JPH01101851A - 苦味及び生ぐさ臭を呈しない蛋白由来水溶性物質 - Google Patents
苦味及び生ぐさ臭を呈しない蛋白由来水溶性物質Info
- Publication number
- JPH01101851A JPH01101851A JP62258122A JP25812287A JPH01101851A JP H01101851 A JPH01101851 A JP H01101851A JP 62258122 A JP62258122 A JP 62258122A JP 25812287 A JP25812287 A JP 25812287A JP H01101851 A JPH01101851 A JP H01101851A
- Authority
- JP
- Japan
- Prior art keywords
- water
- protein
- bitterness
- soluble substance
- odor
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
- Granted
Links
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 title claims abstract description 33
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 title claims abstract description 33
- 235000019658 bitter taste Nutrition 0.000 title claims abstract description 18
- 239000000126 substance Substances 0.000 title claims abstract description 15
- 229920001661 Chitosan Polymers 0.000 claims abstract description 18
- 150000001413 amino acids Chemical class 0.000 claims abstract description 14
- 108090000765 processed proteins & peptides Proteins 0.000 claims abstract description 9
- 239000000203 mixture Substances 0.000 claims abstract description 7
- 238000000034 method Methods 0.000 claims description 13
- 102000004196 processed proteins & peptides Human genes 0.000 claims description 6
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 claims description 3
- 230000001747 exhibiting effect Effects 0.000 claims 1
- 239000000243 solution Substances 0.000 abstract description 21
- 239000007864 aqueous solution Substances 0.000 abstract description 7
- 238000003756 stirring Methods 0.000 abstract description 6
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 28
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 18
- QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N Acetic acid Chemical compound CC(O)=O QTBSBXVTEAMEQO-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 12
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 description 9
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 description 9
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 description 9
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 8
- 239000000706 filtrate Substances 0.000 description 6
- 235000019640 taste Nutrition 0.000 description 6
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 6
- COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N L-phenylalanine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 5
- 239000008280 blood Substances 0.000 description 5
- 210000004369 blood Anatomy 0.000 description 5
- COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N phenylalanine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=CC=C1 COLNVLDHVKWLRT-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 5
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 4
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 4
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 4
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 4
- 239000002245 particle Substances 0.000 description 4
- 230000007065 protein hydrolysis Effects 0.000 description 4
- 241000251468 Actinopterygii Species 0.000 description 3
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 description 3
- 239000004365 Protease Substances 0.000 description 3
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 3
- 238000000354 decomposition reaction Methods 0.000 description 3
- 238000006911 enzymatic reaction Methods 0.000 description 3
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 3
- 235000013402 health food Nutrition 0.000 description 3
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 3
- VLKZOEOYAKHREP-UHFFFAOYSA-N n-Hexane Chemical compound CCCCCC VLKZOEOYAKHREP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 3
- 230000000704 physical effect Effects 0.000 description 3
- 238000000967 suction filtration Methods 0.000 description 3
- 241000283690 Bos taurus Species 0.000 description 2
- OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N Carbon Chemical compound [C] OKTJSMMVPCPJKN-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 102000001554 Hemoglobins Human genes 0.000 description 2
- 108010054147 Hemoglobins Proteins 0.000 description 2
- VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N Hydrochloric acid Chemical compound Cl VEXZGXHMUGYJMC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 description 2
- NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N Phosphoric acid Chemical compound OP(O)(O)=O NBIIXXVUZAFLBC-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 description 2
- 108010073771 Soybean Proteins Proteins 0.000 description 2
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 2
- 230000002358 autolytic effect Effects 0.000 description 2
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 2
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 2
- 239000002537 cosmetic Substances 0.000 description 2
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 2
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 2
- 102000018146 globin Human genes 0.000 description 2
- 108060003196 globin Proteins 0.000 description 2
- 239000012535 impurity Substances 0.000 description 2
- 150000002632 lipids Chemical class 0.000 description 2
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 description 2
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 2
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 2
- 239000003531 protein hydrolysate Substances 0.000 description 2
- 235000021067 refined food Nutrition 0.000 description 2
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 description 2
- 239000007858 starting material Substances 0.000 description 2
- 108010088751 Albumins Proteins 0.000 description 1
- 102000009027 Albumins Human genes 0.000 description 1
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 1
- 244000025254 Cannabis sativa Species 0.000 description 1
- 235000002568 Capsicum frutescens Nutrition 0.000 description 1
- 102000008186 Collagen Human genes 0.000 description 1
- 108010035532 Collagen Proteins 0.000 description 1
- 235000019750 Crude protein Nutrition 0.000 description 1
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 1
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010028690 Fish Proteins Proteins 0.000 description 1
- 108010068370 Glutens Proteins 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N Leucine Natural products CC(C)CC(N)C(O)=O ROHFNLRQFUQHCH-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 108010070551 Meat Proteins Proteins 0.000 description 1
- 206010033546 Pallor Diseases 0.000 description 1
- 108010019160 Pancreatin Proteins 0.000 description 1
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 description 1
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 description 1
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 description 1
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 description 1
- 244000046052 Phaseolus vulgaris Species 0.000 description 1
- 235000010627 Phaseolus vulgaris Nutrition 0.000 description 1
- 108010009736 Protein Hydrolysates Proteins 0.000 description 1
- 241000785681 Sander vitreus Species 0.000 description 1
- 208000007536 Thrombosis Diseases 0.000 description 1
- 230000002776 aggregation Effects 0.000 description 1
- 238000004220 aggregation Methods 0.000 description 1
- 229910000147 aluminium phosphate Inorganic materials 0.000 description 1
- 208000022877 amino acid metabolic disease Diseases 0.000 description 1
- 239000003708 ampul Substances 0.000 description 1
- 235000013361 beverage Nutrition 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 229920006317 cationic polymer Polymers 0.000 description 1
- 239000004927 clay Substances 0.000 description 1
- 229920001436 collagen Polymers 0.000 description 1
- 238000012790 confirmation Methods 0.000 description 1
- 239000000470 constituent Substances 0.000 description 1
- 108010005400 cutinase Proteins 0.000 description 1
- YPHMISFOHDHNIV-FSZOTQKASA-N cycloheximide Chemical compound C1[C@@H](C)C[C@H](C)C(=O)[C@@H]1[C@H](O)CC1CC(=O)NC(=O)C1 YPHMISFOHDHNIV-FSZOTQKASA-N 0.000 description 1
- 230000009849 deactivation Effects 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 235000005911 diet Nutrition 0.000 description 1
- 230000037213 diet Effects 0.000 description 1
- 235000021245 dietary protein Nutrition 0.000 description 1
- 235000019621 digestibility Nutrition 0.000 description 1
- 239000006185 dispersion Substances 0.000 description 1
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 1
- 239000003814 drug Substances 0.000 description 1
- 238000001035 drying Methods 0.000 description 1
- 230000007515 enzymatic degradation Effects 0.000 description 1
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 1
- 235000013373 food additive Nutrition 0.000 description 1
- 239000002778 food additive Substances 0.000 description 1
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 description 1
- 235000021312 gluten Nutrition 0.000 description 1
- 125000001909 leucine group Chemical group [H]N(*)C(C(*)=O)C([H])([H])C(C([H])([H])[H])C([H])([H])[H] 0.000 description 1
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 1
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 1
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 1
- 150000007522 mineralic acids Chemical class 0.000 description 1
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 1
- 230000003020 moisturizing effect Effects 0.000 description 1
- 150000007524 organic acids Chemical class 0.000 description 1
- 235000019629 palatability Nutrition 0.000 description 1
- 229940055695 pancreatin Drugs 0.000 description 1
- 229940055729 papain Drugs 0.000 description 1
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 description 1
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 description 1
- 229930192033 plastin Natural products 0.000 description 1
- 108010049148 plastin Proteins 0.000 description 1
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 1
- 239000002994 raw material Substances 0.000 description 1
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 1
- 235000015067 sauces Nutrition 0.000 description 1
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 1
- 230000035943 smell Effects 0.000 description 1
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 1
- 238000001179 sorption measurement Methods 0.000 description 1
- 229940001941 soy protein Drugs 0.000 description 1
- 235000019710 soybean protein Nutrition 0.000 description 1
- 230000001954 sterilising effect Effects 0.000 description 1
- 238000004659 sterilization and disinfection Methods 0.000 description 1
- 238000010998 test method Methods 0.000 description 1
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000005406 washing Methods 0.000 description 1
- 210000004885 white matter Anatomy 0.000 description 1
Landscapes
- General Preparation And Processing Of Foods (AREA)
- Jellies, Jams, And Syrups (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Beans For Foods Or Fodder (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
(イ) 発明の目的
本発明は、蛋白、ペプチド、アミノ酸に、キトサン溶液
を用い−C処理して得られた、苦味及び生ぐさ臭を呈し
ない蛋白由来水溶性物質に関するものである。
を用い−C処理して得られた、苦味及び生ぐさ臭を呈し
ない蛋白由来水溶性物質に関するものである。
「産業上の利用分野。
本発明の蛋白由来水溶性物質は、キトサン溶液を用いて
処理することにより得られ、これによって、苦味及び生
ぐさ臭が除去される。よって、加工食品、健康食品、飲
料等に利用しやすい、その他、化粧品等にも利用出来る
。
処理することにより得られ、これによって、苦味及び生
ぐさ臭が除去される。よって、加工食品、健康食品、飲
料等に利用しやすい、その他、化粧品等にも利用出来る
。
又、本発明によって得られたキトサン処理後の水溶性蒼
白、又は、水溶性ペプチド、あるいは、水溶性アミノ酸
は、苦味を呈しないと共に、特有の蛋白臭、あるいはア
ミノ酸臭、生ぐさい臭いが少ないことが特徴である。
白、又は、水溶性ペプチド、あるいは、水溶性アミノ酸
は、苦味を呈しないと共に、特有の蛋白臭、あるいはア
ミノ酸臭、生ぐさい臭いが少ないことが特徴である。
1従来の技術及び発明が解決しようとする問題点」
大豆、魚肉、血液などの蛋白質は、通常、動・植物には
不可欠なものであり、アミノ酸組成傘社からみても、大
変、栄養価も高く、利用価値の高い食品蛋白質源として
利用移れてきている。
不可欠なものであり、アミノ酸組成傘社からみても、大
変、栄養価も高く、利用価値の高い食品蛋白質源として
利用移れてきている。
しかし、食品などに添加する際に、不快な豆臭、青臭さ
、魚臭などの異臭、及び苦味、くど味など、嗜好の面で
問題があり、この点を解決するためのさまざまな方法が
開発きれている。この臭いや味は、蛋白質以外の不純物
(脂質など)や、自己消化酵素による分解で生じた苦味
ペプチド、あるいは、アミノ酸組成に由来するものと考
えられている。除去方法としては、例えば−船釣には、
酵素分解により蛋白質番部分的に分解し、粗蛋白質から
種々の不純物を除去することが行われている。
、魚臭などの異臭、及び苦味、くど味など、嗜好の面で
問題があり、この点を解決するためのさまざまな方法が
開発きれている。この臭いや味は、蛋白質以外の不純物
(脂質など)や、自己消化酵素による分解で生じた苦味
ペプチド、あるいは、アミノ酸組成に由来するものと考
えられている。除去方法としては、例えば−船釣には、
酵素分解により蛋白質番部分的に分解し、粗蛋白質から
種々の不純物を除去することが行われている。
しかし、蛋白質を酵素で分解しても、自己消化酵素によ
る分解で生じたと同様な、苦味ペプチドやアミノ酸が多
量に生じて、さらに、何らかの処理操作が必要となり、
例えば、アルコール、重合リン酸又はその塩類を添加し
て酵素分解する方法、蛋白質加水分解物にエキンペブダ
ーゼを作用させて、末端ロイシンを遊離させる方法、酸
性プロテアーゼを酸性領域で作用させる方法、蛋白質加
水分解物を再合成(プラスナイン反応)させる方法、蛋
白質加水分解物の苦味成分を活性炭、白土で吸着除去す
る方法などがある。これらの方法中、プラスティン反応
による方法は、苦味、悪臭等の除去において、優れてい
ると言える。しかし、製法上、高度の技術的手段を必要
とし、その設備にも費用がかさむことなどの欠点がある
。
る分解で生じたと同様な、苦味ペプチドやアミノ酸が多
量に生じて、さらに、何らかの処理操作が必要となり、
例えば、アルコール、重合リン酸又はその塩類を添加し
て酵素分解する方法、蛋白質加水分解物にエキンペブダ
ーゼを作用させて、末端ロイシンを遊離させる方法、酸
性プロテアーゼを酸性領域で作用させる方法、蛋白質加
水分解物を再合成(プラスナイン反応)させる方法、蛋
白質加水分解物の苦味成分を活性炭、白土で吸着除去す
る方法などがある。これらの方法中、プラスティン反応
による方法は、苦味、悪臭等の除去において、優れてい
ると言える。しかし、製法上、高度の技術的手段を必要
とし、その設備にも費用がかさむことなどの欠点がある
。
尚、これらの点に関する公知刊行物としては、例えば、
次表(第1表)に示すごとくのものがある。
次表(第1表)に示すごとくのものがある。
「第1表、 公知刊行物の所在
(ロ) 発明の構成
本発明は、水溶性の蛋白、ペプチド、アミノ酸の内、そ
のいずれか1種、又は、それらを1種以上含む混合物に
対して、キトサン溶液を添加後、pH域を中性付近から
アルカリ性に11整することによって形成される凝集物
を除去して得られる、苦味及び生ぐさ臭を呈しない蛋白
由来水溶性物質を構成要件となす。
のいずれか1種、又は、それらを1種以上含む混合物に
対して、キトサン溶液を添加後、pH域を中性付近から
アルカリ性に11整することによって形成される凝集物
を除去して得られる、苦味及び生ぐさ臭を呈しない蛋白
由来水溶性物質を構成要件となす。
以下、本発明について、具体的に示すために、製造法等
をもって詳記する。
をもって詳記する。
「問題を解決するための手段。
原料となす蛋白質は、とくに限定しないが、公知手段に
よって得られた蛋白質、あるいは、加水分解によって得
られた公知な蛋白、ペプチド、アミノ酸などが利用でき
る0例えば大豆、血液、魚肉を用いた例を示すと、これ
らの蛋白質源を、蛋白質固形分で約1〜60%、好まし
くは約10%を分散溶液又は水溶液に蛋白質分解酵素(
ペプシン、パパイン、パンクレアチン、細菌;カビ由来
プロテアーゼなど)を至適pH1温度樟て適量作用させ
て、その蓋白質加水分解物(水溶性)を得て、この加水
分解物に対して、キトサン0.1〜10%、好ましくは
、約1.0%含有溶液(酢酸などの有機酸又は無機酸を
少量添加して、溶解させる)を用いて、1〜50%、好
ましくは約10%加えて、よく攪拌、混合する0次に、
その系中のpHを中性からアルカリ性、好ましくは7.
0付近にすることによって、苦味及び生ぐさ臭を有した
成分は、キトサン溶液に凝集し、大きな粒子となって、
系に懸濁される。よって、これを濾過等の分離操作によ
り除去することによって、苦味及び生ぐさ臭を呈しない
蛋白由来水溶性物質が得られる。
よって得られた蛋白質、あるいは、加水分解によって得
られた公知な蛋白、ペプチド、アミノ酸などが利用でき
る0例えば大豆、血液、魚肉を用いた例を示すと、これ
らの蛋白質源を、蛋白質固形分で約1〜60%、好まし
くは約10%を分散溶液又は水溶液に蛋白質分解酵素(
ペプシン、パパイン、パンクレアチン、細菌;カビ由来
プロテアーゼなど)を至適pH1温度樟て適量作用させ
て、その蓋白質加水分解物(水溶性)を得て、この加水
分解物に対して、キトサン0.1〜10%、好ましくは
、約1.0%含有溶液(酢酸などの有機酸又は無機酸を
少量添加して、溶解させる)を用いて、1〜50%、好
ましくは約10%加えて、よく攪拌、混合する0次に、
その系中のpHを中性からアルカリ性、好ましくは7.
0付近にすることによって、苦味及び生ぐさ臭を有した
成分は、キトサン溶液に凝集し、大きな粒子となって、
系に懸濁される。よって、これを濾過等の分離操作によ
り除去することによって、苦味及び生ぐさ臭を呈しない
蛋白由来水溶性物質が得られる。
すなわち、本発明によれば、植物又は動物由来の齋白源
をもとに、例えば豆乳、水溶性のグルテン、アルブミン
、あるいはコラーゲンの水溶性加水分解物等も、キトサ
ン溶液を用いて処理すれば、苦味と臭気の除去が可能と
なる。
をもとに、例えば豆乳、水溶性のグルテン、アルブミン
、あるいはコラーゲンの水溶性加水分解物等も、キトサ
ン溶液を用いて処理すれば、苦味と臭気の除去が可能と
なる。
[実施例1]
出発原料として、新鮮な牛血液1000kgを遠心分離
し、血餅的400kgをもとに、これに2゜5倍量の水
を加えて溶血きせるか、又は、出発原料として、牛血液
を同様に溶血きせ、ヘモグロビンだけを遠心分離機等で
回収し、噴霧乾燥法などで乾燥させ、血粉となした後、
殺菌処理を行って可食グレードとしたもの(ヘモグロビ
ンパウダー)isokgを用い、150(lの水に分散
させた後、水酸化ナトリウムを適量用いて、pHを8.
5に調整した後、酵素(例えば、天舒製薬製ニブロチア
ーゼArアマ/」)8〜12kgを加えて、温度的50
°Cで4〜5時間加水分解を行う。
し、血餅的400kgをもとに、これに2゜5倍量の水
を加えて溶血きせるか、又は、出発原料として、牛血液
を同様に溶血きせ、ヘモグロビンだけを遠心分離機等で
回収し、噴霧乾燥法などで乾燥させ、血粉となした後、
殺菌処理を行って可食グレードとしたもの(ヘモグロビ
ンパウダー)isokgを用い、150(lの水に分散
させた後、水酸化ナトリウムを適量用いて、pHを8.
5に調整した後、酵素(例えば、天舒製薬製ニブロチア
ーゼArアマ/」)8〜12kgを加えて、温度的50
°Cで4〜5時間加水分解を行う。
酵素反応終了後、系の温度を上昇させて、酵素を失活さ
せた後、系の温度を降温させ、塩酸を用い−cpHを4
.o 〜6.0、lFF*t、 <it5 、54:a
ll!し、次に、0.5%キトサン水溶液(酢酸を少量
用いて溶解許せ、調整した粘稠な溶液)を緩やかに攪拌
しながら、100j!程度加える。さらに、水酸化ナト
リウムを用いて、系のpHを7 、0 付近に調整する
。この際、不溶物はキトサン溶液の添加によって凝集し
、大きな粒子となって系に懸濁される。そこで、吸引濾
過などくよって、不溶物を除去して、その濾液を分取し
、次いで濾液を約80℃にて20分間の加熱を行い、蛋
白由来水溶性溶液を約8004!得る。この溶液は、そ
のままか、適宜濃縮し、ペースト状、スプレードライ、
フリーズドライ等により粉末となす。
せた後、系の温度を降温させ、塩酸を用い−cpHを4
.o 〜6.0、lFF*t、 <it5 、54:a
ll!し、次に、0.5%キトサン水溶液(酢酸を少量
用いて溶解許せ、調整した粘稠な溶液)を緩やかに攪拌
しながら、100j!程度加える。さらに、水酸化ナト
リウムを用いて、系のpHを7 、0 付近に調整する
。この際、不溶物はキトサン溶液の添加によって凝集し
、大きな粒子となって系に懸濁される。そこで、吸引濾
過などくよって、不溶物を除去して、その濾液を分取し
、次いで濾液を約80℃にて20分間の加熱を行い、蛋
白由来水溶性溶液を約8004!得る。この溶液は、そ
のままか、適宜濃縮し、ペースト状、スプレードライ、
フリーズドライ等により粉末となす。
[実施例2]
大豆10kgをよく水洗した後、水302で8時間浸漬
して、次いで、水酸化ナトリウムを適量用いて、pHを
8.5に調整した後、酵素(例えば、天野製薬製ニブロ
チアーゼArアマノ」)200gを添加して、約50℃
で12時間加水分解を行う、酵素反応終了後、系の温度
を上昇させて、酵素を失活きせた後、系の温度を降温さ
せ、きらに、ヘキサンを加えて、脂質分などを抽出(除
去)して、新鮮な大豆蛋白質加水分解溶液を得る。
して、次いで、水酸化ナトリウムを適量用いて、pHを
8.5に調整した後、酵素(例えば、天野製薬製ニブロ
チアーゼArアマノ」)200gを添加して、約50℃
で12時間加水分解を行う、酵素反応終了後、系の温度
を上昇させて、酵素を失活きせた後、系の温度を降温さ
せ、きらに、ヘキサンを加えて、脂質分などを抽出(除
去)して、新鮮な大豆蛋白質加水分解溶液を得る。
次に、1.0%キトサン水溶液(酢酸を少量用いて溶解
させ、m整した粘稠な溶液)を前処理で得られた大豆蛋
白質加水分解溶液に、緩やかに攪拌しながら、31程度
加える0次に、水酸化ナトリウムを用いて、系のpHを
7.0付近にmaする。この際、不溶物はキトサン溶液
の添加によって凝集し、大きな粒子となって系に懸濁さ
れる。
させ、m整した粘稠な溶液)を前処理で得られた大豆蛋
白質加水分解溶液に、緩やかに攪拌しながら、31程度
加える0次に、水酸化ナトリウムを用いて、系のpHを
7.0付近にmaする。この際、不溶物はキトサン溶液
の添加によって凝集し、大きな粒子となって系に懸濁さ
れる。
そこで、吸引濾過等の手段を用いて、不溶物を除去して
、濾液を分取し、この濾液を約80℃にて20分間の加
熱を行い、酵素を失活きせると共に殺菌を行い、蛋白由
来水溶性溶液を約3.O1得る。以下、適宜濃縮してペ
ースト状、スプレードライ、フリーズドライ等により粉
末となす。
、濾液を分取し、この濾液を約80℃にて20分間の加
熱を行い、酵素を失活きせると共に殺菌を行い、蛋白由
来水溶性溶液を約3.O1得る。以下、適宜濃縮してペ
ースト状、スプレードライ、フリーズドライ等により粉
末となす。
[実施例3]
スケトウダラの魚肉1.0kgをミンチカッターにてよ
く粉砕して、水5.O!の中に混合、攪拌後、水酸化ナ
トリウムを適量用いて、pHを8゜5に調整した後、酵
素(例えば、科研製薬製:7クチナーゼAs)Logを
添加して、約50℃で6時間加水分解を行う、酵素反応
終了後、系の温度を上昇させて、酵素を失活させた後、
系の温度を40°C以下に降温きせ、魚肉蛋白質加水分
解溶液を得る。
く粉砕して、水5.O!の中に混合、攪拌後、水酸化ナ
トリウムを適量用いて、pHを8゜5に調整した後、酵
素(例えば、科研製薬製:7クチナーゼAs)Logを
添加して、約50℃で6時間加水分解を行う、酵素反応
終了後、系の温度を上昇させて、酵素を失活させた後、
系の温度を40°C以下に降温きせ、魚肉蛋白質加水分
解溶液を得る。
次に、1.0%キトサン水溶液(酢酸を少量用いて溶解
させ、IIIIL、た粘稠な溶液)を前処理で得られた
魚肉蛋白加水分解溶液に、緩やかに攪拌しながら、0.
51程度加える0次に水酸化ナトリウムを用いて、系の
pHを7.0付近に調整する。
させ、IIIIL、た粘稠な溶液)を前処理で得られた
魚肉蛋白加水分解溶液に、緩やかに攪拌しながら、0.
51程度加える0次に水酸化ナトリウムを用いて、系の
pHを7.0付近に調整する。
この際、不溶物はキトサン溶液の添加によって凝集し、
大きな粒子となって系に懸濁されるから、吸引濾過等に
より濾過を行い、不溶物を除去して、濾液を分取し、こ
の濾液を約80℃にて20分間の加熱を行い、酵素を失
活させると共に殺菌を行い、蛋白由来水溶性溶液を約5
.02得る。以下の操作は、実施例1〜2に示す方法に
より、粉末となす。
大きな粒子となって系に懸濁されるから、吸引濾過等に
より濾過を行い、不溶物を除去して、濾液を分取し、こ
の濾液を約80℃にて20分間の加熱を行い、酵素を失
活させると共に殺菌を行い、蛋白由来水溶性溶液を約5
.02得る。以下の操作は、実施例1〜2に示す方法に
より、粉末となす。
実施例1〜3によって得られた蛋白由来水溶性物質は、
生臭さ、青臭さといった異臭、苦味やくと味が極端に少
なく、加工食品、健康食品などに利用(添加)し易いこ
とが特徴であり、又、各実施例で示すごとく、従来法に
比べ、操作が容易であることが特徴である。
生臭さ、青臭さといった異臭、苦味やくと味が極端に少
なく、加工食品、健康食品などに利用(添加)し易いこ
とが特徴であり、又、各実施例で示すごとく、従来法に
比べ、操作が容易であることが特徴である。
(物性及び作用又は効果の確認)
前記、実施例1に示す蛋白由来水溶性物質に係る物性等
の特徴について、実験結果を第2〜3表に示す。
の特徴について、実験結果を第2〜3表に示す。
(第2表における試験法)
実施例1によって得られた蛋白由来水溶性物質:グロビ
ンパウダー1.0−に6N−MCIを511IF加えて
、アンプルに封管した後、110℃、24時間の加水分
解を行い、減圧乾固後、0.05N−MCIで5011
111として試料となし、アミノ酸オートアナライザー
(アト−株式会社製)で分析した。尚、同様な方法でグ
ロビンパウダー(キトサン無処理)も分析した。
ンパウダー1.0−に6N−MCIを511IF加えて
、アンプルに封管した後、110℃、24時間の加水分
解を行い、減圧乾固後、0.05N−MCIで5011
111として試料となし、アミノ酸オートアナライザー
(アト−株式会社製)で分析した。尚、同様な方法でグ
ロビンパウダー(キトサン無処理)も分析した。
前表、第2表に示すごとくのアミノ酸分析結果及び第3
表に示す成績結果をもとに、考察を加えてみると、本発
明による蛋白由来水溶性物質は、チロシンとフェニルア
ラニンが少ないことがわかった。すなわち、一般に苦味
を呈する成分としては、フェニルアラニンなどに由来し
ているとされているも、末法によれば、これらの苦味を
呈するアミノ酸が、選択的にキトサンと反応し、凝集除
去諮れ、その結果、第3表に示すごとくの良好な成績が
得られたと考えられた。
表に示す成績結果をもとに、考察を加えてみると、本発
明による蛋白由来水溶性物質は、チロシンとフェニルア
ラニンが少ないことがわかった。すなわち、一般に苦味
を呈する成分としては、フェニルアラニンなどに由来し
ているとされているも、末法によれば、これらの苦味を
呈するアミノ酸が、選択的にキトサンと反応し、凝集除
去諮れ、その結果、第3表に示すごとくの良好な成績が
得られたと考えられた。
又、第3表に示すごとく、嗜好性及び異臭感テストでも
、本発明による蛋白由来水溶性物質は苦味のみならず、
臭い、味とも、従来法に比べ、良好な回答結果が得られ
ることがわかった。
、本発明による蛋白由来水溶性物質は苦味のみならず、
臭い、味とも、従来法に比べ、良好な回答結果が得られ
ることがわかった。
きらに、前記したごとく、−船釣に苦味成分に関与する
とされているフェニルアラニンを特異的に除去できるの
で、本発明による蛋白質は、とくに、フェニルケトン果
症と呼ばれる遺伝性アミノ酸代謝異常症に有効な可食、
投与剤として、医薬、健康食品として優れていると評価
できることである、したがって、イ列えば低フェニルア
ラニン食としての利用において望ましい。
とされているフェニルアラニンを特異的に除去できるの
で、本発明による蛋白質は、とくに、フェニルケトン果
症と呼ばれる遺伝性アミノ酸代謝異常症に有効な可食、
投与剤として、医薬、健康食品として優れていると評価
できることである、したがって、イ列えば低フェニルア
ラニン食としての利用において望ましい。
(ハ) 発明の効果
本発明により得られた蛋白由来水溶性物質は、とくに、
天然カチオン性高分子キトサンを用いることによって、
苦味、生臭さ、刺激臭がほとんど無いことが、大きな特
徴である。
天然カチオン性高分子キトサンを用いることによって、
苦味、生臭さ、刺激臭がほとんど無いことが、大きな特
徴である。
又、本発明による蛋白由来水溶性物質は、栄養価も高く
、消化性も良いことが上げられ、その他に、苦味成分に
関与すると言われているフェニルアラニンを特異的に除
去できることが大きな特徴であり、フェニルケトン床症
に有効的であり、低フェニルアラニン食(食品添加物)
としても利用できる。さらに、従来、臭い、味の点から
用途が限定されてきた蛋白質の利用について、本発明は
、その用途を拡大させることが可能となり、食品類をは
じめ、飲料などに広く応用出来ることとなった。又、末
法によって得られた蛋白質は、溶解性が大変良好であり
、生ぐさい臭気がないために、化粧品などにも保湿剤と
して利用しやすい。
、消化性も良いことが上げられ、その他に、苦味成分に
関与すると言われているフェニルアラニンを特異的に除
去できることが大きな特徴であり、フェニルケトン床症
に有効的であり、低フェニルアラニン食(食品添加物)
としても利用できる。さらに、従来、臭い、味の点から
用途が限定されてきた蛋白質の利用について、本発明は
、その用途を拡大させることが可能となり、食品類をは
じめ、飲料などに広く応用出来ることとなった。又、末
法によって得られた蛋白質は、溶解性が大変良好であり
、生ぐさい臭気がないために、化粧品などにも保湿剤と
して利用しやすい。
Claims (1)
- (1) 水溶性の蛋白、ペプチド、アミノ酸の内、そのいずれか
1種、又は、それらを1種以上含む混合物に対して、キ
トサン溶液を添加後、系のpHを中性付近からアルカリ
性に調整することによって形成される、その凝集物を除
去して得られた、苦味及び生ぐさ臭を呈しないことを特
徴とする、蛋白由来水溶性物質。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP62258122A JP2649361B2 (ja) | 1987-10-13 | 1987-10-13 | 苦み及び生ぐさ臭を呈しない血球由来水溶性蛋白質分解物 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP62258122A JP2649361B2 (ja) | 1987-10-13 | 1987-10-13 | 苦み及び生ぐさ臭を呈しない血球由来水溶性蛋白質分解物 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH01101851A true JPH01101851A (ja) | 1989-04-19 |
JP2649361B2 JP2649361B2 (ja) | 1997-09-03 |
Family
ID=17315808
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP62258122A Expired - Fee Related JP2649361B2 (ja) | 1987-10-13 | 1987-10-13 | 苦み及び生ぐさ臭を呈しない血球由来水溶性蛋白質分解物 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JP2649361B2 (ja) |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
KR20030000884A (ko) * | 2001-06-27 | 2003-01-06 | 주식회사 밀텍 | 축산폐기물로부터 조단백질의 제조방법 |
JP2007159557A (ja) * | 2005-11-21 | 2007-06-28 | Meiji Seika Kaisha Ltd | コラーゲン臭の除去方法とその応用飲食品 |
Citations (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS5175100A (en) * | 1974-11-15 | 1976-06-29 | Nestle Sa | Suiseishokubutsuzairyokara saiboshitsutanpakushitsuno tanriho |
JPS59179034A (ja) * | 1983-03-30 | 1984-10-11 | Advance Res & Dev Co Ltd | コ−ヒ抽出液用変異原性物質除去剤及び同剤より成るフイルタ−材 |
JPS6078548A (ja) * | 1983-10-06 | 1985-05-04 | Yasuzo Uchida | 魚体等からの魚油,魚骨及び魚蛋白質の分離方法 |
JPS6094081A (ja) * | 1983-10-27 | 1985-05-27 | Advance Res & Dev Co Ltd | アルコ−ル飲料用変異原性物質除去剤 |
JPS6149960A (ja) * | 1984-08-16 | 1986-03-12 | Matsushita Seiko Co Ltd | 天井埋込形空気調和機の吹出装置 |
JPS6215178A (ja) * | 1985-07-11 | 1987-01-23 | Hitachi Ltd | 壁面吸着移動ロボツト装置 |
-
1987
- 1987-10-13 JP JP62258122A patent/JP2649361B2/ja not_active Expired - Fee Related
Patent Citations (6)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS5175100A (en) * | 1974-11-15 | 1976-06-29 | Nestle Sa | Suiseishokubutsuzairyokara saiboshitsutanpakushitsuno tanriho |
JPS59179034A (ja) * | 1983-03-30 | 1984-10-11 | Advance Res & Dev Co Ltd | コ−ヒ抽出液用変異原性物質除去剤及び同剤より成るフイルタ−材 |
JPS6078548A (ja) * | 1983-10-06 | 1985-05-04 | Yasuzo Uchida | 魚体等からの魚油,魚骨及び魚蛋白質の分離方法 |
JPS6094081A (ja) * | 1983-10-27 | 1985-05-27 | Advance Res & Dev Co Ltd | アルコ−ル飲料用変異原性物質除去剤 |
JPS6149960A (ja) * | 1984-08-16 | 1986-03-12 | Matsushita Seiko Co Ltd | 天井埋込形空気調和機の吹出装置 |
JPS6215178A (ja) * | 1985-07-11 | 1987-01-23 | Hitachi Ltd | 壁面吸着移動ロボツト装置 |
Cited By (2)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
KR20030000884A (ko) * | 2001-06-27 | 2003-01-06 | 주식회사 밀텍 | 축산폐기물로부터 조단백질의 제조방법 |
JP2007159557A (ja) * | 2005-11-21 | 2007-06-28 | Meiji Seika Kaisha Ltd | コラーゲン臭の除去方法とその応用飲食品 |
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JP2649361B2 (ja) | 1997-09-03 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
Benjakul et al. | Fish protein hydrolysates: production, bioactivities, and applications | |
DE60007655T2 (de) | Proteinhydrolysate hergestellt unter verwendung von marinen proteasen | |
Amiza et al. | Effects of degree of hydrolysis on physicochemical properties of Cobia (Rachycentron canadum) frame hydrolysate | |
US3974294A (en) | Process for the production of protein-containing food additives | |
CA1198072A (en) | Process for the preparation of protein hydrolysates | |
JPH10506010A (ja) | 凝固を引き起こさずにその中の微生物を殺すための水性タンパク質溶液の処理方法 | |
Amiza et al. | Physicochemical properties of silver catfish (Pangasius sp.) frame hydrolysate. | |
Sanmartin et al. | Recent advances in the recovery and improvement of functional proteins from fish processing by‐products: use of protein Glycation as an alternative method | |
US4262022A (en) | Method for preparing a food material from blood | |
US3561973A (en) | Process for preparing high-energy fish protein concentrate | |
US4853231A (en) | Method for preparation of tastable matters consisting primarily of low molecular weight peptides | |
US4600588A (en) | Milk protein hydrolysate and process of preparation | |
US5151500A (en) | Process for producing a substantially heme-free blood protein | |
JPWO2005120244A1 (ja) | 大豆蛋白加水分解物の製造法 | |
US8304005B2 (en) | Method for production of defatted soymilk peptide | |
JP2001046851A (ja) | 乳化剤組成物及びこれを用いた酸性水中油型乳化物 | |
JPS6070037A (ja) | バイオマスの処理方法 | |
JPH01101851A (ja) | 苦味及び生ぐさ臭を呈しない蛋白由来水溶性物質 | |
JPH0365746B2 (ja) | ||
JPH0581219B2 (ja) | ||
Normah et al. | Characteristics of threadfin bream (Nemipterus japonicas) hydrolysate produced using bilimbi (Averrhoa bilimbi L.) protease and alcalase. | |
EP0460219B1 (en) | Processed hemoglobin and production thereof | |
JPS62232340A (ja) | 食品素材の製造法 | |
CA1325133C (en) | Method for preparation of tastable matters consisting mainly of low molecular weight peptides | |
JPH0362382B2 (ja) |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
S531 | Written request for registration of change of domicile |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R313532 |
|
R371 | Transfer withdrawn |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R371 |
|
S531 | Written request for registration of change of domicile |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R313532 |
|
R350 | Written notification of registration of transfer |
Free format text: JAPANESE INTERMEDIATE CODE: R350 |
|
LAPS | Cancellation because of no payment of annual fees |