JPS60997B2 - アミラ−ゼ活性測定法 - Google Patents
アミラ−ゼ活性測定法Info
- Publication number
- JPS60997B2 JPS60997B2 JP53010241A JP1024178A JPS60997B2 JP S60997 B2 JPS60997 B2 JP S60997B2 JP 53010241 A JP53010241 A JP 53010241A JP 1024178 A JP1024178 A JP 1024178A JP S60997 B2 JPS60997 B2 JP S60997B2
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- JP
- Japan
- Prior art keywords
- amylase activity
- hydroxyl group
- aromatic compound
- amylase
- maltooligosaccharide
- Prior art date
- Legal status (The legal status is an assumption and is not a legal conclusion. Google has not performed a legal analysis and makes no representation as to the accuracy of the status listed.)
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- Investigating Or Analysing Biological Materials (AREA)
- Measuring Or Testing Involving Enzymes Or Micro-Organisms (AREA)
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は簡便な新しいアミラーゼ活性測定法に関するも
のである。
のである。
従来からアミラーゼ活性測定法にはヨウ素−澱粉反応法
、比濁法、還元糖測定法等、種々の方法が知られている
。
、比濁法、還元糖測定法等、種々の方法が知られている
。
これらの方法はいずれも通常、澱粉にアミラーゼを作用
させ、そのヨウ素澱粉反応の消失量によって「あるいは
生成する還元糖を化学的あるいは酵素的に測定すること
によってアミラーゼ活性を測定している。
させ、そのヨウ素澱粉反応の消失量によって「あるいは
生成する還元糖を化学的あるいは酵素的に測定すること
によってアミラーゼ活性を測定している。
これらの方法のうち、ヨウ素澱粉反応によりアミラーゼ
活性を測定する場合、一定条件に溶解して全く一定のヨ
ウ素反応裏色を示す澱粉を必要とする。
活性を測定する場合、一定条件に溶解して全く一定のヨ
ウ素反応裏色を示す澱粉を必要とする。
しかし市販の可溶性澱粉にはヨウ素により呈色すると青
から赤まで種々の色を呈するものがあり、一定品質のも
のを入手することは困難である。一方、還元糖の生成は
可溶性澱粉の種類によってそれほど大差は生じない。し
かし、生体、特に血中のアミラーゼ活性を測定するとき
には血中にグルコースを主体とする糠類が存在し、その
量はアミラーゼと基質との反応によって生成する糖の数
十倍〜数百倍に及ぶ。また最近では血中に注入する注射
薬の中にマルトースを含有するものがあり、マルトース
、グルコースの定量からアミラーゼ活性を測定すると大
きな誤差を生じる恐れがある。現在では、上記澱粉に代
えて色素の結合したブルースターチを作り、この不溶性
澱粉を反応液に懸濁し、アミラーゼを作用させて後、遠
心分離し遊離する可溶性色素を比色定量するブルース夕
−チ法が行なわれている。
から赤まで種々の色を呈するものがあり、一定品質のも
のを入手することは困難である。一方、還元糖の生成は
可溶性澱粉の種類によってそれほど大差は生じない。し
かし、生体、特に血中のアミラーゼ活性を測定するとき
には血中にグルコースを主体とする糠類が存在し、その
量はアミラーゼと基質との反応によって生成する糖の数
十倍〜数百倍に及ぶ。また最近では血中に注入する注射
薬の中にマルトースを含有するものがあり、マルトース
、グルコースの定量からアミラーゼ活性を測定すると大
きな誤差を生じる恐れがある。現在では、上記澱粉に代
えて色素の結合したブルースターチを作り、この不溶性
澱粉を反応液に懸濁し、アミラーゼを作用させて後、遠
心分離し遊離する可溶性色素を比色定量するブルース夕
−チ法が行なわれている。
しかし、ブルースターチは本来、不溶＝性の基質であり
、アミラーゼの作用は可溶性澱粉の場合とはやや異なり
、特にレィト・アツセィ（ＲａｔｅＡｓｓａｙ）などの
反応速度を測定するのは非常に困難である。このため、
一定の構造を有し、水に可溶性の基質が要望され、マル
トテトラオース、マルトベン夕オースなどの一連のマル
トオリゴ糖を利用することが提案されている（特関昭５
０一５６９斑号公報）。
、アミラーゼの作用は可溶性澱粉の場合とはやや異なり
、特にレィト・アツセィ（ＲａｔｅＡｓｓａｙ）などの
反応速度を測定するのは非常に困難である。このため、
一定の構造を有し、水に可溶性の基質が要望され、マル
トテトラオース、マルトベン夕オースなどの一連のマル
トオリゴ糖を利用することが提案されている（特関昭５
０一５６９斑号公報）。
この場合も生成する糖は主としてマルトース、グルコー
スなどであり、血液、尿などの体液中のアミラーゼ活性
を測定するには予め試料中の糠質を完全に消去しておか
ねばならない。本発明者等は、これらの現状を考慮して
、マルトース、グルコース以外の物質を定量することに
よりアミラーゼの活性を測定する方法について種種鋭意
研究した結果、基質の１つとしてアグリコンを含むマル
トオリゴ糖に注目し、特に還元性末端に水酸基を有する
芳香族化合物がＱ−結合したマルトオリゴ糖を基質とし
て用い、生成する芳香族化合物−Ｑ−グルコシド、一Ｑ
−マルトシドあるいは−Ｑ−マルトトリオシドにＱーグ
ルコシダーゼを作用させ、遊離する水酸基を有する芳香
族化合物を定量することによってアミラーゼ活性を知る
ことを見出し本発明に到達した。
スなどであり、血液、尿などの体液中のアミラーゼ活性
を測定するには予め試料中の糠質を完全に消去しておか
ねばならない。本発明者等は、これらの現状を考慮して
、マルトース、グルコース以外の物質を定量することに
よりアミラーゼの活性を測定する方法について種種鋭意
研究した結果、基質の１つとしてアグリコンを含むマル
トオリゴ糖に注目し、特に還元性末端に水酸基を有する
芳香族化合物がＱ−結合したマルトオリゴ糖を基質とし
て用い、生成する芳香族化合物−Ｑ−グルコシド、一Ｑ
−マルトシドあるいは−Ｑ−マルトトリオシドにＱーグ
ルコシダーゼを作用させ、遊離する水酸基を有する芳香
族化合物を定量することによってアミラーゼ活性を知る
ことを見出し本発明に到達した。
すなわち本発明は水酸基を有する芳香族化合物が還元性
末端にＱ−結合したマルトオリゴ糖（ただし、遊離した
水酸基を有する芳香族化合物が該化合物を還元性末端に
Ｑ−結合したマルトオリゴ糖と異なったスペクトル吸収
を示すものを除く）にアミラーゼを作用させた後、ある
いはアミラ−ゼと同時にＱ−グルコシダーゼを作用させ
、遊離する水酸基を有する芳香族化合物を測定すること
を特徴とするアミラーゼ活性測定法である。
末端にＱ−結合したマルトオリゴ糖（ただし、遊離した
水酸基を有する芳香族化合物が該化合物を還元性末端に
Ｑ−結合したマルトオリゴ糖と異なったスペクトル吸収
を示すものを除く）にアミラーゼを作用させた後、ある
いはアミラ−ゼと同時にＱ−グルコシダーゼを作用させ
、遊離する水酸基を有する芳香族化合物を測定すること
を特徴とするアミラーゼ活性測定法である。
本発明におけるマルトオリゴ糖とはＱ−１・４−グルコ
シド結合でグルコースが２〜約１の固程度結合した糟類
をいう。たとえばマルトース、マルトトリオース「マル
トテトラオース、マルトベンタオース、マルトヘキサオ
ースなどがあり、特にマルトテトラオース、マルトベン
タオースおよびマルトヘキサオースが好ましい。本発明
における水酸基を有する芳香族化合物としては上記マル
トオリゴ糖とその還元性末端にてＱ−結合し、かつＱ−
グルコシダ−ゼの作用により遊離し、定量が容易なもの
であれば何れでもよい。
シド結合でグルコースが２〜約１の固程度結合した糟類
をいう。たとえばマルトース、マルトトリオース「マル
トテトラオース、マルトベンタオース、マルトヘキサオ
ースなどがあり、特にマルトテトラオース、マルトベン
タオースおよびマルトヘキサオースが好ましい。本発明
における水酸基を有する芳香族化合物としては上記マル
トオリゴ糖とその還元性末端にてＱ−結合し、かつＱ−
グルコシダ−ゼの作用により遊離し、定量が容易なもの
であれば何れでもよい。
ただしト本発明では遊離した水酸基を有する芳香族化合
物が該化合物を還元性末端にＱ−結合したマルトオリゴ
糖と異なったスペクトル吸収を示すものは除かれる。こ
のような化合物としてはたとえばフェノール「ｏ−、ｍ
−、またはｐ−クレゾールなどのアルキルフェノール類
、サリチルアルコール、ｍーヒドロキシメチルフエノー
ル、ｐーヒドロキシメチルフエノールなどのヒドロキシ
アルキルフェノール類、サリチルアルデヒド、ｍーヒド
ロキシベンズアルデヒド、ｐ−ヒド０キシベンズアルデ
ヒド等のヒドロキシベンズアルデヒド類、サリチル酸、
ｍ−ヒドロキシ安息香酸、ｐ−ヒド。キシ安息香酸、な
どのヒドロキシ安息香酸類、バニリン、ィソバニリン、
オルトバニリンなどのバニリン類、ホモバニリン酸、ィ
ソバニリン酸、オルトバニリン酸などのバニリン酸類、
Ｐ−ヒドロキシフェニル酢酸、０−、ｍ−、ｐ−クロロ
フエノ−ル、０−、ｍ一、ｐープロモフエノール、２・
３−「２・４一・２・５−、２・６一、３ｏ４−、３・
５ージクロロフエノール、２・３−「２１４−、２・５
−、２・６−、３・４−「３・５ージプロモフエノール
などのハロゲン化フェノール類、４ークロロ−○−クレ
ゾール、４ークロローｍークレゾールなどのハロゲン化
アルキルフェノール類などのフェノールまたはその誘導
体「ｑ一、または８ーナフトールなどが挙げられる。本
発明に用いる水酸基を有する芳香族化合物が還元性末端
にＱ−結合したマルトオリゴ糖は、上記水酸基を有する
芳香族化合物とマルトオリゴ糖から通常の方法に従って
合成する。
物が該化合物を還元性末端にＱ−結合したマルトオリゴ
糖と異なったスペクトル吸収を示すものは除かれる。こ
のような化合物としてはたとえばフェノール「ｏ−、ｍ
−、またはｐ−クレゾールなどのアルキルフェノール類
、サリチルアルコール、ｍーヒドロキシメチルフエノー
ル、ｐーヒドロキシメチルフエノールなどのヒドロキシ
アルキルフェノール類、サリチルアルデヒド、ｍーヒド
ロキシベンズアルデヒド、ｐ−ヒド０キシベンズアルデ
ヒド等のヒドロキシベンズアルデヒド類、サリチル酸、
ｍ−ヒドロキシ安息香酸、ｐ−ヒド。キシ安息香酸、な
どのヒドロキシ安息香酸類、バニリン、ィソバニリン、
オルトバニリンなどのバニリン類、ホモバニリン酸、ィ
ソバニリン酸、オルトバニリン酸などのバニリン酸類、
Ｐ−ヒドロキシフェニル酢酸、０−、ｍ−、ｐ−クロロ
フエノ−ル、０−、ｍ一、ｐープロモフエノール、２・
３−「２・４一・２・５−、２・６一、３ｏ４−、３・
５ージクロロフエノール、２・３−「２１４−、２・５
−、２・６−、３・４−「３・５ージプロモフエノール
などのハロゲン化フェノール類、４ークロロ−○−クレ
ゾール、４ークロローｍークレゾールなどのハロゲン化
アルキルフェノール類などのフェノールまたはその誘導
体「ｑ一、または８ーナフトールなどが挙げられる。本
発明に用いる水酸基を有する芳香族化合物が還元性末端
にＱ−結合したマルトオリゴ糖は、上記水酸基を有する
芳香族化合物とマルトオリゴ糖から通常の方法に従って
合成する。
たとえば化学的にはマルトオリゴ糖をアセチル化し、こ
のアセチル化マルトオリゴ糖と水酸基を有する芳香族化
合物をＱ−結合させた後、脱アセチル化することにより
合成することができる（実験化学講座第２４巻第３０４
頁、１９５８王参燈）。また酵素的には澱粉、アミロー
スあるいはシクロデキストリンと芳香族化合物−Ｑーグ
ルコシドまたは一Ｑーマルトシドからシクロデキストリ
ングルコシルトランスフェラーゼの作用で合成すること
ができる。
のアセチル化マルトオリゴ糖と水酸基を有する芳香族化
合物をＱ−結合させた後、脱アセチル化することにより
合成することができる（実験化学講座第２４巻第３０４
頁、１９５８王参燈）。また酵素的には澱粉、アミロー
スあるいはシクロデキストリンと芳香族化合物−Ｑーグ
ルコシドまたは一Ｑーマルトシドからシクロデキストリ
ングルコシルトランスフェラーゼの作用で合成すること
ができる。
この場合は各種マルトオリゴシドが生成するので活性炭
あるいはシリカゲルクロマトグラフィーまたは有機溶剤
沈澱等により目的の重合度のものを取得することができ
る。使用するシクロデキストリングルコシルトランスフ
エラーゼとしてはバチルス・マセランス、バチルス・メ
ガテリウム、バチルス’サーキユランスなどがある。ま
た本発明に使用するＱ−グルコシダーゼは動物、植物、
微生物などいかなる起源のものを用いてもよいが、特に
酵母から得たものがその基質特異性の点で好ましい。
あるいはシリカゲルクロマトグラフィーまたは有機溶剤
沈澱等により目的の重合度のものを取得することができ
る。使用するシクロデキストリングルコシルトランスフ
エラーゼとしてはバチルス・マセランス、バチルス・メ
ガテリウム、バチルス’サーキユランスなどがある。ま
た本発明に使用するＱ−グルコシダーゼは動物、植物、
微生物などいかなる起源のものを用いてもよいが、特に
酵母から得たものがその基質特異性の点で好ましい。
すなわち酵母起源のＱ−グルコシダーゼはアグリコン特
異性が広く、さらにマルトトリオシド以下のグリコシド
ーこはよく作用するが、マルトテトラオシド以上のグリ
コシドには作用しない点で特に本発明の目的に適合して
いる。本発明方法は水酸基を有する芳香族化合物が還元
性末端にＱ−結合したマルトオリゴ糖に活性値が未知で
あるアミラーゼを作用させる。
異性が広く、さらにマルトトリオシド以下のグリコシド
ーこはよく作用するが、マルトテトラオシド以上のグリ
コシドには作用しない点で特に本発明の目的に適合して
いる。本発明方法は水酸基を有する芳香族化合物が還元
性末端にＱ−結合したマルトオリゴ糖に活性値が未知で
あるアミラーゼを作用させる。
次いではーグルコシダーゼを作用させ、水酸基を有する
芳香族化合物を遊離させる。
芳香族化合物を遊離させる。
Ｑ−グルコシダーゼはアミラーゼと同時に作用させても
よい。本発明において遊離する水酸基を有する芳香族化
合物は通常の方法において測定する。
よい。本発明において遊離する水酸基を有する芳香族化
合物は通常の方法において測定する。
フェノールの如き遊離する化合物が無色の場合には呈色
試薬、たとえば４ーアミノアンチピリンなどの化合物と
酸化縮合させ、その発色強度を測定することによりアミ
ラーゼ活性を求めることができる。
試薬、たとえば４ーアミノアンチピリンなどの化合物と
酸化縮合させ、その発色強度を測定することによりアミ
ラーゼ活性を求めることができる。
本発明方法では低分子量のマルトオリゴ糖を骨格とする
基質を用いることにより基質間のバラツキがなく、さら
に糖以外の物質、すなわち水酸基を有する芳香族化合物
を測定することにより試料中の還元糖の妨害がない。
基質を用いることにより基質間のバラツキがなく、さら
に糖以外の物質、すなわち水酸基を有する芳香族化合物
を測定することにより試料中の還元糖の妨害がない。
したがって本発明方法は血液の如く試料中に多量のグル
コースを含有する場合にも試料から糠類を除く前処理な
しでアミラーゼ活性を測定することができる。本発明方
法は自動分析機にも容易にかけられる優れた方法である
。以下実施例を用いて本発明を説明する。参考例 酵素法による基質調製法 フエニルーＱ−グルコシド１ｇとＱーシクロデキストリ
ン１夕を水２０の‘に溶解し、バチルス・メガテリウム
のシクロデキストリングルコシルトランスフェラ−ゼ２
０山単位を添加し４０ｏｏにおいて一夜反応させた後、
シリカゲルカラムに負荷し、酢酸エチル一驚酸−水（＝
３：１：１）の混合溶媒で展開したところ「禾反応のフ
ェニルーＱーグルコシドから順次重合度の高いフェニル
ーＱーマルトオリゴ糖が溶出した。
コースを含有する場合にも試料から糠類を除く前処理な
しでアミラーゼ活性を測定することができる。本発明方
法は自動分析機にも容易にかけられる優れた方法である
。以下実施例を用いて本発明を説明する。参考例 酵素法による基質調製法 フエニルーＱ−グルコシド１ｇとＱーシクロデキストリ
ン１夕を水２０の‘に溶解し、バチルス・メガテリウム
のシクロデキストリングルコシルトランスフェラ−ゼ２
０山単位を添加し４０ｏｏにおいて一夜反応させた後、
シリカゲルカラムに負荷し、酢酸エチル一驚酸−水（＝
３：１：１）の混合溶媒で展開したところ「禾反応のフ
ェニルーＱーグルコシドから順次重合度の高いフェニル
ーＱーマルトオリゴ糖が溶出した。
それぞれの画分を集め濃縮後、ｎ−ブタノール、エタノ
ール、ｎーヘキサン、アセトン等の有機溶媒にて結晶化
し、得られた沈澱物を鰭過して集め、真空乾燥し、各種
重合度のフェニル−Ｑ−マルトオリゴ糖を得た。収率は
フエニルーばーマルトシド２８．７％、フエニルーＱ−
マルトトリオシド１８．０％、フエニル−Ｑーマルトテ
トラオシド１１．４％、フエニル−Ｑーマルトベンタオ
シド７．４％であった。これらの標品は薄層クロマトグ
ラフィーにて単一のスポットを示した。実施例 １ 下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬とした。
ール、ｎーヘキサン、アセトン等の有機溶媒にて結晶化
し、得られた沈澱物を鰭過して集め、真空乾燥し、各種
重合度のフェニル−Ｑ−マルトオリゴ糖を得た。収率は
フエニルーばーマルトシド２８．７％、フエニルーＱ−
マルトトリオシド１８．０％、フエニル−Ｑーマルトテ
トラオシド１１．４％、フエニル−Ｑーマルトベンタオ
シド７．４％であった。これらの標品は薄層クロマトグ
ラフィーにて単一のスポットを示した。実施例 １ 下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬とした。
４ｍＭフヱニル−Ｑーマルトテトラオシド０．２５の‘
６５単位／似 Ｑーグルコシダーゼ ０．２５地
０．１Ｍ肘ａＣＩを含む０．１Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ６
。
６５単位／似 Ｑーグルコシダーゼ ０．２５地
０．１Ｍ肘ａＣＩを含む０．１Ｍリン酸緩衝液（ｐＨ６
。
９）〇．５のＺ
上記測定試薬に隣液（３０００ソモギー単位／ｄ‘）０
．０２肌【を加え、３７０において反応を行なった。
．０２肌【を加え、３７０において反応を行なった。
各時間反応させた後０．０５％ ４−アミノアンチピリ
ン０．５の‘及び０．２６％過ヨウ素酸カリウム０．５
泌を添加し、５０別れにおける吸光度を測定した。その
結果を第１図に示した。反応時間と吸光度の間には比例
関係が認められた。
ン０．５の‘及び０．２６％過ヨウ素酸カリウム０．５
泌を添加し、５０別れにおける吸光度を測定した。その
結果を第１図に示した。反応時間と吸光度の間には比例
関係が認められた。
実施例 ２
実施例１と同様の測定試薬に各種濃度（０〜２４００ソ
モギー単位／ｄ‘）に希釈した唾液０．１の‘を加え３
７０において反応を行なった。
モギー単位／ｄ‘）に希釈した唾液０．１の‘を加え３
７０において反応を行なった。
５分間反応後、実施例１と同様の操作を行ない、５０５
ｎのにおける吸光度を測定した。
ｎのにおける吸光度を測定した。
その結果を第２図に示した。唾液濃度と吸光度の間には
比例関係が認められた。
比例関係が認められた。
実施例 ３
実施例１と同様の測定試薬にプール血清（１５０ソモギ
ー単位／の）を０〜０．１の‘を加え３７ｑ０において
反応を行なった。
ー単位／の）を０〜０．１の‘を加え３７ｑ０において
反応を行なった。
３０分間反応後、実施例１と同様の操作を行ない、５０
即のにおける吸光度を測定した。
即のにおける吸光度を測定した。
その結果を第３図に示した。
血清添加量と吸光度の間には比例関係が認められた。実
施例 ４ 下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬とした。
施例 ４ 下記溶液を混合してアミラーゼ活性測定試薬とした。
４ｍＭフヱニルーＱーマルトベンタオシド０．２５の‘
６３筆位ノの【 Ｑーグルコシダーゼ ０．２５
の【０．１ＭＮａＣＩを含む０．１Ｍリン酸緩衝液（ｐ
Ｈ６．９）０．５ｍ‘上記測定試薬に各種濃度（０〜３
５０ソモギー単位／ｄ上）に希釈した標準管理血清（パ
ーサトールＥ）を０．１ののロえ、３７０において反応
を行なった。
６３筆位ノの【 Ｑーグルコシダーゼ ０．２５
の【０．１ＭＮａＣＩを含む０．１Ｍリン酸緩衝液（ｐ
Ｈ６．９）０．５ｍ‘上記測定試薬に各種濃度（０〜３
５０ソモギー単位／ｄ上）に希釈した標準管理血清（パ
ーサトールＥ）を０．１ののロえ、３７０において反応
を行なった。
５分間反応後、実施例１と同様の操作を行ない、５０則
のにおける吸光度を測定した。
のにおける吸光度を測定した。
その結果を第４図に示した。血清濃度と吸光度の間には
比例関係が認められた。実施例 ５アミラーゼ活性測定
用試薬を下記の如く調製した。
比例関係が認められた。実施例 ５アミラーゼ活性測定
用試薬を下記の如く調製した。
試薬１
４ｍＭ フエニル−Ｑ−マルトテトラオシド０．１Ｍ
ＮａＣＩ０．１Ｍ リン酸緩衝液 試薬ロ ６５単位／叫 Ｑーグルコシダーゼ ｏ．ｏＩＭ ＥＤＴＡ−２Ｎａ ｏ．１０％ ４ーアミノアンチピリン０．１Ｍ
リン酸緩衝液 試薬ｍ ０．２６％ 過ヨウ素酸カリウム水溶液 試薬１０．７５の【に各種濃度（０〜２４００ソモギー
単位／ｄ‘）の希釈した唾液０．１羽‘を加え、３７℃
において５分間反応後、試薬００．２５泌を添加し、３
７０において、３分間反応した。
ＮａＣＩ０．１Ｍ リン酸緩衝液 試薬ロ ６５単位／叫 Ｑーグルコシダーゼ ｏ．ｏＩＭ ＥＤＴＡ−２Ｎａ ｏ．１０％ ４ーアミノアンチピリン０．１Ｍ
リン酸緩衝液 試薬ｍ ０．２６％ 過ヨウ素酸カリウム水溶液 試薬１０．７５の【に各種濃度（０〜２４００ソモギー
単位／ｄ‘）の希釈した唾液０．１羽‘を加え、３７℃
において５分間反応後、試薬００．２５泌を添加し、３
７０において、３分間反応した。
次いで試薬ｍｏ．５の‘を添加し、室温にて５分間放置
後５０靭肌における吸光度を測定した。その結果を第５
図に示した。唾液濃度と吸光度の間には比例関係が認め
られた。
後５０靭肌における吸光度を測定した。その結果を第５
図に示した。唾液濃度と吸光度の間には比例関係が認め
られた。
第１図は本発明の測定試薬と豚液との反応時間と吸光度
の関係を示す。 第２図は唾液濃度と吸光度との関係を示す。第３図およ
び第４図は、血清濃度と吸光度との関係を示す。第５図
は唾液濃度と吸光度との関係を示す。第１図 第２図 第３図 第４図 第５図
の関係を示す。 第２図は唾液濃度と吸光度との関係を示す。第３図およ
び第４図は、血清濃度と吸光度との関係を示す。第５図
は唾液濃度と吸光度との関係を示す。第１図 第２図 第３図 第４図 第５図
Claims (1)
- １ 水酸基を有する芳香族化合物が還元性末端にα−結
合したマルトオリゴ糖（ただし、遊離した水酸基を有す
る芳香族化合物が該化合物を還元性末端にα−結合した
マルトオリゴ糖と異なったスペクトル吸収を示すものを
除く）にアミラーゼを作用させた後、あるいはアミラー
ゼと同時にα−グルコシダーゼを作用させ、遊離する水
酸基を有する芳香族化合物を測定することを特徴とする
アミラーゼ活性測定法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP53010241A JPS60997B2 (ja) | 1978-01-31 | 1978-01-31 | アミラ−ゼ活性測定法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP53010241A JPS60997B2 (ja) | 1978-01-31 | 1978-01-31 | アミラ−ゼ活性測定法 |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS54103395A JPS54103395A (en) | 1979-08-14 |
| JPS60997B2 true JPS60997B2 (ja) | 1985-01-11 |
Family
ID=11744799
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP53010241A Expired JPS60997B2 (ja) | 1978-01-31 | 1978-01-31 | アミラ−ゼ活性測定法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS60997B2 (ja) |
Families Citing this family (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS60997B2 (ja) * | 1978-01-31 | 1985-01-11 | 東洋紡績株式会社 | アミラ−ゼ活性測定法 |
| JPS5768798A (en) * | 1980-10-14 | 1982-04-27 | Toyo Jozo Co Ltd | Novel measurement of amylase activity |
Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE2731372A1 (de) * | 1976-07-13 | 1978-01-19 | Du Pont | Nitroaromatische glykoside und verfahren zu ihrer herstellung |
| JPS5451892A (en) * | 1977-09-13 | 1979-04-24 | Boehringer Mannheim Gmbh | Quantitatively anlysing method and reagent for alphaaamylase |
| JPS54103395A (en) * | 1978-01-31 | 1979-08-14 | Toyo Boseki | Amylase activity measuring method |
| JPS5635998A (en) * | 1979-09-03 | 1981-04-08 | Toyobo Co Ltd | Measurement of amylase activity |
-
1978
- 1978-01-31 JP JP53010241A patent/JPS60997B2/ja not_active Expired
Patent Citations (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE2731372A1 (de) * | 1976-07-13 | 1978-01-19 | Du Pont | Nitroaromatische glykoside und verfahren zu ihrer herstellung |
| JPS5451892A (en) * | 1977-09-13 | 1979-04-24 | Boehringer Mannheim Gmbh | Quantitatively anlysing method and reagent for alphaaamylase |
| JPS54103395A (en) * | 1978-01-31 | 1979-08-14 | Toyo Boseki | Amylase activity measuring method |
| JPS5635998A (en) * | 1979-09-03 | 1981-04-08 | Toyobo Co Ltd | Measurement of amylase activity |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| JPS54103395A (en) | 1979-08-14 |
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