JP3373156B2 - 水溶性ポテトペプチドの製造方法 - Google Patents
水溶性ポテトペプチドの製造方法Info
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Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、馬鈴薯でん粉製造
時に副成するポテトプロテインに酵素を反応させて得ら
れる、アンジオテンシン変換酵素（以下「ＡＣＥ」とい
う）阻害活性を有する新規な水溶性ポテトペプチド混合
物（以下、単に「水溶性ポテトペプチド」という）及び
その製造方法に関する。
時に副成するポテトプロテインに酵素を反応させて得ら
れる、アンジオテンシン変換酵素（以下「ＡＣＥ」とい
う）阻害活性を有する新規な水溶性ポテトペプチド混合
物（以下、単に「水溶性ポテトペプチド」という）及び
その製造方法に関する。
【０００２】
【従来の技術】馬鈴薯でん粉製造時に排出される廃液か
ら回収されたポテトプロテインの利用については、飼料
のタンパク補給に使用されているが、嗜好性がないため
にほとんど利用されていない。したがって、ポテトプロ
テインについてはその大部分が廃水とともに処理されて
廃棄されているのが現状であるといえる。このようなポ
テトプロテインの飼料以外の利用に関する報告としては
次のものが挙げられる。日本醸造協会雑誌、第７１巻、
第１２号（１９７６年）、第９７１〜９７４頁「ポテト
プロテインの利用に関する研究（第３報）」にはポテト
プロテインを塩酸やタンパク分解酵素コクラーゼＳＳで
分解して得られるアミノ酸液をみりんの仕込みに用いる
ことが、日本醤油研究雑誌、Ｖｏｌ．２，Ｎｏ．５（１
９７６）第２１８〜２２０頁「ポテトプロテインの利用
に関する研究（第１報）」にはポテトプロテインをブロ
メライン、プロナーゼ東洋（Bacillus起源）、プロナー
ゼＡＳ（放線菌起源）それぞれで分解してアミノ酸液を
製造することが、同Ｖｏｌ．３，Ｎｏ．２（１９７７）
「ポテトプロテインの利用に関する研究（第２報）」に
はポテトプロテインを原料として製麹することがそれぞ
れ記載されている。
ら回収されたポテトプロテインの利用については、飼料
のタンパク補給に使用されているが、嗜好性がないため
にほとんど利用されていない。したがって、ポテトプロ
テインについてはその大部分が廃水とともに処理されて
廃棄されているのが現状であるといえる。このようなポ
テトプロテインの飼料以外の利用に関する報告としては
次のものが挙げられる。日本醸造協会雑誌、第７１巻、
第１２号（１９７６年）、第９７１〜９７４頁「ポテト
プロテインの利用に関する研究（第３報）」にはポテト
プロテインを塩酸やタンパク分解酵素コクラーゼＳＳで
分解して得られるアミノ酸液をみりんの仕込みに用いる
ことが、日本醤油研究雑誌、Ｖｏｌ．２，Ｎｏ．５（１
９７６）第２１８〜２２０頁「ポテトプロテインの利用
に関する研究（第１報）」にはポテトプロテインをブロ
メライン、プロナーゼ東洋（Bacillus起源）、プロナー
ゼＡＳ（放線菌起源）それぞれで分解してアミノ酸液を
製造することが、同Ｖｏｌ．３，Ｎｏ．２（１９７７）
「ポテトプロテインの利用に関する研究（第２報）」に
はポテトプロテインを原料として製麹することがそれぞ
れ記載されている。
【０００３】また、特許第２７５１１６１号公報にはポ
テトタンパク質の酵素的加水分解により得られた平均ア
ミノ酸残基数３〜５のペプチドを含むペプチド組成物を
含有する栄養組成物が、特開平７−２８４３６９号公報
にはジャガイモ等の植物由来の蛋白質を酵素で加水分解
して得られる分子量２００〜４０００のペプチドを主成
分とし、遊離アミノ酸含量が全アミノ酸に対して１％以
下である経腸栄養剤として有用なペプチド組成物が、特
開平７−１４３８６１号公報にはポテトプロテインを塩
酸で分解する調味用アミノ酸液の製造方法がそれぞれ記
載されている。
テトタンパク質の酵素的加水分解により得られた平均ア
ミノ酸残基数３〜５のペプチドを含むペプチド組成物を
含有する栄養組成物が、特開平７−２８４３６９号公報
にはジャガイモ等の植物由来の蛋白質を酵素で加水分解
して得られる分子量２００〜４０００のペプチドを主成
分とし、遊離アミノ酸含量が全アミノ酸に対して１％以
下である経腸栄養剤として有用なペプチド組成物が、特
開平７−１４３８６１号公報にはポテトプロテインを塩
酸で分解する調味用アミノ酸液の製造方法がそれぞれ記
載されている。
【０００４】
【発明が解決しようとする課題】上記のように、ポテト
プロテインやその分解物であるポテトペプチドの利用と
して、飼料添加物や調味液原料や栄養剤とすることは知
られていたが、これらに比べてはるかに付加価値の高い
血圧上昇抑制作用、すなわちＡＣＥ阻害活性を有するポ
テトペプチドについては知られていなかった。すなわ
ち、本発明の課題は、ポテトプロテインからＡＣＥ阻害
活性を有する新規な水溶性ペプチドやその製造方法を提
供することにある。
プロテインやその分解物であるポテトペプチドの利用と
して、飼料添加物や調味液原料や栄養剤とすることは知
られていたが、これらに比べてはるかに付加価値の高い
血圧上昇抑制作用、すなわちＡＣＥ阻害活性を有するポ
テトペプチドについては知られていなかった。すなわ
ち、本発明の課題は、ポテトプロテインからＡＣＥ阻害
活性を有する新規な水溶性ペプチドやその製造方法を提
供することにある。
【０００５】
【課題を解決するための手段】本発明者等は、上記課題
を解決するために鋭意研究した結果、ポテトプロテイン
をエンド型プロテイナーゼで処理し、次いでエキソ型ペ
プチダーゼで処理することにより得られる水溶性ペプチ
ドが、ＡＣＥ阻害活性を有することを見出し本発明を完
成するに至った。
を解決するために鋭意研究した結果、ポテトプロテイン
をエンド型プロテイナーゼで処理し、次いでエキソ型ペ
プチダーゼで処理することにより得られる水溶性ペプチ
ドが、ＡＣＥ阻害活性を有することを見出し本発明を完
成するに至った。
【０００６】すなわち本発明は、ポテトプロテインをエ
ンド型プロテイナーゼで処理し、次いでエキソ型ペプチ
ダーゼで処理することを特徴とするＡＣＥ阻害活性を有
する水溶性ポテトペプチドの製造方法や、エンド型プロ
テイナーゼとしてｐＨ６．０〜１２．０に活性を有する
エンド型プロテイナーゼを用いる上記ＡＣＥ阻害活性を
有する水溶性ポテトペプチドの製造方法や、エキソ型ペ
プチダーゼとしてｐＨ３．０〜８．０に活性を有するエ
キソ型ペプチダーゼを用いる上記ＡＣＥ阻害活性を有す
る水溶性ポテトペプチドの製造方法や、ポテトプロテイ
ンとして８０〜９０℃の加熱処理が施こされたポテトプ
ロテイン懸濁液を用いる上記ＡＣＥ阻害活性を有する水
溶性ポテトペプチドの製造方法や、エキソ型ペプチダー
ゼで処理した後さらにポリフェノール系多孔性弱酸性陽
イオン交換樹脂で精製する上記ＡＣＥ阻害活性を有する
水溶性ポテトペプチドの製造方法や、ポリフェノール系
多孔性弱酸性陽イオン交換樹脂で精製処理した後さらに
ゲル濾過剤を用いて高ＡＣＥ阻害活性画分に分画・濃縮
する上記ＡＣＥ阻害活性を有する水溶性ポテトペプチド
の製造方法や、上記製造方法により製造されたＡＣＥ阻
害活性を有する水溶性ポテトペプチドに関する。
ンド型プロテイナーゼで処理し、次いでエキソ型ペプチ
ダーゼで処理することを特徴とするＡＣＥ阻害活性を有
する水溶性ポテトペプチドの製造方法や、エンド型プロ
テイナーゼとしてｐＨ６．０〜１２．０に活性を有する
エンド型プロテイナーゼを用いる上記ＡＣＥ阻害活性を
有する水溶性ポテトペプチドの製造方法や、エキソ型ペ
プチダーゼとしてｐＨ３．０〜８．０に活性を有するエ
キソ型ペプチダーゼを用いる上記ＡＣＥ阻害活性を有す
る水溶性ポテトペプチドの製造方法や、ポテトプロテイ
ンとして８０〜９０℃の加熱処理が施こされたポテトプ
ロテイン懸濁液を用いる上記ＡＣＥ阻害活性を有する水
溶性ポテトペプチドの製造方法や、エキソ型ペプチダー
ゼで処理した後さらにポリフェノール系多孔性弱酸性陽
イオン交換樹脂で精製する上記ＡＣＥ阻害活性を有する
水溶性ポテトペプチドの製造方法や、ポリフェノール系
多孔性弱酸性陽イオン交換樹脂で精製処理した後さらに
ゲル濾過剤を用いて高ＡＣＥ阻害活性画分に分画・濃縮
する上記ＡＣＥ阻害活性を有する水溶性ポテトペプチド
の製造方法や、上記製造方法により製造されたＡＣＥ阻
害活性を有する水溶性ポテトペプチドに関する。
【０００７】
【発明の実施の形態】本発明のポテトペプチドの製造原
料であるポテトプロテインとしては、馬鈴薯でん粉製造
時に副成するポテトプロテインなど、従来公知のポテト
プロテインであればどのようなものでも使用することが
できる。そして、本発明の水溶性ポテトペプチドは、ポ
テトプロテインにエンド型プロテイナーゼとエキソ型ペ
プチダーゼを作用させることによって得ることができ
る。
料であるポテトプロテインとしては、馬鈴薯でん粉製造
時に副成するポテトプロテインなど、従来公知のポテト
プロテインであればどのようなものでも使用することが
できる。そして、本発明の水溶性ポテトペプチドは、ポ
テトプロテインにエンド型プロテイナーゼとエキソ型ペ
プチダーゼを作用させることによって得ることができ
る。
【０００８】本発明の水溶性ポテトペプチドの製造に用
いられるエンド型プロテイナーゼとしては、タンパク質
基質のペプチド鎖の中程から切断する作用を有する酵素
であればどのようなものでもよいが、ｐＨ６．０〜１
２．０付近に活性を有するエンド型プロテイナーゼ、特
にアルカリ側に至適ｐＨ領域を有するエンド型アルカリ
性プロテイナーゼが好ましい。エンド型プロテイナーゼ
処理に引き続いてエキソ型ペプチダーゼ処理を行う場
合、エンド型アルカリ性プロテイナーゼを用いると、初
期ｐＨ値が高い場合であっても反応が進むにつれてｐＨ
値が６．０〜７．０で安定化するので、エンド型酸性プ
ロテイナーゼを用いた場合におけるように、エキソ型ペ
プチダーゼ処理を行うに際してのｐＨ調節の必要がな
い。かかるエンド型アルカリ性プロテイナーゼとして
は、例えば、ノボノルディスクインダストリー株式会社
製の「アルカラーゼ０．６Ｌ」、阪急バイオ株式会社製
の「オリエンターゼ２２ＢＦ」、天野製薬株式会社製の
「プロテアーゼＡ」や「プロレザー」等を具体的に挙げ
ることができる。また、本発明の水溶性ポテトペプチド
の製造に用いられるエキソ型ペプチダーゼとしては、ペ
プチド鎖の何れかの一端から順次切断していく酵素であ
ればどのようなものでもよいが、ｐＨ３．０〜８．０付
近に活性を有するエキソ型ペプチダーゼが好ましく、例
えば、ノボノルディスクインダストリー株式会社製の
「フレーバザイム」、天野製薬株式会社製の「ペプチダ
ーゼ７２３」や「ペプチダーゼＲ」や「プロテアーゼ
Ｍ」等を具体的に挙げることができる。
いられるエンド型プロテイナーゼとしては、タンパク質
基質のペプチド鎖の中程から切断する作用を有する酵素
であればどのようなものでもよいが、ｐＨ６．０〜１
２．０付近に活性を有するエンド型プロテイナーゼ、特
にアルカリ側に至適ｐＨ領域を有するエンド型アルカリ
性プロテイナーゼが好ましい。エンド型プロテイナーゼ
処理に引き続いてエキソ型ペプチダーゼ処理を行う場
合、エンド型アルカリ性プロテイナーゼを用いると、初
期ｐＨ値が高い場合であっても反応が進むにつれてｐＨ
値が６．０〜７．０で安定化するので、エンド型酸性プ
ロテイナーゼを用いた場合におけるように、エキソ型ペ
プチダーゼ処理を行うに際してのｐＨ調節の必要がな
い。かかるエンド型アルカリ性プロテイナーゼとして
は、例えば、ノボノルディスクインダストリー株式会社
製の「アルカラーゼ０．６Ｌ」、阪急バイオ株式会社製
の「オリエンターゼ２２ＢＦ」、天野製薬株式会社製の
「プロテアーゼＡ」や「プロレザー」等を具体的に挙げ
ることができる。また、本発明の水溶性ポテトペプチド
の製造に用いられるエキソ型ペプチダーゼとしては、ペ
プチド鎖の何れかの一端から順次切断していく酵素であ
ればどのようなものでもよいが、ｐＨ３．０〜８．０付
近に活性を有するエキソ型ペプチダーゼが好ましく、例
えば、ノボノルディスクインダストリー株式会社製の
「フレーバザイム」、天野製薬株式会社製の「ペプチダ
ーゼ７２３」や「ペプチダーゼＲ」や「プロテアーゼ
Ｍ」等を具体的に挙げることができる。
【０００９】本発明におけるポテトプロテインを原料に
用いた水溶性ペプチドの製造においては、まずポテトペ
プチドの５〜１５重量％の水懸濁液にアルカリ剤を加え
てｐＨを６．０〜１２．０、好ましくは７．５〜８．０
に調節する。ｐＨを調節後８０〜９０℃に加熱すること
が、雑菌の混入防止及びポテトペプチドの変性による酵
素反応促進の面から望ましい。酵素処理は、エンド型プ
ロテイナーゼを４０〜６０℃、好ましくは５０〜５５℃
で作用させ、比較的短時間にｐＨが７付近まで低下した
時点で、エキソ型ペプチダーゼを添加して、これら酵素
を継続的に作用させることにより行われる。エンド型プ
ロテイナーゼのみを用いた場合は、優れたＡＣＥ阻害活
性を有するペプチドが得られないばかりか、生成したペ
プチドは苦味を有する場合が多く、また高分子のペプチ
ドが混在することから水溶性ペプチドの収率が低下す
る。しかし、本発明においては、エンド型プロテイナー
ゼに引き続いてエキソ型のペプチダーゼを作用させるこ
とから、優れたＡＣＥ阻害活性を有し、苦味がない水溶
性ペプチドを高収率で得ることができる。
用いた水溶性ペプチドの製造においては、まずポテトペ
プチドの５〜１５重量％の水懸濁液にアルカリ剤を加え
てｐＨを６．０〜１２．０、好ましくは７．５〜８．０
に調節する。ｐＨを調節後８０〜９０℃に加熱すること
が、雑菌の混入防止及びポテトペプチドの変性による酵
素反応促進の面から望ましい。酵素処理は、エンド型プ
ロテイナーゼを４０〜６０℃、好ましくは５０〜５５℃
で作用させ、比較的短時間にｐＨが７付近まで低下した
時点で、エキソ型ペプチダーゼを添加して、これら酵素
を継続的に作用させることにより行われる。エンド型プ
ロテイナーゼのみを用いた場合は、優れたＡＣＥ阻害活
性を有するペプチドが得られないばかりか、生成したペ
プチドは苦味を有する場合が多く、また高分子のペプチ
ドが混在することから水溶性ペプチドの収率が低下す
る。しかし、本発明においては、エンド型プロテイナー
ゼに引き続いてエキソ型のペプチダーゼを作用させるこ
とから、優れたＡＣＥ阻害活性を有し、苦味がない水溶
性ペプチドを高収率で得ることができる。
【００１０】例えば、アルカリを加えてｐＨ７．５〜
８．０に調節した１０重量％のポテトペプチドの水懸濁
液を酵素処理する場合、まず８０〜９０℃に加熱後液温
を５０℃まで冷却し、バチルス属由来のエンド型アルカ
リ性プロテイナーゼ（ノボノルディスクインダストリー
株式会社製「アルカラーゼ０．６Ｌ」）をポテトプロテ
イン１ｋｇあたり、１０アンソン単位以上添加して５０
℃で１〜５時間反応させｐＨが７付近まで低下した時点
で、続いてエキソ型ペプチダーゼ（ノボノルディスクイ
ンダストリー株式会社製「フレーバザイムＬ」）をポテ
トプロテイン１ｋｇあたり１５００ｕ（ユニット）以上
添加し、さらに５０℃で１５時間以上反応させることに
より、本発明の水溶性ポテトペプチドを得ることができ
る。
８．０に調節した１０重量％のポテトペプチドの水懸濁
液を酵素処理する場合、まず８０〜９０℃に加熱後液温
を５０℃まで冷却し、バチルス属由来のエンド型アルカ
リ性プロテイナーゼ（ノボノルディスクインダストリー
株式会社製「アルカラーゼ０．６Ｌ」）をポテトプロテ
イン１ｋｇあたり、１０アンソン単位以上添加して５０
℃で１〜５時間反応させｐＨが７付近まで低下した時点
で、続いてエキソ型ペプチダーゼ（ノボノルディスクイ
ンダストリー株式会社製「フレーバザイムＬ」）をポテ
トプロテイン１ｋｇあたり１５００ｕ（ユニット）以上
添加し、さらに５０℃で１５時間以上反応させることに
より、本発明の水溶性ポテトペプチドを得ることができ
る。
【００１１】酵素処理後の反応液は８０℃以上に加熱さ
れ、反応液中の酵素を失活させた後、反応液中の不溶分
が濾過により除かれるが、濾液中にはポテトペプチド中
に混在する馬鈴薯特有のポリフェノールが含まれている
ため、濾液は緑がかった暗色を呈しており、このままで
は外観上多様な用途に好ましく適用することができない
ことから、さらに精製することが望ましい。混在するポ
リフェノールは、微量金属、特に鉄と反応して呈色して
いる場合が多く、活性炭による吸着脱色はほとんど効果
がないが、ポリフェノール系の多孔性弱酸性陽イオン交
換樹脂に鉄を吸着させることにより、脱色しやすくなる
性質を利用することができ、例えば、ポリフェノール系
の多孔性弱酸性陽イオン交換樹脂（北越炭素工業株式会
社製「脱鉄樹脂ＰＦ」）を充填したカラムに、不溶分を
除去した濾液を通過させて通過液を捕集すると、緑がか
った暗色が除かれて、淡褐色の液が得られ、この液に少
量の活性炭を加えて濾過すると、ほとんど無色に精製す
ることができる。
れ、反応液中の酵素を失活させた後、反応液中の不溶分
が濾過により除かれるが、濾液中にはポテトペプチド中
に混在する馬鈴薯特有のポリフェノールが含まれている
ため、濾液は緑がかった暗色を呈しており、このままで
は外観上多様な用途に好ましく適用することができない
ことから、さらに精製することが望ましい。混在するポ
リフェノールは、微量金属、特に鉄と反応して呈色して
いる場合が多く、活性炭による吸着脱色はほとんど効果
がないが、ポリフェノール系の多孔性弱酸性陽イオン交
換樹脂に鉄を吸着させることにより、脱色しやすくなる
性質を利用することができ、例えば、ポリフェノール系
の多孔性弱酸性陽イオン交換樹脂（北越炭素工業株式会
社製「脱鉄樹脂ＰＦ」）を充填したカラムに、不溶分を
除去した濾液を通過させて通過液を捕集すると、緑がか
った暗色が除かれて、淡褐色の液が得られ、この液に少
量の活性炭を加えて濾過すると、ほとんど無色に精製す
ることができる。
【００１２】このようにして得られた精製液を凍結乾燥
あるいは噴霧乾燥することにより、白〜淡黄色の粉末状
の本発明の水溶性ポテトペプチドが高収率で得られる。
得られた水溶性ポテトペプチドの分子量分布は、分子量
１００〜５００のペプチドが約２０〜３０％、分子量５
００〜３０００のペプチドが約７０〜８０％である。ま
た、この水溶性ポテトペプチドをファルマシア社製セフ
ァデックス等のゲル濾過剤を用いて分画処理することに
よりさらに高ＡＣＥ阻害活性を示す水溶性ポテトペプチ
ド画分を得ることができる。本発明の水溶性ポテトペプ
チドは、水によく溶け、苦味がなく、わずかに甘味と旨
味があり、ＡＣＥ阻害活性を有することから血圧上昇を
抑制する医薬用の機能性食品として有用であるばかりで
なく、調味料原料としてまた栄養剤として食品素材の一
部に利用することができる。
あるいは噴霧乾燥することにより、白〜淡黄色の粉末状
の本発明の水溶性ポテトペプチドが高収率で得られる。
得られた水溶性ポテトペプチドの分子量分布は、分子量
１００〜５００のペプチドが約２０〜３０％、分子量５
００〜３０００のペプチドが約７０〜８０％である。ま
た、この水溶性ポテトペプチドをファルマシア社製セフ
ァデックス等のゲル濾過剤を用いて分画処理することに
よりさらに高ＡＣＥ阻害活性を示す水溶性ポテトペプチ
ド画分を得ることができる。本発明の水溶性ポテトペプ
チドは、水によく溶け、苦味がなく、わずかに甘味と旨
味があり、ＡＣＥ阻害活性を有することから血圧上昇を
抑制する医薬用の機能性食品として有用であるばかりで
なく、調味料原料としてまた栄養剤として食品素材の一
部に利用することができる。
【００１３】
【実施例】以下本発明を実施例によりさらに詳細に説明
するが、本発明はこれらの実施例によって限定されるも
のではない。 実施例１（ポテトペプチドの製造） ポテトプロテイン１００ｇに水８００ｍｌを加えて懸濁
させ、４Ｎ水酸化ナトリウム溶液８．３ｍｌを加えてｐ
Ｈ７．８に調製し、８０〜９０℃に３０分間保持した後
５０℃まで冷却し、エンド型アルカリ性プロテイナーゼ
（ノボノルディスクインダストリー株式会社製「アルカ
ラーゼ０．６Ｌ」；０．６ｇ／ｇアンソン単位以上）
２．５ｇを加えて、攪拌しながら５０〜５２℃で４時間
反応させたところ、反応液のｐＨは６．９であった。こ
のｐＨ６．９の反応液に、エキソ型ペプチダーゼ（ノボ
ノルディスクインダストリー株式会社製「フレーバザイ
ムＬ」；８００ｕ／ｇ以上）２．０ｇを加え、攪拌しな
がら５０〜５２℃で、１６時間反応を継続させた。反応
終了後、９０℃に加熱し１０分間保持して酵素を失活さ
せて１８時間静置放冷した。放冷後の反応液は、上澄部
分が約１／３で、残余は軽質のコロイド様の不溶分であ
り、またそのｐＨは６．８であった。
するが、本発明はこれらの実施例によって限定されるも
のではない。 実施例１（ポテトペプチドの製造） ポテトプロテイン１００ｇに水８００ｍｌを加えて懸濁
させ、４Ｎ水酸化ナトリウム溶液８．３ｍｌを加えてｐ
Ｈ７．８に調製し、８０〜９０℃に３０分間保持した後
５０℃まで冷却し、エンド型アルカリ性プロテイナーゼ
（ノボノルディスクインダストリー株式会社製「アルカ
ラーゼ０．６Ｌ」；０．６ｇ／ｇアンソン単位以上）
２．５ｇを加えて、攪拌しながら５０〜５２℃で４時間
反応させたところ、反応液のｐＨは６．９であった。こ
のｐＨ６．９の反応液に、エキソ型ペプチダーゼ（ノボ
ノルディスクインダストリー株式会社製「フレーバザイ
ムＬ」；８００ｕ／ｇ以上）２．０ｇを加え、攪拌しな
がら５０〜５２℃で、１６時間反応を継続させた。反応
終了後、９０℃に加熱し１０分間保持して酵素を失活さ
せて１８時間静置放冷した。放冷後の反応液は、上澄部
分が約１／３で、残余は軽質のコロイド様の不溶分であ
り、またそのｐＨは６．８であった。
【００１４】上記放冷後の反応液に濾過助剤としてケイ
ソウ土２０ｇを加えて１５分間攪拌した後吸引濾過し
て、残渣を水洗し、黒ずんだ灰褐色の濾液７００ｍｌを
得た。濾液を攪拌しながら濃塩酸１．２ｍｌを加えてｐ
Ｈ５．５に調整し、活性炭２０ｇを加えて１５分間攪拌
した後吸引濾過し、残渣を水洗して濾液７４０ｍｌが得
られたが、濾過途中から清澄だったものが徐々に黒ずん
だ灰色に変わり、かつ、わずかに濁りを生じていた。こ
の濾液を２００ｍｌになるまで減圧濃縮した後、凍結乾
燥して灰色の乾燥物４８ｇを得た。この乾燥物は水分
０．８３重量％、強熱残分４．３重量％、全窒素１２．
３重量％であった。
ソウ土２０ｇを加えて１５分間攪拌した後吸引濾過し
て、残渣を水洗し、黒ずんだ灰褐色の濾液７００ｍｌを
得た。濾液を攪拌しながら濃塩酸１．２ｍｌを加えてｐ
Ｈ５．５に調整し、活性炭２０ｇを加えて１５分間攪拌
した後吸引濾過し、残渣を水洗して濾液７４０ｍｌが得
られたが、濾過途中から清澄だったものが徐々に黒ずん
だ灰色に変わり、かつ、わずかに濁りを生じていた。こ
の濾液を２００ｍｌになるまで減圧濃縮した後、凍結乾
燥して灰色の乾燥物４８ｇを得た。この乾燥物は水分
０．８３重量％、強熱残分４．３重量％、全窒素１２．
３重量％であった。
【００１５】実施例２（ポテトペプチドの精製）
実施例１と同様に酵素処理して得た加熱失活後の放冷溶
液に濾過助剤としてケイソウ土２０ｇを加えて１５分間
攪拌した後吸引濾過して、残渣を水洗し、黒ずんだ灰褐
色の濾液７２０ｍｌを得た。次いで、ポリフェノール系
の多孔性弱酸性陽イオン交換樹脂（北越炭素工業株式会
社製「脱鉄樹脂ＰＦ」）１００ｍｌを内径２．２ｃｍの
ガラス円筒に充填したカラムに、上記濾液を流速５０ｍ
ｌ／時で通過させた後、さらに脱イオン水を流速５０ｍ
ｌ／時で通してカラム内に残留する濾液を流出させて処
理液７９０ｍｌを得た。この淡褐色澄明の処理液に活性
炭１０ｇを加えて１５分間攪拌した後吸引濾過し、残渣
を水洗して濾液８５０ｍｌを得た。濾液は淡黄色の澄明
な液であり、１夜放置後も変化しなかった。この濾液を
噴霧乾燥して、淡黄色粉末状のポテトペプチド５４ｇを
得た。得られたポテトペプチドは、水分２．３重量％、
強熱残分１．８重量％、全窒素１３．１重量％であり、
高速液体クロマトグラフィーにより測定した分子量分布
は、分子量１００以下のアミノ酸が５．０％、分子量１
００〜５００のペプチドが１９．５％、分子量５００〜
３０００のペプチドが７４．０％、分子量３０００以上
のペプチドが１．５％で、オリゴペプチド成分が多かっ
た。また、水によく溶け、無臭で苦味がなくわずかに甘
味と旨味を有していた。
液に濾過助剤としてケイソウ土２０ｇを加えて１５分間
攪拌した後吸引濾過して、残渣を水洗し、黒ずんだ灰褐
色の濾液７２０ｍｌを得た。次いで、ポリフェノール系
の多孔性弱酸性陽イオン交換樹脂（北越炭素工業株式会
社製「脱鉄樹脂ＰＦ」）１００ｍｌを内径２．２ｃｍの
ガラス円筒に充填したカラムに、上記濾液を流速５０ｍ
ｌ／時で通過させた後、さらに脱イオン水を流速５０ｍ
ｌ／時で通してカラム内に残留する濾液を流出させて処
理液７９０ｍｌを得た。この淡褐色澄明の処理液に活性
炭１０ｇを加えて１５分間攪拌した後吸引濾過し、残渣
を水洗して濾液８５０ｍｌを得た。濾液は淡黄色の澄明
な液であり、１夜放置後も変化しなかった。この濾液を
噴霧乾燥して、淡黄色粉末状のポテトペプチド５４ｇを
得た。得られたポテトペプチドは、水分２．３重量％、
強熱残分１．８重量％、全窒素１３．１重量％であり、
高速液体クロマトグラフィーにより測定した分子量分布
は、分子量１００以下のアミノ酸が５．０％、分子量１
００〜５００のペプチドが１９．５％、分子量５００〜
３０００のペプチドが７４．０％、分子量３０００以上
のペプチドが１．５％で、オリゴペプチド成分が多かっ
た。また、水によく溶け、無臭で苦味がなくわずかに甘
味と旨味を有していた。
【００１６】実施例３（ＡＣＥ阻害活性の測定）
ＡＣＥ阻害活性は、東京農業大学より入手したＡＣＥ
（ウサギ肺アセトパウダーより抽出）３．９ｍＵと、株
式会社ペプチド研究所製の合成基質（Ｂｚ−Ｇｌｙ−Ｈ
ｉｓ−Ｌｅｕ Ｈ2Ｏ）１２５ｍＭとを用いて、Ｃｕｓ
ｈｍａｎ−Ｃｈｅｕｎｇの測定法に準じて測定した。す
なわち、合成基質にＡＣＥを作用させると、Ｂｚ−Ｇｌ
ｙ（馬尿酸）とＨｉｓ−Ｌｅｕが生成し、生成した馬尿
酸を酢酸エチルにて抽出し、２２８ｎｍの吸光度を測定
することによって、ＡＣＥ阻害活性を測定することがで
きる。
（ウサギ肺アセトパウダーより抽出）３．９ｍＵと、株
式会社ペプチド研究所製の合成基質（Ｂｚ−Ｇｌｙ−Ｈ
ｉｓ−Ｌｅｕ Ｈ2Ｏ）１２５ｍＭとを用いて、Ｃｕｓ
ｈｍａｎ−Ｃｈｅｕｎｇの測定法に準じて測定した。す
なわち、合成基質にＡＣＥを作用させると、Ｂｚ−Ｇｌ
ｙ（馬尿酸）とＨｉｓ−Ｌｅｕが生成し、生成した馬尿
酸を酢酸エチルにて抽出し、２２８ｎｍの吸光度を測定
することによって、ＡＣＥ阻害活性を測定することがで
きる。
【００１７】ＡＣＥ阻害活性は阻害率（％）が５０％を
示す反応液中のタンパク質濃度ＩＣ 50として求められ、
阻害率（％）は、試料とともにあらかじめ反応停止液を
加えたときの吸光度をＡ、試料の吸光度をＢ、試料の代
わりに水を加えさらに反応停止液を加えたときの吸光度
をＣ、試料の代わりに水を加えたときの吸光度をＤとし
た場合、次式で求められる。なお、タンパク質量はＮａ
2ＳＯ4−ＴＮＢＳ法により測定した。 阻害率（％）＝｛１−（Ｂ−Ａ）／（Ｄ−Ｃ）｝×１０
０
示す反応液中のタンパク質濃度ＩＣ 50として求められ、
阻害率（％）は、試料とともにあらかじめ反応停止液を
加えたときの吸光度をＡ、試料の吸光度をＢ、試料の代
わりに水を加えさらに反応停止液を加えたときの吸光度
をＣ、試料の代わりに水を加えたときの吸光度をＤとし
た場合、次式で求められる。なお、タンパク質量はＮａ
2ＳＯ4−ＴＮＢＳ法により測定した。 阻害率（％）＝｛１−（Ｂ−Ａ）／（Ｄ−Ｃ）｝×１０
０
【００１８】実施例２で得られた精製ポテトペプチドに
含まれれる粗タンパク質量（係数６．２５）は約８２％
であり、この精製ポテトペプチドを水に溶解し、タンパ
ク質濃度がおよそ１．０重量％となるように溶液を調製
してＡＣＥ阻害活性を測定した。その結果ＩＣ50は１２
５μｇ／ｍｌであり、本発明の水溶性ポテトペプチドが
ＡＣＥ阻害活性を有し、本発明の水溶性ポテトペプチド
には血圧上昇を抑制するペプチドが数種含まれているこ
とが確認された。
含まれれる粗タンパク質量（係数６．２５）は約８２％
であり、この精製ポテトペプチドを水に溶解し、タンパ
ク質濃度がおよそ１．０重量％となるように溶液を調製
してＡＣＥ阻害活性を測定した。その結果ＩＣ50は１２
５μｇ／ｍｌであり、本発明の水溶性ポテトペプチドが
ＡＣＥ阻害活性を有し、本発明の水溶性ポテトペプチド
には血圧上昇を抑制するペプチドが数種含まれているこ
とが確認された。
【００１９】実施例４（ペプシン及びトリペプシンを用
いた消化酵素処理試験） 上記のように、本発明の水溶性ポテトペプチドがイン・
ビトロでＡＣＥ阻害活性を有することは確認されたが、
食品素材として経口での利用を考えた場合、消化酵素に
対する耐性が問題となる。そこで代表的な消化酵素であ
るペプシン及びトリプシンを用いてポテトペプチドを処
理し、ＡＣＥ阻害活性を測定した。すなわち、実施例２
で得られたポテトペプチドを、ペプシン（シグマ社製）
処理の場合は０．１Ｍ ＨＣｌ・ＫＣｌ緩衝液（ｐＨ
２．０）に、トリプシン（シグマ社製）処理の場合は
０．１Ｍ リン酸カリウム緩衝液（ｐＨ８．０）に、そ
れぞれ溶解してそのタンパク質濃度を１．０重量％とし
た溶液５０ｍｌを調製し、この調製液に、同じ緩衝液に
溶解した０．２％酵素液５ｍｌをそれぞれ加え、３７℃
で２４時間放置した後、沸騰水浴中で５分間加熱して酵
素を失活させ、ＡＣＥ阻害活性を測定した。その結果、
ペプシン及びトリペプシンを用いた消化酵素処理によ
る、本発明の水溶性ポテトペプチドのＡＣＥ阻害活性へ
の影響はほとんど見られなかった。
いた消化酵素処理試験） 上記のように、本発明の水溶性ポテトペプチドがイン・
ビトロでＡＣＥ阻害活性を有することは確認されたが、
食品素材として経口での利用を考えた場合、消化酵素に
対する耐性が問題となる。そこで代表的な消化酵素であ
るペプシン及びトリプシンを用いてポテトペプチドを処
理し、ＡＣＥ阻害活性を測定した。すなわち、実施例２
で得られたポテトペプチドを、ペプシン（シグマ社製）
処理の場合は０．１Ｍ ＨＣｌ・ＫＣｌ緩衝液（ｐＨ
２．０）に、トリプシン（シグマ社製）処理の場合は
０．１Ｍ リン酸カリウム緩衝液（ｐＨ８．０）に、そ
れぞれ溶解してそのタンパク質濃度を１．０重量％とし
た溶液５０ｍｌを調製し、この調製液に、同じ緩衝液に
溶解した０．２％酵素液５ｍｌをそれぞれ加え、３７℃
で２４時間放置した後、沸騰水浴中で５分間加熱して酵
素を失活させ、ＡＣＥ阻害活性を測定した。その結果、
ペプシン及びトリペプシンを用いた消化酵素処理によ
る、本発明の水溶性ポテトペプチドのＡＣＥ阻害活性へ
の影響はほとんど見られなかった。
【００２０】実施例５（高ＡＣＥ阻害活性画分への分
画） 実施例２で得られたポテトペプチド５ｇを蒸留水５０ｍ
ｌに溶解した後、セントリプラス−１０（アミコン社
製）で簡易遠心分画を行うことにより分子量１０，００
０以下の画分（ＩＣ50：５２．７μｇ／ｍｌ）を集め、
この画分をゲル濾過剤（ファルマシア社製「Ｓｅｐｈａ
ｄｅｘ ＬＨ−２０」）を充填したカラムに供し、２５
０ｍｌの水で洗浄した後、それぞれ２５０ｍｌの１０％
エタノール溶液、３０％エタノール溶液及び５０％エタ
ノール溶液で順次溶出させ、それぞれの画分を採取し、
分子量の異なるペプチドを濃縮した後、ＡＣＥ阻害活性
を測定し、その中の高活性画分をさらにゲル濾過剤（フ
ァルマシア社製「ＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２
５」）を充填したカラムに通し、ギ酸アンモニウムのス
テップワイズグラジエントで溶出し、高活性画分を集め
て濃縮し、高ＡＣＥ阻害活性を有する２つの画分を得た
（ＩＣ50：１２．５μｇ／ｍｌ、３６．９μｇ／ｍ
ｌ）。さらにこれらの画分をそれぞれ脱塩・濃縮処理し
た後、高速液体クロマトグラフ（ＨＰＬＣ：東ソー株式
会社製、カラム：東ソー製ＴＳＫ ｇｅｌ ＯＤＳ−１
２０Ｔ）に供することにより、高ＡＣＥ阻害活性を有す
る３つの画分を得た。そのうちの２つの画分について、
ＩＣ50値を求めたところ、それぞれ０．５μｇ／ｍｌ、
０．７μｇ／ｍｌであった。
画） 実施例２で得られたポテトペプチド５ｇを蒸留水５０ｍ
ｌに溶解した後、セントリプラス−１０（アミコン社
製）で簡易遠心分画を行うことにより分子量１０，００
０以下の画分（ＩＣ50：５２．７μｇ／ｍｌ）を集め、
この画分をゲル濾過剤（ファルマシア社製「Ｓｅｐｈａ
ｄｅｘ ＬＨ−２０」）を充填したカラムに供し、２５
０ｍｌの水で洗浄した後、それぞれ２５０ｍｌの１０％
エタノール溶液、３０％エタノール溶液及び５０％エタ
ノール溶液で順次溶出させ、それぞれの画分を採取し、
分子量の異なるペプチドを濃縮した後、ＡＣＥ阻害活性
を測定し、その中の高活性画分をさらにゲル濾過剤（フ
ァルマシア社製「ＳＰ−Ｓｅｐｈａｄｅｘ Ｃ−２
５」）を充填したカラムに通し、ギ酸アンモニウムのス
テップワイズグラジエントで溶出し、高活性画分を集め
て濃縮し、高ＡＣＥ阻害活性を有する２つの画分を得た
（ＩＣ50：１２．５μｇ／ｍｌ、３６．９μｇ／ｍ
ｌ）。さらにこれらの画分をそれぞれ脱塩・濃縮処理し
た後、高速液体クロマトグラフ（ＨＰＬＣ：東ソー株式
会社製、カラム：東ソー製ＴＳＫ ｇｅｌ ＯＤＳ−１
２０Ｔ）に供することにより、高ＡＣＥ阻害活性を有す
る３つの画分を得た。そのうちの２つの画分について、
ＩＣ50値を求めたところ、それぞれ０．５μｇ／ｍｌ、
０．７μｇ／ｍｌであった。
【００２１】得られた３つの画分を塩酸で加水分解した
後、ＨＰＬＣを用いてのＮＢＤ−Ｆ法によりアミノ酸組
成を分析したところ、種々のアミノ酸が検出された。こ
のことから精製度合いが不十分であるとも考えられる
が、アミノ酸組成には特定の傾向が見られ、２つの画分
においてバリンが大きなウェイトを占めていることがわ
かった。すなわち、血圧上昇を抑制する高ＡＣＥ阻害活
性を有する２つの画分についてはバリンが構成アミノ酸
の主体を占めていた。残りの１つの画分の構成アミノ酸
はチロシンを主体としてアスパラギン酸、グルタミン
酸、アルギニン及びバリンが主であることがわかった。
後、ＨＰＬＣを用いてのＮＢＤ−Ｆ法によりアミノ酸組
成を分析したところ、種々のアミノ酸が検出された。こ
のことから精製度合いが不十分であるとも考えられる
が、アミノ酸組成には特定の傾向が見られ、２つの画分
においてバリンが大きなウェイトを占めていることがわ
かった。すなわち、血圧上昇を抑制する高ＡＣＥ阻害活
性を有する２つの画分についてはバリンが構成アミノ酸
の主体を占めていた。残りの１つの画分の構成アミノ酸
はチロシンを主体としてアスパラギン酸、グルタミン
酸、アルギニン及びバリンが主であることがわかった。
【００２２】
【発明の効果】本発明によると、利用分野が乏しかった
ポテトプロテインから、付加価値の高い、血圧上昇を抑
制することができる高ＡＣＥ阻害活性を有するポテトペ
プチドを比較的簡単に製造することができる。また、本
発明のポテトペプチドを食品素材の一部として使用する
と、栄養改善はもとより、血圧上昇抑制作用という生理
活性を有する機能性食品となる。
ポテトプロテインから、付加価値の高い、血圧上昇を抑
制することができる高ＡＣＥ阻害活性を有するポテトペ
プチドを比較的簡単に製造することができる。また、本
発明のポテトペプチドを食品素材の一部として使用する
と、栄養改善はもとより、血圧上昇抑制作用という生理
活性を有する機能性食品となる。
─────────────────────────────────────────────────────
フロントページの続き
(56)参考文献 特開 平４−349893（ＪＰ，Ａ)
特開 平６−87886（ＪＰ，Ａ)
特開 平７−289281（ＪＰ，Ａ)
ジャパンフードサイエンス，1992年,
Ｖｏｌ．31，Ｎｏ．12，ｐｐ．20−27,
表１に種々食品成分のＡＣＥ阻害能力が
記載
(58)調査した分野(Int.Cl.7，ＤＢ名)
A23J 3/34
A61K 38/00 - 38/58
ＣＡ／ＢＩＯＳＩＳ／ＭＥＤＬＩＮＥ／Ｗ
ＰＩＤＳ（ＳＴＮ)
Claims (7)
- 【請求項１】 ポテトプロテインをエンド型プロテイナ
ーゼで処理し、次いでエキソ型ペプチダーゼで処理する
ことを特徴とするアンジオテンシン変換酵素阻害活性を
有する水溶性ポテトペプチド混合物の製造方法。 - 【請求項２】 エンド型プロテイナーゼが、ｐＨ６．０
〜１２．０に活性を有するエンド型プロテイナーゼであ
ることを特徴とする請求項１記載のアンジオテンシン変
換酵素阻害活性を有する水溶性ポテトペプチド混合物の
製造方法。 - 【請求項３】 エキソ型ペプチダーゼが、ｐＨ３．０〜
８．０に活性を有するエキソ型ペプチダーゼであること
を特徴とする請求項１又は２記載のアンジオテンシン変
換酵素阻害活性を有する水溶性ポテトペプチド混合物の
製造方法。 - 【請求項４】 ポテトプロテインとして、８０〜９０℃
の加熱処理が施こされたポテトプロテイン懸濁液を用い
ることを特徴とする請求項１〜３のいずれか記載のアン
ジオテンシン変換酵素阻害活性を有する水溶性ポテトペ
プチド混合物の製造方法。 - 【請求項５】 エキソ型ペプチダーゼで処理した後、さ
らにポリフェノール系多孔性弱酸性陽イオン交換樹脂で
精製することを特徴とする請求項１〜４のいずれか記載
のアンジオテンシン変換酵素阻害活性を有する水溶性ポ
テトペプチド混合物の製造方法。 - 【請求項６】 ポリフェノール系多孔性弱酸性陽イオン
交換樹脂で精製処理した後、さらにゲル濾過剤を用いて
高アンジオテンシン変換酵素阻害活性画分に分画・濃縮
することを特徴とする請求項５記載のアンジオテンシン
変換酵素阻害活性を有する水溶性ポテトペプチド混合物
の製造方法。 - 【請求項７】 請求項１〜６のいずれか記載の水溶性ポ
テトペプチドの製造方法により製造されたアンジオテン
シン変換酵素阻害活性を有する水溶性ポテトペプチド混
合物。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP18263798A JP3373156B2 (ja) | 1998-06-29 | 1998-06-29 | 水溶性ポテトペプチドの製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP18263798A JP3373156B2 (ja) | 1998-06-29 | 1998-06-29 | 水溶性ポテトペプチドの製造方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JP2000004799A JP2000004799A (ja) | 2000-01-11 |
| JP3373156B2 true JP3373156B2 (ja) | 2003-02-04 |
Family
ID=16121786
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP18263798A Expired - Lifetime JP3373156B2 (ja) | 1998-06-29 | 1998-06-29 | 水溶性ポテトペプチドの製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JP3373156B2 (ja) |
Families Citing this family (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JP4227984B2 (ja) * | 2004-11-15 | 2009-02-18 | コスモ食品株式会社 | 食品の香味・呈味改善用組成物 |
| JP2007295832A (ja) * | 2006-04-28 | 2007-11-15 | Tokachiken Shiko Kiko | 水溶性ポテトペプチドを含む、生活習慣病の予防食品又は生活習慣病の改善食品 |
| JP5000273B2 (ja) * | 2006-11-14 | 2012-08-15 | 学校法人東海大学 | Ａｃｅ阻害活性を有するペプチドの製造方法 |
| JP2008169129A (ja) * | 2007-01-10 | 2008-07-24 | Obihiro Univ Of Agriculture & Veterinary Medicine | 水溶性ポテトペプチドを含む、肝機能改善剤 |
| JP5071787B2 (ja) * | 2007-07-31 | 2012-11-14 | コスモ食品株式会社 | 馬鈴薯由来のオリゴペプチドとオリゴ糖の混合物およびその抽出方法 |
| JP5560505B2 (ja) * | 2009-08-28 | 2014-07-30 | コスモ食品株式会社 | ポテトペプチド混合物の製造方法 |
| CN106455669A (zh) * | 2014-06-03 | 2017-02-22 | 雅培制药有限公司 | 基于马铃薯的蛋白质混合物和包含马铃薯蛋白的营养组合物 |
-
1998
- 1998-06-29 JP JP18263798A patent/JP3373156B2/ja not_active Expired - Lifetime
Non-Patent Citations (1)
| Title |
|---|
| ジャパンフードサイエンス，１９９２年，Ｖｏｌ．３１，Ｎｏ．１２，ｐｐ．２０−２７，表１に種々食品成分のＡＣＥ阻害能力が記載 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JP2000004799A (ja) | 2000-01-11 |
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