KR20020031266A - 계란 알끈의 시알릴올리고당과 펩타이드 및 그 생산방법 - Google Patents

계란 알끈의 시알릴올리고당과 펩타이드 및 그 생산방법 Download PDF

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Abstract

본 발명은 계란의 알끈으로부터 올리고당과 펩타이드를 생산하는 방법에 관한 것이다. 좀 더 구체적으로, 본 발명은 계란의 알끈에 단백질 분해효소(proteases)를 가하여 알끈 단백질을 가수분해한 후 한외여과기(ultrafiltrator)를 이용한 분자량 분획법에 의해 알끈으로부터 시알릴올리고당(sialyloligosaccharides)과 펩타이드(peptide)를 간편하게 생산하는 방법에 관한 것이다.

Description

계란 알끈의 시알릴올리고당과 펩타이드 및 그 생산방법{Sialyloligosaccharides and peptides of chalaza in hen eggs and process for preparation thereof}
계란은 인체에 필요한 각종 영양성분이 고루 풍부하게 포함되어 있어 완전식품으로 알려져 있으며, 영양학적인 측면이외에 각종 생물활성을 갖는 유용 물질들이 다수 포함되어 산업적으로 식품 및 생물소재의 생산에 많이 이용되고 있다.
계란을 가공하여 난백과 난황을 분리하는 과정에 알끈(chalaza)이 가공부산물로서 발생한다. 알끈은 두꺼운 알부민(albumen)과 유사한 조성을 갖는 끈 모양의 구조로서, 난황을 달걀의 중앙에 고정시키고 껍질(shell) 내부에 대한 충격으로부터 난황(yolk)과 배(embryo)를 보호하는 역할을 한다(Egg Science and Technology,Food Products Press, pp. 39-41(1996)).
알끈의 시알릭산(sialic acid) 함량은 건조 중량대비 2.40%로서 다른 부위에 비하여 가장 높으며, HPLC, IR,13C-NMR 등을 이용한 성분분석에 의하면 시알릭산 즉, N-아세틸누라미닉산(N-acetylneuraminic acid: NANA)으로 구성되어 있는 것으로 밝혀진 바 있다(Carbohydrate Research, 214, 179-186(1991)).
생물체계에서 시알릭산은 생리적 과정에 대한 조절작용과 함께 약리학적인 특성을 나타낸다. 위장장애(gastrointestinal disturbances)를 막고, 독성물질을 중화시키며, 가래를 제거하고, 세포 증식을 조절하며, 약리학적인 이용을 위해 생화학적 유도체로 만들어지기도 한다. 또한, 세포막을 통하여 이온(ions), 아미노산, 바이러스(viruses)의 이동에도 중요한 역할을 한다. 시알릭산을 포함하는 물질이 항바이러스제, 설사치료제, 항궤양제, 항염제, 항알러지제 등으로 이용되며, 아울러 비피도박테리아(bifidobacteria)의 증식을 촉진하는 기능을 하는 것으로 보고되어 있다(Advances in Carbohydrate Chemistry and Biochemistry, 40, 131-234(1982); Biochemistry & Molecular Biology International, 32, 851-858(1994); Pure & Applied Chemistry, 56, 797-805(1984); Antiviral Research, 23, 179-190(1994)).
자연계에서 시알릭산은 단독으로 존재하기보다는 만노오스(mannose), 갈락토오스(galactose), 글루코사민(glucosamine) 등의 당류와 결합된 시알릴올리고당(sialyloligosaccahrides)의 형태로서 존재한다(Hen Eggs, CRC Press, pp. 99-115(1997)). 계란내에서 시알릴올리고당은 난황, 난백, 알끈 등에골고루 분포하고 있으며, 알끈에 분포 밀도가 가장 높다. 계란의 시알릴올리고당은 학습능력을 향상시키며, 면역기능을 강화하는 작용이 있어 유아식품에 많이 활용되고 있으며, 다양한 생리활성 때문에 기능성 식품 및 생물소재로서의 이용가능성이 매우 높다(응용당질과학, 42, 15-18(1995)).
알끈의 주성분은 단백질로서 뮤신섬유(mucin fiber)로 구성되어 있으며, 탄수화물이 적은 알파성분(α-component)과 탄수화물이 많은 베타성분(β-component)으로 나뉘어 진다. 알파성분에는 글루타민(glutamine), 아스파라긴(asparagine), 시스테인(cysteine)과 같은 산성아미노산(acidic amino acid)을 많이 포함되어 있으며, 탄수화물의 함량은 상대적으로 적은 편이다. 반면에 베타성분에는 스레오닌(threonine), 세린(serine)과 같은 아미노산이 많으며, 베타성분의 탄수화물의 조성은 알파성분과 거의 유사하지만 전체 함량이 훨씬 높은데 특히 시알릭산(sialic acid)이 많이 존재한다(Journal of Food Science, 52, 1518-1521(1987)).
식품 단백질 가수분해물로서는 우유단백 펩타이드, 대두단백 펩타이드, 콜라겐(collagen) 펩타이드, 락토페린(lactoferrin) 펩타이드 등이 산업적으로 생산되고 있다. 이들 펩타이드는 혈압저하작용, 콜레스테롤저하작용, 칼슘흡수촉진, 항균작용, 혈전용해작용, 면역부활작용 등 수많은 생리활성을 제공하는 것으로 알려져 있어 식품산업에서 많이 활용되고 있다(식품신소재학, 한림원, pp. 111-155(1996)).
상기한 바와 같이 계란의 알끈에는 다량의 시알릴올리고당이 분포하고 있으나 현재까지는 알끈의 시알릴올리고당을 효율적으로 생산하는 기술이 개발되지 못했다.
또한, 계란 알끈의 주성분인 단백질을 가수분해할 경우 기능성 펩타이드의 생산이 가능하나 이에 대한 기술이 개발되어 있지 못하다.
따라서 시알릴올리고당과 펩타이드의 식품 및 생리학적인 기능성을 고려할 때 알끈으로부터 효율적인 방법으로 시알릴올리고당과 펩타이드를 생산하는 기술의 개발은 산업적으로 매우 유용한 기술이다.
본 발명의 주된 목적은 상업용 단백질 가수분해 효소를 이용하여 계란 알끈의 단백질을 가수분해한 후 한외여과막을 이용하여 분자량별로 분획함으로써 알끈에서 유래하는 시알릴올리고당과 펩타이드를 간편하고도 경제적으로 생산하는 방법을 제공하는 것이다.
도 1은 알끈으로부터 시알릴올리고당과 펩타이드를 생산하는 과정을 공정별로 도시한 개략도이다.
도 2는 알끈 가수분해물의 한외여과 과정후 시알릴올리고당 분획의 겔여과 크로마토그램을 나타낸 것이다.
본 발명은 알끈을 염화칼륨(KCl)로 세척하여 알끈에 잔류하는 난백을 세척하여 제거하는 단계; 알끈에 상업용 단백질 가수분해 효소 즉, 프로테아제(protease)을 첨가하여 알끈의 불용성 단백질을 가수분해하여 수용화하는 단계; 알끈의 단백질 가수분해물을 한외여과기(ultrafiltrator)를 이용하여 분자량별로 분획함으로써 알끈내의 시알릴올리고당과 펩타이드를 생산하는 단계로 구성된다.
본 발명에서는 상업용 프로테아제로서 알카라제(Alcalase, Novo Nordisk, Denmark), 뉴트라제(Neutrase, Novo Nordisk, Denmark), 프로타맥스(Protamex,Novo Nordisk, Denmark), 플래보자임(Flavourzyme, Novo Nordisk, Denmark), 콜루푸린(Collupulin, Gist-brocades Co., France), 맥사자임(Maxazyme, Gist-brocades Co., France) 등 6종을 사용하였다.
상기 단백질 가수분해 효소 및 한외여과를 이용하여 알끈으로부터 시알릴올리고당 및 펩타이드를 제조하는 방법을 제조공정별로 상세히 설명한다.
제 1공정: 알끈의 제조
계란을 분할한 후 난백(egg white)에서 분리한 알끈에는 상당한 양의 난백이 잔류한다. 난백을 제거하기 위하여 알끈을 2% 염화칼륨(KCl) 용액에 넣은 후 난백이 완전히 제거될 때까지 세척하였다. 세척한 알끈에 잔류하는 염화칼륨은 수차례 수돗물을 이용하여 세척액이 질산은(silver nitrate: AgNO3)에 의해 반응하여 침전물을 형성하지 않을 때까지 세척하였다. 분리된 알끈은 동결건조 하거나 50∼70℃의 온도에서 가온건조 한 후 분쇄하였다.
제 2공정: 알끈의 단백질 가수분해 공정
상기에서 조제한 알끈을 0.1∼10%의 농도가 되도록 증류수나 50∼200mM의 인산염 완충액(phosphate buffer)에 첨가한 후 약 10분간 교반하였다. 다음, 상기의 상업용 단백질 가수분해효소를 건조알끈에 대하여 중량비로 0.001내지 1.0%를 가한 후 각 효소의 적정 반응조건에 따라 30분 내지 12시간 동안 반응시켜 알끈 단백질을 가수분해하였다. 가수분해 반응이 끝난 후 각각의 효소를 불활성화하기 위해100℃에서 5∼15분간 가열하였다.
제 3공정: 시알릴올리고당과 펩타이드의 분리공정
상기 알끈의 가수분해물은 여과하여 미반응물을 제거한 후 분자량 1,000 내지 10,000의 한외여과막을 이용하여 LP-1 펌프를 장착한 한외여과기(ultrafiltrator; Amicon, USA)를 통하여 가수분해물의 분자량별로 분리하였으며, 각 분획은 동결건조하거나 50∼80℃에서 열풍건조하였다.
도 1은 알끈으로부터 시알릴올리고당과 펩타이드를 생산하는 과정을 공정별로 도시한 개략도이다.
이하, 본 발명의 구체적인 방법을 실시예를 들어 상세히 설명하고자 하지만, 본 발명의 권리범위는 이들 실시예에만 한정되는 것은 아니다.
실시예 1∼6. 상업용 프로테아제의 알끈 단백질 가수분해율
상기한 바와 같이 염화칼륨(KCl)로 세척하여 동결건조한 알끈 0.1g을 100mM의 인산염 완충액(phosphate buffer)에 분산하였다. 알끈 분산액에 용액에 알카라제(Alcalase), 뉴트라제(Neutrase), 프로타맥스(Protamex), 플래보자임(Flavourzyme), 콜루푸린(Collupulin), 맥사자임(Maxazyme) 등 6종의 프로테아제 0.1g을 넣고 하기의 실시예 1-6의 반응 조건에 따라 1시간 동안 반응하였다. 다음, 알끈 가수분해액을 여과한 후 여과액의 고형분 함량을 측정하여 프로테아제의 알끈 단백질에 대한 가수분해율을 측정한 결과 알카라제 98.8%, 콜루푸린 81.4%, 프로타맥스 68.9%, 플래보자임 45.0%, 맥사자임 35.9%, 뉴트라제 35.6%의 순으로 나타났다.
실시예 7∼11. 알카라제의 알끈 단백질 가수분해율
동결건조한 알끈 0.1g을 100mL의 증류수에 분산시킨 후 알카라제(Alkalase)를 하기 실시예 7∼12에 나타낸 바와 같이 알끈에 대한 중량비와 반응시간을 각각 달리하여 60℃와 pH 8.0에서 반응시키고 나서 알끈 단백질에 대한 가수분해율을 측정하였다. 동일한 효소의 첨가량이 증가함에 따라 가수분해율이 증가하며, 동일한 알끈:효소의 중량비에서는 반응시간이 증가함에 따라 알끈의 가수분해율이 증가하였다.
실시예 11. 한외여과기를 이용한 분자량별 분획
상기 실시예 1에 의해 제조된 알끈 가수분해물을 여과한 후 여과액을 분자량 1,O00∼10,O00의 한외여과막을 이용하여 한외여과 함으로써 분자량별로 분획하였다. 각 분획물은 동결건조한 후 분획별 수율을 측정하였으며, 각 분획의 조성물로서 시알릭산(sialic acid)은 페리오데이트-레솔시놀법(periodate-resorcinol method; Journal of Biological Chemistry, 246(2), 430-435(1971))으로, 당은 페놀-황산법(phenol-sulfuric method; Carbohydrate Analysis, IRL Press, pp. 3-5(1986))으로, 아미노산은 닌하이드린법(Ninhydrin method; Journal of Clinical Microbiology, 1, 114-119(1975))으로 측정하여 각 중량비를 백분율로 환산하였다.
하기 표 1에 나타난 바와 같이 각 분획별 수율을 보면 분자량 10,000 이상의 분획이 22%, 분자량 3,000∼10,000의 분획이 16%, 분자량 1,000∼3,000의 분획이 58%, 분자량 1,000 이하가 4%로 분획되었다. 또한, 표 1에서 분자량 10,000 이상의 분획은 대부분 시알릴올리고당이, 분자량 10,O00 이하의 분획은 아미노산으로 구성되어 있는 알끈 펩타이드 성분이 주요 성분을 이루고 있음을 알 수 있다.
표 1. 한외여과기를 이용한 알끈 가수분해물의 분자량별 분회
실험예 1. 겔여과크로마토그라피에 의한 시알릴올리고당의 정제
상기 실시예의 분자량 10,000 이상의 분획물을 세파덱스 G-25(Sephadex G-25; Pharmacia, Sweden)을 5x49cm의 컬럼에 채운 겔여과 컬럼크로마토그라피(gel filtration chromatography)를 이용하여 정제하였다. 이 때 겔여과의 용출용액(elution solution)은 0.1M NaCl을 이용하였으며, 용출속도는 5mL/min으로 하였다. 각 용출분획은 시험관을 이용하여 10mL씩 취하였으며, 각 분획에 존재하는 시알릭산, 당 및 아미노산은 상기한 방법과 동일하게 측정하였다.
도 2에 나타난 바와 같이 분자량 10,000 이상의 한외여과 분획은 시알릭산, 당 및 아미노산의 성분이 거의 동시에 용출되었다. 이는 본 발명에서 조제한 시료가 시알릴올리고당과 단백질이 분리된 형태가 아니라 각각이 함께 결합된 시알릴올리고당-펩타이드의 형태 즉, 시알릴올리고펩타이드(sialyloligopeptide)으로서 존재한다는 것을 의미한다. 계란의 난황내에 시알릴올리고펩타이드가 존재하는 것은 문헌을 통해 보고된 바 있다(Biochemica et Biophysica Acta, 1335, 23-72(1997); Journal of Carbohydrate Chemisytry, 14(6), 833-841(1995)).
특히, 도 2에서 시알릴올리고펩타이드 이외에 별도로 단백질 분획이 발견되지 않은 것은 알끈을 알카라제로 처리한 후 분자량 10,000 이상의 한외여과에 의해 순도가 매우 높은 시알릴올리고당이 간편하게 제조될 수 있음을 강하게 시사하고 있다.
이상에서 상세히 설명하고 입증하였듯이, 본 발명에서는 상업용 단백질 가수분해 효소를 이용하여 알끈을 가수분해한 후 한외여과법에 의해 시알릴올리고당과 펩타이드를 매우 간편하면서도 효율적으로 제조할 수 있는 새로운 기술을 제공한다.

Claims (3)

  1. 단백질 가수분해 효소를 계란 알끈에 가하여 알끈 단백질을 가수분해한 후 한외여과법에 의해 시알릴올리고당과 펩타이드를 생산하는 방법
  2. 제 1항에 있어 건조 알끈에 대비하여 단백질 가수분해 효소를 중량비로 1:0.1∼1:0.001의 비율로 첨가하여 가수분해하는 방법
  3. 제 1항에 있어 한외여과막의 분자량을 1,000∼10,000의 범위에서 시행하여 시알릴올리고당과 펩타이드를 분자량별로 분획하는 방법
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