KR927003812A - 인자 viii:c 활성을 갖는 단백질 복합체 및 그의 제조 - Google Patents
인자 viii:c 활성을 갖는 단백질 복합체 및 그의 제조 Download PDFInfo
- Publication number
- KR927003812A KR927003812A KR1019920701170A KR920701170A KR927003812A KR 927003812 A KR927003812 A KR 927003812A KR 1019920701170 A KR1019920701170 A KR 1019920701170A KR 920701170 A KR920701170 A KR 920701170A KR 927003812 A KR927003812 A KR 927003812A
- Authority
- KR
- South Korea
- Prior art keywords
- polypeptide
- human factor
- amino acid
- domain
- acid sequence
- Prior art date
Links
Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K7/00—Peptides having 5 to 20 amino acids in a fully defined sequence; Derivatives thereof
- C07K7/04—Linear peptides containing only normal peptide links
- C07K7/06—Linear peptides containing only normal peptide links having 5 to 11 amino acids
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/11—DNA or RNA fragments; Modified forms thereof; Non-coding nucleic acids having a biological activity
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P7/00—Drugs for disorders of the blood or the extracellular fluid
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61P—SPECIFIC THERAPEUTIC ACTIVITY OF CHEMICAL COMPOUNDS OR MEDICINAL PREPARATIONS
- A61P7/00—Drugs for disorders of the blood or the extracellular fluid
- A61P7/02—Antithrombotic agents; Anticoagulants; Platelet aggregation inhibitors
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/435—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof from animals; from humans
- C07K14/745—Blood coagulation or fibrinolysis factors
- C07K14/755—Factors VIII, e.g. factor VIII C (AHF), factor VIII Ag (VWF)
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K14/00—Peptides having more than 20 amino acids; Gastrins; Somatostatins; Melanotropins; Derivatives thereof
- C07K14/81—Protease inhibitors
- C07K14/8107—Endopeptidase (E.C. 3.4.21-99) inhibitors
- C07K14/811—Serine protease (E.C. 3.4.21) inhibitors
- C07K14/8121—Serpins
- C07K14/8125—Alpha-1-antitrypsin
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K16/00—Immunoglobulins [IGs], e.g. monoclonal or polyclonal antibodies
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N15/00—Mutation or genetic engineering; DNA or RNA concerning genetic engineering, vectors, e.g. plasmids, or their isolation, preparation or purification; Use of hosts therefor
- C12N15/09—Recombinant DNA-technology
- C12N15/63—Introduction of foreign genetic material using vectors; Vectors; Use of hosts therefor; Regulation of expression
- C12N15/79—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts
- C12N15/85—Vectors or expression systems specially adapted for eukaryotic hosts for animal cells
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A61—MEDICAL OR VETERINARY SCIENCE; HYGIENE
- A61K—PREPARATIONS FOR MEDICAL, DENTAL OR TOILETRY PURPOSES
- A61K38/00—Medicinal preparations containing peptides
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2319/00—Fusion polypeptide
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C07—ORGANIC CHEMISTRY
- C07K—PEPTIDES
- C07K2319/00—Fusion polypeptide
- C07K2319/01—Fusion polypeptide containing a localisation/targetting motif
- C07K2319/02—Fusion polypeptide containing a localisation/targetting motif containing a signal sequence
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C12—BIOCHEMISTRY; BEER; SPIRITS; WINE; VINEGAR; MICROBIOLOGY; ENZYMOLOGY; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING
- C12N—MICROORGANISMS OR ENZYMES; COMPOSITIONS THEREOF; PROPAGATING, PRESERVING, OR MAINTAINING MICROORGANISMS; MUTATION OR GENETIC ENGINEERING; CULTURE MEDIA
- C12N2800/00—Nucleic acids vectors
- C12N2800/10—Plasmid DNA
- C12N2800/108—Plasmid DNA episomal vectors
Landscapes
- Health & Medical Sciences (AREA)
- Chemical & Material Sciences (AREA)
- Life Sciences & Earth Sciences (AREA)
- Organic Chemistry (AREA)
- Genetics & Genomics (AREA)
- Engineering & Computer Science (AREA)
- General Health & Medical Sciences (AREA)
- Molecular Biology (AREA)
- Bioinformatics & Cheminformatics (AREA)
- Biophysics (AREA)
- Medicinal Chemistry (AREA)
- Biochemistry (AREA)
- Biomedical Technology (AREA)
- Zoology (AREA)
- Wood Science & Technology (AREA)
- General Engineering & Computer Science (AREA)
- Biotechnology (AREA)
- Proteomics, Peptides & Aminoacids (AREA)
- Hematology (AREA)
- General Chemical & Material Sciences (AREA)
- Pharmacology & Pharmacy (AREA)
- Animal Behavior & Ethology (AREA)
- Nuclear Medicine, Radiotherapy & Molecular Imaging (AREA)
- Chemical Kinetics & Catalysis (AREA)
- Microbiology (AREA)
- Gastroenterology & Hepatology (AREA)
- Physics & Mathematics (AREA)
- Diabetes (AREA)
- Veterinary Medicine (AREA)
- Public Health (AREA)
- Plant Pathology (AREA)
- Toxicology (AREA)
- Immunology (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Micro-Organisms Or Cultivation Processes Thereof (AREA)
- Saccharide Compounds (AREA)
- Medicines Containing Material From Animals Or Micro-Organisms (AREA)
Abstract
내용 없음
Description
인자 Ⅷ : C 활성을 갖는 단백질 복합체 및 그의 제조
[도면의 간단한 설명]
본 내용은 요부공개 건이므로 전문내용을 수록하지 않았음
Claims (36)
- (a) (i) 분비를 시킬 수 있는 첫 번째 신호서열, 및 (ii) 인간인자 Ⅷ : C의 A 도메인에 상동인 아미노산 서열을 갖는 첫번째 부위로 구성되는 첫번째 폴리펩티드를 코딩하는 첫번째 폴리뉴클레오티드 및 (b) (i) 분비를 시킬수 있는 두 번째 신호서열 및 (ii) 인간인자 Ⅷ : C의 C 도메인에 상동인 아미노산을 갖는 두번째 폴리펩티드를 코딩하는 두번째 폴리뉴클레오티드를, 세포 성장 배지에서 배양시킨 진핵 형질변환 숙주 세포에서 공-발현시키고, 상기 세포배지에서 분비된 재조합 단백질 복합체를 얻는 것으로 구성되는 것을 특징으로 하는; 인간인자 Ⅷ : C의 A도메인에 상동인 첫번째 폴리펩티드, 및 인간인자 Ⅷ : C의 C 도메인에 상동인 두번째 폴리펩티드로 구성되나 인간인자 Ⅷ : C의 B 도메인의 실질적 부분이 없거나 또는 모두가 없는 인간인자 Ⅷ : C 활성을 갖는 재조합 단백질 복합체를 제조하는 방법.
- 제 1항에 있어서, 상기 아미노산 서열의 아미노산의 수의 약 5% 이하 만이 선천적 인자 Ⅷ : C A 및 C도메인의 아미노산 서열과 다른 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 1항에 있어서, 두번째 폴리뉴클레오티드에 의해 코드되는 폴리펩티드의 아미노산서열이 인간인자 Ⅷ : C의 아미노산 1649-2322의 아미노산 서열과 같은 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 3항에 있어서, 첫 번째 폴리뉴클레오티드에 의해 코드되는 폴리펩티드의 아미노산 서열이 인간인자 Ⅷ : C의 아미노산 1-740의 아미노산 서열과 같은 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 3항에 있어서, 첫번째 폴리뉴클레오티드에 의해 코드되는 폴리펩티드의 아미노산 서열이 인간인자 Ⅷ : C의 아미노산 1-1102의 아미노산 서열과 같은 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 3항에 있어서, 첫번째 폴리뉴클레오티드에 의해 코드되는 폴리펩티드의 아미노산 서열이 인간인자 Ⅷ : C의 아미노산 1-1315의 아미노산서열과 같은 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 3항에 있어서, 첫번째 폴리뉴클레오티드에 의해 코드되는 폴리펩티드의 아미노산서열이 인간인자 Ⅷ : C의 아미노산 1-1405의 아미노산 서열과 같은 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 1항에 있어서, 상기 첫번째 폴리펩티드가 상기 첫번째 폴리펩티드에 더하여 (a) 인간인자 Ⅷ : C의 B도메인의 N-터미날 (b) 약 3 내지 약 100 아미노산으로 구성되며 N-연결 글리코실된 부위가 5개 보다 적은 폴리펩티드 스페이서 (c) 인간인자 Ⅷ : C의 B 도메인 C 말단으로 구성되는 두번째 부위를 더 갖는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 8항에 있어서, 인간인자 Ⅷ : C의 B 도메인의 N-말단서열의 아미노산 서열이 Ser-Phe-Ser-Gln-Asn-Ser-Arg-His-Pro-Ser-Thr-Arg-Gln-Lys-Gln-Phe-Asn-Ala-Thr로 구성되는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 8항에 있어서, 상기 폴리펩티드 스페이서는 인간 Ig 중사슬 한지 부위에 상동인 펩티드로 구성되는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제10항에 있어서, 폴리펩티드 스페이서의 아미노산 서열이 Pro-Pro-Thr-Pro-Pro-Thr로 구성되는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 8항에 있어서, B도메인의 C-말단 서열이 Pro-Pro-Val-Leu-Lys-Arg-His-Clu-Arg로 구성되는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 1항에 있어서, 상기 첫번째 폴리뉴클레오티드가 상기 첫번째 폴리뉴클레오티드에 대하여, (a) 첫 번째 폴리펩티드 발현을 증가시키는 5'비번역 DNA 서열; (여기서 상기 5'비번역 DNA 서열은 상기 첫번째 부위 5'에 위치하고, 상기 5'비번역 DNA는 인간인자 Ⅷ;C5' 비번역 DNA SV40t 항원 5'비번역 DNA, 및 인간 시토메갈로 바이러스 1E1 단백질 5'비번역 DNA로 구성되는 군에서 선택된다.) 또는 (b) 첫번째 폴리펩티드 발현을 증폭시키는 3'비번역 DNA 서열; (여기서 상기 3'비번역 DNA 서열은 상기 폴리펩티드 코딩부위 3'에 위치하고, 상기 3'비번역 DNA는 인간인자 Ⅷ : C 3'비번역 DNA, 인간조직 플라스미노겐 활성화제 3'비번역 DNA 및 SV40t-항원 3'비번역 DNA로 구성되는 군에서 선택된다.)를 더 포함하는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 1항에 있어서, 상기 두번째 신호서열은 인간 α1-안티트립신의 신호서열로 구성되는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 14항에 있어서, 상기 α1-안티트립신 신호서열이 N-Met-Pro-Ser-Ser-Val-Ser-Trp-Gly-Ile-Leu-Leu-Ala-Gly-Leu-Val-Pro-Val-Ser-Leu-Als로 구성되는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 1항에 있어서, 상기 두번째 폴리뉴클레오티드가 상기 두번째 폴리뉴클레오티드에 더하여, (a) 상기 두번째 폴리펩티드의 발현을 증가시키는 5'비번역 DNA 서열; (여기서 상기 5'-비변역 서열은 상기 두 번째 부위 5'에 위치하고, 상기 5'-비번역 DNA는 인간인자 Ⅷ : C 5'비번역 DNA, SV40 t 항윈 5'비번역 DNA, 및 인간 시토메갈로 바이러스 1E1 단백질 5'비번역 부위로 구성되는 군에서 선택되어 진다.) 또는 (b) 두 번째 폴리펩티드 발현을 증폭시키는 3'비번역 DNA 서열; (여기서 상기 3'비번역 서열은 상기 폴리펩티드 코딩 부위 3'에 위치하고, 상기 3'비번역 DNA는 인간인자 Ⅷ : C 3'비번역 DNA, 인간조직 플라스미노겐 활성화제 3'비번역 DNA 및 SV40 t-항원 3' 비번역 DNA로 구성되는 군에서 선택되어 진다.)를 더 포함하는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 1항에 있어서. 진행 형질변환 숙주세포가 포유동물 세포인 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 1항에 있어서, 첫번깨 폴리뉴콜클오티드 및 두번째 -폴리뉴클레오티드가 별개의 발현 플라스미드에 존재하는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 8항에 있어서, 첫번깨 폴리뉴콜클오티드 및 두번째 -폴리뉴클레오티드가 별개의 발현 플라스미드에 존재하는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 1항에 있어서, DNA 조성물로 진핵 숙주세포를 형질변환시키고,(여기서 DNA 조성물은 첫번째 발현 카세트와 두번째 발현카세트로 구성되며, 상기 첫번째 발현카세트는 인간인자 Ⅷ : C 의 A 도메인에 상동인 아미노산 서열을 갖는 첫 번째 부위로 구성되는 첫번째 폴리펩티드를 분비하도록 할수 있는 첫번째 신호서열을 코팅하는 첫번째 폴리뉴클레오티드로 구성되고, 상기 두번째 발현카세트는 분비하도록 할수 있는 두번째 신호서열 및 인간인자 Ⅷ :C의 C 도메인에 상동인 아미노산 서열을 갖는 두번째 폴리펩티드를 코딩하는 두 번째 폴리 뉴클레오티드로 구성된다.세포성장 배지에서 형질변환 숙주세포를 배양하여 재조합 단백질 복합체를 공-발현시키고, 분비된 재조합 단백질 복합체를 상기 세포배지에서 얻는 것을 특징으로 하는 인간인자 Ⅷ : C의 A 도메인에 상동인 첫 번째 폴리펩티드와 인간인자 Ⅷ : C의 C 도메인에 상동인 두번째 폴리펩티드로 구성되나 인간인자 Ⅷ : C의 B 도메인의 실질적부분이 없거나 또는 B 도메인의 모두가 없는 인간인자 Ⅷ : C 활성을 갖는 재조합 단백질 복합체를 제조하는 방법.
- 제26항에 있어서, 상기 첫번째 폴리뉴클에오티드는 상기 첫번째 폴리뉴클레오티드에 더하여 인간인자 Ⅷ : C의 B 도메인의 N-말단서열, 약 3 내지 40 아미노산으로 구성되며 N-연결 글리코실된 부위가 5개 보다 적은 폴리펩티드 스페이서, 및 인간인자 Ⅷ : C의 B 도메인의 C-말단신호서열로 구성되는 두번째 부위를 더 갖는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제26항에 있어서, 상기 첫번째 카세트 폴리뉴클레오티드는 인간인자 Ⅷ : C 아미노산 1-740의 아미노산 서열의 최소한 약 90%이상으로 구성되는 폴리펩티드를 코드하고 상기 두번째 카세트 폴리뉴클레오티드는 인간인자 Ⅷ : C 아미노산 1649-2332의 아미노산 서열 약 90% 이상으로 구성되는 폴리팹티드를 암호하는 것을 특징으로 하는 방법.
- 제 1항 내지 제19항중 어느 한 항에 의하여 제조된 인간인자 Ⅷ : C 활성을 갖는 재조합 단백질 복합체로 구성되며, 동결건조시키 위해 종래의 부형제와 섞은 세포배지에서 상기 재조합 단백질 복합체는 분리하여 동결건조시키는 것을 특징으로 하는 방법.
- 내용없음
- 내용없음
- 내용없음
- 내용없음
- 내용없음
- 제26항의 DNA 조성물로 구성되는 것을 특징으로 하는 포유동물 숙주세포.
- 제27항의 DNA 조성물로 구성되는 것을 특징으로 하는 포유동물 숙주세포.
- 폴리펩티드의 N-말단에서 C-말단까지가 인간인자 Ⅷ; C의 A 도메인에 상동인 아미노산 서열을 갖는 첫번째 부위 및 인간인자 Ⅷ : C의 B 도메인의 N 말단, N-연결글리코실화된 부위가 5개 보다 적은 약 3 내지 40 폴리펩티드의 스페이서, 및 인간인자 Ⅷ : C의 B 도메인의 C-말단으로 구성되며, 인간인자 Ⅷ : C Mr 80 K 단백질에 상동인 폴리펩티드와 결합하였을때 인간인자 Ⅷ : C 활성을 갖는 것을 특징으로 하는 폴리펩티드.
- 제31항에 있어서, 상기 첫번째 부위의 아미노산서열의 아미노산의 수의 약 5% 이하가 선천적인자 Ⅷ : C A 도메인의 아미노산 서열과 다른 폴리펩티드.
- 제31항에 있어서, 첫번째 폴리뉴클레오티드에 의해 코딩되는 폴리펩티드의 아미노산 서열이 인간인자 Ⅷ : C의 아미노산 1-759의 아미노산서열과 같은 것을 특징으로 하는 폴리펩티드.
- 제3l항에 있어서, 인간인자 Ⅷ : C의 B 도메인의 N-말단서열의 아미노산 서열이 Ser-Pher-Ser-Gln-Asn-Ser-Arg-His-Pro-Ser-Thr-Arg-Gln-Arg-Gln-Lys-Gln-Phe-Asn-Ala-Thr으로 구성되는 것을 특징으로 하는 폴리펩티드.
- 제31항에 있어서, 폴리펩티드 스페이서의 아미노산서열이 Pro-Pro-Thr-Pro-Pro-Thr으로 구성되는 것을 특징으로 하는 폴리펩티드.
- 제3l항에 있어서, B 도메인의 C-말단서열이 Pro-Pro-Va1-Leu-Lys-Arg-His-Gln-Arg으로 구성되는 것을 특징으로 하는 폴리펩티드.※ 참고사항 : 최초출원 내용에 의하여 공개하는 것임.
Applications Claiming Priority (3)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
US43863989A | 1989-11-17 | 1989-11-17 | |
US438,639 | 1989-11-17 | ||
PCT/DK1990/000291 WO1991007490A1 (en) | 1989-11-17 | 1990-11-15 | Protein complexes having factor viii:c activity and production thereof |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
KR927003812A true KR927003812A (ko) | 1992-12-18 |
Family
ID=23741420
Family Applications (2)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
KR1019920701170A KR927003812A (ko) | 1989-11-17 | 1990-11-15 | 인자 viii:c 활성을 갖는 단백질 복합체 및 그의 제조 |
KR1019950704440A KR960701899A (ko) | 1989-11-17 | 1990-11-15 | 인자 viii:c활성을 갖는 단백질 복합체 및 그의 제조 |
Family Applications After (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
KR1019950704440A KR960701899A (ko) | 1989-11-17 | 1990-11-15 | 인자 viii:c활성을 갖는 단백질 복합체 및 그의 제조 |
Country Status (22)
Country | Link |
---|---|
EP (2) | EP0500734B1 (ko) |
JP (3) | JP2865861B2 (ko) |
KR (2) | KR927003812A (ko) |
AT (1) | ATE163194T1 (ko) |
AU (1) | AU656311B2 (ko) |
CA (2) | CA2135744A1 (ko) |
DE (1) | DE69032043T2 (ko) |
DK (1) | DK0500734T3 (ko) |
ES (1) | ES2112255T3 (ko) |
FI (2) | FI922204A0 (ko) |
GR (1) | GR3026176T3 (ko) |
HU (2) | HUT64591A (ko) |
IE (1) | IE904140A1 (ko) |
IL (2) | IL96368A0 (ko) |
NO (2) | NO921946L (ko) |
NZ (1) | NZ236094A (ko) |
PL (1) | PL167083B1 (ko) |
PT (1) | PT95923B (ko) |
SK (1) | SK130194A3 (ko) |
WO (1) | WO1991007490A1 (ko) |
YU (2) | YU218690A (ko) |
ZA (1) | ZA909167B (ko) |
Families Citing this family (23)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
SE465222C5 (sv) * | 1989-12-15 | 1998-02-10 | Pharmacia & Upjohn Ab | Ett rekombinant, humant faktor VIII-derivat och förfarande för dess framställning |
US5326700A (en) * | 1990-11-06 | 1994-07-05 | Eli Lilly And Company | DNA sequences encoding t-PA derivatives with cleavable sites |
SE468050C (sv) * | 1991-03-15 | 1998-04-27 | Pharmacia & Upjohn Ab | Rekombinant derivat av human faktor VIII |
CA2078721A1 (en) * | 1991-09-24 | 1993-03-25 | Hiroshi Yonemura | Process for preparing human coagulation factor viii protein complex |
DK53792D0 (da) * | 1992-04-24 | 1992-04-24 | Novo Nordisk As | Fremgangsmaade til fremstilling af proteiner |
EP0768361A1 (en) * | 1995-10-16 | 1997-04-16 | Shin-Etsu Chemical Co., Ltd. | Liquid crystal composition and liquid crystal display element comprising the same |
EP0910628B1 (en) | 1996-04-24 | 2006-03-08 | The Regents of The University of Michigan | Inactivation resistant factor viii |
US8183344B2 (en) | 1996-04-24 | 2012-05-22 | University Of Michigan | Inactivation resistant factor VIII |
GB2318732A (en) | 1996-11-01 | 1998-05-06 | Johnson & Johnson Medical | Wound healing compositions containing alpha-1-antitrypsin |
US6221349B1 (en) | 1998-10-20 | 2001-04-24 | Avigen, Inc. | Adeno-associated vectors for expression of factor VIII by target cells |
US6200560B1 (en) | 1998-10-20 | 2001-03-13 | Avigen, Inc. | Adeno-associated virus vectors for expression of factor VIII by target cells |
AU2001254715B2 (en) * | 2000-03-22 | 2006-02-02 | Octaphama Ag | Production of recombinant blood clotting factors in human cell lines |
CN102199626B (zh) | 2003-09-30 | 2015-06-24 | 宾夕法尼亚大学托管会 | 腺伴随病毒(aav)进化支、序列、含有这些序列的载体及它们的应用 |
EP1707634A1 (en) | 2005-03-29 | 2006-10-04 | Octapharma AG | Method for isolation of recombinantly produced proteins |
CN101203613B (zh) | 2005-04-07 | 2012-12-12 | 宾夕法尼亚大学托管会 | 增强腺相关病毒载体功能的方法 |
EP1739179A1 (en) | 2005-06-30 | 2007-01-03 | Octapharma AG | Serum-free stable transfection and production of recombinant human proteins in human cell lines |
WO2011095604A1 (en) | 2010-02-04 | 2011-08-11 | Octapharma Biopharmaceuticals Gmbh | Half-life prolongation of proteins |
US9315825B2 (en) | 2010-03-29 | 2016-04-19 | The Trustees Of The University Of Pennsylvania | Pharmacologically induced transgene ablation system |
MX342858B (es) | 2010-03-29 | 2016-10-13 | The Trustees Of The Univ Of Pennsylvania * | Sistema de ablacion transgenica inducida farmacologicamente. |
EP2675902B1 (en) | 2011-02-17 | 2019-03-27 | The Trustees Of The University Of Pennsylvania | Compositions and methods for altering tissue specificity and improving aav9-mediated gene transfer |
US9719106B2 (en) | 2013-04-29 | 2017-08-01 | The Trustees Of The University Of Pennsylvania | Tissue preferential codon modified expression cassettes, vectors containing same, and uses thereof |
CN115074366A (zh) | 2015-04-16 | 2022-09-20 | 埃默里大学 | 用于肝脏中蛋白质表达的重组启动子和载体及其用途 |
KR20230042754A (ko) | 2020-08-07 | 2023-03-29 | 아미쿠스 세라퓨틱스, 인코포레이티드 | 소포 표적화 단백질 및 이의 용도 |
Family Cites Families (8)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US3652530A (en) | 1967-08-28 | 1972-03-28 | American Nat Red Cross | Antihemophilic factor prepared from blood plasma using polyethylene glycol |
US3631018A (en) | 1970-05-01 | 1971-12-28 | Baxter Laboratories Inc | Production of stable high-potency human ahf using polyethylene glycol and glycine to fractionate a cryoprecipitate of ahf concentrate |
US4069216A (en) | 1975-06-16 | 1978-01-17 | Edward Shanbrom, Inc. | Simplified methods for preparation of very high purity Factor VIII concentrate |
AU577259B2 (en) * | 1982-08-13 | 1988-09-22 | Zymogenetics Inc. | Glycolytic promters for regulated protein expression protease inhibitor |
WO1985001961A1 (en) * | 1983-10-28 | 1985-05-09 | Genetics Institute | Production of factor viii and related products |
MX9203440A (es) * | 1985-04-12 | 1992-07-01 | Genetics Inst | Proteinas procoagulantes novedosas. |
FI98829C (fi) * | 1986-01-27 | 1997-08-25 | Chiron Corp | Menetelmä rekombinoidun proteiinikompleksin valmistamiseksi, jolla on humaanitekijä VIII:C-aktiivisuutta |
AU588965B2 (en) * | 1986-02-06 | 1989-09-28 | Alcatel Australia Limited | Telephone hook-switch |
-
1990
- 1990-11-15 KR KR1019920701170A patent/KR927003812A/ko active IP Right Grant
- 1990-11-15 JP JP3500068A patent/JP2865861B2/ja not_active Expired - Lifetime
- 1990-11-15 NZ NZ236094A patent/NZ236094A/xx unknown
- 1990-11-15 ES ES90917369T patent/ES2112255T3/es not_active Expired - Lifetime
- 1990-11-15 EP EP90917369A patent/EP0500734B1/en not_active Expired - Lifetime
- 1990-11-15 CA CA002135744A patent/CA2135744A1/en not_active Abandoned
- 1990-11-15 WO PCT/DK1990/000291 patent/WO1991007490A1/en active IP Right Grant
- 1990-11-15 HU HU9201629A patent/HUT64591A/hu unknown
- 1990-11-15 CA CA002068728A patent/CA2068728A1/en not_active Abandoned
- 1990-11-15 ZA ZA909167A patent/ZA909167B/xx unknown
- 1990-11-15 KR KR1019950704440A patent/KR960701899A/ko active IP Right Grant
- 1990-11-15 HU HU9500546A patent/HUT70457A/hu unknown
- 1990-11-15 EP EP95107535A patent/EP0670332A3/en not_active Ceased
- 1990-11-15 AT AT90917369T patent/ATE163194T1/de not_active IP Right Cessation
- 1990-11-15 AU AU67525/90A patent/AU656311B2/en not_active Ceased
- 1990-11-15 DE DE69032043T patent/DE69032043T2/de not_active Expired - Lifetime
- 1990-11-15 DK DK90917369.2T patent/DK0500734T3/da active
- 1990-11-16 PL PL90287807A patent/PL167083B1/pl unknown
- 1990-11-16 PT PT95923A patent/PT95923B/pt not_active IP Right Cessation
- 1990-11-16 YU YU218690A patent/YU218690A/sh unknown
- 1990-11-16 IL IL96368A patent/IL96368A0/xx unknown
- 1990-11-16 IE IE414090A patent/IE904140A1/en not_active Application Discontinuation
-
1992
- 1992-05-14 FI FI922204A patent/FI922204A0/fi not_active Application Discontinuation
- 1992-05-15 NO NO92921946A patent/NO921946L/no unknown
-
1994
- 1994-10-14 IL IL11130494A patent/IL111304A0/xx unknown
- 1994-10-18 NO NO943949A patent/NO943949D0/no unknown
- 1994-10-19 FI FI944903A patent/FI944903A/fi unknown
- 1994-10-26 SK SK1301-94A patent/SK130194A3/sk unknown
- 1994-12-28 YU YU78194A patent/YU78194A/sh unknown
-
1995
- 1995-06-13 JP JP7146581A patent/JP2771129B2/ja not_active Expired - Lifetime
-
1998
- 1998-02-18 GR GR980400352T patent/GR3026176T3/el unknown
- 1998-08-24 JP JP10237850A patent/JPH11130800A/ja active Pending
Also Published As
Similar Documents
Publication | Publication Date | Title |
---|---|---|
KR927003812A (ko) | 인자 viii:c 활성을 갖는 단백질 복합체 및 그의 제조 | |
US20040147722A1 (en) | Novel secreted proteins | |
KR840001216A (ko) | 인간 혈청 알부민의 세균성 제품의 제조방법 | |
WO2001029221A2 (en) | Proteins and polynucleotides encoding them | |
CA2415768A1 (en) | Method of producing functional protein domains | |
Smith et al. | Characterization of collagen synthesized by normal and chemically transformed rat liver epithelial cell lines | |
PT92603B (pt) | Processo de producao de factor de crescimento transformante, quimerico,beta | |
KR870001311A (ko) | 단백질 및 폴리펩티드의 제조 방법 | |
Han et al. | Refolding of a Recombinant Collagen-Targeted TGF-β2 Fusion Protein Expressed inEscherichia coli | |
WO2000049159A1 (en) | Collagen-binding physiologically active polypeptide | |
KR880002894A (ko) | 주혈흡충증왁진으로 사용되는 단백질과 dna 시퀀스 | |
CA2240409A1 (en) | Mammalian cx3c chemokine genes | |
Tomita et al. | Biosynthesis of recombinant human pro-α 1 (III) chains in a baculovirus expression system: production of disulphide-bonded and non-disulphide-bonded species containing full-length triple helices | |
Razis et al. | The periplasmic expression of recombinant human epidermal growth factor (hEGF) in Escherichia coli | |
US20020102709A1 (en) | Collagen-binding physiologically active polypeptide | |
NGUYEN et al. | Isolation of a biologically active soluble human interferon-α receptor-GST fusion protein expressed in Escherichia coli | |
Douglas et al. | Collagen IX: evidence for a structural association between NC4 domains in cartilage and a novel cleavage site in the α1 (IX) chain | |
Negro et al. | Synthesis of the biologically active β-subunit of human nerve growth factor in Escherichia coli | |
KR850006876A (ko) | IgE 결합인자 활성을 나타내는 폴리펩타이드를 제조하는 방법 | |
Li et al. | Assembly of homotrimeric type XXI minicollagen by coexpression of prolyl 4-hydroxylase in stably transfected Drosophila melanogaster S2 cells | |
KR890014743A (ko) | 성장인자 활성을 가진 신규의 폴리펩티드 및 그 폴리펩티드를 코드화한 아미노산 배열 | |
WO2000060945A1 (en) | SOLUBLE RECOMBINANT ENDOSTATIN AND METHOD OF MAKING SAME FROM $i(STREPTOMYCES SP) | |
Koh et al. | Use of Bacillus brevis for synthesis and secretion of Des-B30 single-chain human insulin precursor | |
KR930701464A (ko) | 이질성 단백질의 생성용 스트렙토마이세스 벡터 | |
Tsuji et al. | Structural and biological identity of recombinant EDF (erythroid differentiation factor) with natural EDF |
Legal Events
Date | Code | Title | Description |
---|---|---|---|
A201 | Request for examination | ||
E902 | Notification of reason for refusal | ||
E701 | Decision to grant or registration of patent right | ||
NORF | Unpaid initial registration fee |