KR20070007128A - 카제인 파생 펩타이드들과 그의 치료적 사용들 - Google Patents

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Abstract

생물학적으로 활성이 있는 펩타이드들은 젖 카제인의 알파S1-, 알파S2-, 베타- 또는 카파-카제인 단편들의 서열들로부터 파생되었거나 또는 그것에 유사하다. 이 펩타이드들은, 그것에 국한되지는 않으나, 면역반응을 자극하고 증진시키는 것, 바이러스성 감염에 대항한 보호, 혈청 콜레스테롤 수준들의 정상화, 그리고 조혈작용을 자극하는 것을 포함하여, 면역 조절(immune modulation)과 그외 다른 작용들이 가능하다. 카제인-유도 펩타이드들은 무독성이고 면역적 병리들, 당뇨병, 고콜레스테롤혈증, 조혈작용의 장애들 그리고 바이러스에 관련된 질환들을 치료하고 예방하기 위해 사용될 수 있다.
펩타이드, 카제인, 면역 반응

Description

카제인 파생 펩타이드들과 그의 치료적 사용들{Casein derived peptides and therapeutic uses thereof}
본 발명은 젖 카제인의 αS1-, αS2-, β-, 또는 κ-카제인 단편들의 서열들로부터 파생되었거나 또는 그것에 유사한 생물학적으로 활성이 있는 펩타이드들에 관한 것이다. 이들 펩타이드들은, 그것에 국한되지는 않으나, 면역반응을 자극하고 증진시키는 것, 바이러스성 감염에 대항한 보호, 혈청 콜레스테롤 수준들의 정상화, 그리고 조혈작용을 자극하는 것을 포함하여, 면역적 조절과 그외 다른 작용들이 가능하다. 카제인-파생 펩타이드들은 무독성이고, 면역적 병리들, 당뇨병, 고콜레스테롤혈증, 조혈작용의 장애들 그리고 바이러스에 관련된 질환들을 치료하고 예방하기 위해 사용될 수 있다.
영양물( nutrient )들로부터의 생물학적 활성 분자들:
많은 식품들의 영양적인 가치 외에도, 소화 경로들의 어떤 단편들과 제품들은 생리학적 과정들에 영향을 미치는 능력을 소유하고 있다. 이들 "영양성분외의(extranutritional)" 구성요소들 중 어떤 것들은 모유에 있는 면역글로불린(immunoglobulins)들과 대두-기초의 제품들에서 발견되는 콜로스트럼(colostrum)들, 피토에스트로겐(phytoestrogen)들과 과일들과 비타민들로부터의 항산화제들과 같이 전체 영양에서 그들의 활성이 있는 형태로 존재한다. 그외 다른 것들은 영양상의 분자들 이내에서 암호화되어 있고, 소화 또는 음식 처리 과정 중에 활성형으로, 예를 들면 락토글로불린(lactoglobin) [Kitts, D. D. (1999), Can. J. Physio. Pharmacol. 72: 4; 423-434]으로부터의 항고혈압 펩타이드들과 같이 방출된다.
젖 단백질들에서 생물학적 작용:
젖은 그 고유 품질들에 기여하는 광범위하게 다양한 단백질들을 함유하고 있다. 어떤 단백질들은 담즙염 자극 리파아제(bile-salt stimulated lipase), 아밀라아제(amylase), 베타 카제인, 락토페린(lactoferrin), 합토코린(haptocorrin) 그리고 α-안티트립신(alpha-antitrypsin)과 같은 젖-파생 영양물들의 소화와 이용에서 보조 역할을 한다. 면역글로불린들, κ-카제인, 리소짐(lyzozyme), 락토페린(lactoferrin) 그리고 락트알부민(lactalbumin)과 같은 다른 단백질들은, 원래 형태 그대로 또는 부분적으로 소화된 형태로, 면역조절과 항미생물 작용을 가진다. 가장 유력한 젖 단백질인, 카제인은 그의 전기영동적 이동성(electrophoretic mobility) [N. J. Hipp, 등. (1952), Dairy Sci. , 35: 272]에 의하여, α, β 그리고 γ의 3개의 단편들로 구성되는 것으로 전통적으로 정의되어 왔다. 오늘날 카제인은 αS1, αS2, β 그리고 κ[W. N. Engel 등. (1984), J. Dairy Sci. 67: 1599]의 서브그룹들 각각의 아미노산 서열들에 의하면 정의된다.
소화의 과정 중에, 카제인 단백질들은 키모신(chymosin)(레닌(rennin)), 트립신(typsin) 그리고 펩신(pepsin)과 같은 산 프로테아제(acid protease)들에 의한 단백질 가수 분해를 받는데, 보다 짧은 펩타이드들를 생산하고 그 결과적 단백질 단편들에 의해 응고와 칼슘 격리를 유발시킨다. 몇몇의 젖 화합물들을 포함하는 연구들은 카제인-관련의 살균 작용(bacteriocidal activity)을 제시하였다. 미국 특허번호 3,764,670은 미생물들에 대항한 항생 속성들을 가지는 단백질 가수분해의 카제인 소화들을 개시하고 있다. 이스라엘 특허번호 42863은 항-세균 작용을 가지는 카제인의 N-말단의 23 아미노산들로 구성되는 카제인-파생 펩타이드를 기술하고 있다. Shimizu 등은, 식품 산업에 어느 정도 유용할 수 있음을 제안하면서, 유화시키는 속성들을 가지는 αS1 카제인 단백성 가수분해물(peptic hydrolyzate)으로부터 파생된 짧은 N-말단 단편을 기술하고 있다(Shimizu, 등. J of Food Science, 1984; 49: 1117-20). 본 저자들은 단편의 아미노산 조성물, 그 조성물의 시험관내 조건에서의 유화 작용을 조사하였고, 그 조성물이 ces-1의 23 아미노산 긴 N-말단 단편과 유사하다는 것을 명시하였고, 그 단편들은 동일하다고 결론지었다. 그러나, 그 동일성(identity)의 아무런 증거도 제공되지 않았고, 아무런 생물학적 작용도 조사되지 않았다.
또 다른 연구에서, Chabance 등(Biochimie 1998; 80: 155-65)은 요구르트와 젖의 섭취 후에 사람들의 위장과 혈액에서 카제인-파생 펩타이드들과 펩타이드 단편들의 존재를 검출하였다. 본 저자들은 소화를 한 후에 혈액에서 항세균 작용을 가지는 생물활성의 κ-카제인(카제이노글리코펩타이드(caseinoglycopeptide))과 펩타이드 단편 αS-1 카제인의 N-말단 단편들의 존재를 보고하였다. 본 저자들은 혈장 속으로의, 변화되지 않은, 펩타이드들의 통로가 그들의 십이지장 흡수를 위한 보통의, 수송 경로를 제안하는 것이라고 결론지었다. 아무런 펩타이드 단편들의 작 용도 제시되지 않았다.
Lahov와 Regelson은 αS-1 카제인 N-말단 펩타이드에서 풍부한 단편을 생산하기 위해서, Katzir-Katchalsky 등에 대해서 필수적으로 미국 특허번호 3,764, 670의 가르침들을 복제하면서, 전체적인, 산에 의해 침강되는 소와 사람의 카제인의 간략한(30분) 키모신 소화를 기술하고 있다(Lahov and Regelson, Fd Chem Toxic 1996 ; 34:131-45). 키모신 소화는 그 다음 TCA로 침강되고, 원심분리 분석법과 단주 평형 방법들에 의해서 특성화되었다. 본 저자들은 Katzir- Katchalsky 등.에 의해서 보고된 항-세균성 "이스라시딘(isracidin)"에 유사한 N-말단 αS-1 카제인 펩타이드 단편을 보고하였다. 그러나, 민감한 분석적 기술들을 채택하는 카제인의 키모신 소화의 상세한 연구들에서 보고된 펩타이드들의 혼합물의 반복된 검출을 고려할 때에, 본 저자의 동질성에 대한 정화에 대한 청구항들의 진실성은 의문의 여지가 있다(예를 들어, Carles 등, FEBS Lett. 1985; 115: 282-6; McSweeney 등, J Dairy Res., 1993; 60: 401-12, and Yvon, 등. Int. J. Pept. Prot Res, 1989; 34: 166-76을 참고하라).
추가적으로, 아편양(opioid) 그리고 성장 인자-유사 작용들과 같은 다른 생리학적 활성의 속성들은 카제인 또는 그 유도체들에 대해서 제안되어 왔다. [Kitts, D. D., (1999), ibid.].
면역 조절 작용도 또한 카제인 펩타이드들에서 관찰되어 왔다. Coste 등 [Coste 등. (1992), Immun. Lett. 33: 41-46) ]은 β 카제인의 C-말단으로부터 파생된 펩타이드로 치료한 다음에 쥐 림프구의 증식의 증진을 관찰하였다. Mukerji 등에게 허여된 미국 특허번호들 5,506,209, 5,538, 952 그리고 5,707,968은 신생아들에서 호흡기 신시티아 바이러스(respiratory syncytial virus), 중이염, 헤모필루스 인플루엔자(H. influenza) 그리고 다른 감염들의 치료를 위한 액체 소화관내 처방에서, 사람 β 카제인, 재조합 사람 β 카제인, 그리고 2가지 모두의 가수분해물들의 투여를 가르쳐 주고 있다. 소의 β- 카제인이 시험되었지만, 유의성 있는 저해 작용이 부족한 것으로 밝혀졌고, 본 저자들이 "사람의 모유로부터의 β- 카제인은 소의 β- 카제인과 비교할 때 다른 생물활성을 가진다"라는 결론을 내리게 되었다.
Dosaka 등에게 허여된 미국 특허번호 5,147,853과 5,344,820은 쥐들에서 시험관 내와 생체내 조건에서 세균성과 바이러스성 감염들의 예방을 위한 소의 젖으로부터의 시알산(sialic-acid) 콘쥬게이트된 κ-카제인과 κ-카제인-파생의 당-마크로펩타이드 (GMP)의 투여를 가르쳐 주고 있다. Isoda 등에게 허여된 미국 특허번호 5,330,975는 콜레라 독소와 같은 세균성 장관독소(endotoxin)들의 중화를 위한 시알릭산 결합 κ-카제인과 κ-카제인 펩타이드들의 사용을 가르쳐 주고 있다. 유사하게도, Mukerji 등에게 허여된 미국 특허번호 5,712,250와 Andersson 등에게 허여된 미국 특허번호 5,968,901는 세균성과 헤모필루스 인플루엔자(H. influenza)의 감염의 예방을 위한 사람의 κ-카제인의 사용을 가르쳐 주고 있지만, 소의 κ-카제인은 가르쳐 주고 있지 않다. 그러나, 선행하는 이 기술에서 가르쳐졌던 이들 카제인 조성물들은 상대적으로 미정제된 것이고, 심지어 순 단편법에서 나온 것이며, 이 연구들 중 어떤 것도 그들의 "영양적인 것 외의(extranutritional)" 속성들을 추론케하는 이들 카제인 펩타이드들에서의 특정적인 서열들을 결정하지 못했다.
최근 연구들은 소의 젖의 A1 β- 카제인 분획과 많은 서양 국가들에서 허혈성 심장 질환(IHD) 사이에 상관관계를 검출하였고 (예를 들어, M.Laugesen, NZ Med J. 2003;116: U295), A I 0-카제인-없는 우유의 개발에 이르게 되었다 (McLachlan에게 허여된 미국 특허번호).
암 치료법에서 조혈작용:
높은 투여량의 화합요법의 다음에는, 특별히 자가 골수 또는 말초 혈관 줄기 세포 이식법(ASCT) 또는 동종 골수 이식(BMT)에 의해서 지지되는 화학방사선요법의 골수절제식 투여들(조혈계가 파괴된 doses) 다음에 이어서, 환자들은 판코니범혈구감소증(판코니범혈구감소증)에 기인하여 높은 위험에 처하게 된다. 과립성백혈구감소증는 이식 후 얼마 되지 않는 기간 중에 심각한, 때로는 보통 세균성, 바이러스성, 진균성 그리고 기생충 원인들로부터의 치명적인 감염성 합병증들의 전개에 이를 수 있다. 유사하게는, 혈소판감소증가 빈번히 출혈 경향의 결과를 가져오고, 때로는 장기간의 혈소판 의존성의 결과를 가져온다. 혈소판들에 대한 저항성이 전개될 때마다, 출혈 에피소드들은 생명을 위협할 수도 있고 출혈성 합병증들은 빈번히 치명적이다. 과립성백혈구감소증에 기인하는 위험은 보조적인 방법들과 가장 효율적으로 과립성백혈구들, 특히 과립성백혈구 콜로니 자극 인자 (G-CSF) 그리고 과립성백혈구 대식세포 콜로니 자극 인자 (GM-CSF)의 재구축을 증진시킬 수 있는 재조합 사람 사이토카인(사이토카인)들의 투여에 의해서 부분적으로 극복될 수 있다. 이 약제들은 극히 고가이고(대략 $200-400/일/환자), 심막염과 늑막염을 포함하여, 과민 반응들, 열, 뼈의 통증 그리고 때때로 혈관계의 누출 증후군들에 기인하는 부작용들을 이따금 일으킨다. 부작용들의 어떤 것들은 이 조혈작용 성장인자들에 의해 본질적으로 방출될 수 있는 그외 다른 사이토카인들에 기인할 수 있다. 더욱이, 이 조혈작용 성장 인자들의 사용은 급성과 만성 골수성 백혈병들에서와 척수이형성 증후군들에서와 같이 G-CSF 또는 GM-CSF을 담고 있고 종양 세포들을 가지고 있는 환자들에서 금지될 수 있다. 판코니범혈구감소증의 위험에 처해 있는 환자들을 치료함에 있어 주요한 발전은 조혈작용 사이토카인들의 사용으로부터 성취되어 온 반면에, 아무런 발전도 혈소판감소증의 치료에 있어서는 이루어지지 않았다. 높은 투여량의 화학요법에 이어서, 특히 ASCT의 다음에, 환자들은 혈소판감소증에 대한 위험에 처해 지고, 심지어는 3년에 이르기까지 수 개월 동안 지속될 수 있고, 어떤 혈소판 감소증 환자들은 결코 회복할 수 없을 수도 있다. 이전에 다수의 혈액 제품들로 치료를 받았던 많은 환자들은 혈소판 저항성이 되고 단일의 증여자로부터 집중적이고 빈번한 혈소판 수혈들을 받음에도 불구하고 저항성에 의해서, 심지어는 일시적으로도, 혈소판감소증을 극복하는 것이 불가능해질 수 있다. 혈소판들에 대한 저항성과 연장된 혈소판감소증은 범세계적인 ASCT 센터들에서 흔한 사인을 대표한다.
최근에, 재조합 사람 인터루킨-3(interleukin-3)(rhIL3)과 재조합 사람 인터루킨-6(rhIL6)과 같은 수 개의 새로운 재조합 사이토카인들이 거핵세포 형성작용와 혈소판 재구축을 증진시키기 위한 효능적 약제들로서 조사되고 있다. 불행하게도. 예비 임상 실험들은 rhIL3 그리고 rhIL6가 혈소판 재구축을 증진시킬 수 있다 하더라도, 그러한 효과들은 극적이지는 않으며 상당한 시간이 걸릴 수 있다는 것을 보여주었다.
확실하게는, 연장된 혈소판감소증은 오늘날 임상 골수 이식 센터들에서 주요한 문제를 대표하는데, 아무런 만족할 만한 해결책이 아직은 발견되지 않았다.
따라서 안전하고, 값이 싸며, 신속하게 효과적이고 그리고 잘-정의된 조혈작용과, 그리고 특별히 거핵세포 형성작용의 자극제가, 상기한 제한들이 없이, 있게 되는 것이 널리 수긍되는 요구이고, 그것은 매우 유익할 것이다.
조혈작용과 혈소판 기능의 조절에서의 트롬보포이에틴 ( TPO ):
혈소판 결손들에서 신장-과 간-파생의 성장 인자에서의 증가는 이 장기들에서 TPO 생합성의 적응에 의해 유발된 것이 아니라 할지라도, TPO는 생체내 조건에서 혈소판 생산의 주요한 조절자로 보여진다.
오히려, "피드-백 고리"가 순환하고 있는 혈소판들의 수가 순환하고 있는 TPO가 혈소판 생산을 위하여 골수에 얼마나 많이 사용 가능할 것인지를 결정하는데 존재하는 것으로 보여진다. 추가적으로, 그것은 혈소판 생산을 위해서 골수에 대해 사용 가능하다. 추가적으로, TPO는 중요한 중요한 다계열 효과들(multilineage effects)을 가지는 초기 작용의 사이토카인이라는 것이 제시되었다: TPO 단독으로, 또는 그외 다른 초기 작용의 사이토카인과 조합하여, (i) 원본 세포들(progenitor cells)에서 생존 능력을 촉진하고 아폽토시스(apoptosis)를 억제할 수 있고 ; (ii) 조혈작용 줄기 세포 생산과 기능을 조절할 수 있고 ; (iii) 잠복 다기능 줄기 세포들(휴면 다능성 세포들)의 세포 분열을 촉발시킬 수 있고; (iv) 다계열 분화를 유 도할 수 있고 그리고 (v) 과립성백혈구들, 적혈구들, 대식세포들, 그리고 거핵 세포들 (MK, CFU-GEMM)을 함유하고 있는 다계열 콜로니들(colonies)의 형성을 증진시킬 수 있다. 더욱이, TPO는 과립성백혈구/단핵백혈구세포, 거핵세포 그리고 적혈구계 콜로니들을 위한 보다 제한되어 있는 원본들의 생산을 자극하고, 피브로넥틴 그리고 피브리노겐에 대한 원시 사람 골수와 거핵 세포들의 부착(adhesion)을 자극한다.
따라서, TPO는 임상적 혈액학 학자들/이식 전문가들을 위해 중요한 사이토카인이다: 자가 그리고 동종 이식을 위한 줄기 세포들과 참여하게 된 전구 세포들(precursor cells)의 생체 외 조건에서(ex vivo) 이동성, 증폭과 확장을 위한 것 [von dem Borne, A. E. G. Kr., 등., (1998) 트롬보포이에틴: 혈소판 기능이상들에서 그리고 임상 의학에서 새로운 약물로서의 그 역할(it's role in platelet disorders and as a new drug in clinical medicine). In BailliersClin. Hematol. June:11 (2), 427-45].
조혈작용에서의 TPO 효과들에 추가적으로, 이 강력한 성장 인자는 다양한 친화제들을 위해서 혈소판들을 준비하고 혈소판-세포외 매트릭스 상호작용들을 조절한다. 그것이 자체로 혈소판 응집반응을 유발하지 않음에도 불구하고, TPO는 ADP-유도의 응집반응을 상향조정하는데, 특별히 응집반응의 2차 영향에 대해서 과립(ADP, ATP, 세로토닌(serotonin), 기타 등등) 방출을 상향조정하고 트롬복산(thromboxane) B2의 생산은 콜라겐에 혈소판의 부착을 증가시키며 전단에 의해 유도된 혈소판 응집반응을 가능하게 한다. TPO는 또한 PMN 활성화를 자극하여서, IL-8 방출을 유도하고 산소 대사체 생산을 준비하며, 아마도 항미생물 방어기능을 증진할 수도 있다.
임상적 연구들은 혈액학상의 다양한 병적상태들을 이해하고 치료하는데 TPO의 값을 제안하고 있다. 특발성 재생불량성 빈혈(AA)을 가진 환자들에서, 상승되어 있는 TPO 수준들은 심지어 면역억제요법 다음에 오는 관해 기간 중에도 조혈작용의 결손을 나타내면서, 고수된다. TPO는 재생불량성 혈소판감소증의 다른 형태들에서도 역시 상승되지만, 증가된 혈소판 파괴의 병적상태에서는 상승되지 않는다. 언뜻 보기에는, TPO 생산에서 반응성의 증가는 파괴성 혈소판감소증의 케이스들에서는 불충분하다. 따라서, TPO는 재생불량성을 위한 치료적 선택사양일 뿐만 아니라, 또한 파괴성 혈소판감소증을 위한 것이다.
혈소판 형성 약제들은 예방 그리고/또는 병리학적 치료 또는 치료에 의해 유도된 혈소판감소증을 위한, 그리고 혈소판 수혈들을 위한 대체방법으로서 큰 임상적인 관심의 대상이다. 상승된 사이토카인들 중에서, 근소하게 효능이 있는 IL-11를 제외한 모든 사이토카인들이 임상적 사용을 위해서 타당하지 않은 것으로 간주되어 왔다. TPO는 혈소판 감소증의 치료를 위한 선택의 사이토카인이 되는 것으로 널리 믿어지고 있다. 재조합 사람 TPO (Genentech)는 최근에 사용 가능하고, 정확한 약물동력학적 결정들과 임상 실험들을 가능케하는 것이 되었다.
따라서 TPO의 잠재력을 가진 적용들은 보조적 관리의 영역(화학/방사선-요법 후, 골수와 줄기 세포 이식), 혈액학적 질환(AA, 척수이형성증(myelodysplasia), 선천적인 그리고 후천적인 혈소판감소증), 간질환들, 수혈(혈소판들의 확장, 수거, 이동 그리고 저장) 그리고 외과적 수술(간 이식술도 포함하여)을 포함시키고 있다. 특정한 관심 중에는 척수이형성증을 위한 TPO/EPO/G-CSF 칵테일과, 말초 줄기 세포 이동성을 위한 G-CSF와 TPO 조합, 그리고 보다 우수한 혈소판 재구축을 위한 CD 34+ 세포들의 수확과 거핵 세포들의 생체외 조건의 팽창에서 TPO의 잠재력이 있는 사용이 있다. 재조합 사람 G- CSF도 또한 사용 가능한 것이다(Filgrastim, Amgen, Inc. USA). 그러나, 임상적 적용을 위한 고려 하에서의 그외 다른 조혈작용 약제들에 유사하게, TPO와 G-CSF는 치료적으로 효과적인 수준들에서 가치 있고 잠재력 있게 항원성이 있다. 따라서, TPO와 G-CSF 활성을 증대시킬 수 있는 혈소판 형성작용과 과립백혈구 형성작용의 안전하고, 값이 비싸지 않으며 그리고 용이하게 사용 가능한 자극제(stimulator)가 있는 것이 유익할 것이다.
SARS:
2003년도 봄에 25개국 이상의 나라들에서의 심각한 급성 호흡기 증후군(SARS)의 범세계적인 발병과 보고된 SARS와 관련된 사망들이 의심되는 감염원인, SARS-CoV 코로나바이러스(coronavirus)에 대한 관심을 집중시켰다(Rota 등, SciencexpresS1 May 2003). SARS-CoV 감염의 증거는 전세계를 통하여 SARS 환자들에서 보고되었고, SARS-CoV 감염은 호흡기의 표본 종들에서 검출되어 왔으며, 그리고 SARS 환자들로부터의 회복기 혈청은 항-SARS 항체들을 함유하고 있다. 현재, 아무런 치료법도 SARS-CoV 감염의 예방 또는 치료를 위해서 밝혀지지 않고 있다.
효과적인 백신들이나 약물들이 없는 상태에서, 유행하고 있는 SARS 전염병은 1918년도의 독감 전염병과 홍역 전염병과 같은 호흡기 경로에 의한 그외 다른 감염 성 질환들의 전염병들에 유사하게 엄청나게 치명적인 비율로 위협하고 있다. 많은 보건 관청들에 의해서 집중적으로 공표된 것과 같이, 전염병들을 제어하는 열쇠는 감염의 전이를 봉쇄하는 것이다. 따라서 매우 필수적인 공중 보건 수단들 외에도, ARS의 예방 그리고/또는 치료를 위한 방법들의 개발이 가장 중요하다.
카제인의 α, κ, 그리고 β-단편들:
카제인의 αS1 단편은 다양한 방법들에 의해서 젖 단백질들로부터 얻어질 수 있고 [D. G. Schmidth and T. A. J. Paynes (1963), Biochim., Biophys. Acta, 78: 492; M. P. Thompson and C. A. Kiddy (1964), J. Dairy Sci., 47: 626; J. C. Mercier, 등. (1968), Bull. Soc. Chim. Biol. 50: 521], 카제인의 αS1 단편의 완전한 아미노산 서열은 J. C. Mercier 등 (1971) (Eur. J. Biochem. 23: 41)에 의해 정해졌다. 카제인의 소의 αS1 단편도 재조합 DNA 기술들을 채택하여서 또한 클로닝되어서 서열이 결정되었다 [D. Koczan, 등. (1991), Nucl. Acids Res. 19 (20): 5591; McKnight, R. A., 등. (1989), J. Dairy Sci. 72: 2464-73]. 카제인의 αS1 단편으로부터 N-말단 단편들의 단백 가수분해적 분열과 검증은, 전유 단백질의 섭취[Fiat, A. M., 등. (1998) Biochimie, 80 (2): 2155-65]. Meisel, H. and Bockelmann, W. [ (1999), Antonie Van Leeuwenhoek, 76: 207-15] 다음에 포유류 혈장에서의 장관내 흡수와 이러한 단편의 외관들을 가지는 것으로서 문헌화되었다[J. C. Mercier, 등. (1970), Eur. J. Biochem. 16: 439; P. L. H. McSweeney 등. (1993), J. Dairy Res. , 60: 401]. Meisel, H. 그리고 Bockelmann, W.[(1999), Antonie Van Leeuwenho다 76:207-15]는 α 그리고 β 카제인 단편들의 젖산 세균 소화들에 의해서 방출되어 나온 펩타이드들 속에 면역펩타이드들(immunopeptides), 카소키닌들(casokinins) 그리고 카소몰핀들(casomorphins)의 아미노산 서열들을 검출하였다. 특히 관심의 대상인 것이 α- 그리고 κ-카제인 단편들의 C-말단 부분들에 대해서 제시되었던 항-응집 활성과 혈전 용해 활성이다 [Chabance, B. 등. (1997), Biochem. Mol. Biol. Int. 42(1) 77-84; Fiat AM.등. (1993), J. Dairy Sci. 76(1):301-310].
소의 αS2-, β- 그리고 κ-카제인에 대하여 암호화하는 서열들도 또한 클론되었다 (Groenen 등, Gene 1993;123: 187-93, Stewart, 등, Mol. Biol Evol. 1987: 4: 231-41, and Stewart, 등, Nucl Acids ReS1984; 12: 3895-907). αS2-카제인 암호화 서열(coding sequence)은 수많은 Alu-유사 리트로포손(retroposon) 서열들을 가지며, 유전자가 αS1-카제인 유전자에 유사하게 조직된다 할지라도, 서열 분석은 β-카제인-암호화 유전자에 보다 밀접하게 관련되어 있다는 사실을 지시해준다. β-카제인은 인산화되었을 때, 상호작용 할 수 있는 세린(serine) 잔기들의 수많은 클러스터들에 의해서 특성화되고, 인산 칼슘을 격리시킨다 (Stewart 등, Mol Biol Evol. 1987 ; 4: 231-43). κ-카제인은 보다 작은 폴리펩타이드이고, 그 아미노산과 뉴클레오타이드의 서열은 (Alexander 등, Eu. J. Biochem 1988; 178: 395-401) 그것이 진화적으로 칼슘-감응성의 카제인 유전자족에 관련이 없다는 것을 지시해준다. 염소에서는, κ-카제인이 불용성의 펩타이드(para-κ casein)와 소화, 섭취된 단백질들의 신생아의 과민반응의 예방, 그리고 위장 세균 병원체들의 저지에서의 효능에서 활성이 있는 것으로 보여지는(Malkoski, 등, Antimicrob Agents Chemother, 2001; 45: 2309-15) 가용성의 친수성 글리코펩타이드(카제이노마크로펩타이드(caseinomacropeptide))로 쪼개어진다.
이전의 연구들은 αS1 카제인, αS2 카제인, β-카제인의 N-말단과 κ 카제인 아미노산 서열들에서 암호화되어 있는 잠재력 있는 생물활성의 펩타이드들을 기록하고 있지만, 조혈작용을 증진시키고, 바이러스 감염을 예방하거나 또는 자가면역질환들의 전개를 조절해주기 위한, 단독으로 또는 조합된 상태로의, 이 단백질 단편들, 특정적 서열들 또는 한정된 합성 펩타이드들의 사용에 대해서는 아무 언급이 없었다.
본 발명은 그 펩타이드들이 αS1-카제인,αS 2 카제인, β-카제인 그리고 κ-카제인의 N-말단, 단독으로 또는 조합된 것으로부터 파생되는 사람 질환들의 치료를 위한 펩타이드들, 그들의 조합물들을 제공함에 의해서 현재 알려져 있는 기술의 결점을 성공적으로 발표하고 있고, 광범위하게 다양한 병리학적 지시들에서 검출할 수 있는 독성도 없고 높은 치료적 효능을 가진다.
본 발명의 일 측면에 따르면, 자가면역이나 감염성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법이 제공되는데, 그 방법은 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을 필요로 하는 대상체에게 투여함으로 효과를 나타내게 된다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 자가면역이나 감염성 질환 또는 병적 상태는 바이러스 질환, 바이러스 감염, 에이즈, 그리고 HIV에 의한 감염으로 구성되는 그룹으로부터 선택된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 혈액 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법이 제공되는데, 그 방법은 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을 필요로 하는 대상체에게 투여함으로 효과를 나타내게 된다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 혈액 질환 또는 병적 상태는 혈소판감소증, 판코니범혈구감소증, 과립성백혈구감소증, 에리스로포이에틴(Erythropoietin)으로 치료 가능한 병적 상태, 그리고 트롬보포이에틴(thrombopoietin)으로 치료 가능한 병적 상태로 구성되는 그룹으로부터 선택된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 혈액 세포 형성을 조절하는 방법으로, α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을 필요로 하는 대상체에게 투여함으로 효과를 나타내게 되는 방법이 제공된다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 혈액 세포 형성을 조절하는 것은 조혈작용을 유도하고, 조혈작용 줄기 세포들 증식을 유도하고, 조혈작용 줄기 세포들 증식과 분화를 유도하고, 거핵세포 형성작용을 유도하고, 적혈구생성작용을 유도하고, 백혈구생성작용을 유도하고, 혈소판생성작용을 유도하고, 혈장 세포 증식을 유도하고, 수지상 세포 증식을 유도하고 그리고 대식세포 증식을 유도하는 것으로 구성되는 그룹으로부터 선택된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 말초의 줄기 세포 이동성을 증진시키는 방법이 제공되는데, 그 방법은 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을 필요로 하는 대상체에게 투여함으로 효과를 나타내게 된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 대사성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법이 제공되는데, 그 방법은 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을 필요로 하는 대상체에게 투여함으로 효과를 나타내게 된다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 대사성 질환 또는 병적 상태는 NIDDM, IDDM, 당뇨증, 고혈당증, 고지질혈증, 그리고 고콜레스테롤혈증로 구성되는 그룹으로부터 선택된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 자가 조직의 골수 또는 말초 혈액 줄기 세포 이식 (ASCT) 또는 동종 골수 이식 (BMT)에 의해서 지지되는 화학방사선요법의 파괴적인 투여량들과 관련되어 있는 병적 상태들을 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법이 제공되는데, 그 방법은 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을 필요로 하는 대상체에게 투여함으로 효과를 나타내게 된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 혈액 세포 자극 인자의 효과를 증대시키는 방법이 제공되는데, 그 방법은 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을 필요로 하는 대상체에게 투여함으로 효과를 나타내게 된다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴과 과립성백혈구 콜로니 자극 인자 (G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 조혈계가 파괴된 수령자에서 증여된 혈액 줄기 세포들의 콜로니형성(colonization)을 증진시키는 방법이 제공되는데, 그 방법은 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을 가지고 증여된 혈액 줄기 세포들의 증여자를 치료함에 의해서 효과를 나타내게 된다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 본 발명은, 수령자에 있는 혈액 줄기 세포들을 이식하기에 앞서서, 혈액 세포 자극 인자로 증여된 혈액 세포들을 치료하는 것을 더 포함하고, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴과 과립성백혈구 콜로니 자극 인자 (G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 조혈계가 파괴된 수령자에서 증여된 혈액 줄기 세포들의 콜로니형성을 증진시키는 방법이 제공되는데, 그 방법은 수령자에 있는 혈액 줄기 세포들을 이식하기에 앞서서, α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을 가지고 증여된 혈액 줄기 세포들의 증여자를 치료함에 의해서 효과를 나타내게 된다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 본 발명은, 증여와 수령자에 있는 혈액 줄기 세포들을 이식하기에 앞서서, 또한 혈액 세포 자극 인자를 사용하여 증여자를 치료하는 것을 포함하고, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴과 과립성백혈구 콜로니 자극 인자 (G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 조혈계가 파괴된 수령자에서 혈액 줄기 세포들의 콜로니형성을 증진시키는 방법이 제공되는데, 그 방법은 수령자에 있는 혈액 줄기 세포들을 이식하기에 앞서서, α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드를 가지고 혈액 줄기 세포들을 치료함에 의해서 효과를 나타내게 된다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 본 발명은, 수령자에 있는 혈액 줄기 세포들을 이식하기에 앞서서, 혈액 세포 자극 인자를 가지고 혈액 줄기 세포들을 치료하는 것을 더 포함하고, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴과 과립성백혈구 콜로니 자극 인자 (G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, SARS 감염원과 관련되어 있는 병적 상태들을 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법이 제공되는데, 그 방법은 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을 필요로 하는 대상체에게 투여함으로 효과를 나타내게 된다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, SARS 감염원은 코로나바이러스이다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 코로나바이러스는 SARS-CoV이다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 세균성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법이 제공되는데, 그 방법은 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을 필요로 하는 대상체에게 투여함으로 효과를 나타내게 된다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 파생되는 단편이다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드이다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 파생되는 단편이다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물이다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 a-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이드(chimetic peptide)이다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQID Nos: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 2차 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 1차적 αS1 카제인을 포함한다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 본 발명은 혈액 세포 자극 인자의 효과적인 용량을 필요로 하는 대상체에게 투여하는 것을 포함하고, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴과 과립성백혈구 콜로니 자극 인자 (G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택된다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 본 발명은 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴과 과립성백혈구 콜로니 자극 인자 (G-CSF)의 효과적인 용량을 필요로 하는 대상체에게 투여하는 것을 더 포함한다.
본 발명의 일 측면에 따르면, 자가면역이나 감염성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 αS1-카제인의 N-말단 부분과 약제학적으로 타당성이 있는 운반체로부터 파생된 펩타이드를 포함한다
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 자가면역이나 감염성 질환 또는 병적 상태는 바이러스 질환, 바이러스 감염, 에이즈, 그리고 HIV에 의한 감염으로 구성되는 그룹으로부터 선택된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 혈액 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함한다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 혈액 질환 또는 병적 상태는 혈소판감소증, 판코니범혈구감소증, 과립성백혈구감소증, 에리스로포이에틴으로 치료 가능한 병적 상태, 그리고 트롬보포이에틴으로 치료 가능한 병적 상태 그리고 과립성백혈구 콜로니 자극 인자로 치료 가능한 병적 상태로 구성되는 그룹으로부터 선택된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 혈액 세포 형성을 조절하기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함한다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 상기 혈액 세포 형성을 조절하는 것은, 조혈작용을 유도하고, 조혈작용 줄기 세포들 증식을 유도하고, 조혈작용 줄기 세포들 증식과 분화를 유도하고, 거핵세포 형성작용을 유도하고, 적혈구생성작용을 유도하고, 백혈구생성작용을 유도하고, 혈소판생성작용을 유도하고, 혈장 세포 증식을 유도하고, 수지상 세포 증식을 유도하고 그리고 대식세포 증식을 유도하는 것으로 구성되는 그룹으로부터 선택된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 말초의 줄기 세포 이동성을 증진시키기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량과 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함한다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 대사성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함한다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 대사성 질환 또는 병적 상태는 NIDDM, IDDM, 당뇨증, 고혈당증, 고지질혈증, and 고콜레스테롤혈증으로 구성되는 그룹으로부터 선택된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 자가 조직의 골수 또는 말초 혈액 줄기 세포 이식 (ASCT) 또는 동종 골수 이식 (BMT)에 의해서 지지되는 화학방사선요법의 파괴적인 투여량들과 관련되어 있는 병적 상태들을 예방하거나 또는 치료하기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서, α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함한다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 혈액 세포 자극 인자의 효과를 증대시키기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함한다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴과 과립성백혈구 콜로니 자극 인자 (G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 조혈계가 파괴된 수령자에서 증여된 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함한다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 조혈계가 파괴된 수령자에서 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함한다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 자가면역 질환 또는 병적 상태, 바이러스 질환, 바이러스 감염, 혈액학적 질환, 혈액학적 결손증들, 혈소판감소증, 판코니범혈구감소증, 과립성백혈구감소증, 고지질혈증, 고콜레스테롤혈증, 당뇨증, 고혈당증, 당뇨병, AIDS, HIV-1, 헬퍼 T-세포 기능이상증들, 수지상 세포 결손증들, 대식세포 결손증들, 혈소판, 림프구, 혈장 세포 그리고 중성구 기능이상들을 포함하는 조혈작용 줄기 세포 기능이상들, 전-백혈병 상태들, 백혈병 상태들, 화학요법 또는 방사선 요법으로부터 야기된 면역 시스템 기능이상들, 면역 결손증과 세균 감염증들의 질환들의 치료로부터 야기된 사람 면역 시스템 기능이상들로 구성되는 그룹으로부터 선택된 증상을 치료하거나 또는 예방하기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함한다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 혈액학적 질환, 혈액학적 결손증들, 혈소판감소증, 판코니범혈구감소증, 과립성백혈구감소증, 수지상 세포 결손증들, 대식세포 결손증들, 혈소판, 림프구, 혈장 세포 그리고 중성구 기능이상들을 포함하는 조혈작용 줄기 세포 기능이상들, 전-백혈병 상태들, 백혈병 상태들, 척수이형성 증후군, 비-골수성 악성종양들, 재생불량성 빈혈 그리고 골수 기능부전으로 구성되는 그룹으로부터 선택된 증상을 치료하거나 또는 예방하기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 혈액 세포 자극 인자와 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함한다.
본 발명의 일 측면에 따르면, SEQ ID NOs: 1-33으로 구성되는 그룹으로부터 선택된 아미노산 서열을 가지고 있는 정제된 펩타이드가 제공된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, SEQ ID NOs: 1-33으로 구성되는 그룹으로부터 선택된 아미노산 서열을 가지고 있는 정제된 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물이 제공된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 공유결합을 하고 있는 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 포함하는 정제된 쉬메릭 펩타이드가 제공된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 공유결합을 하고 있는 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 포함하는 정제된 쉬메릭 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물이 제공된다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, SEQID Nos: 1-33 and 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 2차 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 1차적 αS1 카제인을 포함하는 쉬메릭 펩타이드가 제공된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 혈액 세포 자극 인자를 포함하는 약제학적 조성물이 제공되는데, 상기한 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴과 과립성백혈구 콜로니 자극 인자 (G- CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되고, SEQ ID NOs: 1-33으로 구성되는 그룹으로부터 선택된 아미노산을 가지고 있는 정제된 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체와 조합되어 제공된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, SARS 감염원과 관련되어 있는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함한다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, SARS 감염원은 코로나바이러스이다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 코로나바이러스는 SARS-CoV이다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 세균성 감염을 예방하거나 또는 치료하기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함한다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의한 αS1 카제인의 N-말단 부분으로부터 파생된 단편이다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드이다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가진다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, a-, -또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물이다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, a-, -또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 공유결합으로 된 a-,β-또는 κ-카제인으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이드(쉬메릭 펩타이드)이다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면쉬메릭 펩타이드는 SEQID Nos: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 2차 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 1차적 αS1 카제인을 포함한다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 약제학적 조성물은 또 달리 유효 성분으로서, 혈액 세포 자극 인자를 포함하고, 그 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴과 과립성백혈구 콜로니 자극 인자 (G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택된다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 약제학적 조성물은 또 달리 유효 성분으로서, 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴과 과립성백혈구 콜로니 자극 인자 (G-CSF)를 포함한다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 카제인 단백분해효소 가수분해물의 저온 처리의 방법이 제공되는데, 그 방법은 단백분해성 효소들을 포함하는 카제인 단백분해효소 가수분해물을 거두어 들이고, 단백분해성 효소들을 비가역적으로 불활성화하기 위해서 카제인 단백분해효소 가수분해물을 냉각시키고, 카제인 단백질 가수분해물의 pH를 산성 pH로 조정하고, 산성인 카제인 단백질 가수분해물을 여과하고, 여과물을 수집하고, 그리고 나아가서 천연 카제인으로부터 파생된 단백질들을 침전시키기 위하여 여과물을 산성화하고, 분리하고 그리고 그 침전물을 수집하며, 단백분해성 효소들을 비가역적으로 불활성화시키기 위해서 침전물의 pH를 알칼리성 pH로 조정하고; 그리고 침전물의 pH를 pH 7-9로 조정하여서, 그에 의하여 카제인 단백질 가수분해물을 저온에서 처리함에 의해서 효과를 나타내게 된다.
본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 위에서 언급한 방법에 따라서 저온에서 처리된 카제인 단백질 가수분해물이 제공된다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 단계 b는 약 10 ℃ 까지 냉각시키는 것을 포함한다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 단계 c의 pH를 조정하는 것은 2% (w/v) 산에 산의 첨가를 포함하고, 나아가서 단계 d의 여과물을 더 산성화하는 것은 약 10% (w/v) 산에 산의 추가적인 첨가를 포함한다.
아래에 기술되는 본 발명의 바람직한 실시예들에서 또 다른 특징들에 따르면, 단계 f의 알칼리성 pH는 적어도 pH 9이다.
본 발명은 사람 질환의 치료를 위한 펩타이드들을 제공함에 의해서 현재 알려져 있는 배열들(configurations)의 결점들을 성공적으로 전달해주고 있고, 그 펩타이드들은 단독으로 또는 조합하여서, αS1 카제인,αS2-카제인, β-카제인 그리고 κ-카제인의 N-말단 부분으로부터 파생된 것이고 아무 검출 가능의 독성은 없고 높은 치료적 효능을 가진다.
본 발명은 첨부한 도면들을 참조하여, 오직 예에 의해서만 여기서 기술된다. 이제 도면들을 상세하고 구체적으로 참조하여, 보여지는 특정사항들은 예를 통해서 본 발명만의 바람직한 실시예들의 실례가 되는 논의의 목적들을 위해서 존재하고, 가장 유용하고 용이하게 이해될 수 있는 본 발명의 원칙들과 개념적 측면들에 대한 설명이라고 믿어지는 것들을 제공한다는 이유에서 제시되는 사실이 강조된다. 이러한 관점에서, 본 발명의 기초적인 이해, 본 발명의 여러 형태들이 실용적으로 얼마나 구현될 수 있는 지를 이 기술에서 통상의 지식을 가진 자들에게 보여주면서 도면들을 사용한 설명을 위해 필요한 정도보다, 본 발명의 구조적 세부 사항들을 더 상세히 보여주기 위해서는 어떤 시도도 이루어지지 않았다.
도면들에서:
도 1은 천연의 카제인으로부터 파생된 펩타이드들에 의한 배양된 쥐의 골수세포들에서 자연살해 세포(Natural Killer(NK) cell) 작용의 자극을 묘사하고 있다. 천연 카제인으로부터 파생된 100 ㎍ per ml의 펩타이드들의 존재 하에서 또는 부재 하에서 인큐베이션된, 배양된 쥐의 골수세포들에 의한 35S 표지된 YAC 표적 세포들(target cells)의 세포 융해(Lysis)는 배양 상청액 속으로 YAC로부터 방출된 총 방사능의 분율로 표시된다 (% 방출 35S). 도 1은 25: 1 와 50:1의 이펙터(effector): 표적 세포 비율에서 자연살해세포를 나타낸다.
도 2a와 2b는 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들에 의한 배양된 사람 말초 혈액 줄기 세포들(PBSC)에서 자연살해세포의 활성의 자극을 묘사하고 있다. 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 농도들을 증가시키지 않고서(0pg) 또는 증가시키면서(5-500 ㎍ per ml) 인큐베이션된 과립성백혈구 콜로니 자극 인자 (G-CSF)로 치료된 증여자들로부터의 배양된 사람 PBSC에 의한 35S 표지된 K562 표적 세포들의 세포 융해는 배양 상청액 속으로 K562로부터 방출된 총 방사능의 분율로 표시된다 (% 방출 35S). 도 2a는 동일한 환자로부터의 2개의 혈액 샘플들의 자연살해세포 활성을 나타내고 있고, 그 세포들은 각기 다른 이펙터: 표적 세포 비율들 (100: 1 그리고 50: 1)에서 인큐베이션되었다. 도2b은 정상의 그리고 장애가 있는 증여자들로부터의 혈액 샘플들의 자연살해세포 활성을 나타내고 있고, 그 세포들은 100: 1의 이펙터: 표적 세포 비율에서 인큐베이션되었다. 정사각형들은 100: 1의 이펙터: 표적 세포 비율을 나타내고, 다이아몬드들은 50: 1의 이펙터: 표적 세포 비율을 나타내고 있다.
도 3a-3c는 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들에 의한 배양된 사람 말초 혈액 줄기 세포들(PBSC)로부터 자연살해세포와 T-림프구(T 세포들)의 증식의 자극을 묘사하고 있다. 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 농도들을 증가시키지 않고서 또는 증가시키면서 인큐베이션된 과립성백혈구 콜로니 자극 인자로 치료 된 증여자들로부터 배양된 PBSC에서 자연살해세포와 T 세포들의 증식은 항-CD3/FITC 형광 항-T 세포 항체 UCHT,, 또는 항 CD56/RPE 형광 항-NK 세포 항체 MOC-1 (DAKO A/S Denmark)에 결합하는 세포들의 퍼센티지(%)로서 표현된다. 대조(Control)들은 FITC와 RPE-콘쥬게이트된 항-생쥐 IgG 항체이다. 도 3a은 천연 카제인으로부터 파생된 100 ㎍ per ml의 펩타이드들의 존재 하(펩타이드들)에서 또는 부재 하(대조)에서 인큐베이션 되고 10일 후에, 형광 항체 CD56 (5개의 독립된 샘플들)에 결합하는 배양된 사람 PBSC의 퍼센티지를 나타내고 있다. 도 3b는 천연 카제인으로부터 파생된 100 ㎍ per ml의 펩타이드들의 존재 하(펩타이드들)에서 또는 부재 하(대조)에서 인큐베이션 되고 14일 후에, 형광 항-CD3 (T 세포) 항체에 결합하는 배양된 사람 PBSC들의 퍼센티지를 나타내고 있다. 도 3c는 천연 카제인으로부터 파생된 100 ㎍ per ml의 펩타이드들의 존재 하(펩타이드들)에서 또는 부재 하(대조)에서 인큐베이션 되고 28일 후에, 형광 항-CD3 (T 세포) 항체에 결합하는 배양된 사람 PBSC들과 CD3와 CD56 (T 세포들과 자연살해세포-유사 세포들) 항체들 양쪽 모두에 결합하는 세포들의 퍼센티지를 나타내고 있다.
도 4는 αS1-카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들에 의한 배양된 사람 말초 혈액 줄기 세포들(PBSC)에서의 자연살해세포의 작용의 자극을 묘사하고 있다. 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들의 농도들을 증가시키지 않고서(0pg) 또는 증가시키면서(5-500 ㎍ per ml) 인큐베이션된, 배양된 사람 PBSC(유방암 환자로부터의)에 의한 35S 표지된 K562 세포들의 세포 융해는 배양 상청액 속으로 K562로부 터 방출된 총 방사능의 분율로 표시된다 (% 방출). 펩타이드들은 αS1 카제인의 N-말단 부분의 첫째 아미노산들의 1-10 (la, 다이아몬드들), 1-11 (2a, 정사각형들) 그리고 1-12 (3a, 삼각형들)의 N-말단 서열들을 나타내고 있다(합성 펩타이드들의 서열들에 대한 아래의 표 3을 참고하라).
도 5a-5c는 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들에 의한 다양한 기원의 배양된 사람 세포들의 증식의 자극을 묘사하고 있다. 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 농도들을 증가시키면서 인큐베이션하고 14-21 일 후에 배양된 사람 세포들의 증식은 각각의 샘플 속으로 합철된 [3H]-티미딘(thymidine)의 양으로 표현된다. 도 5a는 천연 카제인으로부터 파생된 50-600 ㎍ per ml의 펩타이드들의 존재 하에서 또는 부재 하(대조)에서 인큐베이션된, 사람 말초 혈액 줄기 세포들 중의 2개의 샘플들 속으로의(PBSC 1, 정사각형들, 15 일 인큐베이션; 그리고 PBSC 2, 다이아몬드들, 20 일 인큐베이션) 표지의 합철을 나타낸다. 도 5b는 천연 카제인으로부터 파생된 50-600 ㎍ per ml의 펩타이드들의 존재 하에서 또는 부재 하(대조)에서 인큐베이션하고 21일 후에, 배양된 사람 골수세포들 속으로의 [3H]-티미딘의 합철을 나타내고 있다. 골수는 관해 기간에 있는 암 환자들(BM Auto, 메꿔진 정사각형들, BM1, 삼각형들, 그리고 BM 2, -속이 비어 있는 정사각형들-) 또는 건강한 자원자들(volunteers) (BM 정상, 다이아몬드들)에 의해서 증여되었다 . 도 5c는 천연 카제인으로부터 파생된 50-1000 ㎍ per ml의 펩타이드들의 존재 하에서 또는 부재 하(대조)에서 인큐베이션하고 14일 후에, 배양된 사람 제대 혈액 세포들 속으로의 [3H]-티미딘의 합철을 나타내고 있다. 제대 혈액 세포들은 2인의 개별적인 증여자들에 의해 증여되었다(C. B.1, 삼각형들, C. B. 2, 정사각형들).
도 6은 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들로 인큐베이션하는 것에 반응하는 사람 골수와 제대혈로부터의 혈액 세포 전구체들의 증식을 묘사하고 있는 표를 보여주고 있다. 배양되는 세포들의 증식을 반영하는 상대적 세포수 x 104 per ml는 다음에 오는 예들 부분에서 기술되는 것과 같이 세포수를 카운트하여 결정된다. 건강한 자원자들로부터의 골수와 정상적 출산으로부터의 제대혈은 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 (25-500 ㎍/ml )의 농도를 증가시킴이 없이 또는 증가시키면서, 성장 인자들과 AB 혈청의 존재 하에서 13일 또는 14일 동안 인큐베이션되었다.
도 7은 쥐의 골수 전구 세포들로부터의 CFU-GEMM 콜로니들에서 거핵세포, 적혈구계, 혈장 및 수지상 세포들(개별적 카운트)의 상대적인 분포에 대한 αS1-카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들로 시험관내 조건의 인큐베이션의 효과를 묘사하고 있는 표를 보여주고 있다. 세포들은 CFU-GEMM 콜로니들에 유사하게 준비된 쥐의 골수 세포들로부터의 거시적 콜로니들에서 숫자가 세어졌다. 세포들은 14일 동안 조혈작용 인자들, 그리고 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들의 25 ㎍ 또는 그 이상으로 인큐베이션 되었다. 그 개별적 카운트는 개개의 세포 유형들에 의해 제시되는 총 세포들의 퍼센티지로서 표현되었다.
도 8은 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 사용한 치료에 반응하는 조혈계가 파괴된, 골수 이식된 생쥐들에서 말초의 백혈구 세포 재구축의 자극을 묘사하고 있다. 세포 카운트들은 백혈구 세포들의 수를 나타내는 것이다 (혈구계산기(haemocytometer)로 숫자를 카운트 하는 것으로, x 104 per ml). 생쥐 (그룹 당 n= 6)가 준치사량의 방사선 조사(irradiation)를 받았고 공통유전자형의(동계의) 골수 이식을 그 다음날 받았으며(생쥐 마다 106 세포들), 그리고 하루 지나서 수령자마다 1 mg의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 정맥내 투여(펩타이드들: 정사각형들) 또는 수령자마다 1 mg의 사람 혈청 알부민 (대조: 다이아몬드들) 투여를 받았다.
도 9는 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 사용한 치료에 반응하는 조혈계가 파괴된, 골수 이식된 생쥐들에서 혈소판 재구축의 자극을 묘사하고 있다. 혈소판 (PLT) 카운트들은 혈소판들의 숫자를 나타내는 것이다(혈구계산기로 숫자를 세는 것으로, x 106 per ml). 생쥐는 (그룹 당 n = 7 또는 10) 가 치사량의 방사선 조사를 받았고 공통유전자형의 골수 이식을 날짜 1에 받았으며(생쥐 마다 106 세포들), 그리고 하루 지나서 수령자마다 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 정맥내 투여(펩타이드들: 정사각형들)의 1 mg 또는 수령자마다 사람 혈청 알부민 (대조: 다이아몬드들)1 mg의 정맥내 투여를 받았다.
도 10a-lOf는 형광 현미경에 의해 기록된 것과 같이, 배양된 사람 T-림프구 세포들에서 FITC-콘쥬게이션된 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 통과와 핵의 섭취(uptake)를 묘사하고 있다. Sup-T1 세포들은 다음에 나오는 예들 부분에서 기술되는 것과 같이 FITC-콘쥬게이션된 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 100 ㎍ per ml으로 인큐베이션 되었다. 지시된 시간의 지점들에서, 그 세포들은 자유 표지가 씻겨졌고, 포르말린(formalin)에서 고정되었으며 그리고 레이져 스캐닝 공초점 현미경(Laser Scanning Confocal Microscopy)에 의해서 보기와 기록을 위해서 준비되었다. 도 10a 내지 1Of는 Sup-T1 세포막(도 10a, 10b)을 통과하여 핵(도 10c-10f)에서 모여드는 FITC-콘쥬게이션된 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 나타내고 있는, 연속되는 인큐베이션 시간들로부터 선택된 세포들의 이미지들이다.
도 11은 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 사용한 치료에 반응하는 Sup-Tl 림프구 세포 증식의 자극을 묘사하고 있는 표를 보여주고 있다. Sup-T1 세포들(용기 당 5000)은 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 농도들을 증가시키면서(50-1000 ㎍ per ml) 인큐베이션 되었고, 배양 후에 지시된 시간들에서 그들의 용기(well)들에서 카운트되었고 그리고 18시간 동안 [3H]-티미딘으로 파동을 주였다. 증식 지표는 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 (대조) 없이 배양된 세포들 속으로의 합철에 의해서 분할된 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들(3벌로 된 샘플들)로 배양된 세포들 속으로 [3H]-티미딘의 합철의 평균의 비율이다.
도 12는 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들에 의한 CEM 림프구들의 HIV-1 감염의 저지 작용을 묘사하고 있는 표를 보여주고 있다. CEM 세포들은 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들로 3시간 동안 예비인큐베이션된 HIV-1 바이러스와 접촉되었거나, 그렇지 않다면 다음에 나오는 예들 부분에서 기술되는 것과 같이 HIV-1 바이러스와 접촉되기 전에, 지시된 수의 시간들(시간)(24시간과 48시간) 동안 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 농도들을 증가시키면서(50-1000 ㎍ per ml) 그들 자신을 예비인큐베이션되었다. 감염 후 날짜 15에, 다음에 나오는 예들 부분에서 기술되는 것과 같이, 세포들은 세포수들에 대해 카운트되었고 P24 항체 검정법에 의해 HIV-1 감염의 심각성에 대해 검정되었다. 대조 배양들은 IF: 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들로 예비치료함이 없이 HIV-1 바이러스와 접촉된 CEM 세포들과, 그리고 UIF: 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들이 없고 HIV-1 바이러스와의 접촉이 없는 동일한 조건들 하에서 배양된 CEM 세포들이었다.
도 13은 αS1-카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들에 의한 CEM 림프구들의 HIV-1 감염의 저지 작용을 묘사하고 있는 표를 보여주고 있다. CEM 세포들은 다음에 나오는 예들 부분에서 기술되는 것과 같이, 3시간 동안(펩타이드들의 존재 하에서) αS1-카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들(IP, 3P 그리고 4P)의 다양한 농도들을 가지고(10-500 ㎍ per ml) 예비인큐베이션 되어온 HIV-1 바이러스와의 접촉되었다. 감염 후 날짜 7에, 다음에 나오는 예들 부분에서 기술되는 것과 같이, 세포들은 세포수들에 대해 카운트되었고 P24 항체 검정법에 의해 HIV-1 감염의 심각성에 대해 검정되었다. 대조 배양들은(IF)은 αS1-카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들로 예비치료함이 없이 HIV-1 바이러스와 접촉된 CEM 세포들과, 그리고 UIF: 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들이 없고 HIV-1 바이러스와의 접촉이 없는 동일한 조건들 하에서 배양된 CEM 세포들이었다.
도 14는 비만이 아닌 당뇨병의(Non Obese Diabetic(NOD)) 암컷 생쥐들에서 제I형 당뇨병 (IDDM)의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들에 의한 예방을 묘사하고 있다. 당뇨증상(당뇨증)는 5주 동안(총 5회 또는 10회 주사제들) 매주 1회(삼각형들) 또는 2회(정사각형들) 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 100 ㎍의 주사제를 맞는 암컷의 NOD 생쥐들에서 치료 후에 그리고 치료되지 않은 대조들에 대해서 365일 동안 간격들을 두고 모니터링되었다. 모든 대조들은 당뇨증상이 발전하고 있었고 결과적으로 죽음에 이르렀다.
도 15는 암컷인 C57BI/6 생쥐들에서 식이-유도성의 고콜레스테롤혈증/고지혈증의 αS1-카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들에 의한 감소를 묘사하고 있다. 총 콜레스테롤(TC), 고밀도(HDL)와 저밀도 지질단백들(LDL)이 카제인-파생의 펩타이드들 B,C, 2a 또는 3P를 받았거나(IP) 또는 치료받지 않은 (대조) 고콜레스테롤혈증/고지혈증 생쥐들로부터의 샘플 당 2마리(2) 생쥐의 혼주 혈액(pooled blood)에서 검정되었다. "정상의(Normal)" 샘플들은 동맥경화 발생성 식이를 섭취하지 않은 대조 생쥐들을 나타내는 것이다.
도 16은 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 주사제들에 반응하는 암 환자에서 조혈작용의 자극을 묘사하고 있는 표를 보여주고 있다. 화학요법을 ㅂ받고 있거나 그렇지 않으면 이미 받은 5명 여성 암 환자들로부터의 말초 혈액은, 위에서 기술된 것과 같이, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들로 근육내 주사를 놓기 전(n)과 후(n+...)에, 총 백혈구 세포들(WBC, x 103), 혈소판들(PLT,x 106), 적혈구들(RBC, x 103) 그리고 헤모글로빈(gm per dl)에 대해 카운트되었다. 환자 1은 G. T.에 관한 것이고; 환자 2은 E. C.에 관한 것이고 ; 환자 3은 E. S.에 관한 것이고 ; 환자 4은 G. T.에 관한 것이며 그리고 환자 5은 D. M.에 관한 것이다.
도 17은 급성 골수성 백혈병(M-1)을 가진 혈소판-저항성 환자에서 혈소판생성작용의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들에 의한 자극을 묘사하고 있다. 혈소판 재구축은 100 mg 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 근육내 주사를 놓은 다음에(다음에 나오는 예들 부분에서 기술되는 것과 같이) 지시된 간격들에서 위에서 기술한 것과 같이 카운트되어서, 말초 혈액의 혈소판 함량에서의(PLT, x 106 per ml) 변화로 표현되었다.
도 18은 급성 골수성 백혈병(M-2)을 가진 혈소판-저항성 환자에서 혈소판생성작용의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들에 의한 자극을 묘사하고 있다. 혈소판 재구축은 100 mg 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 근육내 주사를 놓은 다음에(다음에 나오는 예들 부분에서 기술되는 것과 같이) 지시된 간격들에서 위에서 기술한 것과 같이 카운트되어서, 말초 혈액의 혈소판 함량에서의(PLT, x 106 per ml) 변화로 표현되었다.
도 19는 쥐의 골수 전구 세포들로부터의 CFU-GM 콜로니들에서 과립성백혈구와 단핵백혈구세포 콜로니 형성의 조혈작용 인자 자극에 대한 αS-,αS2-,β-또는 κ-카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들을 사용한 인큐베이션의 상가적 효과를 묘사하고 있는 표를 보여주고 있다. 세포들은 이전에 기술되었던 CFU-GEMM 콜로니들에 유사하게 준비된 쥐의 골수 세포들로부터 성장한 거시적 콜로니들에서 숫자가 세어졌다. 세포들은 14일 동안, 개별적으로 또는 조합되어서, 조혈작용 인자들, 사이토카인 (IL-3)과 콜로니 자극 인자(G-CSF),그리고 αS-1 카제인의 아미노산들 1-22(SEQ ID No. 21)를 나타내거나, 또는 30-4를 나타내거나, αS-1 카제인의 아미노산들 1-6(SEQ ID No.5)를 나타내는, 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들(J)의 25 ㎍ 또는 그 이상으로 인큐베이션 되었다. 그 개별적 카운트는 개개의 세포 유형들에 의해 제시되는 총 세포들의 퍼센티지로서 표현되었다. 콜로니 형성의 자극(CFU)은 105 이 평판 배양된 MNCs에서 콜로니들 당 골수의 숫자로서 표현된다. G-CSF, IL-3 그리고 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들 중의 어느 하나에 노출된 배양들에서 골수구 형성에서의 상가적인 증가를 주지하라.
도 20은 사람 골수 전구 세포들로부터의 CFU-GM 콜로니들에서 과립성백혈구와 단핵백혈구세포 콜로니 형성의 조혈작용 인자 자극에 대한 αS-,αS2-, β-또는 κ-카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들을 사용한 인큐베이션의 상가적 효과를 묘사하고 있는 표를 보여주고 있다. 세포들은 이전에 기술되었던 CFU-GEMM 콜로니들에 유사하게 준비된 사람의 골수 세포들로부터 성장한 거시적 콜로니들에서 숫자가 세어졌다. 세포들은 조혈작용 인자들, 사이토카인 (IL-3)과 콜로니 자극 인자(G-CSF), 그리고 αS-1 카제인(SEQ ID No. 21) 또는 30-카제인의 아미노산들 1-22를 나타내거나, αS-1 카제인의 아미노산들 193-208(SEQ ID No.28)을 나타내는, 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들:펩타이드 J의 25 ㎍ 또는 그 이상으로 인큐베이션 되었다. 카제인으로부터 파생된 펩타이드들에 사람 골수 전구 세포들의 노출이 14일 동안 계속 되었다. 콜로니 형성의 자극(CFU)은 105 이 평판 배양된 MNCs에서 콜로니들 당 골수의 숫자로서 표현된다. G-CSF, IL-3 그리고 β-카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들과 αS1-카제인의 N-말단 부분에 노출된 배양들에서 골수구 형성에서의 상가적인 증가( > 펩타이드 J의 100 ㎍/ml로 50%, 그리고 > 합성-카제인 300g/ml의 30%)를 주지하라.
도 21은 쥐의 골수 전구 세포들로부터의 CFU-GM 콜로니들에서 거핵세포 형성작용에 대한 αS1-, αS2-, β- 또는 κ-카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들를 사용한 인큐베이션의 효과를 묘사하고 있는 표를 보여주고 있다. 세포들은 이전에 기술되었던 CFU-GEMM 콜로니들에 유사하게 준비된 쥐의 골수 세포들로부터 성장한 거시적 콜로니들에서 숫자가 세어졌다. 세포들은 14일 동안 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드(합성 β-카제인 (SEQ ID NO: 28), 합성 κ-카제인 (SEQ ID NO: 30), 그리고α-S1 카제인의 아미노산들 1-22 (J) (SEQ ID NO: 21)을 나타내는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드)의 25 ㎍ 또는 그 이상으로 인큐베이션 되었다. 거핵세포 형성의 자극은 거핵 세포들의 퍼센트로서 표현된다(개별적인 카운트). 초기의 (E.MK) 거핵세포 형성에 대한 αS1-, β-또는 κ-카제인로부터 파생된 합성 펩타이드들의 극적인 효과를 주지하라.
도 22는 쥐의 골수 전구 세포들로부터의 GEMM 콜로니들의 성장에 대한 α S1-,αS2-, β-또는 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 사용한 시험관 내 조건의 인큐베이션의 효과를 묘사하고 있는 표를 보여주고 있다. 세포들은 이전에 기술되었던 CFU-GEMM 콜로니들에 유사하게 준비된 쥐의 골수 세포들로부터 성장한 거시적 콜로니들에서 숫자가 세어졌다. 세포들은 8일 동안 조혈작용 인자들, 그리고 25 ㎍/ml의 합성 β-카제인 (193-208) (SEQ ID NO: 28) 또는 합성 κ-카제인 (106-127) (SEQ ID NO: 30), 또는 양 합성 카제인(β + κ)의 조합으로 인큐베이션 되었다. 콜로니 형성의 자극은 대조들과 비교할 때 CFU-GEMM 콜로니들의 숫자로서 표현된다. GEMM 콜로니 형성에 대한 합성-β 그리고 합성 κ-카제인 펩타이드들 양쪽 모두의 유의성 있는 효과와 조합되어 있는 합성 -β. 그리고 합성 κ-카제인 양쪽 모두의 상기적 효과를 주지하라.
도 23은 합성 펩타이드들[β 카제인(193-208) (SEQ ID NO: 28) 그리고 κ-카제인 (106- 127) (SEQ ID NO:30)] 그리고 αS-1 카제인의 아미노산들 1-22를 나타내는 합성 αS-1 카제인 [peptide J, (SEQ ID NO:21)]을 사용한 치료에 반응하는 조혈계가 파괴된, 골수 이식을 받은 생쥐들에서 혈소판 재구축의 자극을 묘사하고 있는 표를 보여주고 있다. 세포 카운트들은 혈소판들의 숫자를 나타낸다 (콜터 자동혈구계산기(Coulter Counter)에서 카운트된 것으로, x 103 per mm3). 생쥐들(그룹 당 n= 5)은 준치사량의 방사선 조사를 받았고 공통유전자형의 골수 이식을 그 다음날 받았으며(생쥐마다 106 세포들), 그리고 하루 지나서 수령자마다 합성 β-카제인; αS-1 카제인의 아미노산들 1-22를 나타내는 합성 κ-카제인, 또는 합성 펩타 이드 J(SEQ ID NO: 21) 1 mg의, 또는 수령자마다 사람 혈청 알부민 (대조)의 1 mg의 정맥내 투여를 받았다. 혈소판들은 10일 후에 측정되었다. 제거하고 10일 후에 혈소판 재구축에 대한 합성 β-카제인, κ-카제인 그리고 합성 펩타이드 J의 강한 효과( > 25% 증진) 를 주지하라.
도 24는 αS1-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 사용한 치료에 반응하는 조혈계가 파괴된, 골수 이식을 받은 생쥐들에서 말초 백혈구 세포 재구축의 자극을 묘사하고 있다. 세포 카운트들은 혈소판들의 숫자를 나타낸다 (혈구계산기에서 카운트된 것으로, per mm3). 생쥐들(그룹 당 n= 5)은 준치사량의 방사선 조사를 받았고 공통유전자형의 골수 이식을 그 다음날 받았으며(생쥐마다 3 X 106 세포들), 그리고 하루 지나서 수령자마다 겔 여과법으로 준비된 a-S1 or K 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들(α-S1 1-23 그리고 K 106-169), αS-1 카제인(SEQ ID NO:21) 또는 카제인으로부터 파생된 펩타이드들(193-208, SEQ ID NO: 28)의 1 mg , 또는 수령자마다 사람 혈청 알부민 (대조)의 1 mg의 정맥내 투여를 받았다. 재구축한 후 5일과 7일에 αS1-, β- 또는 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드들에 의한 백혈구 세포 재구축의 극적인 증진을 주지하라.
도 25는 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 조합을 사용한 치료에 반응하는 조혈계가 파괴된, 골수 이식을 받은 생쥐들에서 말초 백혈구 세포 재구축의 자극을 묘사하고 있다. 세포 카운트들은 백혈구 세포들의 평균 수치들을 나타낸다(혈구계산기에서 카운트된 것으로, x 104 per mm3). 생쥐들(그룹 당 n= 5)은 준치사량의 방사선 조사를 받았고 공통유전자형의 골수 이식을 그 다음날 받았으며(생쥐마다 106 세포들), 그리고 하루 지나서 수령자마다 αS-1 카제인 (J, SEQ ID NO: 21) 또는 β-카제인(193-208, SEQ ID NO:.28)으로부터 파생된 합성 펩타이드, [αS1-(J) 그리고 β-카제인이 각 0.5 mg] 또는 생리식염수(Saline)의 그것에서의 조합의 1 mg의 정맥내 투여를 받았다. 재구축한 후 10일과 12일에 αS1- 그리고 β-카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 조합에 의한 백혈구 세포 재구축의 극적인 증진을 주지하라.
도 26a- 26i는 αS1-카제인 (SEQ ID NO: 25) 그리고 β-카제인 (SEQ ID NO: 28)의 N-말단 서열의 아미노산 서열들을 포함하는 쉬메릭 펩타이드들의 대표적인 시리즈를 묘사하고 있는 표들이다.
본 발명은 젖 카제인의 αS1-, αS2-, -β 또는 κ-카제인 단편들의 서열들로부터 파생되었거나 또는 그 서열들에 유사한 생물학적으로 활성이 있는 펩타이드들, 동일한 것을 함유하는 조성물들 그리고 면역 반응을 자극하고 증진하고, 바이러스 감염에 대항하여 보호하고, 혈청 콜레스테롤 수준들을 정상화하며, 그리고 조혈작용을 활성화하는 곳에서 동일한 것을 사용하는 방법들로 존재한다. 카제인-파생 펩타이드들은 무독성이고 예를 들어, 면역성 병리들, 고콜레스테롤혈증, 혈액학적 이상증들 그리고 바이러스-관련 질환들을 치료하고 예방하기 위해 사용될 수 있다.
본 발명의 원칙들과 조작은 도면들과 첨부된 설명들을 참조하여 보다 잘 이해될 수 있다.
본 발명의 적어도 하나의 실시예를 상세히 설명하기 전에, 본 발명이 다음에 올 설명에서 제시되거나 또는 예들 부분에서 예시화되어 있는 상세한 내용들에 그 적용들에서 제한됨이 없다는 것이 이해되어야 한다. 본 발명은 다른 실시예들을 할 수 있고 또는 다양한 방법으로 실용화거나 또는 실행될 수 있다. 또한, 여기서 채택된 어법과 용어가 설명의 목적을 위한 것이고 제한시키려는 것으로 간주되어서는 안된다는 점이 이해되어야 한다.
여기서 사용되는 것으로서, 용어 "치료함(treating)"은 한 질환의 발전을 실제적으로 저지하고, 지연시키거나 또는 역전시키는 것과, 그리고/또는 한 질환의 임상적인 증후들을 실제적으로 완화시키는 것을 포함한다.
여기서 사용되는 것으로서, 용어 "예방함(preventing)"은 한 질환의 임상적인 증후들이 보이는 것을 실제적으로 예방하는 것을 포함한다.
여기서 사용되는 것으로서 용어 "펩타이드(peptide)"는 본래의 펩타이드들(분해 생성물들로서, 종합적으로 합성되는 펩타이드들 또는 재조합 펩타이드들 중의 어느 하나)과 예를 들면, 인체에 있는 동안 보다 안정한 펩타이드들을 제공하는 변형들(modifications)을 가질 수 있는 펩타이드 동족류들인 펩토이드들(peptoids)과 반펩토이드들(semipeptoids)같은 펩타이드-모방체들(peptido-mimetics)(전형적으로는, 종합적으로 합성되는 펩타이드들)을 포함한다.
그와 같은 변형들은, 그것에 국한되지는 않으나, CH2-NH, CH2-S, CH2-S=O, O=C-NH,CH2-O, CH2-CH2, S=C-NH,CH=CH, 또는 CF=CH, 골격(Backbone) 변형 그리고 잔기 변형를 포함하여, 그것에 국한되지는 않으나, 고리화(cyclization), N 말단 변형, C 말단 변형, 펩타이드 결합 변형를 포함하다. 펩타이드-모방체 화합물들을 제조하기 위한 방법들은 이 기술에서 아주 잘 알려져 있고 구체화되어 있는데, 예를 들면, Quantitative Drug Design, C. A. Ramsden Gd. , Chapter 17.2, F. Choplin Pergamon Press (1992)에 있고, 그것은 여기서 전체로 제시되었을지라도 참조되어서 합철되었다. 이러한 관점에서 보다 상세한 내용이 여기서 아래에서 제공된다.
따라서, 본 발명에 의한 펩타이드는 고리상의 펩타이드이다. 고리화는 예를 들면, 아미드결합 형성을 통해 얻어질 수 있고, 예를 들어, Glu, asp, Lys, Orn, 디-아미노부틸(Dab)산(di-aminobutyric (Dab) acid), 디-아미노프로피온(Dab)산(di-aminopropionic (Dap) acid)을 사슬(-CO-NH 또는-NH-CO 결합들) 내의 다양한 위치들에 합철시킴에 의한다. 골격 대 골격 고리화도 또한 n = 1-4인 경우에, 그리고 나아가서 R이 아미노산의 천연적이거나 또는 천연적인 것이 아닌 옆사슬인 경우에, 화학식들 H-N((CH2)n-COOH)-C(R)H-COOH 또는 H-N((CH2)n-COOH)-C(R)H-NH2의 변형된 아미노산들의 합철을 통해서 얻어질 수 있다. ,
2개의 Cys 잔기들의 합철을 통한 S-S 결합등의 형성을 경유한 고리화가 역시 가능하다. 추가적인 옆-사슬 대 옆-사슬 고리화가 n= 1 또한 2인 경우에, 예를 들면, Cys 또는 homoCys의 합철과, 예를 들어, 브로모아세틸레이션이 된(bromoacetylated) Lys, Orn, Dab 또는 Dap와 그 유리 SH 그룹의 반응을 통해서 가능할 수 있는, 화학식 -(-CH2-)nS-CH2-C-의 상호작용 결합의 형성을 경유하여 얻어질 수 있다.
펩타이드들 내에 펩타이드 결합들(-CO-NH-)은, 예를 들면, N-메틸레이티드 결합(methylated bonds) (-N (CH3) -CO-), 메틸 에스테르 결합들(-C (R)H-C-O-O- C (R) -N-), 케토메틸렌 결합들(-CO-CH2-), 알파-아자 결합들(α-aza bonds) (-NH-N (R)-CO-)에 의하여 치환될 수 있고, 여기서 R은 알킬, 예를 들면, 메틸, 카브라 결합들(carba bonds) (-CH2-NH-), 히드록시에틸렌 결합들(hydroxyethylene bonds) (-CH(OH)-CH2-), 티오아미드 결합들(thioamide bonds) (-CS-NH-), 지방족탄수화물의 이중결합들 (-CH=CH-), 리트로 아미드 결합들(retro amide bonds)(-NH-CO-)이고, 여기서 R은 탄소 원자 펩타이드 유도체(-N (R)-CH2-CO-) 상에서 천연적으로 제공된 "정상적인" 옆 사슬이다.
이 변형들은 펩타이드 사슬을 따라 그 어느 결합들에서도 그리고 동시에 심지어 수회(2-3) 일어날 수 있다.
천연적인 방향족 아미노산들인, Trp, Tyr 그리고 Phe은 TIC, 나프틸엘라닌 (naphthylelanine)(Nol), 고리-메틸레이션된(ring-methylated) Phe의 유도체들, 할로겐화된(halogenated) Phe의 유도체들 또는 오르토-메틸-Tyr(o-methyl-Tyr)과 같은 합성 비천연의 산으로 치환될 수 있다.
아래의 표들 1-2가 모든 천연으로 생겨난 아미노산들(표 1)과 고전적이지 않거나 또는 변형된 아미노산들(표 2)을 나열하고 있다.
[표 1]
아미노산 세문자 약어 한문자 약어
Alanine Ala A
Arginine Arg R
Asparagine Asn N
Aspartic acid Asp D
Cysteine Cys C
Glutamine Gln Q
Glutamic Acid Glu E
Glycine Gly G
Histidine His H
Isoleucine Iie I
Leucine Leu L
Lysine Lys K
Methionine Met M
Phenylalanine Phe F
Proline Pro P
Serine Ser S
Threonine Thr T
Tryptophan Trp W
Tyrosine Tyr Y
Valine Val V
Any amino acid as above Xaa X
[표 2]
Figure 112006072006892-PCT00001
Figure 112006072006892-PCT00002
Figure 112006072006892-PCT00003
Figure 112006072006892-PCT00004
본 발명에 의한 펩타이드는 셀프 스탠딩(self standing) 형태로서 또는 단백질들과 같은 일부분들(moieties)의 한 부분으로서 있을 수 있고 세균들과 파지(phage)들을 보여주는 것과 같이 일부분들을 보여줄 수 있다. 본 발명의 펩타이 드들은 또한 하나의 폴리펩타이드 사슬에서 또는 공유적으로 교차결합된 사슬들에서, 활성이 있는 이중합체들 또는 다중합체들을 제공하기 위해서 화학적으로 변형될 수 있다.
추가적으로, 본 발명에 의한 펩타이드는 적어도 2개의, 선택사양으로 적어도 3개의, 선택사양으로 적어도 4개의, 선택사양으로 적어도 5개의, 선택사양으로 적어도 6개의, 선택사양으로 적어도 7개의, 선택사양으로 적어도 8개의, 선택사양으로 적어도 9개의, 선택사양으로 적어도 10개의, 선택사양으로 적어도 11개의, 선택사양으로 적어도 12개의, 선택사양으로 적어도 13개의, 선택사양으로 적어도 14개의, 선택사양으로 적어도 15개의, 선택사양으로 적어도 16개의, 선택사양으로 적어도 17개의, 선택사양으로 적어도 18개의, 선택사양으로 적어도 19개의, 선택사양으로 적어도 20개의, 선택사양으로 적어도 21개의, 선택사양으로 적어도 22개의, 선택사양으로 적어도 23의, 선택사양으로 적어도 24개의, 선택사양으로 적어도 25개의, 선택사양으로 적어도 26개의, 27과 60개 사이에서 선택사양으로, 또는 그 이상의 아미노산 잔기들을 포함한다(또한 아미노산들로서 여기에서 상호교환적으로 언급된 것들)
따라서, 여기서 사용되는 것으로서 용어 "아미노산(amino acid)" 또는 "아미노산들(amino acids)"은 20개의 천연으로 발생한 아미노산들을 포함하는 것으로 이해된다; 예를 들면, 하이드록시프롤린(hydroxyproline), 포스포세린(phosphoserine) 그리고 포스포트레닌(phosphothreonine)를 포함하여, 그 아미노산들은 흔히 생체내 조건에서 번역과정 후에 변형된다; 그리고 그외 다른 아미노산 들은, 그것에 국한되지는 않으나, 2-아미노아디프산(2-aminoadipic acid), 히드록시리신(hydroxylysine), 이소데스모신(isodesmosine), 노르-발린(nor-valine), 노르-로이신(nor-leucine) 그리고 오르니틴(ornithine)을 포함한다. 더욱이, 용어 -"아미노산"은 D-와 L-아미노산들을 양쪽 모두 포함한다.
여기서 사용되는 것으로서 문구 "α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생된"은 이 용어가 여기서, 예를 들면, α-, β-, 또는 κ-카제인의 분열 생성물들(여기서 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들로 일컬어지는)로 정의된 것으로서의 펩타이드들, α-, β-, 또는 κ-카제인의 아미노산 서열에 상응하도록 화학적으로 합성된 합성 펩타이드들(카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들로서 여기서 일컬어지는 것으로), 예를 들면, 그것에 국한되지는 않으나, 적어도 70 %, 바람직하게는 적어도 80 %, 보다 바람직하게는 적어도 90 %의 유사성이 유지된다는 가정하에, 허용될 수 있는 치환들과 같은 하나 또는 다수의 아미노산 치환들에 의해 특성화되는 펩타이드들과 같은, αS1-카제인, αS2-카제인, β-카제인, κ-카제인에 유사한(상동의) 펩타이드들 그리고 기능적인 그들의 동족체들을 일컫는 것이다. 용어들 "동족체들(homologues)"과 "기능적인 동족체들(functional homologues)"은 여기서 사용되는 것으로서의 펩타이드의 생물적 활성에 영향을 미치지 않는 삽입들, 결실들 그리고 치환들을 가지는 펩타이드들을 의미한다.
여기서 사용되는 것으로서, 문구 "α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드들과 그들의 조합들"는 또한 또 다른 펩타이드들과 조합한 상태인 위에서 언급한 펩타이드들을 일컫는 것이다. 여기서 사용되는 것으로서, 문구 "그의 조 합(combination thereof)"은 하나 또는 다수의 추가적인, α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생된 동일하지 않은 펩타이드들과의 혼합물 그리고/또는 쉬메릭 펩타이드에서 조합된, α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생된, 위에서 언급한 펩타이드들 중의 어느 하나로서 정의된다. 여기서 사용되는 것으로서, 용어 "혼합물(mixture)"은 또 다른 펩타이드들에 대해 변화가 가능한 부분들에서 존재하고 있는 펩타이드들의 공유 결합한 것이 아닌 조합으로 정의되고, 반면에 용어 "쉬메릭 펩타이드(쉬메릭 펩타이드)"는 다른 펩타이드에 공유 결합하여 부착된 적어도 2개의 동일한 또는 동일하지 않은 펩타이드들로서 정의된다. 그러한 부착은 연결자 펩타이드, 또는 유기 중합체와 같은 그외 다른 화학적인 일부분과 같은, 중재하는 연결자 요소에 펩타이드 결합을 경유하는 것으로서, 또는 공유 결합하는 것으로서, 간접적이든 또는 직접적이든 어떠한 적절한 화학 결합이 될 수 있다. 그러한 쉐메릭 펩타이드들은 펩타이드들의 카르복시(C) 또는 아미노(N) 말단에서의 결합을 경유하거나, 또는 곧은, 가지 친, 또는 고리상의 옆 사슬들, 내부의 탄소나 질소 원자들, 그리고 그 유사류와 같은 내부의 화학적 그룹들에 결합을 경유하여 결합될 수 있다. 본 발명의 바람직한 일 실시예에 의하면, 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs:1-33과 434-4000의 어느 하나에서 제시된 것으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드의 아미노(N) 말단과 카르복시(C)말단을 경유하여 연결된, SEQ ID NOs: l-25의 어느 하나에서 제시된 것으로서 αS1-카제인의 아미노(N) 말단 부분으로부터 파생된 펩타이드를 포함한다. SEQ ID NOs: 434-4000은, 여기서 아래에 기술되는 것과 같이, 천연 카제인으로부터 파생된 주요한 펩타이드들과 주 요하지 않은 펩타이드들로부터 파생된 적어도 2 아미노산들의 모든 있을 수 있는 펩타이드들을 나타내 준다(SEQ ID NOs: 25, 그리고 27-33). 또 다른 실시예들에서 본 발명의 쉬메릭 펩타이드들이 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 34-4000의 어느 하나에서 규정된 것과 같은 아미노산 서열을 가지고 있는 펩타이드들 중 다른 어느 하나에 공유 결합으로 연결되어, SEQ ID NOs: 1-33 그리고 34-4000에서 발표된 것과 같이 아미노산 서열을 가지고 있는 펩타이드들 중 어느 하나의 모든 있을 수 있는 순열을 포함할 수 있다. 그러한 쉬메릭 펩타이드들은 펩타이드 합성의 잘 알려져 있는 방법들 그리고/또는 펩타이드들의 공유 결합을 사용하여, SEQ ID NOs: 1-33 and 434-4000에서 발표된 것과 같이 아미노산 서열을 가지고 있는 펩타이드들의 큰 수이긴 하지만 제한된 수의 조합들로부터, 이 기술에서 통상의 지식을 가진 자에 의해서 용이하게 검증되고 제조될 수 있다. SEQ ID NOs: 27 그리고 28, 지정된 SEQ ID NOs: 34-433에서 발표된 것과 같이 β-카제인으로부터 파생된 펩타이드들에 공유 결합으로 연결되는, SEQ ID NOs: 1-25에서 발표된 것과 같이, αS1 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 순열들을 포함하는 그러한 쉬메릭 펩타이드들의 제한 없는 예들이 여기서 아래 도 26에 제시되어 있다.
본 발명의 쉬메릭 펩타이드들은 재조합 수단들에 의해서 생산될 수 있고 또는, 예를 들어, 고체 상의 펩타이드 합성 기술들을 이용하여 정의된 순서로 하나 또는 다수의 아미노산 잔기들의 단계적인 첨가에 의해서 화학적으로 합성될 수 있다. 펩타이드들이 다른 단백질들과 조합되어 합성되어 그 다음 후속적으로 화학적 분열에 의해서 또는 대체적 방법으로 분리될 필요가 있을 수 있는 경우에, 펩타이 드들 또는 다가의 펩타이드들은 다수회 반복 단위들로 합성될 수 있다. 펩타이드들은 천연으로 발생하는 아미노산 잔기들을 포함할 수 있고 또는 어떤 D-이성합체들과 같은 천연으로 발생하는 것이 아닌 아미노산 잔기들 또는 화학적으로 변형되어 천연으로 발생하는 잔기들도 역시 함유할 수 있다. 이들 후자의 잔기들은, 예를 들면, 펩타이드들에 배좌의 제약들 그리고/또는 제한들을 두거나 또는 제공하기 위해서 필수적으로 요구될 수 있다. 대상체 펩타이드들을 생산하는 방법의 선택은 생산의 용이성과 편리성뿐 아니라 그 요구되는 유형, 펩타이드들의 양과 순도와 같은 인자들에 의존할 것이다.
본 발명의 쉬메릭 펩타이드들은 첫째 생체내 조건에서 사용을 위한 그들의 화학적 변형를 요구할 수 있다. 대상체 펩타이드들의 화학적 변형는 그들의 생물학적 작용을 개선시키기 위해서 중요할 수 있다. 그러한 화학적으로 변형된 쉬메릭 펩타이드들은 여기서 "유사체들(analogues)"로 일컬어 진다. 용어 "유사체들"은 본 발명의 쉬메릭 펩타이드들의 위에서 언급한 생물학적 작요들의 적어도 하나의 그들의 소유에 의해서 가장 바람직한 실시예에서 특성화되는, 어떤 기능적 화학적인 또는 재조합의 동등한 효력(equivalent)의 정도까지 이르게 된다. 용어 "유사체"는 또한 위에서 기술된 것과 같은 펩타이드들의 아미노산 유도체까지 확장되도록 여기서 사용된다.
여기서 숙고되는 쉬메릭 펩타이드들의 유사체들은, 그것에 국한되지는 않으나, 펩타이드 합성 과정 그리고 펩타이드들 또는 그들의 유사체들에 대한 배위적인 제약들을 부과하는 교차결합자들의 사용과 그외 다른 방법들 중에 옆 사슬들에 대한 변형들, 천연적이 아닌 아미노산 그리고/또는 그들의 유도체들의 합철을 포함한다. 본 발명에 의해 숙고되는 옆 사슬 변형들의 예들은 NaBH4를 사용하는 환원이 그 다음에 오는 알데히드를 사용하는 반응에 의한 환원적 알킬레이션(alkylation) ; 메틸아세트이미데이트(methylacetimidate)를 사용하는 아미디네이션(amidination) ; 아세틱 안히드리드를 사용하는 (acetic anhydride) 아실레이션(acylation) ; 시아네이트(cyanate)를 사용하는 아미노 그룹들의 카르바모일레이션(carbamoylation) ; 2,4,6-트리니트로벤젠 술폰산(trinitrobenzene sulphonic acid) (TNBS)을 사용하는 아미노 그룹들의 트리니트로벤질레이션(trinitrobenzylation); 숙신 안하이드라이드(succinic anhydride)와 테트라프탈릭 안하이드라이드(tetraphthalic anhydride)를 사용하는 아미노 그룹들의 아실레이션; 그리고 NaBH4를 사용하는 환원이 그 다음에 오는 피리독살-5'-포스페이트(pyridoxal-5'-phosphate)를 사용하는 리신(lysine)의 피리독실레이션(pyridoxylation)에 의하는 것과 같은 아미노산 그룹들의 변형들을 포함한다.
아르기닌 잔기들이 구아니딘 그룹은 2,3-부탄디온(butanedione), 페닐글리욕살(phenylglyoxal) 그리고 글리욕살(glyoxal)과 같은 시약들을 사용하여 헤테로시클릭 응축 반응 생성물들의 형성에 의해서 변형될 수 있다.
카르복실 그룹은, 예를 들어 상응하는 아미드에 대한 후속적인 유도체화 반응이 그 다음에 오는, 아실리소유레아(acylisourea) 형성을 경유한 카르보디이미 드(carbodiimide) 활성화에 의해 변형될 수 있다.
설피드릴(Sulphydryl) 그룹들은 요오드 초산(iodoacetic acid) 또는 요오드아세트아미드(iodoacetamide)를 이용한 카르복시메틸화(carboxymethylation); 사이스테산(cysteic acid)에 대한 과의산 산화(performic acid oxidation) ; 기타 티올(thiol) 화합물과의 혼합 이황화물(mixed disulphides)의 형성; 말레이미드(maleimide)), 말레산무수물(maleic anhydride) 또는 기타 치환 말레이미드(substituted maleimide)와의 반응; 4-클로로수은벤조산염(4-chloromercuribenzoate), 4-클로로수은페닐술폰산(4-chloromercuriphenylsulphonic acid), 페닐수은 염화물(phenylmercury chloride), 2-클로로수은-4-니트로페놀(2-chloromercuri-4-nitrophenol) 및 기타 수은제(mercurials)를 이용한 수은 유도체(mercurial derivatives)의 형성; 알칼리성 pH에서 시안산염(cyanate)을 이용한 카바모일화(carbamoylation)와 같은 방법들에 의해서 변형될 수 있다.
트립토판 잔기들은 , 예를 들면, N-브롬숙신이미드(N-bromosuccinimide)를 이용한 산화 또는 2-하이드록시-5-니트로벤질 브로마이드(2-hydroxy-5-nitrobenzyl bromide) 또는 술페닐 할로겐화물(sulphenyl halides)을 이용한 인돌(indole) 환의 알킬화(alkylation)와 같은 방법들에 의해서 변형될 수 있다. 티로신 잔기들은 반면에, 3-니트로타이로신(3-nitrotyrosine) 유도체를 형성하기 위해서 사니트로메탄(tetranitromethae)을 사용한 니트레이션(nitration)에 의해서 변화될 수 있다.
히스티딘 잔기의 이미다졸(imidazole) 환의 변형은 요오드 초산 유도체iodoacetic acid derivatives)를 이용한 알킬화(alkylation) 또는 이에틸피로카르 본산(diethylpyrocarbonate)을 이용한 N-카르베톡실화(N-carbethoxylation)에 의해서 수행될 수 있다.
펩타이드 합성의 과정 중에 천연적이 아닌 아미노산들과 유도체들을 합철시키는 예들은, 그것에 국한되지는 않으나, 노르류신(norleucine), 4-아미노부티르산(4-aminobutyric acid), 4-아미노-3-히드록시-5-페닐펜탄산(4-amino-3-hydroxy-5-phenylpentanoic acid), 6-아미노헥산산(6-aminohexanoic acid), t-부틸글리신(t-butylglycine), 노르발린(norvaline), 페닐글리신(phenylglycine), 오르니틴(ornithine), 사르코신(sarcosine), 4-아미노-3-히드록시-6-메틸헵탄산(4-amino-3-hydroxy-6-methylheptanoic acid), 2-티에닐 알라닌(2-thienyl alanine), 그리고/또는 아미노산(amino acids)의 D-이성질체(D-isomers)의 사용을 포함한다.
여기서 사용되는 것으로서 문구 "αS1-카제인의 N 말단 부분으로부터 파생된"은 이 용어가 여기서, 예를 들면, αS1-카제인의 분열 생성물들(여기서 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들로 일컬어지는)로 정의된 것으로서의 펩타이드들, αS1-카제인의 N 말단 부분의 아미노산 서열에 상응하도록 화학적으로 합성된 합성 펩타이드들(카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들로서 여기서 일컬어지는 것으로), 예를 들면, 그것에 국한되지는 않으나, 적어도 70 %, 바람직하게는 적어도 80 %, 보다 바람직하게는 적어도 90 %의 유사성이 유지된다는 가정하에, 허용될 수 있는 치환들과 같은 하나 또는 다수의 아미노산 치환들에 의해 특성화되는 펩타이드들과 같은, αS1-카제인의 N 말단 부분에 유사한(상동의) 펩타이드들 그리고 기능적인 그들의 동족체들을 일컫는 것이다. 용어들 "동족체들"과 "기능적인 동족체 들"은 여기서 사용되는 것으로서의 펩타이드의 생물학적 활성에 영향을 미치지 않는 삽입들, 결실들 그리고 치환들을 가지는 펩타이드들을 의미한다.
여기서 사용되는 것으로서 문구 "α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생된"은 이 용어가 여기서, 예를 들면, α-, β-, 또는 κ-카제인의 분열 생성물들(여기서 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들로 일컬어지는)로 정의된 것으로서의 펩타이드들, α-, β-, 또는 κ-카제인의 아미노산 서열에 상응하도록 화학적으로 합성된 합성 펩타이드들(카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들로서 여기서 일컬어지는 것으로), α-, β-, 또는 κ-카제인에 유사한(상동의) 펩타이드들, 예를 들면, 그것에 국한되지는 않으나, 적어도 70 %, 바람직하게는 적어도 80 %, 보다 바람직하게는 적어도 90 %의 유사성이 유지된다는 가정하에, 허용될 수 있는 치환들과 같은 하나 또는 다수의 아미노산 치환들에 의해 특성화되는 펩타이드들을 일컫는 것이다. 여기서 사용되는 것으로서 용어들 "동족체들"과 "기능적인 동족체들"은 의 펩타이드의 생물적 활성에 영향을 미치지 않는 삽입들, 결실들 그리고 치환들을 가지는 펩타이드들을 의미한다.
여기서 사용되는 것으로서 용어들 "α-카제인", "β-카제인" 그리고 "κ-카제인"은, 그것에 국한되지는 않으나, 가축인 포유류들(예를 들어, 소, 양, 염소, 암말, 낙타, 사슴 그리고 버팔로), 사람 그리고 해양의 포유들을 포함하는 포유류의 "αS1-카제인", "αS2-카제인", "β-카제인" 그리고 "κ-카제인"을 일컫는 것이다. 다음에 오는 것들은 그들의 유전자 은행 GenBank (NCBI) Accession Nos.과 출처(source)에 의해서 검증된, 알려져 있는 아미노산 서열을 가지고 있는 αS1-카제 인들, β-카제인들 그리고 κ-카제인들의 목록을 제공한다: CAA26982(Ovis aries (sheep) ), CAA51022 (Capra hircus (goat)), CAA42516 (Bos taurus (bovine) ), CAA55185 (Homo sapiens), CAA38717 (Sus scrofa (pig) ), P09115 (rabbit) and 097943 (Camelusdromedurius(camel)) ;β-caseins: NP 851351 (Bos taurus (bovine) ), NP 058816 (Rattus norvegicus (rat) ), NP 001882 (Homo sapiens (human)), NP 034102 (Mus musculus (mouse) ), CAB39313 (Capra hircus (goat) ), CAA06535 (Bubalus bubalis (water buffalo)),CAA38718 (Sus scrofa (pig) ), BAA95931 (Canis familiaris (dog) ), and CAA34502(Ovis aires (sheep) ); κ-카제인s: NP776719 (Bos taurus (bovine) ), NP 113750 (Rattus norvegicus (rat) ), NP 031812(Musmusculus (mouse)), NP 005203 (Homo sapiens (human) ) andAAM12027 (Capra hircus (goat) ).
여기서 사용되는 것으로서 용어 "N 말단 부분"은, M 이 2와 60 사이의 정수들 중 하나인 경우에 (정수 2와 60을 포함하여), αS1-카제인의 최초 60개 아미노산들로부터 파생된 αS1-카제인의 M 아미노산들을 일컫는 것이다. 바람직하게는, 그 용어는 αS1-카제인의 최초 M 아미노산들을 일컫는 것이다.
본 발명의 펩타이드들은 이전에 기술된 것과 같이 젖으로부터의 추출에 의해서, 또는 이 기술에서 통상의 지식을 가진 자에게 알려져 있는 표준 방법인, 고체 상 펩타이드 합성에 의해서 얻어질 수 있다. 본 발명의 펩타이드들의 정제는 고성능 액체 크로마토그래피(HPLC)와 와 경질 셀룰로오즈 막들에 대한 정용여과법(다이아필트레이션, diafiltration)(Millipore) 그리고 겔 여과법과 같이, 이 기술에서 통상의 지식을 가진 자에게 알려져 있는 표준 기술들에 의해 수행된다. 본 발명의 펩타이드들을 얻기 위한 젖 카제인 단편화는, 여기서 아래에 기술되는 것과 같이, 다양한 효소적 그리고/또는 화학적 수단들을 사용하여 효과를 발휘한다.
여기 아랫 부분에서 한층 더 상세하게 다뤄지고 다음에 이어질 예들 부분에서 예시화되는 것과 같이, 본 발명의 펩타이드들은 다양한 치료적 효과들을 가지고 있다. 예들 부분에서 이 기술에서 통상의 지식을 가진 자에게 하나의 특정적인 치료적 효과를 위하여 본 발명의 가르침들에 따라서 고안된 하나의 특정적 펩타이드를 시험해 볼 수 있는 수많은 검정법들이 제공된다. 여기서 기술되어 있는 펩타이드들 중 어느 하나가 질환을 치료하거나 또는 예방하기 위하여 그 자체로서 투여될 수도 있고 또는 사용될 수 있는 약제학적 조성물 속으로 제형화될 수 있다. 그러한 조성물은 여기에 기술되어 있는 유효 성분으로서 펩타이드들 중 어느 하나와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함한다.
여기서 사용되는 것으로서 "약제학적 조성물"은 약제학적으로 적절한 운반체들과 부형제들과 같은 그외 다른 화학적 구성성분들과 함께 있는, 여기에 기술되어 있는 하나 또는 다수의 펩타이드들의 제제를 일컫는 것이다. 약제학적 조성물의 목적은 유기체에 화합물의 투여를 가능하게 해 주는 것이다.
이 다음부터, 용어 "약제학적으로 타당성이 있는 운반체"는 유기체에 유의성 있는 자극(irritation)을 야기하지 않고 투여된 화합물의 생물학적 활성과 속성들을 없애지 않는 운반체 또는 희석제를 일컫는 것이다. 운반체들의 예들은, 제한됨이 없이, 다음과 같다: 프로필렌 글리콜(propylene glycol), 생리식염액, 물과 유 기 용매들과의 에멀젼들과 혼합물들. 여기에서 용어 "부형제(excipient)"는 화합물의 투여를 또 다르게 가능하게 하기 위해서 약제학적 조성물에 첨가되는 불활성의 물질을 일컫는다. 부형제들의 예들은, 제한됨이 없이, 탄산 칼슘, 인산 칼슘, 다양한 당들과 전분의 유형들, 셀룰로오즈 유도체들, 젤라틴, 식물성 기름들 그리고 폴리에틸렌 글리콜들을 포함한다.
약물들의 제형화와 투여를 위한 기술들은 "Remington's Pharmaceutical Sciences, "Mack Publishing Co. , Easton, PA, 최신 개정판에서 발견될 수 있다.
투여를 위한 적절한 경로들은, 예를 들면, 척수강내의, 직접적인 심실내의, 복강내의, 비강내의, 또는 안구내의 주사들뿐만 아니라, 근육내의, 피하의 그리고 척수내 수사들을 포함하여, 경구용, 직작용, 경점막용, 경피용, 내장의 또는 비경구적 송달을 포함할 수 있다.
본 발명의 약제학적 조성물들은 예를 들면, 고적적인 혼합, 용해, 과립화, 당의정-제조, 연화, 유화, 캡슐화, 인트랩핑(entrapping) 또는 냉동건조 과정들에 의해서, 이 기술에서 잘 알려져 있는 공정들에 의해 생산될 수 있다.
본 발명에 상응하는 사용을 위한 약제학적 조성물들은 따라서 약제학적으로 사용될 수 있다. 제제들 속으로 활성이 있는 펩타이드들의 처리가 가능할 수 있게 해주는 부형제들과 보조물질들을 포함하고 있는 하나 또는 다수의 약제학적으로 타당성이 있는 운반체들을 사용하는 고전적인 방법으로 제형화될 수 있다. 적당한 제형화는 선택되는 투여의 경로에 의존적이다.
주사제를 위해서는, 본 발명의 펩타이드들은 수용액들에서 제형화되었고, 바 람직하게는 행크액(Hank's solution) 링거액(Ringer's solution)과 같은 생리학적으로 병존 가능한 완충액에서, 또는 프로필렌 글리콜, 폴리에틸렌 글리콜과 같은 유기 용매들을 사용하거나 또는 사용함이 없는 생리적 식염액에서 제형화되었다. 경점막 투여를 위해서는, 침투제(penetrant)이 제형화에 사용된다. 그러한 침투제들이 이 기술에서는 일반적으로 알려져 있다.
경구 투여를 위해서는, 펩타이드들이 이 기술에서 잘 알려져 있는 약제학적으로 타당성이 있는 운반체들과 결합시킴에 의해서 용이하게 제형화될 수 있다. 그러한 운반체들은 본 발명의 펩타이드들이 환자에 의해서 경구로 섭취될 수 있게 하기 위해서 정제들, 환제들, 당의정들, 캡슐들, 액체들, 겔들, 시럽들, 슬러리들, 현탁액들, 그리고 그 유사류로 제형화될 수 있게 해준다. 경구적 사용을 위한 약리학적 제제들은 고체 부형제를 사용하여, 원한다면, 정제들 또는 당의정의 중심부(dragee core)들을 얻어내기 위하여, 적절한 보조물질들을 첨가한 후에, 선택사양으로 결과적 소산물인 혼합물을 분쇄하고(grinding) 과립들의 혼합물을 가공하여, 만들어 질 수 있다. 적절한 부형제들은, 특히, 유당, 자당, 만니톨, 또는 소르비톨을 포함하는, 당들과 같은 충진제(filler)들; 옥수수 전분(starch), 밀 전분, 쌀 전분, 감자 전분, 젤라틴, 트래거캔스 고무(gum tragacanth), 메틸 셀룰로오즈, 히드록시프로필메틸-셀룰로오스(hydroxypropylmethyl-cellulose), 나트륨 카르보메틸셀룰로오스(sodium carbomethylcellulose)와 같은 셀룰로오스 조제제들(cellulose preparations); 그리고/또는 폴리비닐피로리돈(polyvinylpyrrolidone, PVP)과 같은 생리학적으로 타당성 있는 중합체들이다. 원한다면, 교차-결합된 폴리비닐 피로리돈, (polyvinyl pyrrolidone), 한천(agar), 또는 알긴산이나 알긴산 나트륨과 같은 그들의 염과 같은 붕해제(disintegrating agent)들이 첨가될 수 있다.
당의정 중심부들은 적절한 코팅들로 제공된다. 이 목적을 위해서, 농축된 당 용액들이 사용될 수 있는데, 선택사양으로 아라비아 고무(gum arabic), 활석(talc), 폴리비닐 피로리돈(polyvinyl pyrrolidone), 카보폴 겔(carbopol gel), 폴리에틸렌 글리콜(polyethylene glycol), 이산화 티탄(titanium dioxide), 래커 용액(lacquer solutions) 그리고 적절한 유기 용매들이나 용매 혼합물들을 함유할 수 있다. 염색시약(Dyestuff)들이나 색소들이 검증을 위해서 든지 또는 유효 성분 투여들의 각기 다른 조합들을 특성화하기 위해서 정제들 또는 당의정 코팅들에 첨가될 수 있다.
경구적으로 사용될 수 있는 약제학적 조성물들은 젤라틴과 글리세롤 또는 소르비톨과 같은 가소제로 만들어진 연질이고 밀봉된 캡슐들 외에도 젤라틴으로 만들어진 원터치 방식의(push-fit) 캡슐들을 포함하다. 원터치 방식의 캡슐들은 유당과 같은 충진테, 전분들과 같은 결합제(binder)들, 탈크 또는 스테아르산 마그네슘과 같은 윤활제(lubricant)들 그리고, 선택사양으로, 안정화제(stabilizer)들과의 혼합 상태로 유효 성분들을 함유할 수 있다. 연질 캡슐들에서, 활성의 펩타이드들은 지방유들, 액체 파라핀, 또는 액체 폴리에틸렌 글리콜들과 같은 적절한 액체들 중에서 용해되거나 또는 현탁될 수 있다. 추가적으로, 안정화제들이 첨가될 수 있다. 경구 투여를 위한 모든 제형들은 선택된 투여의 경로를 위한 투여들에서 적절해야 한다.
구강내 투여를 위해서, 그 조성물들은 고전적인 방법으로 제형화된 정제들이나 또는 로젠지 정제(lozenge)들의 형태를 취할 수 있다.
흡입에 의한 투여를 위해서는, 본 발명에 의한 펩타이드들은 적절한 추진제(propellant), 예를 들어, 디클로로디플루오로메탄(dichlorodifluoromethane), 트리클로로플루오로메탄(trichlorofluoromethane), 디클로로테트라플루오로메탄(dichlorotetrafluoroethane) 또는 이산화탄소를 사용한 압력이 가해진 팩(pack)이나 네뷸라이져(nebulizer)로부터 에어로졸 분사 배출의 형태로 편리하게 송달된다. 압력이 가해진 에러로졸의 경우에, 그 투여 단위는 정량된 용량을 송달하기 위해 밸브가 제공됨에 의해서 결정된다. 예를 들면, 흡입기(inhaler) 또는 분취기(insufflator)에서 사용을 위한 캡슐들과 카트리지들은 유당 또는 전분과 같은 적절한 분말의 분말 혼합물을 함유하도록 제형화될 수 있다.
여기서 기술되는 펩타이드들은, 예를 들면, 볼루스 주사(bolus injection) 또는 연속적 주입(infusion)에 의한 비경구적 투여를 위해서 제형화될 수 있다. 주사제를 위한 제형들은 단위 투여 형태, 예를 들면, 선택사양으로, 첨가된 보존제를 함유한 앰퓰들 또는 여러회투여(multidose) 용기들에서 제시될 수 있다. 그 조성물들은 유성 또는 수성의 운송체들에서 현탁액들, 용액들 또는 에멀젼들(유제들)일 수 있고, 현탁화제, 안정화제 그리고/또는 분산화제들과 같은 제형 목적 시약들을 함유할 수 있다.
비경구적 투여를 위한 약제학적 조성물들은 수용성 형태에서 유효한 침투성 의 수용액들을 포함한다. 추가적으로, 활성의 펩타이드들은 적당한 유성 주사 현탁액들로서 제조될 수 있다. 적절한 지질친화성 용매들 또는 운송체들은 참기름과 같은 지방유들, 또는 에틸 올레이트와 같은 합성 지방산들의 에스테르들, 트리글리세라이드(triglyceride)들 또는 리포좀(liposome)들을 포함한다. 수성의 주사 현탁액들은 소듐 카르복실메틸 셀룰로오즈, 소비톨 또는 덱스트란과 같은 현탁액의 점성을 증가시키는 물질들을 포함할 수 있다. 선택사양으로, 현탁액은 또한 고농축 용액들의 침투가 가능할 수 있게 하기 위해서 적절한 안정화제들 또는 펩타이드들의 용해도를 증가시키는 시약들을 함유할 수 있다.
양자 택일로, 유효 성분은 사용하기 전에 적절한 운송체, 예를 들면, 멸균이고, 파이로젠이 없는(pyrogen-free) 물과의 형성을 위한 분말 형태로 존재할 수 있다.
본 발명의 펩타이드들은 또한 예를 들어, 코코아 버터 또는 그외 다른 글리세라이드들과 같은 고전적인 좌제용 기제들을 사용하여, 좌제들 또는 저류 관장액들과 같은 직장용 조성물들로 제형화될 수 있다.
여기서 기술되는 약제학적 조성물들은 또한 젤 상의 운반체들 또는 부형제들의 적절한 고체를 함유할 수 있다. 그러한 운반체들 또는 부형제들의 예들은, 그것에 국한되지는 않으나, 칼슘 카보네이트(calcium carbonate), 칼슘 포스페이트(calcium phosphate), 다양한 당들, 전분들, 셀룰로오스 유도체들, 젤라틴 그리고 폴리에틸렌 글리콜들과 같은 중합체들을 포함한다.
이 기술에서 통상의 지식을 가진 자들은 본 발명의 펩타이드들의 어느 하나 를 위하여 적정한 투여량들과 투여 방법론을 용이하게 결정할 수 있다.
본 발명의 가르침들과 상응하여 사용된 펩타이드를 위한 치료적으로 효과적인 용량은, 또한 치료적으로 효과적인 투여량으로서, 세포 배양 검정법들이나 또는 생체내 조건에서의 동물 검정법들로부터 최초로 평가될 수 있다. 예를 들면, 일 투여량이 세포 배양에서 결정된 것과 같이 IC50 또는 IC100를 포함하는 순환하는 농도의 범위를 성취하기 위해서 동물모델들에서 공식화될 수 있다. 그러한 정보는 사람들에서 유용한 투여량을 보다 정확히 결정하기 위해서 사용될 수 있다. 최초 투여량들은 또한 생체내 조건의 데이터로부터 평가될 수 있다. 이들 최초의 안내지침들을 사용하여 이 기술에서 통상의 지식을 가진 자가 사람들에서 효과적인 투여량을 결정할 수 있을 것이다.
더욱이, 여기에 기술되어 있는 펩타이드들의 독성과 치료적 효능은 세포 배양들 또는 실험용 동물들에서 표준 약제학적 과정들에 의해, 예를 들면, LD50과 ED50를 결정지음에 의해서 결정될 수 있다. 독성과 치료적 효과 사이의 투여량의 비율은 치료 지표(therapeutic index)이고 LD50과 ED50 사이의 비율로서 표현될 수 있다. 높은 치료 지표들을 나타내는 펩타이드들이 바람직하다. 이 세포 배양들의 검정들과 동물 연구들로부터 얻어진 데이터는 사람에서의 사용을 위하여 독성이 없는 투여량의 범위를 제형화 하는데 사용될 수 있다. 그러한 펩타이드들의 투여량은 바람직하게는 적은 독성이거나 또는 무독성인 ED50을 포함하는 순환 농도들의 범위 이내에 존재한다. 그 투여량은 채책된 투여 형태와 사용되는 투여의 경로에 의존적 인 이 범위 이내에서 변화할 수 있다. 정확한 제형화, 투여의 경로 그리고 투여량은 환자의 상태의 견지에서 주치의에 의해 선택될 수 있다 (예컨대, Fingl 등. , 1975, In: The Pharmacological Basis of Therapeutics, chapter 1, page 1을 보라).
투여량과 투여 간격은 치료적 효과를 유지하기 위해서 충분한 유효 성분의 혈장 농도들(plasma levels)을 제공하기 위하여 조절될 수 있다. 경구 투여를 위한 보통 환자의 투여량들은 그 범위가 약 1-1000 mg/kg/투여, 보통은 약 10-500mg/kg/투여, 바람직하게는 약 20-300mg/kg/투여 그리고 가장 바람직하게는 약 50-200mg/kg/투여이다. 어떤 경우들에서는, 치료적으로 효과적인 혈청 농도들(serum levels)이 1일 마다 여러회 투여량들을 투여함에 의해서 성취될 수 있을 것이다. 국소적인 투여 또는 선택적인 섭취(uptake)의 경우들에서, 약물의 효과적인 국소적 농도는 혈장 농도에 관계되지 않을 수도 있다. 이 기술에서 통상의 지식을 가진 자는 필요 이상의 실험이 없이 치료적으로 효과적인 국소적 투여량들을 적정화할 수 있을 것이다.
치료되어야 하는 병적 상태의 심각성과 반응성에 의존하면서, 또한 투여가 수일에서 수주까지 지속되는 치료 기간에서 또는 치료에 효과가 나타나거나 병적인 상태의 경감이 이루어질 때까지, 서방형 조성물의 1회 투여가 될 수 있다.
투여가 되어야 하는 조성물의 용량은, 당연히, 치료 받는 대상체, 질환의 심각성, 투여의 방법, 처방하는 의사의 판단, 기타 등등에 의존적일 것이다.
본 발명의 조성물들은, 원한다면, 유효 성분을 함유하고 있는 하나 또는 다 수의 단위 투여 형태들을 함유할 수 있는, FDA 승인 키트(kit)와 같은 팩 또는 분포 장치로 수여될 수 있다. 팩은, 예를 들면, 블리스터 팩과 같은 금속 호일 또는 플라스틱 호일을 포함할 수 있다. 팩 또는 분포 장치는 투여를 위한 지시 사항들에 의해 동반될 수 있다. 팩 또는 분포 장치는 역시 동반될 수 있다. 약제들의 생산, 사용 또는 판매를 규제하는 정부 기관에 의해 처방되는 형태로 용기와 관련되어 있는 주의사항에 의해 동반될 수 있고, 그 주의사항은 조성물들의 형태 또는 사람 또는 동물에 투여의 기관에 의한 승인을 반영한 것이다. 그러한 주의사항은, 예를 들면, 처방 약품들에 대한 미국 식품의약품안전청에 의해 승인된 라벨링으로 또는 승인된 생산품 동봉 설명서로 있을 수 있다. 병존 가능한 약제학적 운반체로 제형화된 본 발명의 펩타이드를 포함하는 조성물들은 또한 제조되어, 적당한 용기에 놓여지고, 지시된 병적 상태의 치료 또는 예방과 또는 원하는 사건의 유도를 위하여 라벨이 붙여질 수 있다. 라벨 상의 적절한 지시 사항은 자가면역 질환 또는 병적 상태, 바이러스 질환, 바이러스 감염, 박테리아 감염, 혈액학적 질환, 혈액학적 결손증들, 혈소판감소증, 판코니범혈구감소증, 과립성백혈구감소증, 에리스로포이에틴으로 치료 가능한 병적 상태, 트롬보포이에틴으로 치료 가능한 병적 상태, 고지질혈증, 고콜레스테롤혈증, 당뇨증, 고혈당증, 당뇨병, AIDS, HIV-1의 감염, 아코로노바이러스(aconovirus) 또는 SARS 감염, 헬퍼 T-세포 질환들(helper T-cell disorders), 수지상 세포 결손증들, 대식세포 결손증들, 혈소판, 림프구, 형질 세포 및 호중구 장애들을 포함하는 조혈작용 줄기 세포 기능이상들, 조혈작용 줄기 세포 증식, 조혈작용 줄기 세포 증식과 분화, 예비-백혈병적 상태들, 백혈병적 상 태들, 화학 치료 또는 방사선 치료로 생기는 면역체계 장애, 그리고 면역 결핍이 질병들의 치료로부터 생기는 사람 면역체계 장애들의 치료 그리고/또는 예방을 포함할 수 있다.
본 발명에 의한 약제학적 조성물들은 혈액 시스템 구성요소들을 유지하고 그리고/또는 수복시키는데 혈액 세포 카운트들을 균형화하는데, 당, 콜레스테롤, 칼슘, 요산, 유레아 그리고 알칼리 포스파타아제(alkaline phosphatase)와 같은 효소들을 포함하여, 혈액에서의 대사체들의 농도들을 균형화하는 곳에 유용할 수 있다. 나아가서, 본 발명의 약제학적 조성물들은 혈액 세포 증식을 유도하고, 백혈구 그리고/또는 적혈구 카운트들을 조절하며, 특히 백혈구 그리고/또는 적혈구 카운트들을 증가시키고, 헤모글로빈 혈액 농도를 상승시키고 그리고 혈소판 카운트들을 조절하는 곳에 유용할 수 있다.
여기서 사용되는 것으로서 생리학적 파라미터들의 수준들에 대하여 용어 "균형화함(balancing)"는 관련된 파라미터들의 수준들을 변화시키는 것과 그 수준들을 정상적인 값들에 보다 근접시키는 것을 의미한다. 여기서 사용되는 것으로서, 혈액 세포 형성과 같은 생리학적 과정들에 대하여 용어 "조절(modulating)"은, 그것에 국한되지는 않으나, 빈도수, 특징, 기간, 결과, 크기(규모), 순환적 성질, 그리고 그 유사류를 증가시키고 감소시키는 것을 포함하여, 상기한 과정들의 질 그리고/또는 양에서의 변화에 영향을 미치는 것으로 정의된다. 그러한 조절의 예들은 αS1-카제인과 여기서 아래에 기술되는 것과 같이, 거핵세포 증식, 수지상 세포 증식, 그리고 CFU-GM 콜로니 성장에 대한 G-CSF의 효과의 β-카제인의 향상이다. 그 러한 생리학적인 그리고 대사적인 파라미터들의 "균형화함" 그리고/또는 "조절함"이 생물학적 반응들의 변형을 포함한다는 것과, 그와 같이 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드들은, 단독으로 또는 그들 중에서 조합되어서, "생물학적 반응 변형자들(biological response modifiers)"이 될 수 있다는 것이 본 발명의 바람직한 실시예의 맥락에서 평가될 것이다.
여기서 사용되는 것으로서 생리학적 파라미터들의 수준들에 대하여 용어 "정상적 수치들(normal values)"은 건강한 사람들이나 또는 동물들의 수치들의 범위 안에 있는 수치들을 의미한다. 그러나, 고전적으로 정상이라고 고려되는 수치들의 범위들에 안에 있거나 또는 근접한 생리학적 파라미터들을 가지고 있는 정상적으로 "건강한" 대상체들이 그러한 생리학적 파라미터들의 또 다른 "균형화함" 그리고 "조절함"으로부터, 그들의 적정화를 향해서, 유익함을 취할 수 있다는 것이 평가될 것이다.
특별하게 바람직한 실시예들에서, 본 발명의 펩타이드들은 혈액 질환 또는 병적 상태들을 치료하거나 또는 예방하고, 적혈구 세포들, 백혈구 세포들, 혈소판들 그리고 헤모글로빈 수준의 카운트들을 균형화하기 위해서 사용된다. 본 발명의 약제학적 조성물들은 혈액 세포 증식을 활성화시키기 위해서 사용될 수 있다.
추가적으로, 약제학적 조성물들은 골수 이형성증(pre-leukemic) 및 백혈병(leukemic) 상태의 결함 및 부전과 혈소판감소증(thrombocytopenia)은 물론이고, 혈소판(platelet), 임파구(lymphocyte), 형질세포(plasma cell), 수지상세포(dendritic cell) 및 호중성 백혈구(neutrophil) 기능이상을 포함하는 조혈모세 포(hemopoietic stem cell) 기능이상들의 치료 그리고 또는 예방을 위하여 사용될 수 있다.
게다가, 약제학적 조성물들은 세포 증식성 질환들의 치료 그리고/또는 예방을 포함하여, 혈액 세포 형성을 조절하는 것을 위하여 사용될 수 있다. 이러한 맥락에서, 본 발명의 약제학적 조성물들이 화학요법이나 또는 방사선 조사 요법 중에 면역 반응의 자극에서, 부정적인 효과들을 완화시키고, 화학요법 그리고 방사선 조사-유도성의 구토를 감소시키며 그리고 보다 빠른 회복을 촉진하는 곳에서 장점을 가진다는 것을 주지하는 것은 가치가 있다.
또한 나아가, 본 발명의 약제학적 조성물들은 면역 결핍증, 예를 들면, HIV 질환과 자가면역 질환들과 관련된 질환들의 치료 중에 사람의 면역 반응의 자극을 위하여 사용될 수 있다.
본 발명의 조성물들은 또한 수의학적 사용을 위해서도 고려될 수 있다.
본 발명의 약제학적 조성물들은 골수 이형성증(pre-leukemic) 및 백혈병(leukemic) 상태의 치료 및 혈소판 감소증의 치료를 위해, 예를 들면, 비정상적 혈구 수치를 포함하는 이상들과 조혈모세포(hematopoietic stem cell) 생산 및 분화를 포함하는 이상들의 치료 및/또는 예방과 적혈구, 혈소판, 임파구, 수지상 세포, 대식 세포, 및/또는 호중성 백혈구 이상의 치료에 사용될 수 있다. 본 발명의 약제학적 조성물들은 또한 세포 증식성 질환들과 HIV와 같은 면역 결핍 및 자가면역 질환을 포함하는 질병들의 치료를 위하여 사용될 수 있다.
또한, 본 발명의 약제학적 조성물들은 화학요법이나 또는 방사선 조사 요법 중에 면역 반응을 조절하기 위해서, 예를 들면, 화학요법-유도성의 구토를 감소시키기 위하여 사용될 수 있다.
본 발명을 실제 적용으로 축소하면서, 본 발명의 펩타이드들이 그외 다른 조혈작용 성장 인자들의 추가로 사람 조혈작용 줄기 세포 증식과 분화에 대하여 상가적인 효과를 발휘하는 것이 놀랍게도 관찰되었다. 주지할만한 유의성 중에 적혈구계 콜로니 형성의 에리스로포이에틴-매개 자극의 증폭효과, 골수 세포들에서 과립성백혈구 대식세포콜로니 형성(CFU-GM) G-CSF-매개 자극의 증폭효과, 그리고 본 발명의 펩타이드들에 의한 거핵세포 증식의 트롬보포이에틴 (TPO) 유도의 투여량-의존성의 증진이었다. G-CSF는 현재 폭 넓게 다양한 백혈병과 암 치료들의 구성요소로서 (예를 들면, Benoit 등에게 허여된 미국특허번호: 6,624,154와 Bissery 등에게 허여된 미국특허번호 6,214,863을 보라) 줄기 세포와 전구 세포 조작을 위한 세포 성장 매체의 구성요소로서(예를 들면, Pykett 등에게 허여된 미국특허번호 6,548,299을 보라) 증여자들에서 골수의 조혈작용 선구체 세포들의 이동성을 위해서 사용될 수 있다. Neupogen(Filgrastim, Amgen Inc., USA)이라고 판매되고 있는 유전자 재조합 사람 (rh) G-CSF는 AIDS 백혈구 감소증(leukopenia) 및 발열성 호중구 감소증(febrile neutropenia), 호흡기 및 기타 감염증(Kolls 등, Resp. Res. 2000; 2: 9-11)과 같은 호중구 감소증과 과립성백혈구감소증에 관한 증상들을 위한 그리고 비골수성 악성종양들을 위한 화학요법 프로토콜들에서의 의학적 사용을 위해서 승인되었다. 유전자 재조합 사람 (rh) EPO은 현재 신장 빈혈, 조산 빈혈, 암 및 AIDS 관련 빈혈과 같은 증상들을 위해서, 그리고 예정 수술전 치료(pre- elective surgical treatment)를 위해서 승인된 치료법이다 (Sowade, B 등. Int J Mol Med 1998 ; 1: 305).
따라서, 한 바람직한 실시예에서, 혈소판감소증, 판코니범혈구감소증, 과립성백혈구감소증, 에리스로포이에틴으로 치료 가능한 병적 상태, a 트롬보포이에틴으로 치료 가능한 병적 상태, 또는 G-CSF로 치료 가능한 병적 상태와 같은 혈액 질환 또는 병적 상태는 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 치료적으로 효과적인 용량의 요구가 있는 대상체에 투여함에 의해서 치료된다.
또한, 본 발명에 따르면, 에리스로포이에틴, 트롬보포이에틴, or G-CSF의 효과를 증대하는 방법이 제공되고, 그 방법은 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 치료적으로 효과적인 용량의 요구가 있는 대상체에 투여함에 의해서 효과가 미치게 된다. 한 바람직한 실시예에서, 방법은 또한, 에리스로포이에틴, 트롬보포이에틴, 및 G-CSF와 같은 혈액 세포 자극 인자를 투여하는 것을 포함한다.
트롬보포이에틴은 중요한 다계통(multilineage) 효과들을 가지는 초기 작용의 사이토카인이다: TPO 단독으로, 또는 그외 다른 초기 작용의 사이토카인들과의 조합으로, (i) 전구 세포(progenitor cell)의 생존력을 향상시키고 세포자멸사(apoptosis)를 억제할 수 있고; (ii) 조혈 모세포 생산 및 작용을 조절할 수 있으며; (iii) 휴지 태인 다능성 세포의 분열을 유발할 수 있고; (iv) 다계통 분화를 유발할 수 있으며; (v) 과립성백혈구들, 적혈구들, 대식세포들 및 거핵 세포들 (MK, CFU-GEMM)을 함유하는 다계통 콜로니들의 형성을 증진할 수 있다. 더욱이, TPO는 과립성백혈구/단핵백혈구세포, 거핵세포 및 적혈구계 콜로니들을 위한 보다 제한된 원종의 생산을 자극하고, 원시 인간 골수 및 거핵 세포들의 피브로넥틴 및 피브리노겐에 대한 유착을 자극한다. G-CSF는 작용에서 유사하지만, 과립성백혈구 lineage의 세포들에 대해서 특정적이고, 한편 EPO는 적혈구 세포들과 적혈구 세포 전구체들의 발달을 자극한다. 따라서, TPO, EPO 그리고 G-CSF가 임상 혈액전문의/이식전문의들을 위한: 줄기 세포들의 이동성, 증폭 그리고 생체외(ex vivo) 확장과 자가(autologous) 및 동종이계(allogeneic) 이식을 위해 참여된 전구 세포(precursor cell)들을 위한 중요한 사이토카인이다. 추가적으로, 건강한 혈소판 증여자들에게 TPO와 G-CSF을 투여하는 것은 수혈 수율들을 증진시키기 위해서 채택되어 왔다. 그러나, TPO, EPO 그리고 G-CSF 치료법의 임상적 응용은, 다른 고려할 것들 중에서, 재조합 사람 사이토카인 rhTPO, EPO 그리고 G-CSF의 상대적으로 높은 가격들과 반복되는 투여가 되는 TPO, EPO 그리고 G-CSF의 잠재력이 있는 항원성에 의해서 복잡하게 된다.
TPO, EPO 그리고 G-CSF와 같은 혈액 세포 자극 인자, 그리고 본 발명의 펩타이드의 조합된 치료(병용 치료)는 2가지 모두를 포함하는 약제학적 조성물에서 함께, 그렇지 않으면 개별적으로, 표적 세포 증식과 기능에 대한 사이토카인들의 값이 비싸지 않고, 증명된 무독성 증대를 제공할 수 있다. 그런 조합에서, 본 발명의 펩타이드는 위에서 언급된 병적 상태들에 추가적으로, 척수이형성 증후군(MDS), 비골수성 악성종양들, 재생불량성 빈혈과 간부전증의 합병증들과 같은 기능 이상들의 치료에 응용될 수 있다. 본 발명의 펩타이드, 단독으로 또는 TPO 그리고 G-CSF와 조합하여, 혈소판 증여자들의 예비-치료는 나아가서 심지어 수혈 수율들을 효능을 증진시킨다.
따라서, 본 발명에 따르면, 트롬보포이에틴으로 치료 가능한 병적 상태, 에리스로포이에틴으로 치료 가능한 병적 상태 및 G-CSF로 치료 가능한 병적 상태와 같은 혈액 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법이 제공되고, 그 방법은 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 치료적으로 효과적인 용량의 요구가 있는 대상체에 투여함에 의해서 효과가 미치게 된다.
또한, 본 발명에 따르면, 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 및 G-CSF의 효과를 증대하는 방법이 제공되고, 그 방법은 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 치료적으로 효과적인 용량의 요구가 있는 대상체에 투여함에 의해서 효과가 미치게 된다.
또한, 본 발명에 따르면, 혈액 세포 형성을 조절하는 방법이 제공되고, 그 방법은 여기서 위에서 기술된 것과 같이, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 단독으로 또는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 및 G-CSF와 같은 혈액 세포 자극 인자들과 조합되어서 그들의 조합의 효과적인 용량들을 포함하는 약제학적 조성물의 효과적인 용량의 요구가 있는 대상체에 투여함에 의해서 효과가 미치게 된다.
한 바람직한 실시예에서, 혈액 세포 형성을 조절하는 것은 조혈작용을 유도 하고, 조혈작용 줄기 세포들 증식을 유도하고, 조혈작용 줄기 세포들 증식과 분화를 유도하고, 거핵세포 형성작용을 유도하고, 적혈구생성작용을 유도하고, 백혈구생성작용을 유도하고, 혈소판생성작용을 유도하고, 혈장 세포 증식을 유도하고, 수지상 세포 증식을 유도하고 그리고 대식세포 증식을 유도하는 것을 포함한다. 또 다른 보다 바람직한 일실시예에서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합은 단독으로 또는, 여기서 위에서 기술된 것과 같이, 그외 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 동일하지 않은 펩타이드들과 조합되어 있는 합성 펩타이드이다. 트롬보포이에틴으로 치료 가능한 병적 상태, 에리스로포이에틴으로 치료 가능한 병적 상태, 그리고 G-CSF로 치료 가능한 병적 상태와 같은 혈액 질환 또는 병적 상태를 치료하기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합과 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 G-CSF와 같은 혈액 세포 자극 인자의 효과를 증대하기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합과 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 혈액 세포 형성을 조절하는 것을 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합을 단독으로, 또는 트롬보포이에 틴, 에리스로포이에틴, 및 G-CSF와 같은 혈액 세포-자극 인자들과 조합하여서, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하고 있다.
바람직한 실시예들에서, 혈액 세포 형성을 조절하는 것은 혈액 세포 형성을 조절하는 것은 조혈작용을 유도하고, 조혈작용 줄기 세포들 증식을 유도하고, 조혈작용 줄기 세포들 증식과 분화를 유도하고, 거핵세포 형성작용을 유도하고, 적혈구생성작용을 유도하고, 백혈구생성작용을 유도하고, 혈소판생성작용을 유도하고, 혈장 세포 증식을 유도하고, 수지상 세포 증식을 유도하고 그리고 대식세포 증식을 유도하는 것을 포함한다. 혈액 세포 형성을 조절을 모니터링하는 방법들은, 생체내 조건과 시험관 내 조건의 양쪽 모두에서,이 기술에서 잘 알려져 있고, 아래의 예들 부분에서 상세하게 기술되어 있다.
골수로부터 말초 순환계까지의 줄기 세포들의 이동성은 많은 의학적 프로토콜에서 요구된다. 예를 들면, 암과 같은 증식성 기능 이상들의 화학요법적 또는 방사선 조사 치료법을 위한 제법에서, 환자들의 줄기 세포들은 첫째 골수로부터 이동하고, 보통은 G-CSF를 경유하며, 그리고 차후의 재구축을 위해서 수집된다. 유사하게는, 이종성인 줄기 세포 재구축에서, 증여자는 수혈과정에 선행하여 골수로부터 말초 순환계까지 줄기 세포들을 이동시키기 위한 인자들로 치료받는다. 골수로부터 말초 순환계까지의 줄기 세포들의 이동의 방법들은 이 기술에서 잘 알려져 있다 (예를 들면, 여기서 참조되어 합철된 US Patent Application No: 6,162, 427 to Baumann 등. ,을 참고하라).
본 발명을 실제 적용으로 축소하면서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합이 생체내 조건과 시험관 내 조건에서, 조혈작용 세포들의 증식을 증진시키고 자극한다는 것이 밝혀졌다. 따라서, 본 발명에 따르면, 말초의 줄기 세포 이동성을 증진시키는 방법이 제공되고, 그 방법은 여기서 위에서 기술된 것과 같이, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 단독으로 또는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 및 G-CSF와 같은 혈액 세포 자극 인자들과 조합되어서 그들의 조합의 효과적인 용량들을 포함하는 약제학적 조성물의 효과적인 용량의 요구가 있는 대상체에 투여함에 의해서 효과가 미치게 된다.
또한, 본 발명에 따르면, 혈액학적 질환, 혈액학적 결손증들, 혈소판감소증, 판코니범혈구감소증, 과립성백혈구감소증, 수지상 세포 결손증들, 대식세포 결손증들, 혈소판, 림프구, 형질세포 및 호중구의 기능 이상들을 포함하는 조혈 모세포 기능이상들, 골수 이형성증(pre-leukemic conditions), 백혈병(leukemic conditions), 골수형성이상 증후군(myelodysplastic syndrome), 비골수성 악성종양들, 재생불량성 빈혈 및 골수 부족(anemia and bone marrow insufficiency)으로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 증상을 치료하거나 또는 예방하기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴, 또는 G-CSF와 같은 혈액 세포-자극 인자들과, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 혈액 세포 자극 인자와 SEQ ID NOs: 1-33로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 아미노산 서열을 가지는 정제된 펩타이드와 약제학적으 로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물을 포함한다. 한 바람직한 실시예에서, 혈액 세포 자극 인자는 TPO, EPO 또는 G- CSF이다.
또한, 본 발명에 따르면, 조혈계가 파괴된 수령자에서 증여된 혈액 줄기 세포들의 콜로니형성을 증진시키는 방법이 제공되는데, 그 방법은 수령자에 증여된 혈액 줄기 세포들을 이식하기에 앞서서 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합으로 증여된 혈액 줄기 세포들의 증여자를 치료함에 의해서 효과를 발휘하게 된다.
또한, 본 발명에 따르면, 조혈계가 파괴된 수령자에서 증여된 혈액 줄기 세포들의 콜로니형성을 증진시키는 방법이 제공되는데, 그 방법은 수령자에 증여된 혈액 줄기 세포들을 이식하기에 앞서서 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합으로 증여된 혈액 줄기 세포들을 치료함에 의해서 효과를 발휘하게 된다.
또한, 본 발명에 따르면, 조혈계가 파괴된 수령자에서 증여된 혈액 줄기 세포들의 콜로니형성을 증진시키는 방법이 제공되는데, 그 방법은 수령자에 증여된 혈액 줄기 세포들을 이식하기에 앞서서 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합으로 증여된 혈액 줄기 세포들을 치료함에 의해서 효과를 발휘하게 된다. 한 바람직한 실시예에서, 혈액 줄기 세포들의 증여자, 또는 혈액 줄기 세포들, 또는 증여된 혈액 줄기 세포들은 수령자에 혈액 줄기 세포들을 증여하고 이식하기에 앞서서, 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 또는 G-CSF와 같은 혈액 세포 자극 인자로 또한 치료된다. 또 다른 바람직한 실시예에서, α-, β- 그 리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합은 그외 다른 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 동일하거나 또는 동일하지 않은 펩타이드거나 또는 펩타이드들과 조합되어 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 조혈계가 파괴된 수령자에서 증여된 혈액 줄기 세포들의 콜로니형성을 증진시키는 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합과 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 본 발명에 따르면, 조혈계가 파괴된 수령자에서 혈액 줄기 세포들의 콜로니형성을 증진시키는 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합과 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하고 있다.
한 바람직한 실시예에서, 약제학적 조성물은 나아가서 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 또는 G-CSF와 같은 혈액 세포 자극 인자를 포함한다. 또 다른 바람직한 실시예에서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합은 동일하거나 또는 동일하지 않은, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드거나 또는 펩타이드들과 조합되어 있다.
본 발명은 또한 유효 성분으로서 본 발명의 적어도 하나의 펩타이드를 함유하는 항-세균성 약제학적 조성물들과 항-세균 약제들로서 본 발명의 펩타이드들의 사용에 관한 것이다.
여기서 아래의 예들 부분에서 상세히 설명되는 것과 같이, 본 발명의 펩타이 드들, 그리고 유효 성분으로서 본 발명의 펩타이드를 함유하는 약제학적 조성물들은 혈구 이상, 세포 증식성 질환들, 면역 결핍을 포함하는 질환들 및 자가면역 질환들을 치료하고 예방하는 곳에서 사용될 수 있다.
따라서, 본 발명에 따르면, 자가면역 또는 전염성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법이 제공되는데, 그 방법은 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 효과적인 용량의 요구가 있는 대상체에 투여함에 의해서 효과가 미치게 된다.
한 실시예에서, 자가면역 또는 전염성 질환 또는 병적 상태는 바이러스 질환, 바이러스 감염, AIDS 및 HIV에 의한 감염증이다.
또한, 본 발명에 따르면, 혈소판감소증을 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법이 제공되는데, 그 방법은 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 효과적인 용량의 요구가 있는 대상체에 투여함에 의해서 효과가 미치게 된다.
또한, 본 발명에 따르면, 판코니범혈구감소증을 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법이 제공되는데, 그 방법은 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 효과적인 용량의 요구가 있는 대상체에 투여함에 의해서 효과가 미치게 된다.
또한, 본 발명에 따르면, 과립성백혈구감소증을 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법이 제공되는데, 그 방법은 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 효과적인 용량의 요구가 있는 대상체에 투여함에 의해 서 효과가 미치게 된다.
본 발명을 실제 적용으로 축소하면서, αS1-카제인의 N 말단 부분으로부터 파생된 펩타이드들의 투여가 유전적으로 소인을 가지고 있는 NOD 생쥐들에서 당뇨성 증후들의 발병을 효과적으로 예방하였다는 사실과, 가족 고콜레스테롤혈증 및 중성지방혈증(triglyceridemia)을 가지고 있는 사람 대상체들과, 그리고 동물 모델들 양쪽 모두에서 혈액 화학적 수치들을 균형화한 사실이 놀랍게도 밝혀졌다. 따라서, 본 발명에 따르면, 대사성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법이 제공되는데, 그 방법은 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 효과적인 용량의 요구가 있는 대상체에 투여함에 의해서 효과가 미치게 된다. 바람직한 실시예들에서, 대사성 질환 또는 병적 상태는 인슐린 비의존성 진성 당뇨병, 인슐린 의존성 진성 당뇨병, 당뇨증, 고혈당증, 고지질혈증,그리고/또는 고콜레스테롤혈증이다.
여기서 사용되는 것으로서, 용어 "대사성 질환 또는 병적 상태"는 몸에서 측정될 수 있는 어떤 생리학적 파라미터들의 비정상적인 수준들에 의해서 표현되는 것으로서, 몸에서 대사체들의 항상성 균형으로부터의 일탈(deviation) 또는 일탈들로서 정의된다. 그러한 생리학적 파라미터들은, 예를 들면, 호르몬 수준들, 전해질 수준들, 혈당 수준들, 효소 수준들, 그리고 그 유사류가 될 수 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 자가 조직의 골수 또는 말초 혈액 줄기 세포 이식 (ASCT) 또는 동종 골수 이식 (BMT)에 의해서 지지되는 화학방사선요법의 파괴적인 투여량들과 관련되어 있는 병적 상태들을 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법이 제공되는데, 그 방법은 αS1-카제인의 N 말단 부분으로부터 파생된 펩타이드들, 단독으로 또는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 또는 G-CSF와 같은 혈액 세포 자극 인자와 조합되어서 그 효과적인 용량의 요구가 있는 대상체에 투여함에 의해서 효과가 미치게 된다.
또한, 본 발명에 따르면, 자가면역 또는 감염성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합과 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함한다. 바람직한 실시예들에서, 질환 또는 병적 상태는 바이러스 질환, 바이러스 감염, AIDS, 그리고/또는 HIV에 의한 감염증이다. 또 다른 바람직한 실시예들에서, 본 발명의 펩타이드는 보조 치료법으로서, 바이러스성과 그외 다른 감염증에 대항하는 추가적인 치료와 조합되어서, 또는 발병을 예방하고, 또는 HIV 및 AIDS 치료법에서와 같이, 바이러스 감염증 다음에 오게 되는 질환 증후들의 심각성을 감소시키기 위하여 투여된다.
또한, 본 발명에 따르면, 대사성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합과 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함한다. 바람직한 실시예들에서, 대사성 질환 또는 병적 상태는 인슐린 비의존성 진성 당뇨병, 인슐린 의존성 진성 당뇨병, 당뇨증, 고혈당증, 고지질혈증,그리고/또는 고콜레스테롤혈증이다.
또한, 본 발명에 따르면, 자가 조직의 골수 또는 말초 혈액 줄기 세포 이식 (ASCT) 또는 동종 골수 이식 (BMT)에 의해서 지지되는 화학방사선요법의 파괴적인 투여량들과 관련되어 있는 병적 상태들을 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법이 제공되는데, 그 방법은 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드, 단독으로 또는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 또는 G-CSF와 조합되어서 그 효과적인 용량의 요구가 있는 대상체에 투여함에 의해서 효과가 미치게 된다.
또한, 본 발명에 따르면, 자가면역 또는 감염성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은, 유효 성분으로서, 단독으로 또는 그외 다른 동일하거나 또는 동일하지 않은 a-,jus-또는 κ-카제인 펩타이드들, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체와 조합되어 있는, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드를 포함한다. 바람직한 실시예들에서, 질환 또는 병적 상태는 바이러스 질환, a 바이러스 감염, AIDS,그리고/또는 HIV에 의한 감염증이다. 또 다른 바람직한 실시예들에서, 본 발명의 펩타이드는 보조 치료법으로서, 바이러스성과 그외 다른 감염증에 대항하는 추가적인 치료와 조합되어서, 또는 발병을 예방하고, 또는 HIV and AIDS 치료법 에서와 같이, 바이러스 감염증 다음에 오게 되는 질환 증후들의 심각성을 감소시키기 위하여 투여된다.
또한, 본 발명에 따르면, 대사성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합과 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함한다. 바람직한 실시예들에서, 대사성 질환 또는 병적 상태는 비-인슐린 의존 당뇨병, 인슐린-의존 당뇨병, 당뇨증, 고혈당증, 고지질혈증,그리고/또는 고콜레스테롤혈증이다.
또한, 본 발명에 따르면, 자가 조직의 골수 또는 말초 혈액 줄기 세포 이식 (ASCT) 또는 동종 골수 이식 (BMT)에 의해서 지지되는 화학방사선요법의 파괴적인 투여량들과 관련되어 있는 병적 상태들을 예방하거나 또는 치료하기 위한 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은 유효 성분으로서 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합과 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 자가면역 질환을 예방하거나 또는 치료하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 바이러스 질환을 예방하거나 또는 치료하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 바이러스 감염을 예방하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 조혈작용을 유도하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 조혈작용 줄기 세포들의 증식을 유도하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개 시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 조혈작용 줄기 세포들의 증식과 분화를 유도하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 거핵세포 형성작용을 유도하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 적혈구생성작용을 유도하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 백혈구생성작용을 유도하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 혈소판생성작용을 유도하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 혈장 세포 증식을 유도하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 수지상 세포 증식을 유도하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 대식세포 증식을 유도하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 혈소판감소증을 예방하거나 또는 치료하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개 시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 판코니범혈구감소증을 예방하거나 또는 치료하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다. .
또한, 본 발명에 따르면, 과립성백혈구감소증을 예방하거나 또는 치료하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 고지질혈증을 예방하거나 또는 치료하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 콜레스테롤혈증을 예방하거나 또는 치료하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 당뇨증을 예방하거나 또는 치료하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 당뇨병을 예방하거나 또는 치료하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, AIDS를 예방하거나 또는 치료하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, HIV에 의한 감염증을 예방하거나 또는 치료하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 자가 조직의 골수 또는 말초 혈액 줄기 세포 이식 (ASCT) 또는 동종 골수 이식 (BMT)에 의해서 지지되는 화학방사선요법의 파괴적인 투여량들과 관련되어 있는 병적 상태들을 예방하거나 또는 치료하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 트롬보포이에틴으로 치료 가능한 병적 상태을 치료하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 트롬보포이에틴의 효과를 증대하기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 말초의 줄기 세포 이동성을 증진시키기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 조혈계가 파괴된 수령자에서 증여된 혈액 줄기 세 포들의 콜론화를 증진시키기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 조혈계가 파괴된 수령자에서 혈액 줄기 세포들의 콜론화를 증진시키기 위한 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 자가면역 질환을 예방하거나 또는 치료하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 바이러스 질환을 예방하거나 또는 치료하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 바이러스 감염을 예방하거나 또는 치료하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 조혈작용을 유도하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있 다.
또한, 본 발명에 따르면, 조혈작용 줄기 세포 증식을 유도하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 조혈작용 줄기 세포들의 증식과 분화을 유도하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 거핵세포 형성작용을 유도하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 적혈구생성작용을 유도하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 백혈구생성작용을 유도하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시 하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 혈소판생성작용을 유도하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 혈장 세포 증식을 유도하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 수지상 세포 증식을 유도하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 대식세포를 증식을 유도하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 혈소판감소증을 예방하거나 또는 치료하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물 의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 판코니범혈구감소증을 예방하거나 또는 치료하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 과립성백혈구감소증을 예방하거나 또는 치료하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 고지질혈증을 예방하거나 또는 치료하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 콜레스테롤혈증을 예방하거나 또는 치료하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 당뇨증을 예방하거나 또는 치료하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사 용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 당뇨병을 예방하거나 또는 치료하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, AIDS을 예방하거나 또는 치료하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, HIV을 예방하거나 또는 치료하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, 한 방법이 제공되는데, 자가 조직의 골수 또는 말초 혈액 줄기 세포 이식 (ASCT) 또는 동종 골수 이식 (BMT)에 의해서 지지되는 화학방사선요법의 파괴적인 투여량들과 관련되어 있는 병적 상태들을 예방하거나 또는 치료하기 위하여, 유효 성분으로서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드 또는 그들의 조합, 그리고 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물의 사용을 개시하고 있다.
또한, 본 발명에 따르면, SEQ ID NOs:l-33로 구성되는 그룹으로부터 선택된 아미노산 서열을 가지고 있는 정제된 펩타이드가 제공된다.
또한, 본 발명에 따르면, SEQ ID NOs:1-33로 구성되는 그룹으로부터 선택된 아미노산 서열을 가지고 있는 정제된 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 약제학적 조성물이 제공된다.
본 발명은 또한, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 조합들을 포함하는 약제학적 조성물들과 그 약제학적 조성물들의 투여를 포함하는 치료의 방법들에 관한 것이다. 본 발명을 실제 적용으로 축소하면서, αS1-카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 조합들과 β-카제인으로부터 파생된 펩타이드들이 생쥐들에서 골수 재구축 다음에 오는 백혈구 증식을 증진시키는데 단독으로 투여되는 개별적인 펩타이드들보다 더 효과적이라는 사실이 밝혀졌다(Fig. 25을 참고하라). 한 실시예에서, 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물들 포함한다. 한 바람직한 실시예에서, 펩타이드들의 조합은 여기서 위에서 기술된 것과 같이, 공유적으로 결합된 쉬메릭 펩타이드들을 포함한다.
본 발명은 또한, 유효 성분으로서 본 발명의 적어도 하나의 펩타이드를 포함하고 있는 항-바이러스성 약제학적 조성물들과 항-바이러스성 약제들로서 본 발명의 펩타이드들에 관한 것이다. 본 발명을 실제 적용으로 축소하면서, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들이 어떤 증명할 수 있는 부작용들도 완전히 없는 효율적인 면역-조절 활성을 가지고 있다는 사실이 밝혀졌다.
여기서 아래의 예들 부분에서 상세하게 기술되는 것과 같이, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 혈액 줄기 세포들의 다양한 유형들의 증식을 자극할 수 있고 혈소판 수혈에 완전히 저항성이 있는 환자들에서조차 백혈구 세포들과 혈소판들의 재구축을 효과적으로 증진시킬 수 있다. 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 혈소판 재구축을 잠재적으로 증진시키는 것으로 알려져 있는 다른 방식들에 완전히 저항성이 있는 환자들에서 효과적이다(rhIL-3과 rhIL-6을 포함하여). 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 백혈구 세포들(WBC), 혈소판 재구축과 자연살해 활성의 자극에 대한 강력한 효과를 가지고 다른 혈액 줄기 세포들의 조혈작용 과정들을 증진시킬 수 있는 효율적인 면역조절자이다.
따라서, 본 발명의 또 다른 측면에 따르면, SARS 감염원과 관련된 병적 상태를 치료하거나 또는 예방하는 방법이 제공되는데, 그 방법은 αS1 αcasein의 N 말단 부분으로부터 파생된 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량의 요구가 있는 대상체에 투여하는 것을 포함한다.
또한, 본 발명에 따르면, SARS 감염원과 관련된 병적 상태를 치료하거나 또는 예방하는 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 약제학적 조성물은, 유효 성분으로서, αS-1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생된 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함한다. 한 바람직한 실시예에서, SARS 감염원은 코로나바이러스이다. 가장 바람직한 실시예에서, 코로나바이러스는 SARS-CoV이다.
SARS 감염원과 관련된 병적 상태를 치료하거나 그리고/또는 예방하기 위한 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 조성물들의 효능이 시험관 내 조건과 임상 시험들 양쪽 모두에서 평가될 수 있다는 것이 이 기술에서 통상의 지식을 가진 자에 의해 평가될 것이다. 최근에, Rota 등. (Sciencexpress,1 May 2003, see www. sciencexpress. org)은 SARS-CoV 바이러스의 특성화와, 성공적인 시험관 내 조건의 성장과 Vero 세포들에서 SARS-CoV의 분리를 보고하였다. 따라서, 예를 들면, 여기서 아래에 기술되는 것과 같이, HIV-1에 대해서, Vero 세포들은 SARS 감염원에 대한 노출에 앞서서 그리고 노출 후에 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 조성물들에 노출될 수 있고, 감염의 수준들이 결정될 수 있는데, 예를 들면, 이 기술에서 잘 알려져 있는 방법들을 사용하여 바이러스성인 특정적 사본들과, 단백질 생성불들 또는 비리온(virion) 생산의 측정을 경유함에 의한다.
여기서 위에서 상세히 기술된 것과 같이, αS2,ss, and K-분획s of casein단편들은 유익한 생물학적 속성들을 가지고 있는 펩타이드들을 함유하는 것으로 보여졌다. α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 조합들, 펩타이드들로부터 파생된 그외 다른 동일하거나 또는 동일하지 않은 카제인은(αS2-, andκ-카제인과 같은) α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드들이 여기서 효과적인 것으로 보여졌던 조혈작용의, 면역학적인, EPO-, TPO-, G-CSF-매개성의, 항-바이러스성의 그리고 그외 다른 과정들의 조절과 증진에 대한 상가적 효과를 가질 수 있다. 따라서, 또한, 본 발명에 따르면, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 그외 다른 동일하거나 또는 동일하지 않은 펩타이드들과 조합된, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 포함하는 약제학적 조성물이 제공되는데, 그 경우에 상기한 조합은 펩타이드들 또는 쉬메릭 펩타이드의 혼합물이다.
본 발명을 실제 적용으로 축소하면서, 저온에서 카제인 가수분해산물을 처리하기 위한 저온 방법이 확인되었다. 카제인의 소화 다음에 이어지는 프로테아제의 불활성화와 제거를 위한 이러한 새로운 방법은 신속성과 용이한, 그리고 열을 이용한 불활성화 방법을 사용하는 고전적인 방법들의 바람직하지 않은 단점들이 없이 보다 우수하다. 고온( > 75 ℃) 불활성화 단계를 냉각과 알칼리화로 대체함에 의해서, 프로테아제들의 효과적이고 절대적인 불활성화가, 펩타이드들에 대해 아무런 위험이 없이, 수행되었다.
따라서, 본 발명의 또 다른 측면에 따르면, 카제인의 단백분해효소 가수분해물의 저온 처리의 방법이 제공되는데, 그 방법은 단백분해성 효소들을 불활성화시키기 위해서 카제인 단백분해효소 가수분해물을 냉각시키고, 카제인 단백질 가수분해물의 pH를 산성의 pH로 조정하며, 산성의 카제인 단백질 가수분해물을 여과하고 그리고 여과물을 수집하여서, 단백분해 효소들을 포함하는 카제인을 거두어 들임에 의해서 효과가 발휘된다. 단백분해효소의 소화 다음에 카제인 가수분해물의 배치 냉각화를 위한 방법들은, 이 기술과(예를 들면, industrial fermentor and bioreactor temperature control systems from BioGenTek, New Delhi, India을 참고하라) 그리고 축산 가공품 산업에서 잘 알려져 있다(크고 작은 부피의 적용들을 위한 적절한 열교환 시스템들은 광범위하게 상업적으로 사용 가능하다).
여과물은 그 다음 또한, 천연 카제인으로부터 파생된 단백질들을 침전시키기 위하여 산성화되고, 분리되고 그리고 수집되며, 그 다음 그 침전물의 pH는 단백분해성 효소들을 비가역적으로 불활성화하기 위해서 수산화나트륨과 같은 염기를 사용하여 알칼리성 pH로 조정된다. 단백분해성 효소들의 불활성화 다음에, 그 침전물의 pH는염산과 같은 산을 사용하여 pH 7-9로 재조정되며, 그에 의하여 카제인 단백 질 가수분해물을 저온에서 처리하게 된다. 한 바람직한 실시예에서, 카제인 가수분해물은 약 10 ℃, 가장 바람직하게는 8-10 ℃로 냉각된다. 온도는 차가운 TCA의 첨가와 10 ℃보다 낮은 온도에서의 원심분리에 의해서 10 ℃에서 유지된다.
또 다른 실시예에서, pH는 2% (w/v) 산에 산의 첨가에 의해서 산성 pH로 조정되고, 나아가서 여과물을 산성화하는 것은 약 10% (w/v) 산에 산의 추가적인 첨가에 의해서 영향을 받게 된다. 바람직한 실시예에서, 침전물의 알칼리성 pH는 적어도 pH 9, 바람직하게는 pH 10, 가장 바람직하게는 pH 13으로 염기를 사용하여 조정된다. 바람직한 실시예에서, 알칼리성 pH는 15분보다 더 길게, 보다 바람직하게는 30분 보다 더 길게, 그리고 가장 바람직한 실시예에서는, 1시간보다 더 길게 유지된다. 냉각시키고 알칼리성 처리를 한 다음에, 잔기의 단백분해효소의 활성의 모니터링은 알칼리성 처리의 적정한 범위를 결정하기 위해서 사용될 수 있다.
여기서 사용되는 것으로서, 용어 "약"은 지시되는 수치보다 20% 더 큰 곳으로부터 20%까지보다 더 작은 곳까지를 포함하는 범위로서 정의된다. 따라서, 여기서 사용되는 것으로서, 문구 "약 10 ℃"는 8 ℃ 내지 12 ℃의 온도 범위를 포함한다. 유사하게는, 문구 "약 10% (w/v) 산"은 8% w/v 내지 12% w/v의 산 함량의 범위를 포함한다.
본 발명은 사람 질환의 치료를 위한 펩타이드들을 제공함에 의해서 현재 알려져 있는 배위들의 단점을 성공적으로 전달해주고, 그 펩타이드들은 단독으로 또는 그외 다른 동일하거나 또는 동일하지 않은 α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드들과 조합되어서, α-, β- 그리고 κ-카제인으로부터 파생되었고 ; 그리고 아무런 검출 가능한 독성이 없고 높은 치료적 효능을 소유한다.
본 발명의 추가적인 목적들, 장점들, 그리고 새로운 특징들이 다음에 오는 예들의 실험에 대해서 이 기술에서 통상의 지식을 가진 자에서 명백해 질 것이고, 그 예들을 제한시키려고 의도한 것은 아니다. 추가적으로, 여기서 위에서 묘사된 것과 같이 그리고 아래의 청구항 부분에서 청구되는 것과 같이 본 발명의 각 다양한 실시예들과 각 측면들은 다음에 오는 예들에서 실험적인 지지를 얻고 있다.
예들
다음에 오는 예들에 지금 참조가 되고 있고, 예들은 상기한 설명들과 함께, 본 발명을 제한이 없는 방식으로 설명한다.
재료들과 실험방법들
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 제조: 젖의 카제인 단편이 Hipp 등. (1952), ibid.,에 의해 기술된 것과 같이 분리되었거나 또는 상업적인 카제인으로서 제공되었고, 그리고 30℃에서 키모신(키모신)(또한 레닌(레닌)으로도 알려져 있음)(20 ng per ml)을 가지는 소모성의 단백분해효소의 소화에 의해 처분되었다. 반응이 완결될 때에, 그 용액은 효소를 불활성화시키기 위해서 가열되었고, 그 소화물은 유기산, 아세트산 또는 트리클로르아세트산을 사용하는 산성화에 의해서 파라카제이네이트로서(paracaseinate) 침전되었다. 파라카제이네이트은 원심분리에 의해 분리되었고, 그리고 관심의 대상인 펩타이드 단편들을 함유하고 있는 상청액 분획은 고농도의 산에 의해 카제이시딘(caseicidin)으로서 재침강되었다. 재-현탁 화와, 투석 그리고 중화과정 다음에, 결과적 소산물인 카제이시딘은 냉동건조되었다. 결과적 소산물인 분말 제제는 아래에 기술되는 것과 같이 생물학적 활성에 대해서 검정되었고, 펩타이드 분석을 위해서 HPLC에 의해 분리되었다.
양자 택일로, 카제이시딘은 냉각화와 알칼리성 처치에 의해서 제조될 수 있다. 카제인의 소화 다음에, 그 반응 혼합물은 10℃ 아래로 즉시 냉각되었고 차가운 TCA (트리-클로로 아세트산)가 2% TCA 용액을 얻기 위해서 첨가되었다. 그 용액은 1370 Xg에서, 10℃보다 낮은 온도에서, 원심분리에 의해서 분리되었다.
상청액은 제거되어서 여과되었다. 추가적인 차가운 TCA가 10% - 12.5% TCA 용액을 얻기 위해서 첨가되었다. 그 용액은 1370 Xg에서, 10℃보다 낮은 온도에서, 원심분리되었다. 침전물은 제거되어서 H20 중에 용해되었고 가수분해물의 pH를 pH 9-13로 증가시키기 위해서 강염기, 예를 들면, 수산화나트륨에 의해서 알칼리성으로 만들었다. 그 용액은 15분과 1시간 사이의 기본 pH에서 유지되었다. 후속적으로, 그 용액은 염산과 같은 산의 첨가에 의새서 산성화되었다.펩타이드들의 결과적 소산물인 혼합물은 나아가서 분획되었고, 여기서 기술되는 것과 같이, 덱스트란 ㅋ컬럼 (Sephadex와 같은 것) 상에서 겔 여과법에 의해서, 또는 경질 막들의 시리즈 상에서의 정용 여과에 의해서, 예를 들면, 10 kDa 컷오프(cutoff)를 가지는 1차적 정용 여과 장치, 그리고 3 kDa 컷오프를 가지는 2차적 정용 여과 장치 (Millipore,Billerica, MA, USA)를 사용하여, 정제되었다., .
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 HPLC 분석 : 위에서 기술된 것과 같이 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 2개의 단계들에서 HPLC에 의해 분석되었다. 처음에는, 냉동건조된 카제인 소화물이 0.1 % water triflouroacetic acid (w/w)-acetonitrile gradient인 C 18 역상을 사용하여 분리되었다. 검출은 214 nm에 자외선 흡광도에 따라서 이루어졌다. 이러한 과정들 다음에 샘플들은 다음에서 electrospray source가 장착된 HPLC-Mass Spectroscopy (MS)에 의해서 분석되었다. 질량 계산들은 저류 시간들로부터 유래한 것으로서 이온화된 펩타이드 샘플들의 질량을 나타낸다. 분리 과정 다음에, 펩타이드들의 아미노산 조성이 gas-phasemicrosequencer (Applied Biosystems 470A)에 의해 결정되었다.
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 몇가지 제조들의 분석은 다음에 오는 결과들을 생산해 내었다: 8개 펩타이드 피크들은 전형적으로 관찰되었다. 3개가 Rt 수치들 17.79, 19.7, 23.02 을 가지는 주요 피크들이었고 5개가 Rt 수치들 12.68, 14.96, 16.50, 21.9 그리고 25.1를 가지는 부수적 피크였는데, 그 Rt 수치들은, 각각, 2764,6788, 1880,2616, 3217,2333, 6708 그리고 6676 Da의 분자량을 나타내었다. Rt가 17.79 (2,764 Da에 상응되는)인 곳에서, 서열 RPKHPIKHQGLPQEVLNENLLRF (SEQ ID NO: 22, αS1-카제인의 완전한 서열에 대한 McSweeny 등. , 1993, ibid.,을 참고하라)을 가지는, αS1-카제인의 아미노산들 1-23을 나타내는 23개 아미노산들의 펩타이드의 주요 피크이다. 그외 다른 펩타이드들은 β-유사 카제인 전구체의 위치들 208-224, αS1-카제인의 위치들 16-37 그리고 αS2-유사 카제인 전구체의 위치들 197-222로부터 나온 것이었다. 그외 다른 펩타이드들도 역시 존재하였다. 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 또한 HPLC-MS (C-18 resin)로 분석되어서 MS/MS와 에드만 분할법(Edman degradation)을 사용하여 서열을 분석하였다. 사용된 컬럼은 Vydac C-18이었고, 그 전개 과정(elution)은 2% CH3CN, 0.1% TFA으로 시작하여 기울기(gradient) 분석으로 수행되었고 변형자(modifier)(CH3CN 중에서 2% H2O, 0.1% TFA)를 80분에서 80%까지 증가시킴에 의해서 계속되었다. 질량 스펙트로메트리는 나노스프레이 부착법을 사용하여, Qtof2 (Micromass, England)를 사용하여 수행되었다.
에드만 분할법이 Perkin Elmer (Applied Biosystems Division) 492 (procise) Microsequencer system을 사용하여 수행되었다. HPLC-MS도 또한 C-12 수지를 사용하여 수행되었다. 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 분석은 3가지의 주요 구성요소들을 발표하였다:
i) αS1-카제인의 N-말단 부분으로, 처리된 펩타이드의 아미노산 배위들 1-23을 나타내주는 펩타이드(SEQ ID No: 22). 분자량은 2764 daltons이다.
ii) β-카제인의 아미노산 배위들 193-209을 나타내주는 펩타이드(SEQ ID No.27). 분자량은 1880 daltons이다.
iii) κ-카제인의 아미노산 배위들 106-169을 나타내주는 펩타이드 (SEQ ID No. 29). 분자량은 6708 daltons이다. κ-카제인은 2가지 형태들로 발견되었다: 인산화된 형태, 그리고 인산화되지 않은 형태. 인산화된 펩타이드의 분자량은 6789 daltons이었다. 또한, 분자량이 6676 Da (non-phosphorylated)인 κ-카제인의 알려져 있는 변수들이 검증되었다. 3개의 부수적 구성요소들이 검증되었다:
i) αS1-카제인의 N-말단 부분으로, 처리된 펩타이드의 아미노산 배위들 1-22을 나타내주는 펩타이드(SEQ ID No: 21). 분자량은 2616 daltons이다.
ii) αS1-카제인의 아미노산 배위들 165-199을 나타내주는 펩타이드(SEQ ID No: 31). 분자량은 3918 daltons이다.
iii) αS2-카제인의 아미노산 배위들 182-207을 나타내주는 펩타이드(SEQ ID No: 32). 분자량은 3217 daltons이다.
iv)αS2-카제인의 아미노산 배위들 189-207을 나타내주는 펩타이드(SEQ ID No: 33). 분자량은 2333 daltons이다.
β-카제인의 N-말단 부분의 부분들, 그리고 소의 카제인의 그외 다른 부분들을 나타내주는 부수적 펩타이드들이 또한 검출되었다.
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 겔 여과:
여기서 위에서 기술된 것과 같이 제조된, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들이 Pharmacia에서 생산된 Superdex75 겔 여과 컬럼을 사용하여 겔 여과에 의하여 분자량에 따라서 분리되었다. 준비용 분리를 위해서 사용된 전개 완충액은 NH4HC03, pH = 8 이었다. 그 다음에 정제된 분획들이 획득되었다: αS1-카제인의 N-말단의 아미노산 부분들 1-23을 나타내는 펩타이드 (SEQ ID No. 22), 그리고 κ-카제인의 아미노산 부분들 106-169을 나타내주는 2차적 펩타이드 (SEQ ID No. 29). 단일 가설에 의해서 제한되기를 바람이 없이, HPLC, HPLC MS 그리고 겔 여과 방법들에 의한 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 분석들 사이에서 명확한 불일 체에 대한 하나의 설명이 펩타이드들의 혼합물의 특정적 구성요소들을 지연시키기 위한 겔 여과의 성향이다.
카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들: αS1 카제인의 N-말단 2-26 아미노산들에 상응하여 증가하는 길이들을 가지는 펩타이드들이 NoVetide Ltd., Haifa, Israel에 의해서, 순도가 95 % (HPLC)보다 크게 합성되었다. 품질 제어는 다음을 포함하였다: HPLC, 질량 스펙트로메트리(EI), 아미노산 분석법 그리고 펩타이드 함량. 아래의 표 3이 이 펩타이드의 서열을 제공하고 있다:
[표 3]
식별기호 서열(N 말단-C 말단) 아미노산들의 번호 SEQ ID NO:
(identification)
74 RP 2 1
IP RPK 3 2
2P RPKH 4 3
3P RPKHP 5 4
4P RPKHPI 6 5
5P RPKHPIK 7 6
Y RPKHPIKH 8 7
X RPKHPIKHQ 9 8
la RPKHPIKHQG 10 9
2a RPKHPIKHQGL 11 10
3a RPKHPIKHQGLP 12 11
A RPKHPIKHQGLPQ 13 12
B RPKHPIKHQGLPQE 14 13
C RPKHPIKHQGLPQEV 15 14
D RPKHPIKHQGLPQEVL 16 15
E RPKHPIKHQGLPQEVLN 17 16
F RPKHPIKHQGLPQEVLNE 18 17
G RPKHPIKHQGLPQEVLNEN 19 18
H RPKHPIKHQGLPQEVLNENL 20 19
I RPKHPIKHQGLPQEVLNENLL 21 20
J RPKHPIKHQGLPQEVLNENLLR 22 21
K RPKHPIKHQGLPQEVLNENLLRF 23 22
L RPKHPIKHQGLPQEVLNENLLRFF 24 23
M RPKHPIKHQGLPQEVLNENLLRFFV 25 24
N RPKHPIKHQGLPQEVLNENLLRFFVA 26 25
β193-208 YQEPVLGPVRGPFPH 16 28
κ106-127 MAIPPKKNQDKTEIPTUITIAS 22 30
비만형이 아닌 당뇨병 ( NOD ) 생쥐들에서 유년기 (제1형, 인슐린의존성 당뇨병( IDDM )):
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들: NOD 생쥐들이 자가면역 질환과 사람의 유년기 당뇨병의 연구를 위해서 보통 사용되는 모델이다. 생후 5주인 암컷 NOD 생쥐들이 100 ㎍ 의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 주사를 주마다 1회 그렇지 않으면 2회 투여받았고, 총 5회 또는 10회의 치료를 받았다. 대조 생쥐들은 아무런 치료도 받지 않았다. 질환의 심각성은 Combi 시험 막대기들을 사용하여 측정된, 당뇨(당뇨증) 수치에 의해서 결정되었다[Gross, D. J. 등. (1994), Diabetology, 37: 1195]. 결과들은 365-일 주기에 걸친 각 샘플에서 당뇨가 없는 생쥐들의 퍼센트로서 표현되었다.
카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들: 또 다른 실시예에서, 생후 6주인 암컷 NOD 생쥐들은 100 ㎍ 의 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들의 주사를 주마다 2회 투여받았고, 총 10회의 치료를 받았고, 또는 각 1 mg의 3회의 주사를 투여 받아, 3일 간격으로 총 3회의 치료를 받았다. 대조 생쥐들은 아무런 치료도 받지 않았다. 결과들은 여러 치료받는 그룹들에서 건강한 생쥐들의 숫자로서 표현되었다.
복강경 내당능 시험( Intraperitoneal Glucose Tolerance Test ( IPGTT ): 내당능 시험은 포유류들에서 포도당 대사와 당뇨병 성향들을 조사하기 위한 결정적인 방법이다. 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들을 투여 받고 25주 후의 포도당 로딩에 대한 반응이 복강경 내당능 시험으로 평가되었다. 포도당 주사는 1 g/kg 체중으로 구성되었다. 혈당 수치들은 시험에 앞서서(0 분), 그리고 로딩하고 60분 후에 취해진 혈액으로부터 결정되었다. 혈장 포도당 수준들은 포도당 분석기 2(Glucose Analyzer 2)(Beckman Instruments, Fullerton, CA)를 사용하여 결정되었고 mmol/L로 표현되었다. 정상 수치들은 140 mmol/L을 넘지 않는다.
자연살해 세포들( NK cells )의 증식의 자극:
사람 말초 혈액 줄기 세포들 ( PBSC )로부터: G-CSF로 치료된 대상체들의 PBSC는 FICOLL 기울기 분석기 상에서 분리되었고, 10% FCS와 글루타민을 함유하는 RPMI-1640 배지를 사용하여 2회 세척되었고, 그리고 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들이나 또는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들이, 지시된대로, (0-500 ㎍ per ml)로 있는 또는 없는 1.5 ml의 용기들 속으로 심어졌다. 2일 동안의 배양 다음에, 세포들은 35S-표지 K562 표적 세포들로부터 방출되는 방사능을 측정함에 의해서 자연살해 활성에 대해서 검정되었다(NEG-709A, 185.00 MBq, 2.00 mCi EasYTAGth Methionine,L- [35S] 43.48 TBq per mmol, 1175.0 Ci per mmol, 0.488 ml, Boston USA). 2가지의 농도들의 이펙터 세포들(한 용기당 2.5 x 105 와 5 x 105 세포들)이 U자 모양 바닥의 96개 용기(96 well) 조직 배양 평판들에서 용기 당 5 x 103 표적 세포들을 사용하여 인큐베이션 되었다(이펙터: 표적 세포 비율들이 각각, 50: 1 그리고 100: 1). 세포들은 5시간 동안 37 C에서 5% 이산화탄소, 95 % 공기 속에서 인큐베이션 되었고 1000rpm의 속도에서 5분간 원심분리함에 의해서 침전되었다. 35S 방출은 상청 액체의 50㎕ 샘플들에서 측정되었다.
쥐들의 골수 세포들( BM cells )로부터: 골수는 4마리의 치료 받지 않은 BALB/c 그리고 C57B1/6 생쥐들로부터 수집되었다. 골수는 25 게이지 주사 바늘을 사용하여 배지의 주사에 의해서 생쥐들의 앞다리들과 뒷다리들의 긴 뼈들로부터 획득되었다. 흡인된 세포들은 RPMI 1640로 세척되었고, 혈구계산기에서 카운트되었으며 그리고 생-염색되었고(380 ㎕ 의 아세트산/트리판 청색(trypan blue) 중에서 20 ul의 세포들), 그 다음 100 ㎍ per ml의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들이 있거나 또는 없이, 10 % 소태아 혈청, 항생제들 그리고 글루타민을 함유하고 있는 RPMI-1640에서 ml 당 2-5 x 106 세포들을 가지고 있는 배양 병들에 심어졌다. 세포 배양물들은 12-15일 동안, 37 ℃에서, 5 % 이산화탄소, 95 % 공기에서 인큐베이션 되었고, 1500 rpm의 속도에서 10분간 원심분리함에 의해서 획득되었고, 카운트되어서 51Cr(Chromium-51,740 MBq, 2.00 mCi 활성) 또는 35S(NEG-709A, 185.00 MBq, 2.00 mCi EasYTAGth 메치오닌(Methionine), L-[35S] mmol 당 43.48 TBq, mmol 당 1175.0 Ci, 0.488 ml, Boston USA)로 표지된 쥐의 임파종(YAC) 세포들이 25: 1 그렇지 않으면 50: 1의 이펙터: 표적 세포 비율들로 있는 U자 모양 바닥의 용기에 심어졌다. NK 활성은 세포가 없는 상청액들에서 퍼센트 방사능으로서 표현된다.
배양에서 사람 세포들의 증식:
Proliferation of human cells in culture: 말초 혈액(PB)은 건강하거나 또는 치료 효과가 미친 환자들에서 수집되었다. 치료 효과가 미친 환자들은 혈장 수혈에 앞서서 G-CSF 보조요법 외에는 아무 치료도 받지않았다. 골수(BM) 세포들은 흡인에 의한 화학요법 다음에 관해 기간 중에 있는 동의하는 건강하거나 또는 치료 효과가 미친 환자들에서 수집되었다. 제대혈은 정상적인 출산들 중에서 수집되었다. 여러 장기들의 사람 세포들은 FICOLL 기울기 분석기 상에서 분리되었고, RPMI-1640 배지로 2회 세척되었고, 그리고 0.2 ml의 평평한 바닥 조직 배양 용기들에 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들이 지시된 농도들로 있거나 또는 없이, 또는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들이, 지시된 것과 같이 있거나 또는 없이 심어졌다. 대조들을 포함한 모든 치료들이 삼중으로 반복되었다. 세포 증식은 3HT 합철에 의해서 측정되었다: 지시된 수 만큼의 날짜들 동안의 인큐베이션 후에 방사능의 티미딘이 첨가되었다[티미딘(메틸-[3H]) 특정적 활성 ml 당 5 Ci, ml 당 37 MBq , ICN Corp. ]. 세포들은 그 다음 16-20 시간 동안 인큐베이션 되었고, 표지되고, 거두어 들여 졌고 그리고 배지로 세척되었다. 합철된 방사능은 β 섬광계수기(β scintillation counter)에서 측정되었다.
K562 백혈병과 결장암 세포주들의 증식:
콜론(Colon)과 K562는 배양에서 성장한 암세포들의 확립된 세포주들이다. 2가지 모두의 세포주들은 배양 병들에서 37 ℃에서, 5 % 이산화탄소, 95 % 공기에서 성장하였고, 수확되었고 그리고 용기 당 4 x 105 세포들 (K562) 또는 3 x 103 세포들(Colon)을 가지는 조직 배양 용기들에서 심겨지기 전에, 배지로 세척되었다. 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들이, 지시된 농도들로, 용기들에 첨가되었고, 그리고 위에서 기술된 것과 같이 인큐베이션하고 9일 (K562) 또는 3일 (Colon) 후에 표지된 티미딘이 첨가되었다. 방사능 섭취의 획득과 측정은 위에서 기술된 것과 같다.
사람 말초 혈액 줄기 세포들 ( PBSC )에서 NK 세포와 T 세포 증식의 형광 항체 검출:
G-CSF 치료를 받은 사람 대상체들로부터의 말초 혈액 줄기 세포들(PBSC)이 혈장 수혈에 의해 수집되었고, FICOLL 기울기 분석기 상에서 분리되었고, 10 % 소태아 혈청을 함유하고 있는 RPMI-1640 배지로 2회 세척되었고 지시된 농도들에서 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들이 있거나 또는 없이, 배양 병들에서 인큐베이션 되었다. 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 사용한 10일, 14일 또는 28일 인큐베이션 다음에, T 세포들(CD3 표면 항원)과 NK 세포들(CD56 표면 항원)이 항-CD3 형광 항체(CD3/FITC cloneUHCT1), 항-CD56 형광 항체(CD56/RPE cloneMOC-1) (DAKO A/S, Denmark) 그리고 대조로서 생쥐의 IgGl/RPE 그리고 IgGl/FITC 항체들을 사용하여 직접적인 면역형광에 의해서 검출되었다. 형광으로 꼬리표가 달린 세포들의 검출은 형광 활성화 분류기(FACS)를 사용하여 수행되었다.
배양에서 골수( BM ) 세포들로부터의 조혈작용의 자극:
쥐의 골수 세포들로부터의 다능성 콜로니들(CFU- GEMM)에서 거핵세포들의 증식: 생후 8-12주의 C3H/HeJ 생쥐들로부터의 원시 골수 세포들(1 x 105 per ml)이, 8-9일 동안, 37 ℃에서, 5 % 이산화탄소, 95 % 공기에서, 혈청이 없는 메틸 셀룰로오즈-IMDM 배지에서 성장하였다. 다능성 콜로니들(CFU- GEMM)의 성장을 위해 적절한 배지는 1 % BSA (Sigma), 10-4 M 티오글리세롤(thioglycerol)(Sigma), 2.8 x 10-4 M 사람 트랜스페린(transferrin)(TF, Biological industries, Israel), 10 % WEHI-CM을 IL-3와 ml 당 2 단위(units per ml)의 에리스로포이에틴 (rhEPO, R & D Systems, Minneapolis)의 공급원으로서 함유하였다. 콜로니들은 Olympus dark field 현미경을 사용하여 8-9 일 후에 숫자가 세어졌다. 콜로니들은 마이크로피펫으로 뽑혀져서, 세포원심분리가 되었고 개별적인 카운트를 위해서 May-Grunwald-Giemsa으로 염색되었다. 적어도 700개 세포들이 각 제법을 위해서 카운트되었다.
CFU - GEMM 에서 수지상 세포들의 증식: 상기한 거핵 세포 증식의 검정을 위해서 기술되었던 것과 같이 원시 골수 세포들로부터 성장한 다능성의(CFU- GEMM) 콜로니들은 수집되어서, 염색되었고 수지상 세포들에 대해서 카운트되었다. 적어도 700개 세포들이 각 제법을 위해서 카운트되었다.
PCFU - GEMM 에서 혈장 세포들의 증식: 상기한 거핵 세포 증식의 검정을 위해서 기술되었던 것과 같이 원시 골수 세포들로부터 성장한 다능성 (CFU- GEMM) 콜로니들은 수집되어서, 염색되었고 혈장 세포들에 대해서 카운트되었다. 적어도 700개 세포들이 각 제법을 위해서 카운트되었다.
CFU - GEMM 에서 대식 세포들의 증식: 상기한 거핵 세포 증식의 검정을 위해서 기술되었던 것과 같이 원시 골수 세포들로부터 성장한 다능성 (CFU- GEMM) 콜로니들은 수집되어서, 염색되었고 대식 세포들에 대해서 카운트되었다. 적어도 700개 세포들이 각 제법을 위해서 카운트되었다.
CFU - GEMM 에서 적혈구 세포들의 증식: 상기한 거핵 세포 증식의 검정을 위해서 기술되었던 것과 같이 원시 골수 세포들로부터 성장한 다능성 (CFU- GEMM) 콜로 니들은 수집되어서, 염색되었고 적혈구 세포들에 대해서 카운트되었다. 적어도 700개 세포들이 각 제법을 위해서 카운트되었다.
CFU - GEMM 에서 다형핵 세포들( Polymorphonuclear ( PMN ) Cells )의 증식: 상기한 거핵 세포 증식의 검정을 위해서 기술되었던 것과 같이 원시 골수 세포들로부터 성장한 다능성 (CFU- GEMM) 콜로니들은 수집되어서, 염색되었고 다형핵 세포들에 대해서 카운트되었다. 적어도 700개 세포들이 각 제법을 위해서 카운트되었다.
사람 골수와 제대혈 세포들로부터 거핵 세포- 그리고 적혈구 형성 세포들의 증식: 명백히 건강한 사람으로부터의 골수의 샘플이 한 무리의 정제된 단핵 세포들(mononuclear cells (MNC))을 얻기 위하여 Histopaque-107 (Sigma Diagnostics)을 사용하여 농도 기울기 분리에 의해서 처리되었다. 콜로니 검정법들은 36 mM 중탄산나트륨(Gibco), 30 % 소태아 혈청(FBS) (Hyclone), 0.292 mg/ml의 글루타민, glutamine, ml 당 100 단위의 페니실린(penicillin) 그리고 ml 당 0.01 mg의 스트렙토마이신(streptomycin)(Biological Industries, Beit Haemek)을 함유하는 Iscoves 변형된 Dulbecco의 배지에서 재수화되어서, 0.92 % 메틸 셀룰로오즈(4000 centripase powder, Sigma Diagnostic)의 최종적 농도들을 함유하는 평판 배지에서 수행되었다. 정상 출산들로부터의 제대혈이 수집되어서 위에서 언급했던 것과 같이 준비되었다.
ml 당 105 MNC를 함유하는 콜로니 검정 배지가 용기 당 0.33 ml 만큼, 24 용기(24 well) 조직 배양 평판(Greiner) 내에 삼중의 용기들에 평판 배지로 놓여졌 다. 그 배양물들은 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 또는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들이 지시된 농도들로 있거나 또는 없이, 37 ℃에서, 5 % 이산화탄소, 95 % 공기에서, 그리고 55 %의 상대 습도에서 인큐베이션 되었다. 평판 배지들은 14일 후에 50개 이상의 세포들을 함유하는 콜로니들에 대해서 채점되었다. 거핵 세포들은 사람 혈소판 당단백질들을 인식하는 특정한 토끼 항체와, 그리고 FITC-콘쥬게이트된 염소 항-토끼 IgG를 사용하여 간접적인 면역 형광 검사법에 의해서 검증되었다. 추가된 성장 인자들은 과립성백혈구 대식세포 콜로니들 (CFU-GM)의 발달을 유도하기 위하여 ml 당 15 ng의 leucomax (GM-CSF) (Sandoz Pharma)와, 그리고 부피 당 부피로 5 %인 사람 피토-헤마글루티닌-m(human phyto-hemagglutinin-m)(Difco Lab)-유도의 무혈청 배지(conditioned medium (CM))을 포함한다.
2 단위/ml의 에리스로포이에틴(EPO)이 적혈구 형성 콜로니들의 형성을 유도하기 위해서 사용되었다 (적혈구군 형성 단위(burst-forming unit-적혈구계)-BFU-E).
양자 택일로, 자가 조직의 골수 이식이 되고 있는 동의하는 자발적 증여자들 또는 환자들로부터 사람 골수 세포들은 10-1000 ㎍ per ml의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들를 함유하는 배지에서 예비 배양되었고, 반고형 한천 배지에서 성장하였고, 치료받고 7일 또는 14일 후에 과립성백혈구-대식세포 조혈작용 콜로니들(GM-CFU)에 대해서 채점되었다.
거핵세포 형성작용은 100 ㎍ per ml천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 이 있거나 또는 없이, 액체 배양물(RPMI-1640에 더하여 10 % 사람 AB 혈청, 글루타민 그리고 항생제들)의 샘플들에서 많은 거핵 세포들을 채점하거나, 그렇지 않으면 콜로니 형성을 평가하기 위한 메틸 셀룰로오즈 검정에 의해서 건강한 동의하는 사람 증여자들로부터의 정상 골수 세포들에서 측정되었다. 2 x 105 개의 골수 세포들은 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들이 있거나 또는 없이 표준 성장 인자 조합의 존재 하에서 심어졌다. 메틸 셀룰로오즈 검정에서 거핵 세포들은 심어지고 12일-14일 후에 역상 현미경으로 카운트되었다.
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 사용하는 임상 시험들: 한 시리즈의 시험들에서, 50 mg 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 함유하는 1회 투여량이 2시간에 걸쳐 3개의 데포(depot)로서 사람 대상체들에게 근육내 투여되었다. 임상적 파라미터들은 지시된 간격들에서 모니터링되었다. 그외 다른 시험들에서, 암과 전이성 질환에 대한 치료의 여러 단계들에 있거나 그리고/또는 암과 전이성 질환으로부터의 관해 기간 중인 환자들은 한번 또는 두번 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 투여 받았고, 그리고 말초 혈액의 세포 카운트에서의 변화들에 대해서 모니터링되었다.
사람 림프구 세포들의 시험관 내 조건 HIV 감염의 저지:
펩타이드들: 냉동건조 분말로 공급된 펩타이드들(천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 그렇지 않으면 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들 (길이 측면에서 2-26 아미노산들, 표 3을 참고하라)이 RPMI 완전 배지에서 재현탁되었고 50 내지 1000 ㎍ per ml의 최종적 농도에서 세포 배양물들에 첨가되었다.
세포들: 필수적으로 CD4 분자의 낮은 표면 수준들을 나타내는 어떤 세포들이 HIV-1 감염에 대한 효능적 표적으로 간주될 수 있더라도, 신선하게 분리된 사람 세포들(원시 세포들)의 몇 가지 유형들과 세포주들이 시험관 내 조건 HIV 감염에 감수성이 있는 것으로 알려져 있다. HIV-1 감염에 대해서 아주 감응성이 있는 흔히 사용되는 2개의 사람 세포주들이 선택되었고, CEM 그리고 Sup-Tl이다.
CEM은 G. E. Foley 등.[ (1965), Cancer 18: 522]에 의해서 처음 유래된, 급성 림프성모구성 백혈병을 가진 4세의 코카시안 여아의 말초 혈액의 백혈구층(buffy coat)으로부터의 사람 T4-림프구모구성 세포주(lymphoblastoid cell line) 이다. 이 세포들은 배지에서 현탁 상태로서 계속해서 유지되었고, 감염도, 항바이러스제들 그리고 중화시키는 항체들의 분석을 위해서 광범위하게 사용되어 왔다.
Sup-Tl은 비-호지킨 T 세포 임파종을 가진 8세 남아의 흉막 삼출로부터의 사람 T4-림프구모구성 세포주이다[Smith, S. D. 등. [ (1984) Cancer Research 44: 5657]. 이 세포는 표면 CD4의 높은 수준들을 표현하고 있고, 세포 융합, 세포변성 효과 그리고 HIV-1의 감염성의 연구들에서 유용하다. Sup-Tl 세포들은 증균용 배지들에서 현탁 상태로 성장한다.
배지: 세포들은 10% 소태아 혈청과, 2 mM 글루타민 그리고 2 mM 페니실린-스트렙토마이신(GIBCO)으로 풍부한 RPMI-1640 완전 배지에서 성장하였다.
바이러스: 채택된 HIV 바이러스 가닥은 HIV-1IIIB이었고, 원래 지정된 HTLV- IIIB이었다. AIDS 또는 관련된 질환들을 가지는 몇 환자들로부터의 말초 혈액의 농축된 배양액들이 H-9 세포들에서 영구적으로 생산성 있는 감염을 확립하였다. 이 서브타입 B 바이러스는 사람 T-세포주들에서 복제하기 위한 뛰어난 능력을 갖고 있다. 바이러스 적정 농도(viral titer)는 모액(stock solution)에서 5.38 ng per ml이었다.
FITC - 표지된 펩타이드들: 각각, 약 494/520 nm의 흥분상태/발산상태 최대치를 가지는 FITC F-1300(Fluorescein isothiocyanate,isomer I, Sigma (F25o-2) St. Louis, MI, USA)이 채택되었다. 아민-반응성의 형광 유도체가 공유적 표지 단백들에 대한 아마도 가장 보편적인 형광 유도화 시약이다. FITC-콘쥬게이트된 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들이 리신의 아민 그룹들에 대한 FITC의 공유 결합에 의해서 준비되었다.
HIV -1 P 24 항원 포착 검정법: 채택된 HIV-1 P24 항원 포착 검정법 키트는 세포들에서 바이러스의 생산의 정도에 비례적으로 관련되어 있는 HIV-1 P24 코어 항원의 양을 측정하기 위해서 고안되었다. 이 키트는 SAIC-NCI-Frederick Cancer Research Institute, P. O. Box B, Frederick, M. D 21702, USA의 AIDS 백신 프로그램으로 부터 구입되었고, HIV-1 P24, 일차 항체-토끼 항-HIV P24 혈청, 2차 항체-염소 항-토끼-IgG (H+L) 퍼옥시다아제(peroxidase) 콘쥬게이트된 항체, TMB 퍼옥시다아제 기질 시스템 그리고 융해된 HIV-1 P24 표준체에 대한 단일클론성 항체로 코 팅된 96개 용기 평판들을 포함하였다. HIV-1 P24 항원 포착 검정법은 Organon-Technica ELISA 검출기에서 650nm에서 참조(reference)를 가지고 450 nm에서 분석되었다.
HIV -1 P 24 항원 포착 ELISA: HIV 감염은 조직 배양 배지에서 HIV-1 P24 코아 항원들을 검출하는 간접적인 효소 면역 검정법으로 측정되었다. 조직 배양 상청액은 일차 토끼 항-HIV-1 P24 항원과 반응되었고 퍼옥시다아제 콘쥬게이트된 염소 항 토끼 IgG에 의해서 가시화되었다. 반응은 4N의 황산을 첨가함에 의해서 종결되었고, 전개된 그 색상의 강도가 조직 배양 상청액에서 존재하는 HIV-1 항원의 용량에 비례적이었다.
생물학적 위험성 수준 3 ( BL -3) 실험실:
모든 바이러스 생산의 분리와 감염, HIV-1 감염 세포들의 조직 배양, 상청액 수거물을 함유하는 P24 항원 그리고 P24 항원 포착 ELISA가 BL-3 시설에서 수행되었고 NIH와 CDC(USA)에 의해서 정해진 생물학적 안전성 실제 적용들에 의하였다.
유세포분류기 ( Flow cytometry ): FACSort 세포 분류기(cell sorter)(Becton & Dickinson, San Jose, CA. USA)가 (i) 각 실험에서 동일한 정도의 감염을 보증하기 위해서 HIV-1로 감염시키기 전에 CD4 양성 CEM과 sup-Tl 세포들의 배치들의 퍼센티지를 결정하기 위해서 사용되었고; 그리고 (ii) FITC 콘쥬게이트된 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 세포질과 핵에 정착시키는 T 세포들을 검출하기 위해 서 사용되었다.
이산화탄소 인큐베이터: HIV-1를 사용한 바이러스 배양 생산 세포들을 위하여, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들로 전처리된 세포들과 바이러스과 는 되고 또 달리 HIV-1로 인큐베이션되었던 세포들은 실험 기간 동안 습기가 있는 이산화탄소 인큐베이터에서 모두 방치되었다.
사람의 배양된 CD4 세포들의 HIV 감염: 보다 긴 인큐베이션들을 위하여, 세포들(CEM,Sup-Tl)은 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 (50-1000 ㎍ per ml) 또는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들 (10-500 ㎍ per ml)의 몇 개의 증가하는 농도들을 가지고 24시간(합성과 천연적인 펩타이드들을 위해)과 48시간(단지 천연적인 펩타이드들을 위해) 동안 준비 인큐베이션되었고 그 후에 HIV-IIIIB (45 ㎍ per ml 최종 농도)가 각각의 용기에 첨가되었다. 보다 짧은 인큐베이션들을 위하여(3 시간), HIV-1IIIB는 펩타이드들과 함께 3시간 동안 준비 인큐베이션되었고 그 다음 조직 배양 평판들에서 세포들에 첨가되었다(5000 세포/용기). 대조들은 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들과 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들의 세포 생존성과 성장에 대한 효과를 시험하기 위한 IF (Infected, cells cultured with HIV-1 and without peptides), UIF(Uninfected, cells cultured withoutHIV-1 and without peptides) 그리고 UIF + Ch (Uninfected + 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들, cells cultured in the presence of 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들{50-1000 ㎍ per ml})이었다. 세포들은 감염 후 날짜 7, 10 그리고 날짜 14에(P24 항원 배양 상청액 획들물의 날짜) 생존성과 증식의 속도에 대해서 카운트되었다. 세포들과 조직 배양 상청액들(배지)는 거두어 들여 져서 즉시 10 % Triton X-100의 1/10 부피로 융해되었다. 이 샘플들은 또한 37 ℃에서 1시간 동안 인큐베이션 되었고 P24 항원에 대해서 시험될 때까지 80 ℃로 유지되었다.
공초점 현미경: 레이져 스캐닝 공초점 현미경 기술을 채택하여, TW ZeissAxiovert 135M 역상 현미경에 부착된, Zeiss LSM 410 공초점 레이져 스캐닝 시스템이, 세포들에 FITC 콘쥬게이트된 펩타이드들의 침투를 검출하기 위하여 사용되었다. T 세포들이 37 ℃의 인큐베이터에서, 5 % 이산화탄소, 95 % 공기에서, FITC 콘쥬게이트된 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들과 함께 인큐베이션되었고, 그 후에 그 세포들은 결합되지 않은 FITC-펩타이드들을 제거하기 위해서 인산 완충 식염액(PBS)으로 3회 세척되었다. 세포들은 3.8 % 포르말린으로 10분 동안 고정되었고, PBS로 2회 세척되었으며 그리고 현미경 아래에서 세포들을 보기 전에 50 - 100 겔 PBS에서 재현탁되었다. 그들의 세포질들과 핵들에서 FITC-천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 다양한 용량들을 나타내면서 인큐베이션의 각기 다른 시간 지점들로부터의 세포들의 선택된 영상들(15 분, 30 분, 1 시간, 1.5 시간 그리고 3 시간)이 3.5 인치 집 드라이브(Zip drive)(230 MB)에 저장되었고 포토샵 소프트웨어를 사용하여 사진들을 위해 처리되었다.
[ 3 H]- 티미딘 합철 시험: In order to test the effect of 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 T 세포 증식에 대한 효과를 시험하기 위해서, Sup-Tl 세포 들에서 HIV-1 감염에 대해서 기술된 것과 같이, 96개 평면 바닥의 마이크로웰 평판(5000 세포/용기)에서, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 (RPMI에서의 10mg/ml 모액(stock))의 몇 농도들이 Sup-Tl 세포 배양물들에 첨가되었다. 세포들은 카운트되어서 그들의 생존력이 트립판 청색 염색 시약 배제에 의해서 결정되었다. 그 세포들은 각각의 시간 지점에서(3, 7, 10 그리고 14 일) 18시간 동안(하룻밤 동안) [3H]-티미딘으로 펄스를 주었고 방사능 검출을 위해서 유리 섬유 여과기들 상에서 거두어 들여졌다([3H]-티미딘의 세포 DNA 속으로의 합철은 세포 증식의 정도에 비례적이다).
정상적이고, 조혈계가 파괴되고 그리고 이식 수령자인 생쥐들과 기네아 피그들에서 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 독성: 동물 kg 당 5,000 mg의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 근육내 주사 또는 정맥내 주사가 1회 투여로, 또는 3회 투여로서 정상적인 동물들에게 투여되었다. BALB/c, C3H/HeJ 그리고 비만형이 아닌 당뇨병의(NOD) 생쥐들을 포함하여 다양한 가닥들(strains)이 채택되었다. 그 생쥐들은 죽음을 당하기 전에 그리고 사후 실험(독성 검정법)으로 10개월 동안 모니터링 되었거나 또는 200일 동안 관찰되었다(생존율). 기네아 피그들은 동물 마다 20 mg의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 1회의 근육내 주사를 투여 받았다. 15일 후에 죽음을 당했고 병리를 위해서 실험되었다.
골수 이식 수령 생쥐들에서 백혈구와 혈소판의 재구축:
BALB/c 생쥐들은 분 당 50 cGy의 투여량으로, 총량이 분당 600 cGy가 되도 록, 피부와 70 cm 거리에서 소스(source)에 준치사량으로 방사선이 조사되었다. 방사선 조사된 생쥐들은 위에서 기술된 것과 같이 공통유전자형의 골수로 재구축되었고, 이중 맹검 프로토콜 후에, 24 시간 후에 동물 마다 1 mg의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들, 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들(13-26 아미노산들, 상기의 표 3을 참고하라), 또는 사람 혈청 알부민(대조들)을 정맥내로 주사맞았다. 백혈구 재구축은 치료하고 나서 6일 또는 12일로부터 지시된 간격들에서 수집된 말초 혈액에서 세포 카운트에 의해서 결정되었다. 혈소판 재구축은 치료하고 나서 날짜 6 내지 날짜 15일까지 지시된 간격들에서 안후 신경총으로부터 EDTA-함유의 바이알들 속에 수집된 혈액에서 세포 카운트에 의해서 결정되었다.
한 추가적인 시리즈의 실험들에서, CBA 생쥐들은 치사량으로 방사선이 조사되었고(900 cGy), BM 세포들로 재구축되었으며 그리고 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 또는 위에서 기술된 것과 같이 사람 혈청 알부민으로 치료되었다. 혈소판 재구축은 위에서 기술된 것과 같이 검정되었다.
세번째 시리즈의 실험들에서, 생쥐들은 방사선이 조사되었고(800 cGy), 재구축되었으며 그리고 1.0 mg의 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들(αS1 카제인의 N 말단의 처음 6과 12 아미노산들을 나타내는 펩타이드들 3a와 4P-위에서 표 3을 참고하라)이 매일, 이식 후 날짜 4, 5, 6 그리고 7에 복강내로 주사되었다. 혈소판 재구축은 이식 후에 날짜 10과 날짜 12에 검정되었다.
세번째 시리즈의 실험들에서, F1 생쥐들은 방사선이 조사되었고(750 cGy), 공통유전자형의 골수로 재구축되었으며 그리고 24시간 후에 생쥐 마다 1 mg의 β 카제인의 아미노산들 193-208(SEQ ID No.28)을 나타내는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들이 정맥내로 투여되었다. 추가적으로 생쥐들의 2개 그룹들이 αS1 카제인 위치 1-23의 천연의 분획과, κ 카제인의 아미노산 배위들 106-169을 나타내는(SEQ ID No. 30), 천연의 κ 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 분획을 사용하여, 각각 치료되었다. 백혈구수 카운트들은 이식 후 날짜 5, 7, 10 그리고 12에 수행되었다.
골수이식 수령자 생쥐들의 재구축과 증여자 생쥐들에서 골수 세포 증식의 증진:
C57B1/6 생쥐들은 분 당 50 cGy의 투여량으로, 총량이 분당 900 cGy가 되도록, 피부와 70 cm 거리에서 소스(source)에 치사량으로 방사선이 조사되었다. 이중 맹검 프로토콜 후에, 방사선 조사된 생쥐들은 골수 수집 하루 이전에 동물 마다 1 mg의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들로 그렇지 않으면 생리식염액(대조들)로 치료된 생쥐들로부터의 공통유전자형의 골수 세포들로 재구축되었다. 한 실험에서 생쥐 생존은 18일 동안 모니터링 되었다. 또 다른 실험에서 생쥐들은 8일 후에 죽음을 당했고 비장의 콜로니 형성이 모니터링 되었다.
카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들이 유의성 있게 콜레스테롤 수준들을 감소시킨다:
생후 7주된 암컷 C57B1/6j 생쥐들에서 콜레스테롤 수준들을 감소시키기 위한 합성 카제인 파생 펩타이드들의 능력은 동맥 아테롬 발생성 식이를 섭취시킨 후에 평가되었다. 생쥐들은 8개의 그룹들로 나뉘어졌다. 한 대조 그룹은 정상 식사를 섭 취하였다. 2차적 대조 그룹은 변형된 초콜렛를 함유한 Thomas Hartroft 식사가 섭취되었다(#TD 88051: Teklad, Madison, WI) [Gerber, D. W. 등., Journal of Lipid Research. 42,2001]. 그 나머지 실험용 그룹들은 모두 변형된 Thomas Hartroft 식사를 섭취하였다. 식사를 하고 1주 후에, 혈청 콜레스테롤 수치들이 ㅇ유의성 있게 증가하였고 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들이 쥐 마다 1 mg가 복강내로 주사되었고, 그 다음 1주 후에 2차 주사 0.1 mg가 이어졌다. 콜레스테롤 혈액 수준들은 Roeschlou & Allin 효소적 방법(Roche, Inc. , Germany)에 근거한 Roche 콜레스테롤 검정법에 의하여 결정되었다.
실험 결과들
천연 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들:
정화된 응유가 때때로 세균의 성장을 지지하는데 실패하였던 것을 관찰하는 것에서 기원하여, 살균성 속성들을 소유하는 카제인 단편이 유단백질들로부터 분리되었다(United States Patent No. 3,764, 670 to Katzirkatchalsky, 등.). 천연 가제인의 단백효소적 분해에 의해서 파생된 가공되지 않은 펩타이드들은 acid precipitation of the soluble 분획 of the 카제인 단백분해효소의 소화, 투석 ㄱ그리고 냉동건조의 가용성 분획의 산 침전에 의해서 준비되었다.
연장된 저장 후에 생물학적 활성에 대해 시험되었을 때, 이 미가공의 제제가, 냉동건조되었고 그리고 4 ℃에서 저장되었을 때, 적어도 24 개월 동안 유효한 상태로 남아있었다(시험관 내 조건과 생체내 조건에서)는 사실이 주지되었다.
저온-처리 천연 카제인으로부터의 펩타이드들: Hill 등. ,에 의해서 기술된 것과 같이, 전통적인 방법들에 의하면, 카제인 가수분해물의 제조는 고온 ( > 75 ℃) 단백분해성 효소들의 불활성화, 천연 카제인으로부터의 펩타이드들의 생산을 위해서 필수적으로 요구되는 큰 용량의 단백분해성 효소들의 비가역적인 변성을 야기하는 시간 소모적 과정, 그리고 가수분해물 자체에 대한 잠재력이 있는 알려져 있지 않은 효과들을 요구한다. 본 발명을 실제 적용으로 축소하면서, 천연 카제인으로부터의 펩타이드들을 생산하는 단백분해효소의 과정이 냉각화, 알칼리성 처치, 그리고 후속적 산성화를 포함하는 새로운, 간이화된 방법에 의해서 보다 효율적으로 종결될 수 있다는 사실이 놀랍게도 밝혀졌다.
한 대표적인 제조에서, 그리고 고전적인 열 처리를 하는 저온 처리 과정에 비교하기 위해서, 여기서 위에서 기술된 것과 같이 제조된, 1.7% 카제인 용액이 단백분해성의 효소(예를 들면, 동물이 아닌 공급원의 결정성 레닌 그렇지 않으면 상업적인 키모신으로서, 키모신(또한 레닌으로도 알려진), 펩신과 같은, 그외 다른 단백분해성 효소들)를 사용한 단백분해효소의 소화를 받기 쉬운 상태였다.
20 ng의 효소가 1.7% 카제인 용액의 각 ml 마다 첨가되었다. 단백분해효소의 소화가 30 ℃에서 14.5 시간 후에 완료되었다.
반응의 종료 시점에, 반응 혼합물이 즉시 10 ℃ 아래로 냉각되었고, 차가운 TCA(트리-클로로 아세트산)를 사용하여 2%로 만들어 졌고, 그리고 10 ℃ 아래로 유지되었다. 여전히 대부분의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 함유하고 있던, 결과적으로 생성된 상청액의 제거와 여과 다음에, 그 상청액은 차가운 TCA 중에서 10-12.5%로 만들어 졌고, 1370xg에서 10 ℃ 아래로 원심분리되었다.
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 포함하는 결과적 소산물인 침전물이 제거되었고 H20 중에서 용해되어서 알칼리성 용액으로 강한 염기성으로(pH 9-13) 만들어졌다. 그 용액은 15 분 내지 1 시간 사이의 이러한 기본 pH에서 유지되었고, 그 다음 염산으로 산성화되어서, 최종적인 pH가 pH 7에서 9 사이가 되었다. 펩타이드들의 또 다른 정제과정이, 여기서 위에서 기술된 것과 같이, 겔 여과 또는 정용여과에 의해서 수행되었다.
놀랍게도, 충분한 시간 동안(15 분 내지 1시간) 용액을 알칼리성 pH (between pH 9-13)로 유지하는 것은 효소 활성을 완전히 종결시킨 것이었고, 그들의 비가역적인 변성을 유발시킨 것이라는 사실이 관찰되었다.
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들에서 함유되어 있는 활성 펩타이드들을 검증하기 위해서, 냉동건조된 제제가, 여기서 위에서 기술된 것과 같이, 고성능 액체 크로마토그래피(HPLC)를 사용함에 의해서 분획화되었다. 분석되었던 모든 냉동건조된 샘플들은 위에서 기술된 것과 같은 함량들을 가지고, 유사한 저류 시간(retention time) 프로파일들을 나타내었다.
따라서, 가공되지 않은 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 제제의 주요 구성요소들은 αS1 카제인의 N-말단 단편, β 카제인의 단편을 나타내는 펩타이드(SEQ ID No. 27), 그리고 κ 카제인의 단편을 나타내는 펩타이드(SEQ ID No. 30)이다. 검증된 부수적인 구성요소들은 αS1 카제인의 N-말단 부분의 단편, 또 다른, 특징적인 αS1 카제인의 단편을 나타내는 펩타이드(SEQ ID No. 31), αS2 카제인의 단편을 나타내는 펩타이드(SEQ ID No. 32), 그리고 αS2 카제인의 또 다른, 특징적인 단편을 나타내는 펩타이드(SEQ ID No.33)이다.
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 설치류와 사람들에서 무독성이다 : 높은 투여량의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 생쥐들, 쥐들, 기네아 피그들 그리고 사람 자원자들에 대한 단기의 그리고 장기의 효과들의 확장적인 조사가 제제의 독성, 최기형성 또는 역의 부작용들을 확인시켜 주었다. 한 시리즈의 시험들에서, 7000 회 그 추정되는 효과적인 투여량의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 나타내는 1회 투여량들이 생쥐들에게 근육내로 투여되었다. 치료 후 14일 동안에서 생쥐들의 표준 사후 병리 시험은 내부 장기들에서 아무런 독성 효과 또는 다른 비정상적인 증상들을 드러내지 않았다. 기네아 피그들에서 유사한 독성 시험들도 1회 20 mg의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 근육내 투여하고 2주 후에 아무런 비정상적 증상도 드러내지 않았다. 또 다른 시리즈의 실험들에서, 건강한 생쥐들에 투여된 높은 투여량의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 백혈구 세포들(WBC), 적혈구 세포들(RBC), 헤모글로빈(HGB), 전해질들, 포도당 그리고 그외 다른 것들을 포함하는 2주 후에 측정된 몇 가지 혈액학적 파라미터들에 대해서 아무런 효과를 가지지 않았다. 시험된 세번째 시리즈의 실험들은 2주 동안 생쥐들과 쥐들에서 체중 kg 당 100 mg의 높은 투여량들을 반복하였으나, 사후 실험에 대해서 아무런 알러지 반응, 지연된 각질층의 또는 과민성 반응들 그리고 병리학적 효과들을 드러내지 않았다. 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들이 방사선이 조사되고, 골수가 재구축된 BALB/c와 C3H/HeJ 생쥐들의 장기간 생존에 대한 그 들의 효과에 대해서 시험되었을 때 그 치료 받은 생쥐들의 생존(27마리 중 18마리 BALB/c와 C3H/HeJ; 66 %)이 알부민-치료를 받은 대조들의 생존율들을 명료하게 추월하였다(26마리 중 4마리 BALB/c와 C3H/HeJ; 15 %). 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들로 치료된 생쥐들에서 표준 최기형성 시험들[상세한 설명을 위해서는, 예를 들면, Dr ㎍ Safety in Pregnancy, Folb and Dakes, p. 336, Elsevier; Amsterdam, NewYork, Oxford (1990)을 참고하라]은 어떤 발전 단계의 파라미터들에 대해서 펩타이드들의 아무런 효과도 드러내지 않았다.
설치류들에서 시험될 때 독성 또는 부작용들의 그의 결핍에 유사하게도, 또한 사람들에게 투여되었을 때도 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 안전하였다. 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 근육내 주사 전에, 주사 중에 그리고 7일 후에, 7인의 건강한 사람 자원자들의 혈액과 소변 샘플들의 비교는 어떤 임상적 파라미터들에서도 아무런 변화들을 드러내지 않았다. 아무런 그외 다른 부정적인 효과들도 관찰되지 않았다.
따라서, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 사용한 설치류들의 높은 투여량과 확장된 치료는 아무런 명백한 독성, 병리상의 요소들, 과민성, 최기형성. 또는 그외 다른 부정적 효과들을 드러내지 않았다. 더욱이, 단기간 그리고 장기간의 합병증의 위험에 처해 있는, 방사선 조사된 생쥐들에 대한 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 투여는, 200-300 일 이상 유의성 있는 생존의 장점을 부여해 준다. 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 주사제들을 경유해서 수령한 건강한 사람 자원자들에서의 이 장점들과, 그리고 원하지 않는 효과들의 부재는 비경구 적 투여에서 안전성을 뚜렷이 나타내 준다.
이식 수령자 생쥐들에서 골수의 재구축: C57B1/6 생쥐들이 치사량의 방사선 조사를 받았고 골수 수집에 선행하여 1일 전에 동물마다 1 mg의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들로 치료되었거나 그렇지 않으면 그렇게 치료되지 않은 생쥐들로부터의 공통유전자형의 골수로 재구축되었을 때, 치료 받은 생쥐들로부터의 골수를 수령한 방사선 조사된 생쥐들의 생존이 치료 받지 않은 생쥐들로부터의 골수를 수령한 방사선 조사된 생쥐들의 생존을 훨씬 추월하였다(치료 받은 생쥐들로부터의 골수를 수령한 방사선 조사된 생쥐들의 생존은 방사선 조사 후 18, 10일들 중에서 15일이었다; 반면에 생리 식염수로 처치를 받은 대조 생쥐들로부터의 골수를 수령한 방사선 조사된 생쥐들의 생존은 방사선 조사 후 17, 10일들 중에서 4일이었다). 생리 식염수로 처치를 받은 대조 생쥐들로부터의 골수를 수령한 방사선 조사된 생쥐들의 비장들에 비교할 때, 치료 받은 생쥐들로부터의 골수를 수령한 방사선 조사된 생쥐들로부터의 비장들은 약 두 배 내지 세 배를 포함하였다 (0-3 콜로니들에 비교할 때, 1-5 콜로니들).
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 림프구의 증식을 자극한다: 자연 살해(NK) 세포들과 세포 독성 T 세포들은, 면역조절성의 림포카인들(lymphokines)의 활성 세포독성과 그 분비의 양쪽 모두에 의해서, 감염성의 병원들과 암세포들 양쪽 모두에 의한 침입에 대항하는 면역 시스템의 능력에 결정적인 것들이다. AIDS 또는 뒤따르는 화학요법에서와 같이, 면역의 손상은 비정상의, 약화된 T 또는 NK 세포 활성의 결과를 낳는다. BALB/c와 C57BI/6 생쥐들로부터의 정상적인 쥐의 골수 세포들이 100 ㎍ per ml의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 존재 하에서 배양되었을 때, NK 활성에서의 뚜렷한 증가는 양쪽 모두의 이펙터에서 관찰되었다: 표적 세포 비율 그룹들. 더욱이, 2 그룹들 사이의 비교는 명료한 투여량 반응 관계를 드러내었다. 25: 1인 이펙터:표적세포 비율에서 평균 NK 활성은 13.93 %에서 30.77 %으로 상승되었고 50: 1인 이펙터:표적세포 비율에서는 평균 NK 활성이 13.68 %에서 44.05 %으로 상승되었다(도 1). 과립성백혈구 콜로니 자극 인자로 치료된 증여자들로부터의 사람의 말초 혈액 줄기 세포들을 사용하는 유사한 실험들은 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들에 의한 표적 세포 융해의 보다 큰 유의성이 있는, 농도-의존성의 자극을 보여주었다.
첫번째 세트의 실험들에서(도 2a), NK 활성이 한 환자로부터 채취된 그리고 2개의 이펙터에서(: 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 농도를 증가시킬 때 표적 세포 비율들) 배양된 혈액 샘플들에서 측정되었다. 단지 4 % 35S 방출이 치료되지 않은 PBSC 배양물인, 대조에서 측정되었다. 거의 동일한 퍼센트의 방사능 (4%)이 가장 낮은 펩타이드 농도에서 발견되었다(5 ㎍ per ml). 그러나, 보다 높은 펩타이드 농도들에서, 10 ㎍ per ml에서 100 ㎍ per ml까지의 범위로, 10.8 - 14.9 % 35S 의 방출이 100: 1의 이펙터:표적 세포 비율들에 대하여 측정되었다고 50: 1의 이펙터 표적 세포 비율들에 대해서 8.3 - 14.5 % 35S이었다(도 2a).
정상적인(환자 1)과 치료 효과를 받은(환자들 2-6) 사람 증여자들로부터의 PBS 세포들이 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 농도들을 증가시키면서 인 큐베이션되었을 때, 치료 효과를 받은 NK 세포 활성의 유의성 있는 증진이 측정될 수 있었다. 따라서, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들이 정상적인 환자의 NK 활성에 대한 최소의 효과를 가지고 있었고(13-15 % 35S 방출로부터 증가되었다. 환자 1), 유방암과 비 호지킨 임파종 환자들 양쪽 모두로부터의 PBS 세포들(예를 들면, 환자들 3과 4)은 NK 활성에서 극적이고, 투여량-의존성의 증가들을 나타내었다(각각, 3.5 내지 10.8 % 35S ; 12.2 내지 19.1 % 35S) (도. 2b).
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 CD56 표면 항원 양성( NK ) 세포들의 증식을 자극한다: 또 다른 시리즈의 실험들에서, G-CSF 치료를 받은 5인의 사람 증여자들로부터의 말초 혈액 줄기 세포들 (PBSC)이천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들로 10, 14, 또는 28일 동안 인큐베이션 되었고, 그 다음 CD56 항원의 존재에 대해서 검증되었다. CD56 항원 검출에서 어떤 때에는 극적인 증가가 오직 1인의 증여자로부터의 펩타이드-치료의 세포들(환자 1)에서 관찰되었다. 대표적인 반응이 도 3a에 묘사되어 있다: 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들이 있거나 또는 없이, 10 일간의 인큐베이션 다음에, CD56 표면 항원 양성(NK) 세포들의 존재가 직접적인 면역 형광 염색법에 의해서 검출되었다. 전체적으로, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들과의 인큐베이션은 CD56에 대해서 양성으로 염색된 세포들의 평균 퍼센티지를 대조 그룹에서 0.64 %에서 치료한 다음에 2.0 %로 증가시켰다 (도 3a).
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 CD3 표면 항원-양성(T) 세포들의 증식을 자극한다: 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 5인의 대상체들로부 터의 PBS 세포들에서 CD3 표면 항원-양성(T) 세포들의 증식에 대한 효과는 직접적인 면역 형광 염색법에 의해서 검출되었다. 오직 한 환자에서 (환자 4), 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들과의 14 일간의 인큐베이션이 T-세포 증식을 어떤 경우들에서 유의성 있게 5-폴드 보다 많이 증가시켰다. 함께 취해졌을 때, CD3에 대해서 양성으로 염색된 세포들의 평균 퍼센티지를 대조 그룹에서 19.45 %에서 치료 받은 그룹에서 35.54 %로 증가시켰다(도 3b).
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 - CD56 과 CD3 ( NK /T-세포들) 양성 세포들의 증식을 자극한다: 추가적인 한 실험에서, 7인의 환자들로부터의 PBSC들이 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들로 28일 동안 배양되었고, NK/T 세포들의 증식에 대한 효과가(CD56과 CD3 표면 항원-양성) 직접적인 면역 형광 염색법에 의해서 검출되었다. 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 사용한 인큐베이션은 T-세포 증식을 어떤 경우들에서 유의성 있게 5-폴드 보다 많이 증가시켰고(환자 6), 한편 CD3에 대해서 양성인 (T-) 세포들의 평균 퍼센티지를 대조 그룹에서 2.08 %에서 치료 받은 그룹에서 6.49 %로 증가시켰다. CD56과 CD3 표면 항원-양성 (NK/T) 세포들 모두의 수가 대조 그룹에서 1.1 %에서 치료 받은 그룹에서 4.3%로 증가하였다(도 3c). 따라서, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 정상적인 쥐들과 사람이 혈액 세포 전구체들로부터의 림프구와 자연살해 세포들 모두의 증식을 자극하였다. 유의성 있게, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 가장 큰 면역-자극 효과는 처음에는 낮은 T-세포와 NK 세포 수준들을 가지는 사람 증여자들에서 주목되었다(도들. 3a-c).
카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들은 시험관내 조건에서 사람의 림프구 증식을 자극한다:
αS1 카제인의 처음의 3 내지 26 잔기들을 나타내는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들이 건강한 그리고 암 환자들로부터의 사람 PBSC들로 인큐베이션 되었고(아래를 참고하라), NK 세포 활성에서 유의성 있는 증가가 관찰되었다. αS1-카제인의 처음 9 또는 그 이상의 잔기들을 함유하는 펩타이드들의 10 ㎍ per ml만큼 작게 2일간의 인큐베이션을 한 후에 표적 세포 융해가 비-호지킨 임파종과 유방암 환자들의 PBSC 배양물들에서 가장 컸다(3에서부터 대조들의 5-폴드 융해보다 더 컸다) (도 4). 동일한 조건들 하에서, 시험된 펩타이드들의 어떤 것도 건강한 사람 증여자들로부터의 BSC 배양물들에서 NK 활성에 대한 유의성 있는 효과를 가지지 않았다. 따라서, αS1 카제인의 N-말단 서열의 처음 10 잔기들을 함유하는 펩타이드들의 낮은 농도들 조차도 암 환자들로부터의 세포들에서 시험관내 조건에서 림프구 증식을 선택적으로 자극할 수 있다.
NK 세포 활성의 유사한 자극이 조혈작용 질환을 가지는 사람 증여자들로부터의 PBS 세포들이 αS1 카제인의 처음 3 아미노산 잔기들을 나타내는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들로 인큐베이션 되었을 때 관찰되었다. 펩타이드들을 사용한 PBS 세포들의 인큐베이션이 표적 세포 융해를 2-폴드부터 치료받지 않은 대조들의 8-폴드 세포 융해보다 더 크게 증가시켰다. 시험된 5인의 환자들 중에서, 3인(3)이 25 ㎍/ml 펩타이드 농도에 반응하였고, 1인(1)은 100g/ml ㎍/ml 펩타이드 농도에 반응하였으며 그리고 1인(1)은 250 ㎍/ml 펩타이드 농도에 반응하였다. 5 인(5) 환자들 중 3인이 25 ㎍/ml 농도에서 반응하였다. αS1 카제인의 처음 3 아미노산들을 나타내는 합성 펩타이드로 치료된 건강한 사람 증여자들로부터의 PBSC 배양물들에서의 NK 세포 활성에 대한 유의성 있는 아무런 효과도 관찰되지 않았고, 카제인-파생 펩타이드들의 사람 림프구-자극 속성들의 선택적인 특성을 확인시켜 주었다.
사람의 혈액 세포 전구체들에서 조혈작용의 자극:
혈액 세포 전구체들은 다양한 혈액 세포들 속으로 분화된다: 대식세포들, 단핵백혈구세포들, 과립성백혈구들, 림프구들, 적혈구들 그리고 거핵 세포들. 전구체 세포들은 골수에 풍부하지만, 또한 과립성백혈구 콜로니 자극 인자 치료(PBSCs) 후에 말초 혈액과, 신선한 제대혈에서 발견된다. 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 증가하는 농도들(50-600 ㎍ per ml)이 사람의 골수, PBSC 그리고 제대혈의 배양물들에 첨가될 때, [3H]-티미딘 합철에 의해서 측정되는 세포 증식에서의 증가가 주목되었다(도s5a-5c). 사람의 PBSC 증식은 배양에서 15일 후에 300 ㎍ per ml (도 5a)에 의해서 가장 크게 영향을 받았다. 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 (600 ㎍ per ml, 도 5c)로 인큐베이션 하고 14일 후에 보다 큰 효과도 배양에서 제대혈 세포들에 대해서 주목되었다([3H]-티미딘 합철에서 3 내지 4 폴드 증가). 4인의 증여자 주에서 3인으로부터 배양된 사람 골수 세포들도 또한 인큐베이션 하고 21일 후에 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 (300 ㎍ per ml)에 강력하게 반응되었다(합철에서 3 내지 5 폴드 증가)(도5b). 따라서, 천연 카제인으로부터 파 생된 펩타이드들은 그외 다른 공급원들로부터 뿐만 아니라 골수로부터 사람의 혈액 세포 전구체들의 증식을 자극한다. 흥미롭게도. ncubation of cultured human배양된 사람 K562 (만성 골수성 백혈병)와 결장(결장 암) 세포주들의 유사한 조건들에서 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 높은 농도들을 사용한(500 ㎍ per ml에 까지) 인큐베이션은 3H]-티미딘 합철에 대해서 아무런 효과도 가지지 않았다. 따라서, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 사람의 혈액 세포 전구체들의 증식을 자극하지만 시험관 내에서 암세포의 성장은 자극하지 않는다.
카제인으로부터 파생된 펩타이드들에 의한 거핵세포 형성작용의 자극:
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 배양된 쥐들의 골수 세포들에서 거핵세포 전구체 증식을 자극한다:
다핵성의 거핵 세포들은 원시 줄기 세포들에서, 성숙하여 거인 세포들로 골수에서 발달하고 거핵세포 마다 수천 개의 혈소판들을 생겨나게 한다. 혈소판들은 혈전 형성에 결정적인 것이고 혈소판감소증은 조혈계가 파괴된 병적 상태들에서 주요한 관심사이다(화학요법 또는 방사선요법 다음에 오는).
원시 골수 세포 배양물들은 CFU-GM (과립성백혈구와 단핵백혈구세포) 콜로니들, 그리고 추가적인 혈액 세포 유형들을 함유하는 CFU-GEMM (과립성백혈구, 적혈구계, 대식세포 그리고 거핵세포)콜로니들을 형성하기 위해서 유도될 수 있다. 콜로니 카운트들은 특정한 전구체들의 확장을 반영하고, 세포 숫자들은 증식 속도들을 반영하며 분화한 세포 카운트들은 어떤 특정한 세포주가 발달하였는가를 반영한 다[Patenkin, D. 등. (1990), Mol. Cel. Biol. 10,6046-50]. In cultured murine bone marrow cells incubated with 에리스로포이에틴과 IL-3로 인큐베이션된 배양된 쥐들의 골수 세포들에서, 8일 동안의 25 ㎍ per ml의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 첨가는 CFU-GEMM에서 콜로니 당 상대적인 세포 수들에서 3배의 증가를 자극하면서, 대조들에 2 와 1/2 배 CFU-GEMM의 수를 증가시켰다. 한 유사한 시리즈의 실험들에서, 에리스로포이에틴으로 무혈청 배지를 사용하여 인큐베이션 된 되었고 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 골수 세포들에의 첨가는(물질들과 실험적 방법들 부분을 참고하라) 초기와 후기의 거핵 세포들의 퍼센티지에서의 농도-의존성 증가를 자극하였다(펩타이드들이 없는 15 % 거핵 세포들, 500 ㎍ per ml 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 가지고 50 %까지 ). 따라서, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 사용하는 8일간의 치료는 원시 쥐 골수 배양물들에서 거핵세포 형성과 발달에서 유의성 있는 증가를 자극하였다.
한 유사한 시리즈의 실험들에서, 합성 S1-, oeS2-, -or z-카제인은 단독으로 또는 조합하여서, 배양된 원시 쥐의 골수 세포들에서 GEMM 콜로니들의 증식을 자극하였다. 위에서 준비된 쥐의 골수 세포들에서 채점되고 (SEQ ID NO: 28) or K- (SEQ ID NO:30) casein으로부터 파생된 25 ㎍ per ml의 합성 펩타이드들에 노출된 GEMM 콜로니들의 숫자는 치료 받지 않은(0 ㎍ per ml) 대조 콜로니들과 비교할 때 8일간의 인큐베이션에서 크게 증진되었다( > 100%)(Fig. 22). 놀랍게도, 조합되어 있는 2개의 펩타이드들이 GEMM 콜로니 형성에 대하여 매우 더 큰 효과를 발휘하였다. - (SEQ ID NO: 28) and#-(SEQ ID NO: 30) casein( (3+rc)로부터 파생된 펩타이 드들의 적정한 농도들의 조합에 대한 원시 쥐의 골수 세포들의 노출은 예상치 못하게 GEMM 증식에 대해서 강력히 증진된 효과를 결과적으로 도출하였다( > 350 %, Fig. 22). 따라서, α-, -또는 κ-카제인-카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 각기 단독으로 보다는 조합되어서 GEMM 증식을 자극하는 곳에서 보다 효과적이다.
카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들은 배양된 쥐의 골수 세포들에서 거핵세포 전구체 증식을 자극한다:
상기와 유사하게 그리고 유사한 실험적 조건 하에서, αS 1 카제인의 처음 5 내지 24 아미노산들을 나타내는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들은 초기와 말기의 거핵 세포들의 퍼센티지를 합성 펩타이드를 사용하지 않고 15 %로부터 25 ㎍ per ml의 합성 펩타이드들을 사용한 40 %보다 더 많게까지 증가시킨다(도7). 따라서, 처음의 5, 6, 11, 12, 17, 18, 19, 20, 21 그리고 24 아미노산들을 나타내는 합성 카제인 파생 펩타이드들을 사용한 8일간의 치료는 거핵세포 형성에서 유의성 있는 증가와 원시 쥐의 골수 배양에서의 발달을 자극하였다. 다소 보다 온화하게, 그러나 알 수 있을 정도로, 자극은 그외 다른 αS 1 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들과 함께 관찰되었다.
한 유사한 실험 계획에서, β-카제인 (SEQ ID NO. 28)의 아미노산들 193-208κ-카제인의 아미노산들 106-127(SEQ ID NO. 30), 그리고 αS 1 카제인의 아미노산들 1-22 (SEQ ID NO. 21)를 나타내는 합성 펩타이드들은 모두가 초기, 말기 그리고 모든 거핵세포 형성에서 유의성 있는 증가와 원시 쥐의 골수 배양에서의 발달을 자극하였다. 대조들에 대해서 21%, 32% 그리고 57%의 총 거핵세포 증식에서의 증가 가, 각각, 합성 κ-카제인 (SEQ ID NO. 30), β-카제인 (SEQ ID NO.28), 그리고 αS1-카제인 (SEQ ID NO. 21)이 공급된 세포들에서 관찰되었다 (도 21).
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 배양된 사람의 골수 세포들에서 거핵세포 형성작용을 자극한다 :
100 ㎍ per ml의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들이 건강한 증여자들로부터의 사람 골수 세포 배양물들에 유사한 조건들 하에서 첨가되었고, CFU-GM 콜로니 형성이 추가적인 자극 인자들 (GM-CSF, CM)이 있거나 또는 없이 증가되었다. 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들도 또한 에리스로포이에틴의 존재 하에서 콜로니들을 형성하는 적혈구계 세포를 자극하였다. 사람 골수 세포들의 트롬보포이에틴 (TPO)을 사용한 치료는 거핵세포 (MK) 콜로니 형성을 자극한다. MK 콜로니 증식에서 300 ㎍ per ml의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 TPO-치료된 세포들에 대한 첨가는 2 폴드 증가 보다 더 크게 자극한다(펩타이드들이 없이 2 x 105 세포들 마다 16 콜로니들, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들이 있는 경우 2 x 105 마다 35 콜로니들).
에리스로포이에틴, 사람 IL-3, hSCF 그리고 AB 혈청과 같은 조혈작용 인자들의 존재 하에서 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 사용한 14일간의 인큐베이션은 사람 골수 세포들로부터의 CFU-GEMM 콜로니들에서 거의 3 폴드 증가를 자극하였지만(500 ㎍ per ml의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들이 있는 158 콜로니들, 인자들만 단독으로 있는 68 콜로니들), 그러나 배양된 제대혈 CFU-GEMM 형 성에 대한 보다 작은(1과 1/2 폴드) 효과를 나타내었다. 배양된 사람의 골수와 제대혈 콜로니들의 상대적인 세포 수 카운트들은 25 ㎍ per ml의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 첨가에 반응하는 거핵세포 증식을 반영해준다(도 6에서 보여지는 표를 참고하라). 따라서, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들로 배양된 사람의 골수와 제대혈 콜로니들을 인큐베이션하는 것은 관계된 거핵세포와 적혈구계 세포 콜로니들 모두의 발달과 증식을 자극한다. 유의성 있게, 거핵세포 형성작용을 자극함에 있어서 TPO와 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들과의 사이에서 관찰된 상가적 효과가 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 자극 속성들의 기전에서 강력한 조혈작용 성장 인자를 위한 가능성 있는 역할을 지시해주고, 또한 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들에 의한 TPO-매개 효과들의 넓은 범위의 유사한 증대와 비슷한 것을 제안해준다.
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 그리고 합성 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들이 배양된 사람의 골수 세포들에서 에리스로포이에틴 ( EPO )의 효과를 강하게 해준다 :
배양된 사람의 골수 세포들에서 천연의 그리고 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들의 적혈구계 세포 증식의 효과가 거핵세포 형성작용를 위해서 여기서 위에서 개요가 설명되었던 동일한 조건들에서 평가되었다. EPO의 존재하에서 첨가되었을 때, 50-300 ㎍/ml의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들, 또는 100 ㎍/ml의 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들은(F, 표 3, SEQ ID NO : 18) EPO 단독으로 처치된 골수 세포들과 비교할 때, 적혈구계 세포 전구체들(BFU-E 콜로니들 의 외관)의 1과 1/2(합성 펩타이드) 내지 4-폴드 증식을 자극하였다. 따라서, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 그리고 그들의 합성 유도체들은 EPO의 에리스로포이에틱-자극 효과들을 강력하게 하도록 작용하고, 그와 같이, 임상적으로 중요한 EPO-매개의 효과들의 넓은 범위의 증대를 위해서 사용될 수 있다.
카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들은 쥐의 CFU - GEMM 에서 수지상 세포들 증식을 자극한다 : 쥐의 원시 골수 세포들에서 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들의 수지상 세포 증식의 효과가 거핵 세포들의 자극을 위해서 개요가 설명되었던 동일한 조건들 하에서 평가되었다. 처음의: αS 1 카제인의 2, 3, 5, 6, 7, 9, 11, 12, 16, 23, 24 그리고 26 아미노산들을 나타내는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들은, 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들이 없이 인큐베이션되었던 세포 샘플들에서 0.1-0.2 % 수지상 세포들과 비교할 때, 총 세포들의 2.2 %에서 23 %까지, 수지상 세포들의 증식을 자극하였다(도 7).
카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들은 쥐의 CFU - GEMM 에서 혈장 세포 증식을 자극한다 : 쥐의 원시 골수 세포들에서 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들의 혈장 세포 증식에 대한 효과가 거핵 세포들의 자극을 위해서 개요가 설명되었던 동일한 조건들 하에서 제시되었다. 처음의: αS 1 카제인의 2,3, 5,7, 11,16, 17,18, 19,20, 21,22, 23와 24 그리고 26 아미노산들을 나타내는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들은, 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들이 없이 전체에서 0.3 %와 비교할 때, 유의성 있게 혈장 세포들의 증식을 총 세포 카운트의 1.5%에서 12.3 %까지 자극하였다 (도 7).
카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들은 CFU - GEMM 에서 대식 세포 증식을 자극한다 :
쥐의 원시 골수 세포들에서 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들의 대식 세포 증식에 대한 효과가 거핵 세포들의 자극을 위해서 개요가 설명되었던 동일한 조건들 하에서 제시되었다. 처음의: αS 1 카제인의 , 9, 16, 그리고 23 아미노산들을 나타내는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들로의 세포들의 인큐베이션은 은, 대조들에서 총 세포 카운트의 대략 17 %로부터, 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들로 인큐베이션된 세포들에서 천체에 대해서 거의 30%까지, 대식 세포들의 증식을 유의성 있게 자극하였다 (도 7).
카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들은 CFU - GEMM 에서 적혈구 세포들의 증식을 자극한다 : 쥐의 원시 골수 세포들에서 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들의 적혈구 세포 증식에 대한 효과가 거핵 세포들의 자극을 위해서 개요가 설명되었던 동일한 조건들 하에서 제시되었다. αS 1 카제인(SEQ ID N0. 3)의 N 말단으로부터 처음 4 아미노산들을 나타내는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들로의 세포들의 인큐베이션은, 대조들에서 총 세포 카운트의 53 %로부터, 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들로 인큐베이션된 세포들에서 천체에 대해서 70%까지, 적혈구 세포들의 증식을 유의성 있게 자극하였다 (도 7).
카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들은 CFU - GEMM 에서 다형핵 백혈구 세포들( PMN cells )의 증식을 자극한다 : 쥐의 원시 골수 세포들에서 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들의 다형핵 백혈구 세포들의 증식에 대한 효과가 거핵 세포들 의 자극을 위해서 개요가 설명되었던 동일한 조건들 하에서 제시되었다. αS 1 카제인의 처음의 :3, 6, 7, 9, 16 그리고 그 이상의 아미노산들과 26 아미노산들을 나타내는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들로의 세포들의 인큐베이션은, 배양되지 않은 대조들에서 총 세포 카운트의 1.6 %로부터, 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들로 인큐베이션된 세포들에서 천체에 대해서 2.9 %와 14.9 % 사이의 범위까지, 다형핵 백혈구 세포들의 증식을 유의성 있게 자극하였다 (도 7).
α-, β-, 또는 κ- 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들은 CFU - GM 에서 과립백혈구 혈성의 ( GM ) 세포 증식을 자극한다 :
여기서 위에서 언급된 것과 같이, CFU-GM (과립성백혈구와 단핵백혈구세포) 콜로니들 그리고 CFU-GEMM (과립성백혈구, 적혈구계, 대식세포 그리고 거핵세포) 콜로니들의 형성과 확장은 골수에서 조혈작용 전구 세포들의 분화에서 초기 이벤트들 중의 하나를 구성한다. 쥐의 원시 골수 세포들에서 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들의 과립성백혈구들과 대식세포들의 증식에 대한 효과가 사이토카인 IL-3 그리고 과립성백혈구 세포 자극 인자(G-CSF)가 첨가되어서, 거핵 세포들의 자극을 위해서 개요가 설명되었던 동일한 조건들 하에서 제시되었다. 아미노산들 1-22 (J, SEQ ID No. 21) 그리고 1-6 (30-4, SEQ ID No. 5)을, 단독으로 또는 조합되어서, 나타내는(도. 19) α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들로 쥐의 원시 전구세포들을 인큐베이션하는 것이, G-CSF가 함께 추가되었을 때(G-CSF의 존재 하에서, "30-4" 그리고 "J"에 대하여, 각각, 18 % 그리고 25 % 증가), 과립성백혈구들의 증식을 유의성 있게 자극하였다(도 19).
α-, β-또는 κ-카제인으로부터의 합성 펩타이드들의 유사한 효과가 사람의 골수 전구 세포들로부터의 과립성백혈구들과 대식세포들의 증식에 대해서 관찰되었다. 놀랍게도, β-α-카제인 ("J", SEQ ID NO : 21) 또는 β- 카제인 (SEQ ID NO: 28)로부터 파생된 합성 펩타이드들의 투여는 G-CSF의 과립성백혈구 형성 자극 효과들을, 각각, > 50%(100 ㎍ "J") 그리고 30%(300 ㎍ "β")로 증진시켰다(도. 20). 따라서, αS 1, αS2, β 그리고 κ 카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생된 합성 펩타이드들은 G-CSF와 같은 과립성백혈구 형성작용 인자들의 골수 조혈작용 전구 세포 분화와 확장에 대한 효과를 증대시키는 데 효과적이었다.
방사선 조사와 골수 이식 다음에 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 생체내 조건에서 조혈작용을 자극한다: 조혈계가 파괴된 치료법은 혈소판들과 백혈구에서 생명을 위협하는 감소로 이끌어 질 수도 있고, 혈액 세포들과 성장 인자들의 투여에도 불구하고 그 상태가 유지될 수 있다. 방사선 조사와 골수 이식 다음에, 이어지는 내용들은 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 효과를 나타내준다.
생쥐들에서 공통유전자형의 골수 이식 후에 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 백혈구와 혈소판 재구성을 증진시킨다 :
준치사량으로 방사선 조사되었을 때(600 cGy), 최소한으로 골수가 재구성된 BALB/c 생쥐들(n = 12)은 골수 세포 재구성 하루 후에 생쥐 당 1 mg의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 정맥내 주사로 투여 받았고, 치료 후 날짜 4, 6 그리고 15에 말초의 백혈구 세포 카운트들에서, 사람의 혈청 알부민을 수령한 대조들 과 비교할 때, 유의성 있는 증가들이 지적되었다(도 8). 치료 받은 생쥐들과 방사선 조사된 대조인 골수 이식의 생쥐들의 양쪽 모두의 말초 혈액에서의 혈소판 카운트들은 치료 후 8일 까지 동등하게 감소하였다. 그러나, 날짜 15까지 아주 많이 언급되게 되었던 사람 혈청 알부민으로 치료된 대조들에 대한 유의성 있는 증가를 나타내면서, 13번째 날까지 명확한 장점이 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들로 치료된 생쥐들에 대해서 지적되었다(도 9). 따라서, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 골수 세포들의 수를 제한시키면서 이식 다음에 혈소판과 백혈구의 재구성을 증진시킨다. 그 효과는 또한, 골수 세포들의 수를 제한시키기보다는, 적정하게 재구성함에 있어서 증가될 것이다.
또한, 또 다른 일련의 유사한 실험들에서, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 부분적으로 정제된(1kDa 컷오프 막을 이용한 정용여과) 제제는 천연 αS1- 그리고 β-카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 포함하고, 방사선 처리되고, 골수가 이식된 생쥐들에서 상당히 증진된 혈소판 재구성(대조들에 비하여 약 25%만큼)이 있다는 것이 관찰되었다.
카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들은 생쥐에서 공통유전자형의 골수 이식에 뒤따르는 백혈구 재구성을 향상시킨다: 준치사량으로 방사선 조사되었을 때(600 cGy), 최소한으로 골수가 재구성된 BALB/c 생쥐들(합성 펩타이드당 n = 5, 대조 그룹에서 n = 10)은 골수 세포 이식 하루 후에 생쥐 당 1 mg의 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들(길이가 13-26 아미노산들, 표 3을 참조)을 정맥내 주사로 투여받았고, 백혈구 재구성의 명백한 증대가 관찰되었다. 10-14일 기간에 대한 말초의 백혈구 세포 카운트들에서, 사람의 혈청 알부민(일수 10: ml당 1.67x106 세포들: 일수 12: ml당 4.64x106 세포들)을 수령한 대조들과 비교할 때,15(일수 10: ml당 1.72x106 세포들; 일수 12: ml당 6.54x106 세포들)와 22(일수 10: ml당 2.74x106 세포들; 일수 12: ml당 5.20x106 세포들) 아미노산들(표 3을 보라)로 처치한 경우들에서 상당한 증가들이 지적되었다. 그러므로, 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들은 골수의 수를 제한하면서 이식에 뒤따르는 백혈구 재구성을 증진시킨다.
일련의 유사한 실험들에서, 위에서 설명된 것처럼, 준치사량으로 방사선(750 cGy)이 조사되고 골수가 재구성된 F1 생쥐(n = 그룹당 5마리의 생쥐)는 αS1- (SEQ ID NO. 21), β- (SEQ ID NOs. 28) 또는 κ-카제인(SEQ ID NO. 434)로부터 파생된 합성 펩타이드 1 mg을 단독으로 또는 조합하여 정맥내 주사로 투여받았고 또는 재구성 하루 후 천연 αS1- 또는 κ-카제인로부터 파생된 펩타이드들을 정맥내 주사로 투여받았다. 말초의 백혈 세포 카운트들(도 24)은 천연 αS1- 또는 κ-카제인로부터 파생된 펩타이드들과 αS1-, β- 또는 κ-카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들 둘을 갖고서 초기 백혈구 재구성(이식후 5일과 7일)의 강한 자극을 분명하게 보여준다.
본 발명을 실제 적용으로 축소하면서, αS1-, β- 또는 κ-카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 조합이 동일한 양의 개별적인 펩타이드들보다 훨씬 더 효과적 이라는 것은 발견되지 않았다. αS1- (SEQ ID NO. 21) 그리고 β-카제인 (SEQ ID NO. 28)로부터 파생된 합성 펩타이드들의 최적의 양들의 조합으로 치료된 생쥐들은 αS1-, 또는 β-카제인만으로부터 파생된 개별적인 성분의 합성 펩타이드들보다 훨씬 큰 정도까지 백혈구 재구성을 자극하였다(도 25).
카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들은 생쥐에서 공통 유전자형의 골수 이식 이후에 백혈구 재구성을 향상시킨다: 조혈작용 줄기 세포 배양들에서 거핵세포 증식을 향상시키는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들의 관찰된 능력을 확인하기 위하여(도 6과 7을 보라), 생체내 조건에서 혈소판 재구성에 대한 펩타이드들의 효과가 조사되었다. 치사량으로 방사선 조사되었을 때(800 cGy), 최소한으로 골수가 재구성된 생쥐들(그룹당 n = 5)은 (이식 4-7일 후) 마리당 100 ㎍의 합성 펩타이드 4P와 3a(각각 길이가 6과 12인 아미노산들)를 하루에 네번 복강내 주사로 투여받았고, 치료받지 않은 대조군들에 대하여 혈소판 재구성의 확실한 증대가 관찰되었다. 이식후 10일과 12일째에 혈소판 카운트의 상당한 증가들이 양 펩타이드들에 대하여 주목되었다. 텝타이드 4P를 이용한 치료는 이식후 12일 째에 카운트를 29%(대조 그룹의 676 X 103/ml에 비하여 872 X 103/ml) 증가하였고, 펩티드 3a를 이용한 치료는 이식 후 10일 째에 35.5%(대조 그룹의 169 X 103/ml에 비하여 229 X 103/ml)만큼 카운트를 증가시켰고, 이식후 12일 째에 13.5%(대조 그룹의 461 X 103/ml에 비하여 622 X 103/ml)만큼 카운트를 증가시켰다. 그러므로, 카제인으로부 터 파생된 동일한 합성 펩타이드들은 시험관내 조건에서 거핵세포 증식을 증진시키고 생체내 골수 이식후 혈소판 재구성을 증진시킨다.
추가적인 일련의 유사한 실험들에서, 위에서 설명된 것처럼, 준치사량으로 방사선(750 cGy)이 조사되고 골수가 재구성(3 X 106 세포들)되어 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드 1 mg을 정맥내 주사로 투여받은 F1 생쥐들은 혈소판 수의 상당한 증가를 보여주었다. β-카제인 (SEQ ID NOs. 28)의 아미노산들 193-208을 나타내는 합성 펩타이드와, κ-카제인(SEQ ID NO. 30)의 아미노산들 106-127을 나타내는 합성 펩타이드를 투여받은 생쥐들은, 이식 후 10일째에 치료받지 않은 대조 생쥐들의 혈소판 카운트에 비하여 각각 32%와 26% 더 큰 혈소판 수를 가졌다. αS1-z카제인 (SEQ ID NO. 21)("J")의 아미노산들 1-22를 나타내는 합성 펩타이드로 치료받은 골수 수령자 생쥐들은 이식후 10일째에 혈소판 재구성의 유사한 증진을 보여주었다(도 23).
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 HIV -1 바이러스에 의한 림프구 T세포 라인들의 시험관내 감염을 억제한다
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 림프구의 T 세포들로의 침투: 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 자가면역 촉진 및 항바이러스 효과들의 메커니즘을 조사하기 위하여, 감염되기 쉬운 Sup-T1 그리고 CEM 배양된 사람 T-세포들이 HIV-1 바이러스를 이용한 시험관내 감염에 앞서 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들로 치료되었다. 형광 현미경은 천연 카제인(ml당 100 ㎍)으로부터 파생 된 FITC-콘쥬게이트된 펩타이드들이 위에서 설명된 것처럼 그와 함께 인큐베이트되었을 때 Sup-T1 세포들을 침투하였다는 것을 보여주었다(도 10a-f). 15분 후에 세포들의 세포질에서 소량의 라벨이 관찰되었다(도 10a-b). 30분(도 10c-d)에서 제한된 핵의 섭치와 함께 더 많은 라벨이 세포질에서 관찰되었다. 1시간 인큐베이션 및 온(도 10e-f)으로부터, 천연 카제인으로부터 파생된 FITC-라벨이 붙은 펩타이드들이 세포질에서 관찰되었지만, 그들 대부분은 세포 핵에 집중되었다. 유세포 분류기(flow cytometry)에 의한 Sup-T1의 분석은 인큐베이션 후 5분으로부터 천연 카제인으로부터 파생된 라벨붙은 펩타이드들의 증가하는 섭취를 확인하였다.
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 림프구 증식을 증진시킨다: 배양 배지에서 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 존재는 14일의 주기에 대하여 Sup-T1 세포수를 증가시켰다. 7일째에 세포 수의 가장 큰 증가는 제1의 9 아미노산들을 나타내는 펩타이드의 ml당 250 ㎍과 500 ㎍에 대하여 관찰되었다(각각 80%와 33%)(데이터는 미도시).
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 사람 림프구 세포들에서 HIV -1 감염을 억제한다: HIV-1을 이용한 인큐베이션 이전 또는 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 이용하여 3시간 전처리된 HIV-1에 노출되기에 앞서 천연 카제인(ml당 50-1000 ㎍)으로부터 파생된 펩타이드들로 24 또는 48 시간 동안 전처리된 감염되기 쉬운 CEM 림프구 세포들은, 치료되지 않은 대조들에 비하여, 세포 증식의 증가와 바이러스 감염 수준의 감소를 보여주었다. 감염 후 15일째에 세포 카운트와 HIV-1 P24 항원 시험은 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 ml당 600-1000 ㎍으로 바이러스들의 3시간 인큐베이션 후 바이러스 감염이 100% 억제되었다는 것을 보여주었고, 상기 펩타이드들의 ml당 50-600 ㎍으로 세포들의 24시간 인큐베이션 후 각각 98%와 99%의 억제를 보여주었다(감염되지 않은 대조 UIF와 세포 수들을 비교하면). 더 긴 인큐베이션 시간이 더 효과적이라는 것은 발견되지 않았다(도 12). 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 농도 증가가 감염후 3시간과 24시간에 세포 증식을 증진시켰지만, 이들 가장 빠른 성장 배양체들에서 바이러스성 감염이 가장 크게 억제된다. 심지어 세포 증식의 더 큰 극적인 증가와 HIV-1 감염의 억제가 HIV-1 감염 이전에 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들로 전처리된 Sup-T1 세포들에서 관찰되었다(바이러스의 3시간 전처리와 세포들의 24시간과 48시간 전처리에 대하여 바이러스성 감염의 평균 억제율은 각각 96.7%, 88.7% 그리고 95.7였다)(미도시). 그러므로, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 사람의 배양도니 림프구 세포들과 그들의 핵으로 침투해 들어가서 세포 성장을 증진시키고, HIV-1 감염에 대한 CD4 세포들의 감염도를 상당히 감소시킨다. 이와 같이, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 HIV 감염을 방지하고 HIV 감염 및 AIDS 환자들의 감염후 치료에 대하여 모두 유용할 것으로 예상된다.
카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들은 사람 림프구 세포들에서 HIV -1 감염을 억제한다: 사람 림프구 세포들에서 HIV-1 감염을 억제하기 위한 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들의 능력이 위에서 개략적으로 언급된 동일 조건들 하에 서 CEM-림프구 세포들을 이용하여 표시되었다. HIV-1을 이용한 인큐베이션 이전 또는 αS1-카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들을 이용하여 3시간 전처리된 HIV-1에 노출되기에 앞서 αS1-카제인(ml당 50-1000 ㎍)으로부터 파생된 합성 펩타이드들로 24 또는 48 시간 동안 전처리된 감염되기 쉬운 CEM 림프구 세포들은, 치료되지 않은 대조들에 비하여, 세포 증식의 증가와 바이러스 감염 수준의 감소를 보여주었고, αS1-카제인의 제1의 3 아미노산들을 나타내는 합성 펩타이드를 이용한 24 또는 48 시간의 인큐베이션은 HIV-1을 이용한 인큐베이션 후 감염에 대하여 상당한 정도의 저항을 제공하였다. 1.06 x 106의 감염된 HIV-1 대조에 비하여 치료된 세포들에서 림프구 세포 수들은 1.29 x 106 (ml당 100 ㎍)과 2.01 x 106 (ml당 500 ㎍)이었다(도 13). 감염 후 7일째에 HIV-P24 항원에 의하여 측정된, 동일 세포 내에서의 HIV-1 감염 수준들은 치료되지 않은 대조들(0.52 ng P24 Ag/ml)에 비하여, 펩타이드 치료된 세포들(100 ㎍/ml와 500 ㎍/ml를 이용하여 각각 0.17과 0.14 ng P24 항원/ml)에서 상당히 감소되었다.
마찬가지로, αS1 카제인의 제1의 5 아미노산들을 나타내는 합성 카제인 ㅍ파생 펩타이드를 이용하여 전처리되고(3시간) 바이러스들에 노출된 CEM 세포들에서 HIV-1의 상당한 억제가 관찰되었다.
ml당 10과 25 ㎍ 펩타이드 3P로 인큐베이트된 배양체들에서 세포 카운트는 1.06 x 106인 감염된 HIV-1 대조에 비하여, 각각 1.17 x 106과 1.26 x 106였다.
감염후 7일째에 HIV-P24 항원 시험은 치료된 배양체들에서 HIV-1 감염 수준들에서 상당한 감소를 보여주었다(ml당 0.52 ng P24 Ag의 대조에 비하여, 각각 ml당 10과 25 ㎍에 대하여 ml당 0.26과 0.18 ng P24 Ag).
마찬가지로, αS1 카제인의 제1의 6 아미노 산들을 나타내는 카제인 4P로부터 파생된 합성 펩타이드를 이용한 바이러스의 3시간 사전 인큐베이션은 HIV-1을 이용한 감염에 대하여 CEM 림프구 세포들의 감염도에 대하여 상당한 효과를 가졌다.
세포 수들은 ml당 25와 250 ㎍의 농도들에서 가장 많은 영향을 받았다(1.06 x 106인 감염된 대조값에 비하여, 각각 1.26 x 106과 1.59 x 106).
감염후 7일째에 HIV-P24 항원 시험은 치료되지 않고, 감염된 대조 배양체들에 비하여 바이러스성 입자들의 양에 의존하는 감소를 보여주었다. 그러므로, 천연 카제인으로부터 배양된 펩타이드들에 의하여 HIV-1 감염이 제공된 림프구 세포들로부터의 보호는 αS-1 카제인의 제1의 5 N-말단 아미노산들만큼 작은 아미노산들을 나타내는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들 내에 유지된다.
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 비만형이 아닌 당뇨병( NOD ) 생쥐들에서 당뇨증의 진전을 방지한다 : 비만형이 아닌 당뇨병(NOD) 생쥐들은 자연발생적으로 초생 (Type I, IDDM) 당뇨병, 췌장 β 세포들의 염증을 야기하여 질환과 사망으로 종결되는 자가면역 병적상태를 발생시킨다. 암컷 NOD 생쥐들은 극히 감염되 기 쉬워서 5주 만큼이나 빨리 췌장 침입형 기질의 대식세포 침공의 증거를 보여준다. 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드 100 ㎍을 주당 1 또는 2회씩 5주 동안 주사(총 5 또는 10회 주사)하는 것은 질병의 발병과 진행과 관련된 당뇨증을 방지하는데 매우 효과적이다. 200일까지 100%의 치료받지 않은 대조 쥐들(n = 5)은 당뇨병에 걸펴서 그후 죽었고, 반면에 치료받은 치들(n = 10)은 100% 상혈당이고, ㅁ모두 365일째에도 여전히 생존하였다(도 14). 그러므로, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 이 자가면역 염증 상태의 발병에 대항하여 유전적으로 감염되기 쉬운 생쥐들을 보호하였다.
카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들은 비만형이 아닌 당뇨병( NOD )의 생쥐들에서 당뇨증의 진전을 방지한다:
비만형(NOD)이 아닌 생쥐들에서 당뇨증의 진전에 대하여 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들의 예방적 효과는, 생쥐들이 일주일에 두 번 5주 동안 카제인으로부터 파생된 100 ㎍의 펩타이드를 주사로 투여받았다. 이들 실험들의 결과들은 아래의 표 4에 제공된다:
[표 4]
NOD 생쥐들에서 IDDM에 대한 합성 펩타이드들의 효과
Figure 112006072006892-PCT00005
Figure 112006072006892-PCT00006
혈액은 체중 1kg 당 1g의 글루코스의 복강내 주사후 0분과 60분에서 상궤도망(paraorbital plexus)으로부터 채혈되었다. 혈장 글루코스 수준들은 글루코스 분석기 2(Beckman Instruments, Fullerton, CA)로 판단되었고 mmol/L로 표현되었다.
* 건강하고 만족스러움 = 당이 소변에서 검출되지 않음.
당뇨증 = > 1000 mg/dL.
IPGTT는 6마리의 건강한 암컷 대조 생쥐들로 수행되었다: 0 min-110mmol/L ; 60 min-106mmol/L 혈액 글루코스.
제1의 9 (X) (SEQ ID NO. 8), 11 (2a) (SEQ ID NO. 10) 그리고 12 (3a) (SEQ ID NO. 11) 아미노 산들과 더 높은 사슬 길이의 αS1 카제인을 나타내는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들은 질병의 개시 및 과정과 관련된 당뇨증을 예방하는데 매우 효과적이었다.
카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들을 이용한 치료 효과는 25주 후에 평가되었다. 그 당시에, 치료받지 않은 대조 그룹 (n=5)의 5마리의 생쥐 모두는 프랭크(frank) ( > 1000mg/dl) 당뇨증의 존재로 나타나듯이 당뇨병을 얻었다 (표 4).
αS1 카제인의 N 말단으로부터 제1의 9 아미노 산들을 나타내는 합성 펩타이 드로 치료된 다섯 마리 NOD 생쥐들 중 세 마리(3/5)에서 당뇨증은 검출되지 않았다. αS1 카제인의 N 말단으로부터 11 아미노 산들의 합성 펩타이드로 주사된 그룹 중에서는, 다섯 마리의 NOD 생쥐들 중 네 마리에서 당뇨증이 검출되지 않았다.
당뇨증이 검출된, 펩타이드 치료된 생쥐들의 그룹들에서, 당뇨증의 개시는 치료받지 않은 대조군들(데이터 미도시)에서 당뇨증의 개시에 비하여 일반적으로 상당히 지연(3-5주 만큼) 지연되었는데, 이는 불완전할 때 조차도 펩타이드의 보호적인 효과를 확실하게 나타낸다.
카제인으로부터 파생된 더 짧은 합성 펩타이드들의 보호적인 효과들이 NOD 생쥐들에서도 연구되었다. 상기의 실험들과 유사한 추가적인 일련의 실험들에서, αS1 카제인의 제1의 3(1P) 그리고 4(2P) N-말단 아미노 산을 나타내는 펩타이드들의 투약은 치료된 생쥐들에서 당뇨증의 발병을 방지하였고(16주에 평가되었다), 반면에 치료받지 않은 대조 생쥐들은 모두가 당뇨병을 얻었다(100% 당뇨증)(데이터 미도시).
제1의 9 아미노산들(SEQ ID NO. 8)의 합성 카제인 파생 펩타이드로 주사된 그룹의 건강하고 상태가 좋은 NOD 생쥐를 갖고서 25 주후에 수행된 글루코스 내약 시험(IPGT)은 비정상적인 글루코스 대사의 어떠한 증거도 보이지 않았다(글루코스 투약전과 투약후 60분에서의 정상적인 혈당치들)
αS1 카제인 (2a) (SEQ ID NO. 10)의 N-말단의 제1의 11 아미노산을 표시하는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드로 치료된 그룹에서, 휴식 혈장 글루코스 수치들은 다섯 마리중 두 마리에서 다소 높았고(215와 159mmol/L), 투약 후 60분에 서 약간 높아진 채로 유지되었는데(183와 204 mmol/L), 이는 미소한 당뇨병 경향들을 나타낸다. 나머지 두 마리의 생쥐들은 시험동안 정상적인 혈당 범위에 있었다 (표 4).
실질적으로 동일한 조건들 하에서, 또 다른 집합의 실험들에서, 생쥐들은 αS1 카제인 (C) (SEQ ID NO. 14)의 N-말단의 제1의 15 아미노산들 또는 αS1 카제인 (G) (SEQ ID NO. 18)의 제1의 19 아미노산들, 또는 PBS 대조로부터 파생된 합성 펩타이드를 3일마다 매회 1mg씩 주사받았다. 25주째에 펩타이드 C (SEQ ID NO. 14)로 치료된 생쥐들 5마리 중 3마리에서 당뇨증이 검출되지 않았고, 글루코스 투약(IPTG 시험)에 반응하여, 혈당치들은 120 이하에 머물렀다. 일반적으로, IPGTT의 정상적인 결과들은 건강하고, 살아남은 펩타이드-치료된 생쥐들에서 당뇨증이 없다는 것을 반영하였다(표 4). 따라서, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 뿐만 아니라 αS1 카제인의 N-말단으로부터의 일부 아미노산들을 나타내는 합성 펩타이드들은 자가면역 당뇨 질환의 발병에 대하여 유전적으로 병에 걸리기 쉽게 된 NOD 생쥐의 발병정도를 크게 감소시킨다.
카제인 -파생된 합성 펩타이드들은 총 콜레스테롤 혈액 수준들( TC ), 저밀도 지단백질( Low Density Lipoprotein ( LDL )) 그리고 고밀도 지단백질(HDL)을 상당히 감소시킨다: 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들의 복강내 투여는 과콜레스테롤혈증에 걸린 실험용 생쥐들의 혈액 지질 (HDL, LDL, 및 TC) 수치들을 상당히 감소시켰다. 동맥 아테롬 발생성 식이요법을 1주간 실시한 후, 생쥐들의 혈액 콜레스테롤 수준이 318 mg/dl 수준으로 상승하였다.
생쥐 한 마리당 카제인으로부터 파생된 팝성 펩타이드들 1mg으로 치료한지 1주 후, αS1 카제인의 처음의 5(3P) 아미노산들(SEQ ID NO. 4)과 11(2a)(SEQ ID NO. 10)을 나타내는 카제인으로부터 파생된 합성 펩타이드들로 치료한 그룹은, 대조 그룹과 비교하여, TC, HDL, 및 LDL 수치들이 상당히 감소하였다[식이요법을 하게한 과콜레스테롤/과지질 대조 그룹의 393 mg/dl (TC), 54.5 mg/dl (HDL), 및 326 mg/dl (LDL)과 비교할 때, TC: 각각 308 및 279 mg/dl, HDL: 각각 42.5 mg/dl 및 41mg/dl, LDL: 각각 24 mg/dl 및 221 mg/dl]. 따라서, αS1 카제인의 처음의 몇 N-말단 아미노산들을 나타내는 합성 펩타이드들은 1회의 복강내 투여 후 1주 내에 실험으로 인한 고지질혈증 및 고콜레스테롤혈증을 효과적으로 감소시켰다.
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 임상 실험:
환자들은 하기와 같이, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 50 mg의 1, 2, 또는 3회 근육내 주사를, 각 치료마다 3 지점으로 나누어 연속 투여받았다.
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 암 환자들의 조혈작용을 촉진시킨다 : 화학요법을 받았거나 받고 있는 6명의 암 환자들의 혈액학 프로파일들을 먼저 검토하고, 이어서 하기와 같이 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 투여하였다. 각각 혈소판 형성 작용, 백혈구 형성 작용, 적혈구 형성 작용을 타나내는 혈소판(PLT), 백혈구(WBC), 적혈구(RBC), 및 헤모글로빈(HGB) 수치의 변화에는 특별한 주의를 기울였다.
G. T., (여성 환자, 환자1 ): 난소함이 있는 환자를 자궁절제술 후 화학치료를 하였다. 이 환자는 수술후 2개월 후에 한 차례 그리고 그후 2.5개월 후에 다시 한 차례 두번에 걸쳐 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드 근육 주사를 맞았다. 첫번째 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드 치료와 두번째 치료 사이에는 어떤 화학치료도 없었다. 첫번째 주사후 6일후 및 두번째 주사후 각각 7일과 13일후의 혈액검사결과는 RBC의 증가뿐만 아니라 혈소판과 WBC요소의 상당한 증가를 나타냈다 (도16).
E C., (여성 환자, 환자 2): 환자는 1983년에 소엽상 암종으로 급속한 유방적출술을 받았으며, 6년후 위장 전이성 암으로 고통을 겪었다. 화학치료를 시작하기 3일전에, 이 환자는 주사로 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드 근육주사를 한차례 (3지점의 주사들) 맞았고 화학치료 10일 후에에 두번째 주사를 맞았다. 비록 화학치료 후 10일 및 16일 지난 혈구수 검사결과는 화학치료 후 일반적으로 따라오는 소강상태의 혈액 프로파일의 감소를 보였으나, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드의 가장 주목할만한 효과는 화학치료 전 첫번째 주사 후 3일째 나타났다(도16).
E. S.,(여성 환자, 환자 3): 환자는 1987년에 처음으로 발견된 유방암의 광범위한 전이성 증식으로 고생을 하였다. 2년 후, 이 환자는 천연카제인으로부터 파생된 펩타이드 근육주사를 처음으로 맞았으며 23일 후에 두번째 주사를 맞았다. 이 기간동안에 다른 추가적인 치료는 없었다. 혈액검사 결과는 첫 치료후 7일이 지나서 PLT의 엄청난 향상을 보였으며, 두번째 치료후 7일이 지나서 RBC 및 WBC의 주목할만한 증가를 나타냈다(도 16).
J. R, (여성 환자, 환자 4): 환자의 진단 결과는 골 전이가 있는 유방암이 다. 이 환자는 화학치료를 개시하기 8일 전에 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드 근육 주사를 한차례 맞았으며, 14일후에 또 한차례 주사를 맞았다. 가장 주목할만한 효과는 화학치료로 유발된 소강상태에 따른 WBC레벨의 급격한 회복을 보인다는 점이다(도 16).
D.M.,(여성 환자, 환자 5): 널리 전이된 간암을 앓고 있는 환자. 환자는 화학요법 10일, 8일, 6일 전에 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드 근육주사들을 맞았다. 화학요법 10, 12 및 14일 후에 제 2차 연속 주사를 하였다. 비록 상당한 효능이 제 1차 연속 주사 후 화학 요법 실시전에 보고되었지만, 가장 큰 개선은 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 제 2차 연속 주사후에, 화학요법후 저하된 수치들을 정상화된 세포수로 급속히 회복하는 것에서 관찰되었다. (도 16).
따라서, 암환자들에게 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 투여함으로써, 혈액학적 프로파일이 개선되었으며, 특히 적혈구 생성작용, 백혈구 생성작용, 혈소판 생성작용이 강화되었고, 또한 화학 요법에 의한 혈액 구성요소들의 저하 기간(depression)기간이 조절되고 단축될 수 있다.
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 저항성 혈소판 감소증을 가진 이식을 받은 이들의 혈소판생성작용을 촉진한다: 심각한 출혈의 에피소드들을 가지는 오랜 수혈 저항성 혈소판 감소증은 특히 전통적 요법이 효과가 없는 골수이식의 치명적인 합병증일 수 있다. 심각한 저항성 혈소판 감소증을 가진 두명의 환자들에게 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 투여하였다.
M-1 (여성 환자): 자가 골수 세포 이식에 따른 완전 완화 상태의 급성 골수 성 백혈병을 앓는 32세의 환자. 이 환자는 폐출혈과 연구개에서의 큰 폐쇄성 혈종과 관련된 두 번의 치명적인 출혈 발현을 갖고 있다. 이식 후 114일 이상, 혈소판수는 rhIL-3, rhIL-6, 정맥 감마글로블린, 재조합 에스로포이에틴에 대하여 지수적이다. 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드 50mg를 투여한 두번의 근육내 치료에 따라 (각 치료는 세번의 데포 주사로 나눠졌다), 환자의 상태가 즉각적으로 개선되었다. 빠른 정상 혈소판수로의 복귀와 함께 (도 17), 주저앉은 이그져션 및 파테케이트(exertion and patechate)와 함께 그녀의 원위 사지 출혈이 가라앉았으며, 다시 걸을 수 있었고, 합병증이나 부작용 없이 해외의 그녀의 집으로 돌아갈 수 있었다.
M-2 (여성 환자): 자기 이식 줄기 세포의 이식후 제2 완전 관해기간에서 급성 골수성 백혈병으로 고생하고 전체가 저항하는 혈소판 카운트들과 대량의 위장 출혈 발현을 보여주는 30살 환자. 이 환자는 몰려든 세포들의 매일 주입을 요구하였고, 하이포알부미나(hypoalbuminia)를 발전시켰으며, rhIL-3, rhIL-6 그리고 감마 글로불린(gamma globulin)을 이용한 치료에 실패하였다. 세곳의 장소들에서 천연 카제인으로부터 파생된 50 mg 펩타이드들의 2회의 근육내 치료후, 이식후 86일동안 빠른 혈소판 재구성(도 18)과 출혈의 점차적인 단절이 관찰되었다. 더 이상의 치료가 필요없었고, 환자는 현재 정상적인 혈소판 수를 가진 완전 무증상이다.
그러므로, 각각이 세 점에서 이루어지는, kg 체중당 0.7 - 1.0 mg으로 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 두 번의 근육내 주사들의 한 과정은 혈소판 카운트들을 신속히 재구성하고 생명을 위협하는 출혈 발현으로 장기간의 수혈 저항 혈소판 감소증으로 고생하는 환자들에서 관련 임상 징후들을 감소시키는데 효과적이었다.
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 가족성 고지혈증에서 트리글리세 라이드들과 총 콜레스테롤을 감소시킨다:
M. S. (여성 환자) : 환자는 고지혈증의 가족력을 갖고 있는 38세의 여성이다. 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들로 치료하기 전에, 혈액의 화학적 프로파일은 높아진 총 콜레스테롤(dl 당 321 mg), 트리글리세라이드(dl당 213 mg; 정상 범위: dl당 45-185 mg) 그리고 높아진 LDL-콜레스테롤 (dl당 236.4 mg; 정상범위: dl당 75-174 mg)을 보여주었다. One month after a single administration of 50 mg 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 50 mg의 1회(근육내 세곳)의 투약후 1달만에, 고지혈증이 안정화되었고: 총 콜레스테롤은 dl당 270 mg까지 감소되었고, 트리글리세라이드는 dl당 165 mg이었고, LDL-콜레스테롤은 dl당 201 mg이었는데, 이 값들은 치료전 값보다는 상당히 감소하였지만 정상 범위보다는 여전히 높았다. 추가적인 치료는 없었다. 그러므로, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들을 이용한 치료는 사람들에서 치료받지 않은 고지혈증의 상당한 감소를 신속히 발생시키는데 효과적이다.
천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들은 잠혈의 경우에서 노르모글로비네미아( normoglobinemia )를 촉진한다:
D. G. (남성 환자): 환자는 광범위한 잠혈과 관련된 빈혈 및 고지혈증(억압된 RBC, HGB, HCT, MCH 그리고 MCHC)로 고생하는 75세의 노인 남성이다. is a 75 year old male suffering from anemia and hypoglobinemia (depressed RBC, HGB, HCT, MCH and MCHC) associated with extensive occult bleeding. One month after receiving one intramuscular injection of 50 mg의 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들 1회 근육내 주사(세 지점에서)를 받은 후 1달만에, 빈혈의 상당한 감소가 관찰되었다. 두 달후, RBC는 정상치들(㎕당 3.44 M 대신 4.32 M), HGB는 증가하였고(dl당 8.9g 대신 11.3g), HCT, MCH 및 MCHC 모두는 잠혈의 지속에도 불구하고 거의 정상치들에 접근하였다. 따라서, 천연 카제인으로부터 파생된 펩타이드들의 1회 주사는 적혈구 생성을 촉진하고 사람들에게서 혈액 손실과 관련된 빈혈을 감소할 수 있는 것으로 보인다.
명확성을 위하여, 별도의 실시예들의 내용에서 설명된, 본 발명의 어떤 특징들은 또한 하나의 실시예에서 조합하여 제공될 수도 있는 것으로 이해된다. 역으로, 간략을 위하여, 하나의 실시예의 내용에서 설명되는 본 발명의 다양한 특징들은 별도로 또는 임의의 적합한 부조합에서 제공될 수도 있다.
본 발명이 그의 특정 실시예들과 관련하여 설명되었지만, 많은 선택, 변경 및 변화들이 이 기술에서 통상의 지식을 가진 자들에게 분명할 것이라는 것은 명확하다. 따라서, 본 발명은 첨부된 청구항들의 사상과 넓은 범주 내에 속하는 그러한 모든 선택들, 변경들 및 변화들을 모두 포함하도록 의도된다. 본 명세서에서 언급된 모든 공개문헌들, 특허들, 특허출원들, 그리고 접근번호에 의하여 식별되는 서열들은, 각 개별적인 공개문헌, 특허, 특허출원 또는 서열이 구체적으로 그리고 개별적으로 여기에서 참조로서 결합되는 것으로 나타나는 것과 같이 동일한 정도까 지, 여기에서 전체가 참조로서 본 명세서에 결합된다. 아울러, 본 출원에서 임의의 참증의 인용 또는 식별은 그러한 참증이 본 발명에 선행기술로서 이용될 수 있는 허용으로서 간주되지는 않을 것이다.
참증에 의한 결합
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1. 서열 목록/1.04 Mbytes/2005년 1월 12일/MS WINDOWS XP/PC.
SEQUENCE LISTING <110> Sidelman, Zvi <120> CASEIN DERIVED PEPTIDES AND USES THEREOF IN SARS THERAPY <130> 27567 <160> 4000 <170> PatentIn version 3.2 <210> 1 <211> 2 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 1 Arg Pro 1 <210> 2 <211> 3 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 2 Arg Pro Lys 1 <210> 3 <211> 4 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3 Arg Pro Lys His 1 <210> 4 <211> 5 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 4 Arg Pro Lys His Pro 1 5 <210> 5 <211> 6 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 5 Arg Pro Lys His Pro Ile 1 5 <210> 6 <211> 7 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 6 Arg Pro Lys His Pro Ile Lys 1 5 <210> 7 <211> 8 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 7 Arg Pro Lys His Pro Ile Lys His 1 5 <210> 8 <211> 9 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> 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sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 2529 Pro Thr Ser Thr Pro Thr Thr Glu Ala Val Glu Ser Thr Val Ala Thr 1 5 10 15 Leu Glu Asp Ser 20 <210> 2530 <211> 20 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 2530 Thr Ser Thr Pro Thr Thr Glu Ala Val Glu Ser Thr Val Ala Thr Leu 1 5 10 15 Glu Asp Ser Pro 20 <210> 2531 <211> 20 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 2531 Ser Thr Pro Thr Thr Glu Ala Val Glu Ser Thr Val Ala Thr Leu Glu 1 5 10 15 Asp Ser Pro Glu 20 <210> 2532 <211> 20 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 2532 Thr Pro Thr Thr Glu Ala Val Glu Ser Thr Val Ala Thr Leu Glu Asp 1 5 10 15 Ser Pro Glu Val 20 <210> 2533 <211> 20 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 2533 Pro Thr Thr Glu Ala Val Glu Ser Thr Val Ala Thr Leu Glu Asp Ser 1 5 10 15 Pro Glu Val Ile 20 <210> 2534 <211> 20 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 2534 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sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 2844 Asn Gln Asp Lys Thr Glu Ile Pro Thr Ile Asn Thr Ile Ala Ser Gly 1 5 10 15 Glu Pro Thr Ser Thr Pro Thr Thr Glu Ala Val Glu 20 25 <210> 2845 <211> 28 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 2845 Gln Asp Lys Thr Glu Ile Pro Thr Ile Asn Thr Ile Ala Ser Gly Glu 1 5 10 15 Pro Thr Ser Thr Pro Thr Thr Glu Ala Val Glu Ser 20 25 <210> 2846 <211> 28 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 2846 Asp Lys Thr Glu Ile Pro Thr Ile Asn Thr Ile Ala Ser Gly Glu Pro 1 5 10 15 Thr Ser Thr Pro Thr Thr Glu Ala Val Glu Ser Thr 20 25 <210> 2847 <211> 28 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 2847 Lys Thr Glu Ile Pro Thr Ile Asn Thr Ile Ala Ser Gly Glu Pro Thr 1 5 10 15 Ser Thr Pro Thr Thr Glu Ala Val Glu Ser Thr Val 20 25 <210> 2848 <211> 28 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 2848 Thr Glu Ile Pro Thr Ile Asn Thr Ile Ala Ser Gly 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Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn Glu Asn 1 5 10 15 Leu Leu Arg Phe 20 <210> 3977 <211> 20 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3977 Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn Glu Asn Leu 1 5 10 15 Leu Arg Phe Phe 20 <210> 3978 <211> 20 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3978 Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn Glu Asn Leu Leu 1 5 10 15 Arg Phe Phe Val 20 <210> 3979 <211> 20 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3979 Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn Glu Asn Leu Leu Arg 1 5 10 15 Phe Phe Val Ala 20 <210> 3980 <211> 21 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3980 Arg Pro Lys His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu 1 5 10 15 Asn Glu Asn Leu Leu 20 <210> 3981 <211> 21 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3981 Pro Lys His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn 1 5 10 15 Glu Asn Leu Leu Arg 20 <210> 3982 <211> 21 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3982 Lys His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn Glu 1 5 10 15 Asn Leu Leu Arg Phe 20 <210> 3983 <211> 21 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3983 His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn Glu Asn 1 5 10 15 Leu Leu Arg Phe Phe 20 <210> 3984 <211> 21 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3984 Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn Glu Asn Leu 1 5 10 15 Leu Arg Phe Phe Val 20 <210> 3985 <211> 21 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3985 Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn Glu Asn Leu Leu 1 5 10 15 Arg Phe Phe Val Ala 20 <210> 3986 <211> 22 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3986 Arg Pro Lys His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu 1 5 10 15 Asn Glu Asn Leu Leu Arg 20 <210> 3987 <211> 22 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3987 Pro Lys His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn 1 5 10 15 Glu Asn Leu Leu Arg Phe 20 <210> 3988 <211> 22 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3988 Lys His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn Glu 1 5 10 15 Asn Leu Leu Arg Phe Phe 20 <210> 3989 <211> 22 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3989 His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn Glu Asn 1 5 10 15 Leu Leu Arg Phe Phe Val 20 <210> 3990 <211> 22 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3990 Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn Glu Asn Leu 1 5 10 15 Leu Arg Phe Phe Val Ala 20 <210> 3991 <211> 23 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3991 Arg Pro Lys His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu 1 5 10 15 Asn Glu Asn Leu Leu Arg Phe 20 <210> 3992 <211> 23 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3992 Pro Lys His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn 1 5 10 15 Glu Asn Leu Leu Arg Phe Phe 20 <210> 3993 <211> 23 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3993 Lys His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn Glu 1 5 10 15 Asn Leu Leu Arg Phe Phe Val 20 <210> 3994 <211> 23 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3994 His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn Glu Asn 1 5 10 15 Leu Leu Arg Phe Phe Val Ala 20 <210> 3995 <211> 24 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3995 Arg Pro Lys His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu 1 5 10 15 Asn Glu Asn Leu Leu Arg Phe Phe 20 <210> 3996 <211> 24 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3996 Pro Lys His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn 1 5 10 15 Glu Asn Leu Leu Arg Phe Phe Val 20 <210> 3997 <211> 24 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3997 Lys His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn Glu 1 5 10 15 Asn Leu Leu Arg Phe Phe Val Ala 20 <210> 3998 <211> 25 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3998 Arg Pro Lys His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu 1 5 10 15 Asn Glu Asn Leu Leu Arg Phe Phe Val 20 25 <210> 3999 <211> 25 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 3999 Pro Lys His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu Asn 1 5 10 15 Glu Asn Leu Leu Arg Phe Phe Val Ala 20 25 <210> 4000 <211> 26 <212> PRT <213> Artificial sequence <220> <223> Synthetic peptide <400> 4000 Arg Pro Lys His Pro Ile Lys His Gln Gly Leu Pro Gln Glu Val Leu 1 5 10 15 Asn Glu Asn Leu Leu Arg Phe Phe Val Ala 20 25

Claims (221)

  1. α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을, 그것을 필요로 하는 대상체에게 투여하는 것을 포함하는 것을 특징으로 하는 자가면역이나 감염성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  2. 제1항에 있어서,
    상기 자가면역이나 감염성 질환 또는 병적 상태는 바이러스 질환, 바이러스 감염, 에이즈, 그리고 HIV에 의한 감염으로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 자가면역이나 감염성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  3. 제1항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 자가면역이나 감염성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  4. 제1항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드 인 것을 특징으로 하는 자가면역이나 감염성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  5. 제1항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 자가면역이나 감염성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  6. 제1항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 자가면역이나 감염성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  7. 제1항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 자가면역이나 감염성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  8. 제7항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 자가면역이나 감염성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  9. α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을, 그것을 필요로 하는 대상체에게 투여하는 것을 포함하는 것을특징으로 하는 혈액 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  10. 제9항에 있어서,
    상기 혈액 질환 또는 병적 상태는 혈소판감소증, 판코니범혈구감소증, 과립성 백혈구감소증, 에리스로포이에틴(Erythropoietin)으로 치료 가능한 병적 상태, 그리고 트롬보포이에틴(thrombopoietin)으로 치료 가능한 병적 상태로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 혈액 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  11. 제9항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분 으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 혈액 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  12. 제9항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 혈액 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  13. 제9항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 혈액 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  14. 제9항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 혈액 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  15. 제9항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-, β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 혈액 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  16. 제15항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 혈액 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  17. 제9항에 있어서,
    효과적인 용량의 혈액 세포 자극 인자를 필요로 하는 대상체에게 투여하는 것을 더 포함하고, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자(G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 혈액 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  18. α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을, 그것을 필요로 하는 대상체에게 투여하는 것을 특징 으로 하는 혈액 세포 형성을 조절하는 방법.
  19. 제18항에 있어서,
    상기 혈액 세포 형성을 조절하는 것은 조혈작용을 유도하고, 조혈작용 줄기 세포들 증식을 유도하고, 조혈작용 줄기 세포들 증식과 분화를 유도하고, 거핵세포 형성작용을 유도하고, 적혈구생성작용을 유도하고, 백혈구생성작용을 유도하고, 혈소판생성작용을 유도하고, 혈장 세포 증식을 유도하고, 수지상 세포 증식을 유도하고 그리고 대식세포 증식을 유도하는 것들로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 혈액 세포 형성을 조절하는 방법.
  20. 제18항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 혈액 세포 형성을 조절하는 방법.
  21. 제18항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 혈액 세포 형성을 조절하는 방법.
  22. 제18항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 혈액 세포 형성을 조절하는 방법.
  23. 제18항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 혈액 세포 형성을 조절하는 방법.
  24. 제18항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 혈액 세포 형성을 조절하는 방법.
  25. 제24항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 혈액 세포 형성을 조절하는 방법.
  26. 제18항에 있어서,
    효과적인 용량의 혈액 세포 자극 인자를 필요로 하는 대상체에게 투여하는 것을 더 포함하고, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자(G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 혈액 세포 형성을 조절하는 방법.
  27. α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을, 그것을 필요로 하는 대상체에게 투여하는 것을 포함하는 것을 특징으로 하는 말초의 줄기 세포 이동성을 증진시키는 방법.
  28. 제27항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 말초의 줄기 세포 이동성을 증진시키는 방법.
  29. 제27항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 말초의 줄기 세포 이동성을 증진시키는 방법.
  30. 제27항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 말초의 줄기 세포 이동성을 증진시키는 방법.
  31. 제27항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 말초의 줄기 세포 이동성을 증진시키는 방법.
  32. 제27항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 말초의 줄기 세포 이동성을 증진시키는 방법.
  33. 제32항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 말초의 줄기 세포 이동성을 증진시키는 방법.
  34. 제27항에 있어서,
    효과적인 용량의 혈액 세포 자극 인자를 필요로 하는 대상체에게 투여하는 것을 더 포함하고, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자(G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 말초의 줄기 세포 이동성을 증진시키는 방법.
  35. α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을, 그것을 필요로 하는 대상체에게 투여하는 것을 포함하는 것을 특징으로 하는 대사성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  36. 제35항에 있어서,
    상기 대사성 질환 또는 병적 상태는 NIDDM, IDDM, 당뇨증, 고혈당증, 고지질혈증, 그리고 고콜레스테롤혈증로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 대사성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  37. 제35항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 대사성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  38. 제35항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 대사성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  39. 제35항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 대사성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  40. 제35항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 대사성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  41. 제35항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 대사성 질환 또는 병적 상태를 예방하거 나 또는 치료하기 위한 방법.
  42. 제41항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 대사성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  43. 자가 조직의 골수 또는 말초 혈액 줄기 세포 이식 (ASCT) 또는 동종 골수 이식 (BMT)에 의해서 지지되는 화학방사선요법의 파괴적인 투여량들과 관련되어 있는 병적 상태들을 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법으로서, α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을, 그것을 필요로 하는 대상체에게 투여하는 것을 포함하는 것을 특징으로 하는 방법.
  44. 제43항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 방법.
  45. 제43항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 방법.
  46. 제43항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 방법.
  47. 제43항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 방법.
  48. 제43항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 방법.
  49. 제48항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합 된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 방법.
  50. 제43항에 있어서,
    효과적인 용량의 혈액 세포 자극 인자를 필요로 하는 상기 대상체에게 투여하는 것을 더 포함하고, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자(G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 방법.
  51. α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을, 그것을 필요로 하는 대상체에게 투여하는 것을 포함하는 것을 특징으로 하는 혈액 세포 자극 인자의 효과를 증대시키는 방법.
  52. 제51항에 있어서,
    상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자 (G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 혈액 세포 자극 인자의 효과를 증대시키는 방법.
  53. 제51항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분 으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 혈액 세포 자극 인자의 효과를 증대시키는 방법.
  54. 제51항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 혈액 세포 자극 인자의 효과를 증대시키는 방법.
  55. 제51항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 혈액 세포 자극 인자의 효과를 증대시키는 방법.
  56. 제43항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 혈액 세포 자극 인자의 효과를 증대시키는 방법.
  57. 제51항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유 하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 혈액 세포 자극 인자의 효과를 증대시키는 방법.
  58. 제57항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 혈액 세포 자극 인자의 효과를 증대시키는 방법.
  59. 제51항에 있어서,
    트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자(G-CSF)의 효과적인 용량을, 그것을 필요로 하는 상기 대상체에게 투여하는 것을 더 포함하는 것을 특징으로 하는 혈액 세포 자극 인자의 효과를 증대시키는 방법.
  60. 조혈계가 파괴된 수령자에서 증여된 혈액 줄기 세포들의 콜로니형성(colonization)을 증진시키는 방법으로서, α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을 가지고 증여된 혈액 줄기 세포들의 증여자를 치료하는 것을 포함하는 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키는 방법.
  61. 제60항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키는 방법.
  62. 제60항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키는 방법.
  63. 제60항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키는 방법.
  64. 제60항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키는 방법.
  65. 제60항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키는 방법.
  66. 제65항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키는 방법.
  67. 제60항에 있어서,
    증여 및 상기 수령자에 있는 상기 혈액 줄기 세포들을 이식하기에 앞서서, 혈액 세포 자극 인자로 상기 증여자를 치료하는 것을 더 포함하고, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자(G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키는 방법.
  68. 조혈계가 파괴된 수령자에서 증여된 혈액 줄기 세포들의 콜로니형성을 증진시키는 방법으로서, 상기 수령자에 있는 증여된 혈액 줄기 세포들을 이식하기에 앞서서, α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을 가지고 상기 증여된 혈액 줄기 세포들을 치료하는 것을 포함하는 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키는 방법.
  69. 제68항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키는 방법.
  70. 제68항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키는 방법.
  71. 제68항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키는 방법.
  72. 제68항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키는 방법.
  73. 제68항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키는 방법.
  74. 제73항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키는 방법.
  75. 제68항에 있어서,
    상기 수령자에 있는 혈액 줄기 세포들을 이식하기에 앞서서, 상기 증여된 혈액 세포들을 혈액 세포 자극 인자로 치료하는 것을 포함하고, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자 (G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키는 방법.
  76. 조혈계가 파괴된 수령자에서 혈액 줄기 세포들의 콜로니형성을 증진시키는 방법으로서, 상기 수령자에 있는 혈액 줄기 세포들을 이식하기에 앞서서, α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드를 가지고 혈액 줄기 세포들을 치료하는 것을 포함하는 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니형성을 증진시키는 방법.
  77. 제76항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키는 방법.
  78. 제76항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니형성을 증진시키는 방법
  79. 제76항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니형성을 증진시키는 방법
  80. 제76항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니형성을 증진시키는 방법
  81. 제76항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니형성을 증진시키는 방법.
  82. 제81항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합 된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니형성을 증진시키는 방법
  83. 제76항에 있어서,
    상기 수령자에 있는 혈액 줄기 세포들을 이식하기에 앞서서, 상기 혈액 줄기 세포들을 혈액 세포 자극 인자로 치료하는 것을 포함하고, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자 (G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키는 방법.
  84. α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을, 그것을 필요로 하는 대상체에게 투여하는 것을 포함하는 것을 특징으로 하는 SARS 감염원과 관련되어 있는 병적 상태들을 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  85. 제84항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 SARS 감염원과 관련되어 있는 병적 상태들을 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  86. 제84항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 SARS 감염원과 관련되어 있는 병적 상태들을 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  87. 제84항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는SARS 감염원과 관련되어 있는 병적 상태들을 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  88. 제84항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 SARS 감염원과 관련되어 있는 병적 상태들을 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  89. 제84항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 SARS 감염원과 관련되어 있는 병적 상태 들을 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  90. 제89항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 SARS 감염원과 관련되어 있는 병적 상태들을 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  91. 제84항에 있어서,
    상기 SARS 감염원은 코로나바이러스인 것을 특징으로 하는 SARS 감염원과 관련되어 있는 병적 상태들을 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  92. 제91항에 있어서,
    상기 코로나바이러스는 SARS-CoV인 것을 특징으로 하는 SARS 감염원과 관련되어 있는 병적 상태들을 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  93. α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량을, 그것을 필요로 하는 대상체에게 투여하는 것을 포함하는 것을 특징으로 하는 세균성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  94. 제93항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 세균성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  95. 제93항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 세균성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  96. 제93항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 세균성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  97. 제94항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 세균성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  98. 제94항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 세균성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  99. 제98항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 세균성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 방법.
  100. 자가면역이나 감염성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 약제학적 조성물로서, 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합 그리고 약제학적으로 타당한 운반체로부터 파생된 펩타이드를 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  101. 제100항에 있어서,
    상기 자가면역이나 감염성 질환 또는 병적 상태는 바이러스 질환, 바이러스 감염, 에이즈, 그리고 HIV에 의한 감염으로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  102. 제100항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  103. 제100항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  104. 제100항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  105. 제100항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타 이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  106. 제100항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  107. 제106항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  108. 혈액 질환 또는 병적 상태를 예방하기 위한 약제학적 조성물로서, 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합 그리고 약제학적으로 타당한 운반체로부터 파생된 펩타이드를 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  109. 제108항에 있어서,
    상기 혈액 질환 또는 병적 상태는 혈소판감소증, 판코니범혈구감소증, 과립성 백혈구감소증, 에리스로포이에틴으로 치료 가능한 병적 상태, 그리고 트롬보포 이에틴으로 치료 가능한 병적 상태 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자로 치료 가능한 병적 상태로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  110. 제108항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  111. 제108항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  112. 제108항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  113. 제108항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  114. 제108항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  115. 제114항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  116. 제108항에 있어서,
    유효 성분으로서, 혈액 세포 자극 인자를 더 포함하고, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자(G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  117. 혈액 세포 형성을 조절하기 위한 약제학적 조성물로서, 유효성분으로서, α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합 그리고 약제학적으로 타당한 운반체로부 터 파생된 펩타이드를 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  118. 제117항에 있어서,
    상기 혈액 세포 형성을 조절하는 것은, 조혈작용을 유도하고, 조혈작용 줄기 세포들 증식을 유도하고, 조혈작용 줄기 세포들 증식과 분화를 유도하고, 거핵세포 형성작용을 유도하고, 적혈구생성작용을 유도하고, 백혈구생성작용을 유도하고, 혈소판생성작용을 유도하고, 혈장 세포 증식을 유도하고, 수지상 세포 증식을 유도하고 그리고 대식세포 증식을 유도하는 것으로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  119. 제117항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  120. 제117항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  121. 제117항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  122. 제117항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  123. 제117항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  124. 제123항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  125. 제117항에 있어서,
    유효 성분으로서, 혈액 세포 자극 인자를 더 포함하고, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자(G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  126. 말초의 줄기 세포 이동성을 증진시키기 위한 약제학적 조성물로서, 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드의 치료적으로 효과적인 용량과 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  127. 제126항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  128. 제126항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  129. 제126항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  130. 제126항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  131. 제126항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  132. 제131항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  133. 제126항에 있어서,
    유효 성분으로서, 혈액 세포 자극 인자를 더 포함하고, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인 자(G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  134. 대사성 질환 또는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 약제학적 조성물로서, 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  135. 제134항에 있어서,
    상기 대사성 질환 또는 병적 상태는 NIDDM, IDDM, 당뇨증, 고혈당증, 고지질혈증, 그리고 고콜레스테롤혈증으로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  136. 제134항에 있어서,
    상기 αS1 카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  137. 제134항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  138. 제134항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  139. 제135항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  140. 제135항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  141. 제140항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  142. 자가 조직의 골수 또는 말초 혈액 줄기 세포 이식 (ASCT) 또는 동종 골수 이식 (BMT)에 의해서 지지되는 화학방사선요법의 파괴적인 투여량들과 관련되어 있는 병적 상태들을 예방하거나 또는 치료하기 위한 약제학적 조성물로서, 유효 성분으로서, α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  143. 제142항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  144. 제142항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  145. 제142항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  146. 제142항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  147. 제142항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  148. 제147항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  149. 제142항에 있어서,
    유효 성분으로서, 혈액 세포 자극 인자를 더 포함하고, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자(G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성 물.
  150. 혈액 세포 자극 인자의 효과를 증대시키기 위한 약제학적 조성물로서, 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  151. 제150항에 있어서,
    상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자 (G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  152. 제150항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  153. 제150항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  154. 제150항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  155. 제150항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  156. 제150항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  157. 제156항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  158. 제150항에 있어서,
    유효 성분으로서, 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 또는 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자(G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  159. 조혈계가 파괴된 수령자에서 증여된 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키기 위한 약제학적 조성물로서, 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  160. 제159항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  161. 제159항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  162. 제159항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는
  163. 제159항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  164. 제159항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  165. 제164항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  166. 제159항에 있어서,
    유효 성분으로서, 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 또는 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자(G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 약 제학적 조성물.
  167. 조혈계가 파괴된 수령자에서 혈액 줄기 세포들의 콜로니 형성을 증진시키기 위한 약제학적 조성물로서, 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  168. 제167항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  169. 제167항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  170. 제167항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  171. 제167항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  172. 제167항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  173. 제172항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  174. 제167항에 있어서,
    유효 성분으로서, 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 또는 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자(G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  175. 자가면역 질환 또는 병적 상태, 바이러스 질환, 바이러스 감염, 혈액학적 질환, 혈액학적 결손증들, 혈소판감소증, 판코니범혈구감소증, 과립성 백혈구감소증, 고지질혈증, 고콜레스테롤혈증, 당뇨증, 고혈당증, 당뇨병, AIDS, HIV-1, 헬퍼 T-세포 기능이상증들, 수지상 세포 결손증들, 대식세포 결손증들, 혈소판, 림프구, 혈장 세포 그리고 중성구 기능이상들을 포함하는 조혈작용 줄기 세포 기능이상들, 전-백혈병 상태들, 백혈병 상태들, 화학요법 또는 방사선 요법으로부터 야기된 면역 시스템 기능이상들, 면역 결손증과 세균 감염증들의 질환들의 치료로부터 야기된 사람 면역 시스템 기능이상들로 구성되는 그룹으로부터 선택된 증상을 치료하거나 또는 예방하기 위한 약제학적 조성물로서, 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  176. 제175항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  177. 제175항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  178. 제175항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  179. 제175항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  180. 제175항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  181. 제180항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  182. 제175항에 있어서,
    유효 성분으로서, 혈액 세포 자극 인자를 더 포함하고, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자(G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  183. 혈액학적 질환, 혈액학적 결손증들, 혈소판감소증, 판코니범혈구감소증, 과립성 백혈구감소증, 수지상 세포 결손증들, 대식세포 결손증들, 혈소판, 림프구, 혈장 세포 그리고 중성구 기능이상들을 포함하는 조혈작용 줄기 세포 기능이상들, 전-백혈병 상태들, 백혈병 상태들, 척수이형성 증후군, 비-골수성 질환들, 재생불량성 빈혈 그리고 골수 기능부전으로 구성되는 그룹으로부터 선택된 증상을 치료하거나 또는 예방하기 위한 약제학적 조성물로서, 유효 성분으로서 혈액 세포 자극 인자와 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  184. 제183항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  185. 제183항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  186. 제183항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물
  187. 제183항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  188. 제183항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  189. 제188항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에 서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  190. 제183항에 있어서,
    상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자(G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  191. SEQ ID NOs: 1-33으로 구성되는 그룹으로부터 선택된 아미노산 서열을 가지고 있는 것을 특징으로 하는 정제된 펩타이드.
  192. 공유결합된 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 적어도 두 개의 펩타이드들을 포함하는 것을 특징으로 하는 정제된 쉬메릭 펩타이드.
  193. 제192항에 있어서,
    SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 쉬메릭 펩타이드.
  194. SEQ ID NOs: 1-33으로 구성되는 그룹으로부터 선택된 아미노산 서열과 약제학적으로 타당한 운반체를 가지는 정제된 펩타이드를 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  195. 정제된 쉬메릭 펩타이드를 포함하는 약제학적 조성물로서, 공유결합을 하고 있는 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들과, 약제학적으로 타당한 운반체를 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  196. 제195항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  197. 혈액 세포 자극 인자를 포함하는 약제학적 조성물로서, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자 (G- CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되고, SEQ ID NOs: 1-33으로 구성되는 그룹으로부터 선택된 아미노산을 가지고 있는 정제된 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체와 조합되어 제공되는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  198. 혈액 세포 자극 인자를 포함하는 약제학적 조성물로서, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자 (G- CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되고, 공유결합하고 있는 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 적어도 두 개의 펩타이드들을 포함하는 정제된 펩타이드와조합되어 제공되는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  199. 제198항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  200. SARS 감염원과 관련되어 있는 병적 상태를 예방하거나 또는 치료하기 위한 약제학적 조성물로서, 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  201. 제200항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분 으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  202. 제200항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  203. 제200항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물
  204. 제200항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  205. 제200항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  206. 제205항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  207. 제200항에 있어서,
    유효 성분으로서, 혈액 세포 자극 인자를 더 포함하고, 상기 혈액 세포 자극 인자는 트롬보포이에틴, 에리스로포이에틴 그리고 과립성 백혈구 콜로니 자극 인자(G-CSF)로 구성되는 그룹으로부터 선택되는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  208. 제200항에 있어서,
    상기 SARS 감염원은 코로나바이러스인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  209. 제200항에 있어서,
    상기 코로나바이러스는 SARS-CoV인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  210. 세균성 감염을 예방하거나 또는 치료하기 위한 약제학적 조성물로서, 유효 성분으로서 α-, β-, 또는 κ-카제인 또는 그들의 조합으로부터 파생되는 펩타이 드와 약제학적으로 타당성이 있는 운반체를 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  211. 제210항에 있어서,
    상기 펩타이드는 αS1 카제인의 단편화에 의해서 αS1 카제인의 N 말단 부분으로부터 파생되는 단편인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  212. 제210항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드는 합성 펩타이드인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  213. 제210항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 SEQ ID NOs: 1-33 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 갖는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물
  214. 제210항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 펩타이드들의 혼합물인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  215. 제210항에 있어서,
    상기 α-, β-, 또는 κ-카제인으로부터 파생되는 펩타이드들의 조합은 α-,β- 또는 κ-카제인의 공유결합으로부터 파생되는 적어도 2개의 펩타이드들을 함유하는 쉬메릭 펩타이인 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  216. 제215항에 있어서,
    상기 쉬메릭 펩타이드는 SEQ ID NOs: 1-33 그리고 434-4000 중 어느 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제2 카제인 펩타이드에 공유적으로 결합된, SEQ ID NOs: 1-25 중의 하나에서 규정된 것과 같은 서열을 가지고 있는 제1 αS1 카제인을 포함하는 것을 특징으로 하는 약제학적 조성물.
  217. a) 단백분해성 효소들을 포함하는 카제인 단백분해효소 가수분해물을 얻는 단계;
    b) 상기 단백분해성 효소들을 불활성화하기 위해서 상기 카제인 단백분해효소 가수분해물을 냉각시키는 단계;
    c) 상기 카제인 단백질 가수분해물의 pH를 산성 pH로 조정하는 단계;
    d) 상기 산성 카제인 단백질 가수분해물을 여과하고, 상기 여과물을 수집하고, 그리고 천연 카제인으로부터 파생된 단백질들을 침전시키기 위하여 상기 여과물을 더욱 산성화하는 단계;
    e) 상기 침전물을 분리하고 수집하는 단계;
    f) 상기 단백분해성 효소들을 비가역적으로 불활성화시키기 위해서 상기 침전물의 pH를 알칼리성 pH로 조정하는 단계; 그리고
    g) 상기 침전물의 pH를 pH 7-9로 조정하는 단계를 포함하고, 그에 의하여 상기 카제인 단백질 가수분해물을 저온에서 처리하는 것을 특징으로 하는 카제인 단백분해효소 가수분해물의 저온 처리 방법.
  218. 제217항에 있어서,
    상기 단계 b)는 약 10 ℃까지 냉각하는 것을 포함하는 것을 특징으로 하는 카제인 단백분해효소 가수분해물의 저온 처리 방법.
  219. 제217항에 있어서,
    상기 단계 c)의 pH를 조정하는 것은 2% (w/v) 산에 산의 첨가를 포함하고, 반면에 상기 단계 d)의 여과물을 더 산성화하는 것은 약 10% (w/v) 산에 산의 추가적인 첨가를 포함하는 것을 특징으로 하는 카제인 단백분해효소 가수분해물의 저온 처리 방법.
  220. 제217항에 있어서,
    상기 단계 f)의 알칼리성 pH는 적어도 pH 9인 것을 특징으로 하는 카제인 단백분해효소 가수분해물의 저온 처리 방법.
  221. 제217항의 방법에 다라서 저온에서 처리된 것을 특징으로 하는 카제인 단백질 가수분해물.
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