PL185591B1 - Produkt przetwarzania globiny białkowej oraz sposób wytwarzania produktu przetwarzania globiny białkowej - Google Patents
Produkt przetwarzania globiny białkowej oraz sposób wytwarzania produktu przetwarzania globiny białkowejInfo
- Publication number
- PL185591B1 PL185591B1 PL97329882A PL32988297A PL185591B1 PL 185591 B1 PL185591 B1 PL 185591B1 PL 97329882 A PL97329882 A PL 97329882A PL 32988297 A PL32988297 A PL 32988297A PL 185591 B1 PL185591 B1 PL 185591B1
- Authority
- PL
- Poland
- Prior art keywords
- products
- protein
- blood
- globin
- weight
- Prior art date
Links
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/04—Animal proteins
- A23J3/12—Animal proteins from blood
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/06—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from blood
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L13/00—Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof
- A23L13/40—Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof containing additives
- A23L13/42—Additives other than enzymes or microorganisms in meat products or meat meals
- A23L13/424—Addition of non-meat animal protein material, e.g. blood, egg, dairy products, fish; Proteins from microorganisms, yeasts or fungi
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L13/00—Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof
- A23L13/60—Comminuted or emulsified meat products, e.g. sausages; Reformed meat from comminuted meat product
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L13/00—Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof
- A23L13/60—Comminuted or emulsified meat products, e.g. sausages; Reformed meat from comminuted meat product
- A23L13/65—Sausages
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT OTHERWISE PROVIDED FOR; PREPARATION OR TREATMENT THEREOF
- A23L5/00—Preparation or treatment of foods or foodstuffs, in general; Food or foodstuffs obtained thereby; Materials therefor
- A23L5/40—Colouring or decolouring of foods
- A23L5/49—Removing colour by chemical reaction, e.g. bleaching
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Mycology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
Abstract
1. Produkt przetwarzania globiny bialkowej pochodzacej z materialu wyjsciowego wybranego z krwi i hemoglobiny, znamienny tym, ze posiada: - punkt izoelektryczny przy warosci pH w zakresie pomiedzy 4 a 5; - zawartosc zelaza mniejsza niz 1000 ppm; - stosunek His : Lys zawierajacy sie pomiedzy 0,6 a 1,5; - zawartosc tyrozyny od 0,8 do 2,5% wag.; - zawartosc metioniny od 0,6 do 0,9% wag.; - zawartosc lizyny od 0,6 do 9,0% wag. 2. Sposób wytwarzania produktu przetworzonej globiny bialkowej z materialu wyj- sciowego wybranego z krwi i hemoglobiny obejmujacy etap obróbki materialu wyjsciowe- go w warunkach alkalicznych, i etap obróbki otrzymanego produktu w warunkach utlenia- jacych, znamienny tym, ze w etapie obróbki alkalicznej doprowadza sie pH do wartosci powyzej 12 przez co najmniej 15 minut utrzymujac temperature ponizej 50°C, a w etapie obróbki utleniajacej pH utrzymuje sie ponizej 12, przez co najmniej 30 minut, a temperatu- re utrzymuje sie ponizej 50°C. Urzad Patentowy Rzeczypospolitej Polskiej PL PL PL
Description
Niniejszy wynalazek dotyczy nowego produktu białkowego, w szczególności wynalazek dotyczy nowych białkowych pochodnych krwi, surowych materiałów zawierających białka krwi i hemoglobiny, oraz bardziej szczegółowo produktów przetwarzania globin, oraz sposobu ich wytwarzania.
Duże ilości krwi są wysyłane z rzeźni do zakładów przetwórczych, w których krew jest przetwarzana w suche produkty krwi, które są wykorzystywane przede wszystkim w mieszankach paszowych przeznaczonych dla żywego inwentarza, lub w których krew jest frakcjonowana w celu odzyskania osocza krwi używanego w różnych rodzajach produktów żywnościowych. Jednak główna część cennego białka obecnego w hemoglobinowej frakcji krwi, jest obecnie wykorzystywana głównie jako dodatek do paszy dla zwierząt ponieważ niewielkie ilości hemoglobiny nadają produktom żywnościowym niepożądany ciemny kolor oraz nieprzyjemny zapach i smak. Innymi czynnikami ograniczającymi zastosowanie produktów krwi w żywności lub nawet jako dodatek do paszy dla zwierząt są wysoka zawartość żelaza i ich niewystarczające właściwości użytkowe.
Przez wiele lat podejmowano różnorodne próby usunięcia żelaza z krwi lub frakcji krwi, w szczególności z frakcji hemoglobinowej oraz odbarwienia produktu.
Duńskie zgłoszenie patentowe nr 5508/86 ujawnia sposób wytwarzania odbarwionej hemoglobiny przez mechaniczne otwieranie komórek krwi, doprowadzanie pH do 1 lub 2 przez dodanie kwasu oraz dodanie czynnika utleniającego, w szczególności nadtlenku wodoru, w ilości 1 do 5% waga/objętość w obecności węglowodanowej pochodnej zawierającej ugrupowania dienolowe takiej, jak kwas askorbinowy. Po utlenianiu usuwane są produkty uboczne takie, jak pozostałości komórkowe i grupy hemowe, a odzyskiwana jest odbarwiona frakcja białkowa.
W europejskim zgłoszeniu patentowym nr 148 114 ujawniono sposób wytwarzania odbarwionej hemoglobiny, który obejmuje obróbkę całej krwi, w obecności enzymu proteoli185 591 tycznego przy pH od 3,5 do 4 prowadzącą do denaturacji łańcuchów globin tym samym ułatwiając dostęp czynnika utleniającego do grup hemowych.
Amerykański opis patentowy nr 4,180,592 ujawnia sposób odbarwienia krwi przez potraktowanie krwi nadmiarem, np. 3 do 6% wagowych czynnika utleniającego takiego, jak nadtlenek wodoru, a następnie usunięcie nadmiaru nadtlenku wodoru przez dodanie dodatkowej ilości krwi.
Najwyraźniej celem znanych obecnie sposobów jest oddzielenie grupy hemowej od frakcji globinowej wychodząc albo z niefrakcjonowanej krwi albo z jej frakcji hemoglobinowej.
Znane sposoby mają na celu zmniejszenie nieprzyjemnego smaku, zapachu i koloru powstających produktów białkowych przez usunięcie z produktu w znacznym stopniu żelaza/frakcji hemowej. Sposoby te są jednak ciągle niezadowalające, ponieważ wymagają dużych ilości czynników utleniających, co wpływa na koszty produkcji, jak również na własności produktów białkowych, które wynikają, z działania utleniaczy na zawierające siarkę aminokwasy takie, jak cystyna, cysteina, histydyna i metionina oraz/lub co powoduje, że wymagają one raczej drogich środków wspomagających proces w celu uniknięcia ostatniej z wyżej wymienionych niedogodności, ponieważ w wyniku tych sposobów otrzymuje się produkty białkowe o własnościach, które nie są optymalnymi w odniesieniu do smaku, zapachu i koloru lub dająprodukty białkowe o niewielkiej użyteczności.
Zupełnie inne podejście do produktów przetworzonej hemoglobiny jest zaprezentowane w EP 0 460 219. Patent ten ujawnia przetworzoną hemoglobinę o zawartości żelaza nie mniejszej niż 2 mg na g stałej zawartości, która jest otrzymywana w wyniku obróbki przemytej hemoglobiny w warunkach alkalicznych, a następnie obróbkę w ten sposób otrzymanego produktu w warunkach utleniających.
Jednak bardzo istotna wadą globinowych produktów białkowych znanych w tej dziedzinie jest to, że wszystkie mają punkt izoelektryczny w zakresie 6-7, co odpowiada punktowi izoelektrycznemu hemoglobiny.
Fakt ten w znacznym stopniu ma wpływ na możliwości zastosowania obecnie dostępnych białkowych produktów krwi i globinowych produktów białkowych w produktach żywnościowych. Rozpuszczalność białek w ich punktach izoelektrycznych jest w rzeczywistości bardzo niska, a wartość pH produktów żywnościowych zawiera się zazwyczaj w zakresie od 5 do 9. W szczególności wartość pH przetworzonych produktów mięsnych zawiera się w zakresie od 5,5 - 7,0.
Celem niniejszego wynalazku jest dostarczenie nowego globinowego produktu białkowego o własnościach i cechach charakterystycznych nieznanych wcześniej w, tej dziedzinie, w szczególności przyjemnego, bezbarwnego produktu białkowego o rozpuszczalności, zdolności tworzenia emulsji, trwałości emulsji i własnościach łączenia się z wodą podobnych do własności kazeinianów, w szczególności do tych zwanych kazeinianami „o wysokiej lepkości”, jak również do innych białek użytkowych takich, jak izolaty sojowe.
W tym celu wynalazek dostarcza nowego produktu białkowego zdefiniowanego jako produkt przetwarzania globin białkowych pochodzących z materiału wyjściowego wybranego z krwi i hemoglobiny posiadający:
- punkt izoelektryczny przy wartości pH w zakresie pomiędzy 4 i 5;
- zawartość żelaza mniejszą niż 1000 ppm;
- stosunek His : Lys zawierający się pomiędzy 0,6 1 1,5;
- zawartość tyrozyny od 0,8 do 2,5% wag.;
- zawartość metioniny od 0,6 do 0,9% wag.;
- zawartość lizyny od 0,6 do 9,0% wag.
Korzystne produkty przetwarzania globiny według wynalazku mają punkt izoelektryczny przy wartości pH w zakresie od 4 do 5.
Najkorzystniejsze produkty przetwarzania globiny według wynalazku mogą ponadto najbardziej odpowiednio zawierać kompozycję aminokwasów odpowiadającą następującym zakresom (przedstawione jako procenty wagowe całkowitej masy aminokwasów w produkcie białkowym):
185 591
| Asp + Asn | 12,00 - | 13,50 |
| Glu + Gin | 8,50 - | 9,50 |
| Thr | 3,00 - | 4,00 |
| Ser | 4,50 - | 5,50 |
| Gly | 4,50 - | 5,50 |
| Ala | 8,30 - | 9,30 |
| Cys | 0,60 - | 0,90 |
| Met | 0,60 - | 0,90 |
| Val | 9,90 - | 10,90 |
| Ile | 0,50 - | 0,60 |
| Leu | 13,90 - | 14,90 |
| Tyr | 0,80 - | 2,50 |
| Phe | 6,80 - | 7,80 |
| Arg | 3,80 - | 4,80 |
| His | 6,50 - | 7,50 |
| Lys | 6,50 - | 9,00 |
| Pro | 3,00 100,00 | 4,00 |
Ponadto celem wynalazku jest dostarczenie nowego sposobu przetwarzania krwi i materiałów zawierających białka krwi, który umożliwia uniknięcie wielu niedogodności znanych sposobów, oraz który dostarcza przyjemnych, bezbarwnych produktów białkowych o rozpuszczalności, zdolności tworzenia emulsji, trwałości emulsji i własnościach łączenia się z wodą podobnych do własności produktów białkowych, które mogą być wykorzystywane w zamian za kazeiniany, w szczególności te. zwane kazeinianami „o wysokiej lepkości”, jak również w zamian za inne białka użytkowe takie, jak izolaty sojowe.
W szczególności, dodatkowym celem niniejszego wynalazku jest dostarczenie sposobu, który pozwoli na możliwie jak największe wyeliminowanie żelaza z krwi lub hemoglobinowej frakcji całej krwi, co umożliwi uzyskanie głębinowego produktu białkowego, który nie nadaje niewłaściwego zapachu i smaku produktom żywnościowym do których jest on przeznaczony, który umożliwi jak największe zachowanie wartości odżywczych głębinowego produktu białkowego przez ograniczenie utleniania aminokwasów, które z łatwością ulegają utlenianiu w obecności np. nadtlenku wodoru, oraz który umożliwi otrzymanie głębinowego produktu białkowego o własnościach użytkowych, tj. własnościach łączenia się z wodą, wysokiej rozpuszczalności przy pH z zakresu od 5 do 9, i doskonałej zdolności tworzenia emulsji i trwałości emulsji, podobnych do kazeinianów.
Zgodnie z powyższym, wynalazek dostarcza sposobu wytwarzania przetworzonej globiny z materiałów wyjściowych wybranych z krwi i hemoglobiny, obejmującego etapy obróbki materiału wyjściowego w warunkach alkalicznych i obróbkę powstałego w ten sposób produktu w warunkach utleniających, w którym:
- w etapie obróbki alkalicznej, pH jest doprowadzone do wartości powyżej 12, korzystnie powyżej 12,5, przez co najmniej 15 minut, podczas gdy temperatura jest utrzymywana poniżej 50°C, korzystnie w temperaturze otoczenia lub nawet niższej takiej, jak około 15°C, oraz w którym
- w etapie obróbki w warunkach utleniających pH utrzymywane jest poniżej 12, korzystnie pomiędzy 9 i 12, najkorzystniej około 10,5 przez co najwyżej 30 minut, a temperatura utrzymywana jest poniżej 50°C, korzystnie jest to temperatura otoczenia.
Aby doprowadzić pH do wymaganej wartości w etapie obróbki alkalicznej, amoniak lub inna zasada może być dodana do wodnej zawiesiny, w szczególności mocna zasada, korzystnie w formie rozcieńczonej taka, jak mocna zasada nieorganiczna taka, jak wodorotlenek sodu i wodorotlenek potasu lub wodorotlenek wapnia.
Stwierdzono również, że najkorzystniejsze dla przeprowadzania niniejszego procesu będzie utrzymanie stężenia białka w zawiesinie na niezbyt wysokim poziomie. Tak więc, cała krew lub hemoglobinowa frakcja całej krwi jest korzystnie zawieszona w jeden do dziesięciokrotnie większej objętości wody.
185 591
Traktowanie zasadą można prowadzić przez przynajmniej 10 minut, w zależności od punktu izoelektrycznego globinowego produktu białkowego, który chcemy otrzymać.
W etapie obróbki alkalicznej tego nowego sposobu, pH jest korzystnie utrzymywane powyżej 12 przez przynajmniej 15 minut, korzystnie przez okres 2 godzin.
Etap obróbki utleniającej tego nowego sposobu polega na dodawaniu utleniacza, korzystnie takiego, jak nadtlenek wodoru, przez okres 0,1 do 24 godzin, korzystnie przez przynajmniej 30 minut, najkorzystniej przez okres od 60 do 90 minut.
Kiedy stosowany jest najkorzystniejszy utleniacz (nadtlenek wodoru), szybkość dodawania jest odpowiednio wybrana z przedziału od 0,01 do 500 1 H2O2 na 1000 1 medium reakcyjnego na godzinę.
Takie łagodne utlenianie w bardzo niewielkim stopniu wpływa na białka globinowe i najwidoczniej utlenia jedynie w sposób wybiórczy wiązanie hemoglobiny w celu uwolnienia specyficznej grupy zawierającej żelazo, która może być w łatwy sposób usunięta z zawiesiny całej krwi lub jej hemoglobinowej frakcji na przykład przez filtrację, odwirowanie lub wymianę jonową.
Alternatywnie czynniki utleniające mogą być na przykład wybrane z grupy obejmującej nadtlenek sodu, nadtlenek wapnia, nadtlenek potasu, tlen, ozon, azotany i tym podobne, ale wybór czynnika utleniającego będzie oczywiście zależał od zamierzonego zastosowania globinowego produktu białkowego. Jeżeli produkt ma zostać wkomponowany w produkt przeznaczony do spożycia przez ludzi, i to w dużym stopniu korzystnymi czynnikami utleniającymi są czynniki typu nadtlenku wodoru.
Zgodnie z korzystnym wykonaniem wynalazku, po etapach sposobu wymienionych wyżej, stosowne jest przeprowadzenie następnego etapu, w którym składnik(i) zawierające żelazo zostaną usunięte.
Może to być przykładowo osiągnięte przez ultrafiltrację, wymianę jonową lub sączenie, sedymentację lub wirowanie po dodaniu substancji zawierającej jony dwuwartościowe takie, jak Ca2+.
Po oddzieleniu grupy zawierającej żelazo otrzymuje się brązową zawiesinę białka głębinowego pozbawionego żelaza.
Ewentualnie, w następnym etapie, brązowa zawiesina białka głębinowego pozbawionego żelaza jest odbarwiona przez dodanie czynnika utleniającego takiego, jak nadtlenek wodoru w ilości 0,01 - 500 1H202 na 1000 1 zawiesiny białkowej i obróbkę cieplną w temperaturze 5°C - 150°C przez 1 sekundę - · 48 godzin. To łagodne utlenianie zapobiega utlenianiu istotnych aminokwasów takich, jak metionina i następującemu po nim uszkodzeniu białka.
W następnym etapie, roztwór białek globinowych może być osuszony przez np. suszenie rozpryskowe w celu otrzymania proszku łub nawet dalej oczyszczony przez selektywne strącanie białka globinowego przez obniżenie pH zawiesiny do punktu izoelektrycznego białka globinowego . i przemycie osadu.
Utlenianie wiązania grupy hemowej z żelazem w drugim etapie, nowej metody według wynalazku, jest korzystnie prowadzone w temperaturze niższej niż 50°C, aby zapewnić by czynnik utleniający nie oddziaływał w sposób znaczący na białko właściwe.
Zgodnie z wynalazkiem produkt białkowy może być odzyskany, wyizolowany a następnie oczyszczony poprzez filtrację (włączając diafiltrację, filtrację membranową filtrację próżniową ultrafiltrację, itd.), dekantację, odwirowywanie, itd. , i wyizolowany produkt głębinowy może być ewentualnie osuszony poprzez np. osuszanie na złożu fluoidalnym, suszenie sublimacyjne, suszenie rozpryskowe itd. Zabiegi te są prowadzone w sposób znany per se przy wykorzystaniu konwencjonalnych metod i aparatury.
Korzystnie, globinowe produkty białkowe są następnie oczyszczane poprzez selektywne strącanie białek z zawiesiny białkowej, przez obniżenie pH zawiesiny w przybliżeniu do pH punktu izoelektrycznego białka i oddzielenie osadu. Osad ten może być wówczas kilkakrotnie przemyty i następnie osuszony sposobami znanymi per se.
Korzystnie, przed filtrają osuszaniem i strącaniem, zawiesinę globinowego produktu białkowego traktuje się roztworem enzymu katalazy, który hydrolizuje resztki zawartego
185 591 w wodzie nadtlenku wodoru w wodę i tlen aby zapobiec utlenianiu aminokwasów, w szczególności gdy globinowy produkt białkowy jest przeznaczony do żywienia ludzi.
Produkr może być otrzymany i/lub rozpowszechniany jako roztwór lub zawiesina (zarówno w postaci ciekłej jak i korzystnie zamrożonej), jako koncentrat, w formie suchej lub jakiejkolwiek innej odpowiedniej formie znanej per se.
Niżej wynalazek będzie objaśniony bardziej szczegółowo poprzez następujące przykłady zamieszczone wyłącznie w celu zilustrowania, nie ograniczając niniejszego wynalazku do jakiegokolwiek ze szczegółów opisanych w poniższych przykładach.
Przykład 1
Obróbka frakcji hemoglobinowej zgodnie ze sposobem według wynalazku.
Jednią część wagową frakcji hemoglobinowej krwi świń rozproszono w siedmiu częściach wagowych wody w temperaturze 15°C. pH mieszaniny doprowadzono do 12,5 poprzez dodanie roztworu wodorotlenku sodu o stężeniu 28 Be, i mieszaninę o tym pH pozostawiono w temperaturze 15°C na 2 godziny. Mieszaninę doprowadzono wówczas do pH 10,5 przy użyciu 3M roztworu H2SO4_ pH 10,5 utrzymywano przez 1 godzinę, w temperaturze pokojowej, po czym sukcesywnie dodawano nadtlenek wodoru, w całkowitej ilości wynoszącej 0,5 części H2O2 na część hemoglobiny. Otrzymaną zawiesinę rozdzielono wówczas poprzez ultrafiltrację na roztwór zawierający białka globinowe i specyficzną grupę zawierającą żelazo. Zawiesinę białka globinowego pozbawionego żelaza odbarwiono następnie poprzez dodanie 0,01 części H2OO na część hemoglobiny i ogrzewanie w temperaturze 140°C przez 4 sekundy.
Odbarwiony roztwór białka globinowego poddano działaniu katalazy w celu zneutralizowania działania nadtlenku wodoru i białko globinowe wyizolowano przez doprowadzenie uzyskanego roztworu białka globinowego pozbawionego żelaza do punktu izoelektrycznego, tj. do pH-4,5 i przez późniejsze odwirowanie. Po przemyciu wytrąconego białka globinowego i ponownym rozpuszczeniu przez dodanie zasady takiej, jak NaOH do pH-7 roztwór osuszono -przez suszenie rozpryskowe w celu otrzymania białego produktu przetwarzania globin.
Przykład 2
Produkt przetwarzania globin według niniejszego wynalazku. Produkt przetwarzania globin z przykładu 1 zobrazowano w analizach chemicznych jak następuje:
Zawartość białka (Kjeldahl - N x 6,25) w postaci substancji suchej: 90-98%
Zawartość popiołu: 3-10%
Tłuszcz: 0,5-1,5% pH (roztwór 10%): 7-9
Rozpuszczalność (roztwór 1%): >99%
Zawartość Fe: <500 ppm
Profil aminokwasowy wyżej wymienionego produktu globinowego był taki jak przedstawiono w tabeli I (kolumna 4) oraz jak porównano z typowymi produktami komercyjnymi. Tabela I
Profil aminokwasowy produktu globinowego w porównaniu z typowymi produktami komercyjnymi
| Osocze | Hemoglobina | Krew | Globina | Kazeinian - Na | Izolat sojowy | |
| 1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | |
| Asp/Asn | 10,4 | 12,1 | 11,7 | 13,3 | 7,5 | 12,7 |
| Thr | 7,0 | 3,6 | 4,3 | 3,7 | 4,9 | 4,2 |
| Ser | 7,3 | 4,4 | 5,1 | 5,2 | 6,3 | 5,6 |
| Glu/Gln | 13,8 | 8,9 | 10,0 | 9,2 | 23,1 | 20,4 |
| Gly | 3,6 | 4,9 | 4,6 | 5,0 | 2,1 | 4,6 |
| Ala | 4,9 | 9,0 | 8,1 | 8,9 | 3,2 | 4,6 |
185 591 cd. tabeli 1
| 1 | 2 | 3 | 4 | 5 | 6 | |
| Cys | 3,1 | 0,8 | 1,3 | 0,9 | 0,4 | 1,4 |
| Val | 7,3 | 10,1 | 9,5 | 10,4 | 7,1 | 5,2 |
| Met | 1,2 | 0,8 | 0,9 | 0,8 | 2,9 | 1,4 |
| Ile | 3,1 | 0,6 | 1,2 | 0,6 | 5,7 | 5,0 |
| Leu | 9,5 | 13,9 | 12,9 | 14,5 | 10,0 | 8,5 |
| Tyr | 5,2 | 2,3 | 3,0 | 1,4 | 6,1 | 3,4 |
| Phe | 5,5 | 7,3 | 6,9 | 7,3 | 5,5 | 5,4 |
| Lys | 9,2 | 9,3 | 9,3 | 7,5 | 8,5 | 7,0 |
| His | 3,0 | 7,5 | 6,5 | 6,9 | 3,1 | 2,8 |
| Arg | 5,8 | 4,3 | 4,7 | 4,4 | 3,9 | 7,9 |
| 100,0 | 100,0 | 100,0 | 100,0 | 100,0 | 100,0 |
Lepkość 15% zawiesiny produktu globinowego z przykładu 1 w temperaturze 20°C, jak zmierzono przy wykorzystaniu lepkościometru Brookfield'a o włóknie 4, przy 0.3 rpm, wynosiła 10-20.000 puazów (była porównywalna do lepkości kazeinianów o wysokiej lepkości wynoszącej w przybliżeniu 15.000 puazów, i do lepkości typowych izolatów sojowych wynoszącej w przybliżeniu 15.000).
Przykład 3
Zdolność tworzenia emulsji i trwałość emulsji produktu przetwarzania globin zgodnie z wynalazkiem. Zdolność tworzenia emulsji produktu globinowego z przykładu 1 przedstawiono poprzez przygotowanie emulsji białko/woda/tłuszcz.
Typową zimną emulsję przygotowano stosując 457 części wagowych tłuszczu zwierzęcego, 457 części wagowych wody, 66 części wagowych globiny z przykładu 1 oraz 20 części wagowych chlorku sodu.
Typową gorącą emulsję przygotowano stosując 467 części wagowych tłuszczu zwierzęcego, 467 części wagowych wody, 46 części wagowych globiny z przykładu 1 oraz 20 części wagowych chlorku sodu.
Odpowiada to proporcji białko/woda/tłuszcz \ΠΠ dla zimnych emulsji i 1/10/10 dla gorących emulsji, co w sposób niezwykle korzystny odpowiada proporcjom białko/woda/tłuszcz w zimnych emulsjach odpowiednio izolatu sojowego i kazeinianów o wysokiej lepkości (odpowiednio 1/5/5 i 1/7/7) oraz proporcji białko/woda/tłuszcz w gorących emulsjach odpowiednio izolatu sojowego i kazeinianów o niskiej lepkości (odpowiednio 1/6/10 i 1/5/5) zmierzonych zgodnie z „LEncyclopedie de charcuterie J.C. Frentz, Soussana, 1982.
Podgrzewanie emulsji, przygotowanych z wykorzystaniem globiny z przykładu 1, do 100°C a nawet do 120°C przez 1 godzinę nie miało wpływu na trwałą emulsję.
Przykład 4 i 5
Jadalne produkty zawierające produkty globinowe według wynalazku.
Przetwory mięsne przygotowywano wykorzystując ogólne procedury opisane w ,JL' Encyclopedie de charcuterie” J. C. Frentz, Soussana, 1982.
Wszystkie ilości wyrażono w częściach wagowych.
185 591
| Przykład | 4: PozyaotowabSo „Pate” | |
| Skład: | wątroba wieprzowa: | 300 |
| miękki tłodzrz : | 480 | |
| całe jajko: | 50 | |
| mleko o temp. 60°C: | 112 | |
| globina: | 11 | |
| cebula : | 10 | |
| dkła2bSkS i 2n2utkS : | 30 |
1000
Składniki i dodatki: sól azotynowa: 18 - zioła: 5 polifosforany: 2 - kwas askorbinowy: 0,3 - dekstroza: 5.
Sposób wytwarzania:
Wątrobę, globinę, jajko, cebulę, zioła, sól azotynową, polifosforan i dekstrozę umieszczono w siekaczu/mikserze w wymienionej kolejności. Siekacz używano do czasu uzyskania jednolitej mięsnej emulsji. Wówczas dodano miękki tłuszcz i mleko podgrzane do temperatury 60°C, a następnie kwas askorbinowy rozpuszczony w wodzie.
Naczynia napełniono emulsją mięsną i gotowano w temperaturze 80°C. Rezultaty panelu smakowego:
Otrzymane , J*ate” jest smaczne, o dobrym zapachu i kolorze i jest praktycznie nierozróżnialne od odpowiadającego pate przygotowanego z kazeinianem sodowym.
Przykład 5: Kiełbasa„Strasbourg”.
Skład: chude skrawki wieprzowe: 190 chude skrawki wołowe: 190 twardy tbzszyz: 1 10 podgardle wieprzowe: 130 lóda 190 ęmulsja tłuszcęowa ^/7/7 sarzieraj ąca giobinę (jsi^^ p^cdad 2o: r 50 ak/ddnSn i c^(^s^aa<ri: 4w
1000 i dodatki: sól azotynowa: 18 - polifosforan: 3 -dekstroza: 3 - kwas askorbinowy: 0,3 r l^oza^-pie^ cmarzy 2 - nałag masakatułowa: 1- fotendra: y - οο^^ο^ bórwnlb: 1 -czosnek:2.
Pozo1 wywar/amo:
Wsz2lłkieardsr/niki amiaszsaono w siekaczem deserze w kolejności wymieniania w składzie.
Flak naturalny upakowanomłęsną emulsją i umieszczono w komorze wypełnionej parą wodną (50°C) na 1 gopoinę, ważono memperatur/ć; 55°C przez 1 godzinę i gotowano w komorze wypełnionej pada wodną w temperaturze 75^2 przez 20 minut. Wyniki panelu smakowego:
Otrzymane kiełbzaą o0anaczało się wspaniałym smakiem, zapachem i kolorem i były praktycznie nierozróżmatar odk^lbd przygotowanych 0 kazeinianem sodowym.
Depaotagobt Wa2aąbirtw UP RP. Nakład 60 egz.
Cena 2,00 zł.
Claims (3)
- Zastrzeżenia patentowe1. Produkt przetwarzania globiny białkowej pochodzącej z materiału wyjściowego wybranego z krwi i hemoglobiny, znamienny tym, że posiada:- punkt izoelektryczny przy warości pH w zakresie pomiędzy 4 a 5;- zawartość żelaza mniejszą niż 1000 ppm;- stosunek His : Lys zawierający się pomiędzy 0,6 a 1,5;- zawartość tyrozyny od 0,8 do 2,5% wag.;- zawartość metioniny od 0,6 do 0,9% wag.;- zawartość lizyny od 0,6 do 9,0% wag.
- 2. Sposób wytwarzania produktu przetworzonej globiny białkowej z materiału wyjściowego wybranego z krwi i hemoglobiny obejmujący etap obróbki materiału wyjściowego w warunkach alkalicznych, i etap obróbki otrzymanego produktu w warunkach utleniających, znamienny tym, że w etapie obróbki alkalicznej doprowadza się pH do wartości powyżej 12 przez co najmniej 15 minut utrzymując temperaturę poniżej 50°C, a w etapie obróbki utleniającej pH utrzymuje się poniżej 12, przez co najmniej 30 minut, a temperaturę utrzymuje się poniżej 50°C.
- 3. Sposób według zastrz. 2, znamienny tym, że dodatkowo obejmuje etap, w którym usuwany jest/są składnik(i) zawierający(e) żelazo.
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| EP96201346A EP0818152B2 (en) | 1996-05-15 | 1996-05-15 | Processed globin products and methods for the production thereof |
| PCT/EP1997/002700 WO1997042833A1 (en) | 1996-05-15 | 1997-05-13 | Processed globin products and methods for the production thereof |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| PL329882A1 PL329882A1 (en) | 1999-04-12 |
| PL185591B1 true PL185591B1 (pl) | 2003-06-30 |
Family
ID=8223988
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| PL97329882A PL185591B1 (pl) | 1996-05-15 | 1997-05-13 | Produkt przetwarzania globiny białkowej oraz sposób wytwarzania produktu przetwarzania globiny białkowej |
Country Status (16)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5880266A (pl) |
| EP (1) | EP0818152B2 (pl) |
| JP (1) | JP2000509991A (pl) |
| AR (1) | AR007155A1 (pl) |
| AT (1) | ATE178760T1 (pl) |
| BG (1) | BG64033B1 (pl) |
| BR (1) | BR9709163A (pl) |
| CZ (1) | CZ293413B6 (pl) |
| DE (1) | DE69602089T2 (pl) |
| DK (1) | DK0818152T3 (pl) |
| ES (1) | ES2132835T5 (pl) |
| NO (1) | NO315963B1 (pl) |
| PL (1) | PL185591B1 (pl) |
| RU (1) | RU2188560C2 (pl) |
| SK (1) | SK157298A3 (pl) |
| WO (1) | WO1997042833A1 (pl) |
Families Citing this family (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US6749872B2 (en) * | 2002-02-01 | 2004-06-15 | The Lauridsen Group Incorporated | Heme supplement and method of using same |
| US20040202771A1 (en) * | 2003-04-14 | 2004-10-14 | Rigel Technology Corporation | Processes for food waste sludge and animal blood |
| FR2855722B1 (fr) * | 2003-06-04 | 2005-07-15 | Cie Generale De Dietetique | Procede biologique d'obtention d'une preparation alimentaire a base de fer hemique ainsi que preparation alimentaire obtenue suite a la mise en oeuvre de ce procede |
| ES2289937B1 (es) * | 2006-07-17 | 2008-11-01 | Tecnoamyn, S.L. | Procedimiento para la recogida y transformacion de la sangre en una proteina hidrolizada a partir de sangre de animales de abasto obteniendose proteina hidrilizada de la sangre (phs). |
| CN102599332B (zh) * | 2012-03-09 | 2014-07-30 | 上海杰隆生物制品股份有限公司 | 一种利用禽血生产低灰分禽血浆蛋白粉的方法 |
Family Cites Families (8)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| GB1562618A (en) * | 1976-08-02 | 1980-03-12 | Mars Ltd | Food protein products |
| JPS56106559A (en) * | 1980-01-29 | 1981-08-24 | Riyoushiyoku Kenkyukai | Separation of globin |
| EP0148114A1 (fr) * | 1983-11-03 | 1985-07-10 | Battelle Memorial Institute | Procédé pour préparer des protéines du sang décolorées |
| JPS6344599A (ja) * | 1986-08-12 | 1988-02-25 | Tosoh Corp | グロビン蛋白の改質法 |
| DK398987D0 (da) † | 1987-07-30 | 1987-07-30 | Wismer Pedersen Joergen | Fremgangsmaade til fremstilling af blodprotein |
| AU633031B2 (en) * | 1988-11-18 | 1993-01-21 | Tosoh Corporation | Process for purifying blood plasma |
| US5599907A (en) † | 1989-05-10 | 1997-02-04 | Somatogen, Inc. | Production and use of multimeric hemoglobins |
| JPH03198746A (ja) * | 1989-12-27 | 1991-08-29 | Ogawa Koryo Kk | 加工ヘモグロビンおよびその製法 |
-
1996
- 1996-05-15 AT AT96201346T patent/ATE178760T1/de not_active IP Right Cessation
- 1996-05-15 EP EP96201346A patent/EP0818152B2/en not_active Expired - Lifetime
- 1996-05-15 DE DE69602089T patent/DE69602089T2/de not_active Expired - Fee Related
- 1996-05-15 DK DK96201346T patent/DK0818152T3/da active
- 1996-05-15 ES ES96201346T patent/ES2132835T5/es not_active Expired - Lifetime
-
1997
- 1997-03-21 US US08/821,809 patent/US5880266A/en not_active Expired - Lifetime
- 1997-05-13 JP JP09540546A patent/JP2000509991A/ja active Pending
- 1997-05-13 RU RU98122544/13A patent/RU2188560C2/ru not_active IP Right Cessation
- 1997-05-13 CZ CZ19983664A patent/CZ293413B6/cs not_active IP Right Cessation
- 1997-05-13 PL PL97329882A patent/PL185591B1/pl not_active IP Right Cessation
- 1997-05-13 SK SK1572-98A patent/SK157298A3/sk unknown
- 1997-05-13 WO PCT/EP1997/002700 patent/WO1997042833A1/en not_active Ceased
- 1997-05-13 BR BR9709163-4A patent/BR9709163A/pt not_active Application Discontinuation
- 1997-05-15 AR ARP970102049A patent/AR007155A1/es unknown
-
1998
- 1998-10-07 BG BG102821A patent/BG64033B1/bg unknown
- 1998-11-13 NO NO19985290A patent/NO315963B1/no unknown
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| NO985290L (no) | 1998-11-13 |
| CZ293413B6 (cs) | 2004-04-14 |
| BG64033B1 (bg) | 2003-11-28 |
| CZ366498A3 (cs) | 1999-04-14 |
| BG102821A (en) | 1999-05-31 |
| DE69602089D1 (de) | 1999-05-20 |
| EP0818152B1 (en) | 1999-04-14 |
| BR9709163A (pt) | 2000-05-09 |
| EP0818152B2 (en) | 2008-11-19 |
| ES2132835T3 (es) | 1999-08-16 |
| EP0818152A1 (en) | 1998-01-14 |
| ES2132835T5 (es) | 2009-05-01 |
| PL329882A1 (en) | 1999-04-12 |
| DK0818152T3 (da) | 1999-10-25 |
| DE69602089T2 (de) | 1999-08-05 |
| RU2188560C2 (ru) | 2002-09-10 |
| ATE178760T1 (de) | 1999-04-15 |
| US5880266A (en) | 1999-03-09 |
| AR007155A1 (es) | 1999-10-13 |
| SK157298A3 (en) | 1999-04-13 |
| JP2000509991A (ja) | 2000-08-08 |
| NO985290D0 (no) | 1998-11-13 |
| WO1997042833A1 (en) | 1997-11-20 |
| NO315963B1 (no) | 2003-11-24 |
Similar Documents
| Publication | Publication Date | Title |
|---|---|---|
| Nolsøe et al. | The acid and alkaline solubilization process for the isolation of muscle proteins: state of the art | |
| US7556835B2 (en) | High efficiency protein extraction | |
| KR101199965B1 (ko) | 카놀라 단백질 분리물의 제조 및 수중생물배양에의 용도 | |
| EP1920662A1 (en) | Native potato protein isolates | |
| US5151500A (en) | Process for producing a substantially heme-free blood protein | |
| US4309794A (en) | Method for the separation of fat, pigments and entrail remains from fish raw material | |
| EP0752212B1 (en) | Process for preparing fractionated soybean proteins and foods using the same | |
| PL185591B1 (pl) | Produkt przetwarzania globiny białkowej oraz sposób wytwarzania produktu przetwarzania globiny białkowej | |
| Lanier | Functional food protein ingredients from fish | |
| JP3124394B2 (ja) | 調理加工食品の品質改良剤 | |
| RU2142725C1 (ru) | Мясной продукт | |
| JP3401122B2 (ja) | 大豆タンパク質食品素材の製造方法 | |
| SU1741748A1 (ru) | Способ получени рыбного фарша | |
| Shahidi et al. | Seal meat: A unique source of muscle food for health and nutrition | |
| CA2017955A1 (en) | Composition for use in the treatment of fish material during the preparation of a processed fish product, to a method of preparing such a fish product and to an improved fish product | |
| KR102225136B1 (ko) | 함초 참숭어 반건정 및 이의 제조방법 | |
| SU738494A3 (ru) | Способ получени белкового пищевого концентрата из м са морских животных | |
| JP3116372B2 (ja) | 酸化防止法 | |
| JPH0445773A (ja) | 魚肉畜肉ねり製品の品質改良剤及びそれを利用した品質改良法 | |
| JP2814097B2 (ja) | ジェリーミート化防止剤と、ジェリーミート化防止法と、摺り身または練製品の製造法 | |
| JP2621962B2 (ja) | 乳清酢の製造法 | |
| KR100508779B1 (ko) | 게 페이스트가 첨가된 게 연제품 및 게 패티와 그 제조방법 | |
| EP4593625A2 (de) | Natives funktionales kartoffelprotein und verfahren zu seiner herstellung | |
| Khaleque | Studies on the preparation, processing and properties of soymilks | |
| JPS63309163A (ja) | エビ頭胸部の内臓物を原料とする健康食品の製造法 |
Legal Events
| Date | Code | Title | Description |
|---|---|---|---|
| LAPS | Decisions on the lapse of the protection rights |
Effective date: 20060513 |