PL184544B1

PL184544B1 - Sposób obróbki materiałów z wełny włókien wełnianych lub sierści

Info

Publication number: PL184544B1
Application number: PL95321426A
Authority: PL
Inventors: Dybdal@Lone; Heine@Elisabeth; Höcker@Hartwig
Original assignee: Novozymes As
Priority date: 1994-12-21
Filing date: 1995-12-21
Publication date: 2002-11-29
Also published as: NZ297747A; AU4298696A; AU738094B2; AU5012199A; MA23754A1; US6258129B1; EP0799344A1; CN1095008C; MX9704549A; PL321426A1; TR199501643A2; WO1996019611A1; BR9510216A; US20010003220A1; JPH10511437A; CN1170448A; HUT77196A

Abstract

1. Sposób obróbki materialów z welny, wlókien welnianych lub siersci, zgodnie z któ- rym prowadzi sie proces niskotemperaturowej obróbki plazmowej, znamienny tym, ze bez- posrednio po niskotemperaturowej obróbce plazmowej material z welny, wlókien welnianych lub siersci poddaje sie obróbce enzymem proteolitycznym (proteaza), przy czym jako enzym proteolityczny stosuje sie proteaze serynowa wytwarzana przez lub pochodzaca z Bacillus lub Nocardiopsis, w ilosci 0,1 - 10% wagowych w przeliczeniu na mase materialu z welny, wlókien welnianych lub siersci. PL PL

Description

Przedmiotem wynalazku jest sposób obróbki materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści, umożliwiający otrzymanie materiałów o polepszonych właściwościach użytkowych.

Od wielu lat w przemyśle wełnianym próbowano opracować sposoby zmniejszania filcowania się wełny, które nie powodują przedostawania się szkodliwych substancji do środowiska. Najnowsze osiągnięcia dotyczą niskotemperaturowej obróbki plazmowej lub procesu Delhey'a jako możliwych rozwiązań tego problemu.

Tak więc znanajest obróbka materiału z włókien wełnianych wyładowaniami elektrycznymi w gazie (tak zwaną plazmą), czyli w procesie suchym. Obróbka plazmowa zapewnia zmianę wykończenia powierzchni włókna wełnianego, co powoduje zmniejszenie skłonności do filcowania się, poprawia podatność na zadrukowanie i przyspiesza barwienie wełny. Zastosowanie obróbki plazmowej w wykańczaniu tkanin, a zwłaszcza w wykańczaniu wełny, jest wysoce korzystne, gdyż proces potencjalnie stanowi dopuszczalną z punktu widzenia ochrony środowiska alternatywę wobec znanych procesów wykańczania drogą chlorowania, patrz K.M. Byrne i inni, Corona discharge treatment of wool - commercial implications w DWI Report, (1992), tom 109, str. 589-599, (Aachener Textiltagung 1991).

W wykańczaniu tkanin odpowiednią obróbkę plazmową stanowi niskotemperaturowa lub niezrównoważona obróbka plazmowa (obróbka „zimną plazmą”), w szczególności obróbka wyładowaniami koronowymi i wyładowaniami jarzeniowymi, patrz H. Thomas i inni, Environ184 544 mentally friendly finishingprocesses for wool by pretreatment with electrical discharges in gas (plasma) w ITB tom 2, 1993. Obróbkę wyładowaniami koronowymi prowadzi się w warunkach atmosferycznych, przy czym słaboprądowe wyładowania powodująutlenianie, a tym samym polaryzację powierzchni włókna. Obróbkę wyładowaniami jarzeniowymi prowadzi się pod zmniejszonym ciśnieniem, dzięki czemu uzyskuje się elektrony o energii wyższej od możliwej do uzyskania w wyładowaniach koronowych, a więc mogą one intensywniej modyfikować powierzchnię włókna.

Obróbka plazmowa nadaje materiałom z wełny lub sierści zmniejszoną skłonność do filcowania się i lepszą charakterystykę wybarwienia bez stosowania szkodliwych chemikaliów oraz bez ścieków (proces suchy). Ponadto obróbka nadaje obrabianym materiałom lepszą odporność na kurczenie się, jednak obecnie nie spełnia ona wymagań użytkownikó w. Na dodatek obróbka może zmniejszyć miękki chwyt materiału z wełny lub sierści.

W opublikowanym japońskim zgłoszeniu patentowym Tokkai Hei 4-327274 ujawniono sposób obróbki np. włókien wełnianych, nadającej im odporność na kurczenie się, polegający na poddaniu włókien niskotemperaturowej obróbce plazmowej, z kolei obróbce żywicą nadającą odporność na kurczenie się, np. blokową żywicą uretanową, żywicą poliamidowo-epichlorohydrynową, żywicą glioksalową, żywicą etylenomocznikową lub żywicą akrylową, a następnie zmniejszającej masę obróbce enzymem proteolitycznym dla uzyskania efektu miękkości.

Z opisu patentowego Stanów Zjednoczonych Ameryki nr 4533359 znanyjest sposób obróbki włókien zwierzęcych, np. wełnianych, polegający na powierzchniowym utlenianiu włókien z użyciem środka utleniającego, a następnie obróbce enzymem proteolitycznym, w obecności nasyconego lub prawie nasyconego roztworu wodnego soli nieorganicznej. Jako enzym proteolityczny stosuje się różne enzymy, w tym proteazę wytwarzaną przez Bacillus, przy czym enzym zazwyczaj stosuje się w ilości 2 - 4% wagowych w przeliczeniu na masę włókien, przy pH 6,0, przez 1 do 2 godzin i w temperaturze, w której enzym jest najbardziej aktywny.

Z polskiego opisu patentowego nr 104651 znany jest sposób modyfikacji włókien i wyrobów włókienniczych z włókien naturalnych i chemicznych oraz ich mieszanek, polegający na obróbce powierzchniowej włókien lub wyrobów strumieniem zjonizowanego gazu w postaci wyładowań jarzeniowych lub koronowych, a następnie nanoszeniu i utrwalaniu chemicznych środków uszlachetniających.

Istniała potrzeba opracowania sposobu obróbki materiałów z wełny, włókien wełnianych łub sierści, umożliwiającego otrzymanie materiałów o zmniejszonej skłonności do filcowania się, zwiększonej miękkości, zwiększonej białości, zmniejszonej skłonności do pillingu i/lub o polepszonej charakterystyce wybarwienia, który to sposób stanowiłby prosty i czysto biologiczny proces bez konieczności stosowania szkodliwych dla środowiska chemikaliów lub żywic.

Nieoczekiwanie stwierdzono, że pewne właściwości materiałów z wełny, włókien wełnianych lub sierści poddanego obróbce plazmowej można poprawić poddając materiał po obróbce plazmowej obróbce enzymem proteolitycznym w ilości skutecznie zapewniającej żądany efekt. W zależności od specyficznej charakterystyki określonego materiału poddawanego obróbce sposobem według wynalazku polepszone właściwości mogą obejmować zmniejszoną skłonność do filcowania się, zwiększoną białość, zmniejszoną skłonność do pillingu, zwiększoną miękkość lub polepszoną charakterystykę wybarwienia..

Zgodny z wynalazkiem sposób obróbki materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści to sposób, w którym prowadzi się proces niskotemperaturowej obróbki plazmowej, a cechą tego sposobu jest to, że bezpośrednio po niskotemperaturowej obróbce plazmowej materiał z wełny, włókien wełnianych lub sierści poddaje się obróbce enzymem proteolitycznym (proteazą), przy czym jako enzym proteolityczny stosuje się proteazę serynową wytwarzaną przez lub pochodzącąz Bacillus lub Nocardiopsis, w ilości 0,1-10% wagowych w przeliczeniu na masę materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści.

Korzystnie obróbkę enzymem proteolitycznym prowadzi się w ciągu 1-120 minut; i/lub korzystnie w temperaturze 20-70°C, korzystniej 30-60°C, a zwłaszcza 40-60°C.

184 544

Korzystnie obróbkę enzymem proteolitycznym prowadzi się w środowisku alkalicznym, ewentualnie w obecności jednego lub większej liczby anionowych, niejonowych lub kationowych środków powierzchniowo czynnych.

Korzystnie w etapie obróbki enzymem proteolitycznymjako proteazę serynową stosuje się subtilizynę, korzystniej proteazę serynową wybraną z grupy obejmującej subtilizynę PB92, subtilizynę 309 i subtilizynę 147, a zwłaszcza subtilizynowy wariant subtilizyny 309 zawierający glicynę z pozycji 195 podstawioną fenyloalaniną(G195F).

Ponadto korzystnie w etapie obróbki enzymem proteolitycznym stosuje się proteazę serynową wytwarzaną przez szczep lub pochodzącą ze szczepu B. licheniformis, B. alcalophilus, B. cereus, B. natto, B. vulgatus lub B. mycoide, albo proteazę serynową wytwarzaną przez szczep lub pochodzącą ze szczepu Nocardiopsis sp. lub Nocardiopsis dassonvillei, korzystnie ze szczepu Nocardiopsis sp., korzystniej z Nocardiopsis sp, NRRL 18133.

Sposób według wynalazku umożliwia otrzymanie materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści o dobrej i zadowalającej odporności na kurczenie się bez konieczności stosowania żywicy nadającej odporność na kurczenie się, drogą obróbki takiego materiału enzymem proteolitycznym po niskotemperaturowej obróbce plazmowej. Oprócz zwiększonej odporności na kurczenie się lub odporności na filcowanie się, obróbka enzymem może także poprawić charakterystykę wybarwienia materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści, zapewnić dogodne bielenie (zwiększonąbiałość) oraz zmniejszoną skłonność do pillingu, a także przywrócić miękki chwyt obrabianemu materiałowi.

Obróbkę enzymem proteolitycznym można prowadzić po obróbce plazmowej, w odrębnym etapie, względnie np. w połączeniu z praniem lub barwieniem materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści. Ponadto w etapie obróbki enzymem można stosować środek powierzchniowo czynny lub zmiękczający, albo też można wprowadzić odrębny etap, w którym materiał z wełny, włókien wełnianych lub sierści poddaje się obróbce zmiękczającej.

Dzięki sposobowi według wynalazku można wyeliminować stosowanie szkodliwych dla środowiska chemikaliów, gdyż w sposobie według wynalazku stosuje się jedynie przyjazne dla środowiska substancje biologiczne oraz uzyskuje się polepszone właściwości poddanego obróbce materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści, wysoce pożądane przez użytkowników.

Sposób według wynalazku można stosować w odniesieniu do dowolnego pożądanego wyrobu z sierści. Do najważniejszych ze względów handlowych materiałów tego rodzaju należy wełna, np. z owiec, wielbłądów, królików, kóz, lamy itp., takajak wełna merynosowa, wełna szetlandzka, wełna kaszmirowa, wełna alpakowa i moher.

Materiał z wełny, włókien wełnianych lub sierści poddawany obróbce sposobem według wynalazku może stanowić czesanka, włókno, przędza albo tkanina lub dzianina. Obróbkę enzymami proteolitycznymi można także przeprowadzić w odniesieniu do luźnych kosmyków albo do odzieży uszytej z materiału z wełny lub sierści, poddanych obróbce plazmowej.

Należy podkreślić, że wełna i inna sierść sąproduktami pochodzenia biologicznego. Materiał taki może różnić się składem chemicznym i budową w zależności warunków życia i zdrowia zwierzęcia. W związku z tym jeden lub większa liczba, efektów uzyskanych w wyniku poddania wełny lub innych materiałów typu sierści obróbce sposobem według wynalazku mogą zmieniać się w zależności od właściwości materiału wyjściowego.

Proces prowadzi się zasadniczo w dwóch etapach.

Etap obróbki plazmowej obejmuje niskotemperaturową obróbkę, korzystnie obróbkę wyładowaniami koronowymi lub obróbkę wyładowaniami jarzeniowymi. Taką niskotemperaturową obróbkę plazmowąprowadzi się stosując gaz, korzystnie gaz wybrany z grupy obejmującej powietrze, tlen, azot, amoniak, hel i argon. Zwykle stosuje się powietrze, choć korzystne może być stosowanie jednego z innych wymienionych gazów.

Korzystnie niskotemperaturową obróbkę plazmową prowadzi się pod ciśnieniem około 13 -667 Pa w ciągu około 2-300 sekund, korzystnie około 5-100 sekund, a zwłaszcza około 5-30 sekund.

Etap obróbki enzymem korzystnie prowadzi się w ciągu około 1-120 minut, korzystnie w temperaturze około 20 - 60°C, korzystniej około 30 - 50°C. Wełnę można także namoczyć lub

184 544 poddać napawaniu w wodnym roztworze enzymu, po czym poddać ją parowaniu w znanych warunkach temperatury i ciśnienia, zwykle przez okres od około 30 sekund do około 3 minut.

Obróbkę enzymem proteolitycznym prowadzi się w środowisku alkalicznym, ewentualnie zawierającym bufor.

Dogodne może być przeprowadzenie etapu obróbki enzymem w obecności jednego lub większej liczby znanych anionowych, niejonowych lub kationowych środków powierzchniowo czynnych. Przykładowym odpowiednim niejonowym środkiem powierzchniowo czynnym jest Dobanol (z Henkel AG). Produkty o nazwie handlowej Dobanol stanowią oksyetylenowane alkohole o ogólnym wzorze R0(CH2CH₂0)_nH, w którym R oznacza C₉-C, 5-alkil, a n oznacza liczbę całkowitą 5-9.

Uważa się, że szybkość reakcji w etapie obróbki enzymem można zwiększyć podwyższając temperaturę kąpieli enzymatycznej podczas obróbki, toteż całkowity czas obróbki może zostać skrócony.

Należy wziąć pod uwagę, że dla zmniejszenia liczby etapów obróbki, obróbkę enzymem można przeprowadzić podczas barwienia lub prania materiału z wełny lub sierści, po prostu dodając proteazy do kąpieli barwiącej, płuczącej lub piorącej.

Należy zauważyć, że chwyt poddanej obróbce plazmowej materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści jest zazwyczaj mniej przyjemny niż wełny nie poddanej obróbce. Obróbka enzymem zapewnia bardziej miękki chwyt z uwagi na ubytek wagi oraz zmniejszenie sztywności włókien. Ponadto obróbka enzymem może poprawić wchłanianie środków zmiękczających, co poprawia działanie zmiękczające dodatkowych obróbek środkami zmiękczającymi. Miękkość uzyskana w wyniku obróbki enzymatycznej i środkami zmiękczającymi jest trwalsza niż w przypadku użycia samych tylko środków zmiękczających.

Wiadomo również, że obróbka plazmowa może zapewnić pewną odporność na kurczenie się. Stopień tej odporności zwiększa się po obróbce enzymem. Uważa się, że obróbka plazmowa powoduje utlenianie i usuwanie lipidów niezbędne dla umożliwienia dostępu proteazy do powierzchni włókna wełnianego.

Stwierdzono, że obróbka plazmowa wywiera szereg korzystnych oddziaływań na podatność wełny na barwienie. Jedno z nich stanowi szybsza absorpcja barwnika w niższej temperaturze i przy lepszym wyczerpywaniu barwnika z kąpieli barwiącej. Obróbka enzymem jeszcze bardziej poprawia absorpcję barwnika.

W sposobie według wynalazku można w zasadzie stosować dowolny enzym o działaniu proteolitycznym w warunkach konkretnego procesu. Tak więc enzymem może być enzym proteolityczny pochodzenia drobnoustrojowego, np. pochodzący z bakterii, grzybów lub drożdży. Należy rozumieć, że w sposobie według wynalazku można stosować dowolną mieszaninę różnych enzymów proteolitycznych.

Enzymem proteolitycznym jest seryno-proteaza, metalo-proteaza lub asparagino-proteaza. Proteazę serynową stanowi enzym, który katalizuje hydrolizę wiązania peptydowego i w którym istotną rolę odgrywa reszta seryny w miejscu aktywnym. Ich działanie jest hamowane przez fluorofosforan diizopropylu, a w przeciwieństwie do metalo-proteaz są one odporne na kwas etylenodiaminotetraoctowy (EDTA) (choć są stabilizowane w wysokiej temperaturze jonami wapniowymi). Hydrolizują one proste estry końcowe i pod względem aktywności są zbliżone do eukariotycznej chymotrypsyny będącej również proteazą serynową. W węższym znaczeniu określenie proteaza alkaliczna, obejmujące podgrupę, odzwierciedla wysokie optimum pH w przypadku pewnych proteaz serynowych, pH 9,0 - 11,0. Proteazy serynowe zazwyczaj wykazują maksymalną aktywność proteolityczną w alkalicznym zakresie pH, podczas gdy metalo-proteazy i asparagino-proteazy zwykle wykazują maksymalną aktywność proteolityczną odpowiednio w obojętnym i kwaśnym zakresie pH.

Podgrupę proteaz serynowych powszechnie określa się jako subtilizyny. Subtilizynę stanowi proteaza serynową wytwarzana przez bakterie Gram-dodatnie lub grzyby. Ustalono sekwencję aminokwasów szeregu subtilizyn, w tym co najmniej 6 subtilizyn ze szczepów Bacillus, a mianowicie subtilizyny 168, subtilizyny BPN, subtilizyny Carlsberg, subtilizyny DY, subtilizy6

184 544 ny amylosacchariticus i mezenterikopeptydazy, jednej subtilizyny z actinomycetales, termitazy z Thermoactinomyces vulgaris oraz jednej subtilizyny grzybowej, proteinazy K z Tritirachium album. Ostatnio rozpoznano kolejną podgrupę subtilizyn, subtilazy. Subtilazy są określane jako wysoko alkaliczne subtilizyny i obejmują takie enzymy jak subtilizyna PB92 (MAXACAL, Gist-Brocades NV), subtilizyna 309 (SAVINASE, NOvO NORDISK A/S) i subtilizyna 147 (ESPERASE, NOVO NORDISK A/S).

Określenie wariant subtilizyny lub zmutowana proteaza subtilizynowa oznacza subtilizynę, która została wytworzona przez organizm eksprymujący gen mutantowy pochodzący z macierzystego drobnoustroju, zawierającego oryginalny lub macierzysty gen i wytwarzającego odpowiedni macierzysty enzym, przy czym macierzysty gen został zmutowany w tym celu, aby wytwarzać zmutowany gen, z którego jest wytwarzana taka zmutowana proteaza subtilizynowa przy ekspresji w odpowiednim gospodarzu.

Wspomniane subtilizyny i ich warianty stanowią korzystną grupę proteaz użytecznych w sposobie według wynalazku. Przykład użytecznego wariantu subtilizyny stanowi wariant subtilizyny 309 (SAVINASE), w którym w pozycji 195 glicyna została podstawiona fenyloalaniną (G195F lub ¹⁹⁵Gly na ¹⁹⁵Phe).

Zazwyczaj przydatne są handlowe proteazy powstające w wyniku zwykłej fermentacji. Przykładowo do takich handlowych proteaz należą Alcalase (powstająca w wyniku fermentacji wgłębnej szczepu Bacillus Licheniformis), Esperase (powstająca w wyniku fermentacji wgłębnej alkalofilowych gatunków Bacillus), Rennilase (powstająca w wyniku fermentacji wgłębnej niepatogenicznego szczepu Mucor miehei), Savinase (powstająca w wyniku fermentacji wgłębnej genetycznie zmodyfikowanego szczepu Bacillus), np. warianty ujawnione w publikacji międzynarodowego zgłoszenia patentowego WO 92/19729, a także Durazym (wariant enzymu Savinase z białkiem zmodyfikowanym technikami inżynierii genetycznej). Wszystkie wspomniane handlowe proteazy sąwytwarzane i sprzedawane przez NovoNordisk A/S, DK-2880 Bagsvaerd, Dania. Do innych korzystnych proteaz serynowych należą proteazy z Nocardiopsis, Aspergillus, Rhizopus, Bacillus alcalophilus, B. cereus, N. natto, B. vulgatus, B. mycoide, oraz subtilizyny z Bacillus, a zwłaszcza proteazy z gatunków Nocardiopsis sp. i Nocardiopsis dassonvillei, takie jak ujawnione w publikacji międzynarodowego zgłoszenia patentowego WO 88/03947, a zwłaszcza proteazy z gatunków Nocardiopsis sp., NRRL 18262, oraz Nocardiopsis dassonvillei, NRRL 18133. Do jeszcze innych korzystnych proteaz należą proteazy serynowe z mutantów Bacillus subtilins ujawnione w międzynarodowym zgłoszeniu patentowym nr PCT/DK89/00002 i w publikacji międzynarodowego zgłoszenia patentowego WO 91/00345, a także proteazy ujawnione w EP 415296 A2.

Inną korzystną grupę proteaz stanowią metalo-proteazy pochodzenia drobnoustrojowego. Zazwyczaj przydatne sąhandlowe proteazy powstające w wyniku zwykłej fermentacji. Przykładowo do takich handlowych proteaz należy Neutrase (Zn) (powstająca w wyniku fermentacji wgłębnej szczepu Bacillus subtilis), wytwarzana i sprzedawana przez Novo Nordisk A/S, DK-2880 Bagsvaerd, Denmark.

Do jeszcze innych przydatnych, handlowych proteazowych preparatów enzymatycznych należą Bactosol™ WO i Bactosol™ SI, dostępne z Sandoz AG, Bazylea, Szwajcaria; Toyozyme™, dostępny z Toyo Boseki Co. Ltd., Japonia; oraz Proteinase K™ (powstająca w wyniku fermentacji wgłębnej szczepu Bacillus sp. KSM-K16), dostępna z Kao Corporation Ltd., Japonia.

Pożądane może być poddanie materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści obróbce środkiem zmiękczającym, równocześnie z obróbką enzymem proteolitycznym, albo po obróbce plazmowej i obróbce enzymem proteolitycznym. Obróbka środkiem zmiękczającym może być konieczna w przypadkach gdy większość naturalnego materiału tłuszczowego została usunięta z powierzchni włókien, np. w wyniku prania lub obróbki plazmowej. Z tego względu dla wyeliminowania ewentualnego suchego, nieprzyjemnego chwytu włókna, może zaistnieć konieczność ponownego naniesienia w niewielkim stężeniu materiału tłuszczowego na powierzchnię włókna w postaci środka zmiękczającego czyli zmiękczacza.

184 544

Do zmiękczaczy nanoszonych na wełnę należą zazwyczaj zmiękczacze kationowe, w postaci organicznych zmiękczaczy kationowych lub materiałów opartych na krzemie, lecz mogą być również przydatne zmiękczacze anionowe lub niejonowe.

Do przykładowych użytecznych zmiękczaczy należą zmiękczacze polietylenowe i zmiękczacze silikonowe, np. polidimetylosiloksany (oleje silikonowe), H-polisiloksany, elastomery silikonowe, polidimetylosiloksany z aminowymi grupami funkcyjnym i polidimetylosiloksany z epoksydowymi grupami funkcyjnymi, oraz organiczne zmiękczacze kationowe, np. czwartorzędowe pochodne alkiloamoniowe.

Stosowane tu określenia „odporność na kurczenie się” i „odporność na filcowanie się” oznaczająznacznie zmniejszoną skłonność do kurczenia się lub filcowania się po moczeniu, praniu lub płukaniu określonego materiału w porównaniu ze skłonnością do kurczenia się lub filcowania się materiału, który nie został poddany obróbce nadającej odporność na kurczenie się lub filcowanie się. Zgodnie ze sposobem według wynalazku otrzymuje się materiał z wełny, włókien wełnianych lub sierści, o zwiększonej odporności na kurczenie się lub filcowanie się.

Korzystnie poprawa odporności na kurczenie się poddanego, obróbce plazmą i enzymem materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści odpowiada skurczowi powierzchni o mniej niż 10%, korzystniej mniej niż 8%, jeszcze korzystniej mniej niż 7%, jeszcze korzystniej mniej niż 5%, a nawet jeszcze korzystniej mniej niż 3%, a zwłaszcza mniej niż 2%, po 2 cyklach ISO 5A, albo skurczowi powierzchni o mniej niż 15%, korzystniej mniej niż 10%, jeszcze korzystniej mniej niż 8%, a nawet jeszcze korzystniej mniej niż 6%, a zwłaszcza mniej niż 5%, po 5 cyklach ISO 5A; przy pomiarach zgodnie z IWS Test Method 31.

IWS Test Method 31, metoda dostępna z The International Wool Secretariat dotyczy wszystkich przeznaczonych do prania tkanin wełnianych oraz półproduktów, takich jak czesanka, przędza na dzianiny ręczne, przędza na dzianiny maszynowe, przędza do tkania oraz tkanina do krojenia i szycia. Test można stosować do określania relaksacji i sfilcowania półproduktu. Skurcz relaksacyjny określa się na podstawie wymiarów próbki przed poddaniem i po poddaniu próbki relaksacji na mokro w trakcie łagodnego mieszania. Relaksację taką realizuje się zgodnie z programem 7A International Standards Organisation International Standard ISO 6330 7A, lecz różni się on tym, że obciążenie jest zmniejszone do 1 kg. Po relaksacji skurcz filcujący określa się na podstawie wymiarów próbki przed poddaniem i po poddaniu jej intensywnemu mieszaniu. Mieszanie prowadzi się zgodnie z programem 5A ISO 6330 5A, lecz różni się on tym, że obciążenie jest zmniejszone do 1 kg. Liczba cykli w programie 5A, którym poddaje się próbkę, zależy od końcowego zastosowania produktu. W przypadku półproduktów wykonuje się czesankę z przędzy o danym numerze; z przędzy (w tym tej wykonanej ze wspomnianej czesanki) wykonuje się pojedynczą tkaninę jersejową o znormalizowanym współczynniku krycia. Pojedynczy dziany materiał jersejowy następnie bada się zgodnie z zasadami podanymi powyżej.

Alternatywnie poprawa odporności na filcowanie się odpowiada gęstości zbijania się w kulkę równej lub mniejszej od 0,04, przy pomiarach zgodnie z testem Aachen zbijania w kulkę IWTO-20-69. Test ten został opracowany w Deutsche Wollforschungsinstitut, Aachen, w 1960 roku; jest on stosowany w odniesieniu do wełny i mieszanek wełny i włókien syntetycznych, które można doprowadzić do luźnego stanu. Zasada testu jest następująca: 1 g wełny i 50 ml buforu (pH 7) umieszcza się w znormalizowanej 150 ml zlewce stalowej, którą następnie wytrząsa się w trzech kierunkach przez określony czas. Luźna wełna będzie zbijać się w kulkę; mierzy się średnicę kulki. Im większa jest skłonność wełny do filcowania się, tym mniejsza jest zmierzona średnica sfilcowanej kulki i tym większa jest jej gęstość.

Stosowane tu określenie „białość” oznacza, jak biała jest lub wygląda wełna przy ocenie wzrokowej. Stopień białości można dogodnie zmierzyć fotometrem Datacolor 3890 Spectral (system CIELAB).

Sposób według wynalazku umożliwia otrzymanie materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści, o zwiększonej białości. Uważa się, że zwiększoną białość tego materiału osiąga się dzięki etapowi obróbki enzymatycznej, prowadzącej do poprawy stopnia białości wełny poddanej obróbce enzymatycznej. Zwiększona białość poddanego obróbce plazmowej i enzymatycz8

184 544 nej materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści odpowiada zwiększeniu stopnia białości o co najmniej 8 jednostek CIE, korzystniej o co najmniej 10 jednostek CIE, przy pomiarach w fotometrze Datacolor 3890 Spectral (system CIELAB).

Stosowane tu określenia „wchłanianie barwnika” lub „absorpcja barwnika” oznaczajązdolność wełny po zanurzeniu w kąpieli barwiącej do absorbowania dostępnego rozpuszczalnego barwnika.

Sposób według wynalazku umożliwia otrzymanie materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści, o zwiększonej zdolności wchłaniania barwnika lub absorpcji barwnika. Uważa się, że zwiększone wchłanianie barwnika lub zwiększoną absorpcję barwnika częściowo osiąga się dzięki etapowi obróbki enzymatycznej, prowadzącej do poprawy zdolności wełny poddanej obróbce enzymatycznej do absorpcji barwnika.

Korzystnie zwiększona podatność materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści po obróbce na barwienie odpowiada zwiększeniu głębi barwy o co najmniej 2 DL (jednostki), korzystniej o co najmniej 3 DL (jednostki), oznaczanej w stosunku do wzorca po konkurencyjnym farbowaniu w 2% Lanasol Blue 8G. „DL” oznacza Δ L, przy czym „L” oznacza jasność i stanowi miarę głębi barwy. „DH” oznacza Δ H, przy czym „H” oznacza odcień i stanowi miarę rodzaju barwy.

Określenie „zmniejszenie wytrzymałości wiązki na rozciąganie” oznacza średnie zmniejszenie wytrzymałości na rozciąganie wiązki z materiału włóknistego, np. materiału z wełny lub sierści, wynikające np. z jakichkolwiek modyfikacji lub uszkodzeń powstałych w procesach barwienia, bielenia i znanej obróbki nadającej odporność na kurczenie się.

Sposób według wynalazku umożliwia otrzymanie materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści, o ulepszonej jednej lub większej liczbie powyższych właściwości oraz o większej wytrzymałości wiązki na rozciąganie.

Korzystnie zmniej szenie wytrzymałości na rozciąganie materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści poddanego obróbce sposobem według wynalazku odpowiada różnicy wytrzymałości na rozciąganie wiązki wytworzonego materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści oraz wytrzymałości na rozciąganie wiązki materiału nie poddanego obróbce wynoszącej mniej niż 20%, korzystniej mniej niż 10%, zwłaszcza mniej niż 6%, przy pomiarach wykonywanych zgodnie z IWTO-32-82(E). Norma ta przygotowana przez „Bundle Strength of Fibres” Working Group z IWTO Technical Committee, przyjęta w 1979 roku jest wykorzystywana do pomiaru wytrzymałości na rozciąganie wełny w postaci wiązek z równoległych włókien w kierunku podłużnym, z rozstawem szczęk 3,20 mm, 5,00 mm lub 10,00 mm.

Sposób według wynalazku umożliwia otrzymanie materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści, o zwiększonej miękkości, korzystnie o miękkości co najmniej odpowiadającej miękkości wełny nie poddanej obróbce.

Określenie „zmniejszona skłonność do pillingu” obejmuje trwałą (i doskonałą) odporność na powstawanie kłębków na powierzchni poddanego obróbce materiału z wełny lub sierści w porównaniu z odpowiednim materiałem, który nie został poddany obróbce sposobem według wynalazku. Skłonność do pillingu można zbadać zgodnie z normą szwajcarską SN 198525, opublikowaną w 1990 roku przez Schweizerische Normen-Vereinigung, Kirchenweg 4, Postfach, CH-8032, Szwajcaria, w której opisano test odporności tkanin na pilling, który jest z kolei oparty na normach szwajcarskich sNv 95 150 (Tkaniny - znormalizowane warunki klimatyczne oraz warunki pomiarów dla testów w znormalizowanych warunkach klimatycznych) oraz SN 198 529 (Badanie tkanin - „Scheuerfestigkeit” - metoda Martindale'a). Wyniki testu podaje się w „stopniach pillingu” w skali od stopnia pillingu 1 (znaczne powstawanie kłębków) do stopnia pillingu 5 (brak kłębków lub bardzo nieznaczne powstawanie kłębków), dopuszczającej połówkowe stopnie pillingu.

Sposób według wynalazku umożliwia otrzymanie materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści, o zmniejszonej skłonności do pillingu.

Wynalazek ilustrują następujące przykłady.

184 544

Przykład 1

W przykładzie tym wpływ na właściwości materiałów określano następującymi metodami.

Skurcz: IWTO-20-69: Sposób skłorniości do się luźnej wełny i czesanki. Zmniejszona gęstość kulki z filcu odpowiada mniejszemu sfilcowaniu.

Stopień białości: W-CIE ty 1986 roku) . Im bardziej dodataia uzyskana ićczba

CIE, tym bardziej biała jest wełna (-0,3 stanowi korzystniejszy wynik niż -5).

Podatność na barwienie:

Barwienie próbek

Próbki zanurzano w roztworze barwiącym zawierającym 2% (udział wagowo/objętościowy) barwnika Lanasol Blau 8G (z Ciba-Geigy) przy krotności kąpieli 1:13. Kąpiel barwiącą doprowadzano do wrzenia i utrzymywano w temperaturze wrzenia przez 10 minut. Następnie próbki przemywano raz wodą wodociągową i raz wodą destylowaną, po czym suszono. Próbkę i materiał odniesienia barwiono w tej samej kąpieli barwiącej (barwienie konkurencyjne).

Kolorymetryczna ocena różnic barwy

Barwę próbek oceniano z wykorzystaniem współrzędnych CIE/LAB/D65 przy użyciu lampy błyskowej Datacolor Tex 200. Współrzędne dla próbek rejestrowanojako różnice w stosunku do odpowiedniego wzorca. Bardziej ujemna wielkość DL oznacza ciemniejszy odcień; bardziej dodatnia wielkość DH oznacza odcień bardziej błękitny.

Jako praną wełnę czesankową stosowano 20 pm wełnę merynosową o pH 9,7 i o stopniu białości (W-CIE) -10,7.

Zbadano 2 różne procesy plazmowo-enzymatyczne. We wszystkich procesach obróbkę plazmową i enzymatyczną przeprowadzano w sposób następujący:

Obróbka plazmowa

Wełnę poddawano wstępnie niskotemperaturowej obróbce plazmowej o następujących parametrach:

Częstotliwość wzbudzania: 4-5 kHz

Ciśnienie: 100P a

Czas: 20 s

Gaz: powietrze

Obróbka enzymatyczna

Wełnę po obróbce wstępnej zanurzano w roztworze fosforanu (0,1 M, pH 8), krotność kąpieli 1:20. Po zanurzeniu do kąpieli dodawano proteazy Nocardiopsis sp., NRRL 18262, w dawce 0,12 g/kg wełny. Obróbkę enzymem prowadzono przez 45 lub 120 minut w 50°C, po czym wełnę płukano w wodzie i suszono. We wszystkich przypadkach próbkę wzorcową poddaną obróbce plazmowej, przygotowywano przeprowadzając analogiczną obróbkę samym buforem.

Proces nr 1

Obróbkę enzymatyczną prowadzono bezpośrednio po obróbce plazmowej.

Wyniki

Czas obróbki: 45 minut	Stopień białości (CIE)	Kolorymetryczna ocena po teście barwienia (CIELAB/D65)	Gęstość sfilcowanej kulki (g/cm³)
Wzorzec	-6,4	-	0,126
Obróbka enzymem	-0,3	DL = -3,2 DH = 0,7	0, 098

184 544

Czas obróbki: 120 minut	Stopień białości (CIE)	Kolorymetryczna ocena po teście barwienia (CIELAB/D65)	Gęstość sfilcowanej kulki (g/cm³)
Wzorzec	-11,2	-	0,113
Obróbka enzymem	-2,8	DL = -6,8 DH = 6,0	<0,041

Proces nr 2

W celu usunięcia materiału przylegającego do wełny po obróbce plazmowej, przed obróbką enzymem przeprowadzono obróbkę środkiem powierzchniowo czynnym pomiędzy obróbką plazmową i enzymatyczną:

Środek stosowany w obróbce: 0,1% roztwór środka Dobanol (niejonowego środka powierzchniowo czynnego z Henkel AG) w wodzie

Krotność kąpieli: 1:20

Temperatura: 40°C

Czas obróbki: 5 minut

Następnie przeprowadzano płukanie, suszenie i obróbkę enzymatyczną.

Wyniki

Czas obróbki: 45 minut	Stopień białości (CIE)	Kolorymetryczna ocena po teście barwienia (CIELAB/D65)	Gęstość sfilcowanej kulki (g/cm³)
Wzorzec	-4,8	-	0,102
Obróbka enzymem	-3,3	DH = 0,9	0, 087

Czas obróbki: 120 minut	Stopień białości (CIE)	Kolorymetryczna ocena po teście barwienia (CT3LAB/D65)	Gęstość sfilcowanej kulki (g/cm/)
Wzorzec	-9,0	-	0, 102
Obróbka enzymem	0,6	DL = -3,1 DH = 4,6	0,050

Wyniki dla procesów 1 i 2 podane w tabelach wykazują, że we wszystkich przypadkach obróbka enzymatyczna powoduje wzrost białości, zwiększenie głębi barwy oraz zmniejszenie sfilcowania.

Przykład 2

Materiał welmann

a) Dzianina wełniana po obróbce plazmowej i wzorcowa.

Parametry dzianiny były następujące:

- grubość: 24 pm

- numer przędzy: tex 2Ix1

- współczynnik krycia: 0,71

- dzianie na dziewiarce kołowej Maxi Jack (Trabal, Hiszpania)

- gramatura dzianiny 250 g/m²

- standardowa procedura wykańczania (pranie, barwienie na naprężarce, dekatyzacja)

- pranie na sucho (w celu usunięcia wszystkich zmiękczaczy i środków powierzchniowo czynnych)

- obróbka plazmą powietrzną; czas obróbki 60 s, napięcie około 800 V, prąd 2,2 A.

b) Tkanina nie poddana obróbce, splot płócienny, do badania trwałości. Gramatura 127 g/m2.

1.2. Materiał enzymatyczny

184 544

Jako enzym stosowano proteazę NOVOZYM 654 z Novo Nordisk A/S, DK-2880 Bagsvaerd, partia 94-12.

I.3. Obróbka enzymatyczna

Obróbkę enzymatyczną prowadzono w barwiarkach. Próbki przygotowywano zgodnie z metodą badań IWS 31, a następnie poddawano obróbce enzymatycznej, albo też próbki najpierw poddawano obróbce enzymatycznej, a następnie przygotowywano zgodnie z metodą badań IWS 31.

W pierwszym przypadku stosowano próbki o podwójnej grubości, o wymiarach 300 x 400 mm, zszyte na brzegach. Próbki poddawano obróbce enzymatycznej w barwiarce Ahiba Turbomat 1000. Do 65 g próbki ze zszytej dzianiny dodawano 500 ml buforu z octanu tris(hydroksymetylo)aminometanu o pH 8 (krotność kąpieli 1:7,7). Z wełną inkubowano w temperaturze 50°C 0,166% wag. (w przeliczeniu na masę materiału) enzymu NOVOZYM 654 przez 120 minut (lub 60 minut). Dezaktywację enzymu prowadzono w 85°C przez 10 minut. Próbki płukano wodą wodociągową przez 20 minut. Wzorce poddawano obróbce w takich samych warunkach buforem bez dodawania enzymu.

W drugim przypadku dzianinę w postaci jednego kawałka poddawano obróbce w barwiarce Ahiba Turbocolor. Krotność kąpieli wynosiła 1:7,9, a płukanie prowadzono w barwiarce przez 30 minut. Poza tym warunki obróbki były takie same jak powyżej. Po obróbce enzymatycznej kawałki dzianiny o wymiarach 225 x 300 mm zszywano i przygotowywano zgodnie z metodąbadań IWS 31.

W przypadku tkaniny próbki 300 x 300 mm stosowano w pojedynczych warstwach. Przed testem TM 31 wykonywano mankiet składając dwie strony wzdłuż linii 20 mm od brzegu.

1.4 Metoda badań IWS

Pomiary wymiarów wykonywano po relaksacji (1x7A), po skurczu na skutek sfilcowania (2x5A) i po skurczu na skutek sfilcowania (5x5A). Wymiary próbek według I.3.

1.5 Oznaczanie ubytku wagi

Ubytek wagi próbek oznaczano ustalając wagę suchych próbek przed obróbką enzymem lub buforem i po obróbce enzymem lub buforem. Część próbek suszono w 110°C przez 4 godziny, ochładzano w eksykatorze i suszono.

1.6 Stopień białości

Stopień białości oznaczano w kolorymetrze Datacolor 3890 color. Marl, Niemcy. Stopień białości podawano jako W-CIE.

I. 7 Wchłanianee barwnika

Tkaniny barwiono 2% barwnikiem Lanasol Blue 8G w małych partiach (4 ml, 2 x 200 mm tkaniny, 2 x 500 mg dzianiny, 10 minut w 100°C). Próbki poddane obróbce buforem i po obróbce enzymem farbowano konkurencyjnie. Pomiary barwy wykonywano za pomocąkolorymetru Datacolor 3890. Wynik podawano jako różnicę wielkości DL (głębi barwy).

I. 8 Test zwilżalności (Test opadania (1))

Wodę destylowaną (0,25 g) podawano kroplami z wysokości 40 mm na napiętą tkaninę wyłączając sekundomierz w momencie, gdy kropla całkowicie wsiąkła (gdy nie zaobserwowano już odbicia światła od powierzchni). Przyjmowano wielkość średnią z 3 pomiarów.

II. Wyniki

II. l Oznaczanee eeiakłecfi i skurczu na skueek sfilcowarna w praniu próbek wełny

II. 1.1 Próbkś dzianίϋy eoddanee obróbcc plazmowee

Wyniki relaksacji i skurczu na skutek sfilcowania próbek wełny o wymiarach 225 x 300 mm po obróbce plazmowej, poddanych obróbce enzymem lub buforem podano w tabeli 1 (1x7A, 2x5A) i tabeli 2 (1x7A, 5x5A).

184 544

Tabela 1

Relaksacja (1 x7A) i skurcz na skutek sfilcowania (2x5A) próbek wełny po obróbce plazmowej, poddanych obróbce z użyciem 0,166% (wag.) (w przeliczeniu na masę materiału) enzymu NOVOZYM 654 i odpowiednio buforu w czasie 120 minut (wymiary próbki 225 x 300 mm)

Próbki	Relaksacja (%)	Skurcz na skutek sfilcowania (%)	Skurcz powierzchni (%)	Skurcz całkowity (%)	X (%)
Szerokość	Długość	Szerokość	Długość	Relaksacja	Skurcz
Materiał wzorcowy	4,78	-11,32	1,11	-17,54	-6,00	-16,24	-22,24
	5,95	-11,92	0,01	-17,05	-5,26	-17,04	-22,30	-22,27
Materiał po obróbce plazmą	5,90	-12,27	5,90	-12,62	-5,65	-5,98	-11,63
	5,72	-12,27	6,23	-12,69	-5,85	-5,67	-11,52	-11,6
Plazma +bufor	5,08	-8,09	5,32	-12,13	-2,60	-6,16	-8,76
	4,09	-7,99	4,69	-10,77	-3,57	-5,57	-9,14	-8,95
Plazma +enzym	5,29	-8,36	3,95	-8,45	-2,63	-4,17	-6,80
	3,77	-6,63	4,35	-9,23	-2,61	-4,48	-7,09	-6,95

Tabela 2

Relaksacja (1x7A) i skurcz na skutek sfilcowania (5x5A) próbek wełny po obróbce plazmowej, poddanych obróbce z użyciem 0,166% wag. enzymu NOVOZYM 654 i odpowiednio bufom w czasie 120 minut (wymiary próbki 225 x 300 mm)

Próbki	Skurcz na skutek sfilcowania (%)	Skurcz powierzchni (%)	Skurcz całkowity (%)	X (%)
Szerokość	Długość	Relaksacja	Skurcz
Wzorzec	-10,80	-30,39	-6,00	-44,47	-50,47	50,20
	-10,73	-30,63	-5,26	-44,65	-49,91
Plazma	1,89	-18,06	-5,65	-15,83	-21,48
	2,33	-17,00	-5,85	-15,30	-20,15	-20,82
Plazma + bufor	7,87	-18,22	-2,60	-8,92	-11,52
	7,37	-18,20	-3,57	-9,49	-13,06	-12,30
Plazma + enzym	6,32	-12,72	-2,63	5,60	-8,23
	6,88	-14,02	-2,61	-6,18	-8,79	-8,51

Relaksację i skurcz na skutek sfilcowania większych próbek wełny podano w tabelach 3 i 4. Tabela 3

Relaksacja (1x7A) i skurcz na skutek sfilcowania (2x5A) próbek wełny wzorcowych/po obróbce plazmowej, poddanych obróbce z użyciem 0,166% wag. enzymu NOVOZYM 654 i odpowiednio buforu w czasie 120 minut (wymiary próbki 300 x 400 mm)

Próbki	Relaksacja (%)	Skurcz na skutek sfilcowania (%)	Skurcz powierzchni (%)	Skurcz całkowity (%)	X (%)
Szerokość	Długość	Szerokość	Długość	Relaksacja	Skurcz
Wzorzec + bufor	3,74	-6,21	0,90	-16,76	-2,24	-15,71	-17,95
Plazma + bufor	2,28	-4,86	6,01	-13,50	-2,47	-6,68	-9,15
Wzorzec + enzym	2,84	-3,95	1,95	-14,21	-1,0	-11,98	-12,98
	1,20	-3,69	4,56	-15,72	-2,45	-10,44	-12,89	-12,94
Plazma + enzym	2,11	-4,26	4,34	-7,45	-2,06	-2,79	-4,85
	1,93	-3,29	5,79	-9,25	-1,29	-2,92	-4,21	-4,53

184 544

Tabela 4

Relaksacja (1x7A) i skurcz na skutek sfilcowania (5x5A) próbek wełny po obróbce plazmowej, poddanych obróbce z użyciem 0,166% wag. enzymu NOVOZYM 654 i odpowiednio buforu w czasie 120 minut (wymiary próbki 300 x 400 mm)

Próbki	Skurcz na skutek sfilcowania (%)	Skurcz powierzchni (%)	Skurcz całkowity (%)	X (%)
Szerokość	Długość	Relaksacja	Skurcz
Wzorzec + bufor	-11,09	-27,36	-2,24	-41,5	-43,74
Plazma + bufor	2,30	-20,16	-2,47	-17,4	-19,87
Wzorzec + enzym	-7,15	-24,75	-1,00	-33,67	-34,67
	-5,23	-25,46	-2,45	-32,02	-34,47	-34,57
Plazma + enzym	5,56	-11,84	-2,06	-5,62	-7,68
	6,19	-13,94	-1,29	-6,89	-8,18	-7,93

Na podstawie tych wyników można stwierdzić, że obróbka enzymatyczna prowadzi do dodatkowego zmniejszenia skurczu na skutek sfilcowania wełny poddanej obróbce plazmowej. W przypadku próbek 225 x 300 mm dodatkowe zmniejszenie wynosi 40% (22,8% w przypadku obróbki buforem), a w przypadku próbek 300 x 400 mm wynosi ono 61 % (21 % w przypadku obróbki buforem) w teście 2x5A. Jednak nawet w przypadku wzorcowej dzianiny wełnianej skurcz na skutek sfilcowania zmniejsza się w wyniku obróbki enzymatycznej.

Próbki dzianiny po obróbce plazmowej oraz wzorcowej (300 x 400 mm, podwójnie zszytej) poddano także obróbce z użyciem 0,83% wag. enzymu NOVOZYM 654 przez 120 i 60 minut. Wyniki relaksacji i skurczu na skutek sfilcowania zestawiono w tabelach 5a-5d.

Tabela 5a

Relaksacja (1 x7A) i skurcz na skutek sfilcowania (2x5A) próbek wełny wzorcowych/po obróbce plazmowej, poddanych obróbce z użyciem 0,83% wag. enzymu NOVOZYM 654 i odpowiednio buforu w czasie 120 minut (wymiary próbki 300 x 400 mm)

Próbki	Relaksacja (%)	Skurcz na skutek sfilcowania (%)	Skurcz powierzchni (%)	Skurcz całkowity (%)	X (%)
Szerokość	Długość	Szerokość	Długość	Relaksacja	Skurcz
Wzorzec + bufor	2,23	-6,15	1,02	-18,05	-3,78	-16,85	-20,63
Plazma +bufor	1,64	-6,77	7,32	-10,17	-5,02	-2,11	-7,13
Wzorzec + enzym	2,08	-6,17	3,41	-15,24	-4,96	-11,31	-16,27
	1,72	-5,65	3,04	-14,48	-3,45	-11,00	-14,45	15,36
Plazma + enzym	1,72	-5,55	4,85	10,31	-3,73	-4,96	-8,69
	3,38	-6,68	4,00	-8,47	-3,07	-4,13	-7,20	-7,95

184 544

Tabela 5b

Relaksacja (1x7A) i skurcz na skutek sfilcowania (2x5A) próbek wełny wzorcowych/po obróbce plazmowej, poddanych obróbce z użyciem 0,83% wag. enzymu NOVOZYM 654 i odpowiednio buforu w czasie 60 minut (wymiary próbki 300 x 400 mm)

Próbki	Relaksacja (%)	Skurcz na skutek sfilcowania (%)	Skurcz powierzchni (%)	Skurcz całkowity (%)	X (%)
Szerokość	Długość	Szerokość	Długość	Relaksacja	Skurcz
Wzorzec +bufor	1,99	-5,57	0,87	-17,33	-3,47	-16,31	-19,78
Plazma +bufor	1,18	-7,60	6,00	-11,83	-6,33	-5,12	-11,45
Wzorzec +enzym	0,85	-4,18	4,30	-14,92	-3,29	-9,98	-13,27
	1,10	-1,19	2,89	-16,87	-0,08	-13,49	-13,57	-13,42
Plazma +enzym	4,00	-6,30	3,70	-7,56	-2,05	-3,58	-5,63
	1,27	-4,77	5,46	-7,79	-3,44	-1,90	-5,34	-5,49

Tabela 5c

Relaksacja (1x7A) i skurcz na skutek sfilcowania (5x5A) próbek wełny po obróbce plazmowej, poddanych obróbce z użyciem 0,83% wag. enzymu NOVOZYM 654 i odpowiednio buforu w czasie 120 minut (wymiary próbki 300 x 400 mm)

Próbki	Skurcz na skutek sfilcowania (%)	Skurcz powierzchni (%)	Skurcz całkowity (%)	X (%)
Szerokość	Długość	Relaksacja	Skurcz
Wzorzec +bufor	-9,91	-29,41	-3,78	-42,23	-46,01
Plazma +bufor	7,69	-16,22	-5,02	-7,28	-12,30
Wzorzec + enzym	-5,01	-24,13	-4,96	-30,35	-35,31
	-5,50	-24,73	-3,45	-31,59	-35,04	-35,2
Plazma + enzym	8,78	-14,68	-3,73	-4,61	-8,34
	5,96	-11,56	-3,07	-4,91	-7,98	-8,2

Tabela 5d

Relaksacja (1x7A) i skurcz na skutek sfilcowania (5x5A) próbek wełny po obróbce plazmowej, poddanych obróbce z użyciem 0,83% wag. enzymu NOVOZYM 654 i odpowiednio buforu w czasie 60 minut (wymiary próbki 300 x 400 mm)

Próbki	Skurcz na skutek sfilcowania (%)	Skurcz powierzchni (%)	Skurcz całkowity (%)	X (%)
Szerokość	Długość	Relaksacja	Skurcz
Wzorzec + bufor	-12,09	-29,63	-3,47	-45,30	-48,77
Plazma +bufor	5,70	-18,35	-6,33	-11,60	-17,93
Wzorzec + enzym	-3,60	-24,91	-3,29	-29,41	-32,70
	-3,24	-25,77	-0,08	-32,36	-32,44	-32,6
Plazma + enzym	8,16	-13,42	-3,44	-4,16	-7,60
	5,72	-12,39	-2,05	-5,96	-8,01	-7,8

W teście (2x5A) zmniejszenie skurczu spowodowane obróbką enzymem wełny nie poddanej obróbce wynosi 25%. W przypadku inkubowania wełny po obróbce plazmą z 0,83% wag. en184 544 zymu Novozym przez 120 minut skurcz nie zmniejszył się, ale nawet nieznacznie wzrósł. Natomiast przy skróceniu czasu obróbki do 60 minut przy 0,83% enzymu Novozym 654 całkowity skurcz zmniejsza się o 50%. Przy zastosowaniu wyższego stężenia czas obróbki wywiera decydujący wpływ na działanie przeciwfilcujące.

II.2 Stopień białości

Stosowanie próbek dzianiny o dwóch różnych wymiarach wynikało z tego, że w przypadku próbek 300 x 400 mm (o podwójnej grubości) płukanie wodą wodociągową po obróbce enzymem było mniej skuteczne, co potwierdził niższy stopień białości próbek po obróbce enzymem (tabela 6a) oraz wzrost wagi po obróbce (nie zamieszczono wyników). Wydaje się, że resztki enzymu i fragmentów białka zostały zdezaktywowane, lecz nie zostały usunięte z materiału.

Z tego względu poddawano obróbce i płukano próbki wełny o pojedynczej grubości. Ponadto płukanie przeprowadzono w aparacie Ahiba Turbocolor, w którym wodę wodociągową przetłacza się przez tkaninę (tabela 6b).

Tabela 6

Stopień białości materiału po obróbce plazmowej, wzorcowego i po obróbce wtórnej enzymem

a) Dzianina 300 x 400 mm, poddana obróbce i płukana, podwójnie zszyta

Czas, stężenie enzymu	W-CIE	ΔW-CIE	X
Wzorce
Bez obróbki	2,3	-
Plazma	1,4	-
120 minut, 0,166% wag.
Bez obróbki	1,9 1,9	-0,4 -0,4	-0,4
Plazma	0,3 0,5	-1,1 -0,9	-1,0
60 minut, 0,83% wag.
Bez obróbki	-2,2 -2,1	-4,5 -4,4	-4,5
Plazma	-2,9 -2,0	-4,3 -3,4	-3,9
120 minut, 0,83% wag.
Bez obróbki	-2,8 -2,2	-5,1 -4,5	-4,8
Plazma	-2,2 -3,3	-3,6 -4,7	-4,2
Wzorce, obróbka buforem, 120 minut
Bez obróbki	-0,1	-2,4
Plazma	0,5	-0,9
60 minut
Bez obróbki	-0,1	-2,4
Plazma	0,6	-0,8

b) Dzianina 225 x 300 mm, poddana obróbce w pojedynczej warstwie, płukana w warstwie podwójnej

184 544

Próbki	W-CIE	AW-CIE
Po obróbce plazmowej, wzorcowa	1,4	-
Bufor po obróbce plazmowej (120 minut)	1,7	0,3
Enzym po obróbce plazmowej (120 minut, 0,166% wag. Novozymu 654)	4,0	2,6

W przeciwieństwie do próbek poddawanych obróbce enzymatycznej w podwójnej warstwie próbki dzianiny wełnianej po obróbce plazmowej poddawane obróbce enzymem w jednej warstwie wykazują zwiększony stopień białości w porównaniu z wzorcem.

11.3 Podatność próbek na barwienie

Tkaniny poddane obróbce barwiono barwnikiem Lanasol Blue 8G konkurencyjnie z odpowiednim wzorcem, po czym zmierzono różnice w barwie (wielkości DL) dla odpowiednich par próbek (tabela 7).

Tabela 7

Różnice w barwie próbek i wzorców barwionych konkurencyjnie

Próbki odpowiedni wzorzec/próbka	DL
Dzianina
Bez obróbki/po obróbce enzymem	-6,1
Plazma/bufor po obróbce plazmą, 120 minut	-3,6
Bufor po obróbce plazmą/enzym po obróbce plazmą (0,166%, 120 minut)	-0,5

Próbki dzianiny po obróbce plazmowej i obróbce enzymem wykazują większe wchłanianie barwnika niż wzorce po obróbce plazmowej.

11.4 Ocena chwytu

Na ogół chwyt próbek po obróbce enzymem jest lepszy niż wzorca. Tak więc widoczna i wyczuwalna jest tendencja wzrostu miękkości próbki przy zwiększaniu stężenia enzymu. W takim przypadku czas odgrywa mniejszą rolę.

11.5 Zwilżalność

Próbki stosowane w teście barwienia (II.3) poddano także testowi zwilżalności (tabela 8). W teście tym obróbka plazmowa lub siły kapilarne nie są takie same na całej powierzchni tkaniny. Być może również pranie na sucho przed obróbką plazmową nie było wystarczająco skuteczne. W przypadku samej obróbki plazmowej dzianiny zmierzono 3 różne wielkości nasiąkania (11,33 minuty, 10 sekund, 5,45 minuty). Zbadano materiał po obydwu stronach. Materiał jest niejednorodny pod względem zwilżalności. Tylko w przypadku wtórnej obróbki enzymem materiał po obróbce plazmowej nasiąka szybko i równomiernie (50,45 i 42 s), lecz tylko z jednej strony. Podczas obróbki enzymem materiał był zrolowany wokół wałka nośnego barwiarki. W związku z tym część materiału była bardziej wystawiona na działanie kąpieli, choć kąpiel tę tłoczono (od zewnątrz do wewnątrz) przez wałek. Może to powodować różne zwilżanie próbek po wtórnej obróbce enzymem.

Tabela 8. Wyniki testu zwilżalności próbek dzianiny po różnych obróbkach

	I	II	III	IV	V
1	oo		50 s	> 10 min	11,33 min
2			45 s	> 10 min	10 s
3			42 s	> 10 min	5,45 min
X			46 s	> 10 min

I: obróbka enzymem (0,166%, 120 minut), II: bez obróbki, III: enzym po obróbce plazmowej (0,166%, 120 minut), IV: bufor po obróbce plazmowej (120 minut), V: po obróbce plazmowej

Departament Wydawnictw UP RP. Nakład 60 egz.

Cena 4,00 zł.

Claims

Zastrzeżenia patentowe

1. Sposób obróbki materiałów z wełny, włókien wełnianych lub sierści, zgodnie z którym prowadzi się proces niskotemperaturowej obróbki plazmowej, znamienny tym, że bezpośrednio po niskotemperaturowej obróbce plazmowej materiał z wełny, włókien wełnianych lub sierści poddaje się obróbce enzymem proteolitycznym (proteazą), przy czym jako enzym proteolityczny stosuje się proteazę serynową wytwarzaną przez lub pochodzącąz Bacillus lub Nocardiopsis, w ilości 0,1 -10% wagowych w przeliczeniu na masę materiału z wełny, włókien wełnianych lub sierści.
2. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że obróbkę enzymem proteolitycznym korzystnie prowadzi się w ciągu 1 -120 minut; i/lub korzystnie w temperaturze 20-70°C, korzystniej 30 - 60°C, a zwłaszcza 40 - 60°C.
3. Sposób według zastrz. 1 albo 2, znamienny tym, że obróbkę enzymem proteolitycznym prowadzi się w środowisku alkalicznym, ewentualnie w obecności jednego lub większej liczby anionowych, niejonowych lub kationowych środków powierzchniowo czynnych.
4. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, żejako proteazę serynową stosuje się subtilizynę.
5. Sposób według zastrz. 4, znamienny tym, że stosuje się proteazę serynową wybraną z grupy obejmującej subtilizynę PB92, subtilizynę 309 i subtilizynę 147.
6. Sposób według zastrz. 5, znamienny tym, że jako proteazę serynową stosuje się subtilizynowy wariant subtilizyny 309 zawierający glicynę z pozycji 195 podstawionąfenyloalaniną.
7. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że stosuje się proteazę serynową wytwarzaną przez szczep lub pochodzącą ze szczepu B. licheniformis, B. alcalophilus, B. cereus, B. natto, B. vulgatus lub B. mycoi.de.
8. Sposób według zastrz. 1, znamienny tym, że stosuje się proteazę serynową wytwarzaną przez szczep lub pochodzącą ze szczepu Nocardiopsis sp. lub Nocardiopsis dassonvillei, korzystnie ze szczepu Nocardiopsis sp., korzystniej z Nocardiopsis sp., NRRL 18133.