JPS6344599A - グロビン蛋白の改質法 - Google Patents
グロビン蛋白の改質法Info
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- JPS6344599A JPS6344599A JP18776086A JP18776086A JPS6344599A JP S6344599 A JPS6344599 A JP S6344599A JP 18776086 A JP18776086 A JP 18776086A JP 18776086 A JP18776086 A JP 18776086A JP S6344599 A JPS6344599 A JP S6344599A
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Landscapes
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
″産業上の利用分野〕
′＄発明は二液中から分収したグロビンの改Ｗ法並びに
改質グロビンに関する。
改質グロビンに関する。
赤血球のグロビン蛋白は艮好なタンパク源であるが含有
ヘムによる着色、あるいはその等電、占がρＮ７．０
（す近にあるため、水に対する溶解、分散が困難であり
、食品材料として有効に利用されがたいという問題があ
る。
ヘムによる着色、あるいはその等電、占がρＮ７．０
（す近にあるため、水に対する溶解、分散が困難であり
、食品材料として有効に利用されがたいという問題があ
る。
食品としての用途開発の為には水に対する溶解性の改良
が求められている。
が求められている。
蛋白質の可溶化方法としては無水コハク酸Ｔ力鮫無水物
に誹るアシルｆとが公知である。しかしこの反応は酸無
水物の加水分解が同時に起こるため。
に誹るアシルｆとが公知である。しかしこの反応は酸無
水物の加水分解が同時に起こるため。
大過剰のｉｉ１！無水物の添加をゼ・要とし、工業的に
はその利用に問題が残る。さらに１食品添加物として＃
Ｆ！水物が認められていないため上記の方法にて改質し
たグロビンは食品として利用て゛きない。
はその利用に問題が残る。さらに１食品添加物として＃
Ｆ！水物が認められていないため上記の方法にて改質し
たグロビンは食品として利用て゛きない。
またタンパク質分解シ素による分解法ら可溶化に有効で
あることが公知であるが、分解に伴い苦みを持つペプチ
ドが生咬することが多く苦みをマ、スキン・グするよう
に使う・ビ・要がある。
あることが公知であるが、分解に伴い苦みを持つペプチ
ドが生咬することが多く苦みをマ、スキン・グするよう
に使う・ビ・要がある。
〔不今明が解決しようとする問題慨：
不発明は、呆米不に対する溶解性に乏しいためにその用
途が郵（１＠されていたグロビン蛋白を効工艮く六晶１
１′ＩｉＬ工穆用ｆ加掬ご用いて低コストで可溶ｆヒす
るこヒにある。
途が郵（１＠されていたグロビン蛋白を効工艮く六晶１
１′ＩｉＬ工穆用ｆ加掬ご用いて低コストで可溶ｆヒす
るこヒにある。
二Ｍ決するための手段〕
本発明者らは塩基性水溶液としたグロビンに酸化早Ｊを
作用させることで、８鴨にグロビンの水（こ村するｐ角
Ｚ性が向上しうることを見出を−な０本発明に庚用［一
つるグロビン蛋白は、ｖＪ杓皿液の皿球ｉ！ｊ５ｆ８溶
血し弱酸性に調整して得られるグロビンご使用し得る０
皿液中よりのグロビン蛋白の分取法としてはカルボキシ
メチルセルロース法、ポリアクリル酸法、基設アセトン
法などが公知であるが、こｈらの方法により得られたグ
ロビンにも不法を；芭応し得るが良好な結製は得られな
い。
作用させることで、８鴨にグロビンの水（こ村するｐ角
Ｚ性が向上しうることを見出を−な０本発明に庚用［一
つるグロビン蛋白は、ｖＪ杓皿液の皿球ｉ！ｊ５ｆ８溶
血し弱酸性に調整して得られるグロビンご使用し得る０
皿液中よりのグロビン蛋白の分取法としてはカルボキシ
メチルセルロース法、ポリアクリル酸法、基設アセトン
法などが公知であるが、こｈらの方法により得られたグ
ロビンにも不法を；芭応し得るが良好な結製は得られな
い。
グロビンに蛋白ｆｆＪ！ｉ １８重１°６以下、好まし
くは６重量０６以下になるように水と加えｌｌＨ８，５
以上、好ましくは１１５にｍ整する。ｐｈの調整に用い
る塩基性物質としては苛性ソーダ、苛性カリもしくはア
ミン類を用いる。
くは６重量０６以下になるように水と加えｌｌＨ８，５
以上、好ましくは１１５にｍ整する。ｐｈの調整に用い
る塩基性物質としては苛性ソーダ、苛性カリもしくはア
ミン類を用いる。
グロビンが十分に、８解１−た後、酸化剤水溶液？。
所定１度添ＴＪａする。ｆｆ！化荊としては亜塩５！酸
ソーダ、次亜塩素酸ソーダ、塩素酸ソーダ、興漿奴カリ
、ヨウ素酸カリ１．４硫酸アンモニウム、Ｉ星Ｔ、臭素
が使用され得る。
ソーダ、次亜塩素酸ソーダ、塩素酸ソーダ、興漿奴カリ
、ヨウ素酸カリ１．４硫酸アンモニウム、Ｉ星Ｔ、臭素
が使用され得る。
酸化剤の添加量はその種ジによって異なり限定され得ｔ
いが、亜塩素酸ソーダの場合乾燥グロビ〉１量１−に対
し７０．以下が望ましい、Ｊｌ！ＩＰＩＪｉの酸化剤の
添７１ｒｉはグロビン蛋白の不・ビ要な変成ご招き、不
溶性蛋白質画分の増加を招く。
いが、亜塩素酸ソーダの場合乾燥グロビ〉１量１−に対
し７０．以下が望ましい、Ｊｌ！ＩＰＩＪｉの酸化剤の
添７１ｒｉはグロビン蛋白の不・ビ要な変成ご招き、不
溶性蛋白質画分の増加を招く。
次にグロビン塩基性溶液を酸性に調整する。その液性は
ｐｉ（４，０以下、好ましくはｐＨ２，０ないし１０で
ある。酸としては塩酸、硫酸庫の鉱酸３はじめ酢酸、ギ
酸等の有機酸が便用され得る。
ｐｉ（４，０以下、好ましくはｐＨ２，０ないし１０で
ある。酸としては塩酸、硫酸庫の鉱酸３はじめ酢酸、ギ
酸等の有機酸が便用され得る。
さらに必要にｒ！Ｊじ、この酸性溶液に還元剤を刀■え
、過剰の酸化剤の分力￥と促進させると同時に最終的に
得られるタンパクの色をより好ましいものとすることが
できる。
、過剰の酸化剤の分力￥と促進させると同時に最終的に
得られるタンパクの色をより好ましいものとすることが
できる。
この酸性溶液を苛性ソーダ、苛性カリ等で中和してゆく
二とによりグロビンが沈澱する。ここで得られたグロビ
ンの等ｔＡはｐＨ５，０−３，Ｏｒある。
二とによりグロビンが沈澱する。ここで得られたグロビ
ンの等ｔＡはｐＨ５，０−３，Ｏｒある。
また酸化剤の作用で、グロビン中の残留ヘムも同時に分
解するためその色は乳白色である。
解するためその色は乳白色である。
ご発明の効果：
本発明により、中性の水に対して極めて溶解性に乏しい
グロビンご簡単な操作で溶解性の高いものに改質するこ
とができ同時にヘム由来の着色ご除くことがでさる。
グロビンご簡単な操作で溶解性の高いものに改質するこ
とができ同時にヘム由来の着色ご除くことがでさる。
二実施例二
本発明をさらに詳細に説明するために、実施例を以下に
あげるが、本発明はこれらの実施例のみにｐ長足さｎる
ものではない。
あげるが、本発明はこれらの実施例のみにｐ長足さｎる
ものではない。
実施例 １
弱酸性で沈澱させたグロビン蛋白＋５００ｇ （湿皇量
、含水＄７０Ｗ％）に、＋５ン：の水を加えた後、攪拌
一つつｉ−Ｎ苛性ソーダを滴下、ｐｔｌｌＬ ｇに調整
した。グロビンが完全に溶射したｔ＆、亜塩素酸ソーダ
水溶液６Ｑｍｌｆ０．５り／１）３添加した。室温で１
時間撹拌ｔｔ、１−Ｈ堪酸を撹拌しつつ肩下’、１ｌｌ
Ｈ１，５に：Ａ整した。さらに室温で１時間撹拌し１−
Ｎ苛性ソーダを滴下ｐＨ５，０に調整した。沈殿を濾過
し混同ｆｆ１８２０ｇのタンパクが得られた。
、含水＄７０Ｗ％）に、＋５ン：の水を加えた後、攪拌
一つつｉ−Ｎ苛性ソーダを滴下、ｐｔｌｌＬ ｇに調整
した。グロビンが完全に溶射したｔ＆、亜塩素酸ソーダ
水溶液６Ｑｍｌｆ０．５り／１）３添加した。室温で１
時間撹拌ｔｔ、１−Ｈ堪酸を撹拌しつつ肩下’、１ｌｌ
Ｈ１，５に：Ａ整した。さらに室温で１時間撹拌し１−
Ｎ苛性ソーダを滴下ｐＨ５，０に調整した。沈殿を濾過
し混同ｆｆ１８２０ｇのタンパクが得られた。
このタンパクの各種ｐＨにおける溶解度を第１図に示す
。
。
第１図は本発明で改質されたグロビン蛋白質溶解度を示
す図である。
す図である。
Claims (3)
- （１）動物血液から分取されたグロビンをｐＨ１０．５
以上の水溶液とした後酸化剤により脱色処理を行うと同
時に水に対する溶解性を増加させることを特徴とするグ
ロビンの改質法。 - （２）酸化剤を作用後さらに還元剤を加えることで、白
色のグロビンを得ることを特徴とする、特許請求範囲（
１）項記載の方法。 - （３）特許請求範囲（１）（２）の方法により改質され
たグロビン。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP18776086A JPS6344599A (ja) | 1986-08-12 | 1986-08-12 | グロビン蛋白の改質法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP18776086A JPS6344599A (ja) | 1986-08-12 | 1986-08-12 | グロビン蛋白の改質法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS6344599A true JPS6344599A (ja) | 1988-02-25 |
Family
ID=16211722
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP18776086A Pending JPS6344599A (ja) | 1986-08-12 | 1986-08-12 | グロビン蛋白の改質法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS6344599A (ja) |
Cited By (3)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1991009534A1 (fr) * | 1989-12-27 | 1991-07-11 | Ogawa & Co., Ltd. | Hemoglobine traitee et procede de production associe |
| US5670932A (en) * | 1994-10-25 | 1997-09-23 | Tdk Corporation | Piezoelectric sounder |
| WO1997042833A1 (en) * | 1996-05-15 | 1997-11-20 | Veos N.V. | Processed globin products and methods for the production thereof |
-
1986
- 1986-08-12 JP JP18776086A patent/JPS6344599A/ja active Pending
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| WO1991009534A1 (fr) * | 1989-12-27 | 1991-07-11 | Ogawa & Co., Ltd. | Hemoglobine traitee et procede de production associe |
| US5670932A (en) * | 1994-10-25 | 1997-09-23 | Tdk Corporation | Piezoelectric sounder |
| WO1997042833A1 (en) * | 1996-05-15 | 1997-11-20 | Veos N.V. | Processed globin products and methods for the production thereof |
| EP0818152A1 (en) * | 1996-05-15 | 1998-01-14 | Veos N.V. | Processed globin products and methods for the production thereof |
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