CZ366498A3 - Opracované globinové produkty a způsob přípravy - Google Patents
Opracované globinové produkty a způsob přípravy Download PDFInfo
- Publication number
- CZ366498A3 CZ366498A3 CZ983664A CZ366498A CZ366498A3 CZ 366498 A3 CZ366498 A3 CZ 366498A3 CZ 983664 A CZ983664 A CZ 983664A CZ 366498 A CZ366498 A CZ 366498A CZ 366498 A3 CZ366498 A3 CZ 366498A3
- Authority
- CZ
- Czechia
- Prior art keywords
- globin
- processed
- product
- content
- products
- Prior art date
Links
- 102000018146 globin Human genes 0.000 title claims abstract description 63
- 108060003196 globin Proteins 0.000 title claims abstract description 63
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 title claims abstract description 7
- XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N Iron Chemical compound [Fe] XEEYBQQBJWHFJM-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 34
- 238000000034 method Methods 0.000 claims abstract description 32
- 102000001554 Hemoglobins Human genes 0.000 claims abstract description 20
- 108010054147 Hemoglobins Proteins 0.000 claims abstract description 20
- 229910052742 iron Inorganic materials 0.000 claims abstract description 17
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 claims abstract description 16
- 239000008280 blood Substances 0.000 claims abstract description 16
- KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N Lysine Natural products NCCCCC(N)C(O)=O KDXKERNSBIXSRK-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 8
- 102000004506 Blood Proteins Human genes 0.000 claims abstract description 7
- 108010017384 Blood Proteins Proteins 0.000 claims abstract description 7
- FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N L-methionine Chemical compound CSCC[C@H](N)C(O)=O FFEARJCKVFRZRR-BYPYZUCNSA-N 0.000 claims abstract description 6
- 229930182817 methionine Natural products 0.000 claims abstract description 6
- 239000002994 raw material Substances 0.000 claims abstract description 5
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 claims abstract description 4
- 239000004472 Lysine Substances 0.000 claims abstract description 4
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 claims abstract description 4
- 230000001590 oxidative effect Effects 0.000 claims abstract description 3
- 230000003647 oxidation Effects 0.000 claims description 14
- 238000007254 oxidation reaction Methods 0.000 claims description 14
- 239000000463 material Substances 0.000 claims description 3
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 abstract description 26
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 abstract description 26
- 239000007858 starting material Substances 0.000 abstract description 4
- 239000000047 product Substances 0.000 description 52
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 25
- MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N Hydrogen peroxide Chemical compound OO MHAJPDPJQMAIIY-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 23
- 239000000839 emulsion Substances 0.000 description 14
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 12
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 10
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 10
- 239000007800 oxidant agent Substances 0.000 description 9
- CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N Ascorbic acid Chemical compound OC[C@H](O)[C@H]1OC(=O)C(O)=C1O CIWBSHSKHKDKBQ-JLAZNSOCSA-N 0.000 description 8
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 8
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M sodium hydroxide Inorganic materials [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 8
- 235000001014 amino acid Nutrition 0.000 description 7
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 description 7
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 description 7
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 7
- 239000000654 additive Substances 0.000 description 5
- 150000003278 haem Chemical group 0.000 description 5
- FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M Sodium chloride Chemical compound [Na+].[Cl-] FAPWRFPIFSIZLT-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 4
- 229960005070 ascorbic acid Drugs 0.000 description 4
- 235000010323 ascorbic acid Nutrition 0.000 description 4
- 239000011668 ascorbic acid Substances 0.000 description 4
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 4
- 235000019197 fats Nutrition 0.000 description 4
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 4
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 4
- WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N Glucose Natural products OC[C@H]1OC(O)[C@H](O)[C@@H](O)[C@@H]1O WQZGKKKJIJFFOK-GASJEMHNSA-N 0.000 description 3
- 229920000388 Polyphosphate Polymers 0.000 description 3
- 239000008121 dextrose Substances 0.000 description 3
- 230000001804 emulsifying effect Effects 0.000 description 3
- 150000002826 nitrites Chemical class 0.000 description 3
- 239000001205 polyphosphate Substances 0.000 description 3
- 235000011176 polyphosphates Nutrition 0.000 description 3
- 235000015277 pork Nutrition 0.000 description 3
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 3
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 3
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 description 3
- 235000013580 sausages Nutrition 0.000 description 3
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 3
- 241000234282 Allium Species 0.000 description 2
- 235000002732 Allium cepa var. cepa Nutrition 0.000 description 2
- 235000019737 Animal fat Nutrition 0.000 description 2
- 102000011632 Caseins Human genes 0.000 description 2
- 108010076119 Caseins Proteins 0.000 description 2
- 102000016938 Catalase Human genes 0.000 description 2
- 108010053835 Catalase Proteins 0.000 description 2
- QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N atomic oxygen Chemical compound [O] QVGXLLKOCUKJST-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000010836 blood and blood product Substances 0.000 description 2
- 229940125691 blood product Drugs 0.000 description 2
- 229940071162 caseinate Drugs 0.000 description 2
- 230000007812 deficiency Effects 0.000 description 2
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 2
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 description 2
- 238000004945 emulsification Methods 0.000 description 2
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 2
- 235000008216 herbs Nutrition 0.000 description 2
- 150000002500 ions Chemical class 0.000 description 2
- 235000020997 lean meat Nutrition 0.000 description 2
- 239000002960 lipid emulsion Substances 0.000 description 2
- 210000004185 liver Anatomy 0.000 description 2
- 235000015250 liver sausages Nutrition 0.000 description 2
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 2
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 2
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 2
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 2
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 2
- 229910052760 oxygen Inorganic materials 0.000 description 2
- 239000001301 oxygen Substances 0.000 description 2
- 210000002381 plasma Anatomy 0.000 description 2
- KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M potassium hydroxide Inorganic materials [OH-].[K+] KWYUFKZDYYNOTN-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 2
- XXQBEVHPUKOQEO-UHFFFAOYSA-N potassium superoxide Chemical compound [K+].[K+].[O-][O-] XXQBEVHPUKOQEO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 2
- 235000020991 processed meat Nutrition 0.000 description 2
- 229940080237 sodium caseinate Drugs 0.000 description 2
- 239000011780 sodium chloride Substances 0.000 description 2
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 2
- SVTBMSDMJJWYQN-UHFFFAOYSA-N 2-methylpentane-2,4-diol Chemical compound CC(O)CC(C)(C)O SVTBMSDMJJWYQN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 240000002234 Allium sativum Species 0.000 description 1
- VHUUQVKOLVNVRT-UHFFFAOYSA-N Ammonium hydroxide Chemical compound [NH4+].[OH-] VHUUQVKOLVNVRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000004343 Calcium peroxide Substances 0.000 description 1
- 239000004215 Carbon black (E152) Substances 0.000 description 1
- 244000018436 Coriandrum sativum Species 0.000 description 1
- 235000002787 Coriandrum sativum Nutrition 0.000 description 1
- DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M Ilexoside XXIX Chemical compound C[C@@H]1CC[C@@]2(CC[C@@]3(C(=CC[C@H]4[C@]3(CC[C@@H]5[C@@]4(CC[C@@H](C5(C)C)OS(=O)(=O)[O-])C)C)[C@@H]2[C@]1(C)O)C)C(=O)O[C@H]6[C@@H]([C@H]([C@@H]([C@H](O6)CO)O)O)O.[Na+] DGAQECJNVWCQMB-PUAWFVPOSA-M 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N L-Cysteine Chemical compound SC[C@H](N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-REOHCLBHSA-N 0.000 description 1
- 125000000570 L-alpha-aspartyl group Chemical group [H]OC(=O)C([H])([H])[C@]([H])(N([H])[H])C(*)=O 0.000 description 1
- 125000000899 L-alpha-glutamyl group Chemical group [H]N([H])[C@]([H])(C(=O)[*])C([H])([H])C([H])([H])C(O[H])=O 0.000 description 1
- LEVWYRKDKASIDU-IMJSIDKUSA-N L-cystine Chemical compound [O-]C(=O)[C@@H]([NH3+])CSSC[C@H]([NH3+])C([O-])=O LEVWYRKDKASIDU-IMJSIDKUSA-N 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N L-histidine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-YFKPBYRVSA-N 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N Lactose Natural products OC[C@H]1O[C@@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 description 1
- CBENFWSGALASAD-UHFFFAOYSA-N Ozone Chemical compound [O-][O+]=O CBENFWSGALASAD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 1
- 244000203593 Piper nigrum Species 0.000 description 1
- 235000008184 Piper nigrum Nutrition 0.000 description 1
- ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N Potassium Chemical compound [K] ZLMJMSJWJFRBEC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- NINIDFKCEFEMDL-UHFFFAOYSA-N Sulfur Chemical compound [S] NINIDFKCEFEMDL-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N Sulfuric acid Chemical compound OS(O)(=O)=O QAOWNCQODCNURD-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 1
- 230000000996 additive effect Effects 0.000 description 1
- 239000002671 adjuvant Substances 0.000 description 1
- 239000003513 alkali Substances 0.000 description 1
- 239000000908 ammonium hydroxide Substances 0.000 description 1
- 238000004458 analytical method Methods 0.000 description 1
- 239000007900 aqueous suspension Substances 0.000 description 1
- 235000015278 beef Nutrition 0.000 description 1
- 235000013614 black pepper Nutrition 0.000 description 1
- 210000000601 blood cell Anatomy 0.000 description 1
- 239000003914 blood derivative Substances 0.000 description 1
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 1
- 239000006227 byproduct Substances 0.000 description 1
- 239000011575 calcium Substances 0.000 description 1
- AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L calcium dihydroxide Chemical compound [OH-].[OH-].[Ca+2] AXCZMVOFGPJBDE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 1
- 239000000920 calcium hydroxide Substances 0.000 description 1
- 229910001861 calcium hydroxide Inorganic materials 0.000 description 1
- LHJQIRIGXXHNLA-UHFFFAOYSA-N calcium peroxide Chemical compound [Ca+2].[O-][O-] LHJQIRIGXXHNLA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000019402 calcium peroxide Nutrition 0.000 description 1
- 210000005056 cell body Anatomy 0.000 description 1
- 239000003153 chemical reaction reagent Substances 0.000 description 1
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 1
- XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N cysteine Natural products SCC(N)C(O)=O XUJNEKJLAYXESH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 235000018417 cysteine Nutrition 0.000 description 1
- 229960003067 cystine Drugs 0.000 description 1
- 238000010908 decantation Methods 0.000 description 1
- 238000004042 decolorization Methods 0.000 description 1
- 230000036425 denaturation Effects 0.000 description 1
- 238000004925 denaturation Methods 0.000 description 1
- 238000011026 diafiltration Methods 0.000 description 1
- NFDFQCUYFHCNBW-SCGPFSFSSA-N dienestrol Chemical group C=1C=C(O)C=CC=1\C(=C/C)\C(=C\C)\C1=CC=C(O)C=C1 NFDFQCUYFHCNBW-SCGPFSFSSA-N 0.000 description 1
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 description 1
- -1 e.g. Substances 0.000 description 1
- 230000008030 elimination Effects 0.000 description 1
- 238000003379 elimination reaction Methods 0.000 description 1
- 238000005516 engineering process Methods 0.000 description 1
- 239000012530 fluid Substances 0.000 description 1
- 238000005194 fractionation Methods 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- 235000004611 garlic Nutrition 0.000 description 1
- 229940116364 hard fat Drugs 0.000 description 1
- HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N histidine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CN=CN1 HNDVDQJCIGZPNO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 229930195733 hydrocarbon Natural products 0.000 description 1
- 150000002430 hydrocarbons Chemical class 0.000 description 1
- 238000005342 ion exchange Methods 0.000 description 1
- 239000008101 lactose Substances 0.000 description 1
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 1
- 238000005374 membrane filtration Methods 0.000 description 1
- 238000006386 neutralization reaction Methods 0.000 description 1
- 150000002823 nitrates Chemical class 0.000 description 1
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 1
- 235000011837 pasties Nutrition 0.000 description 1
- 150000002978 peroxides Chemical class 0.000 description 1
- 239000012429 reaction media Substances 0.000 description 1
- 239000001054 red pigment Substances 0.000 description 1
- 238000004062 sedimentation Methods 0.000 description 1
- 238000003307 slaughter Methods 0.000 description 1
- 230000000391 smoking effect Effects 0.000 description 1
- PFUVRDFDKPNGAV-UHFFFAOYSA-N sodium peroxide Chemical compound [Na+].[Na+].[O-][O-] PFUVRDFDKPNGAV-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 description 1
- 238000005507 spraying Methods 0.000 description 1
- 229910052717 sulfur Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000011593 sulfur Substances 0.000 description 1
- 235000011149 sulphuric acid Nutrition 0.000 description 1
- 238000003828 vacuum filtration Methods 0.000 description 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/04—Animal proteins
- A23J3/12—Animal proteins from blood
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/06—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from blood
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L13/00—Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof
- A23L13/40—Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof containing additives
- A23L13/42—Additives other than enzymes or microorganisms in meat products or meat meals
- A23L13/424—Addition of non-meat animal protein material, e.g. blood, egg, dairy products, fish; Proteins from microorganisms, yeasts or fungi
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L13/00—Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof
- A23L13/60—Comminuted or emulsified meat products, e.g. sausages; Reformed meat from comminuted meat product
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L13/00—Meat products; Meat meal; Preparation or treatment thereof
- A23L13/60—Comminuted or emulsified meat products, e.g. sausages; Reformed meat from comminuted meat product
- A23L13/65—Sausages
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L5/00—Preparation or treatment of foods or foodstuffs, in general; Food or foodstuffs obtained thereby; Materials therefor
- A23L5/40—Colouring or decolouring of foods
- A23L5/49—Removing colour by chemical reaction, e.g. bleaching
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Zoology (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Mycology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Meat, Egg Or Seafood Products (AREA)
- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
Description
Oblast techniky
Vynález sě týká nových proteinových produktů a způsobů jejich příprav. Konkrétně se týká nových derivátů krevních proteinů, surovin obsahujících krevní proteiny a hemoglobin, přesněji opracovaných globinových produktů.
Vynález se dále týká způsobu výroby těchto produktů.
Dosavadní stav techniky
Zpracovatelská zařízení zpracovávají velká množství jateční krve. Zde se z krve vyrábějí sušené krevní produkty a primárně používají do krmných směsí pro dobytek, nebo se frakcionací získává krevní plazma a používá do různých druhů potravinářských výrobků. Hlavní podíl cenných proteinů v hemoglobinové frakci však dosud slouží pouze jako přísada do živočišné stravy, protože pro potravinářské účely minoritní množství hemoglobinu způsobuje nežádoucí tmavé zabarvení., nepříjemný zápach a příchuť. Dalšími faktory, které omezují použití krevních produktů v potravinářství a dokonce i v živočišné potravě je vysoký obsah železa a nevyhovující funkční vlastnosti.
V minulých letech byly prováděny mnohé pokusy o odstraněni železa z krve a krevních frakcí, zejména z hemoglobinové frakce, a o odbarvení produktu.Dánský patent č. 5508/86 popisuje způsob výroby odbarveného hemoglobinu zpočívající v mechanickém rozdrcení krevních buněk, adjustaci.pH na 1 až 2 kyselinou a přidáním 1 až 5 % hmot./obj. oxidačního činidla, konkrétně peroxidu vodíku v přítomnosti uhlovodíkového derivátu obsahujícího dienolově skupiny, jako je např. kyselina askorbová. Po oxidaci a odstranění vedlejších produktů jako jsou zbytky buněčných těl a hemové skupiny se získá odbarvená proteinová frakce.
*» ♦ ·· ·· • * ·* · · · · » · · · < · · ·♦ · ···· * « · · · » · · ··· ··» ··♦··· · · *· *·* *····· ·· · ·
Evropský patent 148 1.14 popisuje způsob výroby odbarveného hemoglobinu zahrnující opracování krve proteolytickým enzymem při pH 3,5 až 4 vedoucí k děnaturaci gíobinových řetězců a zpřístupnění hemových skupin vůči působení oxidačních činidel,
US patent 4 180 592 popisuje odbarvení krve působením nadbytku, např. 3 až 6 3> hmot. oxidačního činidla, např. peroxidu vodíku, přičemž nadbytečné množství peroxidu se odstraní dalším přídavkem krve.
Popsané postupy směřují k odstranění hemových skupin z globinové frakce, na úrovni surové krve nebo hemoglobinové frakce.
Cílem známých postupů je zmírnění chuťových, pachových.a barevných nedostatků produkovaných proteinů odstraněním železa / hemové frakce z produktů. Známě postupy jsou však stále nedokonalé, neboť spotřebovávají velká množství oxidačních činidel, což prodražuje výrobu a hlavně ovlivňuje vlastnosti proteinového produktu vlivem oxidace aminokyselin obsahujících síru jako je cýst.in, cystein, histidín a methionin, a/nebo požadují příliž drahá adjuvans, která mají řešit nedostatky postupu. Známé postupů vedou k proteinovým produktům, které z hlediska chutě, zápachu a barvy nemají optimální vlastnosti nebo nejsou funkční.
Zcela odlišný přístup ke zpracování hemoglobinových je Znám z EP 0 460 219. Tento patent popisuje opracovaný hemoglobin obsahující méně než 2 mg železa v 1 g produktu, který je produktem alkalického a následné oxidačního zpracování. , , Velmi vážným nedostatkem známých gíobinových proteinových produktů je izoelektrický bod v rozmezí 6 až 7, tj. izoelektrický bod hemoglobinu. Tento fakt významně ovlivňuje využití dostupných krevních proteinů a gíobinových proteinových produktů v potravinářství. V izoelektriekém bode je rozpustnost proteinů velmi nízká a potravinářské výrobky mají obvykle pH v rozmezí 5 až 9. Konkrétně opracované masové výrobky mají pH 5,5 až 7,0.
• | 99 9 9 | * | 99 | |||
• | • | 9 · | 9 9 9 9 | « | 9 9 | Φ |
• | ||||||
• | • | 9 9 9 9 9 | 9 9 | 9 99 | 9 | |
* | • | * | • · · | 9 | 9 | |
9 9 | ♦ <· | 99 9999 | 99 | 9 a |
Podstata vynálezu
Účelem předkládaného vynálezu je poskytnutí nových globinových proteinových produktů s vlastnostmi a charakteristikami, jaké nejsou v dosavadním stavu techniky známé. Předkládané globinové proteinové produkty jsou jemné, bezbarvé, jejich rozpustnost, emulgační kapacita, emulzní stabilita a schopnost Vázat vodu se blíží vlastnostem kaseinátů, konkrétně tzv. vysoce viskóznlch kaseinátů a jiných funkčních proteinů, např. sojových izolátů.
Vynález poskytuje nový proteinový produkt definovaný jako opracovaný globinóvý produkt s hodnotou izolelektrického bodu nižší než 5,5.
Výhodným rysem opracovaných globinových produktů· předkládaného vynálezu je obsah železa nižší než 1000 ppm, výhodně nižší něž 500 ppm.
Dalším výhodným rysem opracovaných globinových produktů předkládaného vynálezu je jedna nebo několik z následujících charakteristik:
- poměr His:Lys je v rozmezí 0,6 až 1,5, výhodně o,8 až
1,0 ,
- obsah tyrosinu je nejméně 0,5 % hmot.,
- obsah methioninu je nejméně 0,5 % hmot,,
- obsah lysinu je nejméně 0,5 % hmot..
Nejvýhodnější opracované globinové produkty předkládaného vynálezu mají izoelektričký bod v rozmezí 4 až 5.
Nejvýhodnější opracované globinové produkty předkládaného vynálezu dále mají amiokysélinové složení vyhovující nášledujím rozmezím (vyjádřeno jako hmotnostní procenta vzhledem k celkové hmotnosti aminokyselin přítomných v proteinovém produktu):
·* · • · ·♦ | • ·♦ * * fcfc | ||
4 | - | ·. · v v · · ·· «·· | fc · fcfc· • · · ·' |
Asp | + Asn | 12,00 - | 13,50 |
Glu | + Gin | 8,50 - | 9,50 |
Thr | 3,00 - | 4,00 | |
Ser | 4,50 - | 5,50 | |
Gly | 4,50 - | 5,50 | |
Ala | 8,30 - | 9,30 | |
Cys | 0,60 - | 0,90 | |
Met | 0,60 - | 0,90 | |
Val | 9,90 - | 10,90 | |
Ile | 0,50 - | 0,60 | |
Leu | 13,90 - | 14,90 | |
Tyr | 0,80 - | 2,50 | |
•Phe | 6,80 - | 7,80 | |
Arg | 3,80 - | 4,80 | |
His | 6,50 - | 7,50 | |
Lys | 6,50 - | 9,00 | |
Pro | 3,00 - | 4,00 |
100,00
Dalším předmětem předkládaného vynálezu je poskytnutí nového postupu pro zpracování krve a materiálů obsahujících krevní proteiny, který nezahrnuje nevýhody dosavadních postupů a jehož výsledkem jsou jemné, bezbarvé proteinové produkty, jejichž rozpustnost, emulgační kapacita, emulzní stabilita a schopnost vázat vodu se blíží vlastnostem kaseinátů, konkrétně tzv. vysoce viskóžních kaseinátů a jiných funkčních proteinů, např. sojových izolátů.
Dalším předmětem předkládaného vynálezu je postup umožňující maximální eliminaci železo z krve nebo z globinové proteinové frakce, postup, který při dalším potravinářském využití nezpůsobuje nevhodný zápach či chut u výrobků, který zachovává maximální nutriční hodnotu globinových proteinových produktů díky omezené oxidací aminokyselin (které se peroxidem vodíku lehce oxidují) a který umožňuje připravit globinový proteinový produkt s funkčními vlastnostmi připomínajícími vlastnosti kaseinátů, tj. se schopností vázat vodu, vysokou
• | ♦ · · | · | • · | |||
i | 4 | • | « | • | 4 | 4 φ Φ |
4 | 4 | • | • a | • | • · | • · · |
• | • | 4 | * | « | • | |
·* | « · · | • · | MU | • · |
ΦΦ rozpustností v rozmezí pH 5 až .9, s vynikající, emulgačrií kapacitou a emulzní stabilitou.
Vynález poskytuje postup pro výrobu opracovaných globinů z výchozích surovin jako jsou krev, suroviny obsahující krevní proteiny a hemoglobin, postup zahrnující stupeň alkalického zpracování výchozího materiálu a stupeň oxidace vzniklého produktu, přičemž
- alkalické zpracování se provádí při pH 12, výhodně výše než 12,5, při teplotě do 50 ?'c, výhodně při teplotě okolí nebo i nižší, např. při 15 ?C a oxidace se provádí při pH nižším než 12, výhodně v rozmezí 9 až 12, nejvýhodněji 10,5a při teplotě do 50 °C, výhodně při teplotě okolí.
Adjustace pH na požadovanou hodnotu při stupni alkalického zpracování se provádí přidáním hydroxidu amonného nebo jiné alkalie do vodné suspenze, silné alkalie např. hydroxid sodný, draselný nebo vápenatý, je vhodné použít zředěné.
Předkládaný postup je dobré provádět na nepříliš koncentrované suspenzi proteinů. Je proto vhodné výchozí krev nebo hémoglobinovou frakci zředit vodou v poměru 1:10,
Alkalické zpracování se provádí nejméně 10 min v závislosti na požadované hodnotě izoelektrického bodu výsledného globinového proteinového produktu.
Podle výhodného provedení předkládaného postupu se stupeň alkalického zpracování provádí při pH vyšším rieŽ 12, po dobu nejméně 15 min, výhodně až 2 h.
Podle jiného výhodného provedení předkládaného postupu se stupeň Oxidace provádí přidáním oxidačního činidla, výhodně peroxidu vodíku po dobu 0,1 až 24 h, výhodně nejméně 30 min, nejvýhodněji 60 až 90 min.
Při použití peroxidu vodíku, nejvýhodnějšího oxidačního činidla, jevhodné volit rychlost přidávání v rozmezí 0,01 až 500 1 H2O2 na 1000 1 reakěního media za 1 h.
Při takto mírných oxidačních podmínkách dochází obtížně k oxidaci globinového proteinu a zjevně jen selektivně probíhá oxidace vazby hernu na globin za uvolnění skupiny obsahující železo, která je pak snadno odstranitelná ze suspenze výchozího materiálu, např. filtrací, centrifugací nebo na iontoměniči.
Alternativní oxidační činidla lze volit ze skupiny obsahující peroxid sodíku, peroxid vápníku, peroxid draslíku, kyslík, ozón, nitráty a pod., volba oxidačního činidla se však musí řídit zamýšleným použitím konkrétního globinového proteinového produktu. Pokud je produkt připravován pro potravinářské účely, je nejvhodnějším oxidačním činidlem peroxid vodíku.
Podle výhodného provedení předkládaného postupu následuje další stupeň, sice odstranění Vhodné jsou postupy např. nebo filtrace, sedimentace nebo po výše uvedených stupních složek obsah ú j ící c h 1 železo, ultrafiltrace, iontová výměna centrifugace po přidání látek obsahujících dvojmocné ionty jako např. Ca2+.
Po odstranění složek obsahujících železo vzniká suspenze globinovýeh proteinů zbavená hnědého železa. Tuto suspenzi lze případně ještě v následujícím stupni odbarvit oxidačním
činidlem | jako | je peroxid vodíku 0 | koncentrací 0,01 | až 500 1 | |
H2O2 na | 1000 1 | proteinové suspenze | při | teplotě 5 až | 150 °C po |
dobu 1 | s až | 48 h, výhodně při | 140 | °C během 4 | s. V takto |
mírných | podmínkách nedochází | k | oxidaci esenciálních | ||
aminokyselin | jako je methionin | a | následnému | poškození |
proteinu.
V dalším stupni lze roztok globinovýeh proteinů sušit, např. sušením při rozprašování za vzniku prášku nebo ještě dále čistit selektivním vysrážením globinového proteinu snížením pH Suspenze k izoelektrickéniu bodu globinového proteinu a pr.omytím prečipitátu.
Oxidace vazby železa na hemovou skupinu v druhém stupni přípravy se podle výhodného provedení předkládaného vynálezu výhodně provádí při teplotě nižší než 50 °C', aby nedocházelo k významnějšímu narušení proteinu jako takového.
Podle předkládaného vynálezu lze proteinový produkt získat, izolovat a dále purífikovat filtrací (včetně diafiltraee, membránové filtrace, vakuové filtrace,
a · | á | • · | • a | aa aa | ||
• | ||||||
* | a | a « | a a a. · | « | ||
« | a | • | a a ♦ | * · | • · · · a | • |
• | a | • | * · | • | • | • |
• a | « · · | « a | a a * a | a a |
ultrafi 1trace, atd.), dekantací, centrifugací, atd., a izolovaný globinový produkt lze případně dále sušit např. sušením ve fluidním loži, lyófilizací, rozprašováním, atd. Tyto techniky se provádějí známými postupy a na běžných zařízeních.
Výhodně se globinové proteiny ještě dále purifikují selektivním srážením proteinu z proteinové suspenze snížením pH suspenze k izoelektrickému bodu proteinu a izolací precipitátu. Precipitát lze ještě několikrát promýt a vysušit známými postupy.
Na suspenzi glóbinových proteinových produktů se výhodně nechá působit roztok enzymu katalázy, která hydrolyzuje residuální peroxid vodíku na vodu a kyslík. Tento stupen se provádí před filtrací, sušením nebo srážením, aby nedocházelo k oxidaci aminokyselin, zejména v případě zamýšleného potravinářského využití globinového proteinového produktu.
Produkt lze získat a/nebo distribuovat jako roztok nebo suspenzi (v kapalné formě nebo zmražený), jako koncentrát, vysušený i v jiné vhodně známé formě.
Vynález dále zahrnuje poživatelné produkty obsahující předkládané proteinové produkty a/nebo krevní deriváty připravené předkládaným postupem.
Dále je vynález podrobněji vysvětlen na příkladech, které však slouží jen jako ilustrace a uváděné konkrétní podrobnosti v žádném případě vynález nevymezují.
Příklady provedení vynálezu
Příklad 1
Zpracování hemoglobinové frakce postupem předkládaného vynálezu.
hmot. díl hemoglobinové frakce prasečí krve byl dispergován v 7 hmot. dílech vody při 15 °C. PH směsi bylo upraveno na 12,5 roztokem hydroxidu sodného o koncentraci
• 9 '9 | 9 · | 9 9 | 9 9 | 99 | ||||
• | • | • | • | 9 ' ' 9 · | 9 | • 9 | 9 | |
• | 9 | 9 | • * | 9 9· | .9 9 | 9 9 | • | 9 |
• | 9 | 9 | 9 | 9 | • | 9 | ||
• · | 9 · » | • · | 9 · · | • 4 | 9 | 9 |
? a směs byla udržována při uvedeném pH a 15 °C po dobu 2 h.
PH směsi bylo poté sníženo na 10,5 roztokem (3 mmol.I-1)
H2SO4..
PH bylo na hodnotě 10,5
teplotě za | postupného přidávání | |
množství | 0,5 hmot. dílů | H2Q2 |
Připravená | suspenze hýla | dále |
globinový | proteinový roztok | |
Glóbinová | proteinová suspenze | |
0,01 hmot. | dílu H2O2 na 1 | hmot. |
140 O'C na | dobu 4 s. |
udržováno 1 h při laboratorní peroxidu vodíku do celkového na 1 hmot. díl hemoglobinu. rozdělena ultrafiltrací na a část obsahující železo, byla dále odbarvena přídavkem díl hemoglobinu a zahřátím na
Odbarvený glóbinový proteinový roztok se nechal reagovat s katalázou (neutralizace peroxidu vodíku) a glóbinový protein byl izolován eentrif u.gácí po úpravě pH odbarveného globinového proteinového roztoku zbaveného železa ná hodnotu izoélektrického bodu, tj. pH 4,5.
Vysrážený globinový protein byl promyt a znovu rozpuštěn zalkalizováním směsi přídavkem NaOH na pH 7. Opracovaný globinový produkt byl poté vysušen rozprašovacím postupem a získán ve formě bílého prášku.
Příklad 2
Opracovaný globinový produkt předkládaného vynálezu.
Chemická analýza opracovaného globinového produktu připraveného v příkladu 1:
Obsah proteinů (Kjeldahl-N x 6,25) na suchém materiálu: 90-90 % Obsah popela: 3-10 $
Tuk: 0,5 - 1,5 % pH (10¾ roztok): 7-9 Rozpustnost (1¾ roztok): >99 %
Obsah Fe: < 500 ppm ·*« ·· ' · ····· ·« ♦·
Aminokyselinové složení globinového produktu je uvedeno v tabulce l (sloupec 4) a porovnáno s typickými komerčními produkty.
Tabulka 1
Aminokyselinové složení globinového produktu v porovnání s typickými komerčními produkty:
plazma hemogl. krev globin Na-kaseinát sója izol.
Asp/Asή | 10,4 | 12,1 | 11,7 | 13 ; 3 | 7,5 | 12,7 ' |
Thr | 7,0 | 3,6 | 4,3 | 3,7 | 4,9 | 4,2 |
Ser | 7,3 | 4,4 | 5,1 | 5,2 | 6,3 | 5,6 |
Glu/Gln | 13,8 | 8,9 | 10,0 | 9,2 | 23,1 | 20,4 |
Gly | 3,6 | 4,9 | 4,6 | 5,0 | 2,1 | 4,6 |
Ala | 4,9 | 9,0 | 8,1 | 8,9 | 3)2 | 4,6 |
Cys | 3,1 | 0,8 | 1,3 | 0,9 | 0,4 | 1,4 |
Val | 7,3 | 10,1 | 9,5 | 10,4 | 7,1 | 5,2 |
Met | 1,2 | 0,8 | 0,9 | 0,8 | 2,9 | 1,4 |
Ile | 3,1 | 0,6 | 1,2 | 0,6 | 5,7 | 5,0 |
Leu | 9,5 | 13,9 | 12,9 | 14,5 | 10,0 | 8,5 |
Tyr | 5,2 | 2,3 | 3,0 | 1,4 | 6,1 | 3,4 |
Phe | 5,5 | 7,3 | 6,9 | 7,3 | 5,5 | 5,4 |
Lys | 9,2 | 9,3 | 9,3 | 7,5 | 8,5 | 7,0 |
His | 3,0 | 7,5 | 6,5 | 6,9 | 3,1 | 2,8 |
Arg | 5,8 | 4,3 | 4,7 | 4,4 | 3,9 | 7,9 |
100,0 | 100,0 | 100, 0 | 100,0 100,0 | 100,0 | ||
Visko?ita | 15% disperze | globinového | produktu z příkladu | |||
1 byla | měřená ; | při 20 °C | na Brookfieldově | viskozimetru s trnem | ||
4, při | 0,3 ot/min, a | zjištěna hodnota | 10-20 | 00Ó g cm'1 sec1 | ||
(srvn. | s hodnotou 15 | 000 g | cm-1 sec-1 | pro | vysoce viskózní |
kaseináty nebo pro sojové izoláty).
IG
4 » 4». 44 .4· 4*
4' «4 444· 444 4 «4 * «4 4 4444
4 · 4. 4 44 444 *44 •44 4 44 4 4
4* 444 ·· «444 ·· 44
Příklad 3
Emulgační kapacita a stabilita emulze opracovaného globinového produktu předkládaného vynálezu.
Emulgační kapacita opracovaného globinového produktu předkládaného vynálezu z příkladu 1 je ilustrována na přípravě emulze proteih/vqda/tuk.
Typická émulze za studená byla připravena smísením 457 hmot. dílů živočišného tuku, 457 hmot. dílů vody, 66 hmot. dílů globinu z příkladu 1 a 1 áž 20 hmot. dílů chloridu sodného.
Typická emulze za tepla byla připravena smísením 467 hmot. dílů živočišného tuku, 467 hmot. dílů vody, 46 hmot. dílů globinu z příkladu 1 a 1 až 20 hmot. dílů chloridu sodného.
Uvedená množství odpovídají hmotnostnímu poměru protein/voda/tuk pro emulzi za studená 1/7/7 a pro emulzi za tepla 1/10/10, což dobře koresponduje s hodnotami poměrů pro studené emulze ze sojového izolátu resp. vysoce viškózního kaseinátu (1/5/5 resp. 1/7/7) a teplé emulze (1/6/10 resp. 1/5/5), jak bylo změřeno podle L'Encyclopedie de charcuterie, J.C.Frentz, Soussana, 1982.
Zahřátí emulzí obsahujících globinový produkt z příkladu 1 na 10.0 až 120 °C na dobu 1 h neovlivni jejich stabilitu.
Příklad 4‘a 5
Poživatelné produkty obsahující globinové produkty předkládaného vynálezu.
Opracované masové výrobky byly připraveny postupů popsanýčh v J.C.Frentz, Soussana, v hmotnostních poměrech.
L’Encyclopedie de 1982. Množství podle obecných charcuterie, jsou udávána φφ φ «φ ·· ·· · «II» · · φ · · * · φ · · · · φ · φ · « φ φ · φ · φ · φ φ φ · · · φ · φ φ · φ * .
φ» φφφ φφ φφφφ φφ ··
Příklad 4
Příprava Páté - paštiky
Složení: vepřová játra vláčný tuk celé vejce mléko (60 °C) globin cibule příměsi a přísady
300
480
120
1000
Příměsi a přísady : nitritová sůl : 1.8 bylinky : 5 polyfosfáty : 2 kys. askorbová : 0,3 dextróza : 5
Postup přípravy :
Játra, globin, vejce, cibule, bylinky, nitritová sůl, polyfosfáty a dextróza se dávají do kráječe/mixeru v uvedeném pořadí. Kráječ je udržován v chodu až do vzniku jemné emulze. Poté se přidá vláčný tuk, mléko (60 °C) a kyselina askorbová rozpuštěná ve vodě.
Masová emulze se rozplní do nádob a vaří při 80 °C‘.
Výsledky ochutnávacího testu:
Paštika má dobrou chuť, vůni i barvu a prakticky ji nelze odlišit od paštiky obsahující kaseinát sodný.
·· *· ·*
Příklad 5
Příprava | Strasburských'' párků. | ||
Složení: | očištěné libové maso (vepřové) | 190 | |
očištěné libové maso (hovězí) | 190 | ||
tvrdý tuk | 110 | ||
líčko (vepřové) | 13.0 | ||
led | 190 | ||
1/7/7 tuková emulze | |||
s globinem (příklad 2) | 150 | ||
příměsi a přísady | 40 | ||
1000 | |||
Příměsi a | přísady : nitritová sůl | : 18 | |
polyfosfáty | : 3 | ||
dextróz.a | : 3 | ||
kys. askorbová | : 0,3 | ||
laktóza | : 5 | ||
černý pepř | : 2 | ||
červenožlutá hněď | : 1 | ||
koriandr | : 2 | ||
červený pigment | : 1 | ||
česnek | : 4 |
Postup přípravy ;
Všechny složky se dávají do kráječe/mixeru v uvedeném pořadí.
Masová emulze se rozplní do přirozených střívek a umístí do parní komory (50 °Cj na 1 h, následuje vyuzení při 55 °C lha var v parní komoře při 75 °C 20 min.
Výsledky ochutnávacího testu:
Párky mají vynikající chuť, vůni i barvu a prakticky je nelze odlišit od párků obsahujících kaseinát sodný.
99
9 9 9
I ' 9 9 ' 9
999 999
9 • 9 99
- 13 ·9·9
Průmyslová využitelnost
Vynález přináší nový typ opracovaných globinových produktů průmyslově využitelných v potravinářství i jako součást krmiv pro zvířata. Předkládané opracované globinové produkty mají pro potravinářské účely vhodnou chuť, vůni i barvu.
·· » *
·· » • « · » · fc · • fc fc · · · • fc fc · fc fcfcfcfcl « * · · »* ♦··· ·· ·« l AJ
Claims (12)
- PATENTOVÉ NÁROKYOpracovaný globinový produkt, vyznačující se t í m , že má izoelektrický bod při pH nižším než5,5. :
- 2. Opracovaný globinový produkt podle nároku 1, vyznačuj i c i nižší než 1000 ppm.se t í m , že má obsah železa
- 3. Opracovaný globinový produkt vyznačující seHis : Lys v rozmezí 0,6 až 1,5.podle nároku 1, t í m , že má poměr
- 4. Opracovaný globinový produkt vyznačující se tyrosinu nejméně 0,5 $ hmot.podle nároku 1, tím, že má obsah
- 5. Opracovaný globinový produkt vyznačující se methioninu nejméně 0,5 % hmot.podle nároku 1, tím, že má obsah
- 6. Opracovaný globinový produkt podle nároku 1, vyznačující nejméně 5 '% hmot.se t í m , že má obsah lysinuOpracovaný globinový produkt vyznačující se podle nároku 1, tím, že má izoelektrický bod při pH v rozmezí 3 až 5,5, výhodně 4 až 5.Opracovaný globinový produkt podlé nároku vyznačující se t í m , že má- izoelektrický bod při pH v rozmezí 4 až 5;- obsah železa nižší než 1000 ppm;-poměr His : Lys v rozmezí 0,6 až 1,5;1, «Φ »···99 ··
- 9 9 9 9 ♦ Φ Φ * #·· <ΦΦ ♦ 999 99 ~ obsah tyrosinu nejméně 0,5 % hmot;- obsah me.thioninu nejméně 0,5 % hmot;- obsah lysinu nejméně 5 ífe hmot.9. Postup pro výrobu opracovaných globinů z výchozích surovin jako jsou krev, suroviny obsahující krevní proteiny a hemoglobin, vyznačující se t í m , že zahrnuje stupeň alkalického zpracování materiálu a stupeň oxidace vzniklého produktu, přičemž- alkalické zpracování se provádí při pH nad 12 a teplotě do 5.0 °C- oxidace se provádí při pH nižším než 12. a teplotě do 50 °C.
- 10. Postup podle nároků 9, vyznačující se tím, že zahrnuje ještě další stupeň při němž jsou odstraňovány složky obsahující železo.
- 11. Postup podle nároku 9, vyznačující se tím, že stupeň alkalického zpracování se provádí při pH nad
- 12 po dobu 15 min.1.2. Postup podle nároku .9, vyznačující se tím, že stupeň oxidačního zpracování se provádí po dobu nejméně 30 min.
- 13. Poživatelný výrobek, vyznačující se t í m , že obsahuje opracovaný globin podle kteréhokoliv z nároků 1 až 8.
- 14. Poživatelný výrobek, vyznačující se tím, že obsahuje opracovaný glóbin připravený postupem podle kteréhokoliv z nároků 9 až 11.
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
EP96201346A EP0818152B2 (en) | 1996-05-15 | 1996-05-15 | Processed globin products and methods for the production thereof |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
CZ366498A3 true CZ366498A3 (cs) | 1999-04-14 |
CZ293413B6 CZ293413B6 (cs) | 2004-04-14 |
Family
ID=8223988
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
CZ19983664A CZ293413B6 (cs) | 1996-05-15 | 1997-05-13 | Opracované globinové produkty a způsoby přípravy |
Country Status (16)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US5880266A (cs) |
EP (1) | EP0818152B2 (cs) |
JP (1) | JP2000509991A (cs) |
AR (1) | AR007155A1 (cs) |
AT (1) | ATE178760T1 (cs) |
BG (1) | BG64033B1 (cs) |
BR (1) | BR9709163A (cs) |
CZ (1) | CZ293413B6 (cs) |
DE (1) | DE69602089T2 (cs) |
DK (1) | DK0818152T3 (cs) |
ES (1) | ES2132835T5 (cs) |
NO (1) | NO315963B1 (cs) |
PL (1) | PL185591B1 (cs) |
RU (1) | RU2188560C2 (cs) |
SK (1) | SK157298A3 (cs) |
WO (1) | WO1997042833A1 (cs) |
Families Citing this family (4)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US6749872B2 (en) * | 2002-02-01 | 2004-06-15 | The Lauridsen Group Incorporated | Heme supplement and method of using same |
US20040202771A1 (en) * | 2003-04-14 | 2004-10-14 | Rigel Technology Corporation | Processes for food waste sludge and animal blood |
ES2289937B1 (es) * | 2006-07-17 | 2008-11-01 | Tecnoamyn, S.L. | Procedimiento para la recogida y transformacion de la sangre en una proteina hidrolizada a partir de sangre de animales de abasto obteniendose proteina hidrilizada de la sangre (phs). |
CN102599332B (zh) * | 2012-03-09 | 2014-07-30 | 上海杰隆生物制品股份有限公司 | 一种利用禽血生产低灰分禽血浆蛋白粉的方法 |
Family Cites Families (8)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
GB1562618A (en) * | 1976-08-02 | 1980-03-12 | Mars Ltd | Food protein products |
JPS56106559A (en) * | 1980-01-29 | 1981-08-24 | Riyoushiyoku Kenkyukai | Separation of globin |
EP0148114A1 (fr) * | 1983-11-03 | 1985-07-10 | Battelle Memorial Institute | Procédé pour préparer des protéines du sang décolorées |
JPS6344599A (ja) * | 1986-08-12 | 1988-02-25 | Tosoh Corp | グロビン蛋白の改質法 |
DK398987D0 (da) † | 1987-07-30 | 1987-07-30 | Wismer Pedersen Joergen | Fremgangsmaade til fremstilling af blodprotein |
WO1990005461A1 (en) * | 1988-11-18 | 1990-05-31 | Tosoh Corporation | Process for purifying blood plasma |
US5599907A (en) † | 1989-05-10 | 1997-02-04 | Somatogen, Inc. | Production and use of multimeric hemoglobins |
JPH03198746A (ja) * | 1989-12-27 | 1991-08-29 | Ogawa Koryo Kk | 加工ヘモグロビンおよびその製法 |
-
1996
- 1996-05-15 DE DE69602089T patent/DE69602089T2/de not_active Expired - Fee Related
- 1996-05-15 AT AT96201346T patent/ATE178760T1/de not_active IP Right Cessation
- 1996-05-15 ES ES96201346T patent/ES2132835T5/es not_active Expired - Lifetime
- 1996-05-15 EP EP96201346A patent/EP0818152B2/en not_active Expired - Lifetime
- 1996-05-15 DK DK96201346T patent/DK0818152T3/da active
-
1997
- 1997-03-21 US US08/821,809 patent/US5880266A/en not_active Expired - Lifetime
- 1997-05-13 BR BR9709163-4A patent/BR9709163A/pt not_active Application Discontinuation
- 1997-05-13 WO PCT/EP1997/002700 patent/WO1997042833A1/en active IP Right Grant
- 1997-05-13 SK SK1572-98A patent/SK157298A3/sk unknown
- 1997-05-13 CZ CZ19983664A patent/CZ293413B6/cs not_active IP Right Cessation
- 1997-05-13 PL PL97329882A patent/PL185591B1/pl not_active IP Right Cessation
- 1997-05-13 RU RU98122544/13A patent/RU2188560C2/ru not_active IP Right Cessation
- 1997-05-13 JP JP09540546A patent/JP2000509991A/ja active Pending
- 1997-05-15 AR ARP970102049A patent/AR007155A1/es unknown
-
1998
- 1998-10-07 BG BG102821A patent/BG64033B1/bg unknown
- 1998-11-13 NO NO19985290A patent/NO315963B1/no unknown
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
NO985290D0 (no) | 1998-11-13 |
DE69602089D1 (de) | 1999-05-20 |
RU2188560C2 (ru) | 2002-09-10 |
ES2132835T3 (es) | 1999-08-16 |
ATE178760T1 (de) | 1999-04-15 |
BR9709163A (pt) | 2000-05-09 |
CZ293413B6 (cs) | 2004-04-14 |
JP2000509991A (ja) | 2000-08-08 |
NO985290L (no) | 1998-11-13 |
US5880266A (en) | 1999-03-09 |
BG102821A (en) | 1999-05-31 |
EP0818152A1 (en) | 1998-01-14 |
PL329882A1 (en) | 1999-04-12 |
EP0818152B1 (en) | 1999-04-14 |
EP0818152B2 (en) | 2008-11-19 |
WO1997042833A1 (en) | 1997-11-20 |
DE69602089T2 (de) | 1999-08-05 |
BG64033B1 (bg) | 2003-11-28 |
NO315963B1 (no) | 2003-11-24 |
ES2132835T5 (es) | 2009-05-01 |
SK157298A3 (en) | 1999-04-13 |
AR007155A1 (es) | 1999-10-13 |
DK0818152T3 (da) | 1999-10-25 |
PL185591B1 (pl) | 2003-06-30 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
Sikorski et al. | Modification of technological properties of fish protein concentrates | |
US4176199A (en) | Extraction of protein from edible beef bones and product | |
JP2010507597A (ja) | 中分子量のマメ科植物タンパク質画分を得る方法、マメ科植物タンパク質画分およびその使用 | |
KR20200062213A (ko) | 영양 품질이 개선된 완두 단백질 조성물 | |
JP2010507596A (ja) | 中分子量の植物タンパク質画分を得る方法、植物タンパク質画分およびその使用 | |
JPH10506010A (ja) | 凝固を引き起こさずにその中の微生物を殺すための水性タンパク質溶液の処理方法 | |
US5151500A (en) | Process for producing a substantially heme-free blood protein | |
EP0269593A2 (en) | Process for the treatment of whey protein | |
Amiza et al. | Physicochemical properties of silver catfish (Pangasius sp.) frame hydrolysate. | |
US4309794A (en) | Method for the separation of fat, pigments and entrail remains from fish raw material | |
CZ366498A3 (cs) | Opracované globinové produkty a způsob přípravy | |
EP0653165B1 (en) | Method and apparatus for the production of a watersoluble, low-iron protein product from blood cell raw material, and a low-iron, watersoluble protein product produced by hydrolysis of blood cell raw material | |
US4260644A (en) | Preparation of food functional proteins | |
Venugopal et al. | Protein Concentrate from capelin (Mallotus villosus) by spray drying process and its properties | |
KR0172127B1 (ko) | 효소 개질 단백질 및 이의 제조 방법 | |
EP1912519A1 (en) | Method for producing a soy protein product | |
EP0460219B1 (en) | Processed hemoglobin and production thereof | |
Krause et al. | Enzymatic and chemical modification of animal blood | |
Batey et al. | Effects of using defatted gluten as a substrate for solubilization with sodium hydroxide | |
Lee et al. | Fractionation and properties of Oocystis algal proteins | |
Shahidi | Protein concentrates from underutilized aquatic species | |
Sultana et al. | 11.1 Overview of gelatin and collagen | |
JPS63267298A (ja) | 血球グロビン由来のポリペプチド | |
JPH10279595A (ja) | 卵黄低分子ペプチド | |
JPH01101851A (ja) | 苦味及び生ぐさ臭を呈しない蛋白由来水溶性物質 |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
PD00 | Pending as of 2000-06-30 in czech republic | ||
MM4A | Patent lapsed due to non-payment of fee |
Effective date: 20060513 |