JPH05222100A - 還元型ケラチンペプタイドの製造方法 - Google Patents
還元型ケラチンペプタイドの製造方法Info
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- JPH05222100A JPH05222100A JP4028284A JP2828492A JPH05222100A JP H05222100 A JPH05222100 A JP H05222100A JP 4028284 A JP4028284 A JP 4028284A JP 2828492 A JP2828492 A JP 2828492A JP H05222100 A JPH05222100 A JP H05222100A
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Abstract
(57)【要約】
【目的】 本発明は、還元型ケラチンペプタイドを、ア
ミノ基、カルボキシル基およびメルカプト基を豊富に含
んだ状態で平均分子量３００〜２０００のものとして、
このものを効率よく製造する。 【構成】 ケラチン蛋白を、酸、アルカリ、プロテアー
ゼを用いた手法で、加水分解して低分子量化（平均分子
量３００〜２０００）した後、これを電気的還元または
硫化ナトリウム、チオグリコール酸、システイン、Ｎ−
アセチル−Ｌ−システイン等の還元剤を用いて還元し、
還元型ケラチンペプタイドを製造する。
ミノ基、カルボキシル基およびメルカプト基を豊富に含
んだ状態で平均分子量３００〜２０００のものとして、
このものを効率よく製造する。 【構成】 ケラチン蛋白を、酸、アルカリ、プロテアー
ゼを用いた手法で、加水分解して低分子量化（平均分子
量３００〜２０００）した後、これを電気的還元または
硫化ナトリウム、チオグリコール酸、システイン、Ｎ−
アセチル−Ｌ−システイン等の還元剤を用いて還元し、
還元型ケラチンペプタイドを製造する。
Description
【０００１】
【産業上の利用分野】この発明は、毛髪保護剤、毛髪処
理剤または羊毛繊維製品の処理剤等に適用される還元型
ケラチンペプタイドの製造方法に関する。
理剤または羊毛繊維製品の処理剤等に適用される還元型
ケラチンペプタイドの製造方法に関する。
【０００２】
【従来の技術】一般に、毛髪、羊毛、羽毛、角、つめお
よびひづめなどの構造蛋白質であるケラチンは、これら
の原材料を熱水、熱有機溶媒等で洗浄した後、プロテア
ーゼを用いた分解処理により随伴する他種の蛋白質を消
化除去した残留物として得られることが知られている。
よびひづめなどの構造蛋白質であるケラチンは、これら
の原材料を熱水、熱有機溶媒等で洗浄した後、プロテア
ーゼを用いた分解処理により随伴する他種の蛋白質を消
化除去した残留物として得られることが知られている。
【０００３】このようなケラチンは、ポリペプチド鎖同
士がジスルフィド結合−Ｓ−Ｓ−を有するシスチンを介
して連結しており、網目構造を形成しているものであ
る。したがって、上記ジスルフィド結合を還元分解した
ケラチンペプタイドは、メルカプト基を有するため、毛
髪への吸着性に優れ、毛髪保護剤または羊毛繊維製品の
シルセット加工剤として有用である。
士がジスルフィド結合−Ｓ−Ｓ−を有するシスチンを介
して連結しており、網目構造を形成しているものであ
る。したがって、上記ジスルフィド結合を還元分解した
ケラチンペプタイドは、メルカプト基を有するため、毛
髪への吸着性に優れ、毛髪保護剤または羊毛繊維製品の
シルセット加工剤として有用である。
【０００４】上記ケラチンペプタイドは、前記ケラチン
を硫化ソーダ、チオグリコール酸等と共にアルカリ領域
で還元溶解して分子量１００００〜２００００のケラチ
ン分子とし、これをさらに透析後、加水分解酵素により
分解して製造していた。
を硫化ソーダ、チオグリコール酸等と共にアルカリ領域
で還元溶解して分子量１００００〜２００００のケラチ
ン分子とし、これをさらに透析後、加水分解酵素により
分解して製造していた。
【０００５】
【発明が解決しようとする課題】しかし、上記したケラ
チンペプタイドの製造方法では、ポリペプチド鎖を分解
しない状態でケラチンを還元した後、プロテアーゼで加
水分解し、その後に濃縮および酵素失活のための加熱処
理又はｐＨ移動を行なうので、一旦還元されたメルカプ
ト基が酸化されたり、他の官能基と化合したりし易く、
毛髪等に有効に作用し得るメルカプト基が充分量得られ
ないという問題点がある。また、上記方法では、ケラチ
ン蛋白の分解剤として加水分解酵素を使用するため、酵
素の特性上ケラチンペプタイドの分子量を２０００以下
まで下げることは殆ど不可能であり、それだけ毛髪への
吸着に有利とされるアミノ基及びカルボキシル基の絶対
量が不足するという欠点があった。
チンペプタイドの製造方法では、ポリペプチド鎖を分解
しない状態でケラチンを還元した後、プロテアーゼで加
水分解し、その後に濃縮および酵素失活のための加熱処
理又はｐＨ移動を行なうので、一旦還元されたメルカプ
ト基が酸化されたり、他の官能基と化合したりし易く、
毛髪等に有効に作用し得るメルカプト基が充分量得られ
ないという問題点がある。また、上記方法では、ケラチ
ン蛋白の分解剤として加水分解酵素を使用するため、酵
素の特性上ケラチンペプタイドの分子量を２０００以下
まで下げることは殆ど不可能であり、それだけ毛髪への
吸着に有利とされるアミノ基及びカルボキシル基の絶対
量が不足するという欠点があった。
【０００６】さらにまた、この方法ではケラチンを還元
しつつ溶解させる際に、一定量以上のケラチン蛋白を溶
解させることが非常に困難であり、さらに透析過程にお
いて希釈されるので、最終的なケラチンペプタイド濃度
は極めてひくいものにならざるをえないという問題点が
ある。
しつつ溶解させる際に、一定量以上のケラチン蛋白を溶
解させることが非常に困難であり、さらに透析過程にお
いて希釈されるので、最終的なケラチンペプタイド濃度
は極めてひくいものにならざるをえないという問題点が
ある。
【０００７】この発明は、上記した問題点を解決し、ア
ミノ基、カルボキシル基およびメルカプト基を豊富に含
み、平均分子量３００〜２０００分画から成る還元型ケ
ラチンペプタイドを効率よく製造することを課題として
いる。
ミノ基、カルボキシル基およびメルカプト基を豊富に含
み、平均分子量３００〜２０００分画から成る還元型ケ
ラチンペプタイドを効率よく製造することを課題として
いる。
【０００８】
【課題を解決するための手段】上記の課題を解決するた
め、この発明においては、ケラチン蛋白を加水分解して
低分子量化した後、これを還元してメルカプト基含有の
平均分子量３００〜２０００のケラチンペプタイドとす
る手段を採用したのである。
め、この発明においては、ケラチン蛋白を加水分解して
低分子量化した後、これを還元してメルカプト基含有の
平均分子量３００〜２０００のケラチンペプタイドとす
る手段を採用したのである。
【０００９】また、前記還元する際、還元剤としてＮ−
アセチル−Ｌ−システインを用いることもできる。以
下、その詳細を述べる。
アセチル−Ｌ−システインを用いることもできる。以
下、その詳細を述べる。
【００１０】この発明に用いるケラチンは、原材料を特
に限定することなく採用したものであってよく、そのよ
うな原材料としては、毛髪、羊毛、羽毛、豚毛、角、つ
め、ひずめ等を例示することができる。
に限定することなく採用したものであってよく、そのよ
うな原材料としては、毛髪、羊毛、羽毛、豚毛、角、つ
め、ひずめ等を例示することができる。
【００１１】つぎに、この発明における加水分解とは、
ケラチン蛋白のポリペプチド鎖を酸、アルカリ、蛋白質
分解酵素等にて分解することをいい、たとえば、酸とし
ては塩酸、硫酸、硝酸等が挙げられ、アルカリとして
は、水酸化ナトリウム、水酸化カリウム、水酸化バリウ
ム等であってよく、蛋白質分解酵素としては、プロテア
ーゼ、ケラチナーゼ等が挙げられる。上記した加水分解
において、ケラチンペプタイドを平均分子量３００〜２
０００に分解する。なぜなら、平均分子量が３００未満
とすれば、遊離アミノ酸の占める割合が高くなり、２０
００を越える平均分子量では、アミノ基及びカルボキシ
ル基の絶対量が不足して毛髪等への吸着性が充分に得ら
れないからである。さらに、酸、アルカリで上記加水分
解を行なった場合には、その後に中和し、酵素を用いた
場合には、その後、失活処理を行なうのはもちろんであ
る。具体的には、塩酸によりケラチン蛋白の加水分解を
行なった場合には、水酸化ナトリウムでｐＨ４〜５に中
和した後、脱塩処理によって塩化ナトリウムを除去し、
１０〜３０重量％のケラチンペプタイドとする。
ケラチン蛋白のポリペプチド鎖を酸、アルカリ、蛋白質
分解酵素等にて分解することをいい、たとえば、酸とし
ては塩酸、硫酸、硝酸等が挙げられ、アルカリとして
は、水酸化ナトリウム、水酸化カリウム、水酸化バリウ
ム等であってよく、蛋白質分解酵素としては、プロテア
ーゼ、ケラチナーゼ等が挙げられる。上記した加水分解
において、ケラチンペプタイドを平均分子量３００〜２
０００に分解する。なぜなら、平均分子量が３００未満
とすれば、遊離アミノ酸の占める割合が高くなり、２０
００を越える平均分子量では、アミノ基及びカルボキシ
ル基の絶対量が不足して毛髪等への吸着性が充分に得ら
れないからである。さらに、酸、アルカリで上記加水分
解を行なった場合には、その後に中和し、酵素を用いた
場合には、その後、失活処理を行なうのはもちろんであ
る。具体的には、塩酸によりケラチン蛋白の加水分解を
行なった場合には、水酸化ナトリウムでｐＨ４〜５に中
和した後、脱塩処理によって塩化ナトリウムを除去し、
１０〜３０重量％のケラチンペプタイドとする。
【００１２】また、この発明における還元の手法として
は、電気的還元または無機還元剤もしくは有機還元剤を
用いるものであってよい。このような還元剤としては、
硫化ナトリウム等の各種硫化物、チオグリコール酸、シ
ステイン、アセチルシステインまたはこれらの一種以上
の混合物が例示できる。このうち、下記の〔化１〕の式
で示されるＮ−アセチル−Ｌ−システインは、これを単
独でまたは前記他の還元剤と併用すれば、還元後の結晶
生成が起こらず、経時的にも安定であることが判明して
いる。
は、電気的還元または無機還元剤もしくは有機還元剤を
用いるものであってよい。このような還元剤としては、
硫化ナトリウム等の各種硫化物、チオグリコール酸、シ
ステイン、アセチルシステインまたはこれらの一種以上
の混合物が例示できる。このうち、下記の〔化１〕の式
で示されるＮ−アセチル−Ｌ−システインは、これを単
独でまたは前記他の還元剤と併用すれば、還元後の結晶
生成が起こらず、経時的にも安定であることが判明して
いる。
【００１３】
【化１】
【００１４】加水分解されたケラチンペプタイドに、
〔化１〕の式で示されるＮ−アセチル−Ｌ−システイン
を作用させると、ケラチンペプタイドとＮ−アセチル−
Ｌ−システインとの間に酸化還元反応が起こり、同時に
Ｎ−アセチル−Ｌ−システインは酸化されて、下記〔化
２〕の式で示されるＮ，Ｎ’−ジアセチル−Ｌ−シスチ
ンとなり、ケラチンペプタイド中のジスルフィド結合−
Ｓ−Ｓ−は開裂してメルカプト基を生じる。
〔化１〕の式で示されるＮ−アセチル−Ｌ−システイン
を作用させると、ケラチンペプタイドとＮ−アセチル−
Ｌ−システインとの間に酸化還元反応が起こり、同時に
Ｎ−アセチル−Ｌ−システインは酸化されて、下記〔化
２〕の式で示されるＮ，Ｎ’−ジアセチル−Ｌ−シスチ
ンとなり、ケラチンペプタイド中のジスルフィド結合−
Ｓ−Ｓ−は開裂してメルカプト基を生じる。
【００１５】
【化２】
【００１６】
【作用】この発明の還元型ケラチンペプタイドの製造方
法は、まず、適当な加水分解の手法で、ケラチン蛋白の
ポリペプチド鎖を分断して３００〜２０００の低分子量
ペプタイドを調製し、その後に還元するので、ケラチン
ペプタイドの還元反応が最終の工程となる。したがっ
て、ケラチンの還元後に濃縮、中和、分解及び失活処理
を行わなければならない従来法にくらべ還元されたケラ
チンペプタイドのメルカプト基ははるかに安定であり、
アミノ基及びカルボキシル基を豊富に含む平均分子量３
００〜２０００の分画より成る還元型ケラチンペプタイ
ドが得られる。
法は、まず、適当な加水分解の手法で、ケラチン蛋白の
ポリペプチド鎖を分断して３００〜２０００の低分子量
ペプタイドを調製し、その後に還元するので、ケラチン
ペプタイドの還元反応が最終の工程となる。したがっ
て、ケラチンの還元後に濃縮、中和、分解及び失活処理
を行わなければならない従来法にくらべ還元されたケラ
チンペプタイドのメルカプト基ははるかに安定であり、
アミノ基及びカルボキシル基を豊富に含む平均分子量３
００〜２０００の分画より成る還元型ケラチンペプタイ
ドが得られる。
【００１７】
〔実施例１〜３〕１リットルビーカー中にケラチン原料
（毛髪）２００ｇを取り、濃塩酸２００ｍｌ及び水２０
０ｍｌを加え、ウォーターバス中で５０〜１００℃に加
熱しながら２〜５時間攪はんを続けてケラチンを加水分
解した後、３０℃まで冷却し苛性ソーダ８０ｇを除々に
加え、ｐＨ４〜６に中和した。得られた分解物を減圧式
ろ過器によりろ過して不溶解物を除いた後、ろ液に水４
００ｍｌを加え、電気透析器（旭硝子：ＤＵ−Ｏｂ）を
用いて分解液中の塩化ナトリウム濃度が１％以下となる
まで透析を続け、乾燥減量が７９．５％であるケラチン
加水分解液６００ｍｌを得た。分解物の一部を取って濃
塩酸によりアミノ酸まで完全分解し、アミノ酸自動分析
器（柳本製作所製；ＬＣ−８Ａ）によりシスチン量を求
めると２．５％であった。
（毛髪）２００ｇを取り、濃塩酸２００ｍｌ及び水２０
０ｍｌを加え、ウォーターバス中で５０〜１００℃に加
熱しながら２〜５時間攪はんを続けてケラチンを加水分
解した後、３０℃まで冷却し苛性ソーダ８０ｇを除々に
加え、ｐＨ４〜６に中和した。得られた分解物を減圧式
ろ過器によりろ過して不溶解物を除いた後、ろ液に水４
００ｍｌを加え、電気透析器（旭硝子：ＤＵ−Ｏｂ）を
用いて分解液中の塩化ナトリウム濃度が１％以下となる
まで透析を続け、乾燥減量が７９．５％であるケラチン
加水分解液６００ｍｌを得た。分解物の一部を取って濃
塩酸によりアミノ酸まで完全分解し、アミノ酸自動分析
器（柳本製作所製；ＬＣ−８Ａ）によりシスチン量を求
めると２．５％であった。
【００１８】次いで、２００ｍｌビーカーにケラチン加
水分解物１００ｍｌを取り、攪はんしながらＮ−アセチ
ルシステインを表１に示す配合割合で加えて２０〜３０
℃で１時間攪はんし、ケラチン加水分解物を還元させ
た。反応終了後、還元型ケラチンペプタイドの一部をと
り、ヨウ素滴定法により液中の−ＳＨ基の濃度を求め
た。また、別に一部をとり高速液体クロマトグラフ（柳
本製作所製：Ｌ−６０００，カラム：ｙａｎａｐａｋＯ
ＤＳ−Ｔ）によりＮ−アセチルシステインを定量しアセ
チルシステイン由来の−ＳＨ基濃度を求めた。
水分解物１００ｍｌを取り、攪はんしながらＮ−アセチ
ルシステインを表１に示す配合割合で加えて２０〜３０
℃で１時間攪はんし、ケラチン加水分解物を還元させ
た。反応終了後、還元型ケラチンペプタイドの一部をと
り、ヨウ素滴定法により液中の−ＳＨ基の濃度を求め
た。また、別に一部をとり高速液体クロマトグラフ（柳
本製作所製：Ｌ−６０００，カラム：ｙａｎａｐａｋＯ
ＤＳ−Ｔ）によりＮ−アセチルシステインを定量しアセ
チルシステイン由来の−ＳＨ基濃度を求めた。
【００１９】そして、前者から後者の測定値を減算して
ケラチン加水分解物中の−ＳＨ基濃度を求め、さらにこ
れをシステインに換算して、全システイン残基中の還元
割合（％）を求めた。さらにまた、前記ケラチンペプタ
イドの一部をとり、分子量測定装置（柳本製作所製：Ｌ
−４０００Ｓ）により重量平均分子量を求めた。得られ
た結果は全て表１中に併記した。
ケラチン加水分解物中の−ＳＨ基濃度を求め、さらにこ
れをシステインに換算して、全システイン残基中の還元
割合（％）を求めた。さらにまた、前記ケラチンペプタ
イドの一部をとり、分子量測定装置（柳本製作所製：Ｌ
−４０００Ｓ）により重量平均分子量を求めた。得られ
た結果は全て表１中に併記した。
【００２０】
【表１】
【００２１】
【効果】この発明は、以上説明したように、ケラチン蛋
白を酸、アルカリなどにより加水分解して得られるケラ
チン加水分解物に各種還元剤を作用させ、これを還元型
のケラチンペプタイドとする方法であるから、毛髪等へ
の吸着性の良好な状態、すなわち分子量２０００以下の
低分子量でしかも充分量のメルカプト基が含有された状
態で還元型ケラチンペプタイドを製造することができる
利点があり、しかも最終工程の濃度も高いので生産効率
も優れた製造方法であるといえる。
白を酸、アルカリなどにより加水分解して得られるケラ
チン加水分解物に各種還元剤を作用させ、これを還元型
のケラチンペプタイドとする方法であるから、毛髪等へ
の吸着性の良好な状態、すなわち分子量２０００以下の
低分子量でしかも充分量のメルカプト基が含有された状
態で還元型ケラチンペプタイドを製造することができる
利点があり、しかも最終工程の濃度も高いので生産効率
も優れた製造方法であるといえる。
Claims (2)
- 【請求項１】 ケラチン蛋白を加水分解により低分子量
化した後、これを還元してメルカプト基含有の平均分子
量３００〜２０００のケラチンペプタイドとする還元型
ケラチンペプタイドの製造方法。 - 【請求項２】 前記還元する際、還元剤としてＮ−アセ
チル−Ｌ−システインを用いる請求項１記載の還元型ケ
ラチンペプタイドの製造方法。
Priority Applications (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP4028284A JPH05222100A (ja) | 1992-02-14 | 1992-02-14 | 還元型ケラチンペプタイドの製造方法 |
Applications Claiming Priority (1)
| Application Number | Priority Date | Filing Date | Title |
|---|---|---|---|
| JP4028284A JPH05222100A (ja) | 1992-02-14 | 1992-02-14 | 還元型ケラチンペプタイドの製造方法 |
Publications (1)
| Publication Number | Publication Date |
|---|---|
| JPH05222100A true JPH05222100A (ja) | 1993-08-31 |
Family
ID=12244307
Family Applications (1)
| Application Number | Title | Priority Date | Filing Date |
|---|---|---|---|
| JP4028284A Pending JPH05222100A (ja) | 1992-02-14 | 1992-02-14 | 還元型ケラチンペプタイドの製造方法 |
Country Status (1)
| Country | Link |
|---|---|
| JP (1) | JPH05222100A (ja) |
Cited By (9)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| US7465321B2 (en) | 2001-08-31 | 2008-12-16 | Keratec Limited | Production of biopolymer film, fibre, foam and adhesive materials from soluble S-sulfonated keratin derivatives |
| US7579317B2 (en) | 2005-03-11 | 2009-08-25 | Keratec, Ltd. | Nutraceutical composition comprising soluble keratin or derivative thereof |
| US7732574B2 (en) | 2003-12-19 | 2010-06-08 | Keraplast Technologies, Ltd. | Wound care products containing keratin |
| US7767756B2 (en) | 2003-09-19 | 2010-08-03 | Keraplast Technologies, Ltd. | Composite materials containing keratin |
| US7892572B2 (en) | 2002-06-10 | 2011-02-22 | Keraplast Technologies, Ltd. | Orthopaedic materials derived from keratin |
| US8124735B2 (en) | 2006-12-11 | 2012-02-28 | Keraplast Technologies, Ltd. | Porous keratin construct and method of making the same |
| US8142807B2 (en) | 2006-12-06 | 2012-03-27 | Keraplast Technologies, Ltd. | Bone void fillers and methods of making the same |
| JP2012531927A (ja) * | 2009-07-02 | 2012-12-13 | ケラプラスト テクノロジーズ， リミテッド | 栄養サプリメント |
| JP2013032330A (ja) * | 2011-07-06 | 2013-02-14 | Kozo Arai | 変性ペプチド |
Citations (2)
| Publication number | Priority date | Publication date | Assignee | Title |
|---|---|---|---|---|
| JPS53149448A (en) * | 1977-05-31 | 1978-12-26 | Matsushita Electric Works Ltd | Hair curling element |
| JPH0311099A (ja) * | 1989-06-06 | 1991-01-18 | Seiwa Kasei:Kk | ケラチン加水分解物、その製造方法および上記ケラチン加水分解物からなる化粧品基剤 |
-
1992
- 1992-02-14 JP JP4028284A patent/JPH05222100A/ja active Pending
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