JP2930423B2 - ホエー成分を分別するための方法 - Google Patents
ホエー成分を分別するための方法Info
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Classifications
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23J—PROTEIN COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS; WORKING-UP PROTEINS FOR FOODSTUFFS; PHOSPHATIDE COMPOSITIONS FOR FOODSTUFFS
- A23J1/00—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites
- A23J1/20—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey
- A23J1/205—Obtaining protein compositions for foodstuffs; Bulk opening of eggs and separation of yolks from whites from milk, e.g. casein; from whey from whey, e.g. lactalbumine
-
- A—HUMAN NECESSITIES
- A23—FOODS OR FOODSTUFFS; TREATMENT THEREOF, NOT COVERED BY OTHER CLASSES
- A23V—INDEXING SCHEME RELATING TO FOODS, FOODSTUFFS OR NON-ALCOHOLIC BEVERAGES AND LACTIC OR PROPIONIC ACID BACTERIA USED IN FOODSTUFFS OR FOOD PREPARATION
- A23V2002/00—Food compositions, function of food ingredients or processes for food or foodstuffs
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Description
【発明の詳細な説明】 この発明は、ホエー（乳漿、乳清）からのタンパク質
およびその他の生成物の回収に関し、特にホエーからの
α−ラクトアルブミンおよびβ−ラクトグロブリンの分
別に関する。
およびその他の生成物の回収に関し、特にホエーからの
α−ラクトアルブミンおよびβ−ラクトグロブリンの分
別に関する。
ホエーとは、チーズやカゼインなどある種の乳製品を
製造する際の水性の流出物である。乳脂肪の部分に加え
て、ホエーはタンパク質、ラクトースおよびミネラルを
含む。ホエー中で主要なタンパク質は、α−ラクトアル
ブミンおよびβ−ラクトグロブリンである。これらの成
分は独自に、かつ特に部分的または実質的に精製された
形で回収された場合には、経済的に価値のあるものであ
る。
製造する際の水性の流出物である。乳脂肪の部分に加え
て、ホエーはタンパク質、ラクトースおよびミネラルを
含む。ホエー中で主要なタンパク質は、α−ラクトアル
ブミンおよびβ−ラクトグロブリンである。これらの成
分は独自に、かつ特に部分的または実質的に精製された
形で回収された場合には、経済的に価値のあるものであ
る。
ホエーを処理するための既知の方法の１つは、EP ０
368 864 B1号に記載されているものである。この方
法（以後、「ピアース（Pearce）プロセス」と称する）
では、生ホエーが、元の値の25％を下回らないレベルま
でその比重およびイオン強度が低減されるように処理さ
れる。処理の前または後のいずれかに、酸を添加するこ
とによりpHが3.8から5.5の間に調節される。次に、ホエ
ーはα−ラクトアルブミンフラクションが選択的に凝集
することが許容されるよう、少なくとも30秒間55℃と70
℃の間に加熱される。その後、ホエーは凝集したタンパ
ク質のフロキュレーション（綿状沈殿）を起こすのに十
分な時間だけ、55℃を下回るよう冷却され、凝集させら
れたα−ラクトアルブミンが採取される。β−ラクトグ
ロブリンはラクトースなどの他のホエー成分とともに、
用いられた条件下では可溶性のままであり、必要であれ
ば母液から回収され得る。
368 864 B1号に記載されているものである。この方
法（以後、「ピアース（Pearce）プロセス」と称する）
では、生ホエーが、元の値の25％を下回らないレベルま
でその比重およびイオン強度が低減されるように処理さ
れる。処理の前または後のいずれかに、酸を添加するこ
とによりpHが3.8から5.5の間に調節される。次に、ホエ
ーはα−ラクトアルブミンフラクションが選択的に凝集
することが許容されるよう、少なくとも30秒間55℃と70
℃の間に加熱される。その後、ホエーは凝集したタンパ
ク質のフロキュレーション（綿状沈殿）を起こすのに十
分な時間だけ、55℃を下回るよう冷却され、凝集させら
れたα−ラクトアルブミンが採取される。β−ラクトグ
ロブリンはラクトースなどの他のホエー成分とともに、
用いられた条件下では可溶性のままであり、必要であれ
ば母液から回収され得る。
ホエーから精製されたタンパク質フラクションを回収
するための別の方法が、アマンドソン，シー・エイチ
（Amundson.C.H.）らによって、1982年刊行のジャーナ
ル・オブ・フード・プロセシング・アンド・プリザベー
ション（Journal of Food Processing and Preservatio
n）6,55−71で説明されている。アマンドソンのプロセ
スがピアースのプロセスと大きく異なるところは、選択
的に沈殿させられるのがβ−ラクトグロブリンであっ
て、α−ラクトアルブミンは母液中の溶液に残っている
ということである。アマンドソンのプロセスに従えば、
生ホエーはタンパク質を濃縮する一方で、水、ミネラル
およびラクトースなどの低分子量のフラクションを除去
するべく処理される。濃縮物のpHは4.65に調節され、続
いてカルシウムイオンを含む低分子量のイオンを取除く
べく脱ミネラルのステップが行なわれる。pHはその後4.
65に再調節される。用いられているpHおよび低イオン強
度の条件下では、β−ラクトグロブリンは凝集するもの
であって、沈殿物として分離させ、α−ラクトアルブミ
ンを溶液中に残存させることができる。
するための別の方法が、アマンドソン，シー・エイチ
（Amundson.C.H.）らによって、1982年刊行のジャーナ
ル・オブ・フード・プロセシング・アンド・プリザベー
ション（Journal of Food Processing and Preservatio
n）6,55−71で説明されている。アマンドソンのプロセ
スがピアースのプロセスと大きく異なるところは、選択
的に沈殿させられるのがβ−ラクトグロブリンであっ
て、α−ラクトアルブミンは母液中の溶液に残っている
ということである。アマンドソンのプロセスに従えば、
生ホエーはタンパク質を濃縮する一方で、水、ミネラル
およびラクトースなどの低分子量のフラクションを除去
するべく処理される。濃縮物のpHは4.65に調節され、続
いてカルシウムイオンを含む低分子量のイオンを取除く
べく脱ミネラルのステップが行なわれる。pHはその後4.
65に再調節される。用いられているpHおよび低イオン強
度の条件下では、β−ラクトグロブリンは凝集するもの
であって、沈殿物として分離させ、α−ラクトアルブミ
ンを溶液中に残存させることができる。
本発明はホエーをその成分の回収のため、特に実質的
に純粋なβ−ラクトグロブリンフラクション、濃縮され
たα−ラクトアルブミンフラクション、およびラクトー
スを回収するための、効率的かつ統合された方法を提供
しようとするものである。
に純粋なβ−ラクトグロブリンフラクション、濃縮され
たα−ラクトアルブミンフラクション、およびラクトー
スを回収するための、効率的かつ統合された方法を提供
しようとするものである。
したがって、本発明はホエー成分の回収のための方法
を提供するものであって、以下のステップを含む。
を提供するものであって、以下のステップを含む。
（ａ） 生ホエーのミネラル含量を低減する、特にカル
シウム含量を乾燥物を基準にして120p.p.m.未満に低減
するステップ。
シウム含量を乾燥物を基準にして120p.p.m.未満に低減
するステップ。
（ｂ） ホエーのpHを1.8と3.4の間まで低減するステッ
プ。
プ。
（ｃ） 50秒から95秒の間、ホエーを71℃と98℃の間ま
で加熱し、続いて約10℃まで急速に冷却するステップ。
で加熱し、続いて約10℃まで急速に冷却するステップ。
（ｄ） ホエーを69℃を越えない温度で55％と63％の間
の総固形分になるまで濃縮するステップ。
の総固形分になるまで濃縮するステップ。
（ｅ） ホエーからラクトースが結晶化するのに十分な
時間と温度で、ホエーを冷却するステップ。
時間と温度で、ホエーを冷却するステップ。
（ｆ） 結果として得られたラクトース結晶を、残存ホ
エータンパク質液から分離するステップ。
エータンパク質液から分離するステップ。
（ｇ） ホエータンパク質液のpHを、4.3と4.7の間のpH
に、10℃末端の温度で調節し、次に１時間から３時間、
35℃と54℃との間の温度まで加熱するステップ。
に、10℃末端の温度で調節し、次に１時間から３時間、
35℃と54℃との間の温度まで加熱するステップ。
（ｈ） 結果として得られた、濃縮されたα−ラクトア
ルブミンを含む凝集物を、実質的に純粋なβ−ラクトグ
ロブリンを含むホエータンパク質液から分離するステッ
プ。
ルブミンを含む凝集物を、実質的に純粋なβ−ラクトグ
ロブリンを含むホエータンパク質液から分離するステッ
プ。
（ｉ） α−ラクトアルブミン濃縮凝集物を、該ホエー
タンパク質液と等イオン性の溶液で洗浄し、4.3と4.7の
間のpHに調節して、α−ラクトアルブミンを遠心分離ま
たは濾過によって再分別することにより精製するステッ
プ。
タンパク質液と等イオン性の溶液で洗浄し、4.3と4.7の
間のpHに調節して、α−ラクトアルブミンを遠心分離ま
たは濾過によって再分別することにより精製するステッ
プ。
β−ラクトグロブリンフラクションは、限外濾過によ
ってさらに濃縮し、β−ラクトグロブリン保留物および
透過物にすることができる。
ってさらに濃縮し、β−ラクトグロブリン保留物および
透過物にすることができる。
好ましい方法では、ステップ（ａ）および（ｂ）は電
気透析およびカチオン交換の組合せを用いて行なわれ
る。これにより、酸を直接加えなくてもpHを必要な値ま
で下げることができ、かカチオン濃度を必要なレベルま
で下げることができる。好ましくは、pH1.8と2.2との間
に調節される。ステップ（ａ）および（ｂ）は同時に行
なわれてもよい。
気透析およびカチオン交換の組合せを用いて行なわれ
る。これにより、酸を直接加えなくてもpHを必要な値ま
で下げることができ、かカチオン濃度を必要なレベルま
で下げることができる。好ましくは、pH1.8と2.2との間
に調節される。ステップ（ａ）および（ｂ）は同時に行
なわれてもよい。
ホエーの濃縮は、２段階プロセスで行なわれてもよ
い。第１段階は20％と35％の間の総固形分含量まで70℃
未満で濃縮することであり、第２段階は55％と63％の間
の総固形分含量を達成すべく64℃またはそれ以下で行な
われる。第１段階の濃縮は蒸発によって、または膜の使
用および蒸発によって達成され、第２段階は、蒸発によ
って行なわれる。
い。第１段階は20％と35％の間の総固形分含量まで70℃
未満で濃縮することであり、第２段階は55％と63％の間
の総固形分含量を達成すべく64℃またはそれ以下で行な
われる。第１段階の濃縮は蒸発によって、または膜の使
用および蒸発によって達成され、第２段階は、蒸発によ
って行なわれる。
必要に応じて、第１の濃縮段階の後、第２の濃縮段階
の前にさらなる脱ミネラル化のステップがとられて、存
在するリン酸塩の量がさらに低減されてもよい。
の前にさらなる脱ミネラル化のステップがとられて、存
在するリン酸塩の量がさらに低減されてもよい。
加熱調整ステップ（ｃ）の後、ホエー中のタンパク質
は溶解状態のままであるため、ステップ（ｆ）ではこれ
らのタンパク質を一緒にとってしまうことなく、ラクト
ースを結晶化および機械的分離によって取除くことがで
きる。ラクトース結晶を取除いた後では、残っているホ
エータンパク質液は典型的には乾燥物を基準にして31％
と45％の間のタンパク質を含む。ステップ（ｇ）での、
このホエー液のα−ラクトアルブミン成分を凝集させる
のに好ましい温度範囲は、35℃から54℃の間である。最
も好ましくは、ステップ（ｇ）は52＋／−２℃の温度で
行なわれる。
は溶解状態のままであるため、ステップ（ｆ）ではこれ
らのタンパク質を一緒にとってしまうことなく、ラクト
ースを結晶化および機械的分離によって取除くことがで
きる。ラクトース結晶を取除いた後では、残っているホ
エータンパク質液は典型的には乾燥物を基準にして31％
と45％の間のタンパク質を含む。ステップ（ｇ）での、
このホエー液のα−ラクトアルブミン成分を凝集させる
のに好ましい温度範囲は、35℃から54℃の間である。最
も好ましくは、ステップ（ｇ）は52＋／−２℃の温度で
行なわれる。
β−ラクトグロブリンからα−ラクトアルブミンを分
別した後、双方の生成物に、脱脂、中和、濃縮および／
または噴霧乾燥を含むさらなる後処理を施してもよい。
別した後、双方の生成物に、脱脂、中和、濃縮および／
または噴霧乾燥を含むさらなる後処理を施してもよい。
この発明の方法では、生ホエーは部分的にそれを脱ミ
ネラル化するために処理され、pHは3.4またはそれ以下
に調節される。pHの調節は少なくとも部分的には酸を添
加することによって成し遂げられてもよいが、好ましい
方法では、pHの低減は酸を加えることなくカチオン交換
によってもたらされる。ホエーは、チーズホエー、酸ま
たはレンネットカゼインホエーであってもよい。次に、
ホエーは71℃と98℃の間での高温処理が施される。この
温度と有効なイオン条件下では、β−ラクトグロブリン
は溶液中に残り、一方α−ラクトアルブミンはいずれに
せよα−ラクトアルブミンタンパク質分子のフロキュレ
ーションを起こさない結果をもたらす変化を被る。次
に、ホエーは冷却および濃縮され、その後この低められ
た温度でラクトース結晶の生成がもたらされる。結晶は
集められ、α−ラクトアルブミンとβ−ラクトグロブリ
ンとの双方を溶液状態で含むホエータンパク質液が保留
される。次のステップで、ホエータンパク質液はpH4.3
と4.7の間に調節され、35℃と54℃の間に加熱される。
α−ラクトアルブミンはこの条件下で凝集する。このフ
ロキュレーションによって、α−ラクトアルブミンは機
械的分離により可溶性のβ−ラクトグロブリンから分離
させることができ、その結果濃縮されたα−ラクトアル
ブミンの流れと、実質的に純粋なβ−ラクトグロブリン
の流れとがもたらされる。
ネラル化するために処理され、pHは3.4またはそれ以下
に調節される。pHの調節は少なくとも部分的には酸を添
加することによって成し遂げられてもよいが、好ましい
方法では、pHの低減は酸を加えることなくカチオン交換
によってもたらされる。ホエーは、チーズホエー、酸ま
たはレンネットカゼインホエーであってもよい。次に、
ホエーは71℃と98℃の間での高温処理が施される。この
温度と有効なイオン条件下では、β−ラクトグロブリン
は溶液中に残り、一方α−ラクトアルブミンはいずれに
せよα−ラクトアルブミンタンパク質分子のフロキュレ
ーションを起こさない結果をもたらす変化を被る。次
に、ホエーは冷却および濃縮され、その後この低められ
た温度でラクトース結晶の生成がもたらされる。結晶は
集められ、α−ラクトアルブミンとβ−ラクトグロブリ
ンとの双方を溶液状態で含むホエータンパク質液が保留
される。次のステップで、ホエータンパク質液はpH4.3
と4.7の間に調節され、35℃と54℃の間に加熱される。
α−ラクトアルブミンはこの条件下で凝集する。このフ
ロキュレーションによって、α−ラクトアルブミンは機
械的分離により可溶性のβ−ラクトグロブリンから分離
させることができ、その結果濃縮されたα−ラクトアル
ブミンの流れと、実質的に純粋なβ−ラクトグロブリン
の流れとがもたらされる。
ここでこの方法を添付の図面を参照しつつより詳細に
説明する。
説明する。
図１は、この発明に従う例示的方法を表すフローシー
トである。
トである。
図２は、β−ラクトグロブリンの回収を示すクロマト
グラムである。
グラムである。
図１を参照して、生ホエーはそのミネラル含量を低減
するべく処理され、特にカルシウムイオンが乾燥物を基
準にして120p.p.m.未満に低減される。この脱ミネラル
化は、好ましくは電気透析とイオン交換とによって成し
遂げられる。これには、イオンを除去すると同時に、pH
を3.5未満まで、好ましくは1.8と2.2の間の範囲内の所
望のところまで低減することができるという利点があ
る。標準的な電気透析を用いて、求められる脱ミネラル
化のうち70％までを達成することができる。その後、カ
チオン交換体を用いてナトリウム、カリウム、マグネシ
ウム、および特にカルシウムが取除かれる。
するべく処理され、特にカルシウムイオンが乾燥物を基
準にして120p.p.m.未満に低減される。この脱ミネラル
化は、好ましくは電気透析とイオン交換とによって成し
遂げられる。これには、イオンを除去すると同時に、pH
を3.5未満まで、好ましくは1.8と2.2の間の範囲内の所
望のところまで低減することができるという利点があ
る。標準的な電気透析を用いて、求められる脱ミネラル
化のうち70％までを達成することができる。その後、カ
チオン交換体を用いてナトリウム、カリウム、マグネシ
ウム、および特にカルシウムが取除かれる。
次に、ホエーには71℃と98℃の間の温度での加熱処理
が、50秒から95秒間施される。pHが低いため、β−ラク
トグロブリンは高温ステップの間実質的に可溶性のまま
である。非常に低いカルシウムイオン濃度と熱処理を組
合せると、タンパク質の凝集を促進することなくα−ラ
クトアルブミンフラクションに変化を誘発する効果があ
る。したがって、加熱処理のステップの後、ホエータン
パク質は実質的に可溶性タンパク質として存在する。
が、50秒から95秒間施される。pHが低いため、β−ラク
トグロブリンは高温ステップの間実質的に可溶性のまま
である。非常に低いカルシウムイオン濃度と熱処理を組
合せると、タンパク質の凝集を促進することなくα−ラ
クトアルブミンフラクションに変化を誘発する効果があ
る。したがって、加熱処理のステップの後、ホエータン
パク質は実質的に可溶性タンパク質として存在する。
次のステップで、温度は10℃以下に急速に下げられ、
その後ホエーは55％と63％の間の総固形分まで濃縮され
る。好都合には、この濃縮は２段階に分けて行なわれ
る。第１段階では、温度は70℃を超えないように上昇さ
せられ、ホエーの固形分含量は20％と35％の間まで増大
される。その後、第２段階において、64℃を越えない温
度で、総固形分含量はさらに55％と63％の間まで増大さ
れる。この濃縮は、たとえば蒸発など当該技術分野にお
いて用いられるいかなる標準的な手段によって達成され
てもよい。
その後ホエーは55％と63％の間の総固形分まで濃縮され
る。好都合には、この濃縮は２段階に分けて行なわれ
る。第１段階では、温度は70℃を超えないように上昇さ
せられ、ホエーの固形分含量は20％と35％の間まで増大
される。その後、第２段階において、64℃を越えない温
度で、総固形分含量はさらに55％と63％の間まで増大さ
れる。この濃縮は、たとえば蒸発など当該技術分野にお
いて用いられるいかなる標準的な手段によって達成され
てもよい。
濃縮の第１段階の後、リン酸塩などの他の成分を取除
くために、さらなる電気透析および／または他の脱ミネ
ラル化ステップを必要に応じて行なってもよい。
くために、さらなる電気透析および／または他の脱ミネ
ラル化ステップを必要に応じて行なってもよい。
濃縮に続き、ホエーの温度は64℃から約10℃まで下げ
られ、ラクトース結晶の成長が促進される。一旦完全に
結晶化すると、ラクトース結晶は機械的分離によってホ
エーから分離され、ホエータンパク質はホエータンパク
質液中に残される。この方法によって調製されたラクト
ースは典型的には高品質のラクトースである。たとえ
ば、これで得られた品質は通常、このラクトースを「精
製された食用」グレードのラクトースとして販売可能と
するに十分な高さのものである。
られ、ラクトース結晶の成長が促進される。一旦完全に
結晶化すると、ラクトース結晶は機械的分離によってホ
エーから分離され、ホエータンパク質はホエータンパク
質液中に残される。この方法によって調製されたラクト
ースは典型的には高品質のラクトースである。たとえ
ば、これで得られた品質は通常、このラクトースを「精
製された食用」グレードのラクトースとして販売可能と
するに十分な高さのものである。
この段階で、ホエータンパク質液は乾燥物を基準とし
て31％と45％の間のタンパク質を含有している。
て31％と45％の間のタンパク質を含有している。
最後に、α−ラクトアルブミンのフラクションとβ−
ラクトグロブリンのフラクションとは互いから分離され
る。これはホエータンパク質のpHを10℃未満で4.3と4.7
との間に調節して、その後このホエータンパク質液を35
℃から54℃の間、好ましくは約52＋／−２℃まで加熱
し、少なくとも１時間、このpHおよび温度に保持するこ
とによって成し遂げられる。凝集物は、残っている母液
から機械的に、または膜分離によって分離され、濃縮さ
れたα−ラクトアルブミンフラクションがもたらされ
る。母液は、可溶性β−ラクトグロブリンを実質的に純
粋な形で含んでいる。後処理ステップにおいて、α−ラ
クトアルブミンフラクションは機械的手段および／また
は膜ダイアフィルトレーションシステムによって洗浄さ
れてもよく、かつα−ラクトアルブミンのフラクション
とβ−ラクトグロブリンのフラクションとは双方とも限
外濾過によって濃縮されてもよい。各生成物の脂肪含量
は、機械的分離および／または精密濾過によって低減さ
れ得る。最後に、生成物は塩基の添加によって中和さ
れ、噴霧乾燥される。
ラクトグロブリンのフラクションとは互いから分離され
る。これはホエータンパク質のpHを10℃未満で4.3と4.7
との間に調節して、その後このホエータンパク質液を35
℃から54℃の間、好ましくは約52＋／−２℃まで加熱
し、少なくとも１時間、このpHおよび温度に保持するこ
とによって成し遂げられる。凝集物は、残っている母液
から機械的に、または膜分離によって分離され、濃縮さ
れたα−ラクトアルブミンフラクションがもたらされ
る。母液は、可溶性β−ラクトグロブリンを実質的に純
粋な形で含んでいる。後処理ステップにおいて、α−ラ
クトアルブミンフラクションは機械的手段および／また
は膜ダイアフィルトレーションシステムによって洗浄さ
れてもよく、かつα−ラクトアルブミンのフラクション
とβ−ラクトグロブリンのフラクションとは双方とも限
外濾過によって濃縮されてもよい。各生成物の脂肪含量
は、機械的分離および／または精密濾過によって低減さ
れ得る。最後に、生成物は塩基の添加によって中和さ
れ、噴霧乾燥される。
以下の、限定的でない例はこの発明の範囲内のプロセ
スを説明するために挙げられているものである。
スを説明するために挙げられているものである。
例１ 4000リットルの清澄な酸カゼインホエーを、商業的に
入手可能な電気透析およびイオン交換設備を用いて脱ミ
ネラル化した。組合せられた脱ミネラル化により、乾燥
物を基準にして120p.p.m.未満までカルシウムが減少し
た生成物がもたらされた。この脱ミネラル化システムに
おいて、pHは2.0まで低減された。この生成物を次に60
秒間94＋／−１℃の温度で加熱処理し、続いて２段階の
濃縮に先立ち、10℃まで急速に冷却した。この２段階の
濃縮は、まず69℃を最高温度として22％の総固形分にな
るまで、最後に63℃を最高温度に62％の総固形分になる
まで行なった。制御された冷却によって、ラクトースの
結晶化が無し遂げられた。このラクトース結晶を機械的
分離によって取除き、乾燥物を基準に37％のタンパク質
を含む濃縮されたホエータンパク質液を残した。
入手可能な電気透析およびイオン交換設備を用いて脱ミ
ネラル化した。組合せられた脱ミネラル化により、乾燥
物を基準にして120p.p.m.未満までカルシウムが減少し
た生成物がもたらされた。この脱ミネラル化システムに
おいて、pHは2.0まで低減された。この生成物を次に60
秒間94＋／−１℃の温度で加熱処理し、続いて２段階の
濃縮に先立ち、10℃まで急速に冷却した。この２段階の
濃縮は、まず69℃を最高温度として22％の総固形分にな
るまで、最後に63℃を最高温度に62％の総固形分になる
まで行なった。制御された冷却によって、ラクトースの
結晶化が無し遂げられた。このラクトース結晶を機械的
分離によって取除き、乾燥物を基準に37％のタンパク質
を含む濃縮されたホエータンパク質液を残した。
濃縮されたホエータンパク質溶液を８℃で4.45のpHま
で調節し、次に53＋／−１℃まで加熱して最低１時間、
調節容器内でその温度に保った。すべての濃縮されたホ
エータンパク質が調節容器から取除かれたのは、３時間
が経過した後であった。これらの条件下に保持すること
により、α−ラクトアルブミンの選択的フロキュレーシ
ョンが促進された。ホエータンパク質液は遠心分離によ
り分離され、これによりα−ラクトアルブミンの濃縮凝
集物を含む重い相と、他の主要なホエータンパク質フラ
クションが存在しない高純度のβ−ラクトグロブリン溶
液を含む軽い相との２つの流れがもたらされた。図2a
は、β−ラクトグロブリンのサンプルスタンダード（シ
グマ・ケミカル・カンパニー（SIGMA CHEMICAL COMPAN
Y））のクロマトグラムを示し、一方図2bはこの例から
得られたβ−ラクトグロブリンフラクションのクロマト
グラムであり、表１はこのフラクションから得られたピ
ークを詳細に表わす。
で調節し、次に53＋／−１℃まで加熱して最低１時間、
調節容器内でその温度に保った。すべての濃縮されたホ
エータンパク質が調節容器から取除かれたのは、３時間
が経過した後であった。これらの条件下に保持すること
により、α−ラクトアルブミンの選択的フロキュレーシ
ョンが促進された。ホエータンパク質液は遠心分離によ
り分離され、これによりα−ラクトアルブミンの濃縮凝
集物を含む重い相と、他の主要なホエータンパク質フラ
クションが存在しない高純度のβ−ラクトグロブリン溶
液を含む軽い相との２つの流れがもたらされた。図2a
は、β−ラクトグロブリンのサンプルスタンダード（シ
グマ・ケミカル・カンパニー（SIGMA CHEMICAL COMPAN
Y））のクロマトグラムを示し、一方図2bはこの例から
得られたβ−ラクトグロブリンフラクションのクロマト
グラムであり、表１はこのフラクションから得られたピ
ークを詳細に表わす。
α−ラクトアルブミン濃縮フラクションを、ホエータ
ンパク質液と等イオン性の溶液を用いた一連の洗浄、pH
4.45へのpH調節、および遠心分離による再分別によって
さらに精製し、最終的なα−ラクトアルブミン濃縮フラ
クションをもたらした。
ンパク質液と等イオン性の溶液を用いた一連の洗浄、pH
4.45へのpH調節、および遠心分離による再分別によって
さらに精製し、最終的なα−ラクトアルブミン濃縮フラ
クションをもたらした。
２つのタンパク質の流れは、さらに限外濾過を用いて
濃縮した。
濃縮した。
脂質濃度は、機械的分離および精密濾過を用いて低減
した。
した。
最終的なβ−ラクトグロブリン生成物を、KOH、NaO
H、Mg（OH）２およびCa（OH）２の組合せで中和し、20
％の相固形分になるまで濃縮し、噴霧乾燥した。
H、Mg（OH）２およびCa（OH）２の組合せで中和し、20
％の相固形分になるまで濃縮し、噴霧乾燥した。
最終的なα−ラクトアルブミン生成物を、KOH,NaOH,M
g（OH）２およびCa（OH）２の組合せで中和し、20％の
総固形分になるまで濃縮し、噴霧乾燥した。
g（OH）２およびCa（OH）２の組合せで中和し、20％の
総固形分になるまで濃縮し、噴霧乾燥した。
例２ 4000リットルのチェダーチーズのホエーを清澄化し、
原料として用いた。その後の方法は例１と同じであっ
た。
原料として用いた。その後の方法は例１と同じであっ
た。
例３ 4000リットルの、清澄なレンネットカゼインのホエー
を原料として用いた。その後の方法は例１と同じであっ
た。
を原料として用いた。その後の方法は例１と同じであっ
た。
例４ この例では、方法は例１、２および３と同じように着
手されたが、生成物が22％の総固形分となったときに付
加的な脱ミネラル化ステップが含まれた。この脱ミネラ
ル化ステップが含まれたのは、リン酸塩のレベルをさら
に低減するためであった。生成物は次に63＋／−１℃に
おいて62％の相固形分になるまで濃縮し、方法を例１、
２および３と同じように進めた。
手されたが、生成物が22％の総固形分となったときに付
加的な脱ミネラル化ステップが含まれた。この脱ミネラ
ル化ステップが含まれたのは、リン酸塩のレベルをさら
に低減するためであった。生成物は次に63＋／−１℃に
おいて62％の相固形分になるまで濃縮し、方法を例１、
２および３と同じように進めた。
例５ この例では、方法は例１、２および３と同じように着
手された。しかしながら、β−ラクトグロブリンフラク
ションを乾燥物を基準に75％のタンパク質になるまでダ
イアフィルトレーションし、20％の総固形分になるまで
濃縮し、KOH、NaOH、Mg（OH）２およびCa（OH）２の組
合せで中和し、乾燥した。
手された。しかしながら、β−ラクトグロブリンフラク
ションを乾燥物を基準に75％のタンパク質になるまでダ
イアフィルトレーションし、20％の総固形分になるまで
濃縮し、KOH、NaOH、Mg（OH）２およびCa（OH）２の組
合せで中和し、乾燥した。
例６ この例では、方法は例１、２および３と同じように着
手された。しかしながら、α−ラクトアルブミンフラク
ションを、洗浄および乾燥物を基準にして65％のタンパ
ク質になるまでの限外濾過の組合せによって濃縮し、22
％の総固形分になるまで濃縮し、KOH、NaOH、Mg（OH）
２およびCa（OH）２の組合せで中和した。
手された。しかしながら、α−ラクトアルブミンフラク
ションを、洗浄および乾燥物を基準にして65％のタンパ
ク質になるまでの限外濾過の組合せによって濃縮し、22
％の総固形分になるまで濃縮し、KOH、NaOH、Mg（OH）
２およびCa（OH）２の組合せで中和した。
この発明はただ例示のために示したここに記載の特定
的な詳細説明に限定されるものではなく、請求の範囲に
おいて規定されるこの発明の範囲内でさまざまな変形例
および代替例が可能であるということは、当然に理解さ
れなければならない。
的な詳細説明に限定されるものではなく、請求の範囲に
おいて規定されるこの発明の範囲内でさまざまな変形例
および代替例が可能であるということは、当然に理解さ
れなければならない。
フロントページの続き (72)発明者 マルビヒル，ダニエル アイルランド、カントリー・コーク、バ リンコリーグ、マグリン、グリンクー ル・ドライブ、６ (72)発明者 オケネディー，ブレンダン・トーマス アイルランド、カントリー・ウォーター フォード、ダンガーバン、アベイサイ ド、シーパーク・アベニュ、27 (56)参考文献 特開 平７−123927（ＪＰ，Ａ) 特開 平４−330252（ＪＰ，Ａ) 米国特許3637643（ＵＳ，Ａ) (58)調査した分野(Int.Cl.6，ＤＢ名) A23J 1/20 A23C 21/00 - 21/10 C07K 14/47 C07K 1/36 ＷＰＩ（ＤＩＡＬＯＧ)
Claims (9)
- 【請求項１】ホエー成分を回収するための方法であっ
て、 （ａ） 生ホエーのミネラル含量を低減する、特にカル
シウム含量を乾燥物を基準として120p.p.m.未満まで低
減するステップと、 （ｂ） ホエーのpHを1.8と3.4との間に低減するステッ
プと、 （ｃ） ホエーを50秒から95秒間71℃と98℃の間に加熱
し、続いて約10℃まで急速に冷却するステップと、 （ｄ） ホエーを69℃を超えない温度で55％と63％の間
の総固形分になるまで濃縮するステップと、 （ｅ） ホエーを、そのホエーからラクトースが結晶化
するのに十分な時間および温度で冷却するステップと、 （ｆ） 結果として得られたラクトース結晶を、残存ホ
エータンパク質液から分離するステップと、 （ｇ） ホエータンパク質のpHを10℃未満の温度で4.3
から4.7の間のpHに調節し、その後１時間から３時間、3
5℃と54℃の間の温度に加熱するステップと、 （ｈ） 結果として得られた濃縮α−ラクトアルブミン
を含む凝集物を、実質的に純粋なβ−ラクトグロブリン
を含むホエータンパク質液から分離するステップと、 （ｉ） α−ラクトアルブミン濃縮凝集物を、ホエータ
ンパク質液と等イオン性の溶液で洗浄し、4.3から4.7の
間のpHに調節し、かつ遠心分離または濾過によりα−ラ
クトアルブミンを再分別することによって、精製するス
テップとを含む、ホエー成分を回収するための方法。 - 【請求項２】pHはステップ（ｂ）で1.8と2.2の間に低減
される、請求項１に記載の方法。 - 【請求項３】ステップ（ａ）および（ｂ）は、電気透析
およびカチオン交換の組合せにより同時に行なわれる、
請求項１または請求項２に記載の方法。 - 【請求項４】濃縮ステップ（ｄ）は２段階に分けて行な
われ、第１段階はホエーを70℃未満の温度で20％と35％
の間の総固体分含量まで濃縮することを含み、第２段階
は64℃を越えない温度で55％と63％の間の総固体分含量
まで濃縮することを含む、請求項１から３のいずれかに
記載の方法。 - 【請求項５】第１の濃縮段階は蒸発または膜および蒸発
の組合せによる使用によって行なわれ、第２の濃縮段階
は蒸発によって行なわれる、請求項４に記載の方法。 - 【請求項６】付加的な電気透析および／または脱ミネラ
ル化ステップは、２つの濃縮段階の間に行なわれる、請
求項４または請求項５に記載の方法。 - 【請求項７】ステップ（ｇ）は52℃±２℃で行なわれ
る、請求項１から６のいずれかに記載の方法。 - 【請求項８】ラクトース結晶は機械的分離によってホエ
ータンパク質液から分離される、請求項１から７のいず
れかに記載の方法。 - 【請求項９】結果として得られるα−ラクトアルブミン
またはβ−ラクトグロブリン生成物は、脱脂、中和、濃
縮および／または噴霧乾燥のいずれの対象ともなる、請
求項１から８のいずれかに記載の方法。
Applications Claiming Priority (3)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| IE940489 | 1994-06-15 | ||
| IE940489 | 1994-06-15 | ||
| PCT/IE1995/000033 WO1995034216A1 (en) | 1994-06-15 | 1995-06-13 | Process for the fractionation of whey constituents |
Publications (2)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH10501698A JPH10501698A (ja) | 1998-02-17 |
| JP2930423B2 true JP2930423B2 (ja) | 1999-08-03 |
Family
ID=11040434
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP8501901A Expired - Fee Related JP2930423B2 (ja) | 1994-06-15 | 1995-06-13 | ホエー成分を分別するための方法 |
Country Status (12)
| Country | Link |
|---|---|
| US (1) | US5747647A (ja) |
| EP (1) | EP0765125B1 (ja) |
| JP (1) | JP2930423B2 (ja) |
| AT (1) | ATE176130T1 (ja) |
| AU (1) | AU680151B2 (ja) |
| CA (1) | CA2192171C (ja) |
| DE (1) | DE69507613T2 (ja) |
| DK (1) | DK0765125T3 (ja) |
| ES (1) | ES2129883T3 (ja) |
| GR (1) | GR3030044T3 (ja) |
| NZ (1) | NZ288334A (ja) |
| WO (1) | WO1995034216A1 (ja) |
Families Citing this family (12)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US6120820A (en) * | 1999-02-22 | 2000-09-19 | Land O'lakes, Inc. | Method of modifying the color of a dairy material |
| AUPR217700A0 (en) * | 2000-12-19 | 2001-01-25 | Food Science Australia | Methods for purification of lactose |
| EP1234507A1 (en) * | 2001-02-26 | 2002-08-28 | Wageningen Centre for Food Sciences | Process for isolating beta-lactoglobulin from milk or milk fractions |
| CN1787829B (zh) | 2003-03-14 | 2010-06-16 | 明治乳业株式会社 | 抗轮状病毒感染的组合物及制备该组合物的方法 |
| US7579034B2 (en) * | 2003-10-30 | 2009-08-25 | Arla Foods Amba | Stabilisers useful in low fat spread production |
| JP4627512B2 (ja) * | 2006-04-11 | 2011-02-09 | 雪印乳業株式会社 | 乾燥チーズおよびその製造方法 |
| ES2427921T3 (es) * | 2011-03-07 | 2013-11-04 | Molkerei Alois Müller GmbH & Co. KG | Procedimiento para la obtención de un producto enriquecido en albúmina a base de un concentrado de proteínas de suero de la leche |
| WO2013025525A1 (en) | 2011-08-12 | 2013-02-21 | The Board Of Trustees Of The Leland Stanford Junior University | Compositions and methods for specific regulation of pyruvate dehydrogenase kinase |
| CN102590413B (zh) * | 2012-01-18 | 2013-12-25 | 浙江省疾病预防控制中心 | 一种牛α-乳白蛋白的定量检测方法 |
| FR3079112B1 (fr) * | 2018-03-21 | 2022-05-06 | Synutra France Int | Procede de demineralisation de lactoserum |
| CA3105203A1 (en) * | 2018-06-27 | 2020-01-02 | Arla Foods Amba | Novel method for preparing alpha-lactalbumin-enriched compositions, related products and uses e.g. in infant formulas |
| CA3104736A1 (en) * | 2018-06-27 | 2020-01-02 | Arla Foods Amba | Ph neutral beta-lactoglobulin beverage preparation |
Family Cites Families (5)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| DE1644128A1 (de) * | 1967-10-13 | 1971-04-29 | Cassella Farbwerke Mainkur Ag | Verfahren zur Herstellung wasserunloeslicher Monoazofarbstoffe |
| US3637643A (en) * | 1970-02-02 | 1972-01-25 | Borden Inc | Protein separation from whey using a solubilized phosphate |
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