NO145367B - Fremgangsmaate for fremstilling av funksjonelt protein - Google Patents
Fremgangsmaate for fremstilling av funksjonelt protein Download PDFInfo
- Publication number
- NO145367B NO145367B NO773156A NO773156A NO145367B NO 145367 B NO145367 B NO 145367B NO 773156 A NO773156 A NO 773156A NO 773156 A NO773156 A NO 773156A NO 145367 B NO145367 B NO 145367B
- Authority
- NO
- Norway
- Prior art keywords
- protein
- functional
- solids
- enzyme
- heat
- Prior art date
Links
- 102000004169 proteins and genes Human genes 0.000 title claims description 139
- 108090000623 proteins and genes Proteins 0.000 title claims description 139
- 238000000034 method Methods 0.000 title claims description 22
- 238000002360 preparation method Methods 0.000 title description 6
- 108010046377 Whey Proteins Proteins 0.000 claims description 102
- 102000007544 Whey Proteins Human genes 0.000 claims description 102
- 102000004190 Enzymes Human genes 0.000 claims description 33
- 108090000790 Enzymes Proteins 0.000 claims description 33
- 229940088598 enzyme Drugs 0.000 claims description 33
- 108091005804 Peptidases Proteins 0.000 claims description 27
- 102000035195 Peptidases Human genes 0.000 claims description 25
- 239000005862 Whey Substances 0.000 claims description 23
- 239000004365 Protease Substances 0.000 claims description 21
- 230000000813 microbial effect Effects 0.000 claims description 19
- 108010082495 Dietary Plant Proteins Proteins 0.000 claims description 7
- 241001465754 Metazoa Species 0.000 claims description 6
- 238000004519 manufacturing process Methods 0.000 claims description 6
- 108090000145 Bacillolysin Proteins 0.000 claims description 5
- 108091005658 Basic proteases Proteins 0.000 claims description 5
- 108091005507 Neutral proteases Proteins 0.000 claims description 5
- 108091005508 Acid proteases Proteins 0.000 claims description 4
- 102000035092 Neutral proteases Human genes 0.000 claims description 4
- 102000057297 Pepsin A Human genes 0.000 claims description 4
- 108090000284 Pepsin A Proteins 0.000 claims description 4
- 229940111202 pepsin Drugs 0.000 claims description 4
- 230000006920 protein precipitation Effects 0.000 claims description 4
- 102100037486 Reverse transcriptase/ribonuclease H Human genes 0.000 claims 2
- 235000018102 proteins Nutrition 0.000 description 129
- 239000007787 solid Substances 0.000 description 116
- 235000021119 whey protein Nutrition 0.000 description 79
- XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N water Substances O XLYOFNOQVPJJNP-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 38
- 239000000203 mixture Substances 0.000 description 35
- 235000019640 taste Nutrition 0.000 description 30
- 238000012360 testing method Methods 0.000 description 30
- 239000000047 product Substances 0.000 description 28
- 108010058643 Fungal Proteins Proteins 0.000 description 26
- 235000010469 Glycine max Nutrition 0.000 description 21
- HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M Sodium hydroxide Chemical compound [OH-].[Na+] HEMHJVSKTPXQMS-UHFFFAOYSA-M 0.000 description 21
- 239000000243 solution Substances 0.000 description 20
- 235000013305 food Nutrition 0.000 description 17
- 239000004615 ingredient Substances 0.000 description 14
- 239000002002 slurry Substances 0.000 description 14
- 108010010803 Gelatin Proteins 0.000 description 13
- 239000008273 gelatin Substances 0.000 description 13
- 229920000159 gelatin Polymers 0.000 description 13
- 235000019322 gelatine Nutrition 0.000 description 13
- 235000011852 gelatine desserts Nutrition 0.000 description 13
- 240000007154 Coffea arabica Species 0.000 description 12
- 108010073771 Soybean Proteins Proteins 0.000 description 12
- 235000016213 coffee Nutrition 0.000 description 12
- 235000013353 coffee beverage Nutrition 0.000 description 12
- 238000001556 precipitation Methods 0.000 description 12
- 229940001941 soy protein Drugs 0.000 description 12
- 244000068988 Glycine max Species 0.000 description 11
- 235000019658 bitter taste Nutrition 0.000 description 11
- 235000013351 cheese Nutrition 0.000 description 11
- 102000011632 Caseins Human genes 0.000 description 10
- 108010076119 Caseins Proteins 0.000 description 10
- 108010058846 Ovalbumin Proteins 0.000 description 10
- 229940080237 sodium caseinate Drugs 0.000 description 10
- LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N Ethanol Chemical compound CCO LFQSCWFLJHTTHZ-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 9
- 102000005158 Subtilisins Human genes 0.000 description 9
- 108010056079 Subtilisins Proteins 0.000 description 9
- 210000004027 cell Anatomy 0.000 description 9
- 239000000796 flavoring agent Substances 0.000 description 9
- 235000013336 milk Nutrition 0.000 description 9
- 239000008267 milk Substances 0.000 description 9
- 210000004080 milk Anatomy 0.000 description 9
- 235000009508 confectionery Nutrition 0.000 description 8
- 235000013312 flour Nutrition 0.000 description 8
- 235000013372 meat Nutrition 0.000 description 8
- 235000019419 proteases Nutrition 0.000 description 8
- 239000003795 chemical substances by application Substances 0.000 description 7
- 239000013068 control sample Substances 0.000 description 7
- 235000019634 flavors Nutrition 0.000 description 7
- 235000019600 saltiness Nutrition 0.000 description 7
- 238000006467 substitution reaction Methods 0.000 description 7
- 235000019219 chocolate Nutrition 0.000 description 6
- 230000017854 proteolysis Effects 0.000 description 6
- 235000011962 puddings Nutrition 0.000 description 6
- 238000000926 separation method Methods 0.000 description 6
- 238000004904 shortening Methods 0.000 description 6
- 244000208874 Althaea officinalis Species 0.000 description 5
- 235000006576 Althaea officinalis Nutrition 0.000 description 5
- 241000196324 Embryophyta Species 0.000 description 5
- 108010068370 Glutens Proteins 0.000 description 5
- 241000209140 Triticum Species 0.000 description 5
- 235000021307 Triticum Nutrition 0.000 description 5
- 235000021152 breakfast Nutrition 0.000 description 5
- 235000008504 concentrate Nutrition 0.000 description 5
- 239000012141 concentrate Substances 0.000 description 5
- 235000013365 dairy product Nutrition 0.000 description 5
- 235000021186 dishes Nutrition 0.000 description 5
- 238000004945 emulsification Methods 0.000 description 5
- 239000003995 emulsifying agent Substances 0.000 description 5
- 230000002255 enzymatic effect Effects 0.000 description 5
- 235000021312 gluten Nutrition 0.000 description 5
- 230000007062 hydrolysis Effects 0.000 description 5
- 238000006460 hydrolysis reaction Methods 0.000 description 5
- 235000015243 ice cream Nutrition 0.000 description 5
- 235000001035 marshmallow Nutrition 0.000 description 5
- 235000000346 sugar Nutrition 0.000 description 5
- 241000194108 Bacillus licheniformis Species 0.000 description 4
- 108010000912 Egg Proteins Proteins 0.000 description 4
- 102000002322 Egg Proteins Human genes 0.000 description 4
- 240000004808 Saccharomyces cerevisiae Species 0.000 description 4
- 235000014680 Saccharomyces cerevisiae Nutrition 0.000 description 4
- 239000002253 acid Substances 0.000 description 4
- 230000002378 acidificating effect Effects 0.000 description 4
- 238000006243 chemical reaction Methods 0.000 description 4
- 238000010438 heat treatment Methods 0.000 description 4
- 238000002156 mixing Methods 0.000 description 4
- 235000021453 onion ring Nutrition 0.000 description 4
- 235000014438 salad dressings Nutrition 0.000 description 4
- 239000000523 sample Substances 0.000 description 4
- 235000013580 sausages Nutrition 0.000 description 4
- 238000000108 ultra-filtration Methods 0.000 description 4
- 240000006439 Aspergillus oryzae Species 0.000 description 3
- 235000014469 Bacillus subtilis Nutrition 0.000 description 3
- 241000177202 Chimonobambusa utilis Species 0.000 description 3
- 240000003114 Salix fragilis Species 0.000 description 3
- CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L Sodium Carbonate Chemical compound [Na+].[Na+].[O-]C([O-])=O CDBYLPFSWZWCQE-UHFFFAOYSA-L 0.000 description 3
- 230000001580 bacterial effect Effects 0.000 description 3
- 235000015173 baked goods and baking mixes Nutrition 0.000 description 3
- 235000008429 bread Nutrition 0.000 description 3
- 235000014171 carbonated beverage Nutrition 0.000 description 3
- 239000006071 cream Substances 0.000 description 3
- 230000009849 deactivation Effects 0.000 description 3
- 235000021185 dessert Nutrition 0.000 description 3
- 235000011850 desserts Nutrition 0.000 description 3
- 235000015071 dressings Nutrition 0.000 description 3
- 235000013345 egg yolk Nutrition 0.000 description 3
- 210000002969 egg yolk Anatomy 0.000 description 3
- 239000006260 foam Substances 0.000 description 3
- 230000002538 fungal effect Effects 0.000 description 3
- 239000007788 liquid Substances 0.000 description 3
- 230000002797 proteolythic effect Effects 0.000 description 3
- 150000003839 salts Chemical class 0.000 description 3
- 230000001953 sensory effect Effects 0.000 description 3
- 235000020183 skimmed milk Nutrition 0.000 description 3
- 235000002639 sodium chloride Nutrition 0.000 description 3
- 239000013589 supplement Substances 0.000 description 3
- IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N Atomic nitrogen Chemical compound N#N IJGRMHOSHXDMSA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 2
- 241000894006 Bacteria Species 0.000 description 2
- 108010077805 Bacterial Proteins Proteins 0.000 description 2
- 235000005979 Citrus limon Nutrition 0.000 description 2
- 244000131522 Citrus pyriformis Species 0.000 description 2
- 235000019750 Crude protein Nutrition 0.000 description 2
- 241000233866 Fungi Species 0.000 description 2
- 241000427940 Fusarium solani Species 0.000 description 2
- 244000199885 Lactobacillus bulgaricus Species 0.000 description 2
- 108090000526 Papain Proteins 0.000 description 2
- 241000235648 Pichia Species 0.000 description 2
- 240000001377 Pseudomonas sp. PM-2 Species 0.000 description 2
- 229920002472 Starch Polymers 0.000 description 2
- 244000057717 Streptococcus lactis Species 0.000 description 2
- 241000223261 Trichoderma viride Species 0.000 description 2
- 240000008042 Zea mays Species 0.000 description 2
- 235000005824 Zea mays ssp. parviglumis Nutrition 0.000 description 2
- 235000002017 Zea mays subsp mays Nutrition 0.000 description 2
- 238000009835 boiling Methods 0.000 description 2
- 239000000679 carrageenan Substances 0.000 description 2
- 235000010418 carrageenan Nutrition 0.000 description 2
- 229920001525 carrageenan Polymers 0.000 description 2
- 229940113118 carrageenan Drugs 0.000 description 2
- 235000020140 chocolate milk drink Nutrition 0.000 description 2
- 238000005345 coagulation Methods 0.000 description 2
- 230000015271 coagulation Effects 0.000 description 2
- 239000000356 contaminant Substances 0.000 description 2
- 235000005822 corn Nutrition 0.000 description 2
- 235000012343 cottonseed oil Nutrition 0.000 description 2
- 235000014103 egg white Nutrition 0.000 description 2
- 210000000969 egg white Anatomy 0.000 description 2
- 235000013601 eggs Nutrition 0.000 description 2
- 238000001914 filtration Methods 0.000 description 2
- 238000005187 foaming Methods 0.000 description 2
- 235000015250 liver sausages Nutrition 0.000 description 2
- 239000000463 material Substances 0.000 description 2
- 238000012986 modification Methods 0.000 description 2
- 230000004048 modification Effects 0.000 description 2
- 235000016337 monopotassium tartrate Nutrition 0.000 description 2
- 235000016709 nutrition Nutrition 0.000 description 2
- 239000003921 oil Substances 0.000 description 2
- 235000019198 oils Nutrition 0.000 description 2
- 235000019834 papain Nutrition 0.000 description 2
- 229940055729 papain Drugs 0.000 description 2
- KYKNRZGSIGMXFH-ZVGUSBNCSA-M potassium bitartrate Chemical compound [K+].OC(=O)[C@H](O)[C@@H](O)C([O-])=O KYKNRZGSIGMXFH-ZVGUSBNCSA-M 0.000 description 2
- 239000000843 powder Substances 0.000 description 2
- 235000020991 processed meat Nutrition 0.000 description 2
- 239000012460 protein solution Substances 0.000 description 2
- 230000035484 reaction time Effects 0.000 description 2
- 235000011888 snacks Nutrition 0.000 description 2
- 235000019698 starch Nutrition 0.000 description 2
- 239000008107 starch Substances 0.000 description 2
- 239000006228 supernatant Substances 0.000 description 2
- 235000015112 vegetable and seed oil Nutrition 0.000 description 2
- 239000008158 vegetable oil Substances 0.000 description 2
- 235000013311 vegetables Nutrition 0.000 description 2
- 210000005253 yeast cell Anatomy 0.000 description 2
- UHVMMEOXYDMDKI-JKYCWFKZSA-L zinc;1-(5-cyanopyridin-2-yl)-3-[(1s,2s)-2-(6-fluoro-2-hydroxy-3-propanoylphenyl)cyclopropyl]urea;diacetate Chemical compound [Zn+2].CC([O-])=O.CC([O-])=O.CCC(=O)C1=CC=C(F)C([C@H]2[C@H](C2)NC(=O)NC=2N=CC(=CC=2)C#N)=C1O UHVMMEOXYDMDKI-JKYCWFKZSA-L 0.000 description 2
- QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 5,5-dimethyl-2,4-dioxo-1,3-oxazolidine-3-carboxamide Chemical compound CC1(C)OC(=O)N(C(N)=O)C1=O QCVGEOXPDFCNHA-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- UHPMCKVQTMMPCG-UHFFFAOYSA-N 5,8-dihydroxy-2-methoxy-6-methyl-7-(2-oxopropyl)naphthalene-1,4-dione Chemical compound CC1=C(CC(C)=O)C(O)=C2C(=O)C(OC)=CC(=O)C2=C1O UHPMCKVQTMMPCG-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 240000004507 Abelmoschus esculentus Species 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-XLOQQCSPSA-N Alpha-Lactose Chemical compound O[C@@H]1[C@@H](O)[C@@H](O)[C@@H](CO)O[C@H]1O[C@@H]1[C@@H](CO)O[C@H](O)[C@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-XLOQQCSPSA-N 0.000 description 1
- 244000105624 Arachis hypogaea Species 0.000 description 1
- 241000186063 Arthrobacter Species 0.000 description 1
- 241000228212 Aspergillus Species 0.000 description 1
- 241000228197 Aspergillus flavus Species 0.000 description 1
- 241000193830 Bacillus <bacterium> Species 0.000 description 1
- 240000002791 Brassica napus Species 0.000 description 1
- 235000004977 Brassica sinapistrum Nutrition 0.000 description 1
- 108010004032 Bromelains Proteins 0.000 description 1
- 241000222120 Candida <Saccharomycetales> Species 0.000 description 1
- 241000186321 Cellulomonas Species 0.000 description 1
- 241000207199 Citrus Species 0.000 description 1
- 206010013911 Dysgeusia Diseases 0.000 description 1
- 108090000270 Ficain Proteins 0.000 description 1
- 241000223218 Fusarium Species 0.000 description 1
- 229920002907 Guar gum Polymers 0.000 description 1
- 102000001554 Hemoglobins Human genes 0.000 description 1
- 108010054147 Hemoglobins Proteins 0.000 description 1
- 241000271815 Hydrogenimonas Species 0.000 description 1
- 239000005905 Hydrolysed protein Substances 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N L-tyrosine Chemical compound OC(=O)[C@@H](N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-QMMMGPOBSA-N 0.000 description 1
- 241000186660 Lactobacillus Species 0.000 description 1
- GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N Lactose Natural products OC[C@H]1O[C@@H](O[C@H]2[C@H](O)[C@@H](O)C(O)O[C@@H]2CO)[C@H](O)[C@@H](O)[C@H]1O GUBGYTABKSRVRQ-QKKXKWKRSA-N 0.000 description 1
- 240000004658 Medicago sativa Species 0.000 description 1
- 235000017587 Medicago sativa ssp. sativa Nutrition 0.000 description 1
- 244000246386 Mentha pulegium Species 0.000 description 1
- 235000016257 Mentha pulegium Nutrition 0.000 description 1
- 235000004357 Mentha x piperita Nutrition 0.000 description 1
- 241000192041 Micrococcus Species 0.000 description 1
- 241000238367 Mya arenaria Species 0.000 description 1
- 241000221960 Neurospora Species 0.000 description 1
- 240000007594 Oryza sativa Species 0.000 description 1
- 235000007164 Oryza sativa Nutrition 0.000 description 1
- 241000228143 Penicillium Species 0.000 description 1
- 244000203593 Piper nigrum Species 0.000 description 1
- 235000008184 Piper nigrum Nutrition 0.000 description 1
- 241000589516 Pseudomonas Species 0.000 description 1
- 241000235070 Saccharomyces Species 0.000 description 1
- 108010031271 Saccharomyces cerevisiae Proteins Proteins 0.000 description 1
- 241000015473 Schizothorax griseus Species 0.000 description 1
- 235000003434 Sesamum indicum Nutrition 0.000 description 1
- 244000040738 Sesamum orientale Species 0.000 description 1
- 244000061456 Solanum tuberosum Species 0.000 description 1
- 235000002595 Solanum tuberosum Nutrition 0.000 description 1
- 241000194017 Streptococcus Species 0.000 description 1
- 241000223259 Trichoderma Species 0.000 description 1
- 102000004142 Trypsin Human genes 0.000 description 1
- 108090000631 Trypsin Proteins 0.000 description 1
- 235000009499 Vanilla fragrans Nutrition 0.000 description 1
- 244000263375 Vanilla tahitensis Species 0.000 description 1
- 235000012036 Vanilla tahitensis Nutrition 0.000 description 1
- 238000005273 aeration Methods 0.000 description 1
- 238000005904 alkaline hydrolysis reaction Methods 0.000 description 1
- 239000011230 binding agent Substances 0.000 description 1
- 235000013614 black pepper Nutrition 0.000 description 1
- 235000019835 bromelain Nutrition 0.000 description 1
- 235000014633 carbohydrates Nutrition 0.000 description 1
- 150000001720 carbohydrates Chemical class 0.000 description 1
- 230000015556 catabolic process Effects 0.000 description 1
- 238000005119 centrifugation Methods 0.000 description 1
- 235000013339 cereals Nutrition 0.000 description 1
- 235000020971 citrus fruits Nutrition 0.000 description 1
- 238000007796 conventional method Methods 0.000 description 1
- 238000010411 cooking Methods 0.000 description 1
- 235000014048 cultured milk product Nutrition 0.000 description 1
- 235000015142 cultured sour cream Nutrition 0.000 description 1
- 238000006731 degradation reaction Methods 0.000 description 1
- 235000015872 dietary supplement Nutrition 0.000 description 1
- 238000004090 dissolution Methods 0.000 description 1
- 230000000694 effects Effects 0.000 description 1
- 238000000909 electrodialysis Methods 0.000 description 1
- 230000001804 emulsifying effect Effects 0.000 description 1
- 239000003344 environmental pollutant Substances 0.000 description 1
- -1 ethanol Chemical compound 0.000 description 1
- 239000004744 fabric Substances 0.000 description 1
- 235000013410 fast food Nutrition 0.000 description 1
- 235000019836 ficin Nutrition 0.000 description 1
- POTUGHMKJGOKRI-UHFFFAOYSA-N ficin Chemical compound FI=CI=N POTUGHMKJGOKRI-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 238000011049 filling Methods 0.000 description 1
- 239000012065 filter cake Substances 0.000 description 1
- 235000013355 food flavoring agent Nutrition 0.000 description 1
- 238000004108 freeze drying Methods 0.000 description 1
- 238000007710 freezing Methods 0.000 description 1
- 230000008014 freezing Effects 0.000 description 1
- 238000002523 gelfiltration Methods 0.000 description 1
- 235000014080 ginger ale Nutrition 0.000 description 1
- 239000000665 guar gum Substances 0.000 description 1
- 235000010417 guar gum Nutrition 0.000 description 1
- 229960002154 guar gum Drugs 0.000 description 1
- 235000001050 hortel pimenta Nutrition 0.000 description 1
- 235000003642 hunger Nutrition 0.000 description 1
- 238000002347 injection Methods 0.000 description 1
- 239000007924 injection Substances 0.000 description 1
- 229910052500 inorganic mineral Inorganic materials 0.000 description 1
- 239000002198 insoluble material Substances 0.000 description 1
- 235000021154 instant breakfast Nutrition 0.000 description 1
- 238000002955 isolation Methods 0.000 description 1
- 229940039696 lactobacillus Drugs 0.000 description 1
- 239000008101 lactose Substances 0.000 description 1
- 239000007791 liquid phase Substances 0.000 description 1
- 235000010746 mayonnaise Nutrition 0.000 description 1
- 239000008268 mayonnaise Substances 0.000 description 1
- 235000013622 meat product Nutrition 0.000 description 1
- 239000011707 mineral Substances 0.000 description 1
- 235000010755 mineral Nutrition 0.000 description 1
- LPUQAYUQRXPFSQ-DFWYDOINSA-M monosodium L-glutamate Chemical compound [Na+].[O-]C(=O)[C@@H](N)CCC(O)=O LPUQAYUQRXPFSQ-DFWYDOINSA-M 0.000 description 1
- 235000013923 monosodium glutamate Nutrition 0.000 description 1
- 239000004223 monosodium glutamate Substances 0.000 description 1
- 230000007935 neutral effect Effects 0.000 description 1
- 229910052757 nitrogen Inorganic materials 0.000 description 1
- 235000012149 noodles Nutrition 0.000 description 1
- 235000015145 nougat Nutrition 0.000 description 1
- 235000015205 orange juice Nutrition 0.000 description 1
- 238000010979 pH adjustment Methods 0.000 description 1
- 238000009928 pasteurization Methods 0.000 description 1
- 235000020232 peanut Nutrition 0.000 description 1
- 239000001931 piper nigrum l. white Substances 0.000 description 1
- 231100000719 pollutant Toxicity 0.000 description 1
- 229950008882 polysorbate Drugs 0.000 description 1
- 229920000136 polysorbate Polymers 0.000 description 1
- GRLPQNLYRHEGIJ-UHFFFAOYSA-J potassium aluminium sulfate Chemical compound [Al+3].[K+].[O-]S([O-])(=O)=O.[O-]S([O-])(=O)=O GRLPQNLYRHEGIJ-UHFFFAOYSA-J 0.000 description 1
- 235000012015 potatoes Nutrition 0.000 description 1
- 239000002244 precipitate Substances 0.000 description 1
- 238000012545 processing Methods 0.000 description 1
- 235000019833 protease Nutrition 0.000 description 1
- 238000000746 purification Methods 0.000 description 1
- 238000011084 recovery Methods 0.000 description 1
- 238000005057 refrigeration Methods 0.000 description 1
- 230000003014 reinforcing effect Effects 0.000 description 1
- 238000001223 reverse osmosis Methods 0.000 description 1
- 235000009566 rice Nutrition 0.000 description 1
- 229920002477 rna polymer Polymers 0.000 description 1
- 235000019643 salty taste Nutrition 0.000 description 1
- GCLGEJMYGQKIIW-UHFFFAOYSA-H sodium hexametaphosphate Chemical compound [Na]OP1(=O)OP(=O)(O[Na])OP(=O)(O[Na])OP(=O)(O[Na])OP(=O)(O[Na])OP(=O)(O[Na])O1 GCLGEJMYGQKIIW-UHFFFAOYSA-H 0.000 description 1
- 235000019982 sodium hexametaphosphate Nutrition 0.000 description 1
- 241000894007 species Species 0.000 description 1
- 239000007921 spray Substances 0.000 description 1
- 238000001694 spray drying Methods 0.000 description 1
- 238000003756 stirring Methods 0.000 description 1
- 239000000126 substance Substances 0.000 description 1
- 235000020238 sunflower seed Nutrition 0.000 description 1
- 239000000725 suspension Substances 0.000 description 1
- 239000006188 syrup Substances 0.000 description 1
- 235000020357 syrup Nutrition 0.000 description 1
- 239000001577 tetrasodium phosphonato phosphate Substances 0.000 description 1
- 230000035922 thirst Effects 0.000 description 1
- 239000012588 trypsin Substances 0.000 description 1
- OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N tyrosine Natural products OC(=O)C(N)CC1=CC=C(O)C=C1 OUYCCCASQSFEME-UHFFFAOYSA-N 0.000 description 1
- 239000000052 vinegar Substances 0.000 description 1
- 235000021419 vinegar Nutrition 0.000 description 1
- 235000013343 vitamin Nutrition 0.000 description 1
- 239000011782 vitamin Substances 0.000 description 1
- 229940088594 vitamin Drugs 0.000 description 1
- 229930003231 vitamin Natural products 0.000 description 1
- 239000002699 waste material Substances 0.000 description 1
- 235000012794 white bread Nutrition 0.000 description 1
- 235000013618 yogurt Nutrition 0.000 description 1
Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C11/00—Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions
- A23C11/02—Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions containing at least one non-milk component as source of fats or proteins
- A23C11/04—Milk substitutes, e.g. coffee whitener compositions containing at least one non-milk component as source of fats or proteins containing non-milk fats but no non-milk proteins
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J3/00—Working-up of proteins for foodstuffs
- A23J3/30—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis
- A23J3/32—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents
- A23J3/34—Working-up of proteins for foodstuffs by hydrolysis using chemical agents using enzymes
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23L—FOODS, FOODSTUFFS, OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES, NOT COVERED BY SUBCLASSES A21D OR A23B-A23J; THEIR PREPARATION OR TREATMENT, e.g. COOKING, MODIFICATION OF NUTRITIVE QUALITIES, PHYSICAL TREATMENT; PRESERVATION OF FOODS OR FOODSTUFFS, IN GENERAL
- A23L33/00—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof
- A23L33/10—Modifying nutritive qualities of foods; Dietetic products; Preparation or treatment thereof using additives
- A23L33/17—Amino acids, peptides or proteins
- A23L33/18—Peptides; Protein hydrolysates
Landscapes
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- Food Science & Technology (AREA)
- Polymers & Plastics (AREA)
- Nutrition Science (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Mycology (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Dairy Products (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
Description
Oppfinnelsen vedrører en fremgangsmåte for fremstilling
av funksjonelt protein. Mer spesifikt vedrører den modifisering av naturlige proteiner for forbedring av deres nytte i matvarer.
Næringsverdi er noe som primært berører verdens etter-spørsel etter nye proteinkilder, men man må også ta i betrakt-ning proteinets funksjons- og aromakarakteristika. Selv om næ-ringsmessig avbalansert mat kan fremstilles fra en lang rekke kilder, avhenger akseptabiliteten til slik mat av dens sensoriske egenskaper, f.eks. smak og tekstur. Et protein som settes istedenfor tradisjonelle proteiner må derfor opprettholde eller forbedre kvaliteten og akseptabiliteten til matvareproduktene som det innarbeides i. Dette krever at det nye protein ikke bare er i besittelse av tilfredsstillende næringsegenskaper, men at det også har akseptabel aroma, farve og andre funksjonelle egenskaper, f.eks. løselighet, varmestabilitet, emulgerings-, skumme- og teksturdannelseskarakteristika.
Samtidig leter matvareindustrien etter mindre kost-
bare proteiner for anvendelse ved fremstilling av moderne bekvem-melighet smatvar er . For slik anvendelse må proteinet ofte ha spesifikke funksjonelle karakteristika. Eksempelvis må protei-
net i en syntetisk kaffefløte ikke felles ut når det tilsettes til kaffen, og et protein for anvendelse i karboniserte drikker må være syreløselig.
Det er derfor et primært formål med foreliggende oppfinnelse å tilveiebringe en enkel og billig fremgangsmåte for fremstilling av funksjonelt protein for anvendelse i et stort utvalg av næringsmidler.
Tidligere forsøk som var rettet mot oppnåelse av et slikt formål inkluderer: 1. Direkte enzymatisk proteolyse av naturlige proteiner, f.eks. som åpenbart i US-patenter nr. 2 489 208 og nr. 3 889 001. Denne utførelse anvender normalt lave nivåer av enzym for utstrakte reaksjonstider. Utbyttet av løselig funksjonelt protein fra slike prosesser er vanligvis lavt, og produktet har generelt dårlig aroma. 2. Enzymatisk behandling av naturlig protein som innledningsvis er utsatt for høy skjærkraft for modifisering av proteinstrukturen. Som eksemplifisert i US-patentskrift nr. 3 694 221, utføres proteolyse av det forhåndsbehandlede protein med høye nivåer av enzym i korte reaksjonstider og sies å gi et lett fuktbart og dispergerbart produkt med god "munnfølelse". 3. Enzymatisk behandling av varmebehandlet protein, f.eks. som åpenbart i US-patentskrifter nr. 3 857 966 og nr. 3 876 806. I henhold til US-patent nr. 3 857 966 utsettes varme-utfelt og separert protein innledningsvis for alkalisk hydrolyse ved forhøyet temperatur og deretter for en sekvensiell proteolytisk hydrolyse som benytter både mikrobiell alkalisk og nøytral protease pluss planteprotease for et tidsrom av ca. 2 timer. US-patentskrift nr. 3 876 806 beskriver en fremgangsmåte ved hvilken en vandig oppslemming av avfettet vegetabilsk frøprotein innledningsvis varmebehandles for ødeleggelse av vegetative celler og deretter utsettes for enzymatisk proteolyse for fremstilling av løselig protein. Separasjon av vann-uløselig materiale gjøres snarere etter enn før proteolysen, og produktet inneholder derfor ikke bare løselig protein, men også vannløse-lige forurensninger som er til stede i proteinkildematerialet. Det er nå funnet at enzymatisk proteolyse kan anvendes på enkel måte for omdannelse av uløselig varmedenaturert protein til et høyt funksjonelt og mildt produkt forutsatt at det enzymnivå som anvendes er tilstrekkelig til å utvikle den ønskede funksjonalitet i løpet av ca. 30 minutter eller mindre. Følgelig omfatter foreliggende oppfinnelse en fremgangsmåte for fremstilling av funksjonelt protein, omfattende: (a) urent naturlig protein, utvalgt fra gruppen som består av myse, mikrobielt protein og vegetabilsk protein, utsettes for en temperatur på fra 40 til 150°C i vandig miljø inntil det inntreffer vesentlig protein-utfelling; (b) det utfelte protein separeres fra det nevnte miljø; (c) proteinet behandles med proteolytisk enzym; og (d) enzymet deaktiveres.
Fremgangsmåten i henhold til oppfinnelsen er karakterisert ved at det separerte protein behandles i vandig miljø med et proteolytisk enzym ved en temperatur på 20-65° i et tidsrom av opp til 30 minutter, inntil alt protein er oppløst-. Enzymet anvendes i en mengde pr. gram av det separerte protein på tørr basis, på minst: 24 0 hemoglobinenheter på tyrosinbasis (HUT) hvis nevnte enzym er en mikrobielt sur protease,
300 bakterielle proteaseenheter (PC) hvis enzymet er en mikrobielt nøytral protease,
2300 Delft-enheter hvis enzymet er en mikrobielt alkalisk protease,
130 000 N.F.-papainenheter (N.F. PU) hvis enzymet er en planteprotease, og
150 pepsinenheter hvis enzymet er en animalsk protease.
Ved foretrukne aspekter av oppfinnelsen stammer det funksjonelle protein fra myse eller fra en gjær utvalgt fra den gruppen som består av S. cerevisiae, S. fragilis og C.utilis, og det proteolytiske enzym stammer fra B. subtilis eller B. licheniformis.
Det funksjonelle protein som fremstilles i henhold til oppfinnelsen finner utstrakt bruk i næringsmidler, da det enten kan supplere et produkt eller effektivt erstatte en vesentlig del av det konvensjonelle proteininnhold i produktet, spesielt skummet tørrmelk, natriumkaseinat, gelatin og egg-albumin.
Foreliggende fremgangsmåte utgjør et enkelt og billig hjelpemiddel for separering av proteinet fra mange naturlige proteinkilder fra vannløselige bestanddeler og i sin tur omdanne det separerte protein til en vannløselig form med høy grad av funksjonalitet. De arbeidskrevende og kostbare isolasjons- og rensetek-nikker som tidligere ble anvendt for ekstrahering av de løselige proteininnhold i disse kilder unngås således, og et protein med forbedret syreløselighet og varmestabilitet oppnås med høyere ut-bytter enn fra slike teknikker.
En rekke metoder er tilgjengelige for å fastslå funk-sjonaliteten til et gitt protein som er ment for matvarebruk. Inkludert er slike som er basert på løselighets-, emulgerings-, skumme-, viskositets- og geleringsegenskaper. Proteinet fremstilt i henhold til epp;finnelsen er vurdert på basis av sin egnethet for anvendelse i en syntetisk kaffefløte. En slik anvendelse ikke bare gir en indikasjon på varmestabiliteten til et protein under strenge betingelser, men reflekterer også dets løselighet, syrestabilitet, viskositet og emulgeringsegenskaper. Betegnelsen "funksjonelt protein" slik den her brukes, menes å inkludere slike proteiner, som når de innlemmes i resepten i henhold til eksempel 16 som beskrives i det følgende, gir en syntetisk kaffefløte som ikke viser noen "fjæring" (utfelling eller koagulering av protein) og en fettseparasjon som ikke er større enn den som foregår med kontrollblandingen ved tilsetning til varm kaffe, som beskrevet i det nevnte eksempel. I tillegg har det funksjonelle protein en mild smak uten noen ubehagelig bitterhet eller saltsmak.
Kilder for det funksjonelle protein inkluderer myse, mikrobielt protein og vegetabilsk protein. Med myse menes ostemyse, den vandige del av melk som separeres fra ostemassen ved ostefremstilling. Mysen kan enten være søt myse eller sur myse og i form av frisk myse, kondensert myse eller mysefaststoffer. Selv. om foreliggende fremgangsmåte er spesielt anvendelig på disse urene former av myseprptein, kan delvis renset myse, f.eks. konsentratene fra ultrafiltrering (UF), omvendt osmose, elektro-dialyse eller gelfiltrering, også anvendes.
Kilden for mikrobielt protein kan være gjær, bakterier eller sopp. Foretrukne gjærsopper inkluderer dem av slektene Saccharomyces, Candida, Hansenula og Pichia, spesielt dem av artene S. Cerevisiae, S. fragilis og C. utilis. Foretrukne slekter av bakterier er Pseudomonas, Lactobacillus, Strepto-coccus, Micrococcus, Cellulomonas, Arthrobacter, Bacillus, Hydrogenomonas og Aerobacter spesielt de av artene P. methylotropha, L. bulgaricus og S. lactis. Foretrukne sopper er de av slektene Trichoderma, Fusarium, Penicillium, Aspergillus, Neurospora og Endomycopsis, spesielt de av artene T. viride,
F. solani og A. oryzae. De mikrobielle celler brytes innledningsvis opp, og celleproteininnholdet separeres fra celleav-fallet (debris) ved konvensjonelle teknikker før foredlingen.
Egnede vegetabilske proteinkilder inkluderer f.eks. soyabønner, hvetegluten, bomullsfrø, okra, maisgluten, jordnøtter, poteter, alfalfa, hvete, ris, rapsfrø, sesamfrø og solsikkefrø. Foretrukne kilder er soyabønner, hvetegluten og bomullsfrø. Spesielt foretrukket er soyabønner i slike former som grovkornet soyamel ("grits"), løsningsmiddelekstrahert soyabønneflak, soyamel, alkoholbehandlet soyaflak, soyakonsentrat og soyamyse. Proteinkilden oppslemmes vanligvis i vann, eventuelt uoppløst materiale separeres fra, og den flytende fase innføres i prosessen. Vegetabilsk proteinmyse, som ostemyse, kan forarbeides direkte.
Den innledende strøm av urent protein i vandig miljø
er normalt en løsning, men kan også være en suspensjon, forutsatt at det resulterer en tåket til klar løsning fra det på-følgende proteolytiske hydrolysetrinn som beskrives i det føl-gende. Denne strøm justeres til en ønsket pH-verdi, oppvarmes til en temperatur på fra 40 til 150°C og holdes ved denne temperatur inntil det inntreffer vesentlig utfelling av denaturert protein. Med "vesentlig" menes minst 50% av den endelige proteinutfelling som er mulig ved den temperatur og pH-verdi som anvendes. Proteininnholdet i råproteinet er normalt ..
1-60 vekt% på tørr basis, mens nivået av råproteinet i innfø-ringsstrømmen bekvemt er fra 1 til 25 vekt%. Selv onr pH-_verdien i dette trinn ikke er kritisk, gjøres utfellingen vanligvis ved en pH-verdi på fra 0,5 til 9. Ved pH-verdier særlig over pH 9 eller under pH 0,5 kan det inntreffe sterk nedbrytning av proteinet.
Utfellingen utføres fortrinnsvis ved omtrent den iso-elektriske pH-verdi for proteinet slik at utvinning av dette gjøres maksimal. Denne pH-verdi varierer med proteinkilden og er normalt fra 4 til 7. Den indikerte temperatur resulterer normalt i vesentlig utfelling i løpet av 1 sekund til 60 minutter. Ved temperaturer sterkt under 40°C er utfellingshastigheten for langsom til å være praktisk. Ved temperaturer særlig over 150°C kan proteinet utvikle bismak. Temperaturen er fortrinnsvis mellom - 70 og 95°C, hvor det inntreffer vesentlig utfelling i løpet av fra ca. 2 sekunder til 10 minutter.
Det utfelte varmedenaturerte protein separeres fra det vandige miljø ved hvilken som helst passende metode, f.eks. filtrering eller sentrifugering, idet sistnevnte foretrekkes.
Det separerte utfellingsprodukt vaskes fortrinnsvis med vann slik
at de vannløselige forurensninger i utfellingsproduktet redu-
seres til et minimum. Disse forurensninger inkluderer f.eks. laktose og salt i tilfellet av myseprotein og ribonukleinsyre i tilfellet av mikrobielt protein. Det separerte utfellingspro-
dukt kan også vaskes med en vannløselig alkohol av næringsmiddel-kvalitet, f.eks. etanol, forut for vannvaskingen, om så ønskes.
De våte varmedenaturerte proteinfaststoffer kan tørkes på konvensjonell måte, om så ønskes, eller kan anvendes direkte i neste trinn i prosessen.
Det varmedenaturerte protein oppslemmes i vandig miljø
og omdannes til funksjonelt protein med proteolytisk enzym.
Enhver sur, nøytral eller alkalisk protease av mikrobiell, plante-eller animalsk opprinnelse er egnet. Foretrukket er mikrobielle proteaser av bakteriell opprinnelse, f.eks. slike som stammer fra B. subtilis og B. licheniformis og slike som er av fungal opprinnelse, f.eks. de som stammer fra A. oryzae, A. flavus,
A, niger og S. griseus; planteproteaser f.eks. papain, ficin og bromelain; og animalske proteaser, f.eks. pepsin, trypsin, chymo-trysin og rennin. Spesielt egnet er slike proteaser som stammer fra B. licheniformis og B. subtilis. Kombinasjoner av slike proteaser eller proteaser sammen med peptidaser kan også anvendes.
Det eneste krav er at proteasen er til stede i tilstrekkelig
mengde til å sikre omdannelse av det denaturerte protein til funksjonelt protein i løpet av 30 minutter uten å skape ubehagelig bitterhet i det endelige proteinprodukt.
Selv om minstenivået for proteolytisk aktivitet er kritisk for foreliggende oppfinnelses vellykkethet, bestemmes
det maksimale nivå utelukkende av økonomiske grunner. Således ville et praktisk driftsområde for det proteolytiske enzymnivå, uttrykt i enheter av proteolytisk enzym pr. gram tørt denaturert protein, være: 240-1200 HUT for mikrobiell sur protease;
300-1500 PC for mikrobiell nøytral protease;
2300-24 000 Delft-enheter for mikrobiell alkalisk protease;
130 000-1 200 000 N.F. PU for planteprotease og 150-750 pepsin-enheter for animalsk protease.
De enheter som her anvendes for å uttrykke aktiviteten
for de ovennevnte klasser av proteaser er velkjente på området og er klart definert i slike referanser som First Supplement to the Food Chemical Codex, 2. utgave, 1974.
Konsentrasjonen av det denaturerte protein i den
vandige oppslemning er ikke kritisk og er normalt fra 1-2 0 vekt% på tørr basis. Temperaturen og pH-verdien ved hydrolysen vil være avhengig av naturen av det hydrolyserte protein og det proteolytiske enzym som anvendes, og utvelges for å optimalisere omdannelsen av det denaturerte protein til funksjonelt protein. Passende temperaturer varierer fra 20 til 65°C- Særlig meget under 20°C skrider hydrolysen fram i en ganske langsom hastighet, mens enzymet ved temperaturer sterkt over 65°C kan bli deaktiverte Den optimale temperatur er normalt ca. 50°C.
Ved fullførelsen av reaksjonen behandles den resulterende tåkete til klare, funksjonelle proteinløsning med hen-
syn på enzymdeaktivering. Behandlingsmetoden vil være avhengig av enzymets natur, men deaktiveringen utføres vanligvis ved oppvarmning av reaksjonsløsningen til fra 80 til 100°C i fra 1 til 20 minutter. Avhengig av det enzym som anvendes, kan en slik behandling ledsages av pH-justering.
Den funksjonelle proteinløsning som følger enzymdeakti-veringen, avkjøles normalt til ca. romtemperatur, justeres til pH 6-8 og brukes deretter enten direkte i næringsmidler eller tørkes på konvensjonell måte, f.eks. ved forstøvnings- eller frysetørking, forut for en slik anvendelse. Med "næringsmiddel" menes et produkt som fortæres av dyr og mennesker for å stille sult eller tørst. Egnede næringsmidler er slike som omfatter det funksjonelle protein fra fremgangsmåten i henhold til oppfinnelsen, og minst ett medlem utvalgt fra gruppen som består av karbohydrat, fett, en annen proteinkilde enn det funksjonelle protein, vitaminer og mineraler.
Funksjonelle proteiner fremstilt ved fremgangsmåten
i henhold til oppfinnelsen er nyttige for et slikt bredt område av næringsmidler p.g.a. at de mangler bitterhet og p.g.a. sin utmerkede funksjonalitet, inklusive løselighet over et visst pH-område, varmestabilitet, lav viskositet i løsning-, samt utmerket dispergerbarhet, lufte-, emulgerings- og tekstureringsegenskaper. Selv om disse proteiner er regnet som næringssupplement, hvor de kan være den eneste proteinkilde i et næringsmiddel, er deres hovedanvendelse som erstatning for en vesentlig del (minst 20 vekt%) av mange av de mer kostbare løselige proteiner som tradi-sjonelt anvendes i mat, spesielt skummet tørrmelk, natriumkaseinat,
eggalbumin og gelatin. I mange tilfeller, hvilket vises i eksemplene, resulterer en slik erstatning i et meget godt mat-vareprodukt.
Vi finner derfor det funksjonelle protein, p.g.a. sin syreløselighet, godt egnet for anvendelse i sure næringsmidler, f.eks. karboniserte og syrlige ikke-karboniserte drikker hvor tradisjonelle proteiner ikke kan anvendes. Det funksjonelle protein kan erstatte opp til to ganger sin vekt av skummet tørr-melk i mange næringsmidler inklusive bakervarer, f.eks. gjær-hevet brød, konfektvarer, f.eks. såkalt "frosting" og melke-nougat, desserter så som puddinger og iskrem, lynretter for frokost, kjøttvarer, f.eks. kjøttpudding, dressinger, f.eks. salatdressing og majones, samt fermenterte melkeprodukter, f.eks. yogurt. Natriumkaseinat erstattes totalt i slike næringsmidler som synteti-sk kaffefløte, ikke-meieriprodukter så som kremost, foredlet ikke-meieri-ost og smørbare ikke-meieri-ostepålegg, pisket "topping" og sur fløte, såvel som i lynfrokostretter av både melke- og sitrustype og i forarbeidede kjøttprodukter. Gelatin kan helt erstattes i slike næringsmidler som frossen lynpudding og marshmallow, mens eggalbumin erstattes delvis eller fullstendig i slike produkter som marengs, videre i slike konfektvarer som sukkertøy med bløtt indre, "angel food"-kake, teksturert vegetabilsk protein, makaroni og nudler. Det funksjonelle protein kan også erstatte kombinasjoner av naturlige proteiner, f.eks. skummet tørrmelk og eggalbumin, i kjemisk hevede bakervarer, f.eks. kaker; skummet tørrmelk og eggeplomme
i salatdressing; skummet tørrmelk, eggfaststoffer og soyaprotein i snacks så som løkringer som er dekket med røre; eggalbumin og soyaprotein i frokostretter med høyt proteininnhold; gelatin og "Hyfoama"^ i marshmallow; og gelatin og soyaprotein i "lemon chiffon".
Følgende eksempler illustrerer fremgangsmåten i henhold til oppfinnelsen og anvendelsen av det funksjonelle proteinprodukt fremstilt i henhold til oppfinnelsen i næringsmidler. (1) handelsbetegnelse for proteinholdig piskemiddel fra Lenderink & Co., New York, New York.
EKSEMPEL 1
En prøve av fersk, søt ostemyse (94,6 liter) ble justert til pH 5,0, oppvarmet til 90°C og holdt ved nevnte temperatur i 5 minutter. Den resulterende oppslemming ble avkjølt til romtemperatur og sentrifugert. Sentrifugekaken ble vasket med vann slik at man fikk 1415 g av våte, varmedenaturerte myseproteinfaststoffer (436 g tørr masse).
32,7 g av det våte, varmedenaturerte myseprotein-fast-stoff (10,1 g tørr masse)'ble dispergert i 100 ml vann. Oppslemmingen ble justert til pH 8,5 og 50°C, 20 mg "Alcalase"^ S-6 (2970 Delft-enheter/g protein) ble tilsatt, og blandingen ble om-rørt ved 50°C og pH 8,5 i 30 minutter, idet pH-verdien ble opprettholdt ved tilsetning av 1 n NaOH. Den resulterende løsning ble oppvarmet til 80°C i 2 minutter for deaktivering av det tilsatte enzym. Løsningen ble så avkjølt til romtemperatur, justert til pH 7,0 med 1 n HC1 og frysetørket. Det tørre produkt besto proteinfunksjonalitetstesten og hadde akseptabel smak uten noen ubehagelig bitterhet eller saltsmak.
Den ferske myse kan også justeres til pH 4,0 og 40°C, eller til pH 7,0 og 150°C, pH 0,5 og 100°C eller pH 9,0 og 120°C og ble holdt i passende tid til vesentlig utfylling av mysepro-teinfaststoffene.
Proteolyse av det varmedenaturerte myseproteinfast-stof f kan også kjøres ved 20°C eller ved 65°C, under anvendelse av 2 300 Delft-enheter eller mer av "Alcalase" S-6 pr. gram tørt protein for å sikre løsning av proteinet i løpet av 30 minutter.
EKSEMPEL 2
En prøve av UF-mysekonsentrat (600 g, 40 vekt% faststoffer) (<2>')ble fortynnet med 2400 g vann, justert til pH 4,8, oppvarmet til 90°C og holdt ved nevnte temperatur i 2 minutter. Den resulterende oppslemming ble avkjølt til romtemperatur og sentrifugert. Sentrifugekaken ble vasket med vann og fryse-tørket slik at man fikk 112,5 g varmedenaturert myseproteinfast-stof fer . (1) handelsbetegnelse for mikrobiell alkalisk protease som stammer fra B. licheniformis fra Novo Enzyme Corp., Mamaroneck, New York.
(2) Crowley Cheese Company, Binghamton, New York.
10 g av det varmedenaturerte myseproteinfaststoff ble dispergert i 90 ml vann. Oppslemmingen ble justert til pH 9,5
og 50°C, 25 mg "Alcalase" S-6 (3750 Delft-enheter/g protein)ble tilsatt, og blandingen ble omrørt ved 50°C i 15 minutter, idet pH-verdien ble opprettholdt ved tilsetning av 1 n NaOH. Den resulterende løsning ble oppvarmet til 80°C i 2 minutter for deaktivering av det tilsatte enzym, og løsningen ble deretter avkjølt til romtemperatur, justert til pH 7,0 med 1 n HC1 og frysetørket. Det tørre produkt besto proteinfunksjonalitetstesten og hadde akseptabel smak uten noen ubehagelig bitterhet eller saltsmak.
Anvendelse av 7,5 mg "Alcalase" S-6 (11 250 Delf-enheter)/g protein i ovennevnte enzymbehandling resulterte like-ledes i et funksjonelt protein med akseptabel smak. Et sammen-lignbart produkt ble også oppnådd ved utførelse av ovennevnte fremgangsmåte med den unntagelse at sentrifugekaken fra varme-utfellingstrinnet ble vasket innledningsvis med etanol og deretter med vann og at enzymbehandlingen var med 5,0 mg (7500 Delft-enheter)/g protein.
EKSEMPEL 3
Enzymbehandlingen fra eksempel 2 ble gjentatt på en annen 10 g porsjon av det samme varmedenaturerte myseproteinfaststoff, men med 15 mg "Alcalase" S-6 (2250 Delft-enheter/g protein) idet man utførte behandlingen inntil opptak av 1 n NaOH var lik det som var da 25 mg "Alcalase" S-6 var brukt.
Dette krevde 36 minutter. Det tørre produkt besto ikke protein-funks jonalitetstesten og hadde dårlig smak med svakt ubehagelig bitterh<et>. EKSEMPLER 4- 7
Enzymbehandlingen fra eksempel 2 ble gjentatt på varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, fremstilt av UF-mysekonsentrat som i det nevnte eksempel, men med følgende variasjoner i behandlingen.
rf
Det resulterende frysétørkede produkt fra hvert av forsøkene besto proteinfunksjonalitetstesten og hadde god smak uten noen ubehagelig bitterhet eller saltsmak.
EKSEMPEL 8
S. cerevisiae-gjærceller (800 g våt masse, 172 g tørr masse) ble dispergert i 1000 ml vann, og oppslemmingens pH-verdi ble justert til 9,5 ved tilsetning av 1 n NaOH. Cellene ble homogenisert ved 633 kg/cm og 30°C i 80 minutter. Den resulterende blanding ble sentrifugert og den overstående væske dekan-tert. De resterende faststoffer ble med 1000 ml vann dannet til masse igjen og resentrifugert. De overstående væsker ble kombinert, justert til pH 6,0, oppvarmet til 70°C og holdt ved nevnte temperatur i 1 minutt. Den resulterende oppslemming ble sentrifugert, og sentrifugekaken ble vasket med vann slik at man fikk 392 g våte, varmedenaturerte gjærproteinfaststoffer (72 g tørr masse). 50 g av de våte, varmedenaturerte gjærproteinfaststoffer (9,2 g tørr masse) ble dispergert i 200 ml vann. Oppslemmingen ble justert til pH 8,5 og 50°C, 100 mg subtilsin (16 300 Delf-enheter/g protein) ble tilsatt, og blandingen ble omrørt ved 50°C og pH 8,5 i 30 minutter, idet pH-verdien ble opprettholdt ved tilsetning av 1 n NaOH. Den resulterende løsning ble oppvarmet til 80°C i 5 minutter for deaktivering av det tilsatte enzym,
og løsningen ble så avkjølt til romtemperatur, justert til pH
7,0 med 1 n HCL og frysetørket. Produktet besto proteinfunksjonalitetstesten og hadde akseptabel smak uten noen ubehagelig bitterhet eller saltsmak.
Hydrolysen kan gjentas under anvendelse av fungal protease ^på et nivå av 240 HUT/g protein ved 50°C og pH 5,0 i 30 minutter slik at man fikk et funksjonelt protein med akseptabel smak.
Ved å bruke S. fragilis eller C. utilis gjærceller,
P. methylotropha, L. bulgaricus eller S. lactis bakterieceller, eller T. viride, F. solani eller A. oryzae fungale celler istedenfor S. cerevisiae celler ved denne fremstilling vil man også få et funksjonelt protein med akseptabel smak.
EKSEMPEL, 9
En prøve av 200 g tørre, varmedenaturerte S. cerevisiae gjærproteinfaststoffer ( 2) ble oppslemmet i 1000 ml etanol, filtrert og vasket med vann. Den vaskede filterkake ble oppslemmet i 1000 ml vann, oppslemmingen ble justert til pH 8,5 og 50°C,
2,0 g "Alcalase" S-6 (15 000 Delft-enheter/g protein) ble tilsatt, og blandingen ble omrørt ved 50°C og pH 8,5 i 30 minutter. Den resulterende løsning ble oppvarmet til 80°C i 3 minutter for deaktivering til tilsatt enzym, og løsningen ble så avkjølt til romtemperatur, justert til pH 7,0 med 1 n HC1 og frysetørket. Produktet besto proteinfunksjonalitetstesten og hadde akseptabel smak uten noen ubehagelig bitterhet eller saltsmak. (1) mikrobielt sur protease fra Miles Laboratories, Inc., Elkhart, Indiana. (2) Bakegjærprotein fra Anheuser-Busch, Inc., St. Louis, Missouri, .utfelt ved 50 C, pH 6,0, fra mekanisk oppbrutte celler.
EKSEMPEL 10
En blanding av 100 g løsningsmiddelekstraherte soya-bønneflak^ og 1400 ml vann ble omrørt i 2 timer ved 60°C og deretter filtrert gjennom sikter. De resterende flak ble gjenoppslemmet i 1100 ml vann i 10 minutter ved 29°C og refiltrert over siktene. De kombinerte væsker ble klargjort ved filtrering, justert til pH 5,0, oppvarmet til 95 o C og holdt ved nevnte temperatur i 10 minutter. Den resulterende oppslemming ble av-kjølt til romtemperatur og sentrifugert, og sentrifugekaken ble vasket med vann slik at man fikk 100 g våte, varmedenaturerte soyaproteinfaststoffer (25 g tørr masse).
De våte, varmedenaturerte soyaproteinfaststoffer ble oppslemmet i 300 ml vann. Oppslemmingen ble justert til pH 9,5
og 50°C, 125 mg "Alcalase" S-6 (7500 Delft-enheter/g protein) ble tilsatt, og blandingen ble omrørt ved 50°C og pH 9,5 i 15 minutter, idet pH-verdien ble opprettholdt ved tilsetning av ln NaOH. Den resulterende løsning ble oppvarmet til 85°C i 2 minutter for deaktivering av det tilsatte enzym, og løsningen ble så avkjølt til romtemperatur, justert til pH 7,0 og frysetørket. Det tørre produkt besto proteinfunksjonalitetstesten og hadde akseptabel smak uten noen ubehagelig bitterhet eller saltsmak.
De løsningsmiddelekstraherte soyabønneflak kan erstattes med soyamel, alkoholbehandlede soyaflak, soyakonsentrat eller kornet soyamel.
EKSEMPEL 11
(2)
En 50 g prøve av tørre soyamysefaststoffer ble opp-løst i 150 ml vann. Løsningen ble justert til pH 5,0, oppvarmet til 95°C og holdt ved nevnte temperatur i 5 minutter. Den resulterende oppslemming ble avkjølt til romtemperatur og sentrifugert, og sentrifugekaken ble vasket med vann slik at man fikk 32 g våte, varmedenaturerte soyamyseproteinfaststoffer (8 g tørr masse).
Den våte kake ble gjenoppslemmet i 75 ml vann. Oppslemmingen ble justert til pH 9,0 og 50°C, 50 g "Alcalase" S-6 (9375 Delft-enheter/g protein) ble tilsatt, og blandingen ble omrørt ved 50°C
(1) Central Soya Inc. Chicago, Illinois
(2) Central Soya Inc.
og pH 9,0 i 15 minutter, idet pH-verdien ble opprettholdt ved tilsetning av ln NaOH. Den resulterende løsning ble oppvarmet til 80°C i 3 minutter for deaktivering av det tilsatte enzym,
og løsningen ble så avkjølt til romtemperatur, justert til pH 7,0 og frysetørket. Det tørre produkt besto proteinfunksjonalitetstesten og hadde akseptabel smak uten noen ubehagelig bitterhet eller saltsmak.
EKSEMPEL 12
Funksjonelle og varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 2, ble testet med hensyn på effektivitet med hensyn til erstatning a<y> det skummede tørrmelk-innhold (NFDM) i gjærhevede bakervarer under anvendelse av følgende resepter for et standard hvitt brød:
Ingrediensene fra hver resept ble blandet og den resulterende deig overført til smurte former, fikk heve i 5 minutter ved 60°C og ble stekt ved 221°C.
Testresepter hvor proteinerstatningen var enten funksjonelle myseproteinfaststoffer eller 1:1 funksjonelle myse-proteinf aststof fer : varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, restulerte i brød av god kvalitet med fremragende smak, tekstur og volum. Erstatning med varmedenaturerte myseproteinfaststoffer alene ga et brød med en smak som var sammenlignbar med kontroll-prøven, men med dårligere tekstur og mindre volum.
Funksjonelle gjærproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 8, kan brukes istedenfor funksjonelle myse-proteinf asts tof f er i denne resept.
EKSEMPEL 13
Funksjonelle og varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 2, ble testet med hensyn på sin effektivitet med hensyn til å erstatte NFDM-innholdet i salatdressing ved anvendelse av følgende resepter:
Stivelsen fra hver resept ble kombinert med vannet og eddiken i en blander som arbeidet ved middels hastighet. De gjenværende tørre ingredienser, på forhånd blandet,. ble tilsatt, fulgt av eggeplommen, den vegetabilske olje og endelig den blå ost. Blandingen ble blandet videre til en jevn konsistens og ble avkjølt.
Resepten hvor proteinerstatningen var funksjonelle myseproteinfaststoffer, resulterte i en salatdressing av god kvalitet med forbedret smak, viskositet og resistens overfor vannseparasjon. Erstatningen med varmedenaturert myseprotein ga en dressing med dårligere smak og redusert viskositet, som også viste vannseparasjon.
Fremstilling av en dressing som angitt,hvor 3,5 g funksjonelle myseproteinfaststoffer erstattet både de 5,0 g NFDM og 1,0 g eggeplomme i kontrollresepten, resulterte i et produkt med forbedret viskositet og forsterket aroma uten noen indikasjon på vannseparasjon.
EKSEMPEL 14
Funksjonelle og varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 2, ble testet med hensyn på effektivitet med hensyn til å erstatte NFDM-innholdet i konfektvarer under anvendelse av følgende resepter for en sjokolade-"frosting":
Det kokende vann ble tilsatt til de forhåndsblandede tørre ingredienser, og blandingen ble pisket (15-20 minutter) inntil det ønskede overløp var oppnådd. Den resulterende frosting ble lagret under avkjøling.
Testresepten hvor proteinerstatningen var funksjonelle myseproteinfaststoffer, resulterte i en sjokolade-frosting av god kvalitet med forbedret smak. Erstatningen med varmedenaturert myseprotein ga også en frosting av god kvalitet, men med dårligere smak.
En blanding av funksjonelle myseproteinfaststoffer og gelatin.ble fremstilt, hvorved 2,1 g gelatin ble oppløst i 200 ml vann ved 50°C, og løsningen ble kombinert med 43,7 g av de funksjonelle myseproteinfaststoffer, 3,4 g natriumheksametafosfat og 1,7 g kaliumaluminiumsulfat, justert til pH 5>0 og frysetørket. Anvendelse av denne blanding som proteinerstatning i testresepten resulterte i en fremragende sjokolade-frosting med sterkt forbedret smak, utstrekningsevne, glanstørrhet og toppkarakteristika.
Funksjonelle gjærproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 8, kan brukes istedenfor funksjonelle mysepro-teinf aststof f er i denne resept.
EKSEMPEL 15
V
Funksjonelle og varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 2, ble testet med hensyn på effektivitet ved erstatning av NFDM-innholdet i frosne desserter under anvendelse av følgende resepter for sjokolade-iskrem:
Gelatinen ble oppløst i en liten del av vannet ved 63-66°C og tilsatt under konstant omrøring til de på forhånd blandede gjenværende ingredienser, med unntagelse av aromastoffet, ved samme temperatur. Den resulterende blanding ble pasturisert i 20-30 minutter ved 74°C, og så ble aromastoffet tilsatt. Blandingen ble deretter homogenisert gjennom en totrinns . homogenisator, avkjølt hurtig til 4°C og frosset ved standard iskremfryseteknikker.
Testresepten i hvilken proteinerstatningen var funksjonelle myseproteinfaststoffer, resulterte i en iskrem av god kvalitet med fremragende overløp, smak, tekstur og munnfølelse. Erstatningen med varmedenaturerte myseproteinfaststoffer ga en iskrem med dårligere overløp, smak, tekstur og munnfølelse.
Funksjonelle gjærproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 8, kan brukes istedenfor funksjonelle myse-proteinf aststof f er i denne resept.
EKSEMPEL 16
Funksjonelle og varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 2, ble testet med hensyn på effektivitet ved erstatning av natriumkaseinat i ikke-meieriprodukter i form av syntetisk kaffefløte ved anvendelse av følgende resepter:
Vannet og deigkortningsmidlet ble oppvarmet til 60°C,
og natriumkaseinatet eller dets proteinerstatning fulgt av de på forhånd smeltede emulgatorer, karrageenanet og maissirupfaststoffene ble tilsatt under blanding. Blandingen ble så oppvarmet til 71°C, homogenisert varm gjennom en totrinns homogenisator, justert til pH 7,0 om nødvendig, avkjølt og lagret ved 4°C.
Hver resulterende flytende, syntetisk kaffefløte ble vurdert ved tilsetning av 10 ml av "kaffefløten" til 80 ml av en løsning av 2 vekt% frysetørket kaffe i vann av 74°C og deretter oppvarmning av den resulterende blanding til 91°C.
Testresepten hvor proteinerstatningen var funksjonelt myseprotein oppførte seg på samme måte som kontrollprøven ved det at både kontroll- og testkaffeen var fri for "fjæring" (pro-teinkoagulering eller -utfelling) og viste bare lett oljesepa-rasjon under oppvarmningen fra 74 til 91°C. I motsetning til dette viste den kaffe hvor det ble benyttet varmedenaturerte mysepro-teinf as tstof f er i testresepten betydelig "fjæring" og oljesepa-(1) handelsbetegnelse for emulgator fra ICI United States, Inc., Wilmington, Delaware.
sjon under oppvarmningen.
Funksjonelle gjær- og bakterieproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksemplene 8 og 9, og funksjonelle soyapro-teinf aststoffer, fremstilt som angitt i eksemplene 10 og 11, erstattet de funksjonelle myseproteinfaststoffer i denne resept med sammenlignbare resultater.
EKSEMPEL 17
Funksjonelle og varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 2, ble testet med hensyn på effektivitet ved erstatning av NFDM-innholdet i en lyn-frokostrett under anvendelse av følgende resepter:
Ingrediensene fra hver resept ble kombinert, og den resulterende blanding ble pasteurisert ved 60°C i 10 minutter, homogenisert i en totrinns homogenisator og frysetørket.
Lyn-frokostretter ble fremstilt ved tilsetning av 5 g av sjokolademixfaststoffene til 100 ml melk og det samme nivå
av appelsinmixfaststoffene til appelsinjuice.
Lyn-frokostretter av god kvalitet ble oppnådd med både sjokolade- og appelsintestreseptene ved anvendelse av funksjonelle myseproteinfaststoffer.
Funksjonelle gjærproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 8, kan brukes istedenfor funksjonelle myse-proteinf aststof f er i disse resepter.
EKSEMPEL 18
Funksjonelle og varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 2, ble testet med hensyn på effektivitet ved erstatning av natriumkaseinat i ikke-meieripro-dukt i form av kremost under anvendelse av følgende resepter:
De tørre ingredienser ble blandet med vannet. Det smeltede deigkortningsmiddel og emulgatoren ble tilsatt, og blandingen ble så justert til pH 4,0-5,0,pasteurisert ved 65°C i-15 minutter, homogenisert i en enkelttrinnshomogenisator og avkjølt til 4°C.
Testresepten hvor proteinerstatningen var funksjonelle myseproteinfaststoffer, resulterte i en utmerket kremost med fremragende tekstur og munnfølelse. Både kontrollresepten med natriumkaseinat og testresepten med varmedenaturerte mysepro-teinf aststof f er som proteinerstatning sviktet med hensyn til å gi en egnet ost fordi den sure blanding løp sammen under pastu-riseringen.
Gjentagelse av fremstillingene hvor det istedet anvendes funksjonelle gjærproteinfaststoffer og varmedenaturerte gjær-proteinf aststof fer , fremstilt som angitt i eksempel 9, ga sammenlignbare resultater.
EKSEMPEL 19
Funksjonelle og varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 2, ble testet med hensyn på effektivitet og erstatning av NFDM-innholdet i kjøttmatprodukter under anvendelse av følgende resepter for en kjøttpudding:
Ingrediensene ble blandet, overført.til en brødformog stekt ved 191°C i 4 5 minutter.
Testresepten hvor proteinerstatningen var funksjonelle myseproteinfaststoffer, resulterte i en bedre teksturert kjøtt-pudding med forbedret aroma. Erstatning med varmedenaturerte myseproteinfaststoffer ga en dårligere kjøttpudding med dårligere smak.
Wienerpølser og andre pølser kan fremstilles under anvendelse av passende resepter og lignende fremgangsmåter.
Funksjonelle gjærproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 8, kan brukes istedenfor funksjonelle myseproteinfaststoffer i denne resept og i aktuelle resepter for annet for-arbeidet kjøtt, f.eks. wienerpølser og andre pølser, hvor de modi-fiserte myseproteinfaststoffer kan erstatte NFDM- eller natrium-kaseinatinnholdet i kjøttmaten.
EKSEMPEL 20
Funksjonelle og varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 2, ble testet med hensyn på effektivitet ved erstatning av natriumkaseinat i en pisket "topping" under anvendelse av følgende resepter:
Vannet og deigkortningsmidlet ble kombinert, oppvarmet til 71°C og blandet med natriumkaseinatet eller erstatningen for dette- Blandingen av karrageenan, guargummi, "Polysorbat" 60 og "Span" 60 ble oppvarmet til 49°C og tilsatt til blandingen. Sukkeret og aromaen ble så tilsatt, og den resulterende blanding ble homogenisert varm gjennom en totrinns homogenisator, avkjølt til 10°C og lagret ved 4°C i 4 timer. Den avkjølte blanding ble pisket til 150-250% overløp under anvendelse av en høyhastighets-mixer med nitrogeninnsprøytning, og det piskede produkt ble pakket og frosset.
Testresepten hvor proteinerstatningen var funksjonelle myseproteinfaststoffer, ga en utmerket pisket "topping" med forbedret overløp, mens den hvor erstatningen var varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, sviktet med hensyn til pisking, da den hadde et overløp på mindre enn 50%.
Toppingfremstillingen ble gjentatt under anvendelse av funksjonelle gjærproteinfaststoffer og varmedenaturerte gjær-proteinf aststof fer , fremstilt som angitt i eksempel 8. Over-løpet var enda høyere med det funksjonelle protein, mens prepa-ratet med det denaturerte protein igjen sviktet med hensyn til pisking.
EKSEMPEL 21
Funksjonelle og varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 2, ble testet med hensyn på effektivitet ved erstatning av gelatin i frosne lyn-melkedesserter under anvendelse av følgende resepter:
De tørre ingredienser ble blandet i en mixer, det kokende vann ble tilsatt langsomt i porsjoner og med omhyggelig innblanding, og den resulterende blanding ble pakket og frosset.
Testresepten hvor proteinerstatningen var funksjonelle myseproteinfaststoffer, resulterte i en frossen dessert av god kvalitet med forbedret smak. Erstatning med varmedenaturerte myseproteinfaststoffer ga en dessert med dårligere smak. En testresept hvor proteinerstatningen var en blanding av funksjonelle myseproteinfaststoffer og gelatin, fremstilt som angitt i eksempel 14, ga en utmerket frossen dessert med fremragende smak.
Funksjonelle gjærproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 8, kan brukes istedenfor de funksjonelle myse-proteinf aststof f er i denne resept.
EKSEMPEL 22
Funksjonelle og varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 2, og funksjonelle gjærproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 9, ble testet med hensyn på effektivitet ved erstatning av gelatin og "Hyfoama"
i marshmallows ved anvendelse av følgende resepter:
Ingrediensene i del A ble blandet og pisket til et stivt skum. Gelatinen eller erstatning for denne ble oppløst i vannet fra del B, og løsningen ble tilsatt under blanding til del A. Ingrediensene for del C ble kombinert, bragt til kokning og blandet med de kombinerte deler A og B. Den resulterende blanding ble pisket inntil de ønskede topper ble dannet.
Testresepter hvor proteinerstatningen enten var funksjonelle myseproteinfaststoffer eller funksjonelle gjærproteinfaststoffer, resulterte i marshmallows av god kvalitet med sammenlignbar smak. Erstatning med varmedenaturerte myseproteinfaststoffer ga et produkt som sviktet med hensyn til pisking og som hadde sterkt forringet smak. En testresept hvor proteinerstatningen var en blanding av funksjonelle myseproteinfaststoffer og gelatin, fremstilt som angitt i eksempel 14, ga en utmerket marshmallow med fremragende smak.
EKSEMPEL 23
Funksjonelle og varmedenaturerte myse- og gjærproteinfaststoffer, fremstilt som angitt henholdsvis i eksemplene 2 og 9, ble testet med hensyn på effektivitet ved erstatning av eggalbumin i marengs under anvendelse av følgende resepter:
Eggehviten, eller erstatning for denne, ble pisket
til skum. Cremor tartari, sukker og vanilje ble tilsatt under pisking, og piskingen ble fortsatt inntil det utviklet seg kraftige topper. Marengsen ble så sprøytet på toppen av sitron-fyll i en forhåndsstekt paibunn, og paien ble stekt ved 204°C i 5-10 minutter.
Testresepter hvor proteinerstatningen var enten funksjonelle myseproteinfaststoffer eller funksjonelle gjærproteinfaststoffer resulterte i marengs av god kvalitet med lignende smak, forbedret tekstur og uten vann-synerese. Erstatning med varmedenaturert myse- eller gjærproteinfaststoffer sviktet med hensyn til produksjon av marengs.
EKSEMPEL 24
Funksjonelle og varmedenaturerte gjærproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 9, ble testet med hensyn på effektivitet ved erstatning av eggalbumin i "angel food"-kake under anvendelse av følgende resepter:
Melet og halvparten av sukkeret ble forhåndsblandet. Eggehviten, cremor tartary og salt ble kombinert og pisket til skum. Den annen halvpart av sukkeret ble så tilsatt langsomt,
og piskingen ble fortsatt til det utviklet seg en stiv marengs. Aromastoffene fulgt av mel/sukkerblandingen ble brettet forsiktig inn i marengsen, og den resulterende røre ble overført til en usmurt rørform og stekt.
Testresepten hvor proteinerstatningen var funksjonelle gjærproteinfaststoffer resulterte i en "angel food"-kake av god kvalitet med noe dårligere smak. Erstatning med de varmedenaturerte gjærproteinfaststoffer ga også en kake med litt dårligere smak og også med lavere kokevolum.
EKSEMPEL 25
Funksjonelle og varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 2, ble testet med hensyn på effektivitet for erstatning av eggalbumin i peppermynteposteier og andre sukkertøy med mykt indre, under anvendelse av de følgende resepter for fremstilling av sukkertøyets mazetta-del:
Ingrediensene ble kombinert, kokt til 114°C, pisket varmt til maksimalt overløp og avkjølt.
Testresepten i hvilken proteinerstatningen var funksjonelle myseproteinfaststoffer, resulterte i en mazetta av god kvalitet med forbedret "fluff" og noe dårligere smak enn kontroll-prøven. Erstatning med varmedenaturerte myseproteinfaststoffer ga en mazetta med omtrent samme "fluff" som kontrollprøven, men med meget dårligere smak.
Funksjonelle gjærproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 8, kan brukes istedenfor funksjonelle myseproteinfaststoffer i denne resept.
EKSEMPEL 26
Funksjonelle og varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 2, ble testet med hensyn på effektivitet ved erstatning av eggalbumin som bindemiddel for teksturert vegetabilsk protein under anvendelse av følgende resepter for teksturert soyaprotein:
Det hydratiserte teksturerte soyaprotein ble fremstilt ved blanding av 125 g teksturert soyaprotein, 300 g vann, 25 g kjøttaroma, 8 g mononatriumglutamat, 12,5 g salt og 0,5 g hvit-pepper, og ved at blandingen fikk henstå ved romtemperatur natten over.
Det vegetabilske deigkortningsmiddel ble smeltet og kombinert med vannet, eggalbuminet eller erstatningen for dette, soyamelet og hveteglutenet. Denne blanding ble så blandet videre med 100 g av det hydratiserte teksturerte soyaprotein. Blandingen fikk henstå i 1-3 timer og ble så formet til kjøttposteier og grillstekt ved 191°C i 15 minutter.
Testresepten hvor proteinerstatningen var funksjonelle myseproteinfaststoffer resulterte i en grillet postei av god kvalitet, lik kontrollprøven når det gjaldt binding, emulgering og sensoriske karakteristika. Erstatning med varmedenaturerte myse-proteinf aststof f er ga en dårligere postei med dårlig binding, emulgering og sensoriske karakteristika.
Funksjonelle bakterieproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 8, kan brukes istedenfor funksjonelle myse-proteinf aststof f er i denne resept eller i en resept hvor proteinerstatningen er for soyamel eller hvetegluteninnholdet i det teksturerte proteinprodukt.
EKSEMPEL 27
Effektiviteten av funksjonelle og varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 2, for forsterkning av karboniser.te brikker ble testet ved tilsetning av 0,5-2 g av faststoffene til 100 ml av en kommersiell karboni-sert appelsinsoda eller et ingefærøl. Tilsetning av de funksjonelle myseproteinfaststoffer innvirket ikke på klarheten eller smaken til sodaen. Tilsetning av varmedenaturerte myseproteinfaststoffer ødela sodaens klarhet, idet det inntraff proteinutfelling.
Funksjonelle gjærproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 8, eller funksjonelle soyaproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 10 eller 11, kan brukes istedenfor de funksjonelle myseproteinfaststoffer for forsterkning av slike karboniserte drikker.
EKSEMPEL 28
Funksjonelle og varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 2, ble testet med hensyn på effektivitet ved erstatning av NFDM i en sjokolademelk under anvendelse av følgende resepter:
Ingrediensene ble blandet, pasturisert ved 65°C i 10 minutter, homogenisert i en totrinns homogenisator og avkjølt til 4°C.
Testresepten i hvilken proteinerstatningen var funksjonelle myseproteinfaststoffer resulterte i en sjokolademelk av god kvalitet med bare litt dårligere smak enn for kontrollprøven. Erstatning med varmedenaturerte myseproteinfaststoffer var in-
effektiv, da faststoffene ikke oppløste seg.
Funksjonelle gjærproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 8, kan brukes istedenfor funksjonelle myse-proteinf aststof f er i denne resept.
EKSEMPEL 29
Funksjonelle og varmedenaturerte myseproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 2, ble testet med hensyn på effektivitet ved erstatning av NFDM, eggfaststoffer og soyaprotein i snacks ved anvendelse av følgende resepter for løkringer dekket med røre:
Alle ingredienser, med unntagelse av emulgatorene og deigkortningsmidlet ble blandet grundig. Emulgatorene og deig-korthingsmidlet ble kombinert, smeltet og tilføyd til blandingen. Oppskivede løkringer ble dyppet i den resulterende røre og stekt i vegetabilsk olje ved 163°C.
Testresepten hvor proteinerstatningen var funksjonelle myseproteinfaststoffer resulterte i løkringer av forbedret kvalitet, som var sprø og hadde en lett fettsmak og god aroma. Erstatning med varmedenaturerte myseproteinfaststoffer ga ringer av omtrent samme kvalitet som kontrollprøven.
Funksjonelle gjærproteinfaststoffer, fremstilt som angitt i eksempel 8, kan brukes istedenfor funksjonelle myse-proteinf aststof f er i denne resept.
Claims (2)
1. Fremgangsmåte for fremstilling av funksjonelt protein, hvorved: (a) urent naturlig protein utvalgt fra gruppen som består av myse, mikrobielt protein og vegetabilsk protein utsettes for en temperatur på fra 40 til 150°C i vandig miljø inntil vesentlig utfelling av protein; (b) det utfelte protein separeres fra miljøet; (c) proteinet behandles med proteolytisk enzym, og (d) enzymet deaktiveres,
karakterisert ved at det separerte protein behandles i vandig miljø med et proteolytisk enzym ved en temperatur på fra 20 til 65°C i et tidsrom av opp til 30 minutter, inntil alt protein er oppløst, idet enzymet anvendes i en mengde
pr. gram av det separerte protein på tørr basis, på minst f!,^,.-2-40 HUT hvis enzymet er en mikrobiell syreprotease, •300 PC hvis enzymet er en mikrobiell nøytral protease,
2300 Delft-enheter hvis enzymet er en mikrobiell alkalisk protease,
130 000 N.F. PU hvis enzymet er en planteprotease, og 150 pepsin-enheter hvis enzymet er en animalsk protease.
2. Fremgangsmåte som angitt i krav 1, karakterisert ved at temperaturen i trinn (a) er 7 0 til 95°C og at pH-verdien i det vandige miljø er 4-7.
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US05/732,018 US4107334A (en) | 1976-10-13 | 1976-10-13 | Modified protein |
Publications (3)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
NO773156L NO773156L (no) | 1978-04-14 |
NO145367B true NO145367B (no) | 1981-11-30 |
NO145367C NO145367C (no) | 1982-03-10 |
Family
ID=24941851
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
NO773156A NO145367C (no) | 1976-10-13 | 1977-09-13 | Fremgangsmaate for fremstilling av funksjonelt protein |
Country Status (15)
Country | Link |
---|---|
US (1) | US4107334A (no) |
JP (1) | JPS5347560A (no) |
BE (1) | BE859635A (no) |
CA (1) | CA1094867A (no) |
DE (1) | DE2745954C2 (no) |
DK (1) | DK440977A (no) |
FI (1) | FI772938A (no) |
FR (1) | FR2367773A1 (no) |
GB (1) | GB1536990A (no) |
IE (1) | IE46114B1 (no) |
IT (1) | IT1090503B (no) |
LU (1) | LU78294A1 (no) |
NL (1) | NL7710841A (no) |
NO (1) | NO145367C (no) |
SE (1) | SE7710423L (no) |
Families Citing this family (76)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
GB1587828A (en) * | 1977-01-25 | 1981-04-08 | Ranks Hovis Mcdougall Ltd | Method of texturizing proteinaceous substance |
FR2389334B1 (no) * | 1977-05-04 | 1980-03-21 | Rhone Poulenc Ind | |
FR2459620B1 (fr) | 1979-06-26 | 1983-08-05 | Agronomique Inst Nat Rech | Hydrolisat enzymatique total de proteines de lactoserum, obtention et application |
FR2483748A1 (fr) * | 1980-06-06 | 1981-12-11 | Corning Glass Works | Procede d'hydrolyse du lactose contenu dans les lactoserums a l'aide de lactase immobilisee |
US4378376A (en) * | 1981-01-09 | 1983-03-29 | Ralston Purina Company | Simulated milk protein replacer of improved suspension characteristics |
DE3137440A1 (de) * | 1981-09-21 | 1983-03-31 | Eckes, Peter, 6501 Nieder-Olm | Proteinhaltiges konditionsgetraenk |
DE3143947A1 (de) * | 1981-11-05 | 1983-05-11 | Hoechst Ag, 6230 Frankfurt | "funktionelle eiweisshydrolysate, verfahren zu ihrer herstellung und diese eiweisshydrolysate enthaltende nahrungsmittel" |
US4482574A (en) * | 1982-02-22 | 1984-11-13 | Stauffer Chemical Company | Process for the preparation of protein for hydrolysis |
CA1189810A (en) * | 1982-02-22 | 1985-07-02 | Chifa F. Lin | Process for the preparation of protein for hydrolysis |
CA1198072A (en) * | 1982-02-22 | 1985-12-17 | Nicholas Melachouris | Process for the preparation of protein hydrolysates |
US4636388A (en) * | 1982-02-22 | 1987-01-13 | Stauffer Chemical Company | Preparing protein for hydrolysis and product |
DE3313644A1 (de) * | 1983-04-15 | 1984-10-18 | Hoechst Ag, 6230 Frankfurt | Kaffeeaufheller |
DE3314428A1 (de) * | 1983-04-21 | 1984-10-25 | Hoechst Ag, 6230 Frankfurt | Protein-angereicherte getraenke |
US4559307A (en) * | 1983-10-17 | 1985-12-17 | Phillips Petroleum Company | Treatment of yeast cells with proteolytic enzymes |
US4961953A (en) * | 1986-06-20 | 1990-10-09 | John Labatt Limited/John Labatt Limitee | Fat emulating protein products and process |
US5139811A (en) * | 1984-05-04 | 1992-08-18 | John Labatt Limited | Viscous salad dressing |
US4734287A (en) * | 1986-06-20 | 1988-03-29 | John Labatt Limited | Protein product base |
US5102681A (en) * | 1984-05-04 | 1992-04-07 | John Labatt Limited/John Labatt Limitee | Reduced fat salad dressing |
US5098728A (en) * | 1989-06-16 | 1992-03-24 | John Labatt Limited/John Labbat Limitee | Reduced fat food product |
JPS60262561A (ja) * | 1984-06-08 | 1985-12-25 | House Food Ind Co Ltd | 大豆蛋白質水溶液の処理方法 |
US4645831A (en) * | 1984-12-10 | 1987-02-24 | The Texas A&M University System | Process for removing undesirable constituents from wheat gluten products |
US5017387A (en) * | 1985-12-12 | 1991-05-21 | Rutgers, The State University Of New Jersey | Novel natural yoghurt compositions and method of preparation |
DK589785A (da) * | 1985-12-18 | 1987-06-19 | Samuelsson Ernst Gunnar | Peptidpraeparat, fremgangsmaade til fremstilling deraf samt anvendelse af peptidpraeparatet |
US5096730A (en) * | 1986-06-20 | 1992-03-17 | John Labatt Limited/John Labatt Limitee | Reduced fat sour cream |
JP2506349B2 (ja) * | 1986-10-28 | 1996-06-12 | 協同乳業株式会社 | スプレツド状食品 |
JPH0616824B2 (ja) * | 1987-12-16 | 1994-03-09 | 三協食品工業株式会社 | 乳蛋白性界面活性剤とその製造方法 |
US5120761A (en) * | 1988-10-14 | 1992-06-09 | Finnan Jeffrey L | Method of making a free-flowing spray dried edible powder comprising an oil |
US5096731A (en) * | 1989-06-16 | 1992-03-17 | John Labatt Limited/John Labatt Limitee | Reduced fat yogurt |
BE1003298A3 (nl) * | 1990-01-12 | 1992-02-18 | Tessenderlo Chem Nv | Werkwijze voor het bereiden van een enzymatisch hydrolysaat. |
ATE126970T1 (de) * | 1990-03-09 | 1995-09-15 | Novo Nordisk As | Proteinhydrolysate. |
US5716801A (en) * | 1991-03-07 | 1998-02-10 | Novo Nordisk A/S | Method for production of a vegetable protein hydrolyzate with proteases |
JP3093378B2 (ja) * | 1991-10-17 | 2000-10-03 | 日本合成化学工業株式会社 | アンギオテンシン変換酵素阻害剤含有組成物の製造方法 |
US5486368A (en) * | 1992-05-28 | 1996-01-23 | Dmv Usa, Inc. | Production of a cultured yeast product from whey permeate, yeast cream and yeast centrate |
JP2613158B2 (ja) * | 1992-09-30 | 1997-05-21 | 雪印乳業株式会社 | ホエー蛋白質を主原料とするゲル化食品、その製造法及びゲル化食品を有する食肉加工品 |
CA2159359A1 (en) * | 1993-04-07 | 1994-10-13 | Seiichi Araki | Immunopotentiative and infection-protective agent, containing two or more bacillus, egg white and garlic |
JPH0717468U (ja) * | 1993-09-03 | 1995-03-28 | 文明 長谷川 | オイルフィルターレンチ |
JP2683492B2 (ja) * | 1993-09-07 | 1997-11-26 | 雪印乳業株式会社 | ミセル状ホエー蛋白質、その溶液、その粉末およびミセル状ホエー蛋白質の製造法 |
DE69528183T2 (de) * | 1994-09-16 | 2003-04-30 | Novozymes A/S, Bagsvaerd | Verfahren zur herstellung eines brotaufstrichs |
JP3112637B2 (ja) * | 1994-09-30 | 2000-11-27 | 雪印乳業株式会社 | 骨強化剤 |
AR003206A1 (es) * | 1995-08-08 | 1998-07-08 | Unilever Nv | Un procedimiento para la preparacion de un aderezo. |
JP2974604B2 (ja) * | 1996-01-23 | 1999-11-10 | 雪印乳業株式会社 | 塩基性タンパク質組成物、塩基性ペプチド組成物及びその利用 |
JP3073439B2 (ja) * | 1996-02-08 | 2000-08-07 | 雪印乳業株式会社 | 骨形成促進及び骨吸収防止剤 |
JP2000509267A (ja) * | 1996-04-18 | 2000-07-25 | エムディ フーズ エイ.エム.ビィ.エイ. | エネルギー補給物または代謝栄養物に対する添加物としてのタンパク質加水分解産物の使用 |
WO1998042194A1 (en) * | 1997-03-24 | 1998-10-01 | Viva America Marketing, Inc. | Stabilized solid bacteria compositions |
JP3028411B2 (ja) * | 1997-09-26 | 2000-04-04 | カルピス株式会社 | トリペプチド高生産性ラクトバチルス・ヘルベチカス乳酸菌 |
GB9807331D0 (en) * | 1998-04-07 | 1998-06-03 | Cerestar Holding Bv | Gelatin replacement by wheat fiber gel and starch |
US6221423B1 (en) | 1998-04-13 | 2001-04-24 | Protein Technologies Int'l Inc. | Short-chained peptide material |
DE60022859T3 (de) * | 1999-01-11 | 2010-05-06 | Calpis Co., Ltd. | Verfahren zur herstellung von sauermilch enthaltend ein inhibitionspeptid fuer ein angiotensin konvertierendes enzym sowie ein verfahren zur herstellung von milchserum |
DE19906379B4 (de) * | 1999-02-16 | 2006-05-18 | Huss, Manfred | Herstellung eines aggregierten Molkenproteinprodukts |
US6168819B1 (en) * | 1999-04-06 | 2001-01-02 | Kraft Foods, Inc. | Cappuccino creamer with improved foaming characteristics |
US6998259B1 (en) | 1999-05-20 | 2006-02-14 | Davisco Foods International | Enzymatic treatment of whey proteins for the production of antihypertensive peptides and the resulting products |
US6630320B1 (en) | 2000-05-08 | 2003-10-07 | Devisco Foods International, Inc. | Treatment of hypertension in mammals with hydrolyzed whey proteins |
US6376003B1 (en) * | 1999-10-16 | 2002-04-23 | Shade Foods, Inc. | Low density marshmallow-like products and methods of producing the same |
US6372280B1 (en) * | 1999-11-02 | 2002-04-16 | Kraft Foods, Inc. | Stable foams in a high acid environment |
JP4633876B2 (ja) | 1999-11-11 | 2011-02-16 | カルピス株式会社 | トリペプチドの製造方法 |
US6607776B1 (en) * | 2000-04-11 | 2003-08-19 | Indiana Soybean Board, Inc. | Protein enhanced gelatin-like dessert |
US7297354B2 (en) * | 2000-04-26 | 2007-11-20 | Land O'lakes, Inc. | Protein material |
EP1174044A1 (en) * | 2000-07-17 | 2002-01-23 | Yi-Min Chang | Method for preparing an egg emulsion |
JP2002193817A (ja) | 2000-12-28 | 2002-07-10 | Calpis Co Ltd | 整腸剤 |
US6589574B2 (en) * | 2001-03-19 | 2003-07-08 | Council Of Scientific & Industrial Research | Process for preparation of protein-hydrolysate from milk protein |
US20030078393A1 (en) * | 2001-09-13 | 2003-04-24 | Novozymes Biotech, Inc. | Methods for producing coagulated whey protein |
US20040047947A1 (en) * | 2002-02-21 | 2004-03-11 | Scott Bloomer | Method of preparing a milk polar lipid and a sphingolipid enriched concentrate |
BR0314997A (pt) * | 2002-10-02 | 2005-08-09 | Novozymes As | Métodos para produzir leite resistente à coagulação acida, para aumentar a capacidade de absorção de cálcio no leite, para aumentar a viscosidade do leite e para produzir um leite acidulado sem coagulação, leite, e, produto alimentìcio |
US7399496B2 (en) * | 2003-02-07 | 2008-07-15 | Glanbia Nutritionals (Ireland) Limited | Hydrolyzed whey protein compositions |
US20050095344A1 (en) * | 2003-10-29 | 2005-05-05 | Kraft Foods Holdings, Inc. | Method of preparation of highly functional soy protein |
US20060040035A1 (en) * | 2004-08-19 | 2006-02-23 | Thompson Leann M | Bakeable icing |
US7332192B2 (en) * | 2004-12-17 | 2008-02-19 | Solae, Llc | Soy protein isolate |
DE602006006597D1 (de) * | 2005-12-21 | 2009-06-10 | Unilever Nv | Durchlüftetes nahrungsmittel und verfahren zu seiner herstellung |
ES2322181T3 (es) * | 2006-03-27 | 2009-06-17 | Nestec S.A. | Preparacion in situ de micelas de proteinas de suero de leche. |
DE602006019941D1 (de) * | 2006-03-27 | 2011-03-17 | Nestec Sa | Im Proteingehalt angereichertes gefrorenes Dessert |
ATE524073T1 (de) * | 2006-03-27 | 2011-09-15 | Nestec Sa | Molkenprotein micellen |
EP1917865B1 (en) * | 2006-10-20 | 2012-03-28 | Nestec S.A. | Ice-structuring peptides of lactic origin |
CN101480215B (zh) * | 2009-02-10 | 2011-09-28 | 中国农业大学 | 一种用于低脂食品生产的酶改性乳清蛋白凝胶的制备方法 |
CN107583031A (zh) * | 2016-07-06 | 2018-01-16 | 陈栋梁 | 一种清蛋白肽混合物的制备方法及其抑制癌细胞增殖作用 |
WO2019094954A1 (en) * | 2017-11-13 | 2019-05-16 | Manildra Milling Corporation | Clean label wheat protein isolate |
US11197917B2 (en) | 2017-12-01 | 2021-12-14 | ByHeart, Inc. | Formulations for nutritional support in subjects in need thereof |
Family Cites Families (13)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US2489208A (en) * | 1945-05-17 | 1949-11-22 | Central Soya Co | Modified soy protein and the preparation thereof |
US2457642A (en) * | 1946-04-08 | 1948-12-28 | American Seal Kap Corp | Method of treating lactalbumin |
US2585225A (en) * | 1947-08-23 | 1952-02-12 | Scherer Corp R P | Process for hydrolyzing lactalbumin |
US2802737A (en) * | 1954-05-14 | 1957-08-13 | Lever Brothers Ltd | Protein food product and process |
US3830942A (en) * | 1970-08-13 | 1974-08-20 | Ralston Purina Co | Non-isoelectric protein |
JPS4832671B1 (no) * | 1970-10-28 | 1973-10-08 | ||
US3843802A (en) * | 1971-10-01 | 1974-10-22 | Central Soya Co | Proteinaceous material for beverage use and method |
US3876806A (en) * | 1971-10-14 | 1975-04-08 | Quaker Oats Co | Process for the preparation of acid soluble polypeptides and carbonated beverages containing same |
US3761353A (en) * | 1972-01-13 | 1973-09-25 | Rohm & Haas | Enzymatic protein solubilization |
US3852480A (en) * | 1972-04-11 | 1974-12-03 | Beatrice Foods Co | Bland soy protein |
US3857966A (en) * | 1973-08-16 | 1974-12-31 | Gen Foods Corp | Process for bland, soluble protein |
US3889001A (en) * | 1973-08-20 | 1975-06-10 | Gen Foods Corp | Hydrolyzed protein in non-dairy whipped topping |
US3970520A (en) * | 1973-09-17 | 1976-07-20 | General Foods Corporation | Nutritionally improved foodstuffs |
-
1976
- 1976-10-13 US US05/732,018 patent/US4107334A/en not_active Expired - Lifetime
-
1977
- 1977-09-13 NO NO773156A patent/NO145367C/no unknown
- 1977-09-16 SE SE7710423A patent/SE7710423L/ not_active Application Discontinuation
- 1977-10-04 NL NL7710841A patent/NL7710841A/xx not_active Application Discontinuation
- 1977-10-05 IT IT51273/77A patent/IT1090503B/it active
- 1977-10-05 FI FI772938A patent/FI772938A/fi not_active Application Discontinuation
- 1977-10-05 DK DK440977A patent/DK440977A/da not_active Application Discontinuation
- 1977-10-06 CA CA288,284A patent/CA1094867A/en not_active Expired
- 1977-10-10 GB GB42017/77A patent/GB1536990A/en not_active Expired
- 1977-10-11 LU LU78294A patent/LU78294A1/xx unknown
- 1977-10-12 BE BE181665A patent/BE859635A/xx not_active IP Right Cessation
- 1977-10-12 JP JP12229677A patent/JPS5347560A/ja active Pending
- 1977-10-12 DE DE2745954A patent/DE2745954C2/de not_active Expired
- 1977-10-12 IE IE2080/77A patent/IE46114B1/en unknown
- 1977-10-12 FR FR7730721A patent/FR2367773A1/fr active Granted
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
CA1094867A (en) | 1981-02-03 |
NO145367C (no) | 1982-03-10 |
US4107334A (en) | 1978-08-15 |
FR2367773B1 (no) | 1983-02-04 |
FI772938A (fi) | 1978-04-14 |
IT1090503B (it) | 1985-06-26 |
SE7710423L (sv) | 1978-04-14 |
DK440977A (da) | 1978-04-14 |
BE859635A (fr) | 1978-04-12 |
NL7710841A (nl) | 1978-04-17 |
GB1536990A (en) | 1978-12-29 |
DE2745954C2 (de) | 1982-12-02 |
LU78294A1 (fr) | 1979-06-01 |
JPS5347560A (en) | 1978-04-28 |
DE2745954A1 (de) | 1978-04-20 |
NO773156L (no) | 1978-04-14 |
IE46114B1 (en) | 1983-02-23 |
FR2367773A1 (fr) | 1978-05-12 |
IE46114L (en) | 1978-04-13 |
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
NO145367B (no) | Fremgangsmaate for fremstilling av funksjonelt protein | |
US11659850B2 (en) | Functional mung bean-derived compositions | |
US6841184B2 (en) | Modified oilseed material | |
US4346122A (en) | Low-viscosity, high-NSI, heat-gelling soy isolates | |
CA2449906C (en) | Egg replacer concentrate and liquid egg replacer | |
US20050249866A1 (en) | Canola protein isolate functionality I | |
EP0912105A1 (en) | Novel food compositions | |
US4358464A (en) | Process for converting sour whey into sweet whey and product | |
AU2017385959A1 (en) | Chickpea protein products and methods of making thereof | |
DK202300015U9 (da) | Ikke-animalsk baserede proteinkilder med funktionelle egenskaber | |
JP5321028B2 (ja) | 食品用物性改良剤 | |
WO2008110515A2 (en) | Partially hydrolysed cereal protein | |
US6485775B1 (en) | Starchy food-based fine particle fat substitute | |
US20040219281A1 (en) | Modified oilseed material | |
JP2009240261A (ja) | 製パン改良剤 | |
JP2001238622A (ja) | 麺類のホグレ改良剤及びその製造法 | |
US12096784B2 (en) | Protein compositions and consumable products thereof | |
US20230284665A1 (en) | Process for producing at least one intermediate food product capable of forming a mousse and/or having emulsifying and/or gelling properties - associated products | |
US20230058533A1 (en) | Reconstituted soluble tapioca flour | |
JPS6163260A (ja) | 乳化安定性に優れた乳化物の製造法 | |
Gamvros et al. | Legal aspects and specifications of biopolymers used in foods | |
US20240341341A1 (en) | Food components having high protein content | |
EP4081049A1 (en) | Soluble tapioca flour compositions |