KR20140122733A

KR20140122733A - 프로테아제 및 아밀라제를 함유하는 저장-안정성 액체 식기세척 세제

Info

Publication number: KR20140122733A
Application number: KR1020147023865A
Authority: KR
Inventors: 니나 무쓰만; 토마스 아이팅; 토르스텐 바스티그카이트; 콘스탄틴 벤다; 한스 하르트무트 얀케
Original assignee: 바스프 에스이
Priority date: 2012-02-02
Filing date: 2013-01-25
Publication date: 2014-10-20
Also published as: JP6157507B2; CN104471047A; EP2809763B1; CN104471047B; PL2809763T3; CA2862708A1; DE102012201522A1; MX2014009152A; RU2014135160A; ES2621339T3; BR112014018677A8; RU2619106C2; JP2015511973A; BR112014018677A2; US20150017707A1; IN2014DN07017A; EP2809763A1; WO2013113619A1; MX351175B

Abstract

본 발명의 목적은 프로테아제 및 아밀라제를 포함하는 액체 식기세척 세제의 저장 안정성을 개선하는 것이다. 상기 목적은 아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 70% 동일하고, 서열 1에 따른 목록에서, S3T, V4I, V193M 및 V199I로 이루어진 군으로부터 선택된 2개 이상의 추가의 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 갖는 프로테아제를 사용함으로써 달성된다.

Description

프로테아제 및 아밀라제를 함유하는 저장-안정성 액체 식기세척 세제 {STORAGE-STABLE LIQUID DISHWASHING DETERGENT CONTAINING PROTEASE AND AMYLASE}

본 발명은 액체 식기세척 세제 분야이다. 본 발명은 특히 아밀라제와 조합된 규정된 프로테아제를 포함하는 액체 효소-함유 식기세척 세제에 관한 것이며, 또한 이러한 조성물을 사용하는 방법을 제안한다. 본 발명은 추가로 아밀라제를 포함하는 식기세척 세제에서의 규정된 프로테아제의 용도에 관한 것이다.

식기세척 세제를 위해, 서브틸리신 유형의 프로테아제가 바람직하게 사용된다. 선행 기술로부터 공지된 식기세척 세제에 사용되는 프로테아제는 미생물로부터, 예를 들어 바실루스(Bacillus), 스트렙토미세스(Streptomyces), 휴미콜라(Humicola), 써모미세스(Thermomyces) 또는 슈도모나스(Pseudomonas) 속으로부터 유래하고/거나, 적합한 미생물을 통해, 예를 들어 바실루스 속의 트랜스제닉 발현 숙주 또는 사상 진균을 통해 그 자체로 공지된 생명공학 방법에 의해 생산된다.

특히 현대 식기세척 세제에서, 특히 아밀라제를 비롯한 추가의 효소가 점차적으로 제공되고 있다. 아밀라제는 특히 전분과 같은 폴리사카라이드 내 글리코시드 결합의 가수분해를 촉매화하는 효소이다. 아밀라제 중에서, 아밀로스의 α(1-4)-글리코시드 결합을 가수분해하는 α-아밀라제가 식기세척 세제에 종종 사용된다. 효소에 대한 숫자 분류 체계인 효소의 EC 분류에서, α-아밀라제는 EC 번호 ("효소 위원회 번호") 3.2.1.1을 갖고, 결과적으로 히드롤라제 (E.C.3.-.-.-)인 6개의 주요 효소 클래스 중 제3의 파트, 이들 중에서 글리콜라제 (E.C. 3.2.-.-)의 파트, 이들 중에서 또한 글리코시다제 (E.C. 3.2.1.-)의 파트, 즉 O- 및/또는 S-글리코시드 화합물을 가수분해하는 효소를 형성한다. α-아밀라제에 의한 전분 분해는 덱스트린, 및 이들로부터 말토스, 글루코스 및 분지형 올리고사카라이드를 형성한다. 결과적으로, 아밀라제는 세척에서 특히 전분-함유 잔류물에 대해 활성이며, 그의 가수분해를 촉매화한다.

국제 특허 출원 WO 95/23221 및 WO 92/21760은 식기세척 세제를 비롯한 세척 또는 세정 조성물에 사용하기에 적합한 바실루스 렌투스(Bacillus lentus) DSM 5483으로부터의 알칼리성 프로테아제의 변이체, 및 이러한 프로테아제를 포함하는 세척 및 세정 조성물을 개시하고 있다. 또한, 국제 특허 출원 WO 2011/032988은 마찬가지로 바실루스 렌투스 DSM 5483으로부터의 알칼리성 프로테아제의 변이체를 포함하는 세척 및 세정 조성물을 개시하고 있다. 이들 문헌에 개시된 프로테아제 변이체는, 바실루스 렌투스 DSM 5483으로부터의 알칼리성 프로테아제의 넘버링에서 위치 3, 4, 193 및 199에서 뿐만 아니라 추가의 위치에서도 변형될 수 있으며, 예를 들어 상기 위치에서 아미노산 3T, 4I, 193M 및 199I를 가질 수 있다. 세척 조성물은, 아밀라제를 또한 비롯한 추가의 효소를 포함할 수 있는 것으로 또한 개시되어 있다. 세척 조성물은 고체 또는 액체일 수 있다. 그러나, 이들 문헌은 상기 기재된 바와 같은 이들 변형의 조합을 갖는 프로테아제와 조합된 아밀라제를 포함하는 액체 식기세척 세제를 직접적으로 명료하게 개시한 것은 아니다.

선행 기술로부터의 프로테아제- 및 아밀라제-함유 액체 식기세척 세제의 단점은, 이들이 저장-안정성이 충분하지 않으며, 따라서 이들이 단지 짧은 시간 후에도 상당한 정도의 효소 활성, 특히 전분분해 및/또는 단백질분해 활성을 손실한다는 점이다. 빈번하게, 프로테아제의 존재는 전분분해 활성의 손실을 초래하며, 이는 프로테아제가 아밀라제를 불활성화하기 때문이다. 그때 식기세척 세제는 최적의 세정 성능을 더 이상 나타내지 않는다.

본 발명의 목적은 언급된 단점을 극복하고, 특히 액체 식기세척 세제의 효소 활성, 바람직하게는 전분분해 및/또는 단백질분해 활성의 측면에서 충분하거나 개선된 저장 안정성을 갖는 프로테아제- 및 아밀라제-함유 액체 식기세척 세제를 제공하는 것이다.

따라서, 본 발명은

(a) 아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 70% 동일성을 갖고, 서열 1에 따른 목록에서, S3T, V4I, V193M 및 V199I로 이루어진 군으로부터 선택된 2개 이상의 추가의 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 프로테아제, 및

(b) 아밀라제

를 포함하는 액체 식기세척 세제를 제공한다.

놀랍게도, 이러한 프로테아제와 아밀라제의 조합을 포함하는 액체 식기세척 세제는 유리하게 저장-안정성인 것으로 밝혀졌다. 보다 특히, 이것은 특정한 조성물 중에 존재하는 프로테아제 (상기 프로테아제는 저장의 시작시에 활성 효소를 기준으로 하여 비교할 조성물들 중에 동일한 농도로 존재함)만이 본 발명의 조성물과 상이한 식기세척 세제에 비해 저장 후에 개선된 세정 성능, 특히 개선된 전분분해 및/또는 단백질분해 세정 성능을 갖는다. 본 발명의 문맥에서 제공되는 프로테아제는 따라서 아밀라제의 감소된 불활성화를 유도하고, 또한 감소된 성능 손실 자체를 제시한다. 그러나, 본 발명의 문맥에서 제공되는 프로테아제에 의한 아밀라제 및/또는 프로테아제의 감소된 불활성화는 불충분한 프로테아제 성능 및/또는 활성에서 발견되지는 않는다. 본 발명의 식기세척 세제의 바람직한 구성에서, 기재되어 있는 개선된 저장 안정성은 비교적 고온, 예를 들어 30℃, 35℃ 및/또는 심지어 40℃에서도 존재한다.

이와 관련하여 바람직하게는, 본 발명의 조성물은 여전히 프로테아제-감응성 얼룩에 대해 우수한, 특히 유리한 세정 성능을 갖는다. 이러한 조성물은 따라서 경질 표면, 예를 들어 식기류, 또는 금속 표면, 예를 들어 커트러리 상의 1종 이상, 바람직하게는 1종 초과의 프로테아제-감응성 얼룩의 충분하거나 개선된 제거를 가능하게 한다. 본 발명의 선택된 구성에서, 1종 이상의 프로테아제-감응성 얼룩에 대한 이러한 세정 성능은 특히 비교적 고온, 특히 40℃ 내지 70℃, 40℃ 내지 60℃, 또는 45℃ 내지 55℃에서도 발생한다.

도입부에 언급된 국제 특허 출원 WO 95/23221, WO 92/21760 및 WO 2011/032988에 대해, 본 발명은 따라서, 특히 저장 후 조성물의 단백질분해 및/또는 전분분해 세정 성능 및/또는 저장 후 조성물의 단백질분해 및/또는 전분분해 활성에 대해, 고성능이고 저장-안정성인 액체 식기세척 세제의 달성을 유도하는 특히 유리한 선택이다.

세정 성능은 식기류의 경질 표면으로부터 존재하는 얼룩을 부분적으로 또는 완전하게 제거하는, 식기세척 세제, 특히 기계 식기세척 세제의 능력을 기재한다. 식기류 얼룩의 예는 우유, 다진 고기, 난황, 귀리 플레이크 및 전분이다. 본 발명의 문맥에서, 프로테아제 및 아밀라제를 포함하는 식기세척 세제 또는 이러한 조성물에 의해 형성된 세정액, 및 프로테아제 또는 아밀라제 자체 모두는 독립적 세정 성능을 갖는다. 효소의 세정 성능은 따라서 조성물 또는 조성물에 의해 형성된 세정액의 세정 성능에 기여한다. 전분분해 세정 성능은 아밀라제-감응성 얼룩에 대한 세정 성능을 지칭한다. 단백질분해 세정 성능은 프로테아제-감응성 얼룩에 대한 세정 성능을 지칭한다. 세정 성능은 바람직하게는 하기 명시된 바와 같이 당업계에서 통상적인 방식으로 결정된다.

"세정액"은 식기세척 세제를 포함하며 경질 표면 상에서 작용하여 경질 표면 상에 존재하는 얼룩과 접촉하게 되는 사용 용액을 의미하는 것으로 이해된다. 전형적으로, 세정액은 세정 작업이 시작되고, 식기세척 세제가 예를 들어 기계 식기세척기 또는 또 다른 적합한 용기 중에서 물로 희석되는 경우에 형성된다.

본 발명의 문맥에서 저장 안정성은, 특히 본 발명의 식기세척 세제가 저장 후에 대조군 조성물 중에 존재하는 프로테아제만이 본 발명의 식기세척 세제와 상이한 대조군 조성물에 비해, 비교적 높은 세정 성능을 갖는 경우에 존재한다. 비교할 2종의 조성물은 따라서 저장의 시작시에 동일한 양 또는 농도의 아밀라제 및/또는 전분분해 초기 활성을 갖는다. 또한, 2종의 조성물에서, 프로테아제는 저장의 시작시에 활성 효소를 기준으로 하여 동일한 농도로 존재하며, 2종의 조성물은, 특히 저장 조건 및 효소 활성의 결정에 대해, 동일한 방식으로 처리된다. 점차적으로 바람직하게는, 저장은 적어도 24시간, 48시간, 72시간, 5일, 1주, 2주, 3주 또는 4주 동안 수행된다. 추가로 바람직하게는, 저장은 적어도 40℃, 보다 바람직하게는 35℃의 온도에서 수행된다.

이와 관련하여, 효소 활성은 당업계에서 통상적인 방식으로 수행될 수 있으며 - 특정한 효소 유형에 매칭될 수 있다. 활성을 결정하는 방법은 효소 기술 분야의 당업자에게 친숙하며, 이러한 당업자에 의해 일상적으로 사용된다. 프로테아제 활성을 결정하는 방법은, 예를 들어 문헌 [Tenside, volume 7 (1970), p. 125-132]에 개시되어 있다. 단백질분해 활성은 suc-L-Ala-L-Ala-L-Pro-L-Phe-p-니트로아닐리드 기질 (suc-AAPF-pNA)로부터의 파라-니트로아닐린 (pNA) 발색단의 방출에 의해 또한 결정될 수 있다. 프로테아제는 기질을 절단하여 pNA를 방출시킨다. pNA의 방출은 410 nm에서의 흡광도의 증가를 초래하며, 경시적인 흡광도의 경과는 효소 활성의 측정치이다 (문헌 [Del Mar et al., 1979] 참조). 측정은 25℃의 온도, pH 8.6 및 410 nm의 파장에서 수행된다. 측정 시간은 5분이며, 측정 간격은 20초 내지 60초이다. 프로테아제 활성은 바람직하게는 PE (프로테아제 단위)로 보고된다.

아밀라제 활성은 당업계에서 통상적인 방식으로 결정된다. 바람직하게는, 아밀라제 활성은 하기 명시된 바와 같이 결정된다. 아밀라제는 전분을 글루코스로 전환시킨다. 규정된 반응 조건 (트리스(Tris)-말레에이트 완충제 pH 6.5, 50℃, 15분) 하에, 분석될 샘플을 0.67% 전분 (가용성, 줄코프스키(Zulkowsky)에 따라 전처리됨 (190℃에서 글리세린으로 처리됨))과 함께 인큐베이션하였다. 디니트로살리실산의 첨가 및 100℃로의 가열을 통해, 후자를 알칼리성 조건 하에서 글루코스 및 다른 환원당에 의해 환원시켜 오렌지색-적색 염료를 수득하며, 이를 반응이 종료된 후에 540 nm에서 광도계로 결정한다. 색에 상응하는 방출된 당의 양은 효소 활성의 측정치이다 (문헌 [Sumner et al., J. Biol. Chem., 1921, 47 & 1924, 62] 참조).

보다 바람직하게는, 본 발명의 문맥에서 효소 안정화의 존재는 상기 명시된 바와 같이 40℃의 온도에서 4주 동안 저장된 프로테아제- 및 아밀라제-함유 액체 식기세척 세제를 사용하여 결정되며, 단백질분해 활성은 suc-AAPF-pNA 기질로부터의 파라-니트로아닐린 (pNA) 발색단의 방출을 통해 결정되고, 전분분해 활성은 상기 명시된 바와 같이 결정된다.

본 발명의 식기세척 세제 중에 존재하는 프로테아제는 아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 70% 동일성을 갖고, 서열 1에 따른 목록에서, S3T, V4I, V193M 및 V199I로 이루어진 군으로부터 선택된 2개 이상의 추가의 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 포함한다.

본 발명의 추가 실시양태에서, 프로테아제는 아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5% 및 98.8% 동일성을 갖고, 서열 1에 따른 목록에서, S3T, V4I, V193M 및 V199I로 이루어진 군으로부터 선택된 2개 이상의 추가의 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 포함한다.

서열 1은, 국제 특허 출원 WO 92/21760에 개시되어 있으며 본원에 명백하게 참조로 포함된, 바실루스 렌투스 DSM 5483으로부터의 숙성 (성숙) 알칼리성 프로테아제의 서열이다.

특히 바람직한 본 발명의 프로테아제는 하기와 같다:

아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5% 및 98.8% 동일성을 갖고, 서열 1에 따른 목록에서, S3T 및 V4I 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 프로테아제, 특히 S3T, V4I 및 L211D 아미노산 치환을 갖는 서열 1에 따른 프로테아제.

아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5% 및 98.8% 동일성을 갖고, 서열 1에 따른 목록에서, S3T 및 V193M 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 프로테아제, 특히 S3T, V193M 및 L211D 아미노산 치환을 갖는 서열 1에 따른 프로테아제.

아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5% 및 98.8% 동일성을 갖고, 서열 1에 따른 목록에서, S3T 및 V199I 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 프로테아제, 특히 S3T, V199I 및 L211D 아미노산 치환을 갖는 서열 1에 따른 프로테아제.

아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5% 및 98.8% 동일성을 갖고, 서열 1에 따른 목록에서, V4I 및 V193M 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 프로테아제, 특히 V4I, V193M 및 L211D 아미노산 치환을 갖는 서열 1에 따른 프로테아제.

아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5% 및 98.8% 동일성을 갖고, 서열 1에 따른 목록에서, V4I 및 V199I 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 프로테아제, 특히 V4I, V199I 및 L211D 아미노산 치환을 갖는 서열 1에 따른 프로테아제.

아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98%, 98.5% 및 98.8% 동일성을 갖고, 서열 1에 따른 목록에서, V193M 및 V199I 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 프로테아제, 특히 아미노산 치환 V193M, V199I 및 L211D를 갖는 서열 1에 따른 프로테아제.

본 발명의 추가 실시양태에서, 프로테아제는 아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98% 및 98.5% 동일성을 갖고, 서열 1에 따른 목록에서, S3T, V4I, V193M 및 V199I로 이루어진 군으로부터 선택된 3개 이상의 추가의 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 포함한다.

이와 관련하여 특히 바람직한 본 발명의 프로테아제는 하기와 같다:

아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98% 및 98.5% 동일성을 갖고, 서열 1에 따른 목록에서, S3T, V4I 및 V193M 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 프로테아제, 특히 S3T, V4I, V193M 및 L211D 아미노산 치환을 갖는 서열 1에 따른 프로테아제.

아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98% 및 98.5% 동일성을 갖고, 서열 1에 따른 목록에서, S3T, V4I 및 V199I 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 프로테아제, 특히 S3T, V4I, V199I 및 L211D 아미노산 치환을 갖는 서열 1에 따른 프로테아제.

아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98% 및 98.5% 동일성을 갖고, 서열 1에 따른 목록에서, V4I, V193M 및 V199I 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 프로테아제, 특히 V4I, V193M, V199I 및 L211D 아미노산 치환을 갖는 서열 1에 따른 프로테아제.

본 발명의 프로테아제의 추가의 특히 바람직한 실시양태는 이들이 4개의 추가의 아미노산 치환 S3T, V4I, V193M 및 V199I와 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는다는 점에서 주목할 만하다. 보다 바람직하게는, 이와 관련하여 하기 프로테아제가 매우 특히 바람직하다:

아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98% 및 98.1% 동일성을 갖고, 서열 1에 따른 목록에서, S3T, V4I, V193M 및 V199I 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 프로테아제, 특히 S3T, V4I, V193M, V199I 및 L211D 아미노산 치환을 갖는 서열 1에 따른 프로테아제. 이러한 종류의 프로테아제는 서열 2에 명시되어 있으며, 매우 특히 바람직하다.

추가의 특히 바람직한 프로테아제는, 서열 1에 따른 목록에서의 위치 99에서, 아미노산 아르기닌 (R)을 또한 갖고/거나, 서열 1에 따른 목록에서의 위치 188에서, 아미노산 알라닌 (A)을 또한 갖는 상기 기재된 바와 같은 프로테아제이다.

아미노산 위치는 본 발명의 문맥에서 서열 1에 명시된 바와 같은 바실루스 렌투스로부터의 프로테아제의 아미노산 서열로의, 사용될 프로테아제의 아미노산 서열의 정렬에 의해 규정된다. 선행 기술의 바실루스 렌투스로부터의 프로테아제는 프로테아제 및 아미노산 변형의 기재를 위한 중요 참조 분자이기 때문에, 아미노산 위치의 할당에서 바실루스 렌투스로부터의 프로테아제의 목록 (서열 1)을 참조하는 것이 유리하다. 더욱이, 목록은 숙성 (성숙) 단백질에 의해 가이드된다. 이러한 할당은 특히, 사용될 프로테아제의 아미노산 서열이 서열 1에 따른 바실루스 렌투스로부터의 프로테아제보다 높은 수의 아미노산 잔기를 포함하는 경우에 또한 사용될 수 있다. 바실루스 렌투스로부터의 프로테아제의 아미노산 서열에서 언급된 위치로부터 진행하여, 본 발명에 따라 사용하기 위한 프로테아제에서의 아미노산 위치는 정렬에서 이들 위치에 정확하게 할당된 것들이다.

위치 211 이외에도 특히 유리한 위치는 따라서, 서열 1과의 정렬에서 및 이에 따른 서열 1에 따른 목록에서 할당되는 위치 3, 4, 193 및 199이다. 언급된 위치에서, 하기 아미노산 잔기가 바실루스 렌투스로부터의 프로테아제의 야생형 분자 내에 존재한다: S3, V4, V193, V199 및 L211. 따라서, 존재하는 서열 1과의 서열 차이의 수에 따라, 본 발명에 따라 사용하기 위한 프로테아제가 모든 다른 아미노산에서 서열 1과 상응해야 하는 경우에도, 서열 1로부터 이들이 가질 수 있는 상이한 최대 동일성 값이 존재한다. 이러한 사실은 본 발명에 따라 제안된 서열 변형의 임의의 가능한 조합에 대해 각각의 개별적인 경우에서 고려되어야 하며, 또한 프로테아제의 아미노산 서열의 길이에 따라 달라진다. 예를 들어, 3, 4, 5, 6, 7, 8 또는 9개의 서열 변형의 경우에서 최대 동일성은 269개의 아미노산 길이의 아미노산 서열에서 각각 98.88%, 98.51%, 98.14%, 97.77%, 97.40%, 97.03% 및 96.65%이거나, 또는 275개의 아미노산 길이의 아미노산 서열에서 98.91%, 98.55%, 98.18%, 97.82%, 97.45%, 97.09% 및 96.73%이다.

본 발명에 따라, 아밀라제를 포함하는 액체 식기세척 세제에 대한 이러한 프로테아제의 첨가는 저장 후, 특히 점차적으로 바람직하게는 24시간, 48시간, 72시간, 5일, 1주, 2주, 3주 또는 4주의 저장 시간 후에 특히 그의 남아있는 세정 성능의 관점에서, 특히 저장-안정성인 액체 식기세척 세제를 제공하는 것으로 밝혀졌다.

본 발명의 식기세척 세제 중에 존재하는 프로테아제는 단백질분해 활성을 갖고, 이는 폴리펩티드 또는 단백질의 펩티드 결합을 가수분해할 수 있다는 것을 의미한다. 따라서, 이것은 펩티드 결합의 가수분해를 촉매화하며, 따라서 펩티드 또는 단백질을 절단할 수 있는 효소이다. 이것은 특히 서브틸라제, 보다 바람직하게는 서브틸리신이다.

아밀라제는 도입부에 기재된 바와 같은 효소이다. 아밀라제에 대해, 동의어, 예를 들어 1,4-알파-D-글루칸 글루카노히드롤라제 또는 글리코게나제를 사용하는 것이 가능하다. 본 발명에 따라 제제화될 수 있는 아밀라제는 바람직하게는 α-아밀라제이다. 본 발명의 문맥에서 효소가 α-아밀라제인지에 대한 결정적 인자는 전분의 아밀로스 내 α(1-4)-글리코시드 결합을 가수분해하는 그의 능력이다.

본 발명에 따라 제제화될 수 있는 아밀라제는, 예를 들어 바실루스 리케니포르미스(Bacillus licheniformis), 바실루스 아밀로리퀘파시엔스(Bacillus amyloliquefaciens) 또는 바실루스 스테아로써모필루스(Bacillus stearothermophilus)로부터의 α-아밀라제, 또한 보다 특히 세척 또는 세정 조성물 및 식기세척 세제에 사용하기 위해 개선된 그의 개발품이다. 바실루스 리케니포르미스로부터의 효소는 노보자임스(Novozymes)로부터 명칭 테르마밀(Termamyl)® 하에, 및 다니스코/제넨코어(Danisco/Genencor)로부터 명칭 퓨라스타(Purastar)®ST 하에 입수가능하다. 이러한 α-아밀라제의 개발 제품은 노보자임스로부터 상표명 듀라밀(Duramyl)® 및 테르마밀®울트라 하에, 다니스코/제넨코어로부터 명칭 퓨라스타®OxAm 하에, 및 일본 도쿄 소재의 다이와 세이코 인크.(Daiwa Seiko Inc.)로부터 케이스타제(Keistase)®로서 입수가능하다. 바실루스 아밀로리퀘파시엔스로부터의 α-아밀라제는 노보자임스에 의해 명칭 BAN® 하에 시판되고, 바실루스 스테아로써모필루스로부터의 α-아밀라제의 변형된 변이체는 마찬가지로 노보자임스에 의해 명칭 BSG® 및 노바밀(Novamyl)® 하에 시판된다. 또한, 바실루스 종 A 7-7 (DSM 12368)로부터의 α-아밀라제 및 바실루스 아가라드헤렌스(Bacillus agaradherens) (DSM 9948)로부터의 시클로덱스트린 글루카노트랜스퍼라제 (CGTase)가 추가로 상기 목적을 위해 강조되어야 한다. 언급된 모든 분자의 융합 생성물이 마찬가지로 사용가능하다. 또한, 노보자임스로부터 상품명 푼가밀(Fungamyl)® 하에 입수가능한 아스페르길루스 니거(Aspergillus niger) 및 에이. 오리자에(A. oryzae)로부터의 α-아밀라제의 개발품이 적합하다. 유리하게 사용가능한 추가의 상업적 제품은, 예를 들어 아밀라제-LT(Amylase-LT)® 및 스테인자임(Stainzyme)® 또는 스테인자임 울트라® 또는 스테인자임 플러스® (후자도 마찬가지로 노보자임스로부터)이다. 본 발명에 따라, 점 돌연변이에 의해 수득가능한 이들 효소의 변이체를 사용하는 것이 또한 가능하다. 특히 바람직한 아밀라제는 국제 공개 명세서 WO 00/60060, WO 03/002711, WO 03/054177 및 WO07/079938에 개시되어 있으며, 상기의 개시내용은 따라서 명백하게 언급되거나, 또는 상기의 개시 내용은 따라서 본 특허 출원에 명백하게 포함된다.

서열 3에 따른 α-아밀라제 AA560의 α-아밀라제 변이체가 본 발명의 조성물에 사용하기에 특히 적합하다. 하기 변이체가 특히 유리하다:

(a) 서열 3에 따른 α-아밀라제 AA560에 비해, α-아밀라제 AA560의 목록에서 1, 2, 3, 4, 5 또는 6개의 하기 서열 변형을 갖는 α-아밀라제 변이체: R118K, D183* (결실), G184* (결실), N195F, R320K, R458K. 보다 바람직하게는, α-아밀라제 변이체는 언급된 모든 6개의 서열 변형을 갖는다.

(b) 서열 3에 따른 α-아밀라제 AA560에 비해, (α-아밀라제 AA560의 목록에서) 하기 서열 변형을 갖는 α-아밀라제 변이체:

이들 중에서, 하기 α-아밀라제 변이체가 매우 특히 바람직하다:

(c) (a) 하에 언급된 모든 6개의 서열 변형을 추가로 갖는 (b)에 따른 α-아밀라제 변이체, 및 이들 중에서 가장 바람직하게는 (a) 하에 언급된 6개의 서열 변형을 갖는 변이체 31.

본 발명에 따라, (a) 하에 상기 언급된 α-아밀라제 변이체 및 (c) 하에 상기 언급된, (a) 하에 언급된 6개의 서열 변형을 갖는 α-아밀라제 변이체 31이 매우 특히 바람직하다.

핵산 또는 아미노산 서열의 동일성은 서열 정렬에 의해 결정된다. 이러한 정렬은 뉴클레오티드 서열 또는 아미노산 서열에서 서로 유사한 서열을 할당함으로써 수행된다. 이러한 서열 정렬은 바람직하게는 선행 기술에서 확립되고 전형적으로 사용되는 BLAST 알고리즘 (예를 들어, 문헌 [Altschul, S.F., Gish, W., Miller, W., Myers, E.W. & Lipman, D.J. (1990) "Basic local alignment search tool." J. Mol. Biol. 215:403-410; 및 Altschul, Stephan F.,Thomas L. Madden, Alejandro A. Schaffer, Jinghui Zhang, Hheng Zhang, Webb Miller, and David J. Lipman (1997): "Gapped BLAST and PSI-BLAST: a new generation of protein database search programs"; Nucleic Acids Res., 25, p. 3389-3402])을 기반으로 하여 수행되며, 핵산 또는 아미노산 서열에서 뉴클레오티드 또는 아미노산의 서로 유사한 서열을 할당함으로써 원칙적으로 수행된다. 해당 위치의 표 할당은 정렬로서 언급된다. 선행 기술의 이용가능한 추가의 알고리즘은 FASTA 알고리즘이다. 서열 정렬, 특히 다중 서열 정렬은 전형적으로 컴퓨터 프로그램으로 생성된다. 빈번하게 사용되는 컴퓨터 프로그램의 예는 클러스탈(Clustal) 시리즈 (예를 들어, 문헌 [Chenna et al. (2003): Multiple sequence alignment with the Clustal series of programs. Nucleic Acid Research 31, 3497-3500] 참조), T-커피(T-Coffee) (예를 들어, 문헌 [Notredame et al. (2000): T-Coffee: A novel method for multiple sequence alignments. J. Mol. Biol. 302, 205-217] 참조), 또는 이들 프로그램 또는 알고리즘을 기반으로 하는 프로그램이다. 본 발명의 문맥에서, 서열 정렬은 바람직하게는 사전설정된 표준 (디폴트) 매개변수를 사용한 벡터 NTI(Vector NTI)® 스위트(Suite) 10.3 컴퓨터 프로그램 (인비트로겐 코포레이션(Invitrogen Corporation), 미국 캘리포니아주 칼스배드 패러데이 애비뉴 1600)을 사용하여 생성된다.

이러한 정렬은 서로 비교할 서열들의 유사성에 대한 설명을 가능하게 한다. 이것은 전형적으로 % 동일성, 즉 정렬시 동일한 위치 또는 서로 상응하는 위치에서의 동일한 뉴클레오티드 또는 아미노산 잔기의 비로 보고된다. 보다 넓은 용어인 상동성은, 관심 아미노산 서열에서 보존되는 아미노산 교환체, 즉 유사한 특성을 갖는 아미노산이 통상적으로 단백질 내에서 유사한 활성 또는 기능을 표출하기 때문에, 이들을 포함한다. 따라서, 비교할 서열들의 유사성은 % 상동성 또는 % 유사성으로 또한 보고될 수 있다. 동일성 및/또는 상동성 수치는 전체 폴리펩티드 또는 유전자에 걸쳐 또는 단지 개별 영역에 걸쳐 제공될 수 있다. 따라서, 상이한 핵산 또는 아미노산 서열의 상동성 또는 동일성 영역은 서열의 매칭에 의해 규정된다. 이들은 종종 동일하거나 유사한 기능을 갖는다. 이들은 소형일 수 있으며, 단지 몇몇 뉴클레오티드 또는 아미노산만을 포함할 수 있다. 종종, 이러한 소형 영역은 단백질의 전체 활성에 대해 필수 기능을 표출한다. 따라서, 단지 개별적인, 가능하게는 소형인 영역에 대한 서열 매칭을 기준으로 하는 것이 바람직할 수 있다. 그러나, 달리 언급되지 않는 한, 본원에 제공된 동일성 또는 상동성 수치는 각 경우에 명시된 핵산 또는 아미노산 서열의 전체 길이에 관한 것이다.

본 발명의 추가 실시양태에서, 본 발명의 식기세척 세제의 추가의 한 특징적인 특성은 그의 세정 성능이 적어도 서열 2에 따른 프로테아제를 포함하는 액체 식기세척 세제의 세정 성능에 상응하는 것이다. 세정 성능은, 아밀라제-함유 액체 식기세척 세제를 세정액 및 프로테아제 리터당 4.0 내지 11.0 그램의 투입량으로 포함하며, 비교할 프로테아제들이 (활성 단백질을 기준으로 하여) 동일한 농도로 사용되고, 세정 성능이 식기류 상의 다진 고기 및/또는 난황 얼룩에 대해 세정 작업 후에 각각의 얼룩의 남아있는 잔류물을 결정함으로써 결정되고, 세정 작업이 50℃의 온도에서 적어도 30분, 바람직하게는 60분 동안 수행되고, 물이 20 내지 22°dH (독일 경도), 바람직하게는 경도를 21°dH의 수경도를 갖는, 세척 시스템에서 결정된다.

세척 시스템을 위한 식기세척 세제는 바람직하게는 하기 조성을 갖는 2상 액체 기계 식기세척 세제이다 (모든 수치는 중량% 단위):

아밀라제는 바람직하게는, 서열 3에 따른 α-아밀라제 AA560에 비해 α-아밀라제 AA560의 목록에서 하기 서열 변형을 갖는 아밀라제 변이체의 제제이다: R118K, D183* (결실), G184* (결실), N195F, R320K, R458K (노보자임스로부터).

프로테아제는 조성물 중에 활성 단백질을 기준으로 하여 0.01-1 중량%, 바람직하게는 0.1 중량% 내지 0.5 중량%의 농도로 존재한다. 기계 식기세척기에서의 세척 사이클 동안, 2개 상은 동등한 분율 (각각의 상 20 g)로 투입된다. 세척은 표준 기계 식기세척기, 예를 들어 밀레(Miele) G698SC 기계 식기세척기에서 pH 9 내지 pH 10의 pH 범위 내에서 수행된다. 세정액에서의 프로테아제 활성 또는 아밀라제 활성 어느 것도 세척의 시작시에 0이 아니다.

세정 성능은 표준 IKW 방법에 의해 1 내지 10의 척도로 시각적으로 평가되고, 값 10이 가장 우수한 표지 (식별가능한 잔류물 없음)이다.

상기 기재된 바와 같이 2상 액체 기계 식기세척 세제를 사용하여 기계 식기세척기에서 식기류 상의 다진 고기 얼룩 및 난황 얼룩에 대해 세정 성능을 결정하는 것이 특히 바람직하다.

본 발명의 추가 실시양태에서, 본 발명의 기계 식기세척 세제의 추가의 한 특징적인 특성은 그의 저장 안정성이 적어도 서열 2에 따른 프로테아제를 포함하는 기계 식기세척 세제의 저장 안정성에 상응하는 것이다. 이러한 저장 안정성은 40℃에서 4주 동안 저장 후, 본 발명의 식기세척 세제가 비교를 위해 사용되는 식기세척 세제와 동등하거나 그보다 높은 세정 성능을 갖는 경우에 존재하며, 본 발명의 조성물은 비교로서 사용되는 식기세척 세제와는 존재하는 프로테아제만이 상이하다.

보다 바람직하게는, 비교를 위해 사용되는 조성물은 상기 명시된 바와 같이 2상 액체 기계 식기세척 세제이며, 세정 성능은 상기 명시된 바와 같이 결정된다.

저장의 시작시에, 비교할 2종의 조성물은 동일한 전분분해 초기 활성을 갖고, 프로테아제를 활성 효소를 기준으로 하여 동일한 농도로 포함하며, 조성물 둘 다는 동일한 방식으로 처리된다. 조성물에서의 단백질분해 활성은 각 경우에 suc-AAPF-pNA 기질로부터의 파라-니트로아닐린 (pNA) 발색단의 방출을 통해 결정되고, 각각의 전분분해 활성은 상기 명시된 바와 같이 결정된다. 각 조성물에서의 프로테아제 및 아밀라제에 대한 초기 활성은 0이 아니다.

활성 단백질을 기준으로 하여, 각 경우에 동등한 활성을 갖는 아밀라제의 사용 및 동등한 농도를 갖는 프로테아제의 사용을 통해, 심지어 전체 단백질에 대한 활성 물질의 비 (비활성의 값)에서의 임의의 다양성의 사례에서도, 존재하는 실제 효소 특성이 비교되는 것이 확보된다.

달리 언급되지 않는 한, 본 발명의 문맥에서, 각 경우에 액체 세척 조성물의 중량에 대해 언급되며, 즉 주어진 수치는 그의 중량을 기준으로 한다.

다수의 프로테아제, 특히 서브틸리신은 소위 전구단백질의 형태를 취하고, 즉 프로펩티드 및 신호 펩티드와 함께 형성되며, 신호 펩티드의 기능은 전형적으로 프로테아제를 생산하는 세포로부터 세포 주위의 매체에 대한 주변세포질로의 프로테아제의 배출을 확보하는 것이고, 프로펩티드는 전형적으로 프로테아제의 올바른 폴딩을 위해 요구된다. 신호 펩티드 및 프로펩티드는 일반적으로 전구단백질의 N-말단부이다. 신호 펩티드는 천연 조건 하에서 신호 펩티다제에 의해 나머지의 프로테아제로부터 절단된다. 이에, 프로펩티드에 의해 지지되는, 프로테아제의 올바른 최종 폴딩이 이어진다. 이때, 프로테아제는 그의 활성 형태로 존재하며, 프로펩티드 자체를 절단한다. 프로펩티드가 절단된 후, 이어서 숙성 (성숙)되어 있는 프로테아제, 특히 서브틸리신은 본래 존재하는 N-말단 아미노산 없이 그의 촉매 활성을 표출한다. 일반적으로, 특히 본 발명의 문맥에서 산업적 용도를 위해, 숙성 (성숙) 프로테아제, 즉 그의 생산 후에 가공된 효소가 전구단백질보다 바람직하다. 프로테아제는 폴리펩티드 쇄의 생산 후에 이들을 생산하는 세포에 의해, 예를 들어 당 분자의 부착, 포르밀화, 아미노화 등에 의해 또한 변형될 수 있다. 이러한 변형은 번역-후 변형이며, 프로테아제의 기능에 대해 영향력을 표출할 수 있으나, 반드시 그러한 것은 아니다.

또한, 숙성 프로테아제는 또한 그의 N-말단 및/또는 C-말단 말미에서 말단절단될 수 있어, 서열 1 또는 서열 2에 대해 말단절단된 프로테아제, 즉 단편이 본 발명의 식기세척 세제 중에 존재하게 된다. 이러한 경우에 모든 동일성 데이터는 특정 단편이 서열 1 정렬에서 할당되는 영역에 관한 것이다. 그러나, 각 단편은, 본 발명에 따라 변형될 위치, 즉 서열 1과의 정렬에서 위치 3, 4, 193, 199 및/또는 211로 할당되는 위치를 항상 포함하며, 여기서 본 발명에 따라 예측된 바와 같이 상응하는 변형을 갖는다. 더욱이, 이러한 단편은 단백질분해 활성이다. 이와 관련하여 추가의 바람직한 단편은 적어도 100개, 또는 적어도 110, 120, 130, 140, 150, 160, 170, 180, 190, 200, 210, 220, 230, 240, 250, 260, 265 또는 266개의 관련 아미노산 위치의 길이에 걸쳐 서열 1 또는 서열 2과 상응하는 아미노산 서열을 포함하며, 위치 211에 대해 및 또한 위치 3 및/또는 4 및/또는 193 및/또는 199에 대해, 및 임의로 또한 위치 99 및/또는 188에 대해 상기 언급된 아미노산이 고려된다. 보다 바람직하게는, 이러한 단편을 포함하는 본 발명의 액체 식기세척 세제의 세정 성능 및/또는 저장 안정성은, 적어도 서열 2에 명시된 아미노산 서열에 상응하는 아미노산 서열을 포함하는 프로테아제를 포함하는 식기세척 세제의 세정 성능 및/또는 저장 안정성에 상응하며, 각 경우에 상기 명시된 바와 같이 결정된다.

본 발명의 조성물은 프로테아제를, 활성 단백질을 기준으로 하여 점차적으로 바람직하게는 1 x 10^-8 내지 5 중량%, 0.0001 내지 3 중량%, 0.0005 내지 1 중량%, 0.001 중량% 내지 0.75 중량%, 보다 바람직하게는 0.005 중량% 내지 0.5% 중량의 양으로 포함한다. 본 발명의 조성물은 아밀라제를, 활성 단백질을 기준으로 하여 점차적으로 바람직하게는 1 x 10^-8 내지 5 중량%, 0.0001 내지 3 중량%, 0.0005 내지 1 중량%, 0.001 중량% 내지 0.75 중량%, 보다 바람직하게는 0.005 중량% 내지 0.5% 중량의 양으로 포함한다. 단백질 농도는 공지된 방법, 예를 들어 BCA 방법 (비신코닌산; 2,2'-비퀴놀릴-4,4'-디카르복실산) 또는 뷰렛 방법 (문헌 [A.　G.　Gornall, C.　S.　Bardawill and M.M. David, J. Biol. Chem., 177 (1948), p.　751-766])의 도움으로 결정될 수 있다. 이와 관련하여, 활성 단백질 농도는 적합한 비가역적 억제제 (프로테아제에 대해, 예를 들어 페닐메틸술포닐 플루오라이드 (PMSF))를 사용한 활성 부위의 적정 및 잔류 활성의 결정을 통해 결정된다 (문헌 [M. Bender et al., J. Am. Chem. Soc. 88, 24 (1966), p. 5890-5913] 참조).

프로테아제 및/또는 아밀라제는 또한 이들을 조기 불활성화로부터 보호하기 위해 담체 물질에 흡착될 수 있고/거나 코팅 물질에 포매될 수 있다. 이어서, 세정액 중에서, 즉 사용 조건 하에, 효소가 방출되어, 그의 촉매 작용을 나타낼 수 있다.

본 발명의 추가 실시양태에서, 식기세척 세제의 추가의 한 특징적인 특성은 식기세척 세제가

i. 음이온성 및/또는 다가음이온성 물질, 및/또는

ii. 양이온성 및/또는 다가양이온성 물질, 및/또는

iii. 히드록실 기(들) 및/또는 폴리히드록실 기(들)를 갖는 물질

로부터 선택된 성분을 포함하는 것이다.

이러한 물질의 첨가는 프로테아제 및 아밀라제를 포함하는 식기세척 세제, 특히 액체 식기세척 세제, 특히 상기 기재된 바와 같은 것들의 세정 성능을 추가로 개선하는 것으로 밝혀졌다. 특히 본 발명에 따라 사용하기 위한 프로테아제와의 조합에서, 상승작용 효과가 특히 1종 이상의 프로테아제-감응성 얼룩, 특히 상기 명시된 것의 제거에 대해 발생한다.

i. 하에 상기 명시된 물질은 음이온성 또는 다가음이온성 물질이며, 이는 이들 물질이 1개 이상, 바람직하게는 1개 초과의 음전하를 보유한다는 것을 의미한다. 1종 이상의 음으로 하전된 단량체, 바람직하게는 복수의 음으로 하전된 단량체를 갖는 중합체가 바람직하다. 본 발명에 따라 바람직하게는, 이러한 중합체는 따라서 음으로 하전된 중합체이다. 예를 들어, 유기 산 또는 그의 염의 중합체, 특히 폴리아크릴레이트 및/또는 다당 산 및/또는 폴리아크릴레이트 공중합체 및/또는 다당 공중합체가 바람직하다. 이와 관련하여 추가의 바람직한 화합물은 폴리아크릴로일술포네이트 또는 폴리카르복실레이트 및 그의 염, 공중합체 또는 공중합체의 염이다.

특히 바람직하게 사용하기 위한 물질의 예는 아쿠솔(Acusol) 587D (폴리아크릴로일술포네이트; 롬 앤드 하스(Rohm & Haas)/다우 케미칼(Dow Chemical)로부터), 아쿠솔 445N (폴리카르복실레이트 나트륨 염; 롬 앤드 하스/다우 케미칼로부터), 아쿠솔 590 (폴리아크릴레이트 공중합체; 롬 앤드 하스/다우 케미칼로부터), 아쿠솔 916 (폴리아크릴레이트 나트륨 염; 롬 앤드 하스/다우 케미칼로부터), 소칼란(Sokalan) CP42 (개질된 폴리카르복실레이트 나트륨 염; 바스프(BASF)로부터), 소칼란 PA 30CL (폴리카르복실레이트 나트륨 염; 바스프로부터), 데퀘스트(Dequest) P 9000 (폴리말레산; 썸포스(Thermphos)로부터), 알긴산, 폴리-2-아크릴아미도-2-메틸-1-프로판술폰산, 폴리-4-스티렌술폰산-코-말레산 나트륨 염, 폴리아크릴아미드-코-아크릴산 나트륨 염, 폴리메타크릴산 나트륨 염, 폴리(메틸 비닐 에테르)-알트-말레산 또는 폴리비닐술폰산 나트륨 염이다.

ii.에 명시된 물질은 양이온성 또는 다가양이온성 물질이며, 이는 이들 물질이 1개 이상, 바람직하게는 1개 초과의 양전하를 보유한다는 것을 의미한다. 1종 이상의 양으로 하전된 단량체, 바람직하게는 복수의 양으로 하전된 단량체를 갖는 중합체가 바람직하다. 본 발명에 따라 바람직하게는, 이러한 중합체는 따라서 양으로 하전된 중합체이다. 이와 관련하여 바람직한 화합물의 예는 폴리아민, 폴리에틸렌 이민 또는 그의 공중합체의 염, 폴리알릴아민의 염, 폴리디알릴디메틸암모늄 화합물 또는 폴리(아크릴아미드-코-디알릴디메틸암모늄) 화합물의 염이다.

iii.에 명시된 물질은 1개 이상의 히드록실 및/또는 폴리히드록실 기, 바람직하게는 복수의 히드록실 및/또는 폴리히드록실 기를 갖는 물질이다. 이와 관련하여, 예를 들어 폴리비닐 알콜, 예를 들어 상표명 모위올(Mowiol) (크레머 피그멘테 게엠베하 운트 코. 카게(Kremer Pigmente GmbH & Co. KG)로부터) 하에 입수가능한 것들이 바람직하다.

구체적 물질은 상기 언급된 군 i. 내지 iii. 중 하나 이상에 속할 수 있는 것으로 본원에 명백하게 지적되어 있다. 예를 들어, 물질은 1개 이상의 히드록실 및/또는 폴리히드록실 기(들)를 갖는 음이온성 중합체일 수 있다. 이때, 이러한 물질은 군 i. 및 iii.에 속한다. 동등하게, 1개 이상의 히드록실 및/또는 폴리히드록실 기(들)를 갖는 양이온성 중합체는 군 ii. 및 iii.에 속한다.

본 발명의 문맥에서 i., ii. 또는 iii.에 속하는 상기 언급된 물질의 유도체가 마찬가지로 사용가능하다. 본원의 문맥에서 유도체는 1종의 상기 언급된 물질로부터 진행하여, 예를 들어 측쇄의 전환 또는 물질에 대한 또 다른 화합물의 공유 결합에 의해 화학적으로 개질된 물질을 의미하는 것으로 이해된다. 이러한 화합물은, 예를 들어 저분자량 화합물, 예컨대 지질 또는 모노-, 올리고- 또는 폴리사카라이드, 또는 아민 또는 아민 화합물을 포함할 수 있다. 또한, 화합물은 글루코실화, 가수분해, 산화, N-메틸화, N-포르밀화, N-아세틸화될 수 있거나, 또는 메틸, 포르밀, 에틸, 아세틸, t-부틸, 아니실, 벤질, 트리플루오로아세틸, N-히드록시숙신이미드, t-부틸옥시카르보닐, 벤조일, 4-메틸벤질, 티오아니실, 티오크레실, 벤질옥시메틸, 4-니트로페닐, 벤질옥시카르보닐, 2-니트로벤조일, 2-니트로페닐술페닐, 4-톨루엔술포닐, 펜타플루오로페닐, 디페닐메틸, 2-클로로벤질옥시카르보닐, 2,4,5-트리클로로페닐, 2-브로모벤질옥시카르보닐, 9-플루오레닐메틸옥시카르보닐, 트리페닐메틸, 2,2,5,7,8-펜타메틸크로만-6-술포닐을 포함할 수 있다. 유도체는 마찬가지로 거대분자 담체에 대한 물질의 공유 또는 비공유 결합을 의미하며, 동등하게 또한 적합한 거대분자 케이지 구조체 중 비공유결합 포접을 의미하는 것으로 이해된다. 다른 거대분자 화합물, 예를 들어 폴리에틸렌 글리콜에 대한 커플링이 또한 수행될 수 있다. 추가의 바람직한 화학적 개질은 -COOR, -OR, -NHR, -NR₂, -NHR, -NR, -SR을 제공하는 1개 이상의 화학적 기 -COOH, -OH, =NH, -NH₂ -SH의 개질이며, 여기서:

R은 -CH=CH-R2, -C≡C-R2, -C(R2)=CH₂, -C(R2)=C(R3), -CH=NR2, -C(R2)=N-R3, 치환을 갖거나 갖지 않는 4-7 C-고리계, 치환을 갖거나 갖지 않는 4-7 질소 헤테로사이클, 또는 R1, R2 또는 R3으로부터 선택된 치환을 갖는 1 내지 5개의 이중 또는 삼중 결합을 갖는 C₂ 내지 C₈ 쇄이고, 여기서

-R1은 H, -R, -NO₂, -CN, 할라이드 치환기, -N₃, -C1-8 알킬, -(CH₂)nCO₂R2, -C2-8 알케닐-CO₂R2, -O(CH₂)nCO₂R2, -C(O)NR2R3, -P(O)(OR2)₂, 알킬-치환된 테트라졸-5-일, -(CH₂)nO(CH₂)n 아릴, -NR2R3, -(CH₂)nOR2, -(CH₂)nSR2, -N(R2)C(O)R3, -S(O₂)NR2R3, -N(R2)S(O₂)R3, -(CHR2)nNR2R3, -C(O)R3, (CH₂)nN(R3)C(O)R3, -N(R2)CR2R3, 치환 또는 비치환된 (CH₂)n-시클로알킬, 치환 또는 비치환된 (CH₂)n-페닐, 또는 -사이클이고; 여기서 n은 1 초과의 수이고;

-R2는 H, 할라이드 치환기, -알킬, -할로알킬, -(CH₂)n-페닐, -(CH₂)1-3-비페닐, -(CH₂)1-4-Ph-N(SO₂-C1-2-알킬)₂, -CO(CHR1)n-OR1, -(CHR1)n-헤테로사이클, -(CHR1)n-NH-CO-R1, -(CHR1)n-NH-SO₂R1, -(CHR1)n-Ph-N(SO₂-C1-2-알킬)₂, -(CHR1)n-C(O)(CHR1)-NHR1, -(CHR1)n-C(S)(CHR1)-NHR1, -(CH₂)nO(CH₂)nCH₃, -CF₃, -C₂-C₅ 아실, -(CHR1)nOH, -(CHR1)nCO₂R1, -(CHR1)n-O-알킬, -(CHR1)n-O-(CH₂)n-O-알킬, -(CHR1)n-S-알킬, -(CHR1)n-S(O)-알킬, -(CHR1)n-S(O₂)-알킬, -(CHR1)n-S(O₂)-NHR3, -(CHR3)n-N₃, -(CHR3)nNHR4, 1 내지 5개의 이중 결합을 갖는 C₂ 내지 C₈ 쇄의 알켄 쇄, 1 내지 5개의 삼중 결합을 갖는 C₂ 내지 C₈ 쇄의 알킨 쇄, 치환 또는 비치환된 -(CHR3)n 헤테로사이클, 치환 또는 비치환된 포화 또는 불포화 -(CHR3)n 시클로알킬이고; 여기서 n은 1 초과의 수이고, R1 및 R3은 동일하거나 상이할 수 있고;

-R3은 H, -OH, -CN, 치환된 알킬기, -C₂ 내지 C₈ 알케닐, 치환 또는 비치환된 시클로알킬, -N(R1)R2, 4 내지 7개의 탄소 원자의 포화 또는 불포화 C₅ 내지 C₇ 헤테로사이클 또는 헤테로비사이클, 4 내지 7개의 탄소 원자의 포화 또는 불포화 헤테로사이클 또는 헤테로비사이클로 이루어진 -NR1, -NR2, -NR1R2이고;

-R4는 H, -(CH₂)nOH, -C(O)OR5, -C(O)SR5, -(CH₂)nC(O)NR6R7, -O-C(O)-O-R6, 아미노산 또는 펩티드이고, 여기서 n은 0 내지 4의 수이고;

-R5는 H이고;

-R6은 -C(R7)-(CH₂)n-O-C(O)-R8, -(CH₂)n-C(R7)-O-C(O)R8, -(CH₂)n-C(R7)-O-C(O)-O-R8 또는 -C(R7)-(CH₂)n-O-C(O)-O-R8이고; 여기서 n은 0 내지 4의 수이고;

-R7 및 R8은 각각 H, 알킬, 치환된 알킬기, 아릴, 치환된 아릴, 알케닐, 치환된 알케닐, 알키닐, 치환된 알키닐, 헤테로사이클, 치환된 헤테로사이클, 알킬아릴, 치환된 알킬기아릴, 시클로알킬, 치환된 시클로알킬 또는 CH₂CO₂알킬이고, 여기서 R7 및 R8은 동일하거나 상이할 수 있다.

본 발명에 따라 i., ii. 또는 iii.에 속하는 바와 같은 상기 언급된 물질 및/또는 그의 유도체의 모든 가능한 조합을 사용하는 것이 또한 가능하다.

본 발명의 액체 식기세척 세제는 경질 표면을 세정하기 위해 그 자체로 또는 물로 희석한 후에 사용될 수 있다. 이러한 희석은 추가의 양의 물 중에 측정된 양의 조성물을 조성물:물의 특정한 중량비로 희석하고, 임의로 물 중 조성물의 균질 분포를 확보하기 위해 이 희석액을 진탕함으로써 용이하게 제조될 수 있다. 희석의 가능한 중량비 또는 부피비는 1:0의 조성물:물 내지 1:10,000 또는 1:20,000의 조성물:물, 바람직하게는 1:10 내지 1:2000의 조성물:물이다.

모든 액체 또는 자유-유동 투입 형태는 본원에서 액체 식기세척 세제로서 기능할 수 있다. 본원의 문맥에서 "자유-유동" 조성물은 주입가능하고, 수만 mPas의 점도를 갖는 조성물이다. 점도는 통상적인 표준 방법 (예를 들어, 20 rpm 및 20℃에서 브룩필드 LVT-II 점도계, 스핀들 3)에 의해 측정될 수 있으며, 바람직하게는 5 내지 30,000 mPas 범위이다. 바람직한 조성물은 10 내지 15,000 mPas의 점도를 갖고, 120 내지 8000 mPas의 값이 특히 바람직하다. 본 발명의 문맥에서 액체 식기세척 세제는 따라서 겔 또는 페이스트의 형태를 또한 취할 수 있거나, 또는 이것은 균질 용액 또는 현탁액으로서 존재하거나 또는 다른 통상적인 투입 형태로 제제화될 수 있다.

본 발명의 추가 실시양태에서, 본 발명의 식기세척 세제는 빌더, 계면활성제, 음이온성 중합체 및 그의 조합으로 이루어진 군으로부터 선택된 1종 이상의 추가의 성분을 추가로 포함한다. 본 발명의 추가 실시양태에서, 본 발명의 식기세척 세제는 포스페이트-무함유이다. 본 발명의 포스페이트-무함유 식기세척 세제는 특히 환경적 관점에서 유리하다.

바람직하게는, 조성물의 성분은 서로에 대해 매칭된다. 세정 성능 및/또는 린스 보조 성능 및/또는 스케일 억제의 관점에서의 상승작용이 바람직하다. 10℃ 내지 60℃의 온도 범위, 특히 20℃ 내지 55℃, 25℃ 내지 50℃ 및 30℃ 내지 50℃의 온도 범위 내에서 존재하는 상승작용이 특히 바람직하다.

바람직한 빌더의 군은 특히 시트레이트 및 카르보네이트, 및 유기 코빌더를 포함한다. 용어 "시트레이트"는 시트르산 및 그의 염, 특히 그의 알칼리 금속 염을 마찬가지로 포함한다. 특히 바람직한 본 발명의 식기세척 세제, 특히 기계 식기세척 세제는 시트르산 및 시트레이트, 바람직하게는 시트르산나트륨을 5 중량% 내지 60 중량%, 바람직하게는 10 중량% 내지 50 중량%, 특히 15 중량% 내지 40 중량%의 양으로 포함한다.

카르보네이트(들) 및/또는 히드로겐카르보네이트(들), 바람직하게는 알칼리 금속 카르보네이트(들), 보다 바람직하게는 탄산나트륨을, 각 경우에 식기세척 세제의 중량을 기준으로 하여 5 중량% 내지 50 중량%, 바람직하게는 10 중량% 내지 40 중량%, 특히 15 중량% 내지 30 중량%의 양으로 사용하는 것이 특히 바람직하다.

유기 코빌더는 특히 폴리카르복실레이트/폴리카르복실산 및 포스포네이트를 포함한다. 이들 물질 부류는 하기 기재된다.

사용가능한 유기 빌더 물질은, 예를 들어 유리 산 및/또는 그의 나트륨 염의 형태로 사용가능한 폴리카르복실산이며, 폴리카르복실산은 1개 초과의 산 관능기를 보유하는 카르복실산을 의미하는 것으로 이해된다. 이들의 예는 아디프산, 숙신산, 글루타르산, 말산, 타르타르산, 말레산, 푸마르산, 당 산, 아미노카르복실산 산, 니트릴로트리아세트산 (NTA) 및 이들의 혼합물이다. 유리 산은 그의 빌더 작용 뿐만 아니라 전형적으로 산성화 성분의 특성을 또한 갖고, 따라서 본 발명의 조성물의 보다 낮고 보다 온화한 pH를 확립하는 기능도 한다. 이러한 문맥에서 숙신산, 글루타르산, 아디프산, 글루콘산 및 이들의 임의의 목적 혼합물이 바람직하게 언급되어야 한다.

착물-형성 포스페이트는 1-히드록시에탄-1,1-디포스폰산 뿐만 아니라 일련의 상이한 화합물, 예를 들어 디에틸렌트리아민펜타(메틸렌포스폰산) (DTPMP)을 포함한다. 본원에서, 특히 히드록시알칸- 또는 아미노알칸-포스포네이트가 바람직하다. 히드록시알칸포스포네이트 중에서, 1-히드록시에탄-1,1-디포스포네이트 (HEDP)가 코빌더로서 특히 중요하다. 이것은 바람직하게는 나트륨 염의 형태로 사용되며, 이나트륨 염은 중성이고, 사나트륨 염은 알칼리성 (pH 9)이다. 유용한 아미노알칸-포스포네이트는 바람직하게는 에틸렌디아민테트라메틸렌포스포네이트 (EDTMP), 디에틸렌트리아민펜타메틸렌포스포네이트 (DTPMP) 및 그의 보다 고급의 동족체를 포함한다. 이들은 바람직하게는 중성 나트륨 염의 형태로, 예를 들어 EDTMP의 육나트륨 염 또는 DTPMP의 칠- 또는 팔나트륨 염으로서 사용된다. 포스포네이트 부류로부터의 사용되는 빌더는 바람직하게는 HEDP이다. 아미노알칸포스포네이트는 추가로 현저한 중금속 결합 능력을 갖는다. 따라서, 특히 조성물이 표백제를 또한 포함하는 경우에, 언급된 아미노알칸포스포네이트, 특히 DTPMP 또는 포스포네이트의 혼합물을 사용하는 것이 바람직할 수 있다.

본원의 문맥에서 바람직한 식기세척 세제, 특히 기계 식기세척 세제는

a) 아미노트리메틸렌포스폰산 (ATMP) 및/또는 그의 염;

b) 에틸렌디아민테트라(메틸렌포스폰산) (EDTMP) 및/또는 그의 염;

c) 디에틸렌트리아민펜타(메틸렌포스폰산) (DTPMP) 및/또는 그의 염;

d) 1-히드록시에탄-1,1-디포스폰산 (HEDP) 및/또는 그의 염;

e) 2-포스포노부탄-1,2,4-트리카르복실산 (PBTC) 및/또는 그의 염;

f) 헥사메틸렌디아민테트라(메틸렌포스폰산) (HDTMP) 및/또는 그의 염;

g) 니트릴로트리(메틸렌포스폰산) (NTMP) 및/또는 그의 염

의 군으로부터의 1종 이상의 포스포네이트(들)를 포함한다.

포스포네이트로서, 1-히드록시에탄-1,1-디포스폰산 (HEDP) 또는 디에틸렌트리아민펜타(메틸렌포스폰산) (DTPMP)을 포함하는 기계 식기세척 세제가 특히 바람직하다.

또한, 본 발명의 식기세척 세제, 특히 기계 식기세척 세제는 2종 이상의 상이한 포스포네이트를 포함할 수 있다.

본 발명의 식기세척 세제, 특히 기계 식기세척 세제의 총 중량 중 포스포네이트 중량비는 바람직하게는 1 중량% 내지 8 중량%, 보다 바람직하게는 1.2 중량% 내지 6 중량%, 특히 1.5 중량% 내지 4 중량%이다.

본 발명의 식기세척 세제, 특히 기계 식기세척 세제는 1종의 계면활성제 또는 복수종의 계면활성제를 포함할 수 있으며, 이 경우에 특히 음이온성 계면활성제, 비이온성 계면활성제 및 그의 혼합물이 유용하다.

음이온성 계면활성제 중에서, 1개 이상의 술페이트 또는 술포네이트 기를 갖는 것들이 바람직하다. 1개 이상의 술페이트 또는 술포네이트 기를 갖는 음이온성 계면활성제는 바람직하게는 지방 알콜 술페이트, 알칸술포네이트 및 알킬벤젠술포네이트로부터 선택된다. 여기서 C₁₂-C₁₈ 지방 알콜 술페이트 (FAS), 예를 들어 술포폰(Sulfopon) K 35 (코그니스(Cognis), 독일), 2급 C₁₃-C₁₇-알칸술포네이트 (SAS), 예를 들어 호스타푸르(Hostapur) SAS 93 (클라리언트(Clariant), 독일), 및 선형 C₈-C₁₈-알킬벤젠술포네이트, 특히 도데실벤젠술포네이트 (LAS)가 바람직하다.

본 발명에 따라, 용어 "술페이트" 및 "술포네이트"는 염의 형태로 존재하는 관련 음이온성 화합물 뿐만 아니라 유리 산, 즉 상응하는 알킬황산 또는 알킬술폰산도 포괄한다.

바람직하게는, 1개 이상의 술페이트 또는 술포네이트 기를 갖는 음이온성 계면활성제는 본 발명의 식기세척 세제 중에 0.1 중량% 내지 20 중량%, 보다 바람직하게는 0.5 중량% 내지 15 중량%, 특히 2.5 중량% 내지 10 중량%의 양으로 존재한다.

사용되는 비이온성 계면활성제는 당업자에게 공지된 임의의 비이온성 계면활성제일 수 있다. 적합한 비이온성 계면활성제는, 예를 들어 화학식 RO(G)_x의 알킬 글리코시드이며, 여기서 R은 1급 직쇄 또는 메틸-분지형, 특히 8 내지 22개, 바람직하게는 12 내지 18개의 탄소 원자를 갖는 2-메틸-분지형 지방족 라디칼이고, G는 5 또는 6개의 탄소 원자를 갖는 글리코스 단위, 바람직하게는 글루코스를 나타내는 기호이다. 모노글리코시드 및 올리고글리코시드의 분포를 나타내는 올리고머화 수준 x는 1 내지 10의 임의의 수이며; 바람직하게는 x는 1.2 내지 1.4이다.

비이온성 계면활성제만으로서 사용되거나 다른 비이온성 계면활성제와 조합되어 사용되는, 바람직하게 사용되는 비이온성 계면활성제의 추가의 부류는 알콕실화, 바람직하게는 에톡실화 또는 에톡실화 및 프로폭실화된, 바람직하게는 알킬 쇄 내 1 내지 4개의 탄소 원자를 갖는 지방산 알킬 에스테르이다.

다른 적합한 비이온성 계면활성제는 아민 옥시드 유형의 것들, 예를 들어 N-코코알킬-N,N-디메틸아민 옥시드 및 N-탈로우알킬-N,N-디히드록시에틸아민 옥시드 및 지방산 알칸올아미드 유형의 것들일 수 있다. 이들 비이온성 계면활성제의 양은 바람직하게는 에톡실화 지방 알콜의 양 이하, 특히 그의 절반 이하이다.

추가의 적합한 계면활성제는 하기 화학식의 폴리히드록시 지방산 아미드이다.

상기 식에서, R은 6 내지 22개의 탄소 원자를 갖는 지방족 아실 라디칼이고, R¹은 수소 또는 1 내지 4개의 탄소 원자를 갖는 알킬 또는 히드록시알킬 라디칼이고, [Z]는 3 내지 10개의 탄소 원자 및 3 내지 10개의 히드록실 기를 갖는 선형 또는 분지형 폴리히드록시알킬 라디칼이다. 폴리히드록시 지방산 아미드는 전형적으로 암모니아, 알킬아민 또는 알칸올아민으로의 환원 당의 환원성 아미노화, 및 지방산, 지방산 알킬 에스테르 또는 지방산 클로라이드로의 후속적 아실화에 의해 수득될 수 있는 공지된 물질이다.

폴리히드록시 지방산 아미드의 군은 하기 화학식의 화합물을 또한 포함한다.

상기 식에서, R은 7 내지 12개의 탄소 원자를 갖는 선형 또는 분지형 알킬 또는 알케닐 라디칼이고, R¹은 2 내지 8개의 탄소 원자를 갖는 선형, 분지형 또는 시클릭 알킬 라디칼 또는 아릴 라디칼이고, R²는 1 내지 8개의 탄소 원자를 갖는 선형, 분지형 또는 시클릭 알킬 라디칼 또는 아릴 라디칼 또는 히드록시알킬 라디칼이며, C₁ _-4-알킬 또는 페닐 라디칼이 바람직하고, [Z]는 알킬 쇄가 2개 이상의 히드록실 기에 의해 치환되어 있는 선형 폴리히드록시알킬 라디칼, 또는 이 라디칼의 알콕실화, 바람직하게는 에톡실화 또는 프로폭실화 유도체이다.

[Z]는 바람직하게는 환원 당, 예를 들어 글루코스, 프룩토스, 말토스, 락토스, 갈락토스, 만노스 또는 크실로스의 환원성 아미노화에 의해 수득된다. N-알콕시- 또는 N-아릴옥시-치환된 화합물은 촉매로서의 알콕시드의 존재 하의 지방산 메틸 에스테르와의 반응에 의해 목적 폴리히드록시 지방산 아미드로 전환될 수 있다.

사용되는 바람직한 계면활성제는 저-발포성 비이온성 계면활성제이다. 특히 바람직하게는, 식기세척, 이들 중에서 바람직하게는 기계 식기세척을 위한 세척 또는 세정 조성물, 특히 세정 조성물은 알콕실화 알콜의 군으로부터의 비이온성 계면활성제를 포함한다. 사용되는 비이온성 계면활성제는 바람직하게는 8 내지 18개의 탄소 원자 및 알콜 mol당 평균 1 내지 12 mol의 에틸렌 옥시드 (EO)를 갖는 바람직하게는 알콕실화, 유리하게는 에톡실화된, 특히 1급 알콜이며, 여기서 알콜 라디칼은 선형 또는 바람직하게는 2-메틸-분지형일 수 있거나, 또는 전형적으로 옥소 알콜 라디칼 내에 존재하는 바와 같이 선형 및 메틸-분지형 라디칼의 혼합물을 함유할 수 있다. 그러나, 특히 바람직한 알콜 에톡실레이트는 12 내지 18개의 탄소 원자를 갖는 천연 기원의 알콜, 예를 들어 코코넛, 야자, 탈로우 지방 또는 올레일 알콜의 선형 라디칼, 및 알콜 mol당 평균 2 내지 8개의 EO를 갖는 것들이다. 바람직한 에톡실화 알콜은, 예를 들어 3개의 EO 또는 4개의 EO를 갖는 C₁₂ _-14-알콜, 7개의 EO를 갖는 C₉ _-11-알콜, 3개의 EO, 5개의 EO, 7개의 EO 또는 8개의 EO를 갖는 C₁₃ _-15-알콜, 3개의 EO, 5개의 EO 또는 7개의 EO를 갖는 C₁₂ _-18-알콜 및 그의 혼합물, 예컨대 3개의 EO를 갖는 C₁₂ _-14-알콜 및 5개의 EO를 갖는 C₁₂ _-18-알콜의 혼합물을 포함한다. 명시된 에톡실화의 정도는 구체적 생성물에 대한 정수 또는 분율일 수 있는 통계적 평균값이다. 바람직한 알콜 에톡실레이트는 좁은 동족체 분포를 갖는다 (좁은 범위 에톡실레이트, NRE). 이들 비이온성 계면활성제 이외에, 12개 초과의 EO를 갖는 지방 알콜을 사용하는 것이 또한 가능하다. 그의 예는 14개의 EO, 25개의 EO, 30개의 EO 또는 40개의 EO를 갖는 탈로우 지방 알콜이다.

따라서, 특히 바람직하게는, C₆ _-20-모노히드록시알칸올 또는 C₆ _-20-알킬페놀 또는 C₁₆ _-20-지방 알콜로부터 수득되고, 알콜 mol당 12 mol 초과, 바람직하게는 15 mol 초과, 특히 20 mol 초과의 에틸렌 옥시드를 갖는 에톡실화 비이온성 계면활성제가 사용된다. 특히 바람직한 비이온성 계면활성제는 16 내지 20개의 탄소 원자 및 12 mol 이상, 바람직하게는 15 mol 이상, 특히 20 mol 이상의 에틸렌 옥시드를 갖는 직쇄 지방 알콜 (C₁₆ _-20-알콜), 바람직하게는 C₁₈-알콜로부터 수득된다. 이들 중에서, "좁은 범위 에톡실레이트"가 특히 바람직하다.

더욱이, 특히 바람직하게는, 실리콘 탈포제와 조합된 20 내지 30개의 EO를 갖는 1종 이상의 탈로우 지방 알콜을 함유하는 계면활성제가 사용된다.

실온 초과의 융점을 갖는 비이온성 계면활성제가 특히 바람직하다. 20℃ 초과, 바람직하게는 25℃ 초과, 보다 바람직하게는 25 내지 60℃, 특히 26.6 내지 43.3℃의 융점을 갖는 비이온성 계면활성제(들)가 특히 바람직하다.

명시된 온도 범위의 융점 또는 연화점을 갖는 적합한 비이온성 계면활성제는, 예를 들어 실온에서 고체 또는 고점성일 수 있는 저-발포성 비이온성 계면활성제이다. 실온에서 고점도인 비이온성 계면활성제가 사용되는 경우에, 이들은 20 Paㆍs 초과, 바람직하게는 35 Paㆍs 초과, 특히 40 Paㆍs 초과의 점도를 갖는다. 실온에서 왁스상 일관성을 갖는 비이온성 계면활성제가 또한 바람직하다.

알콕실화 알콜의 군, 보다 바람직하게는 혼합된 알콕실화 알콜의 군, 특히 EO-AO-EO 비이온성 계면활성제의 군으로부터의 비이온성 계면활성제가 마찬가지로 특히 바람직하게 사용된다.

실온 고체 비이온성 계면활성제는 바람직하게는 분자 내 프로필렌 옥시드 단위를 갖는다. 바람직하게는, 이러한 PO 단위는 비이온성 계면활성제의 총 몰 질량 중 25 중량% 이하, 보다 바람직하게는 20 중량% 이하, 특히 15 중량% 이하를 차지한다. 특히 바람직한 비이온성 계면활성제는 폴리옥시에틸렌-폴리옥시프로필렌 블록 공중합체 단위를 추가로 갖는 에톡실화 모노히드록시알칸올 또는 알킬페놀이다. 이러한 비이온성 계면활성제 분자의 알콜 또는 알킬페놀 모이어티는 이러한 비이온성 계면활성제의 총 몰 질량 중 바람직하게는 30 중량% 초과, 보다 바람직하게는 50 중량% 초과, 특히 70 중량% 초과를 차지한다. 바람직한 조성물은 이들이 에톡실화 및 프로폭실화 비이온성 계면활성제를 포함하며, 여기서 분자 내 프로필렌 옥시드 단위가 비이온성 계면활성제의 총 몰 질량 중 25 중량% 이하, 바람직하게는 20 중량% 이하, 특히 15 중량% 이하를 차지하는 것을 특징으로 한다.

바람직하게 사용하기 위한 계면활성제는 알콕실화 비이온성 계면활성제의 군, 특히 에톡실화 1급 알콜, 및 이들 계면활성제와 구조적으로 복합적인 계면활성제, 예컨대 폴리옥시프로필렌/폴리옥시에틸렌/폴리옥시프로필렌 ((PO/EO/PO) 계면활성제)과의 혼합물로부터 생산된다. 이러한 (PO/EO/PO) 비이온성 계면활성제는 추가로 우수한 발포체 제어를 위해 주목할만하다.

특히 바람직하게 사용하기 위한 실온 초과의 융점을 갖는 추가의 비이온성 계면활성제는 에틸렌 옥시드 17 mol 및 프로필렌 옥시드 44 mol을 갖는 폴리옥시에틸렌 및 폴리옥시프로필렌의 역 블록 공중합체 75 중량%, 및 트리메틸올프로판으로 개시되고 트리메틸올프로판 mol당 에틸렌 옥시드 24 mol 및 프로필렌 옥시드 99 mol을 함유하는 폴리옥시에틸렌 및 폴리옥시프로필렌의 블록 공중합체 25 중량%를 함유하는, 폴리옥시프로필렌/폴리옥시에틸렌/폴리옥시프로필렌 블록 중합체 블렌드를 40% 내지 70% 함유한다.

본 발명의 문맥에서 특히 바람직한 비이온성 계면활성제는 교호 에틸렌 옥시드 및 알킬렌 옥시드 단위를 갖는 저-발포성 비이온성 계면활성제인 것으로 밝혀졌다. 이들 중에서, 1 내지 10개의 EO 또는 AO 기가 서로 결합된 후에 각 경우에 다른 기의 블록이 이어져 있는 EO-AO-EO-AO 블록을 갖는 계면활성제가 또한 바람직하다. 여기서 하기 화학식의 비이온성 계면활성제가 바람직하다.

상기 식에서, R¹은 직쇄 또는 분지형, 포화 또는 단일- 또는 다중불포화 C₆ _-24-알킬 또는 -알케닐 라디칼이고; 각각의 R² 또는 R³ 기는 독립적으로 -CH₃, -CH₂CH₃, -CH₂CH₂-CH₃, CH(CH₃)₂로부터 선택되고, 지수 w, x, y, z는 각각 독립적으로 1 내지 6의 정수이다.

상기 화학식의 바람직한 비이온성 계면활성제는 공지된 방법에 의해 상응하는 알콜 R¹-OH 및 에틸렌 옥시드 또는 알킬렌 옥시드로부터 제조될 수 있다. 상기 화학식에서의 R¹ 라디칼은 알콜의 기원에 따라 달라질 수 있다. 천연 공급원이 사용된 경우에, R¹ 라디칼은 짝수의 탄소 원자를 갖고, 일반적으로 비분지형이며, 예를 들어 코코넛, 야자, 탈로우 지방로부터의, 12 내지 18개의 탄소 원자를 갖는 천연 기원의 알콜의 선형 라디칼이 바람직하다. 합성 공급원으로부터 수득가능한 알콜은, 예를 들어 게르베 알콜 또는 2-메틸-분지형, 또는 전형적으로 옥소 알콜 라디칼 내에 존재하는 바와 같이 혼합된 선형 및 메틸-분지형 라디칼이다. 조성물 중에 존재하는 비이온성 계면활성제를 제조하는데 사용되는 알콜의 유형과 상관없이, 상기 화학식에서의 R¹이 6 내지 24개, 바람직하게는 8 내지 20개, 보다 바람직하게는 9 내지 15개, 특히 9 내지 11개의 탄소 원자를 갖는 알킬 라디칼인 비이온성 계면활성제가 바람직하다.

바람직한 비이온성 계면활성제 내에 에틸렌 옥시드 단위와 교호로 존재하는 알킬렌 옥시드 단위는, 프로필렌 옥시드 뿐만 아니라 특히 부틸렌 옥시드이다. 그러나, R² 및 R³이 각각 독립적으로 -CH₂CH₂-CH₃ 및 CH(CH₃)₂로부터 선택된 것인 추가의 알킬렌 옥시드가 또한 적합하다. R² 및 R³이 각각 -CH₃ 라디칼이고, w 및 x가 각각 독립적으로 3 또는 4이고, y 및 z가 각각 독립적으로 1 또는 2인 상기 화학식의 비이온성 계면활성제를 사용하는 것이 바람직하다.

요약하면, 1 내지 4개의 에틸렌 옥시드 단위에 이어서 1 내지 4개의 프로필렌 옥시드 단위에 이어서 1 내지 4개의 에틸렌 옥시드 단위에 이어서 1 내지 4개의 프로필렌 옥시드 단위를 갖는 C₉ _-15-알킬 라디칼을 갖는 비이온성 계면활성제가 특히 바람직하다. 수용액 중에서, 이들 계면활성제는 요구되는 낮은 점도를 갖고, 본 발명에 따라 특히 바람직하게 사용될 수 있다.

본 발명에 따라 화학식 R¹-CH(OH)CH₂O-(AO)_w-(A'O)_x-(A"O)_y-(A"'O)_z-R²의 계면활성제가 바람직하며, 상기 식에서

R¹ 및 R²는 각각 독립적으로 직쇄 또는 분지형, 포화 또는 단일- 또는 다중불포화 C₂ _-40-알킬 또는 -알케닐 라디칼이고; A, A', A" 및 A"'는 각각 독립적으로 -CH₂CH₂, -CH₂CH₂-CH₂, -CH₂CH(CH₃), -CH₂-CH₂-CH₂-CH₂, -CH₂-CH(CH₃)-CH₂, -CH₂-CH(CH₂-CH₃)의 군으로부터 선택된 라디칼이고; w, x, y, z는 각각 0.5 내지 90의 값이고, 여기서 x, y 및/또는 z는 0일 수도 있다.

여기서 화학식 R¹O[CH₂CH(CH₃)O]_x[CH₂CH₂O]_y[CH₂CH(CH₃)O]_zCH₂CH(OH)R²의 비이온성 계면활성제가 매우 특히 바람직하며, 상기 식에서 R¹은 4 내지 22개, 특히 6 내지 18개의 탄소 원자를 갖는 선형 또는 분지형 지방족 히드로카르빌 라디칼 또는 그의 혼합물이고, R²는 2 내지 26개, 특히 4 내지 20개의 탄소 원자를 갖는 선형 또는 분지형 히드로카르빌 라디칼 또는 그의 혼합물을 나타내고, x 및 z는 0 내지 40의 값이고, y는 15 이상, 바람직하게는 15 내지 120, 보다 바람직하게는 20 내지 80의 값이다.

바람직한 실시양태에서, 식기세척 세제, 특히 기계 식기세척 세제는 그의 총 중량을 기준으로 하여 화학식 R¹O[CH₂CH(CH₃)O]_x[CH₂CH₂O]_y[CH₂CH(CH₃)O]_zCH₂CH(OH)R²의 비이온성 계면활성제를 0.1 중량% 내지 15 중량%, 바람직하게는 0.2 중량% 내지 10 중량%, 보다 바람직하게는 0.5 중량% 내지 8 중량%, 특히 1.0 중량% 내지 6 중량%의 양으로 포함한다.

화학식 R¹O[CH₂CH₂O]_yCH₂CH(OH)R²의 말단 기-캡핑된 폴리(옥시알킬화) 비이온성 계면활성제가 특히 바람직하며, 상기 식에서 R¹은 4 내지 22개, 특히 6 내지 16개의 탄소 원자를 갖는 선형 또는 분지형 지방족 히드로카르빌 라디칼 또는 그의 혼합물이고, R²는 2 내지 26개, 특히 4 내지 20개의 탄소 원자를 갖는 선형 또는 분지형 히드로카르빌 라디칼 또는 그의 혼합물을 나타내고, y는 15 내지 120, 바람직하게는 20 내지 100, 특히 20 내지 80의 값이다. 이들 비이온성 계면활성제의 군은, 예를 들어 화학식 C₆ _-22-CH(OH)CH₂O-(EO)_20-120-C₂ _-26의 히드록시 혼합 에테르, 예를 들어 C₈ _-12 지방 알콜-(EO)₂₂-2-히드록시데실 에테르 및 C₄ _-22 지방 알콜-(EO)_40-80-2-히드록시알킬 에테르를 포함한다.

사용되는 저-발포성 비이온성 계면활성제가 화학식 R¹CH(OH)CH₂O-(CH₂CH₂O)_20-120-R²의 계면활성제인 본 발명의 식기세척 세제, 특히 기계 식기세척 세제가 특히 바람직하며, 상기 식에서 R¹ 및 R²는 각각 독립적으로 2 내지 20개, 특히 4 내지 16개의 탄소 원자를 갖는 선형 또는 분지형 지방족 히드로카르빌 라디칼이다.

R¹이 4 내지 22개의 탄소 원자를 갖는 선형 또는 분지형 지방족 히드로카르빌 라디칼 또는 그의 혼합물이고, R²가 2 내지 26개의 탄소 원자를 갖는 선형 또는 분지형 히드로카르빌 라디칼 또는 그의 혼합물을 나타내고, x가 0.5 내지 4, 바람직하게는 0.5 내지 1.5의 값을 나타내고, y가 15 이상의 값인 화학식 R¹O[CH₂CH(CH₃)O]_x[CH₂CH₂O]_yCH₂CH(OH)R²의 계면활성제가 추가로 바람직하다.

본 발명에 따라, R¹이 4 내지 22개의 탄소 원자를 갖는 선형 또는 분지형 지방족 히드로카르빌 라디칼 또는 그의 혼합물이고, R²가 2 내지 26개의 탄소 원자 또는 그의 혼합물을 갖는 선형 또는 분지형 히드로카르빌 라디칼을 나타내고, x가 1 내지 40의 값이고, y가 15 내지 40의 값이며, 여기서 알킬렌 단위 [CH₂CH(CH₃)O] 및 [CH₂CH₂O]가 랜덤화되어 있는, 즉 통계적인 랜덤 분포의 형태로 존재하는 것인 화학식 R¹O[CH₂CH(CH₃)O]_x[CH₂CH₂O]_yCH₂CH(OH)R²의 계면활성제가 추가로 또한 바람직하다.

바람직한 말단 기-캡핑된 폴리(옥시알킬화) 비이온성 계면활성제의 군은 화학식 R¹O[CH₂CH₂O]_x[CH₂CH(R³)O]_yCH₂CH(OH)R²의 비이온성 계면활성제를 또한 포함하며, 상기 식에서 R¹ 및 R²는 각각 독립적으로 2 내지 26개의 탄소 원자를 갖는 선형 또는 분지형, 포화 또는 모노- 또는 다중불포화 히드로카르빌 라디칼이고, R³은 독립적으로 -CH₃, -CH₂CH₃, -CH₂CH₂-CH₃, -CH(CH₃)₂로부터 선택되나, 바람직하게는 -CH₃이고, x 및 y는 각각 독립적으로 1 내지 32의 값이며, R³ = -CH₃이고 15 내지 32의 x 및 0.5 내지 1.5의 y의 값을 갖는 비이온성 계면활성제가 매우 특히 바람직하다.

바람직하게 사용가능한 추가의 비이온성 계면활성제는 화학식 R¹O[CH₂CH(R³)O]_x[CH₂]_kCH(OH)[CH₂]_jOR²의 말단 기-캡핑된 폴리(옥시알킬화) 비이온성 계면활성제이며,

상기 식에서 R¹ 및 R²는 1 내지 30개의 탄소 원자를 갖는 선형 또는 분지형, 포화 또는 불포화, 지방족 또는 방향족 히드로카르빌 라디칼이고, R³은 H 또는 메틸, 에틸, n-프로필, 이소프로필, n-부틸, 2-부틸 또는 2-메틸-2-부틸 라디칼이고, x는 1 내지 30의 값을 나타내고, k 및 j는 1 내지 12, 바람직하게는 1 내지 5의 값을 나타낸다. 값 x가 ≥ 2인 경우에, 상기 화학식 R¹O[CH₂CH(R³)O]_x[CH₂]_kCH(OH)[CH₂]_jOR²에서의 모든 R³은 상이할 수 있다. R¹ 및 R²는 바람직하게는 6 내지 22개의 탄소 원자를 갖는 선형 또는 분지형, 포화 또는 불포화, 지방족 또는 방향족 히드로카르빌 라디칼이며, 8 내지 18개의 탄소 원자를 갖는 라디칼이 특히 바람직하다. R³ 라디칼에 대해, H, -CH₃ 또는 -CH₂CH₃이 특히 바람직하다. x의 특히 바람직한 값은 1 내지 20, 특히 6 내지 15 범위이다.

상기 기재된 바와 같이, x가 ≥ 2인 경우에 상기 화학식에서의 모든 R³은 상이할 수 있다. 그 결과, 꺾쇠 괄호 내 알킬렌 옥시드 단위가 달라질 수 있다. x가 예를 들어 3인 경우에, R³ 라디칼은, 임의의 순서로 서로 연결될 수 있으며, 예를 들어 (EO)(PO)(EO), (EO)(EO)(PO), (EO)(EO)(EO), (PO)(EO)(PO), (PO)(PO)(EO) 및 (PO)(PO)(PO)일 수 있는 에틸렌 옥시드 (R³ = H) 또는 프로필렌 옥시드 (R³ = CH₃) 단위를 형성하도록 선택될 수 있다. 여기서 x에 대한 3의 값은 예로서 선택된 것이고, 매우 가능하게는 보다 클 수 있으며, x 값이 상승함에 따라 변형의 범위가 증가하고, 예를 들어 소수의 (PO) 기와 조합된 다수의 (EO) 기, 또는 그의 반대의 경우를 포함한다.

특히 바람직한 상기 화학식의 말단 기-캡핑된 폴리(옥시알킬화) 알콜은 k = 1 및 j = 1의 값을 가져서, 상기 화학식이 R¹O[CH₂CH(R³)O]_xCH₂CH(OH)CH₂OR²로 단순화된다.

후자 화학식에서, R¹, R² 및 R³은 각각 상기 정의된 바와 같고, x는 1 내지 30, 바람직하게는 1 내지 20, 6 내지 18의 수를 나타낸다. R¹ 및 R² 라디칼이 9 내지 14개의 탄소 원자를 갖고, R³이 H 이고, x가 6 내지 15의 값을 취하는 것인 계면활성제가 특히 바람직하다.

바람직하게 사용되는 추가의 비이온성 계면활성제는 화학식 R¹O(AlkO)_xM(OAlk)_yOR²의 비이온성 계면활성제이며, 상기 식에서

R¹ 및 R²는 각각 독립적으로 4 내지 22개의 탄소 원자를 갖는 분지형 또는 비분지형, 포화 또는 불포화, 임의로 히드록실화된 알킬 라디칼이고;

Alk는 2 내지 4개의 탄소 원자를 갖는 분지형 또는 비분지형 알킬 라디칼이고;

x 및 y는 각각 독립적으로 1 내지 70의 값이고;

M은 CH₂, CHR³, CR³R⁴, CH₂CHR³ 및 CHR³CHR⁴의 군으로부터의 알킬 라디칼이고, 여기서 R³ 및 R⁴는 각각 독립적으로 1 내지 18개의 탄소 원자를 갖는 분지형 또는 비분지형, 포화 또는 불포화 알킬 라디칼이다.

여기서 화학식 R¹-CH(OH)CH₂-O(CH₂CH₂O)_xCH₂CHR(OCH₂CH₂)_yO-CH₂CH(OH)-R²의 비이온성 계면활성제가 바람직하며, 상기 식에서

- R, R¹ 및 R²는 각각 독립적으로 6 내지 22개의 탄소 원자를 갖는 알킬 라디칼 또는 알케닐 라디칼이고;

- x 및 y는 각각 독립적으로 1 내지 40의 값이다.

여기서 R이 8 내지 16개의 탄소 원자, 바람직하게는 10 내지 14개의 탄소 원자를 갖는 선형, 포화 알킬 라디칼이고, n 및 m이 각각 독립적으로 20 내지 30의 값을 갖는 것인 화학식 R¹-CH(OH)CH₂-O(CH₂CH₂O)_xCH₂CHR(OCH₂CH₂)_yO-CH₂CH(OH)-R²의 화합물이 특히 바람직하다. 상응하는 화합물은, 예를 들어 알킬 디올 HO-CHR-CH₂-OH를 에틸렌 옥시드와 반응시키고, 알킬 에폭시드와 후속적으로 반응시켜, 유리 OH 관능기를 캡핑하여 디히드록실 에테르를 형성함으로써 수득될 수 있다.

추가의 바람직한 실시양태에서, 비이온성 계면활성제는 화학식 R¹-O(CH₂CH₂O)_xCR³R⁴(OCH₂CH₂)_yO-R²의 비이온성 계면활성제로부터 선택되며, 상기 식에서

- R¹ 및 R²는 각각 독립적으로 4 내지 22개의 탄소 원자를 갖는 알킬 라디칼 또는 알케닐 라디칼이고;

- R³ 및 R⁴는 각각 독립적으로 H 또는 1 내지 18개의 탄소 원자를 갖는 알킬 라디칼 또는 알케닐 라디칼이고;

- x 및 y는 각각 독립적으로 1 내지 40의 값이다.

여기서 R³ 및 R⁴가 각각 H이고, 지수 x 및 y가 각각 독립적으로 1 내지 40, 바람직하게는 1 내지 15의 값을 취하는 것인 화학식 R¹-O(CH₂CH₂O)_xCR³R⁴(OCH₂CH₂)_yO-R²의 화합물이 특히 바람직하다.

특히, R¹ 및 R² 라디칼이 각각 독립적으로 4 내지 14개의 탄소 원자를 갖는 포화 알킬 라디칼이고, 지수 x 및 y가 각각 독립적으로 1 내지 15, 특히 1 내지 12의 값을 취하는 것인 화학식 R¹-O(CH₂CH₂O)_xCR³R⁴(OCH₂CH₂)_yO-R²의 화합물이 특히 바람직하다.

R¹ 및 R² 라디칼 중 1개가 분지형인 화학식 R¹-O(CH₂CH₂O)_xCR³R⁴(OCH₂CH₂)_yO-R²의 화합물이 추가로 바람직하다.

지수 x 및 y가 각각 독립적으로 8 내지 12의 값을 취하는 것인 화학식 R¹-O(CH₂CH₂O)_xCR³R⁴(OCH₂CH₂)_yO-R²의 화합물이 매우 특히 바람직하다.

상기 언급된 비이온성 계면활성제의 명시된 탄소 쇄 길이 및 에톡실화 수준 또는 알콕실화 수준은 구체적 생성물에 대해 정수 또는 분수일 수 있는 통계적 평균 값이다. 생산 공정으로 인해, 언급된 화학식의 상업적 제품은 통상적으로 개별 대표물로 구성되지는 않고 혼합물로 구성되며, 그 결과, 평균 값 및 이의 결과치로서의 분수가 탄소 쇄 길이 및 에톡실화 수준 또는 알콕실화 수준 모두에 대해 발생할 수 있다.

물론, 상기 언급된 비이온성 계면활성제는 단일 물질 뿐만 아니라 2, 3, 4종 또는 그 초과의 계면활성제들의 계면활성제 혼합물로서도 사용될 수 있다. 계면활성제 혼합물은, 그 전체가 상기 언급된 화학식 중 하나에 의해 포함되는 비이온성 계면활성제들의 혼합물이 아니라, 상기 것들과는 상이한 화학식에 의해 기재될 수 있는 2, 3, 4종 또는 그 초과의 계면활성제들을 포함하는 혼합물을 지칭한다.

본 발명의 식기세척 세제, 특히 기계 식기세척 세제의 총 중량 중 비이온성 계면활성제의 중량비는 바람직한 실시양태에서 0.1 중량% 내지 20 중량%, 보다 바람직하게는 0.5 중량% 내지 15 중량%, 특히 2.5 중량% 내지 10 중량%이다.

바람직한 실시양태에서, 1개 이상의 술페이트 또는 술포네이트 기를 갖는 음이온성 계면활성제 대 비이온성 계면활성제의 중량% 비는 3:1 내지 1:3, 특히 2:1 내지 1:2, 보다 바람직하게는 1.5:1 내지 1:1.5이다.

본 발명의 식기세척 세제, 특히 기계 식기세척 세제는 추가의 구성성분으로서 바람직한 실시양태에서 1종 이상의 음이온성 중합체를 포함한다. 여기서 바람직한 음이온성 중합체는 공중합체성 폴리카르복실레이트 및 공중합체성 폴리술포네이트이다.

본 발명의 식기세척 세제, 특히 기계 식기세척 세제의 총 중량 중 음이온성 중합체의 중량비는 바람직한 실시양태에서 0.1 중량% 내지 20 중량%, 바람직하게는 0.5 중량% 내지 18 중량%, 보다 바람직하게는 1.0 중량% 내지 15 중량%, 특히 4 중량% 내지 14 중량%이다.

공중합체성 음이온성 중합체가 소수성으로 개질된 폴리카르복실레이트 및 폴리술포네이트의 군으로부터 선택된 것인 본 발명의 식기세척 세제, 특히 기계 식기세척 세제는, 본 발명의 대상의 특히 바람직한 부분을 형성하며, 이는 음이온성 공중합체의 소수성 개질이 이들 조성물의 린스 보조 특성 및 건조 특성의 개선을 낮은 스케일 형성과 동시에 함께 달성할 수 있기 때문이다.

공중합체는 2, 3, 4개 또는 그 초과의 상이한 단량체 단위를 가질 수 있다.

바람직한 공중합체성 폴리술포네이트는 술포 기 함유 단량체(들) 뿐만 아니라 불포화 카르복실산의 군으로부터의 1종 이상의 단량체를 포함한다.

특히 바람직하게 사용되는 불포화 카르복실산(들)은 화학식 R¹(R²)C=C(R³)COOH의 불포화 카르복실산이며, 상기 식에서 R¹ 내지 R³은 각각 독립적으로 -H, -CH₃, 2 내지 12개의 탄소 원자를 갖는 직쇄 또는 분지형 포화 알킬 라디칼, 2 내지 12개의 탄소 원자를 갖는 직쇄 또는 분지형, 단일- 또는 다중불포화 알케닐 라디칼, -NH₂-, -OH- 또는 -COOH-치환된 상기 정의된 바와 같은 알킬 또는 알케닐 라디칼, 또는 -COOH 또는 -COOR⁴이고, 여기서 R⁴는 1 내지 12개의 탄소 원자를 갖는 포화 또는 불포화, 직쇄 또는 분지형 히드로카르빌 라디칼이다.

특히 바람직한 불포화 카르복실산은 아크릴산, 메타크릴산, 에타크릴산, α--클로로아크릴산, α-시아노아크릴산, 크로톤산, α-페닐아크릴산, 말레산, 말레산 무수물, 푸마르산, 이타콘산, 시트라콘산, 메틸렌말론산, 소르브산, 신남산 또는 그의 혼합물이다. 불포화 디카르복실산을 사용하는 것이 물론 또한 가능하다.

본 발명에 따라 사용되는 공중합체성 폴리카르복실레이트는 보다 바람직하게는 아크릴산과 메타크릴산의 공중합체 및 아크릴산 또는 메타크릴산과 말레산의 공중합체이다. 특히 적합한 공중합체는 아크릴산 50 중량% 내지 90 중량% 및 말레산 50 중량% 내지 10 중량%를 포함하는 아크릴산과 말레산의 공중합체인 것으로 밝혀졌다. 그의 상대적인 분자 질량은 유리 산을 기준으로 하여 일반적으로 2000 내지 70,000 g/mol, 바람직하게는 20,000 내지 50,000 g/mol, 특히 30,000 내지 40,000 g/mol이다.

본원의 문맥에 기록된 몰 질량은 항상 UV 검출기를 사용하여 겔 투과 크로마토그래피 (GPC)에 의해 결정되는 중량-평균 몰 질량 Mw이다. 측정은 외부 표준에 대해 수행되었으며, 이는 검사할 중합체와의 그의 구조적인 관계로 인해 실제 몰 질량 값을 제공한다.

바람직한 술포 기 함유 단량체는 하기 화학식의 것들이다.

상기 식에서, R⁵ 내지 R⁷은 각각 독립적으로 -H, -CH₃, 2 내지 12개의 탄소 원자를 갖는 직쇄 또는 분지형 포화 알킬 라디칼, 2 내지 12개의 탄소 원자를 갖는 직쇄 또는 분지형, 단일- 또는 다중불포화 알케닐 라디칼, -NH₂-, -OH- 또는 -COOH-치환된 알킬 또는 알케닐 라디칼, 또는 -COOH 또는 -COOR⁴-이고, 여기서 R⁴는 1 내지 12개의 탄소 원자를 갖는 포화 또는 불포화, 직쇄 또는 분지형 히드로카르빌 라디칼이고, X는 -(CH₂)_n- (여기서, n = 0 내지 4), -COO-(CH₂)_k- (여기서, k = 1 내지 6), -C(O)-NH-C(CH₃)₂-, -C(O)-NH-C(CH₃)₂-CH₂- 및 -C(O)-NH-CH(CH₃)-CH₂-로부터 선택된 임의로 존재하는 스페이서 기이다.

이들 단량체 중에서, 하기 화학식의 것들이 바람직하다.

상기 식에서, R⁶ 및 R⁷은 각각 독립적으로 -H, -CH₃, -CH₂CH₃, -CH₂CH₂CH₃ 및 -CH(CH₃)₂로부터 선택되고, X는 -(CH₂)_n- (여기서, n = 0 내지 4), -COO-(CH₂)_k- (여기서, k = 1 내지 6), -C(O)-NH-C(CH₃)₂-, -C(O)-NH-C(CH₃)₂-CH₂- 및 -C(O)-NH-CH(CH₃)-CH₂-로부터 선택된 임의로 존재하는 스페이서 기이다.

여기서 특히 바람직한 술포 기 함유 단량체는 1-아크릴아미도-1-프로판술폰산, 2-아크릴아미도-2-프로판술폰산, 2-아크릴아미도-2-메틸-1-프로판술폰산, 2-메타크릴아미도-2-메틸-1-프로판술폰산, 3-메타크릴아미도-2-히드록시프로판술폰산, 알릴술폰산, 메트알릴술폰산, 알릴옥시벤젠술폰 산, 메트알릴옥시벤젠-술폰산, 2-히드록시-3-(2-프로페닐옥시)프로판술폰산, 2-메틸-2-프로펜-1-술폰산, 스티렌술폰산, 비닐술폰산, 3-술포프로필 아크릴레이트, 3-술포프로필 메타크릴레이트, 술포메타크릴아미드, 술포메틸메타크릴아미드, 및 언급된 산들의 혼합물 또는 그의 수용성 염이다.

중합체 중에서, 술포 기는 완전히 또는 부분적으로 중화된 형태일 수 있으며, 이는 일부 또는 모든 술포 기에서 술포 기의 산성 수소 원자가 금속 이온, 바람직하게는 알칼리 금속 이온, 특히 나트륨 이온으로 교환될 수 있다는 것을 의미한다. 부분적으로 또는 완전히 중화된 술포 기 함유 공중합체의 사용이 본 발명에 따라 바람직하다.

본 발명에 따라 바람직하게 사용하기 위한 공중합체의 단량체 분포는, 카르복실 기 함유 단량체 및 술포 기 함유 단량체만을 포함하는 공중합체의 경우에, 각 경우에 바람직하게는 5 중량% 및 95 중량%이고; 보다 바람직하게는, 술포 기 함유 단량체의 비는 50 중량% 내지 90 중량%이고, 카르복실 기 함유 단량체의 비는 10 중량% 내지 50 중량%이며, 여기서 단량체는 바람직하게는 상기 언급된 것들로부터 선택된다.

본 발명에 따라 바람직하게 사용되는 술포 공중합체의 몰 질량은 목적하는 최종 용도에 대해 중합체의 특성을 매칭하기 위해 변경될 수 있다. 바람직한 식기세척 세제, 특히 기계 식기세척 세제의 한 특징적인 특성은 공중합체가 2000 내지 200,000 gmol^-1, 바람직하게는 4000 내지 25,000 gmol^-1, 특히 5000 내지 15,000 gmol^-1의 몰 질량을 갖는 것이다.

추가의 바람직한 실시양태에서, 공중합체는 카르복실 기 함유 단량체 및 술포 기 함유 단량체 뿐만 아니라, 추가로 1종 이상의 비이온성, 바람직하게는 소수성 단량체를 포함한다. 이들 소수성으로 개질된 중합체의 사용을 통해, 본 발명의 기계 식기세척 세제의 린스 보조 성능을 개선하는 것이 특히 가능하였다.

본 발명에 따라, 음이온성 공중합체로서

i) 카르복실 기 함유 단량체(들)

ii) 술포 기 함유 단량체(들)

iii) 비이온성 단량체(들)

를 포함하는 공중합체를 포함하는 식기세척 세제, 특히 기계 식기세척 세제가 바람직하다.

사용되는 비이온성 단량체는 바람직하게는 화학식 R¹(R²)C=C(R³)-X-R⁴의 단량체이며, 상기 식에서 R¹ 내지 R³은 각각 독립적으로 -H, -CH₃ 또는 -C₂H₅이고, X는 -CH₂-, -C(O)O- 및 -C(O)-NH-로부터 선택된 임의로 존재하는 스페이서 기이고, R⁴는 2 내지 22개의 탄소 원자를 갖는 직쇄 또는 분지형 포화 알킬 라디칼이거나, 또는 6 내지 22개의 탄소 원자를 갖는 불포화, 바람직하게는 방향족 라디칼이다.

특히 바람직한 비이온성 단량체는 부텐, 이소부텐, 펜텐, 3-메틸부텐, 2-메틸부텐, 시클로펜텐, 헥센, 헥스-1-엔, 2-메틸펜트-1-엔, 3-메틸펜트-1-엔, 시클로헥센, 메틸시클로펜텐, 시클로헵텐, 메틸시클로헥센, 2,4,4-트리메틸펜트-1-엔, 2,4,4-트리메틸펜트-2-엔, 2,3-디메틸헥스-1-엔, 2,4-디메틸헥스-1-엔, 2,5-디메틸헥스-1-엔, 3,5-디메틸헥스-1-엔, 4,4-디메틸헥스-1-안, 에틸시클로헥신, 1-옥텐, 10개 이상의 탄소 원자를 갖는 α-올레핀, 예를 들어 1-데센, 1-도데센, 1-헥사데센, 1-옥타데센 및 C22-α-올레핀, 2-스티렌, α-메틸스티렌, 3-메틸스티렌, 4-프로필스티렌, 4-시클로헥실스티렌, 4-도데실스티렌, 2-에틸-4-벤질스티렌, 1-비닐나프탈렌, 2-비닐나프탈렌, 메틸 아크릴레이트, 에틸 아크릴레이트, 프로필 아크릴레이트, 부틸 아크릴레이트, 펜틸 아크릴레이트, 헥실 아크릴레이트, 메틸 메타크릴레이트, N-(메틸)아크릴아미드, 2-에틸헥실 아크릴레이트, 2-에틸헥실 메타크릴레이트, N-(2-에틸헥실)아크릴아미드, 옥틸 아크릴레이트, 옥틸 메타크릴레이트, N-(옥틸)아크릴아미드, 라우릴 아크릴레이트, 라우릴 메타크릴레이트, N-(라우릴)아크릴아미드, 스테아릴 아크릴레이트, 스테아릴 메타크릴레이트, N-(스테아릴)아크릴아미드, 베헤닐 아크릴레이트, 베헤닐 메타크릴레이트 및 N-(베헤닐)아크릴아미드 또는 그의 혼합물이다.

본 발명의 추가 실시양태에서, 본 발명의 식기세척 세제의 한 특징적인 특성은 이것이 1종 이상의 추가의 효소, 특히 프로테아제, 아밀라제, 셀룰라제, 펙틴-절단 효소, 헤미셀룰라제, 만난아제, 탄나제, 크실라나제, 크산타나제, β-글루코시다제, 카라기나제, 퍼히드롤라제, 옥시다제, 옥시도리덕타제 또는 리파제, 및 그의 조합, 특히 프로테아제 및 아밀라제, 프로테아제 및 리파제, 프로테아제 및 셀룰라제, 프로테아제 및 만난아제, 아밀라제 및 리파제, 아밀라제 및 셀룰라제, 아밀라제 및 만난아제, 리파제 및 셀룰라제, 리파제 및 만난아제, 리파제 및 셀룰라제, 프로테아제 및 아밀라제 및 리파제, 프로테아제 및 아밀라제 및 셀룰라제, 프로테아제 및 아밀라제 및 만난아제, 아밀라제 및 리파제 및 셀룰라제, 아밀라제 및 리파제 및 만난아제, 리파제, 셀룰라제 및 만난아제, 프로테아제 및 아밀라제 및 리파제 및 셀룰라제, 프로테아제 및 아밀라제 및 셀룰라제 및 만난아제로부터 선택된 조합을 포함하는 것이다.

이러한 종류의 각각의 추가의 효소는 유리하게는 조성물 중에 활성 단백질을 기준으로 하여 1 x 10^-8 내지 5 중량%의 양으로 존재한다. 점차적으로 바람직하게는, 모든 추가의 효소는 본 발명의 조성물 중에 활성 단백질을 기준으로 하여 1 x 10^-7 내지 3 중량%, 0.00001 내지 1 중량%, 0.00005 내지 0.5 중량%, 0.0001 내지 0.1 중량%, 보다 바람직하게는 0.0001 중량% 내지 0.05 중량%의 양으로 존재한다. 이러한 점에서, 활성 단백질 농도는 당업계에서 통상적인 방식으로, 히드롤라제의 경우에, 예를 들어 적합한 비가역적 억제제를 사용한 활성 부위의 적정 및 잔류 활성의 결정에 의해 결정될 수 있다 (예를 들어, 문헌 [M. Bender et al., J. Am. Chem. Soc. 88, 24 (1966), p. 5890-5913] 참조; 인용된 참고문헌은 프로테아제에 관한 것이지만, 적정의 원리는 다른 히드롤라제의 활성 부위에 적용가능함). 보다 바람직하게는, 효소는 특이적 얼룩 또는 스폿에 대해 상승작용적 세정 성능을 나타내며, 이는 조성물 중에 존재하는 효소가 서로의 세정 성능을 촉진한다는 것을 의미한다. 가장 바람직하게는, 이러한 상승작용은 본 발명에 따라 존재하는 프로테아제와 본 발명의 조성물 중 추가의 효소 사이에, 특히 본 발명에 따라 존재하는 프로테아제와 아밀라제 및/또는 리파제 및/또는 만난아제 및/또는 셀룰라제 및/또는 펙틴-절단 효소 사이에 존재한다. 상승작용 효과는 다양한 효소들 사이에서 뿐만 아니라 1종 이상의 효소와 본 발명의 조성물의 추가의 성분 사이에서도 발생할 수 있다.

본 발명의 추가 실시양태에서, 식기세척 세제의 한 특징적인 특성은 이것이 기계 식기세척 세제인 것이다. 본원에 따라, 기계 식기세척 세제는 기계 식기세척 공정에서 오염된 식기류를 세정하기 위해 사용될 수 있는 조성물을 지칭한다. 이러한 방식에서, 본 발명의 기계 식기세척 세제는, 예를 들어 항상 기계 식기세척 세제와 조합되어 사용되고, 어떠한 세정 작용 자체도 나타내지 않는 기계 린스 보조제와는 상이하다. 수동으로 세척된 식기류보다는 기계-세척된 식기류에 대해 보다 높은 요구사항이 빈번하게 발생한다. 따라서, 기계 세정 후의 식기류는 식품 잔류물이 없어야 할 뿐만 아니라, 예를 들어 습윤제의 결핍으로 인한 수액적으로부터 초래된, 수경도 또는 다른 무기 염로 인한 어떠한 백색빛 스폿도 갖지 않아야 한다. 현대의 기계 식기세척 세제는 세정-활성 및/또는 관리-활성 및/또는 연수-활성 및/또는 린스 보조-활성 성분의 집적화를 통해 이들 요구사항을 충족시키며, 소비자에게 예를 들어 "10인1(10in1)" 또는 "11인1(11in1)" 식기세척 세제로서 공지되어 있다. 성공적인 세정 및 린싱에 필수적인 구성성분으로서, 기계 식기세척 세제는 빌더를 포함한다. 이들 빌더는 일차적으로 세정액의 알칼리도와, 알칼리도 상승에 따라 지방 및 오일의 유화 및 가수분해를 증가시키며, 이차적으로 수성 액 중에 존재하는 칼슘 이온을 착화시킴으로써 세정액의 수경도를 감소시킨다.

추가의 구성에서, 기계 식기세척 세제는 수용성 필름에 의해 둘러싸인다. 필름은 바람직하게는 폴리비닐 알콜 (PVA)을 포함하거나, 또는 폴리비닐 알콜 (PVA)로 구성된다. 이러한 종류의 본 발명의 기계 식기세척 세제는 따라서 부품의 형태로 존재한다.

본 발명은 경질 표면 상의 얼룩, 특히 프로테아제- 및/또는 아밀라제-감응성 얼룩을 제거하기 위한, 즉 경질 표면의 세정을 위한 본 발명의 식기세척 세제의 용도를 추가로 제공한다. 이는 본 발명의 조성물이 특히 존재하는 프로테아제 및 아밀라제의 조합으로 인해, 경질 표면으로부터 상응하는 불순물을 제거하는데 유리하게 사용될 수 있기 때문이다. 상기 본 발명의 대상의 실시양태는, 예를 들어 경질 표면으로부터 스폿의 수동 제거 또는 기계 공정과 연결된 사용이다. 본 발명의 식기세척 세제에 대해 기재된 모든 사실, 대상 또는 실시양태는 상기 본 발명의 주제에 또한 적용가능하다. 따라서, 상응하는 관점에서의 개시내용이 본원에 명백하게 언급되어 있으며, 이는 이러한 개시내용이 상기 본 발명의 용도에 또한 적용되는 것을 나타낸다.

본 발명은 본 발명의 식기세척 세제가 하나 이상의 공정 단계에서 사용되는, 경질 표면을 세정하는 방법을 추가로 제공한다.

기계 식기세척 방법이 바람직하다. 식기세척 세제는 바람직하게는 식기세척 프로그램의 구동 동안에, 주요 세척 사이클의 시작 전에 또는 주요 세척 사이클의 도중에 기계 식기세척기의 내부로 투입된다. 기계 식기세척기의 내부로의 본 발명의 조성물의 계량 또는 도입은 수동으로 수행될 수 있지만, 조성물은 바람직하게는 기계 식기세척기의 투입 챔버에 의해 기계 식기세척기의 내부로 투입된다. 세정 공정의 도중에, 바람직하게는 추가의 연수제 및 추가의 린스 보조제가 기계 식기세척기의 내부로 투입되지는 않는다. 본 발명의 식기세척 세제에 대해 기재된 모든 사실, 대상 또는 실시양태는 본 발명의 방법에 또한 적용가능하다. 따라서, 상응하는 관점에서의 개시내용이 본원에 명백하게 언급되어 있으며, 이는 이러한 개시내용이 상기 본 발명의 방법에 또한 적용되는 것을 나타낸다.

바람직한 실시양태에서, 공정의 한 특징적인 특성은 아밀라제가 세정액 중에 1 x 10^-10 내지 0.2 중량%, 0.000001-0.12 중량%, 0.000005-0.04 중량%, 0.00001 중량% 내지 0.03 중량%, 보다 바람직하게는 0.00005 중량% 내지 0.02 중량%의 농도로 존재하고/거나, 프로테아제가 세정액 중에 1 x 10^-10 내지 0.2 중량%, 0.000001-0.12 중량%, 0.000005-0.04 중량%, 0.00001 중량% 내지 0.03 중량%, 보다 바람직하게는 0.00005 중량% 내지 0.02 중량%의 농도로 존재하는 것이며, 여기서 주어진 수치는 세정액 중 활성 단백질을 기준으로 한다. 추가의 바람직한 실시양태에서, 공정의 한 특징적인 특성은 이것이 10℃ 내지 70℃, 바람직하게는 20℃ 내지 60℃, 보다 바람직하게는 30℃ 내지 50℃의 온도에서 수행되는 것이다.

본 발명의 조성물에 사용되는 프로테아제는, 상기 세부사항에 따라 본 발명의 식기세척 세제 및 방법, 특히 기계 식기세척 방법에 유리하게 사용가능하다. 이에 따라, 이들은 상응하는 조성물 중에서 단백질분해 활성을 제공하는데 유리하게 사용될 수 있다.

따라서, 본 발명은 아밀라제를 추가로 포함하는 액체 식기세척 세제 중에서 단백질분해 활성의 제공을 위한, 아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 70% 동일성을 갖고, 서열 1에 따른 목록에서, S3T, V4I, V193M 및 V199I로 이루어진 군으로부터 선택된 2개 이상의 추가의 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 프로테아제의 용도를 추가로 제공한다.

본 발명의 식기세척 세제, 용도 또는 방법에 대해 기재된 모든 사실, 대상 및 실시양태는 이들 용도에 또한 적용가능하다. 따라서, 상응하는 관점에서의 개시내용은 본원에 명백하게 언급되어 있으며, 이는 이러한 개시내용이 상기 본 발명의 용도에 또한 적용되는 것을 나타낸다.

실시예: 본 발명의 액체 기계 식기세척 세제의 저장 안정성의 결정

사용된 베이스 제제는 하기 조성의 아밀라제-함유 2상 액체 기계 식기세척 세제였다 (모든 수치는 중량% 단위):

존재하는 아밀라제는 서열 3에 따른 α-아밀라제 AA560에 비해, α-아밀라제 AA560의 목록에서 하기 서열 변형을 갖는 α-아밀라제 변이체였다: R118K, D183* (결실), G184* (결실), N195F, R320K, R458K (노보자임스로부터).

상이한 시험 배치에 대해 베이스 제제의 효소 상을 하기 프로테아제의 제제 3 중량% 또는 3.5 중량%와 혼합하였다 (각 경우에, 각각 0.5 중량% 및 0.58 중량%의 활성 단백질이 생성됨):

배치 1: WO2011/032988의 서열 2에 따른 바실루스 렌투스로부터의 프로테아제의 성능-향상된 변이체 (참조);

배치 2: 서열 2 (서열 1 + S3T + V4I + V193M + V199I + L211D)에 따른 프로테아제.

세정 성능을 결정하기 위해, 2개 상을 동등한 분율 (각각의 상 20 g)로 투입하였다. 4 리터 부피의 밀레 G698SC 기계 식기세척기에서 50℃의 온도에서 60분의 기간 동안 pH 9 내지 pH 10의 pH 범위 내에서 세척을 수행하였다.

하기 얼룩을 갖는 식기류를 사용하였다: 다진 고기 (A), 난황 (B), 귀리 플레이크 (C) 및 전분 (D).

세정 성능을 표준 IKW 방법에 의해 1 내지 10의 척도로 시각적으로 평가하였으며, 값 10이 가장 우수한 표지 (식별가능한 잔류물 없음)이다.

배치 1 및 2의 세정 조성물을 40℃에서 4주 동안 저장하기 전 및 저장한 후의 그들의 세정 성능에 대해 시험하였다. 그 결과를 하기 표 1에 요약하였다:

<표 1>

40℃에서 4주 동안 저장한 후에, 본 발명의 조성물은 - 존재하는 프로테아제에 의해 - 특히 프로테아제-감응성 얼룩 A 및 B에 대해 현저하게 개선된 세정 성능 (단백질분해 세정 성능)을 나타내는 것이 명백하게 분명하다. 또한, 아밀라제-감응성 얼룩 C 및 D에 대한 세정 성능 (전분분해 세정 성능)이 또한 개선된다.

SEQUENCE LISTING <110> Henkel AG & Co. KGaA <120> Lagerstabiles fl?siges Geschirrsp?mittel enthaltend Protease und Amylase <130> PT031191 PCT <150> DE102012201522.1 <151> 2012-02-02 <160> 3 <170> PatentIn version 3.5 <210> 1 <211> 269 <212> PRT <213> Bacillus lentus <400> 1 Ala Gln Ser Val Pro Trp Gly Ile Ser Arg Val Gln Ala Pro Ala Ala 1 5 10 15 His Asn Arg Gly Leu Thr Gly Ser Gly Val Lys Val Ala Val Leu Asp 20 25 30 Thr Gly Ile Ser Thr His Pro Asp Leu Asn Ile Arg Gly Gly Ala Ser 35 40 45 Phe Val Pro Gly Glu Pro Ser Thr Gln Asp Gly Asn Gly His Gly Thr 50 55 60 His Val Ala Gly Thr Ile Ala Ala Leu Asn Asn Ser Ile Gly Val Leu 65 70 75 80 Gly Val Ala Pro Ser Ala Glu Leu Tyr Ala Val Lys Val Leu Gly Ala 85 90 95 Asp Gly Arg Gly Ala Ile Ser Ser Ile Ala Gln Gly Leu Glu Trp Ala 100 105 110 Gly Asn Asn Gly Met His Val Ala Asn Leu Ser Leu Gly Ser Pro Ser 115 120 125 Pro Ser Ala Thr Leu Glu Gln Ala Val Asn Ser Ala Thr Ser Arg Gly 130 135 140 Val Leu Val Val Ala Ala Ser Gly Asn Ser Gly Ala Ser Ser Ile Ser 145 150 155 160 Tyr Pro Ala Arg Tyr Ala Asn Ala Met Ala Val Gly Ala Thr Asp Gln 165 170 175 Asn Asn Asn Arg Ala Ser Phe Ser Gln Tyr Gly Ala Gly Leu Asp Ile 180 185 190 Val Ala Pro Gly Val Asn Val Gln Ser Thr Tyr Pro Gly Ser Thr Tyr 195 200 205 Ala Ser Leu Asn Gly Thr Ser Met Ala Thr Pro His Val Ala Gly Ala 210 215 220 Ala Ala Leu Val Lys Gln Lys Asn Pro Ser Trp Ser Asn Val Gln Ile 225 230 235 240 Arg Asn His Leu Lys Asn Thr Ala Thr Ser Leu Gly Ser Thr Asn Leu 245 250 255 Tyr Gly Ser Gly Leu Val Asn Ala Glu Ala Ala Thr Arg 260 265 <210> 2 <211> 269 <212> PRT <213> Bacillus lentus <400> 2 Ala Gln Thr Ile Pro Trp Gly Ile Ser Arg Val Gln Ala Pro Ala Ala 1 5 10 15 His Asn Arg Gly Leu Thr Gly Ser Gly Val Lys Val Ala Val Leu Asp 20 25 30 Thr Gly Ile Ser Thr His Pro Asp Leu Asn Ile Arg Gly Gly Ala Ser 35 40 45 Phe Val Pro Gly Glu Pro Ser Thr Gln Asp Gly Asn Gly His Gly Thr 50 55 60 His Val Ala Gly Thr Ile Ala Ala Leu Asn Asn Ser Ile Gly Val Leu 65 70 75 80 Gly Val Ala Pro Ser Ala Glu Leu Tyr Ala Val Lys Val Leu Gly Ala 85 90 95 Asp Gly Arg Gly Ala Ile Ser Ser Ile Ala Gln Gly Leu Glu Trp Ala 100 105 110 Gly Asn Asn Gly Met His Val Ala Asn Leu Ser Leu Gly Ser Pro Ser 115 120 125 Pro Ser Ala Thr Leu Glu Gln Ala Val Asn Ser Ala Thr Ser Arg Gly 130 135 140 Val Leu Val Val Ala Ala Ser Gly Asn Ser Gly Ala Ser Ser Ile Ser 145 150 155 160 Tyr Pro Ala Arg Tyr Ala Asn Ala Met Ala Val Gly Ala Thr Asp Gln 165 170 175 Asn Asn Asn Arg Ala Ser Phe Ser Gln Tyr Gly Ala Gly Leu Asp Ile 180 185 190 Met Ala Pro Gly Val Asn Ile Gln Ser Thr Tyr Pro Gly Ser Thr Tyr 195 200 205 Ala Ser Asp Asn Gly Thr Ser Met Ala Thr Pro His Val Ala Gly Ala 210 215 220 Ala Ala Leu Val Lys Gln Lys Asn Pro Ser Trp Ser Asn Val Gln Ile 225 230 235 240 Arg Asn His Leu Lys Asn Thr Ala Thr Ser Leu Gly Ser Thr Asn Leu 245 250 255 Tyr Gly Ser Gly Leu Val Asn Ala Glu Ala Ala Thr Arg 260 265 <210> 3 <211> 485 <212> PRT <213> Bacillus sp. <400> 3 His His Asn Gly Thr Asn Gly Thr Met Met Gln Tyr Phe Glu Trp Tyr 1 5 10 15 Leu Pro Asn Asp Gly Asn His Trp Asn Arg Leu Arg Ser Asp Ala Ser 20 25 30 Asn Leu Lys Asp Lys Gly Ile Ser Ala Val Trp Ile Pro Pro Ala Trp 35 40 45 Lys Gly Ala Ser Gln Asn Asp Val Gly Tyr Gly Ala Tyr Asp Leu Tyr 50 55 60 Asp Leu Gly Glu Phe Asn Gln Lys Gly Thr Ile Arg Thr Lys Tyr Gly 65 70 75 80 Thr Arg Asn Gln Leu Gln Ala Ala Val Asn Ala Leu Lys Ser Asn Gly 85 90 95 Ile Gln Val Tyr Gly Asp Val Val Met Asn His Lys Gly Gly Ala Asp 100 105 110 Ala Thr Glu Met Val Arg Ala Val Glu Val Asn Pro Asn Asn Arg Asn 115 120 125 Gln Glu Val Ser Gly Glu Tyr Thr Ile Glu Ala Trp Thr Lys Phe Asp 130 135 140 Phe Pro Gly Arg Gly Asn Thr His Ser Asn Phe Lys Trp Arg Trp Tyr 145 150 155 160 His Phe Asp Gly Val Asp Trp Asp Gln Ser Arg Lys Leu Asn Asn Arg 165 170 175 Ile Tyr Lys Phe Arg Gly Asp Gly Lys Gly Trp Asp Trp Glu Val Asp 180 185 190 Thr Glu Asn Gly Asn Tyr Asp Tyr Leu Met Tyr Ala Asp Ile Asp Met 195 200 205 Asp His Pro Glu Val Val Asn Glu Leu Arg Asn Trp Gly Val Trp Tyr 210 215 220 Thr Asn Thr Leu Gly Leu Asp Gly Phe Arg Ile Asp Ala Val Lys His 225 230 235 240 Ile Lys Tyr Ser Phe Thr Arg Asp Trp Ile Asn His Val Arg Ser Ala 245 250 255 Thr Gly Lys Asn Met Phe Ala Val Ala Glu Phe Trp Lys Asn Asp Leu 260 265 270 Gly Ala Ile Glu Asn Tyr Leu Asn Lys Thr Asn Trp Asn His Ser Val 275 280 285 Phe Asp Val Pro Leu His Tyr Asn Leu Tyr Asn Ala Ser Lys Ser Gly 290 295 300 Gly Asn Tyr Asp Met Arg Gln Ile Phe Asn Gly Thr Val Val Gln Arg 305 310 315 320 His Pro Met His Ala Val Thr Phe Val Asp Asn His Asp Ser Gln Pro 325 330 335 Glu Glu Ala Leu Glu Ser Phe Val Glu Glu Trp Phe Lys Pro Leu Ala 340 345 350 Tyr Ala Leu Thr Leu Thr Arg Glu Gln Gly Tyr Pro Ser Val Phe Tyr 355 360 365 Gly Asp Tyr Tyr Gly Ile Pro Thr His Gly Val Pro Ala Met Lys Ser 370 375 380 Lys Ile Asp Pro Ile Leu Glu Ala Arg Gln Lys Tyr Ala Tyr Gly Arg 385 390 395 400 Gln Asn Asp Tyr Leu Asp His His Asn Ile Ile Gly Trp Thr Arg Glu 405 410 415 Gly Asn Thr Ala His Pro Asn Ser Gly Leu Ala Thr Ile Met Ser Asp 420 425 430 Gly Ala Gly Gly Asn Lys Trp Met Phe Val Gly Arg Asn Lys Ala Gly 435 440 445 Gln Val Trp Thr Asp Ile Thr Gly Asn Arg Ala Gly Thr Val Thr Ile 450 455 460 Asn Ala Asp Gly Trp Gly Asn Phe Ser Val Asn Gly Gly Ser Val Ser 465 470 475 480 Ile Trp Val Asn Lys 485

Claims

(a) 아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 70% 동일성을 갖고, 서열 1에 따른 목록에서, S3T, V4I, V193M 및 V199I로 이루어진 군으로부터 선택된 2개 이상의 추가의 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 프로테아제, 및
(b) 아밀라제
를 포함하는 액체 식기세척 세제.
제1항에 있어서, 프로테아제가 아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 71%, 72%, 73%, 74%, 75%, 76%, 77%, 78%, 79%, 80%, 81%, 82%, 83%, 84%, 85%, 86%, 87%, 88%, 89%, 90%, 90.5%, 91%, 91.5%, 92%, 92.5%, 93%, 93.5%, 94%, 94.5%, 95%, 95.5%, 96%, 96.5%, 97%, 97.5%, 98% 및 98.5% 동일성을 갖고, 서열 1에 따른 목록에서, S3T, V4I, V193M 및 V199I 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 것인 식기세척 세제.
제1항 또는 제2항에 있어서, 프로테아제가 위치 99에서 아미노산 아르기닌 (R)을 갖고/거나,
프로테아제가 위치 188에서 아미노산 알라닌 (A)을 갖고/거나,
프로테아제가 서열 2에 따른 아미노산 서열을 갖는 것인
식기세척 세제.
제1항 내지 제3항 중 어느 한 항에 있어서, 아밀라제가 α-아밀라제 AA560에 따른 목록에서 1, 2, 3, 4, 5 또는 6개의 하기 서열 변형: R118K, D183* (결실), G184* (결실), N195F, R320K, R458K을 갖는 서열 3에 따른 α-아밀라제 AA560의 α-아밀라제 변이체인 식기세척 세제.
제1항 내지 제4항 중 어느 한 항에 있어서, 아밀라제가 활성 단백질을 기준으로 하여 1 x 10^-8 내지 5 중량%의 양으로 존재하고/거나, 프로테아제가 활성 단백질을 기준으로 하여 1 x 10^-8 내지 5 중량%의 양으로 존재하는 것인 식기세척 세제.
제1항 내지 제5항 중 어느 한 항에 있어서,
i. 음이온성 및/또는 다가음이온성 물질, 및/또는
ii. 양이온성 및/또는 다가양이온성 물질, 및/또는
iii. 히드록실 기(들) 및/또는 폴리히드록실 기(들)를 갖는 물질
로부터 선택된 성분을 추가로 포함하는 식기세척 세제.
제1항 내지 제6항 중 어느 한 항에 있어서, 빌더, 계면활성제, 음이온성 중합체 및 그의 조합으로 이루어진 군으로부터 선택된 1종 이상의 추가의 성분을 포함하는 식기세척 세제.
제1항 내지 제7항 중 어느 한 항에 있어서, 1종 이상의 추가의 효소, 특히 프로테아제, 아밀라제, 셀룰라제, 헤미셀룰라제, 만난아제, 탄나제, 크실라나제, 크산타나제, 크실로글루카나제, β-글루코시다제, 펙티나제, 카라기나제, 퍼히드롤라제, 옥시다제, 옥시도리덕타제 또는 리파제, 및 그의 혼합물을 포함하는 식기세척 세제.
제1항 내지 제8항 중 어느 한 항에 있어서, 기계 식기세척 세제인 식기세척 세제.
경질 표면 상의 프로테아제-감응성 얼룩을 제거하기 위한 제1항 내지 제9항 중 어느 한 항에 따른 식기세척 세제의 용도.
하나 이상의 공정 단계에서 제1항 내지 제9항 중 어느 한 항에 따른 식기세척 세제를 사용하는 것을 포함하는, 경질 표면을 세정하는 방법.
제11항에 있어서, 아밀라제가 세정액 중에 1 x 10^-10 내지 0.2 중량%의 농도로 존재하고/거나, 프로테아제가 세정액 중에 1 x 10^-10 내지 0.2 중량%의 농도로 존재하는 것인 방법.
제11항 또는 제12항에 있어서, 10℃ 내지 70℃, 바람직하게는 20℃ 내지 60℃, 보다 바람직하게는 30℃ 내지 50℃의 온도에서 수행하는 것인 방법.
아밀라제를 포함하는 액체 식기세척 세제에서 단백질분해 활성을 제공하기 위한,
아미노산 서열의 전체 길이에 걸쳐 서열 1에 명시된 아미노산 서열과 적어도 70% 동일성을 갖고, 서열 1에 따른 목록에서, S3T, V4I, V193M 및 V199I로 이루어진 군으로부터 선택된 2개 이상의 추가의 아미노산 치환과 조합된 L211D 아미노산 치환을 갖는 아미노산 서열을 포함하는 프로테아제의 용도.