JPH04330252A - α−ラクトアルブミン含有量の高い組成物の製造方法 - Google Patents
α−ラクトアルブミン含有量の高い組成物の製造方法Info
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- JPH04330252A JPH04330252A JP3019114A JP1911491A JPH04330252A JP H04330252 A JPH04330252 A JP H04330252A JP 3019114 A JP3019114 A JP 3019114A JP 1911491 A JP1911491 A JP 1911491A JP H04330252 A JPH04330252 A JP H04330252A
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Abstract
(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるた
め要約のデータは記録されません。
め要約のデータは記録されません。
Description
【0001】
【産業上の利用分野】本発明は、乳質ホエーからα−ラ
クトアルブミン含有量の高い組成物を製造する方法に関
するものである。
クトアルブミン含有量の高い組成物を製造する方法に関
するものである。
【0002】
【従来の技術】一般に、乳清蛋白質はカゼイン及び大豆
蛋白質に比べ栄養価、蛋白利用効率が高いことから、母
乳代替品または栄養組成物の蛋白質源として利用するこ
とが知られている。特に、母乳代替品に利用する場合、
牛乳中の乳清蛋白質の主成分であるβ−ラクトグロブリ
ン(以下、β−Lgと略記する)は、母乳に存在しない
蛋白質であり、乳児アレルギーのアレルゲンとして作用
することから、β−Lgを低減するか或いはα−ラクト
アルブミン(以下、α−Laと略記する)含有量の高い
素材を利用することが好ましいと言われている。
蛋白質に比べ栄養価、蛋白利用効率が高いことから、母
乳代替品または栄養組成物の蛋白質源として利用するこ
とが知られている。特に、母乳代替品に利用する場合、
牛乳中の乳清蛋白質の主成分であるβ−ラクトグロブリ
ン(以下、β−Lgと略記する)は、母乳に存在しない
蛋白質であり、乳児アレルギーのアレルゲンとして作用
することから、β−Lgを低減するか或いはα−ラクト
アルブミン(以下、α−Laと略記する)含有量の高い
素材を利用することが好ましいと言われている。
【0003】これまで、チーズ製造及びカゼイン製造等
において副生するホエーは、そのままで或いは乳糖を除
去した低乳糖ホエー、又はこれらを各種の脱塩装置で処
理した脱塩ホエーとして、また或いは限外濾過処理をし
たホエー蛋白質濃縮物(以下WPCと略記する)等とし
て食品等に利用されている。一方、ホエーに含有されて
いる乳清蛋白質を個々の成分に分別する方法として、こ
れまでβ−Lgを低減するか或いはα−La含有量の高
い組成物を製造する試みがなされてきた。
において副生するホエーは、そのままで或いは乳糖を除
去した低乳糖ホエー、又はこれらを各種の脱塩装置で処
理した脱塩ホエーとして、また或いは限外濾過処理をし
たホエー蛋白質濃縮物(以下WPCと略記する)等とし
て食品等に利用されている。一方、ホエーに含有されて
いる乳清蛋白質を個々の成分に分別する方法として、こ
れまでβ−Lgを低減するか或いはα−La含有量の高
い組成物を製造する試みがなされてきた。
【0004】すなわち、α−La含有量の高い画分を分
離回収する方法としては、例えば桑田ら(J. Foo
d Sci., 50 (1985))、ピアス(Au
st. J. Dairy Technol., 42
(1987)) 及びモーブワら(特開昭56−36
494号公報)の方法等が示されており、ホエーを出発
原料として各種乳清蛋白質の物理的及び/又は化学的性
質の差を利用する試みがこれまで多くなされてきた。し
かしながら、これらの方法は、工程が複雑であり、高い
エネルギーコスト、低回収率、蛋白質の不可逆的変化等
の問題を有しており、工業的に実行可能な方法にまで規
模を拡大するには到っていない。
離回収する方法としては、例えば桑田ら(J. Foo
d Sci., 50 (1985))、ピアス(Au
st. J. Dairy Technol., 42
(1987)) 及びモーブワら(特開昭56−36
494号公報)の方法等が示されており、ホエーを出発
原料として各種乳清蛋白質の物理的及び/又は化学的性
質の差を利用する試みがこれまで多くなされてきた。し
かしながら、これらの方法は、工程が複雑であり、高い
エネルギーコスト、低回収率、蛋白質の不可逆的変化等
の問題を有しており、工業的に実行可能な方法にまで規
模を拡大するには到っていない。
【0005】また、乳清蛋白質を高濃度に回収する方法
としては、例えばウイト(J. N. deWit)
ら(Neth. Milk Dairy J., 40
(1986)) 及びエイヤース(J. S. Ay
ers)ら(New Zealand J. Dair
y Sci. and Tech., 21 (198
6)) の方法等、イオン交換体を用いた方法が示され
ているが、その際に副生する透過液は、乳糖の製造等に
利用されている程度であり、透過液中に含まれる乳清蛋
白質を高度に有効利用する方法については検討されてい
ない。
としては、例えばウイト(J. N. deWit)
ら(Neth. Milk Dairy J., 40
(1986)) 及びエイヤース(J. S. Ay
ers)ら(New Zealand J. Dair
y Sci. and Tech., 21 (198
6)) の方法等、イオン交換体を用いた方法が示され
ているが、その際に副生する透過液は、乳糖の製造等に
利用されている程度であり、透過液中に含まれる乳清蛋
白質を高度に有効利用する方法については検討されてい
ない。
【0006】
【発明が解決しようとする課題】本発明は、乳質ホエー
をpH調整後イオン交換体に接触させることにより、透
過液中に含まれるα−Laを効率良く分離、回収し有効
利用する方法を提供するものである。
をpH調整後イオン交換体に接触させることにより、透
過液中に含まれるα−Laを効率良く分離、回収し有効
利用する方法を提供するものである。
【0007】
【課題を解決するための手段】本発明は、乳質ホエーを
pH調整後イオン交換体と接触させ、イオン交換体透過
液を回収する。また、このイオン交換体透過液を濃縮し
結晶化法にて乳糖を除去する。また更には、これら組成
物を濃縮及び/又は脱塩し、必要に応じ乾燥粉末化して
なるα−La含有量の高い組成物の製造方法である。
pH調整後イオン交換体と接触させ、イオン交換体透過
液を回収する。また、このイオン交換体透過液を濃縮し
結晶化法にて乳糖を除去する。また更には、これら組成
物を濃縮及び/又は脱塩し、必要に応じ乾燥粉末化して
なるα−La含有量の高い組成物の製造方法である。
【0008】更に好ましくは、濃縮脱塩に際し、イオン
交換体透過液及び/又はこの透過液から乳糖を除去した
母液をpH4以下に調整した後、分画分子量10,00
0〜50,000の膜を用いて限外濾過を行うことで、
乳糖及び灰分を除去するとともに、チーズホエーに含ま
れているκ−カゼイングリコマクロペプチド(以下、G
MPと略記する)を効率よく除去することでα−La含
有量を高めることができる。
交換体透過液及び/又はこの透過液から乳糖を除去した
母液をpH4以下に調整した後、分画分子量10,00
0〜50,000の膜を用いて限外濾過を行うことで、
乳糖及び灰分を除去するとともに、チーズホエーに含ま
れているκ−カゼイングリコマクロペプチド(以下、G
MPと略記する)を効率よく除去することでα−La含
有量を高めることができる。
【0009】本発明の原料である乳質ホエーは、牛乳、
山羊乳、羊乳等の乳類からチーズ、酸カゼイン及びレン
ネットカゼイン等を製造する際に副生されるものである
。これらホエーには、カードや脂肪が少量残存している
ことが多いので、クリームセパレーター或いはクラリフ
ァイヤー等で予めこれらを除去することが望ましい。 また、β−Lg等の乳清蛋白質のイオン交換体への吸着
を効率的に行うために、UF装置等を用いて予め濃縮し
てもよい。また更には、電気透析及び/又はイオン交換
樹脂を用いて予め脱塩してもよい。
山羊乳、羊乳等の乳類からチーズ、酸カゼイン及びレン
ネットカゼイン等を製造する際に副生されるものである
。これらホエーには、カードや脂肪が少量残存している
ことが多いので、クリームセパレーター或いはクラリフ
ァイヤー等で予めこれらを除去することが望ましい。 また、β−Lg等の乳清蛋白質のイオン交換体への吸着
を効率的に行うために、UF装置等を用いて予め濃縮し
てもよい。また更には、電気透析及び/又はイオン交換
樹脂を用いて予め脱塩してもよい。
【0010】イオン交換体としては、乳質ホエーのpH
値によって陰イオン交換体または陽イオン交換体が使用
される。陰イオン交換体に付す場合は、pHを5以上に
調整する。この時、pH調整に用いる物質は何でもよい
が、例えばアルカリであれば水酸化ナトリウム、水酸化
カリウム、水酸化カルシウム、炭酸カリウム、クエン酸
ナトリウム等が例示できる。また樹脂脱塩したpH5〜
12程度の脱塩ホエーをpH調整に用いることもできる
。
値によって陰イオン交換体または陽イオン交換体が使用
される。陰イオン交換体に付す場合は、pHを5以上に
調整する。この時、pH調整に用いる物質は何でもよい
が、例えばアルカリであれば水酸化ナトリウム、水酸化
カリウム、水酸化カルシウム、炭酸カリウム、クエン酸
ナトリウム等が例示できる。また樹脂脱塩したpH5〜
12程度の脱塩ホエーをpH調整に用いることもできる
。
【0011】すなわち、pH5以上に調整したホエー中
では、殆どの乳清蛋白質は負に帯電しており、このホエ
ーを陰イオン交換体と接触させることにより主成分であ
るβ−Lgがα−Laに比べ選択的に吸着することから
、α−La及びGMPの一部は透過液として分別回収す
ることができる。また、陽イオン交換体に付す場合は、
pHを2〜4に調整する。この時、pH調整に用いる物
質は何でも良いが、例えば酸であれば塩酸、硫酸、酢酸
、乳酸、クエン酸等が例示できる。また、樹脂脱塩した
pH1〜4程度の脱塩ホエーをpH調整に用いることも
できる。
では、殆どの乳清蛋白質は負に帯電しており、このホエ
ーを陰イオン交換体と接触させることにより主成分であ
るβ−Lgがα−Laに比べ選択的に吸着することから
、α−La及びGMPの一部は透過液として分別回収す
ることができる。また、陽イオン交換体に付す場合は、
pHを2〜4に調整する。この時、pH調整に用いる物
質は何でも良いが、例えば酸であれば塩酸、硫酸、酢酸
、乳酸、クエン酸等が例示できる。また、樹脂脱塩した
pH1〜4程度の脱塩ホエーをpH調整に用いることも
できる。
【0012】すなわち、pH2〜4に調整したホエー中
では、殆どの乳清蛋白質は正に帯電しており、一方GM
Pは負に帯電している。このホエーを陽イオン交換体と
接触させることにより主成分であるβ−Lgがα−La
に比べ選択的に吸着することから、α−La及び殆どの
GMPは透過液として分別回収することができる。尚、
イオン交換体に乳清蛋白質を吸着させる技術については
前記したようにウイトらの方法やエイヤースらの方法等
が示されており、これらはイオン交換体として、四級メ
チルアンモニウム基又はジエチルアミノエチル基等を交
換基とする陰イオン交換体、またはカルボキシメチル基
又はスルホン基等を交換基とする陽イオン交換体を用い
たものであり、これら技術はイオン交換体にホエーを接
触させることにより、乳清蛋白質を吸着させWPI(ホ
エー蛋白単離物)を調製するために利用されているにす
ぎない。一方、透過液は、脱蛋白質ホエーとして乳糖の
製造に利用されているにすぎず、その有効利用について
は検討されていないことから、本発明者らはホエーのp
Hを調整後イオン交換体に付すことにより、α−Laを
この脱蛋白質ホエーである透過液に含ませ且つ効果的に
分離回収する方法を見出した。
では、殆どの乳清蛋白質は正に帯電しており、一方GM
Pは負に帯電している。このホエーを陽イオン交換体と
接触させることにより主成分であるβ−Lgがα−La
に比べ選択的に吸着することから、α−La及び殆どの
GMPは透過液として分別回収することができる。尚、
イオン交換体に乳清蛋白質を吸着させる技術については
前記したようにウイトらの方法やエイヤースらの方法等
が示されており、これらはイオン交換体として、四級メ
チルアンモニウム基又はジエチルアミノエチル基等を交
換基とする陰イオン交換体、またはカルボキシメチル基
又はスルホン基等を交換基とする陽イオン交換体を用い
たものであり、これら技術はイオン交換体にホエーを接
触させることにより、乳清蛋白質を吸着させWPI(ホ
エー蛋白単離物)を調製するために利用されているにす
ぎない。一方、透過液は、脱蛋白質ホエーとして乳糖の
製造に利用されているにすぎず、その有効利用について
は検討されていないことから、本発明者らはホエーのp
Hを調整後イオン交換体に付すことにより、α−Laを
この脱蛋白質ホエーである透過液に含ませ且つ効果的に
分離回収する方法を見出した。
【0013】こうして得られたイオン交換体透過液は、
α−La含有量の高い組成物としてそのまま、また更に
濃縮及び/又は脱塩し、更には必要に応じ乾燥粉末化し
て用いることができる。また、得られたイオン交換体透
過液は、濃縮・結晶化により乳糖を除去し、その母液を
α−La含有量の高い組成物として利用することもでき
る。
α−La含有量の高い組成物としてそのまま、また更に
濃縮及び/又は脱塩し、更には必要に応じ乾燥粉末化し
て用いることができる。また、得られたイオン交換体透
過液は、濃縮・結晶化により乳糖を除去し、その母液を
α−La含有量の高い組成物として利用することもでき
る。
【0014】また、更にα−La含有量の高い組成物を
得ようとする場合には、濃縮脱塩に際し、イオン交換体
透過液又は母液、或いはこれらの混合液をpH4以下に
調整した後、分画分子量10,000〜50,000の
膜を用い限外濾過処理を行うとよい。分画分子量10,
000未満の膜を用いるとGMPが透過しにくくなって
分画されず、50,000を超える膜ではGMPは透過
するものの同時にα−Laも透過し、分画が実質上でき
なくなる。すなわち、GMPはpH4を境として、それ
以下ではモノマー(分子量9,000)、それを超える
とポリマー(分子量40,000〜50,000)とし
て存在するので、透過液中に含まれるGMPを効率よく
除去し、α−La含有量を高めるには上記の範囲の膜を
用いるのがよい。
得ようとする場合には、濃縮脱塩に際し、イオン交換体
透過液又は母液、或いはこれらの混合液をpH4以下に
調整した後、分画分子量10,000〜50,000の
膜を用い限外濾過処理を行うとよい。分画分子量10,
000未満の膜を用いるとGMPが透過しにくくなって
分画されず、50,000を超える膜ではGMPは透過
するものの同時にα−Laも透過し、分画が実質上でき
なくなる。すなわち、GMPはpH4を境として、それ
以下ではモノマー(分子量9,000)、それを超える
とポリマー(分子量40,000〜50,000)とし
て存在するので、透過液中に含まれるGMPを効率よく
除去し、α−La含有量を高めるには上記の範囲の膜を
用いるのがよい。
【0015】
【発明の効果】このように本発明によれば、乳質ホエー
をpH調整後イオン交換体に接触させることにより、α
−La含有量の高い組成物を工業的規模で安価に、且つ
簡便に効率よく製造することができる。このようにして
得られたα−La含有量の高い組成物は食品素材や医薬
品素材として利用することが可能であり、産業界にとっ
て極めて有益である。
をpH調整後イオン交換体に接触させることにより、α
−La含有量の高い組成物を工業的規模で安価に、且つ
簡便に効率よく製造することができる。このようにして
得られたα−La含有量の高い組成物は食品素材や医薬
品素材として利用することが可能であり、産業界にとっ
て極めて有益である。
【0016】
【実施例】以下、実施例に基づき本発明を具体的に説明
する。 実施例1 塩酸にてpH3.5 に調整したチェダーチーズホエー
100kg を、陽イオン交換樹脂Indion S3
(Phoenix Chemicals社)3リット
ルと混合し20時間ゆっくり攪拌後、濾過用フィルター
にて透過液とイオン交換体を分離した。得られた透過液
99.2kgは、固形5.5g/100g 、蛋白質0
.6g/100g 、α−La0.2g/100g を
含んでいた。
する。 実施例1 塩酸にてpH3.5 に調整したチェダーチーズホエー
100kg を、陽イオン交換樹脂Indion S3
(Phoenix Chemicals社)3リット
ルと混合し20時間ゆっくり攪拌後、濾過用フィルター
にて透過液とイオン交換体を分離した。得られた透過液
99.2kgは、固形5.5g/100g 、蛋白質0
.6g/100g 、α−La0.2g/100g を
含んでいた。
【0017】尚、α−Laの定量については、電気泳動
法(Laemmli 法:Laemmli V. K.
;Nature, 227, 680 (1970)
)を用いて測定した。 実施例2 水酸化ナトリウムにてpH6.5 に調整したレンネッ
トカゼインホエー100kg を、陰イオン交換樹脂
SpherosilQMA(ローヌプーラン社製)4リ
ットルを充填した充填層型カラムに、SV=2.5 に
て10時間通液した。透過液99.0kgは、固形5.
8g/100g 、蛋白質0.7g/100g 、α−
La0.4g/100gを含んでいた。
法(Laemmli 法:Laemmli V. K.
;Nature, 227, 680 (1970)
)を用いて測定した。 実施例2 水酸化ナトリウムにてpH6.5 に調整したレンネッ
トカゼインホエー100kg を、陰イオン交換樹脂
SpherosilQMA(ローヌプーラン社製)4リ
ットルを充填した充填層型カラムに、SV=2.5 に
て10時間通液した。透過液99.0kgは、固形5.
8g/100g 、蛋白質0.7g/100g 、α−
La0.4g/100gを含んでいた。
【0018】実施例3
実施例1で得られた透過液を減圧濃縮機を用いて固形6
0%に濃縮し、乳糖を結晶化法にて除去した。結晶化し
た乳糖を水で洗浄後、得られた母液6.4kg は、固
形35.0g/100g、蛋白質9.0g/100g、
α−La2.8g/100g を含んでいた。 実施例4 実施例2で得られた透過液を減圧濃縮機を用いて固形5
5%に濃縮し、乳糖を結晶化法にて除去した。結晶化し
た乳糖を水で洗浄後、得られた母液8.6kg は、固
形40.0g/100g、蛋白質8.0g/100g
、α−La4.5g/100g を含んでいた。
0%に濃縮し、乳糖を結晶化法にて除去した。結晶化し
た乳糖を水で洗浄後、得られた母液6.4kg は、固
形35.0g/100g、蛋白質9.0g/100g、
α−La2.8g/100g を含んでいた。 実施例4 実施例2で得られた透過液を減圧濃縮機を用いて固形5
5%に濃縮し、乳糖を結晶化法にて除去した。結晶化し
た乳糖を水で洗浄後、得られた母液8.6kg は、固
形40.0g/100g、蛋白質8.0g/100g
、α−La4.5g/100g を含んでいた。
【0019】実施例5
実施例2で得られた透過液を塩酸にてpH3.4 に調
整し、分画分子量20,000の膜を用いて限外濾過し
、得られた濃縮液を、ダイアフィルトレーションにて脱
塩した。得られた脱塩濃縮液8kgは、固形11.5g
/100g、蛋白質8.5g/100g 、α−La4
.2g/100g を含んでいた。これを常法により濃
縮・乾燥して粉末0.90kgを得た。
整し、分画分子量20,000の膜を用いて限外濾過し
、得られた濃縮液を、ダイアフィルトレーションにて脱
塩した。得られた脱塩濃縮液8kgは、固形11.5g
/100g、蛋白質8.5g/100g 、α−La4
.2g/100g を含んでいた。これを常法により濃
縮・乾燥して粉末0.90kgを得た。
【0020】実施例6
実施例3で得られた母液に水5.6kg を添加し、ク
エン酸にてpH3.8 に調整後、分画分子量10,0
00の膜を用いて限外濾過し、得られた濃縮液を、ダイ
アフィルトレーションにて脱塩した。得られた脱塩濃縮
液5kgは、固形7.9g/100g 、蛋白質6.0
g/100g 、α−La3.5g/100g を含ん
でいた。これを常法により濃縮・乾燥して粉末400g
を得た。
エン酸にてpH3.8 に調整後、分画分子量10,0
00の膜を用いて限外濾過し、得られた濃縮液を、ダイ
アフィルトレーションにて脱塩した。得られた脱塩濃縮
液5kgは、固形7.9g/100g 、蛋白質6.0
g/100g 、α−La3.5g/100g を含ん
でいた。これを常法により濃縮・乾燥して粉末400g
を得た。
Claims (8)
- 【請求項1】 pHを5以上に調整した乳質ホエーを
陰イオン交換体に接触させ透過液を得ることを特徴とす
るα−ラクトアルブミン含有量の高い組成物の製造方法
。 - 【請求項2】 pHを2〜4に調整した乳質ホエーを
陽イオン交換体に接触させ透過液を得ることを特徴とす
るα−ラクトアルブミン含有量の高い組成物の製造方法
。 - 【請求項3】 得られた陰イオン交換体透過液を、更
に濃縮し、結晶化法にて含有する乳糖を除去する請求項
1記載の製造方法。 - 【請求項4】 得られた陽イオン交換体透過液を、更
に濃縮し、結晶化法にて含有する乳糖を除去する請求項
2記載の製造方法。 - 【請求項5】 請求項1または請求項3にて得られた
組成物を濃縮及び/又は脱塩し、更には必要に応じ乾燥
粉末化することを特徴とするα−ラクトアルブミン含有
量の高い組成物の製造方法。 - 【請求項6】 請求項2または請求項4にて得られた
組成物を濃縮及び/又は脱塩し、更には必要に応じ乾燥
粉末化することを特徴とするα−ラクトアルブミン含有
量の高い組成物の製造方法。 - 【請求項7】 濃縮脱塩に際し、pH4以下に調整し
た後、分画分子量10,000〜50,000の膜を用
い、限外濾過処理を行う請求項5記載の製造方法。 - 【請求項8】 濃縮脱塩に際し、pH4以下に調整し
た後、分画分子量10,000〜50,000の膜を用
い、限外濾過処理を行う請求項6記載の製造方法。
Priority Applications (5)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP3019114A JP2961625B2 (ja) | 1991-01-21 | 1991-01-21 | α−ラクトアルブミン含有量の高い組成物の製造方法 |
NZ241328A NZ241328A (en) | 1991-01-21 | 1992-01-17 | Process for preparing alpha-lactalbumin from a whey composition with an anion exchanger |
FR9200545A FR2671697B1 (fr) | 1991-01-21 | 1992-01-20 | Procede de fabrication d'une composition a teneur elevee en alpha-lactalbumine. |
AU11301/92A AU650719B2 (en) | 1991-01-21 | 1992-02-27 | Process for manufacturing high alpha-lactalubmin content composition containing sialic acids |
US08/231,984 US5434250A (en) | 1991-01-21 | 1994-04-21 | Process for manufacturing high α-lactalbumin content composition |
Applications Claiming Priority (2)
Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
---|---|---|---|
JP3019114A JP2961625B2 (ja) | 1991-01-21 | 1991-01-21 | α−ラクトアルブミン含有量の高い組成物の製造方法 |
AU11301/92A AU650719B2 (en) | 1991-01-21 | 1992-02-27 | Process for manufacturing high alpha-lactalubmin content composition containing sialic acids |
Publications (2)
Publication Number | Publication Date |
---|---|
JPH04330252A true JPH04330252A (ja) | 1992-11-18 |
JP2961625B2 JP2961625B2 (ja) | 1999-10-12 |
Family
ID=25614423
Family Applications (1)
Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
---|---|---|---|
JP3019114A Expired - Fee Related JP2961625B2 (ja) | 1991-01-21 | 1991-01-21 | α−ラクトアルブミン含有量の高い組成物の製造方法 |
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Country | Link |
---|---|
US (1) | US5434250A (ja) |
JP (1) | JP2961625B2 (ja) |
AU (1) | AU650719B2 (ja) |
FR (1) | FR2671697B1 (ja) |
NZ (1) | NZ241328A (ja) |
Cited By (3)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
WO1994012053A1 (en) * | 1992-11-30 | 1994-06-09 | Morinaga Milk Industry Co., Ltd. | Low-phosphorus whey protein, process for producing the same, hydrolyzate of purified low-phosphorus whey protein, and process for producing the same |
JP2001231510A (ja) * | 2000-02-22 | 2001-08-28 | Snow Brand Milk Prod Co Ltd | 水産練製品 |
WO2017154867A1 (ja) * | 2016-03-07 | 2017-09-14 | 雪印メグミルク株式会社 | ホエイタンパク質の分画方法、α-ラクトアルブミンを含む組成物の製造方法及びβ-ラクトグロブリンを含む組成物の製造方法 |
Families Citing this family (9)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
EP0604684B1 (en) * | 1992-12-23 | 1997-06-11 | Campina Melkunie B.V. | Process for the recovery of alpha-lactalbumin and beta-lactoglobulin from a whey protein product |
EP0776214B1 (en) | 1994-08-16 | 1999-07-28 | Hemant Sabharwal | Antibacterial composition containing multimeric alpha-lactalbumin |
WO1997026797A1 (en) | 1996-01-26 | 1997-07-31 | John Stephen Ayers | Method of separating and recovering proteins from a protein solution |
EP0880902A1 (fr) * | 1997-05-27 | 1998-12-02 | Nestlé Produkte AG | Procédé de traitement d'une matiére première lactosérique |
GB9724725D0 (en) * | 1997-11-21 | 1998-01-21 | Svanborg Catharina | Protein production process |
JP2001524491A (ja) | 1997-11-21 | 2001-12-04 | カタリーナ・スヴァンボルイ | ラクトアルブミン生産方法 |
US20030166866A1 (en) * | 2002-01-28 | 2003-09-04 | Land O' Lakes, Inc. | Method of processing a proteinaceous material to recover K-casein macropeptide and polymers of a-lactalbumin and B-lactoglobulin |
GB0210464D0 (en) | 2002-05-08 | 2002-06-12 | Svanborg Catharina | Therapeutic treatment |
US20110015672A1 (en) * | 2009-07-17 | 2011-01-20 | Tyco Healthcare Group Lp | Method for Coating a Medical Device |
Family Cites Families (13)
Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
---|---|---|---|---|
US2606181A (en) * | 1949-11-08 | 1952-08-05 | Wyeth Corp | Lactalbumin of improved taste for human consumption |
DE2138277C2 (de) * | 1971-07-30 | 1982-09-16 | Meggle Milchindustrie Gmbh & Co Kg, 8094 Reitmehring | Verfahren zur Herstellung eines Molkeeiweißkonzentrates |
FR2459619B1 (fr) * | 1979-06-26 | 1983-07-29 | Agronomique Inst Nat Rech | Procede pour l'obtention a partir de lactoserum, d'un produit enrichi en alpha-lactalbumine et applications dudit procede |
FR2487642B2 (fr) * | 1980-07-31 | 1985-10-18 | Bel Fromageries | Procede de preparation de fractions proteiques par ultrafiltration et chromatographie d'exclusion et d'echange d'ions |
US4834974A (en) * | 1986-01-13 | 1989-05-30 | Protein Technologies, Inc. | Immunologically active whey fraction and recovery process |
FR2584727B1 (fr) * | 1985-07-11 | 1988-06-17 | Roussel Uclaf | Procede d'extraction de proteines du lait, produits, application du procede, et compositions pharmaceutiques |
JPS6339545A (ja) * | 1986-08-04 | 1988-02-20 | Meiji Milk Prod Co Ltd | 牛乳ホエ−中のβ−ラクトグロブリンの除去方法 |
GB8723651D0 (en) * | 1987-10-08 | 1987-11-11 | Express Foods Group Ltd | Process for containing concentrates |
GB8729031D0 (en) * | 1987-12-11 | 1988-01-27 | Express Foods Group Ltd | Isolation of immunoglobulin rich fraction from whey |
FR2646993B1 (fr) * | 1989-05-19 | 1993-08-13 | Union Coop Agricole | Frloyer alain frdupont patrick maschine zum handhaben zerbrechlicher produkte, wie kaesebruch bei der herstellung von kaese. |
JP2976349B2 (ja) * | 1990-11-29 | 1999-11-10 | 雪印乳業株式会社 | k―カゼイングリコマクロペプチドの製造法 |
NZ240725A (en) * | 1990-11-30 | 1994-05-26 | Snow Brand Milk Products Co Ltd | Preparation of milk having a high alpha-lactalbumin content by ultrafiltration or cross-flow filtration treatment of heat treated milk |
JP2920427B2 (ja) * | 1991-01-21 | 1999-07-19 | 雪印乳業株式会社 | κ−カゼイングリコマクロペプチドの製造法 |
-
1991
- 1991-01-21 JP JP3019114A patent/JP2961625B2/ja not_active Expired - Fee Related
-
1992
- 1992-01-17 NZ NZ241328A patent/NZ241328A/xx not_active IP Right Cessation
- 1992-01-20 FR FR9200545A patent/FR2671697B1/fr not_active Expired - Lifetime
- 1992-02-27 AU AU11301/92A patent/AU650719B2/en not_active Expired
-
1994
- 1994-04-21 US US08/231,984 patent/US5434250A/en not_active Expired - Lifetime
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AU682479B2 (en) * | 1992-11-30 | 1997-10-09 | Morinaga Milk Industry Company Limited | Low-phosphorus whey protein, manufacturing method thereof, low-phosphorus purified whey hydrolysate and manufacturing method thereof |
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WO2017154867A1 (ja) * | 2016-03-07 | 2017-09-14 | 雪印メグミルク株式会社 | ホエイタンパク質の分画方法、α-ラクトアルブミンを含む組成物の製造方法及びβ-ラクトグロブリンを含む組成物の製造方法 |
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Publication number | Publication date |
---|---|
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NZ241328A (en) | 1993-11-25 |
FR2671697A1 (fr) | 1992-07-24 |
US5434250A (en) | 1995-07-18 |
AU1130192A (en) | 1993-09-09 |
AU650719B2 (en) | 1994-06-30 |
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