JPH11194A - 測定用試薬及び測定方法 - Google Patents
測定用試薬及び測定方法Info
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- JPH11194A JPH11194A JP17118197A JP17118197A JPH11194A JP H11194 A JPH11194 A JP H11194A JP 17118197 A JP17118197 A JP 17118197A JP 17118197 A JP17118197 A JP 17118197A JP H11194 A JPH11194 A JP H11194A
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- C12Q1/00—Measuring or testing processes involving enzymes, nucleic acids or microorganisms; Compositions therefor; Processes of preparing such compositions
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Abstract
(57)【要約】
【解決手段】 血清中の酵素、クロルイオン又はカルシ
ウムイオンの測定に吸光度４００ｎｍ〜４５０ｎｍの波
長領域を用いる方法に使用する測定用試薬において、ヒ
ドロキシルアミンを含有せしめること、を特徴とする測
定用試薬。 【効果】 ヒドロキシルアミンがあることによってヘモ
グロビンの影響を受けることなく、血清中のアミラーゼ
等の酵素や各種イオンを正確に測定することができる。
ウムイオンの測定に吸光度４００ｎｍ〜４５０ｎｍの波
長領域を用いる方法に使用する測定用試薬において、ヒ
ドロキシルアミンを含有せしめること、を特徴とする測
定用試薬。 【効果】 ヒドロキシルアミンがあることによってヘモ
グロビンの影響を受けることなく、血清中のアミラーゼ
等の酵素や各種イオンを正確に測定することができる。
Description
【０００１】
【発明の属する技術分野】本発明は、医学上、臨床検査
その他に有用な、血清中の測定対象物質（以下、特定物
質ということもある）の測定に使用する測定試薬及び測
定方法に関するものである。
その他に有用な、血清中の測定対象物質（以下、特定物
質ということもある）の測定に使用する測定試薬及び測
定方法に関するものである。
【０００２】
【従来の技術】従来、血清中の酵素活性、特定イオンの
測定は、医学的診断において重要な役割を分担するもの
として重用されているが、例えば酵素活性の測定方法の
ひとつとして、色素とある種の物質とを結合させた基質
を用い、その結合が酵素の有する作用により、解離さ
れ、その結果、遊離する色素の量を、吸光度測定によ
り、経時的に測定し、その際の単位時間あたりの吸光度
の増加速度を求めて、酵素活性を表わす方法が用いられ
ている。血清中の酵素としてアミラーゼを例にとって言
えば、従来から血清中のアミラーゼの活性を測定するに
は、その基質として、４−ニトロフェノール基、２−ク
ロロ−４−ニトロフェノール基、４−ニトロアニリン
基、３−カルボキシ−４−ニトロアニリン基、パラニト
ロフェニール基、６−ジクロロ−４−ニトロフェニール
基等の４００ｎｍ〜４５０ｎｍに吸光度を有する物質
に、多糖類やアミノ酸を結合させた化合物が用いられて
いる。
測定は、医学的診断において重要な役割を分担するもの
として重用されているが、例えば酵素活性の測定方法の
ひとつとして、色素とある種の物質とを結合させた基質
を用い、その結合が酵素の有する作用により、解離さ
れ、その結果、遊離する色素の量を、吸光度測定によ
り、経時的に測定し、その際の単位時間あたりの吸光度
の増加速度を求めて、酵素活性を表わす方法が用いられ
ている。血清中の酵素としてアミラーゼを例にとって言
えば、従来から血清中のアミラーゼの活性を測定するに
は、その基質として、４−ニトロフェノール基、２−ク
ロロ−４−ニトロフェノール基、４−ニトロアニリン
基、３−カルボキシ−４−ニトロアニリン基、パラニト
ロフェニール基、６−ジクロロ−４−ニトロフェニール
基等の４００ｎｍ〜４５０ｎｍに吸光度を有する物質
に、多糖類やアミノ酸を結合させた化合物が用いられて
いる。
【０００３】例えば、アミラーゼ活性や特定のイオンの
測定を行う際、用いられる基質としては、２−クロロ−
４−ニトロフェニル−α−Ｄ−マルトトリオシド（以
下、Ｇ３ＣＮＰと略記する）、４−ニトロフェニル−α
−Ｄ−マルトトリオシド（以下、Ｇ３ＰＮＰと略記す
る）、及び２−クロロ−４−ニトロフェニル−α−Ｄ−
ガラクトシルマルトシド（以下、ＧａｌＧ２ＣＮＰ）と
略記する）等が知られている。
測定を行う際、用いられる基質としては、２−クロロ−
４−ニトロフェニル−α−Ｄ−マルトトリオシド（以
下、Ｇ３ＣＮＰと略記する）、４−ニトロフェニル−α
−Ｄ−マルトトリオシド（以下、Ｇ３ＰＮＰと略記す
る）、及び２−クロロ−４−ニトロフェニル−α−Ｄ−
ガラクトシルマルトシド（以下、ＧａｌＧ２ＣＮＰ）と
略記する）等が知られている。
【０００４】基質としてＧ３ＣＮＰを用いてアミラーゼ
活性や特定のイオンの測定を行う場合、Ｇ３ＣＮＰから
生じた２−クロロ−４−ニトロフェノールの波長４００
ｎｍ〜４５０ｎｍ域での時間経過による経時的な吸光度
の増加すなわち、吸光度の増加速度を求め、活性や濃度
を算出する。この測定法はレートアッセイと呼ばれてい
る。特定イオンの測定はアミラーゼ活性が特定イオン濃
度に比例して増大することに基づいている。アミラーゼ
活性の測定について詳細に説明すると以下の如くであ
る。
活性や特定のイオンの測定を行う場合、Ｇ３ＣＮＰから
生じた２−クロロ−４−ニトロフェノールの波長４００
ｎｍ〜４５０ｎｍ域での時間経過による経時的な吸光度
の増加すなわち、吸光度の増加速度を求め、活性や濃度
を算出する。この測定法はレートアッセイと呼ばれてい
る。特定イオンの測定はアミラーゼ活性が特定イオン濃
度に比例して増大することに基づいている。アミラーゼ
活性の測定について詳細に説明すると以下の如くであ
る。
【０００５】酵素活性（Ｕ／Ｌ）は、吸光度の時間経過
による経時的な変化（上昇）を測定し、その結果より求
められる。酵素活性１Ｕ／Ｌとは、１分間に１μｍｏｌ
の反応を触媒する酵素量と定義されており、吸光度
（Ｅ）の経時的変化から酵素活性を求めるためには、吸
光度の経時的変化から１分間当りの吸光度変化（ΔＥ／
分）を算出し、さらに下記数１に示される式に代入して
酵素活性（Ｕ／Ｌ）とする方法がとられている。
による経時的な変化（上昇）を測定し、その結果より求
められる。酵素活性１Ｕ／Ｌとは、１分間に１μｍｏｌ
の反応を触媒する酵素量と定義されており、吸光度
（Ｅ）の経時的変化から酵素活性を求めるためには、吸
光度の経時的変化から１分間当りの吸光度変化（ΔＥ／
分）を算出し、さらに下記数１に示される式に代入して
酵素活性（Ｕ／Ｌ）とする方法がとられている。
【０００６】
【数１】
【０００７】ところで、Ｇ３ＣＮＰを基質として用い
た、アミラーゼ活性を測定する方法はチオシアン酸カリ
ウムを多量に用いるのが一般的である。この方法の欠点
は、血清を作製する際に生じる溶血作用により、測定し
たアミラーゼの活性に大きな負の誤差を生じるという現
象がある（日本臨床検査自動化学会誌Ｖｏｌ．９ 補冊
Ｐ１４１、Ｐ１４５（１９８４））。この現象は、溶血
作用により生ずるヘモグロビン及びその誘導体が、測定
試薬中で、光や熱により徐々に分解されるものはもちろ
んであるが、反応液中に多量に存在するチオシアン酸カ
リウムがメトヘモグロビンに作用することで、波長域４
００ｎｍ〜４５０ｎｍでの経時的な吸光度の減少を引き
起こすことによるものであると考えられる。その結果、
アミラーゼの活性測定の際に用いる４００ｎｍ〜４５０
ｎｍの波長域では吸光度の増加速度を低下させてしまう
ことになり、測定したアミラーゼの活性は負の誤差を生
じてしまうこととなる。
た、アミラーゼ活性を測定する方法はチオシアン酸カリ
ウムを多量に用いるのが一般的である。この方法の欠点
は、血清を作製する際に生じる溶血作用により、測定し
たアミラーゼの活性に大きな負の誤差を生じるという現
象がある（日本臨床検査自動化学会誌Ｖｏｌ．９ 補冊
Ｐ１４１、Ｐ１４５（１９８４））。この現象は、溶血
作用により生ずるヘモグロビン及びその誘導体が、測定
試薬中で、光や熱により徐々に分解されるものはもちろ
んであるが、反応液中に多量に存在するチオシアン酸カ
リウムがメトヘモグロビンに作用することで、波長域４
００ｎｍ〜４５０ｎｍでの経時的な吸光度の減少を引き
起こすことによるものであると考えられる。その結果、
アミラーゼの活性測定の際に用いる４００ｎｍ〜４５０
ｎｍの波長域では吸光度の増加速度を低下させてしまう
ことになり、測定したアミラーゼの活性は負の誤差を生
じてしまうこととなる。
【０００８】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、従来技術に
おける、上記の測定に用いる波長域４００ｎｍ〜４５０
ｎｍでの吸光度測定において、溶血作用により生ずるヘ
モグロビン及びその誘導体によって引き起こされるアミ
ラーゼの活性の低下現象を防止しようとするものであ
る。
おける、上記の測定に用いる波長域４００ｎｍ〜４５０
ｎｍでの吸光度測定において、溶血作用により生ずるヘ
モグロビン及びその誘導体によって引き起こされるアミ
ラーゼの活性の低下現象を防止しようとするものであ
る。
【０００９】
【課題を解決するための手段】本発明者らは、溶血作用
により生ずるヘモグロビン及びその誘導体によって引き
起こされる酵素活性測定の低下現象を、試薬中に少量の
ヒドロキシルアミンを用いることにより防止し得ること
を見出した。すなわち、本発明は該試薬を血清中の特定
物質の測定試験に用いることにより、特に酸素結合能の
ない不活性なメトヘモグロビンを速やかに酸素結合能の
ある活性なヘモグロビンに移行させることで、チオシア
ン酸カリウムの存在下においても溶血作用により生ずる
ヘモグロビン及びその誘導体によって引き起こされる酵
素活性の低下現象を防止し得ることを見いだし、多くの
分析、実験を重ねた結果、本発明を完成するに至った。
により生ずるヘモグロビン及びその誘導体によって引き
起こされる酵素活性測定の低下現象を、試薬中に少量の
ヒドロキシルアミンを用いることにより防止し得ること
を見出した。すなわち、本発明は該試薬を血清中の特定
物質の測定試験に用いることにより、特に酸素結合能の
ない不活性なメトヘモグロビンを速やかに酸素結合能の
ある活性なヘモグロビンに移行させることで、チオシア
ン酸カリウムの存在下においても溶血作用により生ずる
ヘモグロビン及びその誘導体によって引き起こされる酵
素活性の低下現象を防止し得ることを見いだし、多くの
分析、実験を重ねた結果、本発明を完成するに至った。
【００１０】本発明は、血清中の測定対象物質の測定に
吸光度４００ｎｍ〜４５０ｎｍの波長領域を用いる測定
方法に使用する測定用試薬において、ヒドロキシルアミ
ンを含有せしめることを特徴とする測定用試薬を提供す
るものである。本発明において、特定物質は、測定対象
物質を指し、アミラーゼ等の酵素、クロルイオン、カル
シウムイオン等が含まれる。
吸光度４００ｎｍ〜４５０ｎｍの波長領域を用いる測定
方法に使用する測定用試薬において、ヒドロキシルアミ
ンを含有せしめることを特徴とする測定用試薬を提供す
るものである。本発明において、特定物質は、測定対象
物質を指し、アミラーゼ等の酵素、クロルイオン、カル
シウムイオン等が含まれる。
【００１１】また、本発明は上記した測定試薬を使用す
ることにより、血清中の特定物質を測定する方法も提供
するものである。詳しくは、血清と酵素基質及びチオシ
アン酸カリウムを含有する測定用試薬を、ヒドロキシル
アミンの存在下において反応させ、そして、アミラーゼ
基質の分解によって生じた遊離の発色性基に基づいて前
記血清中の測定対象物質を測定することを特徴とするヘ
モグロビン及びその誘導体の影響を受けることなく血清
中の測定対象物質を測定する方法を提供する。その際、
測定検体として溶血検体を直接使用するにもかかわら
ず、常用されているチオシアン酸カリウムに由来するヘ
モグロビン及びその誘導体の影響を受けることなく正確
且つ簡便に測定を実施することをはじめて可能とするも
のである。
ることにより、血清中の特定物質を測定する方法も提供
するものである。詳しくは、血清と酵素基質及びチオシ
アン酸カリウムを含有する測定用試薬を、ヒドロキシル
アミンの存在下において反応させ、そして、アミラーゼ
基質の分解によって生じた遊離の発色性基に基づいて前
記血清中の測定対象物質を測定することを特徴とするヘ
モグロビン及びその誘導体の影響を受けることなく血清
中の測定対象物質を測定する方法を提供する。その際、
測定検体として溶血検体を直接使用するにもかかわら
ず、常用されているチオシアン酸カリウムに由来するヘ
モグロビン及びその誘導体の影響を受けることなく正確
且つ簡便に測定を実施することをはじめて可能とするも
のである。
【００１２】したがって、本発明は、たとえチオシアン
酸カリウムの存在においても、アミラーゼ活性を測定す
るために、４００ｎｍ〜４５０ｎｍの領域で吸光度を測
定する方法に際し、用いる酵素活性測定用試薬中に少な
くともヒドロキシルアミンを、基質としてＧ３ＣＮＰ、
Ｇ３ＣＮＰ、ＧａｌＧ２ＣＮＰから選ばれた少なくとも
ひとつをも含有せしめることを特徴とする酵素活性測定
用試薬を提供し、さらには該酵素活性試薬を用いた測定
方法をも提供する。以下、本発明について詳述する。
酸カリウムの存在においても、アミラーゼ活性を測定す
るために、４００ｎｍ〜４５０ｎｍの領域で吸光度を測
定する方法に際し、用いる酵素活性測定用試薬中に少な
くともヒドロキシルアミンを、基質としてＧ３ＣＮＰ、
Ｇ３ＣＮＰ、ＧａｌＧ２ＣＮＰから選ばれた少なくとも
ひとつをも含有せしめることを特徴とする酵素活性測定
用試薬を提供し、さらには該酵素活性試薬を用いた測定
方法をも提供する。以下、本発明について詳述する。
【００１３】
【発明の実施の形態】本発明においては、酵素活性測定
用試薬中において、検体からのヘモグロビン及びその誘
導体による影響を回避することが特徴とされるが、本発
明のいう回避剤にはヒドロキシルアミンが使用可能であ
る。
用試薬中において、検体からのヘモグロビン及びその誘
導体による影響を回避することが特徴とされるが、本発
明のいう回避剤にはヒドロキシルアミンが使用可能であ
る。
【００１４】酵素活性測定用試薬の溶液中での回避剤
は、０．２ｍＭ以上１００ｍＭの濃度で用いることが可
能である。この濃度で、溶血によって引き起こされる酵
素活性測定の負誤差を防止する効果（以下この効果を回
避効果と記載する）が発揮される。回避剤の濃度は必要
以上にする必要がなく、好ましくは５〜２０ｍＭの濃度
で用いるのが望ましい。
は、０．２ｍＭ以上１００ｍＭの濃度で用いることが可
能である。この濃度で、溶血によって引き起こされる酵
素活性測定の負誤差を防止する効果（以下この効果を回
避効果と記載する）が発揮される。回避剤の濃度は必要
以上にする必要がなく、好ましくは５〜２０ｍＭの濃度
で用いるのが望ましい。
【００１５】本発明における回避剤の濃度については、
検体としての血清の条件、用いる基質の種類、その他使
用条件下における種々の要素により、適宜任意の至適濃
度を決定すればよく、特に限定されることはない。
検体としての血清の条件、用いる基質の種類、その他使
用条件下における種々の要素により、適宜任意の至適濃
度を決定すればよく、特に限定されることはない。
【００１６】本発明の酵素活性測定用試薬の対象の酵素
としては、アミラーゼが挙げられる。該酵素の基質とし
て公知の基質を使用してもよいが、好ましくはＧ３ＣＮ
Ｐ、Ｇ３ＰＮＰ、ＧａｌＧ２ＣＮＰから選ばれる少なく
ともひとつを使用する。
としては、アミラーゼが挙げられる。該酵素の基質とし
て公知の基質を使用してもよいが、好ましくはＧ３ＣＮ
Ｐ、Ｇ３ＰＮＰ、ＧａｌＧ２ＣＮＰから選ばれる少なく
ともひとつを使用する。
【００１７】本発明の試薬の調製ならびにそれを用いて
のアミラーゼ酵素活性の測定の方法については、回避剤
としてヒドロキシルアミンを含有することを除き、従来
の慣用技術に従って行われる。以下に実施例を掲げ、本
発明をさらに具体的に説明するが、本発明は実施例のみ
に限定されるものではない。
のアミラーゼ酵素活性の測定の方法については、回避剤
としてヒドロキシルアミンを含有することを除き、従来
の慣用技術に従って行われる。以下に実施例を掲げ、本
発明をさらに具体的に説明するが、本発明は実施例のみ
に限定されるものではない。
【００１８】
【実施例１】基質としてＧ３ＣＮＰを用いて、溶血検体
中のヘモグロビン（以下にＨｂと略す場合もある）のア
ミラーゼ活性に与える影響を、主波長４１５ｎｍにて測
定した。次に塩酸ヒドロキシルアミン存在下で、その濃
度において、１０００ｍｇ／ｄｌのヘモグロビンの影響
回避の度合いを検討した。さらに、塩酸ヒドロキシルア
ミン存在下でヘモグロビン濃度の影響回避の確認を行っ
た。試薬混合比、反応条件等については下記と表１の通
りである。
中のヘモグロビン（以下にＨｂと略す場合もある）のア
ミラーゼ活性に与える影響を、主波長４１５ｎｍにて測
定した。次に塩酸ヒドロキシルアミン存在下で、その濃
度において、１０００ｍｇ／ｄｌのヘモグロビンの影響
回避の度合いを検討した。さらに、塩酸ヒドロキシルア
ミン存在下でヘモグロビン濃度の影響回避の確認を行っ
た。試薬混合比、反応条件等については下記と表１の通
りである。
【００１９】 試薬混合比率 ；検体；Ｒ１；Ｒ２＝４μｌ：２００μｌ：５０μｌ 測定温度 ；３７℃ 溶血検体の調整； コントロール血清 ；１．０ｍｌ 精製水 ９．０ｍｌ 液状コントロール血清Ｉ− ワコー（和光純薬） 溶血（１０００ｍｇ／ｄｌ）検体；１．０ｍｌ ヘモグロビン溶液（１０， ０００ｍｌｇ／ｄＬ） ９．０ｍｌ 液状コントロール血清Ｉ− ワコー（和光純薬）
【００２０】
【表１】
【００２１】Ｒ１、Ｒ２は、ローレンツ法に準拠して調
整した。 第１試薬（Ｒ１）；塩酸ヒドロキシルアミン非存在下 ６２．５ ＭＥＳ １１．２５ｍＭ チオシアン酸カリウム ３７５ｍＭ 塩化ナトリウム ６．２５ｍＭ 酢酸カルシウム ｐＨ６．５５（２５℃） 塩酸ヒドロキシルアミン存在下 ６２．５ ＭＥＳ １１．２５ｍＭ チオシアン酸カリウム ３７５ｍＭ 塩化ナトリウム ６．２５ｍＭ 酢酸カルシウム ０．２〜１０ｍＭ 塩酸ヒドロキシルアミン ｐＨ６．５５（２５℃） Ｒ１中の塩酸ヒドロキシルアミン濃度系列
整した。 第１試薬（Ｒ１）；塩酸ヒドロキシルアミン非存在下 ６２．５ ＭＥＳ １１．２５ｍＭ チオシアン酸カリウム ３７５ｍＭ 塩化ナトリウム ６．２５ｍＭ 酢酸カルシウム ｐＨ６．５５（２５℃） 塩酸ヒドロキシルアミン存在下 ６２．５ ＭＥＳ １１．２５ｍＭ チオシアン酸カリウム ３７５ｍＭ 塩化ナトリウム ６．２５ｍＭ 酢酸カルシウム ０．２〜１０ｍＭ 塩酸ヒドロキシルアミン ｐＨ６．５５（２５℃） Ｒ１中の塩酸ヒドロキシルアミン濃度系列
【００２２】
【表２】
【００２３】 第２試薬（Ｒ２）；５．０ｍＭクエン酸１水塩 １１．２５ｍＭ Ｇ３ＣＮＰ溶液。 測定温度 ；３７℃ 測定機器 ；コーバス ファラーII 波長 ；波長４１５ｎｍ Ｒ２の添加 ；Ｒ１と検体の混合、３分後にＲ２添加 測光ポイント ；Ｒ２添加１分後から１分間測定
【００２４】塩酸ヒドロキシルアミン濃度（ｍＭ）とア
ミラーゼの相対活性（％）の関係は図１に示される。ま
た、塩酸ヒドロキシルアミンによるヘモグロビンの影響
回避効果は図２に示される。
ミラーゼの相対活性（％）の関係は図１に示される。ま
た、塩酸ヒドロキシルアミンによるヘモグロビンの影響
回避効果は図２に示される。
【００２５】アミラーゼ活性の測定：前記の試薬として
Ｒ１ ２００μｌに、検体４μｌを混合して、３７℃で
３分間保温し、ついでＲ２ ５０μｌを添加、混合後１
分後より１分間を測定した。主波長４１５ｎｍにおける
経時的な吸光度の上昇を測定し、吸光度の１分間当りの
上昇度を求めた。求めた１分間当りの上昇度の値を下記
数２に代入し、アミラーゼ活性を求めた。
Ｒ１ ２００μｌに、検体４μｌを混合して、３７℃で
３分間保温し、ついでＲ２ ５０μｌを添加、混合後１
分後より１分間を測定した。主波長４１５ｎｍにおける
経時的な吸光度の上昇を測定し、吸光度の１分間当りの
上昇度を求めた。求めた１分間当りの上昇度の値を下記
数２に代入し、アミラーゼ活性を求めた。
【００２６】
【数２】
【００２７】本実施例の結果、塩酸ヒドロキシルアミン
は有効な結果を示した。本試験結果より、Ｇ３ＣＮＰを
基質として用いたアミラーゼの活性測定において、本発
明により、 溶血によるヘモグロビンの影響が解消され
ることが示された。
は有効な結果を示した。本試験結果より、Ｇ３ＣＮＰを
基質として用いたアミラーゼの活性測定において、本発
明により、 溶血によるヘモグロビンの影響が解消され
ることが示された。
【００２８】
【発明の効果】本発明によって、ヘモグロビンやその誘
導体の影響を受けることなく、酵素や各種イオンの正確
な測定が可能となったので、溶血検体のこれら測定対象
物質の測定がはじめて可能となり、医学上、特に臨床検
査において本発明はきわめて大きな貢献をなすものであ
る。
導体の影響を受けることなく、酵素や各種イオンの正確
な測定が可能となったので、溶血検体のこれら測定対象
物質の測定がはじめて可能となり、医学上、特に臨床検
査において本発明はきわめて大きな貢献をなすものであ
る。
【図１】塩酸ヒドロキシルアミン濃度（ｍＭ）とアミラ
ーゼの相対活性（％）の関係を示す図である。
ーゼの相対活性（％）の関係を示す図である。
【図２】塩酸ヒドロキシルアミンによるヘモグロビンの
影響回避効果を示す図である。
影響回避効果を示す図である。
Claims (4)
- 【請求項１】 血清中の測定対象物質の測定に吸光度４
００ｎｍ〜４５０ｎｍの波長領域を用いる方法を使用す
る測定用試薬において、ヒドロキシルアミンを含有させ
ること、を特徴とする測定用試薬。 - 【請求項２】 測定対象物質が、アミラーゼ、クロルイ
オン、及びカルシウムイオンから選ばれる少なくともひ
とつであること、を特徴とする請求項１に記載の測定用
試薬。 - 【請求項３】 ２−クロロ−４−ニトロフェニル−α−
Ｄ−マルトトリオシド、４−ニトロフェニル−α−Ｄ−
マルトトリオシド、及び２−クロロ−４−ニトロフェニ
ル−α−Ｄ−ガラクトシルマルトシドから選ばれた少な
くともひとつの基質を用いて、アミラーゼ活性を測定す
ること、を特徴とする請求項１〜２に記載の測定用試
薬。 - 【請求項４】 血清と酵素基質及びチオシアン酸カリウ
ムを含有する請求項１〜３に記載の測定用試薬を反応さ
せ、そして、アミラーゼ基質の分解によって生じた遊離
の発色性基に基づいて、ヘモグロビン及びその誘導体の
影響を受けることなく、前記血清中の測定対象物質を測
定すること、を特徴とする測定方法。
Priority Applications (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP17118197A JPH11194A (ja) | 1997-06-13 | 1997-06-13 | 測定用試薬及び測定方法 |
| EP98110824A EP0886139A1 (en) | 1997-06-13 | 1998-06-12 | A reagent for measurement and a measurement method |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP17118197A JPH11194A (ja) | 1997-06-13 | 1997-06-13 | 測定用試薬及び測定方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH11194A true JPH11194A (ja) | 1999-01-06 |
Family
ID=15918513
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP17118197A Pending JPH11194A (ja) | 1997-06-13 | 1997-06-13 | 測定用試薬及び測定方法 |
Country Status (2)
| Country | Link |
|---|---|
| EP (1) | EP0886139A1 (ja) |
| JP (1) | JPH11194A (ja) |
Cited By (1)
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|---|---|---|---|---|
| KR101495970B1 (ko) * | 2010-03-30 | 2015-02-25 | 에프. 호프만-라 로슈 아게 | 칼슘 이온의 측정 방법 |
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| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
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- 1997-06-13 JP JP17118197A patent/JPH11194A/ja active Pending
-
1998
- 1998-06-12 EP EP98110824A patent/EP0886139A1/en not_active Withdrawn
Cited By (1)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| KR101495970B1 (ko) * | 2010-03-30 | 2015-02-25 | 에프. 호프만-라 로슈 아게 | 칼슘 이온의 측정 방법 |
Also Published As
| Publication number | Publication date |
|---|---|
| EP0886139A1 (en) | 1998-12-23 |
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