JPS5933359B2 - アミラ−ゼg3によるマルトトリオ−スの製造方法 - Google Patents
アミラ−ゼg3によるマルトトリオ−スの製造方法Info
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- JPS5933359B2 JPS5933359B2 JP12701382A JP12701382A JPS5933359B2 JP S5933359 B2 JPS5933359 B2 JP S5933359B2 JP 12701382 A JP12701382 A JP 12701382A JP 12701382 A JP12701382 A JP 12701382A JP S5933359 B2 JPS5933359 B2 JP S5933359B2
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- maltotriose
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Description
【発明の詳細な説明】
本発明は、澱粉からマルトトリオースを主成分とする糖
化物の製造方法に関するものである。
化物の製造方法に関するものである。
従来、アミラーゼとしては、澱粉をその非還元性末端か
らグルコース単位に分解するグルコアミラーゼ、マルト
ース単位に分解するβ−アミラーゼや澱粉をその内部銀
から切断するα−アミラーゼが知られ、グルコースやマ
ルトースの工業的製造に使用されている。
らグルコース単位に分解するグルコアミラーゼ、マルト
ース単位に分解するβ−アミラーゼや澱粉をその内部銀
から切断するα−アミラーゼが知られ、グルコースやマ
ルトースの工業的製造に使用されている。
そして最近は、より分子量の大きい、例えばマルトトリ
オース(G3)、マルトテトラオース(G4)マルトペ
ンタオース(G5)、マルトヘキサオース(G6)など
のオリゴ糖製造技術の開発が要望されている。
オース(G3)、マルトテトラオース(G4)マルトペ
ンタオース(G5)、マルトヘキサオース(G6)など
のオリゴ糖製造技術の開発が要望されている。
これらのオリゴ糖は食品の増量剤、賦形剤、包接剤なと
、食品、医薬及び工業製品に広く製造できるものと考え
られているが、末だ製法は確立されていないと云っても
過言ではない。
、食品、医薬及び工業製品に広く製造できるものと考え
られているが、末だ製法は確立されていないと云っても
過言ではない。
本発明者は、これらオリゴ糖の製法を開発することを目
的として、澱粉よりこれらオリゴ糖を特異的に生産する
アミラーゼの探索を行ってきた結果、バチルス属の微生
物が、澱粉をマルトトリオースを主成分とする糖化物に
分解するアミラーゼを生産することを認めた。
的として、澱粉よりこれらオリゴ糖を特異的に生産する
アミラーゼの探索を行ってきた結果、バチルス属の微生
物が、澱粉をマルトトリオースを主成分とする糖化物に
分解するアミラーゼを生産することを認めた。
澱粉からマルトトリオースを特異的に生成するアミラー
ゼおしては、Streptomyces griseu
sの生産するN−A468酵素(特公昭 57−691
5、特開昭110049、澱粉化学、第23巻、第3号
、第175〜181頁(1979))が知られている。
ゼおしては、Streptomyces griseu
sの生産するN−A468酵素(特公昭 57−691
5、特開昭110049、澱粉化学、第23巻、第3号
、第175〜181頁(1979))が知られている。
しかしこの酵素は、β−アミラーゼと同様に澱粉をマル
トトリオース単位でex。
トトリオース単位でex。
型で分解するアミラーゼであり、反応生成物中の糖は殆
んどマルトトリオースのみであると報告されている。
んどマルトトリオースのみであると報告されている。
しかるに、本発明の酵素は分解生成糖がα−糖であるこ
とがらα−アミラーゼの一種であり、澱粉を最終的には
法度反応が殆んど消失するまで、主としてマルトトリオ
ースを含む分解物に分解するアミラーゼであり、ポテト
澱粉糖化物の糖組成の一例は第1表に示す通りである。
とがらα−アミラーゼの一種であり、澱粉を最終的には
法度反応が殆んど消失するまで、主としてマルトトリオ
ースを含む分解物に分解するアミラーゼであり、ポテト
澱粉糖化物の糖組成の一例は第1表に示す通りである。
この他、酵素の最適温度、熱安定性、pH安定注分子量
などの酵素的性質においても著しい差異が認められるも
のである。
などの酵素的性質においても著しい差異が認められるも
のである。
また、従来知られている多くのび一アミラーゼは澱粉分
解産物の一つさしてマルトトリオースを生成するが、マ
ルトトリオースのみを特異的に大量生成するものではな
い。
解産物の一つさしてマルトトリオースを生成するが、マ
ルトトリオースのみを特異的に大量生成するものではな
い。
本発明のアミラーゼは、第1表から明らかなように、マ
ル)1.lJオースを60%以上の高収量で生産すると
いう極めて特徴のあるアミラーゼであって、本発明者は
この酵素をアミラーゼG3(l!l:名命した。
ル)1.lJオースを60%以上の高収量で生産すると
いう極めて特徴のあるアミラーゼであって、本発明者は
この酵素をアミラーゼG3(l!l:名命した。
以下に本酵素の酵素的性質を記載する。アミラーゼG3
の酵素的性質 (1)作用;澱粉、アミロース、アミロペクチン、デデ
キストリンなどのグルカンをマルトトリオースを主成分
とする分解物に分解する。
の酵素的性質 (1)作用;澱粉、アミロース、アミロペクチン、デデ
キストリンなどのグルカンをマルトトリオースを主成分
とする分解物に分解する。
生成糖はα−型であって、本酵素はα−アミラーセの一
種と考えられるものである。
種と考えられるものである。
澱粉及び液化でん粉からのマルトトリオースの収量は約
50〜約65%である。
50〜約65%である。
(2)作用温度範囲及び最適作用温度;約70℃まで作
用し、最適作用温度は約50℃である(1%澱粉濃度、
最適作用pHで30分間反応、第1図b)。
用し、最適作用温度は約50℃である(1%澱粉濃度、
最適作用pHで30分間反応、第1図b)。
(3)作用p)I範囲及び最適作用pH; pH約4〜
約11の範囲に作用し、最適作用pHは6〜7、(第1
図a)。
約11の範囲に作用し、最適作用pHは6〜7、(第1
図a)。
(4)熱安定性;0.05M’トリス緩衝液(pH7,
0)の存在下で加勢した場合、50℃、10分間の加熱
で約70%失活し、60℃、10分間の加熱で90%以
上失活する。
0)の存在下で加勢した場合、50℃、10分間の加熱
で約70%失活し、60℃、10分間の加熱で90%以
上失活する。
(第1図Cの白抜き丸)。
(5) pH安定性;0.1M緩衝液の下で、室温(
25℃)で3時間放置後、残存活性を測定したその結果
、pH約6〜約9の範囲で安定であった(第1図d)。
25℃)で3時間放置後、残存活性を測定したその結果
、pH約6〜約9の範囲で安定であった(第1図d)。
(6)安定化;カルシウムイオンの存在下で熱安定性の
増加が認められた(第1図Cの黒丸)。
増加が認められた(第1図Cの黒丸)。
(力 阻害剤;本酵素は5 X 10−3MのHg(3
1□。
1□。
AgNO3,0uSO4、ZnS04t FeSO4t
の存在下で、それぞれ、約98%、約80%、約97%
、約95%、約60%阻害された。
の存在下で、それぞれ、約98%、約80%、約97%
、約95%、約60%阻害された。
(8)精製方法;本酵素は液体培養物の遠心上澄液から
、硫安分画、DEAE−セファロースカラムクロマトグ
ラフィー(KOI濃度O〜0.2Mでグラジェント溶出
)、次いで、セファデックスG−100カラムクロマト
グラフイー及び同カラムによる再クロマトグラフィーに
より、クロマト的及び電気泳動的にはゾ均一にまで精製
された。
、硫安分画、DEAE−セファロースカラムクロマトグ
ラフィー(KOI濃度O〜0.2Mでグラジェント溶出
)、次いで、セファデックスG−100カラムクロマト
グラフイー及び同カラムによる再クロマトグラフィーに
より、クロマト的及び電気泳動的にはゾ均一にまで精製
された。
(9)分子量;セファデックスG−100を用いるゲル
沢過法により測定された本酵素の分子量は約25000
であった。
沢過法により測定された本酵素の分子量は約25000
であった。
(10)力価測定法;0.IMIJン酸緩衝液に溶解さ
せた1%可溶性澱粉液(pH7,0) 0.5TLlに
適量の酵素を加え、水で全量1ydとし、40℃で反応
させる。
せた1%可溶性澱粉液(pH7,0) 0.5TLlに
適量の酵素を加え、水で全量1ydとし、40℃で反応
させる。
この条件で1時間に1myのグルコースに和尚する還元
力を生成する酵素量を1単位とした。
力を生成する酵素量を1単位とした。
本酵素を生産する例示菌として、バシルス・YT−10
04を挙げられ、本微生物の菌学的性質は下記に示す通
りであり、微生物菌寄第5854号として工業技術院微
生物工業技術研究所に寄託されている。
04を挙げられ、本微生物の菌学的性質は下記に示す通
りであり、微生物菌寄第5854号として工業技術院微
生物工業技術研究所に寄託されている。
(1)形態;短桿菌、大きさ、巾0.5〜0.7μ×1
.7〜2.4μ、単桿菌、非運動性、グラム陰性、又は
グラム バリアプル。
.7〜2.4μ、単桿菌、非運動性、グラム陰性、又は
グラム バリアプル。
(2)胞子;胞子前細胞のふくらみはあっても非常に少
ない、球形〜楕円形の胞子を形成する。
ない、球形〜楕円形の胞子を形成する。
(3)ゼラチン;ゆっくり液化する。
(4)肉汁寒天:生育良好、表面スムース、黄色を帯び
る。
る。
(5)グルコース肉汁寒天;肉汁寒天よりも生育不良淡
黄色。
黄色。
(6)グルコース硝酸寒天;生育わずか。
(7)肉汁;少し混濁、沈降する。
(8)食塩肉汁;食塩の存在は生育を促進する。
10%食塩でも生育する。
(9)クエン酸寒天;生育わずか。
Cl0) チロシン寒天;生育良好、黄色、チロシナ
ーゼ陰性。
ーゼ陰性。
01)グルコース−アスパラギン寒天;生育わずか。
(121インドール;生成しない。
。(13) ミルク;ゆっくりと凝固、ペプトン
化。
化。
a滲 ポテト;生育わずか。
α■ アセチルメチルカルビノール;生成する。
(16)硫化水素:生成する。
αの 硝酸塩の還元;陰性。
Oa ウレアーセ;生成しない。
0 カタラーゼ;生成する。
(イ)澱粉の加水分解:陽性。
Cυ 炭水化物の利用:D−グルコース、D−フラクト
ース、D−マンノース、D−ガラクトース、D−キシロ
ース、L−アラビノース、シュークロース、ラクトース
、マルトース、澱粉、グリコーゲンなどから生成するが
ガスの生成はなし。
ース、D−マンノース、D−ガラクトース、D−キシロ
ース、L−アラビノース、シュークロース、ラクトース
、マルトース、澱粉、グリコーゲンなどから生成するが
ガスの生成はなし。
(22)生育温度;最適生育温度38〜46℃、最高生
育温度約50℃。
育温度約50℃。
以上の菌学的諸性質について、Bergey’sMan
nual of Determinative Bac
teriologyの第7版及び第8版(The Wi
lliams & Wi I−kins Compan
y、 1957年及び1974年)を参照し、同定した
結果、車両はバシルス ズブチリス(13acillu
s 5ubtilis )の変種の一種々考えるのが受
光と思われた。
nual of Determinative Bac
teriologyの第7版及び第8版(The Wi
lliams & Wi I−kins Compan
y、 1957年及び1974年)を参照し、同定した
結果、車両はバシルス ズブチリス(13acillu
s 5ubtilis )の変種の一種々考えるのが受
光と思われた。
本菌株は、アミラーゼG3の他(こα−1,6−グルコ
シダーゼ(プルラナーゼ)を同時に生産する能力があり
、この酵素がアミロペクチンの分岐結合であるα−1,
6−グルコシド結合を分解するため、澱粉やアミロペク
チンなどの分岐結合のある基質に対し、アミラーゼ03
き共同して作用し、澱粉からマルトトリオースを収量よ
く生産するのに重要な役割をしている。
シダーゼ(プルラナーゼ)を同時に生産する能力があり
、この酵素がアミロペクチンの分岐結合であるα−1,
6−グルコシド結合を分解するため、澱粉やアミロペク
チンなどの分岐結合のある基質に対し、アミラーゼ03
き共同して作用し、澱粉からマルトトリオースを収量よ
く生産するのに重要な役割をしている。
例えば、車両の生産するα−1,6−グルコシダーゼと
同時に反応を行った場合、マルトトリオースの収量は基
質の種類によっても異なるが、通常10〜25%増加す
る。
同時に反応を行った場合、マルトトリオースの収量は基
質の種類によっても異なるが、通常10〜25%増加す
る。
車両の生産するα−1,6−グルコシダーゼの酵素的性
質は下記に示す通りである。
質は下記に示す通りである。
11)作用;プルランに存在するα−1,6−グルコシ
ド結合を分解し、マルトトリオースを生成する。
ド結合を分解し、マルトトリオースを生成する。
また、澱粉、アミロペクチングリコーゲン又はその派生
物のα−1,6−グルコシド結合を分解する。
物のα−1,6−グルコシド結合を分解する。
(2)作用温度範囲及び最適作用温度:約70℃まで作
用し、最適作用温度は約60℃(1%プルラン、0.o
sMトlJス緩衝液のもとて30分間反応)。
用し、最適作用温度は約60℃(1%プルラン、0.o
sMトlJス緩衝液のもとて30分間反応)。
(3)作用pH範囲及び最適作用pi(; pH約4〜
約10の範囲に作用し、最適作用pHは6〜7にある(
1%プルラン、0.05M緩衝液の下で40℃で反応)
。
約10の範囲に作用し、最適作用pHは6〜7にある(
1%プルラン、0.05M緩衝液の下で40℃で反応)
。
(4)熱安定性;0.05Mトリス緩衝液(pl(7,
0)のもとで、各温度で10分間加熱後、残存活性を測
定した。
0)のもとで、各温度で10分間加熱後、残存活性を測
定した。
その結果、50℃、10分間の加熱では殆んど失活せず
、60℃、10分間の加熱で約70%失活した。
、60℃、10分間の加熱で約70%失活した。
(5) pH安定性z PH約5〜約10で安定(0
,1M緩衝液の下で室温(25℃)で放置後、残存活性
を測定)。
,1M緩衝液の下で室温(25℃)で放置後、残存活性
を測定)。
(6)阻害剤;本酵素は、5 X 10−3MのHgO
12゜AgNO3,CuSO4などにより、それぞれ約
98%、約98%、約87%阻害された。
12゜AgNO3,CuSO4などにより、それぞれ約
98%、約98%、約87%阻害された。
(7)安定化;カルシウムイオンの存在は本酵素の熱安
定性を増加する。
定性を増加する。
(8)精製方法;本酵素は液体培養物の上澄液から硫安
分画、DEAE−セファロースカラム りロマトグラフ
イー(KO10〜0,5Mでグラジェント溶出)、その
後セファデックスG−200カラムクロマトグラフイー
によりクロマト的且つ電気泳動的にはゾ均一まで精製す
ることができる。
分画、DEAE−セファロースカラム りロマトグラフ
イー(KO10〜0,5Mでグラジェント溶出)、その
後セファデックスG−200カラムクロマトグラフイー
によりクロマト的且つ電気泳動的にはゾ均一まで精製す
ることができる。
(9)分子量;セファデックスG−200ゲル濾過法に
より測定された分子量は約55万であった。
より測定された分子量は約55万であった。
(10)力価測定法;0.IMIJン酸緩衝液に溶解さ
せた1%プルラン液(pH7,0) 0.57717!
に適量の酵素を加え、水で全量1mとし、40℃で反応
させる。
せた1%プルラン液(pH7,0) 0.57717!
に適量の酵素を加え、水で全量1mとし、40℃で反応
させる。
この条件で1時間に1myのマルトトリオースに和尚す
る還元力を生成する酵素量を1年位とした。
る還元力を生成する酵素量を1年位とした。
車両の生産するプルラナーゼ以外にも、例えばエーロバ
クター・エーロゲネス(Aerobacteraero
genes)、ストレプトマイセス(Stre−pto
myces)属やバシルス(Bacillus)属の生
産するプルラナゼやシュードモナス・アミロデラモサ(
Pseudomonas amyloderamosa
) の生産するイソアミラーゼなどのび−1,6−グ
ルコシダーゼも同時に使用することができる。
クター・エーロゲネス(Aerobacteraero
genes)、ストレプトマイセス(Stre−pto
myces)属やバシルス(Bacillus)属の生
産するプルラナゼやシュードモナス・アミロデラモサ(
Pseudomonas amyloderamosa
) の生産するイソアミラーゼなどのび−1,6−グ
ルコシダーゼも同時に使用することができる。
α−1,6−グルコシダーゼは、通常、アミラーゼ’G
3と同時に使用されるが、アミラーゼG3による糖化前
に、α−1,6−グルコシダーゼで処理してもよい。
3と同時に使用されるが、アミラーゼG3による糖化前
に、α−1,6−グルコシダーゼで処理してもよい。
アミラーゼG3により液化澱粉を糖化してマルトトリオ
ースを製造するに際し、これらα−1,6−グルコシダ
ーゼで処理すると、無処理の場合に比べ、マルトトリオ
ースの収量は10〜20%増加する。
ースを製造するに際し、これらα−1,6−グルコシダ
ーゼで処理すると、無処理の場合に比べ、マルトトリオ
ースの収量は10〜20%増加する。
本発明によるアミラーゼG3生産のための培養は、窒素
源として、ペプトン、肉エキス、酵母エキス、カゼイン
、コーン・ステイブ・リカー、大豆粕など通常に用いら
れる有機窒素源が使用され、また炭素源としては、澱粉
、デキストリン、マルトース、グルコース、シュークロ
ースなどが使用され、そして、これに補足する栄養源と
して無機窒素源、リン酸塩、マグネシウム塩と各種金属
塩を含む培地が使用される。
源として、ペプトン、肉エキス、酵母エキス、カゼイン
、コーン・ステイブ・リカー、大豆粕など通常に用いら
れる有機窒素源が使用され、また炭素源としては、澱粉
、デキストリン、マルトース、グルコース、シュークロ
ースなどが使用され、そして、これに補足する栄養源と
して無機窒素源、リン酸塩、マグネシウム塩と各種金属
塩を含む培地が使用される。
培養はpH約5〜9、温度25〜55℃で好気的に行な
われる。
われる。
アミラーゼG3及びプルラナーゼは菌体外に生産される
酵素であるので、培養終了後、f過又は遠心分離して除
菌し、上澄液を回収する。
酵素であるので、培養終了後、f過又は遠心分離して除
菌し、上澄液を回収する。
そして必要に応じ、濃縮し、硫安、硫酸ナトリウムなど
による塩析によるか、又はアセトン、インプロパツール
、エタノール、メタノールなどの有機溶剤を加えて、酵
素を沈澱物として収得、乾燥、保存する。
による塩析によるか、又はアセトン、インプロパツール
、エタノール、メタノールなどの有機溶剤を加えて、酵
素を沈澱物として収得、乾燥、保存する。
本酵素による澱粉の糖化は、通常5〜40%の液化澱粉
の下で、pH5,5〜8、温度40〜60℃で行なわれ
る。
の下で、pH5,5〜8、温度40〜60℃で行なわれ
る。
実施例 1
200m1容三角フラスコに、K2HPO,0,3%。
MgSO4・7H200,1%、魚肉エキス3%、可溶
性澱粉1%、硫酸マンガン5 X 10−5Mからなる
液体培地を入れ、常法により殺菌後、バシルスYT−1
004(微工研菌寄第5854号)を接種し、30℃で
2日間振盪培養した。
性澱粉1%、硫酸マンガン5 X 10−5Mからなる
液体培地を入れ、常法により殺菌後、バシルスYT−1
004(微工研菌寄第5854号)を接種し、30℃で
2日間振盪培養した。
培養後、遠心分離機で除菌し、得られた上澄液について
、生産されたアミラーゼG3を測定した結果、培地ml
当り80.9単位であった。
、生産されたアミラーゼG3を測定した結果、培地ml
当り80.9単位であった。
そして、同時に生産されたプルラナーゼは培地d当り1
1.5単位であった。
1.5単位であった。
培養上澄液に硫安を60%飽和になるように加えて、沈
澱区分を集め、乾燥保存した。
澱区分を集め、乾燥保存した。
本酵素剤にはアミラーゼG3の他にプルラナーゼが存在
しているので、アミラーゼG3は次の操作で精製した。
しているので、アミラーゼG3は次の操作で精製した。
前記酵素剤を水に溶解後、遠心分離した上澄液について
、蒸留水に対して透析後、2.5 X 10−3Mトリ
ス緩衝液で緩衝化したDEAE−セファロースカラムに
吸着後、同緩衝液で洗滌後、同緩衝液を含むKOL溶液
で0〜0.5Mまでリニヤ−グラジェントにより溶出し
た。
、蒸留水に対して透析後、2.5 X 10−3Mトリ
ス緩衝液で緩衝化したDEAE−セファロースカラムに
吸着後、同緩衝液で洗滌後、同緩衝液を含むKOL溶液
で0〜0.5Mまでリニヤ−グラジェントにより溶出し
た。
この結果、プルラナーゼを含まないアミラーゼG3を得
ることができた。
ることができた。
硫安沈澱物からの収量は約30%であったっ該酵素剤3
.3単位をDB4.25の液化ポテト澱粉液(固形分5
0■)に添加し、これに車両の生産するプルラナーゼを
3単位を加えたもの及び加えないものについて、それぞ
れ全量を1rILlとして、50℃で2日間反応を行っ
た。
.3単位をDB4.25の液化ポテト澱粉液(固形分5
0■)に添加し、これに車両の生産するプルラナーゼを
3単位を加えたもの及び加えないものについて、それぞ
れ全量を1rILlとして、50℃で2日間反応を行っ
た。
反応後、得られた糖化物の糖組成をペーパークロマトグ
ラフ法溶媒 ピリジン:n−ブタノール:水(4:6:
3)により3重展開後、各糖区分を切り抜き、蒸留水で
抽出後、フェノール−硫酸法により定量)により分析し
た結果、第2表に示す通りであった。
ラフ法溶媒 ピリジン:n−ブタノール:水(4:6:
3)により3重展開後、各糖区分を切り抜き、蒸留水で
抽出後、フェノール−硫酸法により定量)により分析し
た結果、第2表に示す通りであった。
表から明らかなように、プルラナーゼの存在下で反応を
行なうことにより、マルトトリオースの生産量は18%
増加した。
行なうことにより、マルトトリオースの生産量は18%
増加した。
実施例 2
DB4.25の液化ポテト澱粉液(固形分50〜)に実
施例1により得られたアミラーゼG3 3.3単位、塩
化カルシウム5 x 10−3M量添加し、全量1m(
pH7,0)とし、50℃で24時間反応させた。
施例1により得られたアミラーゼG3 3.3単位、塩
化カルシウム5 x 10−3M量添加し、全量1m(
pH7,0)とし、50℃で24時間反応させた。
一方、前記組成の反応液に、バシルス サーキュランス
G45(微工研菌寄第6237号)のプルラナーゼを1
.5単位加えたものについても同様に反応を行った。
G45(微工研菌寄第6237号)のプルラナーゼを1
.5単位加えたものについても同様に反応を行った。
反応後、糖組成の分析を実施例1に従い行った結果を第
3表に示す。
3表に示す。
表から明らかなように、プルラナーゼの存在下で反応を
行なうことにより、マルトトリオースの収量は18.4
%増加した。
行なうことにより、マルトトリオースの収量は18.4
%増加した。
第1図a、b、cとdは、それぞれアミラーゼG3の最
適pH1最適温度、熱安定性とpH安定性を示している
。
適pH1最適温度、熱安定性とpH安定性を示している
。
Claims (1)
- 1 澱粉からマルトトリオースを生成するバシルス属ア
ミラーゼG3を、澱粉、アミロペクチン、グリコーゲン
又はこれらの派生物に作用させるに際し、α−1,6−
グルコシダーゼの存在下で反応することを特徴とするア
ミラーゼG3とα−1,6−グルコシダーゼによるマル
トトリオース含有糖液の製造方法。
Priority Applications (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP12701382A JPS5933359B2 (ja) | 1982-07-21 | 1982-07-21 | アミラ−ゼg3によるマルトトリオ−スの製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP12701382A JPS5933359B2 (ja) | 1982-07-21 | 1982-07-21 | アミラ−ゼg3によるマルトトリオ−スの製造方法 |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS5917993A JPS5917993A (ja) | 1984-01-30 |
JPS5933359B2 true JPS5933359B2 (ja) | 1984-08-15 |
Family
ID=14949523
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP12701382A Expired JPS5933359B2 (ja) | 1982-07-21 | 1982-07-21 | アミラ−ゼg3によるマルトトリオ−スの製造方法 |
Country Status (1)
Country | Link |
---|---|
JP (1) | JPS5933359B2 (ja) |
Families Citing this family (1)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
JPS61205495A (ja) * | 1985-03-11 | 1986-09-11 | Mitsubishi Chem Ind Ltd | 多糖類組成物 |
-
1982
- 1982-07-21 JP JP12701382A patent/JPS5933359B2/ja not_active Expired
Also Published As
Publication number | Publication date |
---|---|
JPS5917993A (ja) | 1984-01-30 |
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