JPH07123927A - ホエー蛋白質生成物からα−ラクトアルブミンおよびβ−ラクトグロブリンを回収する方法 - Google Patents
ホエー蛋白質生成物からα−ラクトアルブミンおよびβ−ラクトグロブリンを回収する方法Info
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- JPH07123927A JPH07123927A JP5354797A JP35479793A JPH07123927A JP H07123927 A JPH07123927 A JP H07123927A JP 5354797 A JP5354797 A JP 5354797A JP 35479793 A JP35479793 A JP 35479793A JP H07123927 A JPH07123927 A JP H07123927A
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Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
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- A23J1/20—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey
- A23J1/205—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey from whey, e.g. lactalbumine
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- A23C—DAIRY PRODUCTS, e.g. MILK, BUTTER OR CHEESE; MILK OR CHEESE SUBSTITUTES; MAKING THEREOF
- A23C9/00—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations
- A23C9/14—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations in which the chemical composition of the milk is modified by non-chemical treatment
- A23C9/146—Milk preparations; Milk powder or milk powder preparations in which the chemical composition of the milk is modified by non-chemical treatment by ion-exchange
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
Abstract
(57)【要約】
【目的】 本発明はホエー蛋白質生成物からα−ラクト
アルブミンおよび／またはβ−ラクトグロブリンエンリ
ッチホエー蛋白質濃縮物を回収する方法を提供する。 【構成】 本発明方法はつぎの工程からなる。 ａ）ホエー蛋白質生成物を含む溶液を酸の形でのカルシ
ウム結合性イオン交換樹脂と共にインキュベートして不
安定化ならしめる工程 ｂ）前記樹脂を分離したあと処理蛋白質生成物溶液のｐ
Ｈを４．３〜４．８に調節する工程 ｃ）前記蛋白質生成物溶液を１０〜５０℃でインキュベ
ートしてα−ラクトアルブミンの凝集を促進させる工程 ｄ）前記蛋白質をｐＨ４．３〜４．８で分別してα−ラ
クトアルブミンリッチの画分とβ−ラクトグロブリンリ
ッチの画分とに分ける工程 ｅ）α−ラクトアルブミンリッチ画分のｐＨを十分に大
にしてα−ラクトアルブミン画分を可溶化させる工程 ｆ）所望によりβ−ラクトグロブリンリッチ画分のｐＨ
を十分に大にしてβ−ラクトグロブリン画分を中和する
工程
アルブミンおよび／またはβ−ラクトグロブリンエンリ
ッチホエー蛋白質濃縮物を回収する方法を提供する。 【構成】 本発明方法はつぎの工程からなる。 ａ）ホエー蛋白質生成物を含む溶液を酸の形でのカルシ
ウム結合性イオン交換樹脂と共にインキュベートして不
安定化ならしめる工程 ｂ）前記樹脂を分離したあと処理蛋白質生成物溶液のｐ
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にしてα−ラクトアルブミン画分を可溶化させる工程 ｆ）所望によりβ−ラクトグロブリンリッチ画分のｐＨ
を十分に大にしてβ−ラクトグロブリン画分を中和する
工程
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明はホエー蛋白質生成物から
α−ラクトアルブミンおよび／またはβ−ラクトグロブ
リンリッチのホエー蛋白質濃縮物を回収する方法に係
り、更に詳しくはホエー中の蛋白質から変質していない
α−ラクトアルブミンおよびβ−ラクトグロブリンを選
択的に分別する方法に関するものである。
α−ラクトアルブミンおよび／またはβ−ラクトグロブ
リンリッチのホエー蛋白質濃縮物を回収する方法に係
り、更に詳しくはホエー中の蛋白質から変質していない
α−ラクトアルブミンおよびβ−ラクトグロブリンを選
択的に分別する方法に関するものである。
【０００２】
【従来の技術】ホエー中の蛋白質は２つの主要グルー
プ、即ち主としてβ−ラクトグロブリン（β−Ｌｇ）と
イミュノグロブリン（Ｉｇ−Ｇ）を含むグロブリンフラ
クションとα−ラクトアルブミン（α−Ｌａ）と血清ア
ルブミン（ＢＳＡ）を含むアルブミンフラクション、に
分けられる。
プ、即ち主としてβ−ラクトグロブリン（β−Ｌｇ）と
イミュノグロブリン（Ｉｇ−Ｇ）を含むグロブリンフラ
クションとα−ラクトアルブミン（α−Ｌａ）と血清ア
ルブミン（ＢＳＡ）を含むアルブミンフラクション、に
分けられる。
【０００３】β−Ｌｇは反芻動物のミルク中の特徴的蛋
白質であるが、人乳中には存在しない。α−Ｌａは全て
の哺乳類の乳中に見いだされ、人乳中の主要蛋白質であ
る。この蛋白質は牛乳のβ−Ｌｇにアレルギー性の幼児
用の非アレルギー性ミルク製品および母乳紛い牛乳双方
の調製に大量に使用されている。α−Ｌａは牛乳中のホ
エー蛋白質の約２５％を占め、他方人乳中では４０％を
越える。
白質であるが、人乳中には存在しない。α−Ｌａは全て
の哺乳類の乳中に見いだされ、人乳中の主要蛋白質であ
る。この蛋白質は牛乳のβ−Ｌｇにアレルギー性の幼児
用の非アレルギー性ミルク製品および母乳紛い牛乳双方
の調製に大量に使用されている。α−Ｌａは牛乳中のホ
エー蛋白質の約２５％を占め、他方人乳中では４０％を
越える。
【０００４】牛乳あるいはホエーから各種の方法により
α−Ｌａあるいはβ−Ｌｇエンリッチ画分を調製するた
め多くの方法が提案されてきている。これらの方法はつ
ぎの３種に大別せられる。 １）α−Ｌａの選択的沈殿法 ２）β−Ｌｇの特殊分離法 ３）α−Ｌａとβ−Ｌｇの選択的分別法 本願はこの最後のカテゴリーに属するものである。
α−Ｌａあるいはβ−Ｌｇエンリッチ画分を調製するた
め多くの方法が提案されてきている。これらの方法はつ
ぎの３種に大別せられる。 １）α−Ｌａの選択的沈殿法 ２）β−Ｌｇの特殊分離法 ３）α−Ｌａとβ−Ｌｇの選択的分別法 本願はこの最後のカテゴリーに属するものである。
【０００５】選択的分別法はホエー成分の天然特性を変
えることのない比較的簡単な物理的分離技術に基ずくも
のである。この技術の主要な利点は工業的規模へのスケ
ールアップが比較的容易であり、また廃棄物が最小限で
有用な副生物がえられることにある。
えることのない比較的簡単な物理的分離技術に基ずくも
のである。この技術の主要な利点は工業的規模へのスケ
ールアップが比較的容易であり、また廃棄物が最小限で
有用な副生物がえられることにある。
【０００６】この選択的分別法では天然のα−Ｌａ分子
が透過液中へ通過しうる膜を使用する膜分離が主として
使用せられる。
が透過液中へ通過しうる膜を使用する膜分離が主として
使用せられる。
【０００７】米国特許第４７１１９５３号にはカットオ
フ５０，０００でパーミエート中に３／２のα−Ｌａ／
β−Ｌｇ比をあたえるＵＦ−メンブランを使用する方法
が記載されている。この比はたとえばＷＯ／８９ １１
２２６に記載の如くミクロフィルトレーションで得ら
れる予め脱脂したホエーを使用することにより増大せし
めうることが知られている。
フ５０，０００でパーミエート中に３／２のα−Ｌａ／
β−Ｌｇ比をあたえるＵＦ−メンブランを使用する方法
が記載されている。この比はたとえばＷＯ／８９ １１
２２６に記載の如くミクロフィルトレーションで得ら
れる予め脱脂したホエーを使用することにより増大せし
めうることが知られている。
【０００８】欧州特許第３１１２８３号にはパーミエー
ト中に最大３／１のα−Ｌａ／β−Ｌｇ比を得るため、
カットオフ１００，０００のＵＦ−メンブランを使用す
ることが記載されている。
ト中に最大３／１のα−Ｌａ／β−Ｌｇ比を得るため、
カットオフ１００，０００のＵＦ−メンブランを使用す
ることが記載されている。
【０００９】オランダ特許第９１０２００３号には７５
〜８５℃で１５分間予め加熱処理したあとスキムミルク
をミクロフィルトレーションすることが記載されてい
る。これによりパーミエート中のα−Ｌａ／β−Ｌｇ比
は２．７まであがる。
〜８５℃で１５分間予め加熱処理したあとスキムミルク
をミクロフィルトレーションすることが記載されてい
る。これによりパーミエート中のα−Ｌａ／β−Ｌｇ比
は２．７まであがる。
【００１０】これら従来技術はいずれもホエー蛋白質を
その天然状態のままに保ち、分子サイズの違いにより膜
を通じ容易に分離できる利点を有する。しかしながら、
膜汚染のため濾過処理中に膜の分離性能が変化する欠点
を有する。また、ホエー中の幾分いたんだあるいは凝集
したα−Ｌａ分子が膜により拒否され、α−Ｌａエンリ
ッチホエー蛋白質パーミエートの収率が悪くなる。
その天然状態のままに保ち、分子サイズの違いにより膜
を通じ容易に分離できる利点を有する。しかしながら、
膜汚染のため濾過処理中に膜の分離性能が変化する欠点
を有する。また、ホエー中の幾分いたんだあるいは凝集
したα−Ｌａ分子が膜により拒否され、α−Ｌａエンリ
ッチホエー蛋白質パーミエートの収率が悪くなる。
【００１１】本発明に従えば分別工程前にホエー蛋白質
生成物の特殊な予備処理を行うことにより、α−Ｌａ／
β−Ｌｇ比を実質的に改善しまた制御しうることが見い
だされた。本発明方法に従えば、α−Ｌａ／β−Ｌｇ比
が約０．１から約１０の任意の所望比の非変質蛋白質生
成物を得ることが出来る。また排出される排水が最小限
ですむ。さらにべつの利点としてβ−Ｌｇからのα−Ｌ
ａの分離がα−Ｌａ凝集物中に捕捉されたβ−Ｌｇによ
り妨げられることがない。
生成物の特殊な予備処理を行うことにより、α−Ｌａ／
β−Ｌｇ比を実質的に改善しまた制御しうることが見い
だされた。本発明方法に従えば、α−Ｌａ／β−Ｌｇ比
が約０．１から約１０の任意の所望比の非変質蛋白質生
成物を得ることが出来る。また排出される排水が最小限
ですむ。さらにべつの利点としてβ−Ｌｇからのα−Ｌ
ａの分離がα−Ｌａ凝集物中に捕捉されたβ−Ｌｇによ
り妨げられることがない。
【００１２】本発明の分別法は天然α−Ｌａ及びβ−Ｌ
ｇ分子の分子サイズは別として、分子特性の特殊な差異
に関係するものである。本発明ではホエー中のα−Ｌａ
分子の安定性がカルシウム結合性カチオン交換樹脂を用
いることにより実質的に低下する事実を利用する。
ｇ分子の分子サイズは別として、分子特性の特殊な差異
に関係するものである。本発明ではホエー中のα−Ｌａ
分子の安定性がカルシウム結合性カチオン交換樹脂を用
いることにより実質的に低下する事実を利用する。
【００１３】この方法においては、α−Ｌａ蛋白質を安
定化させるカルシウムイオンは、ホエー蛋白質濃縮物の
製造に通常使用せられる前段の脱塩処理において実質的
に除去せられないことが必須である。前段の脱塩処理は
たとえばスイートあるいは中和された酸性ホエーの限外
濾過および／またはデイアフィルトレーションにより好
ましくはｐＨ５．０以上で実施せられる。ホエー蛋白質
濃縮物を極めて高度に脱カルシウム化した場合には濃縮
物をカルシウムイオン供与源と接触させることによりα
−Ｌａの平均カルシウム含量に再調整することが出来
る。
定化させるカルシウムイオンは、ホエー蛋白質濃縮物の
製造に通常使用せられる前段の脱塩処理において実質的
に除去せられないことが必須である。前段の脱塩処理は
たとえばスイートあるいは中和された酸性ホエーの限外
濾過および／またはデイアフィルトレーションにより好
ましくはｐＨ５．０以上で実施せられる。ホエー蛋白質
濃縮物を極めて高度に脱カルシウム化した場合には濃縮
物をカルシウムイオン供与源と接触させることによりα
−Ｌａの平均カルシウム含量に再調整することが出来
る。
【００１４】ホエー蛋白質生成物からα−ラクトアルブ
ミンおよび／またはβ−ラクトグロブリンエンリッチホ
エー蛋白質濃縮物（ＷＰＣ）を回収する為の本発明方法
は下記の工程からなる。ａ）ホエー蛋白質生成物を含む
溶液を酸の形でのカルシウム結合性イオン交換樹脂と共
にインキュベートして不安定化ならしめる工程 ｂ）前記樹脂を分離したあと処理蛋白質生成物溶液のｐ
Ｈを４．３〜４．８に調節する工程 ｃ）前記蛋白質生成物溶液を１０〜５０℃でインキュベ
ートしてα−ラクトアルブミンの凝集を促進させる工程 ｄ）前記蛋白質をｐＨ４．３〜４．８で分別してα−ラ
クトアルブミンリッチの画分とβ−ラクトグロブリンリ
ッチの画分とに分ける工程 ｅ）α−ラクトアルブミンリッチ画分のｐＨを十分に大
にしてα−ラクトアルブミン画分を可溶化させる工程 ｆ）所望によりβ−ラクトグロブリンリッチ画分のｐＨ
を十分に大にしてβ−ラクトグロブリン画分を中和する
工程
ミンおよび／またはβ−ラクトグロブリンエンリッチホ
エー蛋白質濃縮物（ＷＰＣ）を回収する為の本発明方法
は下記の工程からなる。ａ）ホエー蛋白質生成物を含む
溶液を酸の形でのカルシウム結合性イオン交換樹脂と共
にインキュベートして不安定化ならしめる工程 ｂ）前記樹脂を分離したあと処理蛋白質生成物溶液のｐ
Ｈを４．３〜４．８に調節する工程 ｃ）前記蛋白質生成物溶液を１０〜５０℃でインキュベ
ートしてα−ラクトアルブミンの凝集を促進させる工程 ｄ）前記蛋白質をｐＨ４．３〜４．８で分別してα−ラ
クトアルブミンリッチの画分とβ−ラクトグロブリンリ
ッチの画分とに分ける工程 ｅ）α−ラクトアルブミンリッチ画分のｐＨを十分に大
にしてα−ラクトアルブミン画分を可溶化させる工程 ｆ）所望によりβ−ラクトグロブリンリッチ画分のｐＨ
を十分に大にしてβ−ラクトグロブリン画分を中和する
工程
【００１５】明細書に於いて使用せる「ホエー蛋白質生
成物」なる語はホエーあるいはホエーから得られるホエ
ー蛋白質濃縮物を意味する。ホエー蛋白質濃縮物はホエ
ー蛋白質粉末手もありうる。本発明方法の出発物質とし
て使用せられるホエー蛋白質濃縮物は任意の周知の方法
により調製せられる。かかるホエー蛋白質濃縮物は例え
ば脱脂および／または澄明化ホエーから得られる。この
ホエーは常法例えば限外濾過および／またはデイアフィ
ルトレーションにより濃縮および／または脱塩化せられ
る。
成物」なる語はホエーあるいはホエーから得られるホエ
ー蛋白質濃縮物を意味する。ホエー蛋白質濃縮物はホエ
ー蛋白質粉末手もありうる。本発明方法の出発物質とし
て使用せられるホエー蛋白質濃縮物は任意の周知の方法
により調製せられる。かかるホエー蛋白質濃縮物は例え
ば脱脂および／または澄明化ホエーから得られる。この
ホエーは常法例えば限外濾過および／またはデイアフィ
ルトレーションにより濃縮および／または脱塩化せられ
る。
【００１６】ホエー蛋白質粉末を出発物質として用いる
場合、本発明のａ）工程に付す前にこの粉末は先ず溶液
にせねばならない。
場合、本発明のａ）工程に付す前にこの粉末は先ず溶液
にせねばならない。
【００１７】既に述べた通り本願発明方法で出発物質と
して用いられるホエー蛋白質物質濃縮物は任意の通常方
法により調製せられる。通常カード粒あるいは変質ホエ
ー蛋白質および残存粗ファット成分がホエー溶液から遠
心分離により除去せられる。次に脱脂および／または澄
明化ホエーが好ましくは限外濾過および／またはデイア
フィルトレーションにより脱塩処理され透過分と残留分
とにわけられる。
して用いられるホエー蛋白質物質濃縮物は任意の通常方
法により調製せられる。通常カード粒あるいは変質ホエ
ー蛋白質および残存粗ファット成分がホエー溶液から遠
心分離により除去せられる。次に脱脂および／または澄
明化ホエーが好ましくは限外濾過および／またはデイア
フィルトレーションにより脱塩処理され透過分と残留分
とにわけられる。
【００１８】この最初のホエー蛋白質生成物中の蛋白質
濃度は好ましくは１５％いか、より好ましくは０．７〜
１５％，最も好ましくは３〜１５％である。
濃度は好ましくは１５％いか、より好ましくは０．７〜
１５％，最も好ましくは３〜１５％である。
【００１９】本願発明方法の好ましい一態様によれば、
この初期ホエー蛋白質濃縮物は脱脂せられる。前述の限
外濾過で得られた残留分が例えば約１％ホエー蛋白質溶
液に希釈せられる。この希釈溶液はたとえばＮＬ−Ａ−
９２００７０８記載のミクロフィルトレーションあるい
はＮＬ特許１７３９１２号記載の沈殿法による脱脂のた
めｐＨ４．６に酸性化せられる。
この初期ホエー蛋白質濃縮物は脱脂せられる。前述の限
外濾過で得られた残留分が例えば約１％ホエー蛋白質溶
液に希釈せられる。この希釈溶液はたとえばＮＬ−Ａ−
９２００７０８記載のミクロフィルトレーションあるい
はＮＬ特許１７３９１２号記載の沈殿法による脱脂のた
めｐＨ４．６に酸性化せられる。
【００２０】ファットリッチ部分は約２０％の脂肪と約
６０％の蛋白質を含み、これはホエーからホエー蛋白質
濃縮物をつくる際に得られる限外濾過透過分と混合せら
れる。この混合物は全乳相当分となり例えば牛の飼料と
して使用せられる。
６０％の蛋白質を含み、これはホエーからホエー蛋白質
濃縮物をつくる際に得られる限外濾過透過分と混合せら
れる。この混合物は全乳相当分となり例えば牛の飼料と
して使用せられる。
【００２１】ホエー蛋白質生成物が脱脂せられぬ場合に
は、ファット部分をα−Ｌａ部分としてもよい。ただし
不利益な点としてこのファット部分には他のホエー蛋白
質も付着あるいは含まれていて蛋白質比で幾分α−Ｌａ
が低くなることである。
は、ファット部分をα−Ｌａ部分としてもよい。ただし
不利益な点としてこのファット部分には他のホエー蛋白
質も付着あるいは含まれていて蛋白質比で幾分α−Ｌａ
が低くなることである。
【００２２】所望により脱脂ホエー蛋白質溶液は中和後
ＵＦにより濃縮され、ラクトースリッチ部分の透過液と
１０％ホエー蛋白質単離分（ＷＰＩ）とになる。
ＵＦにより濃縮され、ラクトースリッチ部分の透過液と
１０％ホエー蛋白質単離分（ＷＰＩ）とになる。
【００２３】前述のまた通常使用せられる濃縮および／
または脱塩処理、とくに限外濾過および／またはデイア
フィルトレーション処理により最初のホエー蛋白質生成
物中のカチオンが除去せられる割合は酸の形でのカチオ
ン交換樹脂の特定量を加える際に生じるｐＨ−低下を決
定する。換言すれば酸の形でのイオン交換樹脂を加えた
後でのｐＨはホエー蛋白質生成物のカチオン含有量によ
る。
または脱塩処理、とくに限外濾過および／またはデイア
フィルトレーション処理により最初のホエー蛋白質生成
物中のカチオンが除去せられる割合は酸の形でのカチオ
ン交換樹脂の特定量を加える際に生じるｐＨ−低下を決
定する。換言すれば酸の形でのイオン交換樹脂を加えた
後でのｐＨはホエー蛋白質生成物のカチオン含有量によ
る。
【００２４】最も経済的な本願発明方法の具体例ではイ
オン交換樹脂による処理でｐＨ３．８〜４．８のホエー
蛋白質生成物になる。この具体例に係る方法では最初の
ホエー蛋白質濃縮物が中性ｐＨで限外濾過および／また
はデイアフィルトレーション処理により脱塩されたホエ
ーから得られた物である場合にα−Ｌａおよびβ−Ｌｇ
の最良の回収結果を与える。もし脱塩工程でｐＨが下げ
られるとか、あるいはホエー蛋白質が酸性ｐＨの媒体に
さらされるとα−Ｌａエンリッチ部分のα−Ｌａ／β−
Ｌｇ比が低下する。こういった知見に基ずいて当初のホ
エー蛋白質濃縮物のｐＨは中性即ち少なくとも５である
ことが好ましい。
オン交換樹脂による処理でｐＨ３．８〜４．８のホエー
蛋白質生成物になる。この具体例に係る方法では最初の
ホエー蛋白質濃縮物が中性ｐＨで限外濾過および／また
はデイアフィルトレーション処理により脱塩されたホエ
ーから得られた物である場合にα−Ｌａおよびβ−Ｌｇ
の最良の回収結果を与える。もし脱塩工程でｐＨが下げ
られるとか、あるいはホエー蛋白質が酸性ｐＨの媒体に
さらされるとα−Ｌａエンリッチ部分のα−Ｌａ／β−
Ｌｇ比が低下する。こういった知見に基ずいて当初のホ
エー蛋白質濃縮物のｐＨは中性即ち少なくとも５である
ことが好ましい。
【００２５】かくして酸性条件に曝されたことがなく、
カチオン交換樹脂を酸の形で加えることによりｐＨを
３．８〜４．８に下げるに十分なカチオン量となる程度
まで脱塩化されたホエー蛋白質濃縮物から出発してα−
Ｌａ／β−Ｌｇ比を出来る限り大とした沈殿物を作るこ
とが出来る。酸あるいは塩基を用いて処理ホエー蛋白質
生成物のｐＨを３．８〜４．８の範囲外にすると不安定
度が悪くα−Ｌａの回収が悪くなる。
カチオン交換樹脂を酸の形で加えることによりｐＨを
３．８〜４．８に下げるに十分なカチオン量となる程度
まで脱塩化されたホエー蛋白質濃縮物から出発してα−
Ｌａ／β−Ｌｇ比を出来る限り大とした沈殿物を作るこ
とが出来る。酸あるいは塩基を用いて処理ホエー蛋白質
生成物のｐＨを３．８〜４．８の範囲外にすると不安定
度が悪くα−Ｌａの回収が悪くなる。
【００２６】ホエー蛋白質生成物とカルシウム結合性イ
オン交換樹脂の酸形のものを含む溶液のインキュベーシ
ョンガ実施されα−Ｌａの不安定化が開始せられる。α
−Ｌａが不安定になるとホエー蛋白質生成物溶液は白濁
する。
オン交換樹脂の酸形のものを含む溶液のインキュベーシ
ョンガ実施されα−Ｌａの不安定化が開始せられる。α
−Ｌａが不安定になるとホエー蛋白質生成物溶液は白濁
する。
【００２７】蛋白質分子からのカルシウムイオンの抽出
は通常５０℃以下の温度で実施せられる。もし蛋白質を
５０℃以上の温度、ｐＨ５以下に保つとα−Ｌａの不安
定化があまりにも迅速に起こりすぎる。こういった分子
は凝集し制御しえないように沈殿し、他のホエー蛋白質
とくにβ−Ｌｇを含むこととなる。従って所望生成物の
純度が悪くなる。一般に本発明方法のａ）工程は１０〜
５０℃で実施せられる。
は通常５０℃以下の温度で実施せられる。もし蛋白質を
５０℃以上の温度、ｐＨ５以下に保つとα−Ｌａの不安
定化があまりにも迅速に起こりすぎる。こういった分子
は凝集し制御しえないように沈殿し、他のホエー蛋白質
とくにβ−Ｌｇを含むこととなる。従って所望生成物の
純度が悪くなる。一般に本発明方法のａ）工程は１０〜
５０℃で実施せられる。
【００２８】本発明に従えばカルシウムイオンは蛋白質
からカルシウム結合性イオン交換樹脂の適用により除去
せられる。好ましくは工程ａ）で用いられるカルシウム
結合性イオン交換樹脂は強酸性イオン交換樹脂である。
カチオン交換工程ａ）のインキュベーション時間は少な
くとも３０分である。工程ａ）でのインキュベーション
の後溶液のｐＨは３．５〜５．０であることが好まし
い。
からカルシウム結合性イオン交換樹脂の適用により除去
せられる。好ましくは工程ａ）で用いられるカルシウム
結合性イオン交換樹脂は強酸性イオン交換樹脂である。
カチオン交換工程ａ）のインキュベーション時間は少な
くとも３０分である。工程ａ）でのインキュベーション
の後溶液のｐＨは３．５〜５．０であることが好まし
い。
【００２９】既にのべた通り、もっとも経済的な具体例
に於いてこのイオン交換樹脂の添加は、イオン交換され
たホエー蛋白質濃縮物のｐＨが３．８〜４．８になるよ
うに制御せられる。収率および／またはα−Ｌａ／β−
Ｌｇ比を増大させるため工程ｂ）でのｐＨは４．３〜
４．８，より好ましくは約４．６迄に調整せられる。
４．５５〜４．６５のｐＨがβ−Ｌｇの実質的なエント
ラップなしにα−Ｌａの安定した沈殿化に最適である。
に於いてこのイオン交換樹脂の添加は、イオン交換され
たホエー蛋白質濃縮物のｐＨが３．８〜４．８になるよ
うに制御せられる。収率および／またはα−Ｌａ／β−
Ｌｇ比を増大させるため工程ｂ）でのｐＨは４．３〜
４．８，より好ましくは約４．６迄に調整せられる。
４．５５〜４．６５のｐＨがβ−Ｌｇの実質的なエント
ラップなしにα−Ｌａの安定した沈殿化に最適である。
【００３０】α−Ｌａのフロキュレーションは静かに行
わしめるべきである。α−Ｌａ含有濃縮物の温度は５０
℃以上とすべきではない。５０℃をこえると不溶性α−
Ｌａ分子が迅速に凝集しその結果凝集物にβ−Ｌｇが捕
捉含有せしめられる傾向がある。
わしめるべきである。α−Ｌａ含有濃縮物の温度は５０
℃以上とすべきではない。５０℃をこえると不溶性α−
Ｌａ分子が迅速に凝集しその結果凝集物にβ−Ｌｇが捕
捉含有せしめられる傾向がある。
【００３１】また工程ｃ）での温度は好ましくは２０〜
４０℃、より好ましくは２５〜３０℃である。２５〜３
０℃の場合すくなくとも６０％のα−Ｌａと最大限１０
％のβ−Ｌｇをふくむ沈殿物が得られる。
４０℃、より好ましくは２５〜３０℃である。２５〜３
０℃の場合すくなくとも６０％のα−Ｌａと最大限１０
％のβ−Ｌｇをふくむ沈殿物が得られる。
【００３２】工程ｃ）のインキュベーション時間は前述
の状況下に溶液中で不安定なα−Ｌａ分子の完全なフロ
キュレーションを確実ならしめるため通常は少なくとも
３０分である。
の状況下に溶液中で不安定なα−Ｌａ分子の完全なフロ
キュレーションを確実ならしめるため通常は少なくとも
３０分である。
【００３３】主としてα−Ｌａを含むこの蛋白質沈殿物
は遠心分離あるいはミクロフィルトレーションにより上
澄液から分離され、所望により十分量の酸性脱ミネラル
水で洗浄され所望のα−Ｌａ含量にせられる。工程ｄ）
の分別は好ましくはｐＨ４．５５〜４．６５で実施せら
れる。
は遠心分離あるいはミクロフィルトレーションにより上
澄液から分離され、所望により十分量の酸性脱ミネラル
水で洗浄され所望のα−Ｌａ含量にせられる。工程ｄ）
の分別は好ましくはｐＨ４．５５〜４．６５で実施せら
れる。
【００３４】分離された沈殿物は次に水に分散されｐＨ
≧６で溶解され、所望により例えば粉霧により乾燥せし
められる。
≧６で溶解され、所望により例えば粉霧により乾燥せし
められる。
【００３５】β−Ｌｇエンリッチ画分の上澄液あるいは
透過液は所望により、ｐＨ＞６に中和された後濃縮、ス
プレー乾燥され、高度に有効なＷＰＩ（≧９０％蛋白
質）として、あるいは前述の脱塩化の限外濾過および／
またはデイアフィルトレーション処理工程で得られる透
過物と混合して脱脂ＷＰＣとして利用せられる。
透過液は所望により、ｐＨ＞６に中和された後濃縮、ス
プレー乾燥され、高度に有効なＷＰＩ（≧９０％蛋白
質）として、あるいは前述の脱塩化の限外濾過および／
またはデイアフィルトレーション処理工程で得られる透
過物と混合して脱脂ＷＰＣとして利用せられる。
【００３６】本発明の好ましい一具体例に於いて、α−
ラクトアルブミンエンリッチ画分はナトリウム、カリウ
ムおよび／またはカルシウム塩特に水酸化物を用いｐＨ
６．０，好ましくは、≧６．５で可溶化せられる。カル
シウム塩を用いての可溶化により中性で最も安定な形の
α−Ｌａが得られる。
ラクトアルブミンエンリッチ画分はナトリウム、カリウ
ムおよび／またはカルシウム塩特に水酸化物を用いｐＨ
６．０，好ましくは、≧６．５で可溶化せられる。カル
シウム塩を用いての可溶化により中性で最も安定な形の
α−Ｌａが得られる。
【００３７】α−Ｌａエンリッチ画分でα−Ｌａ／β−
Ｌｇ比は、可溶化されたα−Ｌａ沈殿物をファインメン
ブランを用いるミクロフィルトレーションに付すことに
より増大せしめ得る。このときの膜はα−Ｌａ分子がこ
の膜を通過でき、他方それよりサイズの大きいβ−Ｌ
ｇ，他の蛋白質およびイムノグロブリンのような凝集物
は通過し得ぬものであることが必要である。好ましくは
このミクロフィルトレーション膜は平均孔径が０．３μ
ｍより小である。
Ｌｇ比は、可溶化されたα−Ｌａ沈殿物をファインメン
ブランを用いるミクロフィルトレーションに付すことに
より増大せしめ得る。このときの膜はα−Ｌａ分子がこ
の膜を通過でき、他方それよりサイズの大きいβ−Ｌ
ｇ，他の蛋白質およびイムノグロブリンのような凝集物
は通過し得ぬものであることが必要である。好ましくは
このミクロフィルトレーション膜は平均孔径が０．３μ
ｍより小である。
【００３８】最後に本願発明は本発明方法により分離さ
れたエンリッチα−ラクトアルブミン画分およびエンリ
ッチβ−ラクトグロブリン画分にも関する。
れたエンリッチα−ラクトアルブミン画分およびエンリ
ッチβ−ラクトグロブリン画分にも関する。
【００３９】以下実施例により本発明を説明する。
【００４０】
【実施例１】０．４６ｍ２プレートメンブラン（カット
オフ１０，０００）の取り付けられたミリポア／ペリカ
ンＵＦユニット中でゴーダホエー（ｐＨ６．５）５０リ
ットルを５０℃で限外濾過に付し、オランダ特許１７３
９１２号記載の如く沈降により脱脂した。得られたＷＰ
Ｉ溶液（１０％蛋白質；ｐＨ６．５）を２００ｍｌずつ
の８サンプルに分け、これらサンプルのそれぞれに過剰
（１２５ｇ）のカチオン樹脂アムバーライト（登録商標
名）ＸＡ−６０を混合した。これら８つの混合物群をそ
れぞれ、４℃、２０℃、２１．５℃、２３℃、２６℃、
２９℃、４０℃、および５０℃で１時間静かに攪拌し
た。
オフ１０，０００）の取り付けられたミリポア／ペリカ
ンＵＦユニット中でゴーダホエー（ｐＨ６．５）５０リ
ットルを５０℃で限外濾過に付し、オランダ特許１７３
９１２号記載の如く沈降により脱脂した。得られたＷＰ
Ｉ溶液（１０％蛋白質；ｐＨ６．５）を２００ｍｌずつ
の８サンプルに分け、これらサンプルのそれぞれに過剰
（１２５ｇ）のカチオン樹脂アムバーライト（登録商標
名）ＸＡ−６０を混合した。これら８つの混合物群をそ
れぞれ、４℃、２０℃、２１．５℃、２３℃、２６℃、
２９℃、４０℃、および５０℃で１時間静かに攪拌し
た。
【００４１】樹脂を沈降で分離した後、沈殿物を２００
ｍｌの脱ミネラル水で洗浄し、濾過液のｐＨ（４．３）
をＮａＯＨで４．６に調整した。つぎにこれらサンプル
をそれぞれ前述の温度でさらに１時間保持した。α−Ｌ
ａ沈殿物は２０分間遠心分離（遠心力３０００ｇ）で分
取し、またクリスタルクリヤーの上澄液としてβ−画分
を得た。次にα−Ｌａ沈殿物をクエン酸でｐＨ４．６に
した水で洗浄し、Ｃａ（ＯＨ）２，ＫＯＨおよびＮａＯ
Ｈの混合物（金属部の比 Ｃａ：Ｋ：Ｎａ＝２．５：
１：１．５）を用いｐＨ６．７で可溶化した。
ｍｌの脱ミネラル水で洗浄し、濾過液のｐＨ（４．３）
をＮａＯＨで４．６に調整した。つぎにこれらサンプル
をそれぞれ前述の温度でさらに１時間保持した。α−Ｌ
ａ沈殿物は２０分間遠心分離（遠心力３０００ｇ）で分
取し、またクリスタルクリヤーの上澄液としてβ−画分
を得た。次にα−Ｌａ沈殿物をクエン酸でｐＨ４．６に
した水で洗浄し、Ｃａ（ＯＨ）２，ＫＯＨおよびＮａＯ
Ｈの混合物（金属部の比 Ｃａ：Ｋ：Ｎａ＝２．５：
１：１．５）を用いｐＨ６．７で可溶化した。
【００４２】洗浄し可溶化したα−Ｌａ生成物（α画
分）、β画分および最初のＷＰＩをハイパーフォマンス
サイズ イクスクルージョン クロマトグラフィー
（ＨＰＳＥＣ），ｐＨ７．０ホスフェートバツハー、で
全蛋白質（キエルダール）非変質α−Ｌａおよびβ−Ｌ
ｇにつき分析した。
分）、β画分および最初のＷＰＩをハイパーフォマンス
サイズ イクスクルージョン クロマトグラフィー
（ＨＰＳＥＣ），ｐＨ７．０ホスフェートバツハー、で
全蛋白質（キエルダール）非変質α−Ｌａおよびβ−Ｌ
ｇにつき分析した。
【００４３】図１Ａおよび１Ｂの、α画分およびβ画分
から得られたクロマトグラムはこれら生成物中の６２％
α−Ｌａ／蛋白質および８５％β−Ｌｇ／蛋白質をそれ
ぞれ示している。β画分での全蛋白質、α−Ｌａおよび
β−Ｌｇの回収率（ＷＰＩ中に存在する量に基ずいて計
算）は図２に示されている。これら結果はβ−Ｌｇから
のα−Ｌａの最適分離が２０℃〜 ５０℃で行われるこ
と、最大の分離は２５℃〜３０℃で行われ、ＷＰＩから
約８０％のα−Ｌａの回収と８５％のβ−Ｌｇ回収が達
成せられた。
から得られたクロマトグラムはこれら生成物中の６２％
α−Ｌａ／蛋白質および８５％β−Ｌｇ／蛋白質をそれ
ぞれ示している。β画分での全蛋白質、α−Ｌａおよび
β−Ｌｇの回収率（ＷＰＩ中に存在する量に基ずいて計
算）は図２に示されている。これら結果はβ−Ｌｇから
のα−Ｌａの最適分離が２０℃〜 ５０℃で行われるこ
と、最大の分離は２５℃〜３０℃で行われ、ＷＰＩから
約８０％のα−Ｌａの回収と８５％のβ−Ｌｇ回収が達
成せられた。
【００４４】
【実施例２】実施例１で得られた可溶化α−Ｌａ画分を
ミクロフィルトレーション（膜孔０．１μｍ）で滅菌処
理した。この無菌α−Ｌａ画分のＨＰＳＥＣクロマトグ
ラムを図３に示してある。ＷＰＩからの全α−Ｌａ回収
率は７０％で、７４％α−Ｌａ／蛋白質および１３％β
−Ｌｇ／蛋白質を示している。
ミクロフィルトレーション（膜孔０．１μｍ）で滅菌処
理した。この無菌α−Ｌａ画分のＨＰＳＥＣクロマトグ
ラムを図３に示してある。ＷＰＩからの全α−Ｌａ回収
率は７０％で、７４％α−Ｌａ／蛋白質および１３％β
−Ｌｇ／蛋白質を示している。
【００４５】
【実施例３】α−Ｌａ沈殿物の製法が実施例１と同様に
２６℃で実施された。このα−Ｌａ沈殿物の分離が本実
施例ではミクロフィルトレーション（ミリポアーペリカ
ン、膜孔０．４５μｍ）および同じ装置でクエン酸塩バ
ッファー（ｐＨ４．６）を用いてのデイアフィルトレー
ションにより行われた。ＷＰＩからの全蛋白質、α−Ｌ
ａおよびβ−Ｌｇの回収率は実験誤差範囲内で実施例１
のものと同じであった。
２６℃で実施された。このα−Ｌａ沈殿物の分離が本実
施例ではミクロフィルトレーション（ミリポアーペリカ
ン、膜孔０．４５μｍ）および同じ装置でクエン酸塩バ
ッファー（ｐＨ４．６）を用いてのデイアフィルトレー
ションにより行われた。ＷＰＩからの全蛋白質、α−Ｌ
ａおよびβ−Ｌｇの回収率は実験誤差範囲内で実施例１
のものと同じであった。
【００４６】
【実施例４】実施例１に記載した沈降法で得られた乾燥
脱脂ＷＰＩをホエーの限外濾過で得られた透過液で希釈
して、脱脂ＷＰＣ群を作った。即ち固形分でそれぞれ３
５％、６０％、７０％および８０％の蛋白質を含むＷＰ
Ｃ−３５，ＷＰＣ−６０，ＷＰＣ−７０およびＷＰＣ−
８０の４つのＷＰＣ群を作った。これらＷＰＣの溶液
（１０％蛋白質）２００ｍｌを１２５ｇのカチオン樹脂
ＸＡ−６０と混合し２６℃で穏やかに１時間攪拌した。
脱脂ＷＰＩをホエーの限外濾過で得られた透過液で希釈
して、脱脂ＷＰＣ群を作った。即ち固形分でそれぞれ３
５％、６０％、７０％および８０％の蛋白質を含むＷＰ
Ｃ−３５，ＷＰＣ−６０，ＷＰＣ−７０およびＷＰＣ−
８０の４つのＷＰＣ群を作った。これらＷＰＣの溶液
（１０％蛋白質）２００ｍｌを１２５ｇのカチオン樹脂
ＸＡ−６０と混合し２６℃で穏やかに１時間攪拌した。
【００４７】沈降法で樹脂を分離し洗浄したあと、濾液
のｐＨはそれぞれ１．８，３．１，３．５および３．８
であった。２６℃で１時間保持する前に、これらｐＨ値
をＮａＯＨを用いて４．６に調整した。形成せるα−Ｌ
ａ沈殿物を遠心分離法（３０００ｇ，２０分）で分離
し、クエン酸で酸性にしたｐＨ４．６の脱ミネラル水で
沈殿物を洗浄したあと再度遠心分離した。α−画分のα
−Ｌａ／蛋白質含有量は（ホスフェートバツファーｐＨ
７．０で ＨＰＳＥＣ法で調べ２０％（ＷＰＣ−３５か
ら）、４０％（ＷＰＣ−６０から）、４５％（ＷＰＣ−
７０から）、５０％（ＷＰＣ−８０から）であった。こ
れらの値はＷＰＩ（６０％）から得られたものより悪か
った。またα画分のα−Ｌａ／β−Ｌｇ比はＷＰＣ−３
５で７から４（ＷＰＩ中）に減少した。このことは樹脂
と接触させた後のｐＨ値が、≦３．８ではα−Ｌａの回
収がきわめて限定されα−Ｌａ／β−Ｌｇ比が低下する
ことを示している。
のｐＨはそれぞれ１．８，３．１，３．５および３．８
であった。２６℃で１時間保持する前に、これらｐＨ値
をＮａＯＨを用いて４．６に調整した。形成せるα−Ｌ
ａ沈殿物を遠心分離法（３０００ｇ，２０分）で分離
し、クエン酸で酸性にしたｐＨ４．６の脱ミネラル水で
沈殿物を洗浄したあと再度遠心分離した。α−画分のα
−Ｌａ／蛋白質含有量は（ホスフェートバツファーｐＨ
７．０で ＨＰＳＥＣ法で調べ２０％（ＷＰＣ−３５か
ら）、４０％（ＷＰＣ−６０から）、４５％（ＷＰＣ−
７０から）、５０％（ＷＰＣ−８０から）であった。こ
れらの値はＷＰＩ（６０％）から得られたものより悪か
った。またα画分のα−Ｌａ／β−Ｌｇ比はＷＰＣ−３
５で７から４（ＷＰＩ中）に減少した。このことは樹脂
と接触させた後のｐＨ値が、≦３．８ではα−Ｌａの回
収がきわめて限定されα−Ｌａ／β−Ｌｇ比が低下する
ことを示している。
【００４８】
【参考例１】市販のＷＰＩ（バイプロ、登録商標名）を
用いて実施例４記載の実験を繰り返し実施した。沈降お
よび濾過で樹脂を分離した後、濾液のｐＨは５．１であ
った。このｐＨをクエン酸で酸性にした脱ミネラル水を
用い４．６に調整したが蛋白質の沈降は全く認められ
ず、従ってα−Ｌａの回収は出来なかった。このことは
樹脂と接触させたあと得られるｐＨ ５．１がα−Ｌａ
回収のためのｐＨ臨界値より上であることを示してい
る。
用いて実施例４記載の実験を繰り返し実施した。沈降お
よび濾過で樹脂を分離した後、濾液のｐＨは５．１であ
った。このｐＨをクエン酸で酸性にした脱ミネラル水を
用い４．６に調整したが蛋白質の沈降は全く認められ
ず、従ってα−Ｌａの回収は出来なかった。このことは
樹脂と接触させたあと得られるｐＨ ５．１がα−Ｌａ
回収のためのｐＨ臨界値より上であることを示してい
る。
【００４９】本実験をそれぞれＣａＣｌ２を０．１５；
０．３；０．６；１．２および１．８％含む５つの１０
％バイプロ溶液群をもちいて繰り返し実施した。室温に
１時間保持した後、これら溶液を前述のとうりＸＡ−６
０樹脂と混合し処理した。図４に示された結果はα−Ｌ
ａとβ−Ｌｇの好都合な分離はカルシウムによりもたら
されるＰｐＨ値が４．９〜３．９であること、しかしな
がら実施例１の結果（図２）に比較してα−Ｌａあと蛋
白質の回収率は依然劣ることを示している。
０．３；０．６；１．２および１．８％含む５つの１０
％バイプロ溶液群をもちいて繰り返し実施した。室温に
１時間保持した後、これら溶液を前述のとうりＸＡ−６
０樹脂と混合し処理した。図４に示された結果はα−Ｌ
ａとβ−Ｌｇの好都合な分離はカルシウムによりもたら
されるＰｐＨ値が４．９〜３．９であること、しかしな
がら実施例１の結果（図２）に比較してα−Ｌａあと蛋
白質の回収率は依然劣ることを示している。
【００５０】
【実施例５】６０，０００リットルのゴーダチーズホエ
ーをスパイラルウーンドメンブラン（カットオフ５００
０）の設けられたアブコアＵＦ装置を用い５０℃で９５
％ＶＲ（容積減少）迄限外濾過した。このＷＰＣを次に
オランダ特許１７３９１２号記載の如く沈降法で脱脂し
た。１０℃で４０時間の沈殿の後、上澄液をデカント
し、ｐＨ６．５に調整し５０℃で第２回目の限外濾過で
９０％容積減とした。得られたＷＰＩの８４０リットル
を２６℃に冷却し、５００リットルのカチオン交換樹脂
ＸＡ−６０と混合した。１時間穏やかに攪拌した後、濾
過によりカチオン交換樹脂を除き、６００リットルの酸
性化脱ミネラル水（ｐＨ４．６）で洗浄した。この蛋白
質溶液ならびに樹脂の洗浄水を混合し、全固形分５％の
溶液を得た。これを２６℃で１時間保持した。貯蔵中に
形成せる蛋白質フロックをウエトファリア セパレータ
ー タイプ ＳＢ７により分離した。沈殿物の温度を３
０℃以下に保つため遠心分離器は冷却水で冷却された。
ーをスパイラルウーンドメンブラン（カットオフ５００
０）の設けられたアブコアＵＦ装置を用い５０℃で９５
％ＶＲ（容積減少）迄限外濾過した。このＷＰＣを次に
オランダ特許１７３９１２号記載の如く沈降法で脱脂し
た。１０℃で４０時間の沈殿の後、上澄液をデカント
し、ｐＨ６．５に調整し５０℃で第２回目の限外濾過で
９０％容積減とした。得られたＷＰＩの８４０リットル
を２６℃に冷却し、５００リットルのカチオン交換樹脂
ＸＡ−６０と混合した。１時間穏やかに攪拌した後、濾
過によりカチオン交換樹脂を除き、６００リットルの酸
性化脱ミネラル水（ｐＨ４．６）で洗浄した。この蛋白
質溶液ならびに樹脂の洗浄水を混合し、全固形分５％の
溶液を得た。これを２６℃で１時間保持した。貯蔵中に
形成せる蛋白質フロックをウエトファリア セパレータ
ー タイプ ＳＢ７により分離した。沈殿物の温度を３
０℃以下に保つため遠心分離器は冷却水で冷却された。
【００５１】沈殿物を同量のｐＨ４．６；２６℃の酸性
水で希釈して２回洗浄した。次にこの沈殿物を前述の遠
心分離器を用いて分離した。最後にこのα−Ｌａエンリ
ッチ沈殿物をＮａＯＨ，ＫＯＨおよびＣａ（ＯＨ）２の
混合物を用いてｐＨ６．７に中和した。９０％蛋白質／
ＴＳ，６２％α−Ｌａ／蛋白質ならびに８％β−Ｌｇ／
蛋白質の組成で、蛋白質回収率は１８％であった。
水で希釈して２回洗浄した。次にこの沈殿物を前述の遠
心分離器を用いて分離した。最後にこのα−Ｌａエンリ
ッチ沈殿物をＮａＯＨ，ＫＯＨおよびＣａ（ＯＨ）２の
混合物を用いてｐＨ６．７に中和した。９０％蛋白質／
ＴＳ，６２％α−Ｌａ／蛋白質ならびに８％β−Ｌｇ／
蛋白質の組成で、蛋白質回収率は１８％であった。
【００５２】
【実施例６】実施例５で得られたＷＰＩの７８０リット
ルを用い実施例５の実験を繰り返した。カチオンにより
もたらされる蛋白質フロキュレーションの後、得られた
（５％蛋白質）けん濁液を孔径０，５μｍのアロックス
セラミック メンブランの設けられた向流ミクロフィル
トレーション装置を用い４回濃縮した。ミクロフィルト
レーション中温度は２６℃に保った。α画分の蛋白質回
収率はα−Ｌａ／β−Ｌｇ比８で２０％であった。この
生成物のＨＰＳＥＣクロマトグラムを図５に示した。β
−区分の組成は８３％β−Ｌｇおよび４％α−Ｌａであ
った。
ルを用い実施例５の実験を繰り返した。カチオンにより
もたらされる蛋白質フロキュレーションの後、得られた
（５％蛋白質）けん濁液を孔径０，５μｍのアロックス
セラミック メンブランの設けられた向流ミクロフィル
トレーション装置を用い４回濃縮した。ミクロフィルト
レーション中温度は２６℃に保った。α画分の蛋白質回
収率はα−Ｌａ／β−Ｌｇ比８で２０％であった。この
生成物のＨＰＳＥＣクロマトグラムを図５に示した。β
−区分の組成は８３％β−Ｌｇおよび４％α−Ｌａであ
った。
【図１−Ａ】実施例１でえられたα−画分のクロマトグ
ラムである。
ラムである。
【図１−Ｂ】実施例１でえられたβ−画分のクロマトグ
ラムである。
ラムである。
【図２】実施例１でえられたα−画分の全蛋白質、α−
Ｌａおよびβ−Ｌｇ回収率を示す図である
Ｌａおよびβ−Ｌｇ回収率を示す図である
【図３】実施例２でえられた無菌α−Ｌａ画分のＨＰＳ
ＥＣクロマトグラムである。
ＥＣクロマトグラムである。
【図４】比較目的で示した、市販バイプロＷＰＩからの
α−ＬａＷＰＣの回収率および組成を示す図である。
α−ＬａＷＰＣの回収率および組成を示す図である。
【図５】実施例６で得られたα−画分のＨＰＳＥＣクロ
マトグラムである。
マトグラムである。
───────────────────────────────────────────────────── フロントページの続き (51)Int.Cl.6 識別記号 庁内整理番号 ＦＩ 技術表示箇所 Ｃ０７Ｋ 14/47 8318−4Ｈ // Ａ６１Ｋ 38/16
Claims (19)
- 【請求項１】 ａ）ホエー蛋白質生成物を含む溶液を酸
の形でのカルシウム結合性イオン交換樹脂と共にインキ
ュベートしてα−ラクトアルブミンを不安定化ならし
め、 ｂ）前記樹脂を分離したあと処理蛋白質生成物溶液のｐ
Ｈを４．３〜４．８に調節し、 ｃ）前記蛋白質生成物溶液を１０〜５０℃でインキュベ
ートしてα−ラクトアルブミンの凝集を促進させ、 ｄ）前記蛋白質生成物溶液中の蛋白質をｐＨ４．３〜
４．８で分別してα−ラクトアルブミンリッチの画分と
β−ラクトグロブリンリッチの画分とに分け、 ｅ）α−ラクトアルブミンリッチ画分のｐＨを十分に大
にしてα−ラクトアルブミン画分を可溶化させ、 ｆ）所望によりβ−ラクトグロブリンリッチ画分のｐＨ
を十分に大にしてβ−ラクトグロブリン画分を中和する
ことを特徴とするホエ−蛋白質生成物からα−ラクトア
ルブミンおよび／またはβ−ラクトグロブリン リッ
チのホエー蛋白質濃縮物を回収する方法。 - 【請求項２】 最初のホエー蛋白質生成物の蛋白質濃度
が０．７〜１５％である 請求項１記載の方法。 - 【請求項３】 最初のホエー蛋白質生成物が脱脂せられ
る請求項１あるいは２記載の方法。 - 【請求項４】 最初のホエー蛋白質生成物のｐＨが少な
くとも５である請求項１〜３のいずれかに記載の方法。 - 【請求項５】 工程ａが１０〜５０℃で実施せられる請
求項１〜４のいずれかに記載の方法。 - 【請求項６】 カルシウム結合性イオン交換樹脂が強酸
イオン交換樹脂である請求項１〜５のいずれかに記載の
方法。 - 【請求項７】 工程ａのインキュベーション時間が少な
くとも３０分である請求項１〜６のいずれかに記載の方
法。 - 【請求項８】 工程ａでのインキュベート溶液のｐＨが
３．５〜５．０である請求項１〜７のいずれかに記載の
方法。 - 【請求項９】 工程ｂでｐＨが４．５５〜４．６５に調
節される請求項１〜８のいずれかに記載の方法。 - 【請求項１０】工程ｃでの温度が２５〜３０℃である請
求項１〜９のいずれかに記載の方法。 - 【請求項１１】工程ｃでのインキュベーション時間が少
なくとも３０分である請求項１〜１０のいずれかに記載
の方法。 - 【請求項１２】工程ｄでの分別が遠心分離あるいはミク
ロフィルトレーションにより実施せられる請求項１〜１
１のいずれかに記載の方法。 - 【請求項１３】工程ｄでの分別がｐＨ４．５５〜４．６
５で実施せられる請求項１〜１２のいずれかに記載の方
法。 - 【請求項１４】α−ラクトアルブミンリッチ画分がｐＨ
≧６で可溶化せられる請求項１〜１３のいずれかに記載
の方法。 - 【請求項１５】α−ラクトアルブミンリッチ画分が水酸
化ナトリウム、水酸化カリウムおよび／または水酸化カ
ルシウムを用いて可溶化せられ、所望により乾燥せられ
る請求項１４に記載の方法。 - 【請求項１６】α−ラクトアルブミンリッチ画分が好ま
しくは平均孔径０．３μｍ以下の膜を用いるミクロフィ
ルトレーションに付される請求項１〜１５のいずれかに
記載の方法。 - 【請求項１７】β−ラクトグロブリンリッチの画分がｐ
Ｈ＞６で中和され、所望により乾燥せられる請求項１〜
１３のいずれかに記載の方法。 - 【請求項１８】請求項１〜１６のいずれかに記載の方法
により単離されたエンリッチドα−ラクトアルブミンフ
ラクション。 - 【請求項１９】請求項１〜１３および１７のいずれかに
記載の方法により単離されたエンリッチドβ−ラクトグ
ロブリンフラクション。
Applications Claiming Priority (2)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| EP92204074A EP0604684B1 (en) | 1992-12-23 | 1992-12-23 | Process for the recovery of alpha-lactalbumin and beta-lactoglobulin from a whey protein product |
| NL92204074.6 | 1992-12-23 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH07123927A true JPH07123927A (ja) | 1995-05-16 |
Family
ID=8211169
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP5354797A Pending JPH07123927A (ja) | 1992-12-23 | 1993-12-22 | ホエー蛋白質生成物からα−ラクトアルブミンおよびβ−ラクトグロブリンを回収する方法 |
Country Status (9)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5420249A (ja) |
| EP (1) | EP0604684B1 (ja) |
| JP (1) | JPH07123927A (ja) |
| AT (1) | ATE154200T1 (ja) |
| AU (1) | AU664934B2 (ja) |
| CA (1) | CA2111668A1 (ja) |
| DE (1) | DE69220374T2 (ja) |
| DK (1) | DK0604684T3 (ja) |
| NZ (1) | NZ250400A (ja) |
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| JP2021529769A (ja) * | 2018-06-27 | 2021-11-04 | アーラ フーズ エイエムビーエイ | アルファ−ラクトアルブミン強化組成物を調製するための新規方法、関連製品及び乳児用調製粉乳等での使用 |
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| DE69633565T3 (de) | 1995-06-15 | 2013-01-17 | Crucell Holland B.V. | Verpackungssysteme für humane, menschliche adenoviren, zur verwendung in die gentherapie |
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