JPH0591893A - ケラチンの加水分解方法 - Google Patents
ケラチンの加水分解方法Info
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- JPH0591893A JPH0591893A JP4027999A JP2799992A JPH0591893A JP H0591893 A JPH0591893 A JP H0591893A JP 4027999 A JP4027999 A JP 4027999A JP 2799992 A JP2799992 A JP 2799992A JP H0591893 A JPH0591893 A JP H0591893A
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Abstract
(57)【要約】 （修正有）
【構成】 固体のケラチン材料を(a) 亜硫酸イオンを含
む水溶液中で前処理して変性ケラチンにし、ついで(b)
蛋白分解酵素の作用によってケラチン水解物にする、ケ
ラチンの加水分解方法において、段階(a) の前処理をｐ
Ｈ６〜９で、温度６０〜１００℃で、１０分〜４時間行
なうこと、および、段階(b) の加水分解を、変性ケラチ
ン材料を複数の工程で供給して水解物混合物にすること
によって行なうことを特徴とするケラチンの加水分解方
法である。 【効果】 前処理段階および加水分解段階での水性混合
物中のケラチン含有物質の量が小さいこと：加水分解後
および最終処理後の製品に塩が高度に含有されているこ
と：酸側で最終加熱中に二酸化炭素（ＳＯ２）が放出さ
れること：十分な濃度で加水分解から直接得られるポリ
ペプチドおよびオリゴペプチドの寸法が限られているこ
と：のような重大な問題が：比較的に経済的に、有害な
廃棄物および放出物なしに解決され得る。
む水溶液中で前処理して変性ケラチンにし、ついで(b)
蛋白分解酵素の作用によってケラチン水解物にする、ケ
ラチンの加水分解方法において、段階(a) の前処理をｐ
Ｈ６〜９で、温度６０〜１００℃で、１０分〜４時間行
なうこと、および、段階(b) の加水分解を、変性ケラチ
ン材料を複数の工程で供給して水解物混合物にすること
によって行なうことを特徴とするケラチンの加水分解方
法である。 【効果】 前処理段階および加水分解段階での水性混合
物中のケラチン含有物質の量が小さいこと：加水分解後
および最終処理後の製品に塩が高度に含有されているこ
と：酸側で最終加熱中に二酸化炭素（ＳＯ２）が放出さ
れること：十分な濃度で加水分解から直接得られるポリ
ペプチドおよびオリゴペプチドの寸法が限られているこ
と：のような重大な問題が：比較的に経済的に、有害な
廃棄物および放出物なしに解決され得る。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】本発明は、ケラチンを加水分解す
る方法に関する。この方法においては、固体ケラチン材
料を亜硫酸イオンを含有する水溶液の中で前処理して変
性ケラチンを形成し、次にこれを蛋白分解酵素の作用に
よって加水分解してケラチン水解物を形成する。本明細
書においてケラチンを含有する物質は、羽毛、毛髪、羊
毛、剛毛、馬の毛、角、分趾蹄および蹄である。これら
の大部分は、羽毛や毛髪のように、産業的な意味ではほ
とんど無価値であり、大量に廃棄される場合には自然界
の中で分解はするが、問題をおこす。
る方法に関する。この方法においては、固体ケラチン材
料を亜硫酸イオンを含有する水溶液の中で前処理して変
性ケラチンを形成し、次にこれを蛋白分解酵素の作用に
よって加水分解してケラチン水解物を形成する。本明細
書においてケラチンを含有する物質は、羽毛、毛髪、羊
毛、剛毛、馬の毛、角、分趾蹄および蹄である。これら
の大部分は、羽毛や毛髪のように、産業的な意味ではほ
とんど無価値であり、大量に廃棄される場合には自然界
の中で分解はするが、問題をおこす。
【０００２】本発明の方法によれば、ケラチンを水解物
に加水分解することが可能であり、この水解物によって
飼料の蛋白質を富化することにより、この水解物を動物
が利用し得る。
に加水分解することが可能であり、この水解物によって
飼料の蛋白質を富化することにより、この水解物を動物
が利用し得る。
【０００３】
【従来の技術】化粧品特に皮膚および毛髪手入れ用の化
粧品に用いられる成分のための特定の長さのオリゴペプ
チドを水解物から製造し得る。
粧品に用いられる成分のための特定の長さのオリゴペプ
チドを水解物から製造し得る。
【０００４】ケラチン含有副生物、例えば羽毛および毛
髪の加水分解性および溶融性は、物理的処理、すなわち
熱（例えば、１４６℃で３４５ｋＰａで３０〜７０分
間）により、増大することが知られている。このいわゆ
る変性は、ケラチンの構造を変化させ、その結果ケラチ
ンに化学耐性構造を提供する硫黄架橋が切断され、その
ために動物の消化酵素のような酵素が、変性ケラチンの
有用で小さい成分、すなわちペプチドに加水分解され得
る。
髪の加水分解性および溶融性は、物理的処理、すなわち
熱（例えば、１４６℃で３４５ｋＰａで３０〜７０分
間）により、増大することが知られている。このいわゆ
る変性は、ケラチンの構造を変化させ、その結果ケラチ
ンに化学耐性構造を提供する硫黄架橋が切断され、その
ために動物の消化酵素のような酵素が、変性ケラチンの
有用で小さい成分、すなわちペプチドに加水分解され得
る。
【０００５】この方法の欠点は、一定のアミノ酸が部分
的に破壊され、人工アミノ酸、例えばランチオニンが生
成され、その結果製品の品質が低下することである。
的に破壊され、人工アミノ酸、例えばランチオニンが生
成され、その結果製品の品質が低下することである。
【０００６】他方、当業界では、硫黄架橋を切断し蛋白
質を小部分すなわちペプチドに切り刻む化学処理もまた
既知である。ケラチンを２．０以下〜４．０のｐＨ値
で、沸点で２〜２０時間処理することにより、ケラチン
の硫黄架橋が切断され、ケラチンは切り刻まれて、ポリ
ペプチドおよびオリゴペプチドさらには遊離アミノ酸に
さえもなる。
質を小部分すなわちペプチドに切り刻む化学処理もまた
既知である。ケラチンを２．０以下〜４．０のｐＨ値
で、沸点で２〜２０時間処理することにより、ケラチン
の硫黄架橋が切断され、ケラチンは切り刻まれて、ポリ
ペプチドおよびオリゴペプチドさらには遊離アミノ酸に
さえもなる。
【０００７】同様に、高アルカリの範囲で、沸点で、お
よびさらに高温でさえも、２時間以上処理することによ
り上記と同じ結果が得られる。
よびさらに高温でさえも、２時間以上処理することによ
り上記と同じ結果が得られる。
【０００８】これらの化学処理の欠点は、一定のアミノ
酸が部分的にまたは完全にさえも破壊され、生成された
水解物中のペプチドの寸法が甚しくばらつくことであ
る。化学的加水分解は、特にアルカリ側において、毒性
であるかもしれない人工アミノ酸、ランチオニン、およ
びリシノアラニンを生成する。
酸が部分的にまたは完全にさえも破壊され、生成された
水解物中のペプチドの寸法が甚しくばらつくことであ
る。化学的加水分解は、特にアルカリ側において、毒性
であるかもしれない人工アミノ酸、ランチオニン、およ
びリシノアラニンを生成する。
【０００９】ケラチンを酵素的に加水分解することと、
必要な前処理をすることと（これら両者は緩やかな条件
下で行なわれる）、により、上記の方法に比べて多数の
利点が得られる。
必要な前処理をすることと（これら両者は緩やかな条件
下で行なわれる）、により、上記の方法に比べて多数の
利点が得られる。
【００１０】酵素的加水分解はケラチンの変性を必要と
する。すなわち硫黄架橋を全面的にまたは部分的に切断
し、その結果、蛋白質分解酵素または角質溶解酵素がケ
ラチンのペプチド結合を加水分解することができ、ケラ
チンを切り刻んでペプチドにすることができる、そのよ
うな天然ケラチンの処理を必要とする。
する。すなわち硫黄架橋を全面的にまたは部分的に切断
し、その結果、蛋白質分解酵素または角質溶解酵素がケ
ラチンのペプチド結合を加水分解することができ、ケラ
チンを切り刻んでペプチドにすることができる、そのよ
うな天然ケラチンの処理を必要とする。
【００１１】前処理、すなわち変性は、物理的にすなわ
ち熱処理により、または上記のように酸性環境下または
アルカリ性環境下で化学的に；またはより緩やかな条件
下ではあるが、加水分解と結合させた他の化学的な方法
により；行うことができる。毛髪および羊毛を、乾燥物
質約７％を含む水性混合物として処理する、酵素的ケラ
チン加水分解のドイツ特許２７０５６６９号において、
変性は１．５〜２．０ｐＨ、８０℃以上、少なくとも４
時間で行なわれた。ゆえにケラチン含有物質すなわち毛
髪および羊毛は水洗された。
ち熱処理により、または上記のように酸性環境下または
アルカリ性環境下で化学的に；またはより緩やかな条件
下ではあるが、加水分解と結合させた他の化学的な方法
により；行うことができる。毛髪および羊毛を、乾燥物
質約７％を含む水性混合物として処理する、酵素的ケラ
チン加水分解のドイツ特許２７０５６６９号において、
変性は１．５〜２．０ｐＨ、８０℃以上、少なくとも４
時間で行なわれた。ゆえにケラチン含有物質すなわち毛
髪および羊毛は水洗された。
【００１２】他のドイツ特許３３０５３０５号において
は、変性に酸化的亜硫酸塩分解が用いられ、それにより
ケラチンのシスチンは亜硫酸塩とともにスルホン酸ケラ
チンシスチンおよびケラチンシスチンを形成する。この
ようにして生成されたケラチンシスチンを、チオン酸塩
例えば四チオン酸塩と亜流酸塩の存在下に酸化して、ス
ルホン酸ケラチンシスチンとする。全反応は下記の通り
である。
は、変性に酸化的亜硫酸塩分解が用いられ、それにより
ケラチンのシスチンは亜硫酸塩とともにスルホン酸ケラ
チンシスチンおよびケラチンシスチンを形成する。この
ようにして生成されたケラチンシスチンを、チオン酸塩
例えば四チオン酸塩と亜流酸塩の存在下に酸化して、ス
ルホン酸ケラチンシスチンとする。全反応は下記の通り
である。
【００１３】 kerat −Ｓ−Ｓ−kerat プラス ２ＳＯ3 −＋Ｓ4 Ｏ6 − ２kerat −Ｓ−ＳＯ3 − ＋２Ｓ2 Ｏ3 − 同じ反応がＪ−Ｂｉｏｌ．Ｃｈｅｍ．２３４，１７１３
３−１７３９，１９５９においてＢａｉｌｅｙ ＆ Ｃ
ｏｌｅによっても提示されている。上記特許で開示され
ているように前処理は例えば下記のように行なわれた：
切り刻んだ羊毛１００ｇが、３．５リットルの水の中で
濃度３％以下で、約２７％のＮａＨＳＯ3 と約２４％の
Ｎａ2 Ｓ4 Ｏ6 とで、９ｐＨで約４０℃で処理された。
処理時間は、１５時間であった。処理後羊毛は大量の水
の中で洗浄された。
３−１７３９，１９５９においてＢａｉｌｅｙ ＆ Ｃ
ｏｌｅによっても提示されている。上記特許で開示され
ているように前処理は例えば下記のように行なわれた：
切り刻んだ羊毛１００ｇが、３．５リットルの水の中で
濃度３％以下で、約２７％のＮａＨＳＯ3 と約２４％の
Ｎａ2 Ｓ4 Ｏ6 とで、９ｐＨで約４０℃で処理された。
処理時間は、１５時間であった。処理後羊毛は大量の水
の中で洗浄された。
【００１４】実際の加水分解は変性と洗浄の後に蛋白質
分解酵素の作用により緩やかな条件下で行なわれる。
分解酵素の作用により緩やかな条件下で行なわれる。
【００１５】加水分解はドイツ特許２７０５６６９号で
開示されているように、下記のように行なわれた。前処
理されたケラチン含有物質、すなわち毛髪および羊毛は
９５リットルの水に混合して７％の混合物にされた。温
度は５０〜５５℃に、ｐＨ値は９．５に保持された。混
合物は攪拌された。ある量の尿素と硫酸アンモニアが混
合物に加えられた。ｐＨ値を制御するためにアンモニア
が使用された。加水分解の時間は１０〜２０時間であっ
た。酵素としてバチルス・プロテアーゼが使用された。
加水分解完了時に混合物は酵素活性を破壊するために９
５℃で加熱された。水解物は濾過され、溶液は乾燥され
た。水解物の平均分子量は１０００〜３０００であっ
た。
開示されているように、下記のように行なわれた。前処
理されたケラチン含有物質、すなわち毛髪および羊毛は
９５リットルの水に混合して７％の混合物にされた。温
度は５０〜５５℃に、ｐＨ値は９．５に保持された。混
合物は攪拌された。ある量の尿素と硫酸アンモニアが混
合物に加えられた。ｐＨ値を制御するためにアンモニア
が使用された。加水分解の時間は１０〜２０時間であっ
た。酵素としてバチルス・プロテアーゼが使用された。
加水分解完了時に混合物は酵素活性を破壊するために９
５℃で加熱された。水解物は濾過され、溶液は乾燥され
た。水解物の平均分子量は１０００〜３０００であっ
た。
【００１６】ドイツ特許３３０５３０５号で開示された
加水分解によって前処理された毛髪は、３．０リットル
の酵素溶液の中へ混合され、３．４％の混合物にされ
た。ｐＨはアンモニアによって９．０に保持され温度は
４０℃に保持された。酵素としては市販のプロテアーゼ
が使用された。混合物は常に均一に攪拌された。加水分
解時間は３時間であった。加水分解の最後に水解物は濾
過され、それにより残留成分は分離された。濾液は凍結
乾燥された。水解物のペプチドの大部分は分子量１１０
０〜７５００の範囲内にあった。
加水分解によって前処理された毛髪は、３．０リットル
の酵素溶液の中へ混合され、３．４％の混合物にされ
た。ｐＨはアンモニアによって９．０に保持され温度は
４０℃に保持された。酵素としては市販のプロテアーゼ
が使用された。混合物は常に均一に攪拌された。加水分
解時間は３時間であった。加水分解の最後に水解物は濾
過され、それにより残留成分は分離された。濾液は凍結
乾燥された。水解物のペプチドの大部分は分子量１１０
０〜７５００の範囲内にあった。
【００１７】
【発明が解決しようとする課題】羽毛、毛髪、羊毛、剛
毛、馬の毛、角、分趾蹄および蹄のようなケラチン含有
物室は長らくほとんど無価値または面倒な廃棄物と見な
されてきた。今日ではケラチンのアミノ酸成分は有用で
ある。特に硫黄含有アミノ酸に関して、動物飼料の蛋白
質を富化および多様化するために有用であることが見出
された。他方ケラチンのアミノ酸内容は人間の皮膚およ
び毛髪のアミノ酸組成と同等である。なぜならば人間の
皮膚および毛髪は少なくとも部分的にはケラチンで構成
されているからである。ゆえにケラチン水解物を、人間
の皮膚および毛髪の手入れに使用する化粧品の一部分と
するのは適切かつ有益である。これに関する問題はいか
にしてケラチンを加水分解して、適当な時間水溶性であ
る、または部分的に水溶性であるポリペプチドまたはオ
リゴペプチドにするか、である。しかもこれらポリペプ
チドまたはオリゴペプチドは、その中で最初のアミノ酸
組成は不変のままであり、動物の消化管で消化され、他
方化粧品工業での使用に適するものでなければならな
い。
毛、馬の毛、角、分趾蹄および蹄のようなケラチン含有
物室は長らくほとんど無価値または面倒な廃棄物と見な
されてきた。今日ではケラチンのアミノ酸成分は有用で
ある。特に硫黄含有アミノ酸に関して、動物飼料の蛋白
質を富化および多様化するために有用であることが見出
された。他方ケラチンのアミノ酸内容は人間の皮膚およ
び毛髪のアミノ酸組成と同等である。なぜならば人間の
皮膚および毛髪は少なくとも部分的にはケラチンで構成
されているからである。ゆえにケラチン水解物を、人間
の皮膚および毛髪の手入れに使用する化粧品の一部分と
するのは適切かつ有益である。これに関する問題はいか
にしてケラチンを加水分解して、適当な時間水溶性であ
る、または部分的に水溶性であるポリペプチドまたはオ
リゴペプチドにするか、である。しかもこれらポリペプ
チドまたはオリゴペプチドは、その中で最初のアミノ酸
組成は不変のままであり、動物の消化管で消化され、他
方化粧品工業での使用に適するものでなければならな
い。
【００１８】この主題を研究し、望ましい水解物を製造
しようと試みている間に、我々は、上記特許、および出
願人の知る限りのその他のいかなる文献のいずれにおい
ても解決されていない問題に遭遇した。驚くべきことに
は；前処理段階および加水分解段階での水性混合物中の
ケラチン含有物質の量が小さいこと；加水分解後および
最終処理後の製品に塩が高度に含有されていること；酸
側で最終加熱中に二酸化硫黄（ＳＯ2 ）が放出されるこ
と；十分な濃度で加水分解から直接得られるポリペプチ
ドおよびオリゴペプチドの寸法が限られていること；の
ような重大な問題が；比較的に経済的に、有害な廃棄物
および放出物なしに解決され得る。
しようと試みている間に、我々は、上記特許、および出
願人の知る限りのその他のいかなる文献のいずれにおい
ても解決されていない問題に遭遇した。驚くべきことに
は；前処理段階および加水分解段階での水性混合物中の
ケラチン含有物質の量が小さいこと；加水分解後および
最終処理後の製品に塩が高度に含有されていること；酸
側で最終加熱中に二酸化硫黄（ＳＯ2 ）が放出されるこ
と；十分な濃度で加水分解から直接得られるポリペプチ
ドおよびオリゴペプチドの寸法が限られていること；の
ような重大な問題が；比較的に経済的に、有害な廃棄物
および放出物なしに解決され得る。
【００１９】
【課題を解決するための手段】ゆえに本発明は主とし
て、固体のケラチン材料を (a) 亜硫酸イオンを含む水溶液中で前処理して変性ケラ
チンにし、ついで(b) 蛋白分解酵素の作用によってケラ
チン水解物にする、ケラチンの加水分解方法において、
段階(a) の前処理をｐＨ６〜９で、温度６０〜１００℃
で、１０分〜４時間行なうこと、および、段階(b) の加
水分解を、変性ケラチン材料を複数の工程で供給して水
解物混合物にすることによって行なうことが特徴であ
る。ゆえに亜硫酸分解の迅速化が温度を６０℃に上げれ
ば有害な副作用なしに実現され得ることがわかった。こ
のようにして前処理を４時間以上から１時間以下へと短
縮することが可能となった。本発明が教示するように、
ケラチンの酵素的加水分解すなわちケラチンの変性の第
１部分、換言すれば硫黄架橋の切断は、化学的に行なわ
れる。羽毛や毛髪のようなケラチン含有物は適宜の裁断
機で３〜６mmに切り刻むのが極めて良好な結果をもたら
す。切り刻まれた材料は、反応装置の中でできるだけ多
くの水の中へ混合する。この混合物の中の切り刻まれた
材料の乾燥物含有量は約５〜１５％とするのが望まし
い。亜硫酸塩分解を生じさせるために、例えばＮａ2 Ｓ
Ｏ3 の形の亜硫酸塩を上記混合物に加える。この亜硫酸
塩の含有量は、乾燥物の５〜２５％の間で変化させ、そ
の値は主に所望の加水分解の程度、処理温度および使用
時間によって決まる。塩化銅、望ましくはチオン酸塩の
ような、潜在的に酸化力のある化合物を、酸化的亜硫酸
塩分解のために、すなわち酵素処理により引き起こされ
る加水分解の程度を加減するために、乾燥物の約０〜２
０％の量で添加する。一実施例によれば、混合物のｐＨ
値を、６〜９の範囲、望ましくは６．５〜８．０の範囲
に調整する。ｐＨ値調整には、飼料作製においてＮａＯ
Ｈ、または望ましくはＫＯＨおよび／またはＨ2 ＳＯ4
を使用する。温度を６０〜１００℃に、時間を１０分〜
４時間、望ましくは１０〜６０分に調整する。これらの
百分率はすべて重量百分率である。
て、固体のケラチン材料を (a) 亜硫酸イオンを含む水溶液中で前処理して変性ケラ
チンにし、ついで(b) 蛋白分解酵素の作用によってケラ
チン水解物にする、ケラチンの加水分解方法において、
段階(a) の前処理をｐＨ６〜９で、温度６０〜１００℃
で、１０分〜４時間行なうこと、および、段階(b) の加
水分解を、変性ケラチン材料を複数の工程で供給して水
解物混合物にすることによって行なうことが特徴であ
る。ゆえに亜硫酸分解の迅速化が温度を６０℃に上げれ
ば有害な副作用なしに実現され得ることがわかった。こ
のようにして前処理を４時間以上から１時間以下へと短
縮することが可能となった。本発明が教示するように、
ケラチンの酵素的加水分解すなわちケラチンの変性の第
１部分、換言すれば硫黄架橋の切断は、化学的に行なわ
れる。羽毛や毛髪のようなケラチン含有物は適宜の裁断
機で３〜６mmに切り刻むのが極めて良好な結果をもたら
す。切り刻まれた材料は、反応装置の中でできるだけ多
くの水の中へ混合する。この混合物の中の切り刻まれた
材料の乾燥物含有量は約５〜１５％とするのが望まし
い。亜硫酸塩分解を生じさせるために、例えばＮａ2 Ｓ
Ｏ3 の形の亜硫酸塩を上記混合物に加える。この亜硫酸
塩の含有量は、乾燥物の５〜２５％の間で変化させ、そ
の値は主に所望の加水分解の程度、処理温度および使用
時間によって決まる。塩化銅、望ましくはチオン酸塩の
ような、潜在的に酸化力のある化合物を、酸化的亜硫酸
塩分解のために、すなわち酵素処理により引き起こされ
る加水分解の程度を加減するために、乾燥物の約０〜２
０％の量で添加する。一実施例によれば、混合物のｐＨ
値を、６〜９の範囲、望ましくは６．５〜８．０の範囲
に調整する。ｐＨ値調整には、飼料作製においてＮａＯ
Ｈ、または望ましくはＫＯＨおよび／またはＨ2 ＳＯ4
を使用する。温度を６０〜１００℃に、時間を１０分〜
４時間、望ましくは１０〜６０分に調整する。これらの
百分率はすべて重量百分率である。
【００２０】第２段階は実際の酵素的処理、すなわち加
水分解を具備する。この段階は、羽毛または毛髪の洗浄
の必要がないので、前処理と同じ反応装置で行なうこと
ができる。乾燥物含有量が適宜に保たれていれば、加水
分解は前処理に引き続いてそのまま開始し得る。混合物
の攪拌を継続する。ｐＨ値を望ましくは６〜８．５の範
囲に調整する。温度は使用する酵素に応じて５５〜８０
℃に調整する。酵素としては、１種類の蛋白質分解酵素
または数種類の蛋白質分解酵素の混合物を使用する。上
記蛋白質分解酵素は、そのｐＨ値が中性または弱アルカ
リ性であり、できる限り耐熱性のあるものを使用する。
適当な酵素は、バクテリア（例えばバチルス（Bacillu
s））から、うどん粉菌（例えばアスペルギルス（Asper
gillus ））から、および植物および動物から、得られ
た種々のメーカーの市販の中性およびアルカリ性のプロ
テアーゼ、またはその他の適当な蛋白質分解酵素であ
る。酵素または酵素混合物として何を選ぶかは、上記の
要件に加えて最終製品のペプチド鎖の長さによって影響
される。酵素の量は主に必要とされる活性の大きさによ
って処方される。活性の大きさは主に基質の量と所望の
加水分解時間によって決定され、それは所望の加水分解
時間が短いほど、また基質の濃度が大きいほど大きくな
る。
水分解を具備する。この段階は、羽毛または毛髪の洗浄
の必要がないので、前処理と同じ反応装置で行なうこと
ができる。乾燥物含有量が適宜に保たれていれば、加水
分解は前処理に引き続いてそのまま開始し得る。混合物
の攪拌を継続する。ｐＨ値を望ましくは６〜８．５の範
囲に調整する。温度は使用する酵素に応じて５５〜８０
℃に調整する。酵素としては、１種類の蛋白質分解酵素
または数種類の蛋白質分解酵素の混合物を使用する。上
記蛋白質分解酵素は、そのｐＨ値が中性または弱アルカ
リ性であり、できる限り耐熱性のあるものを使用する。
適当な酵素は、バクテリア（例えばバチルス（Bacillu
s））から、うどん粉菌（例えばアスペルギルス（Asper
gillus ））から、および植物および動物から、得られ
た種々のメーカーの市販の中性およびアルカリ性のプロ
テアーゼ、またはその他の適当な蛋白質分解酵素であ
る。酵素または酵素混合物として何を選ぶかは、上記の
要件に加えて最終製品のペプチド鎖の長さによって影響
される。酵素の量は主に必要とされる活性の大きさによ
って処方される。活性の大きさは主に基質の量と所望の
加水分解時間によって決定され、それは所望の加水分解
時間が短いほど、また基質の濃度が大きいほど大きくな
る。
【００２１】前処理段階の後、それに直接継続して行な
われた加水分解の最終製品、すなわち水解物は、多数の
用途で用いられるためには乾燥物含有量において小さ過
ぎ、それゆえ濃縮しなければならない。上記含有量は、
前処理され濾過された羽毛を多バッチ−バッチ方式によ
り進行中の加水分解に直接添加することにより、極めて
有効に変化させることができる。添加回数は１回〜３回
とする。一度に１バッチを添加することは、前処理の後
では羽毛および毛髪の混合物は攪拌容易であるので可能
である。追加された羽毛バッチの処理は、先行する羽毛
バッチを濾去した後の濾液の中で行なうことが望まし
い。ここで、必要な反応物量の消失部分のみが次の処理
のために添加されれば、例えばＮａ2 ＳＯ3 およびＮａ
2 Ｓ4 Ｏ6 のような反応物が力を取り戻す。なぜならば
反応物のすべてが処理中に消耗するということではない
からである。この方法は、このようにすれば最終製品中
の塩の量が小さく（乾燥物含有量で僅かに３〜８％。こ
れに比べ、単一バッチ式加水分解では１０〜１５％であ
る）、最終製品の加熱処理中に酸の中で生成されるＳＯ
2 の量が比較的に低いままである、という理由からも望
ましい。引続くバッチは、加水分解が進むうちに混合物
の流動性と攪拌性が再び改善されるので、後で添加され
る。このようにして最終製品の乾燥物含有量１５〜２５
％が得られる。
われた加水分解の最終製品、すなわち水解物は、多数の
用途で用いられるためには乾燥物含有量において小さ過
ぎ、それゆえ濃縮しなければならない。上記含有量は、
前処理され濾過された羽毛を多バッチ−バッチ方式によ
り進行中の加水分解に直接添加することにより、極めて
有効に変化させることができる。添加回数は１回〜３回
とする。一度に１バッチを添加することは、前処理の後
では羽毛および毛髪の混合物は攪拌容易であるので可能
である。追加された羽毛バッチの処理は、先行する羽毛
バッチを濾去した後の濾液の中で行なうことが望まし
い。ここで、必要な反応物量の消失部分のみが次の処理
のために添加されれば、例えばＮａ2 ＳＯ3 およびＮａ
2 Ｓ4 Ｏ6 のような反応物が力を取り戻す。なぜならば
反応物のすべてが処理中に消耗するということではない
からである。この方法は、このようにすれば最終製品中
の塩の量が小さく（乾燥物含有量で僅かに３〜８％。こ
れに比べ、単一バッチ式加水分解では１０〜１５％であ
る）、最終製品の加熱処理中に酸の中で生成されるＳＯ
2 の量が比較的に低いままである、という理由からも望
ましい。引続くバッチは、加水分解が進むうちに混合物
の流動性と攪拌性が再び改善されるので、後で添加され
る。このようにして最終製品の乾燥物含有量１５〜２５
％が得られる。
【００２２】加水分解時間は、酵素活性の大きさと、残
りのファクタが既知であるならば、所望の加水分解の程
度によって決定される。最適の加水分解時間は４〜８時
間であることがわかった。多バッチ加水分解では、酵素
の使用が強力となる。なぜならば最初のバッチでのみ
「計算された」酵素の全量が添加され、残りのバッチで
先行する酵素添加量の半分のみが添加されるからであ
る。
りのファクタが既知であるならば、所望の加水分解の程
度によって決定される。最適の加水分解時間は４〜８時
間であることがわかった。多バッチ加水分解では、酵素
の使用が強力となる。なぜならば最初のバッチでのみ
「計算された」酵素の全量が添加され、残りのバッチで
先行する酵素添加量の半分のみが添加されるからであ
る。
【００２３】加水分解後に、水解物のｐＨ値は、加水分
解速度から、いくらの量の亜硫酸塩が混合物から除去さ
れるか、およびいくらの量のスルホン酸ケラチンシスチ
ン（Kerat −Ｓ−ＳＯ3 −）がケラチンのシスチン（Ke
rat −Ｓ−）に転換することが望まれるか、に応じてＨ
2 ＳＯ4 中での２〜５ｐＨに調整される。ｐＨ値調整
後、混合物を７０〜１００℃に１５〜４５分間加熱す
る。これによりＳＯ2 が放出される。最も望ましくはＳ
Ｏ2 の放出は、前処理反応装置の中へ導かれてＮａ2 Ｓ
Ｏ3 となり、次の前処理で活用されるように、行なわれ
る。
解速度から、いくらの量の亜硫酸塩が混合物から除去さ
れるか、およびいくらの量のスルホン酸ケラチンシスチ
ン（Kerat −Ｓ−ＳＯ3 −）がケラチンのシスチン（Ke
rat −Ｓ−）に転換することが望まれるか、に応じてＨ
2 ＳＯ4 中での２〜５ｐＨに調整される。ｐＨ値調整
後、混合物を７０〜１００℃に１５〜４５分間加熱す
る。これによりＳＯ2 が放出される。最も望ましくはＳ
Ｏ2 の放出は、前処理反応装置の中へ導かれてＮａ2 Ｓ
Ｏ3 となり、次の前処理で活用されるように、行なわれ
る。
【００２４】動物用飼料に予定されている水解物は、望
ましくは２．５〜４．５ｐＨで加熱され、そのままで飼
料と混合される。このようにして得られた水解物のペプ
シン−ＨＣｌ溶解度は、（溶解蛋白質）／（全蛋白質）
比で８０〜８５％である。水解物の塩含有量（Ｎａ2 Ｓ
Ｏ4 ）は、多バッチ水解物で乾燥物の３〜８％であり、
乾燥物含有量は１５〜２０％である。それに対し、単一
バッチ水解物では塩含有量は乾燥物の１０〜１５％であ
り、乾燥物含有量は５〜１０％である。
ましくは２．５〜４．５ｐＨで加熱され、そのままで飼
料と混合される。このようにして得られた水解物のペプ
シン−ＨＣｌ溶解度は、（溶解蛋白質）／（全蛋白質）
比で８０〜８５％である。水解物の塩含有量（Ｎａ2 Ｓ
Ｏ4 ）は、多バッチ水解物で乾燥物の３〜８％であり、
乾燥物含有量は１５〜２０％である。それに対し、単一
バッチ水解物では塩含有量は乾燥物の１０〜１５％であ
り、乾燥物含有量は５〜１０％である。
【００２５】ある寸法のオリゴペプチドを持つケラチン
水解物を調整する場合には、下記手順が行なわれる：最
近加水分解された水解物または最終処理された水解物の
ｐＨ値を７〜９に高め、水解物を一瞬間８０〜９０℃に
加熱し、次に冷却する。このときに、低いｐＨ値で析出
していた蛋白質は再溶解される。その後固体部分を濾去
する。濾液はマイクロ濾過し、これにより得られた濾液
は無菌である。所望のペプチドの寸法によって、ウルト
ラフィルタの膜の分離数を選ぶ。例えば無菌濾液は分離
数１０，０００のフィルタでウルトラ濾過される。この
場合透過液は１０，０００ダルトンよりも小さいペプチ
ドを包含する。このようにして得られた透過液を再び膜
によってウルトラ濾過する。その中のペプチドの寸法が
１，０００〜１０，０００であるケラチン水解物が得ら
れ、これは同時に所望の濃度に濃縮される。濃縮にとも
なって、１，０００ダルトン以下のペプチドと他の成分
と塩が洗浄除去される。水解物の最終処理において酸の
中で加熱中に、オリゴペプチドのスルホン酸シスチンが
ＳＯ2 の抽出によってそれぞれのシスチンになる。ウル
トラ濾過にともなって濃縮物洗浄中に、塩含有量が減少
する。次に硫黄架橋が、アルカリ性環境および酸化性環
境の中でペプチドのシスチンの間で再び生成される。最
終製品の濃度はウルトラ濾過とともに安定化される。濃
縮液を凍結乾燥、ジェット乾燥または真空乾燥などで乾
燥することにより最終製品を乾燥したものとしてもよ
い。
水解物を調整する場合には、下記手順が行なわれる：最
近加水分解された水解物または最終処理された水解物の
ｐＨ値を７〜９に高め、水解物を一瞬間８０〜９０℃に
加熱し、次に冷却する。このときに、低いｐＨ値で析出
していた蛋白質は再溶解される。その後固体部分を濾去
する。濾液はマイクロ濾過し、これにより得られた濾液
は無菌である。所望のペプチドの寸法によって、ウルト
ラフィルタの膜の分離数を選ぶ。例えば無菌濾液は分離
数１０，０００のフィルタでウルトラ濾過される。この
場合透過液は１０，０００ダルトンよりも小さいペプチ
ドを包含する。このようにして得られた透過液を再び膜
によってウルトラ濾過する。その中のペプチドの寸法が
１，０００〜１０，０００であるケラチン水解物が得ら
れ、これは同時に所望の濃度に濃縮される。濃縮にとも
なって、１，０００ダルトン以下のペプチドと他の成分
と塩が洗浄除去される。水解物の最終処理において酸の
中で加熱中に、オリゴペプチドのスルホン酸シスチンが
ＳＯ2 の抽出によってそれぞれのシスチンになる。ウル
トラ濾過にともなって濃縮物洗浄中に、塩含有量が減少
する。次に硫黄架橋が、アルカリ性環境および酸化性環
境の中でペプチドのシスチンの間で再び生成される。最
終製品の濃度はウルトラ濾過とともに安定化される。濃
縮液を凍結乾燥、ジェット乾燥または真空乾燥などで乾
燥することにより最終製品を乾燥したものとしてもよ
い。
【００２６】
【実施例】下記実施例は、上記発明を説明するものであ
る。
る。
【００２７】実施例１ 切り刻んだ羽毛２１５kg（乾燥重量約６０kg）を容量
２，０００リットルの反応装置の中で混合して７３５リ
ットルの均一な混合物とした。Ｎａ2 ＳＯ3 を４．８kg
上記混合物に添加し、ｐＨ値を７．５に調整した。常時
攪拌しつつ混合物を９５℃に加熱し、その温度に４０分
間保持した。
２，０００リットルの反応装置の中で混合して７３５リ
ットルの均一な混合物とした。Ｎａ2 ＳＯ3 を４．８kg
上記混合物に添加し、ｐＨ値を７．５に調整した。常時
攪拌しつつ混合物を９５℃に加熱し、その温度に４０分
間保持した。
【００２８】上記処理の後、混合物を６０℃に冷却しｐ
Ｈ値を８．０に調整し、その値にＫＯＨで保持した。加
水分解中に使用する酵素としては、バクテリアから誘導
した蛋白質溶解酵素（オランダGist-Brocades 製Maxata
se）を使用した。混合物を全質量が動き続けよく混合す
るように攪拌し続けた。加水分解は６時間継続した。そ
の後ｐＨ値をＨ2 ＳＯ4 で４．０に調整した。同時に濾
過した空気２５リットル／分を反応装置に通した。この
ようにして生成されたＳＯ2 をこの方法で第２反応装置
へ導き、ここで水に溶解してＮａ2 ＳＯ3 とした。
Ｈ値を８．０に調整し、その値にＫＯＨで保持した。加
水分解中に使用する酵素としては、バクテリアから誘導
した蛋白質溶解酵素（オランダGist-Brocades 製Maxata
se）を使用した。混合物を全質量が動き続けよく混合す
るように攪拌し続けた。加水分解は６時間継続した。そ
の後ｐＨ値をＨ2 ＳＯ4 で４．０に調整した。同時に濾
過した空気２５リットル／分を反応装置に通した。この
ようにして生成されたＳＯ2 をこの方法で第２反応装置
へ導き、ここで水に溶解してＮａ2 ＳＯ3 とした。
【００２９】熱処理後に水解物を６０℃に冷却し、プラ
スチック容器に包装した。
スチック容器に包装した。
【００３０】水解物の粗蛋白質は乾燥物の８０．５％で
あり、灰分は乾燥物の１４．５％であり、ペプシンのＨ
Ｃｌ溶解度［（溶解蛋白質）／（全蛋白質）］は８２％
であった。
あり、灰分は乾燥物の１４．５％であり、ペプシンのＨ
Ｃｌ溶解度［（溶解蛋白質）／（全蛋白質）］は８２％
であった。
【００３１】実施例２ 切り刻んだ羽毛１．０kg（乾燥物含有量２８％）を水中
に混合し、この混合物にＮａ2 Ｏ3 ２８．０ｇおよびＮ
ａ2 Ｓ4 Ｏ6 ２３．６ｇを添加した。ｐＨ値を８．０に
調整した。この混合物を８０℃に加熱し、攪拌しながら
その温度に３０分間保持した。
に混合し、この混合物にＮａ2 Ｏ3 ２８．０ｇおよびＮ
ａ2 Ｓ4 Ｏ6 ２３．６ｇを添加した。ｐＨ値を８．０に
調整した。この混合物を８０℃に加熱し、攪拌しながら
その温度に３０分間保持した。
【００３２】この処理後混合物を６５℃に冷却し、ｐＨ
値を７．０に調整し、その値にＮａＯＨで保持した。酵
素としては、パパイン（アイルランドBiocon製Profix）
を使用し、その量は加水分解時間として４時間で十分で
あるように算出した。混合物を加水分解中強く攪拌し
た。加水分解後に混合物のｐＨ値を７．０に保持し、混
合物を酵素活性を破壊するために一瞬間９０℃に加熱し
た。その後混合物を３５℃に冷却した。固体成分を混合
物から濾去し、透明な濾液を分離数１０，０００の膜で
ウルトラ濾過した。この濾過中に極く僅かの部分のみが
濃縮し、大部分は濾過し透過液となった。このようにし
て得られた透過液を次の段階で濃縮し、ウルトラ濾過
（この膜の分離数は１，０００）で洗浄した。濃縮液
を、透過するペプチンの全てを除去するまで洗浄した。
そのときの塩含有量は最初のそれの１／１０であった。
値を７．０に調整し、その値にＮａＯＨで保持した。酵
素としては、パパイン（アイルランドBiocon製Profix）
を使用し、その量は加水分解時間として４時間で十分で
あるように算出した。混合物を加水分解中強く攪拌し
た。加水分解後に混合物のｐＨ値を７．０に保持し、混
合物を酵素活性を破壊するために一瞬間９０℃に加熱し
た。その後混合物を３５℃に冷却した。固体成分を混合
物から濾去し、透明な濾液を分離数１０，０００の膜で
ウルトラ濾過した。この濾過中に極く僅かの部分のみが
濃縮し、大部分は濾過し透過液となった。このようにし
て得られた透過液を次の段階で濃縮し、ウルトラ濾過
（この膜の分離数は１，０００）で洗浄した。濃縮液
を、透過するペプチンの全てを除去するまで洗浄した。
そのときの塩含有量は最初のそれの１／１０であった。
【００３３】最後に最終製品が半流動体または軽い溶液
になるように、水解物を濃縮した。上記溶液の一部を小
瓶の中で凍結乾燥した。
になるように、水解物を濃縮した。上記溶液の一部を小
瓶の中で凍結乾燥した。
【００３４】実施例３ 切り刻んだ豚毛１．５kgを５．０リットルの水に混合し
た。この混合物にＮａＨＳＯ3 ４０．０ｇおよびＮａ2
Ｓ4 Ｏ6 １０．０ｇを添加した。ｐＨ値を６．５に調整
し、混合物を９０℃に加熱し、その温度に３０分間保持
した。この処理後、混合物を６０℃に冷却し、ｐＨ値を
７．０に調整し、この値にＫＯＨで保持した。酵素とし
ては、２種類の混合物、すなわち２／３はバクテリアに
由来する蛋白質溶解酵素（デンマークNovo製Alcalase）
と１／３はパパイン（アイルランドBiocon製Profix）の
混合物を使用した。それらは別々に添加した。加水分解
が４時間続くような量の酵素混合物を添加した。毛髪混
合物を加水分解中を通じて混合した。
た。この混合物にＮａＨＳＯ3 ４０．０ｇおよびＮａ2
Ｓ4 Ｏ6 １０．０ｇを添加した。ｐＨ値を６．５に調整
し、混合物を９０℃に加熱し、その温度に３０分間保持
した。この処理後、混合物を６０℃に冷却し、ｐＨ値を
７．０に調整し、この値にＫＯＨで保持した。酵素とし
ては、２種類の混合物、すなわち２／３はバクテリアに
由来する蛋白質溶解酵素（デンマークNovo製Alcalase）
と１／３はパパイン（アイルランドBiocon製Profix）の
混合物を使用した。それらは別々に添加した。加水分解
が４時間続くような量の酵素混合物を添加した。毛髪混
合物を加水分解中を通じて混合した。
【００３５】加水分解完了後に混合物のｐＨ値を依然と
して７．０に保持した。混合物を、酵素を不活性にする
ために一瞬間９０℃に加熱し、３５℃に冷却した。この
水解物を最終製品に処理するのは実施例２と同様に行な
った。
して７．０に保持した。混合物を、酵素を不活性にする
ために一瞬間９０℃に加熱し、３５℃に冷却した。この
水解物を最終製品に処理するのは実施例２と同様に行な
った。
【００３６】実施例４ 切り刻んだ羽毛１．０kg（乾燥物含有量２７％）を水３
リットルに添加し、全体積が５．０リットルになるよう
に水を追加した。この混合物を効率的に攪拌した。混合
物にＮａ2 ＳＯ3 ３０．０ｇを添加し、ｐＨ値を７．５
に調整した。混合物を９５℃に加熱し、その温度に３０
分間保持した。変性後に混合物を６０℃に冷却し、固体
部分を溶液から濾去した。固体部分は加水分解のために
蓄えた。濾過した溶液すなわち濾液を反応装置へ戻し、
同じ羽毛の第２バッチ１．０kgと水を添加して、混合物
体積を５．０リットルにした。この混合物を攪拌し、Ｎ
ａ2 ＳＯ3 １５．０ｇを添加した。なぜならば濾液はす
でに遊離ＳＯ3 −を含有していたからである。混合物を
第１バッチと同様に熱処理し濾過した。第２バッチの濾
液を再び反応装置へ戻し、第３バッチすなわち前と同じ
羽毛１kgと水を添加し、混合物の最終体積を５．０リッ
トルにした。Ｎａ2 ＳＯ3 を添加し、第２バッチと同様
に処理した。
リットルに添加し、全体積が５．０リットルになるよう
に水を追加した。この混合物を効率的に攪拌した。混合
物にＮａ2 ＳＯ3 ３０．０ｇを添加し、ｐＨ値を７．５
に調整した。混合物を９５℃に加熱し、その温度に３０
分間保持した。変性後に混合物を６０℃に冷却し、固体
部分を溶液から濾去した。固体部分は加水分解のために
蓄えた。濾過した溶液すなわち濾液を反応装置へ戻し、
同じ羽毛の第２バッチ１．０kgと水を添加して、混合物
体積を５．０リットルにした。この混合物を攪拌し、Ｎ
ａ2 ＳＯ3 １５．０ｇを添加した。なぜならば濾液はす
でに遊離ＳＯ3 −を含有していたからである。混合物を
第１バッチと同様に熱処理し濾過した。第２バッチの濾
液を再び反応装置へ戻し、第３バッチすなわち前と同じ
羽毛１kgと水を添加し、混合物の最終体積を５．０リッ
トルにした。Ｎａ2 ＳＯ3 を添加し、第２バッチと同様
に処理した。
【００３７】変性された羽毛の加水分解は、第３処理バ
ッチの濾液１．０リットルを反応装置に添加し、濾過に
よって分離された同バッチの羽毛の固体部分を効率的に
攪拌して添加することによって行なった。混合を確実に
するために、同じ羽毛０．５リットルを添加し、ｐＨ値
を７．５に調整し、その値にＮａＯＨで保持した。酵素
としては市販の蛋白質溶解酵素（デンマークNovo製Alca
lase）を使用し、それを加水分解が４時間後に生じるよ
うな量を添加した。加水分解１時間後に、第２前処理バ
ッチの羽毛の濾去された固体部分を添加した。加水分解
を同じ条件で継続した。第２バッチの酵素量の半分を添
加した。最後の添加の後、水解物を実施例１と同様に
（ただし、ＳＯ2 を空気流によって除去することはしな
い）行なった。仕上げられた水解物の乾燥物含有量は１
９％であり、乾燥物の灰分含有量は８．５％であった。
ッチの濾液１．０リットルを反応装置に添加し、濾過に
よって分離された同バッチの羽毛の固体部分を効率的に
攪拌して添加することによって行なった。混合を確実に
するために、同じ羽毛０．５リットルを添加し、ｐＨ値
を７．５に調整し、その値にＮａＯＨで保持した。酵素
としては市販の蛋白質溶解酵素（デンマークNovo製Alca
lase）を使用し、それを加水分解が４時間後に生じるよ
うな量を添加した。加水分解１時間後に、第２前処理バ
ッチの羽毛の濾去された固体部分を添加した。加水分解
を同じ条件で継続した。第２バッチの酵素量の半分を添
加した。最後の添加の後、水解物を実施例１と同様に
（ただし、ＳＯ2 を空気流によって除去することはしな
い）行なった。仕上げられた水解物の乾燥物含有量は１
９％であり、乾燥物の灰分含有量は８．５％であった。
【００３８】
【発明の効果】本発明によれば、前処理段階および加水
分解段階での水性混合物中のケラチン含有物質の量が小
さいこと；加水分解後および最終処理後の製品に塩が高
度に含有されていること；酸側で最終加熱中に二酸化硫
黄（ＳＯ2 ）が放出されること；十分な濃度で加水分解
から直接得られるポリペプチドおよびオリゴペプチドの
寸法が限られていること；のような重大な問題が；比較
的に経済的に、有害な廃棄物および放出物なしに解決さ
れ得る。
分解段階での水性混合物中のケラチン含有物質の量が小
さいこと；加水分解後および最終処理後の製品に塩が高
度に含有されていること；酸側で最終加熱中に二酸化硫
黄（ＳＯ2 ）が放出されること；十分な濃度で加水分解
から直接得られるポリペプチドおよびオリゴペプチドの
寸法が限られていること；のような重大な問題が；比較
的に経済的に、有害な廃棄物および放出物なしに解決さ
れ得る。
Claims (18)
- 【請求項１】 固体のケラチン材料を (a) 亜硫酸イオンを含む水溶液中で前処理して変性ケラ
チンにし、ついで (b) 蛋白分解酵素の作用によってケラチン水解物にす
る、 ケラチンの加水分解方法において、 段階(a) の前処理をｐＨ６〜９で、温度６０〜１００℃
で、１０分〜４時間行なうこと、および、 段階(b) の加水分解を、変性ケラチン材料を複数の工程
で供給して水解物混合物にすることによって行なうこと
を特徴とするケラチンの加水分解方法。 - 【請求項２】 前処理をｐＨ６．５〜８で行なうことを
特徴とする請求項１による方法。 - 【請求項３】 前処理を温度７５〜１００℃で行なうこ
とを特徴とする請求１または２による方法。 - 【請求項４】 前処理を約１０〜６０分間続けることを
特徴とする請求項１〜３のうち１つによる方法。 - 【請求項５】 前処理を亜硫酸ナトリウムＮａ2 ＳＯ3
を含む亜硫酸イオン含有水溶液中で行なうことを特徴と
する請求項１〜４のうち１つによる方法。 - 【請求項６】 亜硫酸ナトリウムが乾燥ケラチン材料の
５〜２５重量％の範囲にあることを特徴とする請求項１
〜５のうち１つによる方法。 - 【請求項７】 亜硫酸ナトリウムＮａ2 ＳＯ3 とアルカ
リ金属チオネート好ましくはナトリウムテトラチオネー
トＮａ2 Ｓ4 Ｏ6 とを含む亜硫酸イオン含有水溶液中で
前処理を行なうことを特徴とする請求項１〜３のうち１
つによる方法。 - 【請求項８】 亜硫酸イオン含有水溶液中のケラチン材
料の乾燥含量が約５〜１５重量％であるように、段階
(a) を行なうことを特徴とする請求項１〜７のうち１つ
による方法。 - 【請求項９】 段階(a) の亜硫酸イオン含有水溶液を複
数のケラチン材料バッチの前処理に使用することを特徴
とする請求項１〜８のうち１つによる方法。 - 【請求項１０】 段階(a) の前処理終了後の混合物中で
段階(b) の加水分解を行なうことを特徴とする請求項１
〜９のうち１つによる方法。 - 【請求項１１】 至適ｐＨが中性もしくは弱アルカリ性
である段階(b) において、蛋白分解酵素として１つの酵
素または酵素の混合物が用いられ、かつ該酵素が耐熱性
を有することを特徴とする請求項１〜１０のうち１つに
よる方法。 - 【請求項１２】 酵素がバチルス（Bacillus）のような
バクテリア、アスペルギラス（Aspergillus ）のような
カビ、植物または動物から誘導された中性および／また
はアルカリ性の蛋白分解酵素であることを特徴とする請
求項１０による方法。 - 【請求項１３】 加水分解段階(b) の温度が約５５〜８
０℃に設定されることを特徴とする請求項１〜１２のう
ち１つによる方法。 - 【請求項１４】 加水分解段階(b) のｐＨ値が約６〜
８．５に設定されることを特徴とする請求項１〜１３の
うち１つによる方法。 - 【請求項１５】 段階(b) において加水分解された混合
物のｐＨを硫酸Ｈ2 ＳＯ4 で約２〜５の値に設定し、か
つ混合物を温度約７０〜１００℃で約１５〜４５分間加
熱する段階(c) を含むことを特徴とする請求項１〜１４
のうち１つによる方法。 - 【請求項１６】 段階(c) で得られた混合物を、そのｐ
Ｈが約２．５〜４．５の範囲にある場合に、段階(d1 ）
で加熱し、該混合物を蛋白質添加物として使用するため
に動物飼料中に混合することを特徴とする請求項１５に
よる方法。 - 【請求項１７】 段階(b) で得られた混合物のｐＨを段
階(d2 ) で約７〜９の値に上昇させ、該混合物を温度８
０〜９０℃でしばらく加熱し、その後固体有効成分をた
とえば化粧品混合物のために与えられた寸法のオリゴペ
プチドの製造のために濾取することを特徴とする請求項
１〜１４のうち１つによる方法。 - 【請求項１８】 段階(d1 ）において放出されたＳＯ2
を亜硫酸塩製造用のアルカリと共に段階(a) へ導くこと
を特徴とする請求項１７による方法。
Applications Claiming Priority (2)
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| ES2316205B1 (es) * | 2005-08-23 | 2010-03-22 | A.T.M. Energy, S.L. | Procedimiento para la obtencion de microfibras de queratina a partir de residuos ganaderos. |
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Cited By (1)
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|---|---|---|---|---|
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