JPS63214193A - ６−グルコシルマルトオリゴ糖誘導体の製法およびそれを用いるα−アミラ−ゼ活性測定法 - Google Patents
６−グルコシルマルトオリゴ糖誘導体の製法およびそれを用いるα−アミラ−ゼ活性測定法Info
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- JPS63214193A JPS63214193A JP4838687A JP4838687A JPS63214193A JP S63214193 A JPS63214193 A JP S63214193A JP 4838687 A JP4838687 A JP 4838687A JP 4838687 A JP4838687 A JP 4838687A JP S63214193 A JPS63214193 A JP S63214193A
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Landscapes
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- Preparation Of Compounds By Using Micro-Organisms (AREA)
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
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Description
【発明の詳細な説明】
「産業上の利用分野」
本発明は、臨床診断、生化学的研究等においてα−アミ
ラーゼの活性を測定するために使用する試薬である６−
グルコシルマルトオリゴ［導体の製法およびそれを用い
てα−アミラーゼの活性を測定する方法に関するもので
ある。
ラーゼの活性を測定するために使用する試薬である６−
グルコシルマルトオリゴ［導体の製法およびそれを用い
てα−アミラーゼの活性を測定する方法に関するもので
ある。
［従来の技術］
尿または血液などの体液中に含まれるα−アミラーゼの
活性測定は、臨床診断の場で広〈実施されている。最近
ヒト体液中のａ−アミラーゼ活性測定用基質として、マ
ルトオリゴ糖の還元末端側グルコースにニトロフェノー
ル系化合物を結合させた構造の明確な基質が合成され１
次のような基質を用いるα−アミラーゼ測定試薬が提案
されている。
活性測定は、臨床診断の場で広〈実施されている。最近
ヒト体液中のａ−アミラーゼ活性測定用基質として、マ
ルトオリゴ糖の還元末端側グルコースにニトロフェノー
ル系化合物を結合させた構造の明確な基質が合成され１
次のような基質を用いるα−アミラーゼ測定試薬が提案
されている。
ｐ−ニトロフェニルマルトペンタオサイド［特公昭５７
−５３０７９号公報］ ｐ−ニトロフェニルマルトヘキサオサイド［特公昭５７
−５３０７９り一公報］ ｐ−ニトロフェニルマルトへ１タオサイドＥ特開昭５４
−５１８９２号公報」 ２．４−ジクロロフェニルマルトペンタオサイド［特開
昭５６−３５９９８号公報〕 これらの化合物を基質とするα−アミラーゼ活性の測定
様式を例示すると次の様になる。
−５３０７９号公報］ ｐ−ニトロフェニルマルトヘキサオサイド［特公昭５７
−５３０７９り一公報］ ｐ−ニトロフェニルマルトへ１タオサイドＥ特開昭５４
−５１８９２号公報」 ２．４−ジクロロフェニルマルトペンタオサイド［特開
昭５６−３５９９８号公報〕 これらの化合物を基質とするα−アミラーゼ活性の測定
様式を例示すると次の様になる。
（ａｔ ｓ＞−二トロフェニル α−マルトペンタオサ
イドａ ニア ” −二ｇ ｐ−二トロフェニル α−
・７ルトサイド＋マルトトリオース （ｂ）ρ−ニトロフェニル α−マルトサイトロ−′し
１シ −くｐ−ニトロフェノール＋グルコース 左よ」ニー ｙ ７ Ｉｔ Ｔ７７ｙエニル −マル
トペンタ゛ｉ土旦Ωｊ遣 （ａ）２．４−ジクロロフェニル β−マルトペンタオ
サイドー二二主二二χ２．４−ジクロロフェニル β−
マルトサイド＋マルトトリオース（ｂ）２．４−ジクロ
ロフェニル β−マルトサイドロ−′し１シ − ２．
４−ジクロロフェニル β〜グルコサイドトグルコース （Ｃ）２．４−ジクロロフェニル β−グルコサイドＬ
二Ａ先ユ之ｌ二３２．４−ジクロロフェノールトグルコ
ース （ｄ）２．４−ジクロロフェノール＋４−アミノアンチ
ピリン隨上月キノン色素 ［発明が解決しようとする問題点」 しかし、これらのマルトオリゴ糖誘導体を使用するα−
アミラーゼ測定系では、共存酵素として使用するα−グ
ルコシダーゼが基質にも作用することから、試薬ブラン
ク値の上昇が著しいという問題点がある。さらにα−グ
ルコシダーゼ液と基質液との一液化は、α−グルコシダ
ーゼの基質分解により、試薬の安定性を著しく損なうと
いう共通の問題点があった。そこで本発明者等は鋭意研
究を重ね、マルトオリゴ糖誘導体の非還元性末端グルコ
ースにグルコースをα−１，６結合させた６−グルコシ
ルマルトオリゴ糖誘導体を用いれば、これらの問題点が
解決できることを知り１本発明を完成するに至った。
イドａ ニア ” −二ｇ ｐ−二トロフェニル α−
・７ルトサイド＋マルトトリオース （ｂ）ρ−ニトロフェニル α−マルトサイトロ−′し
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マルトサイド＋マルトトリオース（ｂ）２．４−ジクロ
ロフェニル β−マルトサイドロ−′し１シ − ２．
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二Ａ先ユ之ｌ二３２．４−ジクロロフェノールトグルコ
ース （ｄ）２．４−ジクロロフェノール＋４−アミノアンチ
ピリン隨上月キノン色素 ［発明が解決しようとする問題点」 しかし、これらのマルトオリゴ糖誘導体を使用するα−
アミラーゼ測定系では、共存酵素として使用するα−グ
ルコシダーゼが基質にも作用することから、試薬ブラン
ク値の上昇が著しいという問題点がある。さらにα−グ
ルコシダーゼ液と基質液との一液化は、α−グルコシダ
ーゼの基質分解により、試薬の安定性を著しく損なうと
いう共通の問題点があった。そこで本発明者等は鋭意研
究を重ね、マルトオリゴ糖誘導体の非還元性末端グルコ
ースにグルコースをα−１，６結合させた６−グルコシ
ルマルトオリゴ糖誘導体を用いれば、これらの問題点が
解決できることを知り１本発明を完成するに至った。
Ｅ問題点を解決するための手段］
上記目的を達成することに成功した本発明は、マルトオ
リゴ糖の還元性末端側グルコースに、ニトロフェノール
系化合物をαまたはβ結合させたマルトオリゴ糖誘導体
とグルコースもしくは少糖もしくはそれらのアグリコン
の混合溶液にオリゴ−ｉ、６−グルコシダーゼ（イソマ
ルターゼ。
リゴ糖の還元性末端側グルコースに、ニトロフェノール
系化合物をαまたはβ結合させたマルトオリゴ糖誘導体
とグルコースもしくは少糖もしくはそれらのアグリコン
の混合溶液にオリゴ−ｉ、６−グルコシダーゼ（イソマ
ルターゼ。
ＥＣ３，２，１，１０）を作用させて、マルトオリゴ糖
誘導体の非還元性末端側グルコースにグルコースをα−
１，６結合させた６−グルコシルマルトオリゴ糖誘導体
を製造する方法および゛うａ６−グルコシルマルトオリ
ゴ糖を７．ｌｉ質としてα−グルコシダーゼおよび／ま
たはβ−グルコシダーゼ共存下に試料を接触させ、遊離
する二Ｉ〜ロフェノール系化合物を測定することにより
、試料中のα−アミラーゼ活性を測定する方法を提供す
るものである。
誘導体の非還元性末端側グルコースにグルコースをα−
１，６結合させた６−グルコシルマルトオリゴ糖誘導体
を製造する方法および゛うａ６−グルコシルマルトオリ
ゴ糖を７．ｌｉ質としてα−グルコシダーゼおよび／ま
たはβ−グルコシダーゼ共存下に試料を接触させ、遊離
する二Ｉ〜ロフェノール系化合物を測定することにより
、試料中のα−アミラーゼ活性を測定する方法を提供す
るものである。
本発明の６−グルコシルマルトオリゴ１！誘導体は、下
記の構造を有するものである。
記の構造を有するものである。
（式中Ｒは置換または未置換のニトロフェノール残基を
示し、ｎは２〜５のａ敗を示す、）ここで上記一般式（
Ｉ）におけるＲの具体例を示すと、例えば２−ニトロフ
ェニル基、４−ニトロフェニル基５２．４−ジニトロフ
ェニル基およびこれらの芳香族水素を単独あるいは複数
のハロゲン基、スルホン酸基またはカルボン酸基で置換
したものを挙げることができる。
示し、ｎは２〜５のａ敗を示す、）ここで上記一般式（
Ｉ）におけるＲの具体例を示すと、例えば２−ニトロフ
ェニル基、４−ニトロフェニル基５２．４−ジニトロフ
ェニル基およびこれらの芳香族水素を単独あるいは複数
のハロゲン基、スルホン酸基またはカルボン酸基で置換
したものを挙げることができる。
６−グルコシルマルトオリゴ糖誘導体は、グルコースも
しくは少糖もしくはそれらのアグリコンとマルトオリゴ
糖誘導体にオリゴ−１，６−グルコシダーゼを作用させ
ることにより製造することができる。ここで、マルトオ
リゴ糖誘導体としては、ド記−最（ｆｆ）の構造を有す
るものである。
しくは少糖もしくはそれらのアグリコンとマルトオリゴ
糖誘導体にオリゴ−１，６−グルコシダーゼを作用させ
ることにより製造することができる。ここで、マルトオ
リゴ糖誘導体としては、ド記−最（ｆｆ）の構造を有す
るものである。
（式中Ｒは置換または未置換のニトロフェノール残基を
示し、ｎは２〜５の整数を示す、）なお、一般式（ＩＩ
）におけるＲの具体例は前記一般式（Ｉ）の場合と同じ
である。一般式＜ＩＦ）の誘導体、なかでも特に下式（
ＩＩ） で示される２−クロロ−４−ニトロフェニル β−・マ
ルトペンタオサイドが好適である。マルトオリゴ糖誘導
体にグルコースをα−１，６結合させて、６−グルコシ
ルマルトオリゴ糖誘導体を製造するためにはオリゴ−１
，６−グルコシダーゼを使用するが、ここで使用するオ
リゴ−１，６−グルコシダーゼは＃Ｊ物、植物、微生物
など如ｆりなる起源のものでもよい０反応条件としては
、グルコースもしくは少糖もしくはそれらのアグリコン
／マルトオリゴ糖誘導体の重蓋比が０．２〜５．０、ノ
↓質濃度１０・〜７５％の溶液にオリゴ−１，６−グル
コシダーゼをマルトオリゴ糖誘導体１ｇあたり１〜ＩＯ
単位（酵素１単位は、イソ゛？ルトースに作用し１分間
に１μｍｏ＋のグルコシド結合を切断する酵素量）加え
、反応温度を２０〜５０℃、ｐ Ｈ６〜８の範囲で行え
ばよい、特に好ましくは、グルコースもしくは少糖もし
くはそれらのアグリコン／マルトオリゴ糖誘導体の重量
比が約０．５１．ＪＪＷｆｉ度１４．９％のｍｆｉに、
オリゴ−１，６−グルコシダーゼをマルトオリゴＭ２
１１導体Ｉｇあたり１，３９単位加え、反応温度３０℃
、ｐＨ７付近がよい、生成した６−グルコシルマルトオ
リゴ糖誘導体は２８０ｎｍの吸光度を測定することによ
り、高速液体クロマトグラフィーで定駄分析することが
できる０反応後、適当な方法、例えばゲルろ過クロマト
グラフィーにより目的とする６−グルコシルマルトオリ
ゴ１！誘導体を得ることができる。
示し、ｎは２〜５の整数を示す、）なお、一般式（ＩＩ
）におけるＲの具体例は前記一般式（Ｉ）の場合と同じ
である。一般式＜ＩＦ）の誘導体、なかでも特に下式（
ＩＩ） で示される２−クロロ−４−ニトロフェニル β−・マ
ルトペンタオサイドが好適である。マルトオリゴ糖誘導
体にグルコースをα−１，６結合させて、６−グルコシ
ルマルトオリゴ糖誘導体を製造するためにはオリゴ−１
，６−グルコシダーゼを使用するが、ここで使用するオ
リゴ−１，６−グルコシダーゼは＃Ｊ物、植物、微生物
など如ｆりなる起源のものでもよい０反応条件としては
、グルコースもしくは少糖もしくはそれらのアグリコン
／マルトオリゴ糖誘導体の重蓋比が０．２〜５．０、ノ
↓質濃度１０・〜７５％の溶液にオリゴ−１，６−グル
コシダーゼをマルトオリゴ糖誘導体１ｇあたり１〜ＩＯ
単位（酵素１単位は、イソ゛？ルトースに作用し１分間
に１μｍｏ＋のグルコシド結合を切断する酵素量）加え
、反応温度を２０〜５０℃、ｐ Ｈ６〜８の範囲で行え
ばよい、特に好ましくは、グルコースもしくは少糖もし
くはそれらのアグリコン／マルトオリゴ糖誘導体の重量
比が約０．５１．ＪＪＷｆｉ度１４．９％のｍｆｉに、
オリゴ−１，６−グルコシダーゼをマルトオリゴＭ２
１１導体Ｉｇあたり１，３９単位加え、反応温度３０℃
、ｐＨ７付近がよい、生成した６−グルコシルマルトオ
リゴ糖誘導体は２８０ｎｍの吸光度を測定することによ
り、高速液体クロマトグラフィーで定駄分析することが
できる０反応後、適当な方法、例えばゲルろ過クロマト
グラフィーにより目的とする６−グルコシルマルトオリ
ゴ１！誘導体を得ることができる。
次に６−グルコシルマルトオリゴ糖誘導体によるα−ア
ミラーゼの測定法に関して説明する。１１１定時に用い
るα−グルコシダーゼは動物、植物、微生物など如何な
る起源のものでもよいが、特に酵母から得なものがその
基質特異性の点から望ましい、すなわち、酵母起源のα
−グルコシダーゼはアグリコン特異性が広く、さらにマ
ルトトリオサイド以下のグルコサイドにはよく作用する
が、マルトテトラオサイド以上のグルコサイドには作用
し難く、またα−１，６結合には作用しない点で本発明
の目的に適合している。β−グルコシダーゼも如何なる
起源のものでもよ＜、ｇＩ４えばアーモンドから得たも
のが使用できる。
ミラーゼの測定法に関して説明する。１１１定時に用い
るα−グルコシダーゼは動物、植物、微生物など如何な
る起源のものでもよいが、特に酵母から得なものがその
基質特異性の点から望ましい、すなわち、酵母起源のα
−グルコシダーゼはアグリコン特異性が広く、さらにマ
ルトトリオサイド以下のグルコサイドにはよく作用する
が、マルトテトラオサイド以上のグルコサイドには作用
し難く、またα−１，６結合には作用しない点で本発明
の目的に適合している。β−グルコシダーゼも如何なる
起源のものでもよ＜、ｇＩ４えばアーモンドから得たも
のが使用できる。
α−グルコシダーゼ、β−グル＝１シダーゼの使Ｉｎ法
は具体的には、 （ａｌ α−グルコシダーゼ （ｂｌβ−グルコシダーゼ （ｃｌα−グルコシダーゼおよびβ−グルコシダーのい
ずれの方法でもよい。
は具体的には、 （ａｌ α−グルコシダーゼ （ｂｌβ−グルコシダーゼ （ｃｌα−グルコシダーゼおよびβ−グルコシダーのい
ずれの方法でもよい。
本発明のＪＪ−法は必要によりその他添加物を加えても
よい。
よい。
本発明は６−グルコシルマルトオリゴ糖誘導体に、α−
グルコシダーゼおよび／またはβ−グルコシダーゼ共存
下に試料を接触させ、遊離するニトロフェノール系化合
物を測定することにより、：Ａ料中のα−アミラーゼ活
性を測定する。ニトロフェノール系化合物の測定法とし
ては、基質から遊離したニトロフェノール系化合物がｐ
−二ｌ・ロフェノールや２−クロロ−４−二トロフェノ
ールなどの場合には、直接吸光度を測定すればよく、ま
た吸光度変化を直接測定できない場合は、呈色試薬例え
ば４−アミノアンチピリンなどの化合物と酸化縮合させ
、その発色強度を測定すればよい本発明によれば、本試
薬は従来のこの種の試薬と同様、血清、尿、すい液、だ
液などに含まれるα−アミラーゼの活性測定に広く使用
することができる。
グルコシダーゼおよび／またはβ−グルコシダーゼ共存
下に試料を接触させ、遊離するニトロフェノール系化合
物を測定することにより、：Ａ料中のα−アミラーゼ活
性を測定する。ニトロフェノール系化合物の測定法とし
ては、基質から遊離したニトロフェノール系化合物がｐ
−二ｌ・ロフェノールや２−クロロ−４−二トロフェノ
ールなどの場合には、直接吸光度を測定すればよく、ま
た吸光度変化を直接測定できない場合は、呈色試薬例え
ば４−アミノアンチピリンなどの化合物と酸化縮合させ
、その発色強度を測定すればよい本発明によれば、本試
薬は従来のこの種の試薬と同様、血清、尿、すい液、だ
液などに含まれるα−アミラーゼの活性測定に広く使用
することができる。
［実施例］
次に本発明を実施例によりさらに詳しく説明する。
実施例１
高濃度に溶解させた１、Ｏｌｇのイソマルトトリオース
と１．９７ｇの２−クロロ−４−二トロフェニル β−
マルトペンタオサイド混合溶液（基質濃度１４．９％）
にバチルス セレウス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｃｅｒｅ
ｕｓ）ＮＹ−１／！のオリゴ−１，６−グルコシダーゼ
を２−クロロ−４−ニトロフェニル β−マルトペンタ
オサイドｔｇあたり１．３９単位加え、温度は３０’Ｃ
１ｐＨ６，９で反応させたところ、２４時間後に基質で
ある２−クロロ−４−二トロフェニル β−マルトペン
タオサイドの２０％を、２−クロロ−４−ニド０フエニ
ル β−６−グルコシルマルトペンタオサイドに変換す
ることができた。
と１．９７ｇの２−クロロ−４−二トロフェニル β−
マルトペンタオサイド混合溶液（基質濃度１４．９％）
にバチルス セレウス（Ｂａｃｉｌｌｕｓ ｃｅｒｅ
ｕｓ）ＮＹ−１／！のオリゴ−１，６−グルコシダーゼ
を２−クロロ−４−ニトロフェニル β−マルトペンタ
オサイドｔｇあたり１．３９単位加え、温度は３０’Ｃ
１ｐＨ６，９で反応させたところ、２４時間後に基質で
ある２−クロロ−４−二トロフェニル β−マルトペン
タオサイドの２０％を、２−クロロ−４−ニド０フエニ
ル β−６−グルコシルマルトペンタオサイドに変換す
ることができた。
反応終了後、反応液をいくつかに分け、それぞれをゲル
ろ過クロマトカラム（２，２Ｘ３８ｃｍ）に負荷し、水
で溶出することにより２−クロロ−４−二１へロフェニ
ル β−６５−グルコシルマルトペンタオサイドをＭＩ
ＬＬな後、凍結乾燥して白色粉末０．３５ｇを得た。
ろ過クロマトカラム（２，２Ｘ３８ｃｍ）に負荷し、水
で溶出することにより２−クロロ−４−二１へロフェニ
ル β−６５−グルコシルマルトペンタオサイドをＭＩ
ＬＬな後、凍結乾燥して白色粉末０．３５ｇを得た。
実施例２
試料中のび一アミラーゼ活性を、下記の試薬を用い、下
記方法により測定した。
記方法により測定した。
試薬：
５０ｍＭ グツドバッフｙ−ｐＨ７，０α−グルコシ
ダーゼ（＃母） ６０Ｕ／ｍｌβ−グルコシダー
ゼ（アーモンド） ７１／ｍｌ第１表に示される基質
２ ｍ ｇ ／ ＋ｎ １第１表 測定法： 上記試薬３ｍｌを取り、試薬ブランク値の経時変化を調
べた。（測定波長４００ｎｍ、反応温度３７℃） 試料（血清）２０μｌに試薬３ｍｌを添加し、添加後４
〜６分接の吸光度変化（ａ−アミラーゼ活性）を測定し
た。（測定波長４００ｎｍ、反応温度３７℃） 試薬ブランク値の経時変化を第２表に、血清の吸光度変
化を第３表に示す。
ダーゼ（＃母） ６０Ｕ／ｍｌβ−グルコシダー
ゼ（アーモンド） ７１／ｍｌ第１表に示される基質
２ ｍ ｇ ／ ＋ｎ １第１表 測定法： 上記試薬３ｍｌを取り、試薬ブランク値の経時変化を調
べた。（測定波長４００ｎｍ、反応温度３７℃） 試料（血清）２０μｌに試薬３ｍｌを添加し、添加後４
〜６分接の吸光度変化（ａ−アミラーゼ活性）を測定し
た。（測定波長４００ｎｍ、反応温度３７℃） 試薬ブランク値の経時変化を第２表に、血清の吸光度変
化を第３表に示す。
第２表
第３表
本発明の試薬へは試薬Ｂと比較して、試薬ブランク値の
上昇は小さい、また、α−アミラーゼ活性値は試薬Ｂの
約７６％になっているが、１分間の吸光度変化が０．０
１以上あれば測定上十分であるので、０．０３８という
値は十分に実用−ヒ測定可能な値である。
上昇は小さい、また、α−アミラーゼ活性値は試薬Ｂの
約７６％になっているが、１分間の吸光度変化が０．０
１以上あれば測定上十分であるので、０．０３８という
値は十分に実用−ヒ測定可能な値である。
［発明の効果］
本発明によれば、α−アミラーゼ測定時に、上述のよう
に共存酵素であるα−グルコシダーゼによるブランク値
の上昇を押えることができ、また基質溶解液とα−グル
コシダーゼおよび／またはβ−グルコシダーゼ溶解液と
の一液化が可能となり、自動分析機にもかけられるなど
ａ−アミラーゼの活性測定法においてきわめて有用であ
る。
に共存酵素であるα−グルコシダーゼによるブランク値
の上昇を押えることができ、また基質溶解液とα−グル
コシダーゼおよび／またはβ−グルコシダーゼ溶解液と
の一液化が可能となり、自動分析機にもかけられるなど
ａ−アミラーゼの活性測定法においてきわめて有用であ
る。
Claims (4)
- （１）グルコースもしくは少糖もしくはそれらのアグリ
コンとマルトオリゴ糖誘導体にオリゴ−１，６−グルコ
シダーゼを作用させることを特徴とする一般式 ▲数式、化学式、表等があります▼ （式中Ｒは置換または未置換のニトロフェノール残基を
示し、ｎは２〜５の整数を示す。）で表わされる６−グ
ルコシルマルトオリゴ糖誘導体の製法。 - （２）マルトオリゴ糖誘導体が下記の構造を有するもの
である特許請求の範囲第１項記載の方法。 ▲数式、化学式、表等があります▼ （式中Ｒは置換または未置換のニトロフェノール残基を
示し、ｎは２〜５の整数を示す。） - （３）マルトオリゴ糖誘導体が下記の構造を有するもの
である特許請求の範囲第１項記載の方法。 ▲数式、化学式、表等があります▼ - （４）一般式 ▲数式、化学式、表等があります▼ （式中Ｒは置換または未置換のニトロフェノール残基を
示し、ｎは２〜５の整数を示す。）で表わされる６−グ
ルコシルマルトオリゴ糖誘導体を基質として、α−グル
コシダーゼおよび／またはβ−グルコシダーゼ共存下に
試料を接触させ、遊離するニトロフェノール系化合物を
測定することにより、試料中のα−アミラーゼ活性を測
定することを特徴とするα−アミラーゼ活性の測定法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP4838687A JPS63214193A (ja) | 1987-03-03 | 1987-03-03 | ６−グルコシルマルトオリゴ糖誘導体の製法およびそれを用いるα−アミラ−ゼ活性測定法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP4838687A JPS63214193A (ja) | 1987-03-03 | 1987-03-03 | ６−グルコシルマルトオリゴ糖誘導体の製法およびそれを用いるα−アミラ−ゼ活性測定法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPS63214193A true JPS63214193A (ja) | 1988-09-06 |
Family
ID=12801864
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP4838687A Pending JPS63214193A (ja) | 1987-03-03 | 1987-03-03 | ６−グルコシルマルトオリゴ糖誘導体の製法およびそれを用いるα−アミラ−ゼ活性測定法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPS63214193A (ja) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5393660A (en) * | 1992-11-10 | 1995-02-28 | Toyo Boseki Kabushiki Kaisha | Reagent for Determining α-amylase activity and method for determining α-amylase activity |
| US5901043A (en) * | 1993-03-02 | 1999-05-04 | National Semiconductor Corporation | Device and method for reducing thermal cycling in a semiconductor package |
| WO2004000860A3 (en) * | 2002-06-21 | 2004-05-13 | Grain Processing Corp | Dextrinized, saccharide-derivatized oligosaccharides |
| WO2005000905A1 (en) * | 2003-06-23 | 2005-01-06 | Grain Processing Corporation | Saccharide-derivatized oligosaccharides |
-
1987
- 1987-03-03 JP JP4838687A patent/JPS63214193A/ja active Pending
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US5393660A (en) * | 1992-11-10 | 1995-02-28 | Toyo Boseki Kabushiki Kaisha | Reagent for Determining α-amylase activity and method for determining α-amylase activity |
| US5901043A (en) * | 1993-03-02 | 1999-05-04 | National Semiconductor Corporation | Device and method for reducing thermal cycling in a semiconductor package |
| WO2004000860A3 (en) * | 2002-06-21 | 2004-05-13 | Grain Processing Corp | Dextrinized, saccharide-derivatized oligosaccharides |
| WO2005000905A1 (en) * | 2003-06-23 | 2005-01-06 | Grain Processing Corporation | Saccharide-derivatized oligosaccharides |
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