JPS59113100A - 洗浄剤組成物 - Google Patents
洗浄剤組成物Info
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- JPS59113100A JPS59113100A JP58201170A JP20117083A JPS59113100A JP S59113100 A JPS59113100 A JP S59113100A JP 58201170 A JP58201170 A JP 58201170A JP 20117083 A JP20117083 A JP 20117083A JP S59113100 A JPS59113100 A JP S59113100A
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Classifications
-
- C—CHEMISTRY; METALLURGY
- C11—ANIMAL OR VEGETABLE OILS, FATS, FATTY SUBSTANCES OR WAXES; FATTY ACIDS THEREFROM; DETERGENTS; CANDLES
- C11D—DETERGENT COMPOSITIONS; USE OF SINGLE SUBSTANCES AS DETERGENTS; SOAP OR SOAP-MAKING; RESIN SOAPS; RECOVERY OF GLYCEROL
- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/39—Organic or inorganic per-compounds
- C11D3/3902—Organic or inorganic per-compounds combined with specific additives
- C11D3/3905—Bleach activators or bleach catalysts
- C11D3/3907—Organic compounds
- C11D3/3917—Nitrogen-containing compounds
- C11D3/3922—Cyanamides
-
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- C11D3/00—Other compounding ingredients of detergent compositions covered in group C11D1/00
- C11D3/16—Organic compounds
- C11D3/38—Products with no well-defined composition, e.g. natural products
- C11D3/386—Preparations containing enzymes, e.g. protease or amylase
- C11D3/38609—Protease or amylase in solid compositions only
Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【発明の詳細な説明】
本発明は低温洗濯用および蛋白質性汚染物除去用の洗浄
剤組成物に関する。更に詳しく云えば、本発明は60℃
以下の温度で洗濯するための、そして蛋白質性汚染物、
すなわち血液、たまご、インディアンインク等のシミを
除去するための洗浄剤組成物に関する。
剤組成物に関する。更に詳しく云えば、本発明は60℃
以下の温度で洗濯するための、そして蛋白質性汚染物、
すなわち血液、たまご、インディアンインク等のシミを
除去するための洗浄剤組成物に関する。
従来、これらの問題は別々にしか解決することができな
かったものである。
かったものである。
過酸化物を主成分とする洗浄剤を活性化剤にょ ゛
シネ安定化してtOC以下の温度での使用を可能にする
ことは公知である。工業的に使用されておルまた非常に
多くのものが知られている活性化剤は、過酸化物と反応
して強力な低温洗浄岬である過酢酸を生成する物質であ
る。このような活性化剤としては、テトラ−7セチルー
エチレンジアミン(TAED)、テトラアセチルグリコ
ラウリル(TAGU)、α−アセトキシ−α−メチル−
N。
シネ安定化してtOC以下の温度での使用を可能にする
ことは公知である。工業的に使用されておルまた非常に
多くのものが知られている活性化剤は、過酸化物と反応
して強力な低温洗浄岬である過酢酸を生成する物質であ
る。このような活性化剤としては、テトラ−7セチルー
エチレンジアミン(TAED)、テトラアセチルグリコ
ラウリル(TAGU)、α−アセトキシ−α−メチル−
N。
N’−ジアセチルマロンアミ)’(APj/)(7ラン
ス特許第λ、j J J、J−# /号おLび一、34
3,622号明細書に記載)およびシアナミドとその誘
導体(フランス特許第一、3グ<7.J7/号明細書に
記載)が挙げられる。
ス特許第λ、j J J、J−# /号おLび一、34
3,622号明細書に記載)およびシアナミドとその誘
導体(フランス特許第一、3グ<7.J7/号明細書に
記載)が挙げられる。
蛋白質性の汚れを除去するためには、酵素材料を使用し
なければならない。
なければならない。
現在まで、過酸化物の活性化と蛋白質性の汚れの除去と
いう要求は、洗浄剤組成物中における酵素活性と過酢酸
の存在とが両立し得ないために、同時に満足させること
ができなかった。。
いう要求は、洗浄剤組成物中における酵素活性と過酢酸
の存在とが両立し得ないために、同時に満足させること
ができなかった。。
□本発明は上記問題を解決するものでめって、活性化剤
の選択と酵素の選択とを行うことによって上記の2つの
目的を達成し得る過ホウ酸塩全主体とする洗浄剤組成物
を提供するものである・本発明の過ホウ酸アルカリ金属
塩を主成分とする洗浄剤組成物は、シアナミドおよびそ
の金属塩、例えばカルシウム、ナトリウム、マグネシウ
ム塩等から選択された過ホウ酸塩の分解を促進する九め
の活性化剤と桿菌(Bacillus )の菌株(st
rain)から得られ′fc蛋白分解酵素(プロテアー
ゼ)と?含有すること?特徴とする。
の選択と酵素の選択とを行うことによって上記の2つの
目的を達成し得る過ホウ酸塩全主体とする洗浄剤組成物
を提供するものである・本発明の過ホウ酸アルカリ金属
塩を主成分とする洗浄剤組成物は、シアナミドおよびそ
の金属塩、例えばカルシウム、ナトリウム、マグネシウ
ム塩等から選択された過ホウ酸塩の分解を促進する九め
の活性化剤と桿菌(Bacillus )の菌株(st
rain)から得られ′fc蛋白分解酵素(プロテアー
ゼ)と?含有すること?特徴とする。
活性化剤と酵素の量は、活性化剤に関しては洗、浄剤の
全重量の2〜2重量%であシ、酵素に関しては洗浄剤の
全重量のo、4t−o、r重量%である。
全重量の2〜2重量%であシ、酵素に関しては洗浄剤の
全重量のo、4t−o、r重量%である。
本発明によシ得られる効果(40℃またはそれ以下の温
度における作用および蛋白質性汚染物の同時的除去)は
以下の試験結果に示す如く自明のものではない。事実以
下の試験結果は、本発明に従って提供される以外の酵素
と活性化剤の組合せでは10℃での洗浄で蛋白質性汚染
物を同時に除去できないことを示している。
度における作用および蛋白質性汚染物の同時的除去)は
以下の試験結果に示す如く自明のものではない。事実以
下の試験結果は、本発明に従って提供される以外の酵素
と活性化剤の組合せでは10℃での洗浄で蛋白質性汚染
物を同時に除去できないことを示している。
次に実施例を参照して本発明を更に詳しく説明する。
実施例
実施例に示す試験は、洗浴の攪拌と温度調節が両方を行
うことができるAHIBA装置を使用して行った◎ 特殊な汚れ、すなわちワイン、ココア、茶の汚れを有し
ているダ枚の標準FtMP人木綿織布を使用し、一方、
14FA/、、、/ 4織布をミルク、血液およびイン
ディアンインクで汚染した。汚染の除去はツアイス(Z
eiss )製のFLRFiPHO光度計を用いて光学
的に測定した。
うことができるAHIBA装置を使用して行った◎ 特殊な汚れ、すなわちワイン、ココア、茶の汚れを有し
ているダ枚の標準FtMP人木綿織布を使用し、一方、
14FA/、、、/ 4織布をミルク、血液およびイン
ディアンインクで汚染した。汚染の除去はツアイス(Z
eiss )製のFLRFiPHO光度計を用いて光学
的に測定した。
基本的洗剤粉末として標準EMPA洗剤粉末を便 。
用した。この洗剤粉末は過ホウ酸塩も青味付添加剤も含
有しておらず、その組成は現在市販されている洗剤につ
いての代艮的なものである@基本的洗剤粉末に対する各
成分の重t%は次の通シである・。
有しておらず、その組成は現在市販されている洗剤につ
いての代艮的なものである@基本的洗剤粉末に対する各
成分の重t%は次の通シである・。
過ホウ酸ナトリウム:/3%(浴7!中/?)活性化剤
ニー、24% 桿菌の菌株から得られた蛋白分解#素:0滓%(浴li
中o、o、zt♂?) BMPA洗剤粉末を加えてt、7?/I、、の浴を調製
した。
ニー、24% 桿菌の菌株から得られた蛋白分解#素:0滓%(浴li
中o、o、zt♂?) BMPA洗剤粉末を加えてt、7?/I、、の浴を調製
した。
温度は次の如く上昇させた:すなわち、温度を8Q分間
で10℃に、あげ、この温度に30分間保った・ 洗濯後、使用した浴の洗浄力を各々の織布について次式
の如き足義に従って測定した。
で10℃に、あげ、この温度に30分間保った・ 洗濯後、使用した浴の洗浄力を各々の織布について次式
の如き足義に従って測定した。
これらの実施例の結果は次の第1表に示した。
使用した浴の洗浄力を、ワイン汚染、ココア汚染、茶汚
染をMする各々のEMPA織布、および蛋白質汚染(ミ
ルク、血液およびインディアンインク汚染)を有するF
iMP人//1織布について求めcO 上記のテストは次の事を示している。
染をMする各々のEMPA織布、および蛋白質汚染(ミ
ルク、血液およびインディアンインク汚染)を有するF
iMP人//1織布について求めcO 上記のテストは次の事を示している。
央ムfIl/:このAM例は市販のタイプの洗剤の10
℃における性能を示している。
℃における性能を示している。
実施例、、2:#素の添7J17はワインおよび茶で汚
れた織布の洗濯には効果を示さないが、蛋白質で汚れた
BMPA/ / j織布およびココアで汚染された織布
の洗浄効果は酵素の添加によシ十分に改良される。
れた織布の洗濯には効果を示さないが、蛋白質で汚れた
BMPA/ / j織布およびココアで汚染された織布
の洗浄効果は酵素の添加によシ十分に改良される。
1’AEDまたはAP3/タイプのものを使用するとワ
イ/または茶で汚染された織布において改良が認められ
るが、他の汚染に対しては効果は無い。
イ/または茶で汚染された織布において改良が認められ
るが、他の汚染に対しては効果は無い。
(人p 3/、TABD)と実施例コにおける酵素と同
一の酵素を組合せて使用した例である。
一の酵素を組合せて使用した例である。
蛋白質汚染を有するFiMPA/ / J織布に対する
洗濯効果は実施例コで得られた効果よ多も劣っている。
洗濯効果は実施例コで得られた効果よ多も劣っている。
しかしながら、νコアで汚染された織布に対しては実施
例グ、にと実施例−の結果は同じである。
例グ、にと実施例−の結果は同じである。
実施例7:茶で汚れた織布またはEMPA/ / 、4
織布に対する結果は央M例8およびSの精米と同じであ
る。
織布に対する結果は央M例8およびSの精米と同じであ
る。
実施例g:この実施例は本発明を例示するものである。
試験した弘枚の織布の各々について、得られた洗浄力は
他の実施例の浴組成について得られた結果よ)も良好で
ある。この実施例は酵素とフリーのシアナミドとの間に
すぐれた両立性があることを示している。更に、相剰効
果も観察された、蛋白質で汚れたgMPA/ / J織
布に対する酵素の作用は実施例、2(酵素のみ)で観察
された作用よシ良好である。
他の実施例の浴組成について得られた結果よ)も良好で
ある。この実施例は酵素とフリーのシアナミドとの間に
すぐれた両立性があることを示している。更に、相剰効
果も観察された、蛋白質で汚れたgMPA/ / J織
布に対する酵素の作用は実施例、2(酵素のみ)で観察
された作用よシ良好である。
手続補正書(自発)
昭和59年 1月27日
特許庁長官殿
1、事件の表示
昭和 58 年特許願第201170号2、発明の名称
洗浄剤組成物
3、補正をする者
事件との関係 特許出願人
&補正の対象
明細書の発明の詳細な説明の欄
6補正の内容
(1)明細!第3頁末行と第4頁第1行との間に下記の
文を挿入する。
文を挿入する。
[本発明で使用される蛋白質分解酵素の製造は例えば、
Chemical Abstract、Vol 7o、
1969*1138717に記載の方法(オランダ特
許出願第6707740号明細書参照)に従って製造し
得る。すなわち、この酵素は例えばBacillus
5ubtilisの2種の菌株の混合接種物の好気性深
部発酵により製造し得る;この場合、一方の菌株は麦芽
−はプトンー寒天培養基上で、培養した場合、スライム
状のコロニーを生ずるものであシ、他方の菌株は上記と
同一の培養基上で培養した場合に、摺曲した粗いコロニ
ーを生ずるものである。微生物として好ましいものはB
acillusKNGSFWZ8(CB5285.67
)、KNGSFWZ 9 (CBS 285.67
) オx ヒKNGSFWZ 12 (CBS 286
.67 )である。酵素の製造の一例を示せばつぎの通
りである:すなわち、Bacillus KNGSFW
Z 9 ’k 2 OfのDifco麦芽エキストラ、
10fのDifcoペプトン15rのNaCtおよび全
体が1000.dとなる量の水からなる培養液中で30
”Cで24時間培養する。一方、Baci−11us
KNGSFWZ 12を上記と同一の培養液中で、同様
の条件下で培養する。上記2種の培養菌を1を当り10
02のトウモロコシ粉末、35fのエホー粉末および5
2のコーンスチー、ブ粉末を含有する培養基に接棟する
。通気筒と撹拌装置とを備えた増殖発酵器内で2日、発
酵させた後における蛋白質分解酵素の収量は9500E
+/mlである。E−/E+=0.7. g+11/E
: 1.54 ;安定度70チ。
Chemical Abstract、Vol 7o、
1969*1138717に記載の方法(オランダ特
許出願第6707740号明細書参照)に従って製造し
得る。すなわち、この酵素は例えばBacillus
5ubtilisの2種の菌株の混合接種物の好気性深
部発酵により製造し得る;この場合、一方の菌株は麦芽
−はプトンー寒天培養基上で、培養した場合、スライム
状のコロニーを生ずるものであシ、他方の菌株は上記と
同一の培養基上で培養した場合に、摺曲した粗いコロニ
ーを生ずるものである。微生物として好ましいものはB
acillusKNGSFWZ8(CB5285.67
)、KNGSFWZ 9 (CBS 285.67
) オx ヒKNGSFWZ 12 (CBS 286
.67 )である。酵素の製造の一例を示せばつぎの通
りである:すなわち、Bacillus KNGSFW
Z 9 ’k 2 OfのDifco麦芽エキストラ、
10fのDifcoペプトン15rのNaCtおよび全
体が1000.dとなる量の水からなる培養液中で30
”Cで24時間培養する。一方、Baci−11us
KNGSFWZ 12を上記と同一の培養液中で、同様
の条件下で培養する。上記2種の培養菌を1を当り10
02のトウモロコシ粉末、35fのエホー粉末および5
2のコーンスチー、ブ粉末を含有する培養基に接棟する
。通気筒と撹拌装置とを備えた増殖発酵器内で2日、発
酵させた後における蛋白質分解酵素の収量は9500E
+/mlである。E−/E+=0.7. g+11/E
: 1.54 ;安定度70チ。
(E十;カゼイン基体、pIl = 8.5 * Na
5P501(1の存在下での酵素活性;E−;カゼイン
基体、pI(=8.5゜1’Ja5p3o1Gの存在下
での酵素活性−安定度22%Na5P50+O溶液中に
pH10において40”Cで1時間放置後に残存する酵
素活性百分率; E+11 =カゼイン基体、pH11
、Na5P501oの存在下での酵素活性)」
5P501(1の存在下での酵素活性;E−;カゼイン
基体、pI(=8.5゜1’Ja5p3o1Gの存在下
での酵素活性−安定度22%Na5P50+O溶液中に
pH10において40”Cで1時間放置後に残存する酵
素活性百分率; E+11 =カゼイン基体、pH11
、Na5P501oの存在下での酵素活性)」
Claims (1)
- 【特許請求の範囲】 /、 シアナミドおよびその金属塩から選択された、過
ホウ酸アルカリ金属塩の分解を促進するための活性化剤
と桿菌(Bacillus )の一体から得られた蛋白
質分解酵素とを含有することを特徴とする過ホウ酸アル
カリ金属塩を主成分とする洗浄剤組成物。 ユ シアナミドの金属塩がカルシウム、ナトリウムおよ
びマグネシウム塩から選ばれる特許請求の範囲第1項に
記載の洗浄剤組成物・ ユ 活性化剤の量および酵素の象がそれぞれ洗浄剤組成
物全体の2〜2重量%および洗浄剤組成物全体のo、l
I−o、ざ重量%である特許請求の範囲第1項または第
2項に記載の洗浄剤組成物・
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
FR8218158 | 1982-10-29 | ||
FR8218158A FR2535341B1 (fr) | 1982-10-29 | 1982-10-29 | Composition lessivielle permettant le blanchissage a basse temperature et le nettoyage des salissures proteiques |
Publications (1)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPS59113100A true JPS59113100A (ja) | 1984-06-29 |
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---|---|---|---|
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---|---|
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FR (1) | FR2535341B1 (ja) |
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IT (1) | IT1162975B (ja) |
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US4025453A (en) * | 1976-02-09 | 1977-05-24 | Shell Oil Company | Activated bleaching process and compositions therefor |
-
1982
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-
1983
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- 1983-10-27 DE DE3338901A patent/DE3338901C2/de not_active Expired
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- 1983-10-28 ES ES526904A patent/ES526904A0/es active Granted
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- 1983-10-28 DK DK494283A patent/DK153566C/da not_active IP Right Cessation
Patent Citations (1)
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