JPH06220088A - アンジオテンシンｉ変換酵素を阻害するトリペプチドおよびその製造法ならびにそれを含む食品 - Google Patents
アンジオテンシンｉ変換酵素を阻害するトリペプチドおよびその製造法ならびにそれを含む食品Info
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- JPH06220088A JPH06220088A JP5025977A JP2597793A JPH06220088A JP H06220088 A JPH06220088 A JP H06220088A JP 5025977 A JP5025977 A JP 5025977A JP 2597793 A JP2597793 A JP 2597793A JP H06220088 A JPH06220088 A JP H06220088A
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- Y02P—CLIMATE CHANGE MITIGATION TECHNOLOGIES IN THE PRODUCTION OR PROCESSING OF GOODS
- Y02P20/00—Technologies relating to chemical industry
- Y02P20/50—Improvements relating to the production of bulk chemicals
- Y02P20/55—Design of synthesis routes, e.g. reducing the use of auxiliary or protecting groups
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- Coloring Foods And Improving Nutritive Qualities (AREA)
- Medicines That Contain Protein Lipid Enzymes And Other Medicines (AREA)
- Peptides Or Proteins (AREA)
Abstract
(57)【要約】 （修正有）
【構成】 Ｌｅｕ−Ａｒｇ−Ｔｒｐ、Ｌｅｕ−Ａｒｇ−
Ｐｈｅ、Ｌｅｕ−Ａｒｇ−Ｔｙｒ、Ｉｌｅ−Ａｒｇ−Ｐ
ｈｅ、Ｉｌｅ−Ａｒｇ−Ｔｙｒ、Ｉｌｅ−Ｌｙｓ−Ｐｈ
ｅ、Ｐｈｅ−Ａｒｇ−Ｐｒｏ、Ｐｈｅ−Ａｒｇ−Ｔｒ
ｐ、Ｐｈｅ−Ａｒｇ−Ｐｈｅ、Ｐｈｅ−Ａｒｇ−Ｔｙ
ｒ、Ｐｈｅ−Ｌｙｓ−Ｔｒｐ、Ｐｈｅ−Ｌｙｓ−Ｐｈ
ｅ、Ｐｈｅ−Ｌｙｓ−Ｔｙｒの構造を持つアンジオテン
シンＩ変換酵素阻害ペプチドであって、化学合成法で製
造できる。これらは各種の食品、医薬品に応用できる。 【効果】 上記のトリペプチドはアンジオテンシンＩ変
換酵素阻害作用を示すので、血圧降下作用があり、副作
用も少ない。
Ｐｈｅ、Ｌｅｕ−Ａｒｇ−Ｔｙｒ、Ｉｌｅ−Ａｒｇ−Ｐ
ｈｅ、Ｉｌｅ−Ａｒｇ−Ｔｙｒ、Ｉｌｅ−Ｌｙｓ−Ｐｈ
ｅ、Ｐｈｅ−Ａｒｇ−Ｐｒｏ、Ｐｈｅ−Ａｒｇ−Ｔｒ
ｐ、Ｐｈｅ−Ａｒｇ−Ｐｈｅ、Ｐｈｅ−Ａｒｇ−Ｔｙ
ｒ、Ｐｈｅ−Ｌｙｓ−Ｔｒｐ、Ｐｈｅ−Ｌｙｓ−Ｐｈ
ｅ、Ｐｈｅ−Ｌｙｓ−Ｔｙｒの構造を持つアンジオテン
シンＩ変換酵素阻害ペプチドであって、化学合成法で製
造できる。これらは各種の食品、医薬品に応用できる。 【効果】 上記のトリペプチドはアンジオテンシンＩ変
換酵素阻害作用を示すので、血圧降下作用があり、副作
用も少ない。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、アンジオテンシンＩ変
換酵素阻害ペプチドおよび同ペプチドの製造および利用
法に関する。
換酵素阻害ペプチドおよび同ペプチドの製造および利用
法に関する。
【０００２】
【従来の技術】高血圧症は、最大血圧が１６０ｍｍＨｇ
以上か、最小血圧が９５ｍｍＨｇ以上または両者がそれ
以上の状態である。わが国では患者数が約２０００万人
であるといわれ、り患率の高い疾病である。高血圧症
は、脳出血、脳梗塞、クモ膜下出血、狭心症、心筋梗
塞、腎硬化症、腎不全、網膜静脈閉塞症など広範囲の臓
器にわたって様々な合併症を生じることが知られてお
り、有効な治療薬が望まれている。
以上か、最小血圧が９５ｍｍＨｇ以上または両者がそれ
以上の状態である。わが国では患者数が約２０００万人
であるといわれ、り患率の高い疾病である。高血圧症
は、脳出血、脳梗塞、クモ膜下出血、狭心症、心筋梗
塞、腎硬化症、腎不全、網膜静脈閉塞症など広範囲の臓
器にわたって様々な合併症を生じることが知られてお
り、有効な治療薬が望まれている。
【０００３】生体内において血圧を調節するメカニズム
の一つとして、昇圧系であるレニン−アンジオテンシン
系と降圧系であるカリクレイン−キニン系がある。レニ
ン−アンジオテンシン系では酵素レニンが腎臓の傍糸球
体細胞（Ｊ．Ｇ細胞）で生成され、血管でレニン基質で
あるところのアンジオテンシノーゲンに作用してアンジ
オテンシンＩを生成する。このアンジオテンシンＩをア
ンジオテンシンＩＩに変換する酵素がアンジオテンシン
Ｉ変換酵素であり、生じたアンジオテンシンＩＩは細動
脈に作用して収縮を起こさせる。
の一つとして、昇圧系であるレニン−アンジオテンシン
系と降圧系であるカリクレイン−キニン系がある。レニ
ン−アンジオテンシン系では酵素レニンが腎臓の傍糸球
体細胞（Ｊ．Ｇ細胞）で生成され、血管でレニン基質で
あるところのアンジオテンシノーゲンに作用してアンジ
オテンシンＩを生成する。このアンジオテンシンＩをア
ンジオテンシンＩＩに変換する酵素がアンジオテンシン
Ｉ変換酵素であり、生じたアンジオテンシンＩＩは細動
脈に作用して収縮を起こさせる。
【０００４】また、アンジオテンシンＩＩは副腎皮質に
も作用してアルドステロンの合成と分泌を促し、腎臓で
のナトリウムの再吸収を促進し、体液量を保持する働き
もある。このようにしてアンジオテンシンＩＩによって
血圧が上昇する。一方、カリクレイン−キニン系では、
蛋白分解酵素であるカリクレインが、基質であるところ
のキニノーゲンに作用してキニンを生じる。キニンは血
管を拡張させ、血圧を下げる働きを有するが、キニナー
ゼＩＩによって分解を受ける。キニナーゼＩＩはアンジ
オテンシンＩ変換酵素と同一物質であることが知られて
いる。以上のことから、アンジオテンシンＩ変換酵素を
阻害することによる高血圧の治療を行うことができると
考えられる。
も作用してアルドステロンの合成と分泌を促し、腎臓で
のナトリウムの再吸収を促進し、体液量を保持する働き
もある。このようにしてアンジオテンシンＩＩによって
血圧が上昇する。一方、カリクレイン−キニン系では、
蛋白分解酵素であるカリクレインが、基質であるところ
のキニノーゲンに作用してキニンを生じる。キニンは血
管を拡張させ、血圧を下げる働きを有するが、キニナー
ゼＩＩによって分解を受ける。キニナーゼＩＩはアンジ
オテンシンＩ変換酵素と同一物質であることが知られて
いる。以上のことから、アンジオテンシンＩ変換酵素を
阻害することによる高血圧の治療を行うことができると
考えられる。
【０００５】この考え方により現在カプトプリル、エナ
ラプリル、アラセプリル等の合成医薬が開発されてい
る。また、天然物からはカゼインやゼラチン、魚肉、家
畜の血液などに由来するペプチドもアンジオテンシン変
換酵素を阻害する働きがあることが知られている。（特
開昭５９−４４３２４号、特開昭６４−５４９７号、特
開平０１−３１３４９８号）
ラプリル、アラセプリル等の合成医薬が開発されてい
る。また、天然物からはカゼインやゼラチン、魚肉、家
畜の血液などに由来するペプチドもアンジオテンシン変
換酵素を阻害する働きがあることが知られている。（特
開昭５９−４４３２４号、特開昭６４−５４９７号、特
開平０１−３１３４９８号）
【０００６】
【発明が解決しようとする課題】カプトプリルは、内服
で強力な血圧降下作用を示す。しかし、使用量が不適当
であると腎機能障害や低血圧をもたらす。また、分子内
に存在するＳＨ基のため、発疹や味覚異常を引き起こす
とも言われている。安価な天然物を原料とするアンジオ
テンシンＩ変換酵素阻害物質であるカゼイン、ゼラチ
ン、魚肉などに由来するペプチドは、分離精製が困難な
上、収率が悪い。
で強力な血圧降下作用を示す。しかし、使用量が不適当
であると腎機能障害や低血圧をもたらす。また、分子内
に存在するＳＨ基のため、発疹や味覚異常を引き起こす
とも言われている。安価な天然物を原料とするアンジオ
テンシンＩ変換酵素阻害物質であるカゼイン、ゼラチ
ン、魚肉などに由来するペプチドは、分離精製が困難な
上、収率が悪い。
【０００７】本発明では、アンジオテンシンＩ変換酵素
を阻害するペプチドを見い出し、同ペプチドの製造法を
確立し、これを応用した食品を開発することにより、本
発明を完成した。
を阻害するペプチドを見い出し、同ペプチドの製造法を
確立し、これを応用した食品を開発することにより、本
発明を完成した。
【０００８】
【課題を解決するための手段】本発明は、アンジオテン
シンＩ変換酵素阻害ペプチドおよびその製造法ならびに
それを含む食品に関する。
シンＩ変換酵素阻害ペプチドおよびその製造法ならびに
それを含む食品に関する。
【０００９】本ペプチドは、Ｆｍｏｃ（９−フルオレニ
ルメチルオキシカルボニル）−アミノ酸やｔ−Ｂｏｃ
（ｔ−ブトキシカルボニル）−アミノ酸などを用いる固
相合成法、プロテアーゼを用いるペプチド合成法など全
ての既知の化学合成法［生化学実験講座１，タンパク質
の化学ＩＶ 第ＩＩ部 ペプチド合成（Ｐ．２０５），
日本生化学会編 東京化学同人、続生化学実験講座２
タンパク質の化学下，２０章ペプチド合成（Ｐ．６４
１），日本生化学会編 東京化学同人］で製造すること
ができる。
ルメチルオキシカルボニル）−アミノ酸やｔ−Ｂｏｃ
（ｔ−ブトキシカルボニル）−アミノ酸などを用いる固
相合成法、プロテアーゼを用いるペプチド合成法など全
ての既知の化学合成法［生化学実験講座１，タンパク質
の化学ＩＶ 第ＩＩ部 ペプチド合成（Ｐ．２０５），
日本生化学会編 東京化学同人、続生化学実験講座２
タンパク質の化学下，２０章ペプチド合成（Ｐ．６４
１），日本生化学会編 東京化学同人］で製造すること
ができる。
【００１０】
【実施例】以下、実施例により本発明を具体的に説明す
る。 実施例１ アプライド バイオシステム社のペプチド合成機 ペプ
チド シンセサイザー４３０Ａを用いて、同社の操作マ
ニュアルに従い、配列表１から１３で表されるペプチド
を合成した。ペプチドを抽出し、陰イオン交換樹脂カラ
ム処理後、ＯＤＳカラムを用いた逆相ＨＰＬＣにより、
本発明のペプチドを精製した。アミノ酸組成を測定した
結果、ペプチドの配列から期待される値とよく一致し
た。
る。 実施例１ アプライド バイオシステム社のペプチド合成機 ペプ
チド シンセサイザー４３０Ａを用いて、同社の操作マ
ニュアルに従い、配列表１から１３で表されるペプチド
を合成した。ペプチドを抽出し、陰イオン交換樹脂カラ
ム処理後、ＯＤＳカラムを用いた逆相ＨＰＬＣにより、
本発明のペプチドを精製した。アミノ酸組成を測定した
結果、ペプチドの配列から期待される値とよく一致し
た。
【００１１】〔アンジオテンシンＩ変換酵素阻害活性の
測定〕アンジオテンシンＩ変換酵素阻害の測定は、カッ
シュマンらの方法（バイオケミカル・ファーマコロジー
２０巻 １６３７〜１６４８頁（１９７１））を改良
した丸山らの方法（アグリカルチュアル・バイオロジカ
ル・ケミストリー４６巻５号（１３９３〜１３９４（１
９８２））に従った。
測定〕アンジオテンシンＩ変換酵素阻害の測定は、カッ
シュマンらの方法（バイオケミカル・ファーマコロジー
２０巻 １６３７〜１６４８頁（１９７１））を改良
した丸山らの方法（アグリカルチュアル・バイオロジカ
ル・ケミストリー４６巻５号（１３９３〜１３９４（１
９８２））に従った。
【００１２】試験管に本ペプチド水溶液３０μｌと酵素
基質として、Ｌ−ヒプリルヒスチジルロイシン（シグマ
社製）とＮａＣｌを含有したｐＨ８．３のほう酸バッフ
ァー２５０μｌを加えて、３７℃で１０分間プレインキ
ュベーションした。その後、アンジオテンシンＩ変換酵
素含有液１００μｌを加え、酵素反応を開始した。この
時ほう酸バッファーの濃度は０．１ Ｍ 、Ｌ−ヒプリ
ルヒスチジルロイシン濃度は５ｍＭ、ＮａＣｌ ３００
ｍＭであり、阻害がかからない場合の酵素活性は、８ｍ
Ｕである。
基質として、Ｌ−ヒプリルヒスチジルロイシン（シグマ
社製）とＮａＣｌを含有したｐＨ８．３のほう酸バッフ
ァー２５０μｌを加えて、３７℃で１０分間プレインキ
ュベーションした。その後、アンジオテンシンＩ変換酵
素含有液１００μｌを加え、酵素反応を開始した。この
時ほう酸バッファーの濃度は０．１ Ｍ 、Ｌ−ヒプリ
ルヒスチジルロイシン濃度は５ｍＭ、ＮａＣｌ ３００
ｍＭであり、阻害がかからない場合の酵素活性は、８ｍ
Ｕである。
【００１３】３７℃、ｐＨ８．３で３０分間インキュベ
ートしながら反応させた後、１ＮＨＣｌ ２５０μｌを
加えて反応を停止させた。なお、盲検としては、アンジ
オテンシンＩ変換酵素含有液を加える前に１ＮＨＣｌを
加え、同様に処理した。酢酸エチル１．５ｍｌを加えて
１５秒振盪させて酵素反応で生じた馬尿酸を抽出し、２
０００ｒｐｍ、１０分間遠心分離し、酢酸エチル層１．
０ｍｌを試験管に採取した。酢酸エチルをホットドライ
バスのなかで１２０℃、３０分間加熱し完全に除去した
後、室温で５分間放置した。そして、水１．０ｍｌを加
え、生成した馬尿酸の量を２２８ｎｍの吸光度を測定し
て求めた。酵素反応に使用したアンジオテンシンＩ変換
酵素含有液は、ラビットラングアセトンパウダー（シグ
マ社製）１ｇを０．１Ｍほう酸バッファー（ｐＨ ８．
３）１０ｍｌに溶かしよく攪拌した後、４℃、４０００
０ｇで４０分間遠心分離した。その上澄を０．１Ｍほう
酸バッファー（ｐＨ８．３）で希釈して作成した。アン
ジオテンシンＩ変換酵素阻害活性下記の数式を使用して
求めた。
ートしながら反応させた後、１ＮＨＣｌ ２５０μｌを
加えて反応を停止させた。なお、盲検としては、アンジ
オテンシンＩ変換酵素含有液を加える前に１ＮＨＣｌを
加え、同様に処理した。酢酸エチル１．５ｍｌを加えて
１５秒振盪させて酵素反応で生じた馬尿酸を抽出し、２
０００ｒｐｍ、１０分間遠心分離し、酢酸エチル層１．
０ｍｌを試験管に採取した。酢酸エチルをホットドライ
バスのなかで１２０℃、３０分間加熱し完全に除去した
後、室温で５分間放置した。そして、水１．０ｍｌを加
え、生成した馬尿酸の量を２２８ｎｍの吸光度を測定し
て求めた。酵素反応に使用したアンジオテンシンＩ変換
酵素含有液は、ラビットラングアセトンパウダー（シグ
マ社製）１ｇを０．１Ｍほう酸バッファー（ｐＨ ８．
３）１０ｍｌに溶かしよく攪拌した後、４℃、４０００
０ｇで４０分間遠心分離した。その上澄を０．１Ｍほう
酸バッファー（ｐＨ８．３）で希釈して作成した。アン
ジオテンシンＩ変換酵素阻害活性下記の数式を使用して
求めた。
【００１４】
【数１】 Ａ：蒸留水添加時の吸光度 （２２８ｎｍ） Ｂ：阻害剤添加時の吸光度 （２２８ｎｍ） ａ，ｂ：それぞれに対する盲検の吸光度 （２２８ｎ
ｍ） この方法で上記ペプチドのＩＣ50は、表１に示す結果と
なった。
ｍ） この方法で上記ペプチドのＩＣ50は、表１に示す結果と
なった。
【００１５】
【表１】
【００１６】実施例２ 以下に本発明の食品への実施例を示すが、本ペプチドの
用途としては、以下の実施例に限定されるものではな
い。ペプチド含有ハンバーグを次のようにして作成し
た。牛肉３０、鶏肉３０、玉ねぎ２５、パン粉１０、タ
マゴ４、でんぷん１の組成比重のハンバーグ６０ｇあた
りペプチドを１種類または２種類以上混合で５０ｍｇ加
え、よく混ぜ合わせた。その後、オーブンで焼き、ペプ
チド含有ハンバーグを作成した。このハンバーグのペプ
チド含有量は、ハンバーグを食する対象者によって増減
可能である。
用途としては、以下の実施例に限定されるものではな
い。ペプチド含有ハンバーグを次のようにして作成し
た。牛肉３０、鶏肉３０、玉ねぎ２５、パン粉１０、タ
マゴ４、でんぷん１の組成比重のハンバーグ６０ｇあた
りペプチドを１種類または２種類以上混合で５０ｍｇ加
え、よく混ぜ合わせた。その後、オーブンで焼き、ペプ
チド含有ハンバーグを作成した。このハンバーグのペプ
チド含有量は、ハンバーグを食する対象者によって増減
可能である。
【００１７】
【発明の効果】以上説明したとおり、本発明によれば、
新規なアンジオテンシンＩ変換酵素阻害ペプチドを合成
し、食品に応用することができる。
新規なアンジオテンシンＩ変換酵素阻害ペプチドを合成
し、食品に応用することができる。
【００１８】配列番号：１ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状（ｌｉｎｅａｒ） 配列の種類：ペプチド（ｐｅｐｔｉｄｅ）
【００１９】配列番号：２ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状(linear) 配列の種類：ペプチド(peptide)
【００２０】配列番号：３ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状(linear) 配列の種類：ペプチド(peptide)
【００２１】配列番号：４ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状(linear) 配列の種類：ペプチド(peptide)
【００２２】配列番号：５ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状(linear) 配列の種類：ペプチド(peptide)
【００２３】配列番号：６ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状（ｌｉｎｅａｒ） 配列の種類：ペプチド（ｐｅｐｔｉｄｅ）
【００２４】配列番号：７ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状(linear) 配列の種類：ペプチド(peptide)
【００２５】配列番号：８ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状（ｌｉｎｅａｒ） 配列の種類：ペプチド（ｐｅｐｔｉｄｅ）
【００２６】配列番号：９ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状(linear) 配列の種類：ペプチド(peptide)
【００２７】配列番号：１０ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状(linear) 配列の種類：ペプチド(peptide)
【００２８】配列番号：１１ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状（ｌｉｎｅａｒ） 配列の種類：ペプチド（ｐｅｐｔｉｄｅ）
【００２９】配列番号：１２ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状(linear) 配列の種類：ペプチド(peptide)
【００３０】配列番号：１３ 配列の長さ：３ 配列の型：アミノ酸 トポロジー：直鎖状(linear) 配列の種類：ペプチド(peptide)
Claims (3)
- 【請求項１】 下記構造を有するアンジオテンシンＩ変
換酵素阻害ペプチド。 Ｌｅｕ−Ａｒｇ−Ｔｒｐ Ｌｅｕ−Ａｒｇ−Ｐｈｅ Ｌｅｕ−Ａｒｇ−Ｔｙｒ Ｉｌｅ−Ａｒｇ−Ｐｈｅ Ｉｌｅ−Ａｒｇ−Ｔｙｒ Ｉｌｅ−Ｌｙｓ−Ｐｈｅ Ｐｈｅ−Ａｒｇ−Ｐｒｏ Ｐｈｅ−Ａｒｇ−Ｔｒｐ Ｐｈｅ−Ａｒｇ−Ｐｈｅ Ｐｈｅ−Ａｒｇ−Ｔｙｒ Ｐｈｅ−Ｌｙｓ−Ｔｒｐ Ｐｈｅ−Ｌｙｓ−Ｐｈｅ Ｐｈｅ−Ｌｙｓ−Ｔｙｒ - 【請求項２】 化学合成法により合成することを特徴と
する請求項１記載の構造を有するアンジオテンシンＩ変
換酵素阻害ペプチドの製造法。 - 【請求項３】 請求項１記載の構造を有するアンジオテ
ンシンＩ変換酵素阻害ペプチドを少なくとも１種類含む
食品。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP5025977A JPH06220088A (ja) | 1993-01-22 | 1993-01-22 | アンジオテンシンｉ変換酵素を阻害するトリペプチドおよびその製造法ならびにそれを含む食品 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP5025977A JPH06220088A (ja) | 1993-01-22 | 1993-01-22 | アンジオテンシンｉ変換酵素を阻害するトリペプチドおよびその製造法ならびにそれを含む食品 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH06220088A true JPH06220088A (ja) | 1994-08-09 |
Family
ID=12180795
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP5025977A Pending JPH06220088A (ja) | 1993-01-22 | 1993-01-22 | アンジオテンシンｉ変換酵素を阻害するトリペプチドおよびその製造法ならびにそれを含む食品 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH06220088A (ja) |
Cited By (4)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0783316A4 (en) * | 1994-09-13 | 1999-05-26 | Ceres Technologies Inc | SYNTHETIC ANTIBIOTICS |
| WO2000044770A1 (fr) * | 1999-01-28 | 2000-08-03 | Chugai Seiyaku Kabushiki Kaisha | Derives phenethylamine substitues |
| JP2008247777A (ja) * | 2007-03-29 | 2008-10-16 | Japan Tobacco Inc | 厚味付与機能を有する新規ペプチド、並びにこれらを使用する食品の厚味付与方法 |
| WO2011159685A3 (en) * | 2010-06-16 | 2012-04-12 | The Regents Of The University Of Michigan | Inhibition of wdr5 interaction with its binding partners and therapeutic methods |
-
1993
- 1993-01-22 JP JP5025977A patent/JPH06220088A/ja active Pending
Cited By (7)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| EP0783316A4 (en) * | 1994-09-13 | 1999-05-26 | Ceres Technologies Inc | SYNTHETIC ANTIBIOTICS |
| WO2000044770A1 (fr) * | 1999-01-28 | 2000-08-03 | Chugai Seiyaku Kabushiki Kaisha | Derives phenethylamine substitues |
| KR100440643B1 (ko) * | 1999-01-28 | 2004-07-21 | 쥬가이 세이야쿠 가부시키가이샤 | 치환 페네틸아민 유도체 |
| US7553969B1 (en) | 1999-01-28 | 2009-06-30 | Chugai Seiyaku Kabushiki Kaisha | Substituted phenethylamine derivatives |
| JP2008247777A (ja) * | 2007-03-29 | 2008-10-16 | Japan Tobacco Inc | 厚味付与機能を有する新規ペプチド、並びにこれらを使用する食品の厚味付与方法 |
| WO2011159685A3 (en) * | 2010-06-16 | 2012-04-12 | The Regents Of The University Of Michigan | Inhibition of wdr5 interaction with its binding partners and therapeutic methods |
| US9233086B2 (en) | 2010-06-16 | 2016-01-12 | The Regents Of The University Of Michigan | Inhibition of WDR5 interaction with its binding partners |
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