JPH06506497A

JPH06506497A - ポリビニルピロリドンと酵素とを含む洗濯洗剤組成物

Info

Publication number: JPH06506497A
Application number: JP4509609A
Authority: JP
Inventors: ブッシュ，アルフレッド; マックコールキュオデル，フィンレイ
Original assignee: ザ、プロクター、エンド、ギャンブル、カンパニー
Priority date: 1991-04-12
Filing date: 1992-04-09
Publication date: 1994-07-21
Also published as: CA2108165C; AU1757992A; WO1992018598A1; PT100372A; DE69220832D1; AR246554A1; AU665193B2; ES2103849T3; EP0508358B1; FI934467A0; NO933644L; CN1066878A; SG54301A1; DE69117490T2; WO1992018597A1; MY110887A; HU9302871D0; IN185538B; DE69117490D1; NZ242314A

Abstract

(57)【要約】本公報は電子出願前の出願データであるため要約のデータは記録されません。

Description

【発明の詳細な説明】ポリビニルピロリドンと酵素とを含む洗濯洗剤組成物技術分野本発明は、布帛の洗濯に関する。着色した布帛の洗浄用に特別に設計された洗濯洗剤組成物を開示する。本発明による洗剤組成物は、特に繰り返し洗濯を行っても色の鮮明度を保持する。

背景洗濯洗剤組成物は当該技術分野に周知であり、ＥＰ２６２８９７号明細書及びＥＰ２５６６９６号明細書に記載されているように、これらの組成物にはビニルピロリドンポリマーを用いることが知られている。ビニルピロリドンポリマー、カルボキシレートポリマー及びカルボキシメチルセルロースを含む組成物を開示しているＥＰ−Ａ−２６５２５７号明細書や、特殊な界面活性剤混合物とビニルピロリドンポリマーを含む洗剤組成物を記載しているＥＰ３７２２９１号明細書におけるように、着色した布帛の洗浄用に特別に設計した洗剤組成物にこのようなポリマーを用いることも知られている。更に具体的には、ビニルピロリドンポリマーはＤＥ２８１４２８７号明細書及びＤＥ２８１４３２９号明細書に記載されているように、洗濯工程における染料移行抑制剤として作用することが知られている。

洗濯洗剤組成物にはセルラーゼのような酵素を用いることも知られている。セルラーゼは布帛のピリングを制御するので、セルラーゼは布帛の色を保持する何んらかの作用を有することが知られている。これは、例えばＥＰ１７７１６５号明細書に記載されている。

ポリビニルピロリドンとセルラーゼとを両方とも含む洗剤組成物を用いることによって、洗濯の際の布帛の色を極めて良好に保持することができることを見出し、これら両成分を一緒に纏めた効果はいずれか一方のみによって得られる効果を加え合わせたものよりも優れていることを意外にも見出した。

発明の要約本発明による組成物は従来の洗剤成分を含む洗濯洗剤組成物であって、アルカリ性セルラーゼを最終生成物中ニオいて、洗浄溶液１リツトル当たり０．００５〜４０ｍｇを放出する濃度で含み、分子量が５０００から１００００００のポリピロリドンを最終生成物中において洗浄溶液中でこのポリピロリドン５〜５００ｍｇ／ｌを放出する濃度で含むことを特徴とするものである。

発明の詳細な説明本発明による洗濯洗剤組成物は、界面活性剤、ビルダー及び少量成分のような従来の洗剤成分を含む。

本発明による組成物に用いるのに好適な界面活性剤には、アルキルベンゼンスルホネート、アルキルスルフェート、アルキルポリエトキシエーテルスルフェート、パラフィンスルホネート、α−オレフィンスルホネート、α−スルホアルキルカルボキシレート及びそれらのエステル、アルキルグリセリルエーテルスルホネート、脂肪酸モノグリセリドスルフェート及びスルホネート、アルキルフェノールポリエトキシルエーテルスルフェート、２−アシルオキシ−アルカン−１−スルホネート、及びβ−アルキルオキシスルホネートの水溶性塩のようなアニオン性界面活性剤がある。

特に好ましいアルキルベンゼンスルホネートは、線形または分岐したアルキル鎖に９から１５個の炭素原子、特に１１から１２個の炭素原子を有する。好適なアルキルスルフェートはアルキル鎖に１０から２２個の炭素原子、更に詳細には１２から１８個の炭素原子を有する。

好適なアルキルポリエトキシエーテルスルフェートはアルキル鎖に１０から１８個の炭素原子を有し、分子当たり平均して１から２３個の−ＣＨ２ＣＨ２〇−基を有し、特にアルキル鎖中に１０から１６個の炭素原子を有し、分子当たり平均して１から６個の−ＣＨ２ＣＨ２〇−基を有する。

好適なパラフィンスルホネートは本質的には線形であり、８から２４個の原子、更に詳細には１４から１８個の炭素原子を有する。好適なα−オレフィンスルホネートは１０から２４個の炭素原子、更に詳細には１４から１６個の炭素原子を有し、α−オレフィンスルホネートは二酸化硫黄と反応させた後、含まれている任意のスルトンを加水分解して対応するヒドロキシアルカンスルホネートとするような条件下で中和することによって調整することができる。好適なα−スルホカルボキシレートは６から２０個の炭素原子を有し、本明細書ではα−スルホン化脂肪酸の塩だけでなく１から１４個の炭素原子を有するアルコールから調整されるそれらのエステルをも包含する。

好適なアルキルグリセリルエーテルスルフェートは、１０から１８個の炭素原子を有するアルコールのエーテルであり、更に詳細にはヤシ油と獣脂から誘導されるものである。好適なアルキルフェノールポリエトキシエーテルスルフェートはアルキル鎖に８から１２個の炭素原子を有し、分子当たり平均して１から６個の −ＣＨ２ＣＨ２〇−基を有する。好適な２−アシルオキシアルカン−１−スルホネートは、アシル基に２から９個の炭素原子を有し、アルカン残基に９から２３個の炭素原子を有する。好適なβ−アルキルオキシアルカンスルホネートは、アルキル基に１から３個の炭素原子とアルカン残基に８から２０個の炭素原子を有する。

本発明の組成物に用いるのに好適な非イオン性界面活性剤はＨＬＢが１１．５から１７．０の水溶性のエトキシル化した物質であり、Ｃ１ｏ〜２ｏ第−及び第二アルコールエトキシレート及び０６〜１ｏアルキルフエノールエトキシレートが挙げられる。０１４〜１８の線形の第一アルコールであってアルコール１モル当たりエチレンオキシド７から３０モルと縮合したものが好ましい例であり、１４　１５　７’　１６〜１８（ＥＯ）２５゛特′。

Ｃ〜Ｃ（ＥＯ）Ｃ０１６〜、８（ＥＯ）１１が挙げられる。

もう一つの部類の非イオン性界面活性剤は、下記の一般式を有するアルキルポリグルコシドである。

ＲＯ（Ｃｎ上２ＩｌＯ）ｔＺｘ（式中、Ｚはグルコース由来の残基であり、Ｒは１２から１８個の炭素原子を有する飽和の疎水性アルキル基であり、ｔは０から１０であり、ｎは２または３であり、Ｘは１．３から４である。）これらの化合物は１０％未満の未反応の脂肪アルコールと５０％未満の短鎖アルキルポリグルコシドを有する。この種の化合物及びそれらの洗剤での使用は、ＥＰ−８００７００７７号明細書、同００７５９９６号明細書及び同００９４１１８号明細書に開示されている。

非イオン性界面活性剤としては、下記の一般式を有するポリヒドロキシ脂肪酸アミド界面活性剤も好適である。

ロキシエチル、２−ヒドロキシプロピルまたはそれらの混合物であり、ＲはＣヒドロカルビルであり、５〜３１Ｚは線形のヒドロカルピル鎖を有し少なくとも３個のヒドロキシルがこの鎖に直接結合しているポリヒドロキシヒドロカルビルまたはそのアルコキシル化誘導体である。

）好ましくは、Ｒはメチルであり、Ｒ２は直鎖状のＣ１１−１５アルキルまたはアルケニル鎖、例えばヤシ油アルキルまたはその混合物であり、Ｚは、還元性アミン化反応におけるグルコース、フルクトース、マルトース、ラクトースのような還元糖に由来するものである。

双性、両性並びにカチオン性界面活性剤のような他の種類の界面活性剤を用いることもできる。

本発明において用いることができるカチオン性の補助界面活性剤には、下記の形態の水溶性の第四アンモニウム化合物が挙げられる。

（式中、Ｒ４は１０から２０、好ましくは１２から１８個の炭素原子を有するアルキルであり、ＲＲ及び５ゝ　６ＲはそれぞれＣから０７のアルキルであり、好ましくはメチルであり、Ｘ−はアニオン、例えばクロリドである。）このようなトリメチルアンモニウム化合物の例には、Ｃ１２〜１４アルキルトリメチルアンモニウムクロリド及びヤシ油アルキルトリメチルアンモニウムメトスルフェートが挙げられる。本発明による組成物は界面活性剤１から７０重量％、好ましくは１０％から３０％、最も好ましくは１５％から２５％を含む。

ビルダー本発明に用いるのに好適なビルダーには、ニトリロトリアセテート、ポリカルボキシレート、シトレート、水溶性ホスフェート、例えばトリポリホスフェート、及びオルト及びビロリン酸ナトリウム、及びそれらの混合物が挙げられる。金属イオン封鎖剤には、前記の総ての外に、エチレンジアミンテトラアセテート、アミノポリホスホネート及び各種の他の多官能価有機酸及び塩等のような物質であって多すぎて本明細書に詳細に記載することができないほどのものがある。各種のクリーニング組成物におけるこれらの物質の使用の典型的な例については、米国特許第３．５７９．４５４号明細書を参照されたい。本明細書で用いるのに好ましい多官能価有機酸の種類は、クエン酸、エチレンジアミンテトラメチレンホスホン酸及びジエチレントリアミンペンタメチレンホスホン酸である。

本発明に有用な洗剤ビルグー物質のもう一つの部類は、不溶性のアルミノケイ酸ナトリウムである。ドイツ国特許第２４２２６５５号明細書に開示されている１〜１０ミクロンの粒度のゼオライト（例えばゼオライトＡ）は、低リン酸組成物に用いるのに特に好ましい。

本発明の組成物は、飽和または不飽和の脂肪酸及び対応する石鹸を含むこともできる。好適な飽和または不飽和の脂肪酸は、アルキル鎖に１０から１８個の炭素原子を有する。アルキル鎖に１４から１８個の炭素原子を有する不飽和種が好ましく、最も好ましくはオレイン酸である。対応する石鹸を用いることもできる。

本発明の組成物は、一般式％式％なわちコハク酸の誘導体であって、ＲがＣ１１ｌ”　２０アルキルまたはアルケニル、好ましくは０１２〜０１６であり、Ｒはヒドロキシル、スルホ、スルホキシまたはスルホン置換基で置換することもできるものを含むこともできる。

スクシネートビルダーは、好ましくはナトリウム、カリウム、アンモニウム及びアルカノールアンモニウム塩のような水溶性塩の形態で用いられる。

スクシネートビルダーの具体例には、ラウリルスクシネート、ミリスチルスクシネート、パルミチルスクシネート、２−ドデセニルスクシネート（好ましい）、２−ペンタデセニルスクシネート等が挙げられる。

本発明に関してビルダーとして用いられるものには、米国特許第４．６６３．０７１号明細書に記載の化合物、すなわちタルトレートモノコハク酸とタルトレートジコハク酸との混合物であって、モノコハク酸対ジコハク酸の重量比が９７：３〜２０　：　８０、好ましくは９５：５〜４０：６であるものがある。

本発明による組成物は、ビルダー１％から７０％、好ましくは３０％から６０％、最も好ましくは４０％から５０％を含む。

本発明による組成物は、アルカリ性セルラーゼとポリビニルピロリドンを含むことを特徴とする。本発明による組成物の優れた布帛の色保護特性を提供するのは、成分のこの特殊な組み合わせである。これらの布帛の色保護の利点は、布帛を本発明による組成物で繰り返し洗浄するときに一層良好に得られ、したがって、本発明は布帛の洗浄法であって、布帛を本発明による組成物で繰り返し洗浄する方法を包含する。

セルラーゼ本発明に用いられるセルラーゼは、最適ｐＨが５から９．５の間の任意の細菌性または真菌性セルラーゼであることができる。

好適なセルラーゼは、ＧＢ−Ａ−２０７５０２８号明細書、ＧＢ−Ａ−２０９５２７５号明細書及びＤＥ−Ｏ３−２４４７８３２号明細書に開示されている。

このようなセルラーゼの例は、Ｈｕｍｉｃｏｌｘ　ｉｎ＋ｏｌｃｎｓ（Ｈａｍｉｃｏｌｘ　ｇ＋１ｓｅａ　ｖｘｒ、＋ｈｅｒｍｏｉｄｅｉ　）の１菌株、特にＨａｍｉｃｏｌｘ株ＤＳ１１８００によって産生されるセルラーゼ、及ヒハシルスＮの真菌またはアエロモナス属に属するセルラーゼ２１２産生真薗によって産生されるセルラーゼ、及び海洋性のムロスフ（ａ＋ｕｌｌｏｓｃ）　（Ｄｏｌａｂｅｌｌｘ　ＡｕｒｉｃａｌａＳｏｌｘｎｄｅ＋）の肝膵臓から抽出されるセルラーゼである。

本発明の組成物に添加されるセルラーゼは微粉を形成しない粒体、例えば「マルメス（ｍｘ＋ｕｍｅｓ）　Ｊまたは「小球」の形態、またはセルラーゼが例えば非イオン性界面活性剤に懸濁されたまたは水性媒質に溶解されたセルラーゼ濃縮物として提供される液体の形態であることができる。

本発明に用いるのに好ましいセルラーゼは、洗濯試験溶液におけるセルラーゼタンパク質２５Ｘ１０’重量％でのＣ１４ＣＭ　Ｃ法によれば、固定した放射能標識したカルボキシメチルセルラーゼの少なくとも１０％を除去することを特徴とする。

他の好適な水溶性の有機塩はホモポリマーまたはコポリマー性酸またはそれらの塩であって、ポリカルボン酸が高だか２個の炭素原子によって互いに分離された少なくとも２個のカルボキシル基を有するものである。

この種類のポリマーはＧＢ−Ａ−１，５９６，７５６号明細書に開示されている。このような塩の例は、分子量が２０００から５０００のポリアクｔレート及びそれらと無水マレイン酸とのコポリマーであり、そのようなコポリマーの分子量は２０．０００から７０，０００、特に約４０．０００である。

セルラーゼ酵素の活性、特にセルラーゼ酵素の活性は、様々な分析法によって様々な用途に対して定義されている。これらの方法は総て、予想される使用時性能の現実的な評価または使用時性能と相関する少なくとも一つの測定値を提供しようとするものである。欧州特許出願第ＥＰ−Ａ−３５００９８号明細書に詳細に記載されているように、これらの方法の多く、特にセルラーゼ製造業者によって頻繁に用いられている方法は、洗濯洗剤組成物中のセルラーゼの使用時性能と十分には相関しない。これは、これらの活性の測定法を開発した様々な他の使用条件によるものである。

ＥＰ−Ａ−３５００９８号明細書に記載の方法は、洗濯洗剤組成物におけるセルラーゼ活性の等吸付けに役立つ相関となり且つ相関を有する方法が開発された。

それ故、本発明は、本発明に有用なセルラーゼと本発明の目的を提供しないセルラーゼとを識別するためにセルラーゼをスクリーニングするためのＥＰ−Ａ−３５００９８号明細書に開示されている方法を用いている。ＥＰ−Ａ −３５００９８号明細書に開示されている方法から採用されたスクリーニング法（以後Ｃ１４ｃ　Ｍ　Ｃ法と表わす）は、下記のように記載することスクリーニングのためのＣ１４ｃ　Ｍ　Ｃ法の原理は、洗浄溶液中で所定のセルラーゼ濃度において布基材からの固定されたカルボキシメチルセルロースの除去を測定することである。ＣＭ　Ｃの除去は、Ｃ１４放射性炭素を用いることによってＣＭＣの幾分かの放射能標識によって測定される。セルラーゼ処理の前後の布基材上の放射性Ｃ１４の量を計数するだけで、セルラーゼ活性を評価することＣＭＣ製剤：　放射性ＣＭＣ原液を第１表にしたがって調製する。放射性ＣＭＣはＥＰ−Ａ −３５００９８号明細書に記載の方法によって得ることができる。

布帛基材：　布帛基材は、大きさが５　ｃｍＸ　５　ｃｓのモスリン綿見本である。それらの中央に放射能標識したＣＭＣ原液０．３５ｍ１を接種する。次に、モスリン綿見本を風乾する。

ＣＭＣの固定：　モスリン綿見本上で放射能標識したＣＭＣに、Ｏｒｉｇｉｎａｌ　Ｈａｕｎａｏ　（ドイツ）で作成されたラウンゾロメーター装置ｒＬｉｎＮｅＮ　Ｏｒｉｇｉｎａｌ　Ｈａｕ：＋ａａＪを用いる。ラウンゾロメーターの金属ジャーに硬水（Ｃａ　４；リセル／リットル）４００ｍｌを入れる。ジャー当たりに最大で１３個の数の見本を用いることができる。次に、ジャーをラウンゾロメーター装置で４０分間を要して２０℃から６０℃までの加熱サイクルでインキュベーションを行う。インキュベーションの後、見本を流しっばなしにしている水道水で１分間濯ぐ。それらを絞り、少なくとも３０分間風乾する。ＥＰ−Ａ −３５００９８号明細書によれば、固定した放射性ＣＭＣを有する見本の試料を洗浄なしの「ブランク試料」として測定することもできる。

試料処理：洗濯試験溶液：　洗濯試験溶液を第１１表の組成物にしたがって調製する。これをｐＨ７，５に調整する。洗濯試験溶液は、セルラーゼ試験試料を加える基材である。加えるセルラーゼの量を決定する前に水を加えて１００％とすることによって選択試験溶液を希釈しないように注意すべきである。このスクリーニング試験に用いられるセルラーゼの量は、洗濯試験溶液におけるセルラーゼタンパク質の２５Ｘ１０’重量％（１４，５℃で０．２５ｍｇ／リットルに相当）を提供するように加えるべきである。

洗浄手続：　放射能標識したＣＭＣを接種した見本を、次に洗濯模擬工程で処理する。洗濯工程は、ＯｒｉｇｉｎａｌＨａｏｎｉｕ　、ハウナラ、ドイツで作成されたラウンゾロメーター装置ｒＬｉｎｉ＋ｅｓｔ　Ｏｔｉｇｉｎｘｌ　ＨｘｕｎｘａＪ中で行う０それぞれの見本を２０　ａｍ３のガラスバイアル瓶に入れる。

バイアル瓶に洗濯試験溶液１０ＩＩｌｌを入れた後、密封して防液とする。５個までのバイアル瓶をそれぞれのラウンゾロメータージャーに入れる。ジャーに、模擬洗濯用の熱媒体としての水を満たす。模擬洗濯を４０分間を要して２０℃から６０℃までの加熱サイクルで行う。

試料を加工した後、バイアル瓶を冷水に浸漬し、続いてそれぞれの見本をバイアルから取り出し、ビーカー中で流しっばなしにしている軟水で濯ぎ、絞って、少なくとも３０分間風乾する。

測定・放射能標識したＣＭＣの除去を測定するため、シンチレーションカウンター、例えばＬＫＢ　１２１０　ＵｌｔｒａｂｅＨ５ｃｉｎｔｉｌｌｕｉｏｎ　Ｃｏｕ＋Ｎｅ＋を用いる。極めて精確な結果を得るためには、特定のシンチレーションカウンターの最適操作のための指示書にしたがって行うべきである。例えば、　ＬＫＢ　１２１０　Ｕｌｔ＋ａｂｅｔｘ　５ｃｉｕｉｌｌａｔｉａｎ　Ｃｏｏｎｔｅ＋については、下記の手続を行うべきである。測定を行う見本をシンチレータ −液（例えば、ｐｘｃｋｚｒｄ製シンチレータ−２９９）を満たしたプラスチックバイアル瓶に入れる。

次に、見本を少なくとも３０分間安定化させる。続いて、バイアル瓶をＬＫＢ　１２１０　ＵＮ＋１ｂｅＨ５ｃｉｎ＋１ｌｌｘｔｉｏｎＣｏｕｎＮｒに入れ、見本についてのそれぞれの放射能カウント数を得る。

セルラーゼだけによるＣＭＣの除去量を測定するためには、同時に接種ししかもセルラーゼなしの洗濯試験溶液で処理した見本の測定が必要である。次にセルラーゼの活性を、放射能標識したＣＭＣの除去パーセントとして表わす。この百分率は、下記の式によって計算される〇ｘｏ−ｘｃ放射性ＣＭＣの除去％＝　ｘｌＯＯＯ式中、ｘＯは、セルラーゼなしの洗濯試験溶液で処理した見本の放射能シンチレーションカウント数であり、ＸＣは評価を行うセルラーゼを含む洗濯試験溶液で処理した見本の放射能シンチレーションカウント数である。

統計的考察、手続確認：統計的に適切な結果を提供するためには、標準的な統計分析を用いるべきである。ＬＫＢ　１２１０　Ｕｌ＋ｒａｂｅｔａＳｃｉｎｔｉｌｌＮｉｏｎ　Ｃｏａｎ＋ｅ【を用いる所定の例に対しては、それぞれの放射能シンチレーションカウント数についての３個の見本の試料サイズを用いることができる。

内部クロスチェックにより手続を確認するためには、ＥＰ−Ａ−３５００９８号明細書による「ブランク試料」の測定及び計算を行うのがが望ましい。これにより誤りを見付は出し除くことができる。

結果の解釈。

前記のスクリーニング試験により、本発明の活性基準を満足するセルラーゼと、本発明の一部ではないセルラーゼを同定するための迅速で、独創的であり且つ信頼性の高い方法が提供される。

前記のＣ１４ｃ　Ｍ　Ｃ法による固定された放射能標識したＣＭＣの１０％以上が除去されることは、それぞれのセルラーゼが本発明の要件を満足することを見出だした。

１０％を上回る除去率はそれぞれのセルラーゼについて活性が高いことを示していることは当業者には明らかであろう。それ故、ＣｌＪＣＭＣ法による洗濯試験溶液におけるタンパク質濃度で、放射能標識したＣＭＣの２５％を上回る量、好ましくは５０％を上回る量を除去するセルラーゼは洗濯洗剤に用いられるセルラーゼの性能が一層良好であることを示すものであると考えられる。

ＣＩＡＣＭＣ法についてセルラーゼを高濃度で使用すると除去率が高くなるとも考えられた。しかしながら、セルラーゼ濃度とそれによって得られる除去率との間には線形相関があることは証明されていない。

Ｃ１４ＣＭ　Ｃ法についてセルラーゼを高濃度で使用すると除去率が高くなるとも考えられた。

第■表：　放射性Ｃ１４で症指揮したＣＭＣ原液（総ての百分率は溶液の総重量に対するもの一ジョンカウンター上で十分に明確な計測を行うことができる放射能を提供するものとを含む。例えば、放射性ＣＭＣの活性は０．７ミリキユ一リー／ｇを有し、混合することができる。

第１Ｉ表：　洗濯試験溶液（総ての百分率は溶液の総重量に対するもの本発明によれば、好ましいセルラーゼは、国際特許比１ｉＷＯ９１／１７２４３号明細書に記載されているものである。例えば、本発明の組成物に用いられるセルラーゼ製剤は本質的に均質なエンドグルカナーゼ成分であって、Ｈ＋＋ｍ１ｃｏｌｘ　１ｎｓｏｌｅｎｓ由来の高度に精製した４３ｋＤのセルラーゼ、ＤＳＭ　１８００に対して生じた抗体と免疫反応性であるかまたは４３ｋＤのエンドグルカナーゼに同−源であるものから成ることができる。

本発明による総てのセルラーゼ酵素は、前記のスクリーニング試験の基準に合うものでなければならないことを強調すべきである。しかしながら、デンマーク国特許出願茶１１５９／９０号明細書には、このスクリーニング試験と組み合わせる好ましいセルラーゼ酵素を同定することができる追加の基準が確立されている。

本発明の組成物に特に有用なセルラーゼ製剤は、スクリーニング試験に加えて、エンドグルカナーゼ成分が総タンパク質１ｍｇ当たり少なくとも約５０、好ましくは少なくとも約６０、特に少なくとも約９０ＣＭＣエンドアーゼ単位のＣＭＣ −エンドアーゼ活性を示すものである。

特に、好ましいエンドグルカナーゼ成分は総タンパク質１１１１ｇ当たり少なくとも１００　ＣＭＣ−エンドアーゼ単位のＣＭ　Ｃ−エンドアーゼ活性を示す。

本発明において、ｒＣＭＣ−エンドアーゼ活性」という用語は、下記において詳細に記載するやり方で、本発明のセルラーゼ製剤とインキュベーションした後のカルボキシメチルセルロース（ＣＭＣ）の溶液の粘度低下によって測定されるセルロースをグルコース、セロビオース及びトリオースへ分解する能力に関するエンドグルカナーゼ成分のエンドグルカナーゼ活性を表わす。

ＣＭＣ−エンドアーゼ（エンドグルカナーゼ）活性は、下記のようにＣＭＣの粘度低下から測定することができる。すなわち、ｐＨ９，０の０．１Ｍトリス緩衝液中に３５ｇ／リットルのＣＭ　Ｃ（Ｈｅｒｃｕｌｅｓ　７　ＬＦＤ）を含む基質溶液を調製する。分析を行う酵素試料を、同じ緩衝液に溶解する。１０ｍ１の基質溶液と０．５１の酵素溶液を混合して、４０℃で恒温にした粘度計（例えば、ＨａａｋｅＶＨ８１、ＩＮセンサー、１８１　ｒｐｍ　）に移す。混合を行い、再度３０分を経過した後、できるだけ速やかに粘度を読みとる。これらの条件下で粘度を１／２に減少させる酵素の量を、ＣＭＣ−エンドアーゼ活性１単位と定義する。

当業者に知られている方法でのマーカータンパク質を用いるＳＤＳポリアクリルアミドゲル電気泳動（ＳＤＳ−ＰＡＧＥ）及び等電点電気泳動を用いて、本発明の文脈において用いられるセルラーゼ製剤のエンドグルカナーゼ成分の分子量と等電点（ｐＩ）をそれぞれ決定した。

この方法で、特異的なエンドグルカナーゼ成分の分子量は４３ｋＯと決定された。このエンドグルカナーゼの等電点は約５．１と決定された。

セロビオヒドロラーゼ活性は、セロビオースｐ−ニトロフェニルに対する活性として定義することができる。

この活性は、３７℃及びｐＨ７，０で１分当たりに放出されるニトロフェニルのマイクロモル数として決定される。本発明のエンドグルカナーゼ成分は、本質的にセロビオヒドロラーゼ活性を持たないことが明らかになった。

本発明におけるセルラーゼ製剤のエンドグルカナーゼ成分は、米国特許第４，４３５，３０７号明細書に記載の粗製のＨ，１ｎｓｏｌｃｎｓの高度精製法、すなわち逆相ＨＰＬＣ精製法によって最初に単離された。驚くべきことには、この手続は、意外なほど高いエンドグルカナーゼ活性による予想外に好ましい特性を有する単一成分として４３ｋＤのエンドグルカナーゼを単離した。

また、スクリーニング試験に加えて、本発明の組成物に用いられるセルラーゼ酵素は、エンドグルカナーゼ活性を示す酵素（以後、「エンドグルカナーゼ酵素」と表わす）であって、添付の配列リストＩ　Ｄ＃２に示されるアミノ酸配列を有する酵素、またはエンドグルカナーゼ活性を示す相同体として定義することもできる。

本発明の文脈において、「相同体」という用語は、所定の条件下（例えば、５ＸＳＳＣ中での予備浸漬、及び２０％ホルムアミド、５×デンハート溶液、５０ｍＭリン酸ナトリウム、ｐＨ５，ｓ、及び変性し、超音波処理したウシ胸腺ＤＮＡ５０μｇの溶液中で４０℃で１時間の予備ハイブリダイゼーション、次に１００ μＭのＡＴＰを追加した同じ溶液中での４０℃で１８時間のハイブリダイゼーション）でこのアミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素をコードするＤＮＡと同じプローブにハイブリダイゼーションするＤＮＡによってコードされるポリペプチドを表わすものである。この用語は、１個以上のアミノ酸残基の元の配列のＣ−及びＮ−末端の一方または両方への付加、元の配列の１つ以上の部位の１個以上のアミノ酸残基の置換、元のアミノ酸配列内部の一端または両端におけるまたは元の配列内の１つ以上の部位における１個以上のアミノ酸残基の欠失、または元の配列における１つ以上の部位における１個以上のアミノ酸残基の挿入によって得られる前記の配列の誘導体を含むものである。

本発明のエンドグルカナーゼ酵素は、例えば特許手続上の微生物の寄託の国際的承認に関するブダペスト条約（ブダペスト条約）の規定によりＤｅｕｔｓｃｈｅ　Ｓａｍ＋ａｌｕＢｗｏｎ　ＭｉｋｒｏｏｔＨｎｉｓｍｔｎ　、マンシエローダー虐ヴエグＩＢ＋。

Ｄ−３３００、ブラウンシュバイク、ドイツ連邦共和国に１９８１年１０月１日に寄託されたＨｕｍｉｃｏｌａ　１ｎｓｏｌｅｎＳの様なＨ＋＋＋ａｉｃｏｌａの種によって産生ずることができるものであることができる。

更にもう一つの態様では、本発明に用いられるセルラーゼ酵素は、スクリーニング試験に加えて、添付の配列リストＩ　Ｄ＃４に示されるアミノ酸配列を有するエンドグルカナーゼ酵素またはエンドグルカナーゼ活性を示すその相同体（前記に定義の通り）として定義することもできる。前記のエンドグルカナーゼ酵素は、ブダペスト条約の規定により、ＤｅａＮｃｈｅ　Ｓｚｍｍｌｕｎｇ　ｗｏｎ　Ｍｉｋｒｏ−＠ｒｇｌｌｌｌ＄ｌｌ、　７ンシ、ｏ−ダーφヴエグＩＢ１Ｄ−３３００、ブラウンシュバイク、ドイツ連邦共和国に１９８３年６月６日に寄託されたＦｕｓｘｒｉａ＋ａ　ｏｘｙ＋ｐｏｒｕｍのようなＦｉｓｓｒｉｕａ＋の１種、例えばＤＳＭ　２６７２株によって産生ずることができるものであることができる。

更に、相同のエンドグルカナーゼは、セルロース溶解酵素を産生ずる他の微生物、例えばＴｒｉｃｈｄｅｒｍｘ、Ｍ７ｃｅｌｉｏｐＮｈａｒｔ、Ｐｈｘｎｅｒｏｃｈｘｅｊｅ　ＳＳｃｈｉｘｏｐｈ７１１ｕｍ　。

Ｐｅｎｉｃｉｌｌｉｕｍ　ｓ　Ａｓｐｅ＋ｇｉｌｌｕｓ及びＧｅｏｔｒｉｃｕｉの種から誘導することができると考えられる。

しかしながら、本発明のセルラーゼ製剤を工業的に生産するには、組換えＤＮＡ法または所望な酵素活性を確実に過剰生産することに関する微生物の醗酵または突然変異の調節を伴う他の手法を用いるのが好ましい。これらの方法及び手法は当該技術分野に知られており、当業者が容易に実施することができる。

したがって、エンドグルカナーゼ成分は、このエンドグルカナーゼ成分またはそのエンドグルカナーゼ成分の前駆体をコードするＤＮＡ配列並びにエンドグルカナーゼ成分またはその前駆体をコードするＤＮＡ配列を発現させる機能をコードするＤＮＡ配列を有する組換えＤＮＡベクターで形質転換した宿主細胞を培地中でエンドグルカナーゼ成分またはその前駆体を発現することができる条件下で培養し、培養物からエンドグルカナーゼ成分を回収することから成る方法によって産生可能なものであることができる。

前記のエンドグルカナーゼ酵素またはこの酵素の前駆体の形態をコードするＤＮＡ構造体は、添付の配列リス）ＩＤ＃１またはＩＤ＃３に示されるＤＮＡ配列またはその修飾体を有するＤＮＡ構造体を包含する。ＤＮＡ配列の好適な修飾体の例は、エンドグルカナーゼのもう一方のアミノ酸配列を生じないがＤＮＡ構造体を導入する宿主生物のコドンを用いたものに対応するヌクレオチド置換体、または異なるアミノ酸配列を生じ、それ故可能であれば元の酵素とは異なる特性を有するエンドグルカナーゼ突然変異体を生じることができる異なるタンパク質構造体を生じるヌクレオチド置換体である。可能な修飾体の他の例は、配列の一方の末端における１個以上のヌクレオチドの挿入または一端または配列内部における１個以上のヌクレオチドの欠失である。

本発明に用いられるエンドグルカナーゼ酵素をコードするＤＮＡ構造体は、確立された標準的な方法、例えばＳ、Ｌ、Ｂｅａｕｃａｇｅ及びＭ、Ｈ，Ｃａ＋ｕ＋ｈｅｒｓ１Ｔｅｔ＋ａｈｅｄ＋ｏｎＬｅＮｅｔｓ、２２．１９８１．　１８５９ −１８６９に記載のホスホアミダイト法によって合成的に調製することができる。このホスホアミダイト法によれば、オリゴヌクレオチドは、例えば自動ＤＮＡ合成装置で合成され、精製され、アニールされ、連結され、適当なベクターにおいてクローニングされる。

エンドグルカナーゼ酵素またはその前駆体をコードするＤＮＡ構造体は、例えばＨａｍｉｃｏｌａ　１ｎｓｏｌｅｎｓ、　ＤＳＭ１８００のようなセルラーゼ産生微生物のｃＤＮＡまたはゲノムライブラリーを設定し、標準的な手法（Ｓｘｍｂｒｏａｋら、Ｍｏ１ｅｃｕｌａ「Ｃｌｏｎｉｎｇ：　Ａ　ＬａｂｏｒａｔｏＢ　Ｍａｎｕａｌ、２版、Ｃｏ１ｄ　Ｓｐｒｉｎｇ　Ｈａｒｂｏｒ、　１９８９年を参照されたい）によってエンドグルカナーゼの全または部分的アミノ酸配列に基づいて合成したオリゴヌクレオチドプローブを用Ｉ、するハイブリダイゼーションのような従来の手続による陽性クローンのスクリーニングにより、または適当な酵素活性を発現するクローンを選定することにより、または元のセルラーゼ（エンドグルカナーゼ）に対する抗体と反応性であるタンパク質を産生ずるクローンを選定することによって単離することができる。

最後に、ＤＮＡ構造体は、合成及びゲノム由来のものの混合物、合成及びｃＤＮＡ由来のものの混合物、またはゲノム及び合成、ゲノムまたはｃＤＮＡ由来のもののフラグメントを（適宜）連結することによって調製したｃＤＮＡ由来のものとの混合物であることができ、フラグメントは標準的な手法によって全ＤＮＡ構造体の各種の部分に相当する。ＤＮＡ構造体は、例えば米国特許第４．６８３，２０２号明細書またはＲ，に、５ａｉｋｉら、５ｃｉｅｎｃｅ、２３９．　１９８８．　４８７−４９１に記載の特異的なプライマーを用いてポリメラーゼ連鎖反応によって調製することもできる。

前記のＤＮＡ構造体を挿入する組換え発現ベクターには、組換えＤＮＡ法を好都合に施すことができる任意のベクターがあり、ベクターの選択はこれを導入しようとする宿主細胞によって変化することがある。例えば、ベクターは自律的に複製するベクター、すなわち染色体外のものとして存在するベクターであって、その複製は染色体での複製とは無関係である、例えばプラスミドであることができる。或いは、ベクターは宿主細胞に導入されるとき、宿主細胞ゲノムに組み込まれ、これが組み込まれる（複数の）染色体と共に複製するものであることができる。

ベクターにおいて、エンドグルカナーゼをコードするＤＮＡ配列は適当なプロモーター及びターミネータ−配列に操作可能に結合されるものとする。このプロモーターは選択された宿主細胞において転写活性を示し且つ宿主細胞とは相同または異種のタンパク質をコードする遺伝子から誘導することができる任意のＤＮＡ配列であることができる。エンドグルカナーゼ、プロモーター及びターミネータ −をそれぞれコードするＤＮＡ配列を連結し、それらを適当なベクターに挿入するのに用いられる手続は当業者に周知である（例えばＳｘｍｂｒｏａｋら、同上文献を参照されたい）。

前記のＤＮＡ構造体または前記の発現ベクターで形質転換される宿主細胞は、例えばＡｌｐｅｒｇｉｌｌｕｓ　１種、好ましくはＡｓｐｅｒｇｉｌｌｏ＋　ｏ＋７！ｘｅまたはＡｓｐｅＢｉｌｌａｓ　ｎｉｇｅｒに属するものであることができる。真菌細胞は、原形質体形成及び原形質体の形質転換の後、自体公知の方法での細胞壁の再生を含む工程によって形質転換することができる。宿主微生物としてのＡｓｐｅ＋ｇｉｌｌｕ＋の使用については、ＥＰ２３８０２３号明細書（Ｎａｙｏ　Ｉｎｄｕｓｊｒｉ、　Ａ／Ｓ）に記載されており、前記の特許明細書の内容はその開示の一部として本明細書に引用される。宿主細胞は、酵母細胞、例えば５ｉｃｃｈａ＋ｏｍ７ｃｅｓ　ｃｅ＋ｅｙｉｓｉａｅの１株であることもできる。

或いは、宿主生物は細菌、特にＨｒｅｐ＋ｏｍｙｃｅｓ及びＢａｃｉｌｌｕｓ及びＥ、ｃｏｌｉ株であることができる。細菌細胞の形質転換は、Ｓａｍｂｔｏｏｋら、Ｍｏ１ｅｃｕｌａｒ　Ｃｌｏｎｉｎｇ：＾Ｌａｂｏｒａ＋ｏＢ　Ｍａｎｕａｌ、Ｃｏ１ｄ　Ｓｐｒｉｎｇ　［Ｉａｔｂｏ＋、１９８９年に記載されているような従来の方法によって行うことができる。

適当なりＮＡ配列のスクリーニング及びベクターの構築も、標準的な手続によって行うことができる（Ｓｘｍｂ＋ｏｏｋら、上記文献を参照されたい）。

形質転換した宿主細胞を培養するのに用いられる培地は、目的の宿主細胞の生育に適する任意の従来の培地であることができる。発現したエンドグルカナーゼは好都合に培地に分泌することができ、遠心分離または濾過によって菌体を培地から分離し、硫酸アンモニウムのような塩によって培地のタンパク質性成分を沈澱させた後、イオン交換クロマトグラフィ、アフィニティクロマトグラフィ等のクロマトグラフィ法から成る周知の手続によって培地から回収することができる。

前記のような組換えＤＮＡ法、タンパク質精製の手法、醗酵及び突然変異の手法または当該技術分野に周知の他の手法を用いることによって、高純度のエンドグルカナーゼを提供することができる。

前記のセルラーゼの本発明の組成物中の濃度は、洗浄溶液に放出される酵素タンパク質の量が、洗浄溶液１リツトル当たり０．００５から４０ｍｇ５好ましくは洗浄溶液１リツトル当たり０．０１から１０＋１ｇとなるようにす本発明による組成物は、分子量が５，０００から１．０００，０００、好ましくは５，０００から５０．０００．最も好ましくはｓ、ｏｏｏから１５．０００のポリビニルピロリドンも含む。ポリビニルピロリドンの本発明による組成物中の濃度は、洗浄溶液に放出されるポリビニルピロリドンの量が５から５００ｍｇ／ｌ、好ましくは１５から１００ｍｇ／ｌ、最も好ましくは２５ｍｇ／ｌから７５ｍｇ／ｌ　となるようにすべきである。

任意成分本発明の組成物は、典型的には普通に洗剤組成物の一部を形成する任意成分を含んでいる。再付着防止及び汚れ懸濁剤、光学的増白剤、粘土、漂白剤、漂白活性剤、泡抑制剤、凝結防止剤、染料、香料及び顔料はこのような任意成分の例であり、所望により様々な量で添加することができる。

本発明による組成物は、液状、ペースト状または粒状にすることができ、粒状が好ましい。本発明による粒状組成物は、「コンパクトな形態」にすることもでき、すなわち粒状組成物は従来の粒状洗剤に比較して密度が比較的高くなるようにすることができ、すなわち５５０から９５０　ｇ／ｌとなるようにすることができ、このような場合には、本発明による粒状洗剤組成物は従来の粒状洗剤と比較して「無機充填剤塩」の量が低くなり、典型的な充填剤塩は硫酸及び塩化物のアルカリエーテル金属塩、典型的には硫酸ナトリウムであり、「コンパクトな」洗剤は典型的には高だか１０％の充填剤塩を含む。液状及び従来の粒状洗剤は、典型的には洗浄液中で１から２重量％、好ましくは１．５％の濃度で用いられるが、コンパクトな粒状洗剤は０．５から１．５重量％、好ましくは１％の濃度で用いられる。

下記の実施例により本発明を説明するが、それにより予想外に優れた色保護の利点が得られる。

実施例１下記の組成物を作成した。

線形アルキルベンゼンスルホネート（ＬＡＳ）　１１％アルキルスルフェート　５％非イオン性界面活性剤　６％クエン酸三ナトリウム　１５％ゼオライト　３２％ポリマー　４％キレート化剤　０．２％硫酸ナトリウム　５％ケイ酸ナトリウム　２％２種類の着色した布帛から成る荷重（青色のニット、９１％綿／９％ポリエステル、及び桃色の１００％綿のフランネル材料）を、洗浄液中でこの組成物の０．７％の濃度で１０回洗浄した。１０回目には、洗浄液に染料を浸出する追加の布帛を導入した。一つの実験では、これは赤色の綿布帛であり、もう一つの実験では、これは褐色の綿布帛であった。次に、洗浄した荷重での色の出現を下記の尺度を有するパネル得点を用いて評価した。

１、　対照物との差が判ると思う。

２、　対照物との差がはっきり判る。

３、　対照物との差が大きい。

４、　対照物と絶えず差がある。

次に、前記の洗剤組成物に、１％ＰｖＰまたはＱ、０２５％セルラーゼ、または０．０２５％セルラーゼと１％ＰＶＰとを添加した。色の出現を再度前記と動揺にして評価した。結果を下表に纏める。

これらの結果は、ＰＶＰＳとセルラーゼの一緒の作用が、これらの両成分を個々に作用させたものの和よりも著しく優れていることを示している。

全般的な色の出現利得：　ｐｖｐ＋セルラーゼ、パネル得点単位実施例１ｌ−Ｖｌｌ（１）　コンパクトな粒状洗剤：実施例Ｉｔ及びＩ１１実施例　ＩＩ　Ｉｌｌ線形のアルキルベンゼンスルホネート！１．４０　１０．７０獣脂アルキルスルフェ−トＣ４５アルキルスルフエート　３．ＯＱ　３．１０Ｃ．アルコール、７倍のエトキシル化物　４．００　４．０Ｇ１ｊｌｌｊアルコール、１１倍のエトキシル化物　１．８０　１．８０分散斉１　０．０？　０．１シリコーン油　０．８０　０．８０クエン酸三ナトリウム　１４．００　１５．Ｈクエン酸　３．００　２．５０ゼオライト　３２．５０　３２．１０マレイン酸−アクリル酸コポリマー　５．０［ｌ　５．００ＤＥＴＭＰＡ　１．００　０．２０セルラーゼ（活性タンパク質）　０．０３　０．０２５アルカラーゼ／ＢＡＮ　０．　６０　０．　６０リパーゼ　０．３６　Ｇ．４０ケイ酸ナトリウム　２．００　２．５０硫酸ナトリウム　３．５０　５．２０ＰＶＰ　（１．３０　０．５０（ｂ）　従来の粒状洗剤：実施例１ｖ及びＶ実施例　ＩＩ　Ｉｌ＋線形の０１２アルキルベンゼンスルホン酸　６．５　１０ナトリウム硫酸ナトリウム　１５．０　！８．０ゼオライトＡ　２６．０　２２．０ニトリロトリ酢酸ナトリウム　５．０　５．Ｑセルラーゼ（活性タンパク質）　Ｑ．０２　０．０３ＰＶＰ　Ｏ．５　０．７ＴＡＥＤ　３．０　３．０ホウ酸　４・０微量酸分　全量を１００　とする。

（Ｃ１液状洗剤：実施例Ｖｌ及びＶ１１実施例　ＩＩ　ｌ１１Ｃ１２〜１４アルケニルコハク酸　３．０　８．０クエント水和物　１Ｇ、０　１５．０Ｃ１２〜１５アルキル硫酸ナトリウム　８．０　ｇ、ＱＣ１２〜１５アルコール、２倍エトキシル　３．０化物の硫酸ナトリウムＣＩ２〜１５アルコール、７倍エトキシル化物　８．ＯＣアルコール、５倍エトキシル化物　８．０１２〜１５ジエチレントリアミンペンタ　０．２（メチレンホスホン釦オレイン酸　１．８エタノール　４．０　４．０プロパンジオール　２．０　２．０プロテアーゼ　０．２　ｆｉ、２セルラーゼ（活性タンパク質）０．２　０．０３ＰＶＰ　１．０　２．０泡抑制剤　０．１５　０．１５ＮａＯＨ適量加えてｐＨ７，５とする水及び微量成分　全量を１００分とする。

（Ｂ）　位置：　ＩＯ，，９２７配列の表示：ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ、１：Ｃ（、ＡＡＡτＣＡＣＡ　ＣτＣＣＣＭＴＣＡ　ＣＴＣＴＡＴＴＡ（、Ｔ　ＴＣＴτＣＴＡＣＡτＡＡＴＴＴＣＣＴＣＡ τＣＣＣＴＣｍ　４O２４ＣＡＴ丁１；ＴＣＡＣＡＴＡＡＡＴＧＣＡＡＴＣＡ（、ＣＡＡＣＡＡＴＣＡＣＴＡＣ１０６０配列の表示：ＳＥＱ　ＩＤ　Ｎｏ、２：Ｍｅｔ　Ａｒｇ　Ｓｅｒ　５ａｒＰｒｏ　Ｌａｗ　Ｌａｗ　Ｐｒｏ　Ｓｅｒ＾ｌａ　Ｖａｔ　Ｖａｌ＾１１＾１ａ　Ｌｅｕ　Ｐｒｔｓ４１　−２０　．１５　．１６Ｖａｌ　ｌｃ＋＋ＡＩａ　Ｌａｗ　Ａｌ＆４１ａ　Ａｓｐ　Ｃｌｙ＾ｒｇ　Ｓｅｒ　Ｔｈｒ＾ｒｇ　Ｔｙｒ　Ｔｒｐ＾ｓｇ　Ｃｙｓ・Ｓ　Ｉ　５　１０ｖａｔ　Ｐｈｅ　Ｓｅｒ　Ｃｙｓ＾＄ｎ＾１１＾ｓｎ　Ｐｈｅ　Ｇｉｎ＾１０命Ｔｈｒ　Ａｓｇ　Ｐｈｅ＾Ｓ−＾１１］０　ゴｓ　４０Ｌｙｓ　Ｓｅｒ　Ｇｌｙ　Ｃ７Ｋ　にＩｌｌ　Ｐｒｏ　ｃｌｙ　Ｇｌｙ　Ｖａｔ＾１１τｙｒ　ｈｒ　Ｃｙｓ＾ｌａ　Ａｌ１　に１ｒ１４Ｓ　Ｓｏ　５５、ｌｌｅ　Ｐｒｏ　Ｇｊｙ　Ｇｌｙ　Ｇｌｙ　Ｖａｔ　Ｇｌｙ　Ｉｌｅ　Ｐｈｅ　Ａｓｐ　０１７　Ｃｙｓ　Ｔｈｒ　Ｐｒｏ　Ｇｌｎ　Ｐｈ■ １２ｓ　１１０　１．ｓＰｎｒ　Ｖａｌ　Ａｓｎ　Ｇｌｎ　Ｐｒｏ　Ｔｈｒ　Ｓｕｒ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　ｒｈｒ　Ｔｈｒ　Ｓｕｒ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　ｒｈｒ　Ｔｈｒ２２０　２２５　２３０　２ｊ５Ｓ＃ｒ　Ｓｅｒ　Ｐｒｏ　Ｐｒａ　ｖａｌ　に１ｆｌＰｒｏ　ｒｈｒ　ｒｈｒ　Ｐｎ　Ｅａｒ　ＧＩ７　（ｙｓ　Ｔｈｒ＾ｌａ　Ｇｌｕ２４０　２４Ｓ　２５０＾ｒｇ　Ｔｒｐ＾ｌａ　Ｇｌｎ　Ｃｙｓ　Ｇ１１　Ｃ１０ＡＳＭ　にＧｌｙ　Ｔｒ１１Ｓ＠ｒ　Ｇｌｙ　Ｃｙｓ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　（ｙ＄Ｖｘｌ　Ａｌａ　Ｇａｙ　Ｓ＠ｒＴｈｒ　Ｃｙｌ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓローｓｎ　ＡｓｅＴｒａＴｙｒ　Ｃ４ａ　Ｇ１ｒ＋　Ｃｙｓ２７５２閲配列の表示：ＳＥＱ　ＩＤ、、ＮＯ，３：Ｔ７Ｇ７ＴＣＴＡＣＡＴＡＣＴ＾ＴＡＴＣＴＴＣＡＴＴＣＴＡＴＡτ＾丁τＴＡｃＡＣＡＣＡＴ＾Ｃ−＾、Ｔ＾ｃｃＣＴＣＴτａｒｃ＾Ｃ１P９４ＣｕＣＡＡＣＴＣＣＣＴＡＣＡＡＡＡＣＡＣＴＴＣＣＣＡＣＩ：ＣＴτＣＴＴＣＡＡＴＡＴＴＣＡＣＡＣＡｌａＴＴＴＣＣτＣＣＡＴＡ１４T４繕蟻縞蟻晶ＡＡＡＡＡＡＡＡＡ　”　”Ｃ１ｙ　Ｃｙｓ　Ｇ１１ＩＧｌｙ　ｆｌｙ　ＧＩ７　Ｓｅｒ＾ｌａ　ｒ７ｒ＾ｌａ　Ｃｙｓ　Ｔｈｒ　Ａｓａ　Ｔ７ｒ　Ｓ＠ｒ　Ｐｒ。

６５　７０　７５　ＵＴｒｌＩ＾Ｉａ　Ｖａｌ＾ｓｎ＾ｓｏ　Ｇｌｕ　Ｌｅｕ＾ｌａ　Ｔｙｒ　ｆｌｙ　Ｐｈｅ＾１１＾１ａ　Ｔｈｒ　Ｌｙｓ　ｌｌ５ａＳ　９０　９％Ｓｉｒ　ｃｒｙ　ｃｒｙ　Ｓ＠ｒ　Ｇ１１ｌ　Ａｌａ　Ｓｅｔ　ｒｒｇ　（ｙｓ　（ＦＩ　Ａｌａ　ＣｙＳ　Ｔｙｒ＾Ｉａ　Ｌｅｕ　Ｔｈｒｔｏｏ　ＩＱｓ　１１０ＰＭ　Ｔｈｒ　Ｔｈｒ　ｃｒｙ　Ｐｒｔｓ　ＶＡＩ　Ｌ７Ｓ　Ｃ１０Ｌ７％　Ｌｙｓ　ＭｅＬ　１１＠　Ｖａｔ　Ｃ１ａ　Ｓｉｒ　Ｔｈｒ１１Ｓ１２０　１２５＾５ｎＴｈｒＣ１ｙＣ１７Ａ％０ＬｅｖＧｌｙＡｓｏＡｓｎＨｉｓＰｈｅ＾ｓ＠ｌＪｕｋｔＭｅｔＰｒ。

１コ０１３５１４０ｃ＋７　ｃ＋７　ＣＩＦマａｌ　＋１１７　ｉｌｅ　Ｐｈｅ　ＡＳＯＧ＋１　（ｙｓ　Ｔｈｒ　Ｓｅｒ　Ｇ１ｕＰｈ＠Ｇｌｙ　Ｌｙｓ＋４５１５０１５５１６０ａｌａ　Ｌｅｕ　（ｌｙ　にＩＦ＾ｌａ　ＧＩｎ　Ｉｙｒ　Ｃ１７Ｃ１０ｌｉｅ　Ｓｅｒ　ＳＭ＾ｒｇ　Ｓｅｒ　Ｇｌａ　Ｃｙｓ＋６Ｓ１７０　口５＾％ＯＳｅｒ　τ７ｒ　ｌｒａ　Ｃ１ｖ　Ｌｅｖ　ＬＩＬＩ　ｕ７ｓ　Ａｓａ　Ｇｌｙ　Ｃｙｓ　Ｃ４ａ　ｒＱ　＾ｒｑ　Ｐｈｅ　＾＄９１ａｏ　１８５　１９０ τｒ＠ｐｈ＠Ｇｌ＋ａム％Ｉ’ｌ＾１１人５ｏＡＳｎｅｒａＡｓ＠Ｐｈｅ４ＪｎｒＰｈ＊Ｇ１ｕＧｌ内ＶａｌＣＩｎ！９５：：０２０５Ｃ７ｓ　ＬＩｒｏ　Ｊｓ　＾ｌａ　Ｌｅ＋ａ　ＬｅＩＩ　＾＄ｐ　口ｅ　Ｓｅｒ　（１ｙ　Ｃ／Ｓ　ＬＦＳ　ＪＩＱ　Ａｓｇ　Ａｓｐ　ＡｓX ＳｖｒＳｉｒＰｎ＊ＰｒｏムＩａｐｈｅＬ７ＳＶａｌ＾５ｇＩＩ′Ｉｒ５ｅｒ＾１ａＳｅｒＬｙｔＰｒｏＧｉｎ２２５　２３０　２］Ｓ　２４゜手　続　補　正　書平成　５年　１０月　２ｚ日ＰＣＴ／ｌＪｓ　９２１０２８８３２　発明の名称ポリビニルピロリドンと酵素とを含む洗濯洗剤組成物３　補正をする者事件との関係　特許出願人発送日　平成　年　月　日６　補正の対象田島噴審鱗牛

Claims

【特許請求の範囲】

１．従来の洗剤成分を含んで成る洗濯洗剤組成物であって、アルカリ性セルラーゼを最終生成物中で洗浄溶液１リットル当たり０．００５から４０ｍｇの前記セルラーゼを放出するような濃度で含み、分子量が５，０００から１００，０００のポリビニルピロリドンを最終生成物中で洗浄溶液１リットル当たり前記ポリビニルピロリドン５から５０ｍｇを放出するような濃度で含むことを特徴とする洗濯洗剤組成物。
２．前記のセルラーゼが、洗濯試験溶液中においてセルラーゼタンパク質２５× １０−６重量％でＣ１４ＣＭＣ法による固定された放射能標識したカルボキシメチルセルロースを少なくとも１０％除去し、前記の洗剤組成物が無機充填剤塩を高だか１５重量％含み、前記の洗剤組成物の密度が組成物１リットル当たり５５０から９５０ｇである、請求の範囲第１項に記載の洗濯洗剤組成物。
３．セルラーゼが、Ｈｕｍｉｃｏｌａ　ｉｎｓｏｌｅｎｓ，　ＤＳＭ　１８００由来の部分的に精製された約４３ｋＤのセルラーゼに対して生じたモノクローナル抗体と免疫反応性であるか、または前記の約４３ｋＤのエンドグルカナーゼと相同である相同エンドグルカナーゼ成分から本質的に成る、請求の範囲第２に記載の洗濯洗剤組成物。
４．セルラーゼが、最終生成物中において洗浄液中にセルラーゼ０．０１ｍｇ／ｌから１０ｍｇ／ｌを放出するような濃度で含まれている、請求の範囲第１〜３項のいずれか１項に記載の洗濯洗剤組成物。
５．ポリビニルピロリドンの分子量が５，０００から５０，０００、好ましくは８，０００から１５，０００である、請求の範囲第１〜４項のいずれか１項に記載の洗濯洗剤組成物。
６．ポリビニルピロリドンが、洗浄溶液中において、ポリビニルピロリドン１５ｍｇ／ｌから１００ｍｇ／ｌを放出するような濃度で含まれている、請求の範囲第１〜５項のいずれか１項に記載の洗剤組成物。
７．前記の従来の洗剤成分が界面活性剤とビルダーとから成る、請求の範囲第１〜６項のいずれか１項に記載の洗濯洗剤組成物。
８．粒状形態をしている、請求の範囲第１〜７項のいずれか１項に記載の洗濯洗剤組成物。
９．密度が５５０ｇ／ｌから９５０ｇ／ｌである、請求の範囲第７項に記載の洗濯洗剤組成物。
１０．布帛の洗浄法であって、前記の布帛を請求の範囲第１〜９項のいずれか１項に記載の洗剤組成物で組換えし洗浄することを特徴とする方法。