JPS5913198B2 - アミラ−ゼ活性測定方法 - Google Patents
アミラ−ゼ活性測定方法Info
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- JPS5913198B2 JPS5913198B2 JP14956677A JP14956677A JPS5913198B2 JP S5913198 B2 JPS5913198 B2 JP S5913198B2 JP 14956677 A JP14956677 A JP 14956677A JP 14956677 A JP14956677 A JP 14956677A JP S5913198 B2 JPS5913198 B2 JP S5913198B2
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- JP
- Japan
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- amylase activity
- amylase
- glucosidase
- aromatic compound
- measuring
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Description
【発明の詳細な説明】
本発明は簡便な祈しいアミラーゼ活性測定方法に関する
ものである。
ものである。
従来からアミラーゼ活性測定方法にはヨウ素−澱粉反応
法、比濁法、還元糖測定法等、種々の方法が知られてい
る。
法、比濁法、還元糖測定法等、種々の方法が知られてい
る。
これらの方法はいずれも通常、澱粉にアミラーゼを作用
させ、そのヨウ素澱粉反応の消失量によつて、あるいは
生成する還元糖を化学的あるいは酵素的に測定すること
によつてアミラーゼ活性を測定している。これらの方法
のうち、ヨウ素・澱粉反応によりアミラーゼ活性を測定
する場合、一定条件に溶解５ して全く一定のヨウ素反
応呈色を示す澱粉を必要とする。
させ、そのヨウ素澱粉反応の消失量によつて、あるいは
生成する還元糖を化学的あるいは酵素的に測定すること
によつてアミラーゼ活性を測定している。これらの方法
のうち、ヨウ素・澱粉反応によりアミラーゼ活性を測定
する場合、一定条件に溶解５ して全く一定のヨウ素反
応呈色を示す澱粉を必要とする。
しかし市販の可溶性澱粉にはヨウ素により呈色すると青
から赤まで種々の巴を呈するものがあわ、「定品質のも
のを入手することは困難である。一方、還元糖の生成は
可溶性澱粉の種類に１０よつてそれほど大差は生じない
。しかし生体、特に血中のアミラーゼ活性を測定すると
きには血中にグルコースを主体とする糖類が存在し、そ
の量はアミラーゼと基質との反応によりて生成する糖の
数十倍〜数百倍に及ぶ。また最近では血中に注１５入す
る注射薬の中にマルトースを含有するものがあシ、マル
トース、グルコースの定量からアミラーゼ活性を測定す
ると大きな該差を生じる恐れがある。現在では上記澱粉
に代えて色素の結合したブルＪ−スターチを作わ、この
不溶性澱粉を反応液に懸濁し、アミラーゼを作用させて
後、遠心分離し、遊離する可溶性色素を比色定量するブ
ルースターチ法が行なわれている。
から赤まで種々の巴を呈するものがあわ、「定品質のも
のを入手することは困難である。一方、還元糖の生成は
可溶性澱粉の種類に１０よつてそれほど大差は生じない
。しかし生体、特に血中のアミラーゼ活性を測定すると
きには血中にグルコースを主体とする糖類が存在し、そ
の量はアミラーゼと基質との反応によりて生成する糖の
数十倍〜数百倍に及ぶ。また最近では血中に注１５入す
る注射薬の中にマルトースを含有するものがあシ、マル
トース、グルコースの定量からアミラーゼ活性を測定す
ると大きな該差を生じる恐れがある。現在では上記澱粉
に代えて色素の結合したブルＪ−スターチを作わ、この
不溶性澱粉を反応液に懸濁し、アミラーゼを作用させて
後、遠心分離し、遊離する可溶性色素を比色定量するブ
ルースターチ法が行なわれている。
しかし、ブルースターチは本来、不溶性の基質であわ、
アミラーゼの作用２５は可溶性澱粉の場合とはやや異な
わ、特にレイトアツセイ（Ｒａ［ｅＡｓｓａｙ）など反
応速度を測定するのは非常に困難である。このため、一
定の構造を有し、水に可溶性の基質が要望され、マルト
テトラオース、マルトペン３０ タオースなどの〒連の
マルトオリゴ糖を利用することが提案されている（特開
昭５０−５６９９８号公報）。
アミラーゼの作用２５は可溶性澱粉の場合とはやや異な
わ、特にレイトアツセイ（Ｒａ［ｅＡｓｓａｙ）など反
応速度を測定するのは非常に困難である。このため、一
定の構造を有し、水に可溶性の基質が要望され、マルト
テトラオース、マルトペン３０ タオースなどの〒連の
マルトオリゴ糖を利用することが提案されている（特開
昭５０−５６９９８号公報）。
この場合も生成する糖は主としてマルトース、グルコー
スなどであシ、血液、尿などの体液中のアミラーゼ活性
を測定するには予め試料中の３５糖質を完全に消去して
おかねぱならない。本発明者らはこれらの現状を考慮し
て、マルトース、グルコース以外の物質を定量すること
によりアミラーゼの活性を測定する方法について種々鋭
意研究した結果、基質の１つとしてアグリコンを含むマ
ルトオリゴ糖に注目し、特に還元性末端に水酸基を有す
る芳爵族化合物がβ一結合したマルトオリゴ糖を基質と
して用い、生成する芳貯族化合物−β−グルコシドある
いは一β−マルトトリオシドにβ−グルコシダーゼを作
用させ、遊離する水酸基を有する芳番族化合物を定量す
ることによつてアミラーゼ活性を知ることを見出し本発
明に到達した。
スなどであシ、血液、尿などの体液中のアミラーゼ活性
を測定するには予め試料中の３５糖質を完全に消去して
おかねぱならない。本発明者らはこれらの現状を考慮し
て、マルトース、グルコース以外の物質を定量すること
によりアミラーゼの活性を測定する方法について種々鋭
意研究した結果、基質の１つとしてアグリコンを含むマ
ルトオリゴ糖に注目し、特に還元性末端に水酸基を有す
る芳爵族化合物がβ一結合したマルトオリゴ糖を基質と
して用い、生成する芳貯族化合物−β−グルコシドある
いは一β−マルトトリオシドにβ−グルコシダーゼを作
用させ、遊離する水酸基を有する芳番族化合物を定量す
ることによつてアミラーゼ活性を知ることを見出し本発
明に到達した。
すなわち本発明は水酸基を有する芳番族化合物が還元性
末端にβ一結合したマルトオリゴ糖にアミラーゼを作用
させた後、あるいはアミラーゼと同時にβ−グルコシダ
ーゼを作用させ、遊離する水酸基を有する芳爵族化合物
を測定することを特徴とするアミラーゼ活性測定方法で
ある。
末端にβ一結合したマルトオリゴ糖にアミラーゼを作用
させた後、あるいはアミラーゼと同時にβ−グルコシダ
ーゼを作用させ、遊離する水酸基を有する芳爵族化合物
を測定することを特徴とするアミラーゼ活性測定方法で
ある。
本発明におけるマルトオリゴ糖とはα−１，４−グルコ
シド結合でグルコースが２〜約１０個程度結合した糖類
をいう。
シド結合でグルコースが２〜約１０個程度結合した糖類
をいう。
たとえばマルトース、マルトトリオース、マルトテトラ
オース、マルトペンタオース、マルトヘキサオースなど
があ只特にマルトテトラオース、マルトペンタオースお
よびマルトヘキサオースが好ましい。本発明における水
酸基を有する芳番族化合物としては上記マルトオリゴ糖
とその還元性末端にてβ一結合し、かつβ−グルコシダ
ーゼの作用により遊離し、遊離することにより呈色する
か、あるいは定量が容易なものであれば何れでもよい。
オース、マルトペンタオース、マルトヘキサオースなど
があ只特にマルトテトラオース、マルトペンタオースお
よびマルトヘキサオースが好ましい。本発明における水
酸基を有する芳番族化合物としては上記マルトオリゴ糖
とその還元性末端にてβ一結合し、かつβ−グルコシダ
ーゼの作用により遊離し、遊離することにより呈色する
か、あるいは定量が容易なものであれば何れでもよい。
このような化合物としてはたとえばフエノール、ｏ−，
ｍ−，またはｐ−ニトロフエノール、サリチルアルデヒ
ド、バニリン、ｏ−，ｍ−，またはｐ−クレゾール、ホ
モバニリン酸、ｐ−ヒドロキシフエニル酢酸、ｏ−，ｍ
−，ｐ−クロロフエノール０−，ｍ−，ｐ−プロモフエ
ノール、２，３−，２，４−，２，５−，２，６−，３
，４−，３，５−ジクロロフエノール ２，３−，２，
４−，２，５−，２，６−，３，４−，３，５−ジプロ
モフエノール、４−クロロ−０−クレゾール、４ークロ
ロ−ｍ−クレゾールなどのフエノールまたはその誘導体
、α−，またはβ−ナフトールなどが挙げられる。本発
明に用いる水酸基を有する芳貯族化合物が還元性末端に
β一結合したマルトオリゴ糖は、上記水酸基を有する芳
昏族化合物とマルトオリゴ糖を通常の方法に従つて合成
する。
ｍ−，またはｐ−ニトロフエノール、サリチルアルデヒ
ド、バニリン、ｏ−，ｍ−，またはｐ−クレゾール、ホ
モバニリン酸、ｐ−ヒドロキシフエニル酢酸、ｏ−，ｍ
−，ｐ−クロロフエノール０−，ｍ−，ｐ−プロモフエ
ノール、２，３−，２，４−，２，５−，２，６−，３
，４−，３，５−ジクロロフエノール ２，３−，２，
４−，２，５−，２，６−，３，４−，３，５−ジプロ
モフエノール、４−クロロ−０−クレゾール、４ークロ
ロ−ｍ−クレゾールなどのフエノールまたはその誘導体
、α−，またはβ−ナフトールなどが挙げられる。本発
明に用いる水酸基を有する芳貯族化合物が還元性末端に
β一結合したマルトオリゴ糖は、上記水酸基を有する芳
昏族化合物とマルトオリゴ糖を通常の方法に従つて合成
する。
たとえば化学的にはマルトオリゴ糖をアセチル化し、こ
のアセチル化マルトオリゴ糖と水酸基を有する芳旨族化
合物をβ一結合させた後、脱アセチル化することにより
合成することができる（実験化学講座第２４巻第３０４
頁、１９５８年参照）。また酵素的には澱粉、アミロー
スあるいはシクロデキストリンと芳許族化合物−β−グ
ルコシドまたは一β−マルトシドからシクロデキストリ
ングルコシルトランスフエラーゼの作用で合成すること
ができる。
のアセチル化マルトオリゴ糖と水酸基を有する芳旨族化
合物をβ一結合させた後、脱アセチル化することにより
合成することができる（実験化学講座第２４巻第３０４
頁、１９５８年参照）。また酵素的には澱粉、アミロー
スあるいはシクロデキストリンと芳許族化合物−β−グ
ルコシドまたは一β−マルトシドからシクロデキストリ
ングルコシルトランスフエラーゼの作用で合成すること
ができる。
この場合は各種マルトオリゴシドが生成するので活性炭
あるいはシリカゲルクロマトグラフイ一または有機溶剤
沈澱等により目的の重合度のものを取得することができ
る。使用するシクロデキストリングルコシルトランスフ
エラーゼとしてはバチルス・マセランス、バチルス・メ
ガセリウム、バチルス・サーキユランスなどのものがあ
る。また本発明に使用するβ−グルコシダーゼは動物、
植物、微生物などいかなる起源のものを用いてもよいが
、特に酵母から得たものがその基質特異件の点で好まし
い。
あるいはシリカゲルクロマトグラフイ一または有機溶剤
沈澱等により目的の重合度のものを取得することができ
る。使用するシクロデキストリングルコシルトランスフ
エラーゼとしてはバチルス・マセランス、バチルス・メ
ガセリウム、バチルス・サーキユランスなどのものがあ
る。また本発明に使用するβ−グルコシダーゼは動物、
植物、微生物などいかなる起源のものを用いてもよいが
、特に酵母から得たものがその基質特異件の点で好まし
い。
すなわち酵母起源のβ−グルコシダーゼはアグリコン特
異性が広く、さらにマルトトリオシド以下のグリコシド
にはよく作用するが、マルトテトラオシド以上のグリコ
シドには作用しない点で特に本発明の目的に適合してい
る。本発明方法は水酸基を有する芳許族化合物が還元性
末端にβ一結合したマルトオリゴ糖に、活性値が未知で
あるアミラーゼを作用させる。
異性が広く、さらにマルトトリオシド以下のグリコシド
にはよく作用するが、マルトテトラオシド以上のグリコ
シドには作用しない点で特に本発明の目的に適合してい
る。本発明方法は水酸基を有する芳許族化合物が還元性
末端にβ一結合したマルトオリゴ糖に、活性値が未知で
あるアミラーゼを作用させる。
次いでβ−グルコシダーゼを作用させ、水酸基を有する
芳爵族化合物を遊離させる。β−グルコシダーゼはアミ
ラーゼと同時に作用させてもよい。本発明において遊離
する水酸基を有する芳番族化合物は通常の方法において
測定する。
芳爵族化合物を遊離させる。β−グルコシダーゼはアミ
ラーゼと同時に作用させてもよい。本発明において遊離
する水酸基を有する芳番族化合物は通常の方法において
測定する。
たとえばｐ−ニトロフエノールの如くβ−グルコシダー
ゼの作用で遊離する水酸基を有する芳番族化合物がそれ
自体呈色する場合には直接反応液の吸光度を測定するこ
とによつてアミラーゼ活性を求めることができる。また
フエノールリ如き遊離する化合物が無色の場合には呈色
試薬、たとえば４−アミノアンチピリンなどの化合物と
酸化縮合させ、その発色強度を測定することによりアミ
ラーゼ活性を求めることができる。本発明方法では低分
子量のマルトオリゴ糖を骨格とする基質を用いることに
より基質問のバラツキがなく、さらに糖以外の物質、す
なわち水酸基を有する芳貯族化合物を測定することによ
り試料中の還元糖の妨鮮がない。
ゼの作用で遊離する水酸基を有する芳番族化合物がそれ
自体呈色する場合には直接反応液の吸光度を測定するこ
とによつてアミラーゼ活性を求めることができる。また
フエノールリ如き遊離する化合物が無色の場合には呈色
試薬、たとえば４−アミノアンチピリンなどの化合物と
酸化縮合させ、その発色強度を測定することによりアミ
ラーゼ活性を求めることができる。本発明方法では低分
子量のマルトオリゴ糖を骨格とする基質を用いることに
より基質問のバラツキがなく、さらに糖以外の物質、す
なわち水酸基を有する芳貯族化合物を測定することによ
り試料中の還元糖の妨鮮がない。
したがつて本発明方法は血液の如く試料中に多量のグル
コースを含有する場合にも試料から糖類を除く前処理な
しでアミラーゼ活性を測定することができる。本発明方
法は自動分析機にも容易にかけられる優れた方法である
。以下実施例を用いて本発明を説明する。
コースを含有する場合にも試料から糖類を除く前処理な
しでアミラーゼ活性を測定することができる。本発明方
法は自動分析機にも容易にかけられる優れた方法である
。以下実施例を用いて本発明を説明する。
参考例：酵素法による基質調製法
ｐ−ニトロフエニル一β−グルコシド１７とα−シクロ
デキストリン１７を水２０ｍ１に溶解し、バチルス・メ
ガセリウムのシクロデキストリングルコシルトランスフ
エラーゼ２００単位を添加し、４０℃において一夜反応
させた後、シリカゲルカラムに負荷し、酢酸エチル−酢
酸一水（＝３：１：１）の混合溶媒で展開したところ、
未反応のｐニトロフエニル一β−グルコシドから順次重
合度の高いｐ−ニトロフエニル一β−マルトオリゴ糖が
溶出した。
デキストリン１７を水２０ｍ１に溶解し、バチルス・メ
ガセリウムのシクロデキストリングルコシルトランスフ
エラーゼ２００単位を添加し、４０℃において一夜反応
させた後、シリカゲルカラムに負荷し、酢酸エチル−酢
酸一水（＝３：１：１）の混合溶媒で展開したところ、
未反応のｐニトロフエニル一β−グルコシドから順次重
合度の高いｐ−ニトロフエニル一β−マルトオリゴ糖が
溶出した。
それぞれの画分を集め濃縮後、ｎ−ブタノール、エタノ
ール、ｎ−ヘキサン、アセトン等の有機溶媒にて結晶化
し、得られた沈澱物を瀘過して集め、真空乾燥し、各種
重合度のｐニトロフエニル一β−マルトオリゴ糖を得た
。収率はｐ−ニトロフエニル一β−マルトシド１５．４
％、ｐ−ニトロフエニル一β−マルトトリオシド１７．
５％、ｐ−ニトロフエニル一β−マルトテトラオシド１
０．４％、ｐ−ニトロフエニル一β−マルトペンタオシ
ド７．５％であつた。これらの標品は薄層クロマトグラ
フイ一にて単一のスポツトを示した。実施例 １ 下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬とした。
ール、ｎ−ヘキサン、アセトン等の有機溶媒にて結晶化
し、得られた沈澱物を瀘過して集め、真空乾燥し、各種
重合度のｐニトロフエニル一β−マルトオリゴ糖を得た
。収率はｐ−ニトロフエニル一β−マルトシド１５．４
％、ｐ−ニトロフエニル一β−マルトトリオシド１７．
５％、ｐ−ニトロフエニル一β−マルトテトラオシド１
０．４％、ｐ−ニトロフエニル一β−マルトペンタオシ
ド７．５％であつた。これらの標品は薄層クロマトグラ
フイ一にて単一のスポツトを示した。実施例 １ 下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬とした。
０．２５％ ｐ−ニトロフエニル一β−マルトトリオシ
ド０．５ｍ１８単位／ｍｌβ−グルコシダーゼ ０．５
ｄ０．１ＭＮａＣ１を含む０．１Ｍリン酸緩衝液（ＰＨ
６．９）１．０ｍ１上記測定試薬に各種濃度（０〜１０
．０００ソモギ一単位／Ｄｔ）に希釈した唾液０．０５
ｍ１を加え、３７℃において３０分間反応させた後、１
Ｍ炭酸ナトリウム２ｍ１を添加して反応を停止させ、４
００ｎｍにおける吸光度の変化を測定した。
ド０．５ｍ１８単位／ｍｌβ−グルコシダーゼ ０．５
ｄ０．１ＭＮａＣ１を含む０．１Ｍリン酸緩衝液（ＰＨ
６．９）１．０ｍ１上記測定試薬に各種濃度（０〜１０
．０００ソモギ一単位／Ｄｔ）に希釈した唾液０．０５
ｍ１を加え、３７℃において３０分間反応させた後、１
Ｍ炭酸ナトリウム２ｍ１を添加して反応を停止させ、４
００ｎｍにおける吸光度の変化を測定した。
その結果を第１図に示す。唾液濃度と吸光度との間には
比例関係が認められた。
比例関係が認められた。
実施例 ２
下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬とした。
０．３％ パラニトロフエニル一β−マルトテトラオシ
ド ０．５ｍ１８単位／ｍｌβ−グルコシダ
ーゼ ０．５ｄ０．１ＭＮａＣ１を含む０．１Ｍリン
酸緩衝液（ＰＨ６．９）１．０ｍ１上記測定試薬に各種
濃度（０〜１６，０００ソモギ一単位／Ｄｔ）に希釈し
た膵液０．０５ｍ１を添加し、３７℃において５分間反
応させた後、２ｍ１の１Ｍ炭酸ナトリウムを添加して反
応を停止させ、４００ｎｍにおける吸光度を測定した。
ド ０．５ｍ１８単位／ｍｌβ−グルコシダ
ーゼ ０．５ｄ０．１ＭＮａＣ１を含む０．１Ｍリン
酸緩衝液（ＰＨ６．９）１．０ｍ１上記測定試薬に各種
濃度（０〜１６，０００ソモギ一単位／Ｄｔ）に希釈し
た膵液０．０５ｍ１を添加し、３７℃において５分間反
応させた後、２ｍ１の１Ｍ炭酸ナトリウムを添加して反
応を停止させ、４００ｎｍにおける吸光度を測定した。
その結果を第２図に示す。膵液濃度と吸光度との間に比
例関係が認められた。実施例 ３ 下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬とした。
例関係が認められた。実施例 ３ 下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬とした。
１％ サリゲニン一β−マルトテトラオシド ０．虹１
１０単位／ｍｌβ−グルコシダーゼ ０．５ｍ１
０．０３％ ４−アミノアンチピリン ０。
１０単位／ｍｌβ−グルコシダーゼ ０．５ｍ１
０．０３％ ４−アミノアンチピリン ０。
５ｍ１０．５Ｍリン酸緩衝液（ＰＨ６，９） ０．
５ｍ１１０単位／ｍｌパーオキシダーゼ ０．５ｍ
１０．０１Ｍ過酸化水素 ０．５ｍ
１上記試薬に種々の濃度に希釈した膵液０．１ｒｆＬ１
を添加し、３７℃において５分間反応させた後、５０５
ｎｍにおける吸光度を沖］定した。
５ｍ１１０単位／ｍｌパーオキシダーゼ ０．５ｍ
１０．０１Ｍ過酸化水素 ０．５ｍ
１上記試薬に種々の濃度に希釈した膵液０．１ｒｆＬ１
を添加し、３７℃において５分間反応させた後、５０５
ｎｍにおける吸光度を沖］定した。
膵液濃度と吸光度には比例関係が認められた。
実施例 ４下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬
とした。
とした。
１％ｐ−ニトロフエニル一β−マルトトリオシド ０
．５ｍ１２単位／ｍｌβ−グルコシダーゼ ０．
５ＷＬ１０．ＩＭリン酸緩衝液（ＰＨ６．９） ２
．０ｍ１上記試薬に血清１０〜１００マイクロリットル
（μｔ）を添加し、３７℃において１５分間反応させた
後、４００ｎｍにおける吸光度を測定した。
．５ｍ１２単位／ｍｌβ−グルコシダーゼ ０．
５ＷＬ１０．ＩＭリン酸緩衝液（ＰＨ６．９） ２
．０ｍ１上記試薬に血清１０〜１００マイクロリットル
（μｔ）を添加し、３７℃において１５分間反応させた
後、４００ｎｍにおける吸光度を測定した。
吸光度の変化量は血清量と比例関係を示した。実施例
５下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬とした。
５下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬とした。
１％ α−ナフチル−β−マルトペンタオシド ０
．５ｍ１，１０単位／ｄβ−グルコシダーゼ
０．５ｄ０．５Ｍリン酸緩衝液（ＰＨ６．９） ０
．５ｗＬ１上記試薬に各種濃度の細菌糖化型アミラーゼ
０．１ｄを添加し、３７℃において１５分間反応させた
後、０．０３％４−アミノアンチピリン０．５ｍ１およ
び０．１３％過ヨウ素酸カリウム２ｍ１を添加し、５０
５ｎｍにおける吸光度を測定した。
．５ｍ１，１０単位／ｄβ−グルコシダーゼ
０．５ｄ０．５Ｍリン酸緩衝液（ＰＨ６．９） ０
．５ｗＬ１上記試薬に各種濃度の細菌糖化型アミラーゼ
０．１ｄを添加し、３７℃において１５分間反応させた
後、０．０３％４−アミノアンチピリン０．５ｍ１およ
び０．１３％過ヨウ素酸カリウム２ｍ１を添加し、５０
５ｎｍにおける吸光度を測定した。
細菌糖化型アミラーゼの量と吸光度には比例関係が認め
られた。
られた。
第１図は唾液濃度と吸光度との関係を示す。
Claims (1)
- １ 水酸基を有する芳香族化合物が還元性末端にβ−結
合したマルトオリゴ糖にアミラーゼを作用させた後、あ
るいはアミラーゼと同時にβ−グルコシダーゼを作用さ
せ、遊離する水酸基を有する芳香族化合物を測定するこ
とを特徴とするアミラーゼ活性測定方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP14956677A JPS5913198B2 (ja) | 1977-12-12 | 1977-12-12 | アミラ−ゼ活性測定方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP14956677A JPS5913198B2 (ja) | 1977-12-12 | 1977-12-12 | アミラ−ゼ活性測定方法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS5489683A JPS5489683A (en) | 1979-07-16 |
| JPS5913198B2 true JPS5913198B2 (ja) | 1984-03-28 |
Family
ID=15477973
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP14956677A Expired JPS5913198B2 (ja) | 1977-12-12 | 1977-12-12 | アミラ−ゼ活性測定方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS5913198B2 (ja) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS63150596U (ja) * | 1987-03-25 | 1988-10-04 | ||
| JPS63178596U (ja) * | 1987-05-07 | 1988-11-18 | ||
| JPS63178595U (ja) * | 1987-05-07 | 1988-11-18 | ||
| JPH0193016U (ja) * | 1987-12-14 | 1989-06-19 |
Families Citing this family (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPH07116898A (ja) * | 1993-10-26 | 1995-05-09 | Sankyo Seisakusho:Kk | 機械式プレス装置 |
| JPH07116897A (ja) * | 1993-10-26 | 1995-05-09 | Sankyo Seisakusho:Kk | 機械式プレス装置 |
-
1977
- 1977-12-12 JP JP14956677A patent/JPS5913198B2/ja not_active Expired
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS63150596U (ja) * | 1987-03-25 | 1988-10-04 | ||
| JPS63178596U (ja) * | 1987-05-07 | 1988-11-18 | ||
| JPS63178595U (ja) * | 1987-05-07 | 1988-11-18 | ||
| JPH0193016U (ja) * | 1987-12-14 | 1989-06-19 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS5489683A (en) | 1979-07-16 |
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