy desorbaty. Zateza sie w wyparce rotacyjnej do 10 ml i gesty koncentrat traktuje sie, mieszajac, równa objetoscia (10 ml) metanolu. Wytracony osad odwirowuje sie, nastepnie klarowny, jasnobrazowy 50% roztwór metanolowy wkrapla sie, mieszajac, do 250 ml (=12,5 objetosci) absolutnego acetonu. Wytracony osad osadza sie dobrze i po zdekantowaniu ciemnozóltej cieczy znad osadu rozpuszcza sie go w absolutnym acetonie i przemywa. Odsacza sie i przemywa jeden raz absolutnym acetonem i eterem. Nastepnie suszy sie pod zmniejszonym cisnieniem w temperaturze pokojowej.Wydajnosc: 850 mg o zawartosci 12500 SIE/g = 51% wydajnosci w stosunku do jednostek aktywnosci w cieczy pofermentacyjnej.Wyniki podano w tablicy I.Przyklad VIII. W 1 litrowych kolbach umieszcza sie po 120 ml pozywki, zawierajacej 1,3% maltozy. 3,5% glukozy, 0,5% hydrolizatu kazieiny, 1,3% wyciagu drozdzowego, 0,3% CaC03, 0,3% K2 P04 i zaszczepia sie kazda 2 ml kultury posiewowej w pozywce, zawierajacej 3% maki sojowej, 3% gliceryny, 0,2% CaC03. Po 4 dniowym rozmnazaniu na wytrzasarce w temperaturze 24°C z róznymi szczepami otrzymujee sie nastepujace wydajnosci: Szczep SIE/ml SE50 25 SE 50/13 = OBS614.71 14,8 SE 50/110 = CBS674.73 57,9 PL PL

Claims (1)

1. Zastrzezenie patentowe Sposób otrzymywania inhibitora sacharazy, znamienny tym, ze szczep Actinoplanaceae CBS 961.70, CBS 674.73 albo CBS 614.71 w pozywce, zawierajacej wegiel i azot, jak równiez sole mineralne oraz która zamiast skrobi zawiera maltoze, poddaje sie fermentacji przy pH = 5,0—8,5 i w temperaturze 15—60°C, a nastepnie z roztworu kulturowego i ewentualnie grzybni izoluje sie inhibitor sacharazy znana metoda, korzystnie przez liofilizacje, wytracenie za pomoca rozpuszczalników i/lub metoda adsorpcyjno-desorpcyjna, po czym ewentualnie oczyszcza.92 401 Tablica I Wydajnosci aktywnosci w procesie przeróbki Lp, Operacje przeróbki 1 Roztwór poczatkujacy 2 Po pierwszej adsorpcji na weglu (pH = 2,5) 3 Po drugiej adsorpcji na weglu aktywnym (pH = 7,0) 4 1 Desorbat 5 1 Desorbat 6 3 Desorbat 7 Zatezeniedo 10 ml 8 Wytracenie 50% metanolem (saczenie) 9 Przesacz po wytraceniu acetonwm 10 Osad Objetosc (ml) 1000 1000 1000 45 45 45 10 18 260 0,85 g SI E/litr 21000 19000 2000 260000 92000 30000 1500000 730000 8400 12590/g AIE/litr 0,5X106 0,4X106 3,5X106 2X106 0,75X106 22X106 12X106 0,22X106 T AIE X103 42 48 75 46 40 68 61 56 SIE 21000 19000 2000 11500 4100 1350 15000 13200 2200 10600 SIE wydajnosc % 100 90 odrzuca sie 10% 55 19,5 81 65 72 63 odrzuca sie 10% 51 Tablica II Srednie stezenie glikozy we krwi w mg/100 ml±1 u szczurów na czczo w róznych odstepach czasu po podaniu per os sacharozy±substancje czynne Dawka/kg per os 10 minut 20 minut 30 minut 60 minut 120 minut Próba kontrolna bez sacharozy Próba kontrolna z sacharoza 100 SIE w sacharozie 67±7,1 134±15 96±4,4 72±4,6 140±16 93±6,2 68±5,3 126±12 92±5,6 66±5,0 117±20 92±3,4 71 ±3,3 103±3,0 95±12 — 0,5 0,001 w stosunku do próby kontrolnej z sacharoza92 401 7 Tablica III Przecietne stezenie insuliny w serum w Eml±le u szczurów na czczo po róznych odstepach czasu po podaniu per os sacharozy ± substancja czynna wedlug przykladu V Dawka/kg per os 10 minut 20 minut 30 minut 60 minut 120 minut Próba kontrolna bez sacharozy 8,8±1,8 9,8±1,4 10,8±2,3 10,7±4f6 8,1±0,7 Próba kontrolna z sacharoza 22,2±11 35,3±14 19,315,0 16,7±5,3 8,1±1,1 100 SIE w sacharozie 9,9±4,3 11#1±3,5 7,6±1,7 14,8±3,8 10,2±2,8 P<0,05, —P<0,01, = = = ==0,001 w stosunku do próby kontrolnej z sacharoza Tablica IV Stezenie po 3 dniach Po 5 dniach maltozy AlE/ml SIE/ml AlE/ml SIE/ml 0 0,5 1,0 1,3 1,8 2,2 363 479 389 337 274 287 11,2 12,7 13,6 15,7 16,6 16,8 444 614 688 725 678 600 8,8 11,3 12,5 12,7 14,4 15,5 PL PL
PL1973160960A 1972-03-01 1973-02-28 PL92401B1 (pl)

Applications Claiming Priority (1)

Application Number Priority Date Filing Date Title
DE2209834A DE2209834C3 (de) 1972-03-01 1972-03-01 Herstellung von Saccharase-Inhibitoren

Publications (1)

Publication Number Publication Date
PL92401B1 true PL92401B1 (pl) 1977-04-30

Family

ID=5837577

Family Applications (1)

Application Number Title Priority Date Filing Date
PL1973160960A PL92401B1 (pl) 1972-03-01 1973-02-28

Country Status (28)

Country Link
US (1) US4019960A (pl)
JP (1) JPS4898089A (pl)
KR (1) KR780000002B1 (pl)
AR (1) AR196914A1 (pl)
AT (1) AT319172B (pl)
AU (1) AU469493B2 (pl)
BE (1) BE795996A (pl)
BG (1) BG25656A3 (pl)
CA (1) CA992017A (pl)
CH (1) CH576522A5 (pl)
CS (1) CS174870B2 (pl)
DD (1) DD104553A5 (pl)
DE (1) DE2209834C3 (pl)
DK (1) DK130227B (pl)
ES (1) ES412098A1 (pl)
FI (1) FI49842C (pl)
FR (1) FR2174239B1 (pl)
GB (1) GB1376575A (pl)
HU (1) HU171400B (pl)
IE (1) IE37331B1 (pl)
IL (1) IL41613A (pl)
LU (1) LU67106A1 (pl)
NL (1) NL175318C (pl)
NO (1) NO136498C (pl)
PL (1) PL92401B1 (pl)
SE (1) SE407810B (pl)
SU (1) SU505377A3 (pl)
ZA (1) ZA731395B (pl)

Families Citing this family (12)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
US4307194A (en) * 1976-12-23 1981-12-22 Bayer Aktiengesellschaft Inhibitors, obtained from bacilli, for glycoside hydrolases
DE2701890C2 (de) * 1977-01-19 1983-08-04 Hoechst Ag, 6230 Frankfurt Peptielischer Glycosidhydrolase-Inhibitor aus einem Streptomyceten und seine Verwendung
DE3307744A1 (de) * 1983-03-04 1984-09-06 Gesellschaft für Biotechnologische Forschung mbH (GBF), 3300 Braunschweig 2'-desoxy-3'-phosphonylmethyl-nucleoside
US4575487A (en) * 1983-05-25 1986-03-11 Miles Laboratories, Inc. Method for determination of transglucosidase
DE19507214A1 (de) * 1995-03-02 1996-10-31 Bayer Ag Acarbose-Biosynthesegene aus Actinoplanes sp., Verfahren zu ihrer Isolierung sowie ihre Verwendung
EP0796915A3 (de) * 1996-03-22 1999-04-14 Bayer Ag Verfahren zur Herstellung sowie zur Verwendung von Acarviosyl-Transferase bei der Umwandlung von Acarbose-Homologen in Acarbose, zur Herstellung von Acarbose-Homologen
DE19622783A1 (de) * 1996-06-07 1997-12-11 Hoechst Ag Isolierung der Biosynthesegene für Pseudo-Oligosaccharide aus Streptomyces glaucescens GLA.O und ihre Verwendung
DE19844924A1 (de) * 1998-09-30 2000-04-06 Bayer Ag Immobilisierte Zellen von Actinoplanes acarbosefaciens SE 50/110, Immobilisierungsverfahren und Verwendung des Immobilisats zur Herstellung von Acarbose
KR100383435B1 (ko) 1999-10-28 2003-05-12 주식회사종근당 고순도 아카보스 제조방법
HRP20010792A2 (en) 2001-10-26 2003-04-30 Pliva D D Acarbose purification process
CN104144942A (zh) 2011-12-08 2014-11-12 拜耳知识产权有限责任公司 来自游动放线菌属菌种se50/110的新的放射菌整合和接合元件作为用于相关放线菌基因转化的质粒
JP2022553183A (ja) 2019-10-16 2022-12-22 バイエル・アクチエンゲゼルシヤフト アカルボースの改善された形成方法

Family Cites Families (3)

* Cited by examiner, † Cited by third party
Publication number Priority date Publication date Assignee Title
DE2064092C2 (de) * 1970-12-28 1983-06-01 Bayer Ag, 5090 Leverkusen Inhibitoren für Glykosidhydrolasen aus Actinomyceten
JPS5111197B1 (pl) * 1971-05-31 1976-04-09
DE2209832C3 (de) * 1972-03-01 1979-03-29 Bayer Ag, 5090 Leverkusen Herstellung von Saccharaseinhibitoren

Also Published As

Publication number Publication date
GB1376575A (en) 1974-12-04
FI49842B (pl) 1975-06-30
IL41613A0 (en) 1973-04-30
DE2209834C3 (de) 1978-04-20
ES412098A1 (es) 1976-01-01
DE2209834A1 (de) 1973-09-06
FR2174239A1 (pl) 1973-10-12
SE407810B (sv) 1979-04-23
NL7302652A (pl) 1973-09-04
DK130227B (da) 1975-01-20
IL41613A (en) 1975-10-15
CA992017A (en) 1976-06-29
LU67106A1 (pl) 1973-05-03
NO136498C (no) 1977-09-14
FI49842C (fi) 1975-10-10
DD104553A5 (pl) 1974-03-12
HU171400B (hu) 1978-01-28
AR196914A1 (es) 1974-02-28
NL175318C (nl) 1984-10-16
SU505377A3 (ru) 1976-02-28
AU5265873A (en) 1974-08-29
NL175318B (nl) 1984-05-16
IE37331L (en) 1973-09-01
BE795996A (fr) 1973-08-27
US4019960A (en) 1977-04-26
JPS4898089A (pl) 1973-12-13
IE37331B1 (en) 1977-06-22
CH576522A5 (pl) 1976-06-15
AT319172B (de) 1974-12-10
BG25656A3 (en) 1978-11-10
NO136498B (pl) 1977-06-06
KR780000002B1 (en) 1978-02-28
CS174870B2 (pl) 1977-04-29
DK130227C (pl) 1975-06-23
FR2174239B1 (pl) 1976-11-05
DE2209834B2 (de) 1977-08-25
AU469493B2 (en) 1976-02-12
ZA731395B (en) 1973-11-28

Similar Documents

Publication Publication Date Title
US3876766A (en) Glycoside-hydrolase enzyme inhibitors
JPS643877B2 (pl)
PL92401B1 (pl)
CA1044164A (en) Glycoside hydrolase inhibiting amino sugar derivatives
CN116370512B (zh) 芹菜籽提取物、其制备方法及在降尿酸中的应用
US4316894A (en) Antibiotic SF-1130-x3 3 substance and production and use thereof
CN113999325B (zh) 一种米糠发酵多糖,制备及应用
US3855066A (en) Process for the production of an amylase inhibitor
JPH08291192A (ja) ラクトン化オリゴ糖、その製造方法及びα−アミラーゼ阻害剤
JPS603319B2 (ja) アミノ糖誘導体
US3995026A (en) Amylase inhibitor
JPH0372084B2 (pl)
US3934006A (en) Pharmaceutical compositions comprising saccharase inhibitors
US4013510A (en) Glycoside-hydrolase enzyme inhibitors
JPH09301882A (ja) 抗糖尿病剤及びその製造法
NO136844B (no) Fremgangsm}te til fremstilling av saccharaseinhibitorer.
CN115678939B (zh) 一种阿魏酸糖酯组合物及其制备方法和应用
CA2048613C (en) Lipid absorption inhibitory composition
US3951745A (en) Glycoside-hydrolase enzyme inhibitors
DK173449B1 (da) Anvendelse af et benanomicinderivat til fremstilling af et antiviralt lægemiddel
KR102458031B1 (ko) 아스퍼질러스 나이거 효소액을 이용한 진세노사이드 컴파운드 케이 제조용 조성물 및 제조방법
KR790001709B1 (ko) 아미노-슈가 화합물의 제조방법
KR920001367B1 (ko) 다당류 및 그의 제조방법
JPH0368041B2 (pl)
JPH1099072A (ja) アスペルギルス・アワモリの変異株及び植物組織の崩壊方法